O documento descreve a composição química normal de um homem, conceito e estrutura de proteínas, aminoácidos essenciais e não essenciais, classificação, digestão e absorção de proteínas.
O documento descreve a composição química normal de um homem, conceito e estrutura de proteínas, aminoácidos essenciais e não essenciais, classificação, digestão e absorção de proteínas.
O documento descreve a composição química normal de um homem, conceito e estrutura de proteínas, aminoácidos essenciais e não essenciais, classificação, digestão e absorção de proteínas.
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PROTEÍNAS
COMPOSIÇÃO QUÍMICA NORMAL DE UM HOMEM (65KG)
Kg % Proteína 11 17,0 Gordura 9 13,8 Carboidrato 1 1,5 Água 40 61,6 Minerais 4 6,1 CONCEITO
❏ São substâncias compostas por C, H, O e N (16%),
podendo conter também, fósforo, enxofre e metais. São formadas por aminoácidos.
❏ Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas.
Estas ocorrem entre o grupo carboxílico de um aa e o grupo amino do outro. LIGAÇÃO PEPTÍDICA AMINOÁCIDO: ESTRUTURA BÁSICA AMINOÁCIDOS
❏ São encontrados mais de 300 aa na natureza – somente 20 nas proteínas dos
mamíferos ❏ A quantidade, tipo e disposição em que são encontrados na cadeia determinam as várias proteínas existentes; ❏ Há no nosso organismo de 1010 a 1012 combinações de proteínas; AMINOÁCIDOS
❏ O que diferencia uma
proteína da outra é a ordem dos aminoácidos primários e a frequência com que aparecem na estrutura. AMINOÁCIDOS : CLASSIFICAÇÕES
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS ➢ Precisam ser ingerido pela dieta. ➢ Treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina e fenilalanina.
Histidina é essencial para crianças, mas não essencial para adultos AMINOÁCIDOS : CLASSIFICAÇÕES
➢ Essenciais em algumas patologias ou situações fisiológicas específicas.
(Rogero e Tirapegui, 2007)
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS ❑ Uma ptn com PM de 13.000Da teria um comprimento 400x a sua espessura, caso ela não enrolasse
ESTRUTURA PRIMÁRIA: é a seqüência de aminoácidos.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: é formada por pontes de hidrogênio. ESTRUTURA TERCIÁRIA: a proteína assume a forma globular (interações hidrofóbicas, eletrostáticas, de Van Der Walls e pontes de hidrogênio). ESTRUTURA QUATERNÁRIA: associação entre diversas estruturas terciárias (subunidades) (pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e eletrostáticas). ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: quanto à composição em aa
❏ Completas: apresentam todos os aa. essenciais ao homem em quantidades
adequadas ao seu crescimento e manutenção. - Ptns de origem animal.
❏ Parcialmente incompletas: as ptns que fornecem aa. em quantidade suficiente
apenas para manutenção orgânica. - Leguminosas, oleaginosas e cereais.
❏ Totalmente incompletas: ptns que não fornecem aa. essenciais em quantidade
suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo. - Gelatina. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: quanto à constituição
❏ Simples: quando degradadas fornecem apenas aa.
- Albumina e globulina.
❏ Conjugada: quando degradada fornecem aa + uma
molécula não protéica (grupo prostético). - Lipoprotéinas e ferritina. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: quanto à conformação
❏ Fibrosas: apresentam o formato alongado (fibra) e tem normalmente funções
estruturais. - Queratina (cabelo e unhas), miosina e actina (músculo), colágeno (tecido conjuntivo – 30% das proteínas corporais).
❏ Globulares: possuem forma arredondada e são encontradas principalmente nos
fluidos sanguíneos. - Caseína (leite), albumina, globulinas e hemoglobina (sangue). FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Funções Exemplo Enzimática α-Amilase que degrada o amido. Movimento A actina e miosina são responsáveis pela contração muscular corporal Transporte A albumina sérica é a principal proteína transportadora. Defesa Os anticorpos são sintetizados para combater corpos estranhos.
Hormonal O GH é uma proteína que estimula o crescimento.
Estrutural A queratina constitui unhas e cabelos. Fonte de aa Caseína do leite fornece aa essenciais ao organismo. (nutritivas) QUALIDADE PROTÉICA
A qualidade nutricional de uma proteína é determinada pela QUANTIDADE,
QUALIDADE e BIODISPONIBILIDADE dos seus aminoácidos constituintes.
Uma proteína de alto valor biológico tem
todos os aa essenciais em quantidades adequadas e boa biodisponibilidade. QUALIDADE PROTÉICA
PROTEÍNAS DE ALTO VALOR BIOLÓGICO
❏ Fontes: produtos de origem animal (carnes, peixes, aves, ovos, leite e derivados). Proteínas vegetais: podem ser de alto valor biológico quando combinadas.
Ex.: arroz com feijão
QUALIDADE PROTÉICA
ESCORE OU CÔMPUTO QUÍMICO
Composição aminoacídica – AA (mg) da prot. teste/AA (mg) da prot. Padrão – Proteína padrão: que atende o requerimento de aminoácidos essenciais para crianças em idade pré-escolar (2 a 6 anos), segundo FAO/OMS, 1985. QUALIDADE PROTÉICA • Aminoácidos FAO/OMS Arroz polido Feijão cozido • AA EQ AA EQ • Histidina 19 23 1,21 28 1,47 • Isoleucina 28 42 1,5 42 1,5 • Leucina 66 82 1,24 76 1,15 • Lisina 58 36 0,62 72 1,24 • Metionina 25 37 1,48 19 0,76 • Fenilalanina 63 80 1,26 77 1,22 • Treonina 34 33 0,97 40 1,17 • Triptofano 11 - - - - • Valina 35 58 1,66 46 1,31 QUALIDADE PROTÉICA
(Pires et al., 2006)
DIGESTIBILIDADE
❏ As proteínas são digeridas a dipeptídeos, tripeptídeos e aa livres.
❏ O processo de digestão e absorção das proteínas é altamente eficiente.
Menos de 10% da proteína total que passa
através do trato digestório aparecem nas fezes.
Cerca de 1 a 2 g de N são excretados
diariamente nas fezes. DIGESTIBILIDADE
❏ Digestibilidade: é a relação entre proteína ou nitrogênio ingerido e
absorvido. ❏ Fatores que afetam a digestibilidade das proteínas e biodisponibilidade dos aa:
Conformação estrutural, fatores
antinutricionais, complexação com outros nutrientes e competição . DIGESTIBILIDADE
→ Conformação estrutural: Quanto menor a complexidade estrutural, mais fácil
torna-se a ação das proteases intestinais. - Ptns nativas são hidrolisadas em menor proporção que as ptns parcialmente desnaturadas. Desnaturação protéica: consiste na alteração da estrutura tridimensional da proteína, podendo ser causada por calor e agentes químicos. Este processo causa a inativação da proteína.
Facilita o contato das enzimas!
DIGESTIBILIDADE
→ Fatores antinutricionais: São compostos naturalmente presentes nos
alimentos.
Prejudicam a digestão e absorção das proteínas
Inibidores de tripsina e quimotripsina Lectinas
Reduzem a hidrólise de ptn de
Reduzem a absorção de aa leguminosas DIGESTIBILIDADE
→ Complexação com outros nutrientes:
Reação de Maillard - Complexa lisina com açúcar redutor → escurecimento do produto (melanoidinas) e redução da qualidade protéica. - Na panificação a perda é de cerca de 15%. - Importante quando a fonte de proteínas da dieta é à base de cereais, que são deficientes em lisina. DIGESTÃO
❏ BOCA: não existe nenhuma enzima capaz de degradar as proteínas, porém, a
mastigação é importante para aumentar a superfície de contato dos alimentos com as proteases. ❏ ESTÔMAGO: onde começa a digestão de proteínas. Células parietais
Células principais HCl desnaturação
aa pepsinogênio pepsina proteínas polipeptídeos oligopeptídeos
A pepsina é responsável por cerca de 10 a 20% da digestão das proteínas.
DIGESTÃO DIGESTÃO DIGESTÃO
❏ INTESTINO DELGADO - onde ocorre a maior parte da digestão. - A secreção pancreática das enzimas hidrolíticas que degradam as ptns da dieta é controlada hormonalmente. - Na luz intestinal existem zimogênios que precisam ser ativados para realizarem suas funções enzimáticas. DIGESTÃO TRIPSINOGÊNIO (229aa)
ENTEROPEPTIDASE
HEXAPEPTÍDEO + TRIPSINA QUIMIOTRIPSINOGÊNIO QUIMIOTRIPSINA PROCARBOXIPEPTIDASE A CARBOXIPEPTIDASE A PROCARBOXIPEPTIDASE B CARBOXIPEPTIDASE B PRÓ-ELASTASE ELASTASE
AMINOPEPTIDASES: presentes na borda em escova
DI E TRIPEPTIDASES: citosol do enterócito ABSORÇÃO
❑ A absorção dos aminoácidos ocorre por
transporte ativo, tendo o sódio como carreador. ❑ Existem sítios específicos para a absorção de aminoácidos básicos, ácidos e neutros. ❑ Parte das proteínas são absorvidas como peptídeos, especialmente dipeptídeos. ABSORÇÃO ABSORÇÃO ABSORÇÃO
USO DE AA. PELAS CÉLULAS INTESTINAIS
❏ produção de energia ❏ ptns estruturais para novas células intestinais ❏ nucleotídeos ❏ apoproteínas para síntese de lipoproteínas ❏ novas enzimas digestivas ❏ hormônios ❏ compostos contendo nitrogênio
→ O intestino faz uso de 30 a 40% dos aa. essenciais absorvidos pela dieta. Proteínas
Digestão
aa, di e tripeptídeos
Absorção
aa no sistema porta
Principal local de captação da
maioria dos aa. (50 a 60%) após Fígado uma refeição METABOLISMO DE PROTEÍNAS O fígado exerce importante papel como modulador da concentração de aa. plasmáticos
Aminoácidos
6% proteínas 20 a 25 % liberados no plasma 50% uréia plasmáticas (ex: albumina) (principalmente BCAA) músculos e rins. METABOLISMO DE PROTEÍNAS METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ O destino do aa. em cada tecido varia de
acordo com as necessidades do momento, havendo um equilíbrio dinâmico das proteínas tissulares com os aa. ingeridos pela dieta e os aa. circulantes. ❏ Há um processo dinâmico contínuo de síntese e catabolismo protéico, específico em cada tecido → turnover proteico METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Turnover protéico: modificação ou renovação protéica que ocorre
diariamente em decorrência do catabolismo e anabolismo das proteínas. ❏ Principais tecidos responsáveis pelo turnover: - plasma - mucosa intestinal - fígado - pâncreas - rim METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Renovação proteica: Proteínas estão constantemente sendo
sintetizadas e então degradadas; - Permite a remoção de proteínas anormais ou desnecessárias
TAXA DE RENOVAÇÃO: • Quantidade de proteína total permanece constante • Hidrólise e nova síntese de 300- 400g de proteína corporal/dia • Taxa depende da proteína de curta, média e de longa duração METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ A vida média de uma proteína é o tempo que o organismo leva pra
renovar metade da quantidade dessa proteína. - Enzimas: horas - Hemoglobina: 120 dias - Colágeno: 365 dias METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ A taxa média diária de renovação proteica é de 3%
❏ Diariamente proteínas são sintetizadas no corpo humano a partir de
informações armazenadas no DNA.
A sequência de bases no DNA é única para cada
proteína que é sintetizada no organismo. SÍNTESE DE PROTEÍNAS
Núcleo (DNA) mRNA proteína
“Pool de aa” aa essenciais e não
essenciais (citoplasma)
refere-se aos aa disponíveis para o metabolismo.
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Não existe reserva considerável de aa. livres no organismo; qualquer
quantidade acima das necessidades para a síntese protéica e dos compostos não-protéicos que contêm nitrogênio será metabolizada. Os aa. serão degradados e utilizados como energia ou armazenados como glicogênio e gordura.
❏ O catabolismo dos aa. indispensáveis ocorre principalmente no fígado
e os aa. de cadeia ramificada são degradados principalmente nos músculos e rins. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Diariamente proteínas são degradas no corpo humano no processo de
renovação protéica. ❏ Estudos demonstram aumento da taxa de catabolismo de aminoácidos quando a ingestão proteica excede a necessidade do organismo.
O corpo humano não armazena o excesso de
proteínas e aminoácidos ingeridos pela dieta.
Aumenta a oxidação dos
Dieta hiperprotéica aa e excreção de N. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ MECANISMOS DE DEGRADAÇÃO PROTEICA
MECANISMO UBIQUITINA-PROTEASSOMO (dependente de energia) - degradam principalmente proteínas endógenas. ENZIMAS DEGRADATIVAS DOS LISOSSOMOS (não dependentes de energia) - degradam principalmente proteínas extracelulares (plasmáticas, de superfície de membrana) por endocitose. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ MECANISMOS DE DEGRADAÇÃO PROTEICA Via proteolítica ubiquitina-proteassomo - ligadas covalentemente à ubiquitina (ptn globular); - ligação da α-carboxila da glicina C-terminal da ubiquitina a um grupo amino de uma lisina da proteína. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ DEGRADAÇÃO PROTEICA - proteínas degradadas a partir de sinais químicos; - oxidação, marcação com outras proteínas ou terem sequência específica de aminoácidos – menor tempo de meia-vida. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
❏ Ao contrário das gorduras e carboidratos os aa não são armazenados
pelo organismo
O excesso de aa será rapidamente degradado
Remoção do grupo amino ( transaminação e desaminação).
Degradação oxidativa dos cetoácidos (esqueletos carbonados). CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
TRANSAMINAÇÃO
⮚ É o primeiro passo no catabolismo dos aa.
⮚ Transferência de grupo amino de um aminoácido para um cetoácido. ⮚ O grupo aceptor predominante é o α- cetoglutarato, produzindo glutamato e o novo cetoácido. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
TRANSAMINAÇÃO
⮚ O grupo amino do glutamato pode ser transferido ao oxaloacetato em
uma segunda reação de transaminação, produzindo aspartato, formando novamente α-cetoglutarato. ⮚ As enzimas que catalisam a transaminação são designadas aminotransferases ou transaminases, que necessitam da coenzima piridoxal-fosfato (PLP –derivado da vitamina B6). CATABOLISMO DE PROTEÍNAS A remoção do grupo amino resulta no seu cetoácido correspondente.
Alanina Piruvato ALT CH3CHCOOH CH3CCOOH
NH2 O CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
DESAMINAÇÃO
O glutamato produzido por transaminação pode
ser: ➢ oxidativamente desaminado, que resulta no α- cetoglutarato e na liberação do grupo amino como amônia livre. ➢ utilizado como doador de grupo amino na síntese de aa não essenciais. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
DESAMINAÇÃO
➢ Ocorre predominantemente no fígado e rins e fornecem amônia, que é
uma fonte de nitrogênio na síntese de uréia. ➢ O glutamato é o único aminoácido que sofre desaminação rápida. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
DESAMINAÇÃO
A ação sequencial de transaminação e subsequente desaminação do
glutamato provê uma rota através da qual os grupos amino da maioria dos aminoácidos podem ser liberados como amônia.
Produção de intermediários do ciclo de Krebs para
produção de energia.
Baixos níveis de energia estimulam a glutamato desidrogenase (altas concentrações de ADP e GDP). SÍNTESE E DEGRADAÇÃO DE AMINOÁCIDOS
TRANSAMINAÇÃO e DESAMINAÇÃO → ESQUELETOS CARBONADOS DOS AA
• Entram diretamente nas vias do metabolismo intermediário → síntese de glicose ou lipídeos ou oxidação a CO2 + H2O + energia (ciclo do ácido cítrico)
Substâncias produzidas: - oxalacetato, Síntese de aminoácidos não-essenciais em - piruvato, qtds suficientes a partir de intermediários - fumarato, do seu metabolismo - succinil-CoA, - acetil-CoA - acetoacetil-CoA, - α-cetoglutarato. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS TIPOS DE AMINOÁCIDOS
Aminoácidos glicogênicos - AA → piruvato ou intermediários do CAC - Substratos da gliconeogênese Aminoácidos cetogênicos - AA → acetoacetato ou um de seus precursores (acetil-CoA ou acetoacetil-CoA) - Corpos cetônicos = acetoacetato, 3- hidroxibutirato e acetona TRANSPORTE DE AMÔNIA VIA GLUTAMINA
❏ A amônia é tóxica em altas concentrações;
❏ Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis; ❏ Os aminoácidos glutamato e glutamina tem uma importância central nesse processo.
Mecanismo utilizado pela maioria dos tecidos corporais.
TRANSPORTE DE AMÔNIA PARA O FÍGADO
O ciclo glicose-alanina funciona com dupla
finalidade: - transportar grupos amino do músculo esquelético ao fígado, para serem convertidos em uréia; - fornecer ao músculo em trabalho a glicose sanguínea sintetizada pelo fígado a partir do esqueleto carbônico de alanina. CICLO DA URÉIA
FUNÇÃO: Converter amônia, produto tóxico formado na degradação dos
aminoácidos, em uréia, com intuito de ser excretado pelos rins.
Ocorre no fígado. É estimulada pelo aumento da concentração de amônia. METABOLISMO PROTEICO
Catabolismo das proteínas e aa
Transaminação e Desaminação
Amônia (NH3) (tóxica) Fígado
Síntese protéica cetoácido
Uréia (ciclo da uréia)
Urina Energia, CHO, Lipídios
REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
GH transporte de aa. pelas membranas celulares
processo de transcrição e tradução para síntese proteica
lipólise → oxidação de aa. → síntese proteica
REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
GH IGF 1
Síntese protéica
hipertrofia REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
Testosterona:
deposição de ptns em todos os tecidos,
incluindo as ptns contráteis do músculo. REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
Insulina:
Ativa receptores Quebra de
IGF 1 Captação de aa proteínas
Hipertrofia celular REGULAÇÃO HORMONAL
SÍNTESE PROTEICA
T3 e T4
síntese de proteínas mitocondriais Em doses fisiológicas e com adequada ingestão energética e de aa., a tiroxina aumenta a síntese proteica REGULAÇÃO HORMONAL
