PROTEÍNAS - PARTE 1: PROTEINAS VEGETAIS 26/03/2024 Prof.

Roberto

Digestão e absorção dos nutrientes.

A Ciência de Alimentos se baseia em conhecimentos aplicados de microbiologia, bioquímica,
nutrição, análise sensorial, bromatologia e controle de qualidade, entre outros. Além das áreas de
pesquisas clássicas, a moderna ciência de alimentos também desenvolve pesquisas sobre o consumo
de alimentos e sua relação com a saúde humana. Assim, a área de nutrição vem ganhando cada vez
mais espaço na área de Ciência de Alimentos, tornando-se matéria importante nos estudos das
alterações sofridas pelos nutrientes e substâncias bioativas durante o processamento industrial e seus
impactos na digestão, absorção e metabolização, consequentemente na saúde humana.
Digestão, Metabolismo e Absorção são termos frequentemente confundidos entre si.
Entretanto, eles são processos distintos e separados, mas podem ocorrer ao mesmo tempo em
diferentes pontos do corpo.

Metabolismo:
O metabolismo é normalmente dividido em dois grupos: anabolismo e catabolismo (Figura 1).
Reações anabólicas, ou reações de síntese, são reações químicas que produzem nova matéria orgânica
nos seres vivos. Sintetizam-se novos compostos (moléculas mais complexas) a partir de moléculas
simples (consumindo energia sob a forma de ATP). Reações catabólicas, ou reações de
decomposição/degradação, são reações químicas que produzem grandes quantidades de energia
(ATP) a partir da decomposição ou degradação de moléculas mais complexas (matéria orgânica). O
metabolismo converte os nutrientes em formas que podem ser usadas (ou armazenadas no corpo) e
também em formas (toxicas ou não) que são removidas (excretadas) do corpo. Existem milhares de
reações bioquímicas conhecidas que compõem uma enorme diversidade de vias metabólicas. As
principais rotas do organismo humano são: Glicólise, Ciclo do Ácido Cítrico (Ciclo de Krebs),
Fosforilação oxidativa, Vias das Pentoses, Ciclo da Ureia, Síntese de Aminoácidos e β-oxidação. No
corpo humano o metabolismo se inicia pela degradação das macromoléculas pela digestão
extracelular. Macromoléculas como o amido ou as proteínas não podem ser rapidamente assimilados
pelas células, tendo de ser degradados nos seus componentes de menor tamanho antes de poderem
ser utilizados no metabolismo celular.

Digestão: A comida tem que ser quebrada em seus componentes menores para serem absorvidos
pelas células. Assim, a digestão é a série de etapas que decompõem os alimentos em suas partes
constituintes (Figura 2). Os alimentos são compostos de amidos (carboidratos), proteínas, gorduras,

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fitoquímicos (compostos fenólicos), vitaminas e minerais cada grupo com seus constituintes unidos
entre si por ligações químicas.

Figura 1. Anabolismo e Catabolismo

A digestão destes polímeros é feita por diversas classes de enzimas, que incluem as proteases, que
digerem proteínas a aminoácidos, amilases que digerem amidos a monossacarídeos e lipases que
digerem lipídeos a ácidos graxos. Portanto, a digestão quebra as ligações, separando os constituintes
ou nutrientes em componentes individuais. Inicia na boca, passa pelo estomago e finaliza nos
intestinos.

Figura 2. Conversão dos polímeros dos alimentos

Absorção: A absorção é o processo de mover os nutrientes dos intestinos para a corrente sanguínea.
A maioria dos nutrientes é absorvida através do revestimento do intestino delgado.

Proteína vegetal: absorção intestinal e importância na dieta

As proteínas são moléculas essenciais para manter a estrutura e funcionamento de todos os
organismos vivos e podem ter diferentes propriedades e funções. É importante recordar como as
proteínas são sintetizadas a partir das células do nosso organismo. A síntese proteica é o mecanismo
de produção de proteínas determinado pelo DNA, que acontece em duas fases chamadas transcrição
e tradução. O processo acontece no citoplasma das células e envolve ainda RNA, ribossomos, enzimas
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específicas e aminoácidos que auxiliarão na sequência da proteína a ser formada. O evento segue o
“Dogma Central da Biologia Molecular” postulado por Francis Crick em 1958, que explica como
ocorre o fluxo de informações do código genético. Esse modelo mostra principalmente que uma
sequência de um ácido nucleico pode formar uma proteína, entretanto o contrário não é possível.
Segundo esse dogma, o fluxo da informação genética segue o seguinte sentido: DNA → RNA→
PROTEÍNAS. Algumas mudanças já foram feitas no modelo proposto originalmente. Isso ocorreu
em razão de hoje se saber, por exemplo, que algumas enzimas são capazes de utilizar o RNA para
produzir DNA. Esse dogma atualizado pode ser resumido conforme apresentado na figura 2.

Figura 2. Dogma Central da Biologia Molecular. Resumo: o DNA é "transcrito" pelo RNA mensageiro
(RNAm) e depois a informação é "traduzida" pelos ribossomos (RNAr + proteínas + RNAt), na sequência
específica da proteína a ser formada. Fonte: https://realizeeducacao.com.br/wiki/dna-e-sintese-de-proteinas/

No organismo, as proteínas são reconstruídas a partir dos aminoácidos contidos nas proteínas
dos alimentos. Entretanto para que estes aminoácidos sejam aproveitados eles precisam ser
absorvidos pelo intestino e para isto ocorrer os alimentos precisam ser primeiramente digeridos. Isto
ocorre por meio das várias enzimas que atuam no processo digestivo: Digestão do amido (amilases),
dos lipídios (lipases) e das proteínas (pelas proteases, pepsinas e tripsinas) (Fig. 3).
Dos 20 aminoácidos, o nosso organismo não consegue sintetizar de novo 9, que devem ser
supridos pela dieta. (de novo é uma frase em latim, traduzindo literalmente para "do novo" do
“começo”, implicando que o AA deve ser sintetizado desde o começo pelos seus elementos
constituintes). São os chamados aminoácidos essenciais: Histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Os demais aminoácidos não são necessários na

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dieta, pois podem ser construídos a partir de pequenas moléculas precursoras, como nitrogênio,
oxaloacetato, piruvato, α-cetoglutarato etc., e outras derivadas do metabolismo de açúcares.

Figura 3. Hidrolise e síntese de proteína no organismo

A forma mais fácil de obter os aminoácidos essenciais é através da proteína animal. Proteínas
de fonte vegetal (como feijões, lentilhas e soja), tem pouca quantidade de alguns destes aminoácidos
essenciais. Nestas proteínas o aminoácido limitante é o aminoácido cuja concentração está abaixo da
concentração necessária para sintetizar uma proteína completa (o aminoácido essencial encontrado
na menor quantidade nos alimentos). Em outras palavras, quando um aminoácido é limitante, as
proteínas só podem ser sintetizadas até o nível de disponibilidade desse aminoácido. O que levanta a
dúvida se uma dieta com restrição total de alimentos de origem animal teria proteínas com os AA
essenciais suficientes para suprir nossa carência. Os aminoácidos das proteínas são utilizados pelo
organismo humano para a formação de hormônios, enzimas e anticorpos, portanto, a sua carência
leva a uma deficiência em diversas vias metabólicas do corpo.
De acordo com a Organização Mundial da Saúde (OMS), em uma dieta balanceada, a ingestão
de proteína deve representar cerca de 15% do total da dieta diária de uma pessoa. É muito difícil um
indivíduo desenvolver uma deficiência proteica, mas esta pode acontecer se não for ingerida uma
quantidade suficiente de alimentos de origem animal ou vegetal, por períodos longos. Contrário à
ingestão de proteínas de fontes animais é o fato de elas virem, em geral, acompanhadas de gorduras
e estudos comprovam que o consumo excessivo destas proteínas pode ocasionar cálculos renais,
osteoporose, e um aumento do colesterol, devido a presença de gorduras.

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 A favor das fontes vegetais de proteína está o fato de que eles também fornecem outros
nutrientes importantes como fibras (por ex. celulose) e fitoquímicos (por ex. flavonoides) que
previnem algumas doenças. Por outro lado, a proteína animal é rica em ferro, zinco e vitaminas B.
De uma forma geral, quimicamente as proteínas são compostos orgânicos nitrogenados
complexos, formados fundamentalmente por C, H, O e N (Tabela 1), podendo ainda conter minerais
como o S, P, Cu, Fe, etc. A composição geral é apresentada na tabela abaixo.

Tabela 1. Composição química das proteínas

Elementos Quantidade (%)
Carbono 51,0 a 55,0
Oxigênio 21,5 a 23,5
Nitrogênio 15,5 a 18,0 (média 16,0)
Hidrogênio 6,5 a 7,3
Enxofre 0,5 a 2,0
Fósforo 0,0 a 1,5

Para que os componentes das proteínas sejam aproveitados pelo organismo precisam
primeiramente, passar por etapas da digestão como será visto a seguir.

Etapas da digestão alimentar

A digestão é o conjunto das ações, mecânicas e bioquímicas, que os alimentos sofrem ao longo de um
processo degradativo, para se converterem em compostos menores hidrossolúveis e absorvíveis. A digestão é uma
forma de catabolismo no metabolismo dos alimentos. Digestão começa pela boca.

Boca: A boca é a cavidade de entrada do alimento no sistema digestivo e onde ele é preparado
mecanicamente para acessar o estomago e tubo digestivo. Ela é formada pelos músculos labiais,
dentes e língua, que preparam o alimento para a digestão, por meio da mastigação. Os dentes reduzem
os alimentos em pequenos pedaços, misturando-os à saliva, o que irá facilitar a ação das enzimas
(Tabela 2). A saliva é produzida pelas glândulas salivares e já contem uma enzima digestiva, amilase,
denominada ptialina, portanto já na boca inicia-se a digestão do amido.
Deglutição: Após a mastigação e a salivação, forma-se o que chamamos de bolo alimentar, que é
deglutido (engolido). Após o ato de engolir, o bolo alimentar passa pela faringe e chega ao esôfago.
Faringe: A faringe é um órgão cavitário alongado em forma de funil, situado logo após a boca. Ela
conecta o nariz e a boca à laringe e ao esôfago. É um canal comum ao aparelho digestivo e ao aparelho
respiratório. De modo geral, nos mamíferos a faringe é ponto de encontro entre estes dois
aparelhos. O alimento ao chegar à faringe, os músculos de sua parede se contraem e empurram o
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alimento para o esôfago. Associada à faringe está a laringe que impede que partículas de alimentos
passem à via respiratória. Ela é também o órgão onde se produz a voz, contém as cordas vocais e por
onde ocorre a passagem dos gases respiratórios.
Esôfago: O esôfago é um órgão em forma de tubo, com paredes flexíveis e que mede
aproximadamente 25 centímetros de comprimento. Em sua parede superior, ele se comunica com a
faringe; em sua parte inferior, comunica-se com o estômago. Por meio de movimentos peristálticos,
o esôfago empurra o alimento para o estômago.
Movimentos peristálticos: A deglutição é um movimento voluntário, isto é, executamos
conscientemente o ato de engolir. A partir daí, movimentos mecânicos, denominados movimentos
peristálticos (Figura 4), conduzem o bolo alimentar pelo tubo digestório. Esses movimentos são
involuntários, isto é, independem da nossa vontade. São contrações dos músculos situados no esôfago,
no estômago e nos intestinos, onde são mais intensos. Além de empurrar o alimento ao longo do tubo
digestório, promovem a sua mistura. Os movimentos peristálticos participam da digestão mecânica,
fazendo com que o bolo alimentar seja empurrado do esôfago para o estômago. Uma válvula
denominada cárdia, regula essa passagem do alimento ao estomago.
Válvula: é uma estrutura biológica com ação mecânica que regula, permitindo ou interrompendo, a
passagem de uma substância de um local para outro, como os esfíncteres. Três esfíncteres, em
especial, merecem mais atenção: o esfíncter cárdico (ou cárdia) ou esfíncter esofágico inferior, região
de transição entre o esôfago inferior e o estômago; o esfíncter pilórico, que faz comunicação entre o
estômago e o duodeno, e o esfíncter anal, orifício no final do intestino grosso que regula a passagem
das fezes e gases intestinais.

Figura 4. Detalhes do peristaltismo na faringe e estomago.

Digestão no estômago
No estômago (Figura 4 e 5) os movimentos peristálticos misturam o bolo alimentar ao suco
gástrico, produzido pelas glândulas da mucosa. Esse suco contém ácido clorídrico, que mantém a
acidez estomacal, dando condição favorável ao trabalho das enzimas do estômago. A pepsina, a

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principal protease do estômago, atua na degradação das proteínas, intensificando a digestão
bioquímica, que continuará no intestino. O suco alimentar resultante da digestão gástrica é
denominado quimo; por isso, a digestão gástrica é também denominada quimificação. A passagem
do quimo para o intestino é regulada por outra válvula, o piloro. O quimo e o quilo são produtos da
digestão formados, respectivamente, no estômago e no intestino delgado.

Digestão no intestino delgado

O intestino delgado é um tubo com cerca de 7-8 metros de comprimento por 4cm de diâmetro
(Figura 6) e pode ser dividido em três regiões: duodeno, a primeira secção (com cerca de 25 cm);
jejuno, a parte central com cerca de 2/5 do tamanho (cerca de 3 m) e íleo, a parte próxima do intestino
grosso, com cerca de 3/5 do tamanho (cerca de 5 m). No intestino delgado, ocorre a maior parte da
digestão dos nutrientes, bem como a sua absorção, ou seja, a assimilação das substâncias nutritivas.
No duodeno, são lançadas as secreções do fígado, a bile, que fica armazenada na vesícula biliar e a
secreção do pâncreas, o suco pancreático. A digestão do quimo ocorre predominantemente no
duodeno devido ao suco pancreático, que contêm diversas enzimas digestivas (Tabela 2) e também
devido à secreção biliar. O pH da bile oscila entre 8,0 e 8,5 e seus sais têm ação detergente,
emulsificando (emulsionando) as gorduras (aumento da área superficial por fragmentação da gordura
em milhares de micro gotículas). A digestão continua nas primeiras porções do jejuno.

Figura 5. Detalhes do estomago e esôfago Figura 6. Detalhes do sistema digestivo completo

Na digestão bioquímica, há a ação das seguintes secreções:
• Bile – secreção do fígado contendo sais biliares, mas não enzimas, que fica armazenada na vesícula
biliar. É lançada no duodeno para que os sais biliares, agindo como emulsificantes, particionem as
gorduras em partículas microscópicas, facilitando a ação das lipases pancreáticas sobre os lipídios.

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• Suco pancreático – É produzido pelo pâncreas. Possui várias enzimas que atuam na digestão das
proteínas (proteases), dos carboidratos (amilases) e dos lipídios (lipases).
• Suco entérico – é produzido pela mucosa intestinal. Possui enzimas que atuam na transformação,
entre outras substâncias, das proteínas e dos carboidratos.
Ao término do processo digestor no intestino delgado, o conjunto de substâncias resultantes
forma um líquido viscoso de cor branca denominada quilo.

Tabela 2. Enzimas das etapas de digestão.

Enzima Local de produção Substrato Ação
Amilase (Ptialina) glândulas salivares amido hidrolisa amido em oligossacarídeos
Pepsina estômago proteínas hidrolisa proteínas em oligopeptídeos
Invertase intestino delgado sacarose hidrolisa a sacarose em glicose e frutose
Lactase intestino delgado lactose hidrolisa a lactose em glicose e galactose
Lipase pâncreas lipídios hidrolisa lipídios em ácidos graxos e gliceróis
Tripsina pâncreas proteínas hidrolisa proteínas em oligopeptídeos
Quimotripsina pâncreas proteínas hidrolisa proteínas em oligopeptídeos
Amilase pancreática pâncreas amido hidrolisa amido em oligossacarídeos e maltoses
Maltase intestino delgado maltoses hidrolisa maltose em glicoses livres
Peptidase intestino delgado oligopeptídeos hidrolisa oligopeptídeos em aminoácidos

O quilo, produto da digestão, é composto pelos nutrientes transformados em moléculas de

seus constituintes (aminoácidos, ácidos graxos, açúcares etc.), mais as vitaminas e sais minerais. As
substâncias que formam o quilo podem ser absorvidas pelo organismo, isto é, podem atravessar a
parede intestinal, por meio das vilosidades do intestino delgado. Desta forma, ocorre a absorção dos
nutrientes, ou seja, a passagem das substâncias nutritivas para os capilares sanguíneos. O que não é
absorvido, parte da água e massa alimentar, formada principalmente pelas fibras, passa para o
intestino grosso.

Intestino grosso
Após a digestão no intestino delgado, o que resta do quilo chega ao intestino grosso. O
intestino grosso mede cerca de 1,5 m de comprimento e divide-se em ceco, cólon ascendente, cólon
transverso, cólon descendente, cólon sigmoide e reto (Figura 6). A saída do reto chama-se ânus e é
fechada por um músculo que o rodeia, o esfíncter anal.
Numerosas bactérias e outros micro-organismos (fungos e protozoários) formam a microflora
que vive em mutualismo no trato intestinal (principalmente intestino grosso) humano. Há cerca de
390 trilhões (3,9 x 1013) de microrganismos no intestino, contra cerca de 370 trilhões (3,7 x 1013) de
células humanas no corpo. Seu trabalho consiste em dissolver os restos alimentícios não assimiláveis,
reforçar o movimento intestinal e proteger o organismo contra bactérias estranhas, geradoras de
enfermidades. Algumas bactérias intestinais fermentam e assim decompõem resíduos de alimentos e
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produzem vitaminas (a vitamina K e algumas vitaminas do complexo B), que são aproveitadas pelo
organismo. Nessas atividades, as bactérias produzem gases – parte deles é absorvida pelas paredes
intestinais e outra é eliminada pelo ânus. O intestino grosso não possui vilosidades nem secreta sucos
digestivos, normalmente só absorve água e os sais minerais ainda presentes nos resíduos alimentares,
levando-os, então, para a circulação sanguínea. O que sobra se condensa até formar as fezes. As fibras
vegetais, principalmente a celulose, não são digeridas nem absorvidas, contribuindo com
porcentagem significativa da massa fecal. Como retêm água, sua presença torna as fezes macias e
fáceis de serem eliminadas (evacuadas). As fezes que são cumuladas no reto e, posteriormente,
quando sentimos vontade de defecar, são empurradas por movimentos peristálticos para fora do ânus.
Concluídas todas as etapas da digestão, os nutrientes que chegam à circulação sanguínea são
distribuídos a todas as células, e assim são utilizados pelo organismo.

Alguns números da digestão alimentar

A mastigação da comida demora entre 5 e 30 segundos. Engolir demora cerca de 10 segundos.
A comida demora em média de 3 a 4 horas para atravessar o intestino delgado e entre 18 e 48 horas
(2 dias) para passar pelo intestino grosso. Durante uma vida, o sistema digestivo processa cerca de
50 toneladas de comida.

Qualidade Nutricional de Proteínas

A quantidade e a qualidade das proteínas consumidas no conjunto dos alimentos ingeridos
devem ser observadas. O equilíbrio aminoacídico, tanto por limitação como por excesso de
aminoácidos essenciais é um fator importante na determinação da qualidade da proteína e deve ser
avaliado.
A Dose Diária Recomendada (DDR) ou “valor seguro” de ingestão de proteínas de elevada
qualidade, para um adulto sedentário, é de 96-125 mg de nitrogênio (azoto) o que equivale a cerca de
0,8 a 1,0g de proteína, por kg de peso por dia. Esta quantidade é suficiente para prevenir deficiências
proteicas, evitando a sobredosagem. Níveis mais elevados de ingestão de proteína são recomendados
para pessoas com mais idade, atletas, pacientes e para indivíduos que estejam em fase de recuperação
de uma doença. Algumas pessoas recorrem a dietas de proteína para perder peso, ganhar massa magra
ou melhorar o desempenho da musculação, mas esse excesso pode sobrecarregar o rim, entupir
artérias e até mesmo prejudicar o coração. Como os rins eliminam os produtos do metabolismo da
proteína, como ureia, amônia, dentre outros resíduos nitrogenados, seu consumo elevado pode
aumentar a taxa de trabalho de filtração glomerular (filtração que separa o que será absorvido pelo
organismo do que formará a urina, constituída de 95% de água e 5% sólidos como, ureia, toxinas e
sais minerais) causando aumento da pressão interna, fazendo com que a função renal seja prejudicada
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progressivamente. Além disso, também pode haver sobrecarga do fígado, por ser o órgão responsável
pela metabolização de aminoácidos. Problemas de dietas únicas também podem ocorrer com os outros
elementos. Por exemplo, uma dieta rica em carboidrato pode aumentar os radicais livres no organismo
e, no caso da gordura, a ingestão excessiva pode causar placas na artéria. Por isso, o recomendado é
que, para manter uma dieta segura e saudável, estejam presentes no prato todos os grupos alimentares,
mas sempre em moderação.
O valor nutricional de uma proteína é a da sua capacidade de satisfazer os requisitos DDR. As
proteínas de alta qualidade satisfazem um conjunto de exigências que levam em conta a combinação
do teor de aminoácidos indispensáveis, a composição bem equilibrada de aminoácidos, a alta
digestibilidade, o alto índice de retenção no organismo logo após a absorção e a eficiente utilização
pós-absorção com contribuição limitada para perda de nitrogênio corporal sob a forma de ureia pelo
organismo.

Proteínas animais, proteínas vegetais e proteínas não convencionais

As proteínas animais são formadas por aminoácidos em quantidade e qualidade ótimas para
nutrição humana. Fontes de proteínas animais, como carne, peixes, ovos e leite proveem todos os
aminoácidos essenciais. Plantas, como a quinoa, semente de cânhamo, amaranto e soja também, são
ricas em proteínas, embora a utilização destas estejam condicionadas ao aminoácido limitante
(Tabela 3). O amino ácido limitante é aquele que está presente em quantidade menor do que seria
necessário para a síntese de proteínas, ou seja, aquele aminoácido que interromperá a síntese das
proteínas, mesmo que os outros aminoácidos estejam presentes. Por ex., se uma fonte contém todos
os aminoácidos, mas tem uma quantidade muito pequena de lisina, o corpo humano só vai absorver
os outros na proporção que a lisina for utilizada para síntese de proteínas, e os aminoácidos em
“excesso” serão desaminados e transformados em açúcar ou gordura. Assim, neste caso, a lisina é o
aminoácido limitante.
As proteínas vegetais e microbianas não são completas nutricionalmente, entretanto em
certos tipos de dietas, seja por preferência (vegetarianos) ou falta de opção (pobreza) elas são as
principais ou únicas fontes de aminoácidos na alimentação. Daí a importância de variar a dieta e
misturar várias fontes de proteínas. Até mesmo dietas estritamente vegetarianas podem suprir
facilmente as necessidades proteicas de qualquer indivíduo, basta que se combinem alimentos ricos
em proteínas, por exemplo, cereais, como o arroz que contém pouca quantidade de lisina, que é
encontrada em boa quantidade em leguminosas, como o feijão. De forma similar, leguminosas
contém pequena quantidade de metionina, que é encontrada em boa quantidade nos cereais. Juntos,
cereais e leguminosas fornecem quantidades adequadas desses aminoácidos essenciais.

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 As proteínas vegetais são obtidas principalmente de cereais, raízes e tubérculos. Há também
as proteínas de folhas, em geral, matéria de pesquisas para formulações de concentrados proteicos
para consumo de populações pobres sem acesso a proteínas animais. Há relatos de várias pesquisas
empregando gramíneas e folhosas como o ora-pro-nóbis (Pereskia aculeata), também conhecido
como orabrobó, lobrobó ou lobrobô, que é uma cactácea trepadeira folhosa. Ele contém minerais
como manganês, magnésio, ferro, cálcio, além de vitamina C, compostos fenólicos e fibras. Seu teor
proteico é elevado, podendo ser de 17 a 32% em base seca. Um problema relacionado a proteínas
vegetais é que podem estar acompanhadas de fator antinutricional, que pode ser alguma substância
tóxica (alcaloides) ou algum inibidor enzimático, como os inibidores de tripsina da soja.
Em geral pode se dizer que a proteína animal é balanceada em aminoácidos enquanto as
proteínas vegetais são desbalanceadas nestes componentes. Hoje isto não é tão problemático porque
as dietas não são uni-alimentares e as pesquisas mostram que existem complementações nutricionais
nas dietas compostas, onde a deficiência de um certo aminoácido de uma proteína é compensada por
outra contendo aquele mesmo aminoácido.
Há muitos estudos tentando viabilizar o uso humano das chamadas de proteínas não
convencionais ou proteínas unicelulares ou Single-cell proteins (SCP), que se refere àquelas
proteínas obtidas de microrganismos como bactérias, leveduras e algas verdes para consumo humano
ou como alimentos ou ração para animais. Entretanto, estas tentativas ainda não superaram obstáculos
tecnológicos e de escala de produção, capazes de torna-las competitivas com as proteínas
convencionais amplamente usadas em alimentação humana. A produção em grande escala de
biomassa microbiana teria algumas vantagens em relação aos métodos tradicionais de produção de
proteínas para alimentos ou rações. 1) a agricultura industrial convencional é marcada por um elevado
nível de consumo hídrico, alto uso de terra, destruição da biodiversidade, degradação ambiental geral
e contribuição para as alterações climáticas através da emissão de um terço de todos os gases com
efeito de estufa. A produção de SCP não apresenta necessariamente nenhum desses sérios
inconvenientes; 2) a SCP pode ser produzida a partir de resíduos agrícolas e, como tal, é considerada
ambientalmente amigável; 3) os microrganismos têm uma taxa de crescimento muito maior (tempos
de geração, bactérias: 0,5 a 2 horas, levedura: 1 a 3 horas, algas: 2 a 6 horas). Isso permite selecionar
cepas com alto rendimento e boa composição nutricional de forma rápida e fácil em comparação com
a agricultura convencional. Entretanto, embora a SCP mostre características muito atrativas, existem
alguns problemas que impedem sua adoção globalmente: 1) Os microrganismos como bactérias e
leveduras, tendem a ter uma alta concentração de ácido nucléico, notadamente o RNA. Os seus níveis
devem ser limitados nas dietas de animais monogástricos a <50 g por dia. A ingestão de compostos
como a purina, decorrentes da quebra do RNA leva ao aumento dos níveis plasmáticos de ácido úrico,
o que pode causar gota (doença na qual há o acúmulo de depósitos de cristais de ácido úrico nas
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articulações devido a concentrações elevadas de ácido úrico no sangue (hiperuricemia) e pedras nos
rins. O ácido úrico pode ser convertido em alantoína, que é excretada na urina. A remoção do ácido
nucleico não é tão necessária em alimentos para animais, mas é naqueles para humanos; 2) a parede
celular de alguns micro-organismos, como algas e leveduras, contém componentes não digeríveis,
como as β-glucanas. logo, as suas células devem ser quebradas para liberar o material intracelular e
permitir a digestão e assimilação; 3) alguns tipos de SCP exibem cores e sabores desagradáveis; 4)
deve-se ter cuidado para prevenir e controlar a contaminação por outros microrganismos, que podem
produzir toxinas, como micotoxinas ou cianotoxinas; 5) algumas leveduras e proteínas fúngicas
tendem a ser deficientes em metionina.
Uma outra comparação frequente com relação a proteína vegetal, ocorre entre as proteínas de
leguminosas e as de cereais. As Leguminosas são em geral deficientes em aminoácidos sulfurados
como metionina e cisteína (Tabela 3) e muitas vezes, ainda em triptofano. Por ex: feijão (de varios
tipos, sendo principal o Phaseolus vulgaris), grão de bico, lentilhas, soja, favas, ervilhas, etc. Os
cereais, geralmente, são deficientes em lisina e algumas vezes em treonina ou triptofano. O milho
possui acentuada deficiência em lisina e triptofano, enquanto outros cereais como sorgo, cevada e
trigo são deficientes em lisina e treonina. Na soja, o aminoácido limitante é a metionina. Assim, na
prática, lisina, metionina, treonina e triptofano são os aminoácidos que merecem maior atenção na
nutrição vegetariana.
A ausência de um ou outro aminoácido nos alimentos pode ser compensada pelas misturas
alimentares. As leguminosas têm sido ao longo dos séculos utilizadas como complemento dos cereais.
Assim, suas utilizações em conjunto são uma excelente forma de fornecer proteína de boa qualidade
(ex. arroz com feijão). Felizmente para o Brasileiro, isto acontece com a mistura arroz com feijão. O
arroz é pobre em lisina, um aminoácido existente no feijão. O feijão, por sua vez, tem pouca metionina
e triptofano, dois aminoácidos encontrados no arroz. Com a mistura, é possível juntar todos os
aminoácidos essenciais. Em cada 100g de arroz branco cozido há 109 kcal e 2 g de proteínas,
enquanto em cada 100g de feijão branco cozido há 118 kcal e 7,8 g de proteínas. A mistura proteica
tem uma digestibilidade de 80%.

Avaliação do valor nutricional de proteínas dos alimentos

A qualidade proteica é um parâmetro importante para qualquer consideração de necessidade
humana de proteína. Portanto, torna-se importante avaliar não somente a quantidade, mas o valor
nutricional da proteína ingerida. O valor nutricional das proteínas depende da sua composição,
digestibilidade, biodisponibilidade de aminoácidos essenciais etc. Existem vários métodos para fazer
esta avaliação, dentre eles apresentaremos os mais empregados.

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 Tabela 3. Aminoácidos limitantes
Familias Denominação Fonte proteica Amino ácido limitante
Aveia Lisina
Arroz Lisina
Milho Lisina e Triptofano
Gramineas Grãos/Cereais
Cevada Lisina
Centeio Lisina
Trigo Lisina
Feijão Metionina
Ervilha Metionina
Amendoim Metionina
Leguminosas Sementes
Soja Metionina
Grão-de-bico Metionina
Lentilha Metionina

Valor Biológico da Proteína (VB): Quando absorvidos para dentro do corpo humano a partir da
dieta, os 20 aminoácidos padrões ou são utilizados na síntese de proteínas e outras biomoléculas,
como as gorduras, ou são usados como fonte de energia e oxidados a ureia e dióxido de carbono. O
valor biológico da proteína é dado pelo seu teor de aminoácidos essenciais. A proteína padrão de alto
valor biológico, é a proteína do ovo e em segundo lugar a proteína do leite (caseína e albuminas).
Assim, as proteínas desses alimentos poderão nos fornecer todos os aminoácidos essenciais para o
crescimento e manutenção da vida saudável, desde que em quantidades adequadas. O valor biológico
mede a eficiência pela qual o corpo usa uma fonte específica de proteína. Quanto maior for o valor
biológico, mais aminoácidos e nitrogênio seu corpo irá reter. As tabelas 4 e 5 mostram os valores
biológicos de diferentes fontes de proteínas naturais e formuladas em laboratórios e suas respectivas
graduações. O valor biológico de uma proteína pode ser medido pela relação do nitrogênio retido pelo
organismo e o nitrogênio absorvido, como mostra a fórmula:

VB=(Nretido / Nabsorvido ) x 100

sendo: Nretido = Nabsorvido - Nurinário e Nabsorvido = Ningerido – Nfecal

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 Tabela 4. Valor biológico de proteínas naturais
Alimento VB
Ovo (inteiro) 100
Leite de vaca 91
Clara de ovo (albumina) 88
Peixe 83
Bife magro 80
Frango 79
Arroz 59
Feijão 49

As proteínas criadas em laboratório foram desenvolvidas para atuarem como complemento

proteico para atletas, os quais necessitam de proteínas em quantidade e qualidade bem superiores. A
tabela 5 apresenta uma pequena lista de algumas destas fontes protéicas as quais podem ser
encontradas nos suplementos alimentares especiais.

Tabela 5. Valor biológico de proteínas formuladas em laboratórios

Suplemento VB
Isolado protéico de soro (Whey Protein) 110 -159
Concentrado protéico de soro (Whey Protein) 104
Caseína 77
Proteína da Soja 74

Digestibilidade: É um outro fator para medir a qualidade proteica. A digestibilidade vai depender
dos aminoácidos fornecidos pela proteína e da preparação do alimento Proteico. O método de
preparação do alimento também vai interferir na digestão pois tem se verificado que aminoácidos
essenciais termo lábeis como a lisina, tendem a ser destruídos em calor seco ou fritura, ou podem até
mesmo formar ligações químicas com outros compostos (reação de Maillard) de difícil digestão para
o organismo. O cozimento desses alimentos em água, aumenta a digestibilidade de certos
aminoácidos essenciais como a metionina, aumentando assim sua absorção. Podemos medir a
digestibilidade de uma proteína utilizando a seguinte fórmula:
D = Nabs x 100 / Ningerido
NPU: O NPU (Net protein Utilization) ou em português NPR (Razão Protéica Líquida) mede o uso
líquido de proteína, o qual quando é de valor igual ao do valor biológico, diz-se que a proteína tem
boa digestibilidade. Podemos medir o NPU da seguinte maneira:
NPU = N retido x 100 / N ingerido

14
PER: O PER, ou taxa de eficiência proteica, é outra medida da qualidade da proteína, e para isso
levamos em consideração a relação do ganho de peso de um animal em crescimento, pela quantidade
de proteína consumida pelo mesmo. Assim:
PER = ganho de peso (g) / quantidade de proteína ingerida (g)
A figura abaixo mostra a relação entre as diferentes formas de avaliação de qualidade da
proteína em relação ao destino do nitrogênio. N é o nitrogênio presente no alimento (ração) ingerido,
geralmente determinado pelo método de kjeldahl.

Influência do calor no valor nutricional das proteínas

Pão e torrada da dieta PER

Caseína (controle) 2,5
Pão inteiro 1,02
Casca (crosta) 0,42
Miolo 1,47
Miolo (assado a alta temperatura) 0,90
Torrada leve 0,64
Torrada media 0,45
Torrada escura 0,32

Métodos de determinação de proteínas em alimentos

Método de Kjeldahl: Determina proteína total (solúvel e insolúvel). É o método mais
amplamente usado mundialmente. No procedimento de Kjeldahl, após digestão em ácido sulfúrico
concentrado, o nitrogênio orgânico total é convertido em sulfato de amônio. A amônia é formada e
destilada em solução de ácido bórico em condições alcalinas. Os ânions boratos formados são
titulados com ácido clorídrico padronizado, pelo qual é calculado o conteúdo de nitrogênio que
representa a quantidade de proteína bruta na amostra. A maioria das proteínas contém 16% de
nitrogênio, portanto, o fator de conversão é 6,25. No entanto, também é medido o nitrogênio não
proteico dos aditivos e/ou contaminantes presentes nos alimentos, como a melamina no leite. (OBS:
A melamina (2,4,6-triamino-1,3,5 triazina) é um composto nitrogenado usado na produção de resinas,

15
colas e plásticos. Esta substância está normalmente presente nos alimentos em geral, sob baixas
concentrações (e por isso não tóxicas), devido a migração das embalagens. Na adulteração de
alimentos a melamina é adicionada para dar a falsa aparência de um alto teor de proteínas.) Assim,
apesar de sua vantagens, este método tem problemas pois não mede a proteína verdadeira e o fator de
conversão/correção de 6,25 não é adequado para todos os tipos de proteína e deve ser corrigido com
base na composição de aminoácidos da proteína em questão. Outros métodos utilizados para
determinar proteínas solúveis são apresentados abaixo (Hayes 2020).
Método do biureto: Sob condições alcalinas, as ligações peptídicas reagem com os íons
cúpricos para produzir uma cor violeta-púrpura, cuja intensidade a 540 nm está correlacionada com
o teor de proteínas da amostra. Este método é rápido e simples, com pouca interferência de fontes não
peptídicas ou não proteicas.
Método Lowry: O método Lowry foi desenvolvido com base no método biureto. As proteínas
reagem com o reagente de fenol Folin-Ciocalteu para produzir um complexo azul a 750 nm. A
intensidade da cor é proporcional ao teor de proteínas da amostra (Owusu-Apenten, 2002). Embora
este método seja muito sensível, sofre a interferência de sacarose e lipídios.
Método de Absorção Ultravioleta de 280 nm: As proteínas, a 280 nm, mostram forte absorção
principalmente pelos resíduos de triptofano e tirosina. Essa técnica é aplicada principalmente em um
sistema de proteínas purificadas, porque a absorvância será falsamente aumentada se partículas ou
outra substância como ácidos nucleicos estiverem na solução. Este método não é invasivo; assim, as
amostras podem ser usadas para outras análises após a determinação da proteína.
Outros métodos: Além dos métodos acima mencionados, os métodos Dumas, espectroscopia
no infravermelho, ácido bicinconínico, ligação aniônica com corante, ligação com corante Bradford,
Ninidrina e técnicas imunologicas são algumas outras técnicas comumente usadas para análise de
proteínas. A escolha de um método apropriado depende das propriedades das proteínas presentes nas
amostras, bem como das características das abordagens analíticas.

Método de Kjedahl: reações, reagentes e funções.

O método clássico de determinação de proteínas em alimentos é o Kjeldahl (em homenagem
ao seu criador, o químico dinamarquês Johan Gustav Kjeldahl). Ele fundamenta-se na destruição da
matéria orgânica com ácido sulfúrico concentrado, em presença de um catalisador, por ação do calor,
que libera nitrogênio. Posteriormente, o nitrogênio é destilado e finalmente quantificado por titulação,
o que permite determinar a quantidade de proteína da amostra que o originou. Ele é um método
simples, reprodutível, confiável e empregado em todo o mundo. O seu desenvolvimento compreende
três etapas (Figura 7): (1) Digestão da amostra para converter o composto orgânico nitrogenado
(proteína) a íon amônio (NH4+). O procedimento consiste no aquecimento do composto orgânico com
16
o ácido sulfúrico, o qual decompõe a substância orgânica por oxidação para libertar o azoto
(nitrogênio reduzido) na forma de sulfato de amônio. Neste passo sulfato de potássio é adicionado
para aumentar o ponto de ebulição do meio de 169 ° C para 189 ° C. (Esse sal diminui a pressão de
vapor da amostra que está sendo digerida, aumentando assim sua temperatura de ebulição,
melhorando a eficiência da digestão.) A decomposição química da amostra estará concluída quando
o meio inicialmente muito escuro torna-se límpido e incolor. (2) Destilação dos produtos da reação.
A solução é então destilada com uma pequena quantidade de hidróxido de sódio, que converte o sal
de amônio em amônia (NH3). A extremidade do condensador é mergulhada em uma solução de ácido
bórico, sendo a amônia, então recolhida em uma solução ácida. (3) Titulação. A quantidade de
amônia recolhida e, portanto, a quantidade de nitrogênio presente na amostra, é determinada por
titulação de retorno. A amônia reage com o ácido consumindo-o, e o ácido remanescente, é então
titulado com uma solução de carbonato de sódio por meio de um indicador de pH alaranjado de metila.
Alternativamente, o borato de amônio é titulado com uma solução padrão de ácido clorídrico (HCl)
de título conhecido até a viragem do indicador (Figura 7),
Para converter o nitrogênio medido em proteína, multiplica-se o conteúdo de nitrogênio por
um fator geral igual a 6,25, que é obtido com base no fato de que, na maioria das proteínas, o teor de
N é em torno de 16%. Entretanto este fator pode variar dependendo da amostra. Conhecendo-se a %
de nitrogênio exata da amostra, é possível calcular o fator com mais precisão, e, portanto, o teor
correto de proteínas da amostra.

As etapas gerais do método incluem:

1. Digestão: Amostra + H2SO4 → (NH4)2SO4(aq) + CO2(g) + SO2(g) + H2O(g)
2. Destilação: (NH4)2SO4(aq) + 2NaOH → Na2SO4(aq) + 2H2O(l) + 2NH3(g)
2.1. Captura da amônia: H3BO3 + H2O + NH3 → (NH4) 3BO3 + H2O (parte do ac. Bórico, que se
escreve (B(OH)3 ou H3BO3) é consumido pela amônia presente)
3. Titulação de retorno: H3BO3 + H2O + Na2CO3 → NaHCO3(aq) + NaB(OH)4(aq) + CO2(g) + H2O
(o ac. bórico remanescente é titulado com carbonato, pela diferença sabe-se quanto de ac. bórico
reagiu com amônia e por conseguinte, quanta amônia (N) foi produzida).
3.1. Alternativamente, titula-se o borato de amônio com ácido: (NH4) 3BO3 + 3HCl → H3BO3 +
3NH4Cl

17
 Figura 7. Processo Kjeldahl

Aminoácidos raros e não-proteicos

Existem 22 aminoácidos padrões, mas apenas 21 são encontrados em eucariontes. Dos vinte
e dois, vinte são diretamente codificados pelo código genético universal. Os dois restantes,
selenocisteína (Fig. 4) e pirrolisina, são incorporados em proteínas por mecanismos muito especiais.
Selenocisteína tem uma estrutura semelhante à cisteína, mas com um átomo de selénio, no lugar do
enxofre habitual. As proteínas que contêm um ou mais resíduos de selenocisteína são chamados
selenioproteínas. A pirrolisina tem uma estrutura semelhante à lisina, mas com um anel de pirrolidina
ligado. Existem também os aminoácidos raros das proteínas (Fig. 4). São aminoácidos que ocorrem
ocasionalmente na constituição das proteínas e que não se encontram codificados no código genético.
Eles são constituintes de proteínas, mas aparecem nelas após modificação dos AA padrões por
modificação pós-traducional (modificação após a tradução, durante a síntese de proteínas. Lembrar
que as proteínas são produzidas no processo de tradução segundo o código genético: Replicação:
DNA – DNA; Transcrição: DNA – RNA; Tradução: RNA – proteína. A ordem dos aminoácidos na
proteína é estabelecida pela ordem dos códons (trinca dos nucleotídeos no RNA). Exemplos desses
aminoácidos: hidroxiprolina, hidroxilisina, γ-carboxiglutamato.
Além dos 20 aminoácidos padrões conhecidos, existem muitos outros aminoácidos (cerca de
300 AA já foram identificados), que são chamados não-proteicos ou não-padrão. São aminoácidos
que ocorrem naturalmente na forma livre ou combinada, mas não na constituição de proteínas, por
ex. carnitina, ornitina, citrulina, carnitina, ácido gama-aminobutírico (GABA) e taurina. Os
aminoacidos não-proteicos (Figura 8) veem recebendo muita atenção por serem comercializados com
atributos de muitos benefícios à saúde, incluindo força e ganho de peso. Embora seja verdade que os
aminoácidos são essenciais para o crescimento muscular e o adequado funcionamento do organismo,
nem sempre é necessário ou aconselhável tomar estes suplementos sem acompanhamento
profissional. Alguns destes aminoácidos e atributos preconizados são: Ornitina é um aminoácido
usado como suplemento dietético e no tratamento de distúrbios hepáticos. Juntamente com a
18
carnitina e a arginina, é usada para mobilizar as gorduras do organismo. Ajuda a estimular o sistema
imunológico e tem grande influência na energia corporal, ajuda também na regeneração da célula
hepática. Não deve ser usada em pessoas com tendência a esquizofrenia. Citrulina participa do ciclo
da ureia e é um aminoácido que não é codificado pelo DNA, sendo produzido nas proteínas que o
contém a partir da arginina, por um processo enzimático. Pessoas podem ter intolerância a alimentos
contendo este aminoácido, como a melancia (Citrullus lanatus), de onde deriva o seu nome e de onde
foi primeiramente isolado. 80% dos pacientes de artrite reumatoide e pessoas com deficiências
genéticas chamadas de citrulinemia possuem esta intolerância. A carnitina é sintetizada a partir da
lisina, estando presente em todas as mitocôndrias do corpo. Ela tem recebido atenção por participar
da oxidação lipídica. Para que os ácidos graxos de cadeia longa atravessem a membrana mitocondrial
para serem oxidados, há o auxílio da carnitina-palmitoil transferase, cuja concentração pode ser
manipulada pela suplementação de carnitina. Ácido gama-aminobutírico também conhecido pela
sigla inglesa GABA (Gamma-AminoButyric Acid), é um ácido aminobutírico em que o grupo amina
está na extremidade da cadeia carbônica. É o principal neurotransmissor inibidor no sistema nervoso
central dos mamíferos. Ele desempenha um papel importante na regulação da excitabilidade neuronal
ao longo de todo o sistema nervoso também é responsável pela regulação do tônus muscular.
Taurina, também conhecida como ácido 2-aminoeranossulfonico ou l-taurina, é um ácido orgânico
encontrado na bílis, fluído produzido pelo fígado. Ela é produzida durante a fase adulta humana e
também é encontrada em diversos alimentos, como peixes, carnes e laticínios. É um dos aminoácidos
mais abundantes do organismo, encontrado em diversos sistemas e órgãos vitais, como sistema
nervoso central, coração, cérebro, intestino, ossos e músculos esqueléticos. É usada nos energéticos
por seu efeito desintoxicante, facilitando a excreção, pelo fígado, de substâncias indesejáveis ao
corpo. Outro atributo relacionado a este aminoácido é de poder intensificar os efeitos da insulina,
tendo sido responsável por um melhor funcionamento do metabolismo de glicose e aminoácidos,
podendo auxiliar o anabolismo. A selenocisteina apresenta estrutura química semelhante à cisteína,
com um átomo de selênio no lugar do enxofre. Por esta razão, constitui um modo de suplementação
em selênio especialmente seguro no organismo. A hidroxiprolina encontra-se fundamentalmente no
tecido conjuntivo e ósseo, constituindo 10% da molécula de colágeno. A hidroxilação da prolina
requer vitamina C. Os efeitos mais óbvios, no cabelo e gengivas, da ausência de ácido ascórbico nos
humanos são resultado da deficiente hidroxilação de resíduos de prolina no colágeno, com a resultante
instabilidade química desta molécula, causando escorbuto.

19
 Ácido gama- Carnitina Citrulina Ornitina
aminobutírico (GABA)

Taurina Hidroxilisina Hidroxiprolina Selenocisteina

Figura 8. Estruturas de alguns aminoácidos raros e não-proteicos

Cálculo das calorias de um alimento

Caloria é uma unidade de medida. É a energia (calor) liberada pelo alimento (ou substancia)
quando processado metabolicamente (ou quimicamente). Estipulou-se que 1 caloria é a quantidade
de calor necessária para elevar a temperatura de 1 grama de água em 1 grau Celsius. Ou seja, as 500
cal que seu sanduíche libera dentro de você seriam o suficiente pra fazer 500 g de água subir 1 grau
centígrado. Estas calorias estão presentes em 4 componentes básicos: carboidratos, proteínas,
gorduras e álcool. Tudo que tiver estes componentes terá também, valor calórico, na seguinte
proporção: 1g de carboidrato = 4 cal; 1g de proteína = 4 cal; 1g de álcool = 7cal; 1g de gordura = 9
cal. A partir destas informações, basta verificar em cada alimento a sua composição percentual nestes
componentes (normalmente presente nas embalagens) e então, multiplicar pelo número
correspondente de calorias que agrega e depois somar tudo.
Nos laboratórios, uma parte de peso bem conhecido do alimento é colocado em um equipamento
chamado bomba calorimétrica, que queima o material e mede a energia liberada. Exemplo: quantas
calorias existem em 3 coxinhas (cada uma com 20g de carboidrato, 10g de proteína e 10g de óleo) e
um copo de 300ml de cerveja (5% de álcool)?
Fonte: http://www.muitointeressante.com.br/pq/perguntas/como-sao-calculadas-as-calorias-de-um-
alimento

Proteínas vegetais: Propriedades e transformações tecnológicas

As principais fontes de proteínas vegetais são: trigo, arroz, soja, milho, feijão, algodão (Tabela
6). Entretanto, o consumo de proteínas vegetais apresenta particularidades comparado às de carne. O
consumo de alimentos como soja e algodão, deve ser precedido de tratamentos que visam destruir
substâncias tóxicas ou inibidores de enzimas proteolíticas. Além disso, a proteínas de origem vegetal

20
apresenta maior resistência à hidrólise proteolítica que as proteínas de origem animal, resultando em
um menor aproveitamento do alimento. A resistência à ação das proteases nas proteínas vegetais está
ligada à existência de glicoproteínas cuja estereoquímica não permitiria aproximação da molécula de
enzima.
Tabela 6 - Fontes de proteínas vegetais
Semente % Proteína
Soja 35
Amendoim 28
Lentilha 23
Feijão 22
Ervilhas 22
Trigo 11
Milho 10
Arroz 08
Do ponto de vista tecnológico, as proteínas de origem vegetal são importantes pelos efeitos
estruturais nos produtos alimentícios, inclusive naqueles à base de carnes. Assim a proteína de soja
possui alta capacidade de retenção de água, superior à da caseína, e quando em mistura com carnes,
permite um maior volume e peso do produto pela água retida.

Transformações químicas que podem afetar o aproveitamento das proteínas

1) A mais comum e importante é a reação de Maillard (RM) entre proteínas e açúcares submetidos a
aquecimento. A RM, além de prejudicar a lisina ou arginina, afeta também a digestibilidade de outros
aminoácidos, devido a formação de produtos que, por efeitos estéricos (ligação tipo éster), são pouco
hidrolisados pelas enzimas proteolíticas e assim, apenas parcialmente aproveitados os aminoácidos
dessa proteína pelo organismo animal. Entretanto, outras reações com as proteínas podem reduzir o
seu aproveitamento pelo organismo humano. Dentre essas transformações estão:
2) Formação de ligações amídicas na cadeia proteica: Estas reações envolvem especialmente o grupo
 - NH2 da lisina por efeito de aquecimento a temperaturas acima de 100 oC, por tempo prolongado.
Essas novas ligações intra ou intermoleculares não são rompidas pelas enzimas do organismo
humano.
3) Perdas por aquecimento: Todos os aminoácidos, especialmente lisina, treonina e metionina, são
sensíveis ao aquecimento. Os resíduos de lisina nas proteínas do leite ficam "bloqueados" quando
reagem com os açúcares redutores, por ex., glucose ou lactose do leite, na reação de Maillard. As
lisinas bloqueadas ou glicadas reduzem a disponibilidade biológica da lisina nos processos
metabólicos e também dificultam a hidrólise da proteína original por enzimas digestivas. No exemplo
da Figura 9 vemos a formação da carboxi metil lisina (CML).

21
 Figura 9. Formação da N(ε)-carboxi metil lisina (CML).

A perda de cistina (2 cisteínas interligadas) durante aquecimento do alimento ocorre com

liberação de H2S (Figura 10).

Figura 10. Esquerda: formação de cistina, direita: perda de cistina por calor com liberação de H2S

4) Racemização: transformação de L- aminoácidos em D- aminoácidos pelo tratamento térmico em

meio alcalino como acontece na texturização da proteína. Os AA mais afetados são Asp, Ser, Cys,
Glu, Phe, Asn e Thr. As proteínas naturais são sintetizadas apenas com L-AA. Os D-AA são
encontrados nos alimentos após tratamento térmico. As ligações peptídicas dos D-AA são menos
hidrolisáveis que os L-AA causando perda de digestibilidade da proteína (redução do valor nutricional
das proteínas). Além disso os D-AA são menos absorvidos pela mucosa e não são utilizados na síntese
in vivo de proteínas.

22
Proteínas do Trigo
O trigo da espécie Triticum aestivum L. é a principal cultivar do Brasil, é também a mais
cultivada no mundo. Tem grande aplicação comercial por ser o principal trigo utilizado na produção
de pães, biscoitos e bolos, sendo também chamado de trigo comum. No Brasil também é utilizado
para a produção de massas alimentícias. O Triticum durum L. apresenta também grande expressão
comercial por ser usado principalmente na fabricação de massas alimentícias, por formar um glúten
mais resistente que resulta em uma textura firme após cozimento. Esta espécie é pouco cultivada no
Brasil.
O trigo, assim como a cevada, é considerado planta de clima frio, que cresce bem em clima
moderado e não cresce bem em clima tropical, por isto grande parte do trigo e do malte consumidos
no Brasil são importados. A produção brasileira de trigo em 2015 foi de cerca de 6 milhões de
toneladas, o que corresponde a aproximadamente metade do que é consumido no país, sendo a outra
metade importada.
O grão de trigo (Figura 11) é constituído de três partes principais: gérmen, endosperma e
farelo. O gérmen é o tecido responsável pela germinação e crescimento de uma nova planta e
representa cerca de 3% do peso do grão. O endosperma é constituído basicamente de amido e
proteínas e representa aproximadamente 85% do peso do grão. As camadas externas incluindo a
camada de aleurona (que do ponto de vista botânico é parte do endosperma, mas no processo de
moagem é separada juntamente com as camadas mais externas do grão) constituem o farelo e são
responsáveis pela proteção do grão representando em torno de 12% do peso do grão. Em termos gerais
a composição química do grão de trigo é de 14% umidade, 12% de proteína, 60% de amido, 10%
carboidratos não amiláceos, 2% lipídios, e 2% minerais.
O trigo se destaca entre os cereais por apresentar um desempenho singular na produção de
diferentes produtos. Ele é o único cereal que contém as duas proteínas gliadina e glutenina, presentes
no endosperma do grão, em proporção e qualidade, adequadas que ao serem hidratadas e submetidas
a um trabalho mecânico, concomitantemente com a incorporação de ar, formam uma massa
viscoelástica denominada glúten, capaz de reter o gás produzido durante a fermentação e assegurar o
volume do pão durante e após o assamento.
As proteínas do trigo apresentam a característica única de formar massa (glúten), que as
diferem das proteínas de outros cereais (alguns outros cereais, como o centeio, a cevada e o triticale
também formam glúten). Elas podem ser divididas em dois grupos:
1. Constituído pelas Albuminas (solúveis em água) e Globulinas (solúveis em soluções salinas), que
correspondem a 15% do total;

23
2. Constituído pelas Gliadinas (solúveis em solução de água e álcool) e Glutenina ou glutenina
(solúveis em solução aquosa diluída com ácido ou base) (Tabela 7), que correspondem a 85% do
total. Estas duas formam o glúten (responsável pela capacidade de retenção de ar)

A B
Grão Farinha
Componentes
(%) (%)
Amido 60 50-70
Lipídios 2 1-2
Minerais 2 0,5-2
Proteínas 12 7-13
Umidade 14 10-20
Carboidratos não
10 3-5
amiláceos
Figura 11. Grão de trigo. (a), componentes do grão e (b) composição do grão e farinha.

Ambas são ricas em aminoácidos sulfurados, que são os principais responsáveis pelas características
elásticas e extensíveis do glúten formado.

Tabela 7. As principais características destas proteínas são:

Tem baixo PM 20.000 a 50.000
Gliadinas Forma pontes dissulfetos intramoleculares
Apresenta alta extensibilidade* e baixa elasticidade**
Alto PM
Gluteninas Ligações dissulfetos intra e intermoleculares
Baixa extensibilidade e alta elasticidade

Extensibilidade* é a propriedade da matéria para estender ou alongar a sua forma.

Elasticidade** é a propriedade de um corpo mudar de forma de modo reversível, ao ser submetido
a uma ação externa, retornando à sua forma original quando a ação externa é removida.
Plasticidade é a propriedade de um corpo mudar de forma de modo irreversível, ao ser submetido a
uma ação externa, não retornando à sua forma original quando a ação externa é removida. Exemplos
de materiais plásticos são as argilas.
Extração da Farinha de Trigo
A extração ou obtenção da farinha ocorre em instalações chamadas moinhos. Lá os grãos limpos e
umedecidos são submetidos ao processo de moagem. A moagem é uma operação unitária utilizada
nos grãos, para reduzi-los a farinha ou pó. No caso do trigo, o processo mais indicado é a moagem
empregando moinhos de rolos (Figura 12), os quais são projetados para extrair o máximo de
24
endosperma, ou seja, uma ação de “dentro para fora” (assim a farinha fica mais rica em compostos
do interior do grão). O processo de moagem de rolos resulta na separação do endosperma do farelo e
do germe, seguido de redução gradual do tamanho do endosperma para sua conversão em farinhas
não contaminadas com o germe ou o farelo, os quais são comercializados separadamente. Geralmente
se elimina o gérmen por ser relativamente rico em óleo, o qual provoca o ranço do cereal, diminuindo
a sua qualidade. Existem vários tipos de farinha de trigo, estas são especificadas de acordo com o
produto que se deseja produzir.

Figura 12: Rolos de extração. Dois ou mais cilindros pesados giram em direções contrárias

A camada mais interna (endosperma) contém praticamente todo amido (Figura 8). A medida
que se aumenta a extração, aumenta-se os teores de gordura, proteínas, minerais e vitaminas da farinha
diminuindo proporcionalmente o amido. As cinzas aumentam do interior para o exterior do grão.
Assim, o teor de cinza aumenta com a extração. A qualidade da farinha pode ser avaliada em termos
de porcentagem de cinzas, até 0,5% é considerada boa, sendo que quanto menos cinza, melhor a
qualidade. A tabela 8 apresenta a composição centesimal da farinha de trigo. A farinha para pão é
extraída de trigo da variedade Triticum aestinun, que produz massa com força adequada para pão.
A Semolina significa a farinha extraída de trigo da variedade Triticum durum. Apresenta uma
textura granulada, geralmente mais grossa que farinha branca, sendo destinada ao preparo de massas
(macarrão). O termo semolina também é usado para designar sêmola de outros grãos, como arroz e
milho.
A Legislação Brasileira classifica a farinha de trigo em 3 tipos: Tipo 1, Tipo 2 e integral, que
devem apresentar os teores mínimos de proteína de 7,5% para tipo 1 e 8,0% para o tipo 2 e integral.
A farinha mais adequada para pão é a do Tipo 1. A farinha de Tipo 2 é mais amarelada e é mais
utilizada pela indústria para produção de biscoitos. A legislação também exige que toda farinha
comercializada no Brasil deve receber doses extras de ferro e de ácido fólico.
A farinha de trigo integral tem praticamente a mesma composição do grão, enquanto que a
farinha beneficiada tem composição bastante diferente. A farinha mais usada tem 70% de extração.

25
 O decréscimo da concentração de proteína na farinha beneficiada é pequeno, entretanto a
qualidade do ponto de vista nutricional é bem inferior (perde albuminas e globulinas). As proteínas
do glúten têm muitos aminoácidos sulfurados, mas baixo teor de Lisina e Triptofano.
Tabela 8. Composição da farinha de trigo
Componentes %
Proteínas 7 - 13
Lipídeos 1-2
Açúcares solúveis 1-2
Pentosanas 2-4
Amido 50 - 70
Água 10 - 20
Juntamente com os nutrientes essenciais à medida que se aumenta o grau de extração aumenta
também a concentração de ácido fítico (ou seu sal fitato), um agente quelante de efeito antinutricional
porque se liga a Ca++ (principalmente), Fe++, Cu++, Zn++, etc. Do ponto de vista tecnológico a farinha
com baixa extração é muito superior devido, a) tem maior proporção de proteínas formadoras de
glúten; b) é mais clara; c) tem menos lipídeo sendo, portanto, mais fácil de conservar (pouca oxidação)

Formação e função do glúten na massa

Quando a farinha é amassada com os outros ingredientes e a água, as proteínas se hidratam e a gliadina
(Figura 10) e glutenina formam um complexo proteico pela sua associação através de pontes de
hidrogênio, ligações de Van der Walls, interações hidrofóbicas e pontes S-S. Este complexo é
denominado glúten (Figura 13). O trigo é o único cereal que tem as proteínas em quantidade e
qualidade para dar o glúten com as características necessárias e usuais da massa. (Centeio também
produz glúten, mas o trigo é melhor.) O glúten, em panificação, retém o gás carbônico produzido
durante o processo fermentativo e faz com que o pão aumente de volume. Uma farinha de trigo forte
possui, em geral, maior capacidade de retenção de gás carbônico. Uma farinha fraca, por sua vez,
apresenta deficiência nesta característica. A expressão "força de uma farinha" normalmente é
utilizada para designar a maior ou menor capacidade de uma farinha de sofrer um tratamento
mecânico ao ser misturada com água, associada à maior ou menor capacidade de absorção de água
pelas proteínas formadoras do glúten e combinadas com a capacidade de retenção do gás carbônico,
resultando num bom produto final de panificação, ou seja, pão de bom volume, de textura interna
sedosa e de granulometria aberta.
A formação de S-S (ponte dissulfeto) se dá pela oxidação do grupo S-H pelo ar que está sendo
incorporado à massa ou por meio de agentes oxidantes como o bromato de potássio ou iodeto de
potássio (proibidos de uso pela legislação brasileira) que quando adicionados à farinha melhoram
sensivelmente o glúten, tomando-o mais resistentes à ruptura (pão com maior volume). Por outro
lado, o emprego de agente redutor produz glúten mole. Uso de agente oxidante depende do tipo de

26
glúten que por sua vez, está ligado à fisiologia do trigo e serve para classificar este cereal em dois
tipos, a) trigo mole, produz glúten fraco; b) trigo duro, produz glúten forte.
A natureza exata da estrutura da massa não é totalmente conhecida. Sabe-se que há feixes de
proteínas (glúten), formando estruturas contínuas separadas do amido e outras proteínas, contendo
parte dos lipídeos ligados à gliadinas e gluteninas. Há pelo menos três hipóteses para explicar a
formação da estrutura do glúten: Ligações sulfidril - dissulfeto (Backwith e Wall); Concatenações e
encadeamento das cadeias proteicas (Greenwood e Wall); Ligações secundárias (Kasarda e
Bernardin).

Fases de formação da massa:

• Primeira fase: tratamento mecânico para homogeneização, formação da mistura, formação de
emulsões, solubilização de açúcares, etc.
• Segunda fase: crescimento da massa, pelo CO2 produzido pela levedura (fermentação). A
produção de gás cessa por exaustão do substrato ou morte do microrganismo durante o assamento
da massa (forneamento).
Há massas de pães em que não se adiciona fermento, mas adiciona gordura batida e clara de ovo em
neve que com o batimento incorporam ar à massa e fazem papel de CO2. Porém a massa cresce
menos.

Gliadina simples
Complexo de Gliadinas
Figura 13. Estruturas da Gliadina e estrutura da massa formada (glúten)
Fermentos
Os fermentos são os agentes responsáveis pela produção e incorporação de ar, contribuindo
assim para a porosidade, crescimento, qualidade e textura da massa dos produtos de panificação.
Os fermentos são classificados em três tipos:
27
1. Fermento físico: Considera-se um fermento físico a incorporação direta de material aerado às
massas dos produtos de panificação. São exemplos de fermento físico, a clara de ovo batida em neve
e vapor de água, os quais incorporam ar e dão leveza aos produtos de panificação. São usados em
produtos como suflês, massa folhada e bomba (ou écleair, como na França e Portugal, devido à
primeira mordida, a massa “estourar” na boca com seu recheio cremoso e obtido de massa choux que
é aquela massa oca usada no preparo de carolina de padaria, bombas, profiteroles e outras
sobremesas).
2. Fermento biológico: São os fermentos a base de micro-organismos, como culturas puras de
leveduras Saccharomyces cerevisiae. São obtidos por procedimento tecnológico adequado e
empregado para dar sabor, volume e porosidade dos produtos forneados. Dependendo da forma de
apresentação, são designados como: Fermento biológico ou Levedura ativa. Os quais, dependendo do
teor de umidade, serão classificados em: a) Fermento fresco, também denominado Fermento prensado
ou Fermento verde ou Levedura prensada; b) Fermento Seco, também denominado Fermento
desidratado ou Levedura seca. Para que o fermento biológico possa reagir, é necessária a presença de
glicose (proveniente da própria farinha ou adicionada), que servirá de alimento para a levedura. Após
a ingestão do açúcar o metabolismo microbiano a transformará em álcool e gás carbônico, que na
presença do calor realizará o crescimento da massa. Este fermento caracteriza-se pela ação lenta,
requer tempo e temperatura para produção e expansão do CO2. Em geral, é utilizado para produção
de todos os tipos de pães e massas de pizzas.
3. Fermento Químico: é o produto formado de substância ou mistura de substâncias químicas que,
pela influência do calor e/ou umidade, produz desprendimento de gás capaz de expandir massas
elaboradas com farinhas, amidos ou féculas, aumentando-lhes o volume e a porosidade. Basicamente,
os fermentos químicos são constituídos de uma mistura de pirofosfato ácido de sódio, bicarbonato de
sódio e fécula de mandioca. Entretanto, um grande número de outras substâncias podem fazer parte
da formulação deste produto, tais como os ácidos cítrico, fosfórico, fumárico, málico, lático, tartárico;
citratos; fosfatos, dentre outros. Os fermentos químicos são empregados no preparo de pães especiais,
broas, biscoitos, bolachas e produtos afins de confeitaria. Em excesso, podem resultar em sabor
desagradável (sabão/alumínio).

Ação dos fermentos químicos

Os fermentos químicos agem pela reação de um ou mais componentes ácidos, com o
bicarbonato de sódio produzindo dióxido de carbono, resultante da reação do bicarbonato de sódio
com um ácido. A equação (1) representa a reação do bicarbonato de sódio com um ácido qualquer.

HX + NaHCO3 →CO2 + H2O + NaX (1)

28
 O ácido que produz essa reação pode estar presente no próprio alimento ou no fermento em
pó. Essa ação ocorre principalmente a frio, no ato da mistura dos componentes da massa com os
fermentos de ação rápida, ou pode se dar parte a frio e parte durante o aquecimento da massa, no caso
dos fermentos de dupla ação. A Tabela 10 mostra a participação de diferentes componentes ácidos
quando usados com bicarbonato de sódio para a fabricação de fermentos químicos.
Durante a homogeneização, a massa incorpora o ar e formam-se vários núcleos de pequenas
bolhas nos quais irá se localizar a maior parte do CO2 produzido pelo fermento. É, portanto,
fundamental uma distribuição homogênea das bolhas de ar para que o CO2 também se distribua
homogeneamente na massa, promovendo um crescimento uniforme. A parede das bolhas constituída
de glúten e dos demais ingredientes deverá ter elasticidade suficiente para resistir ao aumento da
pressão do ar, CO2 e do vapor de água formado no aquecimento da massa. Essa pressão produz
considerável dilatação das bolhas do que resulta o crescimento da massa.
O fermento químico é indicado para o “insuflamento” de massas leves, como os bolos, de
baixa resistência mecânica e moldáveis em fôrmas. Estas massas são muito mais fluidas e líquidas
que a massa de pão, justamente para que confiram aos bolos sua textura tenra. Elas devem ser contidas
por uma forma a fim de que mantenham a apresentação geométrica determinada, necessitando assar
no forno para que ganhem a liga mecânica necessária para conter os gases (CO 2). Tabela 9:

participação de componentes ácidos nos fermentos químicos

Fermento
Compostos
Dupla ação Ação rápida
C6H10O6 :-lactona do ácido glucônico +
KHC4H4O6: Hidrogênio tartarato de potássio (creme de tártaro) +
H2C4H4O6 : Ácido tartárico +
Ca(H2PO4)2 (a): Fosfato monocálcico +
Ca(H2PO4)2.H2O : Fosfato monocálcico hidratado +
NA2H2P2O7 : Fosfato monossódico +
Na2SO4Al2(SO4)3: Sulfato de alumínio e sódio +
(a) produto anidro de dissolução lenta
Processamento do fermento químico
A produção do fermento químico se dá a partir de um processo de mistura mecânica simples
de três ou mais componentes, todos em pó. Os equipamentos de produção resumem-se a silos para a
guarda das matérias-primas, a misturadores mecânicos e a máquinas de embalagem para o
empacotamento dos produtos. Os componentes são adquiridos em geral diretamente de fabricantes
de produtos químicos. Após o preparo, o produto é embalado e armazenado para posterior
comercialização.

29
Efeito do aquecimento e estrutura da massa:
Durante o aquecimento ocorre os seguintes eventos: a) a proteína desnatura e perde H2O para
o meio; b) esta água é utilizada pelo amido para sua gelatinização; c) açúcares e proteínas sofrem
reação de Maillard produzindo aroma e coloração marrom superficial.
Uso de excesso de fermento ou a temperatura inicial muito baixa (vai ocorrer perda de gases
antes da desnaturação proteica), pode resultar em mal crescimento da massa e/ou provocar o colapso
(massa cede e murcha).

Função dos outros ingredientes

Gordura: Funciona como lubrificante (entre proteínas), permitindo o deslizamento das
camadas de glúten durante a homogeneização e favorecendo a elasticidade. Melhoram também a
penetração dos dentes (shortner, na massa cozida). Sem gordura a massa fica dura, ressecada. A
gordura também retarda a retrogradação, por ficar entre as moléculas amilose.
Açúcar: Substrato para levedura, melhora o crescimento e textura da massa. Quando em
excesso, devido caráter hidrofílico, resulta em massa pegajosa. O açúcar diminui a retrogradação, por
ficar entre as moléculas de amilose, redistribui H2O, por exemplo o pão doce tem menos
retrogradação (endurecimento).

Endurecimento do pão:
O endurecimento do pão (staling em inglês) resulta de um processo mais complexo do que a
simples perda de umidade. Ele ocorre devido à retrogradação do amido (recristalização das regiões
lineares do amido) conforme figura 14, com liberação de água (sinérese) que se perde por evaporação.
O resultado é o endurecimento da massa e diminuição da friabilidade (desintegração ou
fragmentação) da textura superficial.

Figura 14. Envelhecimento do pão (retrogradação do amido)

30
Bolacha: diferente do que acontece com o pão, na bolacha espera-se um espalhamento da massa
(laminar). Para isto é essencial um crescimento pequeno e rápido somente durante o aquecimento e
neste caso, pode usar como fermento o bicarbonato de amônio que forma CO2 e NH3 por
aquecimento a 50 - 60 °C. Os furinhos da bolacha também ajudam a laminação.

Proteína vegetal: Soja

A soja (Glycine max) é uma leguminosa da família Fabaceae, a qual inclui também grãos
como o feijão, a lentilha e a ervilha. A soja é a leguminosa mais utilizada em processos industriais,
sendo empregada principalmente para extração de óleo. Mas seu material não oleoso também é
matéria prima para outros produtos como molho de soja, leite de soja, proteína de soja, soja em grão
etc. e também como ração animal. É um grão rico em óleo, proteínas e sais minerais. Os principais
minerais são: potássio, cálcio, magnésio, fósforo, cobre e zinco. Também é fonte de algumas
vitaminas do complexo B, como a riboflavina e a niacina, e também em vitamina C (ácido ascórbico).
Porém é pobre em vitamina A e não contém vitamina D e B12.
Composição química da soja: Em média, a soja possui 40% de proteínas, 20% de lipídios (óleo),
24% de carboidratos (açúcares como glicose, frutose e sacarose, fibras (casca) e os oligossacarídeos
como rafinose e estaquiose), 5% de cinzas (minerais) e 11% de água. A soja não possui amido. Entre
as proteínas de soja, a glicinina e a β-conglicinina são as mais importantes e, em combinação,
representam mais de 70% das proteínas totais da soja.

Características das Proteínas da soja:

- Apresenta todos os aminoácidos, mas baixa concentração dos sulfurados (Cys, Met)
- Ponto isoelétrico: 4,2 a 4,6
- Tipos de proteínas: 2S, 3S, 7S, 11S, etc (S = Sverdberg)*. Quanto maior o número, maior o PM.
*Classificação baseada na velocidade de sedimentação num campo gravitacional (centrifugação). Por
exemplo, a lipoxigenase é classificada como 7S e possui peso molecular de 108.000 Da.

Além destes nutrientes, a soja é também rica em isoflavonas (isoflavonóides glicosídicos),

também chamadas de fitoestrógenos, que têm sido sugeridos como preventivos de doenças crônico-
degenerativas como o câncer de mama, de cólon de útero e de próstata. Sua estrutura química é
semelhante ao estrógeno (hormônio feminino) e, por isso, é também uma substância sugerida como
capaz de aliviar os efeitos da menopausa e da tensão pré-menstrual.
As isoflavonas (isoflavonóides glicosídicos) da soja quando hidrolizadas pela enzima -
glicosidase, liberam as agliconas (parte sem o açúcar) daidzeina, genisteina e gliciteina (Figura 15).

31
Estudos também sugeriram que estas agliconas têm maior efeitos preventivos e inibitórios em casos
de câncer de mama e próstata e são também indicadas como repositores de hormônios femininos.

Glicosídeo Aglicona
R1 R4 Composto R3 R4 Composto
H H Daidzina H H Daidzeína
H OH Genistina H H Genisteína
OCH3 H Glicitina OCH3 H Gliciteína
Figura 15. Ação da β-glucosidade e isoflavonas da soja

A soja também apresenta fatores antinutricionais:

a) Inibidor de tripsina (sojina, nome popular, mas incorreto): complexa-se com proteases (tripsina e
quimiotripsina) impedido a sua ação.
b) Hemoglutinina: provoca aglutinação dos glóbulos vermelhos do sangue, que pode aumentar a
viscosidade e facilitar a sua coagulação, além de causar degradação da mucosa intestinal.
Os 2 fatores são termolábeis, ou seja, são destruídos com cozimento. A atividade urease é
usada como índice da presença destes fatores. A presença de urease ativa no grão de soja indica que
possivelmente os fatores antinutricionais também estão ativos, enquanto que a atividade negativa da
urease indica provável inativação dos fatores antinutricionais.
Há ainda o problema dos fitatos, ou ácido fítico, substâncias presentes não apenas na soja,
mas em todas as sementes, e que bloqueiam a absorção de uma série de substâncias essenciais ao
organismo, como o cálcio (osteoporose), ferro (anemia), magnésio (dor crônica) e zinco (saúde
mental). Embora, alguns destes problemas sejam motivos de muita controvérsia científica, já que, na
última década, estudos demonstraram que os fitatos também atuam como potentes agentes
antioxidantes (prevenindo a oxidação ou envelhecimento das células), cumprindo assim uma função
importante na redução dos riscos de inúmeras doenças crônicas e degenerativas, como alguns tipos
de câncer e artrites. O teor de fitatos na soja é da ordem de 1,5% da composição do grão, no feijão
de 2,5% e nos farelos como o de trigo e o arroz é da ordem de 4,5%.
A soja possui também os α-galactosídeos, também conhecidos como a oligossacarídeos da
família da rafinose (OFR), são açúcares não redutores de baixo peso molecular solúveis em água e
solução alcoólica. Eles ocorrem apenas em baixas concentrações nas folhas das plantas e se acumulam

32
em órgãos de armazenamento como as sementes durante o processo de desenvolvimento. Os α-
galactosídeos mais conhecidos são a rafinose, a estaquiose, a verbascose e ajugose. Estes compostos
são galactosídeos α (1 → 6) ligado ao C-6 da porção de glucose da sacarose.
Altos níveis de α-galactosídeos foram relatados como efeitos nutricionais negativos, incluindo
a flatulência devido à fermentação anaeróbica de α-galactosídeos no intestino. A ingestão de grandes
quantidades de legumes é conhecida por causar flatulência em humanos e animais monogástricos.
Acumulação de flatus no trato intestinal resulta em desconforto, roncos abdominais, cólicas, dor e
diarreia. Membros da família da OFR não são digeridos pelo humano porque a sua mucosa intestinal
não produz a enzima hidrolítica α-galactosidase e estes açúcares inteiros não são capazes de passar
através da parede intestinal. A microflora no intestino grosso então metaboliza estes oligossacarídeos
e produzem grandes quantidades de dióxido de carbono, hidrogênio e pequenas quantidades de
metano e ácidos graxos de cadeia curta, além de reduzir o pH.
Para evitar a flatulência, sugere-se que seja feita uma previa extração destes compostos
(maceração em agua) e que também a soja seja bem cozida para desnaturar os fatores antinutricionais
que contem.
Por outro lado, estes mesmos α-galactosídeos apresentam efeito benéfico à saúde como efeito
probiótico. Os prebióticos são ingredientes alimentares não digeríveis que afetam beneficamente o
hospedeiro ao estimular seletivamente o crescimento e/ou a atividade certas bactérias no cólon. Isto
implica que eles resistem à hidrólise pelas enzimas digestivas e/ou não são absorvidos na parte
superior do trato gastrointestinal e passam para o intestino grosso onde promovem o crescimento de
Bifidobacterium e Lactobacillus. Em resumo, os α-galactosídeos apresentam efeitos fisiológicos
dualistas: Eles atuam como fatores antinutricionais ou compostos benéficos (Fig. 16) dependendo das
doses nas quais o eles são consumidos. Pode-se sugerir que doses diárias eficazes de α-galactosídeos
para obter benefícios para a saúde são 3 g/dia, enquanto doses mais elevadas podem causar problemas.
O sabor e odor desagradáveis da soja são devidos a compostos de baixo PM produzidos
(radicais livres e hidroperóxidos) durante a desintegração do grão em água, pela ação da lipoxigenase
sobre os lipídeos da soja. A lipoxigenase é uma enzima naturalmente presente no grão de soja. O
aquecimento após a desintegração inativa a lipoxigenase, mas por mais rápido que seja feito, ainda
se formam os compostos indesejáveis. O tratamento térmico antes de desintegração reduz o teor de
proteínas solúveis no produto final.

33
 Figura 16. Efeito dualista da soja na alimentação. Rafinose (galactose, glicose e frutose)
O grão soja por esmagamento fornece:
• Óleo
• resíduo de elevado teor proteico (Farinha desengordurada)
Da farinha desengordurada (obtém-se):
• Concentrado 70% proteína
• Isolado > 95% proteína
A soja é uma das plantações que estão sendo geneticamente modificadas em larga escala, e
utilizada em inúmeros produtos alimentícios. Cerca de 85% da soja cultivada no Brasil é transgênica
(a empresa Monsanto controla o mercado de soja transgênica). É grande a polêmica sobre a soja
transgênica: os seus defensores alegam que é um recurso tecnológico que aumentará a produção
agrícola, enquanto que seus críticos alegam que ela poderá reduzir a diversidade dos alimentos.

Produtos da soja
1. Concentrado proteico de soja:
Obtido da farinha de soja desengordurada. Neste caso emprega-se um processo de extração mais
simples, obtendo uma proteína menos pura. Na maioria das vezes faz-se por extração alcoólica,
preservando a presença de alguns carboidratos e possui cerca de 65% de proteínas. A sua utilização
na indústria alimentícia é amplamente difundida como "fortificante proteico" e base nutricional de
alimentos liofilizados.

34
2. Isolado proteico de soja:
Obtido da farinha de soja desengordurada. Neste caso emprega-se um processo de extração mais
completo, obtendo uma proteína mais pura. Envolve a utilização de processos químicos ou
mecânicos, empregando o tratamento termico, maceração e utilização de água ou álcool e possui cerca
de 90% de proteína. A sua utilização está inserida na produção de compostos dietéticos e
dietoterápicos. O processo de extração deve levar em consideração as isoflavonas, diretamente
envolvidas com o fator de proteção cardiovascular atribuído à soja. Há evidencia na literatura que a
extração aquosa preserva as isoflavonas.

3. Proteína vegetal texturizada:

A proteína vegetal texturizada é basicamente farinha de soja desengordurada que foi
desnaturada, processada e seca num extrusor (Figura 17) para dar uma textura semelhante à da carne.
Antes de moer o grão para produzir a farinha tem-se de retirar a casca e extrair o óleo dos grãos. Feito
isto, mistura a farinha com água para extrair os carboidrato solúveis (sacarose, rafinose, estaquiose,
etc.) e finalmente se texturiza por meio de um processo de extrusão. A extrusão termoplástica de
alimentos é definida como o processo contínuo no qual o cisalhamento mecânico é combinado com
calor para gelatinizar amido (quando estiver presente) e desnaturar materiais proteicos, como
consequência eles são plastificados e reestruturados para obtenção de produtos com novas texturas e
formas. O processo se baseia na propriedade das proteínas de formarem fios ou filamentos (spining),
portanto, as proteínas globulares têm de ser desnaturadas para este objetivo.
A extrusão termoplástica é um processo HTST (High Temperature - Short Time), em que
a matéria-prima deve ser previamente hidratada antes de ser colocada no extrusor. No processo é
utilizada alta pressão, temperatura e cisalhamento com o objetivo de provocar as mudanças desejáveis
na estrutura do produto. O produto ao longo do canhão se transforma em uma pasta plástica semi-
sólida. Esta massa de soja a uma elevada temperatura e pressão dentro de um cilindro metálico
(canhão), por meio de um parafuso sem fim, é empurrada fortemente contra uma matriz (disco
perfurado), gerando uma alta taxa de cisalhamento. Enquanto o material aquecido e prensado, se
move, ele vai também sendo cozido e tendo a textura modificada. Ocorre a gelatinização do amido
(nos alimentos que o contém), desnaturação proteica e posterior reorientação e alinhamento das
proteínas. Finalmente, quando a massa atravessa a matriz a pressão é subitamente reduzida de forma
que a água superaquecida se evapora instantaneamente fazendo com que a proteína da soja se expanda
e resfrie em poucos segundo, resultando numa massa porosa, que se solidifica na textura
característica, e recebe o nome de Proteína Texturizada de Soja (PTS).
Depois de extrusada a proteína de soja se torna altamente concentrada e apresenta teor
protéico mais elevado do que a carne e pode ser incorporada em receitas diferentes como substituto
35
da carne. Pode ser usada ao natural ou adicionada a carne moída (na proporção de 70–80% de carne
para 20-30% de PTS) no preparo de almôndega e hambúrguer. Além de ser uma boa fonte de fibra e
de proteína de alta qualidade, a proteína vegetal texturizada normalmente é fortalecida com vitamina
B12. Na Indústria alimentícia de derivados de carne, devido o aumento da capacidade de retenção
de água e estabilização de emulsões, ela é usada como ingrediente de salsichas, linguiças, mortadelas,
almôndegas, salames, patês e hambúrgueres. Também pode ser utilizada na fabricação de, molhos,
massas e pães, entre outros.
A PTS é bastante usada em Programas Institucionais (programas governamentais),
como no preparo de ração de campanha do exército, alimentação infantil etc.
Condições de extrusão:
• T = 110 – 170°C, P = 15 a 25 atm. Nestas condições a massa torna-se termoplástica.
• Passagem forcada pela matriz força o alinhamento e formação de ligações.
• Quando o produto, ao sair da extrusora entra em contato com o ar atmosférico (por diferença de pressão) ele é
instantaneamente expandido e rapidamente resfriado.
• A umidade do material se evapora.
• O resfriamento é muito rápido de forma que o produto se mantém na forma expandida
• Matriz = Disco perfurado (bicos) que define o formato final do produto. Pode-se ter:
Fios na mesma direção → textura de frango; Fios não alinhados → textura de carne

Figura 17. Extrusora

Reações químicas durante a extrusão: A reação Maillard é a principal alteração química que ocorre
durante a extrusão. Ela pode levar a prejuízo nutricional devido a redução da disponibilidade de lisina.
A desnaturação proteica é a principal modificação físico-química das proteínas, e esta pode resultar
em melhora na digestibilidade proteica e também na redução da alergenicidade de alguns alimentos.
O aquecimento de lipídios ou alimentos contendo lipídios na presença de oxigênio, leva a oxidação e
degradação dos ácidos graxos, produzindo radicais livres que podem reagir com proteínas, vitaminas
ou outros constituintes, reduzindo a qualidade nutritiva do alimento a alteração de sabor e cor. Outras
reações com possibilidade de ocorrências são hidrogenação, isomerização (cis-trans de ácidos
graxos) e polimerização. Todavia, de acordo com vários autores a extensão destas reações durante a
extrusão é muito pequena para ser nutricionalmente significativa. A inativação de lipase e lipoxidase
36
durante a extrusão ajuda a proteger contra a oxidação durante o armazenamento, mas a porosidade
dos extrusados é prejudicial com respeito a rancidez, por aumentar a acessibilidade do oxigênio aos
produtos extrusados

4. Leite de soja: O leite de soja, obtido conforme apresentado na figura 18, é consumido por um
número cada vez maior de pessoas, especialmente aquelas que têm alergias ao leite de vaca. E preciso
ter os mesmos cuidados com extração de açúcares flatulentos e aquecimento para inativação de
fatores antinutricionais.
Fabricação: Para obtê-lo, primeiro a soja é colocada, por algumas horas, de molho (macerado) em
água quente para inativar as enzimas que produzem gosto desagradável. Depois de removidas as
cascas, os grãos são triturados junto com a água até formar um purê consistente que é imediatamente
cozido.

Figura 18. Fluxograma da produção:

A pasta fluida resultante passa por um processo de prensagem e filtração até ser extraído, por
fim, o "leite de soja", que possui quase os mesmos teores proteicos do leite de vaca (Tabela 10). O
processo industrial é realizado em um equipamento chamado “vaca mecânica”. O resíduo ainda é rico
em proteínas e é chamado de “okara”.
Vantagens: O leite de soja não tem colesterol, possui 1/3 a menos de gordura e é rico em
lecitina e ácidos graxos poli-insaturados. Por essas características, é mais saudável que o seu similar
de origem animal. Baixo custo em relação ao preço de matéria prima. Não tem lactose.
Desvantagem: Baixo consumo, não faz parte do hábito alimentar, gosto e odor desagradável

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 Tabela 10. Composição química do "leite" de soja e do leite de vaca
Componentes “Leite”de soja (%) Leite de vaca (%)

Água 91,8 88,0

Proteína 3,00 3,60

Gordura 1,40 3,00

Carboidrato 3,80 4,90

Calorias 38,0 61,0

5. Temphe (tempê): Originário da Indonésia é outro alimento feito a partir dos grãos de soja
descascados, triturados, cozidos e sobre os quais é inoculado um fungo, o Risopus oligosporus, para
que ocorra a fermentação (Fig. 19). Com o crescimento do fungo, forma-se sobre a massa de soja
uma fina camada esbranquiçada, semelhante à do queijo brie e camembert (nesse caso o fungo
utilizado é o Penicillium). Depois de pronto, o temphet, com um sabor que lembra o do bacon, é
cortado em pequenos tabletes, que podem ser consumidos ao natural ou fritos. Graças à ação do fungo,
o temphet ganha significativa dose de vitamina B12, o que é difícil de se encontrar em alimentos de
origem vegetal.

Figura 19. Temphe

6. Shoyo (molho de soja salgada e fermentada): O tradicional molho de soja é resultante da
fermentação do koji ou do missô (um tipo de fermentação sólida onde um grão serve de suporte para
crescimento de um fungo, normalmente Aspergillus). De coloração escura, salgado, é usado para
temperar carnes, legumes e peixes, além de ser consumido tradicionalmente com o Tofu. Possui todos
os nutrientes dos outros produtos a base de soja. Devido ao seu alto teor em sódio, devem ser
utilizados com moderação, particularmente as pessoas com pressão alta.

7. Tofu (Queijo de soja): Muito popular no Japão, o tofu (Fig. 20) é uma espécie de queijo, obtido a
partir do leite de soja coagulado. Os grãos de soja são aquecidos e esmagados para produzir o leite de
38
soja (6% de sólidos). A seguir ele é aquecido (70 - 85 °C) e adicionado de um agente coagulante
como o sulfato de cálcio ou magnésio ou cloreto de cálcio (2-3%), cuja função é aglutinar as proteínas
formando uma massa branca, gelatinosa e bastante frágil (coagulação química, diferente do queijo de
leite animal onde se utiliza a coagulação biológica ou enzimática). O coagulo de soja resultante é
prensado, cortado e resfriado em água fria se transformando no tofu. Às vezes é chamado queijo de
soja e é vendido em blocos empacotados em água. Altamente nutritivo, rico em proteínas e ácidos
graxos poli-insaturados e de fácil digestão, o tofu não tem gosto do queijo tradicional. Na verdade,
não tem gosto, e por isso, pode ser temperado ou usado na culinária em inúmeros pratos: refogados,
pastéis, patês, em sopas, cozido com vegetais, no forno, sob a forma de molhos e pastas, etc.

Tofu fresco Tofu curado

Figura 20. Tofu
8. Missô ou Miso (pasta de soja salgada e fermentada): Produto fermentado produzido a partir de
uma mistura de soja, arroz e sal marinho. Na tradição japonesa, missô (Fig. 20) é sinônimo de saúde
e longevidade. Por ser fermentado longamente (seis meses no mínimo a um ano) tem uma grande
quantidade de enzimas que contribuem positivamente para a digestão do alimento e do trânsito
intestinal. Fabricação: Primeiro é preparado o koji, a soja (cozida), que é acrescido de sal marinho e
água e segue-se a fermentação (que "quebra" os carboidratos e proteínas) até adquirir a consistência
desejada, o que pode levar até seis meses. O resultado é uma pasta levemente salgada para ser usada
em sopas, patês, tempero de saladas, refogados e até como molho para macarronadas.

Miso branco Miso vermelho Miso embalado

Figura 20. Missô

39
Referências Bibliográficas
1 - Bobbio, F. O. e Bobbio, E. A., Química do Processamento de Alimentos - 2ª Ed. Livraria
Varela. 2001.
2 - Srinivasan Damodaran, Kirk L. Parkin &amp; Owen R. Fennema, Química de Alimentos -
Artmed, 2010
3 - Bobbio, F. O. e Bobbio, P. A., Introdução à Química dos Alimentos - 2ª Ed. Livraria
Varela.2003.
4 - Fennema, O. R., Principles of Food Science. Part 1: Food Chemistry - Marcel Dekker Inc. 1976
5 - Cheftel e Cheftel. Introduccion a la Bioquímica e Tecnologia de los Alimentos - Ed. Acribia.
1977
6 - Belitz, A. D., Química de los Alimentos - Ed. Acribia. 1988
7- Lajolo, Franco Maria; Mercadante, Adriana Zerlotti. Química e bioquímica dos alimentos. Editora
Atheneu, Rio de Janeiro, 2018, 420 p.
8- Araújo, W. M. C.; Montebello, N. De. P.; Botelho, R. B. A.; Borgo, L. A. Alquimia dos
alimentos. Editora SENAC. Brasília, 2007.
9- Araújo, J. M. A. Química de alimentos - teoria e prática. Viçosa: Imprensa Universitária, 1995.
332p.
10 - Ribeiro, E. P. Seravalli, E. A. G. Química de Alimentos. São Paulo, Edgard Blücher, 2 ed, 2007.
11- Crick, F. H. (1958). «On protein synthesis». Symposia of the Society for Experimental Biology:
138–163. ISSN 0081-1386. PMID 13580867. Consultado em 25 de março de 2023
12 - Christiano Vieira pires; Maria Goreti de Almeida oliveira; José César rosa; Neuza Maria Brunoro
costa. Qualidade nutricional e escore químico de aminoácidos de diferentes fontes protéicas. Ciênc.
Tecnol. Aliment., Campinas, 26(1): 179-187, jan.-mar. 2006
13 - Maria Hayes. Measuring Protein Content in Food: An Overview of Methods. Foods 2020, 9,
1340; doi:10.3390/foods9101340

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 Aula Pratica: Preparação do glúten

MATERIAL
- Vasilhas de plástico
- Becker
- Estufa
- Farinha de trigo, Fermento biológico, Açúcar (sacarose) e óleo.

PROCEDIMENTO
I - OBTENÇÃO DO GLÚTEN

- Pesar 400g de farinha de trigo na vasilha plástica adicionar, aos poucos, 200 mL de água
e amassar bem (cerca de 10 minutos) até que se forme uma massa firme.
- Retirar aproximadamente ¼ desta massa para fazer o pão conforme seção II
- Comece a lavar os outros ¾ em água da torneira, lavando bem devagar no início.
- Continue a amassar lavando em água corrente até que a água não apresente mais cor branca
(perdeu todo o amido).
- Prossiga conforme a seção III

II. FABRICAÇÂO DO PÂO

- Divida esta porção de massa em 3 partes.

- Parte 1. Adicione 0,5g de fermento.
- Parte 2. Adicione 0,5g de fermento + 2, 5g de sacarose.
- Parte 3. Adicione 0,5g de fermento + 2, 5g de sacarose + 1/2 colher de óleo.
- Continue amassar as 3 partes até homogeneizar.
- Deixe em repouso por meia hora (até acabar a outra parte da pratica).
- Obs: Faça uma massa só com amido (maisena) + 0,5g de fermento
- Asse em estufa a 180°C por 35 min (ou até perceber que assou completamente) **

III - FUNÇÃO DO GLÚTEN NA PANIFICAÇÃO

- Divida o glúten formado em 3 partes.

- Adicione:
Parte 1: 0,5g de fermento
Parte 2: 0,5g de fermento e 2,5g de sacarose
Parte 3: Controle, não adicione nada.
- Deixe em repouso por cerca de 30 minutos.
- Coloque nos béqueres ou papel alumínio.
- Coloque tudo numa bandeja antes de abrir a estufa.
- Abra a estufa coloque tudo e feche rapidamente.
- Asse a 150oC por 30 min (ou até perceber que assou completamente)

DISCUSSÃO / RELATÓRIO

- Comente as características do glúten obtido.

- Qual a finalidade da lavagem da massa de farinha para a obtenção do glúten?
- Discuta a função dos ingredientes (glúten, açúcar, gordura e fermento) nas características das
massas.
- Discuta e compare as características de cada um dos pães obtidos em função dos constituintes das
massas.

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