MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Tipos de Músculo:
A. Esquelético
B. Cardíaco
C. Liso

Exemplos:
A. Músculos
B. Coração
C. Paredes dos vasos
sanguíneos, vísceras, …

Centenas de músculos
esqueléticos

3 funções importantes:

• Produção de força para a

locomoção e ventilação pulmonar
• Produção de força para suporte
postural
• Produção de calor durante
períodos de stress induzido pelo
frio 1

Fisiologia do Movimento – 2º ano

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA, ULTRAESTRUTURA E FUNÇÃO

Fáscia = camada de tecido conjuntivo (ou conectivo) que 1.Músculo

separa os músculos 2.Fascículos
3.Fibras musculares (Periósteo)
(ventre m uscular)
Camadas de tecido conjuntivo:
4.Miofibrilas
Epimísio – Músculos (conj de fascículos)
5.Sarcómeros
Perimísio – Fascículos (conj de fibras musc ≈150)
6.Miofilamentos
Endomísio – Fibras musculares (conj de miofibrilas) por
baixo do qual está o sarcolema Finos - Actina

(mais seletivo, enquanto o endomísio não) Grossos - Miosina

RS – miofibrilas (conj de miofilamentos de actina e miosina)

Os tendões ligam ambas as extremidades do músculo ao

periósteo (membrana de tecido conjuntivo que envolve o
osso)

Retículo sarcoplasmático (RS)

Axónio do neurónio motor
Vaso sanguíneo
Filamentos (miofilamentos) de actina (finos)
Filamentos (miofilamentos) de miosina (espessos)

ULTRAESTRUTURA
Sarcómero (segmento de miofibrila compreendido entre 2
linhas Z):
Linhas Z
Linha M
Zona H
Banda I 2
Banda A Powers e Howley, 2018

1
 Fibra tipo I Capilares sanguíneos Glóbulo vermelho

Grânulos de
glicogénio

Mitocôndrias
subsarcolemais

Inclusões
lípidicas
(Reservas de TRG)

3
Miofibrila Mitocôndrias intermiofibrilares

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Corte transversal

Área de secção
transversal

2
 5

FIBRA OU CÉLULA MUSCULAR

Endomísio
Endomísio

Sarcolema e sarcoplasma

Núcleos subsarcolemais (multinucleada)

Sarcoplasma
Mitocôndrias:
Subsarcolemais
Intermiofibrilares

Retículo sarcoplasmático (RS)

Tríade do RS:
1 Túbulo transverso (túbulos-T) – sistema T
ou sistema de túbulos transversos =
invaginações do sarcolema; local onde circula
o líquido extracelular
2 Cisternas terminais ou sacos laterais (Ca2+)
Existem 2 tríades por cada sarcómero

Miofibrilas

Sarcómero:
Linhas Z
Linha M
Zona H
Banda I 6
Banda A

3
 Sarcoplasma ou citoplasma rico em:
- Proteínas solúveis
- Miofilamentos
- Mionúcleos
- Reservas de fosfatos de alta energia (CP e ATP)
- Substratos energéticos (grânulos de glicogénio e inclusões lipídicas)
- Enzimas
- Mioglobina
- Ribossomas (síntese proteica)
…

Retículo sarcoplasmático
- Rede longitudinal de tubos que se encontram paralelos
às miofibrilas envolvendo-as e que terminam em cisternas terminais (ou sacos laterais) onde:
- Função: local de armazenamento do Ca2+; liberta e reabsorve o Ca2+ (bomba de Ca2+) durante a contração e
relaxamento musculares

Túbulos-T (ou Túbulos transversos)

- Rede extensiva de túbulos transversos (túbulos-T) que são uma extensão do sarcolema (interpenetração do
sarcolema para o interior da fibra muscular)
- Atravessam transversalmente a fibra muscular
7
- Função: propagação dos impulsos nervosos para o interior da fibra muscular

…embora também existam por baixo do sarcolema - subsarcolemais

4
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Capilarização do músculo

Rede de capilares que rodeiam as

fibras musculares

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Miofibrilas – 2 tipos de divisões:

A) Compostas por segmentos individuais de miofibrila situados entre 2 linhas Z contíguas (=

Sarcómeros = unidade contráctil do músculo esquelético) que se seguem em série:

Apresentam várias regiões:

M
Banda A – “A” – anisotrópica (pq a v de passagem da luz n
se divide de forma equitativa), porque em microscopia de
luz fica mais escura; é composta por actina e miosina
Banda I – “I” – isotrópica (pq a v de passagem da luz é a mm
em todas as direções); em microscopia de luz fica mais
clara; é composta por actina;
Zona H - encontram-se no centro da Banda A e é uma zona
mais clara que é visível quando a fibra está relaxada; é
composta por miosina
Linha Z - estrutura fina que delimita os sarcómeros; divide ao
meio cada banda I
Linha M – ponto médio da zona H

Sarcómero - corte longitudinal.

10

5
 1. Contração concêntrica (encurtamento do comprimento do sarcómero)
Banda I diminui marcadamente; banda A permanece igual; zona H pode desaparecer em
contrações mais intensas.
2. Contração excêntrica (aumento do comprimento do sarcómero)
Banda A aumenta.
3. Contração isométrica (sarcómero mantém aproximadamente o mesmo comprimento)
11

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

12

6
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

B) Compostas por filamentos proteicos de:

Actina – filamentos finos
Troponina Proteínas contrácteis
Proteínas reguladoras*
Tropomiosina

Miosina – filamentos espessos

Ca2+

13 Ca2+
*a troponina e a tropomiosina regulam a contração muscular através do controlo da ligação entre a miosina e actina (papel do
ligando-se à troponina).

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Miosina - Filamento Grosso

Constituído principalmente por proteína miosina

Aproximadamente 300 moléculas de miosina em cada filamento

Molécula de miosina (dupla hélice)

proteína grande composta por 6 sub-unidades:

4 cadeias de miosina leve
2 cadeias de miosina pesada

Cauda = enrolamento em dupla Ca2+

hélice das cadeias pesadas
Cabeça = porção terminal das
cadeias pesadas (forma globular) e
4 cadeias leves enroladas em hélice;
contém lugares de ligação à
actina e ao ATP

14

7
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Locais ativos da actina

cabeça

2ª
braço
cauda 1ª cauda cauda

Cabeça + Braço = Ponte Transversa ou Ponte cruzada

2 charneiras:
1ª) entre a cauda e o braço – aproxima a cabeça do eixo do filamento de actina
2ª) entre o braço e a cabeça – produz a contração
Nota: as várias caudas formam o eixo da cadeia de miosina

15

Ajuda a manter os filamentos de

actina e miosina no local

16

8
Titina (3º miofilamento envolvido na regulação da produção de força)
1. Estabilização do sarcómero e centralização do filamento de miosina no meio do sarcómero
2. Aumento da força quando os músculos são estirados
3. Prevenção de estiramento excessivo e lesão do sarcómero por resistência ao estiramento ativo

17

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Actina - Filamento Fino

Constituído por:
- cerca de 350 moléculas globulares de actina (proteína
contráctil actina G) em dupla hélice;
- moléculas de proteína reguladora* tropomiosina;
- moléculas de proteína reguladora troponina;
* Porque a sua ação regula a contração.

As sub-unidades globulares (13 em cada filamento) (actina G) alinham-se formando um

filamento de actina (actina F) em forma de dupla hélice G G G G Actina F
G G G G Actina F
Tropomiosina – proteína que se encontra ao longo e entre os dois cordões de actina de
dupla hélice – em situação de repouso bloqueia os locais de ligação da miosina à actina
Troponina – está ligada à tropomiosina; está disposta em intervalos regulares (7 actina G)
na proteína troponina são visíveis 3 sub-unidades:
Troponina T – afinidade para a tropomiosina
Troponina C – local de ligação dos iões Ca2+
Troponina I – sub-unidade inibidora; liga-se à actina Ca2+

18

9
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Corte transversal

Arranjo hexagonal
Se miosina no meio – 1 para 6
Se actina no meio – 3 para 1

A aparência estriada deve-se à alternância entre zonas claras e escuras.

19

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Processo de Excitação-Contração

O processo fisiológico pelo qual um potencial de ação da membrana muscular origina

a libertação de Ca2+ intracelular do RS, causando a contração muscular
(descarga elétrica – reações químicas – trabalho mecânico)

Célula em Repouso:
Baixas concentrações de Ca2+ intracelular
(Ligação fraca entre actina e miosina)
Poucos locais de ligação ao Ca2+ na troponina (troponina C) estão ocupados

Tropomiosina bloqueia os locais ativos da actina impedindo que a miosina se ligue a ela

20

10
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Excitação – contração
Relembrando…

21

As Figuras seguintes mostram que

o potencial de ação que percorre os
túbulos T faz com que a corrente
flua para as cisternas
sarcoplasmáticas (cisternas
terminais) próximas.

À medida que o potencial de ação

atinge os túbulos T, a mudança de
voltagem é detetada pelos
receptores de diidropiridina que
estão ligados aos canais de
libertação de cálcio, também
chamados de canais receptores de
rianodina, nas cisternas
sarcoplasmáticas adjacentes. A
ativação dos receptores de
diidropiridina desencadeia a
abertura dos canais de libertação de
cálcio.

Esses canais permanecem abertos

por alguns milissegundos,
libertando iões de cálcio para o
sarcoplasma que rodeia as
miofibrilas, ligando-se à troponina C
e causando a contração muscular.
22

11
 Após os iões de cálcio terem sido
libertados e se difundirem entre as
miofibrilas, a contração muscular
continua enquanto a concentração
de iões de cálcio permanecer alta.

No entanto, a bomba de cálcio,

localizada nas paredes do RS,
continua ativa, bombeando iões de
cálcio para longe das miofibrilas e
de volta para o RS.

Quando o impulso desaparece, a

concentração de Ca2+ no citosol que
banha as miofibrilas é demasiado
baixa para causar a contração da
fibra.

Consequentemente, o complexo
troponina/tropomiosina inibe os
filamentos de actina (impede a
ligação entre a actina e a miosina) e
a célula relaxa.

23

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Pontes Cruzadas

ADP+Pi

ATP

Locais ativos
da actina

24

12
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Geração de um Potencial de Ação – Despolarização = Excitação

(propagação para o interior da célula pelos túbulos-T)

Libertação de grandes quantidades de Ca2+ pelas cisternas terminais do RS

Concentração intracelular de Ca2+ aumenta

Ligação do Ca2+ à troponina C

~
~
A tropomiosina é movida deixando a descoberto os locais de ligação da actina à miosina

Início do Ciclo das Pontes Cruzadas ou Teoria do Deslizamento dos Filamentos

25

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Ciclo das Pontes Cruzadas

ou Teoria do Deslizamento
dos Filamentos
1 – Filamento de miosina
2 – Moléculas de miosina
3 – Braço de miosina Ponte cruzada
4 – Cabeça da miosina ou transversa
5 – Filamento de actina
6 – Tropomiosina
7 – Troponina

Deslizamento da actina sobre a miosina

o que => redução (c. concêntrica) ou
aumento (c. excêntrica) da distância
entre 2 linhas Z contíguas =
encurtamento ou alongamento do
músculo (respectivamente) => geração
de força

26
¬ Porque razão o músculo aumenta de tamanho durante a contração muscular?

13
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Relaxação

Quando desaparece o impulso nervoso o Ca2+ é transportado novamente para as cisternas

terminais do RS pela bomba de Ca2+ (processo ATP-dependente)

A tropomiosina volta a “tapar” os locais de ligação da actina à miosina

Os filamentos de miosina e actina voltam aos seus lugares de origem

27

28

14
 Sequência de Eventos na Contração Muscular (McArdle et al., 2015)
Geração do potencial de ação no nervo motor
1
Libertação de acetilcolina (AcH) (neurotransmissor químico) do terminal do axónio motor para a fenda sináptica
Ligação da AcH aos receptores específicos localizados no sarcolema

2 Geração de um potencial de ação (despolarização da membrana muscular)

Transmissão do impulso nervoso (despolarização) pelos túbulos-T para o interior da fibra

3 Libertação de Ca2+ pelas cisternas terminais (sacos laterais) do RS => aumento do Ca2+ intracelular

4 Ligação do Ca2+ à troponina C (i.e., ao complexo troponina-tropomiosina)

A tropomiosina é movida libertando os locais de ligação da actina à miosina – remoção da inibição da actina que impedia a ligação à
miosina – formação do complexo actomiosínico

Durante a ação muscular, a actina combina-se com a miosina. Ativação da ATPase miosínica, a qual degrada o ATP. A energia
libertada produz a formação de pontes cruzadas gerando tensão muscular
5
Deslizamento dos filamentos ou ciclo das pontes cruzadas

O ATP liga-se à miosina nas pontes cruzadas o que quebra a ligação entre a actina e miosina e permite que a miosina se dissocie
6 da actina. Os filamentos de actina e miosina deslizam um sobre o outro e o músculo encurta

O ciclo das pontes cruzadas continua enquanto a concentração de Ca2+ intracelular permanecer suficientemente elevada (devido à
7 despolarização da membrana) para inibir o complexo troponina-tropomiosina

Quando o músculo deixa de ser estimulado, a concentração de Ca2+ intracelular diminui rapidamente à medida que ele volta para as
8 cisternas terminais do RS através da bomba de Ca2+ - transporte ativo => necessita de hidrolisar ATP

A diminuição da concentração de Ca2+ intracelular leva a que a tropomiosina volte a ocupar os locais de ligação da actina à miosina
(ação inibidora). É necessário ATP para dissociar a actina da miosina (relaxação)
9 Quando não há ATP disponível Ex RIGOR MORTIS, CÃIBRAS … 29

30

15
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Gasto de ATP (ATPase miosínica)

Contração – Acopular (ligar) a miosina à actina (algumas questões…)
Relaxação – Desacopular (desligar) a miosina da actina

Movimento Humano => transformação de E química (proveniente do ATP)

em mecânica

31

MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Fontes de Energia ATP para a contração muscular – Recordando…

1. CP
2. Glicólise
3. Fosforilação oxidativa

32

16
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Tipos de Contração
• Contração Isométrica => músculos mantém aproximadamente o mesmo
tamanho (ex. exercício estático, comum nos músculos posturais)
• Contração Isotónica ou Dinâmica
Ø Contração Concêntrica => músculo encurta
Ø Contração Excêntrica => músculo alonga

Influência da distribuição do tipo de fibras no músculo

Curva Força - Velocidade Curva Potência - Velocidade

Em qualquer velocidade de
Em qualquer valor de F movimento a potência máx é > em
exercida pelo músculo, a
músculos com > % fibras rápidas
velocidade do movimento (devido às diferenças bioquímicas
é maior nos músculos mencionadas no texto ao lado).
que têm maior % fibras
Atletas com > % fibras rápidas podem
tipo II (fast fibers). gerar mais potência que os atletas
A > velocidade de que têm predominantemente fibras
movimento é gerada a
lentas.
níveis de F mais baixos. A potência máx aumenta com o
As fibras rápidas são aumento da velocidade de movimento
capazes de produzir + F a até velocidades de 200 a 300º/seg e
numa velocidade + alta
depois atinge um plateau. Isto porque
que as fibras lentas a F diminui com o aumento da
(devido a > atividade da velocidade do movimento. Assim, em
ATPase e maior
cada grupo muscular há uma 33
libertação de Ca 2+ do RS). velocidade de movimento ótima que
irá produzir a maior potência.

Gráfico Alongamento – Tensão desenvolvida pelo sarcómero

34

17
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Tipos de Fibras Musculares

1. Fibras tipo I, ST (slow-twitch), lentas, oxidativas, vermelhas

2. Fibras tipo II, FT (fast-twitch), rápidas, glicolíticas, brancas

“… divisão em termos académicos e facilidade de exposição, dado

reconhecer-se existir um longuíssimo espectro de fibras de
características muito diferenciadas (Soares, 1988; Soares e Appell,
1990).”

1 - Atividade de ATPase
2 - Propriedades das proteínas contrácteis e reguladoras
3 - Força máxima de contração
4 - Velocidade de contração
5 - Características de fadiga
6 - Perfil metabólico
7 - Diferenças morfológicas

Músculo contém um grupo heterógeneo de fibras com características

35
diferenciadas

Classificação e características das fibras musculares

Biópsia
muscular

36

18
 Classificação e características das fibras musculares
Fibras tipo I (lentas) Fibras tipo II (rápidas) – IIa, IIx e IIb
§ Dependem fundamentalmente do metabolismo aeróbio § Dependem fundamentalmente do metabolismo glicolítico (está bem
(oxidativo) desenvolvido)
§ Metabolismo glicolítico menos desenvolvido § Elevada concentração de enzimas glicolíticas
§ Elevada concentração de enzimas mitocondriais (oxidativas) §Défice de mioglobina => designação de FIBRAS BRANCAS
§Maior nº e tamanho de mitocôndrias, que juntamente com § Menor capilarização, menor fluxo sanguíneo e menor quantidade de
citocromos contendo ferro nelas presentes, e níveis elevados mitocôndrias dado que o metabolismo oxidativo é secundário
de mioglobina => conferem-lhes a pigmentação vermelha => § Alto nível de atividade da ATPase miosínica
designação de FIBRAS VERMELHAS § Velocidade de contração e desenvolvimento de tensão é 3 a 5x > que
§ Maior capilarização para o aporte de maior quantidade de O2 fibras tipo I
§ Baixo nível de atividade da ATPase miosínica §Rápida libertação e reabsorção do Ca++ pelo RS que é mais extensivo =>
§ Baixa velocidade de contração (e relaxamento) - libertação e início da contração + rápido (relaxamento mais rápido também)
reabsorção do Ca++ pelo RS mais lenta § Capacidade para gerar força rapidamente
§Maior fluxo sanguíneo §Elevada taxa de turnover de pontes cruzadas
§Fibras musculares mais estreitas e inervadas por §Fibras musculares mais largas para > produção de força
motoneurónios de < calibre
§Capacidade elevada de transmissão electroquímica do PA
§Geralmente são solicitadas em exercícios de baixa intensidade §Fibras inervadas por motoneurónios de > calibre
e longa duração
§Geralmente são ativadas em exercícios de alta intensidade e curta
§ Resistentes à fadiga
duração
§ Ex. Sprints e movimentos que implicam contrações musculares
explosivas como saltos e mudanças de direção as quais dependem
fundamentalmente do metabolismo anaeróbio de produção de E
§ Pouco resistentes à fadiga

As fibras tipo IIa evidenciam velocidade de encurtamento elevada e capacidade aeróbia (elevada atividade da SDH) e anaeróbia (elevada
atividade da PFK) moderadamente bem desenvolvidas. – Rápidas-oxidativas-glicolíticas
As fibras tipo IIb possuem o > potencial anaeróbio e > velocidade de encurtamento – Rápidas-glicolíticas
As fibras tipo IIx apresentam características fisiológicas e metabólicas intermédias entre as IIa e IIb. 37

Composição muscular (% tipo de fibras)

– Difere em função da modalidade (mas há variabilidade dentro de cada)
– = Sexos, idade
– Variabilidade interindividual
– Homem ou mulher adulto sedentário têm, em termos médios, ~41-53% de fibras lentas

38

19
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

1 - Atividade da ATPase

elevada nas fibras tipo II Sugere uma relação estreita entre a

contractabilidade e a ATPase actomiosínica
reduzida nas fibras tipo I

2 - Propriedades das proteínas contrácteis e reguladoras

- Cadeias pesadas de miosina

Isoformas: HC I; HC IIa; HC IIb; Hcemb (embrionária); Hcneo (neonatal)

Fibras de contração lenta - isoforma HC I
Fibras de contração rápida – isoformas HC IIa e HC IIb

- Troponina
A sub-unidade T apresenta características distintas para as fibras rápidas e para as lentas

39

MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

3 - Força máxima de contração

- diferenciação das fibras quanto à sua capacidade de gerarem força

- força por área (N/cm2) e em fibras isoladas

- força analisada ao nível do músculo

com maior % fibras tipo II

com menor % fibras tipo II

4 - Velocidade de contração

Tempo necessário para o músculo atingir a sua tensão máxima isométrica

Relação significativa entre velocidade de contração e:

características das proteínas contrácteis

atividade da ATPase actomiosínica

40

20
MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

4 - Velocidade de contração (cont.)

Pode ser influenciada por:

- propriedades do axónio e da placa motora
- características do Sarcolema e Túbulos-T
- capacidade do Retículo Sarcoplasmático em libertar e armazenar Ca2+

Relação estrutura-função em músculos de contração rápida e lenta do cobaio

Tipo I Tipo II
(soleus) (vastus)
Sistema T (% vol. fibra) 0.14 0.27
Retículo sarcoplasmático (% vol. fibra) 3.15 4.59
Taxa de consumo máx. de Ca2+ 5.8 22.5
(nmol Ca2+ mg prot. RS)
Consumo máx. de Ca2+ 2.8 5.5
Tempo de concentração máxima (ms) 82 22
Tempo de relaxamento (ms) 133 21
ATPase actomiosínica
0.05 0.13
(μmol Pi/min/mg proteína)

41

MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

4 - Velocidade de Contração (cont.)

36 ms (tipoII)
Tempo de contração máxima Dados apontam para 90 ms (tipoI)

Tempo de contração e relaxamento

Músculo Humano

Tempo de relaxamento será cerca de metade em fibras tipo II relativamente às tipo I

(menor atividade da bomba de Ca2+ nas fibras tipo I)

A taxa de remoção do Ca2+ da troponina C é determinada pelo tempo de

relaxamento muscular (dependente das características das sub-unidades da
troponina nas fibras rápidas e lentas)

42

21
MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

5 - Características da Fadiga

Fibras tipo I - resistentes à fadiga

Fibras tipo IIa - menos resistentes à fadiga (intermédias)
Fibras tipo IIb - facilmente fatigáveis

6 - Perfil Metabólico
Conteúdo em glicogénio, Triglicerídeos, ATP e CP nas fibras I, IIa e IIb no músculo humano

Tipo de Fibra Glicogénio Triglicerídeos ATP CP

I 370±33 29.9±6.9 20.4±0.4 52.4±0.8

IIa 430±30 22.0±0.8 60.3±4.6

17.6±5.1
IIb 454±35 20.3±0.3 61.8±6.7

43

MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

6 - Perfil Metabólico (cont.)

Atividade Enzimática da HADH, triosefosfato desidrogenase e LDH

Tipo de Fibra HADH Triosefosfato LDH

desidrogenase
I 26.2±1 383±12 392±66
IIa 15.4±0.8* 657±38* 748±73*
IIb 12.8±2.7* 794±119* 881±13*
* significativamente diferente das fibras tipo I
HADH- 3-hidroxiacilcoadesidrogenase; LDH- Lactato-desidrogenase

Um estudo realizado em fibras isoladas de rato permitiu identificar:

- atividade da CK cerca de duas vezes mais elevada nas fibras II b do que nas I
- atividade da PFK e LDH é mais elevada nas fibras II b relativamente às fibras tipo I
- as enzimas SDH e MDH são altamente diferenciadoras do tipo de fibras, nomeadamente
no que se refere à diferença entre I e II b

44

22
MÚSCULO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

- Do ponto de vista metabólico existem diferenças nítidas entre os dois tipos de fibras,
fundamentando-se essas diferenças na atividade das enzimas do metabolismo glicolítico e
oxidativo

concentrações de glicogénio muscular semelhantes

Fibras tipo I níveis de fosfagénios (ATP-CP) baixos
(lentas-oxidativas) maior concentração de lípidos
atividade elevada das enzimas oxidativas e baixa das enzimas glicolíticas

Fibras tipo IIa tipo de met. intermédio (características oxidativas e glicolíticas)

(rápidas-oxidativas-glicolíticas) permite-lhes responder a esforços já com alguma duração e média
intensidade

Fibras tipo IIx (intermédias)

fibras glicolíticas por excelência

Fibras tipo IIb desenvolvimento de trabalhos de alta intensidade e curta duração
deficiente capacidade oxidativa
(rápidas-glicolíticas) atividade elevada das enzimas do met. glicolítico

45

MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

7 - Diferenças Morfológicas

Estrutura

Fibras tipo I têm áreas significativamente menores que as fibras tipo II

Corpo celular e axónios motores das fibras tipo II são de maiores dimensões
que os correspondentes às fibras tipo I
A rede capilar das fibras tipo I é mais densa e tortuosa, relativamente às fibras
tipo II

Ultra-estrutura

Conteúdo mitocondrial - fibras tipo I têm maior densidade destes organelos,

seguidas das IIa e IIb
Largura da Linha Z e Linha M

46

23
MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Unidades Motoras e Recrutamento

Numa mesma unidade motora as fibras musculares que a compõem têm

normalmente propriedades bioquímicas e fisiológicas idênticas (propriedades
metabólicas e das proteínas contrácteis e reguladoras)

47

MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Treino de Resistência

- normalmente não se registam aumentos nas dimensões das fibras

- quando existem, estes são acompanhados por maior
capilarização
conteúdo mitocondrial

48

24
MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Expressão da regulação fenotípica das fibras

O treino da resistência pode levar a alterações na percentagem de fibras tipo I

-Inervação cruzada

-Electro-estimulação

-Adaptações ao treino

Fibras tipo II Fibras Tipo I

Fibras Tipo I Fibras Tipo II

49

MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Efeitos do exercício na capilarização

- Alguns autores sugerem a existência de uma correlação forte entre VO2máx e a relação
Capilar/Fibra (C/F)

- Treino de Velocidade
não parece ter efeitos na capilarização
- Treino de Resistência
aumentos significativos na capilarização
angiogénese = formação de novos capilares
aumento da densidade capilar
aumento da relação capilar/fibra
aumento da tortuosidade capilar
- Treino de Força
não parece exercer qualquer influência na capilarização

50

25
MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Efeitos do exercício no conteúdo mitocondrial

Os esforços de longa duração têm sido descritos como fortemente indutores

do aumento da fração mitocondrial

Especificidade da adaptação
esforços longos e int. média – fibras tipo IIa têm maiores adaptações
treino mais intenso e intermitente – fibras tipo IIb têm maiores adaptações
esforços longos e baixa int. – fibras tipo I têm maiores adaptações

Treino de força
não parecem existir quaisquer alterações na fração mitocondrial
alguns autores sugerem a existência de diminuições na fração mitocondrial

Diminuição do volume mitocondrial provocada pelo

aumento da fração miofibrilar e do sarcoplasma

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MUSCÚLO ESQUELÉTICO: ESTRUTURA E FUNÇÃO

Efeitos do exercício na atividade enzimática

Esforços de longa duração => aumento da atividade das enzimas oxidativas

Esforços de curta duração e intensidade elevada
- adaptações muito dependentes do tipo de esforço desenvolvido
- enzimas mais referenciadas (CK, PFK, LDH)

Efeitos do exercício no glicogénio e lípidos intracelulares

Músculos treinados (velocidade) têm maiores reservas de glicogénio do que músculos não treinados

Músculos treinados (resistência) têm maiores quantidades de lípidos intracelulares do que músculos não
treinados

As adaptações fisiológicas ao treino são altamente específicas e

dependentes do treino realizado

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26
 Remodelação da massa e função musculares

Músculo – grande plasticidade: uso vs. desuso – adaptação (hipertrofia/hiperplasia) vs. desadaptação
(atrofia)

Hipertrofia/Hiperplasia – aumento da massa muscular

Atrofia – diminuição da massa muscular

Crescimento muscular

A) Aumento da dimensão das fibras musculares - Hipertrofia (aumento do número ou tamanho das
miofibrilas)
B) Aumento do número de fibras musculares – Hiperplasia (aumento do número de fibras)

Treino Destreino

Papel dos Núcleos | Células satélite

Memória muscular – músculos previamente treinados adaptam-se mais rapidamente ao retreino após um
período de desuso que músculos não treinados.
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Fisiologia do Movimento – 2º ano

- Reg. Contínua - Núcleos

Macrófago

Núcleos
Núcleos

Células satélite

- Reg. Descontínua – Cél. Satélites

EF => agressão muscular => lise
miofibrilar = regeneração
Célula
Regeneração muscular satélite Macrófago
1 a 2 dias

I.Contínua (núcleos)
3 a 4 dias
II.Descontínua (células satélite)

5 a 6 dias
I. Agressões menos graves
II. Agressões mais graves

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Dôr muscular retardada

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Alterações no músculo esquelético relacionadas com o
envelhecimento
O envelhecimento está associado a perda de massa muscular (MM).

2 fases:
A) Perda lenta de 10% da MM entre os 25 e 50 anos, seguida por uma
B) Perda rápida

Entre os 50 e 80 anos perde-se mais 40% da MM, pelo que aos 80 anos,
metade da MM já foi perdida.

O envelhecimento resulta igualmente na perda de fibras rápidas e

aumento de fibras lentas.

Contudo, o envelhecimento não impede o músculo de se adaptar ao

estímulo induzido pelo treino => IMPO: ATIVIDADE FÍSICA E
EXERCÍCIO FÍSICO!

Sarcopenia – doença muscular caracterizada por baixos níveis de

massa (quantidade e qualidade) e de força musculares e performance
física, provocadas por alterações adversas que se acumulam ao longo
da vida. Mais comum nos idosos e primariamente associada ao
envelhecimento, mas também pode ter outras causas, nomeadamente
inatividade física, e ocorrer mais cedo no ciclo da vida.

A perda de MM e força muscular não se limita à população em envelhecimento. Pode dever-se a

imobilização, doença, acamamento prolongado, má nutrição, medicação, lesão, …
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