BIOQUÍMICA DA NUTRIÇÃO

UNIDADE II
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS
Atualização
Claudia Ribeiro da Luz

Elaboração
Juliane Costa Silva Zemdegs

Produção
Equipe Técnica de Avaliação, Revisão Linguística e Editoração
SUMÁRIO

UNIDADE II
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS..................................................................................................................................................... 5

CAPÍTULO 1
AMINOÁCIDOS E ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS............................................................................................................... 5

CAPÍTULO 2
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E FUNÇÃO GERAL DAS PROTEÍNAS........................................................................................ 9

CAPÍTULO 3
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS.......................................................................................................................................... 12

REFERÊNCIAS ...............................................................................................................................................20
 METABOLISMO DAS
PROTEÍNAS
UNIDADE II

CAPÍTULO 1
AMINOÁCIDOS E ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

As proteínas são moléculas formadas a partir da ligação peptídica entre

aminoácidos, sendo sua estrutura formada por combinações dos 20 aminoácidos
em diversas proporções. Os aminoácidos são constituídos de um carbono ligado
de forma covalente a um átomo de hidrogênio, um grupamento amino (NH2), um
grupamento carboxila (COOH) e uma cadeia lateral, grupo R, que caracteriza as
propriedades físico-químicas do aminoácido, como mostra a figura a seguir.

Figura 7. Representação esquemática de um aminoácido.

Fonte: https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm.

Embora as proteínas sejam componentes estruturais de todas as células, elas

são igualmente importantes para manter a produção de secreções como enzimas
digestivas e hormônios. As proteínas também são necessárias para sintetizar
proteínas plasmáticas, essenciais à manutenção do equilíbrio osmótico, ao
transporte de substratos no sangue e à manutenção da imunidade. A maior parte
da proteína do organismo é encontrada no músculo esquelético e, em menor parte,
no pool de proteínas viscerais que compreende as proteínas do soro (eritrócitos,
granulócitos, linfócitos etc.) e também as provenientes do fígado, rins, pâncreas e
coração.

No quadro a seguir, há alguns exemplos de aminoácidos e seus respectivos

produtos finais (proteínas ou compostos nitrogenados).

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UNIDADE ii | Metabolismo das proteínas

Quadro 4. Exemplos de aminoácidos e seus respectivos produtos finais.

Aminoácidos precursores Produto final

TRIPTOFANO SEROTONINA
TRIPTOFANO ÁCIDO NICOTÍNICO
TIROSINA CATECOLAMINAS
TIROSINA HORMÔNIOS DA TIREÓIDE
TIROSINA MELANINA
ARGININA ÓXIDO NÍTRICO
GLUTAMATO, CISTEÍNA, GLICINA GLUTATIONA
GLUTAMATO, ASPARTATO, GLICINA BASES DOS ÁCIDOS NUCLÉICOS
Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Embora não exista uma classe de proteínas de “armazenamento”, uma

porcentagem da proteína corporal sofre um processo constante de síntese e
quebra. A reciclagem (turnover) de proteína é um processo normal, característica
essencial do chamado balanço nitrogenado (diferença entre a quantidade de
nitrogênio ingerida e excretada). O balanço nitrogenado pode ser uma ferramenta
útil para determinar a quantidade de proteína que um indivíduo deve consumir
para manter o equilíbrio de nitrogênio neutro ou positivo, dependendo dos
objetivos nutricionais.

Balanço nitrogenado negativo

Resulta de uma ingestão proteica inadequada, uma vez que os aminoácidos
utilizados para produção de energia e reações de biossíntese não são repostos.
Ocorre quando há lesões, destruição tecidual, traumas graves, doenças
catabólicas, senescência, dieta deficiente. No jejum, a quebra desse estoque de
proteínas aumenta, e os aminoácidos resultantes são utilizados para produção
de glicose, síntese de outros compostos nitrogenados que não proteína e síntese
de proteínas de secreção e plasmáticas essenciais. A amônia liberada dos
aminoácidos é excretada como ureia, e não é reincorporada às proteínas.

Figura 8. Balanço nitrogenado negativo (estresse metabólico). Degradação maior que incorporação.

Fonte: Nelson; Cox, 2010.

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 Metabolismo das proteínas | UNIDADE ii

Figura 9. Balanço nitrogenado negativo (ingestão inadequada de proteína). Baixo fluxo de

nitrogênio, pouca incorporação.

Fonte: Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Figura 10. Balanço nitrogenado negativo (ausência de ingestão de aminoácido essencial).

Fonte: Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Balanço nitrogenado positivo

Ocorre quando há aumento das reservas proteicas do organismo, como em crianças
em crescimento, gestantes, lactantes, adultos convalescentes. Com o avançar da
idade, ocorre diminuição da síntese proteica e aumento do catabolismo proteico,
como mostra o quadro a seguir.

Figura 11. Balanço nitrogenado positivo (crescimento, gestação, lactação, recuperação de estresse
metabólico). Incorporação maior que degradação.

Fonte: Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Quadro 5. Síntese proteica diária de acordo com o estágio de vida.

Estágio de vida Síntese proteica (g/kg/dia)

RECÉM-NASCIDO 17,4
CRIANÇA 6,9
ADULTO 3,0
IDOSO 1,9
Fonte: Fonte: Nelson; Cox, 2010.

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UNIDADE ii | Metabolismo das proteínas

Classificação dos aminoácidos e proteínas

Nutricionalmente, os aminoácidos são classificados em essenciais, não essenciais
e condicionalmente essenciais (Quadro 6). Dos 20 aminoácidos, 11 podem ser
sintetizados pela célula; os outros 9 devem ser supridos pela dieta e são chamados
de aminoácidos essenciais. Os alimentos que contêm os 9 aminoácidos essenciais
são chamados de proteínas completas e incluem o ovo, o leite e as carnes. A
classificação das proteínas de acordo com a função biológica está apresentada
logo a seguir.

Quadro 6. Classificação nutricional dos aminoácidos.

Essenciais Não essenciais

ARGININA (C) ALANINA
ISOLEUCINA ÁCIDO ASPÁRTICO
LEUCINA ASPARGINA
VALINA CISTEÍNA (C)
HISTIDINA (C) ÁCIDO GLUTÂMICO
LISINA GLUTAMINA
METIONINA GLICINA (C)
TREONINA PROLINA (C)
FENILALANINA SERINA (C)
TRIPTOFANO TIROSINA(C)
(C) Aminoácidos condicionalmente essenciais.
Fonte: Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Quadro 7. Classificação das proteínas de acordo com a função biológica.

Classe Exemplo
ENZIMAS TRIPSINA, LÍPASE, AMILASE
TRANSPORTADORAS HEMOGLOBINA, ALBUMINA, MIOGLOBINA
CONTRÁTEIS OU DE MOVIMENTO ACTINA, MIOSINA
ESTRUTURAIS QUERATINA, COLÁGENO, ELASTINA, PROTEOGLICANAS
DE DEFESA ANTICORPOS, FIBRINOGÊNIO
HORMÔNIOS INSULINA, CORTICOTROFINA
NUTRITIVAS OU DE RESERVA OVOALBUMINA, CASEÍNA
Fonte: Fonte: Nelson; Cox, 2010.

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CAPÍTULO 2
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E FUNÇÃO GERAL DAS PROTEÍNAS

A digestão e a absorção de proteínas são processos altamente eficientes em pessoas

saudáveis: apenas 1-2 g de nitrogênio são eliminados por dia nas fezes, o que equivale
a 6-12 g de proteína. A digestão de proteínas inicia no estômago, onde as proteínas
estimulam a mucosa gástrica a secretar o hormônio gastrina. A gastrina estimula a
secreção de ácido hidroclorídrico e pepsinogênio. O ácido clorídrico confere pH
ácido ao meio que propicia a desnaturação da proteína, isto é, quebra das estruturas
quaternárias e terciárias, expondo as ligações peptídicas da proteína e facilitando a
ação das enzimas digestivas. O pepsinogênio é convertido em pepsina e hidrolisa as
longas cadeias polipeptídicas em peptídeos menores.

À medida que o conteúdo gástrico passa para o intestino delgado, o pH ácido

estimula a secreção do hormônio secretina. A secretina estimula o pâncreas
a secretar bicarbonato de sódio no intestino delgado a fim de neutralizar o
conteúdo gástrico. A entrada de aminoácidos no intestino delgado estimula
a liberação do hormônio colecistoquinina (CCK), que estimula a liberação de
enzimas pancreáticas tripsinogênio, quimotripsinogênio e procarboxipeptidase.
A enteropeptidase, também chamada enteroquinase, uma enzima produzida
pelas células epiteliais do intestino delgado, converte o tripsinogênio pancreático
inativo em tripsina ativa. A tripsina ativa mais tripsinogênio, que também atua
sobre outras pró-enzimas, liberando as endopeptidases quimotripsina, elastase e
carboxipeptidases A e B.

No intestino delgado, os polipeptideos provenientes do estômago sofrem ação das

enzimas tripsina (especificidade por ligações adjacentes à lisina ou à arginina),
elastase (especificidade por ligações adjacentes a aminoácidos alifáticos neutros) e
quimotripsina (especificidade por ligações adjacentes a aminoácidos aromáticos),
formando peptídeos menores. Ainda no intestino delgado, os peptídeos sofrem a
ação de endo e exopeptidases. As endopeptidases atuam sobre ligações internas e
liberam fragmentos peptídicos grandes. As exopeptidases clivam um aminoácido de
cada vez da extremidade carboxi-terminal (carboxipeptidases) ou amino-terminal
(aminopeptidases).

Em seguida, a degradação de pequenos peptídeos é realizada por outras peptidases.

Amino e dipeptidases produzidas pela mucosa intestinal completam a digestão dos
peptídeos em aminoácidos. A maior parte da proteína, cerca de 60%, é absorvida
na forma de oligopeptídeos. A absorção de di e tripeptídeos ocorre via PEPT-1,

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UNIDADE ii | Metabolismo das proteínas

transportador próton-dependente, e geralmente são hidrolisados a aminoácidos

no compartimento citoplasmático do enterócito antes de entrarem na circulação
sanguínea e serem transportados ao fígado.

Finalizado esse processo, a absorção de aminoácidos livres ocorre no jejuno e

íleo via transporte ativo e cotransporte de sódio. Os aminoácidos são absorvidos
via transportador Na+ dependente, e a energia necessária para o transporte é
derivada diretamente do gradiente eletroquímico de Na+ e indiretamente do ATP
(bomba de Na + e K +). Após serem absorvidos, os aminoácidos são transportados
ao fígado via veia porta (Figura 10).

Figura 12. Absorção de aminoácidos livres e oligopeptídeos pelos enterócitos.

Fonte: Nelson; Cox, 2010.

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 Metabolismo das proteínas | UNIDADE ii

Algumas patologias relacionadas ao metabolismo de proteínas e aminoácidos incluem:

» cistinúria: intestino não absorve cistina e rins não reabsorvem cistina;

» prolinúria: intestino não absorve prolina, e rins não a reabsorvem;

» doença de HartNup: intestino não absorve aminoácidos neutros, e os rins

não os reabsorvem;

» doença celíaca: condição patológica na qual as enzimas intestinais são

incapazes de digerir certas proteínas do trigo, principalmente a gliadina, que
agridem as células que recobrem internamente o intestino delgado. Cereais
que contêm gliadina, ou proteínas relacionadas, incluem trigo, centeio,
cevada, aveia e triticale (resultado da hibridação do trigo e do centeio).
Alimentos não tóxicos incluem arroz, milho, quinoa, soja, sorgo, sementes
de amaranto, girassol. A doença pode ser diagnosticada por meio da análise
da secreção dos anticorpos IgM e IgA no lúmen do intestino delgado.

Outra patologia envolvendo as enzimas proteolíticas é a pancreatite aguda. Essa

condição é causada pela obstrução da via normal de secreção do suco pancreático
no intestino, e as enzimas inativas são convertidas em suas formas ativas no
interior das células pancreáticas, provocando destruição do tecido pancreático.

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CAPÍTULO 3
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS

Os aminoácidos captados pelo fígado podem seguir diferentes vias metabólicas:

» serem utilizados por órgãos na síntese de proteínas teciduais;

» serem utilizados pelo fígado para renovar as proteínas hepáticas ou para

sintetizar proteínas plasmáticas;

» serem degradados e convertidos em glicose para gerar ATP via ciclo de Krebs
ou serem convertidos em lipídeos e serem estocados;

» serem utilizados para síntese de nucleotídeos dos ácidos nucleicos, anticorpos,

hormônios ou outros compostos que contêm nitrogênio.

Cerca de 20% dos aminoácidos que entram no fígado são liberados para a
circulação, cerca de 50% são transformados em ureia e cerca de 6%, em proteínas
plasmáticas. Os aminoácidos liberados na circulação são metabolizados pelo
músculo esquelético, rins e outros tecidos.

Conforme comentado anteriormente, o anabolismo e o catabolismo proteico

são processos dinâmicos específicos de cada tecido e caracterizam o turnover
proteico. Aminoácidos livres são encontrados tanto nos tecidos como na circulação
sanguínea. O pool de aminoácidos livres e proteínas é constantemente utilizado e
reposto. A quantidade de aminoácidos livre reflete diversos processos: absorção
intestinal, degradação de proteínas e perda por incorporação de aminoácidos em
proteínas, oxidação e conversão em outros metabólitos.

Duas reações estão envolvidas no metabolismo dos aminoácidos: desaminação

oxidativa e transaminação, sendo que a transaminação é uma etapa prévia da
desaminação oxidativa.

» Desaminação oxidativa: ocorre no citoplasma dos hepatócitos, o grupo

NH2 é retirado do aminoácido por meio da desaminases, e a cadeia carbônica
livre de NH2 segue para o ciclo de Krebs, como será apresentado mais adiante.

» Transaminação: ocorre no citoplasma e na mitocôndria por ação de

enzimas chamadas transaminases ou aminotransferases (Figura 13). O
nitrogênio é transferido de um alfa-aminoácido para um alfa-cetoácido.
Cada aminoácido possui um cetoácido correspondente (Quadro 8). Pela
transaminação, pares de aminoácidos podem ser interconvertidos por
transferência de grupo amino. Um aminoácido cujo grupo amino foi retirado

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 Metabolismo das proteínas | UNIDADE ii

é chamado de 2-oxoácido ou cetoácido e é um precursor de aminoácidos.

Por ser facilmente permeável à membrana mitocondrial, o ácido glutâmico
é muito utilizado nas reações de aminação e transaminação, saindo da
mitocôndria para buscar NH2 e levá-lo de volta à mitocôndria para síntese
de aminoácido. Resumidamente, o efeito das reações de transaminação é
coletar os grupos amino de muitos aminoácidos diferentes na forma de
glutamato. O glutamato conduz os grupos amino para serem utilizados em
vias biossintéticas ou para uma sequência de reações pela qual os produtos
nitrogenados serão excretados.

Figura 13. Representação esquemática da reação de transaminação.

Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Quadro 8. Aminoácidos e seus cetoácidos correspondentes.

AMINOÁCIDO CETOÁCIDO RELEVÂNCIA NO METABOLISMO ENERGÉTICO

ALANINA PIRUVATO Produto final da glicólise
GLUTAMATO 2-OXOGLUTARATO Intermediário do ciclo de Krebs
ASPARTATO OXALOACETATO Intermediário do ciclo de Krebs
LEUCINA 2-OXO-3-METILVALERATO Pode ser oxidado no músculo
ISOLEUCINA 2-OXO-4-METILVALERATO Pode ser oxidado no músculo
VALINA 2-OXO-3-METILBUTIRATO Pode ser oxidado no músculo
Fonte: Nelson; Cox, 2010.

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UNIDADE ii | Metabolismo das proteínas

Catabolismo proteico
Os aminoácidos podem ser oxidados assim como a glicose e os ácidos graxos.
Os aminoácidos podem sofrer degradação oxidativa em três circunstâncias
metabólicas específicas:

» durante a síntese e degradação proteica, alguns aminoácidos liberados

durante a quebra de proteínas podem sofrer degradação oxidativa caso eles
não sejam necessários para a síntese de novas proteínas;

» quando os aminoácidos são ingeridos em excesso em relação às necessidades

corporais, o excedente é catabolizado;

» durante o jejum severo ou o Diabetes Mellitus, quando os carboidratos são

inacessíveis ou não utilizados adequadamente, as proteínas corporais são
utilizadas como fonte energética. Nessas circunstâncias, os aminoácidos
perdem seu grupo amino, e os alfa-cetoglutarato podem sofrer oxidação até
CO2 e H2O.

A oxidação de aminoácidos contribui com 10-20% do metabolismo oxidativo total

do organismo sob condições normais. Com relação ao catabolismo de proteínas e
aminoácidos, antes da oxidação do esqueleto carbônico do aminoácido, o grupo
amino deve ser removido numa reação chamada desaminação oxidativa, descrita
anteriormente, com consequente formação de cetoácidos. Os cetoácidos podem
ser: (1) utilizados para produzir CO2 e ATP; (2) intermediários na síntese de
glicose; e (3) convertidos a acetil-CoA para sintetizar ácidos graxos e que, por
sobrecarregar o ciclo de Krebs, formam corpos cetônicos que são posteriormente
eliminados.

Uma vez que as proteínas não podem ser armazenadas, estas utilizações
alternativas ocorrem à custa da função de construção da proteína. O grupo amino
é desviado para uma via metabólica especializada e é liberado como amônia.
Parte da amônia é reciclada e empregada em uma grande variedade de processos
biossintéticos, enquanto a amônia em excesso, gerada em tecidos extra-hepáticos,
é transportada ao fígado na forma de grupo amino para conversão na forma
apropriada de excreção, isto é, em ureia e, assim, eliminada pela urina (Figura
14).

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 Metabolismo das proteínas | UNIDADE ii

Figura 14. Representação geral do catabolismo de aminoácidos.

Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Em muitos animais, a amônia em excesso é convertida em um composto não tóxico

antes de ser transportada dos tecidos extra-hepáticos para o fígado e os rins.
Os aminoácidos glutamato e glutamina desempenham papel importante nessa
via. Os grupos amino dos aminoácidos são transferidos ao alfa-cetoglutarato no
citosol dos hepatócitos para formar glutamato. O glutamato é então transportado
para o interior da mitocôndria, onde o grupo amino é removido para formar
amônia. Nos músculos, os grupos amino em excesso são transferidos para o
piruvato, com a respectiva formação de alanina que transporta grupos amino
dos músculos para o fígado.

A síntese de ureia ocorre pelo ciclo da ureia nas mitocôndrias dos hepatócitos.
O CO 2 e a amônia se unem à ornitina por uma série de reações para produzir
arginina, que é hidrolisada para produzir ureia e ornitina. A molécula de
ornitina é repetidamente utilizada para formar arginina e ureia. Quanto mais
hiperproteica a dieta, maior é a disponibilidade de aminoácidos no sangue e a
atividade das enzimas do ciclo da ureia para excretar o nitrogênio.

Algumas consequências clínicas do catabolismo proteico incluem:

» prejuízo do processo de cicatrização;

» prejuízo da resposta imune para infecções;

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UNIDADE ii | Metabolismo das proteínas

» hipoalbuminemia;

» aumento das proteínas de fase aguda (proteína c reativa, fibrinogênio etc.);

» diminuição da capacidade de coagulação;

» translocação bacteriana intestinal;

» degradação muscular;

» diminuição da função da musculatura respiratória.

Algumas proteínas utilizadas para avaliação do estado catabólico: imunoglobulina,

albumina, IGF-1, proteína total plasmática, RBP, ferritina, aminograma. A
creatinina urinária está relacionada ao catabolismo proteico muscular.

Conforme descrito anteriormente, o excesso de proteína é tratado como fonte

energética. Os aminoácidos glicogênicos (alanina, glutamina) podem ser
convertidos em glicose, e os aminoácidos cetogênicos (leucina) podem ser
convertidos em ácidos graxos e cetoácidos. Ambos os tipos de aminoácidos são
convertidos em triacilglicerol no tecido adiposo. Os aminoácidos glicogênicos
são metabolizados a piruvato, 3-fosfoglicerato, alfa-cetoglutarato, oxaloacetato,
fumarato ou succinil-CoA, e os aminoácidos cetogênicos produzem acetil-CoA
ou acetoacetato. Existem cinco aminoácidos que são ditos glicocetogênicos,
pois podem atuar das duas maneiras: triptofano, fenilalanina, tirosina,
treonina e isoleucina (Figura 15. Apenas dois aminoácidos, leucina e lisina, são
exclusivamente cetogênicos.

Figura 15. Resumo do catabolismo dos aminoácidos. Aminoácidos glucogênicos (rosa) e cetogênicos (azul).

Fonte: Nelson; Cox, 2010.

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 Metabolismo das proteínas | UNIDADE ii

Anabolismo proteico
O anabolismo proteico ocorre na maioria das células corporais. A reação pela
qual os aminoácidos não essenciais são sintetizados é a transaminação. A síntese
proteica é controlada em cada célula pelo DNA (Ácido desoxirribonucleico), o
material genético do núcleo celular. O DNA funciona como um molde para o
RNA (Ácido ribonucleico) que participa da síntese proteica.

O controle da síntese de proteína depende das necessidades do organismo e não

da quantidade de proteína da dieta. A síntese proteica é regulada por diversos
hormônios: hormônio do crescimento, que aumenta a síntese proteica; a
insulina, que intensifica o transporte de aminoácidos para as células e aumenta
a disponibilidade de glicose; os glicocorticoides, que promovem catabolismo
proteico, aumentando a quantidade de aminoácidos nos fluidos corporais, além
do que, também agem nos ribossomos, aumentando a eficiência da tradução
e melhorando, assim, a taxa de síntese proteica; e a tiroxina, que aumenta a
taxa de síntese proteica quando carboidratos e lipídeos estão disponíveis como
fonte energética, e que também degrada proteína para ser utilizada como fonte
energética quando outros nutrientes não estão disponíveis.

Quadro 9. Controle da síntese de proteínas.

Hormônio Órgão Ação

Fígado Estimula captação de aminoácidos e síntese proteica
Insulina
Músculo Estimula síntese proteica, inibe proteólise e promove captação de aminoácidos no estado alimentado
Glucagon Fígado Estimula proteólise e inibe síntese proteica
Adrenalina Músculo Inibe síntese proteica, estimula oxidação de ACR, estimula liberação de alanina e glutamina
Fígado Promove síntese de glutamina no jejum, ativa enzimas relacionadas ao catabolismo de aminoácidos
Cortisol
Músculo Promove proteólise, inibe síntese de proteína, inibe captação de aminoácidos
Fonte: Nelson; Cox, 2010.

Cada aminoácido possui uma via metabólica específica em diferentes tecidos.

Os aminoácidos de cadeia ramificada (leucina, isoleucina e valina) são
preferencialmente captados pelo músculo esquelético após uma refeição e
são transaminados e oxidados, promovendo fonte energética para o músculo.
Alanina e glutamina são aminoácidos glicogênicos, isto é, podem ser convertidos
em glicose, e promovem um link entre o metabolismo dos aminoácidos e dos
carboidratos. A alanina é captada avidamente pelo fígado, particularmente sob
condições de gliconeogênese, estimulada pelo glucagon. No fígado, que possui
transaminases bastante ativas, a alanina transfere seu grupo amino para o

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UNIDADE ii | Metabolismo das proteínas

2-oxoglutarato, deixando o seu esqueleto carbônico como piruvato, um substrato

da gliconeogênese.

O ciclo da alanina (Figura 16) é importante fonte de glicose e um método de

transportar nitrogênio do músculo esquelético para o fígado sem a formação de
amônia. Assim, o ciclo glicose-alanina funciona com dupla finalidade: fornecer
ao músculo glicose sintetizada no fígado a partir do esqueleto carbônico da
alanina e transportar grupos amino do músculo esquelético para o fígado para
ser convertido em ureia. A glutamina é removida principalmente pelos rins e
pelas células da mucosa intestinal. Nos rins, a ação da glutaminase remove
o grupo amino, formando amônia e liberando glutamato, o qual pode ser
convertido a 2-oxoglutarato.

Ainda, cabe dizer que a glutamina é importante fonte energética para células de
divisão rápida como os enterócitos. Os enterócitos utilizam cerca de 20 g/dia
de glutamina, e o sistema imune, 5 g/dia. A avaliação bioquímica da glutamina
circulante é um bom parâmetro em nutrição clínica. Sua redução está relacionada
à diminuição da síntese endógena, o que significa perda de massa muscular.
A leucina é considerada um sensor nutricional, informando às células sobre o
estado nutricional do organismo. O excesso de leucina nas células é indicação de
anabolismo. Os processos de catabolismo e anabolismo proteico estão resumidos no
quadro a seguir.

Quadro 10. Processo de catabolismo e anabolismo no proteico

Processo Descrição
Desaminação oxidativa dos aminoácidos para formar cetoácidos que podem ser utilizados para síntese
Catabolismo proteico
de glicose ou ácidos graxos
Controlado pelo DNA no núcleo e realizado pelo RNA no citoplasma. Síntese por transaminação
Anabolismo proteico
(transferência enzimática de um grupo amino de um aminoácido para um cetoácido)
Fonte: elaborado pela autora.

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 Metabolismo das proteínas | UNIDADE ii

Figura 16. Ciclo da alanina.

Nota: a alanina funciona como trasportadora de amônia e do esqueleto carbonado do piruvato desde o músculo até o fígado.
A amônia é excretada, e o piruvato é utilizado para produzir glicose, que é devolvida ao músculo.

Fonte: Nelson; Cox, 2010.

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REFERÊNCIAS

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DEVLIN, T. M. Manual de bioquímica com correlações clínicas. 6. ed. São Paulo: Editora
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IGLESIAS, S. B. O.; LEITE, H. P. Metabolismo proteico em terapia nutricional no paciente

pediátrico grave. Rio de Janeiro: Atheneu, 2005.

NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. São Paulo: Sarvier,

2010.

OKIGAMI, H.; MONÇÃO, C. P. A busca pelo equilíbrio bioquímico. 2. ed. Santa Catarina:
Editora Copiart, 2015.

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PASCHOAL, V.; NAVES, A. Bioquímica e fisiologia na nutrição esportiva funcional. São

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RUIZ, K. Nutracêuticos na prática. São Paulo: Innedita, 2012.

SILVERTHORN, D. U. Fisiologia humana: uma abordagem integrada. 5. ed. Porto Alegre:

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SPERETTA, G. F. F.; LEITE, R. D.; DUARTE, A. C. G. O. Obesidade, inflamação e exercício: foco

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Sites
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https://docplayer.com.br/10490328-Nutrient-requirements-of-beef-cattle-http-books-nap-edu-
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