Polifenoloxidase

polifenoloxidase
As enzimas peroxidase e polifenoloxidase so responsveis pelo

escurecimento em frutas, vegetais e seus produtos processados, por isso o
controle das atividades destas enzimas de grande importncia durante a
transformao dessas matriasprimas para a obteno de produtos
processados (CLEMENTE; PASTORE, 1998).
uma espcie de enzima, que ao entrar em contato com o oxignio e o
hidroxifenol, causa oxidaes, liberando gua e quinona. Em cultivo in vitro,
este tipo de oxidao, causa inibio do crescimento celular, devido a liberao
do quinona, que e txica.
A polifenoloxidase,
tambm
conhecida
como
catecol-oxidase,
catecolase,oxidase difenol, fenolase e tirosinase, polifenolase, catecol oxidase,
encontrada na maioria das frutas e vegetais, sendo que a localizao da
enzima na clula vegetal depende da espcie, idade e grau de maturidade.
(MAISTRO,2001.
O escurecimento enzimtico est relacionado ao das enzimas 21
polifenoloxidase (PPO) e peroxidades (POD), que utilizam compostos fenlicos
como substratos e provocam alteraes indesejveis na cor, sabor e aroma dos
vegetais (VALDERRAMA; MARANGONI; CLEMENTE, 2001). O escurecimento
enzimtico uma das reaes mais estudadas em frutas, legumes e alimentos
marinhos. Pesquisadores nas reas de cincias dos alimentos, horticultura e
fisiologia ps-colheita tm estudado esse fenmeno, devido diversidade do
seu impacto nestes sistemas; e como conseqncia o estudo da
polifenoloxidase de vegetais um tema de grande destaque, pela sua
importncia tanto na fisiologia quanto na bioqumica de diversos vegetais.
As polifenoloxidases (PPO) fazem parte de um grande grupo de enzimas
conhecidas como oxidorredutases, (VMOS-VIGYZ, 1981; MAYER, 1987;
MAYER; HAREL, 1991; CLEMENTE, 1998) que oxidam fenis a o-quinonas na
presena de oxignio molecular (MATHEIS, 1983). De acordo com o Comit
de Nomenclatura da Unio Internacional de Bioqumica e Biologia Molecular
(Nomenclatura Committee of the International Union of Biochemistry and
Molecular Biology) a classe das oxidorredutases (1) compreende todas as
enzimas que catalisam reaes de xido-reduo, o substrato oxidado
considerado como doador de hidrognio ou eltron (WEBB, 1992). A PPO tem
sido sujeita a estudos em diversos vegetais pela sua importncia tanto na
fisiologia quanto na bioqumica, sua atividade varia em funo da espcie,
variedade, estdio de maturao e condies de cultivo; de forma geral a
atividade enzimtica da PPO mais elevada nos frutos mais jovens (VMOSVIGYZ, 1981; VAN LELYVELD et al., 1984; OLESZEK et al., 1989; MILLER;
KELLEY; MUJER, 1990; PREZ-ILZARBE; HERNNDEZ; ESTRELLA, 1991;
FINGER, 1994; NICOLAS et al., 1994; GOUPY et al., 1995)
A denominao polifenoloxidase tem sido usada desde cedo na literatura para

denotar duas enzimas diferentes. Ambas eram registradas sob o nmero
1.14.18.1 com o nome sistemtico monofenol, di-hidroxifenilalanina: oxignio
redutase (MAYER, 1987; MAYER; HAREL, 1991). Em meados dos anos 80 a
comisso de enzimas da International Union of Biochemistry (IUB) revisou a
classificao colocando a PPO em duas categorias chaves: EC 1.14.18.1
monofenol mono-oxigenase, e EC 1.10.3.2 o-difenol: oxignio oxidoredutase
(MAYER, 1987). Alm da denominao lacase alguns nomes triviais
baseados em seus principais substratos esto ainda em uso, tais como
tirosinases, cresolases, catecolases, difenolases e fenolases (VMOSVIGYZ, 1981).
A primeira observao de uma reao catalisada por uma polifenoloxidase foi
feito por Schoenbein em 1856; onde ele relatou a formao de pigmentos azuis
em extratos de cogumelos, Boletus luciferus. Porm a primeira investigao
bioqumica da PPO foi realizada em 1895 no cogumelo da espcie Russula
nigricans, que quando cortado se tornava vermelho e depois preto quando
exposto ao ar (BOURQUELOT; BERTRAND, 1895). Desde a realizao deste
estudo, a enzima foi encontrada amplamente distribuda na escala filogentica,
desde bactrias aos mamferos (SNCHEZ-FERRER; LAVEDA, GARCACARMONA, 1993). A grande importncia dada a estas enzimas est
principalmente relacionada ao processamento de alimentos (ZAWISTOWSKI;
BILIADERIS; ESKIN, 1991), pois a sua presena tem um grande impacto na
indstria de alimentos por ser a principal enzima envolvida no indesejvel
escurecimento de frutas e vegetais durante o processamento e
armazenamento (NEZ-DELICADO et al., 2003); por essa razo, estudos
vm sendo realizados visando purificao, caracterizao e esclarecimento
sobre os possveis mecanismos de reao deste sistema enzimtico em
diferentes espcies vegetais.
A PPO est amplamente distribuda na natureza, principalmente no reino
vegetal, mas ocorre tambm em bactrias, fungos, plantas, mamferos,
artrpodes e crustceos tais como camaro, lagosta e caranguejo
(ZAWISTOWSKI; BILIADERIS; ESKIN, 1991; MARTINEZ; WHITAKER, 1995).
As caractersticas dessa enzima tm sido amplamente estudadas em vrias
plantas, destacando-se uva (RAPEANU et al., 2006), ma (VALDERRAMA et
al., 2001; OKTAY; KCAALISKAN; 24 SAKIROGLU, 1995), batata-doce
(LOURENO; NEVES; DA SILVA, 1992), banana (WUYTS; WAELE;
SWENNEN, 2006), batata (BATISTUTI; LOURENO, 1985), pra
(GAUILLARD; RICHARD-FORGET, 1997), framboesa (GONZLEZ; ANCOS;
CANO, 1999), abacate (GMEZ-LPEZ, 2002), berinjela (PREZ-GILABERT;
CARMONA,
2000),
manga
(GUERRERO-BELTRN;
SWANSON;
BARBOSACNOVAS, 2005), pinha (LIMA; PASTORE; LIMA, 2001), alcachofra
(TCHON; BRWALD; MEIER, 2005), cherimia (MARTINEZ-CAYUELA;
FAUS; GIL, 1988) e yacon (NEVES; DA SILVA, 2007). Em vegetais a PPO
parece no estar restrita a um rgo em particular, porm, em animais
superiores confinada a pele, plos, penas e olhos (ROBB, 1984). Sua
atividade enzimtica em diferentes vegetais varia enormemente com a espcie
e cultivar; e sua localizao na clula depende da espcie, idade, e maturidade

(VMOS-VIGYZ, 1981). A PPO est relativamente presente em todos os
estgios de desenvolvimento da planta, porm sua atividade mais elevada
nos frutos mais jovens e aps uma injria mecnica ou ataque microbiano
(YORUK; MARSHALL, 2003). Em folhas verdes uma parte considervel da
atividade da enzima est associada aos cloroplastos (WHITAKER, 1972;
TOLBERT, 1973); em talos de espinafre sua localizao foi associada aos
plastdios e mitocndrias (PARISH, 1972); em mas ela se encontra quase
que exclusivamente nos cloroplastos e mitocndrias (HAREL; MAYER; SHAIN,
1964); e em algumas razes e tubrculos ela pode ser encontrada em quase
todas as fraes sub-celulares, em quantidade proporcional ao contedo
protico, porm concentra-se principalmente nas pores mais externas como
a casca e as gemas laterais (STEPHENS; WOOD, 1974). Mayer e Staples
(2002) relataram a ocorrncia de laccase no xilema de pinheiros e nos dutos
resinferos e na prpria resina secretada pelas rvores da 25 famlia
Anacardiaceae. Estudos citoqumicos forneceram evidncias que a PPO uma
enzima de plastdio, localizada em uma srie de plastdios variados: plastdios
de razes, amiloplastos de tubrculos de batata, plastdios epidrmicos,
plastdio de cultura de tecido de cenoura, etioplasto, cromoplastos e
cloroplastos (HUTTERMANN; MAI; KHARAZIPOUR, 2001); tem sido associada
membrana do tilacide no cloroplasto (VMOS-VIGYZ, 1981; YORUK;
MARSHALL, 2003).
O fato da PPO e seus substratos estarem presentes em diferentes
compartimentos celulares, o escurecimento enzimtico acaba sendo uma
conseqncia direta da desintegrao do tecido (NICOLAS et al., 1994;
DIXON; PAIVA, 1995); a integridade da membrana perdida aps danos
causados nos tecidos durante a senescncia ou injra resultando na destruio
da barreira biolgica entre a PPO e seus substratos, levando a rpida oxidao
de fenis e conseqente produo de pigmentos escuros (JIMENEZ; GARCACARMONA, 1996). Segundo Vaugn e Duke (1984), a PPO encontrada nos
plastdios em 27 tecidos saudveis e somente na degenerao ou em tecido
senescente ela ocorre livre no citoplasma.

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