NADP

Nikotinamido adenino dinukleotido fosfatas

Sisteminis (IUPAC) pavadinimas
Cheminė formulė	C₂₁H₂₉N₇O₁₇P₃
Molinė masė
Rūgštingumas (pK_a)
Bazingumas (pK_b)
Valentingumas
Fizinė informacija
Tankis
Išvaizda
Lydymosi t°
Virimo t°
Lūžio rodiklis (n_D)
Klampumas
Tirpumas H₂O
Šiluminis laidumas
log P
Garavimo slėgis
k_H
Kritinis santykinis drėgnumas
Farmakokinetinė informacija
Biotinkamumas
Metabolizmas
Pusamžis
Pavojus
MSDS
ES klasifikacija
NFPA 704
Žybsnio t°
Užsiliepsnojimo t°
R-frazės
S-frazės
LD₅₀
Struktūra
Kristalinė struktūra
Molekulinė forma
Dipolio momentas
Simetrijos grupė
Termochemija
Δ_fH^o₂₉₈
Giminingi junginiai
Giminingi
Giminingi junginiai
Giminingos grupės

Nikotinamido adenino dinukleotido fosfatas (NADP) – oksidacijos – redukcijos procesuose dalyvaujantis kofermentas. Junginys turi oksiduotą (NADP+) ir redukuotą (NADPH) formas. Ląstelė redukuoja NADP+ ir H+ iki NADPH panaudodama du elektronus iš kokio nors didelio energijos šaltinio (pavyzdžiui, NADP+ užsibaigia fotosintezės elektronų transporto grandinės). Susidaręs NADPH gali būti panaudotas ląstelės vykdomose redukcijos reakcijose. Pavyzdžiui, Kalvino cikle fotosintezės metu per tarpines grandis taip redukuojama oro anglies dvideginio anglis:

6 CO₂ + 12 NADPH + 12 H₂O + 18 ATP → C₆H₁₂O₆ + 12 NADP⁺ + 18 ADP + 18 P_i

NADP parūpina redukcinę galią daugeliui anabolinių reakcijų, būtinų visų svarbesnių ląstelėms komponentų biosintezei. Ši sistema egzistuoja visuose gyvuose organizmuose. Daugelis pramonei reikšmingų biosintezės produktų yra sudėtingi antriniai metabolitai, kurių sintezei NADP ne vien šiaip reikalingas, bet ir dažnai būna limituojantis faktorius.^[1]

NADP kiek tai panašus į trumpą RNR, ir jo erdvinė struktūra tokia jog, atrodo, kažkada tai buvo ilgesnės RNR sekos 5' galo fragmentas. Tai gali būti sumenkusi praeities ribozimo liekana.^[2]

Kitas panašus kofermentas yra NAD. Jis skiriasi tik tuo, kad neturi fosforo rūgšties liekanos. Ši liekana gali būti pridedama NAD+ kinazės ir nuskeliama NADP+ fosfotazės.^[3]

Šaltiniai

↑ Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, Kengen SW (2015). „NADPH-generating systems in bacteria and archaea“. Frontiers in Microbiology. 6: 742. doi:10.3389/fmicb.2015.00742. PMC 4518329. PMID 26284036.{{cite journal}}: CS1 priežiūra: unflagged free DOI (link)
↑ Shen, Liang; Hong-Fang, Ji (2011). „Small Cofactors May Assist Protein Emergence from RNA World: Clues from RNA-Protein Complexes“. PLOS ONE. 6 (7): e22494. Bibcode:2011PLoSO...622494S. doi:10.1371/journal.pone.0022494. PMC 3138788. PMID 21789260.{{cite journal}}: CS1 priežiūra: unflagged free DOI (link)
↑ Kawai S, Murata K (April 2008). „Structure and function of NAD kinase and NADP phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H)“. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 72 (4): 919–30. doi:10.1271/bbb.70738. PMID 18391451.

[pmid26284036-1] Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, Kengen SW (2015). „NADPH-generating systems in bacteria and archaea“. Frontiers in Microbiology. 6: 742. doi:10.3389/fmicb.2015.00742. PMC 4518329. PMID 26284036.{{cite journal}}: CS1 priežiūra: unflagged free DOI (link)

[hong-2] Shen, Liang; Hong-Fang, Ji (2011). „Small Cofactors May Assist Protein Emergence from RNA World: Clues from RNA-Protein Complexes“. PLOS ONE. 6 (7): e22494. Bibcode:2011PLoSO...622494S. doi:10.1371/journal.pone.0022494. PMC 3138788. PMID 21789260.{{cite journal}}: CS1 priežiūra: unflagged free DOI (link)

[3] Kawai S, Murata K (April 2008). „Structure and function of NAD kinase and NADP phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H)“. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 72 (4): 919–30. doi:10.1271/bbb.70738. PMID 18391451.

[1]

[2]

[3]