‭Sommaire‬

‭Sommaire‬ ‭1‬

‭Qu’est-ce que le vivant ?‬ ‭‬

3
‭1.1. Définition du vivant‬ ‭3‬
‭1.2. La cellule: unité fondamentale de la vie‬ ‭4‬
‭1.3. Organisation hiérarchiques des êtres vivants‬ ‭5‬
‭1.4. Frontière vivant / non vivant‬ ‭6‬

‭Les biomolécules‬ ‭‬
6
‭2.1. Introduction: atomes, liaisons chimiques, ions et molécules‬ ‭6‬
‭2.2. Les protéines‬ ‭8‬
‭Les enzymes‬ ‭9‬
‭Les récepteurs‬ ‭9‬
‭2.3. Les lipides‬ ‭10‬
‭Triglycérides‬ ‭10‬
‭(triacylglycerol): (graisses ou huiles) / glycérol + 3 acides gras‬ ‭10‬
‭Phosphoglycérolipides‬ ‭10‬
‭Stéroïdes‬ ‭10‬
‭2.4. Les glucides‬ ‭10‬
‭Monosaccharides‬ ‭10‬
‭Disaccharides‬ ‭10‬
‭Polysaccharides‬ ‭10‬
‭2.5. Les acides nucléiques (ADN et ARN)‬ ‭11‬

‭Organisation structurale et fonctions de la cellule eucaryote animale‬ ‭ 2‬

1
‭3.1. La membrane cytoplasmique‬ ‭12‬
‭3.1.1. Composition -> valables pour toutes les membranes plasmiques‬ ‭12‬
‭3.1.2. Modèle de la mosaïque‬ ‭13‬
‭Transport de substances non macromoléculaires:‬ ‭13‬
‭Transport de substances macromoléculaires: transport en vrac:‬ ‭14‬
‭3.2. Le noyau‬ ‭16‬
‭Le cytoplasme‬ ‭16‬
‭Les ribosomes‬ ‭16‬
‭Le système endomembranaire‬ ‭16‬
‭Le réticulum endoplasmique (RE):‬ ‭17‬
‭Le réticulum endoplasmique rugueux (RER)‬ ‭17‬
‭Le réticulum endoplasmique lisse (REL)‬ ‭17‬
‭L’appareil de Golgi‬ ‭17‬
‭Les lysosomes‬ ‭19‬
‭Les peroxysomes‬ ‭19‬
‭Les vacuoles‬ ‭20‬
‭Les mitochondries‬ ‭20‬
‭Le cytosquelette‬ ‭21‬

‭1‬
‭Voies métaboliques produisant l’énergie cellulaire‬ ‭ 2‬
2
‭Glucose comme carburant:‬ ‭23‬
‭4.1. L’ATP: composé cellulaire du stockage de l’énergie‬ ‭23‬
‭4.2. Relations d’oxydo-réductions et respiration cellulaire (et fermentation)‬ ‭23‬
‭Oxydo-réduction et respiration cellulaire:‬ ‭23‬
‭Oxydo-réduction et fermentation:‬ ‭24‬
‭4.3. La respiration cellulaire‬ ‭24‬
‭4.3.1 La glycolyse‬ ‭24‬
‭4.3.2. Le cycle de Krebs‬ ‭25‬
‭Bilan du cycle de Krebs‬ ‭26‬
‭4.3.3. Chaîne de transport d’électrons et phosphorylation oxydative‬ ‭26‬
‭4.3.4. Bilan de la respiration cellulaire‬ ‭27‬
‭4.4. La fermentation‬ ‭28‬
‭fermentation alcoolique (aboutit à la formation d’éthanol)‬ ‭28‬
‭fermentation lactique (aboutit à la la formation de lactate / acide lactique)‬ ‭28‬
‭BIOSYNTHÈSE‬ ‭30‬
‭CCL de la partie:‬ ‭30‬

‭La synthèse des protéines: l’expression de l’information génétique‬ ‭ 1‬

3
‭5.1. Aperçu de la synthèse des protéines‬ ‭31‬
‭5.2. La transcription‬ ‭33‬
‭5.3. La traduction‬ ‭35‬
‭L’étape préliminaire‬ ‭35‬
‭L’Initiation‬ ‭35‬
‭L’élongation‬ ‭36‬
‭La terminaison‬ ‭36‬
‭5.4. Les mutations‬ ‭37‬
‭Substitution d’une paire de base au niveau de l’ADN‬ ‭37‬
‭Insertion ou délétion d’une paire de base au niveau de l’ADN‬ ‭37‬
‭5.5. Devenir des protéines une fois synthétisées‬ ‭38‬
‭5.6. Régulation de l’expression des gènes‬ ‭39‬
‭Régulation de la transcription‬ ‭39‬
‭Régulation de l’activité post-transcriptionnelle‬ ‭40‬
‭_ régulation de l’épissage‬ ‭40‬
‭_ Régulation par modification de la stabilité des ARNm‬ ‭41‬
‭Régulation de l’activité traductionnelle‬ ‭41‬
‭Régulation post-traductionnelle‬ ‭41‬

‭2‬
 ‭BASES EN BIOLOGIE CELLULAIRE‬

‭Biologie: science de la vie‬

‭1.‬ ‭Qu’est-ce que le vivant ?‬

‭ a vie est un phénomène unique, à notre connaissance localisé uniquement sur terre,‬
L
‭apparu vraisemblablement il y a 4 milliards d’années.‬
‭On a la capacité de déterminer si un être est vivant ou nous par intuition. Certains ont un‬
‭cycle de vie différent, ils occupent différents milieux (climats variés etc.). Il est donc‬
‭compliqué de voir ce qui caractérise ces êtres vivants et de voir ce qui les différencient du‬
‭monde inanimé.‬
‭D’après le dico: la vie c’est le fait de vivre, évolution de la naissance à la mort.‬

‭1.1.‬‭Définition du vivant‬
‭ ef:‬‭qu’est ce qu’un être vivant ?‬
D
‭Un être capable de se nourrir, de grandir et de se reproduire de‬‭façon autonome‬‭(pas à‬
‭l’instant T mais de manière générale)‬
‭-> nutrition, croissance, reproduction‬

‭Tous les systèmes vivants sont caractérisés par deux processus fondamentaux:‬
‭-‬ ‭le‬‭métabolisme‬‭: somme des réactions chimiques d’un‬‭organisme‬
‭Deux types‬‭: réactions cataboliques (‬‭catabolisme‬‭):‬‭réactions qui libèrent de l’énergie en‬
‭transformant des molécules complexes en des molécules plus simples. Souvent on parle de‬
‭réaction de dégradation‬
‭réactions anabolismes (‬‭anabolisme‬‭): réactions qui‬‭consomment de l’énergie‬
‭en fabriquant des molécules complexes à partir de molécules plus simples. On parle aussi‬
‭de réaction de synthèse‬
‭L’énergie libérée par les réactions cataboliques va permettre de réaliser les réactions‬
‭anaboliques ⇒‬‭couplage énergétique‬

‭ ans toutes nos cellules à chaque instant il y a des milliards de réactions chimiques qui ont‬
D
‭un besoin d’énergie.‬
‭Source d’énergie du vivant : le soleil‬
‭On a juste la capacité de transformer une énergie mais que certaines‬
‭Deux types d’organismes vivants‬‭:‬
‭-‬ ‭organismes‬‭autotrophes‬‭(autotrophie : se nourrissant‬‭soi-même): capables en‬
‭utilisant de l’énergie lumineuse et de l’eau de décomposer (photosynthèse). Capable‬
‭de transformer l'énergie lumineuse en énergie chimique que les hétérotrophes‬
‭peuvent utiliser.‬
‭-‬ ‭organismes‬‭hétérotrophes‬‭: utilise l’énergie des nutriments‬‭ingérés‬

‭ out organisme vivant a une énergie métabolique assez importante notamment la‬
T
‭croissance (fabrication de nouvelles molécules par exemple)‬

(‭ Deuxième processus fond)La reproduction‬‭: capacité‬‭de se dupliquer mais avec des‬

‭variations‬
‭Il y a différents modes de reproduction‬

‭3‬
-‭ > êtres vivants‬‭unicellulaires‬‭: processus appelé la MITOSE, division pour donner deux‬
‭cellules filles. C’est le processus de reproduction des être unicellulaires comme le‬
‭renouvellement cellulaire.‬
‭-> êtres vivants‬‭pluricellulaires‬‭: reproduction sexuée‬‭(organisme supérieure): Méiose:‬
‭cellules spécialisées : gamètes (ovules et spermatozoïdes).‬‭Cette reproduction ainsi que‬
‭leur variations sont à l’origine de l’évolution et de l’adaptation‬‭.‬
‭Un organisme adapté à son environnement possède des caractéristiques qui lui permettent‬
‭de vivre et de se reproduire dans cet environnement.‬

‭ es êtres vivants sont organisés‬

L
‭Les êtres vivants sont des systèmes ouverts (capables d’échange avec leur environnement)‬
‭-> pour‬‭subsister‬‭et‬‭transmettre‬

‭Il représentent une diversité très importante mais aussi une profonde unité‬

‭1.2.‬‭La cellule: unité fondamentale de la vie‬

‭ héorie cellulaire‬‭(XIXs):‬‭tout être vivant est constitué‬‭de cellules et toute cellule dérive‬
T
‭d’une cellule préexistante‬
‭La cellule est l’unité fondamentale de la vie: c’est la plus petite unité capable d’existence‬
‭autonome et de reproduction. Elle représente aussi une diversité importante (globule‬
‭rouge/blanc, cellule végétale etc.): structure et forme différentes qui ont un lien avec la‬
‭fonction de la cellule‬‭=> relation structure/fonction‬
‭EX: un neurone, cellule possédant un corps cellulaire avec des prolongements, le but est de‬
‭transmettre des informations. Certaines ramifications sont là pour récupérer les messages,‬
‭traitement puis envoyer à une autre cellule.‬
‭Un globule rouge, apport en oxygène dans le sang qui est dans les vaisseaux. Cellule‬
‭malléable pour pouvoir passer même dans les plus petits capillaires.‬

‭Au delà de ces différences, les cellules représentent une grande unité:‬
‭-‬ ‭unité de‬‭composition‬
‭-‬ ‭unité de‬‭structure‬
‭-‬ ‭unité de‬‭fonction‬
‭Analyse de toutes les cellules :‬
‭atomes prépondérants‬‭: Carbone(C), Hydrogène(H), Oxygène‬‭(O), Azote (N), Soufre(S),‬
‭phosphore (P) ->‬‭CHONSP‬
‭biomolécules‬‭: protéines, glucides, lipides, acides‬‭nucléiques ->‬‭PLANG‬
‭Matériel génétique‬‭: ADN‬
‭Code génétique‬‭« quasi » universel qui permet d’exprimer‬‭l’information génétique‬
‭Forme d’énergie‬‭: ATP (def plus tard)‬

‭On décrit aujourd’hui deux plans d’organisation‬

‭-‬ ‭cellule‬‭procaryote‬‭(sans noyau)‬
‭-‬ ‭cellule‬‭eucaryote‬‭(avec un noyau)‬
‭Tout ce qui est souligné se retrouve dans les deux cellules:‬
‭-‬ ‭information génétique‬‭: ADN‬
‭-‬ ‭membrane séparatrice‬‭: membrane cytoplasmique‬
‭-‬ ‭liquide,‬‭cytoplasme‬‭, contenant les‬‭ribosomes‬

‭4‬
‭ a cellule eucaryote en plus d’un noyau, possède différents compartiments délimités par une‬
L
‭membrane plasmique‬‭.‬
‭Toutes les cellules procaryotes possèdent une paroi, pour les cellules eucaryote ça dépend‬
‭(humain non, cellules végétales ui)‬
‭Les cellules procaryotes sont plus petites que les cellules eucaryotes.‬

‭Dans le monde du vivant on décrit trois phénomènes:‬

‭-‬ ‭les bactéries‬‭: être unicellulaires, procaryotes‬
‭-‬ ‭les archées‬‭: êtres unicellulaires, procaryotes‬
‭-‬ ‭eucaryotes:‬‭(différents règnes)‬
‭-‬‭protiste‬‭: eucaryotes unicellulaires (protozoaires)‬‭et algues pluricellulaires‬
‭-‬‭mycètes‬‭: champignons (décomposeurs) (levure: unicellulaire)‬
‭-‬‭végétaux‬‭: eucaryotes pluricellulaires‬
‭-‬‭animaux‬‭: eucaryotes pluricellulaires‬

‭ istinction entre mycètes/végétaux/animaux :‬‭mode‬‭de nutrition‬

D
‭Mycètes: sont des décomposeurs‬
‭Les végétaux: photosynthèse‬
‭Animaux: ingèrent et digèrent pour extraire les nutriments‬

‭1.3.‬‭Organisation hiérarchiques des êtres vivants‬

‭ es êtres vivants présentent une organisation hiérarchique de niveaux structuraux, les‬
L
‭niveaux sup s’édifiant à partir des niveaux inférieurs: (12)‬
‭-‬ ‭atome‬
‭-‬ ‭molécule: agencement d’atomes‬
‭-‬ ‭organite: association de molécules‬
‭-‬ ‭cellule: ensemble d’organites‬
‭-‬ ‭tissu: association des cellules ayant la même fonction‬
‭-‬ ‭organes: association de cellules‬
‭-‬ ‭système fonctionnel: ensemble des organes qui vont interagir pour permettre une‬
‭fonction (système nerveux: cerveau, moëlle épinière, nerfs)‬
‭-‬ ‭organisme‬
‭-‬ ‭population: ensemble des individus d’une espèce qui habite à un endroit donné à un‬
‭moment donné‬
‭-‬ ‭communauté: ensemble des individus de toutes les espèces (de population) qui‬
‭vivent à un endroit donné à un moment donné‬
‭-‬ ‭écosystème: Intéractions entre les membres de la communauté MAIS aussi entre les‬
‭membres et le monde dans lequel vive‬
‭-‬ ‭biosphère: endroit où on trouve toute la vie‬

‭ ette organisation est très importante car elle amène une particularité du vivant:‬‭à chaque‬
C
‭niveau vont apparaître des propriétés qui n’existaient pas au niveau inférieur‬‭, c’est ce qu’on‬
‭appelle‬‭l’émergence‬‭(une molécule possède des propriétés‬‭qu’aucun atome qui la compose‬
‭ne possède)‬
‭On ne peut JAMAIS réduire un niveau à la somme de ses parties‬

‭5‬
 ‭ .4.‬‭Frontière vivant / non vivant‬
1
‭La frontière vivant/non vivant est difficile à faire‬
‭-‬ ‭les‬‭virus‬‭:‬
‭-‬‭matériel génétique‬‭(ADN‬‭ou‬‭ARN) empaqueté dans une‬‭capside‬‭(coque de protéines)‬
‭-‬‭nécessité‬‭d’un être vivant (cellule eucaryote ou‬‭bactérie) pour sa‬‭réplication‬‭; aucun‬
‭métabolisme propre‬
‭-‬ ‭les‬‭prions‬‭: maladie dégénérative grave‬‭due aux transformations‬‭d'une protéine en‬
‭une forme altérée, appelée prion‬
‭Ex: maladie de Kuru (frisson), tremblante du mouton, maladies de Creuzfeld-Jacobs,‬
‭maladie de la vache folle, etc.‬
‭Encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles (ESST) = touche le cerveau‬
‭Hypothèse‬‭: prions, particules uniquement constituées‬‭de protéines‬
‭Modification protéine saine/protéine malade par simple contact, elles n’ont pas la même‬
‭forme.‬
‭Protéine saine: structure secondaire de type hélice « alpha »‬
‭Protéine malade: structure secondaire de type feuillet « bêta »‬

‭2.‬ ‭Les biomolécules‬

‭ .1.‬‭Introduction: atomes, liaisons chimiques, ions‬‭et molécules‬
2
‭Toute substance dans l’univers qui‬‭occupe un espace‬‭et possède une‬‭masse‬‭est une‬
‭matière qui est constituée d’atomes. Il a fallu attendre le début du 20s pour qu’on sache les‬
‭nommer. Les atomes ne sont pas indivisibles, ils sont‬‭constitués de particules‬‭.‬

‭ ’atome est constitué de trois types de particules élémentaires: un‬‭noyau‬‭autour duquel‬

L
‭gravitent à grande vitesse des‬‭électrons‬‭(charge -).‬‭Il est très compact. Il est constitué de‬
‭protons‬‭(charge +) et‬‭neutrons‬‭(charge nulle).‬
‭Dans tous les atomes, nombre protons = nombre d’électrons‬
‭Un atome est‬‭électriquement neutre‬‭.‬

‭ ombre de protons =‬‭numéro atomique‬‭(‭Z

N ‬ ‬‭)‬
‭Nombre de protons + nombre de neutrons =‬‭masse atomique‬‭(‬‭A‭)‬ ‬

‭ out atome qui possède le‬‭même nombre de protons‬‭(atomique)‬‭appartient au‬‭même‬

T
‭élément‬‭, par exemple tous les atomes qui présentent‬‭6 protons appartiennent à l’élément‬
‭Carbone, mais ils n’ont pas le même nombre de neutrons. On parle alors d’‬‭isotope‬
‭Par ex:‬‭A‭Z‬ ‭X
‬ (X‬‭2‬ ‭: 2 = nombre de fois l’atome)‬

I‭l existe trois isotopes du carbone‬‭12‬‭6‭C ‭12‬

‬ , Carbone-12‬‭ou Carbone‬ ‭(99%)‬
‭Le Carbone-13: 7 neutrons‬
‭Le Carbone-14: 8 neutrons, instable -‬‭radio-isotope‬‭- isotope radioactif. Il a tendance à subir‬
‭une décomposition radioactive, décomposition qui est fixe; ce qu’on appelle la‬‭demi-vie‬‭:‬
‭temps nécessaire pour qu’il y ait décomposition de la moitié de l’isotope.‬
‭La demi-vie du carbone-14 est d’environ 5700 ans.‬

‭ n parle de la‬‭datation au carbone-14‬‭: estimer l’âge‬‭de choses qui ont été vivantes à un‬
O
‭certain moment. Un organisme vivant absorbe le carbone de l’atmosphère. Quand‬
‭l’organisme meurt, il n’y a plus absorption, mais la quantité de Carbone-14 va décroître à‬
‭cause de la décomposition. Estimer la quantité du carbone-12 puis la décomposition du‬
‭carbone-14 nous permet d’estimer l'âge.‬

‭6‬
‭ a distance entre le noyau et les électrons est extrêmement importante. Lorsque deux‬
L
‭atomes veulent interagir entre eux, leurs noyaux sont à très longue distance. Leur interaction‬
‭est liée aux électrons.‬

‭ our la plupart des atomes du vivant, il y a des‬‭couches‬‭électroniques‬‭. En partant de celle la‬

P
‭plus proche du noyau: K, L, M, N.‬
‭Sur la couche K‬‭: deux électrons peuvent se placer‬
‭Sur les suivantes L-M‬‭: 8 électrons‬
‭La dernière couche occupée par les électrons s’appelle‬‭couche électronique périphérique‬
‭dont les électrons sont nommés‬‭électrons de valence‬‭.‬‭C’est le nombre d’électrons de‬
‭valence qui donne des propriétés aux atomes.‬
‭-‬ ‭soit la couche périphérique est‬‭incomplète‬‭: l’élément‬‭est‬‭réactif‬‭, capable de réagir‬
‭avec un autre atome‬
‭-‬ ‭Soit elle est‬‭complète‬‭: l’élément est‬‭inert‬‭, ne réagit‬‭avec aucun autre atome‬
‭Si on nous donne le numéro atomique d’un atome / le nombre d’électrons, on peut savoir si‬
‭un élément est inerte ou pas.‬

‭ olécule‬‭:‬‭groupe d’atomes liés en association stable‬‭par l’intermédiaire d’énergie‬

M
‭On a deux cas:‬
‭-‬ ‭corps simples‬‭: molécules constitués d’atomes appartenant‬‭au même élément‬
‭-‬ ‭corps composés‬‭: molécules constitués d’atomes appartenant‬‭à des éléments‬
‭différents‬
‭Formation de‬‭liaisons chimiques‬‭: interactions entre‬‭les atomes source d’énergie.‬
‭Les atomes peuvent mettre en commun leurs électrons valence: formation d’une‬‭liaison‬
‭covalente‬‭⇒ molécules stables‬
‭L’autre manière c’est le transfert des électrons de valence d’un atome à un autre: formation‬
‭d’une‬‭liaison ionique‬‭⇒ cristaux‬

‭Liaison covalente‬‭: liaison formée par une ou plusieurs‬‭paires d’électrons‬‭mis en commun‬

‭ atomes d’hydrogène sont des éléments qui ont 1 proton ⇒ 1 électron, sur la couche‬
2
‭proche du noyau qui peut en contenir 2. Chacun va souhaiter remplir sa couche‬
‭périphérique. En les partageant on va avoir formation d’une liaison covalente simple, formée‬
‭par la mise en commun de chaque électron. Cela donne une molécule dihydrogène H‬‭2‬ ‭; H —‬
‭H.‬

‭ atomes d’oxygène (8 électrons), K: 2, L: 6. Il y a 6 électrons de valence, la couche peut en‬

2
‭contenir 8, ils peuvent réaliser 2 liaisons covalentes. Formation de deux paires d’électrons‬
‭mis en commun:‬‭liaison double‬
‭Forme une molécule de dioxygène ou O‬‭2‬ ‭; O == O (==‬‭double liaison)‬

‭ atomes d’hydrogène + 1 d’oxygène: quel composé stable pourra se former et comment ?‬

2
‭On va voir 2 liaisons covalentes simples: chacune mise en commun d’un atome d’hydrogène‬
‭avec l’oxygène. Forme l’eau H‬‭2‭O
‬ , H — O — H‬

‭ our le prochain cours: déterminer comment le carbone et l’oxygène peuvent interagir pour‬
P
‭former le CO‬‭2‬
‭Carbone: 6 électrons; Oxygène: 8 électrons ⇒ O=C=O‬

‭7‬
‭ hlore (17 e-) et sodium (11 e-), sodium 1 électron de valence et chlore 7.‬
C
‭Il va y avoir un transfert d’électron, l’atome de sodium va perdre 1 électron ⇒ couches‬
‭complètes. Ce ne sont plus les mêmes atomes: formation d’ions‬
‭Sodium devient ion positif, appelé un‬‭cation‬‭(perd‬‭une charge -) Na+‬
‭Chlore devient un ion négatif, appelé un‬‭anion‬‭(prend‬‭une charge -) Cl-‬
‭Lorsque ces deux ions sont proches, ils vont former des liaisons ioniques (un ion chargé et‬
‭ses voisins) et former un cristal, le NaCl (charge neutre), sel de table.‬
‭En chauffant on casse ces liaisons ioniques‬
‭Ion‬‭:‬‭espèce chimique chargée électriquement, un atome‬‭ou une molécule ayant gagné ou‬
‭perdu un ou plusieurs électrons‬

‭ a géométrie moléculaire décrit la structure tridimensionnelle des molécules‬

L
‭Il existe des liaisons intramoléculaires mais aussi des liaisons entre les molécules, appelées‬
‭liaisons hydrogène, assez faibles. On va en trouver souvent des liaisons hydrogène entre‬
‭les différentes régions d’une même grosse molécule -> forme tridimensionnelle‬

‭ éactions chimiques‬‭: réaction au cours de laquelle‬‭on part de substance et on aboutit à qqc‬

R
‭d’autre.‬
‭2H‬‭2‬ ‭+ O‬‭2‬ ‭-> 2H‬‭2‬‭O (‬‭2‭:‬ nombre d’atomes qui lient) équation‬‭équilibrée car au début 2x2+2‬
‭-> 2x2+2x1‬
‭Substrat (réactif) -> produit‬

‭Il y a deux règles:‬

‭-‬ ‭conservation de la matièr‬‭e‭:‬ rien ne disparaît ou rien‬‭n’apparaît. On va avoir un‬
‭réarrangement‬
‭-‬ ‭conservation d’énergie‬
‭Dans la plupart des cas les réactions sont réversibles: substrat <-> produit‬

‭Les biomolécules‬‭:‬
‭-‬ ‭les protéines‬
‭-‬ ‭les lipides‬
‭-‬ ‭les glucides‬
‭-‬ ‭les acides nucléiques‬
‭Lipides + glucides = réserves énergétiques‬

‭ our la plupart on dit que ces molécules sont des macromolécules‬

P
‭Polymères: assemblage de monomères‬

‭ .2.‬‭Les protéines‬
2
‭->‬‭rôle fondamental‬‭dans la‬‭structure‬‭et les‬‭fonctions‬‭de la cellule (soutien des tissus,‬
‭transmission de message, transport des substances, mouvement, défense, …)‬
‭Constituent une grande partie de la‬‭matière sèche‬‭des cellules. Elles sont toutes constituées‬
‭par 4 atomes distincts‬‭CONH‬
‭-> forme sous laquelle s’exprime l’information génétique‬
‭-> monomères: (polymères(?)) d’acides aminés (AA): il en existe 20‬

‭ outes les protéines sont des‬‭assemblages différents‬‭des mêmes monomères‬

T
‭Ce qui fait la diff c’est la‬‭nature du radical(R)‬‭,‬‭si R=H, glycine‬

‭8‬
‭ ntre deux acides aminés vont se former des‬‭liaisons peptidiques‬
E
‭Protéine‬‭= association d’acides aminés, un ou plusieurs‬‭polypeptides qui adoptent une‬
‭conformation particulière (forme tridimensionnelle) lorsqu’une protéine est constituée de‬
‭plusieurs polypeptides…‬
‭Peptide‬‭: agencement de quelques acides aminés‬
‭Protéine‬‭: +d’acides aminés‬

‭Structure d’une protéine‬‭:‬

‭-‬ ‭structure primaire‬‭: séquence d’acides aminés d’une‬‭protéine, enchaînement dans un‬
‭ordre précis, toutes les protéines commencent par un groupement‬‭amine‬‭(NH2) et‬
‭se termine et par un groupement‬‭acide‬‭(COOH)‬
‭-‬ ‭structure secondaire‬‭: liaisons‬‭hydrogènes‬‭entre AA‬‭(acides aminés voisins, dans la‬
‭séquence primaire, qui vont maintenir l’enroulement de la chaîne polypeptidique‬
‭(deux formes: hélice 𝝰, feuillet‬‭β‭)‬ ‬
‭-‬ ‭structure tertiaire‬‭: liaisons (‬‭ponts‬‭disulfures‬‭) entre‬‭AA éloignés, donnent une forme‬
‭à la protéine (ex: protéine globulaire)‬
‭-‬ ‭structure quaternaire‬‭: lorsque la protéine est formée‬‭de plusieurs polypeptides:‬
‭chaque chaîne polypeptidique constitue une sous-unité de la protéine‬
‭Une modification de la structure primaire peut modifier les autres structures et peut donc‬
‭modifier la forme de la protéine et donc sa fonction.‬‭L’ordre dans laquelle sont mis les acides‬
‭aminés est très important‬
‭La substitution d’un seul AA dans une protéine peut avoir de graves conséquences‬
‭(Par ex: hémoglobine et anémie à hématies falciformes)‬

‭On peut les classer en‬‭2 grandes familles‬‭:‬

‭-‬ ‭holoprotéines‬‭: AA (uniquement acide aminés)‬
‭-‬ ‭hétéroprotéines‬‭: AA + autre élément‬
‭Ex: glycoprotéine, lipoprotéines, chromoprotéines (ex: hémoglobine), nucléoprotéine‬

‭ es enzymes‬
L
‭Certaines protéines sont des‬‭enzymes‬‭(toute enzyme‬‭≠ protéine): catalyseurs biologiques‬
‭qui vont faciliter ou accélérer une réaction chimique‬
‭Toute réaction chimique dans notre corps va être‬‭catalysé‬‭par une enzyme‬
‭Substrat (S) <-> Produit (P)‬
‭C’est cette interaction entre l’enzyme et le substrat qui va accélérer la réaction.‬
‭-> interaction avec‬‭un‬‭substrat‬‭et‬‭un seul‬‭: spécificité‬‭due à la forme de l’enzyme‬
‭Les enzymes sont de grands nombres, chacune ayant la capacité de réagir avec un substrat‬
‭->‬‭désignation‬‭: nom de la réaction catalysée + suffixe‬‭ase; ex: peptidase‬

‭ es récepteurs‬
L
‭Certaines protéines sont des‬‭récepteurs‬‭(tous les‬‭recep sont des protéines) = protéines qui‬
‭possèdent un site de liaison spécifique pour une molécule qu’on appelle‬‭ligand‬
‭Rôle‬‭: recevoir et transmettre un message‬
‭Ligand‬‭: molécule capable de se lier de manière spécifique‬‭à son récepteur‬
‭Commun‬‭: lorsque le ligand se fixe au récepteur, cela‬‭conduit à une modification de la forme‬
‭(conformation tridimensionnelle) de la protéine/récepteur‬

‭9‬
 ‭ .3.‬‭Les lipides‬
2
‭=‬‭composés insolubles‬‭dans l’H‬‭2‭O
‬ ‬
‭Leurs rôles principaux‬‭:‬
‭-‬ ‭constituants importants des membranes des cellules‬
‭-‬ ‭stockage d’énergie‬

‭ amilles importantes‬‭:‬
F
‭Triglycérides‬
‭(triacylglycerol): (graisses ou huiles) / glycérol + 3 acides gras‬
‭-> stockage d’énergie‬

‭ hosphoglycérolipides‬
P
‭(phospholipides) / glycérol + 2 acides gras + phosphate‬
‭-> constituante des membranes‬

‭Ces acides gras sont‬‭ESSENTIELS‬‭(incapables de les‬‭fabriquer, trouve dans l’alimentation)‬

‭ téroïdes‬
S
‭Ex: cholestérol et tous ses dérivés (hormones sexuelles…)‬

‭ .4.‬‭Les glucides‬
2
‭= composés formés de‬‭C‬‭,‬‭H‬‭et‬‭O‬‭: formule C‬‭n‭H
‬ ‬‭2m‬‭O‭m
‬‬
‭Fonctions principales‬‭:‬
‭-‬ ‭stockage énergétique‬
‭-‬ ‭composants de molécules indispensables, les acides nucléiques‬

‭Monosaccharides‬
‭-‬ ‭3 à 9 atomes de carbone; pentose (5C), hexoses (6C)‬
‭Ex d’hexoses: glucose, fructose, galactose, mannose, formule C‬‭6‬‭H‭1‬ 2‬‭O‭6‬ ‬
‭Ce sont des‬‭isomères =‬‭même formule moléculaire mais‬‭pas la même formule développée‬

‭Disaccharides‬
‭-‬ ‭deux monosaccharides (liaison covalente: liaison glycosidique)‬
‭Ex: saccharose (ou sucrose): glucose + fructose‬
‭lactose: glucose + galactose‬
‭maltose: glucose + glucose‬

‭Polysaccharides‬
‭-‬ ‭polymères de monosaccharides‬
‭Ex: glycogène (glucose) -> garder en mémoire‬
‭amidon (glucose)‬

‭10‬
‭2.5.‬‭Les acides nucléiques‬‭(ADN et ARN)‬
‭-‬ ‭polymère de nucléotides‬
‭Nucléotide‬‭=‬‭pentose (désoxyribose dans ADN; ribose‬‭dans ARN) + base azotée +‬
‭groupement phosphate‬
‭4 bases azotée‬‭:‬
‭-‬ ‭bases puriques‬‭: adénine A et guanine G‬
‭-‬ ‭bases pyrimidiques‬‭: cytosine C, thymine T (ADN) et‬‭uracile U (ARN)‬
‭Diff ADN/ARN: sucre/base azotée‬

‭ ucléoside =‬‭toute association entre un sucre et une‬‭base azotée. Son nom dépend de la‬
N
‭nature‬‭de la base azotée‬
‭Ex‬‭: sucre + base: adénosine, guanosine, cytidine,‬‭thymidine, uridine. (2 premiers‬
‭importants)‬
‭1 nucléoside + 1,2,3 groupements phosphate = nucléotide‬
‭Ex‬‭: ATP = adénosine triphosphate (source d’énergie‬‭des cellules)‬

‭ RN‬‭: rôle dans la traduction en protéines du message‬‭génétique‬

A
‭(Protéine: forme sous laquelle s’exprime l’information génétique)‬
‭-> un seul brin de nucléotide orienté‬
‭3 familles‬‭:‬
‭-‬ ‭ARN messager:‬‭ARNm‬
‭-‬ ‭ARN de transfert:‬‭ARNt‬
‭-‬ ‭ARN ribosomique:‬‭ARNr‬

‭11‬
 ‭3.‬ ‭ rganisation structurale et fonctions de la cellule eucaryote‬
O
‭animale‬

‭Quelques caractéristiques des cellules eucaryotes:‬

‭-‬ ‭Elles sont‬‭totipotence‬‭:‬‭contiennent toute‬
‭l’information génétique pour engendrer un‬
‭organisme entier‬

‭ ertaines plantes ont la capacité de se reproduire de‬

C
‭manière sexuée, mais dans certaines conditions un‬
‭morceau de la plante suffit.‬
‭Les cellules eucaryotes pluricellulaires animales perdent‬
‭cette capacité totipotence très tôt au cours du‬
‭développement, cependant on utilise cette capacité par ce qu’on appelle le‬‭clonage‬‭.‬
‭On part d’une cellule somatique: cellule mammaire de laquelle on extrait le noyau, une‬
‭cellule mammaire dont on extrait un ovule ⇒ clone‬
‭-> brebis dolly‬

‭-‬ ‭ eur taille‬‭:‬‭Elles sont‬‭petites‬‭(10-100 micron). Cette‬‭taille est la seule manière‬

L
‭possible d’avoir des échanges avec l’environnement.‬
‭L’observation des cellules nécessite des microscopes:‬
‭_‬‭microscope optique‬‭: max X1000. On utilise un faisceau‬‭de photos. Elle nécessite une‬
‭coloration spécifique dont il existe différents types de coloration, qui permettent de colorer‬
‭un élément particulier qu’on trouve dans la cellule.‬
‭_‬‭microscopie électronique‬‭: max X10 000. On utilise‬‭un faisceau d’électrons. Elle ne‬
‭nécessite pas de coloration.‬

‭-‬ ‭ ompartimentation‬‭: importante et permet d’augmenter‬‭les capacités métaboliques‬

C
‭des cellules, notamment qu'à un moment donné dans la même cellule aient lieu‬
‭simultanément des réactions‬‭antagonistes‬‭(qui ne peuvent‬‭pas avoir lieu en même‬
‭temps dans le même lieu)‬

‭ .1.‬‭La membrane cytoplasmique‬

3
‭C’est la frontière de la vie, la démarcation entre une cellule et son environnement. Leur rôle‬
‭est très important. Son rôle est de régler le passage des substances qui entrent et qui‬
‭sortent de la cellule.‬

‭3.1.1.‬‭Composition‬‭-> valables pour toutes les membranes‬‭plasmiques‬

‭-‬ ‭les lipides‬‭: 37%‬
‭_ notamment les‬‭phosphoglycérolipides‬‭(75%), elles‬‭ont une tête hydrophile et une queue‬
‭hydrophobe ⇒ formation d’une‬‭bicouche‬‭(trame des membranes‬‭cytoplasmiques)‬
‭(Particularité des têtes hydrophiles: solubles dans l’eau ⇒ important à savoir)‬
‭_‬‭cholestérol‬‭(20%): assure la fluidité des membranes‬
‭_‬‭glycolipides‬‭(5%)‬
‭-‬ ‭protéines‬‭: (environ 55%): transmembranaires (récepteurs,‬‭enzymes, …) ou‬
‭périphériques‬

‭12‬
 ‭-‬ ‭ lucides‬‭(environ 10%): liés à des lipides ou des protéines toujours du côté‬
g
‭extracellulaire : glycoprotéines ou glycolipides‬
‭Leur rôle important est lié à la‬‭reconnaissance intercellulaire‬‭(capacité de reconnaître une‬
‭autre cellule) pour permettre à des cellules identiques de former des tissus, lors des rejets‬
‭en cas de greffe.‬

‭3.1.2.‬‭Modèle de la mosaïque‬

‭ odèle de la mosaïque‬‭fluide‬‭: fait référence au fait‬‭que la‬

M
‭membrane n’est pas rigide‬
‭Dans une membrane on a des protéines qui flottent dans une‬
‭mer de lipides‬

‭ a membrane cytoplasmique et‬‭perméabilité sélective‬‭:‬

L
‭Quels sont les facteurs qui régissent cette perméabilité ?‬
‭-> les premiers reliés aux propriétés physicochimiques de la couche phospholipidique‬
‭-‬ ‭liposolubilité‬‭:‬‭la bicouche ne laisse passer que des‬‭molécules hydrophobes dont‬
‭liposolubles car capable de se dissoudre dans les lipides et passer la couche‬
‭phospholipidique‬
‭-‬ ‭Taille‬‭:‬‭la + petite = la + rapide, les trop grandes‬‭ne passent pas. Certaines‬
‭substances non hydrophobes mais assez petites peuvent passer à travers la couche‬
‭phospholipidique (notamment l’eau)‬
‭-‬ ‭Charge‬‭:‬‭pas de passage d’ions et de molécules chargées‬
‭-‬ ‭Protéines‬‭de‬‭transport‬‭:‬
‭_‬‭canaux‬‭(pour passage d’ions, eau: canal aquaporine):‬‭laisse passer un‬
‭type d’ion, le nom lié au canal est lié au nom de l’ion (canal sodique pour‬
‭ion sodium)‬
‭Il a deux formes possibles: soit fermé, soit ouvert‬
‭_‬‭transporteur sélectif‬‭(protéine transmembranaire),‬‭l’interaction va‬
‭induire une modification de la forme qui va permettre à la substance de‬
‭passer (sans ouverture de canal)‬

‭ seules des substances liposolubles de petite taille et non chargées‬

⇒
‭peuvent traverser.‬
‭Cependant d’autres substances peuvent traverser la membrane SSI elles possèdent au‬
‭niveau de la membrane des protéines de transport‬

‭ ransport de substances non macromoléculaires‬‭:‬

T
‭Toutes substances ioniques et moléculaires‬‭sauf‬‭: polysaccharides,‬‭diacylglycérol,‬
‭triacylglycérol, chaînes polypeptidiques de plus de 3 AA, nucléotides et polynucleotides.‬

‭ rocessus passifs‬‭:‬‭transport‬‭dans le sens du gradient‬‭de concentration‬‭(du plus concentré‬

P
‭vers le moins concentré), la cellule n’a pas besoin de dépenser d’énergie pour que le‬
‭processus se réalise‬
‭L’énergie est inhérente à la présence du gradient‬
‭Ce processus s’appelle‬‭diffusion:‬
‭-‬ ‭Diffusion simple‬‭: O‬‭2‬‭, CO‬‭2‬‭, vitamines liposolubles,‬‭acides gras…‬

‭13‬
 -‭ ‬ ‭Diffusion facilitée par un canal‬‭: ions, eau‬
‭-‬ ‭Diffusion facilitée par des transporteurs‬‭: glucose…‬
‭Au bout d’un moment on atteint l’équilibre si le processus de diffusion est simple.‬
‭⇒‬‭Soit‬‭les molécules sont capables de traverser la‬‭couche‬‭soit‬‭il y’a d’autres moyens: canal‬
‭/ transporteurs‬

‭ our les molécules chargées elles vont se diffuser selon leur gradient de concentration car‬
P
‭ils portent des charges et dans les cellules on a une répartition inégale des charges: +‬
‭négatif à l’intérieur qu’à l’extérieur. Cette inégalité de répartition est à l’origine du‬‭potentiel‬
‭de membrane‬‭(-50 à -200 mV): joue un rôle de « pile »‬‭et influe le passage de tout ce qui‬
‭est chargé.‬
‭-> Ce potentiel va favoriser‬‭l’entrée des cations‬‭ou toute molécule chargée positivement et‬
‭favoriser la‬‭sortie des anions‬‭ou toute molécule chargée‬‭négativement.‬

‭ ans une diffusion par canal = ions soumis à deux forces —> charge chimique et charge‬
D
‭électrique, la diffusion ne se fait pas selon le gradient de concentration mais c’est le‬
‭gradient électrochimique‬‭qui détermine le sens de‬‭diffusion.‬

‭ rocessus actifs‬‭:‬‭transport contre le gradient de‬‭concentration, nécessite que la cellule‬

P
‭dépense de l’énergie, protéine spécifique: transporteur (⚠️ pas de canaux dans ce‬
‭processus)‬
‭Transporteurs sélectifs‬‭:‬

-‭ ‬ ‭ niport‬
U
‭-‬ ‭Symport‬
‭-‬ ‭Antiport‬

I‭ls sont importants notamment dans le rôle dans le‬‭maintien des concentrations ioniques‬
‭différentes entre le milieu intracellulaire et le milieu extracellulaire.‬

‭ x‬‭: cellule animale il faut constamment plus de Na‬‭+‬‭(sodium) dehors et de K‬‭+‬ ‭(potassium)‬
E
‭dedans‬
‭Ce transport actif se fera par un antiport particulier :‬‭la pompe sodium-potassium‬‭ou‬
‭Na-K+ATPase‬
‭Entrée de 2 K‬‭+‬ ‭pour une sortie de 3 NA‬‭+‬‭. C’est un‬‭antiport‬
‭Dégradation ATP —> ADP+Pi (libère de l’énergie) ce qui permet à la pompe de fonctionner‬

‭ ransport de substances macromoléculaires: transport en vrac‬‭:‬

T
‭(Macromoléculaire : polysaccharides, diacylglycérol, triacylglycerol, chaînes polypeptidiques‬
‭de plus de 3 AA, nucléotides et polynucleotides.)‬
‭Ce sont des transports actifs qui nécessitent de l’énergie de la part de la cellule.‬

‭Exocytose‬‭:‬‭processus de sortie de macromolécules au‬‭moyen de‬‭vésicules de sécrétion‬

‭14‬
‭ es vésicules sont délimitées par une‬‭membrane‬‭plasmique‬‭(constitution très proche de la‬
L
‭membrane cytoplasmique). Elles sont à l’intérieur de la cellule. A un moment donné elles‬
‭s‘approchent de la membrane cytoplasmique et entrent en contact avec ⇒‬‭fusion des‬
‭membranes‬‭Elles ne traversent pas la membrane cytoplasmique‬‭pour sortir de la cellule. Le‬
‭bout de la membrane plasmique de la vésicule‬‭devient‬‭un bout‬‭de la membrane‬
‭cytoplasmique.‬

‭ e processus permet de faire sortir des macromolécules mais aussi d’apporter de nouveaux‬
C
‭éléments à la membrane dont de la renouveler.‬

‭Endocytose‬‭:‬‭entrée de macromolécules au moyen de vésicules‬

‭-‬ ‭pinocytose‬‭:‬‭pas sélectif‬

‭ uand la pinocytose commence, il y a une‬‭invagination‬‭de la membrane cytoplasmique vers‬

Q
‭l’intérieur, jusqu’à ce que cela enferme une gouttelette de liquide et cette vésicule en‬
‭formation finit par se détacher.‬
‭-‬ ‭endocytose par récepteur interposé‬‭:‬‭récepteur qui‬‭lie un ligand spécifique,‬
‭formation de vésicules enrobées de clathrine (plus sélectif)‬

‭ e processus ne peut pas se faire n’importe où mais sur une partie de la membrane du côté‬
C
‭intracellulaire (où il y a de la clathrine). On va trouver des transporteurs transmembranaires‬
‭à cet endroit, la molécule se lie à ces récepteurs. Lorsque le endocytose est déclenché, il y‬
‭a invaginations jusqu'à ce qu’une vésicule se détache, elle est dite‬‭enrobée‬‭(bout de la‬
‭membrane cytoplasmique + clathrine vers l’extérieur)‬

‭⇒‬‭Ces processus permettent de maintenir la taille‬‭de la membrane tout en la renouvelant‬

‭ hagocytose‬‭:‬‭pseudopodes + vacuole nutritive‬

P
‭> entrée de particules (plus grosses que des macromolécules),‬
‭> grâce à des formations de‬‭pseudopodes‬‭à partir des‬‭cellules,‬
‭>> aboutit à la formation de‬‭vacuole nutritive‬
‭Ce processus est le‬‭mode de nutrition‬‭des organismes‬‭unicellulaires. Ce n’est pas pour‬
‭toutes nos cellules mais une spécialité pour les cellules de défense —> capables de détruire‬
‭des bactéries.‬
‭Pour l’endocytose‬‭: invagination‬
‭Pour la phagocytose‬‭: déformation (pseudopodes) pour‬‭entourer‬

‭15‬
‭3.2.‬‭Le noyau‬

‭ ‬‭enveloppe nucléaire:‬‭deux membranes‬

_
‭bilipidiques‬
‭_‬‭pores nucléaires:‬‭importants au transit du‬
‭cytoplasme et noyau‬
‭_‬‭matériel génétique:‬‭ADN associé à des‬
‭protéines, les histones. Cet ensemble:‬
‭-‬ ‭l’hétérochromatine:‬‭plus condensée,‬
‭trop condensée pour ne pas permettre‬
‭l'expression génétique‬
‭-‬ ‭l’euchromatine:‬‭moins condensée pour permettre l’expression‬‭génétique‬
‭_‬‭nucléole:‬‭ADN, ARN et protéines = site de la synthèse‬‭des sous-unités des ribosomes‬

‭Rôle important du noyau‬‭:‬

‭-‬ ‭transmission de l’information génétique‬‭aux générations‬‭suivantes de cellules‬
‭(mitose / méiose)‬
‭-‬ ‭expression de l’information génétique‬‭cad la synthèse‬‭des protéines‬

‭ e cytoplasme‬
L
‭Cytosol: 85% d’H‬‭2‭0
‬ , glucides, lipides, protéines,‬‭ARN (pas d’ADN !) -> liquide‬
‭Ribosomes (≠ organites) dans le cytosol‬
‭Organites‬

‭ es ribosomes‬
L
‭-> site de la synthèse protéique:‬
‭Structure‬‭: petite sous unité + grosse sous unité‬
‭petite sous unité fabriquée dans le noyau, elles sortent et vont‬
‭ensuite dans le cytoplasme‬

‭ onstitution‬‭: ARNr et protéines‬

C
‭C’est à ce niveau que les AA s’associent (ribosomes‬
‭fonctionnels sinon les sous unités sont dissociées)‬
‭Dans le cytoplasme les ribosomes fonctionnels sont à‬‭2 endroits‬‭:‬
‭-‬ ‭libres dans le cytosol‬
‭-‬ ‭liés au réticulum endoplasmique‬

‭ e système endomembranaire‬
L
‭-> Réseau intracellulaire des membranes à l’intérieur des‬
‭cellules eucaryotes‬
‭Elles vont être en relation les unes avec les autres, soit de‬
‭manière directe, par continuité structurale, soit de manière‬
‭indirecte, par l’intermédiaire de vésicules.‬
‭Il va constituer une sorte de chemin à l’intérieur de la cellule.‬
‭⇒‬‭relation directe‬‭:‬‭membrane qui constitue l’enveloppe‬
‭nucléaire, membrane extérieur en relation directe avec les‬
‭membranes du réticulum endoplasmique‬

‭16‬
‭ e réticulum endoplasmique‬‭(RE):‬
L
‭C’est un réseau de canaux et de cavités qui communiquent entre eux. Il est composé d’un‬
‭ensemble de membranes plus ou moins repliées qui délimitent des cavités closes, appelées‬
‭citernes.‬‭Il y a deux types:‬
‭-‬ ‭Le réticulum endoplasmique rugueux: porte à sa surface des ribosomes. Il est en‬
‭relation direct avec le réticulum endoplasmique lisse‬
‭-‬ ‭Le réticulum endoplasmique lisse‬
‭Rôle global du RE‬‭:‬‭métabolisme‬‭,‬‭transfert‬‭de molécules‬‭entre différentes parties de la‬
‭cellule,‬‭stockage‬‭de ces molécules‬

‭ e réticulum endoplasmique rugueux (RER)‬

L
‭Rôle majeur‬‭:‬‭synthèse des protéines‬‭destinées aux‬
‭organites du système endomembranaire, à la membrane‬
‭cytoplasmique ou destinées à l’exportation.‬

‭ e réticulum endoplasmique lisse (REL)‬

L
‭Rôles majeurs‬‭:‬
‭-‬ ‭synthèse‬‭de certains lipides (ex: hormones‬
‭sexuelles, les cellules plus spécialisées là-dedans ont‬
‭un REL très lisse et très important)‬

‭-‬ ‭ ans les cellules du foie:‬‭détoxication des médicaments,‬‭des drogues et des‬

d
‭poisons. Un médicament reste +/- longtemps dans l’organisme et est éliminé: REL‬
‭rend les molécules plus hydrosolubles ⇒‬‭accélère leur‬‭élimination‬
‭-> Si on prend plus d’un médicament, cela conduit à l’augmentation du REL mais aussi des‬
‭enzymes permettant de détoxiquer le médicament ⇒ médicament dégradé plus rapidement‬
‭et peut-être moins actif ⇒ conduit à l’intolérance (augmentation des doses), la hausse des‬
‭enzymes peut conduire à l’augmentation aussi d’une dégradation plus rapide d’un autre‬
‭médicament. ⚠️ interaction entre médicament‬

-‭ ‬ ‭dans les cellules musculaires:‬‭rôle important dans‬‭la contraction musculaire (CA‬‭2+‬‭)‬

‭-> stockage de calcium et quand la cellule musculaire reçoit un influx nerveux ⇒ sortie du‬
‭calcium de l’intérieur du REL vers le cytosol ⇒ hausse de quantité de calcium dans la cellule‬
‭ce qui joue sur des protéines et amène à la contraction de la cellule.‬

‭L’appareil de Golgi‬
‭ nsemble de‬‭saccules aplatis empilés‬‭les uns sur les‬
E
‭autres (‬‭dictyosome‬‭)‬
‭Chaque dictyosome présente une‬‭polarité fonctionnelle‬
‭et structurelle:‬‭face‬‭cis‬‭et face‬‭trans‬
‭Les vésicules de transition permettent la communication‬
‭entre l’appel de Golgi et le RE‬
‭-> modèle vésiculaire et maintenant‬‭modèle de‬
‭maturation des saccules:‬‭la première saccule se forme‬
‭par fusion de vésicules provenant du RER à la face‬‭cis‬
‭et elle se retrouve à un moment en position‬‭trans‬
‭RER: sortie des protéines ET membrane cytoplasmique.‬

‭17‬
‭ es enzymes modifient les protéines, et‬‭apposition‬‭des étiquettes moléculaires‬‭qui‬
L
‭permettent de donner une « adresse » d’où les protéines doivent aller, le tri est effectué par‬
‭l’appareil de Golgi‬
‭Au fur et à mesure qu’il y a fusion d’autres vésicules,‬‭la saccule passe de position en positon‬
‭(cis-median-trans), l’appareil de Golgi trie.‬‭En phase‬‭trans -> sécrétion de vésicules‬

‭18‬
‭ ôles de l’appareil de Golgi‬‭: centre de‬‭fabrication‬‭,‬‭d’affinage‬‭, de‬‭stockage‬‭, de‬‭triage‬‭et‬
R
‭d’expédition‬‭des molécules‬

‭ outes les protéines destinées à l’exportation ou à la membrane cytoplasmique prennent le‬

T
‭même chemin. Elles sont synthétisées au niveau de ribosomes liées au RER. Elles intègrent‬
‭le RER, passent par des vésicules de transition, l’appareil de Golgi et enfin des vésicules de‬
‭sécrétion.‬
‭Selon le modèle de maturation les cellules sont plus matures du côté trans.‬

‭ es lysosomes‬
L
‭->‬‭sac membraneux remplis d’enzymes hydrolytiques‬‭(enzymes capables de dégrader les‬
‭macromolécules). Les enzymes hydrolytiques sont activées uniquement dans un‬
‭environnement acide (pH de 5)‬‭⇒ pH des lysosomes =‬‭5‬
‭-> formation par‬‭bourgeonnement‬‭à la face trans de‬‭l’appareil de Golgi (même chemin mais‬
‭après les vésicules de sécrétion se forment en lysosome)‬
‭Dans les cellules animales mais‬‭pas les cellules végétales‬‭!!‬

‭Fonctions‬‭:‬
‭-‬ ‭digestion intracellulaire:‬ ‭mode de nutrition des‬‭protistes (par phénomène de‬
‭phagocytose (phagosome = des protistes))‬
‭Lysosome + phagosome (vacuole nutritive) =‬‭phagolysosome‬‭(particules de nourriture +‬
‭enzymes qui les dégradent en plus petites ⇒ processus de digestion)‬

‭-‬ ‭autophagie:‬‭recyclage de la matière organique intracellulaire‬

‭ ertaines des molécules / organites de la cellule sont décomposées en petites molécules‬
C
‭utilisées pour autre chose. Un lysosome peut enrober un mitochondrie, le décomposer.‬

-‭ ‬ ‭apoptose = implication dans la mort programmée des cellules‬

‭Manière dont les cellules vont mourir (il y en a 2: par nécrose ou par apoptose)‬
‭-> à un moment donné, une cellule peut recevoir un signal qui va enclencher un programme‬
‭génétiquement programmé qui conduit inéluctablement à la mort de la cellule. Ce processus‬
‭est normal et important au cours du développement.‬
‭Par exemple‬‭: grenouille issue de têtard. Les cellules‬‭de la queue du têtard vont enclencher‬
‭ce processus (grenouille n’a pas de queue); dans certaines pathologies on a mort par‬
‭apoptose de certaines cellules.‬

‭ IVRE‬‭: Jean-Claude AMEISEN‬‭La sculpture du vivant:‬‭le suicide cellulaire ou la mort‬

L
‭créatrice‬‭et l’émission sur les épaules de Darwin‬‭(samedi à 17h)‬

‭ es peroxysomes‬
L
‭->‬‭compartiments métaboliques‬‭délimités par une membrane‬‭(contient des enzymes ≠ de‬
‭celles des lysosomes !)‬
‭Formé par‬‭fusion des vésicules dérivées du RE‬‭:‬‭ces‬‭enzymes sont fabriquées dans le‬
‭cytosol (≠ ribosomes)‬
‭Incorporation de protéines (enzymes) cytosoliques‬
‭-‬ ‭enzymes qui transfèrent l’hydrogène de divers substrats à l’O‬‭2‭:‬ ‬‭formation de‬
‭péroxyde d’hydrogène‬‭(HO‬‭2‬ ‭= eau oxygéné), qui est‬‭toxique‬
‭-‬ ‭Ce sous-produit (H‬‭2‬‭O‭2‬ ‬‭) est toxique et est‬‭transformé‬‭en H‬‭2‭0
‬ ‬‭par d’autres enzymes‬

‭19‬
‭Fonctions (suivant les issues)‬‭:‬
‭-‬ ‭dans les cellules hépatiques‬‭(foie): détoxication‬‭de l’alcool et autres produits nocifs‬
‭-‬ ‭décomposition des lipides‬‭en petites molécules qui‬‭pourront être utilisées comme‬
‭source d’énergie‬

‭ es vacuoles‬
L
‭(surtout dans les cellules végétales)‬
‭->‬‭sacs intracellulaires‬‭contenus dans une membrane‬
‭Exemples‬‭: vacuoles nutritives (phagocytose), phagolysosomes‬‭(fusion d’une vacuole‬
‭nutritive + lysosome), vacuoles contractiles chez les protistes d’eau douce‬
‭Dans cellules végétales‬‭: grande vacuole ou‬‭tonoplaste‬‭qui assure les rôles assurés par les‬
‭lysosomes dans les cellules animales‬

‭ gauche il y a encore la membrane nucléaire en relation‬

À
‭directe avec le RER‬
‭Dans la plupart des cas relation indirecte par des vésicules‬
‭En + de l’exocytose, il y a aussi endocytose avec formation‬
‭de vésicules qui vont interagirent et former des endosomes,‬
‭ces molécules qui viennent de là bas font aussi partie du‬
‭système endomembranaire‬

‭Les mitochondries‬

‭ rganites particuliers pourvus de 2 membranes‬

O
‭(externe / interne) avec un‬‭espace‬
‭intermembranaire‬
‭La membrane interne forme des‬‭invaginations‬
‭qui vont former des‬‭crêtes‬

‭ a partie centrale = matrice avec notamment de‬

L
‭l’ADN mitochondrial‬‭, pour favoriser son‬
‭expression on a des‬‭mitoribosomes‬

-‭ >‬‭centrales énergétiques‬‭des cellules eucaryotes‬‭animales car le site de la respiration‬

‭cellulaire‬

‭20‬
‭ e cytosquelette‬
L
‭->‬‭réseau de fibres‬‭parcourant le cytoplasme‬
‭Il y a différents types de fibres‬
‭Fibre =‬‭assemblage de protéines‬
‭Rôle‬‭:‬
‭-‬ ‭Soutien et maintien‬‭de la forme de la cellule‬
‭-‬ ‭Changement‬‭des formes des cellules‬
‭-‬ ‭Mouvement‬‭à l’intérieur de la cellule ou de la cellule‬‭elle-même‬

‭3 types de fibre‬‭(+ grande au + petite):‬

‭-‬ ‭microtubules‬‭:‬‭tubes rectilignes creux formés de tubuline‬‭(protéine globulaire). Ces‬
‭tubes rayonnent à partir du centrosome (masse près du noyau)‬
‭Centrosome = 2 centrioles perpendiculaires‬
‭Centriole = 9 triplets de microtubules‬
‭Leur rôle‬‭:‬
‭_‬‭charpente‬‭des cellules, montable et démontable‬
‭_‬‭mouvement‬‭au sein des cellules: lors de la division‬‭cellulaire, de vésicules à l’intérieur des‬
‭cellules = microtubules comme des rails qui permettent le transport de la vésicule‬
‭Cellules capables de se mouvoir mettent en jeu soit des cils soit des flagelles‬

‭-‬ ‭ ilaments intermédiaires‬‭:‬‭composition protéique différente‬‭d’une cellule à l’autre‬

F
‭(selon le type / fonctions spécifiques des cellules)‬
‭Ils sont impliqués généralement dans‬‭l’encrage d’organites‬‭dans la cellule, et constituent‬
‭une « cage » de filaments autour du noyau‬
‭Lorsque la forme des cellules à un lien avec la fonction des cellules, ce sont ces filaments‬
‭intermédiaires qui maintiennent cette forme (neurones: neuro filaments qui maintiennent‬
‭l’axiome sont des filaments intermédiaires)‬

‭-‬ ‭ icrofilaments‬‭:‬‭cylindres composés de molécules d’actine‬‭(protéine globulaire) qui‬

m
‭s’unissent pour former une chaîne‬
‭1 microfilament = hélice de deux chaînes‬
‭Rôle important et spécifique aux cellules musculaires: microfilaments contribuent à la‬
‭contraction de la cellule‬
‭Dans les autres cellules, il y a d’autres rôles.‬

‭21‬
 ‭4.‬ ‭Voies métaboliques produisant l’énergie cellulaire‬
‭ e fonctionnement de base de la cellule:‬
L
‭Assurer sa propre survie‬‭:‬
‭-‬ ‭trouver l’énergie‬‭nécessaire libérée au cours de‬‭réactions‬‭cataboliques‬‭(réactions‬
‭exergoniques‬‭)‬
‭-‬ ‭fabriquer les macromolécules‬‭nécessaires au cours‬‭de‬‭réactions anaboliques‬
‭(réactions‬‭endergoniques‬‭)‬

‭ ans les deux cas, la cellule part d’une molécule qu’elle a en abondance pour en former‬
D
‭d’autres plus rares. Mais cela ne se fait pas en une étape, c’est ce qu’on appelle les voies‬
‭métaboliques. Pour certaines voies, le composé de départ est retrouvé à l’arrivée: on‬
‭appelle ces voies des‬‭cycles‬‭(au cours d’un cycle‬‭des choses sont dégradées).‬
‭Les voies métaboliques =‬‭suite de réactions chimiques‬‭qui permettent d’aller d’une molécule‬
‭à une autre.‬
‭Les cellules doivent trouver de l’énergie pour tout cela, ce qu’on appelle‬‭le travail cellulaire‬‭:‬
‭« vivre c’est travailler »:‬‭travail‬‭mécanique‬‭(contraction‬‭etc.),‬‭travail‬‭de transport‬‭(vésicules),‬
‭travail‬‭chimique‬‭(réactions endergoniques).‬

‭ out organisme vivant nécessite donc un‬‭flux continuel‬‭de matière et d’énergie.‬

T
‭La matière provient de l’environnement‬‭et‬‭l’énergie‬‭est issue de 3 processus physiologiques‬‭:‬
‭la‬‭photosynthèse‬‭, la‬‭respiration cellulaire‬‭et la‬‭fermentation‬‭.‬
‭Il y a 2 types d’organisme (hétérotrophe / autotrophe -> voire début du cours). Les‬
‭hétérotrophes vont être capables d’extraire l’énergie chimique pour libérer l’énergie‬
‭contenue.‬

‭ hotosynthèse‬‭=‬‭transformation de l’énergie lumineuse‬‭en énergie chimique‬

P
‭6CO‬‭2‬ ‭+ 6H‬‭2‬‭O + énergie lumineuse ⇒ C‬‭6‭H ‬ 2‬‭O‬‭6‬ ‭(glucose)‬‭+ 6O‬‭2‬
‬ ‭1
‭Contenu dans le sucre, on est capable d’en libérer l’énergie.‬

‭ es hétérotrophes →‬‭Nutriments et O‬‭2‬

L
‭_‬‭organismes unicellulaires‬‭:‬‭captage dans l’environnement‬
‭_‬‭organismes pluricellulaires‬‭: mise en place:‬
‭-‬ ‭Système digestif:‬‭capter dans l’environnement les‬‭nutriments + digérer‬
‭(transformations grosses molécules en petites)‬
‭-‬ ‭Système respiratoire:‬‭puise O2 puis rejette CO2‬

‭Glucose a‬‭trois fonctions possibles‬‭en fonction des‬‭besoins de l’organisme:‬

‭-‬ ‭Mise en réserve‬‭si pas besoin ->‬‭glycogène:‬‭stockage‬‭du glucose: stockage de‬
‭l’énergie‬‭à long terme‬‭(glycogène dans cellules du‬‭foie et musculaires)‬
‭-‬ ‭Mise en graisse‬‭si pas besoin‬
‭-‬ ‭Carburant‬‭:‬‭composé qui a un potentiel énergétique:‬‭dégradation:‬‭formation d’ATP:‬
‭stockage de l’énergie‬‭à court terme‬‭(forme sous laquelle‬‭les cellules peuvent utiliser‬
‭l’énergie)‬

‭22‬
‭ lucose comme carburant:‬
G
‭Première voie métabolique‬‭: la‬‭glycolyse‬‭(pas besoin‬‭d’O2)‬‭.‬
‭Au cours de cette glycolyse une petite quantité d’énergie libérée -> petite quantité d’ATP‬
‭formée. A l’issu de la glycolyse dépend de l’environnement de la cellule:‬
‭-‬ ‭si O2 à dispo‬‭(milieu aérobie)‬‭:‬‭respiration cellulaire‬‭=‬‭dégradation totale du‬
‭glycogène + libération très grand d’énergie -> ATP‬
‭-‬ ‭si pas O2‬‭(milieu anaérobie)‬‭:‬‭fermentation =‬‭pas de‬‭dégradation totale du glucose,‬
‭formation de que quelques molécules d’ATP‬

‭4.1.‬‭L’ATP: composé cellulaire du stockage de l’énergie‬

‭ TP‬‭=‬‭adénosine triphosphate:‬‭stockage de l’énergie‬‭à court terme‬‭(forme à partir de‬

A
‭laquelle les cellules peuvent utiliser l’énergie pour le travail cellulaire à effectuer).‬
‭Cet ATP peut être‬‭hydrolysé:‬‭réaction exergonique‬‭(libère de l’énergie) qui est‬‭catalysée par‬
‭de nombreux enzymes‬‭.‬

‭ ydrolyse de l’ATP‬‭:‬‭ATP en présence d’eau va être‬

H
‭transformée en ADP (adénosine diphosphate) + Pi (phosphate‬
‭inorganique‬‭) au cours de laquelle de l’énergie est‬‭libérée.‬
‭ATP + eau -> ADP + Pi‬
‭Il faut que la cellule ait toujours assez d’ATP. L’énergie pour‬
‭faire l’ATP vient du‬‭catabolisme‬‭(ex: respiration‬‭cellulaire)‬

‭(-> cycle ATP — ADP+Pi)‬

‭ .2.‬‭Relations d’oxydo-réductions et respiration cellulaire‬‭(et fermentation)‬

4
‭Pour comprendre qu’est-ce qui va libérer de l’énergie: réactions avec transfert d’électron‬
‭Réactions d’oxydo-réductions: formule avec‬‭transfert‬‭d’électrons‬
‭Un accepteur d'électrons‬‭est une entité chimique capable‬‭de recevoir des électrons‬
‭transférés d'un autre composé. Par définition et par opposition au donneur, un accepteur‬
‭d'électron(s) est un agent oxydant qui, lors de l'acceptation des électrons, est réduit au cours‬
‭du processus.‬

‭ xydation‬‭=‬‭perte‬‭d’électrons‬
O
‭Réduction‬‭=‬‭gain‬‭d’électrons‬
‭X =‬‭agent‬‭réducteur‬‭(donneur d’électrons ): réduit‬‭Y‬
‭Y =‬‭agent‬‭oxydant‬‭(accepteur): oxyde X‬
‭-> l’une ne peut avoir lieu sans l’autre réaction‬

‭ xydo-réduction et respiration cellulaire‬‭:‬

O
‭Oxydation du glucose et réduction de l’oxygène: C‬‭6‭H
‬ ‬‭12‬‭O‭6
‬ ‬ ‭+ 6O‬‭2‬ ‭—> 6CO‬‭2‬ ‭+ 6H‬‭2‭O
‬ + énergie‬

‭23‬
‭ ransférer d’électron du glucose au dioxygène ->‬‭libération d’énergie‬
T
‭Ce processus ne se fait pas en une étape parce que libérer en un seul coup toute l’énergie‬
‭contenue la libérerait sous une forme non utilisable pour la cellule‬‭⇒ dégradation du glucose‬
‭en plusieurs étapes‬‭dont certaines sont des réactions‬‭d’oxydo-réduction mais l’agent‬
‭oxydant ne sera pas le dioxygène.‬

‭ certaines étapes, il y a donc utilisation d’un‬‭agent‬‭oxydant intermédiaire‬‭:‬‭NAD‬‭+‬

A
‭(nicotinamide adénine dinucléotide)‬‭receveur d’électrons‬
‭Le NAD+ est une forme oxydée, il a une charge + puisqu'il a un électron de moins‬
‭Des enzymes‬‭(déshydrogénases)‬‭vont retirer 2 atomes‬‭d’hydrogène du glucose‬
‭Or un atome d'hydrogène contient 1 électron et 1 proton.‬
‭Transfert de 2 électrons et 2 protons au NAD+‬

‭ AD‬‭+‬ ‭+1 e → NAD // + 1H → NADH‬‭+‬‭// +1H → NADH‬‭+‬‭+H‬‭+‬‭// + 1 électron →‬‭NADH+H‬‭+‬

N
‭Lorsque ce dernier transfert au dioxygène ses électrons qu’une‬‭grande quantité d’énergie‬
‭est libérée.‬
‭DONC: NAD+ + 2e- + 2H+ → NADH + H+‬

‭ AD -> FADH2 (ajout de 2H)‬

F
‭H seul est instable parce que électron de valence là‬

‭ xydo-réduction et fermentation‬‭:‬
O
‭L’agent oxydant (accepteur d’e‬‭-‬ ‭final) est un‬‭composé‬‭organique‬
‭Oxydation ne met pas forcément en jeu que le dioxygène = accepteur final donc nécessaire‬
‭Respiration cellulaire aérobie:‬
‭3 grandes voies métaboliques‬

‭ .3.‬‭La respiration cellulaire‬

4
‭4.3.1‬‭La glycolyse‬
‭-> dans le cytoplasme des cellules‬
‭-> milieu anaérobie‬
‭1 glucose (sucre à 6C) permet la synthèse de 2 pyruvates (3C)‬
‭10 étapes (réactions chimiques): chacune est catalysée par une enzyme spécifique‬

‭2 phases dans la glycolyse‬‭:‬

‭-‬ ‭phase d’investissement d’énergie‬‭(5 premiers étapes):‬‭consommation d’énergie‬
‭Pour 1 molécule de glucose -> 2 ATP qui sont transformés en 2ADP+2Pi‬
‭-‬ ‭phase de libération d’énergie‬‭(5 derniers étapes)‬
‭4 ADP + 4 Pi —> 4 ATP‬
‭2 NAD‬‭+‬‭—> 2 NADH + 2 H‬‭+‬

‭ n terme d’ATP: 4 formées mais 2 utilisés ⇒ 2 restent‬

E
‭Rendement‬‭:‬
‭Glucose -> 2 pyruvates‬
‭2 ADP + 2 Pi —> 2 ATP(consommation et production)‬
‭2 NAD‬‭+‬‭—> 2 NADH + 2 H‬‭+‬‭(potentiel énergétique)‬
‭À l’issue de la glycolyse, il y a encore de l’énergie dans le pyruvate.‬
‭Pas de libération de CO‬‭2‬

‭24‬
‭ .3.2.‬‭Le cycle de Krebs‬
4
‭-> dans la matrice des mitochondries‬
‭-> milieu aérobie‬
‭En présence d’oxygène, le pyruvate entre dans les mitochondries‬
‭Réaction d’oxydo-réduction ->‬‭aboutit à‬‭l’Acétyl-coenzyme‬‭A‬‭(cet AcétylCoA permet de‬
‭faire tourner le cycle de Krebs (produit de départ retrouvé à l’arrivée))‬
‭NAD+ prend de l’énergie‬
‭Au cours décarboxylation‬‭:‬‭perte/‬‭libération 1 CO2‬

‭ haque rond = substance avec nombre de carbones de chacune‬

C
‭Chaque pyruvate perd 1C il lui en reste 2.‬
‭L’AcetylCoA fait entrer ses carbones dans le cycle (le fait tourner) ⇒ molécule à 6C‬

‭ u cours d’un cycle de Krebs, on a‬‭2 décarboxylations‬‭:‬‭on a fait entrer 2 carbones qui se‬
A
‭trouvent libérer, il y a‬‭4 actions d’oxydo-réduction‬‭(NAD+ pour accepteur 1 FAD) et‬‭1 ATP‬
‭formée‬
‭AcétylcoA formé à partir de pyruvate qui vient de glucose (2 pyruvates / glucose)‬
‭⇒ 2 tours de cycle / glucose‬

‭phosphorylation‬‭=‬‭synthèse d’ATP à partir d’ADP‬

‭25‬
‭ ilan du cycle de Krebs‬
B
‭Pour chaque molécule de glucose, 2 pyruvates = 2 tours du cycle‬
‭-‬ ‭libération de 6CO2‬
‭-‬ ‭énergie emmagasinée sous forme de‬
‭8 NADH + 8 H‬‭+‬
‭2 FADH‬‭2‬
‭2 ATP‬
‭A l’issue le glucose est totalement dégradé et donc le potentiel énergétique à l’issue du‬
‭cycle de Krebs est dans l’ATP mais également dans les 8NADH+8H+ et les 2FADH2‬

‭ our le moment, il y a production seulement de 4 ATP car la majeure partie de l'énergie‬

P
‭reste entreposée dans les NADH. Le processus biochimique n'est donc pas terminé : il est‬
‭nécessaire de régénérer les accepteurs NAD+ qui ont été réduits en composés NADH. Cela‬
‭signifie qu'il faut oxyder à nouveau les NADH.‬

‭4.3.3.‬‭Chaîne de transport d’électrons et phosphorylation‬‭oxydative‬

-‭ > dans les crêtes des mitochondries‬

‭8NADH + 2H+ (glycolyse)‬
‭8NADH + 8H+ (cycle de Krebs)‬
‭2FADH2 (cycle de Krebs)‬

‭ haîne de transport des électrons‬‭: ensemble de molécules‬‭(protéines) enchâssées dans‬

C
‭cette membrane‬
‭Donneur de protons et d’électrons‬‭= NADH+ H+‬
‭L’accepter final‬‭= dioxygène‬
‭La première de la chaîne capte une paire d'électrons (2e-) à chaque NADH (un proton H+‬
‭est aussi cédé dans le milieu afin que les NADH se régénèrent en NAD+) et les transfère à‬
‭la molécule adjacente.‬
‭NADH+H+ donneur d’électrons -> FMN (premier élément de la chaîne), ces électrons vont‬
‭être transférés d’un élément à autre jusqu’au dioxygène.‬
‭Contrairement au NADH+H+, le FADH2 transfère ses électrons un peu plus loin dans la‬
‭chaîne‬

‭ éactions d'oxydoréduction =>‬‭libération d’énergie‬

R
‭NADH+H+ => + d'énergie libérée que celle libérée par le FADH2 (vu que transfère que plus‬
‭tard ses électrons)‬

‭ u niveau de la crête‬‭:‬
A
‭chaque rond noir =‬‭élément de la chaine‬

‭26‬
‭ ibération de 4e ->‬‭transférer‬‭aux premiers éléments de la chaîne puis à chaque élément.‬
L
‭A chaque étape‬‭,‬‭petite quantité d’énergie libérée.‬‭Dernier élément de la chaîne: transfert ses‬
‭électrons à 1O2. 4H+ + 4e- + O2 = 2H2O‬
‭(Il faut 4e- pour réduire une molécule de dioxygène. Chacun des atomes d’oxygène se‬
‭combine avec deux protons pour former de l’eau)‬
‭-> consommation des 6 oxygènes nécessaires‬

‭ 'énergie " perdue " par les électrons et la présence des protons H+ permettent d'activer une‬
L
‭enzyme,‬‭l'ATP synthase‬‭(gros rond noir au niveau de‬‭la synthèse d’ADP+Pi), localisée elle‬
‭aussi dans la membrane interne. Cette enzyme catalyse la production d'ATP en grande‬
‭quantité. C’est la‬‭phosphorylation oxydative‬‭(phosphorylation‬‭d’ADP en ATP grâce à‬
‭l'énergie libérée par l'oxydation de donneurs d'électrons par la chaîne respiratoire)‬

‭4.3.4.‬‭Bilan de la respiration cellulaire‬

‭ xydé en AcetyCoA -> fait tourner cycle de Krebs‬

O
‭Transfert d’électrons à la chaîne de transport‬‭= formation‬‭de 32 mol ATP formé par‬
‭phosphorylation (A1DP + Pi -> ATP) oxydative‬

‭ ytoplasme / anaérobie‬
C
‭Glucose par Glycolyse -> 2 pyruvates + 2 ATP‬
‭Matrice des mitochondries / aérobie‬
‭2 pyruvates -> AcétylCoA par oxydoréduction -> cycle de Krebs (libération d’H2 et de CO2)‬
‭puis chaîne respiratoire / de transport des électrons (formation d’H20 à partir de H2‬
‭(protons), O2 et des électrons de la fin de la chaîne)‬

‭ abrication d’ATP à partir de‬‭2 mécanismes fondamentalement‬‭différents‬‭:‬‭phosphorylation‬

F
‭au niveau du substrat‬‭et‬‭phosphorylation oxydative‬‭(par ATP synthase)‬

‭27‬
‭ .4.‬‭La fermentation‬
4
‭En absence d’oxygène‬‭: après la glycolyse, le pyruvate‬‭reste dans le cytoplasme et il y a‬
‭fermentation (milieu anaérobie)‬

-‭ >‬‭un seul but:‬‭régénérer le NAD+‬‭(nécessaire à la‬‭fermentation)‬

‭2 types de fermentation distingués‬‭par le produit‬‭final‬‭mais aussi par‬‭l'accepteur final‬
‭d’électrons‬

‭-‬ ‭fermentation alcoolique‬‭(aboutit à la formation d’éthanol)‬

‭ étapes à partir du pyruvate‬‭:‬
2
‭Chaque molécule en mol d’Acétaldéhyde est transformée en éthanol. Pendant ce temps le‬
‭pyruvate perd 1 carbone /pyruvate‬
‭L'accepteur final d’électron c’est l’acétaldéhyde‬‭(le dernier avant ethanol)‬
‭Nos cellules ne sont pas capables de faire cette fermentation alcoolique, cependant des‬
‭microorganismes unicellulaires en sont capables. On les utilise notamment pour former des‬
‭aliments de tous les jours (pain: par libération de 2CO2 fait gonfler la pâte, une fois chauffée‬
‭l’alcool disparaît. Bière…)‬

-‭ ‬ ‭fermentation lactique‬‭(aboutit à la la formation de‬‭lactate / acide lactique)‬

‭L'accepteur final est ici le pyruvate‬‭(le dernier‬‭avant lactate)‬
‭Utilisé pour choses qu’on consomme: yaourts‬
‭Lorsqu’il n’y a pas de dioxygène, nos cellules peuvent faire de la fermentation lactique‬
‭(cellule musculaire: sollicitée lors d’un exercice physique => bcp d’ATP. Si exercice physique‬
‭très intense au départ -> utilisation du dioxygène pour ATP, si plus de dioxygène elles vont‬
‭faire de la fermentation lactique. Accélération du rythme cardiaque/respiratoire -> évacuer‬
‭CO2, apporter de l'oxygène. Formation d’un peu d’ADP le temps que de nouveau du‬
‭dioxygène dispo)‬

‭28‬
 ‭ espiration -> totalement dégradé le‬
R
‭glucose‬
‭Fermentation -> glucose pas totalement‬
‭dégradé ⇒ moins d’ATP‬

‭On aura aussi de l’ATP par élus‬‭trois grandes familles‬‭de macromolécules‬‭:‬

‭-‬ ‭Glucides‬‭:‬‭catabolisme des molécules non glycosidiques‬
‭Glucide complexe‬‭: dégradé après la digestion en monosaccharide‬‭(autres que glucose),‬
‭pour la plupart capable de se transformer en glucose et permette à la resp cellulaire de‬
‭commencer‬

‭-‬ ‭ ipides‬‭:‬‭molécules comme stock à long terme de potentiel‬‭énergétique (> glucide).‬

L
‭Lorsque utilisé comme source d’énergie, ils sont dégradés -> formation de glycérol et‬
‭acide gras (AG).‬
‭Glycérol transformé en un intermédiaire de la glycolyse=‬‭à partir du glycérol les cellules vont‬
‭pouvoir dev et former du pyruvate. Bcp d’Acide gras capable de se transformer en acétyCoA‬
‭qui permet de faire tourner le cycle de Krebs‬
‭acide gras directement en AcétylCoA‬

-‭ ‬ ‭Protéines‬‭:‬
‭Si plus aucun potentiel -> utilisation de protéines qui sont dégradées en acides aminés‬
‭(certains transformés en pyruvate, d’autres en acétylcoa et d’autres en un intermédiaire du‬
‭cycle de Krebs), il y a perte de la fonction amine (-NH3)‬
‭Pas le rôle premier de fournir de l’énergie mais si besoin cellules capables de le faire‬

‭2 choses nécessaires d’une cellule pour rester en vie: assez d’énergie ET matière première‬

‭29‬
‭ IOSYNTHÈSE‬
B
‭Beaucoup de produits issus de la digestion vont être utilisés pour former des protéines. Mais‬
‭à certains moments, la cellule a besoin de molécules qui ne sont pas dans l’apport‬
‭alimentaire -> formation à partir d’autres molécules‬
‭Donc si besoin, les cellules vont détourner les voies‬
‭Par ex‬‭: si besoin d’AG, détourne AcétylCoA‬
‭Certains intermédiaires du cycle de Krebs vont permettre la synthèse de certains AA‬
‭Si besoin de glucose -> à partir du pyruvate‬

‭ i l’apport alimentaire dépasse les besoins surtout en terme de protéines -> on peut quand‬
S
‭même faire de la graisse‬

‭ CL de la partie‬‭:‬
C
‭Le métabolisme est certes un processus complexe mais surtout‬‭adaptable.‬‭Il obéit aux lois‬
‭fondamentales de l’offre et de la demande.‬
‭Ce qui va être important: les cellules vont pouvoir adapter leur métabolisme:‬
‭-‬ ‭à leur besoin‬
‭-‬ ‭à leur environnement‬‭(ce à quoi elles peuvent avoir‬‭accès)‬
‭Pour que chacune des cellules du corps restent en vie mais également pour qu’elles‬
‭assurent leur travail -> très grande quantité d’ATP à chaque instant.‬
‭⇒ formation d’ATP‬‭primordial à la survie‬

‭30‬
 ‭5.‬ ‭La synthèse des protéines: l’expression de l’information génétique‬
‭5.1.‬‭Aperçu de la synthèse des protéines‬
‭ ette synthèse des protéines a lieu au niveau des ribosomes dans le cytoplasme.‬
C
‭L’info‬‭au départ est dans le noyau‬‭(ADN n’en sort‬‭jamais) et cette info doit être amenée au‬
‭niveau du cytoplasme pour les ribosomes et la synthèse des protéines.‬
‭On va avoir une première étape dans le noyau pour permettre la‬‭copie de l’info‬‭et permettre‬
‭la‬‭synthèse d’un ARNm‬‭qui peut‬‭sortir du noyau‬‭pour‬‭apporter l’info aux ribosomes.‬‭L’ARNm‬
‭est un‬‭simple brin de nucléotide‬‭.‬

‭ otion de gènes‬‭=‬‭[séquence d’ADN qui lorsqu’elle‬‭s’exprime permet la synthèse d’autres‬

N
‭molécules: ARN ou protéines] mais globalement ici une def plus restrictive: séquence d’ADN‬
‭qui lorsqu’elle s’exprime permet de‬‭coder la synthèse‬‭d’un polypeptide ou d’une protéine.‬
‭Chez les eucaryotes‬‭: ces gènes sont la particularité‬‭d’avoir des‬‭parties codantes‬‭(‬‭exon‬‭) et‬
‭des‬‭parties non codantes‬‭(‬‭intron‬‭)‬
‭Donc un gène est une succession d’intro et d’exon.‬

‭ er étape‬‭:‬‭transcription‬‭(copie du gène)‬
1
‭aboutit à un‬‭ARNprémessager‬‭(toujours‬
‭dans le noyau) qui subit:‬
‭-‬ ‭mutation‬
‭-‬ ‭et‬‭epissage‬‭(élimination des‬
‭introns et jonction des exons)‬
‭= ARNmessager qui ne porte que des‬
‭parties codantes qui codent pour le‬
‭polypeptide‬

‭ ème étape‬‭:‬‭traduction:‬‭traduire l’info‬

2
‭portée par l’ARNm en séquence portée‬
‭par des Acides Aminés.‬

‭ e code génétique‬‭=‬‭le plan de fabrication des protéines‬‭écrit en langage nucléiques‬

L
‭(‬‭succession de nucléotides‬‭) qui devra être traduit‬‭en langage protéique (‬‭succession d’AA‬‭)‬
‭grâce à un code génétique.‬

‭ nucléotides possibles pour 1 ARNm et il y a 20 AA différents‬

4
‭⇒ lecture de l’ARNm comme une succession de nucléotide serait difficile à lire ⇒ on lit‬
‭comme une‬‭succession de triplet de nucléotide‬‭(‭1 ‬ triplet‬‭= 1 codon‬‭)‬
‭4 possibilités de 3 triplets = 4‬‭3‬ ‭= 64 -> codage de‬‭64 lettres pour 20‬
‭Le code génétique donne la concordance entre AA et nucléotides. Il est généralement‬
‭présenté sous forme d’un tableau à 3 entrées.‬
‭On doit être capable de l’utiliser !!! (Si donne codon savoir l’AA qu’il code)‬

‭31‬
‭ armis ces 64 codons il y en a‬‭61 qui codent pour‬‭un AA‬‭(on dit qu’ils ont un sens)‬
P
‭-> plusieurs codons peuvent coder pour le même AA‬
‭Il y a‬‭3 codons dits‬‭non sens / stop‬‭(pour stopper‬‭la traduction) UAA/UAG/UGA‬
‭Un codon ne spécifie qu’un AA‬
‭Le code génétique est dit‬‭redondant‬‭(fait référence‬‭au fait que plusieurs codons pour le‬
‭même AA). Si on connaît la séquence de nucléotides d’un ARNm on peut connaître les AA‬
‭correspondants -> 1 codon pour un AA‬
‭Les séquences en AA en protéines: séquence nucléotidique d’un ARNm ? Non‬‭1AA pour‬
‭plusieurs codons‬
‭(Phénylalanine n’a pas de tiret)‬

‭Aperçu de la synthèse des protéines‬

‭ ranscription:‬‭copie du plan de fabrication‬

T
‭d’une protéine‬

‭ raduction:‬‭fabrication de la protéine par‬

T
‭assemblage de AA selon les instructions‬
‭venant des codons de l’ARNm‬

‭32‬
‭ADN: double brin, double hélice:‬
‭-‬ ‭un de ses brins est appelé‬‭brin sens‬‭ou‬‭codant‬
‭-‬ ‭l’autre brin qui lui est‬‭complémentaire‬‭est le‬‭brin‬‭non-sens‬‭ou‬‭non-codant‬‭qui‬‭sert de‬
‭matrice‬‭pour la formation de l’ARNprémessager‬‭.‬
‭À partir du brin matrice‬‭: il y a synthèse de l’ARNprémessager‬‭et cela se fait par‬
‭complémentarité de paires de bases. (ARN) Si au niveau du brin matrice: A ⇒ U si G ⇒ C‬

‭ ar exemple:‬
P
‭Au niveau de l’ADN‬‭on considère le brin matrice non‬‭codant: ACC AAA CCG‬
‭-> brin codant: TGG TTT GGC‬
‭-> ARN correspondant: UGG UUU GGC‬
‭Ces deux brins présentent la même info par complémentarité.‬
‭ADN ⇒ T‬ ‭ARN ⇒ U‬

‭Aperçu de la synthèse des protéines‬

‭ .2.‬‭La transcription‬
5
‭Transcription‬‭=‬‭synthèse des 3 types d’ARN:‬
‭Enzymes‬‭:‬‭ARN polymérases I‬‭(ARNr),‬‭II‬‭(ARNm) et‬‭III‬‭(ARNt)‬
‭Il faut qu’il y a ait une manière d’identifier le début d’un gène et sa fin ⇒‬‭site d’initiation‬‭et‬
‭site de terminaison‬‭(l’info va être copié pour former‬‭1 ARNm: unité de transcription pour‬
‭former 1 protéine)‬

‭ es ARN polyphasés reconnaissent sur la molécule d’ADN des régions particulières:‬

L
‭promoteurs‬‭. Il y a donc initiation.‬
‭En amont du site d’initiation, on a une boite:‬‭la‬‭boite TATA.‬
‭Promoteur‬‭=‬‭site d’initiation + boîte TATA‬‭(douzaines‬‭de nucléotides avant (région‬
‭concentrée en A et T)).‬

‭ ’est plus compliqué chez les eucaryotes‬‭: pour que‬‭l’ARN polymérase puisse se fixer, il faut‬
C
‭qu’‬‭au niveau du promoteur du gène‬‭soient fixés des‬‭facteurs de transcription.‬

‭33‬
I‭nitiation‬‭=‬‭à ce niveau, l’ARN polymérase sépare‬‭localement‬‭les deux brins d’ADN et le brin‬
‭non codant va servir de matrice (modèle) pour la synthèse de l’ARN.‬

‭Après l’initiation:‬
‭ ’élongation‬‭=‬‭l’ARN polymérase va se déplacer le‬‭long de l’ADN (quand tout est codé) et‬
L
‭ouvrir l'incorporation des nucléotides suivants. Cela continue jusqu’à ce que l’ARN‬
‭polymérase reconnaisse le site de terminaison.‬
‭Le brin matrice sert de‬‭modèle‬‭à l’ARNm‬‭par complémentarité‬‭de paire de base.‬

‭ a terminaison‬‭se fait lorsque l’ARN polymérase‬‭reconnaît‬‭le site de terminaison.‬‭L’ARN se‬

L
‭détache de l’ADN et l’ARN polymérase également.‬

‭ l’issu de la transcription il y a synthèse de l’ARNprémessager et donc copie des parties‬

A
‭codantes et non-codantes de l’ADN‬

‭34‬
‭ a maturation‬‭=‬‭addition de la‬‭coiffe‬‭à l’extrémité‬‭5’ et ajout d’une‬‭queue‬‭polyA‬‭(≈100-200‬
L
‭nucléotides avec adénine) à l’extrémité 3’‬

‭ endant‬‭l’épissage‬‭les enzymes vont reconnaître des‬‭parties codantes et non codantes:‬

P
‭excision des introns et association des exons‬
‭L’ARNm ne prend que la partie codante de l’ADN et c’est cet ARNm qui va pouvoir sortir du‬
‭noyau.‬
‭La séquence donnée au niveau d’un gène:‬‭que‬‭les parties‬‭codantes‬‭(en examen ou exo)‬

‭ .3.‬‭La traduction‬
5
‭La traduction (dans le cytoplasme): différents acteurs importants‬
‭_‬‭ARNm:‬‭donne au ribosome l’ordre pour qu’il accroche‬‭les AA les uns aux autres‬
‭_‬‭ARNt:‬‭reconnaît les codons et apporte l’AA correspondant:‬‭double rôle‬
‭2 parties importantes au niveau de l’ARNt‬‭:‬
‭-‬ ‭un anticodon‬‭(3 nucléotides)‬
‭-‬ ‭un site de liaison‬‭pour un AA‬
‭A chaque codon correspond 1 AA spécifique et‬‭chaque‬‭anticodon reconnaît un seul codon.‬
‭-> amène l’AA codé par le codon complémentaire à son anticodon‬
‭Avec un anticodon‬‭: codon complémentaire -> on trouve‬‭l’AA‬
‭EXO A FAIRE‬
‭_‬‭ribosomes au niveau du cytoplasme:‬‭synthèse des‬‭protéines‬

‭ outes ces étapes de la traduction nécessitent de‬‭l’énergie‬‭, fourni soit par‬‭l’ATP‬‭soit par du‬
T
‭GTP‬‭(Guanosine Triphosphate)‬
‭Pour la traduction, il faut qu’‬‭à tout moment dans‬‭le cytoplasme il y ait des ARNt‬‭.‬

‭a)‬ ‭L’étape préliminaire‬

‭ ctivation des ARNt ⇒ appariement de l’ARNt et d’un AA: formation d’un aminoacyl-ARNt‬
a
‭-> fixation de l’AA sur l’ARNt correspondant:‬
‭Enzyme:‬‭aminoacyl-ARNt transférase, réaction endergoniques‬‭(ATP) et formation un‬
‭aminoacyl-ARNt‬

‭ )‬ ‭L’Initiation‬
b
‭> fixation de l’ARNm sur une petite sous-unité ribosomique (reconnaissance du‬‭codon‬
‭d’initiation (AUG)‬‭sur tous les ARNm le même)‬
‭La traduction doit commencer au bon endroit ⇒ codon d’initiation en partant de l'extrémité 5’‬
‭premier codon AUG.‬‭Lecture‬‭: 5’ vers 3’‬

‭ l’ARNt d’initiation qui porte l’anticodon complémentaire à AUG porte l’AA codé par AUG‬
>
‭(‬‭méthionine‬‭*), il va venir se fixer au codon AUG‬‭⇒‬‭complexe d’initiation de la traduction‬

‭ la‬‭grosse sous-unité ribosomique‬‭se fixe alors au‬‭complexe d’initiation‬

>
‭3 sites qui correspondent à 3 codons‬‭: E & A Sont libres,‬‭P‬

‭35‬
 ‭c)‬ ‭L’élongation‬

(‭ 1)‬‭L’ARNt qui porte le anticodon‬

‭complémentaire‬‭au site A va venir se fixer‬
‭puis formation d’une liaison peptidique entre‬
‭AA porté par ARNt site A et P.‬

(‭ 2)‬‭Formation de la liaison peptidique‬‭:‬

‭La‬‭peptidyl transférase‬‭établit une liaison‬
‭peptidique entre le nouvel AA et la chaîne‬
‭polypeptidique en formation.‬

‭ RNt au niveau du site E va se détacher‬

A
‭Liaison va se casser au niveau du site P et‬
‭le ribosome va se déplacer d’un codon‬

(‭ 3)‬‭Translocation‬‭:‬
‭L’ARNt qui se trouvait au site P passe au‬
‭site E et est libéré.‬
‭L’aminoacyl-ARNt qui se trouvait au site A‬
‭subit une translocation vers le site P;‬
‭simultanément le ribosome se déplace d’un‬
‭codon.‬
‭Le site A est libre.‬

‭ )‬ ‭La terminaison‬
d
‭Fixation d’un‬‭facteur de terminaison sur le site A‬‭(codon STOP) qui arrête la traduction et la‬
‭chaine en cours de formation se détache.‬
‭> le polypeptide se détache de l’ARNt, l’ARNt se détache‬
‭> les composantes du complexe‬‭se dissocient‬
‭>‬‭le‬‭premier AA‬‭(méthionine) est‬‭séparé‬‭de la chaîne‬‭polypeptidique.‬

‭ ‬‭Un ribosome n’est fonctionnel que quand il traduit‬

>
‭Dès que le ribosome libère le site d’initiation, un nouveau ribosome peut se fixer ⇒ au‬
‭niveau d’un ARNt plusieurs ribosomes qui peuvent permettront la synthèse de plusieurs‬
‭protéines.‬

‭36‬
 ‭ .4.‬‭Les mutations‬
5
‭ ne mutation =‬‭modification de l’information génétique‬‭au niveau d’un gène.‬
U

‭ )‬ ‭Substitution d’une paire de base au niveau de l’ADN‬

a
‭Conséquence sur la séquence de l’ARNm‬‭?‬
‭Mutation silencieuse =‬‭aucun effet sur la séquence‬‭d’AA, modifier la séquence au niveau de‬
‭l’ARNm mai‬‭s‬‭pas la structure primaire‬‭au niveau de‬‭la molécule‬

‭ utation faux-sens =‬‭effet sur la séquence d’ADN (modifie‬‭structure primaire)‬

M
‭Modification ponctuelle‬‭: un AA modifié‬
‭La mutation a-t-elle un effet sur la fonction sur la protéine ? Oui parce qu'il‬‭peut‬‭y avoir une‬
‭modification de la forme de la protéine dont dépend sa fonction.‬

‭ utation non-sens =‬‭stop la traduction si au début‬‭⇒‬‭ø synthèse de protéine‬

M
‭Si mutation plus loin ⇒‬‭protéine tronquée‬

‭ )‬ ‭Insertion ou délétion d’une paire de base au niveau de l’ADN‬

b
‭1 paire de base insérée = + 1 nucléotide sur l’ADN‬
‭1 paire de base en plus = + 1 nucléotide au niveau de l’ARNm‬

‭>‬‭Décalage‬‭du cadre de lecture provoquant un‬‭long‬‭faux-sens‬

‭>‬‭Insertion‬‭⇒ décalage du cadre de lecture provoquant‬‭un‬‭non-sens immédiat‬

‭37‬
‭>‬‭Délétion de 3 paires de base‬‭⇒ perte d’un AA dans la séquence =‬‭faux-sens‬

‭ i on modifie la séquence au niveau du gène, on modifie la séquence au niveau de l’ARNm‬

S
‭correspondant et cela peut ou pas modifier la séquence primaire de la protéine.‬
‭⇒ dysfonctionnement de la cellules dans certains cas‬

‭ .5.‬‭Devenir des protéines une fois synthétisées‬

5
‭Elles vont chacune être utiles dans les compartiments de la cellule.‬
‭Qu’est-ce qui permet que les cellules soient adressées au bon endroit ?‬
‭_ protéines‬‭cytoplasmiques‬‭destinées au cytoplasme:‬‭synthétisées par les ribosomes libres‬
‭dans le cytosol -> pas de signaux particuliers‬
‭_ protéines‬‭nucléaires ou‬‭protéines destinés‬ ‭à un‬‭organite ne faisant pas partie du système‬
‭endomembranaire‬‭(mitochondries): courts motifs d’AA‬‭qui les dirigent vers ce compartiment‬
‭après la traduction qui se fait dans le cytosol (ribosome libre)‬
‭_ protéines destinées au‬‭système endomembranaire‬‭ou‬‭à la‬‭membrane cytoplasmique‬‭ou à‬
‭être‬‭sécrétées:‬
‭-‬ ‭protéines destinées à être sécrétées‬‭(RER):‬‭à l'extrémité‬‭NH2, courte région‬
‭d’environ 20 AA:‬‭peptide signal‬‭. traduction commence‬‭au niveau d’un ribosome mais‬
‭lorsque le peptide signal est formé, il reconnaît un site sur la membrane du RER‬
‭Entre dans la membrane du RER et ribosome se colle à ce moment‬
‭Peptide signal enlevé quand rentre, sort en étant dans les vésicules de transition et sort‬
‭dans des vésicules de sécrétion et avec exocytose en dehors de la cellule‬

‭-‬ ‭ rotéines destinées à la‬‭membrane cytoplasmique:‬‭même‬‭chemin mais elles restent‬

p
‭ancrées à la membrane cytoplasmique grâce à des AA hydrophobes présents dans‬
‭la séquence de la protéine: extrémité à l’extérieur dans le cytosol et une extrémité à‬
‭l’intérieur‬

‭38‬
‭ .6.‬‭Régulation de l’expression des gènes‬
5
‭Les cellules sont différenciées et spécialisées. Toutes les cellules d’un organisme expriment‬
‭la‬‭même information génétique‬‭mais elles ont des‬‭rôles‬‭et fonctions différentes‬‭et ne doivent‬
‭exprimer que certaines choses spécifiques. Pour cela il existe des‬‭mécanismes qui vont‬
‭réguler cette expression‬‭de l’information génétique:‬‭tous les gènes ne s’expriment pas‬
‭partout et tout le temps.‬
‭Il faut que l’info génétique s’exprime à bon escient, cad au‬‭bon endroit‬‭, au‬‭bon moment‬‭et‬
‭en‬‭quantité adéquate‬‭⇒ régulation à ces 3 niveaux‬
‭Il existe donc des‬‭mécanismes de régulation de l’expression‬‭des gènes‬‭qui sont‬
‭dynamiques et complexes.‬

‭a)‬ ‭Régulation de la transcription‬

‭ as ARNm mais‬
P
‭ARNprémessager‬
‭sur le schémas !‬

‭ oites de régulation‬‭(dans la région du promoteur)‬

B
‭Pour chaque boîte de régulation = séquences de nucléotides‬

‭ u niveau d’un gène, il peut y avoir‬‭plusieurs boîtes‬‭de régulation‬‭. Certaines boîtes de‬
A
‭régulation sont retrouvées sur de nombreux gènes: les facteurs de transcription sont dans‬
‭ce cas des‬‭protéines ubiquitaires‬‭qui‬‭permettent la‬‭fixation de‬‭l’ARN polymérase II‬‭.‬
‭D’autres sont‬‭spécifiques d’un gène‬‭: éléments régulateurs.‬
‭Des facteurs de transcription (= protéines) qui se fixent sur des boîtes de régulation et vont‬
‭permettre‬‭d’initier la transcription‬‭ou bien‬‭l’empêcher‬‭= double mécanisme‬‭(initier ou‬
‭empêcher)‬
‭Cet ensemble permet d’expliquer que dans certaines cellules certains gènes s’expriment.‬
‭Il existe aussi des séquences nucléotidiques particulières‬‭enhancer‬‭situées à distance du‬
‭gène. Elles vont fixer des protéines et activer la transcription (accélération)‬

‭ ranscription régulée:‬‭intensité, induite, empêchée‬

T
‭A l’issue de la transcription, on obtient l’ARN prémessager,épissage…‬

‭39‬
 ‭ )‬ ‭Régulation de l’activité post-transcriptionnelle‬
b
‭_ régulation de l’épissage‬
‭Épissage =‬‭mécanismes qui permettent l’excision des‬‭introns‬
‭Régulation de ces mécanismes d’épissage: obtention de messagers différents donc de‬
‭protéines différentes (à partir d’un ARN prémessager ⇒ différents ARNm ⇒ différentes‬
‭protéines, soit partiellement différentes, soit totalement)‬
‭-> Épissage alternatif ou différentiel‬

‭ ‬‭Exemple 1‬‭: 1 gène, la myéline: c’est une protéine‬‭qui existe sous 4 formes différentes‬
>
‭mais il en existe qu’un seul gène‬
‭ RN prémessager‬
A
‭(le transcrit primaire contient 7 exons)‬

‭ près épissage alternatif‬‭: 4 ARNm différents et donc‬‭4 protéines partiellement différentes‬

A
‭(les exons 1 et 7 ne sont pas systématiquement conservés)‬

‭ ‬‭Exemple 2‬‭:‬
>
‭Gène de la calcitonine qui s’exprime à 2 endroits‬

‭Épissage alternatif liée à l’organe dans lequel il va avoir lieu‬‭:‬

‭ ans les cellules du cerveau et celles de la thyroïde, la traduction va pouvoir se faire et on‬
D
‭obtiendra deux polypeptides partiellement différents.‬

‭ l’issue de cet épissage alternatif, on a une régulation post-traductionnelle: un enzyme‬

A
‭dégrade les parties communes aux deux polypeptides. Les parties restantes correspondent‬
‭à la forme biologiquement active de deux protéines.‬

‭Chez l’homme, un grand nombre de gènes subissent un épissage alternatif.‬

‭40‬
‭ Régulation par modification de la stabilité des ARNm‬
_
‭Les ARNm ont une‬‭durée de vie limitée‬‭, en jouant sur cette demi-vie (cad retarder leur‬
‭dégradation), on a un mécanisme qui permet d’augmenter la quantité de la protéine de cette‬
‭ARNm‬
‭Augmentation du taux de vie de l’ARNm‬
‭-> contrôle du taux global de la synthèse d’une protéine.‬

‭ ar ex‬‭: chez la femme suite à l’accouchement, dans‬‭la période d’allaitement:‬‭hormone de la‬

P
‭prolactine importante‬‭(effets sur les glandes mammères‬‭et production de lait) qui est aussi‬
‭capable d’augmenter dans les glandes mammères le‬‭taux‬‭de survie de l’ARNm qui code‬
‭pour la caséine‬‭(production de lait)‬

‭ )‬ ‭Régulation de l’activité traductionnelle‬

c
‭-> Contrôle du taux global de la synthèse protéique‬
‭Facteurs d’initiation de la traduction (= protéines):‬‭2 formes:‬‭active et inactive.‬
‭Le passage de la forme inactive/active (ou le contraire) se fait grâce à des‬‭stimuli‬ ‭(ex:‬
‭hormones)‬
‭Il faut que la traduction se fasse à un moment donné, de manière contrôlée. Ces facteurs‬
‭d’initiation sont présents sous forme inactive et deviennent actifs pour la traduction.‬

‭ )‬ ‭Régulation post-traductionnelle‬
d
‭Tous les mécanismes qui ont lieu après la traduction vont modifier les protéines et‬
‭ainsi leur activité‬
‭_ Certaines protéines pour être biologiquement actives doivent‬‭subir des modifications après‬
‭la traduction‬
‭Ex: CGRP et calcitonine (implication de protéines qui clivent la protéine)‬

‭ C’est le cas également de‬‭l’ajout de groupement‬‭glucidique‬‭qui a lieu après la traduction‬

_
‭notamment‬‭dans le RER ou dans l’appareil de Golgi‬‭-> modification de la protéine pour‬
‭obtenir la‬‭protéine biologiquement active‬‭(formation‬‭de glycoprotéines)‬

‭ certaines protéines vont pouvoir être présentes sous deux formes:‬‭active/inactive.‬

_
‭Le passage de l’une à l’autre va être rapide car c’est leur‬‭état de phosphorylation‬‭qui les‬
‭désigne.‬
‭Ce changement met en jeu des enzymes‬‭kinases‬‭qui permettent‬‭d’ajouter soit un‬
‭groupement phosphate‬‭ou bien des enzymes‬‭phosphatases‬‭qui permettent de‬‭l’enlever‬‭.‬
‭Ces enzymes sont gardées sous un état inactif jusqu’à l’activation.‬

‭41‬