Biochimie Dent 2024

BIOCHIMIE DE LA DENT
Pr Benbella- Biochimie clinique - 1ère année médecine dentaire-2023-2024
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PLAN
INTRODUCTION
A- pulpe dentaire
B - DENTINE
C- ÉMAIL
D-CÉMENT
CONCLUSION
2
INTRODUCTION
Tissus organiques = cellules + MEC
= tissu minéralisé de recouvrement (au niveau coronaire)

= tissu minéralisé interne
= tissu conjonctif lâche
= tissu minéralisé de recouvrement (au niveau radiculaire)
Pr Benbella- Biochimie clinique - 1ère année médecine dentaire

A- PULPE DENTAIRE
I- Protéines MEC
1- Collagène
2 - Protéoglycanes
3- Protéines d’adhésion
II-Lipides pulpaires

A- PULPE DENTAIRE
= un tissu conjonctif hautement spécialisé qui renferme différents types de cellules.
Région centrale : En périphérie:
Fibroblastes Corps cell odontoblastes
mise en place production dentine.
composants MEC pulpaire.
+ Autres types cellulaires présents.

5

A- PULPE DENTAIRE
Espace extracellulaire :
= partie importante du volume tissulaire
= rempli enchevêtrement complexe de macromolécules
Matrice ExtraCellulaire (MEC) : protéines et polysaccharides

A- PULPE DENTAIRE
I- Protéines MEC
1- Collagène
2 - Protéoglycanes
3- Protéines d’adhésion

I- Protéines MEC
PROTEINES STRUCTURALES: PROTEINES D’ADHÉSION

COLLAGÈNE FIBRONECTINE, TENASCINE
MEC
GAG
PROTEOGLYCANES Aident cellules à se xer à MEC
Renforcent MEC
GAG + Protéoglycanes forment SF très hydratée ( gel)
protéines breuses y baignent

8

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I- Protéines MEC: Collagène
1. Synthèse pro-chaîne
2. Hydroxylation résidus P et K
3. Glycosylation résidus OH-Lys
4. Assemblage de 3 pro-chaînes +
formation triple hélice de
procollagène
5. Sécrétion ;
6. Clivage des propeptides ;
7. Assemblage des brilles ;
8. Assemblage des bres.
9

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COLLAGÈNES PULPAIRES
➡Principaux types de composants breux présents ds TC pulpaire. (< par rapport aux
autres TC)
➡34 % des protéines totales dans pulpe humaine.
• Principaux éléments brillaires matrice pulpaire
= Collagènes de type I
= Collagène de type III
= Petites quantités de collagène de type V + type VI
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NB: Fibrilline
= glycoprotéine
= Impliquée dans formation de micro brilles observées :
- Périphérie des bres élastiques
- Ds MEC qui ne contiennent pas d'élastine . [2]
-Détectées à tous les stades du développement dentaire,
-Nombre augmente au cours de formation pulpaire
-Dysfonctionnement === Sd Marfan !! Intérêt odontologie dépistage !!!

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I- Protéines MEC: GAG/Protéoglycanes
• GAG = unités disaccharidiques répétées
= longues chaines polysaccharidiques
= trop rigides pour se replier .
• Très hydrophiles
• Forment gels hydratés

Chondroitine
sulfate Kératane sulfate
• 5 groupes principaux de GAG :
Dermatane sulfate Héparane sulfate

Ac Hyaluronique
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Nx protéique synthétisé chaînes polysaccharidiques
sur ribosomes + libéré assemblées sur nx protéique
dans la lumière du RE principalement ds appareil de
Golgi.
• Amorce == Tétra-saccharide sur résidu S nx protéique
• Ajout résidus glucidiques un par un par glycosyl transférases spéci ques
• Pdt élongation = modi cation résidus glucidiques polymérisés / sulfatation +

13
épimérisation.
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Protéoglycanes Pulpaires
GAG représentent plus de 90 % du poids moléculaire des protéoglycanes pulpaires.
Chondroitine sulfate
70-80%GAG
2 isomères jouant différents rôles dans
morphogenèse dentaire
-Chondroitine 4 sulfate
Acide hyaluronique -Chondroitine 6 sulfate
Quatre principaux types de GAG ont été identi és dans la pulpe dentaire humaine
Dermatane sulfate Héparane sulfate
14

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Protéoglycanes Pulpaires
• Du fait de l’organisation sous forme d'un gel hydraté Chaînes de GAG:
➡remplissent la plus grande partie de l'espace extracellulaire,
➡fournissent support mécanique aux tissus,
➡permettant diffusion rapide des molécules hydrosolubles + migration des cellules.
➡assurent résistance à compression du tissu conjonctif protection éléments
vasculaires et nerveux.
➡Également rôle important dans signalisation chimique intercellulaire, notamment en
se liant à certains facteurs de croissance.

15

I- Protéines MEC: Protéines d’adhésion
• MEC contient un certain nombre de glycoprotéines non collagéniques
Protéines d'adhésion.
organisées en domaines multiples,
• chaque domaine comportant : site de liaison spéci que pour d'autres
macromolécules de la matrice et pour des récepteurs de la surface cellulaire.
16

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-Fibronectine
= dimère composé de 2 grandes chaînes polypeptidiques, jointes par une paire de
ponts disulfures près de leurs extrémités C-terminales.
• Chaque chaîne polypeptidique= repliée en série de domaines globulaires
• Chaque domaine = spécialisé ds liaison à molécule ou à une cellule particulière
• Ex:
➡1domaine se lie à l'héparine,
➡1 domaine se lie au collagène,
➡1 domaine aux récepteurs spéci ques de la surface de plusieurs types de cellules.

17

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-Fibronectine
• Dans la pulpe dentaire:
➡ sous forme d'un réseau réticulé
• Présente dans partie centrale pulpe et couche odontoblastique
18

- Ténascine
• Gros complexe glycoprotéique, hexamère
• Formé de 6chaînes polypeptidiques
• Liées par ponts disulfures qui irradient à partir d'un centre
(rayons d'une roue).
• Son expression est associée avc le développement et la croissance.
• Sa présence a été mise en évidence dans la pulpe de dents permanents humaines,
aussi bien dans sa partie centrale qu'au niveau de la couche odontoblastique.

19

• Contenu lipidique élevé représentant environ 10 à 15 % de son poids sec.
• Phosphatidylcholine = principal représentant phospholipides, composant environ 20 %
des lipides totaux et 36 % des phospholipides.
• Cholestérol (majoritairement sous forme libre et un peu sous forme estéri ée)
= principal représentant fraction non phospholipidique, composant environ 30 % des
lipides totaux et 70 % des lipides neutres.
NB : données = composition lipidique totale de la pulpe, sans distinction entre lipides cellulaires et
extracellulaires.
phospholipides + cholestérol = constituants structuraux essentiels des membranes cellulaires.
Aucune précision n'a été apportée sur les lipides qui pourraient spéci quement composer une partie de la
matrice extracellulaire
20

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B-DENTINE
• Composée par :
✓ Phase minérale ( 50 % en volume du tissu) ,

= Substance qui se trouve sous l’émail
✓ Matrice organique 30 % de la couronne et sous le cément de la
racine , après email c’est le tissu le plus
✓ Phase aqueuse 20 %. dur de l’organisme
NB: composition varie en fonction de la vie puisque la dentine se minéralise durant toute la vie
• Deux principaux compartiments peuvent être distingués :
➡Matriciel
➡Cellulaire. 21

B-DENTINE
• Compartiment cellulaire : odontoblastes
➡Corps cellulaires : - à la périphérie de la pulpe
- siège de toutes les biosynthèses
➡Prolongements: - traversent grande partie de la dentine ds de ns canalicules.
- impliqués dans phénomènes exocytose et endocytose
22
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B-DENTINE
Compartiment matriciel
PRÉDENTINE
Renferme
Bordure non minéralisée Large plage de dentine
Fine minéralisée
➡Protéines collagéniques + non collagéniques
➡Lipides
➡Distribution quantitativement et qualitativement
23
variable entre partie minéralisée et non minéralisée
B- DENTINE
I- Protéines MEC
1- Collagène
2 - Protéoglycanes
3- Protéines non collagéniques
II-Lipides dentinaires
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I-Protéines MEC : Collagène
= majeure partie des composants organiques de matrice dentinaire (90 %),
= trame pour la déposition des cristaux d’apatite.
• Fibrilles de collagène naissantes dans prédentine :
๏ initialement non minéralisées,
๏ puis association avec cristaux d’apatite
25

I-Protéines MEC : Collagène
• Fibrilles de collagène minéralisées lors de transformation de prédentine en dentine
= essentiellement formées de collagène de type I
Collagène de type I = principal type de collagène présent ds dentine.
• + petites quantités de collagène de type V.
• Collagène de type IV : uniquement au début de la dentinogenèse, au niveau
de mbrane basale isolant première couche de dentine non minéralisée des améloblastes
présécrétoires.
• Collagène de type VI= petite partie du collagène prédentinaire
26

I-Protéines MEC : Protéoglycanes
Protéoglycanes de petite taille dans tissus minéralisés
chondroïtine sulfate = 2 chaînes chondroïtine sulfate= 1 chaîne
Protéines axiales d'environ 45 kDa
Famille protéines riche en leucine 27

I-Protéines MEC : Protéoglycanes
Protéoglycanes immobilisés induisent formation hydroxyapatite
En solution, inhibition formation + croissance Hydroxyapatite
Dans dentine:
Dans prédentine:
Adsorbés à surface bres collagène + immobilisés
sous forme de gel hydraté amorphe sur support solide
Inhibe formation hydroxyapatite Active formation hydroxyapatite
28

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I-Protéines MEC: Protéines non
collagéniques
PROTÉINES NON COLLAGÉNIQUES
SPÉCIFIQUES DENTINES : SPÉCIFIQUES TISSU MINÉRALISÉS :
• Phosphoprotéines dentinaires/ phosphophorynes • Ostéocalcine
• Dmp1 • Sialoprotéine osseuse
• Sialoprotéine dentinaire
AUTRES PROTEINES :
• Ostéopontine
• Albumine //α2HS-glycoprotéine
29
Pr
PrBenbella-
Benbella-Biochimie
Biochimieclinique
clinique- -1ère
1èreannée
annéemédecine
médecinedentaire
dentaire
collagéniques
SPÉCIFIQUES DENTINES :
• Phosphoprotéines dentinaires/ phosphophorynes
• Dmp1
✓ Les plus abondantes
• Sialoprotéine dentinaire ✓ Macromolécules polyanioniques,
✓ Riche en phosphosérine + acide aspartique
✓ Capables de lier grand nombre d’ions Ca++ == complexes insolubles
✓ Absentes de la prédentine
✓ Localisation : front de minéralisation (=jonction prédentine/dentine) +
ensemble tissu minéralisé
✓ Double rôle ds processus minéralisation : initiation formation
d'hydroxyapatite à faibles [ ] // inhibition à [ ] plus élevées . [1]
30

collagéniques
• Dmp1 (dentin matrix protein 1)
• Sialoprotéine dentinaire ✓ Protéine unique, acide + hautement phosphorylée
✓ Présente dans la dentine à de faibles concentrations , [28]
✓ Protéine matricielle dentinaire.
✓ Régulation dentinogénèse
31

collagéniques
• Dmp1 (dentin matrix protein 1)
• Sialoprotéine dentinaire
✓ Glycoprotéine acide
✓ Riche en : Carbohydrate (30 %) // Acide sialique (9 %)
✓ Nom sialoprotéine dentinaire ressemblance avc sialoprotéines osseuses , [8]
✓ Localisation : odontoblastes sécrétoires + au niveau tissulaire ds prédentine + dentine
32

collagéniques
SPÉCIFIQUES TISSU MINÉRALISÉS :
• Ostéocalcine
• Petite protéine (50 résidus aa environ), • Sialoprotéine osseuse

• Une des protéines les plus abondantes de matrice osseuse
• Présente dans MEC de la dentine,
• Synthèse + sécrétion par odontoblastes.
• Fonction physiologique : pas encore totalement lucid e.
interviendrait ds r gulation de maturation ost oblastique et
remodelage osseux
33

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collagéniques
SPÉCIFIQUES TISSU MINÉRALISÉS :
• Ostéocalcine
• Sialoprotéine osseuse
• phosphoprotéine hautement glycosylée et sulfatée.
• riche en acide glutamique et en acide aspartique.
• Renferme sites potentiels de liaison pour ions calcium et/ou
l’hydroxyapatite,
• Synthèse + sécrétion =odontoblastes
• Localisation: odontoblastes + prolongement; dentine
34
péritubulaire.
AUTRES PROTEINES : collagéniques
• Ostéopontine
• Albumine //α2HS-glycoprotéine
• Protéine non collagénique majeure du tissu osseux,

• Protéine phosphorylée et glycosylée
• Eventuellement impliquée ds adhésion cellulaire+ possible site de xation Ca++
• Pourrait promouvoir la formation minérale.
• Localisation : matrice dentinaire, prédentine, dentine, dans certains odontoblastes au
cours du développement dentaire [
• Expression : dès les stades précoces du développement dentaire

35
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AUTRES PROTEINES : collagéniques
• Ostéopontine
• Albumine // α2HS-glycoprotéine
• Protéines à l'origine trouvées dans la circulation sanguine, détectées dans la dentine :

➡Albumine semble diffuser entre les odontoblastes, gagnant prédentine puis dentine.
➡α HS-glycoprotéine est essentiellement localisée dans la dentine péritubulaire.
2
• Rôle dans minéralisation dentinaire pas connu.

• Hypothèse considérée = promouvoir augmentation sécrétion matricielle dans le cas de
caries dentinaires, suite à leur libération de la dentine au cours de déminéralisation
36

II-LIPIDES DENTINAIRES
• Phospholipides:
➡ Dans la prédentine : - Occupent les espaces entre les bres de collagène.

- Irrégulièrement distribués,
- Plus abondants dans la partie distale de la prédentine,
près du front de minéralisation.
NB: Leur distribution responsables de l'augmentation de la teneur en Ca dans la 2

+
partie distale de la prédentine, avant leur précipitation au niveau du front de

minéralisation.
37

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II-LIPIDES DENTINAIRES
• Phospholipides:
➡ Dans la dentine : - localisés à la surface de groupes de bres de collagène

-dans des structures en forme d'aiguilles dites crystal ghosts,
- rôle ds les mécanismes conduisant à la minéralisation dentinaire
• Autre types de lipides :

- cholestérol et esters de cholestérol,
- mono-, di- et triglycérides,
- acides gras libres
38

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C-EMAIL
Processus de développement et de minéralisation : amélogénèse
MEC de l’émail = riche en protéines et en eau mais pauvre en minéral,
3 phases distinctes :
Perte de la plupart protéines + eau ✓ synthèse + sécrétion

molécule de la matrice de
l’émail
✓ minéralisation de l'émail
Acquisition des ions minéraux, calcium et phosphore
✓ maturation de l’émail
=== améloblastes!!
Tissu mature devenant nalement hautement minéralisé. 39
. Pr Benbella- Biochimie clinique - 1ère année médecine dentaire

fi
C-EMAIL
40

C- EMAIL
I- Protéines MEC
1- Amélogénines
2 - Enamélines
II-Lipides améliores
41

I-Protéines MEC: Amélogénines
• Molécules hydrophobes
• 90 % des protéines matricielles de l'émail en formation.
• Leur diversité résulte de plusieurs mécanismes : épissage alternatif ARNm,
modi cations post-traductionnelles, protéolyse.
• Composition caractéristique en acides aminés, riche en résidus proline, glutamine,
leucine et histidine.
• Fonction biologique au cours du développement et de la minéralisation de l'émail
n'est pas connue avec précision
• Pourraient être impliquées dans le contrôle de l'orientation et de la croissance des
cristaux d’émail ( longueur épaisseur)
42

fi
I-Protéines MEC:Enamélines
• Molécules acides qui constituent environ 10 % des protéines matricielles de l'émail en
formation.
• Groupe hétérogène de protéines
• Riches en acide glutamique, acide aspartique, sérine et glycine.
• Contrairement au amélogénines persistent dans tissu mature.
• Hétérogénéité : Epissage // différents gènes + clivage protéolytique
Regroupées dans même classe de protéines (=caractéristiques communes)
==haute af nité pour hydroxyapatite + acidité +contenu en carbohydrate.
43

fi
I-Protéines MEC:Enamélines
= Premières protéines sécrétées / améloblastes aux stades les plus précoces de
formation de l’émail.
• Sécrétion avant début processus minéralisation et avant sécrétion des
amélogénines moins acides.
• Persistent au cours des étapes du développement de l'émail et sont présentes dans
le tissu mature,
• Énamélines acides = principalement liées à la surface des cristaux, alors que :
• Amélogénines hydrophobes sont localisées dans espaces intercristallins.
• Rôle de nucléateur + régulateur de la croissance des cristaux d’émail.
• pourraient jouer un rôle dans minéralisation de la région amélaire hyperminéralisée
• adjacente à la jonction amélodentinaire. 44

II-Lipides amelaires
- 0,6 % du poids total de l’émail
= la moitié de sa matrice organique.
- Véritables composants matrice extracellulaire ou résidus membrane cellulaires
( origine incertaine)
- Pourraient jouer rôle dans minéralisation de l’émail
45

II-Lipides amelaires
-2 groupes de lipides =
Extraits qu'après déminéralisation :

= phospholipides acides
Extraits sans déminéralisation
➡Phosphatidylsérine,
préalable émail:
➡Phosphatidylinositol
➡triglycérides,
➡Acide phosphatidique
➡diglycérides,
Seraient étroitement associés phase
➡acides gras libres, minérale ???
➡cholestérol,
➡esters de cholestérol
➡phospholipides (phosphatidyléthanolamine,
phosphatidylcholine) 46

D- CÉMENT
= tissu minéralisé qui recouvre surface des racines dentaires.
• Principale fonction
= assurer maintien des dents dans l'os alvéolaire par l'ancrage des bres de collagène
du ligament parodontal.
• Deux principaux types de cément :

✓ cément acellulaire
✓ cément cellulaire.
47
fi
D- CÉMENT
Cément acellulaire:
• Formé au cours des étapes pré- et post-éruptives du développement dentaire ,
• Principalement localisé au niveau du tiers cervical et du tiers moyen de la racine, ce
type de cément est probablement un produit des cellules du ligament parodontal.
• Matrice faite:
✓ de bres de collagène denses (appartenant à l'origine au ligament parodontal et
considérées comme extrinsèques)
✓ de protéines non collagéniques.

48

fi
D- CÉMENT
49

D- CÉMENT
Cément cellulaire
- Formé aux étapes plus tardives du développement dentaire .
- Il se forme dans un premier temps au niveau du tiers apical de la racine et de la
furcation.
- Produit par cémentoblastes :
= dépôt matrice riche en brilles de collagène dites intrinsèques et en protéines
non collagéniques directement sur la surface radiculaire,
=mélangées avec brilles de collagène extrinsèques déposées précédemment
par cellules du ligament parodontal.
- structure cément ——- ressemble fortement à celle du TO mais sans vascularisation.
50

fi
fi
D- CÉMENT
I- Protéines MEC
1- Collagène
2 - Protéoglycanes
3- Protéines non collagéniques
II-Cément intermédiaire
51

I-Protéines MEC:Collagène
Origine :
• Fibres extrinsèques de collagène ( bre de SHARPEY):
= produites par les broblastes et incorporées au cours de la formation cémentaire.
• Fibres intrinsèques :
= produites par les cémentoblastes.
Composition :
✓ Collagène de type I (90-95 %),
✓ Collagène de type III (5-7 %)
NB: collagène de type III trouvé dans cément probablement associé avec bres de Sharpey emprisonnées
dans matrice minéralisée protégeant peut-être ces bres d'un processus de minéralisation.
52

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GAG du cément humain composés de :
➡ Chondroïtine sulfate (56-69 %),
➡Dermatane sulfate (31 %)
➡Acide hyaluronique (16 %)
53

I-Protéines MEC :Protéines d’adhésion
Fibronectine
= composant non collagénique majeur de la matrice minéralisée du cément mature
๏ Localisation : dans cément mature + aire de formation précémentaire au cours du

développement dentaire.
๏ Cellules responsables de sa déposition + rôle précis de cette molécule dans
formation cémentaire pas connus.
๏ Hypothèses : Fibronectine associée aux racines dentaire

pourrait remplir de multiples rôles au cours de la morphogenèse radiculaire :
migration, attachement et prolifération cellules sur S des racines en formation
pourrait avoir fonctions ds maintenance et la régénération cémentaire.
54

๏ Sialoprotéine osseuse BSP:
• Présente dans cément mature
• Provoque attachement cellules du ligament parodontal et cellules osseuses
๏ Ostéopontine:
• Cément acellulaire+ cellulaire
• Synthétisée et sécrétée par cellules du ligament parodontal + cémentoblastes +
cémentocytes
• Adhésion cellulaire + minéralisation
๏ Ostéocalcine :
• Cément cellulaire
• Synthétisées et sécrétées par cémentoblastes + cémentocytes
• Participe mécanisme de minéralisation
55

๏ CAP (cementum-derived attachment protein) :
• Prot ine d’adh sion du c ment
• Liaison : haute af nité à bronectine, hydroxyapatite, dentine et cément
• Pas de liaison au : collagène de type I, dentine déminéralisée, cément déminéralisé
• Stimule migration + attachement de différents types cellulaires : broblastes
gingivaux, cellules du ligament parodontal, cellules de l'os alvéolaire, aux surfaces
radiculaires . [54]
56

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= Couche hautement minéralisée amorphe
= zone étroite de cément mal dé nit interposée entre la dentine et le cément cellulaire
= jonction cémentodinaire
= entre couche la plus externe de la dentine et couche la plus interne du cément
acélullaire
57

fi
Composition :
✓ Pas de bres de collagène
✓ Protéines collagéniques de la matrice amélaire
✓ Contenu minéral est plus élevé que celui du cément et de la dentine.
58

fi
= Principalement observée au niveau apicale des racines dentaires
molaires + prémolaires.
= Rarement observée au niveau : incisives et dents temporaires.
= produit ni de la cémentogenèse, ni de la dentinogenèse
= probablement produit des cellules de la gaine épithéliale d'Hertwig
59

- Plusieurs fonctions potentielles évoquées :
• Barrière de perméabilité entre le cément et la dentine.
• Dépôt initial de matrice protéique amélaire non collagénique indispensable à la
cémentogenèse au cours du développement radiculaire.
• Rôle dans le processus de guérison thérapeutique : matrice pourrait être déposée
avant survenue cémentogenèse réparative
60

CONCLUSION
• Malgré origine embryologique commune : pulpe et dentine
= différence considérable dans composition de MEC
• Email en développement = tissu très atypique dont MEC renferme essentiellement
protéines qui lui sont spéci ques.
• Cément = tissu minéralisé semblable au tissu osseux par certains aspects,
notamment la présence de nombreuses protéines d'adhésion.
• Beaucoup reste à découvrir sur les propriétés et sur les fonctions de ces
composants non collagéniques, probablement impliqués dans la cémentogenèse,
la maintenance et la régénération cémentaire.
61
fi

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Pr Benbella- Biochimie clinique - 1ère année médecine dentaire-2023-2024

= tissu minéralisé de recouvrement (au niveau coronaire)

= tissu minéralisé de recouvrement (au niveau radiculaire)

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Région centrale : En périphérie:

Fibroblastes Corps cell odontoblastes

mise en place production dentine.

composants MEC pulpaire.

+ Autres types cellulaires présents.

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= partie importante du volume tissulaire

= rempli enchevêtrement complexe de macromolécules

Matrice ExtraCellulaire (MEC) : protéines et polysaccharides

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PROTEINES STRUCTURALES: PROTEINES D’ADHÉSION

GAG + Protéoglycanes forment SF très hydratée ( gel)

protéines breuses y baignent

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➡34 % des protéines totales dans pulpe humaine.

• Principaux éléments brillaires matrice pulpaire

= Collagène de type III

= Petites quantités de collagène de type V + type VI

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= Impliquée dans formation de micro brilles observées :

- Périphérie des bres élastiques

- Ds MEC qui ne contiennent pas d'élastine . [2]

-Détectées à tous les stades du développement dentaire,

-Nombre augmente au cours de formation pulpaire

-Dysfonctionnement === Sd Marfan !! Intérêt odontologie dépistage !!!

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= longues chaines polysaccharidiques

= trop rigides pour se replier .

• Forment gels hydratés

Dermatane sulfate Héparane sulfate

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• Amorce == Tétra-saccharide sur résidu S nx protéique

• Ajout résidus glucidiques un par un par glycosyl transférases spéci ques

• Pdt élongation = modi cation résidus glucidiques polymérisés / sulfatation +

Dermatane sulfate Héparane sulfate

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➡remplissent la plus grande partie de l'espace extracellulaire,

➡fournissent support mécanique aux tissus,

➡permettant diffusion rapide des molécules hydrosolubles + migration des cellules.

➡assurent résistance à compression du tissu conjonctif protection éléments

➡Également rôle important dans signalisation chimique intercellulaire, notamment en

se liant à certains facteurs de croissance.

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organisées en domaines multiples,

• chaque domaine comportant : site de liaison spéci que pour d'autres

macromolécules de la matrice et pour des récepteurs de la surface cellulaire.

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ponts disulfures près de leurs extrémités C-terminales.

• Chaque chaîne polypeptidique= repliée en série de domaines globulaires

• Chaque domaine = spécialisé ds liaison à molécule ou à une cellule particulière

➡1domaine se lie à l'héparine,

➡1 domaine se lie au collagène,