Medecine Biochimie 1an

Premire anne de mdecine
Biochimie
Riad Benchoucha
Ce document est distribu gratuitement

21 octobre 2011
LATEX
Avant propos
Ce modeste ouvrage, conu comme un recueil de plusieurs livres de rfrences, a pour objectif de
prsenter les bases de la biochimie structurale aux tudiants de premire anne de mdecine, ainsi qu
tous ceux qui dans dautres disciplines, sintressent cette science.
Cest en constatant le manque de livres au niveau de notre universit, que jai dcid dapporter ma
contribution. Tout au long de sa ralisation, jai t guid par le souci de madresser un large public et
de prsenter les informations de la manire la plus simple et didactique que possible.
Je serais bien videment heureux que les lecteurs me fassent part de leurs suggestions et critiques afin
que je puisse amliorer et parfaire cet ouvrage. Je reste pour cela joignable par e-mail ([email protected]).
Riad BENCHOUCHA
tudiant en mdecine
Introduction ltude de la biochimie
La biochimie est, selon lencyclopdie libre Wikipdia, la discipline scientifique qui tudie
les ractions chimiques ayant lieu au sein des cellules.
La biologie structurale tudie la composition atomique prcise des molcules biologiques
(lipides, protines, glucides, acides nucliques, etc.), la faon dont ses atomes sassemblent et
la structure tridimensionnelle qui en rsulte.
La biologie mtabolique tudie les diffrentes voies mtaboliques de la cellule, cest--dire
toutes les ractions chimiques qui assurent la synthse des molcules du vivant (anabolisme) ou
leur destruction, productrice dnergie (catabolisme) qui se droulent de manire ininterrompue
dans la cellule, sous le contrle denzymes.
Lenzymologie est la branche de la biochimie qui tudie les enzymes, leurs structures et
leurs activits.
III
IV
Dfinitions
Hydrophile : un compos est dit hydrophile (littralement : qui a de laffinit pour leau) quand il est attir, et tend tre dissous par leau et les solvants polaires. Un compos hydrophile est typiquement
polaire. Cela lui permet de crer des liaisons hydrogne avec leau ou un solvant polaire [1].
Hydrophobe : un compos est dit hydrophobe quand il est repouss par leau, il est donc insoluble dans
leau. Il na pas la capacit de crer des liaisons hydrogne avec les molcules deau. Il est aussi
souvent apolaire, ou de faible polarit. quelques exceptions, les molcules hydrophobes sont
lipophiles [2].
Lipophile : se rfre la capacit dun compos chimique se dissoudre dans les graisses, les huiles, les
lipides et les solvants non polaires.
Corps gras : un corps gras est une substance compose de molcules ayant des proprits hydrophobes
[3].
Amphiphile : une espce chimique (que ce soit une molcule ou un ion) est dite amphiphile ou bien
amphipathique lorsquelle possde la fois un groupe hydrophile et un groupe hydrophobe. Les
savons sont bass sur cette proprit. La partie lipophile fixe les molcules organiques que leau
seule ne peut retirer, tandis que la partie hydrophile est emporte par leau [4].
Hydrocarbure : un hydrocarbure est un compos organique contenant exclusivement des atomes de
carbone (C) et dhydrogne (H) [5].
Compos aromatique : un compos aromatique est un compos chimique qui contient un systme cyclique respectant la rgle daromaticit de Hckel (voir cours de chimie organique). Le benzne est
le plus simple hydrocarbure aromatique possible [6].
Compos aliphatique : un compos aliphatique est un compos carbon acyclique ou cyclique, satur
ou insatur, lexclusion des composs aromatiques [7].
Chapitre
Dans ce chapitre
1.1
1.2
1.3
1.4
1.5
1.6
1.7
1.8
Les acides gras

Les icosanodes
Les alcools prsents dans les lipides
Les lipides simples
Les lipides complexes
Les lipides polyisoprniques (lipides insaponifiables)
Les lipoprotines
Les fonctions biologiques des lipides
1
Les lipides
Les lipides constituent la matire grasse des tres vivants. Ils ne correspondent pas une
catgorie de molcules parfaitement dfinie chimiquement et forment donc un groupe trs htrogne de composs. Comme il est difficile de les dfinir partir de leur structure, on le fait
par leurs proprits physiques : ces molcules sont caractrises par leur hydrophobicit, elles
ne sont pas solubles dans les solvants polaires comme leau, mais le sont dans les solvants
organiques apolaires tels que lther ou le chloroforme.
Les lipides peuvent se prsenter ltat solide, comme dans les cires et les graisses, ou
liquide, comme dans les huiles.
Les lipides
1.1
Les acides gras
Les acides gras sont, trs souvent une unit de base de la classe des lipides. Le type dacide gras
constitutif de chaque lipide dtermine directement ses proprits et ses fonctions.
Acide gras
Selon lIUPAC, un acide gras est un acide monocarboxylique longue chane aliphatique,
driv ou contenu sous forme estrifie dans les graisses, huiles ou cires animales ou vgtales.
Les acides gras naturels possdent gnralement une chane carbone de 4 28 carbones, non
ramifie et nombre pair datomes de carbone [8].
On parle dacide gras longue chane pour une longueur de 14 24 carbones et trs longue chane
sil y a plus de 24 carbones.
1.1.1
Acides gras saturs
Un acide gras satur est un acide gras ayant des atomes de carbone totalement saturs en hydrogne
(figure 1.1). Toutes les liaisons entre les carbones sont simples (pas de liaisons doubles) [9].
O
15
16
13
11
14
12
10
OH
FIGURE 1.1 Lacide palmitique, 16 atomes de carbone, un exemple dacide gras satur.
Les acides gras saturs peuvent tre :
Linaires : avec une chane de n (CH2 ) lis les uns aux autres (comme dans lexemple 1.1).
Non linaires : certains acides gras saturs peuvent tre, par exemple ramifis :
mthyls comme lacide isopalmitique (voir figure 1.2) ;
thyls ;
etc.
O
15
13
11
14
1
12
10
OH
FIGURE 1.2 Structure de lacide isoplamitique ou acide 14-methyl-pentadcanoque.
A.
Nomenclature
Chaque acide gras satur possde en gnral deux noms [9] :
Nom commun : le nom commun rappelle souvent son origine. Par exemple, lacide caproque (du latin capra , chvre) se trouve dans le lait de chvre.
Nom systmatique : le nom systmatique dcrit la structure de lacide gras (nombre de carbones, etc). Il
est issu de la nomenclature chimique : Acide n-(radical du nombre de carbone)anoque
n- indique quil sagit dune chane linaire non branche 1 ;
le radical correspond au nombre datomes de carbone de lacide gras ;
ane indique quil sagit dun alkane ;
oque quil sagit dun acide carboxylique.
1. Cest ce qui est utilis en cours, toutefois les rgles de lIUPAC nen font pas mention.
1.1 Les acides gras
cela, sajoute une nomenclature souvent utilise en physiologie et en biochimie : acide gras Cx :0
Cx indique le nombre datomes de carbone ;
0 indique quil y a zro double liaison carbone-carbone et par consquent, que lacide gras est
satur.
B.
Numrotation
Sur une chane dacide gras, la numrotation des carbones commence avec le C du groupement
carboxylique (carbone le plus oxyd) et finit par le carbone mthylique terminal. Le C no 2 est dnomm
, le C no 3 est et le carbone mthylique terminal est le carbone [10].
TABLE 1.1 Exemples dacides gras saturs.
Carbones
Nom usuel
Nom IUPAC
Symbole
Trouv dans
Acide butyrique
Acide butanoque
C4:0
Beurre rance
Acide caproque
Acide hexanoque
C6:0
Lait de chvre
Acide caprylique
Acide octanoque
C8:0
Lait de chvre
10
Acide caprique
Acide dcanoque
C10:0
Lait de chvre
12
Acide laurique
Acide dodcanoque
C12:0
Huile de coprah (cocotier)
14
Acide myristique
Acide ttradcanoque
C14:0
Produits laitiers
16
Acide palmitique
Acide hexadcanoque
C16:0
Huile de palme
18
Acide starique
Acide octodcanoque
C18:0
La suif
20
Acide arachidique
Acide eicosanoque
C20:0
Huile darachide
24
Acide lignocrique
acide ttracosanoque
C24:0
Huile darachide
1.1.2
Acides gras insaturs
Un acide gras insatur est un acide gras qui comporte une ou plusieurs double liaisons carbonecarbone. On parle dacide gras mono-insatur lorsquil ny a quune seule double liaison et dacide gras
poly-insatur lorsquil y en a plusieurs [11].
A.
Nomenclature chimique
De la mme manire que les acides gras saturs, les acides gras insaturs possdent galement un
nom commun li leur origine et un nom systmatique dcrivant leur structure.
On utilise aussi la symbolisation Cn:x d1 , d2 , ..., dn ou Cn:x ; d1 , d2 , ..., dn o n est le nombre de
carbones de la molcule, x le nombre dinstaurations et d la position des doubles liaisons.
Cas des mono-insaturs
Le nom systmatique des acides gras mono-insaturs est form comme suit :
Acide cis/trans-x-(radical du nombre de carbone)noque :

cis ou trans indique la conformation de linsaturation (voir section D. page 4) ;
x indique la position de linsaturation ;
le radical dpend du nombre datomes de carbone de lacide gras ;
n indique quil sagit dun alcne ;
oque indique quil sagit dun acide carboxylique.
La position de la double liaison est dtermine en comptant partir du carbone de la fonction
carboxylique.
Les lipides
Cas des poly-insaturs

Lorsque lacide gras est poly-insatur, la position et la conformation de chaque
insaturation est explicite. Le nom systmatique est donc de la forme :
Acide cis/trans, cis/trans,. . . -x,y,z,. . . -(radical du nombre dinsaturations et du nombre de
carbone)noque :
cis ou trans indique la conformation de chaque insaturation ; (voir section D. page 4) ;
x, y, z indique les positions des insaturations en partant du groupe carboxyle ;
le radical dpend du nombre datomes de carbone de lacide gras ;
le radical dpend aussi du nombre dinsaturations : di- pour 2 insaturations, tri- pour 3,
... ;
n indique quil sagit dun alcne ;
oque indique quil sagit dun acide carboxylique.
B.
Nomenclature biochimique en omga
Dans la nomenclature normale, les atomes de carbone sont nots partir du groupement carboxyle.
Mais il existe une autre numrotation, o cest partir de lautre extrmit (le mthyle terminal) de la
molcule que lon numrote la position de linsaturation, cest dire le carbone (dernire lettre de
lalphabet grec), do le nom de notation en omga [12].
Cette nomenclature vient de ce quen biologie, les insaturations apparaissent tous les 3 carbones dans
la majorit des cas (on parle de position malonique, voir le paragraphe ci-dessous). Ceci permet de les
classer en familles.
C.
Positions de la double liaison
Position malonique : quand deux doubles liaisons sont spares par un CH2 .
Position conjugue : quand il ny a quune seule liaison covalente entre deux doubles liaisons.
Position succinique : quand deux doubles liaisons sont spares par deux groupements CH2 .
D.
Configuration Cis ou Trans
Les termes de configuration cis et trans sont dus au fait que la double liaison carbone-carbone peut
adopter deux organisations diffrentes dans lespace :
lorsque les hydrognes H sont du mme ct, la liaison est dite cis (figure 1.3 page 5).
lorsquils sont de part et dautre de la double liaison, la liaison est dite trans (figure 1.4 page 5).
Lorientation cis ou trans va modifier la structure tridimensionnelle des acides gras. Une double liaison
cis cre un coude dans la chane carbone, tandis que la double liaison trans a plutt une structure
tendue. Dans la nature, les acides gras ont trs majoritairement une orientation cis [11].
E.
Acides gras essentiels et acides gras indispensables
Nutritionnistes Les nutritionnistes appellent les acides gras indispensables, les acides gras que le corps
est incapable de synthtiser lui-mme. Ces acides gras doivent donc tre apports obligatoirement par
lalimentation. A partir deux, lorganisme est ensuite capable de synthtiser les autres acides gras dont
le corps a besoin pour fonctionner. Ces derniers acides gras pouvant tre synthtiss prennent le nom
dacides gras essentiels [13].
Chimistes
Pour les chimistes, les acides gras sont dits essentiels si lorganisme en a besoin pour vivre
et sil nest pas capable de les synthtiser lui-mme. Cest en fait ceux que les nutritionnistes appellent
acides gras indispensables. Les autres acides sont tout simplement appels acides gras par les chimistes
alors que les nutritionnistes les appellent acides gras essentiels. Ainsi, il faudra toujours faire attention
dans lappellation des acides gras cest dire si lon se place dun point de vue chimiste ou nutritionniste.
1.1 Les acides gras

O
CH2
H3C
CH2 C
CH2 CH2
OH
CH2 CH2
CH2 CH2
CH2 CH2
CH2 CH2
CH2 CH2
FIGURE 1.3 Acide cis-9-octodcnoque ou acide olique (configuration cis)

O
CH2 C
OH
CH2 CH2
CH2 CH2
H
CH2 CH2
CH2 CH2
CH2 CH2
CH2 CH2
H3C
CH2
FIGURE 1.4 Acide trans-9-octodcnoque ou acide ladique (configuration trans)

F.
Principaux acides gras mono-insaturs
a. Acide palmitolique
Nom systmatique : acide cis-9-hexadcnoque ;
Notation : C16:1 9 ou C16:1 -7 ;
O
16
14
12
10
3
1
13
15
11
OH
FIGURE 1.5 Structure de lacide palmitolique.
b. Acide olique
Le nom lacide olique vient de lhuile dolive dont il constitue 55 80%.
Nom systmatique : acide cis-9-octadcnoque ;
Notation : C18:1 9 ou C18:1 -9 ;
O
18
16
14
12
10
3
1
17
15
13
11
FIGURE 1.6 Structure de lacide olique.
OH
6
G.
Les lipides
Principaux acides gras poly-insaturs
a. Acide linolique
Lacide linolique est acide gras essentiel, cest galement le prcurseur de la famille des omga-6.
Le terme prcurseur signifie que les autres acides gras de la famille peuvent tre synthtiss partir
de lacide linolique.
Nom systmatique : acide cis-cis-9,12-octadcadinoque ;
Notation : C18:2 9,12 ou C18:2 -6 ;
O
13
15
17
10
12
3
1
18
16
11
14
OH
FIGURE 1.7 Structure de lacide linolique
b. Acide alpha-linolnique
Lacide -linolnique est un acide gras essentiel, cest le principal acide gras du groupe des omga-3.
Nom systmatique : acide cis-cis-9,12-octadcadinoque ;
Notation : C18:3 9,12,15 ou C18:3 , -3 ;
O
18
16
15
13
10
12
3
1
17
11
14
OH
FIGURE 1.8 Structure de lacide linolnique
c. Acide arachidonique
La structure de lacide arachidonique mrite dtre retenue car ce compos est le prcurseur des
eicosanodes, que nous verrons plus loin.
Nom systmatique : tout cis-5,8,11,14-icosattranoque ;
Notation : C20:4 5,8,11,14 ou C20:4 -6 ;
O
5
6
1
4
OH
7
8
17
19
9
16
10
13
11
18
20
15
12
14
FIGURE 1.9 Structure de lacide arachidonique
1.1 Les acides gras
1.1.3
A.
Proprits physiques
Masse volumique
Les masses molculaires des acides gras sont relativement faibles, par contre, ces molcules occupent
un volume important. Il en rsulte que la masse volumique des acides gras est faible, cette proprit est
communique aux lipides qui les contiennent (les matires grasses sont plus lgres que leau) [14].
B.
Solubilit
La solubilit des acides gras varie selon deux paramtres : la longueur de la chane carbone et la
prsence ou non dune ou plusieurs insaturations. La fonction acide carboxylique donne un caractre
hydrophile la molcule, donc polaire (cela est d son ionisation dans leau un pH suprieur 5,5),
tandis que la chane carbone en donne un lipophile, apolaire. Les acides gras sont donc amphiphiles.
Le comportement de lensemble de la molcule dpend du volume occup respectivement par les deux
parties.
Quand le nombre de carbone est infrieur 4, comme dans lacide actique, elle est assez polaire
pour tre soluble dans leau. Au dessus de 4 carbone, la solubilit dans leau diminue jusqu devenir nulle. Au contraire les molcules dacides gras sont solubles dans les solvants organiques apolaires
comme le benzne, lther et le chloroforme.
Il faut noter que les acides gras insaturs sont lgrement plus solubles dans leau que les acides gras
saturs de mme nombre de carbone.
C.
Point de fusion
Le point de fusion est la temprature laquelle une molcule passe de ltat solide ltat liquide.
Quand le nombre de carbone dans un acide gras augmente, cela augmente la valeur du point de fusion.
Par contre, la prsence dune (ou plusieurs) insaturations la fait baisser. Quand le nombre de carbone est
inferieur 10, les acide gras sont liquides temprature ambiante. Quand il est suprieur 10, ils sont
solides.
D.
Point dbullition
Le point dbullition dun acide gras est dautant plus lev que le nombre de carbone est important.
Toutefois, la prsence de double liaisons na aucune influence sur le point dbullition.
E.
Monocouches, micelles
Au dessus de quatre carbones, les acides gras sont insolubles dans leau et sorganisent quand ils
sont mis en milieux aqueux soit en film molculaire linterface eau-air ou en micelles (assemblages
sphriques de molcules amphiphiles, dlimitant un espace intrieur lipophile et une couronne polaire)
(figure 1.10). Les micelles apparaissent lorsque la concentration en molcules amphiphile dpasse un
certain seuil. Dans un solvant organique, par exemple de lhuile, larrangement est invers.
Partie hydrophobe
Partie hydrophile
Disposition en un film monocouche
Micelles en milieu aqueux
Micelles en milieu apolaire
FIGURE 1.10 Dispositions des micelles.

Domaine public
Les lipides
1.1.4
A.
Proprits chimiques
Neutralisation par les bases
On peut provoquer la neutralisation de la fonction carboxylique des acides gras par une base comme
la potasse KOH condition de permettre aux molcules ragissantes de se rencontrer, soit en oprant
chaud et en mlangeant fortement, soit en ajoutant de lalcool thylique, on dit que cest un solvant de
miscibilit car il leur permet de se mlanger.
Ainsi, en faisant ragir la potasse avec les acides gras il se forme un sel dacide gras, que lon appelle
savon [15].
O
O
R
C
O
HO
HO
R'
R'
FIGURE 1.11 Raction de saponification.

Les savons les plus connus sont les savons proprement dits de sodium (savons durs) ou de potassium
(savons mous).
B.
Raction desterification
Avec les alcools, les acides gras donnent des esters.
O
R1
O
+
HO
R2
R1
+
O
OH
H2 O
R2
FIGURE 1.12 Raction desterification.

Les acides gras sont presque toujours prsents dans les tres vivants sous forme desters, unis divers
types dalcools que nous verrons plus loin.
C.
Oxydation
Les produits forms par oxydation sont diffrents selon le nombre dinstaurations de lacide gras et
selon la nature de loxydant :
un peracide comme lacide performique oxyde lacide gras insatur en poxyde (figure 1.13).
O
R
H
O
Acide performique
CH
CH
R'
CH
O
CH
R'
+
R
Acide gras insatur
poxyde
OH
Acide formique
FIGURE 1.13 Oxydation des acides gras insaturs par lacide performique.
un acide gras insatur trait par un acide minral 50 donne un diol (deux fonctions OH adjacentes au carbone de la double liaison) (figure 1.14).
CH
CH
OH
OH
R'
FIGURE 1.14 Structure dun diol.
1.1 Les acides gras

(CH2)
H3C
CH
CH
(CH2)
n'
COOH
Acide gras mono-insatur

Oxydant puissant
H3C
(CH2)n
COOH
Monoacide
HOOC
(CH2)
COOH
n'
Diacide
FIGURE 1.15 Oxydation puissante.

un acide gras insatur trait par un oxydant puissant telle quune solution concentre de KMnO4
conduit la formation de deux acides par coupure de la double liaison (figure 1.15).
lair libre, loxydation des huiles et des graisses insatures (facilite temprature leve, 60 C),
a pour rsultat soit le rancissement, qui produit des peroxydes puis, par rupture de la chane carbone,
des composs volatils (aldhydes ou ctones) responsables de lodeur dsagrable, et mme des acides
toxiques ; soit la siccativit, o les huiles polyinsatures (comme dans lhuile de lin), par fixation du
dioxygne, se polymrisent en vernis et solides impermables (peintures lhuile. . . ). Plus le nombre de
double liaisons de lacide gras insatur est grand, plus lautooxydation est rapide.
Au niveau biologique, les lipides insaturs des membranes subissent des dgradations lors dagressions oxydatives (UV, radicaux libres. . . ), contres par les antioxydants, comme la vitamine E, qui ont un
effet protecteur en intervenant au stade de linitiation de loxydation [16].
D.
Rduction (hydrognation)
La fixation dhydrogne sur la double liaison transforme lacide gras insatur en acide gras satur.
Cette raction se fait en prsence dun catalyseur mtallique (platine, nickel de Raney, palladium...).
Lhydrognation des huiles est importante dans lindustrie agro-alimentaire car elle permet la transformation des huiles vgtales ou animales en graisses solides (margarine ou substitut de lard. . . ) et vite
loxydation pendant leur utilisation (odeurs, produits toxiques...).
E.
Fixation dhalognes
Les acides gras insaturs fixent les halognes par une raction daddition.
CH
CH
R' +
I2
R'
FIGURE 1.16 Raction daddition diode.

Cette raction est surtout exploite avec liode et le brome pour valuer le degr dinsaturation des
acides gras. Il sagit en fait dune valuation de laptitude des acides gras rancir : plus il ya des insaturations sur lacide gras, plus il serait sensible lO2 .
F.
Isomrisation cis-trans de la double liaison
Les doubles liaisons des acides gras insaturs sont cis. La double liaison sisomrise en trans, lentement temprature ordinaire, trs vite si on chauffe.
Exemple : Lacide olique (cis) sisomrise en acide ladique (trans) qui confre un mauvais got aux
lipides.
10
Les lipides
G.
Dtermination des indices
Les indices sont des caractristiques, des constantes. Pour un lipide, ce sont des nombres qui sont
donns sans unit.
Lindice dacide IA : Lindice dacide dun lipide est la quantit de potasse en mg (dtermin froid)
ncessaire pour neutraliser lacidit libre contenue dans 1 g de corps gras.
La teneur en acides libres des corps gras augmente avec le temps : lindice dacide permet donc
de juger de leur tat de dtrioration. Quand il est dtermin sur un acide gras pur, il permet de
dterminer sa masse molaire (donc sa structure).
Lindice de saponification Is : Lindice de saponification dun lipide est la masse de potasse exprime en
mg ncessaire pour neutraliser les acides gras libres et saponifier les acides gras estrifis contenus
dans 1 g de matire grasse.
Lindice dester IE : Cest le nombre de mg de potasse ncessaire pour saponifier les esters contenus
dans 1g de lipide.
IE = IS IA
Lindice diode Ii : Lindice diode dun lipide est la masse de diiode (I2 ) (exprime en g) capable de se
fixer sur les double liaisons des acides gras de 100 g de matire grasse.
1.2
Les icosanodes
Les icosanodes sont des molcules du groupe des lipides constitues de 20 atomes de carbone. Ils
drivent dacides gras polyinsaturs 20 atomes de carbone. Lacide arachidonique en est le principal
prcurseur. Ils exercent une fonction de rgulation, un rle de mdiateur dans lactivit des cellules au
cours de nombreux processus comme la contraction des muscles lisses, lagrgation plaquettaire... (les
effets sont trs divers). Ils sont donc considrs comme des hormones [17].
Les eicosanodes comprennent :
1.2.1
Les prostaglandines
Les prostaglandines ont un noyau cyclopentane. Elles sont dsignes par les lettres PG.
OH
HO
OH
FIGURE 1.17 Structure de la prostaglandine E1.
1.2.2
Les leucotrines
Les leucotrines nont pas de cycle mais peuvent galement tre reprsents par une forme en pingle
cheveux. Ils sont nots LT.
OH
OH
O
OH
FIGURE 1.18 Structure du leucotrine B4.
11
1.3 Les alcools prsents dans les lipides
1.2.3
Les thromboxanes
Les thromboxanes sont nots TX. Ils comprennent un cycle ther hxagonal.
FIGURE 1.19 Structure de la thromboxane B2.
1.3
Les alcools prsents dans les lipides
Il y a dans pratiquement toutes les molcules de lipides naturels au moins une molcule dalcool
gnralement estrifie par un acide gras. On classe souvent les divers types de lipides en fonction de
lalcool quils contiennent.
1.3.1
Les alcools gras
Un alcool gras est un alcool chane longue aliphatique possdant pour la plupart dentre eux un
nombre pair datomes de carbone et sont en gnral saturs et non ramifis.
Exemples dalcools gras :
octanol (c8 ) ;
nonanol (c9 ) ;
ttradcanol ou alcool myristylique (c14 ) ;
hexadcanol ou alcool ctylique (c16 ) ;
octadcanol ou alcool starylique (c18 ).
1.3.2
Le glycrol
Le glycrol ou la glycrine (nom commun) est un triol, il possde 3 fonctions alcool. Son nom officiel
est le propan1,2,3triol (ou 1,2,3propanetriol). Cest lalcool le plus souvent rencontr dans les lipides.
Numrotation
Les carbones des extrmits, porteurs dalcools primaires, sont traditionnellement numrots et 0 .
Le carbone central, porteur dun alcool secondaire, est not (figure 1.20) [18].
H2C
HO
C
H2C
OH
H
OH
FIGURE 1.20 Structure chimique du Glycrol.
12
Les lipides
1.3.3
Les strols
Les strols sont des composs polycycliques complexes caractriss par la prsence dun radical appel cyclopentanoperhydrophnanthrne ou noyau strane, porteur dune (ou plusieurs) fonction alcool
(do le suffixe ol) [19].
Noyau strane
Le nom cyclopentanoperhydrophnanthrne est compos de :
Cyclopentane : un carburant cyclique satur 5 carbones.

Phnanthrne : un carbure aromatique 3 cycles hexagonaux accols (accols signifie ici que les cycles
ont des cts communs).
Perhydro : signifie compltement hydrogn.
Le cyclopentanoperhydrophnanthrne rsulte donc de laccolement du cyclopentane ce noyau.

On nomme les 4 cycles A, B, C et D et on numrote leurs sommets de 1 17 (figure 1.24).
9
10
1
FIGURE 1.21 Cyclopentane.
FIGURE 1.22 Phnanthrne.
8
2
10
FIGURE 1.23 Perhydrophnanthrne.
FIGURE 1.24 Structure du Strane.
A.
Le cholestrol
Le cholestrol est un lipide de la famille des strols, cest le principal strol animal et galement un
prcurseur de nombreuses molcules. Il est absent des vgtaux et des micro-organismes.
Structure chimique
Le cholestrol porte sur le noyau strane :
2 chanes latrales CH3 portes par les C10 et C13 . Comme elle sont places dans les angles de
la structure, on les appelle mthyles angulaires ;
une fonction alcool en C3 ;
une double liaison en C56 ;
une chane carbone 8 atomes de carbone fix sur le C17 . Cette chane comporte 2 ramifications.
13
1.3 Les alcools prsents dans les lipides

22
21
20
23
26
18
12
24
17
19
1
25
13
11
16
27
14
15
A
3
HO
10
5
4
7
6
FIGURE 1.25 Structure du Cholestrol.
1.3.4
Linositol
Linositol est un compos cyclique qui contient 6 fonctions alcools. Il drive du carbure satur cyclohxane par 6 substitutions dun H par un OH, do son nom cyclohexanehexol (figure 1.26).
Il y a 9 isomres possibles qui diffrent par position du OH par rapport au plan (au dessus ou en
dessous). Lisomre appel myoinositol (figure 1.26) est largement prdominant dans les lipides naturels.
Le prfixe myo signifie quon la trouv dabord dans le muscle [20].
FIGURE 1.26 Structure du myoinositol.
1.3.5
A.
Srine et alcools amins
Srine
La srine est un acide amin alcool, dont le nom en nomenclature systmatique est acide 2-amino-3hydroxypropanoque (figure 1.27). Le groupement OH de la chane latrale peut tre estrifi en prsence
dun groupement phosphate.
O
C
HO
NH2
CH2
OH
FIGURE 1.27 Structure de la srine.
14
Les lipides
Quand la srine se dcarboxyle (cest dire perd un CO2 partir de sa fonction carboxyle) il reste
lthanolamine.
B.
thanolamine
Lthanolamine, galement appele 2-aminothanol ou monothanolamine (figure 1.28), est un compos chimique organique qui est la fois une amine primaire (par son groupe amine) et un alcool primaire
(par son groupe hydroxyle).
CH2
HO
CH2
NH2
FIGURE 1.28 Structure de lthanolamine.

La fixation de trois groupements mthyl sur la fonction azote de lthanolamine fait apparatre la
choline.
C.
Choline
La choline est un compos qui porte une fonction alcool et une fonction amine quaternaire. Cest
une molcule charge positivement. La choline est aussi connue sous le nom de 2-hydroxythyl-trimethyl
ammonium (figure 1.29).
CH3
H3C
CH2
CH2
OH
CH3
FIGURE 1.29 Structure de la choline.
1.3.6
La sphingosine
Cest un dialcool gras complxe qui comporte 2 fonctions alcool, une fonction amine et une double
liaison (figure 1.30) [21].
H3C
(CH2)12
CH
CH
CH
CH
CH2
OH
NH2
OH
FIGURE 1.30 Structure de la sphingosine.
1.4
Les lipides simples
Les lipides simples ou homolipides sont les lipides qui ne contiennent que du carbone, de lhydrogne et de loxygne, ce sont des composs ternaires. Ce sont souvent des esters dun alcool et dacides
gras. Les lipides simples sont classs en trois groupes : les glycrides, les crides et les strides.
15
1.4 Les lipides simples
1.4.1
Les glycrides
Les glycrides, ou acylglycrols dans la nomenclature internationale, sont des esters dacide gras et
de glycrol. Selon le nombre dacides gras combins au glycrol, on distingue les monoglycrides, les
diglycrides et les triglycrides.
Monoglycrides : pour les monoglycrides, la liaison ester est tablie soit sur lune des fonctions alcool
primaire (monoacylglycrol ) soit sur lalcool secondaire (monoacylglycrol ).
Diglycrides : pour les diglycrides, on parlera d(, 0 ) diacylglycrol ou de (, ) diacylglycrol.
Triglycrides : pour les triglycrides, quand les trois radicaux acyl sont identiques, ont dit que le triglycride est homogne. Dans le cas contraire il est dit mixte.
FIGURE 1.31 Groupement acyle.

O
H2C
HO
R1
R2
H2C
H2C
R1
R2
CH
OH
FIGURE 1.32 Monoacylglycrol.
A.
H2C
HC
H2C
CH
H2C
OH
FIGURE 1.33 Diacylglycrol.
R1
O
O
R3
FIGURE 1.34 Triacylglycrol
Rles biologiques
Les acylglycrols servent principalement de rserve chez les animaux et les vgtaux. Leur catabolisme par oxydation libre une nergie deux fois plus forte que celle du glycogne.
Les acylglycrols servent aussi disolants thermiques dans les tissus adipeux sous-cutans, dmulsifiants et de messagers.
B.
Nomenclature
On donne aux glycrides des noms officiels bass sur le principe que les radicaux acyl sont les
substituants du glycrol. On indique sur quelle fonction alcool du glycrol a lieu lestrification par
chaque type dacide gras en prcisant laide des numros des atomes de carbone (dans la nomenclature
internationale on nutilise pas les lettres grecques et ).
Exemple : 1,3-distraryl-2-palmitylglycrol ou 1,3-dioctadecanoyl-2-hexadecanoylglycrol.
O
H2C
O
H3C
(CH2)
14
CH
H2C
(CH2)
16
CH3
O
O
(CH2)
16
CH3
FIGURE 1.35 Structure du 1,3-distraryl-2-palmitylglycrol.

Les radicaux staryl, palmiyl, olyl, palmitolyl sont le plus souvent rencontrs.
16
C.
Les lipides
Proprits physiques
Solubilit : la proprit physique dominante est le caractre compltement apolaire des acylglycrols
naturels, essentiellement des triacylglycrols. Les groupes polaires (hydroxyle ou carboxyle) disparaissent dans les liaisons esters. Ils sont insolubles dans leau et trs solubles dans les solvants les
plus apolaires comme lactone [22].
Activit optique : le pouvoir rotatoire, galement appel activit optique, est la proprit quont certains
milieux de faire tourner le vecteur lumineux dun faisceau lumineux les traversant. Un carbone
asymtrique (cest dire dont les 4 substituants sont diffrents) confre la molcule un pouvoir
rotatoire.
Les 1-monoglycrides, les 1,2-diglycrides et les glycrides mixtes possdent un carbone asymtrique (le carbone central du glycrol). Ils sont donc optiquement actifs.
Les notions dactivit optique seront traites plus en dtail dans le chapitre suivant.
D.
Proprits chimiques
Hydrolyse : le traitement acide (H2 SO4 5%) provoque la rupture des liaisons ester et libre les constituants : les acides gras et le glycrol, mais en gnral de faon incomplte.
En milieu enzymatique, les lipases comme la lipase pancratique coupent les liaisons esters. Cette
hydrolyse se fait en 3 tapes : les 2 premires sont rapides avec libration des acides gras en et
0 , lors la 3e, le -monoglycride est transform en acide gras et glycrol.
Saponification : les bases (hydroxyde de sodium ou de potassium) en solution alcoolique, chaud,
coupent les liaisons esters des glycrides en librant les acides gras sous forme de sels de sodium
(savons durs) ou de potassium (savons mous) (figure 1.36).
O
O
K
H2C
R1
H2C
OH
CH
H2C
O
O
HO
R3
H2C
KOH
R2
R'
OH
K
R''
FIGURE 1.36 Raction de saponification.
1.4.2
Les crides
Les crides doivent leur nom gnrique au fait quils sont les principaux constituants des cires animales, vgtales et bactriennes. Les crides sont des monoesters dacides gras et dalcools gras.
O
H3C
(CH2)
Acide gras
HO
C
OH
CH2
(CH2)
n'
Alcool gras
O
H3C
(CH2)
CH2
(CH2)
n'
Liaison ester
FIGURE 1.37 Structure des crides.
CH3
CH3
17
1.4 Les lipides simples

16
16'
O
1'
FIGURE 1.38 Molcule de palmitate de ctyle.

A.
Composition
La composition des cires est relativement complexe, elles contiennent ct de diffrents crides,
des alcools et acides gras libres et souvent des hydrocarbures saturs longue chane.
Il est noter que les animaux suprieurs et lhomme ne mtabolisent pas les cires, seuls les insectes
en sont capables.
B.
Proprits
La structure deux longues chanes carbones satures fait des crides des composs [23] :
temprature de fusion leve (60 100C) et solides temprature ordinaire ;
trs forte insolubilit dans leau (trs apolaires) : ils sont seulement solubles chaud dans les
solvants organiques ;
inertes chimiquement : ils rsistent aux acides et la plupart des ractifs et sont difficilement
saponifiables.
C.
Rles biologiques
Les proprits numres dans le paragraphe prcdent en font des molcules essentielles des revtements de protection des organismes vivants [24] :
enduit impermabilisant les plumes doiseaux aquatiques. On les trouve aussi dans la peau des
animaux marins et dans les fourrures ;
cuticule des feuilles brillantes (houx, carnauba, palmier amricain...) ;
pellicule de fruits qui a un rle de prvention contre lvaporation, le dveloppement de moisissures et linfection par des parasites ;
paroi rsistante de bacilles.
1.4.3
Les strides
Les strides sont des esters dacides gras et de strols (souvent du cholestrol). On appelle spcifiquement les strides du cholestrol les ester de cholestryle.
Acide palmitique
16'
Cholestrol
1' O
FIGURE 1.39 Molcule de palmitate de cholestryle.

In vivo, les strides sont prsents dans les membranes cellulaires, toutefois ils y sont relativement peu
abondants par comparaison avec les phospholipides. Les tissus danimaux contiennent peu de strides
au contraire du plasma sanguin.
Le cholestrol et ses formes estrifies sont transports avec les autres lipides sous la forme dassociations non covalentes : les lipoprotines (voir section lipoprotines).
Les esters de cholestrol alimentaire sont hydrolyss par une cholestrolester hydrolase du suc pancratique [25].
18
Les lipides
1.5
Les lipides complexes
Les lipides complexes sont des lipides qui contiennent en plus du carbone, hydrogne et oxygne un
ou plusieurs htroatomes (azote, phosphore, soufre).
On appelle phospholipides (ou lipides phosphors) les composs lipidiques contenant du phosphore.
On dsigne sous ce terme lensemble des glycrophospholipides, des phosphosphingolipides et des
phosphoglycolipides.
1.5.1
Glycrophospholipides
Les glycrophospholipides, galement appels phosphoglycrides ou phosphoacylglycrols, sont les

lipides les plus nombreux et les plus reprsents. Ils contiennent du glycrol et du phosphate, ainsi que
des acides gras et certains alcools particuliers. On peut les considrer comme des drivs de lacide
phosphatidique (figure 1.40).
O
O
R
H2C
CH
R1
H2C
FIGURE 1.40 Molcule dacide phosphatidique.

Les acides phosphatidiques nexistent que trs rarement ltat naturel. Ce sont leurs drivs, o une
fonction acide de lacide phosphorique est estrifie par un alcool, souvent not X, qui sont les plus
nombreux.
A.
Phosphatidylsrines
Les phosphatidylsrines sont des constituants des membranes plasmiques. Chez les mammifres, on
les rencontre principalement du ct intracellulaire. Elles possdent une charge nette ngative.
O
O
R2
H2C
O
CH
H2C
R1
O
O
P
O
CH2
CH
NH3
COO
FIGURE 1.41 Structure des phosphatidylsrines.
B.
Phosphatidylthanolamines
Les phosphatidylthanolamines taient anciennement appels cphalines.
19
1.5 Les lipides complexes

O
O
R
H2C
O
CH
H2C
R1
CH
CH
NH3
FIGURE 1.42 Structure des phosphatidylthanolamines.

C.
Phosphatidylcholines
Les phosphatidylcholines sont plus connues sous le nom de lcithines. Ce sont des molcules amphotres et bipolaires.
O
O
R
H2C
CH
H2C
R1
CH3
O
O
CH
CH
CH3
CH3
FIGURE 1.43 Structure des phosphatidylcholines.
D.
Phosphatidyinositols
Les phosphatidyinositols ou inositides sont des constituants de toutes les membranes biologiques.
O
O
R
H2C
O
CH
H2C
R1
O
O
FIGURE 1.44 Structure des phosphatidylinositols.
E.
Phosphatidylglycrols
Les phosphatidylglycerols sont prsents dans les poumons et sur les membranes bactriennes.
Les cardiolipides (ou cardiolipines en anglais) sont des lipides ayant une structure complexe drivant
de celle du phosphatidylglycrol (figure 1.46). Ils reprsentent 18% des molcules de la membrane
interne de la mitochondrie. Ils ont t isols pour la premire fois du tissu cardiaque qui est trs riche en
mitochondries.
20
Les lipides
O
O
R
H2C
O
C
O
CH
H2C
R1
CH
OH
OH
CH
CH2
FIGURE 1.45 Structure des phosphatidylglycerols.

O
H2C
O
R
R1
CH
H2C
OH
O
CH
CH
O
CH
OH OH
CH
CH
CH2
FIGURE 1.46 Structure des cardiolipides.

F.
Plasmalognes
Les plasmalognes font partie de la famille des phospholipides. Ils sont constitus dune base glycrol,
laquelle se lie sur le premier carbone un alcool gras (par une liaison vinylther), sur le deuxime
carbone se lie un acide gras et sur le troisime carbone se lie, par lintermdiaire dun phosphate, un
alcool comme la choline, lthanolamine, la srine ou linositol (figure 1.47).
Les plus abondants dans lorganisme humain sont les plasmalognes avec un groupement choline
(cur) et les plasmalognes avec un groupement thanolamine (cerveau) [26].
Lalcool gras est le plus souvent insatur en 1,2.
1.5.2
Glycroglycolipides
Les carbones C1 et C2 du glycrol sont estrifis par des acides gras. Lalcool du carbone C3 la
diffrence des acylglycrols nest pas estrifi mais li un ose par une liaison osidique (figure 1.48).
Ces lipides sont trs rares dans le monde animal mais sont beaucoup plus nombreux dans le monde
vgtal. Ils sont galement prsent chez certaines bactries [27].
O
O
R
H2C
O
R1
CH
H2C
O
FIGURE 1.47 Structure dun phosphatidylethanolamine plasmalogne.
FIGURE 1.48 Structure dun glycroglycolipides (1,2diacyl-3-galactosylglycrol).
21
1.5.3
Sphingolipides
Les sphingolipides forment un groupe complexe dans lequel la sphingosine joue un rle central. On
les subdivise en deux sous-groupes suivant quils contiennent du phosphate ou non.
Un dtail structural particulier doit tre retenu : bien que la sphingosine comporte deux fonctions
alcool, cest toujours sur la fonction amine que se fixe lacide gras.
A.
Cramide
Les cramides sont drivs des sphingosines par fixation (acylation) dun acide gras sur le groupe
amine (figure 1.49). Lacide gras peut tre hydroxyl (OH en C2 ). Il sagit des prcurseurs des lipides
de ce groupe. La classification des sphingolipides est base sur la nature du groupement R2 lie lhydroxyle 1.
Les cramides ont dabord t isols du cerveau, do leur nom, et lon a cru un moment, que ces
substances lui taient spcifiques, mais plus tard, ces composs ont t trouvs dans dautres organes
[28].
O
Liaison amide
R
18
NH
3
2
OH
Sphingosine
OH
FIGURE 1.49 Structure des cramides.

R- : Groupement acyl dun acide gras.
B.
Sphingomyline
Ce sont les sphingolipides contenant du phosphate. Elles doivent leur nom leur premire mise en
vidence dans la gaine des axones mylinise. Lalcool primaire de la sphingosine est estrifi par la
partie phosphate de la phosphocholine (figure 1.50) [29].
Lacide gras qui sattache la sphingosine est gnralement lacide lignocrique satur 24 carbones.
O
1'
24'
18
NH
3
2
OH
P
O
CH3
O
CH3
CH3
FIGURE 1.50 Structure des sphingomyelines.
C.
Crbroside
Les crbrosides sont des glycosphingolipides. Ils sont dpourvus de phosphate et sont constitus
dun cramide li par une liaison osidique un ose (figure 1.51).
Ces oses peuvent tre le galactose (galactosylcramide), le glucose (glucosylcramide) ou le lactose 2
(lactosylcramide). Il existe des crbrosides dans les lipides du cerveau mais on en trouve galement
dans la plupart des cellules [30].
2. lactose = glucose + galactose
22
Les lipides
O
R
18
NH
3
2
OH
O
FIGURE 1.51 Structure des crbrosides.

D.
Ganglioside
Les gangliosides sont des lipides beaucoup plus complexes que les prcdents. Drivant des cramides, ils contiennent la sphingosine, un groupement acyl driv dun acide gras (souvent en C24 ) et
une chane glucidique attache sur lalcool primaire, forme de galactose, de glucose et dacide sialique
(en abrg NANA : N-Acetyl-Neuraminic Acid). Leur nom est d au fait quils furent identifis dans les
membranes des cellules ganglionnaires du systme nerveux.
Ces gangliosides sont rpandus dans le tissu nerveux. On les trouve aussi la surface externe de la
membrane plasmique de nombreux types cellulaires o ils peuvent jouer le rle de rcepteurs [31].
1.5.4
Proprits physiques des glycrophospholipides
Solubilit : les glycrophospholipides sont solubles dans les solvants organiques sauf lactone, ce qui
permet de les sparer des autres phospholipides.
Ionisation : les glycrophospholipides sont des corps ioniss pH physiologique (pH du sang).
Proprits amphiphiles : les glycrophospholipides sont des molcules amphiphiles car elles prsentent
2 ples : lun hydrophobe d aux acides gras ; lautre hydrophile d lester phosphorique.
Un phosphoacylglycrol est habituellement reprsent avec une boule (pour la tte polaire) et deux
pattes (pour les deux queues hydrophobes) (figure 1.52).
Proprits amphotres : certains glycrophospholipides sont amphotres car ils possdent la fois :
une fonction acide apporte par H3 P O4 ;
une fonction basique apporte par la srine, lthanolamine ou par la choline.
Aspect : purs, les glycrophospholipides sont des solides blanc-jaune cireux qui soxydent en devenant
bruntre et se polymrisent lair.
Tte hydrophile
Queues hydrophobes
FIGURE 1.52 Reprsentation schmatique de quelques phospholipides.
23
1.5.5
Proprits chimiques des glycrophospholipides
Hydrolyse enzymatique : les phospholipases sont des enzymes hydrolysant les liaisons esters des phospholipides. Il existe quatre liaisons ester dans un phospholipide. On distingue donc plusieurs enzymes selon leur site daction sur la molcule.
Phospholipase A1 : enlve lacide gras li la fonction alcool primaire du glycrol.
Phospholipase A2 : enlve lacide gras li la fonction alcool secondaire du glycrol, librant
lacide gras estrifi sur le carbone du glycrol et un monoacyl-glycrophospholipide, encore appel lysolecithine (ou lysophosphoglycride) en raison de son action hmolytique et
cytolytiques (ils dtruisent les hmaties et les cellules par dsorganisation des membranes en
sy incluant), ce qui en fait des composs toxiques forte concentration. Cette phospholipase
est prsente dans le foie, le pancras et dans les venins (serpents, abeilles...).
Phospholipase C : intervient sur la fonction ester liant le glycrol et le phosphate, librant un
diglycride et un phosphoalcool.
Phospholipase D : hydrolyse la fonction ester entre la fonction acide du phosphate et lalcool,
librant un phosphatidate et un alcool.
R1
PL A1
CH2
CH
R2
O
H2C
PL A2
O
O
PL C
PL D
O
FIGURE 1.53 Action des diffrents groupes de phospholipases sur les phospholipides.
24
Les lipides
1.6
Les lipides polyisoprniques (lipides insaponifiables)
Les lipides polyisoprniques sont des lipides base disoprne qui jouent un rle biologique fondamental (hormones et vitamines). Ces lipides sont aussi appels lipides insaponifiables, par opposition aux lipides tudis prcdemment qui sont dits saponifiables, en raison de la prsence
dacides gras.
Isoprne
Lisoprne est le prcurseur commun de ces lipides. Il sagit dun hydrocarbure en C5
(figure 1.54), son nom chimique est le 2-mthyl buta-1,3-dine.
5
CH3
4
2
3
CH2
C
H2C
CH
Reprsentation simplifie
FIGURE 1.54 Structure chimique de lisoprne.
Lisoprne est synthtis partir de lactyl-CoA par condensation.
1.6.1
Terpnodes
Les terpnes sont des hydrocarbures rsultant de la combinaison de plusieurs units isoprne. Les
terpnodes peuvent tre considrs comme des terpnes modifis et peuvent tre classs selon
leur nombre dunits isoprne :
Monoterpnodes, 2 units isoprne (C10 ) : locimne (basilic) et le graniol sont des monoterpnes acycliques alors que le limonne (citron) est un monoterpne cyclique.
Sesquiterpnodes, 3 units isoprne (C15 ) : trs nombreux dans le rgne vgtal.
Diterpnodes, 4 units isoprne (C20 ) : sont la base dune catgorie de molcules de grande
importance biologique, comme la Vitamine A (A1 et A2 ), le phytol, une des chanes latrales
de la chlorophylle. On trouve aussi une chane diterpnique dans les vitamines liposolubles
E et K.
Triterpnodes, 6 units isoprne (C30 ) : les strols (cholestrol, squalne...) sont des drivs de
triterpnes.
Polyterpnodes (plus de 40 C) :
Les dolichols : les dolichols fixent par leur groupe alcool des oses. Ils ont entre 17 et 21 units
isoprnes chez les animaux et servent essentiellement de bras, lors de la N-glycosylations
des protines 3 .
Les carotnoides : ce sont des ttraterpnes (C40 ), forms de deux moitis diterpnes, dont
les diffrentes structures sont classes en :
Carotnes : qui sont pour les animaux les prcurseurs indispensables de la vitamine A
liposoluble.
Xanthophylles : qui sont des drivs oxyds.
Le caoutchouc : cest un polymre dune centaine dunits dont la double liaison dans lunit
isoprnique est en conformation cis.
3. La N-glycosylation sera tudie en cytologie durant le 2e semestre.
25
1.6 Les lipides polyisoprniques (lipides insaponifiables)
1.6.2
Les quinones isoprniques
On trouve des isoprnes dans des composs activit biologique pour lesquels cette chane forme
un bras (isoprnique). Parmi ces composs, on trouve certaines quinones.
Ubiquinones : on les trouve dans les membranes des mitochondries animales, elles jouent un rle de
transporteurs dlectrons.
FIGURE 1.55 Structure chimique dune ubiquinone.

Plastoquinones : elles appartiennent la membrane des chloroplastes des vgtaux, jouant un rle de
transporteurs dlectrons dans la chane doxydo-rduction photosynthtique.
FIGURE 1.56 Structure chimique dune plastoquinone.

Vitamines K : les vitamines K forment un groupe de vitamines intervenant essentiellement dans la coagulation sanguine mais aussi dans le mtabolisme des os et dautres tissus.
O
3
O
FIGURE 1.57 Structure chimique de la vitamine K1 (phylloquinone).
O
H
n 1
O
FIGURE 1.58 Structure chimique de la vitamine K2 (menaquinone).
Les tocophrols ou vitamines E : elles assurent une protection des acides gras polyinsaturs essentiels,
des acides gras des membranes et des lipoprotines contre lagression oxydante qui les dgrade :
ce sont des antioxydants.
26
Les lipides
1.6.3
Les strodes
Leur squelette est un carbure ttracyclique : le strane (cyclopentanoperhydrophnantrne), rsultat

de la condensation du cyclohexane sur le phnantrne rduit. Les strodes diffrent les uns des autres
par la nature et la position des diffrents groupements ports par ce noyau, par la prsence ventuelle de
double liaisons et leur nombre. Les strodes naturels sont rpartis en quatre sries :
les strols ;
les acides et sels biliaires ;
les hormones strodiennes ;
les vitamines D et autres drivs.
A.
Les strols
Ils ont dj t mentionns dans le sous-groupe des strides des lipides simples. Le cholestrol est le
principal strol dorigine animale, il est aussi le prcurseur de nombreux strodes, hormones sexuelles
et corticosurrnaliennes, dacides et sels biliaires, et de la vitamine D.
Dans les tissus animaux le prcurseur du cholestrol est le lanostrol (figure 1.59).
HO
H
FIGURE 1.59 Structure chimique du lanostrol.
B.
Les acides et sels biliaires
Ce sont des sels dacides provenant du cholestrol puis condenss (ou conjugus) avec un acide
carboxylique ou un driv. Synthtiss par le foie et concentrs dans la bile, les sels biliaires ont deux
fonctions :
mulsification des lipides permettant leur digestion enzymatique dans lintestin par la lipase pancratique (proprits des corps amphiphiles) ;
limination du cholestrol.
C.
Les hormones strodiennes
Ces molcules sont prsentes chez les animaux et les vgtaux et sont des molcules informatives ,
des rgulateurs de mtabolisme ou des mdiateurs cellulaires. Elles drivent toutes du cholestrol par
raction de coupure sur la chane latrale, ou par hydroxylation ou oxydation.
D.
Strodes surrnaliens
Dans les surrnales, le cholestrol est converti en progestrone puis en hormones corticosurrnales.
Minralocorticoides : ils jouent un rle important dans la rgulation du mtabolisme hydro-minral
(rabsorption par le rein de leau et du sodium). Le principal minralocorticode endogne chez
lhomme est laldostrone.
Glucocorticoides : le cortisol est lun des plus importants, il favorise la synthse du glycogne au dpend
des protines, cest un puissant immunosuppresseur et anti-inflammatoire.
1.7 Les lipoprotines

E.
27
Strodes sexuels
Le terme strode sexuel est utilis comme synonyme dhormone sexuelle. Les strodes sexuels
jouent un rle important dans les changements du corps, que lon appelle caractres sexuels primaires
et secondaires.
Les deux principales classes de strodes sexuels sont les andrognes et les strognes, les plus
importants (chez les humains) tant respectivement la testostrone et lstradiol.
Dans les organes gnitaux, le cholestrol est converti en testostrone, qui est le prcurseur des strognes, les hormones sexuelles femelles.
Les strognes sont au nombre de trois : lstrone (E1), stradiol (E2) et striol (E3). concentration
gale, lE2 exerce un effet biologique plus puissant que lE1 qui lui est plus puissant que lE3.
F.
Vitamines D
La vitamine D est une vitamine liposoluble (soluble dans les graisses) qui intervient dans labsorption
du calcium et du phosphore par les intestins, ainsi que dans leur rabsorption par les reins. Elle existe
sous deux formes : D2 (ergocalcifrol) ou D3 (cholcalcifrol).
Le stock en vitamine D peut avoir deux origines :
Un apport exogne : celui-ci se fait partir de labsorption de la vitamine D contenue dans lalimentation.
Un apport endogne : synthtise dans lorganisme humain. Sous laction des rayonnements UVB de la
lumire, un driv du cholestrol est converti en cholcalcifrol encore inactif. Sensuit une autre
transformation au niveau du foie puis une seconde au niveau des reins ou il est transform en
vitamine D active.
1.7
Les lipoprotines
Des lipides comme les phospholipides, triacylglycrols et le cholestrol ne sont que trs peu solubles
en solutions aqueuses. Ainsi, ils sassocient des strucures complexes par des interactions non covalentes
pour former des lipoprotines, qui assureront leur transport dans le plasma sanguin.
1.7.1
Structures des lipoprotines
Les lipoprotines sont des particules globulaires de type micelles, constitues dune :
Coque externe : il sagit dune monocouche de phospholipides contenant du cholestrol libre et une ou
plusieurs molcules protiques appeles apolipoprotines (qui sont au nombre de 7 et nomms de
A G).
Partie centrale : contient des triglycrides, des esters de cholestrol et de petites quantits dautres substances hydrophobes, comme des vitamines liposolubles.
1.7.2
Classifications des lipoprotines
Les lipoprotines sont classes en cinq grandes catgories en fonction de leurs rles et de leurs
proprits physiques.
Les chylomicrons : les chylomicrons sont des lipoprotines qui se forment en priode de digestion. Elles
sont responsables du transport des lipides de lintestin grle vers les tissus adipeux priphriques
o ils sont retraits. Ils se composent de 98 % de lipides dont 88 % sont des triglycerides.
Les VLDL : Very Low Density Lipoprotein, lipoprotines de trs basse densit, sont des lipoprotines
synthtises en permanence au niveau du foie et de lintestin. La fonction principale des VLDL est
de fournir, dans les priodes interprandiales, aux tissus grands consommateurs dnergie un apport
en acides gras dorigine dite endogne. Le catabolisme de la particule de VLDL conduit une
particule de plus petite taille : lIDL, ou lipoprotine de densit intermdiaire.
28
Les lipides
Les LDL : Low Density Lipoprotein, lipoprotines de basse densit, sont issues de la transformation des
VLDL (IDL, plus prcisment), et ont pour rle essentiel de fournir aux tissus priphriques le
cholestrol ncessaire la synthse et au renouvellement de leurs membranes plasmiques.
Les HDL : High Density Lipoprotein, lipoprotines de haute densit, sont les plus petites et les plus
denses des lipoprotines du plasma. Elles permettent le retour du cholestrol libre des tissus priphriques au foie qui est le site presque exclusif de son catabolisme.
Cest pour cela que les HDL sont qualifies de bon cholestrol par rapport aux LDL qui sont
appeles mauvais cholestrol .
1.8
Les fonctions biologiques des lipides
Dans lorganisme, les lipides ont diffrents rles biologiques, parmi eux :
Rle de rserve : stocks sous forme de triglycrides dans les tissus adipeux, les lipides constituent ainsi
une rserve nergtique mobilisable.
Rle structural : les phospholipides forment les membranes autour des cellules et des organelles. Le
cholestrol permet de rguler la fluidit membranaire.
Rle de messager : les diacylglycrols et les cramides ont des rles de mdiateurs cellulaires, les prostaglandines sont impliques dans les phnomnes inflammatoires et les hormones strodiennes
comme la testostrone ou les strognes sont des hormones sexuelles.
Rle de transport : comme pour les lipoprotines.
Rles particuliers : il existe diffrents rles des vitamines comme celui de la A (appele aussi rtinol)
dans la vision, de la K dans la coagulation. . . ), de la vitamine E (ou tocophrol) antioxydante, etc.
Chapitre
Dans ce chapitre
2.1 Les acides amins
2.2 Les peptides
2.3 Les protines
Les protines
Une protine est une macromolcule biologique compose dune ou de plusieurs chanes
dacides amins, lies entre elles par des liaisons peptidiques.
De par leur prsence universelle dans le monde vivant, leur abondance cellulaire, leur extrme diversit, les protines sont les lments essentiels de la vie de la cellule. Elles assurent
limmense majorit des fonctions cellulaires.
29
30
Les protines
2.1
Les acides amins
On appelle acides amins ou aminoacides des acides carboxyliques porteurs de fonctions amines. Ce
sont les units structurales de base des protines. La plupart des acides amins naturels, et en particulier
ceux qui existent dans les protines (une vingtaine) sont des acides -amins.
Acide -amin
Un acide -amin ou -aminoacide est une molcule organique possdant un groupement amine primaire NH2 , un groupement carboxyle COOH et un radical R attachs un
mme atome de carbone dit carbone . Exception faite de la proline qui prsente un groupement amine
secondaire 1 .
COO
COOH
H2N
H3N
R
FIGURE 2.1 Structure chimique dun aminoacide
FIGURE 2.2 La forme ion dipolaire zwitterion des aminoacides telle quon la trouve aux pH physiologiques.
Cest la nature du groupement latral (on dit aussi chane latrale) R qui diffrencie les acides
amins entre eux.
2.1.1
Classification des 20 acides amins
Les noms de ces 20 aminoacides nobissent aucune nomenclature et voquent soit leurs sources,
soit leurs proprits physiques ou encore un quelconque caractre analytique. On a lhabitude dutiliser
des abrviations trois lettres ou une lettre pour cette srie de vingt aminoacides.
tat de ionisation Ltat dionisation des acides amins tant dpendant des conditions de pH, il a
t choisi dans cette prsentation de donner les formules prsentant ltat dionisation qui prvaut pH
physiologique.
Pour retenir ces structures on doit travailler associer mentalement les noms (qui ont t choisis
avant den connatre les structures chimiques) et les formules. On commencera par retenir que lalanine
(glycolle) est le plus simple possible. On se souviendra ensuite quil existe une srie dacides amins
drivant de lalanine par substitution dun H de celle-ci par :
un OH : srine ;
un SH : cystine ;
un COOH : acide asparatique ;
un radical imidazole : histidine ;
un radical benzne : phnylalanine ;
un phnol : tyrosine ;
un radical indole : tryptophane ;
A.
Classification en fonction du caractre polaire ou des proprits chimiques du radical R
Le moyen le plus courant et peut tre le plus utile de classer les 20 acides amins est de considrer
les polarits de leurs chanes latrales (figure 2.3).
1. La proline possde une fonction amine secondaire et non pas une fonction imine. Lerreur est prsente dans certains
ouvrages francophones de biochimie.
31
FIGURE 2.3 Liste des 20 acides amins.
32
Les protines
Acide amins indispensables

Les animaux suprieurs sont incapables de synthtiser la totalit de
ces aminoacides. Chez lhomme, 8 dentre eux doivent tre apports par la ration alimentaire, ils sont
qualifis dindispensables :
lisoleucine ;
la leucine ;
la lysine ;
la mthionine ;
la phnylalanine ;
la thronine ;
la tryptophane ;
la valine.
A ceux-ci, on peut ajouter des aminoacides que lorganisme synthtise une vitesse trop lente :
larginine et lhistidine, qui sont indispensables pour le nouveau-n ou lenfant.
2.1.2
A.
Gnralits sur lactivit optique
Analogie avec une corde vibrante
Imaginons une corde tendue horizontalement. Si nous en agitons une extrmit de haut en bas dans
un plan vertical, la corde se dforme et lbranlement se propage tout en restant dans le plan vertical.
Nous avons fabriqu une onde polarise rectilignement (ou linairement). Ce plan vertical sappelle le
plan de polarisation.
Direction de polarisation
Plan de polarisation
FIGURE 2.4 Onde linairement polarise dans un plan vertical.
B.
Lumire naturelle
La lumire naturelle est une onde lectromagntique qui se propage linairement, mais elle nest que
rarement simple. Comme toute onde elle est dfinie, entre autres, par sa frquence ou sa longueur donde
et son plan de vibration. La lumire naturelle est un mlange dondes de caractristiques diffrentes. Si
la longueur donde est unique, la lumire est monochromatique, dune seule couleur et si le plan de
vibration est unique et constant elle est polarise.
Le carbonate de calcium ou calcite (CaCO3 ) est un cristal possdant une proprit de double rfraction (birfringence) par laquelle un rayon lumineux pntrant dans le cristal est divis en deux. Les deux
rayons mergeant sont dits polariss dans un plan car ils vibrent chacun dans des plans perpendiculaires.
C.
Pouvoir rotatoire
Le pouvoir rotatoire, galement appel activit optique, est la proprit quont certains milieux de
faire dvier le plan de polarisation dun faisceau de lumire monochromatique polarise le traversant.
Langle de dviation R est fonction de :
la longueur donde de la lumire monochromatique utilise, gnralement la raie D (jaune) du
sodium 589,3 nm ;
la temprature, gnralement 20C ;
la substance en solution et sa concentration.
33

Loi de BIOT
C =
[]20
D
100R
lc
Avec :
[] : pouvoir rotatoire spcifique ;
l : largeur de la cuve (trajet optique) en dm ;
c : concentration de la solution en g/100mL ;
R : angle de rotation observ, mesur en degrs. Par convention, il est mesur positivement dans le sens
des aiguilles dune montre.
Les composs induisant une dviation du plan vers la droite ( > 0) quand on fait face la lumire
sont qualifis de dextrogyres et sont nots (+). Ceux induisant une dviation vers la gauche ( < 0)
quand on fait face la lumire sont qualifis de lvogyres et sont nots ().
Le pouvoir rotatoire dune molcule chirale est une proprit physique caractristique de celle-ci au
mme titre que son point de fusion, son point dbullition et sa densit.
D.
Stroisomrie et isomrie optique
Les tudes effectues au cours du XIXe sicle ont montr que le pouvoir rotatoire est d une dissymtrie des molcules de sorte quelles ne soient pas superposables avec leur image dans un miroir.
Introduisons tout dabord quelques dfinitions :
Carbone asymtrique : en chimie organique, un atome de carbone asymtrique est un carbone ttradrique (hybrid sp3 ) qui possde quatre substituants de nature diffrente.
Stroisomrie : la stroisomrie concerne lisomrie qui rsulte uniquement de la position relative des
atomes dune molcule. On parle alors de stroisomres.
Isomrie optique : il sagit dun type de stroisomrie qui se produit autour dun carbone asymtrique.
nantiomre : deux isomres optiques sont des nantiomres ou nantiomorphes sils sont image lun
de lautre dans un miroir et quils ne sont pas superposables comme les mains droite et gauche. Ils
ont les mmes proprits physiques et un pouvoir rotatoire oppos.
Diastroisomre : deux isomres optiques dune molcule possdant plusieurs atomes de carbone asymtriques sont des diastroisomres sils ne sont ni superposables, ni images lun de lautre dans
un miroir.
Un atome de carbone ttradrique portant quatre substituants diffrents a, b, c et d, donne lieu
deux nantiomres. En effet, ces deux composs ne peuvent se superposer, que si deux au moins des
substituants sont identiques. Cest pourquoi il est habituellement appel carbone asymtrique . Cest
lui qui confre la molcule son pouvoir rotatoire.
Les deux nantiomres ont les mmes proprits physiques et chimiques et ne diffrent que par
leurs pouvoirs rotatoires qui sont opposs. Si une molcule possde un pouvoir rotatoire dextrogyre, son
nantiomre possdera un pouvoir rotatoire de mme valeur, mais de signe lvogyre.
Lorsque deux nantiomres sont prsents dans une solution, le pouvoir rotatoire de celle-ci est la
somme des pouvoirs rotatoires des espces prsentes. Si les deux nantiomres sont prsents en quantit
gale, la rotation de lun des composs sera annule par lautre et aucune activit optique ne sera observe. De tels mlanges sont appels mlanges racmiques. La structure cristalline du mlange racmique
lui confre des proprits physiques diffrentes.
34
E.
Les protines
Projection de FISCHER
En chimie, particulirement en chimie organique et en biochimie (notamment pour ltude des

sucres), la projection de Fischer est une reprsentation plane dune molcule organique tridimensionnelle, dcrivant de manire exacte sa strochimie. Toutes les liaisons chimiques sont reprsentes
comme des lignes horizontales ou verticales. La chane carbone principale se situe sur la ligne verticale. Lorientation de la chane carbone est telle que le carbone le plus oxyd est plac dans la moiti
suprieure. Dans une projection de Fischer, les liaisons reprsentes sur la ligne horizontale sortent dans
la ralit vers lavant (hors de la feuille, vers vous). Cest pour cette raison quune projection de Fischer
ne peut tre tourne dans le plan de la page : alors lorientation des liaisons les unes relativement aux
autres peut changer, convertissant ainsi la molcule en son nantiomre [32].
A
C
A
B
D
B
D
C
A
C
D
B
FIGURE 2.5 Principe de la projection de Fischer.

Wikipdia, Creative Commons CC BY-SA 3.0
Les projections de Fischer sont le plus souvent utilises en biochimie pour reprsenter les monosaccharides, mais elles peuvent aussi tre utilises pour les acides amins ou pour dautres molcules
organiques.
Convention de FISCHER
En tudiant le glycraldhyde, FISCHER introduit la convention de designer les deux isomres optiques
(+) et (-) de la glycraldhyde respectivement par D-glycraldhyde et L-glycraldhyde. Il fit lhypothse
que les configurations de ces molcules taient celles reprsentes sur la figure ci-dessous. Il navait que
50 % de chance davoir raison, ce nest que bien plus tard, que de nouvelles techniques ont permis de
dmontrer que le choix arbitraire de FISCHER tait correcte pour cette molcule.
CHO
HO
CHO
H
CH2OH
L-glycraldhyde
OH
CH2OH
D-glycraldhyde.
Configurations dsignant les nantiomres de la glycraldhyde selon la convention de FISCHER.
35
2.1.3
A.
Proprits physiques
Pouvoir rotatoire
Les atomes de C de tous les acides amins, lexception de la glycine, sont des carbones asymtriques, ce qui confre ces acides amins un pouvoir rotatoire. La glycine, qui a deux atomes dhydrogne sur son C , est superposable son image en un miroir et nest donc pas optiquement active.
Reprsentation selon FISCHER
Pour reprsenter les diffrents stroisomres des -aminoacides, on utilisera la mthode de FISCHER.
On rattachera respectivement larrangement des groupes amino, carboxyle, R et H autour de latome C
celui des groupes hydroxyle, aldhyde, CH2 OH et H de la glycraldhyde. Un -aminoacide qui a la
mme configuration absolue que la L-glycraldhyde sera dit L--aminoacide ou appartenant la srie
L. De la mme manire, un -aminoacide qui a la mme configuration absolue que la D-glycraldhyde
sera dit D--aminoacide ou appartenant la srie D.
COO
NH
COO
H
NH3
R
D--aminoacide.
R
L--aminoacide.
Configurations des L--aminoacide et des D--aminoacide selon la convention de FISCHER.
lexception de la glycine qui ne contient pas de carbone asymtrique tous les acides amins des
protines appartiennent la srie L.
La faon de savoir si on a affaire une forme L ou D dans la structure dun acide amin est de le
regarder le long de laxe du lien qui lie son hydrogne au carbone . Dans la forme L, lagencement
des autres groupements sur le carbone central sera le suivant dans le sens des aiguilles dune montre :
COOH, R, NH3 ou CORN.
Remarque : La srie D ou L de Fischer ne prjuge en rien du caractre dextrogyre (+) ou lvogyre
(-) de la molcule : un aminoacide de la srie L peut tre lvogyre ou dextrogyre.
Notons que la thronine et lisoleucine ont deux carbones asymtriques. Leur nantiomre (L) existera
sous deux formes. On affecte le prfixe allo celui que lon ne trouve pas dans les protines. La Lthronine et la D-allo-thronine sont des diastroisomres.
COO
NH
H
COO
COO
COO
NH3
NH3
NH3
OH
HO
HO
OH
CH3
L-thronine
CH3
L-allo-thronine
CH3
D-thronine
CH3
D-allo-thronine
Configurations des stroisomres de la thronine.
B.
Spectre dabsorbtion
La mesure de la quantit de lumire absorbe par une molcule sappelle la spectrophotomtrie.

Les aminoacides nabsorbent pas la lumire visible (400 750 nm), leurs solutions sont incolores.
Les trois acides amins aromatiques (Try, Phe et Tyr) absorbent dans lultraviolet au voisinage de 280 nm.
36
Les protines
Comme toutes les protines possdent des rsidus aminoacyles aromatiques, cette proprit dabsorption 280 nm sert doser ces protines lorsquelles sont en solution dans leau et quil nexiste pas
dautres molcules absorbant la lumire UV cette longueur donde (acides nucliques par exemple).
C.
Solubilit
En gnral, les acides amins sont solubles dans leau, cependant, la solubilit varie en fonction de
la nature du radical R. La solubilit dans les solvants organiques est en gnral faible, mais l aussi elle
varie en fonction de R.
Ces diffrences de solubilit permettent la sparation et lidentification des acides amins.
2.1.4
A.
Proprits chimiques
Proprits acido-basiques
Lorsque lacide amin est libre, il a au moins deux groupements fonctionnels sur le mme carbone
et pour certains un troisime sur la chane latrale. Lun des deux groupements est un acide (carboxylique)
et lautre est une base (amine).
Nous allons tudier les quilibres des diverses formes quon peut trouver en solution aqueuse pour
un aminoacide et les courbes de titrage.
a. Aminoacide chane latrale ne comportant pas de groupe ionisable
Les pK des groupes -COOH et -amin sont trs diffrents : de lordre de 2 pour la fonction carboxylique et de lordre de 9 pour la fonction amine. De ce fait, on peut tudier chacun des quilibres
sparment. Les quilibres successifs de dissociation sont caractriss par les constantes individuelles de
dissociation de chaque groupe.
COOH
NH3
COO
pK-COOH
NH3
COO
pK-NH
NH2
FIGURE 2.6 Dissociation des fonctions -COOH et -amin dun acide amin.
La forme ionique intermdiaire est un zwitterion ou ion dipolaire.
Les acides amins sont une espce amphotre puisquils ont les proprits dune base pour la premire raction de dissociation et les proprits dun acide pour la deuxime raction de dissociation.
Le pH o existe le zwitterion comme forme majoritaire et o la concentration de AA+ est gale la
concentration de AA est par dfinition le point isolectrique ou point isoionique pHi de lacide amin.
Dterminons la valeur du pHi :
[A0 ][H + ]
K1 =
[A+ ]
[A ][H + ]
K
=
2
[A0 ]
[A ] =
[A+ ]
Dou [H + ]2 = K1 K2 ou encore :
pK1 + pK2
2
Leffet tampon des acides amins est maximal quand le pH ambiant est prs des deux pKa de la
molcule.
Pour un pH < pHi , laminoacide a une charge totale nette moyenne positive.
pHi =
37
pH
12
Les 2 groupes sont dprotons

+
11
pK 2 =9,9
10
COO
H 2N
H+
( NH 3CHRCOO )
_ =1
H+
( NH 2CHRCOO )
( NH 3CHRCOO )
pK 1 =2,3
pH =6,0
Zwitterion
H 3N
COO
1
+
H 3N
( NH 3CHRCOOH )
Les 2 groupes sont protons
=1
( NH 3CHRCOO )
COOH
0,5
1
quivalents OH-
1,5
FIGURE 2.7 Titration dun aminoacide chane latrale ne comportant pas de groupe ionisable.
Pour un pH > pHi , laminoacide a une charge totale nette moyenne ngative.
lexception de lhistidine, aucun aminoacide ne possde de zone tampon dans la zone du pH
physiologique (6-8).
b. Aminoacides chane latrale comportant une fonction acide
Ces aminoacides portent une fonction carboxylique sur leur chane latrale. Le phnomne dionisation et les quilibres successifs sont reprsents sur la figure 2.8. Le pK du COOH de la chane latrale
est plus lev que le pK du -COOH et plus faible que le pK de l-amine.
COOH
HOOC
COO
HOOC
NH3
pK-COOH
COO
NH3
COO
COO
pKR-COOH
COO
R
NH3
pK-NH
R
NH2
FIGURE 2.8 Dissociation des fonctions dun acide amin chane latrale comportant une fonction
acide.
On a donc :
pHi =
pK1 + pK2
2
FIGURE 2.9 Dissociation de la fonction hydroxyle de tyrosine.

Le groupement thiol de la cystine et le groupement phnol de la tyrosine sont faiblement acides.
38
Les protines
Pour la tyrosine, le deuxime quilibre ne concerne pas la deuxime fonction acide mais la fonction
-amine, le pHi sera la moyenne des pK -COOH et -amine.
c. Aminoacides chane latrale comportant une fonction base
Ces aminoacides portent une amine sur leur chane latrale. Le phnomne dionisation et les quilibres successifs sont reprsents sur la figure 2.10.
lexception de lhistidine, le pK de la fonction -amine est plus faible que celui de la fonction
R-amine.
COOH
NH3
COO
NH3
R
NH3
pK-COOH
NH3
R
NH3
COO
COO
NH2
pK-NH
NH3
pKR-NH
NH2
FIGURE 2.10 Dissociation des fonctions dun acide amin chane latrale comportant une fonction
acide.
On a donc :
pHi =
pK1 + pK2
2
FIGURE 2.11 Dissociation de la fonction guanidyle de larginine.
FIGURE 2.12 Dissociation de la fonction imidazole de lhistidine.

B.
Proprits de la fonction -carboxyle
Formation de sels : la formation de sels se fait gnralement avec la soude (NaOH) ou la potasse (KOH).
H
H2N
C
R
COOH
NaOH
H2N
COO
Na
+ H2O
FIGURE 2.13 Raction dun acide gras avec une base forte.
Estrification : lestrification se fait grce un alcool. On utilise souvent lalcool n-butylique (Butan-1ol) et on obtient des ester n-butyliques. Cette proprit est utilise lors de lanalyse par chromatographie en phase gazeuse car ces esters sont volatils. Selon lester obtenu, on pourra connatre
lacide amin prsent dans le mlange.
39
Dcarboxylation : cette raction est prsente dans les organismes vivants pour produire partir des
aminoacides des amines qui peuvent tre des prcurseurs dautres molcules, et ce, par des dcarboxylases. Elle peut se faire chimiquement en utilisant lhydroxyde de baryum Ba(OH)2
H
H2N
COOH
CH
NH2
CO2
FIGURE 2.14 Raction de dcarboxylation.

Cette mthode permet le dosage de certains acides amins par mesure du CO2 dgag. Les dcarboxylases bactriennes attaquent les acides amins basiques et librent divers substances, notamment les cadavrines de la putrfaction.
Quelques produits de dcarboxylation daminoacides :
thanolamine : produit de la dcarboxylation de la srine, lthanolamine est le prcurseur de la
choline des phospholipides.
Histamine : produit de la dcarboxylation de lhistidine, lhistamine est un vasodilatateur intervenant dans les ractions dallergie ou dinflammation.
Tyramine : produit de la dcarboxylation de la tyrosine, la tyramine est un vasoconstricteur et
hypertenseur.
Formation dun alcool amin : elle se fait par rduction de la fonction carboxylique en utilisant le borohydrure de sodium NaBH4 ou le borohydrure de lithium LiBH4 , elle aboutit la formation dun
alcool -amin.
H
H2N
H
LiBH4
COOH
H2N
CH2
OH
FIGURE 2.15 Raction de rduction.

Formation damide : cette formation est la base de la liaison peptidique.
H
H2N
COOH + H2N
R'
H2N
NH
R'
H2O
FIGURE 2.16 Raction de formation dun amide.

C.
Proprits de la fonction -amine
N-acylation : une acylation est une raction au cours de laquelle un groupement acyle est ajout une
molcule, ce groupement tant transfr depuis un agent acylant. Les halognures dacyle et les
anhydrides sont trs utiliss comme agents acylants.
40
Les protines
O
H
HOOC
NH2
HOOC
NH
R'
+ HX
R'
R
O
X=
ou
R''
un halogne
ou
R''
(forme un anhydride)
(forme un ester)
(forme un halognures d'acyle)
FIGURE 2.17 Raction de N-acylation.

Cette raction peut aussi se produire si le carbonyle est remplac par un sulfonyl. La raction avec
le chlorure de dansyle (1-dimthyl-amino-naphtalne-5-sulfonyle) donne un compos plus stable et
fluorescent permettant une grande sensibilit dans la dtection.
H3C
H3C
N
H
O
H3C
+
Cl
N
COOH
H3C
NH C
COOH
FIGURE 2.18 Raction avec le chlorure de dansyl.

Arylation : larylation est raction de substitution dun H de la fonction NH2 par un groupement aryle
(aromatique). Cette raction laide dun driv aromatique, le dinitro-fluoro-benzne (DNFB), a
permis Frederik SANGER dtablir la premire structure primaire dune protine : linsuline.
NO2
NO2
R
O2 N
H2N
R
COOH
O2 N
COOH
NH C
2, 4-dinitrophnyl aminoacide
DNP aminoacide
Couleur jaune
fluoro-2, 4-dinitrobenzne
FDNB (ractif de Sanger)
FIGURE 2.19 Raction du chlorure du dinitro-fluoro-benzne avec un aminoacide.

Carbamylation : la raction dite de carbamylation avec le phnylisothiocyanate (PTC), un pH basique
de 9, donne des drivs qui absorbent dans lultraviolet et facilement sparable par chromatographie.
R
N
S +
H2N
COOH
NH C
NH C
H
phnylisothicyanate
PTC (ractif d'Edman)
COOH
phnylthiocarbamyl aminoacode
PTC-aminoacide
Absorbe dans l'UV
FIGURE 2.20 Raction du phnylisothicyanate avec un aminoacide.
41
Dsamination : le dpart de la fonction amine sappelle dsamination. Il peut se faire in vitro,ou in vivo.
In vitro, on emploie par exemple lacide nitreux NO2 H.
H
H
HOOC
NH2
HNO2
HOOC
OH
+ N2 +
H2O
FIGURE 2.21 Raction de dsamination.

Ractions avec les aldhydes : les fonctions -amins des aminoacides ragissent rversiblement avec
les aldhydes pour donner des bases de SCHIFF qui sont relativement labiles. Ces bases de Schiff
apparaissent trs souvent comme intermdiaires dans des ractions enzymatiques impliquant les
aminoacides comme substrat. La proline qui contient une fonction amine secondaire ne ragit pas
avec les aldhydes.
COOH
R
C
H
NH2
C
O
COOH
H2O
R'
CH R'
FIGURE 2.22 Raction dun aldhyde avec un aminoacide.
D.
Proprits dues la proximit des fonctions carboxyliques et amines
Raction la ninhydrine : la raction avec la ninhydrine est lune des plus connue et utilise, elle aboutit
un produit violet pour les amines primaires et un autre driv de couleur jaune pour les amines
secondaires. Lacide amin est compltement dgrad par une raction de dsamination et de
dcarboxylation.
Il est noter que la coloration nest pas spcifique des acides amins. Elle se produit avec dautres
composs ayant des groupements aminos libres : glucosamine, peptides et protines.
FIGURE 2.23 Structure de la ninhydrine.

La ninhydrine permet de rvler des empreintes digitales sur des surfaces poreuses (papiers et
cartons) grce la raction avec les acides amins contenus dans lempreinte.
E.
Proprits dues la chane latrale
Groupements carboxyliques et amines : les groupements carboxyliques latraux de lacide aspartique

et lacide glutamique et les groupements amines de la lysine ont la mme ractivit chimique que
celle des groupements ports par le carbone central.
Groupement guanidyle : le groupement guanidyle de larginine a une faible ractivit car il est stablis
par rsonance (ou msomrie, voir cours de chimie).
42
Les protines
NH
NH
NH2
C
H
NH2
NH
C
H
NH2
FIGURE 2.24 Formes limites de la fonction guanidinium.

Groupement imidazole : le groupement imidazole de lhistidine permet certains rsidus dhistidine
prsents dans les sites actifs denzymes dintervenir dans des ractions de transfert de proton.
Groupement phnol : le groupement phnol de la tyrosine peut tre halogn, donnant respectivement
la monoiodotyrosine et la diiodotyrosine qui sont des prcurseurs dhormones thyroidiennes.
I
I
Tyrosine
Monoiodotyrosine
I
Diiodotyrosine
FIGURE 2.25 Iodation de la tyrosine.

Groupement hydroxyle : les fonctions alcool de la srine et de la thronine, ainsi que la fonction phnol
de la tyrosine, peuvent tre estrifies, en particulier par lacide phosphorique.
Groupement thiol : ce groupement de la cystine est trs ractif, son oxydation en prsence de O2
permet la formation des ponts disulfures que lon trouve dans les protines (pont intra-chane ou
entre chanes polypeptidiques). Cette raction est catalyse par la prsence de mtaux.
Pont disulfure
+
Cystine
Cystine
FIGURE 2.26 Formation dun pont disulfure.

Les ponts disulfures peuvent tre rompus par des rducteurs, les plus utiliss sont :
le -mercaptothanol ;
le DTT (dithiothritol) ;
lacide performique (irrversible).
43
2.2 Les peptides
2.2
Les peptides
Les peptides sont des composs forms par union dun certain nombre dacides amins de faon
squentielle, la fonction carboxylique de lun ayant ragi avec la fonction amine du suivant. Les acides
amins prsents dans le peptide ont ainsi perdu le H de leur NH2 et le OH de leur COOH : on dit quil
sagit de restes ou rsidus dacides amins.
La liaison CONH entre les rsidus successifs dacides amins, est une varit particulire de liaison
amide. On lappelle liaison peptidique. Lacide amin qui a gard son -NH2 intact une extrmit est
appel acide amin N-terminal. Celui qui a gard son -COOH lautre bout est appel C-terminal.
Pour dcrire la succession des rsidus dacides amins dans le peptide, on parle denchanement ou
chane dacides amins du peptide, ou encore de squence de rsidus dacide. Cette squence nest pas
livre au hasard : un peptide donn, ayant un rle biologique prcis a toujours la mme squence. Cest
ce qui dfinit sa ractivit biologique.
Quand il y a deux rsidus dacides amins, il sagit dun dipeptide, quand il y a en 3, cest un
tripeptide. On parle aussi doligopeptide pour un nombre de rsidus allant de 2 9 et de polypeptide
pour un nombre suprieur. Au del de 100 rsidus, ce nest plus un polypeptide mais une protine.
La limite entre les deux groupes est fixe arbitrairement une masse molculaire moyenne de 10 000.
Comme la masse molculaire moyenne dun rsidu dacide amin est de 100, un peptide dune masse
molculaire de 10 000 contient peu prs 100 rsidus [33].
2.2.1
Conventions, nomenclature et structure
Pour nommer un peptide, on commence toujours par indiquer le rsidu dacide amin N-terminal et
on finit par lacide amin C-terminal. On utilise le suffixe yl pour dsigner tous les rsidus dacides
amins sauf le C-terminal auquel on donne son nom habituel. En termes de chimie organique, on considre que chaque rsidu substitue la fonction amine du rsidu qui le suit et que lensemble substitue le
rsidu C-terminal.
Pour crire la formule dun peptide, on met toujours gauche lacide amin N-terminal et droite
celui qui est C-terminal. Si on crit la formule dveloppe, on peut dessiner une sorte de dent de scie
qui tient approximativement compte de la disposition des carbones et azotes selon les angles de valence
(figure 2.27).
NH
CH
H2N
CO
CO
CH
CH
NH
COOH
FIGURE 2.27 pine dorsale peptidique.

Remarquer les valences libres.
Il suffit ensuite de placer sur les CH qui conservent une valence libre les chanes latrales des rsidus
dacides amins dans lordre de leur squence (figure 2.28) [33].
2.2.2
Origine des peptides
La plupart des peptides sont forms comme les protines par la synthse protique. Parfois, ils proviennent dune protine prcurseur de grande taille qui est ensuite partiellement hydrolyse. Certains
44
Les protines
CH3
CH2SH
CH
H2N
NH
CO
CO
CH
CH
NH
COOH
CH2OH
FIGURE 2.28 Peptide alanyl-sryl-cystine.

peptides de petites taille se forment par raction directe entre acides amins grce des enzymes spciales. Enfin, certains peptides se forment de faon transitoire pendant la digestion des protines par des
enzymes appeles protases [34].
2.2.3
A.
Proprits des peptides
Proprits biologiques
Certains peptides ont des proprits protectrices, des proprits hormonales, parfois, des activits
antibiotiques [34].
Glutathion
Le glutathion est le -glutamyl-cystinyl-glycine. Cest un tripeptide irrgulier puisque le
rsidu glutamyl est fix par le carboxyle et non . Il est ncessaire au maintien en bon tat de la
membrane des globules rouges au cours du phnomne de transport respiratoire de loxygne.
CH2
COOH
CH
CH2
CH2
CO
NH
CH
SH
CO
NH
CH2
COOH
NH2
FIGURE 2.29 Structure chimique du glutathion.
B.
Proprits physiques
Solubilit : les peptides sont dautant plus solubles dans leau quil sont plus petits et contiennent davantage dacides amins hydrophiles.
Absorption de la lumire : les peptides absorbent la lumire dans lultraviolet longueur donde de 280
nm sils contiennent un acide amin aromatique.
C.
Proprits chimiques
Proprits de la liaison peptidique : les lectrons du groupe carbonyle et le doublet lectronique libre
de lazote sont trs proches. La rsonance (msomrie) de ces lectrons donne au groupe peptidique des structures intermdiaires entre deux formes msomres (voir la figure 2.31).
Cette liaison est intermdiaire entre une simple et une double liaison qui implique les proprits
suivantes :
la structure du groupe peptidique est rigide : les 6 atomes sont coplanaires.
les 2 carbones C se placent de part et dautre du pont CN dans la configuration trans la plus
favorable thermodynamiquement.
la liaison CN ne subit pas de libre rotation.
la fonction NH ne sionise pas.
les atomes doxygne et dhydrogne dune liaison peptidique sont dexcellents accepteurs et
donneurs de liaisons hydrogne.
45
2.2 Les peptides
123 pm
(Angle ) 121,1
123,2
15
2p
13
3
pm
121,9
115,6
5
14
pm
N
119,5
100 pm
118,2 (angle )
Liaison
peptidique
FIGURE 2.30 Longueurs et angles de la liaison peptidique.

Wikipdia, CC BY-SA 3.0
Formes limites
C
N
H
N
H
O +
N
H
Hybride de rsonance
FIGURE 2.31 Formes limites de la liaison peptidique.

Proprits acido-basiques : le comportement acido-basique du peptide est d aux fonctions NH2 et
COOH terminales et aux fonctions ionisables apportes par la chane latrale.
Proprits des chanes latrales des rsidus dacides amins :
Phosphorylation : si un peptide contient un rsidu de srine, de thronine ou de tyrosine, la fonction alcool ou phnol de ces rsidus peut tre estrifie par un phosphate ou mme un sulfate.
Formation de ponts disulfures : si le peptide contient un rsidu de cystine, il peut ragir avec lui
mme ou un autre peptide contenant de la cystine par oxydation, cest--dire formation dun
pont disulfure.
Raction xanthoprotique : si le peptide contient un rsidu de tyrosine, il peut ragir avec lacide
nitrique en donnant une coloration jaune.
Raction la ninhydrine : on se souvient de la raction la ninhydrine caractristique des acides amins. Les plus petits peptides, dipeptide ou tripeptide donnent la mme raction (coloration violette).
Par contre, quand ils contiennent plus de quatre rsidus dacides amins, les peptides ne ragissent
plus avec la ninhydrine.
Raction de biuret : cette raction, linverse de la raction prcdente, na lieu quavec les peptides
comportant plus de 4 rsidus (et donc au moins deux liaisons peptidiques). Les peptides forment
des complexes de coordination avec lion Cu2+ . Chaque ion Cu2+ se lie la chane polypeptidique
par 4 covalences de coordination fournies par des doublets libres des atomes dazote. Ce complexe
est de couleur rose. Comme on opre en prsence dun excs de solution cuivrique (CuSO4 ) qui est
de couleur bleu, celle-ci se superpose la couleur rose de sorte que la rsultante est une couleur
violace.
46
Les protines
2.3
Les protines
Les protines sont des macromolcules biologiques constitues par des squences dacides amins
runis par des liaisons peptidiques et pourvues dune structure tridimensionnelle complexe.
Les fonctions biologiques des protines sont particulirement importantes : certaines dentre elles,
les enzymes servent de catalyseurs pour les ractions chimiques du mtabolisme, dautres sont des transporteurs de molcules. Dautres encore ont un rle de soutien, de structure, de reconnaissance, etc [35].
Cette multiplicit de fonctions des protines est rendu possible par leur trs grande varit structurale.
La structure des protines tant assez complexe, on distingue pour en faciliter ltude plusieurs degrs
dorganisation structurale, chacun dpendant du prcdent.
2.3.1
Structure primaire des protines
La structure primaire, encore appele squence protique, quivaut lordre denchanement des
acides amins les uns aux autres.
A.
Dtermination de la composition dune protine en acides amins
Il est parfois utile danalyser les proportions des divers types dacides amins prsents dans une
protine, car elles peuvent reflter son comportement biologique. Cela ce fait en trois temps :
1. hydrolyser une quantit donne de la protine ;
2. sparer et identifier les acides amins rsultant de lhydrolyse ;
3. analyser la quantit de chaque acide amin.
a. Hydrolyse des liaisons peptidiques
La liaison peptidique est trs stable, son hydrolyse spontane est quasiment nulle ; mais elle peut tre
hydrolyse par voie chimique ou enzymatique.
Hydrolyse acide : laction de lacide chlorhydrique (HCl) 6M sur un peptide, bullition pendant 10
24 heures, aboutit un hydrolysat contenant les aminoacides avec toutefois les restrictions suivantes :
laminoacide acide tryptophane est entirement dtruit ;
les amides (Asn, Gln) sont hydrolyses en ammoniac et acides correspondants (Asp, Glu) ;
certains aminoacides (Tyr, Ser, Thr) peuvent tre partiellement dtruits (un temps dhydrolyse
plus faible permet de rsoudre le problme).
Hydrolyse alcaline : elle se fait en utilisant de lhydroxyde de sodium (NaOH) 4 mol/L chaud (110C)
pendant 4 8h environ. Lhydrolyse totale alcaline dtruit la srine, la thronine, la cystine.
Hydrolyse enzymatique : lhydrolyse des liaisons peptidiques peut tre ralise par des enzymes : les
peptidases (ou protases ou enzymes protolytiques). Cette hydrolyse est lente et rarement complte.
Lhydrolyse totale acide dtruisant moins dacides amins, elle est en consquence la mthode dhydrolyse la plus utilise. Mais puisque des conditions optimales pour cette hydrolyse sont parfois difficiles
tablir, la raction est effectue plusieurs fois dans des conditions diffrentes et la composition des
acides amins est dduite partir des diffrentes expriences dhydrolyse.
b. Sparation et identification des acides amins
Plusieurs technique de sparation et didentification de substances sont utilises en biochimie : llectrophorse, la chromatographie, etc. Elles sont traites dans le chapitre A.3 en annexe.
c. Analyse quantitative
2.3 Les protines
47
Dosage colorimtrique Un dosage colorimtrique est possible lorsque quune raction chimique
donne des produits colors et si lintensit de la coloration est proportionnelle la concentration de
llment doser. La mesure de labsorbance de la solution est donne par un spectrophotomtre qui
mesure la densit optique. Plus une solution est colore, plus la lumire a du mal traverser, donc plus
labsorbance de la solution augmente.
Dosage des acides amins Nous avons vu auparavant que les acides amins ragissent avec la
ninhydrine et que cela aboutit un produit violet pour les amines primaires et un autre driv de
couleur jaune pour les amines secondaires (la proline). Lintensit de cette coloration est la base du
dosage des acides amins par coloromtrie en mesurant labsorbance 570nm. On obtient finalement
une estimation du pourcentage de chaque acide amin contenu dans la chane.
B.
Dtermination de la squence
Le squenage des protines est destin connatre le nombre, la nature chimique et lordre de tous
les rsidus dacides amins.
On commence par tablir la nature de lacide amin N-terminal et ventuellement de lacide amin
C-terminal. Sil existe un seul acide amin dans les deux cas, il sagit dune protine ayant une chane
polypeptidique unique. Dans certains cas, on a affaire une protine ayant plus dune seule chane
polypeptidique. Lorsque cest le cas, elles sont souvent unies par des liaisons non-covalentes (liaisons
H, forces de Van der WAALS, liaisons hydrophobes). On peut donc les sparer en utilisant des solutions
dure ou de SDS. Les chanes polypeptidiques sont galement runies par des liaisons covalentes, en
particulier des ponts disulfure. Il faut rduire ces ponts (y compris les ponts intramolculaires) par un
agent rducteur comme le 2-mercaptothanol.
Ensuite, il faut isoler chaque chane en utilisant une mthode adquate. On peut alors dterminer sa
squence en acides amins [36].
a. Dtermination de lextrmit N-terminale
Mthode de SANGER : la 1re mthode utilise la raction de Sanger (cf. arylation). Les fonctions 2-amine
des acides amins et peptides ragissent avec le 2,4-dinitrofluorobenzne pour former des drivs
jaunes, les 2,4-dinitrophnyl-peptides. Lorsque ces composs sont soumis une hydrolyse acide,
toutes les liaisons peptidiques sont hydrolyses, mais la liaison entre la fonction 2,4-dinitrophnyl
et la fonction amine de lacide amin N-terminal reste stable. On pourra par la suite identifier cet
acide amin, par chromatographie par exemple.
Utilisation du chlorure de dansyle : la 2e mthode utilise le chlorure de dansyle (cf. N-acylation), qui,
combin une hydrolyse totale acide forme un Dansyl-aminoacide1 (DNS-aa1) et un hydrolysat.
Mthode dEDMAN : une 3e mthode est celle dEDMAN, dans laquelle le phnylisothiocyanate (PITC)
ragit avec la fonction amine N-terminale pour donner un complexe qui, aprs action dun acide
dans des conditions douces libre une phnylthiohydantone et le peptide restant intact (cf. carbamylation).
b. Dtermination de lextrmit C-terminale
Hydrazinolyse : lhydrazine permet de rompre toutes les liaisons peptidiques. Les acides amins sont
transforms en hydrazines aminoacyles, lexception de lacide amin C-terminal qui reste libre et
qui pourra tre spar et identifi.
Mthode enzymatique : il existe des enzymes capables de couper le premier ou le dernier acide amin
de la chane polypeptidique, on les appelle des exopeptidases. Les carboxypeptidases clivent la
liaison peptidique situe juste avant le dernier acide amin. Il en existe plusieurs types :
La carboxypeptidase A : clive lacide amin C-terminal lorsque celui-ci est aromatique ou aliphatique ;
48
Les protines
fluoro-2, 4-dinitrobenzne
FDNB (ractif de Sanger)
2, 4-dinitrophnyl aminoacide
DNP aminoacide
Couleur jaune
FIGURE 2.32 Dtermination de lextrmit N-terminale avec la mthode de SANGER.

H3C
N
O
H3C
Cl
Chlorure de dansyle
HCl
H3C
N
O
H3C
S
O
2 H 2O
H3C
N
H3C
O
S
O
Dansyle aminoacide
FIGURE 2.33 Dtermination de lextrmit N-terminale avec le chlorure de dansyle.
49
2.3 Les protines
phnylisothicyanate
PTC (ractif d'Edman)
OH-
S
NH
+
H
S
N
N
R1
O
phnylthiohydantone (PTH)
Peptide initiale moins

le rsidu N-terminal
FIGURE 2.34 Dtermination de lextrmit N-terminale avec la mthode dEDMAN.
H
N
N
n
Hydrazine
Hydrazine aminoacyle
Acide amin
C-terminal libre
FIGURE 2.35 Dtermination de lextrmit C-terminale grce lhydrazynolyse.
50
Les protines
La carboxypeptidase B : clive lacide amin C-terminal lorsque celui-ci est basique (Arginine ou
Lysine) ;
c. Dtermination de la squence : la dgradation rcurrente dEDMAN

Les deux premires mthodes de dtermination de lextrmit N-terminale utilisent une hydrolyse
totale acide, le reste de la chane peptidique voit donc ses acides amins clivs. Le grand avantage de
la mthode dEDMAN est que la chane peptidique reste intacte et peut tre rcupre et soumise
nouveau au traitement avec le PITC. chaque cycle, on aura la libration de lacide amin suivant dans
la squence du peptide original.
Cependant, les chanes polypeptiques sont souvent trop longues pour tre directement squences,
car cette mthode permet de fournir la squence de peptides comportant au maximum 50 rsidus
dacides amins. Le problme consiste donc morceler la chane polypeptidique en petits fragments
peptidiques par des ractions spcifiques puis de squencer chaque fragment et mettre bout bout les
peptides afin de reconstituer lensemble de la squence [37].
d. Fragmentation de la chane polypeptidique
Hydrolyse chimique spcifique : le bromure de cyanogne (BrCN) hydrolyse la liaison peptidique du
ct carboxyle de la mthionine.
Met
FIGURE 2.36 Clivage dune liaison peptidique par le brumure de cyanogne.

Hydrolyse enzymatique spcifique : les endopeptidases hydrolysent des liaisons peptidiques internes
entre deux aminoacides i, (i + 1). Elles peuvent peut tre spcifique du rsidu en position i ou
(i + 1).
Enzyme
Rsidu i
Trypsine
Arg, Lys
Chymotrypsine
Phe, Tyr, Trp
Thermolysine
2.3.2
Rsidu (i + 1)
Leu, Ile, Val 2 .
Structure secondaire des protines
La structure secondaire caractrise le premier degr de repliement de la chane polypeptidique. Elle

dcrit le repliement local de la chane principale dune protine d des interactions entre les rsidus
dacides amins, par lintermdiaire de liaisons hydrognes.
Lexistence de structures secondaires vient du fait que les repliements nergtiquement favorables
de la chane peptidique sont limits et que seules certaines conformations sont possibles. Les structures
secondaires les plus courantes sont les hlices et les feuillets .
A.
Hlice
Lhlice est une structure priodique trs frquente dans le repliement des protines et des peptides. Elle se caractrise par la formation de liaisons hydrognes parallles laxe de lhlice, entre le
2. Diffrentes sources (wikipdia anglaise, le polycopi de Biochimie Licence STE, polycopi de KESSOUS etc.) indiquent
des acides amins diffrents quand laction de la thermolysine. Face cette confusion il a t choisi de garder ceux indiqus
sur le polycopi de KESSOUS.
51
2.3 Les protines
groupement carbonyle CO dun rsidu i et le groupement amide NH dun rsidu (i + 4). Les radicaux
des rsidus sont lextrieur de lhlice, ce qui minimise les encombrements striques.
Cette structure a t prdite et baptise hlice alpha par Linus PAULING et ses collaborateurs en 1951
sur des considrations thoriques, avant que cela ne soit confirm quelques annes plus tard par la
biologie structurale.
Un tour dhlice correspond 3,6 rsidus (dacides amins). Les hlices comprennent au minimum
5 rsidus et au maximum 40 rsidus.
Certains acides amins exercent une influence sur la stabilit de la structure hlicodale. La leucine,
le tryptophane et la phnylalanine stabilisent lhlice grce des interactions hydrophobes. En revanche,
la valine, lisoleucine, la tyrosine et des rsidus diacides et dibasiques voisins la dstabilisent. La prsence de proline dans une chane polypeptidique entrane souvent linterruption de la structure en hlice
alpha [38].
B.
Feuillet
Les liaisons hydrogne des atomes doxygne CO et dhydrogne NH dune liaison peptidique se
rptent non plus sur une portion continue de la chane peptidique mais entre des segments diffrents
qui peuvent appartenir la mme chane ou des chanes diffrentes.
Cette structure est une structure plat, tire et tale : feuillet pliss. Le sens peptidique des deux
brins adjacents peut tre identique ou contraire, les feuillets sont respectivement dits parallles ou antiparallles. Ces derniers sont plus stables, les liaisons H subissant de plus faibles distorsions. Les chanes
latrales des rsidus se distribuent alternativement de part et dautre du plan moyen [39].
H
Feuillet bta antiparallle
Feuillet bta parallle
FIGURE 2.37 Structures en feuillets .
2.3.3
Structure tertiaire des protines
Larrangement spatial des structures secondaires locales aboutit une forme globale spcifique de la
protine maintenue par des interactions qui peuvent tre de nature diffrente :
interactions covalentes (ponts disulfures entre cystines) ;
interactions lectrostatiques (liaisons ioniques, liaisons hydrognes) ;
interactions de Van Der Waals ;
interactions avec le solvant : dans leau, les chanes latrales polaires pourront tre exposes au
solvant, alors que les chanes latrales apolaires auront tendance senfouir dans des poches
hydrophobes de la protine.
La structure tertiaire dune protine est le paramtre fondamental dont dpend lexpression de ses
fonctions biologiques quelles soient structurales ou dynamiques (protines des membranes ou du cytosquelette, rcepteurs, enzymes, etc). Cette structure est trs dpendante des interactions que nous venons
de dcrire. Ces interactions subissent linfluence du milieu dans lequel elles se trouvent (solvant, temprature, pH, force ionique, agents dtruisant ces interactions, etc).
52
Les protines
La conformation native de la protine est la structure tertiaire qui correspond celle qui exprime
sa fonction biologique dans les conditions physiologiques. Un traitement dtruisant cette structure qui a
pour consquence de supprimer sa fonction est appel dnaturation : elle aboutit un tat plus dsorganis de la molcule [40].
Avant de nous arrter, citons les deux grands types de structure des protines :
A.
Protines fibreuses
Les protines fibreuses ou sclroprotines sont de longues molcules de protines en forme de filaments qui forment lune des deux principales classes de protines (lautre tant celle des protines
globulaires). Les protines fibreuses sont trouves dans les tissus et les lments de structure comme les
muscles, les os, la peau, les composants ou les membranes cellulaires. Elles accomplissent des tches
structurelles et se composent dunits aux structures secondaires simples et rptitives (hlice alpha et
feuillet bta). Le collagne et la kratine sont des protines fibreuses prsentant une conformation en
hlice alpha, la fibrone de soie a une conformation en feuillet pliss bta [41].
B.
Protines globulaires
Les protines globulaires jouent un rle essentiel dans le mtabolisme et remplissent plusieurs autres
fonctions. Les enzymes, un groupe de protines possdant une activit hautement spcifique, constituent
un sous-groupe essentiel des protines globulaires. Les autres protines globulaires sont les hormones
(insuline par exemple), les protines motrices (par exemple, la myosine du muscle), les protines de
transport (hmoglobine), les protines de limmunit dans le sang des animaux vertbrs (par exemple,
immunoglobuline), etc. [41].
2.3.4
Structure quaternaire des protines
Beaucoup de protines sont constitues par lassociation de sous-units ayant dja une structure
tertiaire stable. Larrangement spatial de ces sous-units est ce quon appelle la structure quaternaire
dune protine.
Le principal lment de stabilisation des structures quaternaires est linteraction hydrophobe entre
les acides amins non polaires : les parties hydrophobes des monomres sagglutinent de manire
minimiser leur surface expose au solvant (attraction hydrophobe). Des forces lectrostatiques peuvent
aussi stabiliser la structure ainsi que des liaisons hydrogne. On peut observer dans des rares cas des
ponts disulfures reliant entre elles deux sous-units, comme cest le cas de linsuline.
Chapitre
Dans ce chapitre
3.1
3.2
3.3
3.4
3.5
Nature et structure des enzymes

Classification des enzymes
Cintique enzymatique
Inhibition enzymatique
Allostrie
Enzymologie
Lenzymologie est la branche de la biochimie qui tudie les enzymes.

Une enzyme (parfois utilis au masculin, lAcadmie des Sciences suggre lutilisation du
fminin) est une protine spcialise dans la catalyse des ractions chimiques du mtabolisme
se droulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire. Les enzymes agissent faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de raction.
La catalyse est laction dune substance appele catalyseur sur une transformation chimique
dans le but de modifier sa vitesse de raction, appele aussi cintique chimique.
Les isoenzymes (ou isozymes) sont des enzymes prsentant une squence dacides amins diffrente dune autre enzyme mais catalysant la mme raction chimique. Ces enzymes
prsentent habituellement des paramtres cintiques diffrents ou des proprits de rgulation
diffrentes.
Une proenzyme ou zymogne est un prcurseur protique dune enzyme, cest--dire un
compos protidique inactif, dpourvu dactivit enzymatique, mais qui peut donner aprs activation une enzyme active.
53
54
Enzymologie
3.1
3.1.1
Nature et structure des enzymes

Constitution
lexception des ribozymes qui sont des ARN possdant une fonction catalytique, les enzymes sont
toujours des protines et possdent donc lensemble de leurs proprits physico-chimiques.
Il existe deux grandes catgories denzymes :
Enzymes purement protiques : ce sont des enzymes constitues uniquement dacides amins.
Holoenzymes : ce sont des enzymes en deux parties, une partie protique, lapoenzyme et une partie
non protique, le cofacteur. Ces cofacteurs peuvent tre classs en deux groupes : lments mtalliques et petites molcules organiques dites coenzymes. Coenzymes et cofacteurs peuvent se lier si
troitement quils font effectivement partie de la protine au point quils sont appels groupements
prosthtiques. Le coenzyme est considr comme un vritable substrat de la raction car il est
modifi au cours de la raction.
3.1.2
Notions de spcificit
La raction enzymatique se droule schmatiquement en deux tapes :

1. la fixation du substrat (S, molcule transformer) sur lenzyme ;
2. la catalyse et la transformation du substrat en un compos P (le produit de la raction) qui dcoule
directement du substrat ;
FIGURE 3.1 Laction dun enzyme.

Cette double action de fixation du substrat et de catalyse permet dintroduire la notion de spcificit
de raction et de spcificit de substrat.
Spcificit de substrat : la spcificit de substrat correspond au fait quune enzyme fixe et transforme un
substrat donn et non un autre.
Spcificit de raction : la spcificit de raction correspond au fait quune enzyme catalyse une raction chimique donne et non une autre. Une enzyme peut ainsi ouvrir une voie mtabolique
en dirigeant le mtabolisme dun substrat vers une cascade de ractions, au dtriment dautres
possibilits mtaboliques pour ce mme substrat.
3.1.3
Site actif
La fonction des enzymes est lie la prsence dans leur structure (secondaire et tertiaire) dun site
particulier appel le site actif. Schmatiquement, il a la forme dune cavit ou dun sillon (zone hydrophobe interne) dans lequel vont se fixer les substrats grce plusieurs liaisons chimiques faibles. Une
fois fixs, les substrats vont ragir et se transformer en produit.
Le site actif est subdivis en deux parties :
Site de liaison : dit aussi site de fixation ou de reconnaissance, reconnat la complmentarit de forme
avec un substrat spcifique lenzyme.
Site catalytique : permet la raction transformant le substrat en produit.
3.2 Classification des enzymes
3.1.4
55
Mcanisme de la catalyse enzymatique
Les ractifs sont les substrats de lenzyme et comme beaucoup denzymes ont une activit rversible,
les produits peuvent devenir substrats. Pour quune raction chimique se fasse, il faut dlivrer une certaine nergie, lnergie dactivation. Une enzyme diminue lnergie dactivation fournir la raction se
retrouve donc acclre mais ltat dquilibre atteint nest pas modifi, il ne dpend pas de lenzyme.
3.2
Classification des enzymes
Initialement, les enzymes ont t dnommes par un nom trivial. Devant laugmentation du nombre
denzymes dcouvertes, une commission internationale a tabli une classification des enzymes, fonde
sur les notions de spcificit de raction et de spcificit de substrat. La spcificit de raction permet
ainsi de distinguer six classes de ractions et donc six grandes classes denzymes dnommes EC pour
Enzyme Classification :
EC 1 Oxydo-rductases : catalysent les ractions doxydo-rduction ;
EC 2 Transfrases : transfrent un groupement fonctionnel (par exemple un groupe mthyle ou phosphate) ;
EC 3 Hydrolases : catalysent lhydrolyse de diverses liaisons ;
EC 4 Lyases : brisent diverses liaisons par dautres procds que lhydrolyse et loxydation ;
EC 5 Isomrases : catalysent les ractions disomrisation dans une simple molcule ;
EC 6 Ligases : joignent deux molcules par des liaisons covalentes ;
Dans cette classification, chaque enzyme est en fait dfinie par une nomenclature quatre chiffres.
Le premier chiffre correspond la spcificit de raction, les deux chiffres suivants correspondent
la notion de spcificit de substrat, le quatrime et dernier chiffre tant fix de faon arbitraire par la
commission.
Exemple : lenzyme tripeptide aminopeptidase a le code EC 3.4.11.4.
3.3
Cintique enzymatique
La cintique enzymatique a pour objet didentifier et de dcrire les mcanismes des ractions biochimiques, catalyses par les enzymes, en tudiant leur vitesse cest--dire leur volution en fonction du
temps.
3.3.1
Ordre dune raction
Dans le cas le plus gnral, la loi de vitesse caractristique dune raction chimique ne peut pas
tre tablie priori, mais seulement partir de lexprience. Phnomnologiquement, la vitesse peut
scrire :
v = k[A] [B] [C] ...
o les A, B, C .. sont les ractifs et les produits intervenant dans la raction chimique.
Constante de vitesse : k est appele constante de vitesse. Cest une constante pour les paramtres thermodynamiques : temprature, pression, concentrations initiales dtermines.
Ordres partiels de raction : , , sont appels les ordres partiels de raction par rapport lespce
chimique pour laquelle ils sont exposants. Dans le cas le plus gnral, ils ne sont pas gaux aux
coefficients stchiomtriques des ractifs et des produits.
Ordre de raction : n = + + + ..., n est appel lordre (global) de la raction.
Ltude exprimentale des diffrentes courbes v = f ([A]) permet de dterminer les ordres partiels de
la raction.
56
A.
Enzymologie
Raction dordre zro
Soit une raction lmentaire :
A
Si la raction est dordre zro, la vitesse de raction ne dpend pas des concentrations des produits
intervenant dans la raction :
d[A]
v=k=
dt
Do en intgrant :
[A] = [A]0 k t
O [A]0 est la concentration de A linstant t = 0 La concentration des ractifs diminue linairement en
fonction du temps, et videmment celle des produits augmente linairement en fonction du temps. Une
reprsentation de [A] = f (t) est une droite de pente k.
B.
Raction du premier ordre

La vitesse de ces ractions est proportionelle la concentration dun ractif.
v=
d[A]
= k [A]
dt
La concentration des ractifs diminue exponentiellement en fonction du temps, et videmment celle

des produits augmente exponentiellement en fonction du temps.
C.
Raction du second ordre
La vitesse de ces ractions est proportionnelle au produit des concentrations des deux ractifs ou au
carr de la concentration dun seul ractif.
La concentration des ractifs diminue hyperboliquement en fonction du temps, et videmment celle
des produits augmente hyperboliquement en fonction du temps.
3.3.2
Modle de Michalis-Menten
Lquation de MICHAELIS-MENTEN (ou de MICHAELIS-MENTEN-HENRI) permet de dcrire la cintique

dune raction catalyse par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner un produit. Elle
relie la vitesse de la raction la concentration de substrat et des paramtres constants, caractristiques
de lenzyme. Elle est adapte de nombreuses enzymes, mais ne permet cependant pas de rendre
compte de comportements complexes, comme la multiplicit des substrats ou lexistence de plusieurs
sites actifs prsentant des comportements coopratifs ou anticoopratifs (allostrie).
A.
quation de MICHAELIS-MENTEN
k3
k1
E+S
ES
k2
E+P
k4
Avec k1 , k2 , k3 , k4 les constantes de vitesse des ractions. Lanalyse de MICHAELIS-MENTEN se fait en

considrant ces ractions comme des ractions dordre 1 et sous deux hypothses simplificatrices :
Hypotse de la vitesse initiale : on se place dans des conditions initiales o il ny a pas de produit P
dans le test enzymatique. On analyse la vitesse initiale de la raction, avant que le produit ait le
temps de saccumuler. La catalyse est alors trs dplace dans le sens de la synthse des produits,
la raction inverse dont la vitesse est k4 [E][P ] est alors pratiquement inexistante, puisque [P ] ' 0.
57
3.3 Cintique enzymatique
Hypotse de ltat stationnaire : on suppose que le premier quilibre dans lquation ci-dessus, dpendant des constantes cintiques k1 et k2 est trs rapide devant ltape de catalyse proprement dite,
d[ES]
dtermine par k3 , qui est en gnral limitante. Ceci revient dire qu tout instant on a
= 0.
dt
Le systme se simplifie alors de la manire suivante :
k1
k3
E+S
ES
E+P
k2
la vitesse de formation du complexe [ES] est v = k1 [E] [S] ;
la vitesse dlimination du complexe [ES] est v = (k2 + k3 ) [ES] ;
pendant la phase stationnaire, la concentration du complexe enzyme-substrat[ES] est constante.
Donc la vitesse de formation de ce complexe [ES] doit tre gale celle de dissociation :
k1 [E] [S] = (k2 + k3 ) [ES]
[E][S]
k2 + k3
=
[ES]
k1
La constante de MICHAELIS
Le rapport des constantes k1 , k2 et k3 est aussi une constante, cette dernire est dfinie
comme la constante de MICHAELIS : Km .
k2 + k3
Km =
k1
Km a la dimension dune concentration et sexprime en mol L1 .
Comme [ES] est difficile dterminer exprimentalement, on cherche sen affranchir laide dune
autre quation. En appelant [ET ] la concentration totale en enzyme, la concentration en enzyme libre
est gale :
[E] = [ET ] [ES]
[ES] =
[E][S]
([ET ] [ES])[S]
=
Km
Km
Km [ES] = [ET ][S] [ES][S]

[ES](Km + [S]) = [ET ][S]
[ES] =
[ET ][S]
Km + [S]
[ET ][S]
Km + [S]
La vitesse de la raction est maximale (VM ) lorsque toute lenzyme est sous forme de complexe
enzyme-substrat, cest--dire lorsque la concentration en complexe est gale la concentration totale en
enzyme [ET ]. On peut crire :
VM = k3 [ET ]
v = k3 [ES] = k3
v=
VM [S]
Km + [S]
Cest lquation de MICHAELIS et MENTEN.

La courbe qui traduit les variations de v en fonction de [S] selon cette quation est une branche
dhyperbole quilatre qui tend asymptomatiquement vers VM (figure 3.2).
58
Enzymologie
Vitesse de raction
Concentration du substrat
FIGURE 3.2 Reprsentation de Michaelis montrant la vitesse en fonction la concentration du substrat.

Analogie : lors dune vente de billets pour un concert, sil nya pas de file dattente, le nombre de billets
vendus par heure dpend du nombre de clients. Si au contraire il y a une file dattente en permanence, ce
nombre dpend de la capacit du vendeur servir.
Autre dfinition de la constante de MICHAELIS

Quand la concentration en substrat [S] est gale Km , on a :
v=
VM Km
VM
=
Km + Km
2
La constante de MICHAELIS est la concentration en substrat qui fait prendre la raction enzymatique
une vitesse gale la moiti de la vitesse maximale.
Si une enzyme a un Km faible, il suffit dune faible concentration de substrat pour que la vitesse
maximale soit atteinte : lenzyme a une affinit leve pour son substrat. Au contraire si la constante de
MICHAELIS a une valeur importante, cest que lenzyme a une faible affinit pour son substrat.
B.
Reprsentation de LINEWEAVER-BURK
Il existe plusieurs possibilits de rarrangement de lquation de MICHAELIS-MENTEN qui permettent

de la transformer en un quation linaire. La plus connue est la reprsentation en double inverse selon
LINEWEAVER-BURK.
En prennant linverse des deux cts de lquation de MICHAELIS-MENTEN, nous obtenons :
1
Km
=
v
VM
1
[S]

+
1
VM
Qui est du type y = ax + b (quation dune droite) dans laquelle :

1
v
Km
2. a =
VM
1. y =
1
[S]
1
4. b =
VM
3. x =
3.4 Inhibition enzymatique
59
FIGURE 3.3 Reprsentation de Lineweaver et Burk.
3.3.3
Effets du pH sur lactivit enzymatique
La reconnaissance enzyme-substrat et lactivit catalytique qui sensuit sont trs dpendantes du pH.
Une enzyme possde un grand nombre de chanes latrales ionisable et parfois des groupements prosthtiques intimement impiqus dans son site actif. De plus, le substrat a souvent des groupes ioniss,
et lune ou lautre des formes ionises peut prfrentiellement tre en interaction avec lenzyme. Cest
pourquoi les enzymes ne sont en gnral actives que dans une zone de pH limite, et la plupart ont une
activit catalytique optimale un pH particulier.
3.3.4
Effets de la temprature sur lactivit enzymatique
En conditions optimales, la temprature doit approcher en gnral les 37 38 C. Ces valeurs sont
indicatives denzymes danimaux sang chaud, soit presque la temprature du corps. linverse, si la
temprature dpasse les 60 C, lenzyme est dnature (rupture des liaisons hydrognes situes dans des
parties variables de la protine), il y a modification du site actif, et la raction ne peut pas avoir lieu. Si
la temprature est en dessous de 5 C, lenzyme est inactive car lagitation molculaire provoque par
la chaleur est limite : les molcules de substrat et les enzymes se rencontrent difficilement. Il existe des
enzymes thermostables, telles que par exemple lADN polymrase utilise dans la PCR.
3.4
Inhibition enzymatique
Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant une enzyme et qui en diminue lactivit. Un
inhibiteur peut empcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant sa place, ou provoquer une
dformation de lenzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostrique).
Linhibition des enzymes joue un rle important dans le contrle des mcanismes biologiques, et
notamment dans la rgulation des voies mtaboliques. Puisque linhibition dune enzyme peut tuer un
pathogne ou corriger un dsquilibre mtabolique, des applications existent dans de nombreux autres
domaines : beaucoup de mdicaments, pesticides ou insecticides sont des inhibiteurs enzymatiques. En
enzymologie, les inhibiteurs sont trs utiliss pour dterminer le mcanisme daction dune enzyme.
Toutes les molcules se liant une enzyme ne sont pas des inhibiteurs, les activateurs enzymatiques
existent galement et accroissent lactivit de lenzyme.
A.
Inhibiteur comptitif
Un inhibiteur comptitif possde gnralement une ressemblance structurale avec le substrat et tous
deux entrent en comptition pour se fixer sur le mme site enzymatique (effet isostrique). La raction
enzymatique est bloque, soit parce que linhibiteur ne possde pas le groupement chimique transform
par lenzyme, soit parce que la position de groupement chimique sur linhibiteur rend impossible sa
reconnaissance par le site actif.
60
Enzymologie
Enzyme
Enzyme
S
Enzyme
S
I
Enzyme
FIGURE 3.4 Inhibition comptitive.
FIGURE 3.5 Inhibition incomptitive.
Schma et quation de MICHAELIS-MENTEN dans le cas dune inhibition comptitive :
E+S
ES
E+P
+I
EI
VM [S]
v=
[S] + Km (1 +
[I]
)
Ki
1
KM
=
v
VM

1
[I]
1
+
1+
KI
[S] VM
Par rapport lquation classique de MICHAELIS-MENTEN, la vitesse maximale de la raction VM

reste inchange, mais laffinit de lenzyme pour le substrat diminue (KM augmente) car ce dernier ne
peut pas se lier au complexe enzyme-inhibiteur. Dans le cas dune inhibition comptitive, il est possible
de lever linhibition en saturant lenzyme en substrat.
Laffinit dun inhibiteur pour une enzyme est donne par la constante dinhibition Ki , qui reprsente
la concentration en inhibiteur pour laquelle la moiti des sites enzymatiques sont occups. Ainsi, laffinit
dun inhibiteur est dautant plus grande que le Ki est petit. Cette constante dinhibition, exprime en
mole par litre correspond aussi la constante de dissociation du complexe enzyme-inhibiteur.
B.
Inhibiteur incomptitif
Un inhibiteur incomptitif ne se fixe jamais lenzyme libre mais seulement lenzyme complexe
avec le substrat ES et empche la formation des produits. Gnralement, la liaison du substrat sur lenzyme entrane une modification de la conformation de lenzyme, rvlant ainsi un site de fixation pour
linhibiteur. Linhibiteur, en retour, modifie la conformation du site actif de lenzyme, et empche la raction. Comme son nom lindique, un inhibiteur incomptitif nentre pas en comptition avec un substrat
sur son site de fixation.
E+S
ES
+I
ESI
E+P
61
3.4 Inhibition enzymatique

[I]
1+
1
Km 1
Ki
=
+
v
Vm [S]
Vmax
La vitesse maximale de la raction diminue, mais laffinit apparente de lenzyme pour le substrat
augmente (KM diminue). En effet, la formation du complexe enzyme-substrat-inhibiteur diminue le
nombre de complexes ES et, daprs la Loi daction de masse, favorise la liaison du substrat sur lenzyme.
Les effets dun inhibiteur incomptitif ne se manifestent pas pour de faibles concentrations en substrat,
lenzyme tant majoritairement sous forme libre. Ainsi, ce type dinhibition ne peut pas tre lev en
augmentant la concentration du substrat.
C.
Inhibiteur non comptitif
Un inhibiteur non comptitif peut se lier la fois, et avec une mme affinit, sur lenzyme libre et
sur lenzyme lie au substrat. Cependant, linhibiteur et le substrat nentrent pas en comptition pour se
fixer sur un mme site : le substrat se lie au site actif, et linhibiteur un autre site de fixation. Linhibiteur
entrane une modification de la conformation du site actif, ce qui empche la transformation du substrat
en produit mais ninflue pas sur la reconnaissance entre lenzyme et le substrat.
E+S
+I
EI
1
KM
=
v
Vm
ES
E+P
+I
ESI

[I]
1
1
[I]
1+
+
1+
KI
[S] Vm
KI
La fixation dun inhibiteur non comptitif diminue la vitesse maximale de la raction, mais ne modifie
pas laffinit de lenzyme pour le substrat, car ce dernier se lie aussi bien lenzyme libre quau complexe
EI. Lefficacit enzymatique diminue, une partie des enzymes (celles lis linhibiteur) ne plus plus
transformer le substrat en produit. On a donc une apparente diminution de la quantit denzymes actives.
Une inhibition non comptitive ne peut pas tre leve par une augmentation de la concentration en
substrat.
3.4.1
Inhibition irrversible, inhibition suicide
Linhibition suicide est un mcanisme o linhibiteur forme un complexe stable avec lenzyme qui
linactive de faon permanente. Lenzyme reconnait linhibiteur comme son substrat et entame le processus de modification de ce dernier. Intervient alors une tape au cours de laquelle linhibiteur modifi
devient trs ractif et se lie de faon trs stable lenzyme. Lenzyme contribue ainsi sa propre inactivation irrversible do le nom dinhibition suicide . Linhibiteur peut se placer sur le site catalytique
de lenzyme ou ailleurs.
Exemples :
laspirine inhibe la cyclooxygnase active qui transforme lacide arachidonique en une prostaglandine ;
la pnicilline est un inhibiteur suicide de la transpeptidase intervenant dans la synthse du peptidoglycane, composant de la paroi des bactries. Son cycle bta-lactame tant trs labile ragit avec
le site actif de lenzyme. Elle se fixe alors de faon thermodynamiquement trs stable lenzyme
au niveau de ce dernier.
62
Enzymologie
3.5
Allostrie
Lallostrie est un mode de rgulation de lactivit dune enzyme par lequel la fixation dune molcule
effectrice en un site, dit site allostrique, modifie les conditions de fixation dune autre molcule, en un
autre site distant de la protine.
3.5.1
Principes de lallostrie
La fixation de la molcule effectrice induit un changement de conformation spatiale de la protine

enzymatique que lon appelle transition allostrique. Cela a pour consquence de modifier le site de
liaison et laffinit des diffrentes sous-units pour le substart catalys ainsi que la cintique de la raction
enzymatique.
Dans le modle de MONOD-WYMAN-CHANGEUX, dit MWC, les enzymes allostriques doivent prsenter plusieurs proprits :
elles sont multimriques, gnralement oligomriques avec un nombre paire de sous units, chaque
protomre (ou monomre) fixe une molcule de ligand ;
elles possdent au moins un axe de symtrie ;
elles existent sous deux conformations diffrentes : lune appele T, pour tendue, dsignant conventionnellement la forme de faible affinit pour le substrat, lautre R, pour relaxe, de forte affinit
pour le substrat ;
au sein dune protine, les protomres adoptent tous la mme configuration, R ou T (transition
concerte).
Conformation
tendue (T)
Conformation
relaxe (R)
FIGURE 3.6 Modes possibles de transition allostrique selon le modle MWC.

Wikipdia, CC BY-SA 3.0
Enzymes allostriques homotropes : le substrat de lenzyme est galement sa molcule effectrice.

Enzymes allostriques htrotropes : la molcule effectrice de lenzyme est une molcule autre substrat.
Enzymes allostriques mixtes : certaines protines allostriques peuvent tre rgules par leurs substrats
et dautres molcules.
3.5.2
Cintique des enzymes allostriques
De manire gnrale, les enzymes allostriques nobissent pas la cintique Michaelienne.

A.
Types de modulation allostrique
Allostrie positive : il existe une allostrie positive o la fixation dun effecteur augmente laffinit de
liaison du ligand. On parle de fixation cooprative.
Allostrie ngative : le cas inverse existe aussi, dans une allostrie ngative la fixation de leffecteur
diminue laffinit du ligand.
63
3.5 Allostrie
B.
Classes de systmes allostriques
Systme K : les enzymes allostrique appartenant au sytme K (K est le symbole de la constante daffinit)
voient leur constante daffinit apprante Km changer en rponse leurs effecteurs, tout en gardant
une Vm constante. Elles prsentent un courbe de vitesse de raction en fonction de la concentration
en substrat, de type sigmode.
Systme V : les enzymes allostrique du sytme V gardent leur constante daffinit constante et voient
leur Vm changer en rponse leurs effecteurs. Leur courbe reprsentative est de type hyperbolique.
Vitesse de raction
25
20
Comportement sigmodale
Effet allostrique coopratif avec S
15
10
0
50
100
150
FIGURE 3.7 Cintique denzymes allostriques homotropes montrant un effet coopratif (+) de type K.
Vitesse de raction
Vitesse de raction
Avec
activateur
Avec
activateur
Avec
inhibiteur
Avec
inhibiteur
FIGURE 3.8 Cintique dune enzyme de type K.
3.5.3
FIGURE 3.9 Cintique dune enzyme de type V.
Dsensibilisation de lenzyme allostrique
La sensibilit de lenzyme allostrique son effecteur peut tre supprime par divers facteurs (chaleur,
ure...). Cet effet de dsensibilisation ne saccompagne pas par la perte totale de lactivit catalytique de
lenzyme. Une enzyme allostrique dsensibilise ou dont leffecteur est absent donnera une courbe
Michaelienne.
64
3.5.4
Enzymologie
Importance physiologique de lallostrie
Lallostrie est une forme de rgulation de lactivit dune enzyme en fonction des conditions extrieures changeantes. On peut distinguer leffet de rtrocontrle ngatif.
Leffet de rtrocontrle ngatif est trs souvent rencontr dans les voies mtaboliques. Le produit
final de la voie est souvent un inhibiteur allostrique dun enzyme catalysant une tape initiale. Plus le
produit final saccumule, plus la raction initiale est lente (par diminution de laffinit lun des ractifs
de la raction) et donc moins de produit sera form. Ce type de rgulation vite daccumuler le produit
final, qui peut tre toxique dans certaines circonstances et vite lorganisme de produire en excs une
molcule, ce qui est coteux en nergie. Leffecteur allostrique participe lautorgulation de la voie
mtabolique.
Chapitre
Dans ce chapitre
4.1 Les oses
4.2 Les holosides
Les glucides
Les glucides sont une classe de molcules organiques contenant un groupement carbonyle
(aldhyde ou ctone) et plusieurs groupements hydroxyle (OH). Il faut viter dutiliser le mot
sucre qui nest pas scientifique, ou lexpression hydrate de carbone qui ne reflte pas la structure
relle. Leur formule chimique est base sur le modle (C(H2 O))n (do lappellation historique).
Ils font partie, avec les protines et les lipides, des constituants essentiels des tres vivants
et de leur nutrition, car ils sont un des principaux intermdiaires biologiques de stockage et
de consommation dnergie. Chez les organismes autotrophes, comme les plantes, les sucres
sont convertis en amidon pour le stockage. Chez les organismes htrotrophes, comme les
animaux, ils sont stocks sous formes de glycogne puis utiliss comme source dnergie dans
les ractions mtaboliques.
Les glucides sont habituellement rpartis entre oses (monosaccharides tel que le glucose, le
galactose ou le fructose) et osides, qui sont des polymres doses (polysaccharides). Les disaccharides (diholosides), tel que le saccharose ou le lactose, font partie de cette dernire catgorie.
Mais seules les monosaccharides et les disaccharides ont un pouvoir sucrant. Les polysaccharides, comme lamidon, sont insipides.
65
66
Les glucides
4.1
Les oses
Les oses sont des aldhydes ou des ctones polyhydroxyls, cest--dire qui contiennent plusieurs
fonctions alcool, lune primaire et les autres secondaires .
On classe les oses selon leur caractre aldhydique ou ctonique et selon le nombre datomes de
carbone de leur molcule [42] :
1. leur fonction carbonyle :
Aldoses : ce sont les glucides possdant une fonction aldhyde sur le premier carbone.
Ctoses : ce sont les glucides possdant une fonction ctone sur le deuxime carbone.
2. leur nombre de carbone :
Trioses : possdent 3 carbones ;
Hexoses : possdent 6 carbones ;
Tetroses : possdent 4 carbones ;
Heptoses : possdent 7 carbones ;
Pentoses : possdent 5 carbones ;
Octoses : possdent 8 carbones.
Nous tudirons dabord la structure plane de ces molcules puis leur structure dans lespace, plus
proche de la ralit.
4.1.1
Formule linaire des oses : modle de Fischer
Selon la reprsentation propose par Emile FISCHER, la structure dune ose simple est linaire. Sil
existe une fonction aldhyde, elle occupe une extrmit de la molcule. La numrotation des carbones
commence alors par le carbone aldhydique. Sil existe une fonction ctone, elle se trouve (dans les ctoses naturels) sur latome de carbone suivant immdiatement un carbone dextrmit que lon numrote
par 1. Le carbone ctonique porte donc le numro 2.
C
2
H C
3
HO C
4
H C
5
H C
O
OH
H
OH
OH
CH2OH
D-glucose (aldose)
CH2OH
2
HO C
4
H C
5
H C
O
H
OH
OH
CH2OH
D-fructose (ctose)
Configurations selon Fischer du Dglucose et du Dfructose.
A.
Isomrie optique
lexception du dihydroxyacetone, tous les oses possdent un pouvoir rotatoire du fait de la prsence
dun carbone asymtrique, et sont dits chiraux.
Si n est le nombre datomes de carbone de la chane, le nombre datomes de carbone subsitus
assymtriquement sera de :
(n 2) pour les aldoses ;
(n 3) pour les ctoses.
Le nombre disomres optiques sera de :
2n2 pour les aldoses ;
2n3 pour les ctoses.
67
4.1 Les oses

B.
Nomenclature D et L des oses
La nomenclature D et L des oses est une nomenclature relative et par filiation. Tous les sucres seront
prfixs par les lettres D ou L en rfrence pour les aldoses la configuration du glycraldhyde et pour
les ctoses la configuration du ctottrose. Ce prfixe sera suivi de la nature du pouvoir rotatoire de la
molcule () ou (+).
a. Aldoses
La nomenclature est dfinie par rapport la position de lhydroxyle port par le carbone asymtrique
voisin de la fonction alcool primaire en rfrence au glycraldhyde.
D-glyceraldhyde
Srie D
CHO
CHO
H
L-glyceraldhyde
CHO
(CHOH)n
OH
CH2OH
Srie L
CHO
OH
(CHOH)n
OH
CH2OH
OH
CH2OH
CH2OH
FIGURE 4.1 Nomenclature D et L des aldoses.

b. Ctoses
La nomenclature est dfinie par rapport la position de lhydroxyle port par le carbone asymtrique
voisin de la fonction alcool primaire la plus loigne de la fonction ctone en rfrence au ctottrose.
D-rythrulose
CH2OH
OH
CH2OH
Srie D
CH2OH
(CHOH)n
L-rythrulose
CH2OH
OH
OH
Srie L
CH2OH
(CHOH)n
CH2OH
OH
CH2OH
CH2OH
FIGURE 4.2 Nomenclature D et L des ctoses.

Dans la forme D, le groupement alcool (OH) port par le carbone n 1 est droite (en reprsentation de Fischer) ;
Dans la forme L, le groupement alcool (OH) port par le carbone n 1 est gauche (en reprsentation de Fischer).
Ce type de structure linaire nest que rarement ralis ltat naturel car la structure de ces composs
les conduit former des cycles en milieu aqueux.
C.
Filiation des oses
La chane carbone est reprsente par un trait vertical. Les traits horizontaux correspondent aux OH
des carbones asymtriques.
Synthse de KILIANI-FISCHER : il sagit de lascension de la srie des oses, cest--dire la formation dun
ose n carbones par extension du squelette dun ose n 1 carbones.
Dgradation de WOHL-ZEMPLEN : il sagit de la descente de la srie des oses.
68
Les glucides
C3
D(+)-glycraldhyde
CHO
CH2 OH
CHO
CHO
C4
CH2OH
CH2OH
D(-)rythrose
CHO
D(+)throse
CHO
CHO
CHO
CH2OH
CH2OH
D(-)arabinose
D(-)lyxose
D(+)xylose
CHO
CHO
CHO
CHO
CHO
CH2OH
CH2OH
CH2OH
CH2OH
C5
CH2OH
CH2OH
CH2OH
D(-)ribose
CHO
CHO
CHO
C6
CH2OH
CH2OH
CH2OH
CH2OH
D(+)allose D(+)altrose D(+)mannose D(+)glucose D(+)talose D(+)galactose D(-)gluose D(+)idose
FIGURE 4.3 Filiation des D-Aldoses comportant 3 6 carbones
69
4.1 Les oses
C4
D(-)rythrulose
CH2OH
C O
CH2OH
CH2OH
CH2OH
C O
C O
C5
CH2OH
CH2OH
D(+)ribulose
D(+)xyluose
CH2OH
CH2OH
CH2OH
CH2OH
C O
C O
C O
C O
CH2OH
CH2OH
C6
CH2OH
CH2OH
D(+)allulose
D(-)fructose
D(+)sorbose
D(+)tagatose
FIGURE 4.4 Filiation des D-Ctoses comportant 3 6 carbones
70
Les glucides
4.1.2
A.
Formule cyclique des oses : modle de HAWORTH
Cyclisation des oses
Dans le cas des formules cycliques doses, il y a dans le cycle un atome doxygne, quon appelle
parfois pont oxygn . La cyclisation est ralise par raction de la fonction aldhhyde ou ctone avec
une fonction alcool porte par la mme molcule. Il se forme ainsi un hmiactal cyclique.
On appelle hmiactal le produit de la condensation dun aldhyde ou dune ctone avec un alcool
(figure 4.5).
OH
H+
HO
R1
H
Aldhyde
R2
OR2
R1
Alcool
H
Hmiactal
FIGURE 4.5 Formation dun hmiacetals.

Pour comprendre la cyclisation des oses simples, nous allons prendre lexemple de la molcule de
glucose. Ecrivons la formule dune molcule de glucose sous la forme linaire, mais en rapprochant le
carbone aldhhydique C1 et la fonction alcool en C5 (figure 4.6). On voit que la cyclisation sous forme
dun hmiacetal de glucose rsulte de cette interaction.
C
2
H C
3
HO C
4
H C
5
H C
O
OH
H
4
1
OH
3
OH
CH2OH
Projection de Haworth
Projection de Fischer
FIGURE 4.6 Cylisation du glucose sous forme pyranique.

Une autre cyclisation est possible par interaction entre le carbone aldhhydique et la fonction alcool
en 4.
Cycle pyranique : quand le cycle rsultant comporte 6 sommets, il est hexagonal et porte le nom de
cycle pyranique par homologie avec le noyau organique appel pyrane. On dit dans ce cas que
lose est un pyranose.
Cycle furanique : quand le cycle est pentagonal, il est appel furanique par homologie avec le noyau
furane. Lose est alors appele furanose.
FIGURE 4.7 Noyau pyrane.
FIGURE 4.8 Noyau furane.
71
4.1 Les oses
FIGURE 4.9 -D-Glucopyranose.
FIGURE 4.10 -D-Glucofuranose.
Pour reconnatre le carbone 1, on remarquera quil porte la fois un groupement OH (hydroxyle) et

le pont oxygn. Il faut bien voir que lautre atome de carbone auquel aboutit le pont oxygn, ne porte
pas de OH puisque celui-ci a t utilis pour former le pont hmiactalique.
La cyclisation des ctoses sopre de la mme faon, comme on peut le voir sur la structure du
fructose.
FIGURE 4.11 -D-Fructopyranose.
B.
FIGURE 4.12 -D-Fructofuranose.
Perspective de HAWORTH
La reprsentation graphique de HAWORTH, aussi appele reprsentation plane, facilite la reprsentation des diverses formes cycliques. Elle symbolise les cycles par des polygones plans vus en perspective
(un renforcement du trait est cens montrer les liaisons proches de lobservateur).
Le carbone le plus oxyd est positionn lextrmit droite. La position des groupements hydroxyle
est fonction de leur position dans la reprsentation de Fisher. Les H et OH se trouvant droite dans la
reprsentation de Fisher se retrouveront au-dessous du plan du cycle.
Nomenclature D et L
Dans la reprsentation de Haworth, cest la position par rapport au plan de la
feuille de la fonction alcool primaire qui dterminera la srie :
Srie D : CH2 OH au-dessus du plan du cycle ;
Srie L : CH2 OH au-dessous du plan.
Un cas particulier est celui du glucose crit selon sa formule furanique, dans lequel le carbone 5 nest
pas inclus dans le cycle. Compte-tenu de la disposition des schmas (figure 4.10), tout se passe comme
si la formule tait crite de bas en haut, et par consquent lhydroxyle en 5 est dirig vers la gauche dans
le cas des oses de la srie D.
C.
Stabilti des cycles
La stabilit des cycles des oses dpend de lose considr. Gnralement, les pyranoses sont plus
stables, donc plus souvent reprsents, que les furanoses, car ils permettent un meilleur dcalage des
gros substituants du cycle sur deux carbones conscutifs (tableau 4.1 page 79).
72
D.
Les glucides
Anomrie
La position dans lespace de lhydroxyle plac sur le carbone hmiactalique, doit tre prcise : elle
dtermine elle aussi deux isomres, car ce carbone ntait pas assymtrique dans les formules aliphatiques mais il lest devenu dans les formules cycliques.
Lisomrie introduite par lexistance de 2 positions du OH en 1 est appele anomrie.Les anomres
ont un pouvoir rotatoire diffrent, ils sont distingus par les lettres et . La forme est si le groupement
hydroxyle (OH) anomrique et le groupement CH2 OH terminal sont de part et dautre du cycle, et
sils sont du mme ct.
quilibre entre formes anomres
En solution dans leau, les deux formes anomres et du glucose sont en quilibre permanent. Il existe tout instant des transformations rversibles entre la forme
aliphatique et les deux formes cycliques, selon le schma ractionnel suivant (figure 4.13).
FIGURE 4.13 Equilibre entre formes , et aliphatique du glucose.

En ralit, la forme aliphatique se trouve toujours en trs faibles quantits (traces). La forme , qui est
la plus stable, atteint une proportion de 64% et la forme de 36%.
Mutarotation
La mutarotation est lvolution du pouvoir rotatoire dune solution dune forme pure
vers le pouvoir rotatoire de la solution du mlange et lquilibre thermodynamique.
4.1.3
Conformation spatiale des oses
La formule plane de HAWORTH suffit lcriture des formules des oses dans certaines situations,
comme par exemple la description dune raction. Mais elle devient vite insuffisante ds quil sagit de
dcrire les molcules dans lespace.
A.
Les plans dtermins par les cycles saturs
Les cycles 6 sommets ne peuvent pas tre contenus dans un seul plan, compte tenu de la valeur
fixe des angles de valence du carbone 10928. Il existe un gauchissement de la molcule par rapport au
plan des 4 sommets mdians ABCD (figure 4.14). Les deux autres sommets E et F peuvent tre situs de
part et dautre de ce plan : cest ce que lon appelle de faon image la forme chaise, ou bien ils sont du
mme ct et on a la forme bateau.
On a eu lide dinscrire la figure hexagonale, en forme chaise ou bateau, dans une sphre afin
dtablir des points de repres. Les 4 points ABCD se trouvent dans le plan quatorial, dfini par analogie
avec le plan passant par lquateur du globe terrestre. La droite (XY) qui lui est perpendiculaire et passe
par le centre de la sphre, est appele axe. Toutes les droites parallles cet axe dfinissent les directions
axiales.
Il y a 2 valences disponibles par sommet carbon : lune fournit une liaison qui se dispose selon une
direction grossirement parallle celle de laxe ( 30% prs). Le substituant correspondant est dit axial.
Lautre substituant dont la liaison est dispose approximativement selon une direction parallle celle
du plan quatorial, est dit substituant quatorial [43].
73
4.1 Les oses

X
X
a
e
B
e
D
F
A
a
e
Forme chaise
Forme bateau
FIGURE 4.14 Formes chaise et bateau.

a : substituant axial ; e : substituant quatorial.
Daprs le livre Biochimie dynamique .
B.
Structure des oses dans lespace
a. Cycle pyrane
Un cycle pyranique pourra donc se prsenter sous 2 formes principales : forme chaise et bateau.
La conformation la plus stable est la forme chaise et celle-ci sera dautant plus stable que les substituants encombrants des carbones asymtriques seront en positions quatoriales [44].
Formes C1 / 1C Il peut exister deux conformations chaises (figure 4.15) [45] :
la forme chaise 4 C1 (plus souvent appele C1) est la conformation la plus probable du D-glucopyranose ;
la forme chaise 1 C4 (plus souvent appele 1C) est celle du L-glucopyranose ;
Lexposant devant le C identifie le carbone situ au dessus du plan moyen du cycle dans la reprsentation de spaciale, et lindice qui suit le C identifie le carbone situ au dessous.
Les conformations chaises du D- et du L-glucopyranose sont inverses lune par rapport lautre, de
manire placer, dans chaque cas, les gros substituants en position quatoriale.
Nous ninsisterons pas davantage sur ces proprits complexes, car elles ne servent pas la comprhension de fonctions biologiques de oses.
-D-glucopyranose
-L-glucopyranose
4
Chaise C1
1
Chaise C4
FIGURE 4.15 Formes C1/1c du glucopyranose.

Wikipdia, domaine public.
74
Les glucides
b. Cycle furane
Les cycles furaniques ne sont pas planaires : la forme la plus probable est une forme 4 atomes
coplanaires et le 5e en dehors donnant la conformation une forme denveloppe (E) [44].
FIGURE 4.16 Conformation 3E du -D-ribose.
4.1.4
A.
Proprits physiques des oses simples
Masse molculaire
La masse molculaire dun pentose est de 150, celle dun hexose 180. Elle est la mme pour tous les
hexoses y compris les ctoses puisquils sont isomres.
B.
Solubilit
Les oses sont trs solubles dans leau, leurs fonctions hydroxyles forment des liaisons hydrognes
avec leau.
4.1.5
A.
Proprits chimiques des oses simples
Stabilit
En milieu acide : les oses sont stables en milieu acide dilu. En milieu acide concentr et chaud, les
oses sont dshydrats en furfural.
FIGURE 4.17 Structure du furfural.

Les furfurals peuvent ragir pour donner des produits dont la coloration est caractristique de lose
initial.
Le rsorcinol : donne en milieu acide et chaud, avec les ctoses une coloration rouge.
Lorcinol : donne avec les pentoses une coloration bleu-violet.
En milieu alcalin : Les solutions alcalines dilues, temprature ambiante, produisent des isomrisations au niveau du carbone anomrique et du carbone voisin, sans modifier le reste de la chane.
On aura soit une inter-conversion dun aldose en un ctose correspondant (ou linverse), soit une
pimrisation.
4.1 Les oses

B.
75
Rduction des oses
Les aldoses et les ctoses sont susceptibles de rduction catalytique sur leur groupement carbonyle
en donnant des polyalcools. Ceci peut se faire par :
voie chimique par les borohydrures alcalins ;
hydrognation catalytique (noir de platine, Nickel de Raney...) ;
voie enzymatique.
C.
Oxydation mnage
La fonction aldhydique est la plus facilement oxydable. Liode en milieu basique la transforme en
fonction acide : lose est transforme en acide aldonique. Dans le cas du glucose lacide form est lacide
gluconique.
En oxydant lose, liode est rduit. Les oses simples et les diholosides ayant un carbone hmiactalique libre sont rducteurs de par leur fonction aldhyde.
D.
Oxydation plus intense
Loxydation plus pousse des aldoses transforme la fonction carbonyle et et la fonction alcool primaire
en fonctions carboxiliques. On obtient un diacide appel acide glycarique ou aldarique.
Si la fonction carbonyle est au pralable protge (par combinaison lUDP, luridine diphosphate)
seul la fonction alcool primaire est oxyde. On obtient des acides uroniques.
E.
Action des alcools
Le groupement hydroxyle du carbone anomrique ragit facilement avec le mthanol en milieu

acide, formant des mthyl-osides. Dans le cas du glucose, il existe un -mthylglucoside et un mthylglucoside.
F.
Action des amines et de lamoniaque

Les oses peuvent ragir avec des amines. Il se forme alors des N-glycosamines ou N-glycosides.
G.
Estrification
Lestrification des fonctions alcool par lacide phosphorique forme des esters phosphoriques dune
grande importance biologique.
H.
Action de la phnylhydrazine
Une fonction aldhyde ou ctone peut ragir froid sur la phnylhydrazine pour donner par une
raction de condensation une phnylhydrazone.
En faisant ragir chaud, les phnylhydrazones des oses avec un excs de phnylhydrazine, on
constate que par des ractions complexes une des molcules va oxyder la fonction alcool porte par le
carbone 2 pour les phnylhydrazones des aldoses ou par le carbone 1 des phnylhydrazones des ctoses,
pour donner une fonction aldhyde pour les ctoses et une fonction ctone pour les aldoses. La troisime
molcule de phnylhydrazine va ragir alors sur la fonction carbonyle forme pour donner une deuxime
fonction phnylhydrazone. Lensemble de la molcule ainsi forme sappelle une osazone.
Grce leurs constantes physiques (fusion, solubilit, types de cristaux), les osazones permettent
lidentification des oses.
On constate que les ozasones du D-glucose et du D-fructose sont les mmes ; il en est de mme pour
losazone du D-mannose.
76
Les glucides
FIGURE 4.18 Ractions de formation dune ozazone.
4.1.6
A.
Les drivs des oses simples
Dsoxyoses
On appelle ainsi des oses dans lesquels un OH est remplac par un H. Cest le cas du dsoxyribose
que nous rencontrons dans la constitution de lacide dsoxyribonuclique (ADN).
FIGURE 4.19 Structure du 2-dsoxyribose.
B.
Osamines
Les oses amins sont des oses simples sur lesquels une fonction amine remplace une fonction hydroxyle. Seules les hexosamines qui drivent des principaux hexoses par substitution du OH port par le
C2 , ont un intrt biologique. Cest le cas du glucosamine, galactosamine et de la mannosamine.
C.
Drivs N-actyls des osamines
ltat naturel, les osamines sont presque toujours actyles sur la fonction amine, ce qui forme le
N-actyl-glucosamine par exemple.
FIGURE 4.20 Radical actyl.
FIGURE 4.21 Structure du N-Acetyl-D-Glucosamine.
La lettre N est indique pour montrer que le radical actyl est fix sur lazote de la fonction amine
de losamine. On ne trouve jamais ces composs ltat libre, mais incorpors de grosses molcules
comme des glycolipides, des glycoprotines...
77
4.1 Les oses

D.
Acides drivs des oses
Acides aldoniques
Ce sont les drivs doxydation de la fonction aldhyde des aldoses. Ils interviennent dans certaines voies du mtabolisme des oses.
Acides uroniques
Ils se forment par oxydation de la fonction alcool primaire des aldoses, condition
que la fonction carbonyle soit protge. Les acides uroniques peuvent se complexer avec des molcules
toxiques pour lorganisme et permettre leur limination ; cette association forme des urono-conjugus.
FIGURE 4.22 Acie D-gluconique.
4.1.7
FIGURE 4.23 Acide -D-glucuronique.
Oses dintrt biologique
Hormis de rares exceptions, les oses naturels et leurs drivs sont de la srie D.
A.
Trioses
Les formes D et L du glycraldhyde sont prsentes dans la nature. Les formes les plus importantes
des trioses sont des drivs phosphoryls que lon trouve dans les premires tapes de la glycolyse
(catabolisme oxydatif).
B.
Ttroses
Le seul ttrose dintrt est laldose D(-)rythrose. il sagit dun intermdiaire de la voie des pentoses
phosphates.
C.
Pentoses
L-arabinose : cest lun des rares sucres naturels de la srie L. On le trouve dans toutes les plantes,
on trouve aussi le D-arabinose. Non mtabolis par lhomme, il est limin directement dans les
urines.
D-ribose : son driv de rduction le D-2-dsoxyribose entrent dans la composition des acides ribonucliques et dsoxyribonucliques (ARN et ADN).
D-ribulose : ce ctopentose est trouv ltat de ribulose-1,5-diphosphate qui est un lment fondamental dans le cycle des pentoses et des ractions de photosynthse.
D.
Hexoses
Les hexoses importants, isomres de la srie D, sont le glucose, deux de ses pimres le galactose et
le mannose ainsi quun ctose, le fructose et des drivs amins.
D(+)glucose : cest la molcule carburant du monde vivant et par l le prototype des tudes de structure
et proprits des oses. Il est abondant ltat libre dans le miel, les fruits. Il est hydrosoluble dans
les liquides biologiques. Sous forme polymrise partir de l-D-glucopyranose, il constitue les
rserves nergtiques (amidon vgtal, glycogne animal) de la plupart des organismes suprieurs.
78
Les glucides
Le polymre form partir de lanomre donne un polyoside aux proprits physiques et biologiques radicalement diffrentes des polymres : la cellulose.
D(+)galactose : le plus rpandu aprs le glucose, il entre dans la constitution du lactose du lait des
mammifres. On le trouve combin dans certains oligosides, htrosides et glycoprotines.
D(+)mannose : peu abondant ltat libre si ce nest dans lcorce dorange, il entre dans la constitution
de polymres tels les mannanes, ou encore de glycoprotines.
D(-)fructose : cest lun des rares sucres ctoniques naturels, on le trouve ltat naturel dans les fruits
et le miel auquel il donne sa consistance cause de sa cristallisation difficile. Il entre dans la
composition du saccharose.
79
4.1 Les oses
TABLE 4.1 Isomres cycliques de certains oses ainsi que leurs taux de prsence relative dans leau.
Isomres cycliques
Ose
Glucose
-D-Glucopyranose
35 %
-D-Glucopyranose
65 %
-D-Galactopyranose
30 %
-D-Galactopyranose
64 %
-D-Ribopyranose
21,5 %
-D-Glucopyranose
58,5 %
-D-Fructofuranose
20%
-D-Fructopyranose
2%
-D-Fructopyranose
73 %
-D-Sorbofuranose
2%
-D-Sorbofuranose
-D-Sorbopyranose
98 %
-D-Sorbopyranose
-D-Ribulofuranose
-D-Ribulofuranose
-D-Glucofuranose
<0,5%
-D-Glucofuranose
<0,5%
-D-Galactofuranose
2,5%
-D-Galactofuranose
3,5%
-D-Ribofuranose
6,5%
-D-Ribofuranose
13,5%
-D-Fructofuranose
5%
Galactose
Ribose
Fructose
Sorbose
Ribulose
80
Les glucides
4.2
Les holosides
Un holoside est polymre compos exclusivement doses, lis entre eux par des liaisons O-osidiques
ou glycosidiques.
Liaison O-osidique : la liaison O-osidique est une liaison chimique covalente entre :
1. le groupement hydroxyle de la fonction alcool du carbone anomrique dun ose (carbone
anomre, numro 1 chez les Aldose et numro 2 des Ctose) ;
2. le groupement hydroxyle dun autre os.
La formation de la liaison produit de leau.
Rsidu dose : chaque ose participant loside ne sy trouve plus en totalit mais a perdu soit un H, soit
un OH. On dit quil saigt dun rsidu dose.
4.2.1
Classification
Parmi les holosides, on distingue trois familles :

Diholosides : qui sont composs de seulement deux oses et dont le degr de polymrisation est gal
2;
Oligoholosides : (triholosides, ttraholosides, etc.) qui ont un degr de polymrisation compris entre 3
et 10 ;
Polyosides : dont le degr de polymrisation est suprieur 10.
Selon la nature des oses constituant lholoside, on distingue :
Holoside homogne : holoside dont les rsidus doses sont tous identiques.
Holoside htrogne : holoside qui renferme des rsidus doses de deux ou plusieurs types diffrents.
4.2.2
Proprits physiques
Les osides sont solubles dans leau. On peut les obtenir sous forme cristallise. Les cristaux de saccharose (sucre raffine) sont bien connus pour leur utilisation alimentaire.
4.2.3
A.
Proprits chimiques
Pouvoir rducteur
On se souvient que les oses simples sont des rducteurs. Cest une proprit de la fonction hmiactalique libre. Lorsque cette fonction est bloque par la prsence dun pont osidique, elle perd son
caractre rducteur.
B.
Hydrolyse
In vitro, lhydrolyse des osides, catalyse par les ions H + , libre les oses simples constitutifs.
In vivo, lhydrolyse des osides est ralise par des enzymes spcifiques, les osidases.
4.2.4
tude des diholosides
Pour dcrire la structure dun diholoside, il faut dabord indiquer la nature des oses qui le constituent
(glucose, galactose, mannose, etc.), leur srie D ou L (seuls les oses de la srie D sont prsents dans
les holosides naturels), la nature de leur cycle (pyrane ou furane), le numro des carbones sur lesquels
est fix le pont oxygn. Il faut galement indiquer la configuration de ce pont ( ou ) sur le carbone
anomrique.
81
4.2 Les holosides

A.
Identification des rsidus doses
Le diholoside tudier est soumis une hydrolyse acide, la liaison osidique sera rompue et les
oses constitutifs librs. Afin des les sparer , on peut soumettre lhydrolysat une chromatographie de
partage.
Lidentification peut se faire partir de la plaque chromatographique (lecture du Rf , utilisations de
tmoins connus) ou en extrayant chaque ose et analyser son pouvoir rotatoire ou utiliser des ractions
enzymatiques spcifiques.
B.
Identification du mode de liaison

Deux cas de figures sont possibles :
a. Le diholoside nest pas rducteur

Si le diholoside nest pas rducteur, la liaison osidique est tablie entre les carbones anomriques
dedeux oses.
b. Le diholoside est rducteur

La fonction hmiactalique de lun deux deux oses est libre. Lobjectif est didentifier lose possdant
le carbone anomrique libre et de dterminer lhydroxyle engag par cet ose dans la liaison osidique.
Identification de lose rducteur : loxydation mnage du diholoside par liode en milieu alcalin transforme le groupement carbonyle libre en un groupement carboxylique. Une fois hydrolys, le diholoside libre un ose et un acide aldonique correspondant lose rducteur.
Dtermination de lhydroxyle engag dans la liaison osidique : la liaison osidique ne peut ni implique
le C1 , ni le C5 (pont oxygn) de lose rducteur. Divers mthodes permettent de dterminer lhydroxyle engag dans la liaison osidique. En gnral, il sagit de lhydroxyle du C4 ou du C6
C.
Configuration anomrique de la liaison osidique
On se souvient que le carbone anomrique dun ose peut passer de la forme et vis-versa. Dans
un oside, la configuration dun pont osidique est bloque en ou , elle ne peut pas changer.
Afin dterminer lanomrie de la liaison osidique, il est possible dutiliser une mthode chimique
ou une mthode enzymatique base sur la spcificit enzymatique : en ajoutant des -osidases ou des
-osidases, la liaison ne sera rompue que par lenzyme correspondante.
D.
Nomenclature
Le nom systmatique des holosides est tablie en considrant que lose qui ragit par sa fonction
hmiactalique (x) est un substituant de lune des fonctions alcool de lautre ose (y).
[ anomrie-srie-x. . . osyl (1 n) ] y. . . ose
[ anomrie-srie-x. . . osyl (1 1) ] y. . . oside
Pour les ctoses le carbone anomrique est en position 2, il suffit dadapter cette formule gnrique
et pour le ctose, remplacer 1 par 2.
Pour simplifier les critures de polysaccharides, des critures condenses conventionnelles ont t
dfinies :
82
E.
Les glucides
Glc
Glucose
Gal
Galactose
Man
Mannose
Fru
Fructose
Fuc
Fucose
Rha
Rhamnose
GlcN
Glucosamine
GlcNac
N-actylglucosamine
GalN
Galactosamine
GalNac
N-actylgalactosamine
NeuAc
Acide-N-actylneuraminique
GlcUA
Acide glucuronique
Structure des principaux holosides
a. Saccharose Le saccharose (sucre de table ou sucre blanc) est un sucre au got trs doux et agrable,
trs largement utilis pour lalimentation, extrait de certaines plantes, principalement de la canne sucre
et de la betterave sucrire, et transform en de petits cristaux blancs.
Ce glucide non rducteur de la catgorie des diholosides est form par la condensation de 2 oses :
une molcule de -D-glucose et une molcule de -D-fructose.
FIGURE 4.24 -D-glucopyranosyl-(12)--D-fructofuranoside.
b. Lactose
Le lactose est le principal sucre du lait. Cest un diholoside constitu par deux oses
diffrents : le -D-galactose et le /-D-glucose.
FIGURE 4.25 -D-galactopyrannosyl (14)D-glucopyrannose
c. Maltose
Le maltose est diholoside constitu par deux oses identiques, deux glucoses sous forme
pyranique. La fonction hmiactalique du glucose de droite reste libre, en position ou selon les cas.
FIGURE 4.26 -D-glucopyranosyl(14)D-glucopyranose
83
4.2 Les holosides
d. Cellubiose
Le cellobiose est lunit de base de la cellulose. Il sagit dun diholoside constitu de
deux oses identiques, deux glucoses sous forme pyranique. Il ne diffre du maltose que par la configuration anomrique.
FIGURE 4.27 -D-glucopyranosyl-(14)-D-glucopyranose
e. Raffinose
Le raffinose est un triholoside rducteur compos dune unit de -D-galactose, dune
unit de -D-glucose et une unit -D-fructose. Ou plus simplement cest une unit de -D-galactose
attache une unit de saccharose par son glucose. Il est prsent dans la betterave, et est limin lors du
raffinage du sucre.
FIGURE 4.28 -D-galactopyrannosyl-(16)--D-glucopyranosyl-(12)--D-fructofuranose.
4.2.5
A.
tude des polyosides
Lamidon
Lamidon est le polyoside de rserve nergtique pour les vgtaux suprieurs et un constituant essentiel de lalimentation humaine. On le retrouve dans des grains damidon des organes de rserve comme
le tubercule de pommes de terre, le grain de bl, les graines de lgumineuses (haricot, pois, lentille, etc.).
Lamidon nest pas un corps pur, cest un mlange de deux polyosides dont les structures sont lgrement diffrentes : lamylose et lamylopectine. Dans lamidon de pommes de terre, par exemple, il y a
20% damylose et 80% damylopectine [46].
a. Lamylose
Lamylose rsulte dun enchanement linaire dunits d-D-glucose unies par des liaisons osidiques
(14). Lindice de polymrisation n, cest--dire le nombre dunits de glucose runies dans chaque
chane dpasse la centaine (figure 4.29).
Lamylose est un polyoside linaire : il na pas de branchements. La longue chane prend dans lespace
une structure en hlice contenant 6 rsidus de glucose par tour (figure 4.30).
84
Les glucides
n-2
FIGURE 4.29 Enchanement linaire damylose.
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
On a lhabitude dcrire la formule de gauche droite. lextrmit gauche se trouve un rsidu de lgucose
dont la fonction hmiactalique est bloqu par le rsidu suivant. Au contraire, lextrmit droite, il existe sur le
dernier rsidu de glucose une fonction hmiactalique libre.
FIGURE 4.30 Disposition en hlice de la chane damylose.
b. Lamylopectine
Lamylopectine est le second polyoside constituant lamidon. Il diffre de lamylose par la prsence
de nombreux branchements.
Les glucoses sont lis de manire linaire par des liaisons alpha -(14) et les ramifications apparaissent avec une liaison -(16) tous les 24 30 rsidus. Lamylopectine a donc la forme dun buisson .
Glucose
FIGURE 4.31 Structure en buisson de lamylopectine.
85
4.2 Les holosides

B.
Le glycogne
Le glycogne est le polyoside de rserve des cellules animales. Il est particulirement abondant dans
les hpatocytes et les myocytes.
Le glycogne, comme lamylopectine, est un polymre de rsidus D-glucose avec des liaisons (14) et des liaisons -(16) lorigine de ramifications, mais ces dernires y sont plus nombreuses,
une tous les 8 12 rsidus.
FIGURE 4.32 Structure du glycogne.
C.
La cellulose
La cellulose, principal biopolymre de structure des vgtaux, est lun des composs organiques les
plus abondants de la biosphre.
Cest un polyoside non ramifi constitu de rsidus de D-glucose unis exclusivement par des liaisons
-(14). Comme dans le cellobiose, la configuration permet aux structures chaise de tourner librement
et dadopter, pour une rotation de 180 les unes par rapport aux autres, la conformation la plus stable
qui conduit la constitution de trs longues chanes (figure 4.33). Ces dernires sont susceptibles de
contracter entre elles des liaisons hydrogne et de former alors des fibres trs rsistantes ltirement [47].
6
4
1
3
4
6
FIGURE 4.33 Structure de la cellulose.

Le degr de polymrisation n diffre normment selon lorigine de la cellulose ; sa valeur peut varier
de quelques centaines quelques dizaines de milliers.
Chapitre
Dans ce chapitre
A.1 lectrophorse
A.2 Chromatographie de partage
A.3 La chromatographie dexclusion
Principales techniques utilises en

biochimie
87
88
Principales techniques utilises en biochimie
A.1
lectrophorse
Llectrophorse est une technique de sparation base sur le dplacement de molcules charges
places dans un champ lectrique. Le champ lectrique est obtenu par un gnrateur de courant continu
dont les bornes sont relies la cathode et lanode.
Il existe plusieurs techniques mais la plus frquente est celle qui utilise un support constitu dactate de cellulose imbib dune solution tampon dite tampon de migration lectrophortique dont le pH
(lacidit) est dtermin lavance. On y dpose une goutte du mlange dacides amins obtenu prcdemment. Les molcules anioniques (-) migrent vers lanode (+) et les molcules cationiques (+) se
dplacent vers la cathode (-). Du fait de leurs caractristiques propres et en fonction des conditions de
llectrophorse ces ions auront des vitesses de migration diffrentes, ils vont donc se sparer les uns des
autres.
FIGURE A.1 Exemple dun lectrophorgramme.
A.2
Chromatographie de partage
La chromatographie est une mthode physique de sparation base sur les diffrences daffinits des
substances analyser lgard de deux phases, lune stationnaire ou fixe, lautre mobile.
La chromatographie de partage est une mthode de sparation de molcules suivant leur migration/rpartition diffrentielle dans deux phases liquides. La phase stationnaire est liquide et la phase
mobile lest aussi, les liquides doivent donc tre non miscibles.
A.2.1
Principe
Thorie de la partition :
la distribution dun solut A entre deux solvants non-miscibles, lun aqueux
(Saq ), lautre organique (Sorg ), relve de lquilibre :
ASorg ASaq
La constante dquilibre est gale K :
K=
[Aorg ]
[Aaq ]
Cest lquation de Nernst pour le partage dune substance entre 2 phases liquides-non miscibles.
ASorg : concentration en solut A dans la phase organique.
89
A.2 Chromatographie de partage

ASaq : concentration en solut A dans la phase aqueuse.
Cette constante dquilibre une temprature donne est appele coefficient de partage ou de distribution.
Un solut trs soluble dans la phase fixe migrera lentement, la force de rtention prdominant sur
la force dentranement. A linverse, un solut soluble dans la phase mobile migrera rapidement.
Rapport frontal :
on appelle rapport frontal, RF (ou rfrence front, coefficient de migration), le
rapport suivant : Distance parcourue par le solut / Distance parcourue par le solvant. Dans le schma
ci-dessous le rapport frontal Rf est :
x
Rf =
y
FIGURE A.2 Rapport frontal.
A.2.2
FIGURE A.3 Schma dune chromatographie sur papier.
Chromatographie de partage sur papier : mthode
On utilise comme support une feuille de papier filtre spcial ou une couche mince dadsorbant
applique sur une plaque de verre (chromatographie en couche mince). La couche de papier est dabord
hydrat, la cellulose du papier trs hydrophile se sature en eau, ce qui constitue la phase fixe. Une
microgoutte du mlange analyser est y ensuite dispose, la feuille de papier est place verticalement
dans une enceinte close sature par le solvant et maintenue temprature constante. On peut oprer
selon deux modalits :
Chromatographie ascendante : on dpose les substances sparer sur une ligne horizontale une certaine distance du bord infrieur du papier. Le papier plonge dans un rcipient contenant la phase
mobile.
Chromatographie descendante : la feuille de papier plonge par son bord suprieur dans une cuve contenant la phase mobile, elle est plie et maintenue de faon rester verticale dans lenceinte close.
Les substances sparer sont dposes sur une ligne situe lextrmit suprieur de la feuille.
Le choix de la phase mobile est important, il se fait en fonction des molcules sparer.
Rvlation :
la fin de la migration chromatographique (3 8h) le support est rcupr et sch. On
pulvrise sa surface un ractif capable de faire apparatre les composs analyss sous forme de taches
colores. Cest la rvlation du chromatogramme.
90
Principales techniques utilises en biochimie
Identification :
lidentification des lments se fait en utilisant des substances tmoins connues sur le
mme support chromatographique ou par la dtermination du Rf qui est une constante caractristique
de la substance et du systme utilis (support, solvants, temps de migration).
Remarque :
Dans le cas o le mlange contient des soluts de mobilits voisines, on peut augmenter
le pouvoir sparateur en ralisant une chromatographie bidimensionnelle : sur le mme support, on
ralise une premire chromatographie laide dun systme de solvants, puis une deuxime laide dun
second systme de solvants, dans une direction perpendiculaire la premire.
A.2.3
Chromatographie change dions
La chromatographie change dions (ou chromatographie ions ou chromatographie changeuse

dions) est un type de chromatographie en phase liquide permettant disoler une substance charge
lectriquement dun mlange de molcules charges (liquide). Pour cela, on fait passer le mlange sur
une phase stationnaire (solide) charge dj associe des ions connus et on remplace ces ions par les
ions/molcules charges du mlange sparer.
Phase stationnaire
Les phases stationnaires utilises en chromatographie ions sont des rsines changeuses dions
synthtiques, soit des matriaux polymriques de masse molaire leve qui contiennent de nombreux
groupements fonctionnels ioniques par molcule. En chromatographie ions, une phase stationnaire
peut contenir soit des groupements fonctionnels anioniques (pour les changes de cations), soit cationiques (pour les changes danions).
luant
Il y a deux manires pour luer les molcules fixes sur la rsine :
en ajoutant un sel ( une concentration croissante) qui apporte forcment un ion de mme charge
que les molcules fixes la rsine : cet ion sappelle un contre - ion.
en modifiant le pH de la phase mobile de telle sorte que les molcules qui sont charges ne le
soient plus (ou quelles portent une charge de mme signe que lchangeur dions). Il ny a plus
dinteraction lectrostatique entre les molcules et le groupement charg port par la rsine et les
molcules sont lues.
A.3
La chromatographie dexclusion
Ce type de chromatographie est encore appel : tamisage molculaire, gel-filtration ou permation

de gel.
La chromatographie dexclusion permet la sparation des molcules en fonction de leur taille et de
leur forme. On utilise pour cela des granules de gel poreux. Le plus utilis est le SphadexTM.
Les grosses molcules (dont le diamtre est suprieur celui des pores) sont exclues et sont donc
lues les premires, au niveau du volume mort. Les petites et moyennes molcules sont lues plus
tardivement, car incluses dans le gel, leur migration est freine.
Les soluts sont donc lus dans lordre inverse des masses molculaires.
A.3 La chromatographie dexclusion
FIGURE A.4 Chromatographie change dions
FIGURE A.5 Schma du tamisage molculaire.
FIGURE A.6 Reprsentation dun gel dexclusion.
91
Table des matires

1 Les lipides
1.1 Les acides gras . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.1.1 Acides gras saturs . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Nomenclature . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Numrotation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.1.2 Acides gras insaturs . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Nomenclature chimique . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Nomenclature biochimique en omga . . . . . . .
C.
Positions de la double liaison . . . . . . . . . . . .
D.
Configuration Cis ou Trans . . . . . . . . . . . . . .
E.
Acides gras essentiels et acides gras indispensables
F.
Principaux acides gras mono-insaturs . . . . . . .
G.
Principaux acides gras poly-insaturs . . . . . . . .
1.1.3 Proprits physiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Masse volumique . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Solubilit . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Point de fusion . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
D.
Point dbullition . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
E.
Monocouches, micelles . . . . . . . . . . . . . . .
1.1.4 Proprits chimiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Neutralisation par les bases . . . . . . . . . . . . .
B.
Raction desterification . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Oxydation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
D.
Rduction (hydrognation) . . . . . . . . . . . . . .
E.
Fixation dhalognes . . . . . . . . . . . . . . . . .
F.
Isomrisation cis-trans de la double liaison . . . . .
G.
Dtermination des indices . . . . . . . . . . . . . .
1.2 Les icosanodes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.2.1 Les prostaglandines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.2.2 Les leucotrines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.2.3 Les thromboxanes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.3 Les alcools prsents dans les lipides . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.3.1 Les alcools gras . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.3.2 Le glycrol . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
93
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3
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7
7
7
7
7
7
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8
8
8
9
9
9
10
10
10
10
11
11
11
11
94
TABLE DES MATIRES
1.4
1.5
1.6
1.7
1.8
1.3.3 Les strols . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

A.
Le cholestrol . . . . . . . . . . . . . .
1.3.4 Linositol . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.3.5 Srine et alcools amins . . . . . . . . . . . . .
A.
Srine . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
thanolamine . . . . . . . . . . . . . .
C.
Choline . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.3.6 La sphingosine . . . . . . . . . . . . . . . . . .
Les lipides simples . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.4.1 Les glycrides . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Rles biologiques . . . . . . . . . . .
B.
Nomenclature . . . . . . . . . . . . .
C.
Proprits physiques . . . . . . . . . .
D.
Proprits chimiques . . . . . . . . . .
1.4.2 Les crides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Composition . . . . . . . . . . . . . .
B.
Proprits . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Rles biologiques . . . . . . . . . . .
1.4.3 Les strides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
Les lipides complexes . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.5.1 Glycrophospholipides . . . . . . . . . . . . . .
A.
Phosphatidylsrines . . . . . . . . . .
B.
Phosphatidylthanolamines . . . . . .
C.
Phosphatidylcholines . . . . . . . . . .
D.
Phosphatidyinositols . . . . . . . . . .
E.
Phosphatidylglycrols . . . . . . . . .
F.
Plasmalognes . . . . . . . . . . . . .
1.5.2 Glycroglycolipides . . . . . . . . . . . . . . . .
1.5.3 Sphingolipides . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Cramide . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Sphingomyline . . . . . . . . . . . .
C.
Crbroside . . . . . . . . . . . . . . .
D.
Ganglioside . . . . . . . . . . . . . . .
1.5.4 Proprits physiques des glycrophospholipides
1.5.5 Proprits chimiques des glycrophospholipides
Les lipides polyisoprniques (lipides insaponifiables) . .
1.6.1 Terpnodes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.6.2 Les quinones isoprniques . . . . . . . . . . . .
1.6.3 Les strodes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Les strols . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Les acides et sels biliaires . . . . . . .
C.
Les hormones strodiennes . . . . . .
D.
Strodes surrnaliens . . . . . . . . .
E.
Strodes sexuels . . . . . . . . . . . .
F.
Vitamines D . . . . . . . . . . . . . .
Les lipoprotines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
1.7.1 Structures des lipoprotines . . . . . . . . . . .
1.7.2 Classifications des lipoprotines . . . . . . . . .
Les fonctions biologiques des lipides . . . . . . . . . . .
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28
TABLE DES MATIRES
95
2 Les protines
2.1 Les acides amins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.1.1 Classification des 20 acides amins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Classification en fonction du caractre polaire ou des proprits chimiques du radical R . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.1.2 Gnralits sur lactivit optique . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Analogie avec une corde vibrante . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Lumire naturelle . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Pouvoir rotatoire . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
D.
Stroisomrie et isomrie optique . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
E.
Projection de FISCHER . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.1.3 Proprits physiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Pouvoir rotatoire . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Spectre dabsorbtion . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Solubilit . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.1.4 Proprits chimiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Proprits acido-basiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Proprits de la fonction -carboxyle . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Proprits de la fonction -amine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
D.
Proprits dues la proximit des fonctions carboxyliques et amines .
E.
Proprits dues la chane latrale . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.2 Les peptides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.2.1 Conventions, nomenclature et structure . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.2.2 Origine des peptides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.2.3 Proprits des peptides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Proprits biologiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Proprits physiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Proprits chimiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.3 Les protines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.3.1 Structure primaire des protines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Dtermination de la composition dune protine en acides amins . . .
B.
Dtermination de la squence . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.3.2 Structure secondaire des protines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Hlice . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Feuillet . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.3.3 Structure tertiaire des protines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Protines fibreuses . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Protines globulaires . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
2.3.4 Structure quaternaire des protines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
29
30
30
30
32
32
32
32
33
34
35
35
35
36
36
36
38
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41
43
43
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44
44
44
46
46
46
47
50
50
51
51
52
52
52
3 Enzymologie
3.1 Nature et structure des enzymes . . . . . . . .
3.1.1 Constitution . . . . . . . . . . . . . . .
3.1.2 Notions de spcificit . . . . . . . . . .
3.1.3 Site actif . . . . . . . . . . . . . . . . .
3.1.4 Mcanisme de la catalyse enzymatique
3.2 Classification des enzymes . . . . . . . . . . .
3.3 Cintique enzymatique . . . . . . . . . . . . .
3.3.1 Ordre dune raction . . . . . . . . . .
A.
Raction dordre zro . . . .
B.
Raction du premier ordre . .
C.
Raction du second ordre . .
3.3.2 Modle de Michalis-Menten . . . . .
53
54
54
54
54
55
55
55
55
56
56
56
56
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96
TABLE DES MATIRES

A.
quation de MICHAELIS-MENTEN . . . .
B.
Reprsentation de LINEWEAVER-BURK . .
3.3.3 Effets du pH sur lactivit enzymatique . . . . . .
3.3.4 Effets de la temprature sur lactivit enzymatique
3.4 Inhibition enzymatique . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Inhibiteur comptitif . . . . . . . . . . .
B.
Inhibiteur incomptitif . . . . . . . . . .
C.
Inhibiteur non comptitif . . . . . . . . .
3.4.1 Inhibition irrversible, inhibition suicide . . . .
3.5 Allostrie . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
3.5.1 Principes de lallostrie . . . . . . . . . . . . . . .
3.5.2 Cintique des enzymes allostriques . . . . . . . .
A.
Types de modulation allostrique . . . .
B.
Classes de systmes allostriques . . . .
3.5.3 Dsensibilisation de lenzyme allostrique . . . .
3.5.4 Importance physiologique de lallostrie . . . . .
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4 Les glucides
4.1 Les oses . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4.1.1 Formule linaire des oses : modle de Fischer . . .
A.
Isomrie optique . . . . . . . . . . . . . .
B.
Nomenclature D et L des oses . . . . . . .
C.
Filiation des oses . . . . . . . . . . . . . .
4.1.2 Formule cyclique des oses : modle de HAWORTH .
A.
Cyclisation des oses . . . . . . . . . . . .
B.
Perspective de HAWORTH . . . . . . . . .
C.
Stabilti des cycles . . . . . . . . . . . . .
D.
Anomrie . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4.1.3 Conformation spatiale des oses . . . . . . . . . . .
A.
Les plans dtermins par les cycles saturs
B.
Structure des oses dans lespace . . . . . .
4.1.4 Proprits physiques des oses simples . . . . . . . .
A.
Masse molculaire . . . . . . . . . . . . .
B.
Solubilit . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4.1.5 Proprits chimiques des oses simples . . . . . . . .
A.
Stabilit . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Rduction des oses . . . . . . . . . . . . .
C.
Oxydation mnage . . . . . . . . . . . .
D.
Oxydation plus intense . . . . . . . . . .
E.
Action des alcools . . . . . . . . . . . . .
F.
Action des amines et de lamoniaque . . .
G.
Estrification . . . . . . . . . . . . . . . .
H.
Action de la phnylhydrazine . . . . . . .
4.1.6 Les drivs des oses simples . . . . . . . . . . . . .
A.
Dsoxyoses . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Osamines . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Drivs N-actyls des osamines . . . . .
D.
Acides drivs des oses . . . . . . . . . .
4.1.7 Oses dintrt biologique . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Trioses . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Ttroses . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
Pentoses . . . . . . . . . . . . . . . . . .
D.
Hexoses . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
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76
76
76
77
77
77
77
77
77
TABLE DES MATIRES
97
4.2 Les holosides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

4.2.1 Classification . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4.2.2 Proprits physiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4.2.3 Proprits chimiques . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Pouvoir rducteur . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Hydrolyse . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
4.2.4 tude des diholosides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Identification des rsidus doses . . . . . . . . .
B.
Identification du mode de liaison . . . . . . . .
C.
Configuration anomrique de la liaison osidique
D.
Nomenclature . . . . . . . . . . . . . . . . . .
E.
Structure des principaux holosides . . . . . . .
4.2.5 tude des polyosides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.
Lamidon . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
B.
Le glycogne . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
C.
La cellulose . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A Principales techniques utilises en biochimie
A.1 lectrophorse . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.2 Chromatographie de partage . . . . . . . . . . . . . . . .
A.2.1 Principe . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
A.2.2 Chromatographie de partage sur papier : mthode
A.2.3 Chromatographie change dions . . . . . . . .
A.3 La chromatographie dexclusion . . . . . . . . . . . . . .
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90
Bibliographie
[1] WIKIPDIA : Hydrophilie.
Lien : http://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrophilie.
[2] WIKIPDIA : Hydrophobe.
Lien : http://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe.
[3] WIKIPDIA : Corps gras.
Lien : http://fr.wikipedia.org/wiki/Corps_gras.
[4] WIKIPDIA : Amphiphile.
Lien : http://fr.wikipedia.org/wiki/Amphiphile.
[5] WIKIPDIA : Hydrocarbure.
Lien : http://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrocarbure.
[6] WIKIPDIA : Aromaticit.
Lien : http://fr.wikipedia.org/wiki/Aromaticite.
[7] WIKIPDIA : Compos aliphatique.
Lien : http://fr.wikipedia.org/wiki/Compose_aliphatique.
[8] IUPAC Compendium of CHEMICAL TERMINOLOGY : Fatty acids.
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Lien : http://sites.univ-provence.fr/wabim/d_agora/d_biochimie/glucides.pdf.
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Lien : http://www.uel.education.fr/consultation/reference/biologie/biochimie1/.
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Introduction ltude de la biochimie

Les acides gras

Les acides gras

Acides gras saturs

FIGURE 1.2 Structure de lacide isoplamitique ou acide 14-methyl-pentadcanoque.

1.1 Les acides gras

Huile de coprah (cocotier)

Acides gras insaturs

Acide cis/trans-x-(radical du nombre de carbone)noque :

Cas des poly-insaturs

Nomenclature biochimique en omga

Positions de la double liaison

Configuration Cis ou Trans

Acides gras essentiels et acides gras indispensables

1.1 Les acides gras

FIGURE 1.3 Acide cis-9-octodcnoque ou acide olique (configuration cis)

FIGURE 1.4 Acide trans-9-octodcnoque ou acide ladique (configuration trans)

Principaux acides gras mono-insaturs

FIGURE 1.5 Structure de lacide palmitolique.

FIGURE 1.6 Structure de lacide olique.

FIGURE 1.7 Structure de lacide linolique

FIGURE 1.8 Structure de lacide linolnique

FIGURE 1.9 Structure de lacide arachidonique

1.1 Les acides gras

Micelles en milieu aqueux

Micelles en milieu apolaire

FIGURE 1.10 Dispositions des micelles.

Neutralisation par les bases

FIGURE 1.11 Raction de saponification.

FIGURE 1.12 Raction desterification.

Acide gras insatur

FIGURE 1.14 Structure dun diol.

1.1 Les acides gras

Acide gras mono-insatur

FIGURE 1.15 Oxydation puissante.

FIGURE 1.16 Raction daddition diode.

Isomrisation cis-trans de la double liaison

Dtermination des indices

FIGURE 1.17 Structure de la prostaglandine E1.

FIGURE 1.18 Structure du leucotrine B4.

1.3 Les alcools prsents dans les lipides

FIGURE 1.19 Structure de la thromboxane B2.

Les alcools prsents dans les lipides

Les alcools gras

FIGURE 1.20 Structure chimique du Glycrol.

Le nom cyclopentanoperhydrophnanthrne est compos de :

Cyclopentane : un carburant cyclique satur 5 carbones.

Le cyclopentanoperhydrophnanthrne rsulte donc de laccolement du cyclopentane ce noyau.

FIGURE 1.21 Cyclopentane.

FIGURE 1.22 Phnanthrne.

FIGURE 1.23 Perhydrophnanthrne.

FIGURE 1.24 Structure du Strane.

1.3 Les alcools prsents dans les lipides

FIGURE 1.25 Structure du Cholestrol.

FIGURE 1.26 Structure du myoinositol.

Srine et alcools amins

FIGURE 1.27 Structure de la srine.

FIGURE 1.28 Structure de lthanolamine.