Estructura y Función Proteica

Departamento de Ciencias
Andrea Cabrera Lazo

Nivel: III° medio
Biología celular y molecular
Unidad 2:Estudiando la versatilidad de las proteínas

ESTRUCTURA, FUNCIÓN Y CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
OA 5. Explicar las relaciones entre estructuras y funciones de proteínas en
procesos como la actividad enzimática, flujo de iones a través de membranas y
cambios conformacionales en procesos de motilidad celular y contracción
muscular.
El objetivo de este ppt es conocer las características generales según las estructura y
función de las proteínas,
* Recuerda, si tienes dudas, puedes escribir a mi correo electrónico:

[email protected]
PROTEÍNAS (PROTEIOS = PRIMARIO)
• Son biomoléculas esenciales para la vida,

participan en todas las funciones que ocurren
en el organismo.
• Existe una gran variedad de ellas con funciones
específicas.
• Son producto de la decodificación del ARNm en
el ribosoma.
• Su monómero corresponde a los aminoácidos y
su polímero es el polipéptido, los enlaces que
permiten estas uniones con los enlaces
péptidicos.
Los aminoácidos
 Baja masa molecular que cuando se unen forman proteínas.
 Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Algunos contienen también azufre.
 Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -NH 2 y una

cadena lateral unidos todos ellos a un carbono llamado alfa.
 Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las proteínas.
 Aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden

sintetizar los animales y deben ser ingeridos en la dieta. Las
plantas si los sintetizan.
 Para designar los veinte aminoácidos proteicos se utilizan
abreviaturas, que se forman con las tres primeras letras de los

nombres en inglés. Por ejemplo “Gly “ (Glicina)
Formación enlace peptídico
PRODUCTO=
PÉPTIDO
L
P P I
I I enlace B
E E
R peptídico E
R R
D D A
E E SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS
UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI-
OH H OLIGO- POLIPÉPTIDOS H20
LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS
LOS PÉPTIDOS
 Son las moléculas formadas por aminoácidos
 Dipeptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.
 Proteína: péptido constituido por más de 50 aminoácidos. Algunas proteínas
contienen otro tipo de moléculas.
Se clasifican en:
 Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.
 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas

La estructura y clasificación de las proteínas
 La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles
estructurales: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura
terciaria y la estructura cuaternaria.
 Cada una de ellas corresponde a la disposición de la anterior en el espacio .
1.Estructura primaria de las proteínas
 Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los aminoácidos que hay en

la cadena y el orden en el que se disponen en la cadena.
 La secuencia de aminoácidos determina las estructuras superiores y como
consecuencia la función de una proteína.
Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman
y el orden en el que están
colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes
que pueden formarse es:
n
20 Número de
aminoácidos de
la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el número

de las diferentes cadenas posibles sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
2. Estructura secundaria
 Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio

 Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una
disposición espacial estable.
 Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y depende de los
aminoácidos que la constituyen.
 Se conocen tres tipos:
 α-hélice,
 Conformación-β o lámina plegada
 Hélice del colágeno
α-hélice
 Se forma al enrollarse la estructura primaria
helicoidalmente sobre sí misma.
 Todos los oxígenos de los grupos –CO- queden

orientados en el mismo sentido; todos los hidrógenos de
los grupos –NH- en sentido contrario. Los radicales R
quedan orientados hacia el exterior de la hélice.
Hélice de colágeno
 El colágeno tienen una disposición en

hélice especial, algo más alargada que la α-
hélice.
Conformación  o lámina plegada
 La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag, quedando los C α, situados
en las aristas o vértices de los ángulos de plegamiento.
 La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la asociación de varias
moléculas o varios segmentos de la misma cadena polipeptídica.
 Se forma así una lámina en zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
3. Estructura terciaria
 Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre sí

misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice o
conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la
estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.
• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.
• Ejemplos:
o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.
o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.
o La miosina responsable de la contracción muscular
o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos sanguíneos.
4. Estructura cuaternaria
 La presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, idénticas o no.
 Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces
covalentes del tipo enlace disulfuro.
 El número de cadenas puede variar:
 Insulina: 2 cadenas
 Colágeno: 3 cadenas
 Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
 ARN-polimerasa: cinco cadenas.
Propiedades de las Proteínas
 Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales (R) y de la

capacidad que tienen éstos de reaccionar con otras moléculas
 Las principales propiedades son:
Solubilidad
 En general las proteínas fibrosas son insolubles y las globulares solubles.
Desnaturalización
 Es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y
secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las
mantienen. Solo se conserva la primaria.
 Son ejemplos de desnaturalización la leche cortada
debido a la desnaturalización de la caseína, la
precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor. La permanente del
pelo.
Desnaturalización
 Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones de temperatura,
alteraciones de la concentración salina del medio...
 Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una estructura
filamentosa y precipita (disminución de la solubilidad)
 Las proteínas , en este estado, no pueden llevar a cabo la actividad para la que
fueron diseñadas, es decir no son funcionales.
 La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; al volver a las condiciones
normales, la proteína puede, en algunas ocasiones, recuperar la conformación
primitiva , lo que se denomina renaturalización.
Desnaturalización y renaturalización
de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Especificidad
 Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las
especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de
otras especies). Cuanto más lejanas sean dos especies en su evolución más diferentes son
sus proteínas.
 Aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos
individuos de la misma especie. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son
comunes a todos los seres vivos.
 Cada ser vivo fabrica sus propias proteínas de acuerdo con su ADN.
 La especificidad de las proteínas explica la compatibilidad o no de trasplantes de
órganos. Entre familiares los trasplantes son más exitosos.
Capacidad amortiguadora
 Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por eso también tienen un
comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido,
liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones.
 Debido a ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, es decir, forman disoluciones tampón o amortiguadoras.
Clasificación de las proteínas
Holoproteínas:
Se clasifican según su estructura en dos grupos:
 a) Proteínas filamentosas.
 Son insolubles en agua y se encuentran en los animales. Las moléculas
forman fibras paralelas.
• Colágenos. Da resistencia huesos, cartílagos, piel…
• Queratinas. En formaciones epidérmicas: cabello, uñas, lana,
cuernos, pezuñas, plumas, etc.
• Miosina. Contracción y relajación de las fibras musculares.
• Fibroína: forma los hilos de seda
• Elastinas. Da elasticidad a los vasos sanguíneos. Confieren gran
elasticidad.
• Fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea.
 B) Proteínas globulares. Son solubles en agua o disoluciones polares.
Destacan
• Histonas: Se encuentran en el núcleo celular, asociadas al ADN.
• Albúminas: Función de reserva o de transporte. Ovoalbúmina del huevo,
seroalbúmina de la sangre, lactoalbúmina de la leche.
• Globulinas: Asociadas a glúcidos forman las inmunoglobulinas o
anticuerpos.
• Actina: responsable de la contracción muscular junto con la miosina.
Heteroproteínas:
Formadas por una parte proteica (aminoácidos), y una no proteica llamada
grupo prostético.
a) Cromoproteínas
Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La hemoglobina y la
mioglobina que transportan oxígeno en la sangre y en el músculo.

b) Glicoproteínas
Su grupo prostético contiene glúcidos.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos de la sangre.
 Glucoproteínas de las membranas celulares (glucocálix).
 Hormonas que controlan los órganos sexuales (FSH, LH, TSH.)
c) Lipoproteínas
Grupo prostético es un lípido.
 Lipoproteínas de las membranas celulares.
 Lipoproteínas sanguíneas, hidrosolubles, que transportan lípidos insolubles
como colesterol y triglicéridos por la sangre.
d) Nucleoproteínas
Grupo prostético: un ácido nucleico.

 Son las asociaciones de ADN con proteínas
(histonas) que forman la cromatina del núcleo
celular .
e) Fosfoproteínas
Grupo prostético: ácido fosfórico (H3PO4).
 Caseína de la leche.
 Vitelina de la yema de huevo.
• Caseína
Pauta de autoevaluación
Sí No
Indicador
Reconozco las características generales

de las proteínas,
Distingo las distintas conformaciones

estructurales de las proteínas,
Comprendo la importancia de las

diversas funciones que cumplen las
proteínas.

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• Son biomoléculas esenciales para la vida,

 Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -NH 2 y una

 Aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden

abreviaturas, que se forman con las tres primeras letras de los

 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas

 Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los aminoácidos que hay en

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número

 Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio

 Todos los oxígenos de los grupos –CO- queden

 El colágeno tienen una disposición en

 Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre sí

 Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales (R) y de la

 Las principales propiedades son:

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La hemoglobina y la

mioglobina que transportan oxígeno en la sangre y en el músculo.

Grupo prostético: un ácido nucleico.

Grupo prostético: ácido fosfórico (H3PO4).

Reconozco las características generales

Distingo las distintas conformaciones

Comprendo la importancia de las

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