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    de 48

    biomoléculas:

    integrantes:
    Mahia Ximena Barajas Gallegos
    Luisanna Naomi Camacho Navarro
    jean Sebastián Vázquez rámirez
    Omar yael Ochoa de Ávila
    Ari Isaías palacios lopéz
    Ximena sanchez Marín
    generalidades de las
    proteinas
    Biomoleculas
    Proteínas

    Su funcion principal es brindar soporte y estructura a las


    células
    Proteínas
    Aminoácidos
    peptidos: -50 aminoácidos

    Proteína: +50 aminoácidos

    Enlaces
    Unidad estructural
    peptidicos
    Proteínas

    ADN
    aminoacidos
    Que son los
    aminoácidos!?

    Aminoácidos
    Los aminoácidos son moléculas que se combinan para
    formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son
    los pilares fundamentales de la vida. Cuando las
    proteínas se digieren o se descomponen, el resultado
    son los aminoácidos.
    Aminoácidos

    Estructura
    Los aminoácidos comparten una estructura básica que
    consiste en un átomo central de carbono, también
    llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino , un
    grupo carboxilo y un átomo de hidrógeno.
    clasificación

    Aminoácidos esenciales

    Aminoácidos no esenciales

    Aminoácidos condicionalmente esenciales


    aminoacidos
    Para el ser humano, los aminoácidos
    existentes capaces de formar proteínas son
    20:
    clasificación de las
    proteinas
    CLASIFICACIÓN
    DE PROTEÍNAS
    se clasifican de diversas maneras basadas en su
    estructura, composición, función, forma y
    solubilidad.
    1. COMPOSICIÓN
    Proteínas simples(Holoproteinas)

    Proteínas conjugadas
    (Heteroproteinas)
    nucleoproteinas
    glicoproteinas
    lipoproteinas
    2. ESTRUCTURA.
    Proteínas fibrosas.
    colágeno
    queratina
    elastina

    Proteínas globulares
    enzimas
    anticuerpos
    hemoglobina

    Proteínas mixtas
    miofibrillas (en músculos)
    SOLUBILIDAD.
    Albuminas.

    Globulinas.

    Glutelinas

    Prolaminas

    Protaminas.

    Histonas.

    Escleroproteinas
    FUNCIONES
    BIOLOGICAS
    Enzimaticas. Son uno de los grupos mas numerosos, constituido por las
    proteinas catalizadoras de las reacciones metabólicas.

    Transportadoras. Son de dos grandes tipos. Las proteínas que


    transportan iones o metabolitos a través de las membranas celulares, o
    las que los transportan a distancias mayores a través de los líquidos
    biológicos.

    De reserva. Actúan como almacenes energéticos; por ejemplo, la


    ovoalbúmina y la lactoalbúmina del huevo y de la leche,
    respectivamente.
    Contráctiles. Como la actina y la miosina musculares, que pueden cambiar su
    longitud de forma reversible

    Estructurales. Las más abundantes en cuanto a cantidad, como el colágeno o


    las queratinas del tejido conjuntivo, mantienen la morfología de los
    organismos superiores.

    Cromosómicas: Como las histonas y otras proteínas que interaccionan con el


    ADN en el núcleo celular, favoreciendo su empaquetamiento.

    De defensa. Como las inmunoglobulinas o las proteínas del sistema


    complemento, que defienden de las infecciones microbianas y moléculas
    patógenas.
    FUNCIONES
    BIOLOGICAS
    Toxinas. Más abundantes en los microorganismos, insectos o reptiles
    que en los mamíferos.

    Hormonales. Como la insulina, glucagón, etcétera, con funciones


    reguladoras del metabolismo.

    Receptoras, Proteínas a las que se unen específicamente las hormonas


    o los factores tróficos, para recibir y transducir las señales desde el
    exterior al interior células.
    PEPTIDOS Y
    POLIPEPTIDOS.
    enlaces peptídicos
    PEPTIDOS:
    los peptidos son auqellas moleculas que se componesn de 2 o mas
    aminocidos:

    Dipeptidos: 2 aminoácidos.
    Tripeptidos: 3 aminoácidos.
    Oligopéptidos: 2-20 aminoácidos.
    Polipéptidos: 20-100 aminoácidos.
    Proteínas: Más de 100 aminoácidos.
    tipos estructurales
    se clasifíca en 4 tipos
    primaria
    secundaria
    terciaria
    cuaternaria
    Recordemos

    estructura de un
    aminoacido
    estructura primaria

    sucesión lineal de aminoácidos


    que forman la cadena
    peptídica y por lo tanto indica
    qué aminoácidos componen la
    cadena y el orden en que se
    encuentran.
    estructura primaria
    puentes de hidrógeno

    tipo de
    interaccion
    quimica

    cuando un hidrógeno
    se acerca demasiado
    a un nitrógeno u
    oxígeno
    estructura secundaria
    vista lateral lamina
    beta
    union de la Cadena lateral
    estructura terciaria plegamiento
    global de la
    cadena
    polipeptídica
    completa, que da
    lugar a una
    forma
    tridimensional
    específica
    estructura terciaria

    dos tipos
    globulares y
    fibrosas
    estabilización

    puente
    hidrpgeno
    enlace
    ionico
    enlace
    disulfuro
    estabilización

    enfermedades
    neurodegenerativ
    as y metabólicas
    como la diabetes
    tipo II
    estructura cuaternaria

    acoplamiento de varias
    cadenas polipeptídicas,
    iguales o diferentes, con
    estructuras terciarias que
    quedan autoensambladas
    por enlaces débiles, no
    covalentes.
    estructura cuaternaria
    enzimas
    Introducción

    Son proteínas que actúan como


    catalizadores biológico, es decir,
    aceleran las reacciones
    químicas en los organismos
    vivos
    Estructura
    Cofactor: pequeñas moléculas
    orgánicas o inorganicas, que
    necesitan las apoenzimas para
    ser activas.
    Grupo prostetico: similar al
    cofactor, pero está más
    fuertemente unido
    Apoenzima: es la parte
    proteica de la enzima, sin
    cofactor ni grupo prostetico,
    es cataliticamente inactivo.
    Sitio activo
    Mecanismo de Acción

    Sustrato
    Sitio activo
    Complejos
    Productos
    Productos
    Factores que afectan la actividad
    enzimatica

    Temperatura: a temperaturas muy altas


    pueden desnaturalizarse.
    pH: pueden afectar las interacciones ionicas
    y de hidrogeno (altera su estructura y
    actividad).
    Concentracion de Sustrato: al aumentar
    (sustrato) incrementa la velocidad de la
    reaccion hasta que todas las enzimas estan
    saturadas
    Inhibidores:
    competitivos y no competitivos
    Clasificacion

    Se clasifican en seis grupos, basándose en el


    tipo de reacción química que catalizan

    1. Oxidorreductasas: Deshidrogenasas
    2. Transferasas: Hexoquinasa
    3. Hidrolasas: Lipasa
    4. Liasas: Fumarasa
    5. Isomerasas: Fosfoglucoisomerasa
    6. Ligasas: ADN ligasa
    Importancia en la vida cotidiana

    Digestion: Enzimas digestivas como la


    amilasa, pepsina, y lipasa.
    Metabolismo: regulan rutas metabólicas
    como la glucolisis, el ciclo de Krebs y la
    fosforilación oxidativa
    Aplicaciones Industriales: Detergentes
    Industria Alimentaria: Lactasa en productos
    sin lactosa, pectinasa en la clarificación de
    jugos.
    Medicina: la estreptoquinasa
    Borcelle

    Gracias

    Alba Castro

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