Hemoglobina

UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LA HEMOGLOBINA,
TRANSPORTE DE GASES SANGUNEOS, MECANISMOS
COMPENSADORES HIPOXEMIA
DOCENTE
INTEGRANTES
Dr. Ronald Gallo

:
Cruz Huamn Daniel
Encina Lozano Kevin

Fernndez Garca Renzo
Fiestas Correa Thais
Flores Arvalo Jossy
LA HEMOGLOBINA
La Hemoglobina es una
protena, que se
encuentra en grandes
cantidades dentro de
los eritrocitos y es de
vital importancia
fisiolgica, para el
aporte normal de
oxigeno a los tejidos
LA HEMOGLOBINA
Es el principal componente de los
eritrocitos.
Es la protena tetrmero grande
(68 000 Da) compuesta por 4
cadenas
polipeptdicas.
Es responsable del transporte
eficaz de los gases O2 y CO2
Valor de referencia es:
- en el hombre: 15.4gr%
- en la mujer: 13.8gr%
Cada molcula de hemoglobina
transporta un mximo de 4 mol
de O2
CARACTERSTICAS
Es una heteroprotena de la sangre.
La hemoglobina es una molcula de tipo esfrica y 6,4 nm dimetro.
Color rojo caracterstico.
Es una protena tetrmera.
Transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los

tejidos
La hemoglobina tiene capacidad para fijar el CO2 y transportarlo a

los
pulmones donde lo libera
La hemoglobina que lleva O2 se conoce como Oxihemoglobina y

la que trasporta CO2 Carbaminohemoglobina .
Lugar de sntesis:
proeritoblastos.
COMPONENTES DE LA
HEMOGLOBINA
GRUPO HEMO
Cada tetrmetro se une por enlaces covalente a una
molcula hem que contiene hierro y est asentada
dentro de una depresin hidrfoba de la cadena globina,
el saco hm; esto protege al hierro de la oxidacin al
tiempo que permite su unin con el Oxgeno.
El grupo hemo le da a la hemoglobina su caracterstica del color rojo,
que cuando interacta con el oxigeno toma un colorrojo intenso que es
el caso de la sangre arterial que transporta sangre oxigenada; y
cuando no interacciona con el oxigeno toma un color rojo ladrillo, mas
oscuro, que es lo queocurre con la sangre venosa que transporta
sangre desoxigenada
GLOBINA:
Laglobinaes unaprotenade predominio globular
(estructura
terciaria)
que
forma
parte
de
lahemoglobinasiendo la globina la parte proteica.
Constituida por 4 subunidades, cada subunidad
contiene un grupo HEMO unida a la cadena
polipeptdicas.
La Hb vara desde el desarrollo

embrionario hasta el nacimiento y la edad
adulta.
Estas diferencias son debidas a los

distintos tipos de cadenas existentes de
globina
En el feto : Hemoglobina F(2 2)
En el nacimiento
Hemoglobina F(2 2) .. 60-90%
En el adulto:
Hemoglobina A1 (2 2 ) .96%
Hemoglobina A2 (2 2 )..2%
La cadena
consiste de 141 aminocidos
y una secuencia especfica,
Hemoglobina
F(
)
2%
2
2
mientras que la cadena consiste de 146 aminocidos con una
estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes

diferentes y tienen estructuras primarias diferentes.
FUNCIONES DE LA
HEMOGLOBINA
La hemoglobina presenta como principal funcin al

transporte, transporte del oxgeno y del anhdrido
carbnico.
La Hemoglobina transporta la
mayor parte del oxigeno a los
tejidos
La afinidad de la Hb por el O influenciada por:
Aumento de la concentracin de H
Aumento del CO2
Aumento de la temperatura
La disminucin del pH
El 2,3 DPG (difosfoglicerato)
Compuestos orgnicos con fsforo
El oxigeno es transportado de 2 maneras en la sangre:
C.T de O2= Cant. En el plasma + Cant. unida a la
hemoglobina
EL DIXIDO DE CARBONO SE TRANSPORTA

DE TRES MANERAS
Por cada litro de sangre encontramos 400
ml de CO2
Puede ser transportado como:
1. Disuelto en solucin.
2. Como HCO33. Como carbaminohemoglobina
Trastornos hereditarios de la
funcin de la Hemoglobina
Hemoglobinopatas:
produccin de cadenas
anormales de polipptidos
Las hemoglobinopatias suelen identificarse
por letras : c, e, i, j, s ... etc.
Anemia por cel. FALCIFORMES hb : S
TALASEMIAS
Tienen cadenas de estructura normal, pero

producidos en cantidades menores talasemia
alfa y beta , definidas por la disminucin o
ausencia de poli pptidos alfa o beta.
Son nombradas de acuerdo a la cadena de

aa en la molcula de hemoglobina que es
afectada. Los dos tipos principales son:
Talasemia Alfa - la cadena alfa es
afectada
Talasemia Beta - la cadena beta es
afectada
Tanto
la alfa como la beta talasemia ocasionan

disminucin de la Hb dentro del eritrocito, lo que da
lugar a una disminucin del color (hipocromia) y del
tamao (microcitica) del hemate
Niveles muy
bajos de Hb
La prdida de
glbulos rojos
Conduce a la
anemia y a la
incapacidad de
transportar el O2
necesario
TRANSPORTE DE GASES
EN LA SANGRE
TRANSPORTE DEL O2
Una
vez que el O2
ha sido difundido
desde los alveolos
haca la sangre
pulmonar, es
transportado haca
los capilares de los
tejidos perifricos
combinado casi
totalmente con la
Hb.
Transporte de oxgeno en la sangre

arterial
Difusin de oxgeno desde los alvolos a la

sangre capilar pulmonar
La
parte inferior muestra

el rpido aumento de la
Po2 sangunea cuando la
sangre
atraviesa
el
capilar.
La
presin
ha
aumentado casi hasta la
del aire alveolar en el
momento en que la
sangre ha atravesado 1/3
de la distancia del capilar
pulmonar.
Difusin del oxgeno de los capilares perifricos

al lquido tisular
La
sangre arterial llega a los tejidos perifricos con una Po 2 de

95 mmHg.
La presin de O2 en el lquido tisular es de 40 mmHg.
La diferencia de presin es la que permite la difusin.
La Po2 de sangre que sale de los capilares tisulares y que entra
en las venas sistmicas es tambin aproximadamente de 40
mmHg.
Efectos de la velocidad del flujo sanguneo y el

metabolismo tisular sobre la Po2 del lquido intersticial
Transporte de oxgeno O2
Combinacin con Hb
3% disuelto en plasma
97% combinacin qumica con
Hb
[Hb en eritrocitos]aprox =
320gr/l intraeritrocitario
Hb adulto normal es 64,5 kDa
Sangre normal
Hb/100 ml sangre
1 gr Hb
O2
1 mol Hb
15 gr
1.34 ml O2 / 20,1 ml
4 moles O2
[Hb] = 150 g/L

sangre
1,36 ml O2/gr Hb
202 ml O2/L
Curva de disociacin oxgenohemoglobina
Factores que desplazan la curva de disociacin

oxgeno-hemoglobina
Presin
parcial de anhdrido carbnico

en sangre (pCO2)
pH
Temperatura corporal
2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG),esta
molcula es un metabolito
intermediario de la gluclisis anaerobia
del eritrocito
Elmonxido de carbono(CO)
TRANSPORTE DE CO2 EN LA
SANGRE
TRANSPORTE DEL CO2

DISUELTO
CARBAMINOHEMOGLOBINA
ION BICARBONATO
FORMACIN DEL CIDO CARBONICO
DISOCIACIN DEL CIDO CARBONICO
BICARBONATO DIFUNDIDO AL EXT.
DESPLAZAMIENTO DEL CLORURO

GIBBS-DONAN
EQUILIBRIO DE
EFECTO
HALDANE
CURVA DE DISOCIACIN DE CO2

Este gas puede existir en la sangre ya
sea como CO2 libre, combinado con
H2O, hemoglobina y protena
plasmtica.
Esta curva muestra la dependencia del
CO2 combinado con el valor total de la
PCO2
Concentracin normal de CO2 en
sangre: 50 VOL. POR 100.
HIPOXEMIA
NO
CONFUNDIR
HIPOXIA:
O2 en tejidos
RANGOS DE LA PaO2 E HIPOXEMIA
CAUSAS DE LA HIPOXEMIA
1) Disminucin de la PaO2
inspirado
Disminucin
de
la
presin
baromtrica: altura.
Disminucin de la fraccin de O2 en el
aire inspirado.
Desplazamiento del O2 por gases
inertes: nitrgeno, metano.
CAUSAS DE LA HIPOXEMIA
2) Insuficiencia de la oferta
pulmonar:
Hipoventilacin, trastornos V/Q de

difusin
3) Cortocircuitos Circulatorios:
Fistulas arteriovenosas intrapulmonares.
HIPOXEMIA: A MAYOR
ALTURA
MECANISMOS
COMPENSADORES
1. AUMENTO DE LA VENTILACIN
PULMONAR
2. AUMENTO DEL NUMERO DE

ERITROCITOS Y Hb
3. AUMENTO DE LA CAPACIDAD DE
DIFUSIN TRAS LA ACLIMATACIN
Se triplica el valor normal de
difusin alveolar:
del volumen sanguneo capilar

pulmonar .
del volumen pulmonar.

de la presin arterial pulmonar .
4. AUMENTO DE LA
CAPILARIDAD
El
GC hasta el 30%
inmediatamente al ascender
una gran altura.
Luego hasta su valor normal.
del numero de capilares
circulatorios sistmicos no
pulmonares
EN EL CORAZN
Frecuencia de contraccin GASTO
Fuerza de contraccin
CARDIACO
Gasto cardiaco implica Consumo
miocrdico de oxgeno
Consumo miocrdico de oxgeno es
facilitado por una vasodilatacin
coronaria por la accin directa de la
hipoxemia y por un aumento de la
presin arterial diastlica, derivada de
reflejos neurohumorales.
5. ACLIMATACIN
CELULAR
las mitocondrias y
algunos sistemas
enzimticos oxidativos
celulares

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Dr. Ronald Gallo

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Encina Lozano Kevin

Es una heteroprotena de la sangre.

La hemoglobina es una molcula de tipo esfrica y 6,4 nm dimetro.

Color rojo caracterstico.

Es una protena tetrmera.

Transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los

La hemoglobina tiene capacidad para fijar el CO2 y transportarlo a

pulmones donde lo libera

La hemoglobina que lleva O2 se conoce como Oxihemoglobina y

La Hb vara desde el desarrollo

Estas diferencias son debidas a los

En el feto : Hemoglobina F(2 2)

estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes

La hemoglobina presenta como principal funcin al

EL DIXIDO DE CARBONO SE TRANSPORTA

Tienen cadenas de estructura normal, pero

Son nombradas de acuerdo a la cadena de

la alfa como la beta talasemia ocasionan

Transporte de oxgeno en la sangre

Difusin de oxgeno desde los alvolos a la

parte inferior muestra

Difusin del oxgeno de los capilares perifricos

sangre arterial llega a los tejidos perifricos con una Po 2 de

Efectos de la velocidad del flujo sanguneo y el

[Hb] = 150 g/L

Curva de disociacin oxgenohemoglobina

Factores que desplazan la curva de disociacin

parcial de anhdrido carbnico

TRANSPORTE DEL CO2

FORMACIN DEL CIDO CARBONICO

DISOCIACIN DEL CIDO CARBONICO

BICARBONATO DIFUNDIDO AL EXT.

DESPLAZAMIENTO DEL CLORURO

CURVA DE DISOCIACIN DE CO2

RANGOS DE LA PaO2 E HIPOXEMIA

Hipoventilacin, trastornos V/Q de

Fistulas arteriovenosas intrapulmonares.

2. AUMENTO DEL NUMERO DE

del volumen sanguneo capilar

del volumen pulmonar.

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