UNIVERSIDAD DEL SURESTE

CAMPUS SAN CRISTOBAL

CATEDRATICA
MTRA: NORMA OLIVIA REYES RAMOS.

TEMA
Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

PRESENTA
ROBERTO CARLOS LOEPZ CRUZ

SAN CRISOTBAL DE LAS CASAS, CHIS.

 INTRODUCCION

Las proteínas son un grupo diverso de macromolécula. Esta diversidad está directamente
relacionada con las posibilidades de combinación de cada monómero de los 20 aminoácidos.
En teoría, los aminoácidos pueden unirse para formar moléculas proteicas de cualquier tamaño
o secuencia imaginables.

Considérese por ejemplo una proteína hipotética compuesta por 100 aminoácidos. El número
posible total de combinaciones de tal molécula es la cantidad astronómica de 20 100. Sin
embargo, de los trillones de secuencias proteínicas posibles, sólo una pequeña fracción
(aproximadamente no más de dos millones) es producida realmente por los seres vivos. Una
razón importante de esta notable discrepancia es el complejo conjunto de propiedades
estructurales y funcionales de las proteínas naturales, que han surgido y evolucionado durante
billones de años en respuesta a la presión selectiva.

Entre dichas propiedades se encuentran las características estructurales que hacen del
plegamiento proteínico un proceso relativamente rápido y exitoso, la presencia de sitios de
unión que son específicos para una, o un grupo pequeño de moléculas, un balance apropiado
entre flexibilidad y rigidez estructurales, de modo que se mantenga el funcionamiento, una
estructura superficial adecuada para el ambiente inmediato de una proteína (p. ej., hidrófobo
en las membranas e hidrófilo en el citoplasma) y la vulnerabilidad de las proteínas a las
reacciones de degradación cuando se dañan o dejan de ser útiles.
Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

Nos introduce al fascinante mundo de las

proteínas, moléculas esenciales para la vida. Las
proteínas son las macromoléculas biológicas
más abundantes y se hallan en todas las células
y en todas las partes de la célula. Las proteínas
también presentan una gran variedad; en una
sola célula puede haber miles de proteínas
diferentes.

Las proteínas se presentan en una diversidad

enorme de tamaños y formas.

Se centra dedicados a los aminoácidos, péptidos

y proteínas, explorando su estructura, función y
relevancia en los sistemas biológicos.

Algunas reacciones de las proteínas generan

ciertas actividades como:

1. La luz producida por las luciernagas es el resultado de una reaccion en que

interviene la proteína luciferina y ATB catalizada por el enzima luciferasa.

2. Los eritrocitos contienen grandes

cantidades de la proteina transportadora
de oxígeno hemoglobina.

3. La proteina queratina, producida por todos los vertebrados, es el

componente estructural principal del pelo, escamas, cuernos, lana, unas
y plumas.

AMINOACIDOS
Son polimeros de aminoacidos, en los que cada residuo aminoácido está unido al siguiente a través de un tipo
especifico de enlace covalente. (El término “residuo” refleja la perdida de los elementos del agua cuando un
aminoácido se une a otro.)

Los aminoacidos tienen características estructurales

comunes: Los 20 aminoacidos estándar encontrados en
las proteínas son α-aminoacidos. Tienen todo un grupo
carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de
carbono (el carbono a).

En todos los aminoacidos estandar excepto la glicina, el

carbono a esta unido a cuatro grupos diferentes: un grupo
carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un atomo de
hidrogeno en la glicina el grupo R es otro atomo de
hidrogeno).

Siguiendo esta última convención, el grupo carboxilo de un

aminoácido sería el C-1 y el carbono a sería el C-2, como
se refleja en la molécula de lisina.

Continua:

La configuración absoluta de los cuatro sustituyentes de los

átomos de carbono asimétricos se ha desarrollado una
nomenclatura especial. Las configuraciones absolutas de
los azucares sencillos y los aminoacidos se especifican
mediante el sistema d, l.

Los compuestos biológicos con un centro quiral

se presentan en la naturaleza en una sola de
sus formas estereoisómeros, sea la d o la l. Los
residuos aminoacidos de las proteínas son
exclusivamente L-estereoisómeros. Solo se han
encontrado D-aminoacidos en unos pocos
péptidos. Los isómeros D y l son tan diferentes
como la mano derecha y la izquierda.

Los aminoacidos se pueden clasificar

según: su grupo R. especial su polaridad, o
tendencia a interaccionar con el agua a pH
biológico (cerca de pH 7,0). La polaridad de los
grupos R varia enormemente desde totalmente
apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) a
altamente polar o hidrofílico (soluble en agua).
 Tipo de Descripción y Características. Ejemplos. Tipo de Clasificación Péptica
aminoácido.
(Cargas)
No polares o Los aminoácidos apolares neutros o Alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, prolina, triptófano,
• Dipéptidos: dos aminoácidos.
Hidrófobos. neutros no polares contienen metionina.
principalmente grupos R formados por • Oligopéptidos (Péptidos): tres a nueve
cadenas hidrocarbonadas que no llevan aminoácidos.
carga ni positiva ni negativa. Los • Polipéptidos: 10 a 49 aminoácidos.
aminoácidos con cadenas laterales no • Proteínas: (P.M. > 6.000 ó más de 50
polares son hidrófobos.
aminoácidos)

Polares o Los aminoácidos con –R polar son aquellos

Serina, Treonina, cisteína, metionina, glicina, tirosina, asparagina,
Hidrófilos. que tienen posibilidades de tener asimetría
glutamina.
en la distribución de las cargas, por la
presencia de un átomo de O, N o S. Como
consecuencia, el - R presenta regiones
polares que permiten que se formen
puentes de hidrógeno con otros – R
polares. (Se
relacionan con el agua)
De carga Los aminoácidos ácidos, (aspartato y el
Aspartato, glutamato. CLASIFICACIÓN DE ESENCIALIDAD.
negativa o glutamato) tienen grupos - R cargados
negativamente a pH 7.0 por la presencia
Ácidos. Aminoácidos Esenciales. Los aminoácidos esenciales son
del grupo -COOH en el radical. A su vez los
aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí
aminoácidos básicos, que contienen uno o
mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos
más – NH2 en el radical, tienen - R
en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
cargados
positivamente a pH 7.0.
 De carga Los aminoácidos básicos tienen carga Histidina, arginina, lisina.

Positiva o positiva debido a la disociación del grupo

amino en su cadena lateral. Las cadenas
Básicos.
laterales ácidas o básicas son iónicas y por
tanto, son hidrófilas. Además de los veinte
aminoácidos conocidos, algunas proteínas
contienen otros aminoácidos menos Aminoácidos No esenciales. Se llama aminoácidos no esenciales

comunes. a todos los aminoácidos que el cuerpo puede sintetizar, y que no

precisa de ingesta directa en una dieta. se han descrito estos
aminoácidos no esenciales para la nutrición: Alanina, Asparagina,
Aspartato, Cisteina, Glicina Glutamato, Glutamina.
Aromáticos. Un aminoácido aromático es un Triptófano, Fenilalanina.
aminoácido que incluye un anillo
aromático. Entre los 20 aminoácidos
estándar, los siguientes son aromáticos:
fenilalanina, triptófano, tirosina e histidina.
Teniendo en cuenta que la tirosina también
Aminoácidos Condicionales. Son considerados aquellos
se puede clasificar como un aminoácido
Aminoácidos (Glutamina, Alanina, Taurina, Arginina, Cisteína,
polar, además de ser aromático.
Tirosina) que en situaciones de alta demanda psicofisiológica
aumentan sus requerimientos, por ser superada la capacidad del
organismo para producirlos desde otras fuentes.
 • Polaridad. o Grupo heterogéneo de
• Acidez, basicidad. moléculas que poseen unas
• Aromaticidad características estructurales y
o En general los aminoácidos están
• Tamaño, flexibilidad de conformación. funcionales comunes.
constituidos por un carbono alfa al
• Capacidad de formar enlaces cruzados. cual se unen un grupo funcional
• Reactividad química. o Son unidades estructurales de
amino, uno carboxilo, un hidrógeno
• Capacidad de unión a hidrógeno. las proteínas
y un grupo R o lateral.

PROPIEDADES ESTRUCTURA
DEFINICIÓN
AMINOACIDOS POLARES:
• GABA (derivado del Glutamato) a) Alifáticos: G, A, V, L, I
neurotransmisor. b) Aromáticos: F, W
• Tiroxina (derivado de la Tirosina) c) Con azufre: M, C
hormona. DERIVADOS: CLASIFICACIÓN
AMINOACIDO d) Aminoácidos: P
• Serotonina (derivado del Triptófano)
S
neurotransmisor.
AMINOACIDOS APOLARES:
• Ácido indolacético (derivado del
a) Neutros (sin carga):
Triptófano), hormonas.
S, T, N, Q, Y
• Melatonina (derivado del Triptófano)
a) Ácidos (carga negativa): D, E
neurotransmisor. IMPORTANCIA NOMENCLATURA
b) Bases (carga positiva): K, R, H
([email protected])

o Son la base de las proteínas qué ayudan a

De 1 letra: De 3 letras:
funciones.
Alanina=A. Cisteína=C. Ácido Alanina (Ala). Cisteína (Cys). Ácido
o Ayudan a la estructura de la célula.
aspártico=D. Ácido glutámico=E. aspártico (Asp). Ácido glutámico (Glu).
o Influyen en las funciones de órganos, glándulas,
Fenilalanina=F. Glicina=G. Histidina=H. Fenilalanina (Phe). Glicina (Gly). Histidina
tendones o arterias.
Isoleucina=I. Lisina=K. Leucina=L. (His). Isoleucina (Ile). Lisina (Lys). Leucina
o Son esenciales en la curación de heridas y
Metionina=M. Asparagina=N. (Leu). Metionina (Met). Asparagina (Asn).
reparación de tejidos, especialmente músculos,
Prolina=P. Glutamina=Q. Arginina=R. Prolina (Pro). Glutamina (Gln). Arginina
huesos, piel y cabello, así como la eliminación de
Serina=S. Treonina=T. Valina=V. (Arg). Serina (Ser). Treonina (Thr). Valina
los impactos negativos que se asocian a
(Val). Triptófano (Trp). Tirosina (Tyr).
trastornos metabólicos de todo tipo.
 CONCLUSION

En este tema aprendí el concepto, clasificación, estructura, derivados e importancia de los

aminoácidos. Como su nombre lo implica, los aminoácidos son moléculas orgánicas que
contienen un grupo amino (NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo ácido
carboxílico (COOH) en el otro extremo. Ciertamente es conocido que los aminoácidos son las
unidades que forman a las proteínas, sin embargo, tanto estos como sus derivados participan
en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa, hormonas, factores que
liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores. y la biosíntesis de porfirinas,
purinas, pirimidinas y urea. Por lo que es importante tener en cuentas esas funciones e
importancia.
 BIBLIOGRAFÍA

1. Lehninger principios de bioquímica; Edición. 5a. ed. ; Editor. Barcelona: Omega; Fecha de
publicación. C 2009; pag 72-81.

2. McKee, T., McKee, J. R., Araiza Martínez, M. E., & Hurtado Chong, A. (2014).
Bioquímica: Las bases moleculares de la vida (5a.ed.--.). México D.F.: Mc Graw-Hill.
3. Feduchi Canosa, E., Romero Magdalena, C., Yáñez Conde, E., Blasco Castiñeyra,
I., & García-Hoz Jiménez, C. (2015). Bioquímica: Conceptos esenciales (2a. ed). Madrid.