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Apuntes para el parcial


Módulo i, ii
Agua
Enlaces de hidrógenos es la fuerza atractiva entre un átomo electronegativo y un átomo de
hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo.

ELECTRONEGATIVOS: O, N,F,S

Una molécula de agua puede formar hasta 4 enlaces de hidrógeno

Propiedades fisicoquímicas entre moléculas de agua:


Gran cohesión interna
Alto punto de ebullición 100ºC
Alto punto de fusión 0ºC
Alto calor específico

Interacciones no covalente:
1. Interacción iónica: atracción entre grupos con cargas opuestas.
2. Interacción Ion-dipolo: atracción entre un ion y el punto opuesto de un dipolo.
3. Interacciones Hidrofóbicas: tendencias de grupos apolares de unirse en solución
acuosa.
Las moléculas hidrofóbicas se unen entre ellas porque no les gusta el agua. No pueden
formar enlaces de hidrógeno. No tiene carga y el agua no puede interaccionar ya que es un
dipolo (+y-).

ANFIPÁTICOS es aquel compuesto que tiene una parte Hidrofóbica y una Hidrofílica.

Ejemplos: Proteínas y Fosfolípidos de membranas


Los compuestos anfipáticos se pueden unir entre sí por interacciones Hidrofóbicas para
formar MICELAS y BICAPAS.
MICELA.Si colocamos una molécula anfipática en agua la parte hidrofílica va a quedar hacia
afuera ya que le gusta el agua y mientras que la hidrofóbica queda hacia dentro y unidas.

Soluciones: son sistemas homogéneos formados básicamente por dos


componentes: solvente y soluto. En general el soluto se encuentra en menor cantidad.
Interacciones de Van der Waals

● Interacciones interatómicas DÉBILES.


● Entre dos átomos cualquiera muy próximo.
● Se generan dipolos eléctricos transitorios que hacen que los núcleos se acerquen.

OSMOSIS

Es el movimiento de agua a través de una membrana semipermeable impulsada por la


presión osmótica que es el resultado de una diferencia en osmolaridad en ambos lados de
la membrana,

EL AGUA SE MUEVE DE HIPOTÓNICO A HIPERTÓNICO.

★ Si el medio exterior tiene una osmolaridad similar a la del citosol, se llama


ISOTÓNICO, esta célula no genera ni pierde agua
★ Si en el medio exterior la osmolaridad es mayor que dentro de la célula, es
HIPERTONICO. la célula perderá agua, ya que saldrá hacia donde esté menos
concentrada, o donde el soluto está más concentrado.
★ Si en el medio exterior la osmolaridad es menor que dentro de la célula, es
HIPOTÓNICO. El agua entrara a la célula, ya que dentro está menos concentrada, o
el soluto tendría una concentración mayor.

Osmolaridad
Es la medida del número total de solutos en u6na solución se denomina osmolaridad y se
relaciona directamente con el número de partículas de las que se disocian el soluto de dicha
solución

OSMOLARIDAD=M x I.

Ejemplo: Osm de NaCI 0,5M


Osm: MxI
Osm:0,5 x 2
Osmo: 1 Osm
GLUCOSA Y PROTEÍNAS: i=1
Ácido Y bases
Acido: Dador de Protones
Base: Aceptor de Protones

● Los ácidos son donadores de [H+] y las bases receptoras. Así, el ácido que libera
protón y a la base que recibe lo llamamos PAR ÁCIDO BASE CONJUGADA.
● Cada ácido tiene una tendencia característica a liberar el protón, que está dada por
la constante de disociación o ionización.
El pH

● Mide la concentración de H+ en cualquier solución acuosa.


● Soluciones con pH>7: BASICAS.
● Soluciones con pH<7: ÁCIDAS.
● Escala logarítmica.
El pH altera la estructura y Función de macromoléculas Biológicas. Regula metabolismo y
actividades celular

Entre el A y B hay una escala de 10 veces más ácido.


Entre B y C hay una escala de 10 veces más ácido.
Entre A y C hay una escala de 100 veces más ácido (10x10=100).
Entre A y D hay una escala de 1000 veces más ácido (10x10x10=1000).
Acidos y Bases Fuertes
Ácidos fuertes: molécula o ion capaz de ceder protones que se disocian completamente en
solución.
Bases fuerte: moléculas o ion capaz de aceptar protones que se disocian completamente en
solución.
Acidos y Bases débiles:

Ácidos débiles: moléculas o ion capaz de ceder protones que se disocian parcialmente en
solución.
Bases débiles: molécula o ion capaz de aceptar protones que se disocian parcialmente en
solución,
● No están completamente ionizados en solución acuosa.
● De mayor interés en sistemas biológicos.
La constante de disociación (Ka) es una característica de cada ácido.
Si Ka es alta, el pKa es bajo y el ácido se disocia completamente.
Si Ka es bajo, el pKa es alto y el ácido se disocia poco.

Tampones o Buffers

Una solución amortiguadora es una mezcla de un ácido débil y su base conjugada capaz de
amortiguar el agregado de un ácido o una alcalino.
La máxima capacidad de amortiguar de un buffers es cuando pH=pka
El rango de amortiguación de un buffer es de pH=+-1

Ejemplo: el pKa es de 4.5


El rango de amortiguación es de 3.5 y 5.5
4.5-1=3.5
4.5+1=5.5

Curva de Titulación de un ácido débil.


Proporcionan el pKa de un ácido débil-
Se grafica pH frente a cantidad de base añadida
Muestran que un ácido débil y su unión tiene una capacidad de actuar como TAMPONES.
AMINOÁCIDOS
Son biomoléculas que están principalmente constituidas por los elementos C H O N S
Son de bajo peso molecular.
Los aminoácidos se unen entre sí y forman el enlace amida.
Pueden formar iones en solución acuosa (solubles)

La estructura general de los aminoácidos implica:


➢ Un grupo carboxilo (COOH/COO-)
➢ Un grupo amino (NH2/NH+2)
➢ Una cadena lateral o grupo radical R
Los grupos carboxilo y amino pueden presentar diferentes estados de protonación
dependiendo de su pKa y el pH.

Los grupos R son diferentes en los 20 aminoácidos: según al grupo que tengan serán más o
menos solubles en agua.

❖ Polares con carga


❖ Polares sin carga
❖ Apolares
❖ 1 grupo aromático

Se pueden clasificar en:


-Esenciales: Aminoácidos que no se pueden sintetizar en el organismo por lo que se deben
ingerir en la dieta. La arginina y la histidina solo se sintetizan en el adulto.
-No esenciales: Aminoácidos que sí pueden ser sintetizados en el organismo

.
Clasificación de los Aminoácidos
Se pueden clasificar según la estructura y propiedades químicas de su grupo R.

1. Alifáticos no polares: Grupo R no-ionizables, NO INTERACCIONAN CON EL AGUA.


Tienen cadena hidrocarbonada y se lleva mal con el agua, SON APOLARES.
2. Polares sin carga: Grupo R ionizables, Hidrofílicos y forman enlaces de hidrógeno
con el agua. Además son capaces de formar puentes de disulfuro (enlaces
covalentes).
3. Aromáticos: Presentan un grupo R aromático. Son NO polares (hidrofóbicos) aunque
el Trp y la Tyr pueden formar enlaces de hidrógeno. Establecen interacciones
Hidrofóbicas entre sí.
4. Ácidos cargados negativamente: Presentan grupo R ácido que se ionizan a pH
ácido. Son polares y se llevan bien con el agua.
5. Básicos cargados positivamente: Presentan grupo R básico que se ionizan a pH
básico

Ionización de los aminoácido:


Un aminoácido se ioniza y esto depende del pH que le pongamos, lo podemos encontrar
positivo (+), negativo (-) o Ion dipolar.

Ácidos: Ion dipolar: Básico


pH bajo y lo En pH neutro los pH alto y están en
podemos podemos encontrar como forma aniónica (-)
encontrar en ion dipolar, que persiste hasta
catión (+) el pH:9. Es neutro
Proteínas
Son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, polímeros formados por 100-300
aminoácidos.
Propiedades químicas:
Sólidos cristalinos solubles en agua, anfóteros, puede (actúa como ácido y base) Actúa
como zwitterion, capacidad electrolítica,especificidad.
Propiedades físicas:
Tiene estereoisomería, desnaturalización , capacidad amortiguadora de pH.

Clasificación:
Según su morfología:
★ fibrosas y globulares:Según su composición
★ simples; contienen sólo aminoácidos,
★ conjugadas: contienen un grupo prostético,holoproteínas y heteroproteína

Su función se basa en el catálisis, soporte, movimiento, defensa, regulador, transportadores,


almacenamiento.
El enlace peptídico es el enlace que une a los aminoácidos entre sí. Se forma entre el
carbono del grupo carboxilo del 1ª aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de 2ª
aminoácidos.
Isomería:
L- aminoácido: grupo amino a la izquierda
.D- aminoácido: grupo amino a la derecha

Estructura:
● Primaria: Secuencia ordenada de aminoácidos que forman la cadena completa
● Secundaria: Relación conformacional del aminoácido vecino más cercano a otro,
hélice A y B.
● Terciaria: Plegamiento de la cadena. La forma afecta propiedades físicas y funciones
biológicas.Interacciones de cadenas laterales.
● Cuaternaria: Formadas por ensamblaje de dos o más cadenas. (Hemoglobina).
Carbohidratos
Propiedades Propiedades
Definición Química Física Formula Clasificación

Función Tipo de Isomería Átomos Unidad de la fórmula


enlace

Estructura Valor energético Ejemplos


Glucidos y Lipidos
Los glúcidos son moléculas que poseen un grupo funcional aldehído o cetona y varios
grupos hidroxilos.
Los glúcidos generan energía y también almacenan.
Forman parte de la estructura en membranas y matriz extracelular
Algunos derivados de glúcidos pueden contener sulfato, fosfato,nitrógeno, combinarse con
lípidos o proteínas.
Los glúcidos van a ser cadenas carbonadas:

Clasificación de los glúcidos


Los carbohidratos se clasifican en:
● Monosacáridos: son aquellos que no son hidrolizables en fragmentos más pequeños.
Ejemplo: glucosa, fructosa.
● Disacáridos: están constituidos por dos monosacáridos unidos por un enlace
glucosídico. Ejemplo: maltosa, lactosa.
● Oligosacáridos: hasta 10 monosacáridos unidos por un enlace glucosídico.
● Polisacáridos: contienen muchos monosacáridos unidos en forma lineal o ramificada.
Los disacáridos y los polisacáridos se pueden hidrolizar en medio ácido para producir
monosacáridos. A su vez, los monosacáridos con un grupo aldehído se les denomina
aldosas y los que tienen un grupo cetona, cetosas
También se pueden clasificar por la cantidad de carbonos:
Nº de carbonos
3C- Triosa
4C- Tetrosa
5C- Pentosa
6C- Hexosa
7C- Cetosa
Isomería:
Presentan al menos un carbono quiral o asimétrico.
El mismo se encuentra unido a cuatro grupos químicos diferentes.

Los glúcidos presentan isomería dentro de esta presenta estereoisomería, que son la
presentación de una imagen somera es decir una imagen en un espejo.
Polisacáridos
Los polisacáridos son polímeros ampliamente distribuidos en la naturaleza. Los principales
son:
● Celulosa: Es un homopolímero de la D-glucosa sumamente insoluble. Sus enlaces
glicosídicos son β-1-4´. Forma parte de la madera y del algodón. Estructuralmente, es un
polisacárido compuesto de varios miles de unidades de D-glucosa unidas por enlaces
glucosídicos (β1,4).
● Almidón: Es una mezcla de amilosa y amilopectina. La amilosa es un polisacárido
compuesto de aproximadamente 100 a varios miles de unidades de D-glucosa unidas por
enlaces glucosídicos (1,4). La amilopectina es un polisacárido de unidades de D-glucosa
unidas α (1,4), es ramificada.
● Glucógeno: Cuando hay más glucosa disponible de la que se necesita como
combustible, los animales lo almacenan como glucógeno. Es un polisacárido de unidades
de D-glucosa enlazadas α (1,4) con subunidades conectadas a C-6 de la cadena principal,
pero es más ramificado.
Lípidos
Son una gran familia de biomoléculas que tiene en común y ser pocos solubles en agua.
Tienen la capacidad de disolverse en solventes orgánicos (alcohol, acetona, éter,
cloroformo, etc.).
Las funciones que desarrollan en los seres vivos son muy diversas:
● Función de reserva energética: Constituyen un almacén energético a largo plazo,
utilizable por el organismo durante largos periodos de tiempo. Debido a la baja tendencia a
relacionarse con el agua constituyen un tipo de molécula que puede almacenarse de
forma anhidra, sin moléculas de agua acompañantes como en el glucógeno, por lo
tanto de manera muy compacta
. ● Función estructural: Es un componente mayoritario de las membranas celulares, tanto
de la membrana plasmática como de la membrana de los orgánulos intracelulares. Sirve
también como elemento aislante térmico al disponer de una baja conductividad térmica,
protector y lubricante
. ● Función reguladora: Diversos tipos de lípidos desarrollan acciones de control
hormonal, o bien de reguladores del metabolismo y de mediadores informativos tanto en el
exterior como en el interior de las células.
Clasificación:
Ácidos grasos:
Se obtienen por la hidrólisis de otros lípidos. Están formados por una larga cadena
hidrocarbonada y un grupo carboxilo (-COOH). Tienen un número par de átomos de
carbono, generalmente entre 12 y 24. Pueden ser saturados o insaturados y suelen adoptar
formas de zig-zag:
● Saturados: Si todos los enlaces son simples.
● Insaturados: si tienen algún doble o triple enlace

Propiedades físicas de los ácidos grasos:


● Son bipolares o anfipáticos: La larga cadena hidrocarbonada es hidrófoba y el grupo
carboxilo es hidrófilo.
● Punto de fusión: Es la cantidad de energía necesaria para romper los enlaces
entre las moléculas. El punto de fusión de los ácidos grasos insaturados es menor
que el de los saturados y asciende cuando aumenta el número de carbonos que posee la
molécula.
● Isomería cis-trans: Sólo la poseen los ácidos grasos insaturados debido a la
configuración espacial que adoptan respecto al doble enlace. La mayoría presentan
configuración cis, lo que obliga a torcer la cadena formando cadenas dobladas o curvadas.

Los lípidos más importantes son los triglicéridos son una importante reserva de energía
metabólica y se almacenan en el tejido adiposo, se forma con una molécula de glicerol que
tiene enganchado 1,2 y 3 ácidos grasos. Se hidrolizan liberando ácidos grasos libres en
respuesta a señales de alerta y ayuno.
Termodinámica
La termodinámica trata del flujo de calor.

Sistemas Termodinámicos:
Sistema abierto
Sistema cerrado
Sistema aislado

La célula es un sistema abierto ya que intercambia tanto materia como energía,

La energía del universo es constante.

Primer Ley de la Termodinámica:


La energía total del sistema más el entorno permanece constante.

Segunda Ley de la Termodinámica:


Es todo proceso espontáneo la entropía del universo aumenta.
Un proceso no es espontáneo porque ponemos energía y trabajo.
La entropía es espontánea.
La entropía es el desorden de un sistema.

Energia libre de Gibbs;


Este recurso nos permite variar la entalpía y la entropía, así como la temperatura, para
comprobar si la reacción es o no espontánea.

Entalpía: calor liberado o absorbido a presión constante.


Entropía: Grado de desorden de un sistema.

● Para que sea espontáneo el proceso tiene que ser irreversible y exergónico y va a
tener una ΔG<0 , ΔG=-.
● Cuando no es espontáneo el proceso es reversible, endergónico y va a tener un
ΔG>0. ΔG=+.
● Cuando ΔG=0 las reacciones están en equilibrio.
Enzimas
• Son catalizadores biológicos.
• Aumentan la velocidad de las reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación
• Participan en las reacciones sin experimentar cambios: se reutilizan
• Son de naturaleza proteica, en su mayoría.
• Algunas se denominan ribozimas y están constituidas por RNA.
• Las sustancias sobre las cuales actúan se denominan sustratos
• Tienen especificidad: distinguen con gran selectividad entre diferentes sustancias.
• Tienen un sitio activo donde se unen al sustrato y forman el complejo [ES]

Las enzimas se unen a un sustrato lo convierte en producto y lo libera.

¿Qué es un catalizador?
Sustancia que acelera una reacción química, sin verse alterada en la reacción global. En
una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denominan sustratos (S), es decir
la sustancia sobre la que actúa la enzima.
El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P)

La energía en las distintas reacciones químicas


• Reacciones endotérmicas: el contenido energético de los productos es superior al de los
reactivos, absorción de energía del medio.
• Reacciones exotérmicas: el contenido energético de los productos es inferior al de los
reactivos, liberación de energía al medio.

Clasificación:
• Oxidoreductasas: Catalizan las reacciones de oxido-reducción.
• Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos químicos (amina, carboxilo, metilo,
etc.)
• Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces (C-O, C-N, C-S y O-P) por adición de agua.
• Liasas: Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N (excepto uniones peptídicas) sin
adición de agua.
• Isomerasas: Catalizan la conversión de un compuesto en su isómero.
• Ligasas: Catalizan la formación de enlaces entre C, N, S u otros átomos de dos sustratos,
con energía aportada por la hidrólisis de ATP.
¿Qué requieren algunas enzimas para actuar?
Cofactores: Ej. Iones metálicos: Mg2+, Zn2+, Cu2+, Mn2+, Fe2+
Coenzimas: Moléculas orgánicas pequeñas, Muchas derivan de las vitaminas: FMN, FAD,
NAD.
¿Cómo se une la enzima al sustrato?
Al parecer el sustrato no encaja perfectamente en el sitio activo de la enzima pero su centro
activo cambia su conformación espacial y se adapta al sustrato. Eso explica que algunas
enzimas puedan actuar en más de un sustrato

¿Qué factores afectan la actividad enzimática?


• Temperatura
• pH
• Concentración de Enzimas
• Concentración de sustrato
Concentración de Enzima:
La velocidad de una reacción es directamente proporcional a la concentración de la
enzima. A medida que aumenta la concentración aumenta la actividad enzimática.
Concentración de sustrato:
A concentraciones muy bajas de sustrato,gran parte de las moléculas de enzima van
siendo ocupadas para formarES . Si sigue aumentando el sustrato llega a un punto en el
cuál todas las moléculas de enzima están ocupadas por sustrato. Si continúa aumentando,
excede en concentración a la de la enzima y alcanza un estado estacionario en el cuál , la
velocidad de reacción no varía. La velocidad máxima sólo se alcanza con concentración
infinita de sustrato.La constante de Michaelis establece una relación entre la velocidad
inicial y la concentración del sustrato: KM corresponde a la concentración de sustrato con la
cuál la velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la máxima.
Inhibidores enzimáticos
Existen agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas
• Inhibidores Competitivos: El inhibidor y el sustrato compiten entre sí por el sitio activo de
la enzima
• Inhibidores No Competitivos: El inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la
enzima. El inhibidor puede unirse en la enzima libre o en el complejo ES evitando que la
reacción de transformación a producto ocurra.
• Inhibidores Anticompetitivos: El inhibidor se une solo al complejo [ES] evitando que la
reacción de transformación a producto ocurra.
¿Cómo se regula la actividad enzimática?
• Por modificación covalente: Algunas enzimas se unen mediante unión covalente a
grupos fosfatos. Las enzimas así reguladas, se activan o se inhiben cuando están unidas a
grupos fosfato
• Por regulación alostérica los Efectores o modificadores se unen a algunas enzimas en
un lugar diferente al sitio activo.
• Modulador negativo: inactiva a la enzima
• Modulador positivo: activa a la enzima
Metabolismo
Conjunto de reacciones químicas que permiten la obtención de energía de moléculas
combustibles (nutrientes) y su utilización en diferentes procesos celulares.

Vias metabolicas:
● Conjunto de reacciones químicas interconectadas
● Transforman una determinada molécula en otras moléculas de forma determinada.
● La actividad de las diferentes vías metabólicas se encuentran coordinadas y
reguladas.
● Las vías son flexibles adaptándose a los cambios del entorno.
Las vías metabólicas se constituyen de reacciones acopladas de tal manera que el cambio
de energía libre global de las vías negativas.

➔ Metabólicas: Aquellas que convierten energía en formas biológicamente y utilizadas.


➔ Anabólicas: Aquellas que requieren de energía para producir.
➔ Anfibólicas: Pueden ser tanto catabólicas como anabólicas.
Una de las cosas que ocurren en el metabolismo más importante es la regulación
enzimática es que las enzimas del metabolismo se suelen retroalimentar negativamente es
decir disminuye por el propio producto.

Glucolisis
★ Secuencia de reacciones enzimáticas que catalizan la conversión de una molécula
de Glucosa (6 carbonos) en 2 moléculas de Piruvato (3 carbonos) con la generación
de 2 moléculas de ATP y dos de NADH.
★ Vía metabólica anaeróbica (no requiere de oxígeno).
★ Vía central del metabolismo energético de los organismos
★ Lugar: CITOSOL CELULAR.
★ Genera energía.
★ Produce: 2 Piruvatos
2 NADH
2 ATP
2 H2O
● ALMACENAMIENTO: En forma de glucógeno, sacarosa y almidón.
● SÍNTESIS DE POLÍMEROS ESTRUCTURALES: En la matriz extracelular y en las
paredes celulares.
● OXIDACIÓN POR VÍAS DE LAS PENTOSAS FOSFATO: En forma de Ribosa
5-Fosfato.
● OXIDACIÓN VÍA GLUCÓLISIS: En forma de piruvato.
La oxidación es el proceso de pérdida de electrones que sufren los átomos y moléculas.

La glucólisis se divide en 2:

Primera Fase: PREPARATORIA: Donde todas las reacciones son endergónicas


(requieren energía) GASTA ATP.
Segunda Fase: PRODUCCIÓN DE ATP: La mayoría de las reacciones generan
energía.

Oxidación del piruvato:


Gluconeogénesis
La gluconeogénesis es el proceso para producir glucosa a partir de precursores de origen
alterno a los carbohidratos. Esta vía metabólica es más que una inversión de la glucólisis.
La gluconeogénesis proporciona al cuerpo glucosa que no se obtiene de los alimentos,
como durante un período de ayuno.
La gluconeogénesis en hígado y riñón ayuda a mantener el nivel de glucosa necesario
en sangre para que el cerebro y músculos puedan extraer la suficiente glucosa para
atender a sus demandas energéticas.

Ciclo de Cori
El lactato producido en músculo esquelético activo permea a la sangre:
• Este lactato puede permear a células del hígado donde es de nuevo oxidado a piruvato y
convertido a glucosa por gluconeogénesis, que es liberada al torrente sanguíneo para
que pueda ser utilizada en músculo.
• En el hígado es alta la relación NAD/NADH, en el músculo es baja.
• El lactato puede también permear a células del músculo cardíaco donde es
también oxidado a piruvato, pero pasando posteriormente al ciclo del ácido cítrico y
cadena de transporte electrónico para producir ATP.
Fases de la Gluconeogénesis:

BALANCE GLOBAL DE LA GLUCONEOGÉNESIS


• La estequiometría de la gluconeogénesis es: 2 Piruvato + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 6
H2O → Glucosa + 4 ADP + 2 GDP + 6 Pi + 2 NAD+ + 2H+ ∆G= -9 Kcal/mo
ACETIL-CoA
La Glucólisis empieza en glucosa y termina en Piruvato y en condiciones anaeróbicas con
CO2. El Piruvato nos da Acetil-CoA y si continuamos con el metabolismo aeróbico y
hacemos la oxidación completa de la glucosa y el Acetil.CoA va entrar en el ciclo de Krebs
y luego va ir a la cadena de transporte de electrones.

Formación:
Se puede formar de diferentes sustratos que pueden ser ácidos grasos, aminoácidos y
glucosa.
La formación se da en la MATRIZ MITOCONDRIAL.
El Piruvato va ingresar a la mitocondria y ahí nos va a dar Acetil-CoA, para que se forme el
Piruvato va a necesitar in NAD+ y va a salir un NADH, y además va a liberar dióxido de
carbono porque el PIRUVATO TIENE 2 CARBONOS y el Acetil-CoA tiene 2 entonces en
este proceso se le saca 1C en forma de CO2, la enzima que actúa es la PIRUVATO
DESHIDROGENASA.

El Acetil-CoA es una molécula con grupos acetilo que tiene 2 carbono que se originan en la
oxidación de aminoácidos, ácidos grasos a los cuales se le une la coenzima A. El Piruvato
es fuente de Acetil-CoA pero no la única.

Ciclo de Krebs
El ciclo de Krebs (de los ácidos tricarboxílicos o del ácido cítrico) es una vía metabólica
presente en todas las células aerobias, es decir, las que utilizan oxígeno como aceptor final
de electrones en la respiración celular. En los organismos aerobios las rutas
metabólicas responsables de la degradación de los glúcidos, ácidos grasos y
aminoácidos convergen en el ciclo de Krebs, que a su vez aporta poder reductor a la
cadena respiratoria y libera CO2.

El ciclo de Krebs es una vía que ocurre en la MATRIZ MITOCONDRIAL, en condiciones


aerobia.
Se va a oxidar el Acetil-CoA. y entra en el Ciclo de Krebs, este está compuesto por 8
reacciones y se dividen en 2 etapas:
1º Etapa va de la reacción 1 al 4: Se va oxidando 2 carbonos a dos dióxido de carbono
2º Etapa va de la reacción 5 al 8: Se regenera el Oxalacetato

El Ciclo de krebs es una vía metabólica que cuando se clasifica es una vía oxidativa del
Acetil-CoA que ocurre el la matriz mitocondrial y del punto de vista metabólico no es
catabólico y anabólico es ambos a la vez por lo tanto se denomina ANFIBÓLICO.
Balance:
3 NADH
1 FADH2
1 GTP
2 CO2

Regulación del Ciclo de krebs:


Se da de forma ALOSTÉRICA por moléculas que necesitan cargas. Si hay mucho ATP no
es necesario hacer el Ciclo por lo tanto el ATP es un INHIBIDOR. Y el ADP es un
estimulador y el NADH es un INHIBIDOR.

Los intermediarios del Ciclo son el NADH y FADH es decir que con estos cofactores
transportadores de electrones va a entrar a la última etapa del metabolismo aeróbico que es
la cadena respiratoria y por último la fosforilación oxidativa.
Cadena Respiratoria
Como ocurre:
● Complejo I: la NADH deshidrogenasa
● Complejo II: Succinato deshidrogenasa
● Complejo III: Oxidorreductasa del citocroma C
● Complejo IV: Citocroma u Oxidasa

Son 4 proteínas que están ancladas en la MEMBRANA MITOCONDRIAL INTERNA y no se


pueden mover. Hay 3 proteínas transmembrana que son la 1,3,4. Existen dos proteínas más
que se pueden mover en la membrana es la UBIQUINONA Q y la proteína CITOCROMO C.

Fosforilación Oxidativa
La fosforilación oxidativa es el proceso por el que se forma ATP como resultado de la
transferencia de electrones desde el NADH o del FADH2 al O2 a través de una serie de
transportadores de electrones.
En el espacio intermembranoso hay H+ y estos ingresan por un “Tubo” a la matriz. Cuando
entra 4H+ genera tanta energía que une al ADP y Pi formando ATP.

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