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    Proteínas, Enzimas y Vitaminas

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    Proteínas, enzimas y vitaminas

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    PROTEÍNAS

    1 Aminoácidos

    -Existen 20 aa que forman los prótidos

    -DE ellos 9 son esenciales y deben


    ingerirse en la dieta.

    CARACTERISTICAS FISIO-QUIMICAS

    -Sólidos
    -Blanquecinos o incoloros
    - Cristalizables
    -Mayoría solubles en h2o
    -Presentan Isomería
    -Tienen carácter anfótero

    CARÁCTER ANFÓTERO (amortiguan las variaciones de PH)

    CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS
    se clasifican según el grupo R de su cadena

    -grupo R apolar: glicina


    -Grupo R aromático: Triptófano
    -Grupo R polar sin carga: Treonina
    -Grupo R polar carga - : Aspartato
    -Grupo R polar carga + : Lisina

    ENLACE PETÍDICO
    Es la unión entre aminoácidos para dar un prótido. Es un enlace covalente y rígido
    por lo que no puede rotar
    2 OLIGOPÉPTIDOS
    Unión de pocos aminoácidos. Existe la posbilidad de que exista moléculas con pocos
    aa que sean activos como:
    - Oxitocina: hormona segregada por la hipófisis, provoca el bienestar
    -Insulina: hormonas segregadas por el páncreas. Regulan la estabilidad de los
    niveles de azúcar en sangre

    3 POLIPÉPTIDOS (ESTRUCTURA)

    ESTRUCTURA PRIMARIA

    -SECUENCIAS DE AMINOÁCIDOS
    -PRIMER AMINOÁCIDO: GRUPO AMINO LIBRE
    -ÚLTIMO AMINOÁCIDO: GRUPO ÁCIDO LIBRE

    ESTRUCTURA SECUNDARIA
    -DISPOSICIÓN EN EL ESPACIO DE UNA CADENA PEPTÍDICA
    -HAY DIFERENTES TIPOS, DEPENDE DE LA R DE LOS AA
    -SE MANTIENE ESTABLE POR ENLACES DE HIDRÓGENO ENTRE EL = DEL GRUPO ÁCIDO Y
    EL H DEL GRUPO AMINO.
    1. Hélice

    -Estructura helicoidal (enrollada en


    sí misma)
    -cada 3,6 aa hay una vuelta de la hélice
    -Estable por enlaces de Hidrógeno cada 4 aa

    2. B-lámina

    -estructura similar a hoja plegada (zig-zag)


    -enlace peptídico en el mismo plano
    -Disposición del 0 del grupo ácido y el H del
    grupo amino de un enlace peptídico en el mismo
    plano se encuentra en direcciones opuestas, de
    ese modo los grupos ácidos y amino que
    pertenecen a enlaces sucesivos se sitún en
    dirección opuesta a su anterior.
    -Puede haber interacciones con ella misma o
    con otras b-láminas

    3. Hélice de colágeno

    -Cada 3aa hay una vuelta de la hélice (más laxa)


    -Es específica del colágeno
    -También es estructura terciaria
    ESTRUCTURA TERCIARIA
    -Plegamento tridimensional de un prótido
    -Se mantienen por enlaces entre los radicales: enlaces de hidrógeno,fuerzas de van
    der waals, puentes de sulfuro,etc.

    1- Globular

    -Forma de ovillo
    -Existen fragmentos de la cadena denominadas
    DOMINIOS ESTRUCTURALES que se pliegan de
    forma estable e independiente y pueden aparecer
    en proteínas distintas
    -IMPORTANCIA BIOLÓGICA: metabólica y
    fisiológica

    2-Fibrosas

    -Organización en filamentos
    -Función: soporte, forma y protección

    ESTRUCTURA CUATERNARIA
    -unión de 2 o más cadenas polipéptidicas iguales o diferentes dos a dos
    -Se mantienen por enlaces entre los radicales de los aa

    1- Globular (hemoglobina)

    Formada por 4 distintas subunidades iguales dos


    a dos. Cada una de las subunidades tienen una
    estructura terciaria. Además cada una de estas
    tienen un grupo hemo que contiene un átomo de
    FE que es el responsable del transporte del 02
    por la sangre

    2- FIbrosas

    dímero (hélice suerenrollada) Triple Hélice de colágeno

    - 3 cadenas. de aa enrolladas en hélice


    -2 hélices enrolladas

    ( queratina: los dímeros se unen


    entre ellos formando
    estructuras superiores)
    3 POLIPÉPTIDOS ( tipos )

    HOLOPROTEÍNAS (molécula formada solo por proteínas)

    1. Fibrosas

    Función estructural
    - queratina (cabello, uñas…) —> fuerza, flexibilidad
    -Colágeno (tendones) —> fuerza
    -Elastina (tejido conjuntivo elástico) —> elasticidad

    Función contráctil
    -Miosina (músculo) —> fuerza de contracción

    2. Globular

    Histonas
    -Función: plegamiento ADN
    -ADN células eucariotas

    Inmunoglobulinas
    -Función: defensa contra antígenos
    -Sistema inmunitario

    Albúmina
    -Función de reserva aa : lactoalbúmina (leche)
    ovoalbúmina (huevo)

    -Funión transporte de ácidos grasos : Albúmina sérica (sangre)

    HETEROPROTEÍNAS (molécula de proteínas + grupo prostético)

    Proteína Grupo prostético Función Ejemplo

    Fosfoproteínas Fosfato reserva aa,fosfato. y energía caseína (leche)

    Glucoproteínas Glúcido defensa del sistema inmunitario Inmunoglobulina g

    Lipoproteínas Lípido transporte de lípidos en sangre LDL, HDL

    Nucleoproteínas Ácidos nucleicos Formación de cromatina nucleosoma

    Transporte 02 vertebrados hemoglobina


    cromoproteínas

    porfirínicas Grupo hemo


    Transporte de electrones citocromos

    No hemocianina
    porfirínicas variado tranporte de 02 invertebrados
    3 POlipéptidos (propiedades)

    1. Especifidad
    -Nivel molecular: cada proteína tienen una determinada estructura que
    determina u función biológica

    -Nivel especie: cada especie tiene sus propias proteínas

    -Nivel del individuo: cada individuo tiene sus proteínas propias

    2. Desnaturalización
    -Pérdida de la estructura tridimensional, por lo tanto de su función también
    debido a causas como cambio de ph, el calor, etc.

    -Nunca afecta a la estructura primaria (enlace peptídico) pero si al resto

    -Suele ser irreversible, pero algunas ocasiones si se recuperan as condiciones


    se puedes renaturalizar

    3. Solubilidad
    - Estructura 3 Fibrosa —> Insoluble en h2o, porque presentan muchos aa con
    radicales hidrofóbicos situados hacia el exterior e
    interior de la molécula

    -estructura 3 Globular —> solubles en h2o, porque los radicales de aa que no han
    intervenido en los enlaces para mantener la estructura
    se sitúan al interior si son apolares y al exterior si son
    polares

    ENZIMAS
    -las enzimas son proteínas globulares, que funcionan como catalizador, es
    decir, aumentan la velocidad de la reacción y disminuyen su energía de
    activación sin ser transformada en el proceso.

    -pueden ser enzimas —> simples: formadas solo por proteínas, son activas de por sí
    —> Complejas: formadas por proteínas, llamadas apoenzimas +
    cofactor para activar la enzima. la enzima
    compleja se llama holoenzima

    -mecanismo de acción —> el sustrato se une a la enzima en el sitio activo


    formando el complejo enzima-sustrato, se da a lugar el producto y finalmente la
    enzima se separa de estos, y así sucesivamente.

    -propiedades —> solubles


    —> especifidad enzimática —>Absoluta: una enzima se une a un único
    sustrato “hipótesis llave y cerradura”
    —> relativa: Una enzima se puede adaptar a
    diferentes sustratos similares
    “hipótesis mano y guante”
    VITAMINAS
    -son sustancias orgánicas esenciales y que se alteran con cambios de calor,ph…
    -Aunque son necesarias muy pocas cantidades su falta produce grave errores en
    el organismo

    -Tipos

    1.Hidrosolubles
    Se puede eliminar de manera fácil por la orina. Su exceso no produce toxicidad.

    B1 (tiamina) —> coenzima en la transferencia de grupos aldehído


    —> su falta produce beriberi

    2.Liposolubles
    no se puede eliminar por la orina. Su exceso produce toxicidad

    Vitamina D —> Regula la absorción intestinal del calcio y su concentración en


    riñones y huesos
    —> su falta produce raquitismo

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