Tema 1. INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR.

1. Concepto de bioquímica (RACEFN – Real Academia de Ciencias Exactas Físicas y Naturales).

1.1. Bioquímica: ciencia que estudia la vida a nivel molecular.
1.2. Molécula: conjunto de átomos, iguales o diferentes, unidos mediante enlaces químicos. Mínima
cantidad de una sustancia que mantiene todas sus propiedades químicas.
1.3. Átomo: menor cantidad de un elemento químico que tiene existencia propia.
2. Clasificación de la bioquímica
2.1. Bioquímica estructural: estudio de la composición química, estructura, conformación y configuración
de las moléculas que forman parte de los seres vivos.
2.2. Bioquímica metabólica: estudio de funciones, transformaciones, reacciones de las moléculas y los
mecanismos que las regulan.
2.3. Bioquímica molecular (genética molecular): estudio de la estructura y funciones de un determinado
grupo de moléculas (ADN, ARN…), aquellas moléculas implicadas en el almacenamiento, transmisión
y expresión de la información genética y los mecanismos que la regulan.
2.4. Otros: bioquímica industrial, bioquímica de los microorganismos, bioquímica vegetal…
3. La vida
3.1. Capacidad de constante renovación de una estructura muy bien ordenada.
- Segunda ley de la termodinámica: la cantidad de entropía (desorden), en el universo, tiende a
incrementarse. Hay un desorden, ordeno, al ordenar se crea mas desorden, que vuelvo a ordenar…
3.2. Capacidad de autorreproducción

Tema 2. COMPOSICIÓN QUÍMICA DEL CUERPO HUMANO.

1. Bioelementos. Son los elementos químicos que forman parte del cuerpo humano, entre 23 y 25 del total de
118.
1.1. Primarios (93%): H-63%, O-25,5%, C-9,5% y N-1,3%
- Entre los elementos primarios se establecen enlaces covalentes muy fuertes. Gracias al tamaño
pequeño de los átomos.
- El carbono tiene naturaleza química particular. Forma un tetraedro con cuatro valencias que puede
unirse a distintos grupos de forma tridimensional (necesario para la vida).
- Estos elementos pueden formar enlaces covalentes simples, dobles e incluso triples.
- N y O son muy electronegativos (propiedad de un átomo para atraer a los electrones), la
electronegatividad permite moléculas polares (solubles en agua).
- Los 4 elementos primarios, permiten formar la mayoría de los grupos funcionales de las
biomoléculas. (alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos, aminas, amidas y tioles).
o Grupo funcional: átomo o grupo de átomos que, presentes en una molécula, le confieren un
comportamiento químico característico.
1.2. Secundarios (0,7%): Ca, P, S, Na, K, Cl, Mg, Fe. (Cada Primero de Septiembre, Nadie Kiere Clase, hay
una Mgnifica Feria).
1.3. Oligoelementos o bioelementos traza: Mn, Co, Cu, I, Zn, Mo, Se, Cr, F, Ni, V, Si, B.
- La ausencia de oligoelementos produce enfermedades carenciales (bocio, aumento tiroides por falta
de Yodo).
1.4. Corteza terrestre (98%): O, Si, Al, Fe, Ca, Na, K, Mg. (O Si, AlFed, hay una CaNa en la KaMga)
2. Biomoléculas.
2.1. Clasificación en función de su naturaleza química
2.1.1. Orgánicas: basadas en la química del carbono. Proteínas 18%, lípidos 5%, glúcidos 2%,
metabolitos (otros) 2,5% y ácidos nucleicos 1,5%.
2.1.2. Inorgánicas: no están basadas en el carbono. Agua 70%, sales minerales / iones / gases (O, CO2 y
NO) 1%.
2.2. Clasificación en función de su tamaño
 2.2.1. Percusores: las mas pequeñas (2 o 3 átomos). O2, NH3, CO2…
2.2.2. Metabolitos: de hasta 15 átomos. Lactato, Piruvato, Acetil CoA…
2.2.3. Unidades estructurales: aminoácidos, ácidos grasos, monosacáridos, nucleótidos…
2.2.4. Macromoléculas: formadas por unidades estructurales. Proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos,
triglicéridos…
2.2.5. Asociaciones supra macromoleculares: unión de 2 o mas macromoléculas. Cromatina (ácido
nucleico y proteínas).
3. El agua.
- Biomolécula orgánica más abundante. Se encuentra en mayor concentración en los órganos mas
activos metabólicamente. La cantidad normal de agua es del 70%, que puede aumentar a 80% y
disminuir a 60%. Depende del lugar donde se encuentre se puede clasificar en intracelular (70%) y
extracelular (30%).
- El oxígeno es un átomo electronegativo, mas que el hidrogeno, por lo que los electrones que
comparten son atraídos por el oxígeno. Encontramos así un polo negativo (O) y dos polos positivos
(H), de ahí que el agua es un dipolo eléctrico neutro. Lo que produce que sea polar y da lugar a una
serie de propiedades
- Enlace por puente de hidrogeno: enlace que se establece entre un átomo de hidrogeno unido
covalentemente a un átomo electronegativo y a otro átomo electronegativo con al menos un par de
electrones libres.
- Tetrahidrol: estructura del hielo. Se sabe que, en el hielo, cada molécula de agua esta unida por
puentes de hidrogeno a otras 4. Dando lugar a una estructura con forma de tetraedro.
3.1. Propiedades del agua
3.1.1. Presenta densidad máxima a 4ºC, luego pierde densidad hasta congelarse al formar estructura de
tetraedro. Una vez congelada, sigue aumentando densidad. Por eso el hielo flota.
- Cualquier liquido normal sigue constantemente aumentando densidad
- Densidad = Masa / Volumen
3.1.2. Elevado calor especifico: cantidad de calor que hay que darle a un gramo, para que aumente un
grado la temperatura. Agua = 1 cal/gr y grado.
- Implica que grandes cambios de calor en el organismo, producen pequeños cambios de temperatura.
Lo que permite mantener la temperatura corporal.
3.1.3. Calor de vaporización elevado: cantidad de calor que hay que darle a un gramo, para que se
evapore. Agua = 540 cal /gr
- Sirve para termorregular. Para eliminar calor, al evaporar el sudor. De ahí, el golpe de calor, si hay
humedad elevada, no puedo evaporar y no puedo refrigerar.
3.1.4. Elevada temperatura de ebullición 100ºC y elevada temperatura de fusión 0ºC.
- Permite que el agua sea liquida a todas las temperaturas de las que el ser humano oscila.
3.1.5. Buen conductor calorífico: termorregulador. Cuando hay calor excesivo en una parte del cuerpo,
fácilmente se va a expandir por todo el cuerpo.
3.1.6. Elevada tensión superficial: en la superficie, al no haber agua, tienen un frente muy cohesionado,
que provoca una tensión superficial, debido a los enlaces por puentes de hidrogeno.
- Le confiere viscosidad al agua, actuando como buen lubricante.
- Síndrome de dificultad respiratoria neonatal (atelectasia = expansión incompleta del alveolo). En las
membranas de los alveolos del neonato, hay agua, que dificulta que se expandan por la tensión
superficial. Se añade un surfactante pulmonar (Dipalmitoil-lecitina), para disminuir la tensión
superficial y permitir la respiración.
- Tensioactivos: sustancias que disminuyen la tensión superficial de un líquido.
3.1.7. Elevada constante dieléctrica: cuanto mas grande es la constante dieléctrica, la fuerza de
atracción de las cargas es mas pequeña. En el agua la atracción de cargas opuestas va a ser muy
pequeña.
- Sirve para disolver compuestos iónicos. El enlace iónico es mas fuerte que el enlace por puente de
hidrogeno y menos fuerte que el enlace covalente.
3.1.8. Capacidad de hidratación y solvatación de iones: cuando hay iones en una disolución de agua, se
 dispone en torno a cada uno de los iones, formando una esfera de solvatación / hidratación.
Favoreciendo la disolución de iones e impidiendo la atracción entre positivos y negativos.
3.1.9. Buen disolvente de sustancias polares no iónicas: el agua es capaz de establecer enlaces por
puente de hidrogeno, con otros compuestos. Azucares, ácidos carboxilos, aminas, amidas…
“semejante disuelve a semejante”.
3.1.10. El agua es un buen disolvente de sustancias anfipáticas: sustancias con una parte polar y otra
apolar (fosfolípidos). Estructura en forma de micelas. Micela: esfera con parte polar hacia fuera y
parte apolar hacia dentro.
- El agua es el disolvente universal, salvo en sustancias apolares.
3.1.11. El agua es transparente: hace que en los océanos haya función fotosintética.
3.1.12. Es un electrolito débil.
3.2. Funciones biológicas del agua
3.2.1. Efecto termorregulador.
3.2.2. Es un buen disolvente, y sirve como un buen transporte.
3.2.3. Es un componente estructural de determinadas macromoléculas.
3.2.4. Actúa como producto reactivo de reacciones bioquímicas.
4. Alteraciones del equilibrio hídrico.
- Tenemos una ingesta diaria de 3 litros/día (Bebida 1,5 + comida 1 + oxidación metabólica 0,5).
- Y una excreción de orina 1,5 + transpiración 0,8 + respiración 0,6 + heces 0,1.
- Existe una variación permisible entre la ingesta y la excreción de un 10 % de agua.
4.1. Regulación: las hormonas.
- La vasopresina o adiuretina (ADH), secretada por la hipófisis y que actúa reteniendo agua.
- La aldosterona, secretada por las suprarrenales y favorece la reabsorción de Na.
- Factor natriurético auricular, se produce en los cardiocitos de las aurículas, favorece eliminación de
Na y agua, disminuyendo presión arterial.
4.2. Sobrehidratación: exceso de agua. Origen psicológico potomanía (manía por beber agua) y polidipsia
psicogénica (tener mucha sed). Origen renal, por fallo renal que no permite eliminación de orina.
Secreción inadecuada de ADH.
- Síntomas: hiponatremia (déficit Na) que da lugar a deterioro cognitivo, accidente cardiovascular,
muerte súbita…, edema (Fóvea), hipertensión…
4.3. Deshidratación: ocurre cuando perdemos agua por diarreas, vómitos, etc. o no podemos beber.
- Síntomas: hipotensión arterial, signo de pliegue positivo.
- Hay que tener cuidado en niños, el volumen del 10% de agua en niño, es poca cantidad de agua.

Tema 3. DISOLUCIONES Y CONCEPTO DE ACIDEZ.

1. Concepto de pH. Ácidos y bases.

1.1. Electrolito: sustancia cuya disociación iónica en disolución hace que se pueda conducir la corriente
porque los iones de la sustancia están cargados y eso permite la conducción de la corriente eléctrica.
Hay 3 tipos: Ácidos, Bases y Sales.
- Sales neutras: aquellas que en disolución se disocian para dar iones distintos a OH y H.
- Agua es sustancia anfótera, es decir, actúa como acido y base.
- El agua también es un electrolito, pero es débil porque se disocia poco.
- Ácidos o bases fuertes: ácidos y bases totalmente disociados.
1.2. pH: en la escala de pH por encima de 7 se habla de básico/alcalina y por debajo de acida.
- El pH del agua es 7. Siendo una sustancia neutra.
- En el cuerpo el único acido fuerte es el HCl (clorhídrico del estómago), el resto son ácidos débiles.
- Constante de disociación: todos los equilibrios de pH tienen una constante, establecida por el valor
pKa. Este valor es característico de cada base o acido débil.
- Cada acido tiene su base conjugada (pares acido-base conjugada”.
- El organismo tiene un pH determinado: 7,4 sangre arterial, 7,35 sangre venosa, 7,35 liquido
intersticial, 6-7,4 liquido intracelular, 1-3,5 jugo gástrico, 7 bilis… Solo se admite una variación de
 pH de 0,4 en el organismo.
2. Disoluciones reguladoras.
- Hay que mantener constante el pH de la sangre. Para ello existen 3 mecanismos:
o Disoluciones reguladoras fisiológicas.
o Respiración pulmonar
o Filtración renal (la más lenta).
- Disolución reguladora: aquella que admite adición de acido o de base sin que cambie el pH. Se
pueden constituir de dos formas.
o Acido débil + sal de su base conjugada.
o Base débil + sal de su acido conjugado.
- Principio de Chatelier -brawn: principio de compensación. Si modificamos en alguno de los lados
algo, el equilibrio se moverá hacia un lado y otro para compensar el cambio realizado e intentar
recobrar el equilibrio inicial. Estas disoluciones reguladoras actúan según este principio.
- Propiedad importante: una disolución reguladora no va a regular bien el pH a cualquier valor, para
cada pH determinado es conveniente utilizar un tipo de disolución reguladora.
Lo que diferencia unas disoluciones de otras son los valores pKa, la máxima regulación se consigue
cuando pKa = pH, y para una buena regulación debe de estar en el rango ±1 de pH de la disolución.
3. Disoluciones reguladoras fisiológicas.
3.1. Amortiguador fosfato: disolución reguladora de pH intracelular.
- El fosfato es un acido con 3 protones y se puede encontrar en 3 formas.
- Para regular el sistema de pH intracelular, utiliza su segundo equilibrio ya que su pKa = 6,8 y el pH
intracelular esta entre 6,9 y 7,2.
3.2. Sistema amortiguador Carbónico-Bicarbonato: disolución reguladora del pH extracelular.
- Este sistema tiene un pKa = 6,1 que se aleja del 7,4 de la sangre (no es apto para regular), pero el
cuerpo se sirve de la ventilación pulmonar (CO2) y de la función renal (regulación de bicarbonato y
otros iones) para regular ese pKa y que pueda actuar como buen regulador del pH extracelular.
3.3. Otros sistemas reguladores.
- Proteínas: están formadas por muchos aminoácidos y algunos de estos en su cadena lateral tiene la
característica de actuar como acido o base débil. Eso permite a esos aminoácidos actuar como
sistema regulador.
- Hemoglobina: la oxihemoglobina (cargada de oxígeno) tiene pKa = 6,7 y la desoxihemoglobina (sin
carga de oxígeno) tiene pKa = 7,9.
4. Alcalosis y acidosis.
4.1. Alcalosis respiratoria: se produce porque existe hipercapnia (aumento CO2 en sangre). El equilibrio se
provocará aumentando la concentración de protones (provocando acidosis).
- Causas hipercapnia: lesiones pulmonares, barbitúricos, el propio CO2 ambiental.
- Compensación del organismo: vía renal, se fabrica orina rica en protones y se retiene bicarbonato.
Aumentando la alcalinidad para compensar el exceso de protones.
- Tratamiento: respiración asistida, vía oral preferiblemente disolución alcalina (bicarbonato sódico).
4.2. Acidosis metabólica.
- Causas: lesiones renales, alteración de base, diabetes (por cetoacidosis), hipoaldosteronismo.
- Compensación del organismo: vía renal (si es posible) fabricando orina acida y reteniendo
bicarbonato. Hiperventilando para bajar concentración de CO2 (taquipnea o hiperpnea).
- Tratamiento: vía oral preferiblemente de disolución ligeramente alcalina (bicarbonato sódico).
4.3. Alcalosis respiratoria: se produce porque existe hipocapnia (bajo CO2 en sangre). El equilibrio
provocara disminución de la concentración de protones (provocando alcalosis).
- Causas de la hipocapnia: problemas de ansiedad o neurosis (llevan a la hiperventilación). En
situaciones de hipoxia (jadeo que elimina CO2). Insuficiencias cardiacas.
- Compensación del organismo: vía renal, elaborando orina rica en bicarbonato.
- Tratamiento: vía oral o venosa, disolución ligeramente acida de cloruro amónico. Bolsa de papel
tapando vías aéreas para aumentar la concentración de CO2.
4.4. Alcalosis metabólica:
 - Causas: uso de diuréticos, vómitos de origen gástrico, fármacos antiácidos, hiperaldosteronismo.
- Compensación del organismo: vía renal excretando orina alcalina. Variando la respiración entrando
en bradipnea o hipopnea para aumentar niveles de CO2 y retener protones.
- Tratamiento: vía oral o venosa con disolución ligeramente acida de cloruro amónico. Bolsa de papel
tapando vías aéreas para aumentar la concentración de CO2 en sangre.
→ Estas alteraciones a veces no aparecen individualmente.
- Bronquitis (acidosis respiratoria) + vómitos (alcalosis metabólica).
- Persona ebria: cetoacidosis por metabolismo de alcohol (acidosis metabólica) + jadeo malestar
(alcalosis respiratoria) + vómitos (alcalosis metabólica).
5. Disoluciones. Expresiones de la concentración.
- Disolución: combinación homogénea de varios componentes y de composición variable. Sin
separación de fases.
- Fases:
o Disolución: materia uniforme y homogénea.
o Continua: disolvente.
o Discontinua: soluto.
5.1. Clasificación de las disoluciones:
- Disoluciones iónicas: aquellas en las que el numero de partículas en disolución es mayor que el
número de moléculas iniciales. NaCl = Na + Cl.
- Disoluciones moleculares: aquellas en donde se mantiene la molécula, por tanto, numero de
partículas es igual a numero de moléculas. Glucosa = glucosa.
- Mezcla: opuesto a una disolución, es heterogénea. A simple vista se aprecian las fases y son
fácilmente separables por filtración. Son las suspensiones.
- Disoluciones coloidales: compuestas por macromoléculas. Son heterogéneas, parecen una
disolución, pero con centrifugación se consiguen separar disolvente de soluto. Todas las
macromoléculas son coloides, forman disoluciones coloidales.
5.2. Expresiones de las disoluciones.
5.2.1. Porcentajes
- En peso: gr soluto en 100 gr de disolución.
- En volumen: ml soluto en 100 ml disolución.
- Peso/volumen: gr soluto en 100 ml de disolución. La más utilizada.
5.2.2. Forma absoluta: unidad de peso / unidad de volumen. Típica de analíticas.
- mg/100ml = mg/dl
- g/100ml = g/dl
5.2.3. Expresiones químicas.
- Molaridad (M): m soluto / lt disolución
- Molalidad (m): m soluto / kg disolución
- Fracción molar (X): m soluto / m totales disolución. (la suma de todas las fracciones de
componentes = 1)

Tema 4. AMINOÁCIDOS.
1. Características estructurales de los aminoácidos.
- Aminoácido: molécula orgánica que tiene al menos un grupo amino (+) y un grupo acido (-),
generalmente carboxilo.
- Anfótero: los aminoácidos son sustancias anfóteras, pueden actuar como acido y como base.
- Se suelen nombrar α aminoácidos, porque después del grupo acido, en el siguiente carbono (el
carbono α), tienen el grupo amino.
2. Estructura y naturaleza de los aminoácidos proteicos.
- Son 20. Todos tienen la misma estructura, pero diferente Radical, es lo que se conoce como la
cadena lateral del aminoácido (R).
 2.1. Aminoácidos apolares (hidrofóbicos): son aquellos cuya cadena lateral es apolar o hidrofóbica. Es el
grupo más numeroso.
- Glicina Gly G
- Alanina Ala A
- Valina Val V
- Leucina Leu L
- Metionina Met M
- Isoleucina Ile I
- Fenilalanina Phe F Aromático
- Triptófano Trp W Aromático
- Prolina Pro P Iminoácido (estructura cíclica)
2.2. Aminoácidos polares neutros: cadena lateral con polaridad.
- Serina Ser S
- Treonina Thr T
- Cisteína Cys C
- Asparagina Asn N
- Glutamina Gln Q
- Tirosina Tyr Y Aromático
2.3. Aminoácidos aniónicos (ácidos): cargados negativamente a pH fisiológico.
- Acido aspártico (aspartato) Asp D
- Acido glutámico (glutamato) Glu E
2.4. Aminoácidos catiónicos (básicos): cargados positivamente a pH fisiológico.
- Histidina His H
- Lisina Lys K
- Arginina Arg R
→ Clasificación de los aminoácidos en función de su esencialidad.
- No esenciales: aquellos que no necesito tomar en la dieta porque el cuerpo puede sintetizarlos.
Tirosina, no es esencial si existe Fenilalanina para sintetizarlo.
- Esenciales: hay que ingerirlos porque no se pueden sintetizar.
o Esenciales en la infancia: arginina y histidina.
- Proteínas vegetales carentes de algún aminoácido: cereales (carecen de lisina), legumbres (carecen
de metionina), maíz (carece de triptófano).
- ¿Porque el cuerpo sintetiza solo algunos aminoácidos? El organismo los sintetizaba todos, pero
evolutivamente dejo de sintetizar los que requieren muchos pasos químicos para su formación ya
que es más fácil ingerirlos que producirlos.
3. Propiedades de los aminoácidos.
3.1. Estéreo isomería
Isomería: fenómeno por el cual compuestos químicos que tienen la misma formula molecular exhiben
propiedades diferentes. Tienen mismo numero de átomos pero propiedades distintas.
3.1.1. Estructural: la diferencia entre un isómero y otro, se debe a la colocación de los átomos dentro de
la forma molecular.
3.1.2. Estérica / estereoisometría: disposición espacial de los átomos.
- Isomería geométrica
 o Isomería Cis-Trans: si el doble enlace esta hacia el mismo lado es CIS, si hay uno para cada
lado es TRANS.
- Isomería óptica / quiralidad: “condición sin la cual no”, es condición necesaria tener un carbono
asimétrico, que este compuesto por cuatro radicales o sustituyentes diferentes. Todos los
compuestos que tengan al menos un carbono asimétrico, tienen isomería óptica.
o Regla general para saber número de isómeros: 2n, donde n es el número de carbonos
asimétricos.
o Proyección Fisher: aminoácidos con el grupo amino (NH2) a la derecha son D-aminoácidos
y los que tienen el grupo amino a la izquierda son L-aminoácidos.
o Enantiómeros: dos isómeros ópticos que son imagen especular el uno del otro (efecto
espejo).
o Casi todos los aminoácidos son de la serie L (exp. Alanina y glutámico). En cambio, los
glúcidos son casi todos D.
o Glicina: no tiene carbono asimétrico, no tiene actividad óptica. Único aminoácido así.
o Talidomida: medicamento para tratamiento de nauseas en embarazadas. El isómero S
producía malformaciones en fetos = focomelia (medicamento teratogénico). En la síntesis
antiguamente no se tenia en cuenta el tipo de isómero, ahora se vuelve a usar (medicamento
zombi) pero sintetizando solo el isómero sano que no tiene efectos adversos para patologías
como lepra, glucemia, mieloma múltiple…
3.2. Propiedades acido-base
3.2.1. Anfóteros: los aminoácidos actúan como ácidos (COOH) y como base (NH2).
3.2.2. Son electrolitos débiles pKa y por tanto buenos Amortiguadores de pH.
3.2.3. Modificación de cargas con el pH
- A pH bajo, tanto grupo acido como amino poseen su protón de H, el aminoácido posee carga +.
- A pH medio, grupo acido pierde H, el aminoácido es Zwitterion (neutral) posee + y -.
- A pH elevado, grupo acido y amino pierden protón H, el aminoácido posee carga -.
3.2.4. Ionización de cadena lateral.
3.2.5. Cargas proteicas. Es necesario que los aminoácidos tengan la carga adecuada (pH optimo) para
que se mantenga la estructura de las proteínas. Las interacciones entre cargas de aminoácidos,
mantienen la estructura tridimensional de las proteínas.
3.2.6. Punto isoeléctrico: pH para el cual el aminoácido tiene carga neta nula. Se calcula sumando las
constantes de los aminoácidos (pKa) / 2. Obteniendo el pH al que ese aminoácido no tiene carga.
3.3. Absorción luz UV: los aminoácidos aromáticos absorben luz UV entre 180-200 nm. Sirve para
cuantificar la cantidad de proteína en una preparación; a más absorción, más aminoácidos aromáticos y
por tanto mas proteínas. Método sencillo, rápido y que no necesita colorantes.
3.4. Reacciones de identificación: se identifican al reaccionar con la Ninhidrina, que reacciona con los
grupos aminos libres. Da el color purpura de Ruhemann, excepto en la prolina que da color amarillo.
4. Aminoácidos proteicos minoritarios.
Aparecen en determinadas proteínas, o en todas, pero en pequeñas cantidades.
- Prolina y lisina: si se les añade el grupo hidroxilo (OH), dan lugar a hidroxiprolina e hidroxilisina,
componentes del colágeno y otras proteínas estructurales, pero no del resto de proteínas.
- Cisteína: 2 cisteínas se unen por puente disulfuro (covalente muy fuerte), gracias a que se pierden 2
moléculas de hidrogeno de los grupos tioles. Fundamental para el mantenimiento de las estructuras
de las proteínas. El dímero que forman se llama Cistina.
- Seleniocisteina (Sec – U) y pirrolisina (Pyl O): son los aminoácidos 21 y 22. Aparecen solo en
algunas proteínas. Peculiaridad: poseemos un codón que las codifica.
5. Aminoácidos no proteicos
- L-DOPA: dihidroxifenilalanina. Aminoácido que da origen a muchos compuestos:
o Catecolaminas: neurotransmisores como la dopamina, adrenalina y noradrenalina. (de ahí su
uso para tratamiento del Parkinson).
o Hormonas: da lugar a las hormonas tiroideas T3 y T4.
o Melaninas.
 - β-alanina: forma parte de la vitamina B5.
- γ-aminobutirato: GABA. Neurotransmisor inhibitorio.
→ Síndrome del restaurante chino: se ha descubierto un sabor nuevo Umami=sabroso. Este sabor lo
proporciona el glutamato (E-621) muy frecuente en la comida china. Este aminoácido actúa como
neurotransmisor excitatorio, y su uso abusivo puede dar lugar a mareos, escalofríos, náuseas, etc. También
juega un papel importante en la ELA.

Tema 5. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

1. El enlace peptídico
Enlace peptídico (amida): mantiene unidos dos aminoácidos reaccionando el grupo carboxilo de uno con el
amino del otro, y se elimina una molécula de agua. Es un enlace covalente fuerte.
- Tiene cierto carácter de doble enlace, lo que lo hace muy resistente. Una simple desnaturalización
de proteínas no rompe los enlaces peptídicos.
- Los átomos que forman parte del enlace peptídico se encuentran en el mismo plano.
- Son capaces de establecer enlaces por puentes de hidrogeno con otros enlaces peptídicos o incluso
con moléculas de agua.
- La unión de dos aminoácidos forma un dipéptido, de 3 un tripéptido, tetrapeptido, pentapeptido…
de diez un oligopéptido, y a partir de 11 son polipéptidos.
- Los polipéptidos se nombran todos primero por el aminoácido que tiene el grupo amino libre.
2. Péptidos de importancia biológica
2.1. Glutatión: tripéptido formado por GLU-CIS-GLY. Los enlaces peptídicos se forman siempre con el
grupo carboxilo principal y el amino del otro, excepto en el glutatión que se forma con la cadena lateral
del GLU. Es un tripéptido, de naturaleza antioxidante, es ubico (se encuentra en todas las células del
organismo).
2.2. Hormonas que son péptidos: son nonapeptidos (9 a.a.) la vasopresina, oxitocina y ADH.
2.3. Encefalinas y endorfinas: las encefalinas son pentapéptidos y las endorfinas polipéptidos de unos 30 aa.
Ambas son neuropéptidos que actúan como opiáceos endógenos naturales, en clínica se utilizan como
analgésicos.
2.4. Valinomicina y Gramicidina: son cíclicos, el final del grupo amino se une con el principio del
carboxilo. Actúan como antibióticos. La valinomicina contiene mucha valina y la gramicidina contiene
algún aminoácido de la serie D.
3. Clasificación de las proteínas
3.1. Según su composición
- Proteínas simples: compuestas por aminoácidos.
- Proteínas conjugadas: compuestas por aminoácidos + otros grupos químicos. A la parte proteica se
le llama apoproteína y al otro grupo químico se le llama grupo prostético. Ácido nucleico + proteína
= nucleoproteína. Glúcido + proteína = glicoproteína. Lípido + proteína = lipoproteína. Metal +
proteína = metalproteina. Grupo hemo + proteína = hemoproteína.
3.2. Según su forma
- Globular: más o menos esféricas, tridimensionales compactas. Son proteínas muy solubles, solubles
en disoluciones acuosas.
- Fibrosa: proteínas alargadas, difícilmente solubles, duras. Hacen trabajo de armazón y estructura.
3.3. Según su función
- Catalítica (enzimas), transporte (hemoglobina), reserva (ovoalbúmina), contráctil (actina/miosina),
estructural (colágeno), defensiva (anticuerpos), hormonal (insulina), crecimiento (factores tróficos),
receptora (mensaje hormonal), cromosómica (histonas), toxica (α-bungarotoxina de la serpiente),
reconocimiento celular (glucocálix), transcripción (factores de transcripción) …
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria: constituida por la secuencia de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
Esta estructura tiene posibilidades infinitas.
4.2. Estructura secundaria: disposición de forma espacial. Estructura en el espacio.
 - Ovillo al azar (random coil): cuando no adopta estructura simétrica determinada.
- α-hélice: la cadena polipeptídica adopta una estructura de hélice en la que las cadenas laterales de
los aminoácidos se les conoce como residuos aminoacídicos.
o Las cadenas laterales están hacia fuera, si estuviesen hacia dentro chocarían unas con otras.
o La estructura se mantiene por enlaces por puente de hidrogeno entre enlaces peptídicos de la
cadena.
o Hay restricciones, nunca aparece la prolina en α-hélice.
- Hoja plegada β: las cadenas polipeptídicas adoptan una forma de hoja plegada o de acordeón. Las
disposiciones de las cadenas polipeptídicas pueden ir en la misma dirección o en distinta dirección
los enlaces que las mantiene unidas son enlaces por puentes de hidrogeno entre enlaces peptídicos.
o No hay prolina en hoja plegada
o Gly, Ala y Ser, fomentan la posibilidad de que me aparezca hoja plegada β.
→ Supersecundarias: regiones llenas de α-hélice u hojas plegadas β.
→ Dominios: zonas con cierta identidad (por su composición) dentro de la proteína.
4.3. Estructura terciaria: disposición espacial de toda la cadena polipeptídica.
- Los enlaces son todos los que conocemos, enlaces iónicos (tanto para unir como para repeler),
enlaces por puente de hidrogeno, enlaces por puentes disulfuro (muy fuertes), enlace por
alteraciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals (muy débiles), fuerzas catión π (arginina-
triptófano)
4.4. Estructura cuaternaria: no existe siempre. Solo existe cuando la proteína esta formada por mas de una
cadena polipeptídica.
- Cada cadena polipeptídica se llama monómero.
- 2 cadenas serán un dímero, 3 un trímero, etc.
- Homomeros: cadenas polipeptídicas iguales
- Heterómeros: cadenas polipeptídicas distintas.
- Los enlaces de la estructura terciaria, son los mismos que intervienen en el mantenimiento de la
cuaternaria.

→ Ley o Dogma de Anfinien: la estructura primaria, afecta a las estructuras superiores.

5. Proteínas fibrosas: escleroproteínas. Son insolubles en agua. Necesarias para mantener el armazón del
cuerpo.
5.1. Grupo α-queratinas: aparecen en cabello, piel, uñas… las estructuras secundarias y terciarias coinciden,
son α-hélices.
5.2. Grupo β-queratinas: escamas, garras, picos… las estructuras secundarias y terciarias coinciden, son
hojas β.
5.3. Elastina: es una sola proteína. Tendones, cartílagos, ligamentos, paredes vasos…
5.4. Colágeno: proteína fibrosa mas abundante del organismo. Tejido conjuntivo y calcificado.
 - Tropocolágeno: unidad estructural del colágeno. Formada por una triple hélice de aminoácidos,
donde 1 de cada 3 aminoácidos hay Gly.
- Existencia de prolina + hidroxiprolina = 30%
- No hay triptófano, ni cisteína.
→ Osteogénesis imperfecta (huesos de cristal): en lugar de la glicina, hay alanina o cisteína.
→ Latirismo: no se establecen enlaces entre los tropocolágenos por déficit de enzima lisil oxidasa. La
harina de almorta (empleada en épocas de guerra), interfiere con esta enzima.
o Ostelatirismo: almorta contiene β-aminopropionitrilo. Inhibidor de la lisil oxidasa, lo que
disminuye el entrecruzamiento de fibras de colágeno.
o Neurolatirismo
o : otro compuesto, en zonas de metástasis incrementa la lisil oxidasa, provocando un
crecimiento desmesurado.
→ Escorbuto: escasez de vitamina C, produce carencias de enzimas prolil-hidroxilasa y lisil-hidroxilasa,
que no permiten sintetizar aminoácidos propios del colágeno (hidroxiprolina y hidroxilisina).
→ Síndrome de Ehlers-Danlos: problema de hidroxilación de la lisina. El tipo VI provoca hiperlaxitud.
Cuesta mucho diagnosticar este síndrome “cebras médicas, si escuchas cascos, todo el mundo piensa en
caballos”.
6. Proteínas en disolución.
Las proteínas tienes 2 características:
- Poliiónicas: las proteínas tienen muchas cargas eléctricas (positiva y negativamente). Si se
cambia el pH, se cambian las cargas.
o Punto isoeléctrico: pH para el cual la proteína tiene una carga neutra.
- Macromoléculas: por tanto, sus disoluciones son coloidales. Las proteínas no se filtran a la orina
por su gran tamaño. La diálisis se realiza sin perdidas de proteínas, gracias a su gran tamaño.
7. Desnaturalización de las proteínas
Cambio de la estructura nativa que sufre una proteína. Suele cambiar su estructura cuaternaria, terciaria y
secundaria, la primaria no, gracias a la fuerte unión que poseen. Agentes desnaturalizantes:
7.1. Calor: el calor produce una vibración de electrones y eso impide el enlace, se rompen los enlaces
porque la energía cinética aumenta.
7.2. pH: al cambiar el pH, se cambian las cargas de las cadenas laterales de los aminoácidos. Se rompe la
estructura de las proteínas porque donde había repulsión, hay atracción y viceversa.
7.3. Disolventes orgánicos: eliminan el medio acuoso, quita polaridad al medio, impidiendo la posibilidad
de enlaces por puente de hidrogeno.
7.4. Urea y guaridinio: agentes desnaturalizantes, rompen enlaces por puente de hidrogeno e interacciones
electroestáticas.
7.5. Detergentes iónicos: están formados por ácidos grasos que interrumpen las interacciones hidrofóbicas.
7.6. Agentes reductores de puentes disulfuro: se rompen los puentes disulfuro, y se modifica la proteína.
7.7. Alteración mecánica: si se machaca una proteína, se rompe su estructura.
8. Plegamiento de las cadenas
8.1. Chaperonas: proteínas que actúan para el plegamiento de las proteínas.
Cuando una proteína sale del ribosoma, sale con una estructura que no es la final. Al salir, por
interacción con otras proteínas se producen las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias.
8.2. Chaperoninas: crean un recipiente donde las chaperonas crean los repliegues de las proteínas.
→ A veces también actúan, en proteínas que han sufrido algún leve proceso de desnaturalización, no son
siempre en las nuevas al salir del ribosoma.
8.3. HSP: Proteínas de choque térmico o proteínas de respuesta al estrés. Eliminan las proteínas
desnaturalizadas y mantenimiento para la renaturalización. Entre estas proteínas, se encuentran
chaperonas.
- HSP90: chaperona que permite el plegamiento de proteínas en el cáncer de pulmón.
9. Enfermedades priónicas: prion – proteínas responsables de enfermedades.
Enfermedades amiloideas: se produce una acumulación de proteínas que tienen aspecto amiloidoso
(almidón).
 9.1. Enteropatías espongiformes transmisibles: los cerebros adquieren forma de esponja.
9.1.1. Enteropatía espongiforme bovina: las vacas hacen movimientos extraños, etc. Vacas locas.
9.1.2. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob: típica en humanos. Es la transmisión interespecies de la
anterior, al ingerirlos. 1% es adquirida. 5-10 % es hereditaria. 85-90 % esporádica.
9.1.3. Scrapie: temblor en cabras. Parece que se rascan.
9.1.4. Kuru: tribu de guinea donde se comían los cerebros de los fallecidos.
9.1.5. Insomnio familiar fatal: hereditaria, aparece a los 50-60 años.
9.1.6. Síndrome de Sträussler-Scheunker: produce demencia y diarreas.
9.2. El prion no infectivo, tiene mucha estructuras alfa-hélices que son mucho más solubles y digeribles que
las proteínas en hojas plegadas beta. Cuando una proteína de base priónica pasa de tener alfa-hélices y
se convierte en una estructura de hoja plegada beta, se convierte en un prion capaz de provocar
enfermedad, al ser una proteína muy insoluble, acumulándose en el sistema nervioso.
→ Alzheimer: se encuentran depósitos de proteína β-amiloide (insoluble, toxica para neuronas, inflamación.
Extracelular). Se encuentran proteínas Tau (hiperfosforilada, perdida de conexión neuronal, intracelular) y
también hay una deficiencia de acetilcolina.

Tema 6. CATÁLISIS ENZIMÁTICA.

1. Concepto de enzima.
Enzima: catalizadores, sustancias que aumentan la velocidad de las reacciones que se pueden producir, que
son posibles.
Propiedades de las enzimas
- Capacidad catalítica: aumentar la velocidad de las reacciones.
- Son reutilizables
- Son muy especificas
- Son fácilmente regulables.
Sustrato: molécula o moléculas sobre la cual, l enzima ejerce su acción catalítica.
Cofactor: componentes o constituyentes no proteicos de la enzima, necesario para la catálisis.
- Ion metálico: metaloenzimas, son 1/3 de todas las enzimas.
- Coenzima: (la mayoría proceden de vitaminas).Pequeña molécula de naturaleza orgánica, que
puede ser de dos tipos:
o Grupo prostético: coenzima que esta unida fuertemente a la enzima.
o Cosustrato: coenzima que no está unida a la enzima, sino que va a reaccionar como si
fuera un sustrato.
Apoenzima: parte de la enzima sin cofactor.
Holoenzima: enzima completa (apoenzima + cofactor). Holismo, todo.
Centro activo: zona de la enzima en la que se unen los sustratos y los cosustratos.
Riboenzima: excepción. Moléculas de ARN con actividad catalítica.
Abzima: anticuerpos con actividad catalítica.
Sinzima: sintetizados industrialmente.
2. Catálisis enzimática.
- Para que una enzima aumente la velocidad de una rección química, es necesario que cumpla una
condición termodinámica: el incremento de una función de estado (energía libre de Gibs:
capacidad que tiene un sistema para realizar un trabajo.) tiene que ser menor que 0. Es decir, la
energía que tengan los productos tiene que ser menor que la energía libre que tengan los
reactivos.
- En cualquier reacción química, los sustratos, pasan por un estado medio de transición hasta
convertirse en productos, cuya energía es mucho más alta e inestable que la inicial de los
sustratos, ya que se están rompiendo los enlaces del sustrato para formar los productos.
- Energía de activación: diferencia de energía entre la que teníamos para los sustratos y la que
tiene el estado de transición.
- Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción, para necesitar menor
 requerimientos energéticos, y así conseguir que muchas más moléculas sean capaces de pasar
por la energía de activación y dar como resultado el producto.
- Hay dos formas de sobrepasar la energía de activación:
o Químicos clásicos, las moléculas de sustrato se someten a condiciones extremas de
temperatura o presión, para conseguir darles mucha energía y que superen la de
activación.
o Añadir una enzima, consiguiendo bajar el umbral de energía de activación, y que sea más
fácil provocar la reacción.
3. Clasificación y nomenclatura.
3.1. Clasificación: se clasifican en función de la reacción que catalizan:
3.1.1. Oxidoreductoras: catalizan reacciones de oxidación-reducción.
3.1.2. Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos.
3.1.3. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolisis, en presencia de agua.
3.1.4. Liasas: son el “cajón de sastre”, incluyen:
- Enzimas que catalizan reacción de rotura de enlaces en ausencia de agua,
- Enzimas que catalizan reacciones de adicción o eliminación de grupos, formando dobles enlaces.
- Enzimas que catalanizan reacciones de adición o eliminación de agua, dióxido de carbono o
amoniaco.
3.1.5. Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
3.1.6. Ligasas o sintetasas: catalizan recciones en las que se producen la unión de dos sustratos.
3.1.7. Translocasas: catalizan el paso de proteínas entre membranas.
3.2. Nomenclatura
- Recomendada: debe constar del sustrato que cataliza la enzima y la acción que se realiza sobre el
sustrato, acabado en -asa. (glucosaoxidasa).
- Sistemática: se nombran todos los sustratos y el tipo de reacción con todos los sustratos y el tipo
de reacción, acabado en -asa. (a-D-Glucosa: oxigeno oxidorreductasa)
- Nomenclatura de clasificación: EC + 4 dígitos separados por puntos. (EC 1.1.3.4)
o Primer digito: clase, indica el tipo de la enzima, hay 7.
o Segundo digito: subclase, indica el grupo que cede el electrón.
o Tercer digito: subsubclase, indica el grupo que acepta electrones.
o Cuarto digito: numero de orden, orden de descubrimiento de la enzima.
→ Las enzimas se suelen escribir en cursiva.
4. El centro activo: Propiedades.
Centro activo: zona de la enzima donde se unen los sustratos y donde se produce la catálisis enzimática.
- Es un hendidura espacial o tridimensional.
- Para el tamaño que tiene la enzima es una porción muy pequeña.
- Dentro del centro activo encontramos un microambiente apolar (no suele haber agua).
- Nunca hay un enlace covalente entre los aminoácidos del centro activo y los sustratos que entran,
los enlaces son débiles.
- En el centro activo los átomos de los aminoácidos tienen una disposición específica para que
cada uno de esos aminoácidos reaccione o se una a una de las partes del sustrato que va a
entrar.
4.1. Modelo de Fisher “llave – cerradura”. El sustrato es absolutamente complementario al centro activo,
encajando como si fuera una llave y una cerradura. Modelo rígido.
4.2. Modelo de Koshland-neet “ajuste inducido”. Modelo del guante y la mano. El sustrato no es
estrictamente complementario al centro activo, si no que el sustrato cuando entra en el centro activo la
enzima hará un movimiento envolvente para complementarse perfectamente.
4.3. Modelo de Jenkcs. “estado de transición”. Modelo del apretón de manos. Sustrato y centro activo se
ajustan para encajar.
4.4. Factores que favorecen la catálisis en el centro activo.
- Aumentan la probabilidad de choque entre las moléculas de sustrato que tienen que reaccionar.
- Cuando se produce una reacción química se necesita que los reactivos choquen con una adecuada
 orientación.
- El microambiente apolar hace que la constante dieléctrica disminuya, haciendo que las
interacciones sean mucho mayores.
- Desolvatación de sustratos, desparece agua y la interacción entre sustratos aumenta.
- Cadenas laterales de aminoácidos, generan energía de unión, energía adicional que uso para bajar
la energía de activación de la enzima.
- Distorsión y tensión de enlaces, que aumenta la ruptura y formación de enlaces.
- Cadenas laterales de aminoácidos, provocan grupos químicos adicionales para la reacción.
- Metales en el centro activo: los grupos químicos adicionales que también favorecen la reacción.
- Coenzimas en el centro activo.
5. Efecto del pH y de la temperatura.
5.1. pH: las enzimas van a tener un pH óptimo de actuación que va a ser el pH del lugar en el que están
actuando. Si se cambia ese pH un poco, la enzima actuará peor, pero si se cambia mucho, la enzima de
desnaturaliza. (la pepsina comparte pH con el estomago que es su lugar de actuación pH=2, y la
quimotrispsina también con el intestino que es donde actúa pH=7,5).
5.2. Temperatura: si aumentamos la temperatura, aumenta mas la velocidad de enzima. A razón de cada 10
grados, se multiplica su velocidad por 2-3 veces. Cada vez que se suba la temperatura, va subiendo la
velocidad, pero a cierto límite, la enzima se desnaturaliza (lo que se busca en procesos de autoclave,
uperización y pasteurización).
6. Isoenzimas.
Son formas múltiples de una misma enzima. Sus estructuras moleculares son diferentes, pero tienen la
misma función biológica (catalizan la misma reacción).
- Lactatodeshidrogenasa (LDH): tiene 5 isoenzimas, de estructura similar formada por 4 cadenas
polipeptídicas. Las formas 1 y 2 de la LDH se encuentran en el corazón y la 4 y 5 en los
músculos. Las formas 1 y 2 sirven como marcador del infarto de miocardio, ya que cuando se
produce el infarto, se rompen los cardiocitos y estos vierten las LDH 1 y 2 al torrente
sanguíneo.
- La glucolisis, tiene determinadas enzimas. Una isoenzima de estas enzimas, se da solo en fetos,
si se da en adultos es un marcador neoplásico (cáncer).
- Glucógeno fosforilasa: se encarga de la degradación de glucógeno. Si falla su isoenzima hepática
se produce la enfermedad de Hers (grave por la importancia de degradación de glucógeno en
hígado), si falla la isoenzima muscular se produce la enfermedad de McArdle (menos grave,
produciendo debilidad entre otras cosas).

Tema 7. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y APLICACIONES CLÍNICAS DE LAS ENZIMAS.

1. Actividad enzimática y Expresión y unidades.

Actividad enzimática: la velocidad a la que una enzima cataliza una reacción química. Se puede expresar en
2 unidades:
- U / UI (unidad internacional): cantidad de enzima que cataliza un micromol de sustrato por
minuto (µmol/min).
- Katal (kat): cantidad de enzima que cataliza un mol de sustrato por segundo (mol/s).
Actividad especifica: cociente entre la actividad enzimática y los miligramos de proteína. Informa de la
pureza de la preparación.
Numero de recambio: informa de la calidad de la enzima. Indica el numero de transformaciones que es
capaz de hacer en un tiempo determinado. Numero de moléculas de sustrato transformadas por una
molécula de enzima en una unidad de tiempo.
- La anhidrasa carbónica es capaz de transformar 600.000 moléculas de CO2 en bicarbonato y
viceversa en 1 segundo). Fundamentales para el proceso respiratorio.
Ciclo catalítico: es la inversa del numero de recambio. Indica el tiempo que dura 1 transformación.
2. Cinética enzimática.
- A mayor numero de enzimas, mayor es la velocidad a la que se lleva a cabo una reaccion.
 - Con mismo numero de enzimas, a mayor sustrato, mayor concentración, hasta un momento en
que la velocidad no aumenta mas y se mantiene estable, aunque se aumente la concentración de
sustrato, esto se llama velocidad máxima.
- Este modelo permite explicar el comportamiento de la mayoría de las enzimas, se denominan
enzimas michelianas.
- El modelo de Michaelis-Menten se basa en la ecuación V = Vmax (S) / Km + (S). Siendo Km la
constante de Michaelis, propia de cada enzima.
3. Constante de Michaelis
- Se define como la concentración de sustrato para la cual la velocidad de una reacción es la mitad
de la velocidad máxima.
- Nos indica de manera inversa, la afinidad que tiene una enzima por el sustrato. Cuanto mayor es
Km, menor afinidad tendrá por un sustrato.
- El valor de la Km de cada enzima nos informa de la concentración en la que se encuentra una
enzima en el organismo.
4. Inhibición enzimática: mecanismo de regulación de la cinética enzimática.
Inhibidores enzimáticos: sustancias que intervienen en las reacciones enzimáticas disminuyendo la velocidad de
una reacción o deteniéndola. Se unen al centro activo de la enzima, de forma irreversible o reversible.
4.1. Irreversibles: el inhibidor se une de forma permanente al centro activo.
- Acetilcolinesterasa: enzima que hidroliza acetilcolina (neurotransmisor que participa en la
contracción muscular). Esta enzima al romper la acetilcolina, permite la relajación muscular. El
paratión / malatión (organofosforados) se utiliza en insecticidas y plaguicidas y son inhibidores
de la acetilcolinesterasa. Del mismo modo actúa el gas Sarín, el cual paraliza la expansión del
diafragma provocando muerte por asfixia. Y también actúa así el agente VX pero con una
potencia 100 veces mayor que el gas Sarín.
- Penicilina: inhibe la glicopeptidotranspeptidasa (implicada en la síntesis de la pared bacteriana).
No deja a las bacterias sintetizar su pared bacteriana. Algunas bacterias son capaces de crear
penicilinasas o β-lactamasas, inhibiendo la acción de la penicilina, esto se resuelve con el ácido
clavulánico que actúa como un inhibidor suicida de la β-lactamasa, permitiendo así la acción de
la penicilina. Aun así, se encuentran bacterias resistentes a este mecanismo.
- Aspirina: inhibido de la COX 1 y COX 2.
4.2. Reversibles: hay 3 tipos de inhibición reversible. Competitiva, no competitiva y a-competitiva.
4.2.1. Competitiva: se da con mayor frecuencia. El inhibidor compite con el sustrato por acoplarse al
centro activo, quien ocupe el centro activo, será el que presente mayor afinidad con la enzima. La
Km de la enzima aumentaría, por disminución de afinidad con el sustrato. La velocidad máxima se
mantiene, simplemente se alcanzará mas tarde.
- Metotrexato: frena la dihidroxifolato reductasa (síntesis de timina), y por tanto el crecimiento
celular. Tiene aplicaciones clínicas en cáncer y enfermedades autoinmunes.
- Estatinas: tratamiento de la hipercolesterolemia. Inhiben la síntesis de colesterol al bloquear la
HMG-CoA reductasa (por su parecido al mevalonato).
- Dihidrospteroato sintasa: necesario en bacterias para sintetizar acido fólico (nosotros lo
ingerimos), se consigue con las sulfamidas, impidiendo que las bacterias puedan sintetizarlo.
- Galantamina: inhibidor de la acetilcolinesterasa de forma reversible. Eficaz en el tratamiento del
Alzheimer.
5. Regulación enzimática: hay varios hechos que intervienen en la regulación enzimática.
- Temperatura y pH óptimos. Si se aumenta la temperatura las enzimas funcionan mejor. Y
también funcionan mejor a pH óptimo.
- Concentración de la enzima: a más enzima, más aumentara la velocidad de la reacción.
- Concentración de sustrato: a mas sustrato, mayor actividad enzimática puede haber.
- Interacciones entre proteínas: las proteínas pueden ser reguladas por la interacción de otra
proteína, al interactuar una de ellas le induce a la otra cambios en su estructura terciaria.
- Isoenzimas: son diferentes adaptaciones de una enzima a un medio.
- Eficacia catalítica: Km que poseen las enzimas
 - Disponibilidad de cofactores: si falta un cofactor, la actividad de la enzima puede cambiar.
5.1. Aldosterismo (enzimas aldostéricas): se trata de enzimas reguladoras del organismo, las cuales se sitúan
en puntos clave de las vías metabólicas para ocuparse de su correcto funcionamiento.
- Su cinética se distingue de las michelianas en que es sigmoidea: se basan en la cooperatividad.
La entrada de una primera molécula de sustrato, favorece la entrada de la segunda y así
sucesivamente hasta ocupar todos los centros activos de la enzima.
- Son oligoméricas: tienen más de 1 cadena polipeptídica, y cada cadena posee un sitio alostérico.
o Sitio alostérico: sitio distinto al centro activo al que son capaces de unirse uso
compuestos denominados ligandos, efectores o moduladores. Encargados de activar o
inhibir la actividad enzimática de la enzima aldostérica.
5.2. Inhibición Feed-Back, retroinhibición o inhibición por el producto. Activación o Feed-Foward.
Cuando hay una vía metabólica en la que cada reacción es catalizada por una enzima, si al final d esta
vía hay producto en las cantidades requeridas, el proceso se inactiva al actuar un exceso de producto
como inhibidor negativo de la primera reacción de la vía, la cual es catalizada por una enzima
aldostérica.
La activación o Feed-Foward, es al revés, la falta de un producto, activa la vía que se inicia con una
enzima aldostérica, dando lugar al resto de reacciones y al producto necesario.
5.3. Modificación covalente: consiste en la modificación de la actuación de una enzima por la unión de un
grupo químico de forma covalente que provoque el aumento o disminución de su actividad al activarla
o inhibirla.
- Las enzimas que catalizan esta reacción de fosforilación son las quinasas. Los aminoácidos que
se unen al grupo fosfato son serina, tirosina y treonina (“SE TIró del TREn”), en su grupo OH.
- La modificación covalente permite que existan enzimas capaces de revertir el proceso
fosforilativo. Esas enzimas son las fosfatasas. Hay que llevar cuidado en la fosforilación de la
tirosina al ser una enzima implicada en el crecimiento, su fallo puede dar lugar al desarrollo de
un cáncer.
La leucemia mielogénica crónica se trata a través de la inhibición de la tirosina quinasa con el fármaco
Gleevec.
5.4. Zimógenos o proenzimas: formas de enzimas inactivas o precursores inactivos. Una enzima se sintetiza
de forma inactiva en su lugar de origen. Los zimógenos digestivos los crea el páncreas, pero se activan
en el intestino (pepsinógeno, tripsinógeno…) ya que son enzimas capaces de romper enlaces peptídicos
de proteínas, y si se activaran en el páncreas, dan lugar a una pancreatitis aguda. Para que los
zimógenos pasen a su forma activa, necesitan la enteropeptidasa en el intestino (activa a la tripsina, y
ésta, al resto). La forma de activación del zimógeno, es cortando un trozo de su cadena, dejando al
descubierto el centro activo.
6. Aplicaciones clínicas.
- Alcaptonuria: fue la primera enfermedad relacionada con la falta de una enzima descubierta.
Falta una enzima en la vía de degradación del a.a. oxialalina. Provocando orina oscura y
también posibles daños en cartílagos.
- Oligefrenia felinpirúvica / fenilcetonuria: falta de fenilalanina hidroxilasa, enzima que
transforma la fenilalanina en tirosina. La fenilalanina acumulada en el SNC se transforma en
fenilpirúvico, lo que resulta fatal para el sistema nervioso (prueba del talón en bebes).
- Enzimas con fines diagnósticos. (descarga de enzima de células enfermas o traumatizadas).
o Un aumento de las creatininas quinasas o de las lactatodeshidrogenasas, indican un
infarto de miocardio.
o Las alfa-amilasas indican pancreatitis aguda.
o Elevación de gamma-GT indica fallo hepático (se da en alcohólicos).
o Aumento transaminasas sugiere problema hepático o cardiaco.
o Aumento fosfatasa acida, sugiere carcinoma de próstata.
- Enzimas como reactivos analíticos. La glucosa se degrada mediante la enzima glucosa oxidasa
en peróxido de hidrogeno, el peróxido puede ser utilizado como sustrato para una enzima
acoplada, lo que permite calcular la concentración de glucosa en sangre (glucometer).
 - Punto de vista terapéutico: la administración tiene que ser por vía endovenosa (vía oral se
degradarían en estomago). Además, no existe un vector que dirija a la enzima al punto diana y
por el torrente sanguíneo circulan proteasas, por estos motivos las enzimas más eficientes son
las que actúan en la propia sangre.
o Estreptoquinasa y uroquinasa, que aceleran la digestión de coágulos.
o Asparraginasa, se usa en leucemia linfocítica. Las células cancerígenas necesitan
aparragina para vivir, provocando muerte por inanición.
- Fármacos para inhibir enzimas: penicilina, deprenilo, estatinas o el disulfiran.
o Deprenilo: para tratamiento de depresiones endógenas por baja concentración de
dopamina. La dopamina proviene de L-DOPA, mas tarde se transforma en adrenalina y
noradrenalina por acción de la MAO, si se inhibe la MAO, se incrementa la
concentración de dopamina.
o Disulfiram: para tratar el alcoholismo, inhibidor de la isoenzima Km, hace que se
mantenga el alcohol en forma de acetaldehído en el organismo más tiempo antes de
degradarse (con Km), causante de los mareos, náuseas, vómitos y resaca. Tratamiento
farmacológico-conductal.
- Terapia de reemplazo enzimático: esfingolipidosis, se manda una enzima directamente al sitio
donde es necesaria. Falta la beta-glucoxidasa, la cual se introduce en la sangre dentro de una
vesícula, y esa enzima puede entrar en las células carentes.
- Terapia génica: niños burbuja. La falta de adeonosina desaminasa (ADA) provoca el síndrome de
inmunodeficiencia grave. ADA interviene en degradación de ácido úrico, su acumulación es
incompatibles con la vida de linfocitos B y T. En los 90 se llevo a cabo el primer intento de
sustituir el gen mutado que provoca la falta de esta enzima, en 2016 se aceptó esta terapia
génica.

Tema 8. PROTEÍNAS DE LA SANGRE.

1. Proteínas plasmáticas. Concentración entre 60-80 g/mol. Hay alrededor de 300.

1.1. Funciones
- Mantenimiento del equilibrio acido-base
- Equilibrio electrolítico de la sangre
- Defensa (inmunoglobulinas o anticuerpos).
- Transporte (albumina).
- Coagulación (factores de coagulación).
- Intervienen en la nutrición (degradación de proteínas cuando son necesarios aminoácidos).
- Presión osmótico-coloidal (presión osmótica que producen coloides y proteínas).
1.2. Clasificación: se clasifican según su movilidad electroforética (movilidad según su carga eléctrica). Las
proteínas cargadas negativamente se acercan al polo positivo y las cargadas positivamente al polo
negativo (electroforesis, que da lugar al proteinograma).
- Albumina: proteína más abundante y más cercana al polo positivo (17 cargas negativas).
Constituye el 55% del total.
o Funciones: nutrición, transporte y mantenimiento de la presión osmótica.
- α-1-globulinas. 5% del total. (α-1-fetoglobulina, aparece solo en estado fetal y en adultos en
estados cancerígenos. α-1-antitripsina antielactasa que provoca EPOC)
- α-2-globulinas. 9% del total. (ceruloplasmina, transporta cobre y otras cosas).
- β-globulinas. 13% del total. (transferrina, transporta hierro).
- Fibrinógeno. 7% del total. Proteína única que constituye grupo. (encargada de los coágulos
sanguíneos).
- g-globulinas. 11% del total. (inmunoglobulinas – anticuerpos).
1.3. Proteínas de fase aguda: se encuentran habitualmente en el plasma y sus valores aumentan al producirse
algún daño celular, inflamación o infección. 30 pertenecen a este grupo y se clasifican en función del
tiempo que tarda en aumentar sus valores después del daño producido.
 - Grupo 1: Rápida. Aumentan 6-10 horas después del daño. La más característica a c-reactiva (β-
globulina), puede llegar a subir hasta 1000x valores normales.
- Grupo 2: Mediana. 24 horas después del daño. α-1-antitripsina (α-1-globulina).
- Grupo 3: Lenta. 48-72 horas después del daño. Ceruloplasmina.
Enfermedad relacionada con la ceruloplasmina, en su déficit, se almacena el cobre en el hígado,
provocando enfermedad de Wilson.
1.4. Enfermedad de Kwashiokor. “enfermedad del primer hijo, cuando nace el segundo”. Debida a una
hipoproteinemia debido a mala alimentación. Suele producirse por déficit de triptófano (el maíz no lo
contiene) en regiones del sur de África, cuando el niño deja de alimentarse de leche materna para
hacerlo de maíz. Al faltar un aminoácido, no se pueden sintetizar proteínas, provocando extravasación
del liquido de los vasos, que se va almacenando en zonas como la cavidad abdominal, también provoca
hepatomegalia (hígado inflamado) y musculatura débil.
2. Hemoglobina: Formada por una parte proteica (globina) + grupo prostético no proteico (hemo).
- Ferrohemoglobina: el hierro del grupo hemo se encuentra en estado de oxidación 2 (hierro
ferroso), necesario para captar oxígeno.
- Ferri/Meta-hemoglobina: posee hiero en estado de oxidación 3, no capta oxígeno (patologías
metahemoglobinmias).
- Molécula de hemoglobina: 4 cadenas de globina iguales 2 a 2, que cada una tiene un grupo
hemo, cada grupo hemo capta 1 oxigeno, por tanto, una molécula de hemoglobina puede captar
hasta 4 oxígenos.
o Oxihemoglobina: hemoglobina con al menos 1 oxigeno.
o Desoxihemoglobina: hemoglobina sin ningún oxígeno.
- Tipos de hemoglobina
A α2 + β2 La más habitual en adultos
A2 α2 + δ2 2% del total
F α2 + ϒ2 Hemoglobina fetal
A1C Glicosilada Marcador del estado de glucemia en 120 días previos. Por debajo de 5,7%
en no diabéticos. Entre 5,7 y 6,4 % en diabéticos controlados o
prediabéticos. Y por encima de 7% en diabéticos no controlados.
2.1. Descarga de hemoglobina: para la carga y descarga de oxígeno, la hemoglobina tiene un perfil
sigmoideo, lo que hace a la hemoglobina una muy buena captadora de oxígeno, mientras que la
mioglobina será mala captadora de oxígeno.
Cuando entra una molécula de oxigeno en la hemoglobina, se produce una pequeña modificación de la
estructura tridimensional de la cadena de globina, favoreciendo la entrada de la siguiente y así
sucesivamente.
Una molécula de hemoglobina se carga en los pulmones al 98% y cuando llega a los tejidos se queda en
un 32%, lo que significa que, en cada viaje, descarga un 66% de oxígeno en los tejidos.
2.2. Factores que favorecen la liberación de oxígeno de la hemoglobina.
- 2-3-bisfosfoglicerato (BPG): la presencia de este compuesto unido a la hemoglobina en el
interior del eritrocito favorece la liberación de oxígeno. sin BPG la sigmoicidad de la
hemoglobina es muy pequeña, con una cantidad pequeña de BPG va a aumentando
sucesivamente. En situaciones de hipoxia se aumentan los niveles de BPG.
o En el embarazo, la madre tiene más BPG que el feto, por tanto, el oxígeno va a fluir
desde la madre hasta las células del feto y la tendencia es de el feto de coger oxigeno y
no soltarlo y de la madre de ceder oxígeno (esta es la razón de la diferencia de la
hemoglobina del adulto y la fetal).
- Aumentar el número de hematíes: cuando hay poco oxígeno, se sintetizan más hematíes.
- pH. A menor pH, mayor liberación de oxígeno. a mayor acidez, mayor liberación de oxígeno.
Efecto Borh. La hemoglobina a pH 7.4 descarga 66% de oxígeno y a pH 7,2 descarga 77% de
oxígeno. además, si se añade la presencia de CO2 a la bajada de pH se consigue descarga de
88% de oxígeno.
 La hemoglobina con pH bajo (acidez) y en presencia de CO2 realiza una descarga mucho mejor
de oxígeno, pasando del 66% hasta el 88%.
- Temperatura: al aumentar temperatura, se favorece la liberación de oxígeno.
2.3. Factores contra la liberación de oxígeno.
- Monóxido de carbono: molécula muy afín al grupo hemo, 210x más que el oxígeno. el poco
monóxido que tengamos, se une a la molécula del grupo hemo, privando la unión de oxígeno,
la respiración celular y, por tanto, llegando a provocar la muerte. Hace falta una saturación de
monóxido ambiental por encima del 80% para causar la muerte.
2.4. Diferencias hemoglobina y mioglobina.
- Mioglobina: se encuentra en los músculos, su función es almacenar oxígeno en los músculos. Es
un monómero (1 cadena), con perfil hiperbólico, por lo que no presenta cooperatividad.
- Hemoglobina: se encuentra en la sangre, su función es transportar oxigeno por sangre y tejidos.
Es un tetrámero (4 cadenas), con perfil sigmoideo, por lo que presenta cooperatividad.
3. Alteraciones patológicas de la hemoglobina. Se conocen 350 alteraciones, hemoglobinopatías.
- Anemia falciforme: algunos hematíes presentan forma de hoz (drepanocitosis), estos hematíes se
conocen como hemoglobina S. Se produce porque en las subunidades β, posición 6, hay una
valina en lugar de un acido glutámico. Al cambiar las cargas, la hemoglobina se vuelve
inoperativa, insoluble y con tendencia a unirse a otras moléculas formando collares
(obstrucción de pequeños vasos).
Las personas con anemia falciforme homocigótica, tienen esperanza de vida de 20 años. Las
personas heterocigóticas, no llegan a desarrollar la enfermedad y tiene la “ventaja
heterocigótica”, estas personas son capaces de defenderse de la malaria.
- Metahemoglobinemias: cuando el hierro del grupo hemo se encuentra en estado de oxidación 3
(no capta oxigeno) en vez de encontrarse en estado de oxidación 2 (si capta oxigeno). Esta
hemoglobina alterada se llama hemoglobina M. Esta alteración provoca cianosis. Existen
distintos grados de la enfermedad. Se trata con azul de metileno.
- Talasemias: hay alguna cadena ya sea α o β, que no se sintetiza bien.
o α – talasemias: Rasgo de talasemia, cuando existen algunas hemoglobinas sin alguna
cadena alfa.
Hemoglobina H: son hemoglobinas que solo tienen cadenas β y no son muy buenas
transportadoras de oxígeno.
Síndrome de hidropesía fetal: solo tienen cadenas Y, mueren al nacer.
Los heterocigóticos de α-talasemias, también se defienden de la malaria.
o β – talasemias: Menor, cuando existen algunas hemoglobinas sin alguna cadena β.
Mayor: no hay cadenas β y solo hay alfa. Anemia de Cooley.
Persistencia de hemoglobina fetal: se puede usar esta hemoglobina que existe
genéticamente, aunque su descarga de oxigeno es menor por la falta de BPG. Gases en
la sangre.
- Porfirias: enfermedades en las que hay un error en la síntesis del grupo hemo. Todas provocan
anemia.
o Porfiria aguda intermitente: se acumula porfobilinógeno. Provoca dolores estomacales,
dolores genéricos y perdida de razón intermitente (Rey Jorge III). Hay incidencia de
Blanca y Abarán.
o Porfiria eritropoyética congénita / Günter (Drácula): se acumula uroporfirinógeno I.
síntomas como quemaduras a exposición solar, hirsutismo (mucho vello), fluorescencia
roja boca, retracción de encías, orina rojiza…
o Saturnismo / Plumbosis: el aumento de plomo en sangre inhibe la ferroquelatasa y no se
sintetiza hemo. Provoca locura, afecciones sistema nervioso, etc.
- Ictericias / Hiperbilirrubinemias: afectan a la degradación del grupo hemo. La vía de degradación
normal es que el grupo hemo se degrada hasta dar bilirrubina y ésta pasa por el hígado y al final
se secreta por las heces y orina. Si la bilirrubina se almacena en el hígado y en el organismo, da
un color amarillento en la piel y en el fondo del ojo.
4. Gases en la sangre
4.1. O2: es insoluble en agua, por lo tanto, es transportado por la hemoglobina.
4.2. CO2: es más soluble, y puede ser transportado por otros mecanismos.
Disuelto en plasma y eritrocitos: 6%
Unido a hemoglobina: 24% (carbaminohemoglobina)
En forma de bicarbonato: 70%
- El CO2 + agua y catalizado por la anhidrasa carbónica (600.000 transformaciones x segundo), da
lugar a bicarbonato y protones en el eritrocito, sale del eritrocito, y al llegar a los pulmones
vuelve al eritrocito para invertir el cambio y eliminar el CO2 por los pulmones.
4.3. Efecto Haldane: integración entre oxígeno y dióxido de carbono, la entrada de oxígeno, favorece la
liberación de dióxido de carbono en los tejidos y viceversa en los alveolos, gracias a los protones que se
crean en el efecto Borh en el caso del oxigeno y a los que se crean con el dióxido de carbono y la
anhidrasa carbónica.
4.4. NO (óxido nítrico): su función principal es la dilatación de vasos. Se une a la hemoglobina y sirve de
sensor de presión de oxígeno, al soltarse, dilata el vaso (nitroglicerina). También es neurotransmisor,
antimicrobiano, conservante, inhibe agregación plaquetaria… la viagra, inhibe la enzima
fosfodiesterasa, alargando el efecto vasodilatador del oxido nítrico.
5. Bioquímica de la coagulación sanguínea.
La coagulación sanguínea se consigue con un proceso de hemostasia, gracias a un tapón de fibrina a partir
de fibrinógeno. Se necesitan unos factores proteicos (Zimógenos).
5.1. Constricción vascular (constricción de vasos)
5.2. Activación de plaquetas TX favorecen que se produzca la coagulación.
5.3. Agregación de plaquetas forman un pequeño tapón
5.4. Coagulación: Fibrina.
- Vía intrínseca: es la superficie cargada del endotelio de los vasos (cuando se produce rotura de
un vaso).
- Vía extrínseca: la dispara el factor tisular, que se encuentra fuera de los vasos, al entrar en ellos
después de la rotura.
- Vía común: hace falta que se activen ambas vías para llegar aquí. Confluyen en la activación del
factor X. Este factor X, activa el factor V gracias al Calcio (Factor IV). El factor V, activa el
factor II (Protrombina), creando trombina, y la trombina activa el factor I (fibrinógeno), dando
lugar a la fibrina. Esta fibrina forma el coagulo blando, que con la acción del factor XIII
(estabilizador de fibrina), produce el coagulo de fibrina entrecruzada por transamidación.
5.5. Regulación de la coagulación
- La naturaleza inestable de algunos factores (Va y VIIIa), su vida media es muy corta, y se impide
que continúe la coagulación si no es necesaria.
- Inhibidores de los factores: antitrombina III. La heparina aumenta la afinidad x1000 de la
antitrombina y la trombina, inhibiendo la acción.
- Eliminación del coagulo: plasminógeno (zimógeno) que pasa a su forma activa plasmina, gracias
a un activador tisular, a la estreptoquinasa o a la uroquinasa. La plasmina tiene su propio
inhibidor, para que no vaya más allá de la eliminación del coagulo.
6. Patologías de la coagulación.
- Carencia de factor (la más habitual). Consiste en la falta de alguno de los factores de coagulación
La hemofilia A es la mas común (ausencia factor VIII), prevalencia 1:10.000. hay muchos
grados de hemofilia, es enfermedad recesiva ligada al cromosoma sexual X. Introducido en las
casas reales por la Reina Victoria de Inglaterra. El tratamiento habitual es la inyección de factor
VIII procedente de animales, ahora se sintetiza de forma artificial en laboratorio.
- Enfermedades hepáticas: cualquier enfermedad que afecte al hígado, afecta a la coagulación al
no poder sintetizar los factores.
- Enfermedades de malabsorción de grasas
o Vitamina K: es necesaria para la coagulación y liposoluble. Si tenemos alguna
enfermedad que no permita absorber grasas, no se absorbe vitamina K, necesaria para el
 facto II, VII, IX y X.
o Diarreas: parte de la vitamina K se sintetiza por las bacterias del intestino, si tenemos
diarrea, estas bacterias desaparecen y se alteran los niveles de coagulación.
- Anticoagulantes
o Externos: se secuestra parte del calcio (fundamental para el factor IV de la coagulación) y
la sangre no puede coagularse. También se puede añadir a la sangre externa heparina,
que aumenta 1000x la masividad de la antitrombina, consiguiendo que la sangre
permanezca limpia.
o Orales: análogos de la vitamina K, que inhiben la enzima vitamina K reductasa. (sintrom
y Warfarina), el problema de estos dos esta en que puede que no haga nada o que, si te
pasas, te mate a base de hemorragias, y requiere un control cada cierto tiempo para
controla el índice de coagulación.
Inhibidores del factor Xa (rivazoxaban y apixaban – eliquis).

Tema 9. GLÚCIDOS.

1. Concepto y propiedades generales. Formados por una cadena hidrocarbonatada polialcoholica con un grupo
carbonilo (aldehídos y cetonas). Forman el 75% de la materia orgánica.
Funciones:
- Material energético de uso inmediato
- Material energético de reserva
- Función estructural: celulosa de paredes celulares vegetales, peptidoglicanos de paredes
bacterianas, condroitinas del tejido conjuntivo, quitina del caparazón de insectos y crustáceos.
- Precursores de ácidos nucleicos: ribosa y desoxirribosa.
- Reconocimiento celular: glicocálix, fecundación de gametos en la inhibición celular por
contacto, grupos sanguíneos, infecciones, etc.
2. Clasificación.
2.1. Monosacáridos: glúcidos más simples y pueden tener entre 3-8 átomos de carbono.
2.2. Oligosacáridos: contienen entre 2-10 monosacáridos.
2.3. Polisacáridos: formas por más de 10 monosacáridos.
2.3.1. Lineales: tienen un solo tipo de enlace
2.3.2. Ramificados: tienen distintos tipos de enlaces
- Heteropolisacáridos: formado por monosacáridos distintos repetidos muchas veces.
- Homopolisacáridos: formados por un solo monosacárido repetido muchas veces.
3. Monosacáridos.
- Se nombran con la terminación -osa
- Prefijo en función del número de átomos de carbono (tri-, tetra-, pent-…)
- Los mas abundantes pentosas y hexosas.
- En función del grupo carboxilo pueden ser: aldehídos (-CHO) que se llaman aldosas, o cetonas (-
CO-) que se llaman cetosas.
3.1. Características: tiene isomería óptica y se clasifican mediante las proyecciones de Fischer (si el OH
queda a la derecha D y si queda a la izquierda L).
3.2. Aldosas: formadas por un grupo aldehído (-CHO). Se nombran con el prefijo aldo- y la terminación en
función del número de carbonos.
- Proyecciones Fischer: si tiene más de un OH, se toma la posición del más lejano al CHO.
- La aldosa más simple es el D-gliceraldehido y la aldosa mas importante es la D-ribosa.
3.3. Cetosas: formadas por un grupo (-CO-).
- La cetosa más simple es única cetotriosa la Dihidroxiacetona, que no tiene carbonos asimétricos
y no tiene formas D y L. La mas abundante e importante es la fructosa.
- Las aldosas tienen el doble de isómeros que las cetosas, por el grupo (-CO-) que no se cuenta,
para los mismos carbonos.
4. Estereoisometría.
4.1. Estereoisómeros, se distinguen:
- Enantiómeros: una molécula es reflejo de su enantiómero.
- Diastereoisomeros: presentan la misma forma (D o L) y no son imágenes especulares.
o Epímeros: cuando se diferencian en la posición del grupo -OH de un único carbono
asimétrico.
4.2. Formas cíclicas: las aldopentosas y las aldohexosas en disolución, adoptan estructuras cíclicas de forma
pentagonal (furano) y hexagonal (pirano). Al ciclarse, la posición del grupo -OH determina un nuevo
tipo de estereoisomería: la anomería.
- Forma α: el OH queda por debajo del plano
- Forma β: el OH queda por encima del plano
- Para representar las fórmulas se usa la proyección de Haworth.
5. Derivados de monosacáridos.
5.1. Alditoles: se sustituye el grupo CHO por CH2OH. Como es cíclico, nuestro cuerpo no lo puede
absorber. Se usa como laxante, también se usan para azucarar caramelos, chicles, etc.
5.2. Desoxiazúcares: monosacáridos a los que le quitamos un OH, desoxirribosa.
5.3. Amoniazúcares: se cambia un OH por un NH2
5.4. Azucares ácidos: se les añade un grupo COOH
5.5. Azucares fosfato (esterificados): monosacáridos a los cuales se le añade un grupo fosfato.
5.6. Ácidos siálicos: todos son derivados del ácido neuramínico (NANA).
6. El enlace glicosídico: es el que se forma entre dos glúcidos. Se establece entre el hidroxilo de un hemiacetal
y un alcohol, con una perdida de una molécula de agua.
Aparte del enlace glicosídico normal, existe el N-glicosilico.
7. Disacáridos.
7.1. Maltosa: formada por dos moléculas de glucosa por enlace alfa 1-4. Es la base del almidón.
7.2. Lactosa: formada por galactosa y glucosa por enlace beta 1-4. Dulce de la leche.
7.3. Sacarosa: formada por el carbono anomérico de la fructosa y el de la fructosa alfa 1 – beta 2. Azúcar
común.
8. Polisacáridos.
8.1. Heteropolisacáridos: monosacáridos distintos. También se llaman glicosoaminoglicanos o
mucopolisacáridos. Normalmente son 2 monosacáridos los que se repiten (un azúcar acido y otro
amino).
- Ácido hialurónico: humor vitreo y liquido sinovial, como lubricante.
- Sulfato de condroitina: cartílago.
- Queratán sulfato: estructura de córnea y cartílago.
- Heparina: actúa como anticoagulante. Mastocitos y células endoteliales.
- Dermatán sulfato: piel, mucosa intestinal, válvulas corazón, etc.
8.2. Homopolisacáridos: mismo monosacárido repetido.
- Almidón: reserva de vegetales. Formado por dos fracciones.
o Amilosa: unidades de glucosa por alfa 1-4
o Amilopeptina: unidades de glucosa alfa 1-4 con una ramificación alfa 1-6 cada 25
glucosas.
- Glucógeno: reserva de animales, en hígado y musculo. Glucosas con enlaces alfa 1-4 y una
ramificación alfa 1-6 cada 8-12 glucosas.
- Celulosas: glucosas con enlaces beta 1-4. No tenemos enzimas para esos enlaces beta, por lo que
no podemos aprovecharla como fuente de energía y solo sirve como fibra.
- Quitina: no se repiten glucosa, sino glucosaminas, el enlace es beta 1-4 y si esta acetilada se
llama N-acetil glucosamina. Esta en el caparazón de crustáceos, insectos, etc. confiriendo
dureza.
9. Patologías relacionadas con glúcidos.
9.1. Diabetes mellitus: una persona con niveles de glucosa muy elevados hace que la glucosa reaccione con
las proteínas y modifique su estructura terciaria, produciendo una proteína glicosilada. Esto genera
 nefropatías, neuropatías, renopatias, etc.
Sus síntomas son: polifagia (hambre), polidipsia (sed), poliuria (orinar con frecuencia), glucosuria
(glucosa en orina) e hiperglucemia (por encima de 110 mg/dl.
Existen varios tipos de diabetes:
- Tipo I / insulinodependendiente: se nace con ella.
- Tipo II /insulinoresistente: se da en adultos.
- Gestacional: intolerancia a la glucosa durante el embarazo en el 3-10% de los casos.
9.2. Diabetes insípida: no tiene nada que ver con la glucosa, por eso se denomina insípida. Sus síntomas son
poliuria y polidipsia. Se produce mucha orina por el mal funcionamiento de la hormona ADH, encarga
de retener agua en el organismo.
9.3. Otras patologías: asociadas al acumulo de algún glúcido. Tienen diferentes grados.
9.3.1. Galactosemia: acumulo de galactosa porque el metabolismo de galactosa no funciona bien. Su
acumulación se convierte en galactitol que se va al cristalino y produce cataratas.
9.3.2. Fructosemia: si la fosforilasa no funciona bien se produce fructosemia esencial. Y si se carece de
fructosa 1P aldosa, se produce fructosemia congénita /intolerancia a la fructosa.
9.3.3. Intolerancia a la sacarosa: debido al déficit de sacarasas. Generan una presión osmótica en el
intestino, produciendo gases, diarreas, etc.
9.3.4. Intolerancia a la lactosa: se carece de lactasa. La lactasa se sintetiza en menor cantidad con la
edad (los niños consumen más leche), provocando que, en cierta medida, todos los adultos nos
volvemos intolerantes a la lactosa.
9.3.5. Mucopolisacaridosis: se produce almacenamiento incorrecto de heteropolisacáridos. Un ejemplo
es la enfermedad de Hurler (gargolismo), que tiene una esperanza de vida de 10 años.
9.3.6. Glucogenosis: afecta al almacenamiento de glucógeno. Se produce cuando la conversión de
glucógeno en glucosa o viceversa no se realiza correctamente por la falta de alguna enzima.

10. Papel de los glúcidos en el reconocimiento celular

- Grupos sanguíneos: están determinados por oligosacáridos. Dependiendo de si la persona ha
heredado la enzima de digerir ese antígeno, la persona tendrá unos antígenos u otros, de manera
que será A, B, AB, o O.
o Las personas del antígeno A, poseen N-acetilgalactosamina.
o Las personas del antígeno B, poseen glicosiltransferasa.
o Las personas AB, poseen los dos
o Las personas O, no poseen ninguno.
El que exista tantos tipos de antígenos, juega un papel en la evolución. Hay enfermedades que
afectan a un antígeno y otras a otro, asegurando la superviviencia de la especie.
- Lecitinas: proteínas que interaccionan con os glúcidos (oligosacáridos). Los glúcidos realizan
función de catalización.
- Helicobacter pylori: bacteria que provoca gastritis y ulceras gástricas. Posee lecitinas en su
membrana celular, que van a reconocer a un determinado oligosacárido en la membrana celular
y a partir de ahí se introduce en las células gástricas.
- La lecitina del virus/bacteria, reconoce un oligosacárido y así entran en la célula y se desarrollan.
Este es el medio por que se introducen la mayoría de bacterias y virus.
- La gripe tiene una lecitina llamada hemaglutinina, que se unirá a un oligosacárido NANA (N-
acetil neuramínico) para reproducirse. Las cepas de cada gripe son diferentes, se diferencian en
la hemaglutinina (H) y en el NANA (N), cada cepa tiene diferentes H y N. de ahí su
nomenclatura, la gripe porcina es H1N1, la gripe aviar H5N1…

Tema 10. LÍPIDOS.

1. Concepto y propiedades.
Lípidos: biomoléculas orgánicas apolares, por lo que son insolubles en agua (polar) y solubles en disolventes
apolares. Disolventes como el xileno, benceno, éter, acetona o cloroformo.
Funciones de los lípidos:
- Reserva energética: 1 g de lípidos aporta 9,3 Kcal, el doble que proteínas o glúcidos (4,1 Kcal).
- Función estructural: membranas biológicas (fosfolípidos).
- Emulsionantes digestivos y lubricantes (ácidos biliares).
- Aislantes y protectores: son insolubles en agua y tienen baja conductividad calorífica, por lo que
protegen de frio, calor, humedad y protegen de golpes. Se intercalan en vísceras para mantener
su integridad.
- Regularización y señalización del metabolismo, como las vitaminas liposolubles A, E, K, D y
hormonas lipídicas sexuales y corticoides.
2. Clasificación.
2.1. Simples: ácidos grasos / alcoholes grasos + esteres y/o derivados.
2.2. Complejos: esteres de las unidades estructurales + moléculas polares. De mayor tamaño y anfipáticas
(un extremo hidrofílico y otro hidrófobo).
2.3. Isoprenoides o insaponificables: no hay enlace éster. No es saponificable y derivan del isopreno.
2.4. Otros lípidos: esteres del colesterol, esteres glicéricos, ceras, etc.
3. Ácidos y alcoholes grasos.
3.1. Ácidos grasos: ácidos mono carboxílicos (un grupo COOH) de cadena lineal, con entre 4 y 26
carbonos.
3.1.1. Saturados: sin insaturaciones, presentan enlaces sencillos. Ácidos mirístico, palmítico, esteárico,
araquídico.
3.1.2. Insaturados: presentan insaturaciones.
3.1.2.1. Monoinsaturados: presentan 1 doble enlace. Ácidos palmitoleico y oleico.
3.1.2.2. Poliinsaturados: presentan mas de 1 doble enlace. Ácidos linoleico, linolénico y
araquidónico.
→ Nomenclatura delta (∆): se indica la C de carbono seguido del numero de carbonos, 2 puntos y numero
de doble enlaces. Además, se añade ∆ seguida de las posiciones de los dobles enlaces.
Ejemplo: Acido linolénico = ∆9,12,15 C18:3, se entiende que hay 3 dobles enlaces y están en las
posiciones 9, 12 y 15 desde el grupo carboxilo (COOH).
→ Nomenclatura omega (ω): usada para propiedades nutricionales. Se cuenta al revés, desde el grupo
metilo. A continuación de ω se indica la primera posición del doble enlace desde el metilo.
Ejemplo: Acido linolénico = ∆9,12,15 C18:3, podemos sacar que tiene 18 carbonos, el ultimo doble
enlace en posición 15, por tanto, al nombrar desde el grupo metilo, 18 carbonos – 15 para el
primer doble enlace = ω3. Por tanto, hablamos de que el ácido linolénico es ácido graso ω3.
→ Propiedades de los ácidos grasos.
- Numero de carbonos casi siempre par.
- Los dobles enlaces aparecen a una distancia de 3 carbonos.
- Isomería geométrica: generalmente aparecen los dobles enlaces en posición cis (la rama se dirige
a un lado), hay menos en posición trans (línea recta).
o Excepción: acido punicico (granada) = ∆9, 11 trans, 13 C18:3, posee un doble enlace trans y
doble enlace entre 2 carbonos.
- Temperatura de fusión depende de varios factores.
o Saturados o insaturados: insaturados cis < insaturados trans < saturados. De menor a
mayor temperatura de fusión necesaria.
o Numero de dobles enlaces: mas dobles enlaces = menor temperatura de fusión.
o Longitud de la cadena: más longitud = más temperatura de fusión.
3.2. Alcoholes grasos: alcoholes grasos son 2. El glicerol (propanotriol) y la esfingosina (base de
esfingolípidos y glicolípidos).
4. Acilglicéridos: Son lípidos simples.
Son moléculas formadas por un enlace éster (grupo alcohol + grupo carboxilo, que libera una molécula de
agua).
- Esterificación: proceso por el que alcohol + ac. Graso = éster + agua.
o Esterificación de 1 ac.graso da lugar a un monoacilglicerido, de 2 ac.graso da lugar a un
 diacilglicerido, de 3 ac.grasos da lugar a triacilglicéridos.
- Saponificación: proceso contrario a la esterificación.
5. Derivados de ácidos grasos. (Prostaglandinas y Leucotrienos).
Derivan del acido araquidico y se denominan eicosanoides (formados por 20 carbonos). El grupo más
importante son las prostaglandinas.
Presentan más de 1000 funciones diferentes en el organismo, como la de contracción del musculo liso,
inhibir secreción gástrica, intervenir en procesos de dolor, inflamación y fiebre, etc.
5.1. Prostaglandinas: inicialmente se descubren en la próstata, están en todas las células del organismo.
- Ciclooxigenasa (Cox): enzima que se encarga de la formación de las prostaglandinas.
o Aspirina: inhibidor irreversible de la ciclooxigenasa. Se une a una serina de la
ciclooxigenasa, bloqueándola e impidiendo que la enzima vuelva a funcionar. Asi se
evita la síntesis de prostaglandinas, evitando el dolor, la inflamación y la fiebre
producidos por las prostaglandinas.
5.1.1. Prostaciclinas: se sitúan en vasos sanguíneos, inhibiendo la coagulación y potenciando la
vasodilatación.
- Cox 2: isoenzima responsable de la producción de prostaciclinas, y por tanto responsable de la
inflamación, el dolor y la fiebre.
5.1.2. Tromboxanos: se sintetizan en las plaquetas y su función es la contraria a las prostaciclinas.
Favorecen la coagulación y son vasodilatadores.
- Cox 1: isoenzima responsable de la producción de tromboxanos, y por tanto responsable de la
coagulación y la inhibición de la secreción gástrica.
→ Se encontró un medicamento que inhibe solo la Cox 2 (celecoxib), para evitar el dolor. Pero esto
aumentó los accidentes cardiovasculares al aumentar la probabilidad de sufrir coagulo, al inhibir un tipo de
prostaglandinas, y otro tipo seguir en los mismos niveles.
5.2. Leucotrienos: derivado de ac.grasos. proviene del acido araquidónico. Se encuentra en leucocitos y
tiene función quimiotáctica, aumentando la permeabilidad vascular e intervienen en reacciones
alérgicas.
6. Lípidos complejos.
Unión de unidades estructurales mediante enlace éster y moléculas polares.
6.1. Fosfolípidos: presentan un grupo fosfato.
6.1.1. Fosfoacligliceridos: formados por: 2 ácidos grasos + glicerol + fosfato + alcohol. Dependiendo
del alcohol
- Fosfatildicolina: las lecitinas. El alcohol es la colina.
o Dipalmitoil lecitina: lecitina encargada de reducir la tensión superficial del agua. Evita la
atelectasia (incapacidad para expandir correctamente los pulmones a causa del agua que
contienen).
- Fosfatidil serina y fosfatidil etanolamina: las cefalinas (inicialmente encontradas en el encéfalo).
Formadas por serina y etonilamina.
- Fosfatidil inositoles: su alcohol es el inositol. Son precursores de segundos mensajeros (lleva
información del receptor de membrana al interior celular).
- Difosfatidil glicerol: cardiolipinas. Aparecen en la membrana de las mitocondrias de los
cardiocitos.
6.1.2. Esfingolípidos: presentan esfingosina en lugar de glicerol. Los mas importantes son las
esfingomielinas, con una ceramida. Las esfingomielinas son los únicos lípidos que tienen
esfingosina + fosfato, aparecen en las membranas de los axones (vainas de mielina).
6.2. Glicolípidos: presentan como unidad básica la ceramida.
6.2.1. Cerebrósido: solo se une a un monosacárido. El más habitual la galactosa.
6.2.2. Sulfátido: solo se une a un monosacárido sulfatado. La más habitual galactosa sulfatada.
6.2.3. Globósido: se une a un oligosacárido simple (lactosa).
6.2.4. Gangliósido: se une a un oligosacárido complejo y ramificado.
Estos glicolípidos se encuentran en las membranas de las células del sistema nervioso, pero hay que
eliminarlos y cambiarlos por otros nuevos. Esta es la función de las enzimas lisosomales, cuando son
 escasas o no funcionan bien, se acumulan los glicolípidos en el sistema nervioso y dan lugar a
enfermedades (esfingolipidosis).
Tay-sachs, enfermedad por acumulación de gangliósidos GM2. Da lugar a ceguera, retraso mental y
otros problemas neurológicos. Típica en judíos asquenazi, 1/27 es portador.
6.3. Lípidos conjugados: son lípidos a los que se les une otro tipo de moléculas no lipídicas, como proteínas
o glúcidos.
6.3.1. Lipoproteínas: HDL (alta densidad), IDL (densidad media), LDL (baja densidad), VLDL (muy
baja densidad), QM (quilomicrones).
6.3.2. Lipopolisacáridos: polisacáridos unidos a lípidos de las membranas celulares.
7. Lípidos derivados del isopreno: son lípidos insaponificables.
7.1. Esteroides: aparecen 3 hexágonos y 1 pentágono, que forman un ciclopentanoperhidrofenantreno.
7.1.1. Esteroles: contienen algún grupo alcohol, el más importante es el colesterol, con un hidroxilo en
la posición 3-beta.
7.1.2. Vitamina D: 7-deshidrocolesterol + UV se convierte en D3 (natural) y ergosterol + UV se obtiene
D2 (sintética), ambas son precursoras de la vitamina D, que regula el metabolismo de calcio y
fosfato.
7.1.3. Ácidos biliares: generalmente no se encuentra como tales, sino como sales biliares que son
ácidos biliares unidos a aminoácidos (taurina o glicina). Consiguen reducir en gran parte el tamaño
de muchos lípidos, proporcionando un ataque mucho más rápido y eficaz por parte de las lipasas.
Además, la parte polar del ácido biliar queda hacia afuera, mientras que la apolar queda hacia
dentro unida a la grasa, formando micelas que penetran con mayor facilidad en el organismo.
7.1.4. Corticoesteroides /adrenocorticoides: glucocorticoides (cortisol y corticosterona) y
mineralocorticoides (aldosterona). Intervienen en el metabolismo de glucosa o iones
respectivamente. Se sintetizan en las paredes de las suprarrenales. Entre ellos se encuentran los
antiinflamatorios esteroideos.
7.1.5. Hormonas sexuales: andrógenos (testosterona) y estrógenos (estradiol). También progestágenos
(progesterona), encargados del embarazo y ciclo menstrual.
7.2. Terpenos: formados por varias unidades de isopropeno. Su olor constituye gran parte de los aromas de
plantas y frutos. El escualeno (descubierto en tiburones), es un precursor del colesterol, importante para
su síntesis, también se usa en vacunas por su poder para incrementar la inmunogenicidad.
7.3. Retinoles y carotenoides: el retinol más característico es la vitamina A.
7.4. Tocoferoles: el más característico es la vitamina E.
7.5. Poliprenilquinonas: destaca la vitamina K y el CoQ (cadena transportadora de electrones).
8. Patologías relacionadas con lípidos.
8.1. Hipovitaminosis
- Falta vitamina E (antioxidante): problemas de esperma, lesiones en músculos y nervios.
- Falta vitamina D: raquitismo en niños y osteomalacia en adultos.
- Falta vitamina A: ceguera nocturna, dificultad en la diferenciación de tejidos, mala visión…
- Falta vitamina K: problemas de coagulación.
8.2. Hipervitaminosis: histeria ártica, se da en esquimales. El esquimal sale del refugio, se desnuda y muere
congelado. Se cree que se debe a exceso de vitamina A, por el consumo excesivo de vísceras animales,
afectando al sistema neurológico.
8.3. Colesterol: problemas asociados al exceso o defecto. Los valores adecuados son un coeficiente entre
ambos. Total, colesterol/HDL debe ser menor a 4,5 y LDL/HDL debe ser menor a 3, dentro de esos
valores hay unos niveles de colesterol saludable.
- Hipercolesterolemia familiar (FH): enfermedad autosómica dominante. Las personas
heterocigóticas poseen niveles de LDL x2, y sufren infarto antes de los 60 años. Las personas
homocigóticas poseen niveles LDL x6, y sufren infartos a los 2 años y esperanza de vida de 20.
Carecen de un receptor especifico para las LDL, el colesterol no penetra en las células y
permanece en la circulación hasta depositarse en los vasos.
- LDL son proteínas que se oxidan, dando lugar a la aparición de macrófagos que dan lugar a
células conocidas como “espumosas” que vierten su contenido a la sangre, llenándola de
 colesterol, este se acumula formando arteroesclerosis por placas de ateroma.
Este problema puede paliarse recurriendo a antioxidantes y sustancias similares (estatinas),
aumentando los receptores LDL.
8.4. Las grasas trans: el aumento de grasas trans conlleva una disminución de HDL y aumento de LDL y
TAG.
8.5. Ácidos grasos omega 3: disminuyen los TAG y los LDL y la agregación de las plaquetas.

→ Pauli, doble premio nobel, en sus últimos años propuso tomar mucha vitamina C. el problema es que es
liposoluble y puede producir hipervitaminosis, provocando diarreas, malestar y cálculos renales.

PRÁCTICAS DE LABORATORIO Y SEMINARIOS

1. Medida de pH. Poder regulador.
2. Propiedades de aminoácidos. Cromatografía en capa fina.
3. Reacciones enzimáticas. Desnaturalización y cuantificación de proteínas.
4. Determinación de creatinina en orina y de otros parámetros en sangre.

Seminario 0. Introducción al Laboratorio de Prácticas.

Seminario 1. Los iones en los seres vivos.