AMINOÁCIDOS y PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
ESTUCTURA Y FUNCIÓN
CONCEPTO DE PROTEÍNA
• Las proteínas son biomoléculas formadas

básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno.
• Pueden además contener azufre y en algunos
tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos.
• Son polímeros de unas pequeñas
moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían por tanto los
monómeros unidad.
• Los aminoácidos están unidos mediante

enlaces peptídicos.
• Su presencia en los seres vivos es

indispensable para el desarrollo de los
múltiples procesos vitales
LOS AMINOÁCIDOS
• Son las unidades básicas que

forman las proteínas.
• Su denominación responde a la
composición química general
que presentan, en la que un
grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se
unen a un carbono (-C-).
• Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con
un átomo de hidrógeno (-H) y
con un grupo químico variable
al que se denomina radical
(-R).
PUEDEN SER
• No polares o hidrofóbicos
• R polar no cargado
• R polar con carga
– Positiva (básicos) o
– Negativa (ácidos)
Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que no
se pueden sintetizar a partir de otros recursos de
la dieta (el cuerpo humano no puede generarlos).
Esto implica que la única fuente de estos
aminoácidos es la ingesta directa a través de la
dieta.
Las rutas para la obtención de estos aminoácidos
esenciales suelen ser largas y energéticamente
costosas, por lo que los vertebrados las han ido
perdiendo a lo largo de la evolución.
• Cuando un alimento contiene proteínas
con todos los aminoácido esenciales, se
dice que contiene proteínas de alta
calidad o de buena calidad.
Algunos de estos alimentos son: la
carne, los huevos y los lácteos.
• No todos los aminoácidos son
esenciales para todos los organismos
(de hecho sólo ocho lo son), por
ejemplo, la alanina (no esencial) en
humanos se puede sintetizar a partir del
piruvato.
• En humanos se han descrito estos aminoácidos
esenciales:
• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• Y, sólo en niños:
• Arginina
• Histidina
• Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y
cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo
que por conveniencia se consideran una única
fuente.
LOS PÉPTIDOS
• Son cadenas lineales de aminoácidos
unidos mediante enlaces peptídicos
CLASIFICACIÓN
La unión de un bajo número de aminoácidos da
lugar a un péptido
• Si el nº de aa. que forma la molécula no es
mayor de 10, se denomina oligopéptido
• Si es superior a 10 se llama polipéptido
• Si el nº: es superior a 50 aa. se habla ya de

proteína.
UN POLIPÉPTIDO NO ES UNA
PROTEÍNA
• Las dos cadenas polipeptídicas que

conforman la Insulina
ESTUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
• Esta estructura
es un factor
determinante
en su actividad
biológica
• La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura
terciaria y estructura cuaternaria.
• Cada una de estas estructuras informa
de la disposición de la anterior en el
espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
• La estructura primaria es la secuencia de

aminoácidos de la proteína.
• Nos indica qué aminoácidos componen la

cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
• La función de una proteína depende de su

secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTUCTURA SECUNDARIA
• La estructura secundaria es la disposición de
la secuencia de aminoácidos en el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria.
• Existen dos tipos de estructura secundaria:
• la a(alfa)-hélice
• la conformación beta
• Esta estructura se
forma al enrollarse
helicoidalmente
sobre sí misma la
estructura primaria.
Se debe a la
formación de
puentes de
hidrógeno entre
• el -C=O de un
aminoácido y el -NH-
del cuarto
aminoácido que le
sigue.
• En esta
disposición los
aas. no forman
una hélice sino
una cadena en
forma de zigzag,
denominada
disposición en
lámina plegada.
Presentan esta
estructura
secundaria la
queratina de la
seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
• La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una conformación
globular.
• Esta conformación globular facilita la

solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte , enzimáticas ,
hormonales, etc.
• Esta conformación globular se mantiene
estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
• el puente disulfuro entre los radicales
de aminoácidos que tiene azufre.
• los puentes de hidrógeno
• los puentes eléctricos
• las interacciones hifrófobas.
• En definitiva, es la estructura primaria
la que determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria…..
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
• Cada una de estas cadenas polipeptídicas

recibe el nombre de protómero.
• El número de protómeros varía desde dos

como en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida
del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteicas.
ESPECIFICIDAD DE LA PROTEÍNAS
• Puede ser entendida en dos sentidos:
– Especificidad de función: dadas por la modificación de los
sectores variables SITIOS ACTIVOS de los que depende
directamente la función
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo

una determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
Especificidad entre especies: diferencias
producidas por el proceso evolutivo, y cada
especie e incluso cada individuo puede
tener sus propias proteínas
Es decir: no todas las proteínas son iguales
en todos los organismos, cada individuo
posee proteínas específicas que se ponen
de manifiesto en los procesos de rechazo
de órganos transplantados.
La semejanza entre proteínas son un grado
de parentesco entre individuos, por lo que
sirve para la construcción de "árboles
filogenéticos"
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
• Es la pérdida total o parcial de los niveles de estructura
superiores al primario.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el
disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
• Se debe a la desaparición de los enlaces tipo

– Puente hidrógeno
– Enlaces iónicos
– Puente disulfuro
– Interacción hidrofóbica
– Fuerzas de Van der Waals
•Puede se reversible o irreversible
•Los factores que la provocan pueden ser
–Físicos
•Calor
•Presión
–Químicos
•Aumento o disminución
–del pH
–de la salinidad
FUNCIONES
Estructurales
(queratina, actina,
miosina)
Proteínas Componentes de
(polipéptidos) Aminoácidos membrana
Enzimática
(catalizadores)
Hormonas
(glucagón, insulina)
Transporte de
oxigeno
Anticuerpos
Energética
coagulación
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
• Estructural
Como las glucoproteínas que forman
parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los
cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
• Enzimática
Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas
Lactasa, maltasa, Pepsina, etc.
• Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
• Defensiva
Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
• Transporte
Hemoglobina , Hemocianina , Citocromos
• Reserva
Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche
Sitio de Internet
• http://www.arrakis.es/~lluengo/pprotei
nas.html#GlossB

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PROTEÍNAS

• Las proteínas son biomoléculas formadas

• Los aminoácidos están unidos mediante

• Su presencia en los seres vivos es

• Son las unidades básicas que

• Si es superior a 10 se llama polipéptido

• Si el nº: es superior a 50 aa. se habla ya de

• Las dos cadenas polipeptídicas que

• La estructura primaria es la secuencia de

• Nos indica qué aminoácidos componen la

• La función de una proteína depende de su

• Esta conformación globular facilita la

• Cada una de estas cadenas polipeptídicas

• El número de protómeros varía desde dos

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo

• Se debe a la desaparición de los enlaces tipo

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