PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia
viva
a) Ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos.
b) Son materiales de construcción y reparación de las estructuras celulares.
Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.
c) Tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva,
etc.). sustancias inertes.
Bases moleculares de la biología

• Son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso
molecular, constituidas básicamente por C, H, O y N; aunque pueden
contener también S y P, en menor proporción, Fe, Cu, Mg, Y, etc.
• Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades
estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS.
• Se clasifican, de forma general, en Holoproteínas y Heteroproteínas
según estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien
por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no
aminoacídicos.
AMINOÁCIDOS
• Unidades básicas que forman las proteínas
• En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos
ellos sólo unos 20 forman parte de las proteínas.
• Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar se denominan
aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar
se llaman aminoácidos no esenciales.
• Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina,
metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina
(además puede añadirse la histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)
PÉPTIDOS
• Son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces químicos de

tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico.
a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor
10.
 El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del
aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento
de una molécula de agua.

PROTEÍNA
• La estructura tridimensional de una proteína es un factor
determinante en su actividad biológica.
• 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
• Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
• ESTRUCTURA PRIMARIA: representada por la sucesión lineal de
aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El
ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es
arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA: representada por la disposición espacial

que adopta la cadena peptídica.
• Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de
la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces
débiles (puentes de hidrógeno).
• Las formas que pueden adoptar son:
• a) Disposición espacial estable determina formas en espiral
(configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)
• b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada).
• c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una
estructura secundaria bien definida y se dice que forman
enroscamientos aleatorios.
• ESTRUCTURA TERCIARIA: representada por los superplegamientos y
enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas
tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por
enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles
(puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas
e interacciones hidrofóbicas).
• Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante
pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su
actividad biológica o función.
• Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas
por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos
enzimas.
• No todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos
casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las
llamadas proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y
disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones
esqueléticas. Entre ellas, el colágeno, la queratina y la elastina
ESTRUCTURA CUATERNARIA: representada por el acoplamiento de varias
cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias que
quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes.
• Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas
que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricas.
• Solubles en agua cuando adoptan una conformación globular (capa de

solvatación). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de
los tejidos de los seres vivos.
• Comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio (amortiguadores).
• Desnaturalización: ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose
solamente la primaria con formación de compuestos fibrosos
insolubles en aguay pérdida de la actividad biológica.
• La desnaturalización puede provocarse por: alteración en la
temperatura; modificación del pH; alteraciones en la concentración;
alta salinidad; agitación molecular; etc.
• La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en
muchos casos es irreversible.

Propiedades de las proteínas
• Especificidad: consecuencia de las múltiples combinaciones entre los
aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
• La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos
como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos
biológicos; sueros sanguíneos; los procesos alérgicos algunas
infecciones, etc.
Funciones de las proteínas

• Determinan la forma y la estructura de las células.
• Dirigen casi todos los procesos vitales.
• Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y
permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes
externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc.
• Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión
selectiva a moléculas.
ESTRUCTURAL
• Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y
actúa como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
• Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
• Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
ENZIMATICA
• Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.
HORMONAL
• Insulina y el glucagón : regulan los niveles de glucosa en sangre
• Hormonas segregadas por la hipófisis:
• H. del crecimiento
• H. adrenocorticotrópica: regula la síntesis de corticosteroides
• Calcitonina: regula el metabolismo del calcio.
REGULADORA
• Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan
la división celular (como la ciclina).
HOMEOSTATICA
• Mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
DEFENSIVA
• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de
coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.
CONTRACTIL
• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables
de la contracción muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.
RESERVA
• La lactoalbúmina de la leche.

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Bases moleculares de la biología

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