Proteína - Wikipedia, La Enciclopedia Libre
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Las proteínas (del griego antiguo: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’)[1] o prótidos[2]
son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están
formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos
de su gen correspondiente (llamados genes estructurales). La información genética determina
qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.[3] [4]
Representación de la estructura
tridimensional digitalizada de la
mioglobina. La figura corresponde a
la transición conformacional entre las
formas oxigenada Y desoxigenada.
La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es decir que está a
cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula de ARNm que actúa como
molde.[5]
Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que se les llama
proteínas monoméricas. Por otro lado, las proteínas oligoméricas presentan más de una
cadena, que puede ser una copia adicional de la misma o una cadena diferente, y a cada cadena
polipeptídica se le llama subunidad. Las proteínas oligoméricas presentan estructura
cuaternaria. La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de proteína
oligomérica.
Las proteínas pueden presentar adicionalmente una molécula orgánica o bien uno o más
iones[6] para ser completamente funcionales, como es el caso de la mayoría de enzimas. Los
grupos prostéticos son estos componentes orgánicos no proteicos que están unidos
fuertemente a la proteína y que hacen posibles sus funciones. Por otro lado, los iones unidos a
las proteínas son cofactores.
Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de proteínas
desempeñan más de una función (ver más adelante).
Muchos organismos presentan otras biomoléculas formadas por aminoácidos[11] , pero cuya
biosíntesis no depende del ribosoma, tal es el caso de algunos péptidos antimicrobianos de
síntesis no ribosomal, los péptidos que entrelazan a los polisacáridos en la peptidoglicana
(pared celular bacteriana) y las toxinas de diversos organismos, como las microcistinas.
Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en enzimas,
hormonas, proteínas de almacenamiento como los huevos de las aves y las de las semillas,
proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas de contráctiles como las de los
músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de membranas y muchos otros tipos de
proteínas estructurales. En relación con sus funciones la diversidad es abrumadora, pero en
cuanto a su estructura, todas siguen un mismo plan general muy sencillo porque todas son
polímeros de aminoácidos dispuestas en secuencias lineales.[12]
Bioquímica
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades
estructurales simples denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. La formación
de cada enlace peptídico ocurre por una reacción de condensación, entre el grupo carboxilo (-
COOH) y el grupo amino (-NH2) de aminoácido subsecuentes, acompañado de la liberación de
una molécula de agua, motivo por el cual se habla de residuos de aminoácidos.[13]
Los aminoácidos que se incorporan durante la traducción son los estereoisómeros L-α-
aminoácidos. La mayoría de organismos estudiados tiene proteínas formadas por
combinaciones de 20 aminoácidos, que están especificados en el código genético estándar.
También se pueden encontrar en varias proteínas distintos aminoácidos modificados, como la
4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, 6-N-metil-lisina, desmosina, γ-carboxiglutamato y la
desmosina.[14] Muchos otros organismos presentan codones modificados para la incorporación
de selenocisteína o de pirrolisina.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células[16] según las directrices
de la información suministrada por los genes. La secuencia de aminoácidos en una proteína
está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Los residuos en
una proteína sufren a veces modificaciones químicas por modificación postraduccional. Dichas
modificaciones ocurren antes de que la proteína sea funcional en la célula o como parte de
mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función
particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables. Las proteínas se
ensamblan de diversas formas, lo que les permite participar como los principales componentes
estructurales de las células y los tejidos.
Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; o proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas
derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Síntesis
Biosíntesis
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en
los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la
secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código genético está formado por un
conjunto de tri-nucleótidos denominados codones. Cada codón (combinación de tres
nucleótidos) designa un aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código
para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de
codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético, estando
algunos aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes codificados en el ADN se
transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante proteínas como la ARN polimerasa. La
mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (también conocido como
tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-transcripcional para formar
ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En los
procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma
después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en
el núcleo celular y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se
realiza la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas que en
eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.[17]
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene
y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de
unidad de masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la
levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas
que se conocen son las titinas, un componente del sarcómero muscular, con una masa
molecular de casi 3000 kDa y una longitud total de casi 27 000 aminoácidos.[20]
Síntesis química
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar
químicamente proteínas pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica
como la ligación para producir péptidos en gran cantidad.[21] La síntesis química permite
introducir aminoácidos no naturales en la cadena polipeptídica, como por ejemplo aminoácidos
con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.[22] Estos métodos son útiles en
laboratorios de bioquímica y biología celular, pero no tanto para aplicaciones comerciales. La
síntesis química es ineficiente para polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y las proteínas
sintetizadas puede que no adopten fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor
parte de los métodos de síntesis química proceden del extremo C-terminal al extremo N-
terminal, en dirección contraria por tanto a la reacción biológica.[23]
Funciones
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero hay proteínas que
tienen más de una actividad. Entre las distintas funciones se conocen las siguientes:
Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones
como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado
desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la
secuencia de aminoácidos en un medio determinado. Una hipótesis propone que solamente una
conformación es funcional termodinámicamente.
Y es esa manera de organización que tiene cada proteína la que definirá sus propiedades
biológicas tales como las inmunológicas, enzimáticas u hormonales. Si ocurre una modificación
o pérdida de esa confomación "nativa" se sucederán cambios en su entorno y por lo tanto
cambios en sus propiedades.[27]
Niveles estructurales
Para describir una proteína:[28]
Giros
Están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en la superficie de
una proteína, formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto del polipéptido de vuelta
hacia el interior, glicina y prolina son comúnmente presentes en los giros, son estructuras
definidas.[29]
Bucles
Pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto polipeptídico, son curvas
más largas que los giros.[29]
Motivos
Son combinaciones particulares de estructura secundaria, se acumulan en la estructura terciaria
de una proteína. En algunos casos, los motivos son para una función específica asociada, los
tres principales motivos[29] son:
Hélice-giro-hélice: caracteriza a la
familia de factores transcripcionales.
Dedo de cinc: encontrado en proteínas
que enlazan ARN o ADN.
Hélice superenrollada: presente en
proteínas fibrosas.
Dominios
Son parte de la estructura terciaria de las proteínas, es una región compacta plegada del
polipéptido, que no dependen de otras partes de la proteína para mantener su estabilidad.
Pueden ser diferentes combinaciones de motivos, por ejemplo, la membrana viral presenta dos
tipos de dominios, un dominio globular y un dominio fibroso.
Desnaturalización
El cumplimiento de su función por parte de una proteína depende del mantenimiento de una
conformación adecuada, lo cual, a su vez, exige que sus estructuras (primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria) no sufran alteraciones. La desorganización en la estructura molecular
lleva a la pérdida de las propiedades y funciones naturales la proteína. Por eso se llama a este
proceso desnaturalización.[30]
Cuando las proteínas pierden su función y estructura por cambios repentinos y drásticos en las
condiciones del medio, se dice que se desnaturalizaron. Las enzimas pierden sus propiedades
catalíticas, ya sea por la pérdida de la estructura en el sitio activo o de la coenzima. Esta
variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a
los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la
proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Desnaturalización de una proteína.
Los cambios que provocan la desnaturalización pueden ser variaciones bruscas de temperatura,
pH, fuerza iónica, presión osmótica o presión hidrostática o la adición de solventes orgánicos
(por ej. acetona, hexanos, tolueno). A estos factores que provocan la desnaturalización se les
llama agentes desnaturalizantes.
Determinación de la
estabilidad proteínica
La determinación de la estabilidad proteínica puede realizarse con diversas técnicas. La única
de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en
la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor que
absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la
temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que
lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y
en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas,
el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magnética
nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la
desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como
agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes
químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas
últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la
desnaturalización. Una de las técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la
microscopía de fuerza atómica, esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto
que no trabaja con sistemas macroscópicos, sino con moléculas individuales. Mide la
estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica
una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia
catalítica presentan una baja estabilidad, ya que muchas proteínas de potencial interés apenas
mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas.
Clasificación
Se pueden aplicar distintos criterios para clasificar a las proteínas y no existe un sistema
universal de clasificación. Se ofrecen los que se citan con más frecuencia.
Según su forma
Según su solubilidad:[26]
Proteína Globular
Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales,
verduras y productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las proteínas de origen animal,
como las de origen vegetal, poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación
humana.
Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano.
Muchos índices han sido definidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en
humanos. Estos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico
Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por
la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son
más eficientemente usadas por el organismo.
Reacciones de reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que
forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.
Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se
precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado
blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.
Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina,
con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos
0-0.5 6 13
Lactantes
0.5 9 14
1-3 13 16
4-6 20 24
Niños
7-10 28 28
11-14 45 45
15-18 66 59
19-24 72 58
Hombres
25-50 79 63
más de 50 77 63
11-14 46 46
15-18 55 44
19-24 58 46
Mujeres
25- 50 63 50
más de 50 65 50
Algunos médicos sospechan[¿quién?] que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios
problemas:
Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos.
Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas
pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras
permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína
en la leche), al gluten (la proteína en el trigo y otros granos), a la proteína particular encontrada
en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos
tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos.
Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular.
Existen otros ensayos realizados para cuantificar del contenido de proteínas y se basan en
distintos principios:
Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez
más pequeños, y estos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente
dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en
humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche[39] y entre proteínas de la
leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.[40] Para las proteínas de la leche,
aproximadamente el 50 % de la proteína ingerida se absorbe en el duodeno o el yeyuno,[41] y el
90 % se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.[42]
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante
fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro
kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal.
Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado
gluconeogénesis.
Métodos de estudio
Las estructuras y actividades de las proteínas pueden ser estudiadas in vitro, in vivo e in silico.
Los estudios in vitro de proteínas purificadas en ambientes controlados son útiles para
comprender de qué manera una proteína lleva a cabo su función: por ejemplo, los estudios de
cinética enzimática exploran los mecanismos químicos de la actividad catalítica de una enzima
y su afinidad relativa por diferentes sustratos moleculares. Por su parte, los experimentos in
vivo pueden aportar información sobre el papel fisiológico de una determinada enzima en el
contexto de la célula o incluso de todo un organismo. Los estudios in silico usan métodos
computacionales para el estudio de las proteínas.[43]
Purificación de proteínas
Para realizar el análisis in vitro de una proteína, esta debe ser separada de otros componentes
celulares. Este proceso generalmente empieza con la lisis de la célula, en la cual se destruye la
membrana celular y su contenido se libera formando una solución llamada lisado crudo. La
mezcla resultante puede ser purificada utilizando centrifugación diferencial, que separa los
distintos componentes celulares en fracciones que contienen proteínas solubles; lípidos y
proteínas de membrana; orgánulos celulares y ácidos nucléicos. La precipitación por un método
que se basa en la utilización de elevadas concentraciones salinas puede concentrar las
proteínas del lisado. Diversos tipos de cromatografía se usan para aislar la proteína o proteínas
de interés basándose en propiedades como la masa molecular, carga neta o afinidad de unión.
El nivel de purificación puede ser monitorizado empleando varios tipos de electroforesis en gel
si se conocen la masa molecular y el punto isoeléctrico de la proteína estudiada, por
espectroscopía si la proteína tiene características espectroscópicas distinguibles, o bien por
ensayos de enzimas si la proteína tiene una actividad enzimática. Además, las proteínas pueden
ser aisladas según su carga por medio de la técnica de isoelectroenfoque.
Para las proteínas naturales, pueden ser necesarios varios pasos de purificación para obtener
proteína suficientemente pura para su uso en laboratorios. Para simplificar este proceso se
utiliza a menudo la ingeniería genética para añadir características químicas a la proteína que
faciliten su purificación, sin alterar su estructura o función. Como ejemplo, se le puede unir al
final de la proteína una etiqueta consistente en una secuencia de aminoácidos específica, a
menudo una serie de residuos de histidina. Como resultado, cuando el lisado se hace pasar por
una columna de cromatografía que contenga níquel los residuos de histidina se unen al níquel y
anclan la proteína a la columna mientras que los componentes no etiquetados del lisado pasan
sin impedimento.
Localización celular
Véase también
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Citas célebres: Proteína
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