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Proteína

molécula biológica formada por cadenas


lineales de aminoácidos

Las proteínas (del griego antiguo: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’)[1] ​o prótidos[2] ​
son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están
formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos
de su gen correspondiente (llamados genes estructurales). La información genética determina
qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.[3] [4]
​ ​

Representación de la estructura
tridimensional digitalizada de la
mioglobina. La figura corresponde a
la transición conformacional entre las
formas oxigenada Y desoxigenada.
La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es decir que está a
cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula de ARNm que actúa como
molde.[5] ​

Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que se les llama
proteínas monoméricas. Por otro lado, las proteínas oligoméricas presentan más de una
cadena, que puede ser una copia adicional de la misma o una cadena diferente, y a cada cadena
polipeptídica se le llama subunidad. Las proteínas oligoméricas presentan estructura
cuaternaria. La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de proteína
oligomérica.

Las proteínas pueden presentar adicionalmente una molécula orgánica o bien uno o más
iones[6] ​para ser completamente funcionales, como es el caso de la mayoría de enzimas. Los
grupos prostéticos son estos componentes orgánicos no proteicos que están unidos
fuertemente a la proteína y que hacen posibles sus funciones. Por otro lado, los iones unidos a
las proteínas son cofactores.

Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de proteínas
desempeñan más de una función (ver más adelante).

Son polímeros constituidas por 3 unidades estructurales llamados aminoácidos.[7] ​Las


proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 %
del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras
(forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).[8] ​Por este motivo
el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo dependen de ellas.[9] ​
Representan alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos.[10] ​

Se clasifican de acuerdo a diversos criterios de forma general, localización, función,


composición o elementos estructurales. A la fecha no existe un sistema único de clasificación.

La localización espacial y temporal de las proteínas depende de la regulación de la expresión


genética. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las
proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma

Muchos organismos presentan otras biomoléculas formadas por aminoácidos[11] ​, pero cuya
biosíntesis no depende del ribosoma, tal es el caso de algunos péptidos antimicrobianos de
síntesis no ribosomal, los péptidos que entrelazan a los polisacáridos en la peptidoglicana
(pared celular bacteriana) y las toxinas de diversos organismos, como las microcistinas.
Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en enzimas,
hormonas, proteínas de almacenamiento como los huevos de las aves y las de las semillas,
proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas de contráctiles como las de los
músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de membranas y muchos otros tipos de
proteínas estructurales. En relación con sus funciones la diversidad es abrumadora, pero en
cuanto a su estructura, todas siguen un mismo plan general muy sencillo porque todas son
polímeros de aminoácidos dispuestas en secuencias lineales.[12] ​

Bioquímica
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades
estructurales simples denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. La formación
de cada enlace peptídico ocurre por una reacción de condensación, entre el grupo carboxilo (-
COOH) y el grupo amino (-NH2) de aminoácido subsecuentes, acompañado de la liberación de
una molécula de agua, motivo por el cual se habla de residuos de aminoácidos.[13] ​

Los aminoácidos que se incorporan durante la traducción son los estereoisómeros L-α-
aminoácidos. La mayoría de organismos estudiados tiene proteínas formadas por
combinaciones de 20 aminoácidos, que están especificados en el código genético estándar.
También se pueden encontrar en varias proteínas distintos aminoácidos modificados, como la
4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, 6-N-metil-lisina, desmosina, γ-carboxiglutamato y la
desmosina.[14] ​Muchos otros organismos presentan codones modificados para la incorporación
de selenocisteína o de pirrolisina.

Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado,


forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las
disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan carga neta en ciertos
rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarse ionómeros.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente


simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la
macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies
diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Desde decenas a miles
aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno
representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de
proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.[15] ​

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células[16] ​según las directrices
de la información suministrada por los genes. La secuencia de aminoácidos en una proteína
está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Los residuos en
una proteína sufren a veces modificaciones químicas por modificación postraduccional. Dichas
modificaciones ocurren antes de que la proteína sea funcional en la célula o como parte de
mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función
particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables. Las proteínas se
ensamblan de diversas formas, lo que les permite participar como los principales componentes
estructurales de las células y los tejidos.

Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; o proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas
derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.

Síntesis

Biosíntesis
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en
los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la
secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código genético está formado por un
conjunto de tri-nucleótidos denominados codones. Cada codón (combinación de tres
nucleótidos) designa un aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código
para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de
codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético, estando
algunos aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes codificados en el ADN se
transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante proteínas como la ARN polimerasa. La
mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (también conocido como
tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-transcripcional para formar
ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En los
procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma
después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en
el núcleo celular y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se
realiza la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas que en
eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.[17] ​

El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina traducción. El


ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con
su anticodón complementario localizado en una molécula de ARN de transferencia que lleva el
aminoácido correspondiente al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa
"carga" las moléculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aminoácidos correctos. El
polipéptido creciente se denomina cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre del
extremo N-terminal al extremo C-terminal.

De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su secuencia de


aminoácidos. Ahora ésta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura nativa,
la que desempeña la función. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló su
hipótesis que dice que toda la información necesaria para el plegamiento se encuentra
contenida enteramente en la estructura primaria.[18] ​Esto dio pie a que en 1969 Levinthal
sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una
proteína se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitaría un tiempo
mayor que la edad del propio Universo. Dado que las proteínas se pliegan en un tiempo
razonable y de forma espóntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las proteínas no
prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de plegamiento específica
con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial de plegamiento.
También cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares, proteínas que ayudan a
otras a plegarse con gasto energético (ATP).[19] ​

El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene
y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de
unidad de masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la
levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas
que se conocen son las titinas, un componente del sarcómero muscular, con una masa
molecular de casi 3000 kDa y una longitud total de casi 27 000 aminoácidos.[20] ​

Síntesis química
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar
químicamente proteínas pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica
como la ligación para producir péptidos en gran cantidad.[21] ​La síntesis química permite
introducir aminoácidos no naturales en la cadena polipeptídica, como por ejemplo aminoácidos
con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.[22] ​Estos métodos son útiles en
laboratorios de bioquímica y biología celular, pero no tanto para aplicaciones comerciales. La
síntesis química es ineficiente para polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y las proteínas
sintetizadas puede que no adopten fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor
parte de los métodos de síntesis química proceden del extremo C-terminal al extremo N-
terminal, en dirección contraria por tanto a la reacción biológica.[23] ​

Degradación de las proteínas


Al igual que la síntesis de las proteínas, su degradación es un proceso complejo y regulado con
cuidado. la conjugación de las proteínas con el polipéptido de 74 aminoácidos ubiquitina las
marca para su degradación. Este polipéptido se ha conservado mucho a lo largo de la evolución
y está presente en especies que van de desde las bacterias hasta los seres humanos. Se ha
sostenido que es esencial un grupo NH2- libre terminal para unirse a la ubiquitina, pero la
conformación causante del proceso es, en la actualidad, un tema de debate y de activa
investigación.[24] ​
Proteoma
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por un genoma, célula o tejido.[25] ​

Funciones
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero hay proteínas que
tienen más de una actividad. Entre las distintas funciones se conocen las siguientes:

Catálisis: Las enzimas proteicas que se


encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y
eficiente. Procesos que resultan de
suma importancia para el organismo.
Por ejemplo la pepsina, esta enzima se
encuentra en el sistema digestivo y se
encarga de degradar los alimentos.
Reguladoras: Las hormonas proteicas
ayudan a mantener la homeostasis en el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que
se encarga de regular la glucosa que se
encuentra en la sangre.
Estructural: Muchas proteínas
determinan la forma o el soporte en las
células y los tejidos, ya que forman
cables o rieles para dirigir el movimiento
y se forman por el ensamble de
subunidades.[26] ​Este es el caso de la
tubulina que se encuentra en el
citoesqueleto. También otras proteínas
tienen la función de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos
así como la de dar soporte a otras
estructuras. Por ejemplo, la colágena es
el principal componente de la matriz
extracelular del tejido conectivo.
Defensiva: Son las encargadas de
defender el organismo. Las
inmunoglobulinas son glicoproteínas
que defienden al organismo contra
cuerpos extraños. Otros ejemplos son la
queratina que protege la piel, así como
el fibrinógeno y protrombina que forman
coágulos.
Transporte: La función de estas
proteínas es llevar sustancias a través
del organismo a donde sean requeridas.
Por ejemplo, la hemoglobina lleva el
oxígeno por medio de la sangre. Otras
proteínas permiten o impulsan el paso
solutos a través de las membranas
celulares. En esta segunda categoría se
encuentran los translocadores,
permeasas, canales iónicos y poros
membranales.
Receptoras: Este tipo de proteínas se
encuentran en la membrana celular y
llevan a cabo la función de recibir
señales para que la célula pueda realizar
su función, como el receptor de
acetilcolina que recibe señales para
producir la contracción muscular.
Proteínas motoras. Estas proteínas
actúan como motores de escala
nanométrica que mueven a otros
componentes celulares. Por ejemplo, en
las fibras musculares la actina compone
a los microfilamentos de las células y la
miosina activa el movimiento durante la
contracción muscular.
Funciones de reserva y
almacenamiento. Son materia prima
como fuente de carbono y de energía
química en diferentes organismos.
Ejemplos: la ovoalbúmina en el huevo, o
la caseína de la leche. La ferritina forma
una estructura hueca donde se
almacena hierro.
Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de la presencia o
la actividad de este tipo de moléculas.
Muchas proteínas que se encuentran en
el citoplasma colaboran además en el
mantenimiento del pH, ya que actúan
como un tampón químico.

Estructura

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones
como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado
desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la
secuencia de aminoácidos en un medio determinado. Una hipótesis propone que solamente una
conformación es funcional termodinámicamente.

Y es esa manera de organización que tiene cada proteína la que definirá sus propiedades
biológicas tales como las inmunológicas, enzimáticas u hormonales. Si ocurre una modificación
o pérdida de esa confomación "nativa" se sucederán cambios en su entorno y por lo tanto
cambios en sus propiedades.[27] ​

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de


organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Niveles estructurales
Para describir una proteína:[28] ​

Estructura primaria, es la secuencia de


aminoácidos de una cadena
polipeptídica.
Estructura secundaria, son patrones
locales de plegamiento que presentan
ciertas secuencias de la proteína.
Estructura terciaria, es la conformación
plegada tridimensional de una cadena
polipeptídica.
Estructura cuaternaria, es la
organización de una proteína
oligomérica o ensamble de proteínas.
Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las
estructuras.

En la forma tridimensional de una proteína globular, podemos identificar los siguientes


elementos de la estructura secundaria de las proteínas:

Giros
Están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en la superficie de
una proteína, formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto del polipéptido de vuelta
hacia el interior, glicina y prolina son comúnmente presentes en los giros, son estructuras
definidas.[29] ​

Bucles
Pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto polipeptídico, son curvas
más largas que los giros.[29]

Motivos
Son combinaciones particulares de estructura secundaria, se acumulan en la estructura terciaria
de una proteína. En algunos casos, los motivos son para una función específica asociada, los
tres principales motivos[29] ​son:
Hélice-giro-hélice: caracteriza a la
familia de factores transcripcionales.
Dedo de cinc: encontrado en proteínas
que enlazan ARN o ADN.
Hélice superenrollada: presente en
proteínas fibrosas.
Dominios
Son parte de la estructura terciaria de las proteínas, es una región compacta plegada del
polipéptido, que no dependen de otras partes de la proteína para mantener su estabilidad.
Pueden ser diferentes combinaciones de motivos, por ejemplo, la membrana viral presenta dos
tipos de dominios, un dominio globular y un dominio fibroso.

Propiedades de las proteínas


Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la función de las
proteínas:

Amortiguador de pH (conocido como


efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su
carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (donando
electrones) o como bases (aceptando
electrones).
Capacidad electrolítica: Se determina a
través de la electroforesis, técnica
analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y
viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una
función específica que está
determinada por su estructura primaria.
Estabilidad: La proteína debe ser estable
en el medio donde desempeñe su
función. Para ello, la mayoría de
proteínas acuosas crean un núcleo
hidrofóbico empaquetado. Está
relacionado con su vida media y el
recambio proteico.
Solubilidad: Es necesario solvatar la
proteína, lo cual se consigue
exponiendo residuos de similar grado de
polaridad al medio en la superficie
proteica. Se mantiene siempre y cuando
los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura
y el pH se pierde la solubilidad.
Estas propiedades son el resultado de tres actividades principales que presentan distintas
proteínas:[26] ​

1. se unen a otras biomoléculas,


incluyendo otras proteínas
2. catalizan reacciones químicas
3. se pliegan para formar un canal o un
poro.

Desnaturalización
El cumplimiento de su función por parte de una proteína depende del mantenimiento de una
conformación adecuada, lo cual, a su vez, exige que sus estructuras (primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria) no sufran alteraciones. La desorganización en la estructura molecular
lleva a la pérdida de las propiedades y funciones naturales la proteína. Por eso se llama a este
proceso desnaturalización.[30] ​

Cuando las proteínas pierden su función y estructura por cambios repentinos y drásticos en las
condiciones del medio, se dice que se desnaturalizaron. Las enzimas pierden sus propiedades
catalíticas, ya sea por la pérdida de la estructura en el sitio activo o de la coenzima. Esta
variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a
los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la
proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Desnaturalización de una proteína.

Los cambios que provocan la desnaturalización pueden ser variaciones bruscas de temperatura,
pH, fuerza iónica, presión osmótica o presión hidrostática o la adición de solventes orgánicos
(por ej. acetona, hexanos, tolueno). A estos factores que provocan la desnaturalización se les
llama agentes desnaturalizantes.

En las proteínas globulares se asume que la conformación nativa de una proteína es la


estructura funcional, la cual consiste en una forma compacta, con los residuos hidrofóbicos
localizados en el interior de su estructura y con los residuos polares o cargados expuestos en la
superficie de la proteína. Pero la conformación desnaturalizada es aquella en la que están
expuestos estos residuos hidrofóbicos. Ambas conformaciones, nativa y desnaturalizada,
corresponden a estructuras de mínima energía, ya que las interacciones entre las distintas
partes de la proteína y el solvente se encuentran estabilizadas.[31] ​En muchas ocasiones, las
proteínas desnaturalizadas forman agregados inespecíficos y se precipitan. De este modo, la
capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales
tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan.

Los agentes desnaturalizantes mencionados arriba, desestabilizan a las proteínas y provocan


que pierdan su plegamiento, o lo que es lo mismo, vuelven al estado desnaturalizado más
favorable en comparación con el estado plegado compacto. Los distintos destaturalizantes
actúan por mecanismos diferentes, pero es probable que muchos (como los disolventes
orgánicos, sales, ácidos y bases) actúen por medio de uniones favorables con la columna
vertebral de enlaces peptídicos. De esta manera estabilizan a la forma desnaturalizada, ya que
presenta un mayor número de estos enlaces.[31] ​Algunos de estos agentes desnaturalizantes
provocan el rompimiento de enlaces covalentes cuando están en concentraciones muy elevadas
(por ej., hidrólisis ácida de los enlaces peptídicos), y en estas circunstancias es imposible la
recuperación de la conformación nativa.
Bajo condiciones controladas, se puede provocar la desnaturalización suave o lenta de las
proteínas y después aplicar un método inverso para la renaturalización de las proteínas de la
muestra. Esto solamente es posible con algunas proteínas, como la ribonucleasa A (RNasa A,
ver experimento de Anfinsen).

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización


de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto
del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del
pelo.[32] ​

Determinación de la
estabilidad proteínica
La determinación de la estabilidad proteínica puede realizarse con diversas técnicas. La única
de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en
la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor que
absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la
temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que
lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.

El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y
en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas,
el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magnética
nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la
desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como
agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes
químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas
últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la
desnaturalización. Una de las técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la
microscopía de fuerza atómica, esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto
que no trabaja con sistemas macroscópicos, sino con moléculas individuales. Mide la
estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica
una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y


biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la
formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de
estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las
formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez
más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben
presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un
tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia
catalítica presentan una baja estabilidad, ya que muchas proteínas de potencial interés apenas
mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas.

Clasificación
Se pueden aplicar distintos criterios para clasificar a las proteínas y no existe un sistema
universal de clasificación. Se ofrecen los que se citan con más frecuencia.

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas


polipeptídicas largas y una estructura
secundaria en la cual predomina un tipo
de estructura secundaria: hélice alfa u
hoja beta. Tienen secuencias repetitivas
de residuos. Usualmente tienen función
estructural. Se asocian en forma
paralela y con frecuencia las cadenas
vecinas están entrecruzadas con
enlaces covalentes (disulfuro o de otro
tipo).[33] ​Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos
ejemplos de éstas son queratina,
colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar
sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la proteína
y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que
hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. Presentan
elementos diversos de estructura
secundaria en una misma cadena
polipeptídica (hélices alfa, hojas beta,
giros, vueltas, regiones intrínsecamente
desordenadas). Las hojas beta
comúnmente están enrolladas o
envueltas.[33] ​La mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar
(comúnmente en el centro de la
proteína) y otra parte globular (en los
extremos).

Según su solubilidad:[26] ​

Proteína Globular

Proteínas globulares (ver arriba)


Proteínas fibrosas (ver arriba)
Proteínas integrales de membrana (o
proteínas transmembranales):
presentan secuencias de residuos
hidrofóbicos, que usualmente adoptan
conformaciones de hélice alfa o hebras
beta afines a la parte hidrofóbica de las
membranas celulares. Siguen
mecanismos de plegamiento distintos a
las de las proteínas citoplásmicas.
Proteínas intrínsecamente
desordenadas. Tienen una estructura
flexible que cambia en función de sus
interacciones con el disolvente o con
otras moléculas que actúan como
ligandos. Usualmente tienen una
composición rica en residuos cargados
(lisina, arginina, glutamato, aspartato e
histidina) y se les encuentra con mayor
frecuencia en células eucariontes que
en procariontes. Muchas proteínas
presentan dominios intrínsecamente
desordenados (como p53), pero otras
carecen completamente de estructura
rígida (por ej., las proteínas ribosomales
o del spliceosoma).[34] ​

Según su composición química


Las proteínas según su composición química pueden ser clasificadas en:

1. Proteínas simples u holoproteínas:


en su hidrólisis solo produce
aminoácidos. Ejemplos de estas son
la insulina y el colágeno (globulares y
fibrosas), albúminas.Proteína simple
2. Proteínas conjugadas o
heteroproteína: estas proteínas
contienen cadenas polipeptídicas y
un grupo prostético. La porción no
aminoacídica se denomina grupo
prostético, estos pueden ser un ácido
nucleico, un lípido, un azúcar o ion
inorgánico. Ejemplo de estas son la
mioglobina y los citocromo. Las
proteínas conjugados o
heteroproteínas se clasifican de
acuerdo a la naturaleza de su grupo
prostético:
Nucleoproteínas: Su grupo prostético
son los ácidos nucleicos.
Lipoproteínas: Su grupo prostético son
los fosfolípidos, colesterol y
triglicéridos.
Metaloproteínas: El grupo prostético
está formado por metales.
Cromoproteínas: Son proteínas
conjugadas por un grupo cromóforo
(sustancia coloreada que contiene un
metal).
Glucoproteínas: El grupo prostético está
formado por los carbohidratos.[35]
Fosfoproteínas: Son proteínas
conjugadas con un radical que contiene
fosfato, distinto de un ácido nucleico o
de un fosfolípido.
Nutrición

Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales,
verduras y productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las proteínas de origen animal,
como las de origen vegetal, poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación
humana.

Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano.
Muchos índices han sido definidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en
humanos. Estos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico
Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por
la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son
más eficientemente usadas por el organismo.

Reacciones de reconocimiento

Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que
forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.

Reacción de los aminoácidos azufrados


Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se
basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al
reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se
precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado
blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina,
con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos

Requerimientos proteínicos de la dieta por edad y sexo


Cantidades dietéticas recomendadas de proteínas (g/día) en

función de la edad y el sexo.[36]


Edad Peso Proteínas

(años) (kg) (g/día)

0-0.5 6 13
Lactantes
0.5 9 14

1-3 13 16

4-6 20 24
Niños

7-10 28 28

11-14 45 45

15-18 66 59

19-24 72 58
Hombres

25-50 79 63

más de 50 77 63

11-14 46 46

15-18 55 44

19-24 58 46
Mujeres

25- 50 63 50

más de 50 65 50

Food and Nutrition Board, National Academy of


Science/National Research Council 1989
Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo

La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en países en vías


de desarrollo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como
kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa
de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una
inteligencia reducida o retardo mental.

La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones


anualmente.[cita requerida] En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma
manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.

Deficiencia de proteínas en países desarrollados

La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados, pero un pequeño número de


personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de
proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta
para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas
convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico
si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia
también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en
proveer todos los aminoácidos esenciales.

Exceso de consumo de proteínas


Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una
manera de que estos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado
en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden
lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminución en la
proteína frecuentemente será prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo


cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos
proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que
pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.

Algunos médicos sospechan[¿quién?] que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios
problemas:

Disfunción hepática debido a


incremento de residuos tóxicos.
Hiperactividad del sistema inmune.
Pérdida de densidad ósea; la fragilidad
de los huesos se debe a que el calcio y
la glutamina se filtran de los huesos y el
tejido muscular para balancear el
incremento en la ingesta de ácidos a
partir de la dieta. Este efecto no está
presente si el consumo de minerales
alcalinos (a partir de frutas y vegetales
[los cereales son ácidos como las
proteínas; las grasas son neutrales]) es
alto.
En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Algunos
investigadores[¿quién?] piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento
forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un
consumo regular de calcio sería capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captación de
calcio por el intestino delgado,[cita requerida] lo cual sería más beneficioso en mujeres mayores.
[cita requerida]

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos.
Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas
pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras
permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína
en la leche), al gluten (la proteína en el trigo y otros granos), a la proteína particular encontrada
en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.

Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos
tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos.
Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular.

Análisis de proteínas en alimentos


Las proteínas en los alimentos, es un parámetro de importancia desde el punto de vista
económico y de la calidad y cualidades organolépticas y nutricionales. Debido a ello su
medición está incluida dentro del Análisis Químico Proximal de los alimentos (en el cual se mide
principalmente el contenido de humedad, grasa, proteína y cenizas).[37] ​
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl.
Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de
los alimentos que contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra
dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor
dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede
ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno
multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de
aproximadamente 16 %. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC
International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del
mundo.[38] ​

Existen otros ensayos realizados para cuantificar del contenido de proteínas y se basan en
distintos principios:

Reacción química del enlace peptídico y


posterior medida fotométrica ( por
ejemplo el método de Biuret)
Reacción química de determinados
aminoácidos de la proteína y posterior
medida fotométrica (por ejemplo
determinación con el reactivo Folin-
Ciocalteu; reacciona fundamentalmente
la tirosina)
Medida de absorción ultravioleta
(determinación de los aminoácidos
aromáticos Triptófano, tirosina y
fenilalanina)
Medida de la turbidez por floculación de
la proteína disuelta mediante un
precipitante de proteínas.

Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez
más pequeños, y estos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente
dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en
humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche[39] ​y entre proteínas de la
leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.[40] ​Para las proteínas de la leche,
aproximadamente el 50 % de la proteína ingerida se absorbe en el duodeno o el yeyuno,[41] ​y el
90 % se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.[42] ​

Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante
fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro
kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal.
Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado
gluconeogénesis.
Métodos de estudio
Las estructuras y actividades de las proteínas pueden ser estudiadas in vitro, in vivo e in silico.
Los estudios in vitro de proteínas purificadas en ambientes controlados son útiles para
comprender de qué manera una proteína lleva a cabo su función: por ejemplo, los estudios de
cinética enzimática exploran los mecanismos químicos de la actividad catalítica de una enzima
y su afinidad relativa por diferentes sustratos moleculares. Por su parte, los experimentos in
vivo pueden aportar información sobre el papel fisiológico de una determinada enzima en el
contexto de la célula o incluso de todo un organismo. Los estudios in silico usan métodos
computacionales para el estudio de las proteínas.[43] ​

Purificación de proteínas
Para realizar el análisis in vitro de una proteína, esta debe ser separada de otros componentes
celulares. Este proceso generalmente empieza con la lisis de la célula, en la cual se destruye la
membrana celular y su contenido se libera formando una solución llamada lisado crudo. La
mezcla resultante puede ser purificada utilizando centrifugación diferencial, que separa los
distintos componentes celulares en fracciones que contienen proteínas solubles; lípidos y
proteínas de membrana; orgánulos celulares y ácidos nucléicos. La precipitación por un método
que se basa en la utilización de elevadas concentraciones salinas puede concentrar las
proteínas del lisado. Diversos tipos de cromatografía se usan para aislar la proteína o proteínas
de interés basándose en propiedades como la masa molecular, carga neta o afinidad de unión.
El nivel de purificación puede ser monitorizado empleando varios tipos de electroforesis en gel
si se conocen la masa molecular y el punto isoeléctrico de la proteína estudiada, por
espectroscopía si la proteína tiene características espectroscópicas distinguibles, o bien por
ensayos de enzimas si la proteína tiene una actividad enzimática. Además, las proteínas pueden
ser aisladas según su carga por medio de la técnica de isoelectroenfoque.
Para las proteínas naturales, pueden ser necesarios varios pasos de purificación para obtener
proteína suficientemente pura para su uso en laboratorios. Para simplificar este proceso se
utiliza a menudo la ingeniería genética para añadir características químicas a la proteína que
faciliten su purificación, sin alterar su estructura o función. Como ejemplo, se le puede unir al
final de la proteína una etiqueta consistente en una secuencia de aminoácidos específica, a
menudo una serie de residuos de histidina. Como resultado, cuando el lisado se hace pasar por
una columna de cromatografía que contenga níquel los residuos de histidina se unen al níquel y
anclan la proteína a la columna mientras que los componentes no etiquetados del lisado pasan
sin impedimento.

Localización celular

Proteínas localizadas en distintos compartimentos


celulares y estructuras etiquetadas con proteína
verde fluorescente (que aquí se ve blanca).
El estudio de las proteínas in vivo trata de conocer cual es la localización y el lugar de síntesis
de la proteína en la célula. Aunque muchas proteínas intracelulares se sintetizan en el
citoplasma y las proteínas de membrana o secretadas en el retículo endoplasmático, los
detalles de cómo las proteínas son dirigidas a orgánulos o estructuras celulares específicas no
se conocen bien. Una técnica útil para estimar la localización celular utiliza la ingeniería
genética para expresar en la célula una proteína de fusión o quimera formada por la proteína
natural de interés unida a un reportero como la proteína verde fluorescente. La localización en la
célula de la proteína fusionada puede ser visualizada de forma clara y eficiente por microscopía,
como se ve en el ejemplo de la figura.

Otro método para elucidar la localización celular de las proteínas de marcadores de


compartimento conocidos para regiones como el retículo endoplasmático, aparato de golgi,
lisosomas, vacuolas, mitocondrias, cloroplastos, membrana plasmática, etc. Con el uso se
versiones etiquetadas con fluorescencia de estos marcadores o de anticuerpos para
marcadores conocidos se facilita la localización celular de una proteína de interés. Por ejemplo,
la inmunofluorescencia indirecta permite la colocalización por fluorescencia y la demostración
de la localización. Las tinciones fluorescentes se usan para etiquetar compartimentos celulares
con un propósito similar.

Existen otras posibilidades. Por ejemplo, la inmunohistoquímica utiliza un anticuerpo específico


de una o varias proteínas de interés que están conjugadas a enzimas que producen señales por
luminiscencia o cromogénicas que pueden detectarse y compararse entre muestras, lo que
permite obtener información sobre la localización celular de las proteínas. Otra técnica aplicable
es la cofraccionación en gradientes de sacarosa (u otro material) utilizando la centrifugación
isopícnica o diferencial.
Cronología del estudio de las
proteínas

1838 el nombre "Proteína" (del griego


proteios, "primero") fue sugerido por
Jöns Jacob Berzelius para la sustancia
compleja rica en nitrógeno hallada en
las células de todos los animales y
vegetales.
1819-1904 se descubren la mayor parte
de los 20 aminoácidos comunes en las
proteínas.
1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por
primera vez y pone nombre a la
hemoglobina.
1894 Hermann Emil Fischer propone
una analogía "llave y cerradura" para las
interacciones enzima-sustrato.
1897 Buchner y Buchner demostraron
que los extractos exentos de células de
levadura pueden fermentar la sacarosa
para formar dióxido de carbono y etanol,
por lo tanto sentaron las bases de la
enzimología.
1926 James Batcheller Sumner
cristalizó ureasa en forma pura, y
demostró que las proteínas pueden
tener actividad catalítica de enzimas.
Svedberg desarrolló la primera
centrifugadora analítica y la utilizó para
calcular el peso molecular de la
hemoglobina.
1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius
introdujo la electroforesis para separar a
las proteínas en solución.
1934 Bernal y Crowfoot prepararon los
primeros patrones detallados de una
proteína por difracción de rayos X,
obteniendo a partir de cristales de la
enzima pepsina.
1942 Archer John Porter Martin y
Richard L. M. Synge desarrollaron la
cromatografía, una técnica que ahora se
utiliza para separar proteínas.
1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey
propusieron la estructura de una
conformación helicoidal de una cadena
de aminoácidos-la "hélice" α-y la
estructura de la "lámina" β, las cuales
fueron halladas posteriormente en
muchas proteínas.
1955 Frederick Sanger determina por
primera vez la secuencia de
aminoácidos de una proteína (insulina).
1956 Vernon Ingram produjo la primera
huella proteica y demostró que la
diferencia entre la hemoglobina de la
anemia falciforme y la hemoglobina
normal se debe al cambio de un solo
aminoácido.
1960 John Kendrew describió la primera
estructura tridimensional detallada de
una proteína (la mioglobina del esperma
de la ballena) con una resolución de
0,2 nm, y Perutz propuso una estructura
de resolución mucho más baja para la
hemoglobina.
1963 Monod, Jacob y Changeux
reconocieron que muchas enzimas se
regulan por medio de cambios
alostéricos en su conformación.
1969 Levinthal propone la parádoja
sobre el plegamiento que se conoce con
su nombre, Paradoja de Levinthal.
1972 Christian B. Anfinsen recibe el
Nobel de Química por sus trabajos con
la ribonucleasa, lo que le llevó a
proponer su famosa hipótesis sobre el
plegamiento.
1995 Marc R. Wilkins acuñó el término
(Proteoma) a la totalidad de proteínas
presentes en una célula.[44] ​

Véase también

Acuaporin Biosíntesi Citocina


a s proteica Código
Aminoáci Biuret genético
do Catepsina
Cucumisi Proteína G Timina
na Proteaso Traducció
Holoproteí ma n
na Proteómic (genética)
Proteína a Valor
completa Receptor biológico
Proteína intracelula
conjugada r

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l) (enlace roto disponible en Internet Archive;
véase el historial (https://web.archive.org/web/
*/http://depa.pquim.unam.mx/prote%C3%ADna
s/estructura/index.html) , la primera versión (ht
tps://web.archive.org/web/1/http://depa.pqui
m.unam.mx/prote%C3%ADnas/estructura/inde
x.html) y la última (https://web.archive.org/we
b/2/http://depa.pquim.unam.mx/prote%C3%AD
nas/estructura/index.html) ). (consultado el
24 de diciembre de 2007).

Enlaces externos

Wikcionario tiene definiciones y otra


información sobre proteína.
El Diccionario de la Real Academia
Española tiene una definición para
proteína.
Estructura química de las proteínas,
aminoácidos, péptidos, y polipéptidos.
(http://www.scientificpsychic.com/fitne
ss/aminoacidos.html)
Información general sobre las proteínas.
(http://www.umm.edu/esp_ency/article/
002467.htm)

Datos: Q8054
Multimedia: Proteins (https://common
s.wikimedia.org/wiki/Category:Protein
s) / Q8054 (https://commons.wikimedi
a.org/wiki/Special:MediaSearch?type=i
mage&search=%22Q8054%22)
Citas célebres: Proteína

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title=Proteína&oldid=159928530»

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