NUTRICIÓN

ANIMAL
Texto de formación universitaria

DOI: 10.35622/inudi.b.090

BERNARDO ROQUE HUANCA

 Nutrición animal:
Texto de formación universitaria
DOI: https://doi.org/10.35622/inudi.b.090

Bernardo Roque Huanca

Con afiliación a la Universidad Nacional del Altiplano
https://orcid.org/0000-0003-4186-5142
[email protected]

Instituto Universitario
de Innovación Ciencia y Tecnología Inudi Perú
Nutrición animal: Texto de formación universitaria

Bernardo Roque Huanca

(Autor)

ISBN: 978-612-5069-80-1 (PDF)

Hecho el depósito legal en la Biblioteca Nacional del Perú N° 2023-02685
DOI: https://doi.org/10.35622/inudi.b.90
Categoría: Texto Universitario

Editorial: Instituto Universitario de Innovación Ciencia y Tecnología Inudi Perú S.A.C

Urb. Ciudad Jardín Mz. B3 Lt. 2, Puno – Perú
RUC: 20608044818
Email: [email protected]
Teléfono: +51 973668341
Sitio web: https://editorial.inudi.edu.pe

Primera edición digital

Puno, marzo de 2023

Libro electrónico disponible en

https://doi.org/10.35622/inudi.b.090

Editores:
Wilson Sucari / Patty Aza /Antonio Flores

Las opiniones expuestas en este libro es de exclusiva responsabilidad del autor/a y no

necesariamente reflejan la posición de la editorial.
Publicación sometida a evaluación de pares académicos (Peer Review Doubled Blinded)

Publicado en Perú / Posted in Peru

Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución 4.0.
TEXTO ELABORADO COMO TRABAJO ACADÉMICO POR AÑO
SABÁTICO

(RESOLUCIÓN RECTORAL N° 0802-2022-R-UNA)

 In Memoriam
A Oscar Sebastián Verástegui Lázaro
Maestro que me inició en el área de la Nutrición Animal
 Contenido

SINOPSIS ............................................................................................................. 12
ABSTRACT ........................................................................................................... 13
INTRODUCCIÓN ................................................................................................. 14
CAPÍTULO I ......................................................................................................... 16
FISIOLOGÍA DIGESTIVA .................................................................................... 16
1.1 Función central del aparato digestivo ......................................................... 16
1.2 Evolución del concepto de digestión .......................................................... 16
1.3 Hábitos alimenticios de los animales ......................................................... 17
1.4 División estructural y funcional del tracto digestivo .................................. 18
1.5 Hidrólisis enzimática ..................................................................................20
1.6 Enzimas digestivas ...................................................................................... 21
CAPITULO II ........................................................................................................ 32
DIGESTIÓN.......................................................................................................... 32
2.1 Fases de la digestión ................................................................................... 32
2.2 Sitios de la digestión ................................................................................... 33
2.3 Fisiología digestiva de la gallina ................................................................. 36
2.4 Fisiología digestiva del rumiante ............................................................... 44
CAPITULO III ..................................................................................................... 60
LA ENERGÍA EN LA NUTRICIÓN ..................................................................... 60
3.1 Concepto de energía ................................................................................... 60
3.2 Términos energéticos ................................................................................ 60
3.3 El Dios Sol de los incas como fuente de energía ........................................ 61
3.4 Las plantas como receptoras de luz............................................................ 64
3.5 Los animales como transformadores ......................................................... 65
3.6 Algunos carbohidratos de mayor uso en nutrición .................................... 69
3.7 Carbohidratos fibrosos en los pastos y forrajes ......................................... 78
3.8 El almidón como fuente de glucosa ........................................................... 78
3.9 Fuentes de glucosa para el organismo animal ...........................................84
3.10 Control pancreático de la glucemia .......................................................... 85
3.9 Usos de la glucosa ...................................................................................... 88
3.11 Esencialidad de la glucosa ......................................................................... 97
3.12 Diabetes mellitus en animales ..................................................................98
 3.13 Diabetes mellitus en humanos .................................................................. 99
3.14 La celulosa en la nutrición animal .......................................................... 101
3.15 Digestión de la celulosa ........................................................................... 101
3.16 Ácidos grasos volátiles ............................................................................ 105
3.17 Formación de ácidos grasos volátiles ..................................................... 109
3.18 Ecuación de la fermentación ...................................................................113
3.19 Relación molar acético y propiónico ....................................................... 117
3.20 Absorción de los ácidos grasos volátiles ................................................ 120
3.21 Destino de los ácidos grasos volátiles ......................................................121
3.22 Adaptaciones metabólicas del animal rumiante .................................... 132
3.22 Partición de la energía ............................................................................ 136
3.24 Aplicaciones prácticas ............................................................................ 139
3.25 Rumiantes y medio ambiente ................................................................. 140
3.26 Desórdenes metabólicos ..........................................................................141
CAPITULO IV ..................................................................................................... 147
LÍPIDOS ............................................................................................................. 147
4.1 Funciones de los lípidos ............................................................................ 147
4.2 Glicerol...................................................................................................... 147
4.3 Ésteres, fuentes de ácidos grasos ............................................................. 148
4.4 Clasificación de los lípidos ....................................................................... 149
4.5 Clasificación de los ácidos grasos ............................................................. 155
4.5.1 Glicerofosfolípidos .............................................................................. 166
4.5.2 Gliceroglucolípidos ............................................................................. 169
4.5.3 Gliceroglucolípidos ............................................................................. 176
4.5.4 Policétidos .......................................................................................... 179
4.6 Digestión y absorción de grasas y aceites en monogástricos ................... 181
4.7 Destino de los ácidos grasos en el organismo animal .............................. 184
CAPITULO V ...................................................................................................... 193
PROTEÍNAS ....................................................................................................... 193
5.1 Clasificación de las proteínas .................................................................... 193
5.2 Funciones de las proteínas ....................................................................... 196
5.3 Las proteínas en la nutrición de monogástricos ..................................... 206
5.4 Nutrición proteica en rumiantes ............................................................. 230
CAPITULO VI ..................................................................................................... 259
VITAMINAS ....................................................................................................... 259
 6.1 Provitaminas ............................................................................................. 263
6.2 Antivitaminas ........................................................................................... 265
6.3 Vitamina A ................................................................................................266
6.4 Colecalciferol (vit. D) ................................................................................ 276
6.5 Tocoferol (vit. E) ...................................................................................... 288
6.6 Filoquinona (vit. K) .................................................................................. 292
6.7 Tiamina (vit. B1) ........................................................................................296
6.8 Riboflavina (vit. B2) ................................................................................. 303
6.9 Niacina (vit. B3) ....................................................................................... 303
6.10 Ácido Pantoténico (vit. B5) .................................................................... 306
6.11 Piridoxina (vit. B6) .................................................................................. 308
6.12 Biotina (vit. B7)......................................................................................... 311
6.13 Ácido fólico (vit. B9) ................................................................................ 315
6.14 Cianocobalamina (vit. B12) ..................................................................... 320
6.15 Colina ...................................................................................................... 327
6.16 Ácido Ascórbico (vit. C) ..........................................................................328
CAPITULO VII ................................................................................................... 333
MINERALES ...................................................................................................... 333
7.1 El conocimiento de los minerales en la historia ....................................... 335
7.2 Características nutricionales de los minerales ......................................... 337
7.3 Calcio (Ca) ................................................................................................. 351
7.4 Fósforo (P) ................................................................................................ 364
7.5 Magnesio (Mg) .......................................................................................... 367
7.6 Sodio, Potasio y Cloro ...............................................................................369
7.7 Azufre (S) .................................................................................................. 370
7.8 Hierro (Fe) ................................................................................................ 370
7.9 Cobre (Cu) ................................................................................................. 373
7.10 Zinc (Zn) .................................................................................................. 375
7.11 Manganeso (Mn)...................................................................................... 376
7.12 Selenio (Se) .............................................................................................. 377
7.13 Cobalto (Co) ............................................................................................ 385
7.14 Yodo (I)....................................................................................................386
7.15 Flúor (F) ..................................................................................................389
7.16 Molibdeno (Mo) ..................................................................................... 390
7.17 Niquel (Ni) .............................................................................................. 390
 7.18 Cromo (Cr) ............................................................................................. 390
7.19 Silicio (Si) ............................................................................................... 390
CAPITULO VIII ..................................................................................................392
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS ...........................................392
8.1 Evaluación nutricional de alimentos ........................................................ 392
8.2 Materia inorgánica y materia orgánica ................................................... 400
8.3 Extracto etéreo (grasa bruta) .................................................................. 402
8.4 Determinación de grasa bruta con Soxhlet ............................................. 409
8.5 Fibra Detergente Neutro .......................................................................... 413
8.6 Proteína total (nitrógeno total) ................................................................ 417
8.7 Carbohidratos no fibrosos ........................................................................424
8.8 Energía bruta (calor de combustión) ....................................................... 425
BIBLIOGRAFÍA .................................................................................................. 433
11
 SINOPSIS

El texto que se pone a consideración del lector, en su edición digital, revisada y

corregida, ha sido preparado con fines académicos, para la formación de médicos
veterinarios y/o zootecnistas, en el contexto del Altiplano de Puno-Perú; sin
embargo, puede servir como referencia para todo lector interesado en la nutrición
animal. Incluye seis unidades temáticas: fisiología digestiva de los animales,
como uno de los procesos nutricionales clave, seguida de energía (carbohidratos),
lípidos, proteínas, minerales y vitaminas, y una unidad temática adicional sobre
la evaluación de la composición química y calorimetría de los alimentos.
Palabras clave: nutrición animal, energía, proteínas, minerales, vitaminas.

12
 ABSTRACT

The text that is put for the consideration of the reader, in its digital, revised and
corrected edition, has been prepared for academic purposes, for the training of
veterinarians and/or zootechnicians, in the context of the Altiplano of Puno-Peru;
however, it can serve as a reference for any reader interested in animal nutrition.
It includes six thematic units: digestive physiology of animals, as one of the key
nutritional processes, followed by energy (carbohydrates), lipids, proteins,
minerals and vitamins, and an additional thematic unit on the evaluation of the
chemical composition and calorimetry of the food.
Keywords: animal nutrition, energy, protein, minerals, vitamins.

13
 INTRODUCCIÓN

La nutrición se define como el conjunto de diversas actividades químicas y

fisiológicas que transforman los elementos de los alimentos en elementos del
cuerpo (Mickelson et al., 2019). Esta simple definición describe la ciencia de la
nutrición como una disciplina basada en la química que interactúa en diversos
grados con muchas de las otras ciencias físicas y biológicas. La definición también
implica a la nutrición como uno de los factores ambientales que influye en la
capacidad de los animales para alcanzar su potencial genético de crecimiento,
reproducción, longevidad o respuesta a estímulos.

La nutrición animal proporciona a los organismos, de los materiales necesarios

en la forma de nutrientes y a través de los alimentos, para sostener la vida,
garantizar la salud, la producción y la reproducción, cuidando el medio ambiente.
Como ciencia está ligada con muchas disciplinas, pero sobre todo con la genética,
puesto que estos dos ejes han posibilitado el desarrollo formidable de la
ganadería, contándose hoy con especímenes de alta o extrema producción, pero
también de altas demandas nutricionales, cuya atención requiere de un buen
entendimiento para garantizar la expresión de su potencial para la producción de
alimentos destinados al ser humano.

Muchos de los problemas comunes de salud se pueden prevenir o aliviar con una
buena nutrición. La nutrición animal, a diferencia de la nutrición humana, donde
los problemas por excesos (salvo excepciones) son comunes, debe afrontar con
problemas por deficiencias nutricionales. La pobre nutrición es lo más común en
la ganadería, sobre todo en la ganadería de altura, con impactos negativos sobre
la salud, la producción y la reproducción, causando en casos extremos la muerte.
La rica nutrición, si bien es benéfico, puede también ser perjudicial, para el
animal o el medio ambiente. Algunos nutrientes pueden ser almacenados en el
cuerpo animal, pero para otros no existe espacio de almacenamiento, por lo que
cualquier exceso será eliminado, contaminando el agua, el aire o el suelo.

La baja productividad y la alta contaminación ambiental son los problemas más

relevantes en la ganadería de altura. La alimentación con pastos y forrajes de alto
contenido en fibra y pobreza en nitrógeno en algunos casos, o exceso en otros, y
las condiciones ambientales adversas se manifiestan con bajos niveles

14
productivos y altas emisiones de metano entérico (CH4) y/o óxido nitroso (N2O).
La producción de estos gases de invernadero ha recibido una atención mundial
por su contribución al calentamiento global, por lo que es necesario reajustar las
estrategias nutricionales a fin de lograr producciones sostenibles, a fin de que
sean técnicamente eficientes, económicamente rentables, socialmente viables y
ambientalmente amigables.

15
 CAPÍTULO I

FISIOLOGÍA DIGESTIVA

1.1 Función central del aparato digestivo

La digestión es una combinación de procesos físicos, químicos y microbiológicos

versátiles y de múltiples escalas que posibilita descomponer los alimentos
ingeridos y liberar sus componentes a fin de incorporarlos en el organismo,
depurando los productos de desecho. La función central del aparato digestivo
consiste en abastecer de nutrientes al organismo animal para el mantenimiento
de la vida, la salud, la producción y la reproducción.

1.2 Evolución del concepto de digestión

El recuento histórico narra muchos pasajes registrados sobre las ideas que se tuvo
para explicar el fenómeno de la digestión. Hipócrates de Cos (460-370 a.C.)
consideró a la digestión como pepsis (cocción) y al estómago como una cacerola
donde el alimento era transformado en quimo gracias al calor procedente del
corazón, luego en cuatro líquidos sistémicos básicos: sangre, flema, bilis amarilla
y bilis negra (sangre del bazo). La idea se convirtió en la base para la teoría
humoral de la salud. Erasístrato (304-250 a.C.) sostenía que el estómago era un
molino que fraccionaba el alimento en partículas más pequeñas, que después de
la comida ocurren muchas cosas en el estómago y que él podía oír y sentir
diferentes sonidos, sugiriendo que la digestión era un proceso mecánico. Galeno
(129-216 d.C.) combinó la teoría térmica y la teoría mecánica de la digestión,
consideró al estómago como molino y cacerola donde el alimento primero era
triturado, luego cocinado por el calor del estómago, transportado al intestino
donde era descompuesto, luego transportado al hígado gracias a la capacidad de
succión de las venas. Borelli (1650), observando a las gallinas descubrió que las
piedras que estas ingieren les permiten moler los granos, demostrando que la
molleja del animal era capaz de moler los granos, confirmando la teoría mecánica
de la digestión. Réaumur (1752), no estaba del todo convencido sobre la teoría
térmica ni mecánica de la digestión, y conocedor de que los halcones degluten su
presa en piezas grandes, digieren la parte útil y regurgitan los residuos, hizo
tragar a su halcón un pequeño cilindro metálico con una pieza de carne dentro,

16
 cubriendo sus extremos con una gasa metálica. El halcón regurgitó el cilindro
intacto pero la carne estaba parcialmente digerida, deduciendo que la digestión
era un fenómeno químico (Śródka, 2003).

Ahora se sabe que la digestión es un proceso físico, químico y microbiano que

descompone el alimento ingerido, libera sus componentes, absorbe los
componentes liberados y excreta los componentes no digeridos ni absorbidos
(Sensoy, 2021). El proceso involucra seis actividades: ingestión, digestión (física,
química y microbiana), absorción, transporte, secreción y excreción fecal
(defecación); por tanto, la función central de la digestión es el abastecimiento de
nutrientes al organismo animal, siendo un proceso nutricional clave para la vida,
la salud, la producción y la reproducción. Cada especie animal tiene un aparato
digestivo distinto, cuyo desarrollo depende de su hábito alimenticio. Algunos
animales monogástricos (cerdos, incluido humanos) tienen un tracto digestivo
corto y estómago simple, pero otros animales monogástricos (roedores y
equinos), tienen un tracto digestivo corto y estómago simple, pero un ciego y
colon grande y complejo; mientras que los animales poligástricos (vacuno, ovino,
caprino, camélido), tienen un tracto digestivo largo y un estómago grande y
complejo (Clauss & Hummel, 2017).

1.3 Hábitos alimenticios de los animales

El hábito alimenticio es quizá el factor más importante que ha modelado la

estructura del tracto digestivo de los animales. Cada especie o grupo de especies
animales tiene su propio patrón dietario. Algunas especies se alimentan de hierba
(herbívoros), otras comen granos (granívoros), otras consumen todo tipo de
alimentos (omnívoros), y otros ingieren carne (carnívoros).

Herbívoros : Monogástricos (cuy, conejo, caballo, asno).

Herbívoros : Digástricos, aves (avestruz, suri).
Granívoros : Digástricos, aves (gallina, pavo, pato, codorniz).
Herbívoros : Poligástricos (vacuno, ovino, caprino, camélido).
Omnívoros : Cerdo, humano.
Carnívoros : Perro, gato, trucha.

17
 Un animal se comporta de forma diferente que el otro, especialmente cuando se
enfrenta a desafíos como cambios en la dieta (p. ej., destete), entorno (p. ej., pasar
del pasto al concentrado), manejo (p. ej., pasar de pastoreo al confinamiento) y
agrupación social (p. ej., pasar al grupo de lactancia después del parto). Cada uno
de estos desafíos involucra algún elemento de novedad, impactando el bienestar
y la productividad del animal. La gran variabilidad individual en el desarrollo y la
expresión del comportamiento de alimentación, además de las diferencias en la
genética, las prácticas de manejo, el tamaño corporal o la tasa de crecimiento,
está asociada también con la personalidad del individuo, siendo esta de tres
rasgos clave de la personalidad: exploración, miedo o reactividad y sociabilidad
(Neave et al., 2018). Los alimentos contienen diversos componentes que pueden
facilitar o limitar la digestión, así como tener efectos benéficos o adversos sobre
la salud, la producción y la reproducción. Los alimentos son combinaciones de
diversas fases y estructuras dependiendo de sus fuentes, formulaciones y
procesos utilizados para su producción. El sistema digestivo descompone esas
fases y estructuras de los alimentos ingeridos, libera y absorbe sus componentes,
poniendo a disposición del organismo para su metabolismo y uso (Sensoy, 2021).

1.4 División estructural y funcional del tracto digestivo

El tracto digestivo de los animales es el ducto comprendido desde la boca hasta el

ano, dividido en cuatro segmentos, cada segmento tiene una función específica,
la cual depende de la especie animal y su hábito alimenticio.

18
Figura 1
Tracto digestivo del gallo

Nota. Tomado de Gabriel et al. (2006).

✓ Tracto cefálico, formado por la boca y los órganos anexos, tiene la

función de abastecer de alimento al organismo animal, involucra los
procesos de selección, prehención, masticación y deglución, cuyo
resultado final se manifiesta como ingestión o consumo de alimento.
✓ Tracto anterior, formado por el esófago y el estómago, muy sencillo en
los animales monogástricos, puesto que tienen un estómago simple (cerdo
y humano); algo complicado en los animales digástricos (gallina, pavo,
pato, codorniz) que tienen buche (dilatación del esófago), estómago
glandular (proventrículo) y estómago muscular (ventrículo o molleja). Los
animales poligástricos (vaca, oveja, alpaca) tienen un tracto anterior
formado por el esófago y los proventrículos (rumen retículo y omaso) y el
ventrículo (abomaso). La función del tracto anterior es la conducción,
almacenamiento, digestión y/o absorción, dependiendo de la especie. En
poligástricos, los proventrículos son espacios donde ocurre la
fermentación de la hierba y la absorción de los ácidos grasos volátiles
(AGV), así como de minerales (magnesio).
✓ Tracto medio, formado por el intestino delgado (duodeno, yeyuno,
íleon), con la función de conducción, digestión, absorción y secreción. El
tracto medio recibe la mayor parte de las secreciones digestivas (bilis, jugo
pancreático y jugo intestinal) y la mayor parte de la irrigación porta y

19
 linfática, por tanto, es el segmento de mayor importancia en la digestión y
absorción.
✓ Tracto posterior, formado por el intestino grueso (ciego, colon y recto);
su función es la conducción, digestión, absorción y excreción. La digestión
en el tracto posterior es bastante significativa en los monogástricos
herbívoros (caballo, cuy, conejo, avestruz, ñandú), puesto que el ciego es
la cámara donde ocurre la mayor fermentación de la celulosa y la absorción
de los ácidos grasos volátiles (AGV), agua, electrolitos y vitaminas.

A partir de la división del tracto digestivo y el proceso digestivo que ocurre allí,
los animales pueden clasificarse en fermentadores anteriores (vacuno, ovino,
camélido), porque fermentan la hierba en el tracto anterior (rumen y retículo),
fermentadores posteriores (caballo, cuy, conejo, avestruz), porque fermentan la
hierba en el tracto posterior (ciego y colon).

1.5 Hidrólisis enzimática

Las enzimas son proteínas que aceleran sin agotarse las reacciones químicas en
las células. En términos científicos, las enzimas son proteínas catalíticas
especializadas. La hidrólisis enzimática es un proceso en el que las enzimas de
tipo hidrolasa escinden un sustrato en productos de reacción utilizando una
molécula de agua, es decir, consiste en la ruptura del enlace covalente de dos
residuos por la inserción de una molécula de agua. La teoría de la llave-cerradura
de Emil Fischer indica que las enzimas tienen su sitio activo que contacta con el
sustrato (Tripathi & Bankaitis, 2017). El sitio activo está formado por restos de
aminoácidos de la proteína enzimática con capacidad para ceder una molécula de
agua (H+ y OH−), de manera que rompe el enlace por inserción de H+ a un residuo
y OH− al otro residuo.

La conversión de polímeros de almidón en glucosa implica cuatro clases de

enzimas: α-amilasa, β-amilasa, dextrinasa límite y maltasa. Las maltasas son α-
glucosidasas especializadas (enzimas exoactivas que liberan α-D-glucosa del
extremo no reductor de sus sustratos) que actúan preferentemente sobre la
maltosa, produciendo glucosa (Andriotis et al., 2016). La maltasa (enzima)
descompone la maltosa (sustrato) en dos monosacáridos de glucosa (productos).
El sitio activo de la maltosa coincide perfectamente con la forma de la maltosa.

20
 Una sola enzima de maltasa puede romper más de 1000 enlaces de maltosa por
segundo y solo aceptará moléculas de maltosa (Freeman, 2019).

Figura 2
Esquema ilustrativo de la hidrólisis de la maltosa por la maltasa

Nota. Tomado de Freeman (2019).

1.6 Enzimas digestivas

Los animales tienen tres principales grupos de enzimas digestivas o autoenzimas

que ayudan a digerir los macronutrientes de los alimentos: carbohidrasas, lipasas
y proteasas (incluidas nucleasas). El patrón enzimático de los animales depende
de su hábito alimenticio, o que el hábito alimenticio define el patrón enzimático
de los animales. Por ejemplo, el cerdo desarrolla alta actividad amilasa (o ptialina
en el humano), debido a que por lo general se alimenta de granos y tubérculos
que contienen almidón. La gallina no desarrolla actividad lactasa (-glucosidasa)
debido a que su patrón dietario no incluye la leche. Las especies que alojan
microorganismos simbiontes en su tracto digestivo desarrollan además enzimas
microbianas (aloenzimas).

1. Carbohidrasas

α-amilasas. Las alfa amilasas (α-1, 4 glucano-4-glucanohidrolasa) son una clase

de hidrolasas ampliamente distribuidas en microbios, plantas y animales que
cataliza la hidrólisis de los enlaces alfa-glucosídicos, de los polisacáridos alfa
glucosídicos de alto peso molecular, tales como el almidón y el glucógeno,
liberando glucosa y maltosa. La industria la utiliza en la licuefacción del almidón
para producir glucosa, maltosa y también en la industria cervecera, panadera,
textil, papelera, detergente y azucarera (Muralikrishna & Nirmala, 2005). Hay
tres clases principales de amilasa: α,  y -amilasa, y cada una actúa en diferentes
partes de la molécula de carbohidrato. La α-amilasa se puede encontrar en
humanos, animales, plantas y microbios; la α-amilasa, en microbios y plantas; y,
la -amilasa, en animales y plantas (Joshi et al., 2021).

21
α-amilasa salival. Es una enzima de origen bucal, producida por las glándulas
salivales, muy activa en los animales cuyo hábito alimenticio es el consumo de
granos, tubérculos y raíces que contienen almidón. Es la enzima de escisión de
los polímeros de glucosa presentes en el almidón; rompe los enlaces glucosídicos
-1,4 de la amilosa, dando como productos dextrinas y maltosas. La enzima es
incapaz de romper los enlaces glucosídicos -1,6 de la amilopectina. La mayoría
de los mamíferos que se alimentan de granos o tubérculos produce amilasa en la
saliva. El perro y el gato, dada la composición de su dieta conformada por carne
y órganos de presa, se asume que no producen amilasa salival en la boca; sin
embargo, un estudio ha demostrado, mediante ensayo espectrofotométrico, que
el perro produce α-amilasa en la saliva, y que esta enzima, similar que, en
humanos, incrementa en la saliva después de una activación simpática, y que
puede utilizarse como un biomarcados de la actividad simpática (Contreras-
Aguilar et al., 2017). A partir de esta base, es razonable comprender que la
alimentación del perro en el contexto andino, no está conformada de carne, sino
de algunos huesos y productos vegetales que contienen almidón, puesto que el
perro comparte la dieta familiar con el amo, conformada mayormente por
tubérculos y cereales que contienen almidón, cuya digestión requiere de amilasa
salival. La amilasa salival actúa en pH neutro, tiene un tiempo de contacto activo
relativamente corto con el almidón; puesto que, una vez ingerido el bolo
alimenticio, su actividad catabólica se detiene principalmente por el contacto con
el pH ácido del jugo gástrico.

α-amilasa pancreática. Es una enzima análoga a la amilasa salival, pero su

origen es el páncreas. La enzima, identificada desde el antaño, como α-amilasa
sintetizada por las células acinares del páncreas y secretada en el duodeno como
componente principal del líquido pancreático (Keller & Allan, 1967), es la
principal responsable de la degradación in vivo del almidón, cataliza el paso
inicial de la hidrólisis del almidón para la producción de glucosa y, por lo tanto,
es una enzima clave en la adquisición de energía. La α-amilasa digiere el almidón
a maltosa, maltotriosa y maltooligosacáridos, que posteriormente son
hidrolizados por las enzimas de la membrana del borde en cepillo, tales como la
maltasa-isomaltasa; en otras palabras, es la enzima responsable de la hidrólisis
del almidón en la luz intestinal y esencial para la obtención de energía a partir de

22
los granos y legumbres. La enzima rompe los enlaces glucosídicos -1,4 de la
amilosa, dando como productos dextrinas y maltosas, pero es incapaz de romper
los enlaces glucosídicos -1,6 de la amilopectina. Existe otra enzima análoga, la
-dextrinasa que actúa sobre las dextrinas ramificadas dando como producto
maltotriosas y glucosas.

-glucosidasa (sacarasa o maltasa). Es una carbohidrasa producida por la

membrana del epitelio del intestino delgado, como una cadena de polipéptido
simple, que complementa la actividad de la α-amilasa, con un efecto sinérgico en
la digestión del almidón para producir glucosa (Dhital et al., 2013); es decir,
primero, la α-amilasa rompe la molécula de almidón en maltosas, luego la α-
glucosidasa rompe el enlace glucosídico α-1,4 de la maltosa y maltotriosa, dando
como producto glucosas. Además, la α-glucosidasa hidroliza sacarosa, dando
como productos glucosa y fructosa, lo que aumenta el nivel de azúcar en la sangre.
Los mamíferos jóvenes, no desarrollan buena actividad α-glucosidasa, por tanto,
pueden desarrollar intolerancia a la sacarosa y sufrir diarrea si son alimentados
con niveles altos de melaza (sacarosa) o granos (almidón).

β-glucosidasa (celobiasa). Es una enzima presente en los microorganismos

que degradan celulosa, tales como bacterias y hongos. Actúa sobre el enlace
glucosídico β-1,4 de los disacáridos (celobiosa) y oligosacáridos,
complementando la actividad de la celulasa en la degradación de celulosa para la
producción de glucosa (Seidle et al., 2004).

La α-glucosidasa y la β-glucosidasa son dos tipos de glucosidasas que escinden

un tipo específico de orientación del enlace glucosídico. La α-glucosidasa actúa
sobe el enlace glucosídico α-1,4 de la maltosa, mientras que la β-glucosidasa actúa
sobre el enlace glucosídico β-1,4 de la celobiosa, complementando
sinérgicamente la actividad de la amilasa y la celulasa, respectivamente, en la
producción de glucosa; por tanto, juega un rol central en la degradación del
almidón y la celulosa, respectivamente (Dhital et al., 2013; Seidle et al., 2004).

β-galactosidasa (lactasa). Es una enzima intestinal que hidroliza la lactosa a

glucosa y galactosa en el intestino delgado. Está presente en los animales
mamíferos lactantes que se alimentan de leche que contiene lactosa, un
disacárido que consta de 2 monosacáridos, glucosa y galactosa, unidos entre sí

23
mediante enlace β-1,4. La hidrólisis de este enlace requiere una enzima específica
llamada lactasa que digiere la lactosa en sus componentes permitiendo la
absorción de glucosa y galactosa del intestino. Solo los mamíferos desarrollan
actividad lactasa. Las aves carecen de patrón lactasa. Ciertos mamíferos, como el
humano, pueden carecer de patrón lactasa, por tanto, no pueden digerir lactosa,
desarrollando intolerancia a la lactosa cuando son alimentados con leche que
contenga lactosa. En la mayoría de los mamíferos, la actividad de la lactasa
intestinal es alta al nacer, pero comienza a disminuir progresivamente después
del destete, lo que eventualmente reduce la capacidad de digerir la lactosa
(Forsgård, 2019).

2. Lipasas

Las lipasas son hidrolasas de ésteres de triacilglicéridos que catalizan la hidrólisis

de los triglicéridos en la interfase lípido-agua, y como tales, son enzimas solubles
en agua que hidrolizan moléculas de lípidos insolubles en agua, como
triglicéridos, fosfolípidos y galactolípidos; son ubicuos en la naturaleza y están
presentes en humanos, animales, insectos, plantas, hongos y microorganismos.
Todas estas enzimas tienen funciones específicas, pero comparten un pliegue
común de hidrolasa α/β y una tríada catalítica en la que se produce la hidrólisis
del sustrato (Lim et al., 2022).

24
Figura 3
Hidrólisis enzimática de triglicéridos por lipasas digestivas.

Nota. La molécula de triglicérido está compuesta de un esqueleto de glicerol (recuadro punteado)

unido por enlaces éster con 3 cadenas laterales de ácidos grasos de longitud variable. La lipasa
pancreática puede hidrolizar enlaces éster en el carbono 1 (sn-1) y 3 (sn-3) del glicerol, mientras
que la lipasa gástrica muestra estereoespecificidad para el carbono 3 (sn-3) o el glicerol. Ni la
lipasa pancreática ni la lipasa gástrica pueden hidrolizar el enlace éster en el carbono 2 (sn-2) del
glicerol. El monoglicérido es hidrolizado por la lipasa del éster carboxílico en glicerol y ácido graso
(Lim et al., 2022).

Lipasa lingual. Es una enzima muy importante en los mamíferos neonatos

(ternero, cordero, lechón, niño, etc.), que consumen leche conteniendo grasa. Es
secretada por las glándulas serosas linguales posteriores (glándulas de von
Ebner), cataliza en el estómago la conversión de triglicéridos en -
monoacilgliceroles (MAG) y ácidos grasos libres (AGL) después durante el
procesamiento lipolítico oral (Kulkarni & Mattes, 2014).

Lipasa gástrica, es una enzima lipolítica estable en medio ácido (lipasa ácida),
con dos miembros, la lipasa lingual y la lipasa ácida lisosomal, una glicoproteína
que se expresa principalmente en macrófagos, hepatocitos, células intestinales y
de Kupffer. A diferencia de la lipasa pancreática y la lipoproteína lipasa, la lipasa

25
gástrica no necesita de cofactor para la lipólisis.

Lipasa pancreática. La lipasa pancreática es fundamental para la digestión y

absorción de los triglicéridos de cadena larga, el principal lípido de la dieta. La
lipasa, en su forma de triglicérido lipasa pancreática (TLP) es la enzima lipolítica
más abundante secretada por el páncreas; rompe los enlaces éster  de las grasas
y aceites, dando como productos monoacil gliceroles y ácidos grasos libres (Zhu
et al., 2021). La lipasa requiere de colipasa y sales biliares para la digestión
eficiente de las grasas en la dieta. La colipasa es un cofactor requerido para la
actividad de la lipasa pancreática durante la hidrólisis de los triglicéridos de la
dieta en presencia de sales biliares (Lowe, 2002). El precursor de la colipasa es la
procolipasa secretada por el páncreas en el lumen duodenal, luego escindida por
la tripsina en colipasa y enterostatina (Borgstrom et al., 1979). La colipasa actúa
como cofactor de la lipasa en la hidrólisis de las grasas, mientras que la
enterostatina reduce la ingesta de alimentos (Erlanson-albertsson & York, 1997).

Lipasa intestinal. Hidroliza los enlaces ester  y  de las grasas y aceites, dando
como productos glicerol y ácidos grasos libres.

Fosfolipasa A y B. Remueven los ácidos grasos presentes en las lecitinas.

Colesterol esterasa. Esterifica colesterol libre con los ácidos grasos; hidroliza
también los ésteres de las vitaminas A y D.

Retinil éster hidrolasa. Muy importante en la digestión de la vitamina A,

puesto que hidroliza ésteres de retinil.
3. Proteasas
Pepsina. Hipócrates consideró a la digestión como pepsis (cocción), y al
estómago como una cacerola donde el alimento se cocina por el calor del corazón,
convirtiéndose en quimo, y a partir de esta idea se desarrolló la teoría térmica de
la digestión (Śródka, 2003). En 1836, el biólogo alemán Theodor Schwann
describió un factor hidrosoluble presente en el jugo gástrico que, en presencia de
ácido estomacal, disuelve la carne o la clara del huevo duro, al que denominó
“pepsina”, en adecuación a pepsis, el término griego utilizado por Hipócrates para
la digestión (Fruton, 2002). La pepsina es una enzima de origen estomacal, la
más importante y la más potente de las proteasas digestivas; está presente en
todas las especies; es secretada como pepsinógeno cuyo activador es el ácido

26
clorhídrico. Es una endopeptidasa que en medio ácido rompe los enlaces
peptídicos internos de las proteínas, ataca los enlaces formados por aminoácidos
aromáticos (tirosina, fenilalanina y triptófano) y dicarboxílicos (glutámico y
aspártico), dando como productos grandes polipéptidos y aminoácidos.

Tripsina. La tripsina, del griego tripsis, frotar, fue obtenido en 1874 por Wilhelm
Friedrich Kuhne, frotando el páncreas con glicerina. Es la principal enzima
digestiva del jugo pancreático, secretada en el jugo pancrático como proenzima,
el tripsinógeno, activada en tripsina por la enteropeptidasa (enteroquinasa), una
pequeña enzima proteolítica de origen duodenal. La tripsina es una
endopeptidasa que en el rango de pH entre 7 y 9 a 37 °C rompe los enlaces
peptídicos internos de las proteínas y polipéptidos, ataca los enlaces peptídicos
formados por aminoácidos básicos (arginina y lisina) dando como productos
pequeños polipéptidos. Una concentración de enzima del 1 % o 2 % a 37 °C
durante 1 a 4 h se considera óptima para la digestión tríptica.

Los inhibidores de la tripsina son uno de los factores antinutricionales presentes

en las legumbres, tales como los frijoles (Phaseolus vulgaris), los garbanzos
(Cicer arietinum), las lentejas (Lens culinaris, L. esculenta), los guisantes (Pisum
sativum), las habas (Vicia faba), los cacahuetes (Arachys hypogea) y la soja
(Glycine max) que inhiben la actividad de la tripsina y quimotripsina, reduciendo
la digestión y la absorción de las proteínas de la dieta (Avilés-Gaxiola et al., 2018).

Quimotripsina. De origen pancreático, secretada como quimotripsinógeno

cuyo activador es la tripsina. La quimotripsina es otra endopeptidasa, ataca los
enlaces peptídicos internos que contienen grupos carboxílicos de la tirosina,
fenilalanina, triptáfano, leucina y metionina, dando como productos pequeños
polipéptidos.

La tripsina y la quimotripsina son las principales enzimas digestivas secretadas

en la porción anterior del intestino. La tripsina actúa específicamente en la
hidrólisis de enlaces peptídicos en los que la función carbamil está suscrita por la
lisina y la arginina. La quimotripsina hidroliza péptidos cuya función carbamil
está subsumida por residuos de aminoácidos aromáticos, como tirosina,
triptófano y fenilalanina.

27
Tabla 1
Principales enzimas digestivas de los animales (con ligera variación entre
especies).
Segmento Carbohidrasas Lipasas Proteasas
Boca Amilasa salival Lipasa lingual
Estómago Renina, pepsina
Páncreas Amilasa pancreática Lipasa pancreática Tripsina
Quimotripsina
Carboxipeptidasa A-B
Nucleasa
I. Delgado -glucosidasa Lipasa intestinal Enteropeptidasa
-galactosidasa Aminopeptidasa
Nucleotidasa
Nucleosidasa

Carboxipeptidasa. De origen pancreático, secretada como

procarboxipeptidasa cuyo activador es la tripsina. La carboxipeptidasa es
una exopeptidasa, ataca los enlaces peptídicos externos cercanos a los extremos
de una cadena peptídica, rompe los enlaces formados por aminoácidos con
grupos carboxilos libres dando como productos pequeños péptidos (tripéptidos,
dipéptidos) y aminoácidos libres. Existen dos variantes, la carboxipeptidasa A y
B. La carboxipeptidasa A ataca los enlaces formados por aminoácidos ácidos y la
carboxipeptidasa B ataca enlaces de aminoácidos básicos.

Aminopeptidasa. Son proteasas menores de origen intestinal (borde brocha).

Actúa sobre polipéptidos con grupos amino libres, dando como producto
pequeños péptidos y aminoácidos libres.

Dipeptidasa. Enzima del citoplasma de las células absorbentes (enterocitos),

hidroliza dipéptidos en aminoácidos libres.

Nucleasa. Origen pancreático, hidrolizan los ácidos nucleicos (ADN y ARN) en

nucleótidos.

Nucleotidasa. Hidroliza nucleótidos en nucleósidos y ácido fosfórico.

Nucleosidasa. Hidroliza nucleósidos en bases nitrogenadas y pentosas.

Proteasas exógenas en la nutrición animal

La proteína es el nutriente más costoso en la dieta animal, por lo que es deseable

su completa digestión hasta aminoácidos simples para su absorción, a fin de
maximizar el rendimiento animal, y minimizar la excreción y la contaminación
ambiental. Las proteasas endógenas del animal tienen limitada eficacia en la

28
digestión de las proteínas, por lo que la tecnología ha desarrollado proteasas
exógenas comerciales para ayudar en la digestión. Los trabajos previos
evidenciaron que la inclusión de proteasas exógenas en la dieta puede ser una
herramienta nutricional eficaz para mejorar la digestibilidad de la proteína cruda
(PC), la energía metabolizable en la dieta y el crecimiento del pollo de engorde
(Hu et al., 2020). A partir de esa base, Jabbar et al. (2021) alimentaron pollos
parrilleros con dietas de diferentes niveles de PC y proteasa exógena. Los pollos
en crecimiento normalmente necesitan una dieta con 21% de PC. Los autores
formularon y elaboraron dietas isocalóricas peletizadas con tres niveles de PC (17,
19 y 21%) y dos niveles de proteasa exógena derivada de Bacillus subtilis (0 y
30.000 UI/kg), en un experimento factorial 3 × 2. Asignaron al azar un total de
540 pollos parrilleros (Ross-308) a las dietas experimentales. Los pollos
alimentados con dieta de 19% de PC y adición de proteasa exógena tuvieron el
menor consumo de alimento (1857.1 g), la mayor digestibilidad de los nutrientes,
ganancia de peso vivo (1094.5 g), conversión alimenticia (1.69) y retención de
nitrógeno (68.0%), y la menor grasa abdominal (0.59%). Con base en los
hallazgos, los autores recomendaron suplementar proteasa exógena en la dieta y
reducir su contenido de proteína de 21% a 19%, a fin de lograr ventajas
nutricionales, económicas y ambientales. En forma similar, la adición de proteasa
exógena en dietas de destete con bajo nivel de proteína en cerdos mejora la
digestibilidad de los nutrientes, la morfología intestinal de los cerdos destetados
y el rendimiento del crecimiento (Park et al., 2020).

Hormonas digestivas

Existen varias hormonas que regulan la función digestiva. Estas hormonas son
elaboradas y liberadas por células de la mucosa del estómago y del intestino
delgado, se liberan en la sangre portal, viajan al corazón, y retornan al sistema
digestivo donde actúan en la regulación de la función digestiva.

Gastrina. La gastrina se libera por la presencia de alimento en el estómago, se

elabora por las glándulas pilóricas del estómago (antro), estimula la secreción de
jugo gástrico (pepsinógeno, ácido clorhídrico), y la motilidad gástrica. Promueve
también el normal crecimiento de las células epiteliales del estómago, intestino
delgado, y colon.

Secretina. La secretina se libera por el arribo del químo ácido en el duodeno. Es

29
secretada por las células endocrinas mucosales del duodeno, estimula el páncreas
para la secreción de agua y NaHCO3, estimula la secreción de bilis, promueve el
aumento del pH intestinal; estimula al estómago para la secreción de
pepsinógeno, inhibe la motilidad gástrica, estimula al hígado para la secreción de
bilis.

Colecistoquinina (CCK). La CCK se libera por el arribo de grasa en el duodeno.

Es secretada por las células endocrinas mucosales del duodeno, estimula la
contracción de la vesícula biliar, y al páncreas para la secreción de enzimas
digestivas. Promueve también el crecimiento normal de las células del páncreas.

Péptido inhibidor gástrico (GIP). Es secretada por el intestino delgado

anterior, tiene efecto contrario a gastrina, inhibe la secreción y la motilidad
gástrica, retarda la tasa de pasaje estomacal cuando el duodeno contiene
alimento, induce también la secreción de insulina.

Ghrelina. La ghrelina se secreta en el estómago e intestino anterior en ausencia

de alimento en el tracto digestivo y estimula el apetito, regula la homeostasis
energética, el metabolismo de la glucosa, la secreción y vaciamiento gástrico, y la
secreción de insulina.

Obestatina. Actúa en forma contraria a la ghrelina, inhibe el apetito.

Existen otras hormonas cuya función no está clara: la motilina, incrementa la

motilidad gástrica e intestinal; la somatostatina, inhibe la liberación de gastrina;
el péptido intestinal vasoactivo (PIV); la bombesina, péptido liberador de
gastrina; neurotensina y sustancia P.

Hormonas del hambre

Ghrelina, Orexina, PYY

Hormonas de la saciedad

Leptina, Obestatina, Nesfatin-1

La leptina, una proteína de 16-kDa secretada por los adipocitos blancos, ha sido
implicada en la regulación del consumo de alimento, gasto de energía y el balance
de energía corporal de roedores y humanos. Se piensa que la leptina es una señal
metabólica que regula los efectos del estatus nutricional sobre la función
reproductiva. La leptina también juega un mayor rol en la hematopoyesis y en la

30
anorexia que acompaña el desafío agudo de las citocinas. Los efectos profundos
de la leptina sobre la regulación del balance de energía corporal lo hacen la
primera candidata para las terapias de drogas para humanos y animales
(Houseknecht et al., 1998).

31
 CAPITULO II

DIGESTIÓN

El alimento consumido por un animal contiene tres macronutrientes que

requieren de digestión antes de que puedan ser absorbidos: carbohidratos, grasas
y proteínas. La palabra digestión deriva del latín digestio, acción y efecto de
transformar un alimento en una sustancia propia para la nutrición, siendo sus
componentes léxicos: el prefijo di- (divergencia/separación), gerere (hacer), más
el sufijo -ción (acción y efecto). En tal sentido, la digestión consiste en el proceso
de ruptura o separación del alimento ingerido en componentes más simples para
su absorción; y como tal, es una combinación de procesos físicos y químicos que
descomponen el alimento ingerido en sustancias simples para su absorción, o una
fase preparatoria para la absorción que implica la ruptura física (mecánica) y
química (enzimática) del alimento ingerido en componentes más pequeños para
facilitar la absorción; es una forma de catabolismo o destrucción de moléculas
grandes del alimento (polímeros) en moléculas pequeñas (monómeros), cuya
eficiencia depende de la composición, la estructura y el procesamiento de los
alimentos en el tracto digestivo (Sensoy, 2021). Los procesos de digestión
incluyen seis actividades: ingestión, conducción, digestión física, digestión
química, digestión microbiana, absorción y excreción. La ingestión se refiere al
ingreso del alimento en el tracto digestivo a través de la boca. La digestión es un
proceso que convierte los nutrientes de los alimentos ingeridos en formas que
pueden ser absorbidas por el tracto gastrointestinal (Patricia & Dhamoon, 2022).
2.1 Fases de la digestión

El alimento ingerido es procesado a través de cuatro pasos: degradación

mecánica, degradación química, absorción de nutrientes y excreción del alimento
no digerido. El transporte del alimento ingerido desde su ingreso a la boca hasta
su egreso por el ano es una función importante. Las fases de la digestión pueden
ser cinco:

✓ Fase bucal, consiste en la ruptura física del alimento a cargo de la

masticación. En esta fase también ocurre ruptura química, como la del
almidón por acción de la amilasa salival, así como de las grasas por la lipasa
bucal.

32
 ✓ Fase gástrica. comienza con la acción del ácido clorhídrico que
desnaturaliza las proteínas y activa el pepsinógeno en pepsina. La pepsina
fracciona las proteínas en polipéptidos y una pequeña proporción de
oligopéptidos y aminoácidos libres. Esta fase es muy compleja en rumiantes,
puesto que en el rumen ocurre la fermentación del alimento por acción de las
enzimas microbianas en ácidos grasos volátiles y otros productos. El abomaso
procesa el alimento ingerido tal y como lo hace el estómago de cualquier
animal monogástrico, donde actúa el ácido clorhídrico y la pepsina.

✓ Fase pancreática. Está a cargo de las enzimas pancreáticas, comienza con

la liberación de las hormonas secretina y colecistoquinina que estimulan la
secreción del jugo pancreático. La secretina estimula la secreción de
bicarbonato de sodio (NaHCO3), mientras que la colecistoquinina estimula la
liberación de las proenzimas pancreáticas. La secretina y colecistoquinina,
estimulan además la liberación de la enteropeptidasa (enteroquinasa), que
activa el tripsinógeno en tripsina, la misma que una vez formada, se encarga
de activar a las demás proenzimas pancreáticas.

✓ Fase intestinal. Está a cargo de las enzimas del borde brocha de los
enterocitos, hidroliza los grandes polímeros en pequeños polímeros las que
ingresan dentro de las células mucosales del intestino delgado.

✓ Fase celular. Ocurre al interior de los enterocitos y está a cargo de las

enzimas citoplasmáticas las que realizan el trabajo final de hidrolizar los
pequeños polímeros en sus unidades químicas.

2.2 Sitios de la digestión

✓ Digestión luminal. Ocurre en la luz de los preestómagos, el estómago y los

intestinos, está a cargo de las enzimas digestivas (carbohidrasas, lipasas y
proteasas).

✓ Digestión mucosal. Ocurre en la mucosa de los intestinos, en el borde

brocha y está a cargo de las enzimas adherentes del páncreas y del intestino.

✓ Digestión citoplasmática. A cargo de las enzimas citoplamáticas de los

enterocitos.

✓ Digestión lisosomal. Ocurre dentro de la célula, utilizando las enzimas

digestivas de los lisosomas de las células mucosales.

33
Digestibilidad

Los términos digestión y disgestibilidad son distintos, pero se refieren al mismo

fenómeno. La digestión es el proceso de preparación del alimento ingerido para
su absorción; mientras que la digestibilidad se refiere a la proporción del
alimento ingerido que fue digerido y absorbido. Un término vinculado a la
digestión es la indigestibilidad, referida a la proporción (%) del alimento ingerido
no digerido ni absorbido, por tanto, excretado como heces fecales. Cada especie
animal tiene sus posibilidades y limitaciones para digerir un alimento, y cada
alimento tiene sus características que facilitan o dificultan la digestión. Por
ejemplo, la estructura del almidón influencia su digestibilidad. Una fracción
importante del almidón presente en los alimentos no se digiere en el intestino
delgado y pasa al intestino grueso, donde es fermentado por la microbiota
(Magallanes-Cruz et al., 2017), por tanto, la digestibilidad de los alimentos varía
de una especie animal a otra, y de un alimento a otro. Algunos expresan a la
digestibilidad como la eficiencia de la absorción, la misma que es muy importante
para evaluar la calidad del alimento destinado a un animal.

La década de 1960 hubo bastante avance para precisar los conceptos de

digestibilidad aparente y verdadera, como adjetivos que califican la absorción y
la retención, sobre todo al referirse a la digestibilidad de la proteína. La
digestibilidad aparente (DA) de una proteína es la relación entre el nitrógeno
digerido (nitrógeno ingerido – nitrógeno excretado) y el nitrógeno ingerido,
expresada como porcentaje, mientras que la digestibilidad verdadera (DV) tiene
en cuenta el nitrógeno en las heces de origen no dietético (el llamado nitrógeno
metabólico fecal, F0), que se resta del nitrógeno fecal total; por lo tanto, la
digestibilidad verdadera es siempre mayor que la digestibilidad aparente
(Greaves, 1963).

Digestibilidad aparente

La digestibilidad aparente (DA) expresa la digestión del alimento en su paso por

el tracto digestivo de un animal. Se mide como la diferencia entre el alimento
consumido y las heces excretadas. En términos cuantitativos, la digestibilidad se
refiere a la cantidad de alimento digerido y absorbidos en el tracto digestivo con
relación a la cantidad de alimento consumido, y por lo general se calcula como la
cantidad consumida menos la cantidad excretada en las heces. El término

34
aparente se refiere a que las heces, no solo incluyen al alimento no digerido, sino
a componentes que no corresponden al alimento, tales como secreciones
digestivas, epitelio de descamación intestinal y microorganismos del tracto
posterior, los mismos que salen junto con las heces, pero que en los experimentos
de digestión se cuantifica en forma conjunta como alimento consumido no
digerido.

Digestibilidad verdadera

El componente crítico en la digestibilidad aparente es la mezcla de nitrógeno fecal

que no tiene un origen dietario directo, sino se origina dentro del cuerpo a partir
de una variedad de fuentes, tales como las células de descamación del epitelio
intestinal mucoso, los microorganismos del tracto posterior y los residuos de las
secreciones digestivas, los que en conjunto se denominan nitrógeno metabólico
fecal (NMF) (Schneider, 1935b). La digestibilidad verdadera (DV) mide la
digestión del alimento excluyendo NMF, puesto que este nitrógeno que aparece
en las heces no corresponde al nitrógeno del alimento, sino al del animal, por
tanto, cuando se mide digestión verdadera, es necesario hacer una corrección a
los datos, descontando NMF del nitrógeno fecal (NF).

La digestibilidad aparente corresponde a la relación entre el nitrógeno ingerido

en el alimento y el nitrógeno excretado en las heces, mientras que la digestibilidad
verdadera toma en cuenta el nitrógeno fecal de origen no dietético (nitrógeno
metabólico fecal), que se resta del nitrógeno fecal total (Colburn et al., 1968); por
lo tanto, la digestibilidad verdadera es siempre mayor que la digestibilidad
aparente (Greaves, 1963).

Digestibilidad fecal

Algunos, a la digestibilidad aparente, suelen denominar también como

digestibilidad fecal, debido a que las mediciones se realizan a partir del método
convencional por colección fecal total, donde se mide el nitrógeno ingerido en el
alimento y el excretad en heces.

Digestibilidad ileal

La digestibilidad aparente es el proceso digestivo que ocurre en todo el tracto

digestivo, donde la fermentación en el tracto posterior, altera el conocimiento de
la verdadera digestibilidad, sobre todo del nitrógeno, por lo que los

35
 investigadores han idea medir la digestibilidad del alimento en su tránsito desde
a boca hasta el íleon, excluyendo la fermentación en el tracto posterior. Al proceso
de la medición de la digestibilidad por colección de digesta a nivel de íleon se
denomina digestibilidad ileal (Columbus & De Lange, 2012).

La técnica consiste en alimentar aves por un período de tiempo, luego sacrificar,

necropsiar y obtener un segmento de íleon extirpando 2 cm por detrás del
divertículo de Meckel y 1 cm por delante de la unión ileocecal, luego se obtiene la
muestra de digesta del íleon y se analiza el contenido de aminoácidos (Kim et al.,
2022). Las mediciones realizadas con esta técnica sirven como referentes para
estimar la biodisponibilidad de los aminoácidos (AA) y estimar los
requerimientos de aminoácidos de los animales. Los cálculos se realizan por
diferencia entre la cantidad de aminoácidos ingeridos y recuperados de la digesta
del íleon.

Los estudios en cerdos utilizan cánulas instaladas en el íleon, a través del cual se
colecta la digesta que fluye hacia una bolsa, la misma que se retira cada vez que
se llena o al menos una vez cada 30 min. Las muestras recolectadas se
almacenaron a -20°C para evitar la degradación bacteriana de AA en la digesta
(Kim et al., 2012)

Indigestibilidad

La indigestibilidad se refiere a la fracción no digerida ni absorbida del alimento

consumido, la misma que aparece en las heces; corresponde al alimento difícil o
imposible de descomponer por el tracto digestivo, por lo que la indigestibilidad
aparente se calcula como la fracción excretada en las heces con relación al
alimento ingerido, como la contraparte de la digestibilidad aparente (Clauss et
al., 2014).

2.3 Fisiología digestiva de la gallina

1. Aparato digestivo

El tracto gastrointestinal es importante para la digestión y la absorción de

nutrientes. En las aves de corral, también plantea importantes demandas
metabólicas. Por ejemplo, en el pollo, el tracto gastrointestinal representa solo el
1,5% del peso corporal, pero requiere el 8% de la energía metabolizada (Spratt et
al., 1990).

36
El tracto digestivo es el órgano de suministro de nutrientes, por lo que el
desarrollo temprano de la función digestiva en los pollitos recién nacidos les
permitirá utilizar mejor los nutrientes, crecer de manera eficiente y alcanzar el
potencial genético de los pollos de engorde contemporáneos (Ravindran &
Abdollahi, 2021). El aparato digestivo de la gallina está formado por pico, boca,
lengua, faringe, buche, proventículo, ventrículo, intestino delgado, intestino
grueso (ciegos, recto), cloaca y ano, los mismos que forman el tracto
gastrointestinal. Los órganos accesorios incluyen las glándulas salivales, hígado,
páncreas, placas de Peyer y bursa. El pico está cubierto por una lámina de
queratina denominada ranfoteca; la lengua es un órgano poco muscular y poco
móvil, activado por el aparato hioideo conformado por múltiples articulaciones,
adaptada para la deglución. Las aves tienen pocas papilas gustativas por lo tanto
poca agudeza en el gusto. Por ejemplo, la codorniz tiene 62 papilas, el conejo
17000 y el hombre 9000. A veces se dice que las aves tienen el sentido del gusto
atrofiado, detectan muy poco el sabor. Los experimentos han demostrado que las
aves consumen tranquilamente el pimiento rojo picante que los roedores y
humanos lo rechazan completamente, no detectan el sabor dulce ni salado,
pueden intoxicarse fácilmente con sal. El sentido del olfato también lo tienen
poco desarrollado. El esófago¸ es el conducto de comunicación entre la cavidad
bucal y el buche. El buche. Llamada también granero o ingluvia, es una
dilatación del esófago a manera de bolsa, sirve como depósito temporal del
alimento que ingiere el ave, posee un esfínter que regula la entrada y salida de
alimento, está bien desarrollado en la gallina.

El estómago, está formado por dos porciones: el proventrículo o estómago

glandular y el ventrículo o estómago muscular (molleja o molino). El
proventrículo, está tapizado por un epitelio con tres tipos de glándulas:
cardíacas, oxínticas y pilóricas; estas glándulas secretan bicarbonato, mucus,
ácido clorhídrico y pepsinógeno. Estas glándulas están formadas por dos clases
principales de células: las células principales del cuerpo o pépticas que producen
pepsinógeno, las células parietales u oxínticas que secretan ácido clorhídrico. En
la región glandular péptica se encuentran también células productoras de moco.
También están presentes las células G que producen la hormona gastrina. El
ventrículo, es un órgano muscular encargado de triturar el alimento; está
formado por dos pares de músculos que se originan e insertan en un tendón

37
circular; el lumen está tapizado por numerosas glándulas tubulares profundas
que secretan un líquido rico en proteínas que forma una placa córnea conocida
como cutícula que actúa como superficie de molienda, posee procesos dentarios
“dientes de la molleja” y protege la mucosa subyacente del ácido y la pepsina que
llega del proventrículo. La molleja contiene grit, formado por arena o pequeñas
piedrecillas que sirven como molino, la cantidad depende de la naturaleza del
alimento. El grit de carbonato de calcio (piedrecillas de caliza) puede servir
además como fuente de calcio; en cambio el grit de silicatos (piedrecillas de río)
son bastante fuertes e insolubles que sólo sirven como material para la molienda
de los granos.

El intestino delgado, es el mayor sitio de la digestión del alimento y la

absorción de los nutrientes. Los segmentos del intestino delgado no están
claramente demarcados; sin embargo, por convención se divide en duodeno,
yeyuno e ileon. El duodeno es el más activo en la digestión puesto que aquí se
vierten las secreciones del hígado y del páncreas y se utilizan en la digestión; el
yeyuno inicia en el punto donde el intestino delgado se separa del páncreas y
termina en el divertículo vitelino; el ileon se extiende desde el divertículo vitelino
hasta la unión cecal. La mucosa intestinal contiene vellosidades y criptas de
Lieberkühn. Las células epiteliales de las vellosidades tienen unas 105
microvellosidades por milímetro cuadrado sobre su superficie apical,
incrementando en 15 veces el área de la superficie absorbente. El villi contiene un
rico lecho capilar, el cual capta los nutrientes y los transfiere hacia la circulación
portal, hacia el hígado. En algunas especies el villi posee un vaso lacteal central.
El epitelio mucosal de las aves no posee glándulas de Brünner como en los
mamíferos, pero posee células globulares que secretan mucus. El recambio de las
células epiteliales ocurre entre 2 a 4 días en pollos en crecimiento. En algunas
especies herbívoras, el segmento posterior del intestino delgado está ricamente
poblado por microorganismos y puede estar comprometido en la fermentación
de los nutrientes que no han sido digeridos en el tracto anterior.

El intestino grueso está formado por los ciegos y el recto. Tiene tres funciones
básicas: absorbe agua, electrolitos y vitaminas del alimento digerido, forma y
almacena las heces, y realiza la fermentación microbial. Los ciegos, constituyen
los sitios de fermentación microbial de carbohidratos complejos que resisten la

38
digestión intestinal y sirven como los sitios de absorción de agua y nitrógeno. El
recto, es el segmento de intestino comprendido entre la unión ileocecal y la
cloaca. Un sinónimo frecuentemente utilizado para el recto es el colon. La
cloaca, es el punto final del recto, tiene un diámetro mayor que el recto, sirve
como depósito de heces y orina, recibe los uréteres y el ducto de salida del sistema
reproductor, está dividida por dos hojas de la mucosa en tres compartimentos:
una anterior (coprodeo) que se comunica con el recto; uno medio (urodeo) con
los uréteres y el oviducto, y uno posterior (proctodeo) que se abre externamente
hacia el ano. La hoja mucosal que separa el coprodeo con el urodeo puede actuar
como un diafragma para evitar el ingreso de heces dentro del urodeo. Durante la
defecación, este diafragma se puede revertir hacia el ano, permitiendo la
expulsión de las heces sin contaminar el urodeo ni el proctodeo. En la gallina, esta
hoja cierra durante la eyección del huevo y durante la eyaculación del gallo,
evitando la contaminación fecal del huevo o del semen. La bolsa de fabricio es un
divertículo prominente de la cloaca dorsal, sirve como el sitio de diferenciación
de los linfocitos B en el pollo y constituye un órgano linfoide secundario
involucrado en la inmunología del tracto gastrointestinal posterior en los adultos.

2. Glándulas accesorias
Las glándulas salivales están formadas por parótida, maxilares y linguales;
secretan de 7 - 30 ml de saliva por día. La saliva tiene dos funciones: lubricar el
bolo alimenticio y digerir el alimento gracias a su contenido de amilasa y lipasa
(en mamíferos). El páncreas elabora bicarbonato de sodio y potasio, produce
potentes enzimas digestivas, secreta hormonas metabólicas (insulina y glucagon).
Las enzimas elaboradas por el páncreas son las responsables de la digestión del
50% de los carbohidratos, 50% de las proteínas y 90% de las grasas, y la
producción de bicarbonato para neutralizar el quimo ácido de origen
proventricular. El hígado es el órgano interno simple más grande y
metabólicamente activo del cuerpo (Zaefarian et al., 2019). Ocupa una posición
central en el metabolismo de los nutrientes. Además, actúa en la producción de
bilis, la cual es necesaria no solo para la digestión de lípidos y sustancias solubles
en lípidos sino también como un medio para la excreción de colesterol. La
vesícula biliar es un órgano muy pequeño localizado en la superficie del hígado,
cuyas funciones son: almacenar temporalmente la bilis, absorber el 90 % de agua
y sales de la bilis, evacuar la bilis frente al estímulo de la CCK. La bilis de pollos

39
parrilleros está formada por 80.2% y 19.8% de materia seca conformada por
24.9% de grasa, 23.0% de proteína y 6.6% de cenizas, con un contenido 17.68%
de ácidos grasos totales y una relación de ácidos grasos insaturados: saturados de
1.36, siendo el oleico, linoleico y araquidónico los principales ácidos grasos
insaturados, mientras que el palmítico y esteárico, los principales ácidos grasos
saturados (Tancharoenrat et al., 2022). El agua, las sales biliares (colato,
glicocolato y taurocolato), lecitina y otros fosfolípidos y el colesterol no
esterificado forman la fracción ácido-dependiente, mientras que los electrolitos,
bilirrubina conjugada y productos de desecho forman la fracción ácido-
independiente. Es de extrema importancia que los componentes de la bilis
guarden su propia relación. Cuando la relación normal de los componentes de la
bilis se rompe, el colesterol puede precipitar y formar cálculos biliares, de
importancia sobre todo en humanos. Las sales biliares se sintetizan a partir del
colesterol, glicina o taurina en los hepatocitos. A pH intestinal (6.0 a 8.0), los
grupos ácidos de las sales se ionizan y las sales actúan como poderosos
detergentes posibilitando la emulsificación, digestión y absorción de los lípidos
dietarios.

3. Proceso digestivo
El sistema digestivo de las aves es simple, corto y extremadamente eficiente (I.
Rodrigues & Choct, 2018). El tracto gastrointestinal y sobre todo el intestino es el
principal órgano de suministro de nutrientes al organismo, por lo que el
desarrollo precoz de la función digestiva en las aves recién nacidas es lo más
importante para posibilitar una mejor utilización de los nutrientes para un
crecimiento eficiente y el logro del potencial genético, sobre todo en pollos
destinados a la producción de carne (Ravindran & Abdollahi, 2021).

El proceso digestivo de las aves inicia con el ingreso del alimento al tracto
digestivo, su transporte, hasta su salida por el ano. El alimento, en su recorrido,
sufre una serie de fraccionamientos a través de procesos físicos de molienda en el
estómago muscular, y procesos químicos de hidrólisis enzimática en el estómago
glandular y en los intestinos. El tracto digestivo de las aves es simple, corto y
extremadamente eficiente (I. Rodrigues & Choct, 2018), por donde transita la
digesta a través de movimientos de flujo y reflujo, es decir, avanza y retrocede,
fenómeno conocido como flujo anterógrado y retrógrado, peristalsis retrógrada,

40
reversa o inversa, ocurre en 3 áreas principales del tracto digestivo: 1) desde la
molleja hasta el proventrículo debido a las contracciones de la molleja, lo que
aumenta la exposición de la digestiva a las enzimas proventriculares; 2) desde el
yeyuno y el duodeno hacia la región gástrica, que se intensifica en el caso de las
aves en ayunas; y 3) de la cloaca al ciego, como un proceso continuo debido a
contracciones de baja amplitud de la mucosa intestinal, lo cual es muy importante
para la digestión, la absorción de nutrientes y la dinámica microbiana en el tracto
digestivo, lo suficientemente fuerte como para transportar la digesta desde la
cloaca hasta el buche. Las aves en ayunas activan el movimiento inverso para
introducir digesta retrógrada para volver a estimular las contracciones de la
molleja de alta frecuencia y, por lo tanto, restablecer los patrones de motilidad
asociados con la saciedad en el estómago y el duodeno (Angel et al., 2013). Los
estudios con marcadores solubles y bacterias inyectadas en la cloaca, utilizando
aves en ayunas han evidenciado que las aves mueven la digesta de regreso al
duodeno cuando un ave tiene hambre, como una forma de coprofagia interna,
una forma de recuperar incluso trazas de energía y nutrientes del alimento
disponible; sin embargo, otros estudios no se ha observado reflujo desde el
colon/ciego al íleon. Así por ejemplo, es normal el flujo retrógrado de la digesta
con orina desde la cloaca hacia el colon (Scanes, 2020).

Los dos tipos de digestiones en las aves son la enzimática y la microbial. La

digestión enzimática ocurre por acción de las enzimas del tracto, producidas en
proventrículo, páncreas e intestino delgado. La digestión microbial ocurre por
acción de enzimas producidas por los microbios, usualmente en el ciego o recto,
denominándose al proceso como fermentación. La persitalsis reversa mueve el
ácido úrico desde la cloaca hacia el colon y se utiliza para la deposición de N
corporal, pero su contribución al metabolismo proteico de todo el cuerpo en
pollos de engorde probablemente sea limitada (de Vries et al., 2022). El tiempo
de estadía del alimento en la boca de la gallina es demasiado corto, por lo que la
acción mecánica es mínima porque no hay masticación. La hidrólisis enzimática
del alimento es también mínima porque la saliva no posee amilasa. El buche es
un simple reservorio y de remojo del alimento consumido, sin función física ni
química. La molleja es el órgano de molienda del grano, que cuando está vacía, el
alimento que ingresa al buche pasa rápidamente a esta, pero cuando está llena, el

41
alimento se almacena en el buche. La molleja se contrae 3 veces por minuto, con
una fuerza de contracción tan grande que puede doblar en U una bala de plomo.

La mayor parte de la digestión enzimática y la absorción de los nutrientes ocurre

en el intestino delgado. La liberación de secreciones intestinales y pancreáticas es
estimulada por la distensión duodenal, el ácido clorhídrico, estimulación vagal,
secretina, péptido intestinal vasoactivo, y colecistoquinina. La liberación de
colecistoquinina es inducida por péptidos, aminoácidos y grasas. La interacción
de estos factores regulatorios asegura la liberación de las enzimas de acuerdo al
tipo de sustrato en la digesta. Por ejemplo, los alimentos ricos en carbohidratos y
pobres en grasas inducen a la secreción de abundante amilasa y poca lipasa. La
hidrólisis enzimática da como producto pequeños oligómeros. Estos son
hidrolizados en su totalidad en el borde brocha de los enterocitos a moléculas
estructurales tales como azúcares, aminoácidos, y nucleótidos, para su absorción.

4. Digestión microbiana

La digestión microbiana se refiere a la fermentación de los alimentos en el

intestino grueso, siendo los ciegos los sitios más importantes de este proceso, con
un ambiente estable para la compleja biota presente, con predominio de
bacterias, protozoarios, hongos y archaeas (Saengkerdsub et al., 2007), dando
como productos ácidos grasos volátiles (acético, propiónico y butírico), metano,
en cantidades pequeñas, en una concentración de 107.3 mM/g de contenido cecal.
El ciego. Los organismos predominantes son bacterias, protozoarios y hongos. En
el pollo hay 1011 bacterias por gramo de heces frescas, los que se absorben y
contribuyen con el 4 % de la energía necesaria en gansos, 50 % en avestruces. La
emisión de metano en pollos parilleros, pollo de Taiwán y ganso romano blanco
es de 15.87, 84.8 y 1500 mg/ciclo de vida por ave (Wang & Huang, 2005).

Absorción

La absorción es el paso de los nutrientes desde el canal gastrointestinal hacia el

torrente circulatorio, que puede ser a la circulación portal o linfática. Todo el
tracto digestivo de los animales tiene capacidad absortiva; la magnitud de la
absorción en los diferentes segmentos depende del tipo de nutriente. El epitelio
intestinal tiene permeabilidad selectiva, absorbe los nutrientes que el organismo
necesita. La mayor parte de la absorción de nutrientes ocurre en el tracto medio

42
(duodeno, yeyuno) y en menor grado en ileon y el tracto posterior (ciego y colon).
El torrente circulatorio tiene la función de transporte y distribución de los
nutrientes.

Rutas de absorción

✓ Ruta transcelular. Absorción por la superficie del borde brocha, por la

membrana luminal.

✓ Ruta paracelular. Absorción por la membrana lateral del enterocito.

Mecanismos de absorción

✓ Absorción por los poros acuosos.

✓ Absorción por la ruta soluble en los lípidos.

✓ Absorción por pinocitosis (Beber celular).

✓ Absorción por fagocitosis (Comer celular).

✓ Absorción mediada por transportadores.

✓ Absorción por las uniones entre células.

Transporte de membrana

✓ Transporte pasivo, sin gasto de energía.

✓ Difusión simple, pase libre por los poros.

✓ Difusión facilitada, pase mediante transportador.

✓ Transporte activo, pase de nutrientes con gasto de energía (ATP). Puede

ser primario: la bomba de sodio y potasio (Na+K+ ATPasa) expulsa el sodio
hacia el exterior de la célula; secundario: el sodio retorna al interior de la
célula. El transporte activo secundario puede ser sinporte cuando dos
solutos transitan en el mismo sentido, y antiporte cuando los solutos
transitan en sentido contrario.

Sistema porta hepático. Azúcares, aminoácidos, ácidos grasos de cadena

corta.

Intestinos → Hígado → Corazón → Sistema

Sistema linfático. Acidos grasos de cadena larga.

43
 Intestinos → Corazón → Hígado → Sistema
Conducto torácico. Principal tronco colector del sistema linfático.
2.4 Fisiología digestiva del rumiante

«… y dijo Moisés a los hijos de Israel, … y de todos los animales que

hay sobre la tierra, todo el que tiene pezuña hendida y que rumia,
este comeréis: buey, oveja, cabra, ciervo, gacela, corzo, cabra
montés, íbice, antílope, carnero montés. Pero no comereís el
camello, porque rumia, pero no tiene pezuña hendida, lo tendreís
por inmundo» (Lev. 11.3-8; Deut. 14.3-8).
El rumiante es aquel animal que tiene la capacidad de digerir los alimentos en
dos etapas: primero los traga casi enteros en partículas gruesas y luego, tras la
regurgitación, los remastica y desmenuza hasta convertirlos en partículas finas, y
los vuelve a tragar, a fin de facilitar la fermentación. El tracto digestivo del
rumiante es bastante largo, con un estómago grande y complejo, donde viven
microorganismos simbiontes que lo capacita para vivir y sobrevivir en
condiciones críticas de alimentación. Incluye al vacuno, ovino, caprino, camélido,
y otros. La digestión de los alimentos fibrosos, principalmente pastos y forrajes,
tiene el costo de las emisiones de gases, especialmente metano, que reducen la
eficiencia del uso de los alimentos y contribuye a las emisiones globales de gases
de efecto invernadero (Pérez-Barbería, 2020). Algunos consideran a los
camélidos como pseudorumiantes debido a que tiene un estómago de tres
compartimentos, con relación al vacuno, ovino o caprino que tiene cuatro; sin
embargo, estos pueden ser quizá más que verdaderos rumiantes debido a su
mayor capacidad digestiva.

Los camélidos son animales rumiantes

Los camélidos, conocidos como miembros del género Camelus (Camelus

dromedarius y Camelus bactrianus), Lama (Lama guanicoe y Lama glama) y
Vicugna (Vicugna vicugna y Vicugna pacos), son considerados por el universo
académico como pseudorumiantes o falsos rumiantes. Murray Fowler, en el
capítulo 46 de su libro, afirma categóricamente, sin admitir objeción ni discusión,
que los camélidos no son rumiantes, sino pseudorumiantes o falsos rumiantes,
tomando como argumentos la taxonomía, anatomía, fisiología y conducta de los
animales, como criterios de negación (Fowler, 2010). Afirma que los camélidos
no son rumiantes ni son una amenaza para la industria ganadera porque tienen
una resistencia total a las enfermedades infecciosas y parasitarias de los

44
rumiantes. Las fuentes revisadas han configurado a los camélidos como falsos
rumiantes o pseudorumiantes (Vallenas et al., 1971; Fowler, 2010; Carroll et al.,
2019); y sus seguidores, por lo general replican el mismo texto, negando el
carácter rumiante de los camélidos, lo cual constituye un error de concepto que
merece un análisis objetivo.

Moisés, el patriarca hebreo que 1400 años antes de Cristo sacó a su pueblo de la
esclavitud de Egipto, en el tercer libro de la Biblia, Levítico, ha escrito: Habló
Jehová a Moisés y a Aarón, diciéndoles, hablad a los hijos de Israel y decidles,
estos son los animales que podéis comer de entre todos los animales que hay
sobre la tierra. De entre los animales, todo el que tiene pezuña hendida y que
rumia, este comeréis. Pero, de los que rumian o tienen pezuña hendida, no
comeréis estos: el camello, porque, aunque rumia no tiene pezuña
hendida; será inmundo para vosotros (Lev.11:3-8). El cuarto libro,
Deuterenomio, precisa con detalle el mandato, especificando los animales aptos
y no aptos para el consumo: Nada abominable comerás. Estos son los animales
que podréis comer, el buey, la oveja, la cabra, el ciervo, la gacela, el corzo, la cabra
montés, el íbice, el antílope y el carnero montés. Y todo animal de pezuñas, que
tenga hendidura de dos uñas, y que rumiare entre los animales, ese podréis
comer. Pero estos no comeréis, entre los que rumian o entre los que tienen pezuña
hendida: camello, liebre y conejo; porque rumian, más no tienen pezuña hendida,
serán inmundos; ni cerdo, porque tiene pezuña hendida, más no rumia; os será
inmundo. De la carne de estos no comeréis, ni tocaréis sus cuerpos muertos
(Deut. 14:3-8).

Sin el ánimo de la contradicción entre ciencia y religión, ni el conflicto que pueda

generar las conexiones entre ambos espacios (Baker, 2012), es necesario definir
el verbo rumiar del mensaje bíblico. A diferencia de los científicos modernos,
Moisés no centró su atención en la anatomía del estómago del vacuno, ovino,
caprino o camello, para calificarlos de rumiante; ni se fijó si el camello tiene un
estómago de 3 compartimentos, o que el estómago del vacuno, ovino o caprino
tenga 4 compartimentos. El patriarca tomó como referente la conducta digestiva
de estos animales, la función rumia, la característica funcional típica y única de
los rumiantes, cuya comprensión no requiere de tanta teoría, análisis ni
demostración. Los que han crecido criando y cuidando vacas, ovejas, cabras,

45
llamas o alpacas, y las han estudiado y manipulado, han observado que estas
especies remastican su bolo, y lo hacen con tanta elegancia que lo superan al
vacuno, ovino o caprino; por tanto, tomar como referente la simple diferencia
anatómica del estómago como modelo, o la susceptibilidad de los camélidos a las
enfermedades de los vacunos para distinguir rumiante de pseudo-rumiante, es
una postura poco coherente y sin soporte que se ha diseminado en el universo
académico.

Una interesante revisión sobre el concepto rumia en vacas lecheras configura que
los rumiantes mastican su alimento inicialmente mientras comen, luego
regurgitan el alimento ingerido y lo vuelven a masticar mediante el proceso de
rumia. A medida que la masticación progresa, las partículas del bolo se reducen
de tamaño para facilitar la colonización microbiana, además de secretar saliva
para lubricar el bolo y permitir la deglución (Beauchemin, 2018). La rumia es
precisamente eso, el proceso de una nueva masticación del bolo regurgitado para
descomponer físicamente más el material vegetal y facilitar la fermentación, la
misma que ahora se ha convertido en un indicador fundamental para el
monitoreo del estado de salud en el ganado lechero (Paudyal, 2021). El término
rumiante proviene del latín ruminare, que significa masticar de nuevo el
alimento regurgitado (Ramírez, 2005), y el proceso de volver a masticar el
alimento para descomponer aún más la materia vegetal y estimular la digestión
se llama rumia, al margen de que el estómago tenga tres o cuatro
compartimentos; por consiguiente, la fisiología, más que la anatomía, es el mejor
referente para calificar el carácter rumiante de los camélidos, por lo que la llama
y la alpaca, junto con el camello, jirafa, venado, bovino, ovino, caprino y antílope,
son rumiantes verdaderos (Reiner & Bryant, 1983; Larson & Ho, 2006), más no
rumiantes falsos o pseudorumiantes, como erróneamente los codifican las
corrientes académicas (Fowler, 2010).

Un rumiante falso, se asume que es un animal con limitaciones para digerir los
alimentos, puesto que tiene un estómago con solo 3 compartimentos con relación
al ovino, bovino o caprino que tiene 4 cámaras; por tanto, su capacidad digestiva
debiera tener un menor coeficiente (quizá 0.75) con relación a los llamados
verdaderos rumiantes; sin embargo, los estudios comparativos de digestión entre
estos dos grupos de animales, han mostrado casi siempre ventajas a favor de los

46
llamados falsos rumiantes. Por ejemplo, las llamas y los guanacos fueron más
eficientes que los ovinos para digerir la materia seca y la fibra detergente neutro
del heno de alfalfa (Hintz et al., 1973); así mismo, las llamas consumieron 14%
más paja y lograron una mejor digestión (+3.8 puntos) de la materia orgánica que
los ovinos (Dulphy et al., 1994); o que las llamas lograron digerir mejor la materia
seca de pasto de C4 con relación a las cabras (Sponheimer et al., 2003),
evidenciando la superioridad digestiva de los camélidos (tabla 2).

Tabla 2
Digestibilidad de materia seca de heno de C4 (Cynodon dactylon) en cabras y
llamas.
Variable Cabras Llamas
Digestibilidad de la materia seca, % 44 61
Digestibilidad del nitrógeno, % 51 66

Nota. Contraste entre rumiante verdadero y rumiante falso (Sponheimer et al., 2003).

A partir de los datos referenciales (tabla 2), es evidente que los llamados
rumiantes falsos tienen una mejor eficiencia que los rumiantes verdaderos para
digerir los forrajes, sobre todo los forrajes más fibrosos (Sponheimer et al., 2003).
La diferencia anatómica del estómago para excluir a los camélidos de su
verdadera dimensión rumiante es un argumento sin soporte; o que los camélidos
son refractarios a las enfermedades infeccionas y parasitarias del vacuno (Fowler,
2010), es una postura errónea. Los camélidos son altamente susceptibles a la
fascioliasis hepática, mucho más susceptibles que ovino, bovino o caprino
(Espinoza et al., 2010), con una prevalencia de 49.5% en llamas y 73.8% en
alpacas (Flores et al., 2014), 32.9% en vicuñas (Samamé et al., 2016), llegando
hasta 80% en llamas, con cientos de duelas en hígado (Cafrune et al., 1996),
causando fibrosis hepática generalizada y muerte (Leguía, 1997). Así mismo, los
virus, bacterias y parásitos que afectan al mundo viviente son especie-específicos,
tanto en plantas (Okubamichael et al., 2016), como en animales (Dallas et al.,
2020), por lo que descalificar el carácter rumiante de los camélidos, con base en
agentes infecciosos o parasitarios de los vacunos, es una postura equivocada.

Los camélidos, junto con vacuno, ovino, caprino, jirafa, ciervo, íbice y antílope,
son rumiantes (Reiner & Bryant, 1983; Larson & Ho, 2006), con un estómago de
tres compartimentos, con los mismos mecanismos de rumia en ciclo de tres fases:

47
regurgitación, remasticación y redeglución (Fowler, 2010), similar población
microbial simbionte (Carroll et al., 2019; Cerón et al., 2016; St-Pierre & Wright,
2012), y similar patrón bioquímico de fermentación microbial anaeróbico (Liu et
al., 2009), pero con mayor producción y concentración de ácidos grasos de
cadena corta (Oldham et al., 2014; Xia et al., 2020), que les posibilita vivir en
ambientes de tierras bajas de los desiertos, los camellos (Tariq et al., 2014), y en
ambientes de tierras altas de los andes, las llamas, alpacas, guanacos y vicuñas
(Yacobaccio, 2021).

El ambiente ruminal

El rumen, incluido el retículo, es un órgano de almacenamiento, conducción,

fermentación, absorción y secreción; se caracteriza por tener cuatro condiciones
básicas:

✓ Temperatura constante (38 a 42°C), dada por el calor que genera la

fermentación ruminal del alimento que genera el calor de fermentación.

✓ Anaerobiosis estable, dada por el CO2 que genera la fermentación ruminal

del alimento.

✓ pH relativamente constante, 6 a 7, es decir, una concentración de hidrógenos

más o menos constante.

✓ Oscuridad permanente, por la estructura anatómica propia, sin acceso de la

luz.

El ambiente ruminal es un sistema de permanente cultivo al que ingresa

constantemente agua y alimento, y del que egresa constantemente productos
finales y desechos. Como nexo entre ambos procesos ocurre la fermentación que
se caracteriza por ser también continua y rápida, está a cargo de los
microorganismos simbióticos.

Funciones del rumen

El rumen tiene cinco funciones importantes:

✓ Fermenta el alimento ingerido por el animal, gracias a su población

microbiana, convirtiéndolo en ácidos grasos volátiles, dióxido de
carbono, metano, amoníaco, y a veces ácido láctico.

48
 ✓ Absorbe los productos de la fermentación, principalmente los ácidos
grasos volátiles y el amoníaco.

✓ Secreta el nitrógeno de reciclaje hepatoruminal en forma de urea.

✓ Depura los productos secundarios de la fermentación, principalmente

dióxido de carbono y metano.

✓ Genera el calor de fermentación, que le sirve al animal para el

mantenimiento de la temperatura corporal.

Microbios del rumen

Los animales rumiantes tienen la capacidad de utilizar la recalcitrante fibra

vegetal en las formas utilizables de energía, tales como los ácidos grasos volátiles
(AGV), gracias a que su estómago está poblado por trillones de microorganismos
(Dearing & Kohl, 2017), distribuidos en cuatro principales grupos, todos
anaerobios: archaeas, bacterias, prtozoarios y hongos, los mismos que
contribuyen en forma directa o indirecta en la degradación de la materia orgánica
(MO) del alimento consumido por el animal rumiante. Las bacterias son las más
abundantes con una densidad de población estimada de 1010−11 mL−1 de líquido
ruminal, seguidas por archaea (108−9 mL−1; todas ellas metanógenas), protozoos
ciliados (106 mL−1) que contribuyen hasta la mitad de la biomasa microbiana del
rumen debido a su gran tamaño; y los hongos, con 106 mL−1 que aportan menos
del 8% de la biomasa total (Mountfort, 1987). Es importante destacar que la
energía almacenada en los carbohidratos vegetales complejos se vuelve accesible
para el animal huésped solo a través de la actividad sinérgica de sus microbios
intestinales. Los principales grupos microbianos que habitan en el rumen son las
bacterias anaerobias, las arqueas, los hongos y los protozoos, que contribuyen
directa o indirectamente a la degradación de la materia orgánica (MO) de la dieta.
Las bacterias son las más abundantes con una densidad de población estimada
de 1010−11 mL−1 de fluido ruminal, seguidas por archaeas (108−9 mL−1; todas ellas
metanógenas), protozoos ciliados (106 mL−1) que contribuyen hasta la mitad de
la biomasa microbiana del rumen debido a su gran tamaño, y los hongos con 106
mL−1 aportando menos del 8% de la biomasa total (Orpin y Joblin, 1997;
Lourenço et al., 2010; Kumar et al., 2013); liberan cantidades sustanciales de
endoezimas, celulasa y proteasa, con una ventaja competitiva sobre las bacterias

49
del rumen en la degradación del material estructural de la planta (Mountfort,
1987).

El rumen está poblado por cuatro principales grupos microbianos: archaeas,

bacterias, protozoarios y hongos; son anaerobios estrictos, algunos son
anaerobios facultativos, que contribuyen en forma directa o indirecta en la
degradación de la materia orgánica ingerida por el animal rumiante; son los
responsables de la fermentación de los alimentos ingeridos por el animal,
convirtiéndolos en ácidos grasos volátiles, anhidrido carbónico, metano y
amoníaco. La población microbiana en rumen varía ampliamente. Las archaeas
108-9 células por ml de líquido ruminal; las bacterias están en una concentración
de 109 a 1010 células por ml de líquido ruminal; la población de protozoarios varía
entre 105 a 106/ml. La población de hongos (zoosporos) parece variar entre 103 –
105 /ml. El 42 % de la biomasa microbial ruminal está formada por bacterias, el
40 % por protozoarios y el 8 % por hongos (Wang et al., 2017).

Las bacterias son las más abundantes con una densidad de población estimada
de 1010−11 mL−1 de líquido ruminal, seguidas por archaea (108−9 mL−1; todas ellas
metanógenas), protozoos ciliados (106 mL−1) que contribuyen hasta la mitad de
la biomasa microbiana del rumen debido a su gran tamaño; y los hongos, con 106
mL−1.

Archaeas

La palabra archaea deriva del latín arkhaios o griego archaios que significa
primitivo. Las archaea fueron descubiertas en 1977 por el microbiólogo
estadounidense Carl Woese de la universidad de Illinois, mediante
caracterización de la secuencia del ARN ribosómico de un organismo productor
de metano (Woese & Fox, 1977). Antes de Woese, se creía que la vida en la Tierra
pertenecía a solo dos dominios: procariotas y eucariotas, y que los ahora
conocidos como archaea, eran parte de las bacterias. Woese y su equipo aclararon
que los procariotas en realidad estaban formados por dos grupos diferentes de
organismos: las archaea y las bacterias, siendo las archaea más estrechamente
relacionadas con los eucariotas que con las bacterias. Ahora, las archaea forman
un tercer dominio de la vida conformado por organismos procarióticos
unicelulares (Eme & Doolittle, 2015).

50
Las archaea son microorganismos metanógenos, anteriormente confundidas
como bacterias metanógenas, tales como Methanobacterium ruminantium y
Methanobacterium mobile. Están equipadas con una maquinaria metabólica
para convertir hidrógeno (H2) y dióxido de carbono (CO2) en metano (CH4); por
tanto, son las responsables de la remoción casi total del H2 presente en el rumen.
Los científicos han clasificado 28 géneros y 113 especies de metanógenos en la
naturaleza (Garrity et al., 2007); sin embrago, se han aislado pocas especies de
archaea metanógenas en el rumen, constituyen del 0.3% al 3% del microbioma
del rumen (Janssen & Kirs, 2008):

Methanobacterium formicicum

Methanobacterium bryantii

Methanobrevibacter ruminantium

Methanobrevibacter millerae

Methanobrevibacter olleyae

Methanomicrobium mobile

Methanoculleus olentangyi

Estos microorganismos hidrogenótrofas producen metano a partir de H2 y CO2

producidos por las bacterias celulolíticas, así como del ácido fórmico producido
por los protozoarios, bacterias y hongos. La diversidad de archaea es mucho
menor que la de las bacterias.

Similitudes y diferencias entre archaeas y bacterias

Las archaea y las bacterias son organismos unicelulares procariotas que

comparten más diferencias que semejanzas. La pared celular de las bacterias está
formada de mureína, un peptidoglucano, un heteropolímero formado por una
secuencia alternante de N-acetil-glucosamina y el ácido N-acetilmurámico
unidos mediante enlaces ß-1,4 en cadena recta, mientras que la pared celular de
las archaea tiene pseudomureina, un pseudopeptidoglicano conformado por N-
acetilglucosamina y el ácido N-acetiltalosaminurónico unidos por enlace
glucosídico β-1,3 (Subedi et al., 2021). El ADN de las arqueas tiene forma de
cromosoma circular, lo que reduce el riesgo de que el material genético sufra
alteraciones o daños al estar expuestos a condiciones extremas; las archaea tienen

51
un metabolismo limitado, mientras que las bacterias desarrollan cualquier tipo
de metabolismo o forma de nutrición; las archaea son siempre quimioautótrofos,
es decir, obtienen materia (carbono) y energía de la oxidación de compuestos
orgánicos CO2 e inorgánicos como sulfuro de hidrógeno, ácido sulfhídrico, hierro
ferroso, o amoníaco, lo que constituye un metabolismo muy primitivo.

Figura 4
Semejanzas y diferencias entre la membrana celular de arqueas vs bacterias.

Nota. La membrana celular de las arqueas y las bacterias están formadas por fosfolípidos; sin
embrago, las cadenas laterales de los fosfolípidos de las arqueas están formadas por isoprenoides
unidas por enlaces éter a un esqueleto de sn-glicerol-1-fosfato (G1P), mientras que las cadenas
laterales de fosfolíplidos de las bacterias están formadas por ácidos grasos ligadas por enlaces
éster a un esqueleto de sn-glicerol-3-fosfato (G3P) (Lombard et al., 2012; Sojo et al., 2014).

El aspecto más fascinante de las archaea es que son organismos extremófilos, es

decir, tienen capacidad para vivir en ambientes increíblemente extremos, en
condiciones que desafían los límites físico-químicos de la vida: temperatura alta
o baja, valores extremos de pH, presión elevada y alta concentración de sal; es
decir, prosperar donde ningún otro organismo puede sobrevivir. Por ejemplo,
Methanopyrus kandleri, un hipertermófilo descubierto en las paredes de una
fuente hidrotermal en el golfo de California a una profundidad de 2000 m y a
temperaturas de 84-110 °C, llegando a alcanzar el récord de supervivencia a más
alta temperatura, 122 °C; vive en un ambiente rico en hidrógeno y dióxido de
carbono, produciendo metano (Takai et al., 2008); mientras que Picrophilus
torridus, un organismo termoacidofílico que puede prosperar en un ambiente de
hasta 65°C y pH increíblemente ácido, 0.06 (Rampelotto, 2013). Las archaea
tienen la capacidad de reducir CO2 a CH4, estas son extremadamente sensibles al
oxígeno y pueden crecer con H2 como su único donador de electrones y CO2 como
su único aceptor.

52
Bacterias

Las bacterias constituyen la mayor biomasa microbial del rumen, representa una
masa de 3 a 7 kilos en vacunos; son organismos que carecen de mitocondrias, por
lo tanto no pueden oxidar ácido acético ni otro AGV; degradan el alimento a
través de la fermentación, sin la participación del oxígeno; la cadena respiratoria
está vinculada a la membrana celular, esta cumple una función similar a la
membrana interna de las mitocondrias; tienen un ciclo respiratorio inverso e
incompleto en relación al ciclo de Krebs; las porciones del ciclo malato-succinato
tienden a operar en sentido inverso, utilizan al fumarato como aceptor de
electrones y no al succinato como lo hacen las células eucariotas. Las bacterias
del rumen son organismos anaerobios estrictos, su tamaño promedio fluctúa
entre 1 a 3 m.

Tabla 3
Población de bacterias en líquido ruminal (LR).
Ración N° bacterias/ml LR

Paja 4 – 15 x 109

Heno 9 – 15 x 109

Concentrado 50 – 60 x 109
Nota. Adaptado de Kaufmann y Saelzer, 1980. Vacunos.

Clasificación de las bacterias

Las bacterias del rumen pueden clasificarse desde varios puntos de vista. Por la
forma, las bacterias se clasifican en cocos y bacilos; por la coloración, en gran
positivos y negativos; por la taxonomía, en ruminococcus, streptococcus,
lactobacillus, eubacterium, bacteroides, selenomonas, succinomonas,
anaerovibrios, butirovibrios, succinovibrios, clostridios, metanobacterium, etc.
La clasificación más aplicativa es desde el punto de vista funcional y los productos
finales que elaboran, agrupándolas en bacterias celulolíticas, amilolíticas,
sacarolíticas, etc. Los grupos más notables de bacterias son los cocos y los bacilos
pequeños.

53
Bacterias celulolíticas

Son las más importantes para la fermentación de los pastos y forrajes en el

rumen; tienen una alta actividad celulolítica, producen celulasa, glucanasa,
celobiasa, xilanasa y pectinasa, enzimas responsables de la degradación de
celulosa, hemicelulosa y pectina que no estén ligadas a lignina. Las más
abundantes son Bacteroides succinogenes y Ruminococcus albus, Ruminococcus
flavefaciens y Eubacterium cellulosolvens; éstas colonizan a los 5 minutos las
superficies epidermales de los fragmentos vegetales; viven sin problemas en pH
mayor de 6.0, pero mueren si el pH cae por debajo de 5.6. En tal sentido,
cualquier alimento que promueva la acidez ruminal puede eliminar la población
de bacterias celulolíticas.

Bacterias amilolíticas

Estas bacterias están equipadas con enzimas amilolíticas y tienen alta capacidad
para fermentar almidón, pero son incapaces de fermentar celulosa. Son más
tolerantes a la acidez del rumen, viven a pH 5.2 a 5.5. Las más abundantes son
Bacteroides amylophilus, Selenomonas ruminantium, Succinomonas
amylolytica y Streptococcus bovis. Cuando un animal empieza a consumir granos,
su población microbial se ajusta rápidamente con bacterias amilolíticas, pero si
no tiene costumbre de consumir granos, un cambio brusco de forrajes a granos
puede causar una acidosis láctica tan severa (pH 5.0) que pueden desaparecer las
bacterias amilolíticas y más aún las celulolíticas, estableciéndose en vez de éstas
la Streptococcus bovis.

54
Tabla 4
Agrupación funcional de bacterias del rumen.
Grupo Sustrato Producto
Celulolíticas Celulosa AGV, alto nivel de acético
Amilolíticas Almidón AGV, alto nivel de propiónico
Sacarolíticas Sacarosa AGV, alto nivel de butírico
Lactilíticas Ácido láctico AGV, alto nivel propiónico
Lipolíticas Grasas AGL + glycerol
Proteolíticas Proteínas Aminoácidos + NH3
Ureolíticas Urea CO2 + NH3
Metanogénicas CO2 + H2 CH4
Nota. Adaptado de Kaufmann y Saelzer, 1980. Vacunos.

Bacterias sacarolíticas

Este grupo de bacterias están equipadas con enzimas sacarolíticas capaces de

fermentar azúcares solubles. La más abundante es la Megasphaera elsdenii.
Cuando la ración es rica en sacarosa (melaza), la proporción de ácido acético
disminuye considerablemente, aumentando la de ácido butírico, así como la de
ácido valérico.

Protozoarios

El rumen está poblado de algunos pocos flagelados y una vasta población de

ciliados. Su biomasa total es similar a la biomasa de las bacterias, dependiendo
del tipo de alimento, por lo tanto, puede haber tantos protozoarios como ninguno.
La población es de 105 protozoarios por ml de líquido ruminal, su tamaño varía
entre 25 a 250 m, están agrupados en dos subclases, los pequeños protozoarios
entodinios con 70 géneros y los grandes protozoarios holotricos con dos géneros;
los entodinios aparecen en animales alimentados con raciones a base de fibra y/o
almidón, y los últimos, con raciones ricas en fibra y azúcares. La división celular
de los protozoarios puede tener una duración de 0.5 – 2 días. A diferencia de las
bacterias, los protozoarios se caracterizan por los siguientes aspectos:

✓ Son muy móviles, invaden rápidamente el alimento ingerido por el

animal.

55
 ✓ Son capaces de almacenar carbohidratos de reserva en forma de
amilopectina.

✓ Son muy susceptibles a los cambios de pH; una ración rica en celulosa,
promueve una alta población de protozoarios, mientras que una ración
rica en almidón provoca una dramática disminución de la población de
protozoarios, de modo que puede haber tantos como ninguno; los
holotricos son los más sensibles.

✓ No pueden sintetizar aminoácidos a partir del amoníaco, dependen de las

bacterias como fuente de nitrógeno, son predadores de bacterias.

✓ A diferencia de las bacterias, los protozoos no son esenciales para la

fermentación ruminal.

✓ Algunos protozoarios se alimentan de celulosa pero la mayoría utiliza

almidones y azúcares, otros se alimentan además de bacterias, engullen
de 200 a 105 bacterias por hora; también utilizan ácidos grasos volátiles.
Cuando las condiciones del rumen son favorables, la población de
protozoarios puede alcanzar hasta un 70 % de la biomasa ruminal y la
población de bacterias sólo hasta el 30 %. Los principales productos de
fermentación de los protozoarios son el ácido acético, butírico y el
hidrógeno. No pueden utilizar NNP como las bacterias. Los protozoarios
son capaces de degradar toda la mayor parte de constituyentes de las
plantas. Por ejemplo, los protozoarios entodinomorfos tales como los
epidinium puede engullir fragmentos de biomasa vegetal para la
subsecuente digestión dentro del cuerpo del ciliado, y los protozoarios
holotricos tales como dasitricha e isotricha pueden obtener su
requerimiento energético de la captación de azúcares solubles o vía
producción de celulasas para la degradación de polímeros de biomasa
vegetal.
Hongos
Son organismos anaerobios estrictos que viven en el rumen de ovinos, caprinos,
vacunos, en el ciego de caballos y elefantes, y probablemente estén presentes en
todos los animales herbívoros. Constituyen el 8 % de la biomasa ruminal.
Presentan un ciclo de vida de dos estadíos que alterna entre una forma flagelar
móvil denominado zoosporo y una forma vegetativa no móvil o talo o esporangio.

56
El estadío flagelar es muy móvil, coloniza a las 2 horas las regiones fragmentadas
de los tejidos vegetales para luego desarrollar rápidamente el estadío vegetativo.
Participan como los verdaderos iniciadores de la degradación de las paredes
celulares más fibrosas, rompen los complejos celulosa-lignina, pero no degradan
lignina. Liberan celulasa y debilitan los tejidos vasculares lignificados abriendo
camino para la acción de las bacterias. Son de particular importancia en la
degradación de los forrajes toscos que las bacterias no pueden degradar
fácilmente. Se han aislado del líquido ruminal de ovinos a Neocallimastix
frontalis, Piromonas communis y Sphaeromonas communis. Estos, en el pasado
fueron identificados y confundidos con los protozoarios flagelados, pero ahora se
sabe que no eran protozoarios sino los zoosporos de hongos. La diferencia está en
que los zoosporos de hongos tienen un movimiento flagelar más rápido que el de
los protozoarios (Mountfort, 1987). Estos microorganismo son importantes,
sobre todo, cuando los rumiantes se alimentan de pastos o forrajes lignificados,
donde, por ejemplo, Neocallimastix frontalis, uno de los hongos ruminales más
conocidos, gracias a su crecimiento invasivo (Hess et al., 2020) y a su poderoso
sistema enzimático activo de carbohidratos (Yücel & Ekinci, 2022), tiene la
capacidad para producir potentes enzimas (celulasa, xilanasa), solubilizar lignina
de las paredes celulares, para que puedan acceder las bacterias y degradar
celulosa.
Regulación del pH ruminal
El pH ruminal es muy importante para la sobrevivencia de los microorganismos.
Los límites fisiológicos son 5.4 y 6.9; los valores inferiores constituyen acidosis y
los valores superiores constituyen alcalosis.

1. Producción de saliva

El rumiante secreta saliva principalmente durante la masticación y la rumia.

Las glándulas salivales del rumiante secretan tres tipos de saliva: serosa,
mucosa, y mixta. La saliva serosa (parótida) es fina y acuosa, contiene
proteínas; la saliva mucosa (glándulas bucales y faríngeas), es espesa y viscosa,
contiene mucina (glicoproteína); la saliva mixta (glándulas mandibulares,
sublinguales, y labial), es una combinación de ambos tipos. La cantidad de
saliva secretada depende del tipo de ración que el animal consume. Una vaca
secreta 100 a 180 litros de saliva por día, una oveja 6 a 10 litros. La saliva de

57
 un rumiante está formada de agua, bicarbonatos, cloruro de sodio y urea; su
pH varía de 8.1 a 8.3 y tiene la capacidad de neutralizar los ácidos grasos
formados durante la fermentación.

2. Factores de regulación

Existen tres factores de regulación que intervienen en el mantenimiento de las

condiciones del pH ruminal: Producción de saliva, producción de ácidos grasos
volátiles, y absorción de ácidos grasos volátiles.
Tabla 5
Dinámica de la regulación del pH en rumen.
Vaca lechera Torete de engorde

Ración rica en celulosa Ración rica en almidón

60-100 % de forraje 35-60 % de forraje

 

Largo tiempo de rumia Corto tiempo de rumia

60 min /kg MS 40 min /kg MS

 

Alta producción de saliva Baja producción de saliva

13 litros /kg MS 11 litros /kg MS

 

Alto pH ruminal, 6-6.8 Bajo pH ruminal, 5.4-6

 

Desarrollo de población Desarrollo de población

Microbial celulolítica Microbial amilolítica

 

Buena digestión Buena digestión

de celulosa de almidón

 

Alta producción de C2 Alta producción de C3

58
Lectura Propuesta: Concepto de Fibra Detergente Neutro Físicamente efectiva en
vacas.

Cuestionario
1. ¿A qué se denomina flujo retrógrado?
2. ¿Cómo logra la bilis emulsificar las grasas?
3. ¿Por qué se producen los cálculos biliares?
4. ¿Qué enzimas secreta el tracto digestivo?
5. ¿En qué consiste la hidrólisis enzimática?
6. ¿Cuál es la diferencia entre  y -glucosidasa?
7. ¿Cuál es la diferencia entre  y -amilasa?
8. ¿Cómo participan las hormonas en la digestión?
9. ¿Qué microorganismos habitan el tracto digestivo de los animales?
10. ¿En qué segmentos del tracto digestivo habitan los microorganismos?
11. ¿Qué rol desempeñan los microorganismos en un animal?
12. ¿Qué diferencia existe entre ruta y mecanismo de absorción?
13. Explique la teoría de la bomba de sodio y potasio.
14. Explique el transporte sinporte y antiporte.

59
 CAPITULO III

LA ENERGÍA EN LA NUTRICIÓN

3.1 Concepto de energía

La energía (del griego energeia: actividad), es la capacidad de los nutrientes

(carbohidratos, lípidos y proteínas) para realizar trabajo cuando estos son
oxidados en el organismo. Es necesario indicar que la energía no es un nutriente
químicamente identificable, sino una propiedad de los nutrientes para realizar
actividad. Existen distintas formas de energía (radiante, térmica y química); éstas
son interconvertibles entre sí por los medios adecuados. Por ejemplo, la energía
radiante del sol es transformada en energía química de las plantas a través de la
fotosíntesis, y ésta, en energía térmica de los animales a través de la oxidación.
En nutrición animal, la energía química (ATP) y la energía térmica (calor) son las
formas de energía más utilizadas.

3.2 Términos energéticos

Existen dos formas de expresión de la energía de mayor uso en el mundo: la

Caloría y el Julio. La Caloría, creada por Lavoisier en 1870, expresa la energía
como calor; el Julio, creada por Joule, expresa la energía como trabajo (fuerza
por distancia) (J: 1kg.1 m2.1s−2) por unidad de fuerza (newton, N: kg.m.s−2).

Expresión Americana (USA)

• Caloría (cal). Es la cantidad de energía requerida para elevar la

temperatura de 1 g de agua, a la presión normal, desde 14.5 a 15.5 °C.
• Kilocaloría (kcal). Es una unidad 1000 veces mayor que la caloría.
• Megacaloría (Mcal). Es una unidad 1000 veces mayor que la kcal.
Expresión europea (Reyno Unido)

• Julio (J). es equivalente a 107 ergios, donde 1 ergio es la cantidad de

energía gastada en la aceleración de 1 g de masa por 1 centímetro por
segundo. El julio internacional se define como la energía liberada por 1
amperio internacional en su paso por una resistencia de 1 ohm
internacional en 1 seg. Algunos definen al julio como la energía necesaria

60
 para trasladar 1 g de masa a lo largo de 1 m por la fuerza de 1 Newton y lo
consideran como la unidad fundamental de energía.
• Kilojulio (kJ). Formada por 1000 J.
• Megajulio (MJ). Formada por 1000 kJ.
Equivalencias:

• 1 kcal  4.184 Kj
• 1 kJ  0.239 kcal
¿Cuál utilizar? ¿Caloría o Julio?

De las dos formas, la caloría expresa la energía mejor que el julio, tanto para los
alimentos y los animales. Como lo planteó Kleiber en 1945, la caloría es la forma
más general de la energía, la más “ordinaria” y prácticamente todos los procesos
que se dan en el organismo animal, van unidos a una absorción o emisión de
calor; el trabajo puede también transformarse en calor. Puesto que la caloría es
una unidad tan pequeña, en la práctica no es muy útil su empleo y se prefiere la
kilocaloría (kcal) o la megacaloría (Mcal).

3.3 El Dios Sol de los incas como fuente de energía

El día sábado 16 de noviembre de 1532 se presentó Atahualpa en Cajamarca con

ánimo de exigir cuentas a los españoles. Lo hizo en su litera de oro macizo y
rodeado por unos 10.000 soldados quiteños desarmados. La plaza estaba repleta,
los españoles, ocultos; y de en medio de este silencio, salió al encuentro del inca
el dominico fray Vicente de Valverde, para cumplir con la lectura del
requerimiento:

Fray Vicente de Valverde: Inca pecador, acepta a Cristo y arrepiéntete; lee la

Santa Biblia y cree en la palabra de Dios; júrale fidelidad al Papa y al Rey de
España.

Atahualpa, al no entender su significado y, como era de esperar, reaccionó

ferozmente: ¿Cuál Dios? ¿Cómo voy a adorar a ese pobre hombre muerto
clavado en el madero? Dios está allí en el cielo, alumbrándonos, calentándonos
y dándonos vida; ese es mi Dios que nunca muere. El Inca enfadado arrojó la
Biblia y se negó a jurar lealtad.

61
El sacerdote, enfurecido por el mal talante del monarca, asustado y temeroso de
su vida, se retiró apresuradamente, insultando al Inca diciéndole “indio perro",
corrió y llamó a los soldados pidiéndoles que castigaran su soberbia. Y en efecto,
fue en ese momento, conforme a lo concertado, cuando sonó un tiro de arcabuz y
se agitó una toalla blanca en el aire. Al instante salieron los jinetes, bramó la
artillería y atacaron los infantes. A la voz de ¡Santiago!, los caballos relinchaban,
las trompetas ululaban, los arcabuces disparaban y la artillería no cesaba de
bramar. Los soldados masacraron al Inca por rechazar a Cristo (Ortiz & Laredo,
1982).

Como es evidente, cada civilización del pasado tuvo su forma de concebir el origen
de la vida en este planeta, ligado a sus dioses y divinidades. Por ejemplo, los
egipcios adoraron a Osiris, Isis, Orus; los griegos tuvieron a Júpiter, Venus,
Marte, Neptuno, Minerva; los hebreos adoraron a Jehová; y los caldeo-asirios al
toro alado. Estos pueblos, a pesar de haber florecido en muchos aspectos del saber
humano, tuvieron apenas ideas vagas para explicar el verdadero fenómeno de la
vida; ninguno tuvo la capacidad de razonar sobre la fuente real de la vida en el
planeta.

El pueblo inca y sus ancestros, como es evidente, lograron reconocer en el astro

Sol, como la fuente original de vida en la Tierra, adorándole como su Dios. La
ciencia moderna ha ratificado el gran saber inca, que la vida en la Tierra depende,
en última instancia, del aporte continuo de energía proveniente del Sol, que la luz
y el calor solar son las fuentes de energía que posibilitan la vida en este planeta.

El año 1842, el médico alemán Julius Robert von Mayer

estableció el principio de la conservación de la energía, uno
de los principios más fundamentales de la física moderna,
o lo que ahora se conoce como una de las primeras
versiones de la primera ley de la termodinámica, que “la
energía no puede crearse ni destruirse”. La ley establece
que la energía mecánica total de un sistema permanece constante en cualquier
sistema aislado de objetos que interactúan entre sí solo por medio de fuerzas que
son conservativas. Mayer también reconoció al Sol como la fuente de energía, y
consecuentemente, la fuente de vida en el planeta Tierra. Según Mayer, la
naturaleza se ha planteado el problema de cómo atrapar la luz que fluye en vuelo

62
hacia la Tierra y almacenar el más escurridizo de todos los poderes en forma
rígida. Las plantas toman una forma de poder, la luz; y producen otro poder, la
diferencia química (Kragh, 2016); sin embargo, su teoría fue ignorada y opacada,
por el equipo de físicos encabezado por el inglés James Prescot Joule, con la
argucia de la aparente débil preparación en física de Mayer. Lo cierto es que, ante
la incapacidad de resolver los fenómenos de la energía, expresaron su celo contra
Mayer, que siendo médico había descubierto los fenómenos de la energía. Hoy en
día, la energía debería de expresarse en Mayer, más no en Joule. El
reconocimiento del Sol como la fuente primigenia de energía, por parte de Mayer,
ha confirmado el conocimiento Inca, como uno de los saberes más preciosos de
la humanidad. El siguiente texto es el canto inca, que una vez un anciano maestro
transmitió en las aulas de la escuela, el mismo que encierra la sabiduría inca. El
canto evoca al Sol y a la luz como las fuentes de vida.

Canto Inca

Oh Sol, oh Sol, padre nuestro Sol,

Oh Sol, oh luz, la vida tú nos das.

Estas dos frases del canto inca confirman el contenido científico y filosófico de la
respuesta del inca Atahualpa: Dios está allí en el cielo, alumbrándonos,
calentándonos y dándonos vida; ese es mi Dios que nunca muere.

1. El sol como fuente de luz y calor

El sol es la fuente primaria más significativa de energía y la base para el desarrollo

de las energías renovables limpias y sostenibles, con impacto en la sociedad,
economía y salud ambiental (Jaiswal et al., 2022); y casi toda la energía que
sustenta la vida en la Tierra proviene del Sol, y todas las formas de vida en la
Tierra dependen de la energía solar. En ausencia de esta energía, la Tierra estaría
desprovista de toda forma de vida. El Sol define los sistemas climáticos y el
balance de energía en la Tierra, calienta el planeta, impulsa el ciclo hidrológico y
hace que sea posible la vida en la Tierra (Trenberth & Cheng, 2022). El Sol golpea
la Tierra con 102.772 trillones de Mcal de energía por cada hora de luz diurna de
cada día. Las horas de luz diurna varía según la latitud, con un promedio de 8.2
horas, por lo que la energía solar que ingresa a la Tierra es de 307597.99 trillones
de Mcal/año. La humanidad utiliza cada año solo 97.992 trillones de Mcal

63
 (0.03%) de toda la energía incidente, con 307500.00 trillones de Mcal (99.97%)
de la energía solar gratuita sin ser utilizada. Buena parte de esta energía es
irradiada al espacio sin ser utilizada (“albedo”) y solo una pequeña parte es
captada por la superficie de la Tierra. De esta energía absorbida un 42 % se
emplea en la evaporación del agua, un 9 % en el calentamiento de la atmósfera y
el resto, un 49 % se pierde por irradiación calorífica.

La luz solar es la base para que las plantas fotosintéticas puedan elaborar el
alimento para el ser humano y los animales que viven en el planeta. La cantidad
de luz solar recibida en la superficie de la Tierra se ve afectada por la reflectividad
de la superficie, el ángulo del sol, la salida del sol y las variaciones cíclicas de la
órbita de la Tierra alrededor del sol. Los productores, también llamados
autótrofos, incluyen plantas, algas y cianobacterias dependen directamente de la
energía solar; absorben la luz solar y la convierten en nutrientes a través de un
proceso llamado fotosíntesis. Los autótrofos son la base de la red alimentaria.

3.4 Las plantas como receptoras de luz

Julius Robert von Mayer se preguntaba ¿Cómo capturar esa huidiza luz del Sol?
Los únicos organismos capacitados para capturar la luz solar son las plantas, las
algas y las cianobacterias fotosintéticas. Estos organismos autótrofos (gr. auto:
propio, trophos: nutrición) son capaces de elaborar sus propios alimentos a partir
de materias primas inorgánicas y la luz solar. Gracias a la fotosíntesis utilizan CO2
y H2O para construir enlaces C-C, C-H, C-OH y moléculas orgánicas; es decir,
convierten la energía lumínica del sol en energía química de los alimentos. La
fotosíntesis, como indica su nombre, es un proceso dependiente de la luz; y se
entiende por luz, la forma de energía radiante que puede ser percibida por el ojo
humano; corresponde al intervalo de longitudes de onda () comprendidas entre
380 y 700 nm. Las plantas terrestres verdes absorben radiación
fotosintéticamente activa (RFA) de 400-700 nm (Kume, 2017). Solo la luz
absorbida puede ser químicamente activa y que, en todos los organismos
fotoautótrofos, la clorofila es el pigmento absorbente fundamental. Las plantas
fotoautótrofas obtienen en la naturaleza su energía a partir de la radiación solar.
Así se dice que la fotosíntesis es siempre un proceso endergónico que necesita en
promedio 0.14 kJ x cm-2 x a-1 de la energía disponible en la superficie de la Tierra.

64
 A pesar de ello se evalúa la cantidad de energía acumulada en la Tierra por la
fotosíntesis solo de las plantas terrestres en unos 10.5 x 1017 kJ por año.

6 CO2 + 6 H2O + Luz → C6H12O6 + 6 O2

3.5 Los animales como transformadores

Los animales son organismos heterótrofos (hetero: otro, trophos: nutrición) que
no pueden elaborar sus propias moléculas orgánicas, por tanto, dependen de
otros organismos, realizan un trabajo bioquímico contrario a las plantas, captan
la energía almacenada en las moléculas orgánicas de las plantas y a través del
proceso de la oxidación destruyen los enlaces C-C, C-H, C-OH de las moléculas
formadas por las plantas, convirtiéndolas en CO2 y H2O, obteniendo la energía
que desprende esas oxidaciones.

C6H12O6 + O2 → 6 CO2 + 6 H2O + Energía

Fotosíntesis (Trabajo encargado)

1. ¿Qué es la fotosíntesis?
2. ¿Cómo fue descubierta la fotosíntesis?
3. ¿Qué es un cloroplasto y cuáles son sus partes?
4. ¿Qué rol cumple la clorofila en la fotosíntesis?
5. ¿Qué rol cumple el Sol en la fotosíntesis?
6. ¿Qué rol cumple el agua en la fotosíntesis?
7. ¿Qué rol cumple el CO2 en la fotosíntesis?
8. ¿En la fotosíntesis, cuál de los componentes (CO2, H2O, clorofila, luz) es:
a. El donador de H2.
b. El receptor de H2.
c. El liberador de O2.
d. El donador de carbonos.
9. ¿Cómo interpreta la ecuación de Hill?
10. ¿Cómo interpreta el ciclo de Calvin?
11. ¿Cuánta energía lumínica es necesaria para la síntesis de un mol de
glucosa?

12. La producción forrajera anual de la alfalfa fresca es de 40 t/ha (H° 80 %).

Asumiendo que el 70 % de la materia seca está formada por carbohidrato
(celulosa) y con base a la ecuación de la fotosíntesis:

65
 6 CO2 + 6H2O → C6H12O6 + 6O2

Calcule:

a. ¿Cuánta masa de CO2 y H2O logra capturar la hectárea del cultivo?

b. ¿Cuánta energía neta (Mcal) logra capturar la hectárea del cultivo?
c. ¿Cuánta masa de celulosa forma la hectárea del cultivo forrajero?
d. ¿Cuánta masa de oxígeno libera la hectárea del cultivo forrajero?
e. ¿Cuánta energía calórica en forma de celulosa almacena la hectárea del
cultivo forrajero? Nota: Asuma 4.79 kcal/g de celulosa.

2. Transferencia de energía en los sistemas biológicos

El principio universal, la energía no se crea ni se destruye, solo se transforma, fue

establecido por el médico alemán Julius Robert von Mayer (Mayer, 1842). Las
células no tienen forma de producir nueva energía, solo logran capturar la energía
de su entorno y almacenarla temporalmente para después utilizarla para realizar
trabajo biológico a nivel de las células, el mismo que puede darse en tres formas:
trabajo osmótico (transporte de membrana), trabajo químico (biosíntesis), y
trabajo mecánico (contracción muscular). En cada forma de trabajo biológico
parte de la energía se convierte de manera inevitable en calor y se dispersa de
nuevo en el entorno.

3. ¿De qué obtienen energía los animales?

Todos los organismos animales utilizan energía para mantener la vida, acumular
tejido corporal o elaborar producto, para lo cual requieren energía, la misma que
debe ser consumida en los alimentos (Wang et al., 2022). Las fuentes de energía
en los alimentos pueden ser diversas, tales como carbohidratos, lípidos y
proteínas, cuyos componentes, glucosa, ácidos grasos y aminoácidos, liberan la
energía cuando son oxidados, la misma que se utiliza para la síntesis de trifosfato
de adenosina (ATP), guanosina-5'-trifosfato (GTP), trifosfato de citidina (CTP),
uridina-5 ′-trifosfato (UTP), todas estas sustancias producidas a través de la
glucólisis y el ciclo de Krebs mitocondrial. Los animales obtienen energía de la
oxidación del C, H y N de los carbohidratos, lípidos o proteínas del alimento; o de
la oxidación del C, H y N presentes en el glucógeno, grasa o proteína de su propio
cuerpo. Por ejemplo, la oxidación de la glucosa en el organismo animal genera
673 kcal de energía como calor.

66
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O + 673 kcal

Los suministros posruminales de glucosa y caseína, pero no de acetato, estimulan

la síntesis de proteínas de la leche en las vacas lecheras a través de efectos
diferenciales en el metabolismo mamario (Danes et al., 2020).

4. Los carbohidratos como fuentes de energía

Los carbohidratos son compuestos orgánicos formados por C combinado con H y

O en la misma proporción como si estuvieran combinados con el agua: (CH2O)n.
Son los componentes más importantes de las plantas y representan alrededor del
70 al 75 % de su materia seca. En el organismo animal también hay carbohidratos,
pero en mínima proporción. Los carbohidratos (CHO) son las mayores fuentes de
energía para los animales monogástricos y los microorganismos del rumen,
representan el 60-70% de la dieta de la vaca lechera. Es el mayor componente de
la energía neta que soporta el mantenimiento y la producción. La nutrición de
carbohidratos tiene influencia sobre la composición de la leche como precursor
de lactosa, grasa y proteína.

5. Clasificación de los carbohidratos

La clasificación de los carbohidratos se puede dar de distintas formas. Por lo

general a los carbohidratos los clasifican desde el punto de vista químico en
monosacáricos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. En nutrición, los
carbohidratos se pueden clasificar en carbohidratos estructurales (CE) y
carbohidratos no estructurales (CNE) (Hall & Mertens, 2017). Los carbohidratos
estructurales están presentes en la pared celular de la célula vegetal (celulosa,
hemicelulosa, pectina y lignina). Los carbohidratos no estructurales están en el
contenido celular almacenados como reserva vegetal (glucosa, fructosa, sacarosa,
almidón, inulina) y son usualmente más digestibles que los carbohidratos
estructurales. Otro punto de vista es clasificarlos en carbohidratos fibrosos (CF)
y no fibrosos (CNF). Los fibrosos son los carbohidratos insolubles que forman la
pared celular (celulosa, hemicelulosa, lignina). Los no fibrosos son los
carbohidratos solubles (azúcares, almidones, pectina). La lignina no es
carbohidrato, sino un hidrocarburo fenólico, pero que se le considera junto con
los carbohidratos fibrosos debido a que forma parte de la pared celular vegetal.

67
Tabla 6

Esquema del análisis de los carbohidratos en el alimento vegetal.

Carbohidratos en el alimento vegetal

Contenido celular Pared celular
Ácidos Mono- & Oligosacárid Fructanos Almidón Pectinas Hemicelulosas Celulosa Lignina
orgánicos Disacáridos os FDA
Carbohidratos solubles en agua Almidón Pectinas
Carbohidratos no fibrosos (CNF) FDN

Nota. Carbohidratos no fibrosos (como valor calculado); FDA, fibra en detergente ácido; FDN,
fibra en detergente neutro (Hall & Eastridge, 2014).

Tabla 7

Carbohidratos en el alimento vegetal, dividido por la digestibilidad en el

intestino delgado (digestible) o por los microbios del tracto (indigestible)

Carbohidratos en el alimento vegetal

Contenido celular Pared celular
Ácidos Mono- & Almidón Oligosacári Fructanos Pectinas Hemicelul Celulosa Lignina*
orgánicos Disacárido dos osas FDA
s Carbohidratos no estructurales Carbohidratos estructurales
Fibra soluble FDN
Carbohidratos no fibrosos (CNF) Carbohidratos fibrosos
* La lignina no es carbohidrato, sino un hidrocarburo fenólico que está presente en la pared celular vegetal.

Nota. Tomado de Hall y Eastridge (2014).

Es frecuente confundir los términos CNF y CNE; sin embargo, estos no describen
a los mismos carbohidratos. El término CNE se refiere a los azúcares, almidón y
otros contenidos celulares, mientras que CNF expresa la diferencia entre la
materia seca y los demás componentes determinados en el alimento, como el
valor calculado: 100 – (proteína cruda + FDN + extracto etéreo + ceniza). Las
cuatro categorías de CNF son los ácidos orgánicos, azúcares (mono- y
disacáridos), oligosacáridos, fructanos, pectinas y almidón (Hall & Eastridge,
2014). Los ácidos orgánicos no son carbohidratos, pero se incluyen en CNF por
conveniencia, incluyen a los ácidos de la fermentación del ensilado (acético,
propiónico, butírico, láctico) y a los ácidos orgánicos vegetales de los forrajes
frescos y los henos (málico, cítrico, químico, etc.). Así mismo, la lignina no es
carbohidrato, sino un hidrocarburo fenólico que acompaña a la celulosa en la
pared celular vegetal.

68
3.6 Algunos carbohidratos de mayor uso en nutrición

✓ Glucosa. Es el azúcar de la uva, frutas; son las unidades estructurales de

muchos polímeros, tales como el almidón y la celulosa.

✓ Fructosa. Es el azúcar de la uva, frutas; son las unidades estructurales de

muchos polímeros, tales como la inulina.

✓ Sacarosa. Azúcar de caña, remolacha, nabo; formado por glucosa y fructosa,

ligados por enlace -glucosa y -fructosa.

✓ Lactosa. Azúcar de la leche, formada por glucosa y galactosa, ligadas por

enlace -1,4. La lactosa es patrimonio de la glándula mamaria.

✓ Maltosa. Azúcar de la malta (grano germinado), formada por glucosa y

glucosa, ligadas por enlace -1,4.

✓ Glucógeno. Polisacárido de reserva que se almacena en el hígado y en los

músculos esqueléticos de los animales, formado de glucosas de cadena
ramificada con enlaces -1,6. Los hígados de las distintas especies animales
contienen proporciones variables de glucógeno: terneros (2-5%), vacuno
adulto (1.5-4%), gallina (3-4%), ganso (4-6%), caballo (4%). Los músculos
contienen de 0.5-1 % de glucógeno. Cerca del 40 % de la cantidad total de
glucógeno del organismo se encuentra en el hígado y el 45 % en los músculos
esqueléticos. El peso promedio del hígado de vacas Holstein y Jersey es de
5.561.52 kg, con un contenido de glucógeno muy variable, 1.140.49% en
peso húmedo, por lo que el hígado de una vaca contiene 60.627.5 g de
glucógeno (Duplessis et al., 2020).

✓ Almidón. Polisacárido de reserva más importante de las plantas, formado

por polímeros de glucosa (amilosa y amilopectina). La amilosa es un polímero
lineal con enlaces -1,4; la amilopectina, un polímero ramificado con enlaces
-1,6 y -1,4. Las fuentes importantes de almidón son los granos de cereales
(75%), las legumbres (60%), los tubérculos (84%), las raíces (95%), el plátano
(90%). La proporción de amilosa y amilopectina varía de un alimento a otro.
El almidón del maíz y el trigo contienen 24% de amilosa y 76% de
amilopectina, mientras que el del arroz y la papa, contienen 20 y 80 %,
respectivamente.

69
✓ Celulosa. La celulosa fue descubierta el año 1835 por el químico francés
Anselme Payen al aislar de las paredes celulares de las plantas, un producto
similar al almidón. El término proviene del latín cellŭla (huequito), camarita,
y el sufijo -osa, propio de los azúcares, polisacáridos o carbohidratos que
abunda en las paredes de las células (cellula) vegetales, sobre todo de las
plantas superiores vasculares. La estructura química de la celulosa es bastante
simple, pero su síntesis es bastante compleja, poco entendida y comprendida.
Una primera aproximación es que la síntesis de celulosa está a cargo de la
celulosa sintasa, una enzima de la membrana plasmática que ensambla la
glucosa ligada al sitosterol como iniciador de la síntesis de celulosa (W. S.
Peters, 2002); y como tal, es un material polimérico carbohidrato que
contiene carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O). También pertenece a una
clase más amplia de materiales poliméricos naturales llamados polisacáridos,
cuya unidad repetida es la glucosa (French, 2017), bastante única entre los
carbohidratos, ya que puede sintetizarse de monosacáridos así como
hidrolizarse a monosacáridos. La síntesis implica la polimerización de los
monómeros de glucosa en cadenas largas, formando unidades de
anhidroglucosa unidas mediante enlaces glucosídicos β-1,4. Es la
macromolécula más abundante en la tierra con más de 1011 toneladas de
producción anual en el planeta (Brown, 2004), siendo la mayor parte de la
celulosa producida por plantas vasculares, seguida de algas, el moho
mucilaginoso Dictyostelium, varias especies bacterianas (incluidas las
cianobacterias) y los tunicados del reino animal, animales marinos similares
a esponjas de mar o a los corales.

Polisacárido estructural más importante de las plantas y el más abundante en

la naturaleza; representa entre el 20 al 40 % de la materia seca de las plantas;
y de entre todos los biopolímeros, la celulosa, un polímero de monómeros de
glucosa con enlaces β(1,4), es el recurso natural más abundante del planeta
con un rendimiento anual de casi 1.5 trillones de toneladas, y una fuente casi
inagotable de materia prima en la fabricación de bioproductos sostenibles y
respetuosos con el medio ambiente (Baghaei & Skrifvars, 2020). El polímero
está formado de 14,000 unidades repetidas o residuos de glucosa anhidra que
están conectadas covalentemente por funcionalidades de acetal que contienen
unidades repetidas de grupos OH de celulosa. Es resistente a la amilasa por lo

70
que se le considera como la fibra dietaria en la alimentación humana, en
cambio, constituye la principal fuente de energía para los animales
herbívoros; está presente en los pastos y forrajes, combinada con
hemicelulosa, pectina y lignina, formando las paredes celulares. La celulosa
pura se puede encontrar en la fibra de algodón, una rareza biológica
genéticamente natural. Hay dos tipos de celulosas: una protegida por lignina
y otra libre de la protección de lignina. Además de servir como fuente de
energía para los animales herbívoros, la celulosa se utiliza para la producción
de etanol, como combustible para el motor de carro (Guo et al., 2022).

La celulosa (C6H10O5)n es el principal carbohidrato estructural de las plantas

y el más abundante en la naturaleza, presente en raíces, tallos y hojas de
pastos, forrajes, residuos y todo material vegetal en general, asociada a la
hemicelulosa, pectina y lignina, con las que forma las paredes celulares;
representa entre el 20 al 40 % de la materia seca vegetal y la biomasa vegetal
representa el 82.5% de la biomasa del planeta. Hay dos tipos de celulosa: una
ligada a lignina y la otra libre de lignina. La celulosa ligada a lignina es la
lignocelulosa, un biopolímero complejo no digerible compuesto por
polisacáridos (celulosa y hemicelulosas) y un polímero aromático (lignina),
que constituye la pared celular de materiales vegetales tales como las pajas de
avena, cebada, trigo, maíz; los rastrojos de maíz, pastos senescentes, leña,
madera, caña de azúcar, residuos agrícolas, biomasa herbácea, biomasa
leñosa, semillas oleaginosas y microalgas, las mismas que son de naturaleza
recalcitrante (B. Yuan et al., 2016). El contenido total de lignocelulosa en las
plantas representa del 30 al 50% de la materia seca. La celulosa libre de
lignina o celulosa pura está presente en la fibra de algodón, una rareza
biológica genéticamente natural que contiene 94% de celulosa (McCall &
Jurgens, 1951). En el mundo se sintetizan cerca de 1012 toneladas de celulosa
al año; químicamente, este polímero está formado de 2000 a 15000 unidades
de glucosas ligadas por enlaces -1,4. La celulosa constituye la fuente
energética más importante para los animales rumiantes y mogástricos
herbívoros puesto que provee la mayor parte de la energía que necesitan estos
animales; en cambio, se le considera como parte componente de la fibra
dietaria en la nutrición humana, debido a su resistencia a la amilasa, por

71
 tanto, muy importante en el mantenimiento de la salud del tracto digestivo
(Popoola-Akinola et al., 2022).

✓ Hemicelulosas. Las hemicelulosas son quizá los polisacáridos vegetales

más complejos y los más difíciles de comprender; son mezclas complejas y
heterogéneas de polímeros de glucosa, xilosa, manosa, arabinosa y galactosa,
ligados a ácidos urónicos; un grupo heterogéneo de polisacáridos ramificados
compuestos por un esqueleto lineal de homopolímero con enlaces β-1,4 de un
azúcar (p. ej., glucosa), del cual sobresalen cadenas laterales cortas de otros
azúcares (p. ej., xilosa, galactosa, fucosa). A diferencia de la celulosa que está
formada por glucosas, las hemicelulosas se componen de diversos azúcares y
pueden incluir las pentosas xilosa y arabinosa, las hexosas glucosa, galactosa
y manosa, y la desoxihexosa ramnosa, formando mezclas complejas y
heterogéneas de polímeros de glucosa, xilosa, manosa, arabinosa y galactosa,
siendo la xilosa seguida de la manosa los azúcares más abundantes. A
diferencia de la celulosa que consiste de 7000 a 15000 moléculas de glucosa,
las hemicelulosas consisten en cadenas más cortas de 500 a 3000 unidades
de azúcar (Gibson, 2012); además, la celulosa es un polímero lineal, mientras
que las hemicelulosas pueden ser polímeros ramificados. Las cadenas de
hemicelulosas están incrustadas en las paredes celulares de las plantas, a
veces en cadenas que forman un “piso"; se unen con la pectina a la celulosa
para formar una red de fibras entrecruzadas. Además de los azúcares, pueden
estar presentes también sus formas ácidas, tales como el ácido glucorónico y
galacturónico, por lo que las hemicelulosas pueden clasificarse en cuatro
grupos: 1) xilanos, 2) mananos (glucomananos y galactomananos); 3) β-
glucanos de enlace mixto; 4) xiloglucanos. Las hemicelulosas, junto con
celulosa, pectina y lignina, forman la estructura de las paredes celulares
vegetales, depositándose alrededor de las fibras de celulosa.

72
Figura 5

Disposición típica de la pared celular vegetal.

Nota. Arreglo de celulosa, hemicelulosa y lignina en matriz de biomasa (Murphy & McCarthy,
2005; Tumuluru et al., 2011).

Las hemicelulosas más abundantes son los xiloglucanos, se hidrolizan más

fácilmente que la celulosa, por tanto, son los polímeros más digestibles para los
animales.

Xilanos. Consisten en la columna vertebral de residuos de xilosa unidos por

enlaces β-1,4 y se pueden dividir en homoxilanos y heteroxilanos. Los
homoxilanos tienen una columna vertebral de residuos de D-xilopiranosa unidos
por enlaces glucosídicos β-1,3 o mixtos, β-1,3 y β-1,4; tienen funciones
estructurales. Los heteroxilanos, como los glucuronoxilanos, los
glucuronoarabinoxilanos y los heteroxilanos complejos, tienen una columna
vertebral de D-xilopiranosa y ramificaciones cortas de carbohidratos. Por
ejemplo, el glucuronoxilano tiene una sustitución con residuos de glucuronosilo
y 4-O-metil glucuronosilo unidos a α-1,2. Los arabinoxilanos y los
glucuronoarabinoxilanos contienen residuos de arabinosa adheridos a la
columna vertebral (Scheller & Ulvskov, 2010).

Mananos. La hemicelulosa de tipo manano se puede clasificar en dos tipos

según su diferencia de cadena principal, glucomananos y galactomananos. Los
glucomananos consisten en residuos de D-manopiranosa enlazados en β-1,4 y D-
glucopiranosa enlazados en β-1,4 en las cadenas principales. Los galactomananos
tienen solo residuos de D-manopiranosa unidos por β-1,4 en cadenas lineales. En
cuanto a las cadenas laterales, los residuos de D-galactopiranosa tienden a estar
enlazados en 6 a ambos tipos como cadenas laterales individuales en cantidades
variables (Scheller & Ulvskov, 2010).

73
β-glucanos de enlace mixto. La conformación de las cadenas de glucano de
enlace mixto normalmente contiene bloques de β-1,4 D-glucopiranosa separados
por una sola β-1,3 D-glucopiranosa. La población de β-1,4 y β-1,3 es de
aproximadamente 70% y 30%, respectivamente. Los β-glucanos de cereales,
incluidos los β-glucanos de avena, cebada y trigo, son polisacáridos lineales
unidos por enlaces de carbono 1,3 y 1,4. La mayoría de los enlaces β-glucanos de
los cereales constan de 3 o 4 enlaces glucosídicos beta-1,4 (trímeros y tetrámeros)
interconectados por enlaces 1,3. En el β-glucano, estos trímeros y tetrámeros se
conocen como celotriosilo (C18H32O16) y celotetraosilo (C24H42O21). La proporción
molar de celotriosilo/celotraosilo para avena (2,1-2,4), cebada (2,8-3,3) y trigo
(4,2-4,5) (Scheller & Ulvskov, 2010; Gibson, 2012).

Xiloglucanos. Los xiloglucanos tienen una columna vertebral similar a la

celulosa con residuos de α-D-xilopiranosa en la posición 6. Para describir mejor
las diferentes cadenas laterales, se utiliza una notación de código de una sola letra
para cada tipo de cadena lateral. G-resíduo de Glc no ramificado; X--α-d-Xil-1,6-
Glc. L--β-Gal, S--α-l-Araf, F--α-l-Fuc. Estas son las cadenas laterales más
comunes (Gibson, 2012). Las hemicelulosas más abundantes son los
xiloglucanos, debido a que se hidrolizan más fácilmente que la celulosa, y los dos
tipos más comunes de xiloglucanos en las paredes celulares de las plantas se
identifican como XXXG y XXGG (Scheller & Ulvskov, 2010).

Pectina. Al principio se consideraban pectinas solo a los polisacáridos formados

por ácidos galacturónicos; sin embargo, ahora se consideran sustancias
pectínicas a diversos polisacáridos denominados arabinanos, galactanos,
arabinogalactanos, formados por cadenas de ácido poligalacturónico sustituido
con arabanos y quizá por cadenas laterales de galactanos. Los grupos ácidos están
combinados con sales de calcio, magnesio, y como ésteres de metilo. La pectina
es un componente principal de las paredes celulares primarias de las plantas
dicotiledóneas y también está presente en cantidades más pequeñas en las
paredes secundarias de las dicotiledóneas y en ambos tipos de paredes celulares
en las monocotiledóneas (Vogel, 2008). Las pectinas son polisacáridos altamente
complejos y se componen de al menos cuatro subclases: homogalacturonanos
(HG), rhamnogalacturonanos-I (RG-I), rhamnogalacturonano-II (RG-II) y
xilogalacturonanos (XGA) (Mohnen, 2008). Se caracterizan por su poca

74
hidrosolubilidad y su extrema capacidad para hincharse. En la pared celular, las
pectinas están enlazadas por cationes bivalentes (Ca+2, Mg+2). Si estos iones se
retiran (por ejemplo, mediante oxalato o queladores como el EDTA, las sustancias
pectínicas se disuelven. Las pectinas están presentes, como compuestos
cementantes, en los espacios intercelulares, en la lámina media de las paredes
celulares, combinado con sales de calcio y magnesio; son abundantes en las
leguminosas como la alfalfa y el trébol, también se puede encontrar abundante
pectina en las manzanas y las frutas cítricas. Está formada de cadenas de ácido
poligalacturónico sustituido con arabanos y quizá cadenas laterales de
galactanos. Los grupos ácidos están combinados con sales de calcio y como
ésteres de metilo.

Figura 6
Representación esquemática de la estructura de ramnogalacturonano-I.

Nota. El número, tipo y orden específicos de las sustituciones de cadenas laterales que se
muestran en la figura se eligieron para representar los tipos de cadenas laterales posibles. Debe
enfatizarse que la cantidad y la ubicación de la sustitución de la cadena lateral dependen en gran
medida del tejido y no se conocen in vivo (Kaczmarska et al., 2022).

Se caracterizan por su alta solubilidad en agua y su extrema capacidad para

hincharse. Están presentes en la laminilla media de las paredes celulares, como
compuestos cementantes o de unión en los espacios intercelulares, combinadas
con sales de cationes bivalentes tales como Ca+2 y Mg+2. Si estos iones se retiran

75
(con oxalato o un quelador como etilenodiaminotetracético (EDTA), las pectinas
disuelven rápido. Son abundantes en las leguminosas como la alfalfa y el trébol,
en las frutas (manzanas y cítricos), pulpa de café.

Lignina. Es el segundo polímero orgánico más abundante en el mundo después

de la celulosa (Zeng et al., 2013); no es carbohidrato, sino un polímero fenólico
natural de alto peso molecular, composición y estructura compleja que se
deposita en las paredes celulares de las plantas, asociada a la celulosa y
hemicelulosa, reforzando a las fibras de celulosa y dándole soporte mecánico,
fuerza y rigidez a las paredes celulares de las plantas, como parte del proceso de
maduración de la célula; y por tanto, el soporte para que las plantas puedan
tolerar estreses abióticos y bióticos; muy importante durante el crecimiento y
desarrollo de las plantas, porque facilita la conducción del agua a través de los
vasos del xilema (Frei, 2013). La biosíntsis de lignina deriva de la fenilalanina y
la tirosina, contribuye ampliamente al crecimiento de las plantas, el desarrollo de
tejidos/órganos, refuerza las fibras de celulosa, dando rigidez y un fuerte soporte
estructural a las plantas (Liu et al., 2018). Las plantas con deficiente biosíntesis
de lignina tienen poca resistencia al acame o vuelco de las raíces o los tallos, por
lo que no pueden mantenerse erectas, echándose al suelo. El aumento de la
densidad de plantas es una de las formas más eficientes de aumentar la
producción de granos de trigo (Triticum aestivum L.); sin embargo, las
poblaciones de plantas demasiado densas tienen un mayor riesgo de acame y no
logran mantenerse erectas, por lo que la biosíntesis de lignina es crucial para
mantener la resistencia de las plantas hasta la cosecha (Zheng et al., 2017). La
avena INIA 902-africana suele crecer hasta 1.75m de altura, con un rendimiento
potencial de biomasa aérea de 85.2 t/ha, por lo que debe tener buena capacidad
de biosíntesis de lignina para resistir el acame a la madurez y garantizar una
buena cosecha; por consiguiente, la acumulación de lignina en la pared celular
mejora la resistencia mecánica de los tallos de las plantas. Los espacios
geográficos con climas cálidos tienen plantas con mayor lignificación que los
espacios con climas templados. La lignina representa el 5 - 10 % de la materia
seca de las plantas anuales, 15 % en la madera, 8 % en las gramíneas y 5 % en las
leguminosas. El componente predominante de la lignina de la hoja de alfalfa es la
lignina tipo guayacilo, mientras que en los tallos, la lignina de tipo guayacilo-
siringilo (Marković et al., 2012). La lignina es muy estable, muy resistente al

76
ataque de los microorganismos anaeróbios del rumen, limita el acceso enzimático
microbiano a la lignocelulosa y el grado de utilización del forraje, por lo que se
dice que es indigestible en los animales; sin embargo, los experimentos en
rumiantes han mostrado una recuperación fecal incompleta de lignina, lo que
hace sospechar que podría producirse una aparente digestibilidad de la lignina de
los forrajes en condiciones anaeróbias, donde los hongos estarían desempeñando
un papel predominante en la digestión (Susmel & Stefanon, 1993). En los forrajes,
existe una estrecha relación entre la madurez y el contenido de lignina. Cuanto
más madura la planta, mayor contenido de lignina tiene. Los forrajes maduros,
las pajas y las brozas tienen mayores niveles de lignina que los forrajes
cosechados tiernos, por lo que en los forrajes, la lignina se considera como un
componente anti-calidad por su impacto negativo en la disponibilidad nutricional
de la fibra de la planta (K. J. Moore & Jung, 2001).

La celulosa, hemicelulosas y lignina, en conjunto, forman la fibra en detergente

neutro (FDN) de los materiales vegetales, por tanto, es el indicador de la calidad
de un forraje. La calidad de un forraje está en relación inversa con el contenido
de FDN. Un alto nivel de FDN es un indicador negativo de la calidad del forraje
(Pinho et al., 2019). La determinación del contenido de fibra en detergente neutro
(FDN) en pastos y forrajes involucra el uso de un detergente neutro, lauril sulfato
de sodio, que solubiliza pectinas, proteínas, azúcares y lípidos, dejando como
residuo las partes fibrosas conformadas por celulosa, hemicelulosas y lignina. El
otro componente es la fibra en detergente ácido (FDA) que incluye celulosa y
lignina, la lignocelulosa.

La lignocelulosa es un material atractivo porque es un recurso renovable, con un

alto contenido de celulosa, con una producción mundial anual que supera los 220
mil millones de toneladas (Wang y Yin, 2018). La celulosa es el principal
componente de la biomasa lignocelulósica.

La producción biológica de hidrógeno es un enfoque emergente para el

combustible limpio y sostenible. Se trata de varios métodos, tales como:
biofotólisis directa, biofotólisis indirecta, fermentación oscura, fotofermentación
y bioelectrólisis. Especialmente, la fermentación oscura ha sido de gran interés
debido a sus altas tasas de producción de H2 y su potencial para utilizar una
amplia gama de residuos de biomasa como sustrato (Hassan et al., 2020).

77
3.7 Carbohidratos fibrosos en los pastos y forrajes

Fibra en detergente neutro:

FDN = C + H + L
Fibra detergente ácido:
FDA = C + L (lignoclulosa)
H = FDN – FDA
C = FDA – L
Donde: C, celulosa; H, hemicelulosa; L, Lignina
Tabla 8

Contenido de fibra en algunos pastos y/o forrajes, en 100 % MS.

Forraje FC FDN FDA C H L

Alfalfa 41.6 32.8 25.2 8.8 7.6
Avena 61.1 38.1 29.4 23.0 8.7
Cebada 47.0 21.8 18.4 25.2 3.4
Dactilis

3.8 El almidón como fuente de glucosa

El almidón es la principal fuente de glucosa para aves, cerdos y otras especies de

animales de granja. Las fuentes más importantes de almidón son los granos de
cereales, los tubérculos y las raíces. Los cereales incluyen al maíz, trigo, cebada y
otros, en especial el grano de maíz amarillo duro (Zea mays L. var. indurata) de
uso amplio en la alimentación animal, aves, cerdos y otras especies. El grano está
formado por una capa externa, pericarpio o cáscara (5%) que protege al grano;
una capa media, edospermo que rodea al germen, representa el 83% del peso seco
del grano, está formado por endospermo cristalino o vítreo (córneo, duro) y
endospermo harinoso (blando), aloja almidón encerrado en una matriz proteica.
El maíz amarillo (híbrido amiláceo) tiene gran interés en la alimentación y en la
industria, debido a que el 80% de su almidón es amilosa, ubicada en el
endospermo vítreo, dentro de una matriz proteica (zeína), muy resistente a la
digestión microbial ruminal (almidón bypass). El maíz amarillo duro (Zea mays

78
var. Indurata) tiene 64.0% de almidón, frente al maíz blanco (Zea mays var.
Ceratina) con 56.1% de almidón (Ani et al., 2013).

Figura 7

Estructura de un grano de maíz

Nota. Tomado de Murray et al. (2023).

Salvador-Reyes y Clerici (2020) han reportado para el maíz amarillo duro (Zea
mays var. Indurata) seco al aire producido en Perú, un contenido de humedad de
11.1% y una composición dada, donde el contenido de almidón es de 72.0% (tabla
4); sin embargo, en condiciones de la gran altitud, Puno (3825 m), el contenido
de humedad disminuye a 6%, por lo que su composición se modifica a valores
más elevados, así como el contenido de almidón a 76.1% (tabla 9).

Tabla 9

Composición química del maíz amarillo duro (Zea mays var. Indurata), como
porcentaje del grano seco al aire

Ámbito de MS Prot Grasa Fibra Ceniza CNF Almid otros

Maíz en trópico 88.9 5.7 4.8 3.8 1.4 73.2 72.0 1.2

Maíz en Puno
94.0 6.0 5.1 4.0 1.5 77.4 76.1 1.3
(3825 m)

Nota. Los carbohidratos no fibrosos (CNF) están conformados por una mayor proporción de
almidón y una pequeña proporción de otros componentes menores (azúcares y otros) (Salvador-
Reyes & Clerici, 2020).

El contenido de amilosa y amilopectina del almidón del maíz varía de una

variedad a otra. La tabla 10 muestra los datos comparativos de dos variedades de

79
maíz, donde el contenido de amilopectina es el más representativo en el almidón
de maíz (Ani et al., 2013).

Tabla 10

Contenido de amilosa y amilopectina del almidón de dos variedades de maíz.

Variedad de maíz Amilosa Amilopctina Total

Maíz amarillo duro (Zea mays L. var.

25.0 39.0 64.0
indurata)

Maíz blanco (Zea mays L. var.

21.6 34.5 56.1
amylacea)

El almidón del maíz está conformado por dos polímeros de homopolisacáridos,

la amilosa y la amilopectina, las mismas que se diferencian en la longitud de la
cadena y el grado de ramificación. La amilosa es principalmente lineal (residuos
de glucosa unidos a α-D-(1-4)) y constituye el 25% del gránulo de almidón,
mientras que la amilopectina es más ramificada (una cadena de enlaces
glucosídicos α-D-(1-4) y α-D-(1-6)) y normalmente constituye alrededor del 75%
del gránulo de almidón (Yu & Moon, 2022). El contenido de energía
metabolizable del grano de maíz en cerdos varía entre 3.57 y 3.86 Mcal/kg de
materia seca (Dong et al., 2020).

El trigo en sus distintas variedades (Xu et al., 2019), las legumbres, como la soya
(Glicine max), contiene 3.03% de almidón (Rani & Grewal, 2009); los tubérculos,
tales como la papa andina, con 75.9% de almidón en materia seca (Jimenez et al.,
2015), donde 19.9% es amilosa y 56.0% es amilopectina (Calliope et al., 2019); las
raíces tuberosas, tales como el camote (Ipomoea batatas (L.) Lam), es una fuente
de almidón y azúcares tales como sacarosa y maltosa que le confieren el sabor
dulce (Lai et al., 2013); y las raíces, tales como la yuca con 82.3% de almidón de
la cual 13.6% es amilosa y 68.7% es amilopectina (Dini et al., 2014). Las musáceas,
tales como el plátano (Musa paradisiaca), en estado fresco, contiene 68.8% de
humedad y 34.3% de almidón en materia seca (Sandhan et al., 2017), con 4.2%
de almidón rápidamente digestible, 10.8% de almidón lentamente digestible y
85.1% de almidón resistente o no digestible, siendo este último análogo de la
fibra, con características funcionales de utilidad en la nutrición humana (Carlos-
Amaya et al., 2011).

80
La glucosa contenida en el almidón es extraída por el animal a tres niveles: tracto
digestivo, celular y subcelular. A nivel del tracto digestivo, la extracción empieza
a través de una serie de procesos físicos y químicos orientados al fraccionamiento
de los polímeros de almidón hasta convertirlos en monómeros de fácil absorción,
tales como la glucosa, el principal azúcar de importancia nutricional. A nivel
celular (citoplasma), la glucosa es fraccionada a través de la glicolisis en dos
ácidos pirúvicos; y a nivel subcelular (mitocondria), los ácidos pirúvicos son
oxidados a través del ciclo de los ácidos tricarboxílicos y la fosforilación oxidativa
en dióxido de carbono y agua, respectivamente, generando energía química en
forma de ATP y energía térmica como calor.

1. Digestión del almidón

Primero participan los procesos físicos o mecánicos tales como la masticación o

molienda logrando el fraccionamiento de las partículas de almidón presentes en
los granos hasta partículas finas de fácil ataque enzimático. Luego participan los
procesos químicos o enzimáticos logrando la hidrólisis o fraccionamiento
molecular de los polímeros de almidón hasta monómeros de glucosa, el principal
producto de la digestión de los carbohidratos que ingresa al organismo animal; la
fructosa y la galactosa ingresan en menor proporción.

α-amilasa α-
glucosidasa

Almidón ⎯⎯⎯→ Maltosas ⎯⎯⎯→ Glucosas

El almidón no digerido forma el almidón resistente, una fracción del almidón que
escapa a la digestión y absorción en el intestino delgado, llega al intestino delgado
distal y al tracto posterior como substrato para la fermentación microbiana y la
producción de ácidos grasos volátiles (AGV) para su absorción (Bojarczuk et al.,
2022). Los AGV promueven el crecimiento y proliferación de células colónicas y
cecales, una mayor expresión de genes implicados en el desarrollo intestinal y la
creación de un entorno ácido que suprime el crecimiento de microorganismos
patógenos y promueve el crecimiento de microbios benéficos (Regassa &
Nyachoti, 2018). Los AGV, a su vez, influyen en la ecología microbiana y la salud
intestinal del cerdo, mediante la promoción del crecimiento y la proliferación de
enterocitos, el mantenimiento de la integridad intestinal y, por lo tanto, de la

81
inmunidad, y la modulación de la comunidad microbiana, en parte, al suprimir el
crecimiento de bacterias patógenas y, al mismo tiempo, mejorar selectivamente
los microbios benéficos, con potencial de conferir efectos prebióticos que puede
contribuir a la mejora de la salud intestinal en cerdos durante el período posterior
al destete, reducir la incidencia de diarrea post destete y la mortalidad asociada
en cerdos (Tan et al., 2021).

El almidón resistente forma parte de la fibra dietaria (Walsh et al., 2022). Ambas
formas de almidón, digestible y resistente, contribuyen en el aporte energético en
cerdos, o bien como glucosa absorbida o como AGV absorbidos (Fouhse &
Zijlstra, 2018). Hay cinco tipos de almidón resistente: el tipo 1, el almidón
presente dentro de las paredes celulares de cereales y legumbres, físicamente
inaccesible por la amilasa; el tipo 2, el almidón nativo que se encuentra en el
plátano verde y la papa cruda que se gelatinizan fácilmente con la presencia de
agua a 60°C, o el almidón de maíz con alto contenido de amilosa, con una alta
resistencia a la gelatinización a temperaturas superiores a 120 °C; el tipo 3, el
almidón retrógrado que se producen cuando el alimento rico en almidón, como
la papa y el pan, se cocinan (gelatinizan) por primera vez y luego retroceden
cuando se enfrían; el tipo 4, el almidón modificado químicamente que interfiere
en la acción de la amilasa; y el tipo 5, está asociado principalmente a complejos
de tipo V de amilosa-lípido, como los ácidos grasos de almidón y los
monoglicéridos de almidón, con una digestibilidad reducida del almidón (Tan et
al., 2021).

2. Absorción de la glucosa

La glucosa es un macronutriente importante y un factor homeostático vital en la

regulación del metabolismo energético que se mantiene en un rango estrecho
variable en las distintas especies animales. Luego de digerido los carbohidratos
en glucosa, galactosa y fructosa, estos azúcares son absorbidos por los enterocitos
que revisten el tercio superior de las vellosidades intestinales. La absorción se
produce por la ruta transcelular del enterocito, en dos pasos: el primero a través
de la membrana del borde en cepillo y el segundo a través de la membrana
basolateral. Las membranas celulares están equipadas con dos familias de
transportadores de glucosa: transportadores dependientes de sodio (SGLTs:
sodium‐dependent glucose transporters) y transportadores facilitadores de

82
glucosa (GLUTs: facilitative glucose transporters), a través de los cuales la
glucosa es co-transportada como Na+/glucosa por un gradiente electroquímico y
por difusión facilitada, respectivamente (Harada & Inagaki, 2012).

Los transportadores dependientes de sodio se basan en el transporte activo de

sodio a través de la membrana celular, que luego se difunde a favor de su
gradiente de concentración junto con una molécula de glucosa (transporte activo
secundario). Los transportadores independientes de sodio no dependen del sodio
y transportan glucosa mediante difusión facilitada (Koepsell & Vallon, 2020).

La membrana del borde en cepillo está equipada de SGLT-1 y GLUT-5, mientras

que la membrana basolateral contiene GLUT-2. A nivel de la membrana del borde
en cepillo, la glucosa y la galactosa se absorben activamente mediante transporte
activo secundario simporte, a cargo del cotransportador SGLT-1, mientras que la
fructosa se absorbe mediante difusión facilitada por GLUT-5.

Figura 8

Absorción de glucosa en el enterocito

Nota. Tomado de Wright et al. (2003).

A nivel de la membrana basolateral, la glucosa, galactosa pasan hacia el torrente

sanguíneo por difusión facilitada, a través de GLUT-2, mientras que la fructosa,
a través de GLUT-2 (para algunos por GLUT-5). El transporte de estos azúcares
hacia el hígado se realiza por la sangre portal (Lee & Cha, 2018). Los estudios en
ratones mostraron que la presencia de SGLT-1 es importante para la absorción
rápida de glucosa, pero la presencia de GLUT-2 no es tan crítica (Gromova et al.,
2021). La figura ilustra el transporte de glucosa, galactosa y fructosa a través del
epitelio intestinal. La glucosa y galactosa son transportadas por el
cotransportador SGLT-1 de la membrana del borde en cepillo del enterocito y

83
 liberada hacia el torrente a través del transportador GLUT-2 de la membrana
basolateral. La bomba Na＋/K＋ de la membrana basolateral mantiene el gradiente
funcional de SGLT-1. La fructosa se transporta través de GLUT-5 de la membrana
del borde en cepillo y se extruye basolateralmente por GLUT-2 (Lee & Cha, 2018).

3.9 Fuentes de glucosa para el organismo animal

La glucosa sanguínea puede proceder de cuatro fuentes:

a. Glucosa dietaria, la glucosa procedente de la digestión de los di, oligo y

polisacáridos consumidos en la dieta, la misma que constituye la mayor
fuente en los animales que consumen carbohidratos.

b. Glucosa glucogenolítica, la glucosa que procede de la hidrólisis del

glucógeno, la mayor forma de carbohidrato almacenado en hígado y
músculo esquelético (Jensen et al., 2011), y en pequeñas cantidades en el
tejido adiposo (Markan et al., 2010) y la placenta que almacena glucógeno
en las células del trofoblasto de glucógeno (GlyT) de las zonas de unión
para mantener la provisión de glucosa al feto durante el final de la
gestación (Roberts & Tunster, 2020; Tunster et al., 2020). El hígado es el
único órgano capaz de soltar glucosa hacia la sangre, mientras que el
músculo esquelético y el tejido adiposo no la sueltan jamás debido a la
carencia de glucosa 6-fosfatasa necesaria para este cometido. La enzima
está presente en hígado y en riñones, pero ausente en músculo esquelético
y el tejido adiposo.

c. Glucosa gluconeogénica, la glucosa elaborada de nuevo a partir de

fuentes no carbohidratos tales como el ácido láctico, ácido propiónico,
glicerol y aminoácidos. Este tipo de glucosa es elaborada cuando la ingesta
dietaria de carbohidratos es reducida y la concentración de glucosa
sanguínea declina a niveles bajos; está bajo el comando hormonal, siendo
el hígado el mayor sitio de elaboración; bajo circunstancias de ayuno, lo
riñones apoyan con la elaboración de glucosa. En sujetos sanos después de
una noche de ayuno, la glucosa de origen gluconeogénico representa el 50%
de toda la glucosa disponible en el organismo, y casi el 100% de la glucosa
disponible después de 42 horas de ayuno (Landau et al., 1996). A diferencia
de los animales monogástricos, los rumiantes funcionales (pos-destete)

84
 cubren una gran proporción (95%) de sus demandas de glucosa a través de
la gluconeogénesis hepática, puesto que solo una pequeña proporción (5%)
es absorbida del intestino (Aschenbach et al., 2010). El hígado es el órgano
central que asume con el 80% de la capacidad gluconeogénica total,
complementada por los riñones (Bergman et al., 1974). Además del hígado
y los riñones, el intestino delgado del cuy y el humano, más no el de otras
especies, participa con la gluconeogénesis (Varga et al., 2019).

d. Glucosa exógena, la glucosa (dextrosa) que se administra al animal por

la vía endovenosa, con fines clínicos y reproductivos (Leane et al., 2018).

3. Glucemia en los animales. La concentración normal de glucosa sanguínea

en los animales se mantiene dentro de estrechos límites, dependiendo de la
especie. La figura 9 muestra valores referenciales para animales de granja, con
relación al cerdo monogástrico (Pluschke et al., 2018), pollo digástrico
(Martinez et al., 2019), camélido trigástrico (Siguas et al., 2007) y vacuno
tetragástrico (Lopes et al., 2019). Los primeros valores corresponden a
concentraciones antes del consumo de alimento (ayuno) y los segundos a la
concentración después de la alimentación.

Figura 9
Glucemia en las distintas especies de animales.

Monogástrico Digástrico Trigástrico Tetragástrico

90-110 mg/dL 184-243 mg/dL 136-183 mg/dL 56-72 mg/dL

3.10 Control pancreático de la glucemia

El nivel de glucosa en la sangre se eleva después de la ingesta de alimentos como

resultado de la digestión y la absorción (hiperglucemia) y vuelve a la normalidad
(euglucemia) por conversión a glucógeno (glucogénesis, principalmente en el
hígado). El nivel disminuye (hipoglucemia) durante el ayuno y vuelve a la
normalidad por glucogenolisis o por gluconeogénesis. El control del nivel de
glucosa sanguínea está a cargo del páncreas, a través de la insulina y el glucagon.

85
Röder et al. (2016) resume que hay cinco tipos de células diferentes que liberan
diversas hormonas del sistema endocrino: células α productoras de glucagón, que
representan del 15 al 20 % del total de células de los islotes; células β productoras
de amilina, péptido C e insulina, que representan el 65-80% del total de células;
células γ productoras de polipéptido pancreático (PP), que comprenden del 3 al
5% del total de células de los islotes; células δ productoras de somatostatina, que
constituyen del 3 al 10% del total de células; y células ε productoras de grelina,
que comprenden el 1% del total de células de los islotes. Cada una de las hormonas
tiene funciones distintas. El glucagón aumenta los niveles de glucosa en sangre,
mientras que la insulina los disminuye. La somatostatina inhibe tanto la
liberación de glucagón como la de insulina, mientras que la PP regula la actividad
de secreción exocrina y endocrina del páncreas.

Insulina, hormona de la saciedad, anabólica o hipoglucemiante, es un

polipéptido secretado por las células β en los islotes de Langerhans del páncreas;
un potente agente anabólico que promueve la absorción, el almacenamiento y la
síntesis celular de nutrientes, al mismo tiempo bloquea la degradación y
liberación de nutrientes a la circulación. La insulina estimula el transporte de
nutrientes desde la sangre hacia las células, regula de forma aguda la actividad de
las enzimas metabólicas, controla la transcripción de genes metabólicos, regula
el crecimiento y la diferenciación celular y controla su propia eliminación, todo
ello a través de la activación de su receptor. La hormona se coordina
potencialmente con el glucagón para modular los niveles de glucosa en sangre. La
captación de glucosa por el hígado es en gran parte un proceso independiente de
la insulina (Röder et al., 2016), mientras que la captación de glucosa por los
músculos y el tejido adiposo depende de la insulina (Rahman et al., 2021), por lo
que la acción de la insulina se limita principalmente a dos tipos de células
principales, las células musculares y los adipocitos. La insulina activa el receptor
de insulina, una glucoproteína integral de membrana, una enzima llamada
tirosina quinasa (White & Kahn, 2021), aumenta la permeabilidad de la
membrana de estas células y por consiguiente acelera el transporte de glucosa
desde la sangre hacia el interior de las células (Lane et al., 1990). Cuando la
insulina pierde la capacidad de activar el receptor de insulina, o cuando el
receptor de insulina pierde la sensibilidad a la insulina, ocurre la resistencia a la
insulina, una condición muy frecuente en la diabetes mellitus tipo 2. En estos

86
casos, la metformina (N, N-dimetilbiguanide, C4H11N5), un fármaco
hipoglucemante es el tratamiento más comúnmente utilizado. La metformina
actúa a tres niveles: aumenta la sensibilidad a la insulina mejorando el transporte
de glucosa, disminuye la producción de azúcar por el hígado y disminuye la
absorción de glucosa en los intestinos. Activa la expresión del transportador 4 de
glucosa (GLUT-4), con lo que mejora la utilización de la glucosa periférica
(Herman et al., 2022).

Glucagon. Denominada hormona del hambre, hormona catabólica, o “factor

pancreático estimulante de glucosa”, como fue conocido inicialmente, es un
polipéptido de 29 aminoácidos sintetizado por las células alfa de los islotes
pancreáticos, que actúa a través del receptor de glucagón (GL-R) para el
abastecimiento de glucosa a la sangre en situaciones de ayuno (Müller et al.,
2017). el glucagón es una hormona pleiotrópica con una amplia acción biológica
no solo en el páncreas y el hígado, sino también en el cerebro, el corazón y el
estómago. y el tejido adiposo blanco y marrón. A nivel hepático inhibe la síntesis
de glucógeno, estimula la glucogenólisis, moviliza los depósitos de glucógeno
hepático y estimula la gluconeogénesis, promueve la biosíntesis de glucosa de
nuevo.

Además, el glucagón favorece la captación de aminoácidos tales como alanina,

glicina y prolina, los cuales sirven de sustrato para la gluconeogénesis. En el
adipocito, la lipasa sensible a hormona media la degradación de triglicéridos a
ácidos grasos no esterificados y glicerol. El glucagón, aunque no modifica los
niveles transcripcionales de esta enzima, sí aumenta la liberación de glicerol por
parte del adipocito, pudiendo este servir como sustrato de la gluconeogénesis. 1)
el monofosfato de adenosina cíclico (cAMP) media los efectos reguladores de la
glucosa del glucagón en condiciones de ayuno (a corto plazo) y 2) el papel del
glucagón en el metabolismo posprandial es regular el metabolismo de los
aminoácidos [denominado eje hígado-célula a (2)] y en segundo lugar eludir los
posibles efectos hipoglucémicos de una hiperinsulinemia inducida por
aminoácidos (Fig. 1). Estos argumentos se sitúan en un contexto de resistencia al
glucagón, y se observó una nueva terminología fisiológica en pacientes con
diabetes tipo 2 e hígado graso no alcohólico (10). El glucagón es una hormona
peptídica secretada por las células alfa de los islotes pancreáticos de Langerhans.

87
 El estímulo más potente para la secreción de glucagón es la hipoglucemia. El
glucagón estimula la producción de glucosa en el hígado y, por lo tanto, mantiene
concentraciones plasmáticas adecuadas de glucosa.

Los islotes del páncreas pueden funcionar de manera autónoma para detectar y
responder a los cambios en las concentraciones de glucosa circulante; sin
embargo, el páncreas interactúa con el cerebro, el hígado, el intestino y los tejidos
adiposo y muscular, a través del eje cerebro-islotes, en una red altamente
sofisticada a través de varias hormonas, neurotransmisores y citoquinas (Röder
et al., 2016), de manera que, el sistema glucosa-insulina está bajo el control, tanto
del eje entero-insular reconocido desde hace mucho tiempo, como por el eje
cerebro-islotes, donde el cerebro coopera activamente con los islotes para
mantener el control glucémico (Faber et al., 2020). La comprensión de estos dos
ejes es muy importante para comprender el manejo de la dibetes mellitus tipo 2,
la misma que no solo es causada por fallas en las células β del páncreas, sino
también por disfunciones en el sistema nervioso central (SNC), especialmente en
el hipotálamo y el tronco encefálico (Fuente-Martín et al., 2019).

Otras hormonas, tales como la adrenalina, la hormona del susto o estrés, estimula
la degradación de glucógeno, elevando los niveles de glucosa en la sangre; el
cortisol, hormona catabólica, estimula la gluconeogénesis a partir de los
aminoácidos, sobre todo a nivel renal.

Figura 10
Control hormonal de la glucemia

Insulina Glucagon
Hiperglucemia  Euglucemia  Hipoglucemia
Pos-ingesta Saciedad Normoglucemia Hambre Pre-ingesta
Nota. Tomado de Röder et al. (2016).

3.9 Usos de la glucosa

La glucosa es el azúcar más importante de la sangre, ingresa a las células de los

tejidos por difusión facilitada; el ingreso al hígado es un proceso insulino
independiente (Rojas & Schwartz, 2014), mientras que el ingreso al músculo
esquelético y al tejido adiposo es insulino dependiente, siendo el tejido muscular

88
esquelético el principal tejido que mantiene la homeostasis de glucosa, a través
de la captación de glucosa (Hulett et al., 2022). Una vez dentro de la célula, la
glucosa puede destinarse para cuatro posibles fines: para la oxidación, como
fuente de energía; para reserva de uso inmediato, mediante la síntesis de
glucógeno; como reserva de uso mediato, mediante la biosíntesis de grasa
corporal; y como precursor de otros nutrientes, mediante la biosíntesis de
aminoácidos y otros.

4. Oxidación de la glucosa
La oxidación de la glucosa incluye cuatro fases químicas sucesivas: preparación
para la oxidación, reacción de enlace, oxidación de carbonos y remoción de
hidrógenos, y oxidación de hidrógenos removidos.

Preparación para la oxidación

La preparación para la oxidación consiste en la ruptura de la molécula de glucosa

en dos mitades, conocida como glicolisis o glucolisis o ruta de Embden-Meyerhof-
Parnas (EMP), un proceso netamente anaeróbico, donde la glucosa de 6 carbonos
(C6) se rompe en 2 piruvatos de 3 carbonos (C3), la misma que corresponde al
primer paso de la respiración celular, ocurre en el citoplasma celular, en una
secuencia de 10 reacciones, desde glucosa hasta piruvatos, sin la participación de
oxígeno, consume 2 ATP, produce 4 ATP y remueve 2 hidrógenos (NADH), un
hidrógeno por cada piruvato formado.

Glucosa + 2 ATP → 2 piruvatos + 4 ATP + 2 NADH

Glucosa + 2ATP + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi → 2Piruvato + 2[NADH++H+] + 4ATP +
2H2O
La fase preparatoria de la oxidación incluye tres eventos que suceden en
simultáneo: fraccionamiento de la glucosa en 2 piruvatos, reducción de NAD+ en
NADH y fosforilación de ADP en ATP. La fase preparatoria no puede ocurrir sin
los 3 eventos, por lo que es necesario la presencia de NAD+, ADP, Pi y glucosa. La
fosforilación de ADP en este proceso se denomina fosforilación a nivel de
substrato, la misma que es muy diferente a la fosforilación oxidativa. El 90% del
flujo glicolítico total de la glucosa se destruye a través de la ruta de oxidación,
mientras que el 10% se destruye mediante la glicolisis anaeróbica. El balance es
el consumo de 2ATP y la producción de 4ATP, con una producción neta de 2 ATP.

89
Reacción de enlace
La reacción de enlace corresponde a la conexión entre la glicolisis y el ciclo de
Krebs, ocurre en la matriz mitocondrial. El proceso se conoce también como
descarboxilación del piruvato (conversión de Swanson, reacción de Naypyidaw,
reacción metálica o descarboxilación oxidativa), donde ocurre la oxidación de un
carbono y la remoción de un hidrógeno del piruvato, catalizada por el complejo
piruvato deshidrogenasa (cPDH), dando como productos acetil CoA + CO2 +
NADH. La reacción ocurre en tres etapas:

a) Remoción del grupo carboxilo y liberación de CO2.

b) Oxidación del grupo restante por NAD y formación de acetato y NADH
c) Enlace de CoA a acetato y formación de acetil a CoA

La reacción neta consiste en la oxidación de un carbono y la remoción de un

hidrógeno, dando como productos acetl CoA, CO2 y NADH, por cada piruvato
oxidado.

Piruvato + NAD + CoA → Acetil CoA + CO2 + [NADH]

Oxidación de carbonos y remoción de hidrógenos

El proceso, conocido como ciclo de Krebs, ciclo del ácido tricarboxílico (CAT) o
ciclo del ácido cítrico (CAC), ocurre en la matriz mitocondrial, consiste en la
oxidación de los carbonos y la remoción de los hidrógenos del acetil CoA, dando
como productos carbonos oxidados (CO2), hidrógenos removidos y una mínima
cantidad de GTP producido.

Acetil-CoA + O2 → 2 CO2 + 4 [H]

El ciclo inicia y finaliza con oxaloacetato. El acetil CoA ingresa al ciclo de Krebs,
donde sus 2 carbonos son oxidados en 2 moles de CO2 y sus hidrógenos son
removidos por NAD y FAD. El ciclo produce 2 carbonos oxidados (CO2), 3
hidrógenos removidos (3NADH) y 1 hidrógeno removido (FADH2) y 1 guanosin
trifosfato (GTP), por cada acetil CoA oxidado, con 2 vueltas de ciclo por mol de
glucosa.

Oxidación de los hidrógenos removidos

El año 1957, Philip Siekevitz, biólogo celular americano publicó su artículo, donde
presentó a la mitocondria, como la central energética o casa de poder de la célula,
un cuerpo pequeño que parece desempeñar un papel central en la oxidación de

90
los alimentos, suministrando a la célula la mayor parte de su energía utilizable
(Siekevitz, 1957). En efecto, los hidrógenos (H) removidos en la fase preparatoria
de la oxidación, la reacción de enlace y el ciclo de Krebs, fluyen en forma de
electrones (e-) y protones (H+) hacia el sistema de transporte de electrones (STE)
de la membrana interna mitocondrial (MIM), al encuentro del oxígeno (O2) como
su aceptor final (Martínez-Reyes et al., 2016).

Figura 11
Sistema de transporte de electrones mitocondrial (Shampo et al., 2011)

Nota. Tomado de Shampo et al. (2011).

El sistema de transporte de electrones de la mitocondria está formado por cuatro

complejos: complejo I, complejo II, coenzima Q-citocromo c reductasa, complejo
III, citocromo C oxidasa, y complejo IV. Estos 4 complejos tienen la función de
viabilizar el transporte de electrones y el flujo de protones. Además, existe el
complejo V, ATP sintasa, y el complejo VI, proteína desacoplante (UCP). Los
complejos del I al IV sirven para el transporte de electrones (e-) y el flujo de
protones (H+). El donador de hidrógenos, NADH, abastece de H en el complejo I,
mientras que el donador FADH2, en el complejo II. Los H entregados transitan
por el sistema como electrones (e-) y protones (H+). Los electrones (e-) transitan
desde el complejo I hasta el complejo IV, dentro de la matriz mitocondrial,
mientras que los protones (H+), desde la matriz hasta el espacio intermembrana
mitocondrial. Los complejos I-III y IV sirven a la vez de bombas de hidrógeno. La
energía del flujo de electrones impulsa el bombeo de protones. El flujo de
protones a través de la MIM genera un alto potencial electroquímico en la
membrana mitocondrial (ΔμH+). El potencial electroquímico del espacio

91
intermembrana impulsa el retorno de protones hacia la matriz mitocondrial. Los
protones retornan a través del complejo V, ATP sintasa, una proteína integral de
membrana, una enzima, un pequeño motor molecular dotado de un rotor,
capacitado para fabricar ATP, el portador universal de energía en las células vivas,
descubierto el año 1997, por Paul Delos Boyer, John E. Walker y Jens C. Skou
(Shampo et al., 2011). El reflujo de protones a través de ATP sintasa es altamente
exergónico, mientras que la síntesis de ATP es un proceso altamente endergónico.
La energía de la oxidación de H dirige la síntesis de ATP. La mayor parte del ATP
en la mitocondria es producida por el complejo V, que convierte la energía
electroquímica de los protones (H+) en energía química del ATP; es decir, la ATP
sintasa acopla el flujo exergónico de protones con la síntesis endergónica de ATP,
donde la mitocondria realiza un trabajo de tranducción de energía.

Los eventos más importantes de la transducción mitocondrial son la oxidación

del hidrógeno (H), dando como producto hidrógeno oxidado, agua (H2O), y la
fosofrilación del adenosín difosfato (ADP), dando como producto ATP. La energía
que libera la oxidación del H se transfiere a la energía que captura la fosforilación
del ADP. En tal sentido, las mitocondrias son orgánulos intracelulares que oxidan
nutrientes, producen ATP y alimentan la vida eucariótica.

2 H+ + 2e- + ½ O2 → H2O

ADP + fosfato inorgánico (Pi) → ATP

Los eventos más relevantes son:

Transporte de electrones (e-) a través de la cadena de transporte de electrones.

Bombeo de protones (H+) por los complejos I, III y IV hacia el espacio

intermembrana.

Reflujo de protones (H+) a través de la ATP sintasa y producción de ATP.

Reflujo de protones (H+) a través de la UCP y producción de calor.

La fuerza de 2e- bombea 10 H+

El reflujo de protones proporciona la energía para la síntesis de ATP a partir de

ADP y fosfato.

El aceptor final de electrones y protones es el oxígeno, el proceso se llama

respiración aeróbica.

92
Al final del sistema de transporte de electrones, dos protones, dos electrones y ½
molécula de oxígeno se combinan para formar una molécula de agua.

2 H+ + 2e- + ½ O2 → H2O

Cuando el flujo de electrones se interrumpe en el complejo III, la coenzima Q

(ubiquinona) genera radicales libres, los cuales reducen el O2 en superóxido (O2.).

Se requiere el reflujo de 4H+ para la síntesis de un mol de ATP. El NADH

mitocondrial entrega sus protones (H+) y electrones (e-) en el complejo I, donde
la energía de cada 2e- del NADH impulsa el bombeo de 10 H+. La energía del
reflujo de 4H+ por ATP sintasa impulsa la síntesis de un mol de ATP, de manera
que los 10H+ de cada NADH mitocondrial sirven para elaborar 2.5 moles de ATP
(10  4 = 2.5); en cambio, el FADH2 entrega sus H+ y e- en el complejo II, por lo
que la energía de cada 2e- del FADH2 bombea solo 6H+, cuyo reflujo sirve para
elaborar 1.5 moles de ATP (6  4 = 1.5). El NADH citoplasmático entrega sus H+
y e- al FAD, y este al complejo II, por lo que cada NADH citosólico sirve para
elaborar solo 1.5 moles de ATP. Un complejo de ATP sintasa puede generar más
de 100 moles de ATP por segundo. Una célula muscular en actividad puede
reciclar ATP en una tasa de 10 millones de moles por segundo (Boyer, 2002).

El proceso, como se pudo notar, requiere de nicotinamida adenín dinucleótico

(NADH), el combustible celular para la producción de energía. Toda célula viva
requiere energía para mantenerse con vida; sin energía, una célula muere porque
la producción de energía es el requisito esencial previo para que se mantenga viva.
En términos generales el NADH reacciona entrega el H al oxígeno para producir
agua. La formación del agua es un proceso exergónico que ocurre a través de una
cascada de reacciones bioquímicas. La energía liberada en la formación del agua
es consumida para la producción de trifosfato de adenosina, ATP. El propio
NADH se produce a partir de aminoácidos, azúcares y lípidos a través del ciclo
del ácido cítrico. Una molécula de NADH produce tres moléculas de ATP y cuanto
más NADH tiene disponible una célula, más energía puede producir. La cantidad
de NADH que contiene una célula depende de la cantidad de energía que requiere.
Las células del músculo cardíaco, que tienen que contraerse cada segundo
durante toda su vida 86400 veces al día, contienen 90 mcg de NADH por gramo
de tejido. Las células cerebrales y musculares contienen 50 mcg. Un tercio de toda
la energía que produce nuestro cuerpo es consumido por nuestro cerebro.

93
El año 1931, Otto Warburg, aisló NAD(P)+ y descubrió su función clave en la
transferencia de hidrógeno en las reacciones bioquímicas (Warburg, 1931).

Eficiencia de la oxidación:

— NADH mitocondrial: Se bombean 10 H+. Se utilizan 4 H+ para la

síntesis de 1 ATP (10/4 = 2.5 ATP por cada NADH).
— NADH citosólico: los electrones se transfieren vía FAD a CoQ. Se
bombean 6 H+ (6/4 = 1.5 ATP por cada NADH citosólico).
— FADH2 mitocondrial: los electrones se transfieren a la CoQ. Se
bombean 6 H+ (6/4 = 1.5 ATP por cada FADH2 mitocondrial).

Una parte de los protones (H+) no retorna por la ruta de la ATP sintasa, sino a
través del complejo VI, UCP (uncouplin protein o proteína desacoplante), una
ruta alterna. El reflujo de protones (H+) por esta ruta desacopla la síntesis de ATP,
y en vez de producir ATP, la mitocondria produce calor. La primera proteína
desacoplante identificada fue la termogenina, siendo denominada como proteína
desacoplante 1 (UCP1), responsable de la producción de calor o termogénesis en
las mitocondrias de las células del tejido adiposo pardo de los animales
hibernantes (incluido el humano) y los animales adaptados al frío (Nicholls et al.,
1978). Un animal en estrés de frío, libera noradrenalina, que activa la lipolisis; los
ácidos grasos libres activan la UCP1, que deja el influjo de protones en la
mitocondria de manera que la energía se utiliza para la producción de calor y no
para la producción de ATP. Cada tipo celular tiene su UCP, habiéndose
identificado 6 tipos de UCP: UCP1, UCP2, UCP3, UCP4, UCP5 y UCP6 (Monteiro
et al., 2021).

94
Tabla 11
Producción de ATP por la oxidación de la glucosa.
Compartimento Egreso Ingreso ATP
Citoplasma:

Glucosa →2 Piruvato 2 ATP 2 (2ATP) 4

2 HNAD
Mitocondria (Matriz)

2 Piruvato → 2 Acetil-CoA 2 HNAD

2 Acetil-CoA → 4 CO2 6 HNAD

2 HFAD
2 GTP 2
Mitocondria (Memb. Int.)
Oxid. 2 HNAD citosólico 1.5 ATP 3
Oxid. 8 HNAD mitocondrial 2.5 ATP 20
Oxid. 2 HFAD mitocondrial 1.5 ATP 3
TOTAL 2 32

C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O + 30 ATP + Calor

La energía liberada por la oxidación completa de un mol de glucosa impulsa la
producción de 30 moles de ATP (Flurkey, 2010), más no 38 moles de ATP como
lo reportan algunas fuentes (Sonveaux et al., 2008; Dashty, 2013; Lopes et al.,
2021). Las condiciones de hipoxia y estrés de frío frecuentes en la gran altitud,
pueden cambiar la eficiencia de la oxidación (Röder et al., 2016) (Kierans &
Taylor, 2021), por lo que el rendimiento de la energía útil por mol de glucosa
oxidada podría ser inclusive mucho menor (A. J. Murray, 2016); sin embargo, las
adaptaciones metabólicas posibilitan a los organismos utilizar el oxígeno de
manera más eficiente, conservando así los niveles de energía, o inclusive un
rendimiento superior, como ocurre con los sherpas del Himalaya, una población
humana de ascendencia tibetana, muy adaptados a la vida en la hipoxia
hipobárica de las grandes altitudes (Horscroft et al., 2017), o el yak (Bos
grunniens), una rara especie de bovino del Tibet, extremadamente tolerante a los
ambientes hostiles de las grandes altitudes y bajas temperaturas, donde otro tipo
de ganado no puede sobrevivir a las difíciles condiciones (Long et al., 2020).

95
A partir de la base anterior, la energía que genera la oxidación de la glucosa se
divide en la energía útil recuperada como ATP y la energía inútil perdida como
calor. La energía útil corresponde a la eficiencia, mientras que la energía inútil a
la ineficiencia. La energía del ATP sirve para realizar trabajo celular, mientras que
el calor se pierde al entorno por mecanismos de conducción, convección,
radiación y evaporación (J. Li et al., 2021). La energía inútil, el calor, puede
considerarse también como energía útil porque, si bien el cuerpo lo pierde al
entorno, sirve para mantener la temperatura corporal constante, en un promedio
de 37°C, con ciertas variaciones entre especies, muy importante en animales
endotermos (Mota-Rojas et al., 2021).

Energía total de la glucosa (calor de combustión) : 673 kcal/mol

Energía útil generada como ATP (30 x 7.3 kcal) : 219 kcal/mol
Energía inútil generada como calor corporal : 673 – 219 = 454 kcal/mol
Eficiencia de utilización de la energía : 32.5 %
Ineficiencia de utilización de la energía : 67.5 %
Ejercicios

1. Un cerdo consume 600 g de maíz grano por día. El maíz tiene 75 % de

almidón y 80 % de digestibilidad. Calcule en kcal/día:
a. La energía ingerida como almidón.
b. La energía excretada como heces.
c. La energía absorbida glucosa.
d. La energía recuperada como ATP.
e. La energía perdida como calor corporal.

2. Una gallina consume 60 g de cebada grano por día. La cebada contiene

65% de almidón y 75% de digestibilidad. Calcule en kcal/día:

a) La energía ingerida como almidón.

b) La energía excretada como heces.
c) La energía absorbida glucosa.
d) La energía recuperada como ATP.
e) La energía perdida como calor corporal.

96
3.11 Esencialidad de la glucosa

Un nutriente esencial se refiere a aquel nutriente que el organismo lo necesita

pero que no puede producirlo en cantidad suficiente para satisfacer su necesidad,
debiendo obtenerlo de la dieta (Grimble, 1993). A partir de esta base teórica, la
glucosa podría ser un nutriente no esencial, porque el organismo lo elabora a
partir de precursores gluconeogénicos, tales como el glicerol, ácido láctico,
propionato, alanina y otros aminoácidos glucogénicos, lo cual significaría que el
animal no necesita consumir fuentes de glucosa, puesto que puede elaborarla,
como ocurre en animales carnívoros, tales como el visón americano (Mustela
vison), un mamífero carnívoro obligado que no consume alimentos que
contengan carbohidratos pero tiene una glucemia de 90 a 135 mg/dL (Hynes &
Rouvinen-Watt, 2007); o la trucha arcoíris (Oncorhynchus mykiss), un pez
carnívoro con un fenotipo “intolerante a la glucosa" que alimentado con una dieta
sin carbohidratos, tiene una glucemia de 92-189 mg/dL (Ganjoor et al., 2018).

La glucosa (C6H12O6) es el combustible universal por excelencia para el

metabolismo energético y las rutas sintéticas de todos los tipos celulares de los
mamíferos y aves, incluido peces (Pesquero et al., 1992). Ciertos tipos celulares y
tejidos como el cerebro, eritrocitos, médula renal y tejido mamario tienen un
requerimiento obligado de glucosa como substrato, por lo que la glucosa, además
de ser un combustible universal, es también un combustible esencial para todos
los organismos superiores, la misma que debe estar disponible en forma
permanente y en nivel suficiente en la red sanguínea. Las especies de no
rumiantes (cerdos, aves, incluido el humano), tienen la dicha y el privilegio de
abastecerse de cantidades significativas de glucosa de la dieta, donde su mayor
desafío es asegurar una suficiente reserva de glucosa en forma de glucógeno
durante la fase absortiva de la digestión y movilizarla a partir de esta reserva
durante la fase posabsortiva (Woerle et al., 2003).

Los animales rumiantes funcionales (pos-destete), en cambio, no pueden

abastecerse de glucosa de origen dietario, debido a la naturaleza fermentativa de
su digestión, peor aún si los carbohidratos dietarios son solubles, por lo que la
disponibilidad de glucosa para la absorción directa es baja, por más que el animal
consuma dietas ricas en granos (almidón), azúcares y otros (Nozière et al., 2010;
Loncke et al., 2020). Los rumiantes necesitan glucosa para varios procesos

97
 metabólicos importantes: combustible cerebral, combustible fetal, precursor de
lactosa, polisacáridos estructurales, glicoproteínas y glicolípidos de las
membranas celulares, cartílago, mucopolisacáridos, etc.; sin embargo, absorben
muy poca glucosa dietaria, la misma que es incapaz de abastecer sus demandas,
sobre todo en vacas lecheras de alta producción y en ovejas gestantes, en las que
la glucosa tiene que abastecerse mediante la gluconeogénesis a partir de
substratos tales como propionato o aminoácidos. Los rumiantes difieren de los
no rumiantes en que el acetato es la mayor fuente de energía para los tejidos no
nerviosos y de carbono para la lipogénesis (Urrutia et al., 2019).

3.12 Diabetes mellitus en animales

La diabetes mellitus es una enfermedad común en perros y gatos que ocurre por
una disminución en la secreción de insulina y/o una disminución en la acción de
la insulina. La forma más común de diabetes en perros se asemeja a la diabetes
tipo 1 en humanos, ligada a la disminución de la secreción de insulina. La forma
más común de diabetes en gatos se asemeja a la diabetes tipo 2 en humanos,
ligada a la disminución en la acción de la insulina (R. W. Nelson & Reusch, 2014).
Llamada también como diabetes sacarina «diabetes» es un transtorno crónico del
metabolismo de los carbohidratos debido a una deficiencia relativa o absoluta de
insulina, a consecuencia de que el páncreas no secreta suficiente insulina o
cuando el organismo no utiliza eficazmente la insulina que produce. La
enfermedad es de importancia en perros y gatos que ocurre en 1 de 300 pacientes,
con signos clínicos que reflejan hiperglucemia acompañada de glucosuria. La
mayoría de los casos de diabetes espontánea ocurre en perros de mediana edad y
en gatos de mediana a edad avanzada, siendo doblemente frecuente en perras
que, en perros, con mayor incidencia en ciertas razas pequeñas, como caniches
miniatura, perros salchicha, schnauzers, cairn terriers y beagles, aunque
cualquier raza puede verse afectada. Los gatos machos obesos parecen verse
afectados con mayor frecuencia que las gatas, y razas como el gato birmano, el
azul ruso, el gato del bosque noruego, el abisinio y el tonquinés parecen estar
predispuestos (Delicano et al., 2020). Los mecanismos patogénicos responsables
de la disminución de la producción y secreción de insulina son múltiples, pero
generalmente están relacionados con la destrucción de las células de los islotes,
secundaria a la destrucción inmunológica o a la pancreatitis grave (perros) o la

98
 amiloidosis (gatos). El trastorno se debe a una anomalía bihormonal, que se
manifiesta por una deficiencia relativa o absoluta de insulina en respuesta a un
aumento de la glucemia y un exceso de glucagón. La hiperglucagonemia puede
ser el resultado de una mayor secreción de glucagón pancreático, enteroglucagón
o ambos. El enteroglucagón es una hormona péptídica derivado del proglucagón,
secretada por las células L del íleon terminal y colon, con actividad
glucogenolítica y estructura similar al glucagón pancreático. El incremento de la
secreción de glucagón contribuye al desarrollo de hiperglucemia grave al
movilizar las reservas hepáticas de glucosa y al desarrollo de cetoacidosis al
aumentar la oxidación de ácidos grasos en el hígado ( ). La diabetes tiene un
inicio insidioso (engañoso, oculto o disimulado), pero un curso clínico crónico.
Las alteraciones en el metabolismo del agua se desarrollan principalmente debido
a una diuresis osmótica. El umbral renal para la glucosa (carga de glucosa en la
que la glucosa comienza a aparecer en la orina) está entre 190 mg/dL en perros,
255 mg/dL en gatos (Cook, 2012), y ~180 mg/dL en humanos (Hieshima et al.,
2020). Los signos clínicos comunes incluyen: poliuria, polidipsia, polifagia,
pérdida de peso, cataratas (perro) y debilidad.

La diabetes tipo I es comparable a la diabetes mellitus insulinodependiente

(DMID) en humanos, a causa de una baja secreción de insulina después de una
carga de glucosa, la forma más común de diabetes en perros, cuyo tratamiento
responde a insulina. La diabetes tipo II es similar a la diabetes independiente de
insulina (DMII) en humanos a causa de una baja acción de insulina después de
una carga de glucosa, la forma más común de diabetes en gatos, cuyo tratamiento
responde a hipoglucemiantes orales. La diabetes tipo III se observa con mayor
frecuencia en la diabetes inducida por hormonas en perros y gatos y es similar a
la intolerancia a la glucosa (IGT) en humanos. Las hormonas diabetogénicas
(epinefrina, cortisol, glucagón y hormona del crecimiento) o los medicamentos
interfieren con la acción de la insulina y causan intolerancia a la glucosa, lo que
puede conducir a la diabetes.

3.13 Diabetes mellitus en humanos

La diabetes en humanos es un síndrome familiar que se caracteriza por una

hiperglucemia, acompañada de glucosuria. La hiperglucemia ocurre porque
disminuye la actividad hexoquinasa II, por lo tanto, la célula tiene dificultad para

99
captar glucosa sanguínea. La diabetes puede ser de tres tipos básicos: diabetes
tipo 1 (DMT1) o insulinodependiente o diabetes de inicio juvenil, ocurre antes de
los 20 años de edad, representa del 5-10% de la DM, se caracteriza por la
destrucción autoinmune de las células beta productoras de insulina en los islotes
del páncreas, y como resultado, hay una deficiencia absoluta de insulina; diabetes
mellitus tipo 2 (DMT2) o insulinoindependiente o diabetes del adulto, ocurre
después de los 40 años de edad, representa alrededor del 90% de todos los casos
de diabetes, la respuesta a la insulina está disminuida, y esto se define como
resistencia a la insulina, donde la insulina es ineficaz y se contrarresta
inicialmente con un aumento en la producción de insulina para mantener la
homeostasis de la glucosa, pero con el tiempo, la producción de insulina
disminuye y la de glucagón aumenta; los crecientes niveles de obesidad, la
inactividad física y las dietas ricas en energía son los factores desencadenantes;
la diabetes gestacional es el tercer tipo de diabetes frecuente en 7% de gestantes
durante el segundo y tercer trimestre de gestación (Galicia-Garcia et al., 2020).
La hiperglucemia crónica en sinergia con otras aberraciones metabólicas en
pacientes con diabetes mellitus puede causar daño a varios sistemas de órganos,
lo que lleva al desarrollo de complicaciones de salud incapacitantes y
potencialmente mortales, las más prominentes de las cuales son microvasculares
(retinopatía, nefropatía y neuropatía) y complicaciones macrovasculares que
conducen a un aumento de 2 a 4 veces del riesgo de enfermedades
cardiovasculares. El tratamiento de uso común es con metformina que ayuda a
controlar el nivel de azúcar en la sangre por una mejor respuesta a la insulina,
reduciendo la cantidad de azúcar que el hígado produce y la que los intestinos
absorben de los alimentos; y en casos avanzados, con insulina pancreática o
bacteriana. El tratamiento de la diabetes puede causar dos tipos de
complicaciones de urgencia médica: el coma diabético y el shock insulínico
(Nares-Torices et al., 2018). El coma diabético es un estado de hiperglucemia
hiperosmolar y/o la cetoacidosis diabética, con deshidratación marcada, pérdida
de conocimiento por falta de insulina. El shock insulínico es un estado de
hipoglucemia grave, por sobredosis de insulina, con pérdida de conocimiento. La
Asociación Americana de Diabetes (ADA) describe la hipoglucemia como la
condición clínica donde la glucemia es menor de 70 mg/dL. Algunas personas

100
 pueden tener glucosa por debajo de este límite sin presentar síntomas, lo que se
conoce como hipoglucema inconciente.

3.14 La celulosa en la nutrición animal

La celulosa, hemicelulosa y pectina del material vegetal son las fuentes de energía
más importantes en la nutrición de los animales herbívoros, sean monogástricos
(cuy, conejo, caballo, asno, avestruz, suri) o poligástricos (vacuno, ovino, caprino,
camélido), puesto que la mayoría de estas especies se alimentan de pastos,
forrajes, subproductos agrícolas y otros. La obtención de la energía contenida en
la celulosa y sus congéneres químicos por el animal herbívoro, implica un
conjunto de procesos físicos, químicos y microbiológicos, que incluyen la
masticación, rumia, fermentación, producción de ácidos grasos volátiles, y la
absorción y oxidación de estos ácidos grasos volátiles hasta CO2 y H2O, con la
consecuente liberación de energía. En el siguiente tema, se aborda el proceso de
obtención de la energía, tomando como modelo la celulosa, con la aclaración de
que el proceso con los demás polímeros o azúcares es algo similar.

3.15 Digestión de la celulosa

Los ruminates digieren la celulosa y las hemicelulosas, a través de dos procesos:

primero, la digestión física, como la ruptura de las partículas de pastos y forrajes,
y sus fibras de lignocelulosa y hemicelulosas, por la masticación y la rumia; y
segundo, la digestión química, como la ruptura de las moléculas de celulosa y
hemicelulosas por las enzimas de los microbios simbiontes del tracto digestivo,
sea a nivel de rumen o ciego.

Las bacterias actúan sobre las fibras de celulosa y hemicelulosas, a través de

complejos multienzimáticos extracelulares denominados celulosomas, los
mismos que son unas verdaderas nanomáquinas bacterianas asociadas con la
superficie celular que median la unión celular a los substratos insolubles y
desmantelan los polisacáridos vegetales, degradan la biomasa de lignocelulosa a
productos soluble que luego se absorben (Artzi et al., 2017).

101
Figura 12
Mecanismo de adhesión de las bacterias celulolíticas a la celulosa

Nota. Tomado de Miron et al. (2001).

Los estudios de Miron et al. (2001) evidenciaron que las bacterias celulolíticas del
rumen Fibrobacter succinogenes, Ruminococcus flavefaciens y Ruminococcus
albus poseen al menos dos mecanismos para adherirse a la celulosa: un
mecanismo de tipo celulosomal y otro de proteína CbpC (Pil). La adhesión
celulosomal se divide en una secuencia de cuatro pasos: (1) las bacterias
inmóviles se transportan al substrato, (2) las bacterias se adhieren de manera no
específica a los sitios disponibles en la pared celular de la planta, (3) los ligandos
o adhesinas en la superficie de la célula bacteriana se adhieren específicamente a
los receptores en el substrato y (4) las bacterias adheridas proliferan para crear
colonias en sitios potencialmente digeribles de un sustrato.

La fermentación ocurre en dos etapas sucesivas, una fuera del microbio,

fermentación extramicrobial, y otra dentro del microbio, fermentación
intramicrobial, hasta convertir la celulosa y hemicelulosas en ácidos grasos
volátiles (AGV), dióxido de carbono (CO2) y metano (CH4). Los estudios en
termitas evidenciaron que la descomposición de la celulosa en glucosa requiere
un complejo de tres tipos de celulasas: endo--1,4-glucanasa (endoglucanasa),
exo-1,4--glucanasa (exoglucanasa) y -glucosidasa (celobiasa). La endo--1,4-

102
glucanasa actúa en el interior de la cadena, hidroliza los enlaces -1,4-
glucosídicos para producir oligómeros con longitudes aleatorias; la exo-1,4--
glucanasa, actúa en el exterior de la cadena, escinde los enlaces 1,4--glucosidasa,
del extremo del polímero, liberando celobiosas desde los extremos no reducidos
de la cadena de celulsos; y la -glucosidasa que escinde el extremo no reductor de
la celobiosa o de los oligómeros, liberando glucosas (Watanabe & Tokuda, 2010).

Los estudios de Robert Edward Hungate han configurado que las termitas
necesitan de microorganismos simbiontes, protozoarios, en su tracto digestivo
para la digestión y el metabolismo de la celulosa (Hungate, 1943). A partir de esta
idea se tiene la visión tradicional que los animales carecen de la capacidad para
producir su propia celulasa y, por tanto, dependen de la celulasa microbiana para
hidrolizar la celulosa; sin embargo, los estudios con la Reticulitermes speratus,
han evidenciado que esta termita tiene el gen endógeno que codifica la enzima
endo--1,4-glucanasa (Watanabe et al., 1998), una celulasa endógena, una
endoglucanasa, que se produce en sus glándulas salivales, inicia la digestión de la
celulosa en la boca y se completa por la β-glucosidasa de los microbios simbiontes
del intestino posterior (Ahn & Kim, 2021). Así mismo, se ha encontrado celulasa
en el tracto digestivo del camarón (Litopenaeus vannamei) (Segovia et al., 2015).
A partir de estos hallazgos, es evidente que la celulasa no siempre puede ser de
origen microbiano, sino también de origen endógeno (H. Watanabe & Tokuda,
2010), lo que les posibita a algunos animales herbívoros que consumen vegetales,
digerir la celulosa, gracias a la celulasa presente en sus jugos digestivos, lo que
cambia el dogma.

Fermentación extramicrobial

La fermentación extramicrobial, consiste en la ruptura de polímeros de celulosa

y otros, en monómeros de glucosa. El proceso ocurre en dos pasos, con la
participación de las enzimas periplásmicas microbiales, la celulasa y la celobiasa.
El proceso consiste en la ruptura de la celulosa en fragmentos de celobiosa,
seguido de la ruptura de los fragmentos de celobiosas en unidades de glucosa. Los
demás polímeros tales como hemicelulosa, pectina, inulina, y los azúcares, sufren
procesos análogos. El producto más importante de esta fermentación es la
glucosa.

103
Figura 13

Fermentación extramicrobial de la celulosa en el rumen

Celulasa Celobiasa

Celulosa ⎯⎯→ Celobiosa ⎯⎯→ Glucosa

Nota. Tomado de Hua et al. (2022).

Fermentación intramicrobial

La glucosa disponible es inmediatamente incorporada y fosforilada por las células

microbianas, luego es convertida en piruvato, y finalmente en ácidos grasos
volátiles (AGV) y otros subproductos tales como dióxido de carbono, hidrógeno,
y metano, siendo el piruvato el intermediario más importante de este proceso.

Figura 14

Fermentación intramicrobial de la glucosa en el rumen

Glicolisis Rutas

Glucosa ⎯⎯→ Piruvato ⎯→ AGV + CO2 + CH4

Nota. Tomado de Hua et al. (2022).

La celulosa en la nutrición humana

La lignocelulosa es una clase de polisacáridos no digeribles que constituyen la

pared celular de los materiales vegetales, tales como la paja de trigo, ramas
muertas, rastrojo de maíz, pastos caídos, hojas y astillas de madera, en una
cantidad de 30 a 50% de la materia seca vegetal (Zagrodnik et al., 2021). El
humano es incapaz de digerir lignocelulosa debido a que le falta celulasa, por
consiguiente, la lignocelulosa indigestible constituye la fibra dietética. Las
fuentes más importantes de fibra dietética son los alimentos vegetales, tales como
las hortalizas de hoja y las frutas, cuyo consumo en la dieta es una estrategia de
mucho valor para mantener de manera eficiente la función intestinal, la salud
metabólica y disminuir el riesgo de cáncer de colon (Barber et al., 2020).

104
3.16 Ácidos grasos volátiles

Los ácidos grasos volátiles (AGV), también llamados ácidos grasos de cadena
corta, son los productos más importantes de la fermentación de la celulosa y otros
substratos en el rumen. Los AGV más abundantes, o mayoritarios porque se
encuentran en mayor concentración, son el acético, propiónico y butírico,
mientras que los menos abundantes, o minoritarios que se encuentran en
concentraciones traza, son el fórmico, isobutírico, valérico, isovalérico y caproico.

Características de los AGV:

- Son monocarboxílicos.
- Son de cadena corta.
- Son solubles en agua.
- Son volátiles por tanto destilables con vapor.

Los AGV están formados por un grupo carboxilo de carácter polar (hidrófilo) y un
radical hidrocarburo de carácter apolar (hidrófobo). La solubilidad en agua de los
AGV está en relación inversa con la longitud de su cadena alifática, siendo el
acético más soluble que el butírico.

Concentración de AGV en líquido ruminal

La concentración de ácidos grasos volátiles se puede expresar como

concentración absoluta o concentración relativa. La concentración absoluta
expresa la cantidad de AGV por volumen de líquido ruminal, en mg/100 ml o mM
o mEq; puede variar de acuerdo al tipo y clase de alimento que consume el animal
así como el tiempo transcurrido después de la ingesta de alimento; puede estar
tan baja como 30 mM o estar tan alta como 200 mM; pero normalmente oscila
entre 70 y 130 mM. La concentración relativa expresa la proporción de AGV en
líquido ruminal, en porcentaje; puede variar también de acuerdo al tipo y clase
de alimento que consuma el animal. Con forrajes, las proporciones varían entre
65 – 67 % de acético, 20 % de propiónico y 12 % de butírico; con granos al 70 %,
las proporciones son de 40 – 45 % de acético, 37 – 40 % de propiónico y 15 % de
butírico. Por lo general, las proporciones de acético, propiónico y butírico están
próximas a 65:25:10 con dietas a base de forraje (celulosa), y 50:40:10 con dietas
ricas en concentrado (almidón).

105
Cantidad de AGV

A través de la técnica de dilución de isótopos de infusión continua Esdale et al.

(1968) lograron medir la producción de ácidos grasos volátiles (AGV) en el rumen
de una vaca no lactante. La ración diaria estuvo conformada por heno de alfalfa o
ensilaje de maíz, ofrecidos cada hora en porciones iguales. El consumo diario de
materia seca (MS) fue de 3.9 kg de ensilaje o 3.5 kg de heno. A partir del modelo
de tres compartimentos para corregir la interconversión del carbono de los ácidos
grasos volátiles en el rumen, la producción de acetato, propionato y butirato para
las raciones de ensilaje y heno fueron, 19,6, 6,7 y 4,6 y 19,6, 5,2 y 1,9 moles/día,
respectivamente. La producción total de ácidos grasos volátiles nominales,
moles/kg de materia seca ingerida, fue de 8,8 con ensilaje y de 6,8 con heno. Las
proporciones de los ácidos volátiles individuales fueron similares, ya sea
determinadas a partir de la concentración inicial o de la producción diaria de
ácidos grasos volátiles.

La producción promedio de ácidos grasos volátiles totales durante 24 horas varía

de acuerdo al nivel de consumo y la frecuencia de alimentación, siendo de 3 a 4
kg en el ganado vacuno y 300 a 400 g en ganado ovino. Además, se produce un
10 % adicional en el intestino grueso, que también es utilizado por el animal. La
producción de ácidos grasos volátiles en el líquido ruminal puede ser útil para
predecir la producción de metano (M) en vacas lecheras mediante las siguientes
ecuaciones: M = 4.08 × (acetato/propionato) + 7.05; M = 3.28 × (acetato +
butirato)/propionato + 7.6; M = 316/propionato + 4.4 (Williams et al., 2019).

Práctica: Ácidos grasos volátiles totales en líquido ruminal

Objetivo

Determinar los ácidos grasos volátiles totales en líquido ruminal.

Fundamento

Los ácidos grasos volátiles son los productos de la fermentación de substratos

carbonados (celulosa, hemicelulosa, pectina, inulina, azúcares, proteínas, y otros)
en el rumen; son solubles en agua y son volátiles, por lo que se pueden separar
del líquido ruminal por destilación a vapor y cuantificar por titulación con NaOH
al 0.1 N. Cada ácido graso volátil (acético, propiónico, isobutírico, n-butírico,
isovalérico y n-valérico) se determina por cromatografía de gases, utilizando éter

106
etílico anhidro como solvente en un refractómetro de vapor (Fenner & Elliot,
1963).

Equipo y materiales

- Aparato de destilación Kjeldahl.

- Balones Kjeldahl x 100 ml.
- Frascos Erlenmeyer x 150 ml.
- Probetas x 50 ml.
- Bureta x 50 ml.
- Pipeta x 10 ml.

Reactivos

- Ácido sulfúrico al 15 % (v/v).

- Solución indicadora:
Rojo cresol 0.1 g
Alcohol absoluto 40 ml
NaOH al 0.1 N 2.6 ml
Agua destilada, vsp 100 ml
- Solución de NaOH al 0.1 N.

Muestra

- Líquido ruminal con sustrato de celulosa (forraje molido), incubado por 24

horas.
- Líquido ruminal con sustrato de almidón (grano molido), incubado por 24
horas.

Procedimiento

- Filtrar el líquido ruminal.

- Centrifugar el filtrado por 10 minutos.
- Separar el sobrenadante límpido.
- Transferir 10 ml del líquido en un balón Kjeldahl.
- Agregar 2 gotas de antiespumante (dekalina).
- Colocar el balón en el destilador Kjeldahl.
- Agregar 2 ml de ácido sulfúrico al 15 %.
- Colocar 10 ml de agua destilada en un erlenmeyer.
- Agregar 4 gotas de rojo cresol o rojo de metilo al 0.1 %.

107
- Montar el erlenmeyer en el pico del condensador.
- Destilar a vapor hasta colectar 100 ml de destilado.
- Titular el destilado con NaOH al 0.1 N hasta el punto neutro.
El punto neutro es el viraje de color rosado a amarillo naranja.

Cálculos

Volumen x Normalidad
meq AGV =
Volumen de líquido ruminal

Ejemplo

En la determinación de AGV totales de 10 ml de líquido ruminal de vacuno,

enriquecido con sustrato de alfalfa molida e incubado por 3 horas, se obtuvo a la
titulación un gasto de 14 ml de NaOH al 0.1 %. Calcule la concentración de ácidos
grasos volátiles totales (AGVt) expresada en meq/100 ml, mM/100 ml y mg/100
ml de líquido ruminal.

De acuerdo a la fórmula anterior se tiene:

AGV = 0.14 meq/10 ml

AGV = 1.40 meq/100 ml

Pesos moleculares:

Acético (C2H4O2) : 60 g/mol

Propiónico (C3H6O2) : 74 g/mol

Butírico (C4H8O2) : 88 g/mol

Asunciones:

Con una ración a base de alfalfa (forraje), la proporción molar típica de ácidos
grasos volátiles es de 70 % de acético, 20 % de propiónico y 10 % de butírico. A
partir de esa base el peso molecular de AGV totales estará dado por:

Acético : 60 x 0.70 = 42.0

Propiónico : 74 x 0.20 = 14.8

Butírico : 88 x 0.10 = 8.8

Peso molecular AGVt : 65.6 g/mol

108
 1 eq = 65.6 g

1 meq = 65.6 mg

Entonces:

1.4 meq = 91.84 mg

Dado que 1 meq = 1 mM

1.4 mM = 91.84 mg

Concentración de AGV:

AGVt = 1.4 meq/100 ml

AGVt = 1.4 mM/100 ml

AGVt = 91.84 mg/100 ml

3.17 Formación de ácidos grasos volátiles

¿Cómo se forman los AGV?

Como se indicó, los ácidos grasos volátiles se forman a partir de la fermentación

microbial de celulosa y otros substratos en el rumen. Los polímeros son
degradados en glucosa, luego en piruvato y finalmente en ácidos grasos volátiles.
Cada ácido graso volátil se forma por una ruta metabólica propia. Cada ruta
metabólica se activa de acuerdo al tipo de sustrato y clase de población microbial
imperante en líquido ruminal.

Formación de ácido acético

El ácido acético (C2H4O2) constituye el producto final más abundante de la

fermentación microbial de los carbohidratos en el rumen; la degradación de las
proteínas también genera ácido acético. Se forma a partir del piruvato, a través
de dos rutas metabólicas posibles, la ruta del acetil-CoA y la ruta del acetil fosfato.

La formación del ácido acético, libera 2CO2 y 4H2, por cada mol de glucosa
fermentada. El CO2 y H+, son los substratos para la formación de metano (CH4).

El 50-60 % de los AGV producidos es ácido acético. Predomina en una dieta rica
en fibra y es un precursor de la grasa de la leche de los mamíferos. Algunos
también se utilizan para el metabolismo muscular y la grasa corporal.

109
C6H12O6 + 2 H2O → 2 C2H4O2 + 2 CO2 + 4 H2

Formación de ácido propiónico

El ácido propiónico (C3H6O2) representa el segundo AGV más abundante de la

fermentación microbial ruminal de los carbohidratos en el rumen. Existen dos
posibles rutas de formación del ácido propiónico, la ruta del succinato y la ruta
del lactato. La ruta del succinato, ocurre cuando el animal consume pastos y
forrajes (celulosa); en esta ruta, el piruvato capta una molécula de CO 2 y forma
oxaloacetato, luego malato, fumarato, succinato y finalmente propionato con
liberación de CO2. La ruta del lactato, ocurre cuando el animal consume granos y
concentrado (almidón). En esta ruta el piruvato se convierte en lactato, luego en
acrilato, propionil-CoA y finalmente en propionato.

El 12-18% de los AGV producidos es ácido propiónico. Predomina en una dieta

alta en concentrados (o granos) y proporciona energía a través de la conversión
en glucosa en el hígado. Se utiliza en la síntesis de lactosa (azúcar de la leche).

Rutas de formación del ácido propiónico

Figura 15
Rutas de formación del ácido proiónico en el rumen

Sustrato celulosa Sustrato almidón

Glucosa

Oxalacetat  Piruvato → Lactato
o
 
Malato Acrilato

Fumarato 

Succinato → Propiona  Propionil
to CoA

C6H12O6 + 2 H2 → 2 C3H6O2 + 2 H2O

110
La formación de ácido propiónico consume 2H2.

La microbiota ruminal está compuesta por diversas arqueas, bacterias, protozoos

ciliados, hongos, bacteriófagos y virus. Las bacterias más dominantes en el
microbioma del rumen son Prevotella, Butyrivibrio y Ruminococcus, y en
particular, las bacterias Fibrobacter succinogenes y Ruminococcus albus
degradan celulosa, mientras que Streptococcus bovis, especies de Lactobacillus,
especies pectinolíticas anaerobias como Lachnospira multiparus, degradan
almidón (Matthews et al., 2019). Las bacterias Prevotella ruminicola y Prevotella
bryantii han sido mostradas como las más dominantes en la microbiota ruminal,
con una abundancia de 42% a 60%, y las responsables de la mayor producción de
ácido propiónico, y unos verdaderos sumideros de hidrógenos en el rumen,
disminuyendo su disponibilidad para la producción de metano (Betancur-Murillo
et al., 2023).

Figura 16

Esquema simplificado de la fermentación de los carbohidratos en el rumen

(Ungerfeld, 2020).

Nota. Tomado de (Ungerfeld, 2020).

Formación de ácido butírico

El ácido butírico (C4H8O2) se forma a partir de dos ácidos acéticos o a partir de
compuestos que producen acetil-CoA. Existen dos posibles rutas de formación: la
ruta inversa a la -oxidación y la ruta del malonil-CoA. La ruta inversa a la -

111
oxidación es la más eficiente, consume sólo 1 ATP, mientras que la ruta del
malonil-CoA utiliza 2 ATP. La secuencia de intermediarios de formación del ácido
butírico incluye a piruvato, acetil-CoA, acetoacetil-CoA, -OH-Butiril-CoA,
crotonil-CoA, butiril-CoA y butirato.

El 18-20 % de los AGV producidos es ácido butírico. Proporciona energía a la

pared del rumen y se utiliza en la síntesis de grasa láctea y para la grasa corporal,
cuando hay exceso de energía en la dieta. No varía en proporción a otros ácidos
grasos volátiles, por lo que tiene poca influencia en el contenido de grasa de la
leche.

C6H12O6 → C4H8O2 + 2 CO2 + 2 H2

La formación de ácido butírico libera 2CO2 y 2H2, a partir de los cuales se formará
también metano.

Formación de metano

El metano se forma a partir de CO2 e H2, está a cargo de las bacterias

metanogénicas; este gas de la fermentación ruminal es expulsado hacia la
atmósfera a través del eructo.

CO2 + 4 H2 → CH4 + 2 H2O

Pérdidas energéticas de la fermentación

De las tres rutas metabólicas de formación de los ácidos grasos volátiles, la

formación de ácido acético y butírico son las que eliminan CO2 y H2, mientras que
la formación de ácido propiónico consume 2H2. Puesto que CO2 y H2 son
substratos para la formación de metano, las rutas de formación de ácido acético
y butírico son metanogénicas. La formación de ácido acético elimina 2CO2 + 4H2
mientras que la formación de ácido butírico elimina 2CO2 + 2H2; por tanto, la
formación de ácido acético es más metanogénica que la formación de ácido
butírico. El metano es un gas hidrocarburo que contiene energía, que es
eliminado a la atmósfera por el animal a través del eructo, por tanto, la
fermentación acética y butírica constituyen pérdidas energéticas para el animal.
La ferementación de los carbohidratos en el rumen se resume en la figura 16.

Cada mol de glucosa genera 2 moles de ácido acético. El valor calórico de la

glucosa es de 673 kcal/mol y el de acético 210 kcal/mol, por lo que la pérdida de

112
 energía es de 253 kcal por cada mol de glucosa fermentada en ácido acético (673
– 420 = 253). En la formación de ácido butírico la pérdida es de 149 kcal/mol de
glucosa fermentada. En cambio, la formación de 2 moles de ácido propiónico
existe una ganancia de 61 kcal por cada mol de glucosa fermentada. De lo anterior
se establece que la fermentación acética y butírica está asociada a una alta
producción de metano y una alta pérdida de energía, en cambio la fermentación
propiónica no genera metano e implica ganancia de energía. Puesto que la
fermentación de celulosa genera mayores niveles de acético, CO2 y H2, se dice que
la alimentación de rumiantes con pastos y forrajes genera mayores niveles de
metano que la alimentación con granos y concentrados.

Glucosa (673 kcal) → 2 Acéticos (420 kcal) + Metano (253 kcal)

Glucosa (673 kcal) → 2 Propiónicos (734 kcal)

Glucosa (673 kcal) → 1 Butírico (524 kcal) + Metano (149 kcal)

La fermentación ruminal afecta la productividad de los rumiantes y el impacto

ambiental de la producción de rumiantes. La liberación del metano producido en
el rumen es una pérdida de energía y una causa del cambio climático. El perfil de
ácidos grasos volátiles producidos en el rumen afecta el metabolismo del animal
huésped. La condición anaeróbica del rumen evita la oxidación completa de los
carbohidratos a dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O), siendo oxidados
incompletamente en ácidos grasos volátiles (AGV) que son absorbidos por el
animal como fuentes y precursores de energía (Ungerfeld, 2020).

3.18 Ecuación de la fermentación

Los productos más abundantes de la fermentación ruminal de celulosa incluyen

ácido acético, propiónico, butírico, CO2 y CH4 (Fig. ¿?); por tanto, la fermentación
se puede representar a través de una ecuación, y a partir de la ecuación se puede
hacer el balance energético de la fermentación.

113
Figura 17

Modelo simplificado de la fermentación ruminal

Nota. Tomado Place et al. (2011).

Ejemplo

Una vaca lechera de 600 kg consume 16.2 kg de materia seca (MS), 60 % de

forraje y 40 % de concentrado (Hungate, 1966). La materia seca tiene 15 kg es
materia orgánica (MO), de los cuales 10.44 kg es materia orgánica fermentable
(MOF) y el resto es materia orgánica no fermentable (MONF). La fermentación
de la materia orgánica genera 100 moles de ácidos grasos volátiles (AGV), 60.5
moles de dióxido de carbono (CO2) y 35.5 moles de metano (CH4). La distribución
molar de AGV es de 62A, 22P, 16B. CH4.

Calcule:

El balance energético de la fermentación ruminal.

MO = MOF + MONF

MOF = AGV + CO2 + CH4

MS : 16.20 kg/d

MO : 15.00 kg/d : 83.33 moles : 56,083 kcal

MOF : 10.44 kg/d : 58.00 moles : 39,034 kcal

Asumiendo que la materia orgánica está formada por celulosa, y la celulosa por
glucosas, 15 kg de MO equivalen a 83.33 moles de glucosa; si cada mol de glucosa
tiene 673 kcal de energía, la energía consumida es de 56,083 kcal y la energía
fermentada de 39,034 kcal. La ecuación de fermentación es la siguiente:

114
58 C6 = 100 AGV + 60.5 CO2 + 35.5 CH4

Distribución molar media de AGV:

58 C6 = 62 C2 + 22 C3 + 16 C4 + 35.5 CH4 + 60.5 CO2

Valores energéticos:
Glucosa : 673 kcal/mol
Acético : 209 kcal/mol
Propiónico : 367 kcal/mol
Butírico : 524 kcal/mol
Metano : 213 kcal/mol
De los valores de la ecuación, se tiene:
MOF : 58 mol x 673 = 39034 kcal
Acético : 62 mol x 209 = 12958 kcal
Propiónico : 22 mol x 367 = 8074 kcal
Butírico : 16 mol x 524 = 8384 kcal
Metano : 35.5 mol x 213 = 7562 kcal
Eficiencia de la fermentación:
IMO = 56,083 kcal
MOF = 39,034 kcal MONF
AGV Metano Calor Heces
29,416 7,562 2,056 17,049
52.4 % 13.5 % 3.7 % 30.4 %

115
Partición de la energía en el rumen
Figura 18

Partición de la energía en el rumen.

MO
56,083

MOF MONF
39,034 17,049

AGV CH4 CF
29,416 7,562 2,056

Según las cifras, a partir de 56 083 kcal de MO consumida, la energía fermentada

como MOF es de 39 034 kcal, que genera 29 416 kcal como AGV, y 7 562 kcal
como metano. La fermentación es un proceso exotérmico que genera en este caso
2 163 kcal de calor de fermentación (CF). El calor de fermentación sirve para el
mantenimiento de la temperatura corporal del animal.

Factor de eficiencia, k
La relación entre la energía fermentada y la energía consumida se denomina
factor de eficiencia.

K = MOF/MO

MOF = k MO

Ejercicio
Una vaca lechera de 650 kg de peso consume las siguientes cantidades de MS,
MO y MOF:

MS : 16.4 kg/d
MO : 15.2 kg/d
MOF : 11.4 kg/d

116
 La composición (% molar) de AGV en el rumen es la siguiente: 62.5 C 2, 21.5 C3,
13.4 C4 y 30 CH4.

Calcule, en kcal/día:

a. La energía consumida, como MO.

b. La energía fermentada, como MOF.
c. La energía absorbida, como AGV.
d. La energía perdida, como CH4.
e. La energía perdida, como CF.
f. La eficiencia de la fermentación.
g. Establezca la partición de la energía.
3.19 Relación molar acético y propiónico

La relación acético y propiónico (A:P), es la proporción relativa entre el ácido

acético y el ácido propiónico. La relación A:P puede ser alta o amplia (3:1), o
estrecha o baja (2:1), dependiendo del tipo de alimento que consuma el animal.
Los vacunos alimentados con una ración alta en forraje desarrollan una
proporción molar de 70 % acético, 20 % propiónico y 10 % butírico. En cambio,
los vacunos alimentados con concentrados, desarrollan 50 % acético, 40 %
propiónico y 10 % butírico (Wayne, 1980). Cuando la proporción de fibra
(celulosa) aumenta en la ración, la relación molar se hace mucho más amplia. La
siguiente ecuación expresa la relación molar (y) en función del porcentaje de fibra
(x) en la ración.

y = 0.195 x - 0.852 r = 0.94

Factores que afectan la relación molar A:P

La relación molar de los AGV puede variar ampliamente de acuerdo a numerosos

factores tales como el tipo de fermentación, composición de la ración, frecuencia
de alimentación, etc.

✓ Tipo de fermentación. Raciones ricas en forraje (celulosa) estimulan

fermentación acética; raciones ricas en concentrado (almidón) estimulan
fermentación propiónica; y raciones ricas en melaza (sacarosa), estimulan
fermentación butírica.
✓ Composición de la ración. El consumo de forrajes, desarrolla una
población microbial celulolítica, estimula fermentación acética, y una alta

117
 relación A:P. En cambio, el consumo de concentrado, desarrolla una
población microbial amilolítica, estimula fermentación propiónica, y una baja
relación A:P.

✓ Forma física del alimento. El tamaño de partícula tiene efecto importante

sobre la relación molar A:P. El forraje entero tiene buena estructura, activa
mayor trabajo de rumia, y una alta relación molar A:P; en cambio, el forraje
molido se comporta como concentrado, activa menor trabajo de rumia, y una
baja relación molar A:P.

Factores que afectan la producción de AGV

El consumo de alimento es el factor más importante para la producción de AGV

en el rumen. Puesto que los AGV son los combustibles energéticos y los
precursores metabólicos para biosíntesis de lactosa, proteínas, y grasa en el
organismo animal, el consumo de alimento define en última instancia la
respuesta productiva de un animal. Existen dos factores de importancia para la
producción de ácidos grasos volátiles en el rumen.

✓ Nivel de consumo. El consumo de alimento puede ser en nivel de

mantenimiento, intermedio o ad libitum. El consumo ad libitum es el más
indicado en la alimentación para una mayor producción de AGV en el rumen
de un animal.
✓ Frecuencia de consumo. El número de comidas, tiene mucho efecto sobre
la producción de AGV en el rumen de un animal. Una mayor frecuencia en la
toma de alimento genera una mayor producción de AGV en el rumen de un
animal.
La tabla 12, muestra la variación de la relación molar A:P en vacas lecheras
alimentadas con mezcla de forraje y concentrado. La proporción de acético (C2)
incrementa con el incremento de la proporción de forraje en la ración. El ácido
propiónico (C3) muestra un comportamiento inverso, mientras que el butírico
(C4) se mantiene relativamente estable.

118
Tabla 12
Relación molar A: P en vacas lecheras alimentadas con forraje y concentrado.
Ración, % AGV, % molar
Forraje Concentrado C2 C3 C4
0 100 50 40 10
10 90 46 40 9
30 70 56 30 10
60 40 66 20 10
100 0 70 20 10

Importancia de la relación A:P en la respuesta animal

El destino de los AGV en el organismo de un rumiante depende de la relación
molar A:P en el rumen, y el balance hormonal insulina y glucagon en el
organismo. Los forrajes generan una relación molar alta, donde existe más
acético que propiónico, que no se activa la secreción de insulina, por lo que el
acético es orientado a la elaboración de grasa láctea, debido a que la glándula
mamaria trabaja independiente de la insulina. En cambio, los concentrados
generan una relación molar baja, donde existe mayor nivel de propiónico, que
activa la secreción de insulina, por lo que el acético es orientado a la elaboración
de grasa corporal, debido a que el tejido adiposo trabaja dependiente de la
insulina. Además, una relación molar baja, donde el propiónico está en alto nivel,
genera mayor producción de glucosa, por tanto, mayor producción de lactosa, y
mayor volumen de leche, puesto que la lactosa tiene efecto osmótico en la
glándula mamaria. A partir de esa base, se puede manipular la fermentación
ruminal para lograr objetivos productivos específicos. Si el objetivo productivo es
grasa en la leche, se puede estimular la fermentación acética dándole sólo forrajes
al animal; pero si el objetivo es volumen de leche, se puede estimular la
fermentación propiónica dándole granos o concentrados; en forma similar, si el
objetivo es grasa corporal (engorde), la fermentación propiónica ayuda mucho en
la biosíntesis de huesos, músculos y grasa corporal, los que en suma se
manifiestan como ganancia de peso corporal. Observe que, a mayor nivel de fibra,
se tiene mayor relación molar A:P.

119
3.20 Absorción de los ácidos grasos volátiles

El epitelio de las papilas del retículo rumen está altamente capacitado para la
absorción de los ácidos grasos volátiles, donde el 75 % de AGV se absorbe
directamente en el retículo-rumen, el 20 % en el omaso y abomaso y sólo el 5 %
en el intestino delgado. Los AGV se absorben por difusión simple. La cantidad y
la velocidad de absorción varían de acuerdo a la concentración de AGV en líquido
ruminal, el pH, el grado de disociación del AGV y el volumen del líquido ruminal
(Dijkstra et al., 1993). En abundancia de AGV, el pH disminuye, el grado de
disociación de AGV también disminuye, aumentando la absorción. Los AGV no
disociados atraviesan más rápido la pared del rumen que los disociados.

Tabla 13
Absorción de ácidos grasos volátiles en el rumen.
Rumen Epitelio Porta → Hígado
Acético c → Acético
Propiónico b → Láctico + propiónico
Butírico a → -hidroxibutírico

Los AGV pueden pasar intactos o transformados a la circulación sanguínea, según

la actividad del epitelio ruminal que metaboliza buena cantidad de AGV. El
acético pasa intacto, mientras que parte del propiónico se convierte en ácido
láctico, y casi todo el butírico es transformado en -hidroxibutírico. La velocidad
de absorción varía de acuerdo a la polaridad del AGV, y esta, varía en relación
inversa con su longitud de cadena. El acético es el de mayor polaridad porque
tiene una cadena hidrocarbonada corta, siendo más hidrosoluble y el de más lenta
absorción, mientras que el butírico es el menos polar por la mayor longitud de su
cadena hidrocarbonada, siendo el de más rápida absorción. Los modelos
dinámicos mecanísticos indican que la absorción de AGV en el rumen está en
relación con el flujo sanguíneo epitelial y el gradiente de concentración de AGV
entre el líquido ruminal y la sangre epitelial, por lo que la absorción es el flujo de
nutrientes más importante en el ganado (Storm et al., 2012). Los últimos reportes
indican que, el cambio climático estaría afectando la absorción de AGV en el
rumen, por una mayor exposición de los animales a temperaturas ambientales
elevadas, que altera el microbioma ruminal y el perfil de AGV absorbidos, en

120
 comparación con los animales alojados en condiciones termoneutrales (Bedford
et al., 2020).

3.21 Destino de los ácidos grasos volátiles

Los AGV son los combustibles energéticos más importantes para los rumiantes,
representan el 70 % de la ingesta calórica del animal. Un rumiante alimentado
con forrajes no cuenta con glucosa dietaria disponible, por tanto, sólo dispone de
AGV de origen ruminal para sus necesidades metabólicas. Cada AGV tiene un
destino diferente dependiendo de su relación molar. En términos generales, el
butírico es metabolizado en el epitelio ruminal, el propiónico en el hígado y el
acético en otros tejidos.

Ácido acético

El ácido acético se utiliza como combustible energético y como precursor

lipogénico.

Como combustible energético

Los trabajos del antaño con infusión de sales de sodio y potasio del ácido acético
en la vena yugular externa de toretes Hostein de 455 kg de peso evidenciaron que
el acetato oxidado contribuye con el 37.4% del requerimiento energético de
mantenimiento del animal (Davis et al., 1960). El ácido acético es el producto
principal de la fermentación del rumen, y su sal de sodio es una excelente fuente
de energía para el balance energético de las vacas. La adición de acetato de sodio
en la ración no cambia el pH del rumen, pero altera la estructura de la flora
ruminal, siendo los filos dominates la Bacteroidota, Firmicutes, Patescibacteria y
Proteobacteria, y la Prevotella el género dominante, mejorando la fermentación
ruminal, las concentraciones de ácidos grasos volátiles totales (AGVt), acético,
propiónico, isovalérico e isobutírico sin afectar la proporción molar de AGV; así
mismo aumentó las concentraciones de nitrógeno amoniacal (NH 3-N) y de
proteína cruda microbiana (Cheng et al., 2022).

El ácido acético es el AGV que se absorbe en mayor cantidad en el rumen, por

tanto, constituye el principal combustible energético para el animal rumiante. El
60 % del ácido acético absorbido se metaboliza en músculos y tejido adiposo, y el
20 % en hígado. La oxidación del ácido acético tiene varios pasos. El primer paso
es la activación del ácido acético en acetil-CoA, con gasto de 2 ATP. El acetil-CoA

121
es oxidado en la mitocondria hasta CO2 y H2O, generando 8 ATP netos por mol
de ácido acético.

Tabla 14

¿Cuántos ATP produce un mol de ácido acético?

Compartimento Gasto Producción ATP

Mitocondria (matriz)

Acético → Acetil-CoA 2 ATP

Acetil-CoA → 2 CO2 3 NADH

1 FADH
1 GTP 1
Mitocondria (membrana interna)
Oxidación de 3 HNAD mitocondrial 2.5 ATP 7.5
Oxidación de 1 HFAD mitocondrial 1.5 ATP 1.5
Total de ATP 2 10

La oxidación completa de un mol de ácido acético, produce 8 moles de ATP (58.4

kcal) que representa el 28 % de eficiencia con relación a las 210 kcal del calor de
combustión por mol; el restante se pierde como calor corporal.

Como precursor lipogénico

La lipogénesis ocurre en todas las especies de vertebrados a través de una serie

de pasos metabólicos que conducen a la síntesis de ácidos grasos y de
triglicéridos. Los sitios principales donde ocurre la lipogénesis son las células de
la mucosa intestinal, hígado, tejido adiposo y, en mamíferos lactantes, la glándula
mamaria. Las células de la mucosa intestinal manipulan y utilizan los ácidos
grasos absorbidos de la dieta, mientras que el hígado, tejido adiposo y la glándula
mamaria realizan la síntesis de novo de los ácidos grasos, a partir de acetil-coA
procedente del catabolismo de los carbohidratos y en menor medida los
aminoácidos (Laliotis et al., 2010).

El ácido acético es el precursor lipogénico más importante para el animal

rumiante. El vacuno, ovino, caprino, y seguramente el camélido, lo utilizan para
la síntesis de grasa láctea y la grasa corporal. Ingle et al. (1972) midieron in vitro
la capacidad lipogénica del hígado y tejido adiposo en tejido de ovinos y bovinos

122
de diferentes edades y estados fisiológicos, siendo el tejido adiposo el sitio
anatómico predominate para la lipogénesis, mientras que el hígado participa solo
con el 1% de la lipogénesis. En animales lactantes, el tejido mamario fue el más
activo, mientras que en animales más jóvenes (corderos y terneros), tienen la
mayor capacidad lipogénica de los depósitos internos de grasa, con relación a la
grasa subcutánea delosanimales adultos (ovejas y novillos), siendo el acetato la
fuente de carbono predominante para la lipogénesis en el tejido adiposo de
rumiantes de los depósitos de grasa internos y subcutáneos. La incorporación de
glucosa en los ácidos grasos fue insignificante, incluso en ausencia de acetato, con
una baja actividad de ATP-citrato liasa y NADP-malato deshidrogenasa, con una
alta actividad de NADP-isocitrato deshidrogenasa en relación con las
deshidrogenasas de la ruta de las pentosas.

El ácido palmitoleico es el precursor del C18: 1 cis-11 y C20: 1 cis-13 y que el ácido
linoloico conjugado CLA cis-9, cis-11 también se pueden producir mediante la
elongación y desaturación del ácido palmitoleico (Burns, 2011).

¿De qué depende la conversión de ácido acético en grasa láctea o grasa corporal?

Se conocen por lo menos tres factores: 1) La relación molar con el ácido

propiónico, 2) El tejido corporal de destino, y 3) La actividad de la insulina. La
síntesis de grasa láctea es independiente de insulina, por tanto, la glándula
mamaria no necesita de insulina para elaborar grasa láctea, mientras que la
síntesis de grasa corporal depende de insulina, por lo que el tejido adiposo
necesita insulina para elaborar grasa corporal. La secreción de insulina depende
del nivel de ácido propiónico en el organismo del rumiante, y en última instancia,
depende del nivel de glucosa. Ante un bajo nivel de ácido propiónico, la secreción
de insulina es también baja, y la captación de ácido acético por el tejido adiposo
disminuye dramáticamente; en cambio, ante un alto nivel de ácido propiónico, el
páncreas secreta más insulina, y ocurre mayor síntesis de grasa corporal. La
insulina es una hormona anabólica que no sólo tiene efecto sobre la síntesis de
grasa corporal, sino, también estimula la síntesis de proteínas que forman
músculos, ligamentos, tendones y huesos, los que en conjunto constituyen la
ganancia de peso corporal, que es el objetivo productivo en el engorde.

123
Ácido propiónico

El ácido propiónico sirve también como combustible energético, y mucho más

como precursor glucogénico en el organismo del animal rumiante. El organismo
rumiante elabora glucosa a partir del ácido propiónico y otros precursores (ácido
láctico, glicerol, aminoácidos), a través de la gluconeogénesis (Reynolds et al.,
2003). La conversión de ácido propiónico en glucosa, incluye una serie de pasos
bioquímicos hasta su ingreso al ciclo de Krebs. El primer paso es la activación a
propionil-CoA, luego la carboxilación a metilmalonil-CoA, y finalmente la
isomerización a succinil-CoA, que es la forma como ingresa al ciclo del ácido
cítrico. La isomerización insólita pero importante es catalizada por la enzima
metilmalonil-CoA mutasa, (MMM) con apoyo de una coenzima derivada de la
cianobalamina (vit. B12) (Mathias & Elliot, 1967).

Figura 19

Metabolismo del ácido propiónico.

MMM

Propiónico → Propionil-CoA → Metilmalonil-CoA ⎯→ Succinil-CoA

C3 C4 B12 C4

El paso crítico o difícil en esta conversión, es la isomerización de metimalonil Co-

A en succinil Co-A. El proceso funciona maravillosamente en presencia de
vitamina B12, pero en ausencia de la vitamina, la metilmalonil-CoA no logra
isomerización, dificultándose la biosíntesis de glucosa. La falta de glucosa es
sinónimo de deficiencia de energía, esta situación origina el trastorno metabólico
llamado marasmo, frecuente en vacunos de algunas zonas donde puede haber
deficiencia de cobalto, y consecuentemente deficiencia de vit. B12.

Gluconeogénesis en vacunos

Debido a que casi todos los carbohidratos solubles fermentan en rumen, el

rumiante cuenta con poca o ninguna glucosa dietaria disponible para la
absorción. Sin embargo, necesita de glucosa para sus procesos fisiológicos. La
necesidad de glucosa aumenta de acuerdo al estado fisiológico de los animales.
La alta demanda de glucosa, es el desafío metabólico más grande que debe
afrontar una vaca lechera de alta producción. La leche tiene 4.9 % de lactosa. Una
vaca lechera en pico de producción con 50 kg de leche, necesita diariamente 2.45

124
kg netos de glucosa para la síntesis de lactosa. A diferencia de los animales
monogástricos (aves, cerdos), la gluconeogénesis es el mecanismo bioquímico
más importante para abastecer la demanda de glucosa en los animales rumiantes.
Los carbohidratos dietarios cubren sólo el 10 % o menos de las demandas de
glucosa, siendo la gluconeogénesis la responsable de cubrir el 90 % o más de las
demandas de glucosa. Los animales monogástricos (aves y cerdos) realizan
gluconeogénesis durante el ayuno, mientras que los poligástricos la realizan
después del consumo de alimento. El precursor más importante para la síntesis
de glucosa es el ácido propiónico, seguido de ácido láctico, y los aminoácidos. El
60 % de la demanda de glucosa es cubierta por el ácido propiónico y un 12 % por
los aminoácidos. En forma similar, un torete de engorde de 250 kg de peso,
alimentado ligeramente por encima del mantenimiento necesita sintetizar cerca
de 600 g de glucosa diaria. Como puede apreciarse, inclusive en los rumiantes no
lactantes, los mecanismos gluconeogénicos necesitan operar continuamente en
una tasa eficiente; cualquier alteración puede resultar en serios desórdenes.

Existe grandes diferencias entre monogástricos (aves y cerdos) y rumiantes con

respecto a los mecanismos gluconeogénicos. En monogástricos, el hígado tiene
una captación neta de glucosa durante el estado de alimentación, pero una
liberación neta de glucosa durante el ayuno. En rumiantes, el hígado libera
glucosa durante los estados, tanto de alimentación y ayuno, con una mayor
producción durante la alimentación. Otra diferencia es que ambas tasas de
gluconeogénesis y lipogénesis están incrementadas cuando la ingesta de alimento
es alta en rumiantes, pero solamente la lipogenesis está incrementada en no
rumiantes cuando la ingesta es abundante. La gluconeogenesis es mayor en el no
rumiante durante periodos de ayuno que durante periodos de normal ingesta de
alimento.

El propionato de origen ruminal es el precursor glucogénico más importante que

representa hasta el 76% de la síntesis de glucosa hepática (Reynolds et al., 2003).
Los aminoácidos glucogénicos representan los segundos precursores
glucogénicos más importantes, siendo la alanina el contribuyente potencial más
importante. La alanina puede ciclar a través de dos vías: (1) la alanina se convierte
en piruvato para sintetizar glucosa a través de la vía de la gluconeogénesis en el
tejido hepático o (2) la alanina convertida en piruvato pasa al ciclo TCA para

125
oxidarse en otros tejidos (Felig, 1973). El lactato es el producto del reciclaje de la
glucosa, cuyo ciclo representa el Ciclo de Cori, que enlaza el reciclaje de carbono
entre el hígado y los tejidos periféricos (músculo, glóbulos rojos, placenta, tejido
adiposo, tumor). La contribución del lactato varía con el balance energético del
animal. Las vacas lecheras en inicio de lactación, experimentan balance
energético negativo (sinónimo de desnutrición o ayuno), por lo tanto, lactato,
glicerol y aminoácidos son los mayores precursores glucogénicos hepáticos
(Larsen & Kristensen, 2013). El glicerol es un sustrato importante en el estado de
ayuno, como producto de la lipólisis en el tejido adiposo (Bergman, 1973).

En vacas lecheras en transición (9d antes y 11d después del parto) la remoción
hepática es: propionato (69%), lactato (20%), alanina (8%) y glicerol (4%) para
la gluconeogénesis (Reynolds et al., 2003). La gluconeogénesis es un proceso
crucial para la homeostasis de la glucosa cuando el suministro nutricional de
glucosa es insuficiente. La disponibilidad de glucosa es la precondición
fundamental para una alta producción de leche en vacas lecheras (Aschenbach et
al., 2010).

Gluconeogénesis en no rumiantes

La microbiota del intestino también puede abastecer de glucosa al organismo. La

digestión de la fibra dietética en el intestino de ratones produce altas cantidades
de succinato, que activa la gluconeogénesis intestinal al actuar como precursor de
la glucosa. La suplementación con succinato contribuye a mejorar la glucosa
plasmática y el peso corporal. El succinato es un producto microbiano con
beneficios metabólicos previamente no sospechados (De Vadder et al., 2016).

Requerimiento de glucosa por la vaca lechera

La vaca lechera requiere grandes cantidades de glucosa como combustible

energético para el útero grávido, glándula mamaria, tejidos periféricos, sistema
nervioso central, glóbulos rojos, tracto gastrointestinal, y sobre todo para la
síntesis de lactosa, la misma que controla grandemente el volumen de leche.

126
Aporte dietario de glucosa

Las tres fuentes posibles de glucosa para el animal rumiante son la dieta (tracto
digestivo), la gluconeogénesis (hígado y riñones) y la glucogenólisis (hígado). La
dieta, paradójicamente aporta solo con el 5% de la demanda de glucosa del animal
rumiante (Reynolds et al., 2003).

La tasa de ingreso total de glucosa incrementa marcadamente después del parto

por 200-400 mmol/h, alcanzando 700 mmol/h (3 kg/día) durante el pico de
lactación en un nivel de producción de leche de 40kg/día (Doepel et al., 2009). El
ingreso de glucosa en vacas lecheras de máximo rendimiento que producen 90 kg
de leche por día se ha estimado en 7.4 kg/día de los cuales 4.4 kg finalizan como
lactosa en la leche (Young, 1977). Con extremas estrategias de alimentación, el
almidón que pasa desde el rumen hacia el intestino puede alcanzar hasta 5 kg/día
(Taylor & Allen, 2005); sin embargo, las limitaciones de la hidrólisis intestinal
del almidón y la absorción de glucosa, así como el metabolismo esplácnico,
disminuyen la contribución de glucosa absorbida a menos del 5% de la provisión
esplácnica neta de glucosa en la mayoría de estudios (Reynolds et al., 2003;
Doepel et al., 2009), por lo que el 95% de la demanda de glucosa del rumiante se
apoya en la gluconeogénesis, donde el hígado participa con el 80% de esa
demanda (Bergman et al., 1974).

Los rumiantes se alimentan mayormente de pastos y forrajes, los cuales están

formados principalmente de fibra (celulosa, hemicelulosa y lignina). Algunos
sistemas incorporan granos (almidón) en la alimentación, pero el almidón
fermenta casi todo en el rumen en ácidos grasos volátiles. Si algo de almidón pasa
a los intestinos (almidón by pass), casi toda la glucosa que deriva de la digestión
del almidón es utilizada por las voraces células intestinales; por consiguiente, los
rumiantes absorben apenas un 5% de la glucosa dietaria, por más que consuman
cantidades enormes de granos.

Además, el metabolismo de primer paso en los enterocitos puede ser responsable

para que un 30-40% de la glucosa luminal nunca llegue a la sangre.

Dado que los rumiantes necesitan grandes cantidades de glucosa como fuente de
energía, no les queda más alternativa que elaborar su propia glucosa, mediante
síntesis de novo a partir de precursores glucogénicos.

127
La necesidad de glucosa les ha dado a los rumiantes una alta especialidad
metabólica para realizar gluconeogénesis.

Deficiencia de glucosa

El período más importante del ciclo de lactancia de la vaca son las tres semanas
antes y después del parto. Estas seis semanas se conocen como el período de
transición, como aquel período de tiempo cuando la vaca lechera cambia del
estado gestante al estado lactante (Grummer, 1995). período en el que la vaca
lechera, sobre todo la vaca lechera de alta producción, pasa por una etapa de crisis
y experimenta un enorme desafío metabólico y estrés, por una alta demanda de
energía. Si la vaca lechera no logra vencer el reto, puede sufrir una variedad de
problemas de salud postparto temprano, algunos potencialmente fatales,
comprometiendo el rendimiento de la lactación (Grummer, 1995).
Tradicionalmente era considerada 21 díasmantes y 21 días después del parto; sin
embargo, ese período se ha ampliado desde el día 60 preparto hasta el día 30
posparto (Fig. ¿?), con un total de 90 días. El manejo de la transición prepara el
escenario para el futuro desempeño productivo y reproductivo de la vaca lechera
(Overton, ¿???).

El período de transición de la vaca lechera se caracteriza por cambios drásticos

en la demanda de nutrientes que requieren exquisita coordinación del
metabolismo para cumplir con los requerimientos de energía, glucosa y
aminoácidos de la glándula mamaria después del parto. Las estimaciones de la
demanda de glucosa, aminoácidos, ácidos grasos y energía neta por el útero
grávido en el día 250 de gestación y la glándula mamaria lactante hasta los 4 días
después del parto (Bell, 1995) indican que la demanda incrementa 3 veces para la
glucosa, 2 veces para los aminoácidos y 5 veces para los ácidos grasos, durante
este periodo de tiempo. La vaca a su vez está sujeta al control metabólico que
ocurre en la partición de nutrientes. Las dos adaptaciones metabólicas
fundamentales que sustentan las transiciones exitosas de la lactancia son
(Overton & Waldron, 2004):

1) La vaca altera de manera espectacular su metabolismo de la glucosa para

satisfacer la creciente demanda de glucosa después del parto.

128
 2) La vaca moviliza grandes cantidades de grasa corporal para apoyar la
lactancia, lo que tiene importantes ramificaciones para la función hepática
y la salud metabólica.

El hígado juega un papel central en estas adaptaciones críticas, por lo que la

gestión del metabolismo es el reto mayor para el logro de lactaciones exitosas en
vacas lecheras. El objetivo práctico del manejo nutricional durante este período
de tiempo es apoyar estas adaptaciones metabólicas.

¿Qué ocurre si un rumiante no realiza gluconeogénesis?

La transición (desde el final de la gestación hasta el inicio de la lactación), es un

período de adaptación fisiológica y metabólica dramática para la vaca lechera.

Antes del parto las demandas de glucosa del feto y el útero aumentan de manera
exponencial, mientras que el consumo de alimentos de la vaca disminuye debido
a los cambios endocrinos relacionados al parto (Ingvarsten y Andersen, 2000);
después del parto, los requerimientos de glucosa para la síntesis de leche superan
el consumo de alimento, desencadenando un balance energético negativo. El
organismo moviliza las reservas de grasa corporal como fuentes de energía,
dando como resultado ácidos grasos no esterificados (NEFA). La deficiente
oxidación de los NEFA en el hígado da como resultado a los cuerpos cetónicos
(acetona, acetoacetato y -hidroxibutirato, BHB); por consiguiente, NEFA y BHB
en la sangre son indicadores útiles para evaluar el estado energético de las vacas
en el periparto.

Eventos de la deficiencia de glucosa:

1. Alta demanda de glucosa en el final de la gestación y el inicio de la

lactación.
2. El requerimiento de energía supera el consumo de energía, dando como
resultado balance energético negativo (BEN).
3. El organismo moviliza sus reservas de grasa para dar cobertura el déficit
de energía.
4. La movilización adiposa se acompaña de concentraciones séricas
elevadas de ácidos grasos no esterificados (NEFA).
5. Gran parte de los NEFA se convierte en cuerpos cetónicos en el hígado:
acetoacetato, -hidroxibutirato (BHB) y acetona.

129
Resultado final: las concentraciones séricas bajas de glucosa (< 40 mg/dL) y
concentraciones séricas altas de NEFA (1.08 mmol/L) (rango 0.28-2.17 mmol/L)
y de cuerpos cetónicos (1.48 mmol/dL, día 9.6) (rango 0.40-6.29 mmol/dL),
evidencian deficiencia.

Las investigaciones han mostrado que la gluconeogénesis tiene un número de

aplicaciones prácticas. Tanto la cetosis en vacas y la toxemia de la preñez en
ovejas, que están relacionadas a la falta de glucosa o precursores
gluconeogénicos. La depresión de la grasa de la leche, la cual ocurre cuando las
vacas son alimentadas con dietas altas en grano, puede estar relacionada a una
sobreabundancia de glucosa o propionato para el metabolismo. Esto es posible
que, en algunas vacas, la producción de leche puede estar limitada por la
provisión de glucosa o por una inadecuada capacidad gluconeogénica para
afrontar máxima producción de leche. De todo el ácido propiónico absorbido en
rumen, un 50 % se convierte en glucosa, y un 25 % se oxida a CO2 y H2O.

Órganos gluconeogénicos

El hígado es el principal órgano gluconeogénico en el animal rumiante; elabora el

90 % de la glucosa corporal (Loncke et al., 2020); utiliza ácido propiónico como
precursor principal, y ácido láctico, glicerol y alanina como precursores
secundarios. Los riñones también colaboran con la gluconeogénesis; elaboran el
10 % de la glucosa corporal; utiliza ácido láctico como precursor principal, y ácido
pirúvico, glicerol y alanina como precursores secundarios. Los músculos y tejido
adiposo no realizan gluconeogénesis porque carecen de la maquinaria enzimática
para este proceso.

Costo energético de la gluconeogénesis

La gluconeogénesis es un proceso energéticamente caro que gasta ATPs. A

continuación, se resume los pasos más importantes en la conversión del ácido
propiónico en glucosa:

1. Activación del ácido propiónico

Acido propiónico + 2 ATP → Propionil CoA
2. Isomerización del propionil CoA
Proponil CoA + ATP → Metilmalonil CoA
3. Deshidrogenación del malato
Malato → Oxalacetato + NADH

130
4. Descarboxilación del oxalacetato
Oxalacetato + ATP → Fosfoenolpiruvato
Tabla 15
Costo de la gluconeogénesis a partir de ácido propiónico.
Compartimento Gasto Producción ATP
Citoplasma

Propiónico → Propionil-CoA 2 ATP

Propionil CoA → MMCoA 1 ATP

Mitocondria

Succinil CoA → Succinato 1 GTP 1.0

Succinato → Fumataro 1 FADH 1.5

Citoplasma

Malato → Oxalacetato 1 NADH 2.5

Oxalacetato → FEP 1 ATP

FEP → Glucosa 4 ATP

TOTAL 8 ATP 5.0

Ejercicio de aplicación sobre gluconeogénesis

Ácido butírico (Precursor cetogénico)
El ácido butírico es el precursor cetogénico más importante puesto que a partir
de éste el rumiante produce cuerpos cetónicos: ácido acetoacético y -
hidroxibutírico. El ácido -OH-butírico en el hígado es deshidrogenado en ácido
acetoacético y luego es fraccionado en 2 acetil-CoA que finalmente son oxidados
en el ciclo de Krebs. La oxidación completa de un mol de ácido butírico produce
21 ATP (153 kcal); siendo la eficiencia de utilización del 29 %.

Cetogénesis

Una característica bastante normal del epitelio ruminal es la alta tasa de

conversión de butirato en 3-HOB. En ciertos monogástricos herbívoros como el
conejo, hay también cetogénesis a partir del butirato en la mucosa del intestino
grueso, aunque esto puede ocurrir por una ruta metabólica diferente que en el
epitelio ruminal. Del total de 3-HOB producido en el epitelio ruminal, el 74 – 94

131
 % se hace a partir del butirato, con una menor contribución a partir del acetato y
ácidos grasos de cadena larga.

3.22 Adaptaciones metabólicas del animal rumiante

El animal monogástrico (ave, cerdo) dispone de abundante glucosa dietaria, y

puede derrochar glucosa; en cambio, el animal rumiante dispone de poca glucosa
dietaria, si es que dispone, por lo que no puede despilfarrar la poca glucosa que
tanto le cuesta elaborar. El rumiante tiene dos adaptaciones metabólicas
importantes con relación a los animales monogástricos: 1) realiza
gluconeogénesis, y 2) conserva glucosa. El rumiante utiliza glucosa como fuente
de energía para el cerebro, feto, y la síntesis de lactosa. El uso de glucosa varía de
un órgano a otro; así, el cerebro utiliza 18 %, útero 8-30 % para el feto, glándula
mamaria de vaca 50-60 % para elaborar lactosa, y glándula mamaria de oveja 70
%.

¿Cómo conserva glucosa el rumiante?

La gluconeogénesis es un proceso energéticamente caro que demanda un

tremendo gasto de ATP, por lo que el animal rumiante debe conservar la glucosa
que tanto le cuesta elaborar. La naturaleza le ha impuesto una limitante para
conservar glucosa. El aspecto más significativo de esta conservación es que carece
de enzimas citosólicas claves para transformar glucosa en ácidos grasos y
consecuentemente en grasa corporal. El rumiante adulto, carece o tiene muy
bajos niveles de las enzimas citrato liasa ATP dependiente (enzima de escisión
del citrato) y NADP malato deshidrogenasa (enzima de descarboxilación del
malato). La falta de estas dos enzimas elimina la posibilidad de la formación de
acetil-CoA a partir del citrato en el citosol. En rumiantes tiernos están
normalmente presentes las enzimas, y funcionan igual que en los no rumiantes;
sin embargo, esta característica infantil lo pierde con el desarrollo del rumen,
desde que el animal empieza a depender de AGV, y la glucosa sanguínea
desciende a niveles bajos. No se conoce si esto es el resultado de una adaptación
metabólica o una adaptación mutacional en el rumiante. Sin embargo, se ha
observado que la infusión intravenosa de cantidades masivas de glucosa (80
g/día) por tres semanas, en ovinos indujo el incremento de la enzima citrato liasa
ATP dependiente, en 9 veces la malato deshidrogenasa, e incrementó en 40 veces

132
la lipogénesis a partir de la glucosa (Ballard, 1972). Esto sugiere que la adaptación
adulta en rumiantes es una consecuencia del bajo ingreso de glucosa.

Ejercicio sobre gluconeogénesis en vacas lecheras

Beecher Arlinda Ellen, una súper-vaca amigable y de buen carácter, nació el 26

de febrero de 1969, en Indiana, al sur de Rochester (Nueva York). Su primera
lactancia, a los 2 años de edad, superó en 50% el promedio del hato. Al año
siguiente, era la mejor ordeñada de todas las edades de la granja, manteniendo
hasta el final de su ciclo de lactancia. El año 1974, a sus 4 años de edad, ya había
parido 3 terneros, y nuevamente estaba preñada, esta vez de mellizos. El
promedio diario de ordeño de Ellen seguía aumentando, a unas impresionantes
47.2 kg, cuando la mayoría de granjeros estaba contento con 20 kg. El ordeño de
Ellen fue tan eficiente que duraba solo 10 minutos, cuando el promedio de las
vacas se hubiera demorado el doble del tiempo para expulsar ese volumen de
leche. La vaca fue separada del hato para su protección, porque tenía un gran
apetito y era muy comelona, las dos virtudes de las más altas productoras;
pastaba sola en un pequeño huerto, donde comía tantas manzanas verdes como
quería. Al momento del ordeño (6 am y 5 pm), era guiada con un cabestro en la
nariz, escoltada hasta la sala de ordeño y era tratada con puro mimos. A Ellen le
gustaba el heno en el suelo, más no en comedero elevado (Albright, 1993),
prefería el agua tibia y nunca le cayó lluvia sobre la espalda. En el otoño de 1974,
al final de su ciclo de lactancia de 305 días, había producido 16723 kg de leche,
demostrando su alto desempeño productivo y potencial de campeona.

En el otoño de 1974, Ellen parió a sus mellizos, un macho y una hembra. Una vaca
que pare gemelos, por lo general produce poca leche; sin embargo, con Ellen fue
al revés. En enero de 1975, un par de meses después del nuevo ciclo de lactancia,
en su pico de lactación, el medidor de la sala hizo ¡chirriiin! durante 10 minutos
mientras la ordeñaban. Ellen, con un peso de 816.5 kg, era la más grande del
promedio de las vacas, con la ubre también más grande, ancha y profunda, más
cerca del suelo que de la mayoría de las vacas, alcanzó una producción de 88.45
kg/día (2X), el total diario más alto hasta la fecha y un récord mundial no oficial
de un día. Después del último ordeño de Ellen, el 21 de noviembre de 1975, los
registros mostraron su récord anual de 25247.4 kg, en campaña de 305 días de
lactación (Young, 1977). El 13 de diciembre de 1975, Ellen fue homenajeada por

133
una multitud de 600 personas, alguien le colocó una corona de rosas y ella le dio
un gran mordisco como la reina atrevida que era. Ellen murió en junio de 1984, a
los 15 años de edad. Retuvo el récord mundial por 17 años hasta 1992, cuando
apareció otra campeona.

Figura 20

Vaca Arlinda Ellen en el Libro Guinness de los Récords Mundiales.

El cumplimiento de tal hazaña le significó a Ellen, un tremendo desafío

metabólico para satisfacer sus requerimientos diarios de glucosa, tanto para
mantenimiento como producción de leche. La alimentación de Ellen consistía en
59 kg/día de materia seca (50% de heno de alfalfa de alta calidad y 50% de una
mezcla comercial de granos) y 208 litros de agua. A pesar de que la mitad de la
dieta de la vaca está conformada por granos, la absorción apoya solo con el 5% de
la glucosa requerida (Reynolds et al., 2003), debido a que sus voraces enterocitos
consumen casi toda la glucosa disponible a nivel de tracto digestivo, por lo que la
gluconeogénesis debe abastecer con el 95% de la glucosa requerida, donde el
hígado aporta con el 80% de la glucosa formada de novo, siendo el resto
producido por los riñones (Bergman et al., 1974). Considerando que la
producción de lactosa en la glándula mamaria del animal rumiante consume un
promedio de 83.5% de la glucosa disponible (Bickerstaffe et al., 1974) y que la
leche contiene iun promedio de 4.5% de lactosa (Bondan et al., 2018), calcule para
la vaca Ellen:

1. La demanda de glucosa para mantenimiento y producción de leche (kg/día).

2. La glucosa utilizada para producir los 88.45 kg de leche (kg/día).

3. La glucosa elaborada por la gluconeogénesis (kg/día).

4. La glucosa elaborada por el hígado (kg/día).

134
5. La glucosa elaborada por los riñones (kg/día).

6. La glucosa elaborada por la gluconeogénesis para la producción de 25247.4 kg

de leche.

Los años siguientes, otras vacas han superado a Ellen, tales como Gigi, Máxima
(1992), una vaca Holstein de 6 años de edad que produjo un nuevo récord
mundial de 26740.18 kg de leche el año pasado, y es la reina del rebaño de mayor
producción en New Hampshire.

Smurf (Gillette Emperor Smurf EX-91), una vaca de Embrum-Ontario-Canadá,

hija del toro Rocky-Vu Emperor ET, fue la lechera más prolífica registrada en la
historia de las vacas lecheras, y la mayor productora de leche, grasa y proteína de
todos los tiempos, poseedora de un lugar en el Libro Guinness de los récords
mundiales. Con un peso vivo de 750 kg y alimentación conformada por maíz,
alfalfa, suplemento proteico, sales minerales y vitaminas, en mezcla total (TMR),
en sus 11 lactancias y 15 años de edad, en abril de 2012, mediante prueba de
medición mensual y oficial utilizada por las granjas a nivel internacional, registró
en ordeño 3X (4 am, 12 m y 8 pm), un total de (247.711) kg de leche, con 3.6% de
grasa (8877 kg) y 3.1% de proteína (7762 kg). Después de su 11va lactación fue
retirada al pastoreo y el 12 de mayo de 2015 fue sacrificada, a sus 18 años de edad
(Schweizer Bauer, 2015).

El ciclo de lactación de una vaca está estandarizada a 305 días; sin embargo, el
método de rendimiento efectivo de la lactancia, ha generado 365 días como
medida del ciclo de lactancia para comparar la producción de leche entre vacas
con diferentes períodos secos (Kok et al., 2016). Los reportes indican que la vaca
Selz-Pralle Aftershock 3918 VG-88 en Wisconsin es el nuevo récord mundial
actual en producción de leche, que, en septiembre de 2017, registró 35.457 kg de
leche con 4.0% de grasa y 3.3% de proteína en ciclo de 365 días. En su quinta
lactancia, con 1862 días de producción, registró una producción acumulada de
130.000 kg, con un promedio de 70 kg por día de vida productiva (Riley, 2018).

TRABAJO: Gluconeogénesis
Acido propiónico ⎯→ Glucosa

1. ¿En qué consiste la gluconeogénesis?

2. ¿En qué estructura celular ocurre la gluconeogénesis?

135
 3. ¿Cuántas etapas y pasos tiene la ruta gluconeogénica?
4. ¿Cuál es el primer paso en la ruta gluconeogénica?
5. ¿Cuál es el primer compuesto clave en esta ruta?
6. ¿De dónde viene el fosfoenol piruvato en esta ruta?
7. ¿Cuáles son los pasos críticos en la gluconeogénesis?
8. ¿Cómo se forma la glucosa a partir del ácido propiónico?
9. ¿Cuál es el punto de entrada del ácido propiónico en la ruta metabólica
central?
10. ¿Cómo participa la Vit? B12 en la gluconeogénesis?
11. ¿Qué trastorno metabólico se origina por deficiencia de Vit? B12 en la
gluconeogénesis?
12. ¿Cuánto es el costo energético de la formación de un mol de glucosa a partir
del propiónico?
13. ¿Cuánta energía genera la oxidación de un mol de ácido propiónico?
14. ¿Qué órganos elaboran glucosa en el rumiante?
15. ¿Por qué los músculos y el tejido adiposo no pueden hacer gluconeogénesis?
16. ¿Realizarán gluconeogénesis las neuronas?
3.22 Partición de la energía

No toda la energía absorbida como AGV es útil para el rumiante, sólo el 29 %, el

restante 71 % se pierde como calor corporal. La energía útil como ATP se utiliza
para el trabajo biosintético, osmótico y mecánico; la energía como calor, se utiliza
para el mantenimiento de la temperatura corporal.

Retomando el ejercicio de la ecuación de la fermentación en la que se calcularon

los datos, se tienen los siguientes datos:

Ecuación de fermentación

Vaca lechera : 600 kg de peso

IMS : 16.20 kg/d

IMO : 15.00 kg/d  56 083 kcal/d

MOF : 10.44 kg/d  39 034 kcal/d

136
Ecuación de fermentación:

58 C6 = 100 AGV + 60 CO2 + 35 CH4

Distribución molar media de AGV:

58 C6 = 62 C2 + 22 C3 + 16 C4 + 35 CH4

Valores energéticos:
MOF : 39 034 kcal

AGV : 29416 kcal

C2 : 209 kcal/mol x 62 = 12 958 kcal

C3 : 367 kcal/mol x 22 = 8 074 kcal

C4 : 524 kcal/mol x 16 = 8 384 kcal

CH4 : 213 kcal/mol x 35 = 7 455 kcal

Tabla 16

Eficiencia de la fermentación, en kcal:

IMO = 56 083

MOF = 39 034 Excreción

AGV Metano Calor Heces
29 416 7 455 2 163 17 049
52.5 % 13.3 % 3.8 % 30.4 %
Nota. Tomado de Bondi (1992).

Aportes energéticos de AGV, en kcal.

Oxidación
AGV Absorción
ATP Calor
Acético 12 958 3 621 9 337
Propiónico 8 074 2 409 5 665
Butírico 8 384 2 453 5 931
Total, kcal 29 416 8 483 20 933
Eficiencia, % 100 29 71

137
Partición de la energía
5608
3

3903 1704
4 9

2941 7455 2163

6

8483 20933
Donde:
EB : Energía bruta
ED : Energía digestible
EF : Energía fecal
EM : Energía metabolizable
EG : Energía de los gases (metano)
CF : Calor de fermentación
EN : Energía neta

Ejercicio
Una vaca lechera de 650 kg de peso corporal consume al día 16.4 kg de MS con
un contenido de 15.2 kg de MO y 11.4 kg de MOF. La fermentación ruminal genera
la siguiente composición molar de AGV y metano: C2, 62.5; C3, 21.5; C4, 13.4; CH4,
30.

Calcule el balance energético de la fermentación.

138
3.24 Aplicaciones prácticas

¿Funcionará la teoría en la práctica?

Es necesario integrar ahora ese conjunto de ideas a situaciones de aplicación

práctica. Se dijo que el ácido acético, además de ser el combustible energético
mayor, es el precursor lipogénico más importante; y que el ácido propiónico es el
precursor glucogénico más importante. Es necesario comprender que el ácido
acético es el precursor lipogénico y no el ácido propiónico. Sin embargo, para que
el ácido acético sea transformado en grasa necesita del acompañamiento del ácido
propiónico puesto que éste activa la síntesis de insulina y la insulina comanda la
maquinaria anabólica para la síntesis de grasa, músculos, ligamentos, tendones,
huesos, los que en conjunto equivalen a ganancia de peso corporal.

¿Qué funciones realiza la insulina?

- Activa la glicolisis.
- Activa la síntesis de glucógeno.
- Activa la síntesis de proteínas en muchos tejidos, mediante los siguientes
mecanismos:
o Incrementa el transporte de los aminoácidos a través de la membrana
plasmática.
o Estimula la transcripción del ARNm.
o Activa la fosforilación de la serina y treonina estimulando la síntesis
proteica.

- Activa la síntesis de ADN y ARN.

- Inhibe las enzimas gluconeogénicas y glucogenolíticas.
- El glucagón, tiene acciones contrarias a la insulina, estimula las enzimas
glucogenolíticas, gluconeogéni-cas, tales como piruvato carboxilasa,
fosfoenolpiru-vato carboxinasa, fructosa 1,6 bisfosfatasa, glucosa 6- fosfatasa.
- Activa la enzima acetil-CoA carboxilasa responsable de la carboxilación del
Acetil-CoA para formar el malonil-CoA que es el arrancador de la síntesis de
ácidos grasos.
- Activa la enzima ácido graso sintasa, inhibe las enzimas glicolíticas y
glucogénicas.
-

139
 Una pregunta a la naturaleza

Experimento de engorde con toretes criollos, en la localidad de San José de

Collana - Paucarcolla, entre los meses de agosto a noviembre, un grupo de
animales fue alimentado con pastos naturales y heno de avena, y otro grupo fue
alimentado con avena heno y una mezcla suplementaria preparada con grano de
cebada, urea y sal común. Los resultados obtenidos fueron:

Tabla 17
Suplementación alimenticia sobre la ganancia de peso.
Variable Con suplemento Sin suplemento
Peso inicial 193 192
Peso final 323 277
Ganancia 130 a 85 b
Nota. Toretes criollos. Llanque (1999). Datos no publicados.

Después de 120 días de engorde se observó que la ganancia de peso de los

animales alimentados con heno de avena y mezcla suplementaria fue mayor
(P<0.05) que la ganancia de peso de los animales alimentados con sólo pastos
naturales y avena heno. Las ganancias diarias de peso en promedio fueron de
1.083 kg y 0.708 kg, respectivamente.

3.25 Rumiantes y medio ambiente

La fermentación de los alimentos va acompañada de una importante producción

de gases formados por 65 % de CO2, 30 % de CH4 y 5 % de N2, O2, H2S e H2. El
CH4 se produce a partir de CO2 y H2 del rumen, es expulsado hacia la atmósfera
a través del eructo. Este gas no es utilizado por el animal y representa una pérdida
de energía.

CO2 + 4 H2 → CH4 + 2 H2O

La cantidad de metano que produce el rumen depende de la especie animal y el

tipo de alimento consumido. Una vaca lechera produce más de 500 litros de
metano por día, una oveja más de 30 litros; la fermentación de los forrajes genera
mucho más metano que la fermentación de los concentrados.

140
 Tabla 18
Producción de metano por los rumiantes.
Peso IMS Producción CH4
Especie
Kg kg L/d L/kg MS
Vaca Holstein 679 21.1 504 23.9
Torete engorde 389 7.7 256 33.2
Ovino 71 1.3 34 26.2
Caprino 39 1.0 27 27.0
Alpaca* 48 0.8 27 33.7
Nota. Tomado de Shibata, 1991; * Roque, 2009.

Estudios recientes revelaron que el metano representa una de las más serias
amenazas para el medio ambiente. Entre los cuatro gases de invernadero (CO,
CO2, N2O3 y CH4), el metano tiene el mayor efecto en el calentamiento de la
Tierra. Si bien la concentración atmosférica de metano es mucho menor que la
del CO2, sin embargo, tiene 20 veces más efecto invernadero por unidad de mol
que el CO2. Todos los rumiantes producen metano en su aparato digestivo y lo
eliminan hacia la atmósfera; la cantidad oscila entre 60 a 100 millones de
toneladas anuales, que representa el 15 % de la generación total de metano en el
mundo. ¿Cómo disminuir la emisión de metano en los rumiantes? ¿Cuál es la
contribución de los camélidos en la emisión de metano? ¿Cuál es el método más
efectivo de control de la producción de metano en los rumiantes? Son retos que
merecen respuestas urgentes para cuidar el medio ambiente.

3.26 Desórdenes metabólicos

Cetosis

Enfermedad metabólica por deficiencia de glucosa, se presenta en animales a

término de preñez o después del parto. A falta de glucosa, no hay formación de
oxalacetato por lo tanto no hay oxidación del acetil-CoA en el ciclo de Krebs. El
exceso de acetil-CoA forma cuerpos cetónicos: -hidroxibutirato, acetoacetato y
acetona, ocasionando cetosis.

Toxemia de la preñez en ovejas

La toxemia de la gestación es una enfermedad metabólica nutricional de las

ovejas preñadas que provoca importantes pérdidas económicas en la industria

141
ovina debido a la muerte materna y fetal. El diagnóstico temprano y preciso de
los trastornos metabólicos subclínicos, como la toxemia de la preñez y la cetosis,
es importante para la industria ovina lechera (Hameed et al., 2019). La
enfermedad se presenta al final de la gestación, una forma de cetosis de las ovejas
melliceras. La afección se caracteriza por anorexia, hipoglucemia, trastornos en
el metabolismo de los carbohidratos y las grasas, con un mayor grado de
fatalidad. Las ovejas obesas y multíparas son particularmente susceptibles a la
toxemia de la preñez, que puede provocar muerte materna, aborto o parto
prematuro. Las ovejas de carne multíparas altamente productivas son las más
susceptibles; sin embargo, la patogenia de la toxemia de la preñez sigue siendo
poco claras y no existen estrategias adecuadas de prevención y tratamiento de la
enfermedad, aunque el tratamiento usualmente incluye la administración de
sustancias glucogénicas (Ji et al., 2023). La suplementación de tiamina como
aditivo alimentario en dosis de 45 mg/h/d mejora las respuestas fisiológicas, la
composición de la sangre y el rendimiento productivo de ovejas preñadas
(Solouma et al., 2022).

Cetosis bovina

La cetosis es la enfermedad metabólica más común en vacas lecheras de alto

rendimiento durante las primeras 6-8 semanas de lactancia. Sus principales
síntomas incluyen una cantidad excesiva de los llamados cuerpos cetónicos en los
fluidos corporales de una vaca. Los cuerpos cetónicos consisten en ácido β-
hidroxibutírico (βHBA), ácido acetoacético y acetona (Guliński, 2021). Ocurre en
vacas lecheras de alta producción al inicio de lactación, rara vez es fatal. La mayor
parte de casos regresiona espontáneamente; los animales vuelven a comer
después de que el animal agota las reservas de grasa corporal. Las vacas de alta
producción y demasiado gordas, son las más propensas al síndrome.

Un estudio de metanálisis de cetosis bovina a partir de bases de datos

bibliográficas de seis continentes mostró que la prevalencia global en vacas
lecheras fue del 22,7 %, donde la raza Holstein con menor prevalencia (19,8%)
que en otras razas mixtas (23,7%), con una mayor prevalencia en los establos
interiores (27,8 %) que en los pastizales y en los alojamientos no especificados.
La prevalencia se asoció con una amplia gama de factores de riesgo, siendo
bastante alta (Loiklung et al., 2022).

142
Figura 21

Patogénesis de la cetosis en vacas lecheras.

Las pruebas diagnósticas tradicionales incluyen el examen de cuerpos cetónicos

en sangre, orina o leche, tales como β-hidroxibutirato (BHB), acetoacetato (AcAc)
y acetona todos los cuales puede utilizarse para la detección de cetosis en la
granja, con las cetonas (umbrales de cetosis: 100 µmol/L de BHB en leche y 5
mg/dL de AcAc en orina). El análisis del aliento es una nueva prueba diagnóstica
relevante para la detección temprana de β-hidroxibutirato (BHB) en sangre en
vacas con riesgo de cetosis (Kooij et al., 2023), por lo que la prueba de aliento es
una nueva alternativa diagnóstica no invasiva con potencial para la detección de
cetosis. El tratamiento con propilenglicol por vía oral mejora el estado de saludde
los animales (Serrenho et al., 2022). El costo del tratamiento de la cetosis bovina
es muy variable de una fuente a otra, con montos de tratamiento individual que
varían desde los 19€ hasta los 812€, o en otros casos con costos a nivel de granja
de 3,6-29 €/vaca/año, lo que significa que la cetosis tiene un impacto económico
general considerable en el ganado lechero (Cainzos et al., 2022).

La prevención consiste en ofrecer a los animales raciones diarias bien

balanceadas con componentes de buena calidad y buena estructura física, y
cantidades adecuadas de alimentos. Los rebaños con antecedentes o riesgo de
cetosis deben ser alimentados con precursores de glucosa por vía oral, 1 semana
antes y 2 semanas después del parto (Guliński, 2021).

Tratamiento.- Una amplia variedad de tratamientos han sido aplicados con

resultados variables. La alimentación de materiales glucogénicos con propionato
o propilen glicol resulta útil. La administración de glucosa sanguínea es más
efectiva, pero frecuentemente falla para mantener el animal y hay un alto grado
de recaída. Un estudio comparó la administración intraperitoneal y endovenosa

143
de una solución de glucosa al 20%, a los 21-30 días de lactación en vacas con un
nivel de β-hidroxibutirato superior a 1,0 mmol/L. La inyección fue 1000 ml de
solución de dextrosa al 20%, cuatro veces con intervalo de 24 horas. La sangre se
obtuvo antes del inicio de las inyecciones, después de 5, 30 minutos, 1, 2, 3 horas
después de la primera inyección de la solución y un día y siete días después del
final de la terapia. La inyección intravenosa de dextrosa durante los primeros 5
minutos se acompaña de un aumento de 2,2 veces de la concentración de glucosa
en sangre (de 5,1 a 11,4 mmol/L), con disminución en 2 veces de los cuerpos
cetónicos, un día después del final de la terapia, pero después de 7 días, su nivel
comenzó a aumentar nuevamente (en un 21,1%). La inyección intraperitoneal se
acompañó de una ligera disminución (en un 16,3 %) del nivel de β-hidroxibutirato
un día después de finalizar el tratamiento, seguida de una disminución
pronunciada en la concentración de cetonas el día 7 (2,3 veces). La infusión
intravenosa aumenta la glicosilación de las proteínas plasmáticas en 37,0 - 39,4%,
mientras que la inyección intraperitoneal no provoca la glicosilación. La
administración intraperitoneal de glucosa durante la cetosis en vacas lecheras
tiene un efecto más favorable sobre la composición morfobioquímica de la sangre
y proporciona un efecto terapéutico más prolongado (Nikolaev, 2022). El
tratamiento de cetosis clínica a nivel de granja utiliza 500 mL de dextrosa al 50%
por vía intravenosa administrada una vez en el momento de la detección de la
cetosis clínica, la inyección de intramuscular de vitamina B12 (10 mg) y la
administración oral de 300 mL de propilen glicol 100% v/v durante 5 días
(Hubner et al., 2022).

Acidosis láctica
La acidosis ruminal es un trastorno digestivo como consecuencia de la
alimentación con dietas de granos rápidamente fermentables, considerada como
el trastorno nutricional más común en tanto en el ganado de carne como en el de
leche de alimentación intensiva (He et al., 2022). Hay dos variantes de acidosis
ruminal, la acidosis ruminal aguda (ARA) y la acidosis ruminal subaguda (SARA).
En ambos casos el metabolito responsable es el ácido láctico o lactato, un
producto intermediario en la fermentación microbial de los carbohidratos para
su conversión en ácidos grasos volátiles, especialmente ácido propiónico. El
lactato en el rumen es producido principalmente por la fermentación del almidón
por Streptococcus bovis y catabolizado por lactato deshidrogenasa (LDH) de

144
bacterias que utilizan lactato como Megasphaera elsdenii y Selenomonas
ruminantium en el rumen (He et al., 2022).

La acidosis ruminal aguda es un estado metabólico definido por la disminución

del pH sanguíneo y del bicarbonato, causado por la sobreproducción de D-lactato
ruminal. Aparecerá cuando los animales ingieran una cantidad excesiva de
carbohidratos no estructurales con poca fibra detergente neutro. Los animales
mostrarán hipotonía/atonía ruminal con hidrorumen y un típico complejo de
absceso hepático paraqueratosis-rumenitis, asociado con una plétora de
manifestaciones sistémicas como diarrea y deshidratación, abscesos hepáticos,
infecciones del pulmón, el corazón y/o el riñón, y laminitis, así como síntomas
neurológicos debidos tanto a la necrosis cerebrocortical como al efecto directo del
D-lactato sobre las neuronas (Hernández et al., 2014).

Cuando el ganado consume cantidades excesivas de carbohidratos altamente

fermentables sin una adaptación previa, la fermentación normal se interrumpe.
La fermentación de estos carbohidratos disminuye rápidamente el pH ruminal
debido a la acumulación de ácidos grasos de cadena corta y lactato en el rumen.
Como consecuencia, el epitelio ruminal puede dañarse y la función de los tejidos
puede verse afectada, lo que puede conducir a una posible translocación de
sustancias patógenas desde el rumen al torrente sanguíneo (Monteiro & Faciola,
2020). Es el trastorno del pH ruminal por la producción excesiva de ácido láctico.
Ocurre por un cambio brusco de forraje a granos. La bacteria responsable es
Streptococcus bovis. Una acidosis grave elimina la microbiota normal y puede
causar la muerte del animal. Para evitarla hay que ir cambiando la alimentación
de manera paulatina a lo largo de varios días. La introducción lenta de almidón
permite que, en vez de S. bovis, se produzca una selección de degradadores de
almidón productores de ácidos grasos volátiles, lo que evita la interrupción de los
procesos bioquímicos normales del rumen.

Marazmo enzoótico

El marasmo, del griego marasmos (marchitar) El cobalto (Co), en los rumiantes,

es un componente esencial para la síntesis microbiana de la vitamina B12, una
vitamina hidrosoluble perteneciente al grupo B, comúnmente conocida como
cobalamina, cianocobalamina o también llamada factor antianémico pernicioso.
Un trastorno por deficiencia de energía, como consecuencia del poco

145
abastecimiento de piruvato a la ruta central. Ocurre por deficiencia de cobalto,
cuando el animal no puede formar vitamina B12 y por tanto no puede elaborar
glucosa a partir del ácido propiónico. El marasmo es una forma de desnutrición
severa caracterizada por deficiencia de energía (González-Montaña et al., 2020).

146
 CAPITULO IV

LÍPIDOS

Los lípidos (del griego lípos, grasa), comprenden un grupo de compuestos

orgánicos polares y no polares de carácter graso y oleoso, total o parcialmente
insoluble en agua, pero soluble en solvente orgánico no polar (éter, xilol, benceno,
pentano, hexano, heptano), formados por C combinado con una alta proporción
de H y una baja proporción de O, así como P y N. Estos compuestos incluyen
triglicéridos (TG), diglicéridos, monoglicéridos, ácidos grasos, fosfolípidos y
esteroles. Los lípidos en la dieta contribuyen al sabor, la textura y el contenido
energético de un alimento; en el cuerpo, como fuentes de energía fácilmente
disponible y almacenada, componentes estructurales y funcionales de las
membranas celulares y precursores de eicosanoides y moléculas de señalización
celular, además de ayudar con la absorción de vitaminas liposolubles y otros
componentes de los alimentos (Field & Robinson, 2019).
4.1 Funciones de los lípidos

— Son componentes de membranas celulares y subcelulares.

— Constituyen una forma de almacenamiento de carbono e hidrógeno y por
tanto son las fuentes más concentradas de energía que el animal puede
consumir.
— Constituyen la reserva energética que el organismo animal la oxida entre
las comidas, durante la migración de las aves), y el desarrollo del embrión.
— Proveen ácidos grasos esenciales (linoleico y linolénico).
— Vehiculizan pigmentos (carotenos, xantófilas) y vitaminas liposolubles (A,
D, E, K).
— Sirven de aislante térmico del organismo, puesto que son malos
conductores del calor.

4.2 Glicerol

El glicerol o glicerina (C3H8O3) (del griego glykos, dulce) es un alcohol de 3

carbonos provisto de tres grupos hidroxilos (–OH), un hidroxilo en cada carbono;
químicamente, es el 1,2,3-propanotriol o trihidroxialcohol; está presente en todas
las grasas y aceites, así como en algunos fosfolípidos. Los carbonos del glicerol se

147
 denominan 1, 2 y 3 o ,  y ’; forman el esqueleto de carbonos al que están
ligados los ácidos grasos en las grasas y aceites. Cuando el cuerpo utiliza la grasa
almacenada como fuente de energía, el glicerol y los ácidos grasos se liberan en el
torrente sanguíneo. El hígado puede convertir el glicerol en glucosa de uso como
fuente de energía para el metabolismo celular.

Figura 22

Fórmula estructural del glicerol (1,2,3-propanotriol).

4.3 Ésteres, fuentes de ácidos grasos

Los ésteres son compuestos resultantes de la combinación de los alcoholes con

los ácidos caboxílicos. Los ésteres más comunes en la bioquímica animal y vegetal
son las ceras y los glicéridos. Químicamente los glicéridos son ésteres del glicerol
con los ácidos grasos, a este grupo pertenecen las grasas y los aceites, llamados
también triglicéridos o triacilgliceroles, que significan triésteres del glicerol.

Alcohol + ácido carboxílico ⎯→ éster + agua

Nomenclatura de los ésteres

Los ésteres de ácidos carboxílicos se nombran con dos palabras en ambos

sistemas (IUPAC y trivial). La primera palabra deriva del nombre del ácido
carboxílico base, cambiando la terminación –ico por –ato y suprimiendo la
palabra ácido; la segunda palabra, se refiere al nombre del sustituyente en el
oxígeno. En el caso de los glicéridos será el nombre de los ácidos grasos y el
nombre del glicerol. Por lo general se suele utilizar más el nombre trivial.

Ejemplo: Palmitato de glicerol, dipalmitato de glicerol, tripalmitato de glicerol.

Clases de glicéridos

Los glicéridos pueden ser mono, di y triglicéridos, dependiendo del número de

ácidos grasos unidos a la molécula del glicerol. Los monoglicéridos o
monoacilgliceroles, están formados por la esterificación de un hidroxilo del
glicerol con una sola molécula de ácido graso; los diglicéridos o diacilgliceroles,

148
 por la esterificación de dos hidroxilos del glicerol y dos moléculas de ácido graso;
los triglicéridos o triacilgliceroles, por la esterificación de tres hidroxilos del
glicerol y tres moléculas de ácido graso.

Posición de la esterificación

En los monoglicéridos, la esterificación puede producirse sobre cualquiera de los

carbonos (,  o ’) del glicerol; en los diglicéridos la combinación puede
presentarse sobre los dos carbonos extremos o en el carbono extremo y el carbono
central correspondiente al alcohol secundario; en los triglicéridos los tres
hidróxidos del glicerol se encuentran esterificados con ácidos grasos, es decir se
trata de triglicéridos, glicéridos neutros (grasas y aceites naturales).

Radical hidrocarbonado de un éster

Es cualquier cadena de hidrocarburo que se enlaza a un grupo carboxilo; esta

cadena es un alquilo de enlace simple o doble, se representa por R.

Grupo acilo de un éster

Es el nombre genérico que se refiere a cualquier radical del ácido carboixílico. Por
ejemplo, el palmitil, estearil u otro se puede nominar genéricamente como acil.

4.4 Clasificación de los lípidos

Los lípidos, clásicamente se clasificaron según varios criterios. Por su

composición, en tres grupos: lípidos simples, lípidos compuestos y lípidos
derivados; por la posibilidad de formar jabones en lípidos saponificables y no
saponificables.

El año 2005, el Comité Internacional de Clasificación y Nomenclatura de Lípidos,

por iniciativa del Consorcio LIPID MAPS (Metabolites And Pathways Strategy),
desarrolló y estableció un sistema de clasificación integral para lípidos basado en
principios químicos y bioquímicos bien definidos y utilizando un marco diseñado
para ser extensible, flexible, escalable y compatible con la tecnología informática
moderna, dividiendo los lípidos en ocho categorías que contienen distintas clases
y subclases de moléculas: acilos grasos, glicerolípidos, glicerofosfolípidos,
esfingolípidos, lípidos de esterol, lípidos de prenol, sacarolípidos y policétidos
(Fahy et al., 2005), luego revisaron los detalles de la clasificación (Fahy et al.,
2009), discutieron el desarrollo del núcleo de bioinformática (Fahy et al., 2011),

149
la notación abreviada para estructuras lipídicas derivadas de espectrometría de
masas (Liebisch et al., 2013), y actualización de la clasificación, nomenclatura y
notación abreviada para las estructuras lipídicas derivadas de espectrometría de
masas (Liebisch et al., 2020).

Los acilos grasos y los glicerolípidos se usan comúnmente como reservas de

energía, mientras que los glicerofosfolípidos, los esfingolípidos, los esteroles y los
sacarolípidos se usan como componentes de las membranas celulares (Kuo &
Tseng, 2018). La lógica simple y el sentido común pueden inducir a la tentación
de incluir a los “glicolípidos” en la categoría de los sacarolípidos, lo cual sería un
error de concepto. Los sacarolípidos no incluyen a los glicolípidos, puesto que los
primeros son otra clase de lípidos en la base de datos de estructura LIPID MAPS.
Los sacarolípidos corresponden a los compuestos en los que los acilos grasos
están enlazados directamente a un esqueleto de azúcar, lo cual es distinto del
término “glicolípido” que fue definido por la Unión Internacional de Química
Pura y Aplicada (IUPAC) como un lípido en el que la porción de acilo graso de la
molécula está ligado al azúcar mediante un enlace glucosídico (Fahy et al., 2005),
por lo que a los glucolípidos se ha incluido, como anexo de los fosfolípidos, como
gliceroglucolípidos.

Tabla 19
Categorías de lípidos y ejemplos (Fahy et al., 2005)
Abreviación Ejemplo

Ácido
Acilos grasos FA Ácido hexadecanoico
palmítico

1-hexadecanoil-2-(9-Z-octadecenoil)-
Glicerolípidos GL
sn-glicerol

1-hexadecanoil-2-(9-Z-octadecenoil)-
Glicerofosfolípidos GP
sn-glicero-3-fosfocolina

Esfingolípidos SP N-(tetradecanoil)-esfingo-4-enino

Esterol lípidos ST Colest-5-en-3-ol

Prenol lípidos PR 2E,6E-farnesol

UDP-3-0-(3R-hidroxi-tetradecanoil)-
Sacarolípidos SL
D-N-acetilglucosamina

Policétidos PK Aflatoxina B1

150
Representación de estructuras lipídicas
La comunidad científica expresa la estructura de los lípidos de distintas formas,
donde cada fuente reporta a su manera, con una serie de abreviaturas para los
lípidos grandes y complejos. El consorcio LIPID MAPS propuso un marco
coherente para representar las estructuras lipídicas (Fahy et al., 2005). Para los
ácidos grasos y derivados, el grupo ácido o su equivalente se dibuja en el lado
derecho y la cadena hidrófoba está en el izquierdo, excepto para la clase de
eicosanoides en los que la cadena de hidrocarburo se enrolla en sentido contrario
a las agujas del reloj para producir una estructura más compacta. Para los
glicerolípidos y los glicerofosfolípidos, las cadenas hidrocarbonadas de radilo se
dibujan hacia la izquierda; el grupo glicerol se dibuja horizontalmente con la
estereoquímica definida en los carbonos sn; los encabezados de los
glicerofosfolípidos se representan a la derecha.

Acilos grasos

Los acilos grasos son compuestos orgánicos dotados de un grupo carboxilo (R-
COOH) unido a una cadena de hidrocarbonada alifática, llamada radical (R) de
variado número de carbonos. El grupo carboxilo está formado de un grupo
carbonilo (C=O) y un grupo hidroxilo (OH), mientras que el radical está formado
por carbonos ligados por enlace covalente, así como hidrógenos que saturan los
carbonos en tetravalencia. El nombre de ácido graso se debe a que estos
compuestos están presentes en las grasas; la mayoría son ácidos
monocarboxílicos, formados por cadenas lineales de hidrocarburos con un
número par de átomos de carbonos, denominadas radicales (R).

El término ácido graso fue acuñado originalmente para describir los ácidos
carboxílicos alifáticos dotados de un grupo carboxilo (-COOH) que derivan de o
están contenidos en forma esterificada en una grasa, aceite o cera animal o
vegetal; sin embargo, a lo largo de los años, el término se ha ampliado para otros
ácidos monocarboxílicos alifáticos más cortos. La longitud de un ácido graso está
determinada por la longitud de la cadena de carbono más larga, incluido el
carbono del grupo carboxilo. Los ácidos grasos naturales comunes suelen tener
un número par de átomos de carbono en la cadena más larga, denominada radical
(R) y pueden ser saturados o insaturados. Dentro de las células vivas, los ácidos
grasos rara vez se encuentran en forma libre, sino forman parte de triglicéridos,

151
fosfolípidos, lipopolisacáridos y ésteres de colesterol, o están unidos a la
coenzima A, o a proteínas transportadoras de acilo. La longitud de cadena de los
ácidos grasos puede ser variable, según el número de carbonos, con los siguientes
subgrupos:

Ácidos grasos de cadena corta: con 2-4 carbonos en la cadena, acetato, propionato
y butirato, los principales metabolitos producidos en el rumen y el colon de los
animales herbívoros por fermentación microbial de los materiales vegetales que
contienenfibra y almidón (Mackie, 2002).

Ácidos grasos de cadena media: con 6-12 carbonos en la cadena se encuentran

naturalmente en la grasa de la leche, el aceite de coco y palma (Roopashree et al.,
2021). La producción, digestión y metabolismo de estos ácidos grasos fueron
comentados en capítulo anterior.

Ácidos grasos de cadena larga: con 14-20 átomos de carbono, frecuentemente

llamados ácidos grasos libres o ácidos grasos no esterificados, generalmente se
sintetizan en animales o plantas a partir de acetil-CoA y luego se degradan en
fragmentos de dos carbonos a través de la β-oxidación. Los ácidos grasos de 16 y
18 carbonos constituyen la mayor parte de los ácidos grasos de las grasas y aceites,
por tanto son importantes fuente de energía para muchos tejidos, así como
mediadores en las vías de señalización que conducen a la activación de la proteína
quinasa C (PKC) y los factores de transcripción nuclear, como el activado por el
proliferador de peroxisomas receptores (PARP) (Hidalgo et al., 2021).

Ácidos grasos de cadena muy larga: con una longitud de cadena de 22-24 átomos
de carbono están presentes en los lípidos de membrana (glicerofosfolípidos y
esfingolípidos) que forman la barrera cutánea, la homeostasis del hígado, el
mantenimiento de la mielina, la espermatogénesis, la función de la retina y la
antiinflamación, como precursores de mediadores lipídicos que resuelven la
inflamación (Kihara, 2012).

Ácidos grasos de cadena ultralarga: con una longitud de cadena 26 átomos de
carbono, forman parte componente de las ceramidas presentes en la piel, cerebro,
hígadoy riñones, dándole impermeabilidad y rigidez a las membranas, formando
la capa exterior de las membranas celulares mecánica y químicamente fuertes, y
en las ceras de abejas (Zwara et al., 2021).

152
Olor de los ácidos carboxílicos
Los ácidos carboxílicos de bajo peso molecular o de cadena corta tienen olor
penetrante porque son volátiles. Los ácidos fórmico, acético y propiónico tienen
olores picantes, y el ácido butírico, olor a mantequilla rancia. El ácido caproico
huele a cabra (el sudor de la cabra tiene ácido caproico); el ácido valérico (del
latín valere, fuerte), no es un ácido fuerte, sino es un ácido de olor fuerte, muy
desagradable, presente en la valeriana (Valeriana officinalis), una planta
medicinal de flores perennes cuyo aceite esencial tiene efecto sedante (J. Li et al.,
2022). El aspirar ácido valérico puede irritar la nariz, la garganta y los pulmones,
causando tos, respiración con silbido o falta de aire.

Nomenclatura de los ácidos grasos saturados

Los ácidos grasos se pueden expresar a través de tres sistemas: 1) el sistema

trivial, sin ninguna referencia sobre la estructura del ácido graso, sino con
relación a la fuente donde fue aislado por primera vez o alguna característica en
particular, por lo que es necesario aprenderlo como tal. Por ejemplo, el ácido
palmítico fue aislado del aceite de palma; el ácido oleico es el constiyuyente
principal del aceite de oliva (óleum), y el ácido esteárico (del griego stéar, sebo),
uno de los ácidos grasos saturados más comunes que se encuentran en la
naturaleza después del ácido palmítico; el ácido araquídico deriva del latín
arachis, que significa maní o cacahuete (Arachis hypogaea), un fruto rico en este
ácido graso, cuyo nombre fue extensivo para el ácido araquidónico (Martin et al.,
2016).

Sistema numérico, toma como referencia el nombre del alcano padre, cambiando
la terminación ano por ico, donde el nombre depende del número de carbonos,
el número de dobles enlaces y las posiciones de los dobles enlaces; los carbonos
se enumeran desde el carbono carboxílico (-COOH), como el primer carbono (C1),
hasta el carbono metílico (CH3), como el último carbono (Cn).

153
Figura 23

Ácido esteárico (C18H36O2): ácido octadecanoico (C18: 0)

Sistema numérico, toma como referencia el nombre del alcano padre, cambiando
la terminación ano por ico, donde el nombre depende del número de carbonos,
el número de dobles enlaces y las posiciones de los dobles enlaces; los carbonos
se enumeran desde el carbono carboxílico (-COOH), como el primer carbono (C1),
hasta el carbono metílico (CH3), como el último carbono (Cn).

Los ácidos grasos insaturados se expresan con el sistema trivial, el sistema

numérico y el sistema omega. El sistema numérico es similar al anterior, donde
cada carbono se enumera, contando desde el carbono carboxílico (COOH), como
el primer carbono (C1), hasta el carbono metílico (CH3), como el último carbono
(Cn). El enlace doble se representa con el signo delta (), colocando como
superíndices los números de los carbonos donde están ubicados los enlaces
dobles. Así, la expresión del ácido linoleico es, C18: 2Δ9, 12 (Fig. ¿?), interpretado
como el ácido de 18 carbonos (C18), con dos enlaces dobles (2Δ), ubicados en los
carbonos 9 y 12.

El sistema omega (ω o n) utiliza el alfabeto griego, donde los carbonos se

enumeran empezando por el segundo carbono (C2) como el carbono alfa (C),
seguido del tercer carbono (C3), como el carbono beta (C), y así sucesivamente,
hasta el último carbono, el carbono metílico (CH3), como el carbono omega (Cω).
El referente del sistema omega es el enlace doble más cercano al C ω, donde el
primer enlace doble se ubica contando los carbonos desde C. Los demás enlaces
dobles se ubican con intervalos de tres carbonos. Así, el ácido linoleico se expresa
como, C18: 2-6, interpretado como ácido de 18 carbonos (C18), con 2 enlaces
dobles (2), con el primer enlace doble ubicado en el carbono 6 con relación al
carbono omega (-6).

154
 Figura 24
Ácido linoleico (C18H32O2): C18: 2Δ9, 12; C18: 2 (9, 12); C18: 2 (9Z, 12Z); C18: 2-
6.

La última recomendación sugiere que la posición del enlace doble se indica

mediante un número cuando se desconoce la geometría, o un número seguido de
la letra Z (cis) o E (trans) cuando se conoce la geometría. Por ejemplo: ácido
linoleico, C18: 2 (9, 12), para geometría desconocida, y C18: 2 (9Z, 12Z) para
geometría conocida, donde los hidrógenos de los carbonos con enlace doble están
en posición cis (Liebisch et al., 2020).

4.5 Clasificación de los ácidos grasos

Ácidos grasos saturados

Están constituidos por cadenas de átomos de carbono unidos por enlaces simples,
se caracterizan por tener en su extremo un grupo carboxilo.

Tabla 20

Ácidos grasos saturados.

Nombre del ácido graso Fórmula Masa Origen del nombre

Trivial Químico química Expresión (g/mol) Nombre Significado

Butírico Butanoico C4H8O2 C4:0 88 Butirum Mantequilla

Caproico Hexanoico C6H12O2 C6:0 116 Caprum Cabra

Caprílico Octanoico C8H16O2 C8:0 144 Caprum Cabra

Cáprico Decanoico C10H20O2 C10:0 172 Caprum Cabra

Láurico Dodecanoico C12H24O2 C12:0 200 Lauricum Laurel

Mirístico Tetradecanoico C14H28O2 C14:0 228 Miristum Nuez

Palmítico Hexadecanoico C16H32O2 C16:0 256 Palmitum Palma

Esteárico Octadecanoico C18H36O2 C18:0 284 Estearum Sebo

Araquídico Eicosanoico C20H40O2 C20:0 312 Arachis Maní

Behénico Docosanoico C22H44O2 C22:0 340 Behen Moringa

Lignocérico Tetracosanoico C24H48O2 C24:0 368 Lignum Madera

Cerótico Hexacosanoico C26H52O2 C26:0 396 Cerotus Cera

155
Montánico Octacosanoico C28H56O2 C28:0 424 Montanus Montaña

Abeja
Melísico Triacontanoico C30H60O2 C30:0 452 Melissa
doméstica

Lactérico Dotriacontanoico C32H64O2 C32:0 480 Lacquer Laca

Abeja
Gédico Tetratriacontanoico C34H68O2 C34:0 508 Ghedda
silvestre

Ácidos grasos insaturados

Están constituidos por cadenas de átomos de carbono, unidos por un enlace doble
(monoinsaturados) o varios enlaces dobles (poliinsaturados).

Tabla 21
Ácidos grasos monoinsaturados (MUFA) y poliinsaturados (PUFA).
Nombre del ácido graso Fórmula Expresión

Trivial IUPAC Sistemático química Numérica Omega

Ácido cis-9- Ácido-9Z- C14:1-

Miristoléico C14H26O2 C14:19
tetradecaenoico tetradecaenoico 5

Ácido cis-9- Ácido-9Z- C16:1-

Palmitoléico C16H30O2 C16:19
hexadecaenoico hexadecaenoico 7

Ácido cis-9- Ácido-9Z- C18:1-

Oleico C18H34O2 C18:19
octadecaenoico octadecaenoico 9

Ácido cis-9- Ácido-9E- C18:1-

Eláidico C18H34O2 C18:19
octadecanoico octadecaenoico 9

Ácido cis, cis-9,12- Ácido-9Z,12Z- C18:2-

Linoleico C18H32O2 C18:29,12
octadecadienoico octadecaenoico 6

Ácido todo cis-

Ácido- 5Z,8Z,11Z,14Z- C20:4-
Araquidónico 5,8,11,14- C20H32O2 C20:45,8,11,14
eicosatetraenoico 6
eicosatetraenoico

Ácido todo cis-

Ácido-9Z,12Z,15Z- C18:3-
Linolénico 9,12,15- C18H30O2 C18:39,12,15
octdecaenoico 3
octadecatrienoico

Ácido todo cis- Ácido-

C20:5-
EPA 5,8,11,14,17- 5Z,8Z;11Z,14Z,17Z- C20H30O2 C20:55,8,11,14,17
3
eicosapentaenoico eicosapentaenoico

Ácido todo cis- Ácido-

C22:6-
DHA 4,7,10,13,16,19- 4Z,7Z,10Z,13Z,16Z,19Z- C22H32O2 C22:64,7,10,13,16,19
3
docosahexaenoico docosahexaenoico

156
Series de ácidos grasos omega

Los ácidos grasos poliinsaturados se agrupan en dos familias o series, -6 y -3,
cada serie tiene su ácido graso padre y los productos de su elongación. La serie -
6 está formada por el ácido linoleico (18:2ω-6) y el ácido araquidónico (20:4ω-
6); mientras que la serie -3, está formada por el ácido linolénico (18:3ω-3) y los
ácidos eicosapentaenoico (20:5ω-3) y docosahexaenoico (22:6ω-3). Ambos
ácidos grasos, linoleico y linolénico, se metabolizan a ácidos grasos de cadena más
larga, aumentando la longitud de la cadena y la adición de dobles enlaces al
extremo carboxilo de la molécula de ácido graso. Ambas series son
independientes y no son interconvertibles, por lo tanto, la serie -6 no puede
reemplazar a la serie -3.

Serie -6: Ácido linoleico

El ácido linleico (18:2-6) es un ácido graso esencial, presente en los aceites de

los pastos, forrajes, granos de cereales, semillas oleaginosas y las semillas de la
mayoría de las plantas, nueces, así como carnes y huevos, excepto coco, cacao y
palma. El ácido graso, una vez dentro del organismo, aumenta un doble enlace en
el C6 y se transforma en ácido -linolénico (C18:36,9,12), luego alarga sus carbonos,
reorganiza sus enlaces dobles y da origen al ácido araquidónico (C20: 45,8,11,14).

Figura 25
Ácido araquidónico (C20H32O2): 20:45,8,11,14; ácido todo-cis-5,8,11,14-
eicosatetraenoico; 20:4-6.

Serie -3: ácido linolénico

El ácido lionolénico s otro ácido graso esencial, presente en los aceites de los
pastos, forrajes, granos y semillas oleaginosas. Este ácido, una vez dentro del
organismo, elonga sus carbonos y reorganiza sus dobles enlaces formando ácido
eicosapentanoico (C20: 55,8,11,14,17). El ácido eicosapentanoico puede alargar más
aún sus carbonos y formar ácido docosahexanoico (C22: 64,7,10,13,16,19). Las fuentes

157
más ricas de ácido linolénico son los cloroplastos de las verduras de hoja verde y
en las semillas de lino, nabo, chía, perilla y nueces. El AA se encuentra
predominantemente en los fosfolípidos de animales alimentados con cereales,
productos lácteos y huevos, mientras que EPA y DHA se encuentran en los aceites
de pescado, particularmente los peces grasos, debido a que los peces incorporan
ácidos grasos poliinsaturados elaborados por el plancton (Simopoulos, 2016).

Figura 26
Ácido linolénico (C18: 39,12,15) o (C18: 3-3)

Figura 27
Ácido eicosapentaenoico (C20H30O2): (C20: 55,8,11,14,17) o (C20: 5-3).

Figura 28
Ácido docosahexaenoico (C22H32O2) (C22: 64,7,10,13,16,19) o (C22: 6-3).

Ácido araquidónico y salud

El ácido araquidónico (20:4-6) es un ácido graso de cadena de 20 carbonos con
cuatro dobles enlaces cis interrumpidos por metileno, con el primer enlace doble
en el carbono 6, con relación al extremo metilo (C). Su configuración puede ser
lineal y en orquilla (Martin et al., 2016); sin embargo, por comodidad se ha
representado en forma lineal. Está presente en los fosfolópidos de las membranas
celulares. La inflamación que circunda a una lesión activa la fosfolipasa A2 (PLA2)
que hidroliza los fosfolípidos de la superficie interna de la membrana celular,
liberando ácido araquidónico. Los cuatro dobles enlaces cis del ácido

158
araquidónico lo hace susceptible a la reacción con el oxígeno molecular (O2)
(Tallima, 2021). La oxidación está mediada por dos principales sistemas de
oxigenasas: la ciclooxigenasa 1 y 2 (COX-1 y -2), también llamada como
prostaglandina H sintasa, que produce prostaglandina H2 (PGH2); la 5-
lipoxigensa (5-LOX) es la otra vía que cataliza la oxidación del ácido
araquidónico, primero en ácido 5-hidroperoxieicosatetratenoico (5-HPETE),
luego en 4 tipos de leucotrienos (LT): LTB4, LTC4, LTD4 y LTE4 (Wang et al.,
2021). El ácido araquidónico de la dieta es un pésimo substrato para la oxidación,
por lo tanto no puede formar lípidos bioactivos inflamatorios ni eicosanoides
(Sprecher, 2002). Los flavonoides pueden actuar como inhibidores duales de la
ciclooxigenasa-2 (COX-2) y la 5-lipoxigenasa (5-LOX), bloqueando el proceso
inflamatorio (Md Idris et al., 2022).

Linoleico → Araquidónico → Prostaglandina → Tromboxano

Prostaglandinas

Las prostaglandinas fueron detectadas por primera vez en el semen y se reconoció

que se sintetizaban en la próstata (de aquí el nombre), ahora se sabe que las
prostaglandinas (PG) se encuentran en casi todos los tejidos de los mamíferos en
cantidades pequeñísimas, del orden de nanogramos (10–9 g) o menos y regulan
muchos procesos celulares diferentes. Se desconoce aún cómo actúan las
prostaglandinas, se piensa que son moderadores de la actividad hormonal en el
cuerpo.

o La administración de dosis extremadamente pequeñas de algunas

prostaglandinas estimula las contracciones del útero y puede producir
aborto.

o La descompensación de las prostaglandinas puede originar náuseas,

diarrea, inflamación, dolor, fiebre, desórdenes menstruales, asma,
úlceras, hipertensión, somnolencia o coágulos sanguíneos.

Estructura de las prostaglandinas

Las prostaglandinas están formadas por ácidos monocarboxílicos de 20 átomos

de carbono, que contienen anillos internos de ciclopentano. El precursor de las
prostaglandinas es el ácido araquidónico, por consiguiente, todas las
prostaglandinas tienen estructura similar, pero difieren en el número de dobles

159
enlaces en posiciones específicas y la presencia de oxígeno o alcohol en diferentes
sitios, de manera que forman ceto alcohol o diol. Cinco átomos de carbono del
esqueleto del ácido graso (C8 – C12) se doblan para formar un anillo de cinco
miembros. El oxígeno se adiciona en los carbonos 9 y 11 y se forma el anillo
ciclopentano; la oxidación de este peróxido intermediario lleva al ceto alcohol,
mientras que la reducción lleva al diol.

De las tantas prostaglandinas conocidas, cuatro son las más comunes: PGE1,
PGE2, PGF1 y PGF2, donde PG significa prostaglandina, E ceto alcohol, F diol.
Los números del subíndice se refieren al número de dobles enlaces. (Por ejemplo
1 significa un doble enlace); el subíndice  se refiere a la configuración del –OH
en el carbono 9 (cis a la cadena lateral con el carboxilo).

Figura 29

29A. Prostaglandina E1 (PGE1) 29B. Leucotrieno B4 (LTB4)

(C20H24O5). (C20H32O4).

Por ejemplo la PGE1 tiene 20 carbonos, lleva (=O) en el carbono 9 y (–OH) en el

carbono 11, un solo doble enlace en la cadena de carbonos, de uso en el
tratamiento de la permeabilidad del conducto arterioso en neonatos con lesiones
cardíacas dependientes del conducto (Akkinapally et al., 2018). La PGF2 estimula
la contracción del músculo liso venoso, mientras que PGE1 estimula su relajación.
La PGF2 y sus análogos interrumpen las proteínas de citoqueratina, vimentina y
desmoplaquina de las células de teca lútea bovina, causando luteolisis (Lee & Lee,
2021), por lo que son abortivos efectivos de uso para interrumpir gestaciones no
deseadas o promover la ovulación en ciertas subpoblaciones de vacas (López-
Gatius, 2022); sin embargo, causa adhesión celular durante la regresión del
cuerpo lúteo.

160
Tromboxanos y prostaciclinas

Los tromboxanos y las prostaciclinas son derivados de las prostaglandinas H2

(PGH2). Algunas células convierten las prostaglandinas en otros dos productos:
Troboxanos (TXA) y Prostaciclinas (PGI2). Los tromboxanos se forman en las
plaquetas y promueven la coagulación de la sangre al hacer que éstas se aglutinen
y que las arterias se constriñan. Por el contrario, las prostaciclinas se forman en
las células del endotelio de arterias y venas, y su efecto es impedir la coagulación
de la sangre enhibiendo los mismos fenómenos.

Leucotrienos

Los leucoitrienos son sustancias relacionadas con las prostaglandinas, porque su

síntesis también parte del ácido araquidónico; son una familia de eicosanoides
con tres enlaces dobles conjugados, mediadores inflamatorios producidos en los
leucocitos por la oxidación del ácido araquidónico (AA) y el ácido graso esencial
ácido eicosapentaenoico (EPA) por la enzima araquidonato 5-lipoxigenasa. Estas
sustancias son constrictores sumamente poderosos del músculo liso (de 20 a 400
veces más activos que las prostaglandinas), con efecto sobre las vías respiratorias
y de mucho cuidado para los individuos asmáticos.

Importancia de los ácidos grasos poliinsaturados (PUFA)

Los ácidos grasos omega-3 (-3): eicosapentaenoico (EPA) y docosahexaenoico

(DHA) se encuentran en pescados y mariscos, especialmente pescados grasos,
suplementos y preparaciones farmacéuticas concentradas. El consumo de
pescado está asociado con el riesgo de desarrollar enfermedades
cardiovasculares, especialmente la cardiopatía coronaria y el infarto de
miocardio, y la mortalidad cardiovascular en la población general (Innes &
Calder, 2020), con efectos favorables en la prevención o tratamiento de
enfermedades vasculares por colesterol que padecen las personas. El ácido
araquidónico es la fuente para la síntesis de prostaglandinas, leucotrienos y
tromboxanos, sustancias con actividad hormonal responsables de la regulación
de numerosas funciones celulares, especialmente en los órganos reproductores
del hombre y los animales. Los ácidos linoleico y linolénico se denominan
también ácidos grasos esenciales debido a que el organismo animal no puede
elaborarlos.

161
Linolénico → Eicosapentanoico → Docosahexanoico

Glicerolípidos

Los glicerolípidos forman un grupo heterogéneo de lípidos que desempeñan

papeles estructurales y funcionales clave en las membranas bacterianas, vegetales
y animales. Todos los glicerolípidos tienen al menos una cadena hidrófoba unida
a una cadena principal de glicerol a través de un enlace de éster o éter. Los
glicerolípidos son una clase de lípidos que contienen glicerol al que se unen
hidrocarburos de cadena larga a los grupos hidroxilo a través de enlaces de éster
de ácido carboxílico. Las grasas y aceites, conocidos como triglicéridos o
triacilgliceroles, son los glicerolípidos de reserva de los ácidos grasos que se
almacenan en las células del tejido adiposo.

Formación de los glicerolípidos

Los glicerolípidos se forman por condensación o esterificación del glicerol con los
ácidos grasos, donde el grupo hidroxilo (OH) del alcohol sede su hidrógeno (H) y
el grupo carboxilo del ácido (COOH) cede su hidroxilo (OH), dando como
resultado la formación del enlace éster (C-O-C) y una molécula de agua como
residuo (H2O).

Figura 30

Reacción de condensación o esterificación del glicerol con los ácidos grasos.

Ceras

Son compuestos formados de un alcohol monohidroxílico de alto peso molecular

esterificado con un ácido graso de cadena larga, de más de 24 carbonos; se
presentan como cubiertas protectoras en los vegetales y animales; la lana y las
plumas están protegidas por ceras. La cera de abeja tiene el palmitato de miricilo,
un producto de color blanco cuando fresco, es una cera de grado alimenticio de
uso como vehículo para medicamentos, medio de liberación lenta para

162
medicamentos y como emulsión y base para cosméticos (Arredondo-Ochoa et al.,
2017).

Figura 31

Cera de abeja: palmitato de miricilo.

Grasas y aceites

Las grasas y los aceites son ésteres del glicerol con los ácidos grasos, antes
denominados como triglicéridos y ahora como triacilgliceroles, términos que
significan triésteres del glicerol. Por lo general, la mayor parte de los glicéridos
están como grasa en los animales (sebo de res, manteca de cerdo) y aceite en los
vegetales (aceite de maíz, aceite de soya); sin embargo, esta regla no es general y
absoluta, existen excepciones como la grasa líquida del caballo, el aceite de
pescado y la grasa de coco.

Diferencias entre grasas y aceites

Los triglicéridos se diferencian en el tamaño de sus radicales R (número de

carbonos) y el grado de saturación de esos radicales (enlaces simples o dobles).
La diferencia de la composición química de sus moléculas es la responsable de la
diferencia física de las grasas y los aceites. Las grasas son sólidas al medio
ambiente porque están formadas por una alta proporción de ácidos grasos
saturados, mientras que los aceites son líquidos, por su alta proporción de ácidos
grasos insaturados.

Un ácido graso saturado forma cadena en zigzag, que se ajusta de forma compacta
y producen altas atracciones de van der Waals; por consiguiente, las grasas
saturadas son sólidas. En cambio, la configuración alrededor de cualquier doble
enlace de un ácido graso natural es cis, las moléculas no pueden formar una red
compacta, sino que tienden a enrollarse; Los triglicéridos poliinsaturados tienden
a ser aceites. Los triglicéridos son las mejores fuentes de energía; proporcionan
9.5 kcal/g, mientras que los carbohidratos 4.03 y las proteínas 5.72 kcal/g.

163
Nomenclatura de los glicéridos

Las grasas y los aceites se nombran frecuentemente como derivados de los ácidos
grasos padre. Para el nombre químico (IUPAC), se cambia la terminación ico del
ácido por ato. Para el nombre trivial (común) se utiliza la terminación ina. Si el
glicerol está combinado con tres ácidos grasos iguales se denominan con el prefijo
tri-, el nombre del ácido graso y el sufijo -ina. Ejemplo: Tripalmitina, glicerol
esterificado con 3 ácidos palmítico. Triestearina: glicerol esterificado con 3 ácidos
esteárico. Si los ácidos grasos son distintos, es un triacilglicérido mixto, por lo que
se nombran, numerando los ácidos grasos con el localizador correspondiente y
terminando en glicerol. Ejemplo: 1-estearoil-2-oleil-3-palmitoil-sn-glicerol
(glicerol esterificado en posición 1 por un ácido esteárico, en posición 2 por un
ácido oleico y en posición 3 por un ácido palmítico).

Ejemplo:

Nombre IUPAC : Palmitato de glicerol

Nombre trivial : Tripalmitina

Ejercicio

Escriba la fórmula química de los siguientes glicéridos:

-capril, -caprilina
-lauril, ’-miristina
-palmitil, -estearil, ’- oleina

Clases de grasas y aceites

Las grasas pueden ser simples o mixtas, dependiendo de la composición de sus

ácidos grasos. Una grasa es simple cuando está formada por un mismo tipo de
ácidos grasos; mixta cuando está formado por varios tipos de ácidos grasos. Por
ejemplo, la triestearina es una grasa simple mientras que la butiril-lauril-
palmitina es una grasa mixta. Cuando alguno de los ácidos grasos es distinto, es
un triacilglicérido mixto, se nombran igual que los monoacilglicéridos y
diacilglicéridos, numerando los ácidos grasos con el localizador correspondiente
y terminando en glicerol. Ejemplo: 1-estearoil-2-oleil-3-palmitoil-sn-glicerol

164
(glicerol esterificado en posición 1 por un ácido esteárico, en posición 2 por un
ácido oleico y en posición 3 por un ácido palmítico).

Figura 32

32A. Grasa simple: tripamitato 32B. Grasa mixta: 1-palmitil, 2-

de glicerol (tripalmitina). oleil, 3-linolenina.

Cada molécula de grasa o aceite está formada de 3 radicales hidrocarbonados R1,

R2 y R3, los cuales pueden corresponder a un mismo ácido graso o diferente ácidos
grasos. La naturaleza tiende por principio a la máxima heterogeneidad de los
ácidos grasos sobre la molécula de glicerol; por lo general, toda molécula de grasa
o aceite está formada de tres ácidos grasos diferentes, a veces se puede encontrar
moléculas con dos ácidos grasos idénticos y rara vez la unión con tres ácidos
grasos idénticos. Por esa tendencia a la heterogeneidad es que las grasas y los
aceites naturales constituyan siempre mezclas de triglicéridos en que los tres
ácidos grasos por lo general difieren entre sí.

Tabla 22

Composición de grasas y aceites de plantas y animales, en %.

Composición Res Coco Cerdo Leche Maíz Soya

Butírico - - - 3.2 - -

Caproico - 0.2 - 1.8 - -

Caprílico - 8.2 - 0.8 - -

Cáprico - 7.4 - 1.4 - -

Láurico - 47.5 - 3.8 - -

Mirístico 3 18.0 - 8.3 - -

Palmítico 27 8.0 32.2 27.0 7.0 7

165
 Esteárico 21 2.8 7.8 12.5 2.4 2.4

Oleico 40 5.6 48 35.0 45.6 17

Linoleico 2 1.6 11 3.0 45.0 54.4

Linolénico 0.5 - 0.6 0.8 - 7.1

TOTAL 93.5 100 99.6 97.6 100 91.5

Nota. Tomado de Maynard et al. (1981).

El argán (Argania spinosa) es un árbol espinoso del norte del Sahara, al sur oeste
de Marruecos, cuyas raíces pueden alcanzar hasta 30 m de profundidad y son una
importante protección para el suelo contra la erosión. Las semillas de la planta el
árbol de argán se encuentra bajo la protección de la UNESCO. El aceite de argán
se extrae por presión de las semillas del árbol. La producción tradicional del
aceite es muy trabajosa: las semillas se recogen a mano, se parten con una piedra,
se secan y se tuestan, luego se mezclan con agua en un molino de piedra hasta
formar una pasta de la que se extrae el aceite. El aceite contiene 45% de ácido
oleico y 34.6% de ácido linoleico, siendo uno de los aceites más caros del mundo
(Rueda et al., 2014).
Ejercicios:
Escriba la ecuación de formación de los siguientes trigicéridos o triacilgliceroles:
a. Triestearato de glicerol.
b. Tripalmitato de glicerol.
c. Lauril, palmitil, estearato de glicerol.

4.5.1 Glicerofosfolípidos
Los glicerofosfolípidos son los clásicamente conocidos como lípidos compuestos,
con referencia a los fosfolípifos, aquellos componentes principales de las
membranas celulares. Los fosfolípidos se forman por condensación de un αβ-
DAG con el ácido fosfórico, en enlace fosfodiéster al hidroxilo libre dando lugar
al ácido fosfatídico, que es el precursor de los glicerofosfolípidos de membrana.
Los principales fosfolípidos son fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina,
fosfatidilserina, fosfatidilinositol, fosfatidilglicerol y cardiolipina. La
característica bioquímica más importante de esta clase de compuestos es la
naturaleza de la cadena de acilo en α y β del glicerol, donde R1 (en posición α)
está condensado con un ácido graso saturado, mientras que R2 (en posición β) es

166
un ácido graso insaturado. Esta combinación única de cadenas
saturada/insaturada es fundamental para el correcto funcionamiento de la
membrana. El carbono 3 del glicerol (en posición α’) está ligado al ácido fosfórico.

Los fosfolípidos, denominados también fosfátidos, son los principales lípidos de

las membranas formadas por bicapa lipídica, la estructura celular básica que
actúa como barrera de protección y, lo más importante, posibilita los múltiples
procesos celulares en los compartimentos subcelulares; y dado su carácter ubicuo
(que al mismo tiempo están presentes en muchos lugares, dando la impresión de
que está en todas partes), y anfipático o anfifílico (que contienen en simultáneo
grupos fuertemente polares, con un extremo hidrofílico soluble en agua
compuesto por un ácido fosfórico, y grupos fuertemente apolares, con un extremo
lipofílico soluble en grasa, compuesto por dos ácidos grasos (Dai et al., 2021).

En el organismo realizan dos funciones, una estructural como componente de las

membranas celulares y otra lipotrópica en el transporte de lípidos en la
circulación sanguínea. Los fosfolípidos, dada su alta polaridad en el extremo
fosfórico de sus moléculas y apolaridad en los extremos de ácidos grasos, son
excelentes agentes emulsificantes. En la mayonesa, los fosfolípidos de la yema de
huevo mantienen el aceite vegetal emulsionado en el vinagre.

Las membranas de las células de los mamíferos contienen más de 1000

fosfolípidos diferentes, siendo su clasificación muy difícil, por su amplia
heterogeneidad, por lo que se pueden distinguir dos subgrupos de importancia
en los procesos biológicos y en los alimentos, los glicerofosfolípidos y los
esfingolípidos.

Glicerofosfolípidos, llamados también como fosfoglicéridos o fosfoacilgliceroles,

son similares a los triglicéridos, con la diferencia de que dos de sus hidroxilos
están esterificados con ácidos grasos, y uno de sus hidroxilos con el ácido
fosfórico, y este a su vez, esterificado en segunda instancia con cualquier
componente hidroxilado, por lo general un aminoalcohol, que puede ser colina o
etanolamina (Hishikawa et al., 2014). Los ejemplos más representativos son las
lecitinas y las cefalinas, ampliamente distribuidas en el cerebro, células nerviosas,
hígado, yema del huevo y las semillas de plantas. En las lecitinas el aminoalcohol
unido al ácido fosfórico es la colina, una amina cuaternaria (trimetil

167
etanolamina), y en las cefalinas es la etanolamina (2-aminoetanol o
monoetanolamina).

La lecitina (del griego lekithos, yema) es un término genérico para designar

cualquier grupo de sustancias grasas de color amarillo pardusco que se encuentra
en tejidos animales y vegetales que sean anfifílicos: atraen tanto al agua
(hidrofílico) como a la grasa (lipofílico). Las lecitinas más representativas son:
fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilinositol, fosfatidilserina y ácido
fosfatídico, de las cuales, la fosfatidilcolina y la fosfatidiletanolamina son los
fosfolípidos más abundantes en todas las membranas celulares de mamíferos y
aves (van der Veen et al., 2017). La lecitina fue aislada por primera vez en 1845
por el químico y farmacéutico francés Théodore Gobley, a partir de la yema del
huevo (lekitkos, yema), luego en 1874, estableció la fórmula química completa de
la fosfatidilcolina, formada mayoritariamente por glicerol, ligado al ácido
palmítico o esteárico en su C-1, y principalmente los ácidos oleicos, linoléico o
linolénico en su C-2, y un ácido fosfórico en su C-3, y este ligado a otro
aminoalcohol, la colina.

Figura 33

Lecitina y cefalina en las membranas celulares.

La cefalina (del griego kephal, cabeza), o fosfatidiletanolamina, es un fosfolípido

presente en las membranas celulares, plasma sanguíneo y la materia blanca del
sistema nervioso central, una de las más abundantes en los tejidos humanos y
animales, con función estructural y como fuente de moléculas señalizadoras en el
interior celular.

168
4.5.2 Gliceroglucolípidos
La nueva clasificación de los lípidos no considera a los glucolípidos como una
categoría aparte, a pesar de que esto lípidos cumplen rol importante, como parte
de las membranas fotosintéticas, monogalactosildiacilglicerol y
digalactosildiacilglicerol, en 80% de los lípidos del cloroplasto(Li & Yu, 2018),
abundantes en las membranas fotosintéticas de las cianobacterias, como
componentes bioactivos de amplio uso en la industria farmacéutica (Xu & Miao,
2020), por lo que se los ha anexado como una categoría más, en analogía y
similitud química a los glicerofosfolípidos, al estar formado por glicerol, ligado
por enlace éster a dos ácidos grasos, y por enlace glucosídico a un azúcar,
formando un gliceroglucolípido (Guo & Wang, 2022).

Los gliceroglucolípidos están como galactolípidos, diglicéridos de monogalactosil

y diglicéridos de digalactosil, los principales lípidos de las membranas de plantas,
algas y microorganismos fotosintéticos como microalgas y cianobacterias, y como
tales, son los principales lípidos presentes en la superficie terrestre,
representando hasta el 80% de las reservas de ácidos grasos, que incluye una gran
proporción de ácidos grasos poliinsaturados, principalmente ácido α-linolénico,
cuya digestión sirve como fuente de energía (Sahaka et al., 2020). Son lípidos
unidos a carbohidratos, que están asociados con las membranas celulares, como
glucoconjugados complejos de lípidos que generalmente se encuentran en la cara
externa de las membranas celulares eucariotas y funcionan para mantener la
estabilidad de la membrana y servir como sitios de reconocimiento para las
interacciones célula-célula (Zajonc & Girardi, 2015).

Las principales funciones de los glicolípidos son: aporta energía a las células, es
parte esencial de las membranas celulares, ayuda a determinar el grupo
sanguíneo de un individuo (en humanos), actúa como un receptor en la superficie
de los glóbulos rojos, ayuda al sistema inmunológico al destruir y eliminar
patógenos del cuerpo, actúa como receptores de virus y otros patógenos para
ingresar a las células (Kirschbaum et al., 2021). Desempeñan un papel importante
en el suministro de energía y sirven como marcadores para el reconocimiento
celular. Los glicolípidos abarcan una amplia variedad de compuestos:
glicoesfingolípidos (cerebrósidos, globosidos, gangliósidos, sulfátidos y otros),
glicoglicerolípidos, glicofosfolípidos (p. ej., fosfatidilinositoles), prenoles

169
glicosilados (p. ej., dolicol-fosfoglicanos), esteroles glicosilados, policétidos
glicosilados y sacarolipidos.

Figura 34

34A. Monogalactosildiacilglicerol 34B. Digalactosildiacilglicerol

(MGDG). (DGDG).

Los glucolípidos, monogalactosildiacilglicerol (MGDG) y

digalactosildiacilglicerol (DGDG) son los dos constituyentes lipídicos no iónicos
de la membrana tilacoide de los cloroplastos de las plantas superiores. MGDG y
DGDG están presentes en la membrana en un 56 % y un 29 %, respectivamente,
del contenido total de lípidos. DGDG es un lípido formador de bicapa, mientras
que MGDG solo formará estructuras hexagonales II, contribuyen a los procesos
relacionados con la fotosíntesis (Aronsson, 2008).

Los glicolípidos se distribuyen a lo largo de las células animales, vegetales y

microbianas. Son lípidos de membrana en la cual los grupos de cabeza hidrofílica
son los oligosacáridos. Los glicerolípidos y los esfingolípidos son las dos
catergorías importanes de glicolípidos que tienen esqueletos de glicerol o
esfingosina, respectivamente. Los glicolípidos actúan como sitios específicos de
reconocimiento por las proteínas ligadas a carbohidratos. Los gangliósidos, un
lípido de membrana ligado a carbohidratos pesadamente, son lípidos de
membrana de las células eucariotas. Como ejemplos se tienen a los cerebrósidos
y a los gangliósidos, compuestos que se encuentran principalmente (aunque no
en forma exclusiva) en las membranas celulares de los tejidos nervioso y
encefálico.

Los cerebrósidos son compuestos neutros que consisten de ceramida (esfingosina

+ ácido graso) ligada a un monosacárido unido por un enlace glucosídico β al C1
de esfingol. A menudo, el carbohidrato es la galactosa (galactocerebrósido), pero
puede estar también la glucosa (glucocerebrósido). Los ácidos grasos más

170
comunes son el lignocérico y el hidroxilignocérico o el ácido cerebrónico, ambos
con 24 carbonos. Los cerebrósidos que contienen ácido lignocérico se denominan
querasina, mientras que los que contienen ácido cerebrónico se denominan
frenosina. Estos glucolípidos o glucoesfingolípidos se encuentran principalmente
en el cerebro y en el tejido nervioso periférico, como aislante y capa de protección
de las células nerviosas.

Los gangliósidos son lípidos que cuentan con cabezas polares muy grandes
formadas por unidades de oligosacáridos cargadas negativamente, y que poseen
una o más unidades de ácido N-acetilneuramínico (NANA) o ácido siálico que
tiene una carga negativa a pH 7. Están concentrados en gran cantidad en las
células ganglionares del sistema nervioso central y del sistema nervioso
periférico, especialmente en las terminaciones nerviosas (Penke et al., 2018). Los
gangliósidos son los componentes principales de la membrana celular del animal
y se encuentran en abundancia en la membrana plasmática de las neuronas;
constituyen el 6% de los lípidos de membrana de la materia gris del cerebro y se
hallan en menor cantidad en las membranas de la mayoría de los tejidos animales
no nerviosos. Los gangliósidos están enriquecidos en los microdominios de la
membrana celular (balsas lipídicas) y juegan un papel importante en la
modulación de las proteínas de la membrana y los canales iónicos, en la
señalización celular y en la comunicación entre células. La alteración de los
gangliósidos en humanos se manifiesta con afecciones neurológicas comunes,
incluida la enfermedad de Huntington (HD), la enfermedad de Alzheimer (EA),
la enfermedad de Parkinson (PD), la enfermedad amiotrófica, la esclerosis lateral
(ELA), el accidente cerebrovascular, la esclerosis múltiple y la epilepsia (Sipione
et al., 2020).

171
Figura 35

Dibujo esquemático de la estructura del gangliósido GM1 (Chiricozzi et al.,

2020).

Esfingolípidos

Los esfingolípidos son un grupo especializado de lípidos esenciales para la

composición de la membrana plasmática de muchos tipos de células; sin
embargo, se localizan principalmente dentro del sistema nervioso (Quinville et
al., 2021). Estos fosfolípidos, en vez de glicerol, contienen esfingosina (2-amino-
4-octadeceno-1,3-diol), un aminoalcohol de 18 carbonos de cadena
hidrocarbonada insaturada que se halla esterificada con un ácido graso de cadena
larga, por lo general de 24 carbonos, mediante un enlace amida, formando la
ceramida, que es la fracción lipídica de estos compuestos. Los esfingolópidos
fueron descubiertos el año 1874 por Johann Ludwig Wilhelm Thudichum,
mediante cristalización fraccionada de extractos etanólicos de cerebro, pero sin
saber su real función, por lo que ante la naturaleza enigmática de estas moléculas,
el investigador lo relacionó con la criatura mitológica griega, la Esfinge, un
monstruo femenino con cuerpo de león, cabeza y pecho de mujer, alas de águila
y cola de serpiente (Kleuser, 2018). El autor demostró que los productos de la
hidrólisis completa de la lecitina eran ácido fosfórico, glicerol, ácidos grasos y una
base orgánica que contenía un átomo de nitrógeno (Trudichum, 1884), acuñando
el término fosfátidos para esta clase de moléculas (ahora conocidas como
fosfoglicerolípidos).

172
La esfingomielina es el esfingolípido complejo más abundante en las células
humanas, animales y vegetales, un lípido anfótero (que puede reaccionar ya sea
como ácido o como base), compuesto por la esfingosina como esqueleto
estructural y un ácido graso saturado o insaturado de longitud variable (14-26 C),
formando una ceramida. La esfingosina de la ceramida está ligada a un ácido
fosfórico, y este, a la colina (fosforilcolina). La esfingosina es un aminoalcohol
insaturado de 18 carbonos (alcohol alílico), el ácido graso está ligado a la amida
lateral (Quinville et al., 2021). Un ejemplo de esfingolípido es la esfingomielina,
presente en las membranas celulares, principalmente de las células nerviosas,
donde actúan en el fortalecimiento de la cubierta de mielina, como aislantes
eléctricos. La función biológica de la esfingomielina es formar la estructura de las
membranas celulares, las lipoproteínas (especialmente LDL) y otras estructuras
tisulares ricas en lípidos (D’Angelo et al., 2018).

Lípidos de esterol

Los esteroles (y estanoles) son lípidos cíclicos que desempeñan un papel en la

integridad de la membrana de los eucariotas, presentes de forma natural en todos
los alimentos de origen vegetal y se concentran especialmente en semillas, frutos
secos y cereales. Estos compuestos reducen el colesterol sérico al competir por la
absorción del colesterol en el tracto gastrointestinal. Se encuentran en las
membranas de plantas, animales y microorganismos y se denominan
fitoesteroles, zooesteroles y micoesteroles, respectivamente. El colesterol es el
principal zoosterol, pero los esteroles en las plantas comúnmente se presentan
como mezclas con β-sitosterol, campesterol y estigmasterol que representan tres
de los principales fitoesteroles. Estos esteroles son todos Δ5-esteroles (Figura 6),
pero los Δ7-esteroles también pueden estar presentes en pequeñas cantidades.
Las moléculas con una estructura de tipo esterol que carecen de un doble enlace
endocíclico se denominan esteroles.

Los esteroles son un subgrupo de esteroides, conocidos clásicamente como

lípidos derivados, con un grupo hidroxilo en la posición 3 del anillo A. Son lípidos
anfipáticos sintetizados por el hígado a partir de la acetil-coenzima A a través de
la vía de la HMG-CoA reductasa. La molécula en general es bastante plana. El
grupo hidroxilo en el anillo A es polar.

173
Las plantas usan esteroles en lugar de colesterol como componentes estructurales
de la membrana celular. Los triglicéridos están compuestos por 3 cadenas de
ácidos grasos unidas a una molécula de glicerol. Los triglicéridos son una fuente
de energía, particularmente en ayunas. Tanto el colesterol como los triglicéridos
son insolubles en agua y requieren transporte en partículas de lipoproteínas en el
plasma. Las apolipoproteínas son moléculas anfipáticas ubicadas en la superficie
de la partícula de lipoproteína que sirven como claves bioquímicas para
receptores específicos o sitios de unión que permiten el suministro, la entrada o
la modificación.

Figura 36

36A. β-sitosterol, un fitosterol

36B. Colesterol (C27H46O).
prototípico (C29H50O)

Los esteroides son lípidos formados por una misma estructura básica consistente
en un sistema de 4 anillos fusionados llamado ciclopentanoperhidrofenantreno.
Los 4 anillos se designan como A, B, C y D. Los carbonos se numeran comenzando
por el anillo A, continuando hacia el anillo D, luego los grupos CH3 angulares
(cabeza de puente) y finalmente, hacia la cadena lateral, si la hay. El prefijo
perhidro significa completamente hidrogenado; el fenantreno es un hidrocarburo
aromático policíclico formado de tres anillos de benceno fusionados (triciclo) que
comparten átomos de carbono y una nube de pi aromática, estos tres bencenos
juntos forman sus anillos A, B y C; el ciclo pentano es un hidrocarburo alicíclico
de 5 carbonos que forma el anillo D.

El colesterol se ha estigmatizado en la dieta humana por su efecto negativo en la

salud, las enfermedades cardíacas, accidentes cerebrovasculares, enfermedades
cerebrales y diabetes tipo II (Li et al., 2019); sin embargo, esta sustancia serosa
es una molécula lipídica importante en el organismo, puesto que es el

174
componente básico que mantiene la integridad y fluidez de las membranas
celulares, sirve como precursor de la síntesis de las sustancias esteroides vitales
para el organismo, tales como las hormonas sexuales (estradiol, progesterona y
testosterona), la hormonas adrenocorticales, los ácidos biliares (cólico,
glicocólico y taurocólico), y la vitamina D (calciferol y colecalciferol), y los
esteroles (colesterol y ergosterol); y que no aumenta significativamente los
niveles de colesterol de lipoproteínas de baja densidad (LDL-C) en la circulación
sanguínea (Zampelas & Magriplis, 2019).

La testosterona es la hormona sexual del animal macho y del hombre, controla el

desarrollo de casi todas las características sexuales, la producción del semen y la
actividad de los órganos genitales; el estradiol y la progesterona son hormonas
sexuales del animal hembra y de la mujer, regulan el ciclo estrual y el ciclo
menstrual; los ácidos biliares sirven como agentes emulsificantes durante la
digestión de los lípidos; el colesterol es el precursor primario de las hormonas
esteroideas, las ácidos biliares, la arterioesclerosis y los cálculos biliares; el
ergosterol es el precursor primario (por irradiación solar) del ergocalciferol
(vitamina D2) de las plantas; el precursor del 7-deshidrocolesterol, precursor del
colecalciferol (vitamina D3) de los animales.

La enfermedad cardiovascular es una de las principales causas de muerte del ser

humano en todo el mundo, vinculado a la calidad de la dieta y la conducta
dietética, donde los objetivos terapéuticos se han centrado tradicionalmente en
los niveles de colesterol de lipoproteínas al evaluar el riesgo cardiovascular, las
perspectivas actuales sobre las lipoproteínas de alta densidad (HDL) se han
desplazado hacia la evaluación de la funcionalidad de esta partícula de
lipoproteínas (Bardagjy & Steinberg, 2019). El transporte inverso de colesterol,
como mecanismo molecular para mejorar el colesterol bueno (HDL), es una
nueva teoría que podría ayudar en contrarrestar el estigma del colesterol malo
(LDL) en la dieta, puesto que la dislipidemia (altas concentraciones de LDL-c y
bajas concentraciones de HDL-c) es una de las principales causas de los eventos
cardiovasculares, que son la principal causa de muerte en el mundo (Marques et
al., 2018).

175
4.5.3 Gliceroglucolípidos
Los lípidos de prenol (PRs) se sintetizan a partir de los precursores de 5 carbonos
isopentenil difosfato y dimetilalil difosfato. Los isoprenoides simples (alcoholes
lineales, difosfatos, etc.) se forman por la adición sucesiva de unidades C5, y se
clasifican según el número de estas unidades terpénicas. Esta clase incluye los
carotenoides, que son precursores de la vitamina A y también poseen efectos
antioxidantes. Los PR que contienen más de 40 átomos de carbono se denominan
politerpenos. Otra clase de moléculas biológicamente importante está
ejemplificada por las quinonas y las ubiquinonas, así como las hidroquinonas,
como la vitamina K y E; este último se representa en la figura 37 y los tocoferoles.

Figura 37

37A. Provitamina A: 13-cis-beta- 37B. Vitamina A: retinol

Caroteno (C40H56). (C20H30O).

37C. Vitamina E (α-tocoferol): ((2R)- 37D. Vitamina K (Filoquinona,

2,5,7,8-tetrametil-2-[(4R,8R)-4,8,12- fitonadiona o fitomenadiona): 2-
trimetiltridecil]-3,4-dihidro-2H - methyl-3-[(E,7R,11R)-3,7,11,15-
cromen-6-ol). tetramethylhexadec-2-
enyl]naphthalene-1,4-dione
(C31H46O2).

Los lípidos de prenol (PRs) se sintetizan a partir de los precursores de 5 carbonos

isopentenil difosfato y dimetilalil difosfato. Los isoprenoides simples (alcoholes
lineales, difosfatos, etc.) se forman por la adición sucesiva de unidades C5, y se
clasifican según el número de estas unidades terpénicas. Esta clase incluye los
carotenoides, que son precursores de la vitamina A y también poseen efectos
antioxidantes. Los PR que contienen más de 40 átomos de carbono se denominan
politerpenos. Otra clase de moléculas biológicamente importante está

176
ejemplificada por las quinonas y las ubiquinonas, así como las hidroquinonas,
como la vitamina K y E; este último se representa en la figura 38 y los tocoferoles.

Carotenoides

Los carotenoides son metabolitos isoprenoides sintetizados de novo en todos los

organismos fotosintéticos; son esenciales para las plantas con diversas funciones
en la fotosíntesis, fotoprotección, pigmentación, síntesis de fitohormonas y
señalización; también son de importancia crítica para los animales y los seres
humanos, como precursores de la síntesis de vitamina A y antioxidantes
dietéticos (Sun et al., 2022). Los carotenoides se dividen en dos grupos
principales: carotenos y xantofilas; ambos tipos son pigmentos insolubles en
agua, pero solubles en solventes, abundan en las plantas y las algas de color verde.
Los carotenos son hidrocarburos puros, mientras que las xantófilas son derivados
que contienen oxígeno.

El carotenoide más común es el -caroteno, un hidrocarburo con una cadena

lineal de 18 átomos de carbono unidos por enlaces dobles, dos anillos idénticos
en cada extremo y muchas ramificaciones metilo, con un total de 40 carbonos. El
-caroteno puede desdoblarse enzimáticamente en dos unidades de vitamina A
(retinol). La fuente más importante de -carotenos es la zanahoria.

Vitamina E

El alfa tocoferol como la vitamina E más importante, presente en los vegetales,

tiene efecto sobre la fertilidad, antioxidante celular.

Vitamina K

Vitamina antihemorrágica, filoquinona y menaquinona, presente en las plantas

de hojas verdes.

Terpenos

Son componentes olorosos de las plantas aromáticas como el alcanfor, la menta

y otras; se llaman aceites esenciales; la mayor parte de los aceites esenciales son
mezclas de terpenos, todos están formados por unión de unidades de isopreno
cabeza a cola.

177
Feromonas

Las feromonas (del griego phérō, yo llevo y hormona) son sustancias químicas
olorosas volátiles presentes en saliva, orina, heces, leche y glándulas sudoríparas
y sebáceas de la piel, las mismas que son transportadas fuera del cuerpo y pueden
ser detectadas por otros animales y provocar respuestas hormonales o de
comportamiento, actuando por tanto como mensajeros químicos de
comunicación (Kekan et al., 2017). Estas sustancias están conformadas por
múltiples compuestos, principalmente aldehídos volátiles, alcoholes, ésteres,
cetonas, compuestos aromáticos y terpenoides (Mitaka et al., 2020). El ser
humano tiene una capacidad olfativa referencial, el perro tiene un olfato 100
veces más agudo que el ser humano, y el oso 2100 veces más agudo. El perro tiene
una capacidad olfativa extraordinaria, veinte más agudo que el humano, siendo
su sentido principal que, puede no solo recopilar información del entorno que los
rodea, sino también encontrar la fuente del olor, que es crucial para localizar
alimentos, peligros o atractivo hacia el sexo opuesto para la reproducción
(Kokocińska-Kusiak et al., 2021); mientras que el oso tiene 2100 veces más
agudo. Los estudios indican que las gorrinas que detectan las feromonas del
verraco alcanzan la pubertad más rápido que las gorrinas criadas aisladas del
macho (Luzynski et al., 2021).

Sacarolípidos

Los sacarolípidos son compuestos químicos que contienen ácidos grasos unidos
directamente a un esqueleto de azúcar, formando estructuras que son
compatibles con las bicapas de membrana. En los sacarolípidos, un
monosacárido sustituye al esqueleto de glicerol presente en los glicerolípidos y
glicerofosfolípidos. Uno de los sacarolípidos más conocidos es el componente
“lípido A” de sacarolípido a base de glucosamina del lipopolisacárido (LPS).

En los sacarolípidos, un monosacárido sustituye al esqueleto de glicerol presente

en los glicerolípidos y glicerofosfolípidos. Los sacarolípidos más familiares son
los precursores de glucosamina acilada del componente lípido A de los
lipopolisacáridos en bacterias Gram-negativas. Las moléculas típicas de lípido A
son disacáridos de glucosamina, que se derivatizan con hasta siete cadenas de
acilo graso. El lipopolisacárido mínimo requerido para el crecimiento en E. coli

178
es Kdo2-Lipid A, un disacárido hexaacilado de glucosamina que está glicosilado
con dos residuos de ácido 3-desoxi-D-mano-octulosónico.

Cabe señalar que esta categoría solo cubre estructuras en las que los grupos acilo
graso/alquilo están enlazados directamente a un esqueleto de azúcar. Todos los
lípidos unidos a azúcares a través de un enlace glucosídico se encuentran en sus
respectivas categorías centradas en lípidos.

Cualquiera de varios tipos de lípidos que contienen un resto carbohidrato.

En las bacterias Gram-negativas, el ancla hidrofóbica del lipopolisacárido de la

membrana externa es el lípido A, un sacarolípido que juega un papel clave tanto
en la viabilidad como en la patogenicidad de estos organismos.

Las bacterias gramnegativas poseen una membrana externa asimétrica en la que

la hoja interna está compuesta principalmente de fosfolípidos, mientras que la
hoja externa contiene principalmente lipopolisacáridos (LPS). LPS forma una
barrera estructural que protege a las bacterias Gram-negativas de los antibióticos
y otros factores estresantes ambientales. El LPS está anclado a la membrana
externa por el lípido A, un sacarolípido único a base de glucosamina.

El lípido A está compuesto por un disacárido β-1,6 de glucosamina que está

fosforilado y sustituido con cadenas de acilo hidroxiladas saturadas. Los grupos
acilo del lípido A se insertan en la hoja externa de la membrana externa. El
oligosacárido central está compuesto por un par de azúcares de 8 carbonos
conocidos como KDO unidos al lípido A, que a su vez están unidos a azúcares
adicionales, formando una cadena ramificada.

4.5.4 Policétidos
Los policétidos son metabolitos secundarios producidos por bacterias, hongos,
plantas y animales, mediante polimerización de subunidades acetilo y propionilo
obtenidas por descarboxilación de malonil coenzima A o metilmalonil coenzima
A en un proceso similar a la biosíntesis de ácidos grasos, conocida como
condensación de Claisen. Los policétidos son estructuralmente una familia muy
diversa de productos naturales, tales como micotoxinas (L. Yang & Wang, 2021),
antibióticos (Robertsen & Musiol-kroll, 2019), antiparasitaroos, anabólicos, con
diversas actividades biológicas y propiedades farmacológicas. Los policétidos
exhiben una amplia gama de bioactividades, como actividad antibacteriana,

179
antifúngica, anticancerígena, antiviral, inmunosupresora, anticolesterol y
antiinflamatoria (Risdian et al., 2019).

Las aflatoxinas, que son producidas por Aspergillus flavus, Aspergillus nomius y
Aspergillus parasiticus, son un grupo de productos naturales pentacíclicos con
esqueletos de difurano y cumarina. Incluyen principalmente aflatoxina B1, B2,
G1, G2, M1 y M2 (L. Yang & Wang, 2021). La zearalenona es una micotoxina
producida por hongos del género Fusarium, la misma que es una toxina con efecto
anabólico (Ropejko & Twarużek, 2021).

Figura 38

38A. Aflatoxina B1 (Aspergillus 38B. Ocratoxina A (Aspergillus

flavus). ochraceus).

La aflatoxina B1 es producida por Aspergillus flavus, un carcinógeno muy potente

con una dosis tóxica media (TD50) de 3,2 μg/kg/día en ratas (Awuchi et al., 2021);
es un contaminante inevitable común en una variedad de alimentos, incluidos los
granos, semillas, cacahuetes, así como en los alimentos para animales,
considerada la más tóxica, altamente implicada en el carcinoma hepatocelular en
humanos, mutagénica en animales, inmunosupresión, con efectos sobre el
rendimiento y la calidad de la producción ganadera, siendo necesario su control
(Ferrari et al., 2022).

Ejercicios:

Escribe la fórmula química de los siguientes compuestos:

✓ Ciclo pentano
✓ Ciclohexano
✓ Benceno
✓ Ciclopentanoperhidrofenantreno
✓ Colesterol
✓ Ergosterol
✓ Testosterona

180
 ✓ Androsterona
✓ Estradiol
✓ Progesterona
✓ Ácido cólico
✓ Ácido glicocólico
✓ Ácico taurocólico

¿Qué funciones cumplen los siguientes esteroles?

✓ Colesterol
✓ Ergosterol
✓ Testosterona
✓ Estradiol
✓ Progesterona
✓ Acido cólico

¿En qué células y órganos se elaboran los siguientes esteroles:

✓ Testosterona
✓ Estradiol
✓ Progesterona
✓ Colesterol

¿Cuál es el precursor metabólico primario del colesterol?

¿Cuál es el precursor metabólico primario de los esteroles?

Marca la alternativa correcta:

Es el esterol más abundante en el reino animal:

✓ Estradiol
✓ Calciferol
✓ Colesterol
✓ Ergosterol

4.6 Digestión y absorción de grasas y aceites en monogástricos

La digestión y la absorción de las grasas y aceites son muy diferentes a la digestión

y absorción de los carbohidratos o las proteínas. Las grasas y los aceites son
inmiscibles con el agua, es decir son hidrófobos, por lo que su digestión es un
problema especial para el animal, puesto que la digestión enzimática en el tracto
gastrointestinal ocurre necesariamente en medio acuoso, en una interface agua-

181
aceite o agua-grasa. ¿Cómo resuelve el organismo este problema? El mayor
proceso ocurre en el intestino delgado, como una interacción compleja entre la
lipasa/colipasa y las sales biliares (Sarkar et al., 2016), a través de una secuencia
de seis pasos que posibilitan la asimilación de los lípidos en el organismo:
emulsificación, lipólisis, solubilización, absorción, resíntesis y secreción.

1. Emulsificación. La emulsificación consiste en la mezcla de la grasa o el

aceite con la bilis para formar una emulsión. Los tres poderosos detergentes
biliares que emulsifican a la grasa y al aceite son los ácidos cólicos, glicocólico
y taurocólico, los mismos que son un tipo de biotensioactivo muy peculiar con
amfilicidad fascial muy activo, con los grupos polares hidroxilo en el lado
cóncavo y los grupos metilo en el lado convexo, con los cuales estos lípidos
forman una mezcla de menor tamaño de partícula miscible en el agua, de
manera que se exponen a la acción de las enzimas lipolíticas del páncreas.

2. Lipólisis. Una vez formada la emulsión, la molécula de grasa o aceite, es

fraccionada por el complejo lipasa/colipasa pancreática en sus componentes.
La lipasa/colipasa pancreática no hidroliza totalmente la molécula de grasa o
aceite, sino rompe los enlaces α y α1 de la molécula de triglicérido, dando como
productos -monoglicérido y dos ácidos grasos libres. La colipasa pancreática
es un cofactor requerido para la lipasa pancreática, siendo necesaria para su
actividad durante la hidrólisis de los triglicéridos de la dieta en presencia de
sales biliares. La enzima trabaja cooperativamente para asegurar la eficiencia
de la digestión y absorción d ellos lípidos. En el intestino, la colipasa se escinde
de una molécula precursora, la procolipasa, por acción de la tripsina. La
escisión produce un pentapéptido conocido como enterostatina, que se
produce en proporciones equimolares a la colipasa y es el responsable de
regular el consumo de alimento en los mamíferos superiores (Bacha et al.,
2011). Una alta concentración de sales biliares en la bilis inhibe la actividad
de la lipasa pancreática en el duodeno (190); sin embargo, la presencia de
colipasa contrarresta la inhibición, puesto que restaura la actividad de la
lipasa pancreática. En ausencia de colipasa la digestión de las grasas es
ineficiente con la consecuente esteatorrea, indicando que la enzima juega un
rol crítico en la digestión de los lípidos de la dieta por la lipasa pancreática
(Iqbal & Hussain, 2009). El bloqueo de la lipasa pancreática o intesinal con

182
 Orlistat puede inhibir la lipólisis en el tracto digestivo y promover la excreción
de las grasas y los aceites de la dieta por las heces (Qi, 2018).

3. Organización micelar (solubilización). Una vez ocurrida la hidrólisis,

los -monoglicéridos, los ácidos grasos y los ácidos biliares se organizan por
afinidad física en pequeñas gotitas, las micelas. La micelización es
prácticamente la preparación para la absorción a través de la pared intestinal
(Iqbal & Hussain, 2009). Los -monoglicéridos actúan como promotores de
la organización micelar. Las micelas captan además colesterol, carotenoides y
vitaminas liposolubles, entrando luego en contacto con las microvellosidades
del intestino, donde coalecen.

4. Absorción. Los -monoglicéridos y los ácidos grasos, abandonan la micela,

ingresan al interior del enterocito por difusión simple. La mayor absorción
ocurre en el duodeno y yeyuno proximal. Las sales biliares no se absorben ahí
sino en el íleon, reciclándose al hígado por la circulación enterohepática y
secretándose nuevamente por la bilis.

5. Resíntesis. Los -monoglicéridos y los ácidos grasos absorbidos sor

rearmados en el interior del entericito, donde ocurre una nueva síntesis de
grasa. El proceso se lleva a cabo en el retículo endoplasmático liso (REL). El
primer paso de la resíntesis es la activación de los ácidos grasos acil-CoA por
la enzima CoA ligasa. Los ácidos grasos activados se insertan al -
monoglicérido formando nuevamente triglicérido. La enzima CoA ligasa tiene
una alta especificidad por los ácidos grasos de cadena larga (12 a 18 carbonos),
más no logra activar los ácidos grasos de cadena corta (6 a 10 carbonos). En
tal sentido, a la resíntesis ingresan sólo los ácidos grasos de cadena larga,
mientras que los ácidos grasos de cadena corta y media pasan directamente a
la red capilar, ingresando a la circulación portal y al hígado para la inmediata
oxidación como fuentes de energía.

6. Secreción. Lograda la resíntesis, la grasa es empaquetada en el complejo de

golgi, como glóbulos grandes envueltos en delgadas capas de proteínas, los
quilomicrones en los mamíferos y los portomicrones en las aves, los mismos
que son paquetes de lipoproteínas que son exportados (secretados) hacia el
torrente. Los quilomicrones ingresan a la circulación linfática, viajan por los

183
 vasos linfáticos y llegan a la circulación sanguínea por el conducto torácico,
cerca de la vena cava. Los portomicrones ingresan directamente a la
circulación portal y al hígado. Las aves tienen un sistema linfático poco
desarrollado, por lo que la vía linfática no funciona en el transporte de las
grasas. Los ácidos grasos de cadena media se absorben directamente en la
sangre portal y pueden contribuir como fuentes inmediatas de energía para
los enterocitos (Lauridsen, 2020).

El exceso de grasa se almacena en gotitas de lípidos citosólicos hasta que se

necesita para apoyar los procesos intracelulares. Antes se creía que las gotitas
de grasa eran depósitos citoplasmáticos inertes, pero ahora se sabe que estos
depósitos son como orgánulos dinámicos que funcionan en múltiples procesos
celulares además del metabolismo de los lípidos (D’Aquila et al., 2016).

4.7 Destino de los ácidos grasos en el organismo animal

La lipidómica es el estudio de las vías de reacción involucradas en el metabolismo

de los lípidos dentro de los sistemas biológicos.

El organismo animal puede utilizar los ácidos grasos como fuentes de energía o
como precursores para la síntesis de grasa corporal, dependiendo de su estado
energético. Los quilomicrones o portomicrones que llegan a los tejidos son
hidrolizados otra vez hasta glicerol y ácidos grasos libres por la enzima
‘lipoproteína lipasa’. El glicerol puede ingresar a la ruta glicolítica como
combustible para la oxidación o la ruta gluconeogénica como precursor de
glucosa, mientras que los ácidos grasos pueden seguir dos rutas, dependiendo de
la demanda energética del animal. Si el animal necesita energía, los ácidos grasos
son oxidados hasta CO2 y H2O, a través de la -oxidación en la mitocondria,
generando energía como ATP y calor, mientras que, si la necesidad energética no
es urgente, los ácidos grasos son nuevamente esterificados para formar otra vez
grasa en el citoplasma, para su depósito como grasa corporal o grasa láctea.

1. Los ácidos grasos como combustibles energéticos

Los ácidos grasos, después de los carbohidratos, son los combustibles energéticos
más importantes para el animal. La tasa de oxidación de los ácidos grasos cambia
en respuesta al estado energético y hormonal del animal. Un estado energético
bajo (ayuno) libera glucagón y mobiliza la grasa corporal como ácidos grasos no

184
esterificados (NEFA), siendo la tasa de oxidación alta, mientras que un estado
energético alto (consumo) libera insulina y promueve la síntesis de grasa corporal
a partir de los ácidos grasos. El hígado es el principal órgano para la oxidación y
la síntesis de ácidos grasos. La oxidación ocurre principalmente a través de la bien
conocida ruta de la -oxidación en la mitocondria. El primer paso de la oxidación
es la activación del ácido graso en acil-CoA, con gasto de 2 ATP, seguido del
fraccionamiento de la cadena carbonada en fragmentos de acetil-CoA, la
remoción de H, con formación de NADH y FADH2, luego la oxidación de los
fragmentos de acetil-CoA, con formación de CO2 y remoción de H, con formación
de NADH y FADH2, y finalmente la oxidación de los H removidos hasta H2O, con
liberación de energía y formación de ATP y calor.

El ejemplo ilustra la oxidación total del ácido palmítico hasta CO2 y H2O, con
liberación de energía y formación de ATP y calor.

- Activación del ácido palmítico en palmitil-CoA (gasta 2 ATP).

- Fragmentación del palmitil-CoA: ocurre 7 fragmentaciones y 8
fragmentos de acetil-CoA (cada acetil-CoA tiene 2 carbonos). Cada
fragmentación libera H, formando 1 NADH y 1 FADH2 (7 NADH y 7
FADH2 en total).
- Oxidación de los 8 acetil-CoA en CO2 y H2O.

Tabla 23

Producción de energía de la -oxidación del ácido palmítico.

Compartimento Proceso Gasto Producto ATP

Mitocondria (Matriz)

Palmítico → Palmitil-CoA Activación 2 ATP

Palmitil-CoA → 8 Acetil-CoA Fragmentación 7 (1HNAD)

7 (1HFAD)

8 Acetil-CoA → 16 CO2 Oxidación de C 8 (3HNAD)

Remoción de H 8 (1HFAD)

8 (1GTP) 8.0

Mitocondria (Membrana interna)

185
 Oxidación 7 HNAD 2.5 17.5

Oxidación 7 HFAD 1.5 10.5

Oxidación 24 HNAD 2.5 60.0

Oxidación 8 HFAD 1.5 12.0

Total 2 ATP 108

Balance 106

C16H32O2 + 23 O2 → 16 CO2 + 16 H2O + 106 ATP + Calor

La oxidación completa de un mol de ácido palmítico (C16H32O2) en el organismo

animal genera un total de 106 ATP y una cantidad de calor. El ATP es la forma de
energía útil, porque es la energía que el organismo captura o retiene para elaborar
producto, mientras que el calor es la forma de energía inútil, porque el organismo
lo pierde hacia el entorno. La energía libre de la hidrólisis de ATP en solución
acuosa bajo condiciones estándar es de 7.3 kcal/mol (Rosing & Slater, 1972), por
tanto los 106 moles de ATP formados en la oxidación del ácido palmítico
equivalen a 773.8 kcal de energía útil. El calor de combustión del ácido palmítico
es de 2291 kcal/mol, por lo que la eficiencia de uso de la energía de la oxidación
del ácido palmítico es de 33.8%. La energía restante, 1517.2 kcal (66.2%)
correspnde a la energía inútil perdida como calor, la misma que representa la
ineficiencia de uso de la energía.

A continuación, se tiene el siguiente balance:

Calor de combustión del ácido palmítico : 2291.0 kcal/mol

Energía útil del ácido palmítico (ATP) : 773.8 kcal/mol

Energía inútil del ácido palmítico (calor) : 1517.2 kcal/mol

Eficiencia de la oxidación : 33.8%

Ineficiencia de la oxidación : 66.2%

La oxidación de los ácidos grasos insaturados es un proceso similar, con la

diferencia de que en el proceso de fragmentación se deja de formar un FADH2,
por cada doble enlace, por lo que su aporte calórico es menor. Por ejemplo, el
ácido oleico (C16H34O2) tiene menor contenido de hidrógenos que el ácido

186
palmítico (C16H32O2), por tanto, su oxidación genera menos cantidad de ATP
(104.5 ATP/mol), equivalente a 762.9 kcal/mol de energía útil. Es por esa razón
que los aceites, formados por una alta proporción de ácidos grasos insaturados,
aportan una menor cantidad de energía que las grasas. Cuanto mayor número de
enlaces dobles tengan los ácidos grasos, menor será el aporte de energía. En la
práctica, es común la adición de grasa o aceite en las dietas de los animales, en
niveles de 2-5% en aves, 5-10% en cerdos, 10-15% en peces y 2-3 % en vacunos, a
fin de elevar su densidad energética.

Ejercicio de aplicación

Una gallina consume 120 gramos de alimento balanceado al día. El alimento

contiene 5% de grasa en masa, conformado por la tripalmitina (hexadecanoato de
1,3-di(hexadecanoiloxi) propan-2-ilo, C51H98O6, con un peso molecular de 806
g/mol, de los cuales 11% corresponde a glicerol y 89% al ácido palmítico). La grasa
tiene 90% de digestibilidad. Asuma que el glicerol se destina para la formación
de glucosa y los ácidos grasos para la oxidación. Considere 2291 kcal/mol como
el calor de combustión del ácido palmítico, con una eficiencia de oxidación de
33.8%. Considere también, 9.5 kcal/g como el calor de combustión de la grasa.

Calcule, en kcal:

La energía total consumida como grasa.

La energía total absorbida como grasa.
La energía útil retenida como ATP por la oxidación de los ácidos grasos.
La energía inútil perdida como calor por la oxidación de los ácidos grasos.
2. Los ácidos grasos como precursores lipogénicos

El organismo animal obtiene ácidos grasos de dos fuentes: ácidos grasos de

origen dietario y ácidos grasos de origen biosintético. Los ácidos grasos de origen
biosintético, son moléculas formadas ‘de novo’ a partir del acetil-CoA derivado de
la glucosa. Los sitios principales en los que generalmente tiene lugar la
lipogénesis son las células de la mucosa intestinal, el hígado, el tejido adiposo y,
en los mamíferos lactantes, la glándula mamaria. Las células de la mucosa
intestinal tienen como función principal manipular y utilizar los ácidos grasos
absorbidos de la dieta, mientras que los otros tres tejidos son los responsables de
la síntesis de novo de los ácidos grasos, utilizando como molécula previa la acetil-

187
CoA procedente del catabolismo de los carbohidratos y en menor medida de los
aminoácidos. En humanos y aves, el hígado se considera el sitio principal para la
lipogénesis, en cerdos el tejido adiposo, en roedores y conejos, tanto el hígado
como el tejido adiposo, mientras que en los rumiantes es el tejido adiposo y la
glándula mamaria durante la lactación, puesto que el hígado está ocupado en la
síntesis de glucosa. El principal papel clave del tejido adiposo es el control del
balance energético, proporcionando el "combustible" apropiado en forma de
ácidos grasos, cuando sea requerido (Laliotis et al., 2010).

Tabla 24

Órganos y precursores lipogénicos en los animales

Especie Órganos Precursor

Humano Hígado Glucosa

Aves Hígado Glucosa

Porcinos Tejido adiposo Glucosa

Roedores Hígado y tejido adiposo Glucosa

Ovinos Tejido adiposo Ácido acético

Vacunos Tejido adiposo Ácido acético

Alpacas Tejido adiposo Ácido acético

En cerdos, los ácidos grasos se sintetizan casi exclusivamente en el tejido adiposo

a partir de la glucosa corporal. Las células albergan dos sistemas para la síntesis
de ácidos grasos, uno en el citoplasma (catalizado por la sintasa de ácidos grasos)
y otro en las mitocondrias (Nowinski et al., 2020). El sistema citoplasmático es el
responsable de formar ácidos grasos de cadena hasta C16, mientras que el sistema
mitocondrial es el encargado de alargar la cadena de ácido graso formado en el
citoplasma. Los peroxisomas también participan en este proceso de biosíntesis
de ácidos grasos.

En rumiantes, los ácidos grasos se sintetizan a partir del ácido acético y butírico
de origen ruminal, ácidos grasos de origen dietario, ácidos grasos de origen
microbial y ácidos grasos de origen corporal. Es un proceso solo citoplasmático,

188
opera en el tejido adiposo y en la glándula mamaria. En vacas lactantes, el ácido
propiónico puede además dar origen a ácidos grasos de cadena impar sobre todo
en la glándula mamaria. En aves y en humanos la síntesis de ácidos grasos ‘de
novo’ opera principalmente en el hígado, el tejido adiposo actúa como un simple
depósito de grasa; en la rata, ratón y conejo, la síntesis se realiza en el hígado y
en el tejido adiposo.

Las aves y los cerdos, incorporan ácidos grasos de origen dietario en la grasa
corporal sin causarles modificaciones significativas. Por ejemplo, si una gallina
consume aceite de pescado en su alimento, está consumiendo ácidos grasos
poliinsaturados (PUFA), por tanto, incorpora ácidos grasos de la serie -3 en la
grasa corporal y en la grasa de la yema de huevo (Kralik et al., 2021). En forma
similar si una marrana consume ácidos grasos insaturados en la dieta, va a
producir leche con estos ácidos grasos, por consiguiente, la composición de ácidos
grasos de la leche de marrana se puede manipular a través de la nutrición, con la
inclusión de grasas o aceites en la dieta, a fin de que los lechones puedan
consumir una leche con esos ácidos grasos para mejorar la salud intestinal antes
y después del destete (Lauridsen, 2020).

3. Deficiencia de ácidos grasos en animales

La deficiencia de ácidos grasos esenciales en pollos en crecimiento fue reportada

con experimentos en pollitos que alimentados con una dieta sin grasa, a las 12
semanas de edad, crecieron menos, con 17.4% menos peso (1512 vs 1288 g) que
los pollitos alimentados con una dieta normal suplementada con 4% de aceite de
maíz (Bieri et al., 1956). En forma similar, la producción de huevos al sexto mes
de postura en gallinas alimentadas con dietas libres de grasa fue 28.4% menor
(85 vs 66%), con relación al control (L. S. Jensen & Shutze, 1963). La inclusión
de pulpa de oliva, cuyo aceite contiene 72% de ácido oleico (C18:1), 14% de ácido
palmítico (C16:0), 9% de ácido linoleico (C18:2) y otros, incrementa el porcentaje
de ácidos grasos poliinsaturados (PUFA), disminuye el de ácidos grasos saturados
(SFA) y mejora la proporción de PUFA a SFA y los índices de lípidos saludables
en los huevos; disminuye también el porcentaje de cáscaras rotas en comparación
con los controles y protege la salud de los huesos de la quilla y el plumaje del
vientre (Carretto et al., 2002).

189
Temas encargados:

1. Digestión de las grasas en rumiantes.

2. Rancidez de grasas y aceites.
3. Antioxidantes de grasas y aceites.
4. Hígado graso en pollos.
5. Colesterol y salud pública.
6. Ácidos grasos  y salud pública.

Ejercicios pre-examen:

1. Escriba la fórmula química global, el peso molecular y la

composición porcentual de los siguientes ácidos grasos de
interés en la nutrición:
a. Palmítico g. Palmitoleico
b. Mirístico h. Miristoleico
c. Esteárico i. Linolénico
d. Araquídico j. Araquidónico
e. Docosahexanoico k. Eicosapentanoico
2. ¿A qué ácido graso corresponde cada una de las fórmulas
químicas?
a. C22H44O2 g. C10H20O2
b. C16H32O2 h. C18H36O2
c. C4H8O2 i. C12H24O2
d. C14H28O2 j. C6H12O2
e. C8H16O2 k. C20H40O2
3. ¿A qué ácido graso corresponde cada una de las siguientes
expresiones clásicas?
a. C18 : 2 9,12 e. C18 : 1 9
b. C14 : 1 9 f. C20 : 5 5,8,11,14,17
c. C16 : 1 9 g. C22 : 6 4,7,10,13,16,19
d. C18 : 3 9,12,15 h. C20 : 4 5,8,11,14
4. ¿A qué ácido graso corresponde cada una de las siguientes
expresiones omega?
a. C16 : 1 -7 e. C18 : 2 -6
b. C18 : 1 -9 f. C20 : 5 -3
c. C20 : 4 -6 g. C18 : 3 -3
d. C22 : 6 -3 h. C14 : 1 -5

190
5. Mencione 4 funciones de los lípidos.
6. Mencione 2 características químicas de los ácidos grasos.
7. Escriba el significado de las siguientes palabras latinas:
Butirum, Estearum, Acetum, Miristum

8. ¿De qué componentes está formado el grupo carboxilo de los

ácidos grasos?
9. Escriba la ecuación de formación del -butirato de glicerol y
señale:
a. El enlace de ruptura del alcohol.
b. El enlace de ruptura del ácido.
c. El enlace de unión éster formado.
d. El origen de la molécula de agua.
10. Escriba el nombre del ácido graso en las siguientes
expresiones:
C20 : 4 5,8,11,14

C20 : 5 5,8,11,14,17

11. Escriba la fórmula química global de los siguientes ácidos

grasos:
Palmitoleico, Linolénico

12. Exprese con la simbología omega (), los siguientes ácidos

grasos:
HOOC–(CH2)3–(CH=CH–CH2)5–CH3

HOOC–(CH2)7–(CH=CH–CH2)2–(CH2)3–CH3

13. Escribe la fórmula química de los siguientes triglicéridos:

-linoleil, -linolenil, ’-palmitoleato de glicerol

1-lauril, 2-miristil, 3-palmitato de glicerol

191
14. Calcule la energía (ATP y calor) que libera la oxidación de los
siguientes ácidos grasos:
a. Palmítico
b. Palmitoleico
c. Esteárico
d. Linoleico
e. Linolénico
Asumiendo una eficiencia de conversión del 100 %, calcule la cantidad
de moles de glucosa necesaria para la síntesis de un mol de ácido
palmítico en el cerdo. Explique sus cálculos con base bioquímica.

192
 CAPITULO V

PROTEÍNAS

La palabra proteína fue acuñada por el médico y químico sueco Jöns Jakob
Berzelius el año 1835, cuyo nombre deriva del adjetivo griego proteios que
significa lo primero o lo primario (Vickery, 1950). A Berzelius se le atribuye el
siguiente texto: proteios es el elemento primario o principal en la nutrición
animal que las plantas preparan para los herbívoros y que estos, a su vez,
proporcionan a los carnívoros, como el principal compuesto de las sustancias
orgánicas. Las proteínas son cualquiera de un gran grupo de compuestos
orgánicos nitrogenados que son constituyentes esenciales de las células vivas y
los tejidos animales debido a que de sus aminoácidos el organismo puede
disponer para sintetizar su propia variedad de proteínas y moléculas
nitrogenadas que hacen posible la vida. Cada proteína es única en estructura y
patrón de aminoácidos; consiste en polímeros de aminoácidos; esencial en la
dieta de los animales para el crecimiento y reparación de tejidos; se puede obtener
de la carne y los huevos y la leche y las legumbres. De los tres constituyentes
orgánicos principales de los alimentos, lo que William Prout en 1827 clasificó
como sacarinosas (azúcares), oleaginosas (lípidos) y albuminosas (proteínas), las
proteínas son las más importantes debido a la multiplicidad de sus funciones
biológicas y porque representan casi la mitad de la materia seca del cuerpo. Las
proteínas son polímeros de aminoácidos unidos a través de enlaces α-peptídicos;
pueden representarse como estructuras primarias, secundarias, terciarias y
cuaternarias, pero desde un punto de vista nutricional solo interesa la secuencia
primaria de aminoácidos (Watford & Wu, 2018).

5.1 Clasificación de las proteínas

1. Por su estructura
a. Proteínas simples
Aquellas proteínas formadas solo por aminoácidos.

• Albúminas:
Seroalbúminas, albúminas de la sangre.
Lactoalbúminas, albúminas de la leche.
Ovoalbúminas, albúminas del huevo.

193
 • Globulinas:
Seroglobulinas, globulinas de la sangre.
Lactoglobulinas, globulinas de la leche.
Ovoglobulinas, globulinas del huevo.
• Glutelinas:
Estas proteínas están presentes en semillas de cereales como el maíz, trigo,
cebada.
• Prolaminas:
Son proteínas que están presentes también en semillas de cereales como el
maíz, trigo, cebada.
• Queratinas:
Son proteínas formadas por una alta proporción de aminoácidos
azufrados, están presentes en piel, pelo, lana, plumas, cuernos, uñas,
pezuñas.
• Colágenos:
Presentes en piel, tejido conectivo, huesos, tendones y ligamentos, vasos
sanguíneos.
• Elastina:
En piel, tejido conectivo, huesos, tendones y ligamentos, vasos sanguíneos.
b. Proteínas conjugadas.
Formadas por aminoácidos y otros componentes.

• Glucoproteínas:
Formadas por proteínas y carbohidratos.
• Lipoproteínas:
Formadas por proteínas y lípidos.
• Cromoproteínas:
Formadas por proteínas y compuestos coloreados, se tiene a la
hemoglobina, mioglobina, clorofila.
• Fosfoproteínas:
Formadas por proteínas y fosfatos, como ejemplo se tiene a la caseína de
la leche.

194
2. Por su origen
a. Proteínas vegetales
• Albúminas:
Son las proteínas minoritarias de los vegetales; en los cereales (maíz,
trigo, cebada y otros), representan el 5 % del contenido proteico; en las
proteaginosas (guisante, garbanzo, lenteja, haba y otras) representan el
10 a 20 %; en las oleaginosas (soja, cacahuete, colza, girasol y otras)
representan mayor proporción. La colza tiene 44 a 52 % de albúminas
en sus propteínas.
• Globulinas:
Son las proteínas mayoritarias de las semillas proteaginosas y
oleaginosas, representan alrededor del 60 a 90 % de las proteínas.
• Prolaminas:
Son las proteínas mayoritarias de los cereales, representan alrededor
del 45 % de las proteínas.
• Glutelinas:
Son también las proteínas mayoritarias de los cereales, principalmente
el trigo, representan alrededor del 40 %.
b. Proteínas animales
• Enzimas:
Son moléculas proteicas (biocatalizadores), tienen la capacidad de
combinarse selectivamente con otras moléculas y lograr cambios
químicos. Todos los procesos fisiológicos requieren de enzimas; sin
enzimas, sería imposible la vida. Ejemplos de los procesos
dependientes de las enzimas son la digestión, la degradación y la
síntesis, la producción de energía, el metabolismo, etc.
• Hormonas peptídicas:
Son moléculas de naturaleza proteica (reguladores), controlan muchas
funciones corporales, regulan la síntesis o la actividad de las enzimas.
Ejemplos de hormonas peptídicas son la insulina, el glucagon, la
parathormona (PTH), la hormona adrenocorticotrópica (ACTH), la
somatotropina (STH), la hormona antidiurética o vasopresina (ADH).

195
 • Proteínas estructurales:
Incluyen a las proteínas contráctiles de los músculos y las proteínas
fibrosas del tejido conectivo, piel, pelo, lana, fibra, uñas, pezuñas,
cuernos. Entre las proteínas contráctiles de primera importancia se
tiene a la actina y la miosina; entre las proteínas fibrosas de
importancia destacan el colágeno, la elastina y la queratina.
• Proteínas de transporte
Son proteínas que tienen la capacidad de combinarse con otras
sustancias y transportarlas por la corriente sanguínea del organismo.
Entre las proteínas de transporte destacan la albúmina (ácidos grasos),
hemoglobina (O2 y CO2), ceruloplasmina (Cu), transferrina (Fe),
calbindina (Ca), metalotioneína (Zn), etc.

• Inmunoproteínas
Conocidas como anticuerpos, son proteínas producidas por linfocitos
especializados (linfocitos B). Tienen la capacidad de combinarse con los
antígenos, inactivándolos. Este grupo funcional de proteínas forma la
primera línea de defensa contra la invasión de proteínas foráneas y
posiblemente contra ciertos complejos de carbohidratos. Entre éstas
destacan las globulinas , , , denominadas inmunoproteínas.
• Proteínas de secreción
Son proteínas producidas por tejidos u órganos especializados como la
glándula mamaria, el oviducto y otros. Entre las proteínas de secreción
destacan la caseína (leche), las abúminas y globulinas (leche, huevos).
• Compuestos nitrogenados no proteicos (NNP)
Son compuestos que contienen nitrógeno pero que no son proteínas. Entre
éstos destacan los ácidos nucleicos, la urea, el ácido úrico, la creatina, el
ácido hipúrico, los aminoácidos libres, las amidas, los alcaloides.

5.2 Funciones de las proteínas

El cuerpo animal está formado por miles de proteínas diferentes, cada una con
una función específica, tales como componentes estructurales de las células y
tejidos, así como enzimas, hormonas y proteínas activas secretadas por las células
inmunitarias, proteínas secretadas por la glándula mamaria. Las proteínas

196
corporales están en continua síntesis y degradación a lo largo de la vida, proceso
conocido como recambio proteico, para lo cual se requiere un suministro
continuo de aminoácidos (Hinde et al., 2021). Algunos aminoácidos pueden
reciclarse a partir de la descomposición de proteínas corporales viejas; sin
embargo, el proceso es imperfecto, por lo que necesariamente se requiere
consumir proteína en la dieta para abastecer la demanda de aminoácidos del
organismo, a fin de lograr ganancia y preservar la masa muscular (Wirth et al.,
2020).

El ganado es único en su capacidad para convertir la biomasa lignocelulósica y

nitrógeno no proteico en proteínas valiosas, aunque en comparación con otros
animales, el ganado vacuno tiene la eficiencia de producción más baja. Se estima
que la carne y la leche de vaca y bisonte representan aproximadamente el 45 %
del suministro mundial de proteínas para los seres humanos (Mottet et al., 2017).
Los corderos Assaf de menos de 50 kg de peso corporal requieren un contenido
de proteína en la dieta superior a 157 g/kg MS para maximizar el rendimiento del
crecimiento; sin embargo, un contenido de proteína por encima de ese nivel no
mejorará la calidad de la canal o de la carne y podría empeorar la rentabilidad
(Saro et al., 2020).

Aminoácidos
En la naturaleza existen más de 100 aminoácidos, de los cuales solo 20 están
presentes en las proteínas; de esta veintena, 8 o 10
aminoácidos no pueden ser sintetizados por el
organismo animal, los otros 12 o 10 sí pueden ser
sintetizados a partir de esqueletos de carbono y una
fuente de nitrógeno no específico (NH3) procedente de
los aminoácidos. El esqueleto carbonado (-
cetoácido), puede derivar de la ruta metabólica central o de algún otro
aminoácido; el nitrógeno no específico deriva de la desaminación de otros
aminoácidos. Un aminoácido está formado por un carbono central (carbono ),
con 4 enlaces, el primer enlace conecta el carbono  al grupo R, a veces llamado
cadena lateral, el segundo enlace conecta el carbono 𝛼 a un grupo amino, el
tercero une el carbono  a un átomo de hidrógeno, y el cuarto conecta el carbono
 a un grupo carboxilo que tiene un carbono unido a un átomo de oxígeno y un

197
grupo hidroxilo. Además de los 20 aminoácidsos proteogénicos conocidos, se
descubrió dos aminoácidos nuevos que se incorporan en los códigos genéticos
naturales del ADN, la selenocisteína (Sec) (AA N° 21) y la pirrolisina (Pyl) (AA N°
22), presente en algunas arqueas metanogénicas (Meng et al., 2022). A la mayoría
de lo linajes de organismos le falta el gene que codifique glutaminil-tRNA sintasa
(GlnRS) y la asparaginyl-tRNA sintasa (AsnRS).

Figura 39

Estructura química de cisteína, selenocisteína, lisina y pirrolisina.

Cisteína Selenocisteína Lisina Pirrolisina

Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos pueden agruparse desde diferentes puntos de vista.

A. Desde el punto de vista químico

a. Neutros : Alanina, glicina.

b. Básicos : Arginina, lisina, histidina.
c. Ácidos : Acido aspártico, ácido glutámico.
d. Aromáticos : Fenilalanina, tirosina, triptófano.
e. Ramificados : Valina, leucina, isoleucina.
f. Azufrados : Metionina, cisteína.
g. Hidroxílicos : Serina, treonina.
h. Derivados : Cistina, hidroxiprolina, asparragina, glutamina.
i. Imonoácidos : Prolina.

B. Desde el punto de vista del número de carbonos: Como derivados de

los sgtes. ácidos grasos.

a. Acético (C2) : Glicina

b. Propiónico (C3) : Alanina, serina, fenilalanina, tirosina, cisteína,
cistina, triptófano, histidina.

198
 c. Butírico (C4) : Treonina, metionina.
d. Valérico (C5) : Valina, isoleucina, arginina.
e. Caproico (C6) : Leucina, lisina.
f. Succínico (C4) : Acido aspártico, asparragina.
g. Glutárico (C4) : Acido gltámico, glutamina.

C. Desde el punto de vista nutricional

a. Aminoácidos esenciales
Denominados aminoácidos indispensables, son aquellos aminoácidos que
no pueden ser sintetizados por el organismo animal, por lo que deben ser
proveídos necesariamente por el alimento. Existen dos subgrupos:

• Aminoácidos absolutamente esenciales

Aminoácidos cuyos esqueletos carbonados o el grupo amino no pueden
ser sintetizados de novo en las células animales o aquellos que
normalmente el organismo animal no sintetiza lo suficiente de novo en
relación con sus necesidades de mantenimiento, crecimiento,
desarrollo y salud, entre estos se tiene a la lisina y la treonina (Hou et
al., 2015).

• Aminoácidos relativamente esenciales

Aminoácidos que de alguna manera pueden ser sintetizados si es que el
organismo cuenta con el esqueleto carbonado, entre estos se tiene a la
metionina, triptófano, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina.

b. Aminoácidos semi esenciales

Son aminoácidos que el organismo puede sintetizarlos si cuenta con sus
precursores aminoácidos esenciales. Se tiene a la cisteína y tirosina.
También se denominan aminoácidos condicionalmente esenciales. La
condición para la síntesis de cisteína es la metionina y para la tirosina es
la fenilalanina.

c. Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos que pueden ser sintetizados a partir del esqueleto carbonado
de los carbohidratos u otros aminoácidos y nitrógeno no específico, por lo
tanto, no necesitan ser consumidos en el alimento. Se tiene a la alanina,

199
 arginina, ácido aspártico, ácido glutámico, asparragina, glutamina,
cisteína, glicina, histidina, prolina, serina.

D. Desde el punto de vista funcional

a. Aminoácidos funcionales
Aquellos aminoácidos que, además de participar en la síntesis de
proteínas, regulan las vías metabólicas clave mejorando la salud, el
crecimiento, el desarrollo y la reproducción de animales y humanos (Wu,
2010).
b. Aminoácidos no funcionales

Concepto de esencialidad

El término de esencialidad suele traer confusión. La síntesis de proteínas en el

organismo es un proceso que responde al principio del todo o nada, porque
todos los aminoácidos esenciales deben estar disponibles para la síntesis de
proteínas o ninguno se utilizará si falta alguno; por lo que, desde el punto de vista
fisiológico, los 20 aminoácidos son esenciales, donde la sola falta de un solo
aminoácido puede causar trastornos de la síntesis de proteínas; sin embrago,
desde el punto de vista nutricional, solo 8 o 10 aminoácidos son esenciales. A
partir de pruebas de crecimiento o balance de nitrógeno, los aminoácidos se han
clasificado tradicionalmente como aminoácidos esenciales (indispensables o
imprescindibles); aminoácidos semiesenciales (semiindispensables o
semiimprescindibles) y no esenciales (dispensable o prescindibles) para animales
y humanos. Los aminoácidos esenciales se definen como aquellos que no pueden
ser sintetizados por el organismo, por lo que debe obtenerlo de la dieta para cubrir
sus requerimientos. Por el contrario, los aminoácidos no esenciales son aquellos
que el organismo animal puede sintetizar de nuevo en cantidades adecuadas para
cumplir con las demandas de mantenimiento, crecimiento, desarrollo y salud y,
por lo tanto, no es necesario proporcionarlos en la dieta (Hou et al., 2015). En
términos simples, un aminoácido es esencial cuando el organismo no puede
sintetizarlo a partir de intermediarios metabólicos, por tanto, debe obtenerlo de
la dieta (Hou & Wu, 2018).

200
Tabla 25
Aminoácidos esenciales en las distintas especies.
Mamíferos (cerdo) Aves (gallina) Peces (trucha)
Lisina Lisina Lisina
Metionina Metionina Metionina
Triptófano Triptófano Triptófano
Treonina Treonina Treonina
Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina
Valina Valina Valina
Leucina Leucina Leucina
Isoleucina Isoleucina Isoleucina
Glicina Glicina
Arginina Arginina

Algunas particularidades

Glicina, es un aminoácido no esencial para los mamíferos, pero esencial para las
aves. Las aves sintetizan glicina, pero en una tasa insuficiente para cubrir sus
demandas metabólicas. Las aves son animales uricotélicos, sintetizan ácido úrico
como basura metabólica nitrogenada. La síntesis de ácido úrico inicia con la
glicina, por lo tanto, las aves tienen una alta demanda de glicina, y por ende la
glicina es un aminoácido esencial para las aves, no porque no puedan sintetizarla
sino debido a su mayor demanda.

Arginina, es un aminoácido no esencial para los mamíferos (cerdo, hombre)

puesto que se produce en el ciclo de la urea. Las aves carecen del ciclo de la urea
y son incapaces de sintetizar arginina, por lo que la arginina es esencial para las
aves.

Aminoácidos limitantes

El concepto de aminoácido limitante se utiliza para describir el aminoácido

esencial presente en la cantidad más baja en una proteína alimentaria en relación
con una proteína alimentaria de referencia como la clara de huevo (Jood et al.,
1995); se refiere a la relación entre el suministro y la necesidad. Un aminoácido
es limitante cuando la oferta en la dieta es menor a la demanda del animal. El

201
primer aminoácido limitante es el que tiene la menor oferta en relación con la
demanda. El segundo aminoácido limitante es el que tiene el segundo suministro
más bajo en relación con la necesidad, y así sucesivamente. Por lo general se habla
de primer aminoácido limitante y segundo aminoácido limitante, los mismos que
pueden variar según la especie animal. Los cerdos necesitan lisina en mayor
cantidad para elaborar proteína muscular, mientras que las dietas porcinas
típicas tienen poca lisina, siendo la lisina el primer aminoácido limitante (y el
segundo la metionina), cuya restricción en la dieta compromete el rendimiento
de crecimiento, asociado con cambios en las concentraciones plasmáticas de
metabolitos de nutrientes y la hormona factor de crecimiento similar a la insulina
1 (IGF-1) (Hasan et al., 2020). Las aves en cambio, necesitan metionina en mayor
cantidad, pero las dietas típicas de maíz-soya destinadas a las aves tienen poca
metionina, siendo la metionina el primer aminoácido limitante (y el segundo la
lisina); primero, para sostener el crecimiento de las plumas; segundo, es el
aminoácido de arranque en la síntesis de proteínas (como formil-metionina);
tercero, como donador de grupos metilo para el metabolismo celular y para la
formación de la coenzima S-adenosilmetionina; cuarto, como precursor de
intermediarios importantes en las rutas metabólicas tales como cistina o
carnitina; quinto, como un aminoácido involucrado en la síntesis de poliamina; y
sexto, como un donador de sulfuros (Bunchasak, 2009; Uddin et al., 2022).

Aminoácidos sintéticos

La maquinaria de la síntesis de proteínas utiliza 20 aminoácidos naturales, los

mismos que decodifican fielmente la información genética, controlada en
múltiples pasos y puede verse comprometida en la naturaleza y en el laboratorio
para reconfigurar la síntesis de proteínas con aminoácidos naturales y sintéticos
(Fan et al., 2017). Los aminoácidos sintéticos son alternativas tecnológicas útiles
en dietas de maíz-soya destinadas a aves y cerdos, a fin de aumentar la
productividad animal, disminuir los costos de producción y reducir el impacto
ambiental (Yamazaki et al., 2006) (Cappelaere et al., 2021). Los aminoácidos
esenciales y no esenciales no unidos pueden reemplazar parcialmente la harina
de soya, de modo que se cumplan los requerimientos pero se reduzcan los niveles
de proteína cruda en la dieta (Selle et al., 2020). Los aminoácidos naturales están
en las formas L y D, donde las proteínas tienen solo la forma L, siendo los únicos

202
que pueden ser utilizados por el organismo animal. La industria ha logrado
sintetizar aminoácidos en mezclas racémicas D y L, tales como la L-lisina y DL-
metionina y treonina los de uso común en la nutrición animal.

Aminoácidos funcionales

Además de la clasificación de esenciales y no esenciales, el organismo necesita un

grupo de aminoácidos no esenciales para la sobrevivencia neonatal, la expresión
génica, la señalización celular, la respuesta antioxidante, la inmunidad, la
integridad de la mucosa intestinal y el crecimiento. Los aminoácidos funcionales
son aquellos aminoácidos que participan y regulan las vías metabólicas clave para
mejorar la salud, la supervivencia, el crecimiento, el desarrollo, la lactancia y la
reproducción del animal, siendo la glutamina y la arginina, los que
independientemente de la necesidad para la síntesis de proteínas, provocan una
respuesta metabólica favorable que se manifiesta en la salud intestinal, cuya
deficiencia afecta, no solo la síntesis de proteínas, sino también la homeostasis
del cuerpo (Wu, 2010). Los no rumiantes no pueden sintetizar adecuadamente
los aminoácidos no esenciales o los condicionalmente esenciales para potenciar
su inmunidad o mejorar su crecimiento. Asimismo, todos los aminoácidos
preformados son necesarios para vacas de alta producción y rumiantes de rápido
crecimiento. La suplementación dietética con varios aminoácidos (arginina,
glutamina, glutamato, glicina, prolina, leucina y triptófano) modula la expresión
génica, mejora el crecimiento del intestino delgado y el músculo esquelético,
reduce el exceso de grasa corporal participan en la señalización celular y la
regulación metabólica (Wu, 2013). Por lo tanto, la formulación de raciones debe
considerar las funciones de los aminoácidos más allá de la síntesis de proteínas,
a fin de mejorar la eficiencia del uso de los nutrientes, el crecimiento, el
desarrollo, la reproducción, la lactancia y el bienestar de los animales (Wu et al.,
2014). La suplementación de treonina, metionina y triptófano en 120% de sus
requerimientos, independientemente del contenido de proteínas en la dieta,
mejora el rendimiento del crecimiento y el estado inmunitario de lechones
destetados expuestos a Salmonella typhimurium (Rodrigues et al., 2021).

La impresionante mejora genética de las tasas de crecimiento de los pollos de

engorde posibilita a la industria avícola abastecer la alta demanda mundial de
carne de ave. A diferencia de la década de 1950-1960, las aves de hoy crecen a

203
doble ritmo, con una alta eficiencia alimenticia, pero con una enorme presión
sobre su sistema digestivo, que debe estar en óptimas condiciones para garantizar
una alta eficiencia digestiva. Cualquier factor que comprometa la salud intestinal
disminuye la absorción de nutrientes y el desempeño productivo de los animales.
La salud intestinal está basada en cuatro pilares, que corresponden a las
funciones principales del tracto digestivo: (i) la barrera epitelial y digestión, (ii)
la aptitud inmunológica, (iii) el equilibrio de la microbiota y (iv) la homeostasis
del estrés oxidativo. Los aminoácidos funcionales contribuyen positivamente en
la salud intestinal al mantener o restaurar sus cuatro pilares (Chalvon-Demersay
et al., 2021).

El tracto digestivo tiene una función dual: la digestión de los alimentos y la

absorción de los nutrientes, y la protección contra agentes externos dañinos
(toxinas, microorganismos, antígenos dietéticos, etc.), por lo que la salud del
tracto digestivo es el órgano clave para garantizar la eficiencia de uso del alimento
y el responsable de garantizar el éxito financiero del negocio avícola. La
combinación de la genética y la nutrición tienen una influencia decisiva en el
desempeño productivo de los animales, por lo que el enfoque tradicional centrado
en satisfacer las demandas de aminoácidos para lograr un buen desempeño
productivo va cambiando, con tendencia hacia el incremento de las
concentraciones de aminoácidos específicos, tales como metionina, lisina y
treonina para mejorar la salud, la producción y la sostenibilidad avícola (Lee et
al., 2023).

Relación entre aminoácidos específicos

Aunque cada aminoácido es metabolizado independientemente uno del otro,
existe interrelación entre ciertos aminoácidos. En algunas instancias, la relación
puede ser benéfica cuando un aminoácido puede ser convertido en otro para
cubrir una necesidad metabólica; en otras instancias, puede existir un
antagonismo metabólico con consecuencias indeseables.

Metionina y cistina

La metionina es el primer aminoácido limitante en todas las dietas avícolas

basadas en maíz y soja, por lo tanto es un aminoácido vital en la nutrición de aves,
desempeña un papel importante en la síntesis de proteínas, la transsulfuración y
la transmetilación, y también participa en varias activaciones de vías bioquímicas

204
que pueden afectar el sistema antioxidante (Zhang et al., 2017); puede
transformarse en cisteína, luego dos moléculas de cisteína se convierten en una
molécula de cistina. La reacción no es reversible, en tal sentido el requerimiento
de metionina se satisface solo con metionina, mientras que el requerimiento de
cistina puede ser cubierto por metionina. A partir de esta base, el requerimiento
de aminoácidos azufrados se expresa como metionina + cistina (Met-Cis). Las
aves necesitan estos aminoácidos para formar las plumas. Asumiendo que parte
de la Metionina (Met) se convierte en Cistina (Cys), pero ignorando las tasas con
las que ocurre este fenómeno, puede conducir a un suministro excesivo de Met
en las dietas de las aves (Pacheco et al., 2018).

Fenilalanina y tirosina

La tirosina se puede sintetizar en el cuerpo a partir de la fenilalanina, un

aminoácido esencial, por lo que tirosina es el producto inicial que se forma en el
catabolismo de la fenilalanina. El exceso de fenilalanina dietaria da origen a la
tirosina, y en forma similar, el requerimiento metabólico de aminoácidos
aromáticos se expresa como fenilalanina + tirosina (Fen.Tir).

Glicina y serina

La glicina se convierte en serina o visciversa. Debido a estas eficientes

interconversiones, el requerimiento dietario de estos aminoácidos se expresa
como glicina + serina (Gli-Ser).

Deficiencia, imbalance, antagonismo y toxicidad

Deficiencia. Es una condición cuando faltan aminoácidos para satisfacer las

necesidades del organismo. Las consecuencias de una deficiencia se manifiestan
negativamente en el rendimiento animal.

Imbalance. El término imbalance se refiere a la desproporción o cambio en el

patrón de aminoácidos en la dieta que se manifiesta con una disminución en el
consumo de alimento y el crecimiento de los animales. Es aquella relación en la
que el primer aminoácido limitante está por debajo del segundo aminoácido
limitante. En esta condición, el exceso del segundo aminoácido limitante puede
disminuir la utilización del primer aminoácido limitante. Puede corregirse
elevando el nivel del primer aminoácido limitante o disminuyendo el segundo
aminoácido limitante. En cerdos, la lisina es el aminoácido limitante, en aves la

205
 metionina. Los imbalances de aminoácidos son más obvias en las dietas con bajos
niveles de proteínas.

Antagonismo. En su forma más simple, un antagonismo de aminoácidos puede

ser definido como una interacción entre aminoácidos estructuralmente similares
resultando en la precipitación de efectos adversos. Esta categoría de efectos
deleterios fue provocada para acomodar las únicas acciones de exceso dietario de
lisina y leucina en la rata. Es aquella relación en la que el exceso de un aminoácido
específico incrementa el requerimiento de otro aminoácido químicamente
similar. Existe antagonismo entre leucina e isoleucina, debido a que el exceso de
leucina induce las enzimas catabólicas de todos los aminoácidos ramificados,
causando gran pérdida de isoleucina y exacerbando su deficiencia. Existe también
antagonismo entre lisina y arginina, treonina y triptófano.

Toxicidad. En condiciones naturales es raro observar toxicidad; sin embargo, es

frecuente el uso de metionina y lisina sintética en las raciones de aves y cerdos.
El uso de estos aminoácidos en cantidades bajas no constituye amenaza de
toxicidad, pero el uso en cantidades elevadas puede conducir a toxicidades. De
todos los aminoácidos, la metionina es la más tóxica cuando está en exceso. La
inclusión de metionina en la dieta por encima del 0,25% puede ser de riesgo para
la salud en aves de corral en un ambiente tropical (Annongu et al., 2014).

5.3 Las proteínas en la nutrición de monogástricos

Digestión y absorción
La digestión de las proteínas en los animales monogástricos es el fraccionamiento
enzimático de las moléculas proteicas hasta aminoácidos libres; este proceso
ocurre en cuatro fases consecutivas: gástrica, pancreática, intestinal y celular.

Fase gástrica. Está a cargo del ácido clorhídrico y la pepsina. El ácido

clorhídrico no es enzima, participa desnaturalizando las proteínas y activando el
pepsinógeno en pepsina. La pepsina actúa hidrolizando los enlaces carboxilo
terminales de leucina y aminoácidos aromáticos, fraccionando las moléculas
proteicas en polipéptidos y una pequeña proporción de oligopéptidos y
aminoácidos libres.

Fase pancreática. Está a cargo de las enzimas pancreáticas tripsina,

quimotripsina y carboxipeptidasa. El proceso comienza con la liberación de las

206
hormonas secretina y colecistoquinina por las células endocrinas mucosales del
intestino, estas hormonas estimulan la secreción del jugo pancreático. La
secretina estimula la secreción de bicarbonato, mientras que la colecistoquinina
estimula la liberación de las enzimas pancreáticas. La CCK y la secretina también
causan la liberación de muchas enzimas del borde brocha, una de las cuales es la
enteropeptidasa (conocida como enteroquinasa), enzima responsable de la
activación del tripsinógeno a tripsina. La tripsina, una vez formada, se encarga
de activar a las demás proenzimas pancreáticas en sus formas activas.

Enzimas pancreáticas.-

Tripsina. Esta enzima hidroliza los enlaces peptídicos formados por los
aminoácidos básicos, fraccionando las proteínas en polipéptidos.

Quimotripsina. Hidroliza los enlaces peptídicos formados por aminoácidos

aromáticos, fraccionando las proteínas en polipéptidos y aminoácidos libres.

Carboxipeptidasa A y B. Ataca el carboxilo terminal del polipéptido. La

carboxipeptidasa A actúa sobre péptidos con aminoácidos aromáticos o alifáticos
neutros, mientras que la carboxipeptidasa B actúa sobre péptidos con
aminoácidos básicos.

Fase intestinal. a cargo de las aminopeptidasas del borde brocha de los

enterocitos; estas enzimas hidrolizan los péptidos en tripéptidos, dipéptidos y
aminoácidos libres, para luego ser absorbidos por los enterocitos.

Fase celular. Ocurre al interior de los enterocitos y está a cargo de las

aminopeptidasas del citoplasma de los enterocitos. Estas enzimas realizan el
trabajo final de hidrolizar los tripéptidos y dipéptidos en aminoácidos libres.

Concepto de digestibilidad

Se entiende por digestibilidad a la medida de la digestión de las proteínas en el

tracto digestivo; expresa la medida de la proporción de las proteínas ingeridas
que no aparecen en las heces, por lo tanto, se supone que son digeridas y
absorbidas.

Concepto de indigestibilidad

Expresa la medida de la fracción de proteína ingerida que no fue digerida ni

absorbida y que por lo tanto aparece en las heces. En las heces de los animales

207
aparecen cuatro tipos de proteínas: la proteína no digerida de origen dietario, la
proteína procedente de las secreciones digestivas (enzimas y jugos digestivos), la
proteína de las células epiteliales de descamación y la proteína microbial.

El nitrógeno fecal. Está formado por todo el nitrógeno presente en las

excreciones fecales; incluye el nitrógeno de la dieta, el nitrógeno de las
secreciones digestivas, el nitrógeno de las células epiteliales de descamación y el
nitrógeno de las células microbiales.

Nitrógeno metabólico fecal (NMF). Está formado por el nitrógeno de las

secreciones digestivas, el nitrógeno de las células epiteliales de descamación y el
nitrógeno de las células microbiales; no incluye al nitrógeno de la dieta. La
cantidad de NMF depende de la cantidad de alimento consumido por el animal;
en monogástricos se estima en 2 g/kg MS consumida, en rumiantes 5 g/kg MS
consumida.

Digestibilidad aparente

Es aquella medida de la digestión que expresa la digestibilidad de la proteína con

base al nitrógeno ingerido y todo el nitrógeno fecal sin considerar el NMF; supone
que todo el nitrógeno de la proteína que aparece en las heces es el nitrógeno
indigerible, se expresa como digestibilidad aparente del nitrógeno (DAN).

NI − NF
DAN, % = x 100
NI
Digestibilidad verdadera

Es aquella medida de la digestión que expresa la digetibilidad de la proteína con

base al nitrógeno ingerido y el nitrógeno fecal, pero restándole el NMF; reconoce
que sólo una parte del nitrógeno fecal es de origen dietario, la otra parte le
corresponde al animal, se expresa como DVN.

NI − (NF − NMF)
DVN, % = x 100
NI

Ejercicio. En la digestibilidad del heno de alfalfa y dactilis en alpacas, mediante

el método de la colección fecal total, se ha obtenido la siguiente información:

208
Tabla 26

Datos de digestibilidad de alfalfa en alpacas.

Variable de medición Valor

Peso de los animales, kg 40
Consumo de MS, g/d 995
Excreción de MS, g/d 315
Proteína del alimento, % 14.0
Proteína de las heces, % 12.0

Calcule:

- El nitrógeno ingerido (NI), en g/d.

- El nitrógeno excretado (NE), en g/d.
- El nitrógeno metabólico fecal (NMF), en g/d.
- El nitrógeno endógeno urinario (NEU), en g/d.
- La digestibilidad aparente del nitrógeno (DAN), en %.
- La digestibilidad verdadera del nitrógeno (DVN), en %.

Digestibilidad fecal. Es la medida de la digestión de la proteína en todo el

tracto digestivo; se realiza colectando la excreción fecal del animal en el ano o
cloaca, incluye la fermentación en el tracto posterior (colon y ciego); es
prácticamente la digestibilidad aparente.

Digestibilidad ileal. Es la medida de la digestión de la proteína en parte del

tracto digestivo; se realiza colectando la excreción fecal al final del íleon, excluye
la fermentación microbial del tracto posterior (colon y ciego). Para su medición
se requiere de técnicas quirúrgicas.

Factores que afectan la digestibilidad de las proteínas

Los inhibidores enzimáticos

Son proteínas tóxicas presentes en el frijol crudo de soya y en todas las legumbres;
estos compuestos bloquean la actividad enzimática de la tripsina y quimotripsina,
disminuyendo la digestibilidad de las proteínas; como consecuencia, producen
hipertrofia del páncreas, y reducen la energía disponible del alimento, por tanto,
afectan el crecimiento de los animales. En el pasado, la harina de soya cruda ha
sido un problema serio en la alimentación; los animales alimentados con soya

209
cruda presentaban problemas digestivos, diarreas, flatulencia y crecimiento
exagerado del páncreas. Actualmente se sabe que las antienzimas de la soya son
termolábiles y se inactivan con el calor, por tanto, la cocción o el calentamiento
apropiado es una medida que posibilita destruir los factores antienzimáticos de
la soya. Para los rumiantes, las antienzimas de la soya no tienen importancia
puesto que la fermentación ruminal destruye las antienzimas. El calostro tiene
también potentes antienzimas pero sus efectos son benéficos puesto que protege
a las inmunoglobulinas del ataque enzimático y facilita su absorción sin que sufra
digestión, de esa manera se conserva la efectividad de las inmunoglobulinas para
el recién nacido.

El sobrecalentamiento de la proteína

El calentamiento apropiado tiene efectos positivos sobre la digestibilidad de las

proteínas, puesto que es un medio de desnaturalización natural que favorece la
digestión; pero el calor excesivo o almacenamiento prolongado, puede producir
deterioro de la calidad de las proteínas puesto que provoca la bien conocida
reacción de Maillard. En esta reacción, los grupos amino libres de las cadenas de
péptidos, frecuentemente el grupo -amino de la lisina, reacciona con el grupo
aldehído de los azúcares reductores, tales como glucosa y lactosa, para producir
un complejo amino-azúcar que ya no queda disponible para el animal. En la
reacción, la glucosa cambia su estructura a fructosa, la aldosa se convierte en
cetosa, formándose el complejo fructosil-lisina. En la leche deshidratada
sometida a tratamiento térmico se forma el complejo galactosa-fructosil-lisina.
Este complejo es difícil de desdoblar por la tripsina; pasa al tracto posterior donde
es desdoblado por los microbios; y si algo de lisina se absorbe, ésta es
rápidamente excretada en la orina. En tal sentido, el sobrecalentamiento no
afecta la cantidad de lisina sino afecta la digestibilidad y la disponibilidad.

Glucosa + lisina → Glucosil-lisina

Daño térmico de la lisina: reacción de Maillard

La lisina es el primer aminoácido limitante en dietas de cerdos a base de granos,

muy importante para la biosíntesis de la proteína corporal (Liao et al., 2015); su
restricción en la dieta compromete el crecimiento de los cerdos, por lo que la
inclusión de soya es fundamental como fuente de lisina para un óptimo rendimiento

210
productivo (Hasan et al., 2020); sin embargo, es el aminoácido más susceptible al
daño térmico, como consecuencia del tostado al que es sometido la soya cruda
para la obtención del aceite y para disminuir los factores antinutricionales
presentes en la legumbre cruda, tales como el inhibidor de tripsina, el factor de
Kunitz y Bowman-Birk, la lectina, los factores bociogénicos, las hemaglutininas,
los inhibidores de la vitamina A que inhiben el crecimiento en los animales, así
como causan lesiones pancreáticas y hepáticas (Gu et al., 2010; Yasothai, 2016).

El calentamiento industrial inactiva los factores antinutricionales, modifica la

estructura de las proteínas para un mejor uso por los animales, pero también
altera la lisina, sobre todo el sobrecalentamiento, generando reacciones
complejas debido a que es un aminoácido dibásico con un grupo -amino libre muy
afín a los azúcares reductores (glucosa, fructosa, ribosa). El fenómeno fue descrito
el año 1912 por el químico francés Louis-Camille Maillard, como la reacción entre
los aminoácidos y los azúcares reductores durante el calentamiento que resulta en
la decoloración (oscurecimiento) de la mezcla de reacción. La reacción ocurre entre
un azúcar reductor (cetosa o aldosa) y un grupo amino libre de un aminoácido o
proteína, y sobre todo calor (Deng et al., 2017). El proceso consiste en la aducción
de azúcares mediante unión covalente a los residuos de lisina y arginina, conocida
como glicación o glicosilación, formando complejos de glucosa-lisina, fructosa-
lisina, lactulosa-lisina, conocidos como productos de Amadori (Zhang et al., 2009).
La glicación no enzimática de los productos de Amadori generan otros productos
finales denominados productos finales de glicación avanzada (AGE) (Thorpe &
Baynes, 2003). Los productos Maillard son digeribles y absorbibles, pero no son
metabolizables debido a que el organismo carece de las enzimas necesarias para la
liberación de la lisina, por lo que estos complejos son excretados en la orina o
acumulados en los tejidos sin ser metabolizados (Förster et al., 2018). La
disponibilidad de lisina está en relación inversa con el grado de calentamiento. Un
calentamiento adecuado conduce a una adecuada desnaturalización de la proteína,
desactiva los antinutrientes y mejora su digestibilidad, mientras que un mayor
calentamiento, altera las proteínas haciéndolas indigeribles; pero el
sobrecalentamiento, además de alterar las proteínas, destruye la lisina (Žilić et al.,
2006). La prueba de crecimiento con ratas alimentadas con harina de soja
debidamente calentada y sobrecalentada, evidenció que la pérdida de cistina es el
problema más serio en la soya procesada con calor (Taira, 1973).

211
Figura 40

Reacción de Maillard.

Nota. Ilustración esquemática del proceso de Maillard que comienza con una reacción no enzimática
de un residuo de lisina de proteína (como ejemplo de los residuos más comunes que se glican) y
glucosa con la consiguiente pérdida de una molécula de agua. La reacción es reversible que tiene lugar
durante unas pocas horas y conduce a la formación de un compuesto inestable (base de Schiff) que
sufre reordenamientos moleculares durante un período de días dando lugar a un compuesto más
estable conocido como el producto de Amadori que durante meses/años se convierte a través de una
serie de reacciones como la oxidación en un compuesto muy estable conocido como producto final
de glicación avanzada (AGE). Por lo tanto, las moléculas de AGE adquieren más cargas negativas.
Los AGE son irreversibles una vez que se forman. La reacción de Maillard conduce a la
desnaturalización y al pardeamiento de las proteínas modificadas (Hegab, 2012).

El medio ambiente en la digestión de las proteínas

El cambio climático afecta la digestión y absorción de las proteínas, y
consecuentemente la respuesta animal. El estrés por calor ambiental se ha
convertido en uno de los desafíos ambientales emergentes en la producción
comercial de pollos modernos de engorde, debido a su efecto en el metabolismo de
las proteínas y el rendimiento de las aves. Los pollos con estrés por calor disminuyen
el consumo de alimento, el metabolismo, los perfiles endocrinos y la producción de
carne (Qaid & Al-Garadi, 2021). El manejo de la composición química de la dieta
se ha convertido en la estrategia más viable para compensar el menor consumo
de alimento, asociado a la digestión, absorción y metabolismo de los nutrientes. Las
dietas ricas en energía y nutrientes pueden compensar la disminución del consumo
y mejorar el rendimiento de las aves con estrés por calor. La adición de grasas en la
dieta es una alternativa para mejorar los rendimientos ya que los lípidos tienen un
efecto termogénico menor en comparación con las proteínas y los carbohidratos. La

212
suplementación de algunos aminoácidos esenciales puede ayudar también en el
incremento de los rendimientos (Teyssier et al., 2022).

Además, el estrés por calor altera la expresión de las proteínas de choque térmico
HSP60, HSP70 y HSP90 del intestino delgado de los pollos (Yu et al., 2021), las
mismas que protegen a las células en respuesta al estrés por calor (Siddiqui et al.,
2022).

Absorción de los aminoácidos

La mayor absorción de los aminoácidos ocurre en el yeyuno y continúa en el íleon;
un tercio de los aminoácidos son absorbidos en forma de aminoácidos libres y dos
tercios como dipéptidos y tripéptidos; estos pequeños péptidos son hidrolizados
en el interior de los enterocitos. Los aminoácidos absorbidos pasan los
enterocitos e ingresan a la circulación sanguínea por el sistema porta y luego al
hígado. A la circulación sanguínea ingresan aminoácidos de dos fuentes: los de
origen dietario y los de origen endógeno; el conjunto de estos aminoácidos forma
el ‘pool’. Entonces el ‘pool’ es el conjunto de aminoácidos del plasma sanguíneo.

La velocidad con la que los aminoácidos se absorben en la sangre después del

consumo de diferentes fuentes de proteínas puede afectar su metabolismo y
utilización. La aparición de aminoácidos en la sangre de cerdos en crecimiento
después de una comida varía según el tiempo posingesta y la fuente de proteína,
donde en general, las concentraciones más altas ocurren a los 60 minutos después
de la alimentación para todas las dietas, siendo los aminoácidos de la harina de
soya las de más prolongada absorción, con relación a la caseína, por lo que las
proteínas se pueden categorizar en fuentes rápidas y lentas (Nørgaard et al.,
2021). Un estudio comparó las concentraciones plasmáticas posprandiales de
aminoácidos de cerdos en crecimiento después de la alimentación con una dieta
de hidrolizado de plumas con desbalance de aminoácidos, y otra dieta con
hidrolizado de plumas y suplementación de aminoácidos con balance de
aminoácidos. La mayor concentración de lisina en el plasma sanguíneo se observó
con la dieta balanceada, a los 90 minutos posalimentación, evidenciando que el
balance de aminoácidos influye en la absorción (Eugenio et al., 2022).

Uso de los aminoácidos en el organismo animal

El hígado se puede considerar como el guardián que determina si los aminoácidos

específicos pasan hacia el sistema, o se quedan en el órgano para su uso local. La

213
captación hepática de aminoácidos no solo funciona como filtro, sino que utiliza
los aminoácidos como precursores metabólicos de una multitud de compuestos
esenciales, siendo la glucosa un ejemplo muy relevante (Paulusma et al., 2022);
por consiguiente, el hígado es el órgano que monitorea el destino de los
aminoácidos que ingresan al pool, según las necesidades del organismo. Los
aminoácidos pueden tener tres destinos: Como material para la síntesis de
proteínas, como precursores para la síntesis de compuestos no proteicos y como
combustibles para la generación de energía.

Los aminoácidos para la síntesis de proteínas

La síntesis de proteínas es un proceso del todo o nada; para lo cual, el organismo

necesita el pool o colección de los 20 aminoácidos libres de la dieta, el reciclaje
de proteínas y los aminoácidos no esenciales producidos por el cuerpo que estén
disponibles en la circulación sanguínea para su uso inmediato y el procesamiento.
La falta de un solo aminoácido en el pool imposibilita la síntesis de proteínas. los
aminoácidos esenciales, necesariamente deben ser proveídos en el alimento; los
no esenciales pueden ser sintetizados en el organismo a partir de intermediarios
de la glicolisis, ciclo de krebs y el nitrógeno no específico (NH 3) procedente de
otros aminoácidos. La síntesis de proteínas ocurre en los ribosomas, el
procesamiento en el retículo endoplasmático rugoso, y el acabado final y
empaquetamiento en el complejo de golgi. El detalle bioquímico de la síntesis de
proteínas, incluye al ARNm, ribosomas y factores de transcripción.

ADN ⎯→ ADN ⎯→ ARN ⎯→ Proteína

Tasa de síntesis de proteína

El término tasa de síntesis se refiere a la velocidad con la que se sintetiza la

proteína en el organismo.

La plasticidad del músculo esquelético se refleja en un equilibrio dinámico entre

la síntesis y la degradación de proteínas, con tasas de síntesis de proteínas del
tejido muscular basal que oscilan entre 0,02 y 0,09 %/h. Aunque, en conclusión,
las tasas de síntesis de proteínas fraccionales basales de músculo, tendón, hueso,
cartílago, ligamento y menisco oscilan entre 0,02 y 0,13% por hora in vivo en
humanos. Las tasas de síntesis de proteínas tisulares fraccionadas de tendones,
huesos, cartílagos, ligamentos y meniscos no difieren sustancialmente de las tasas

214
de síntesis de proteínas tisulares musculares, lo que sugiere que estos tejidos
musculoesqueléticos pueden expresar un mayor nivel de plasticidad tisular de lo
que generalmente se cree (Smeets et al., 2019).

El balance proteico neto del músculo esquelético está determinado por la síntesis
y degradación de proteínas, y el balance entre estas dos tasas de renovación
cambia a lo largo del día como respuesta a estímulos anabólicos como la
alimentación con proteínas. La conversión de las proteínas de la dieta en
proteínas del músculo de pollo es un proceso dinámico. Un pollo Ross 308
híbrido, a los 42 días después de la eclosión alcanza un peso vivo de 2,918 kg, con
2,151 kg de peso en canal al beneficio, traducido en 376.4 g de proteína de la canal.
El consumo de alimento durante 42 días fue de 4.702 kg y el contenido de
proteína de la dieta disminuye de 230 a 183 g/kg, con un promedio ponderado de
201 g/kg. Esto corresponde a una ingesta de 945 g de proteína para una
producción de 376 g. Por lo tanto, se requieren 2,51 kg de proteína dietaria para
producir 1,00 kg de proteína en la canal de pollo, con una eficiencia de 0,398
(Tudorache et al., 2015). La eficiencia de la ganancia de proteína en los pollos de
engorde (39.8%) supera la eficiencia de cerdos (23,3 %) y la del ganado de
engorde (12,1%). La tendencia en la nutrición aviar es el ajuste de los niveles de
aminoácidos a los requerimientos y la reducción de los niveles de proteína en la
dieta (Kidd et al., 2021), donde los sistemas de alimentación de precisión son
herramientas diseñadas para mejorar la eficiencia de la producción y la calidad
de la canal alimenticio al reducir los costos de producción y la carga ambiental.
Los parámetros de rendimiento y la calidad de la canal son características
importantes en la industria porcina que están influenciadas por diferentes
factores como la edad, el genotipo, el género y la dieta, por lo que es importante
el conocimiento sobre los requerimientos de aminoácidos y la respuesta de los
cerdos al suministro de aminoácidos es esencial en la formulación de dietas. Un
suministro deficiente de aminoácidos da como resultado una reducción en el
rendimiento, mientras que un exceso de suministro es costoso y conduce a una
excreción excesiva de nitrógeno con un impacto ambiental potencialmente
negativo (van Milgen & Dourmad, 2015). La alimentación de precisión es un gran
avance en la nutrición porcina y una de las vías más prometedoras para promover
una carne de cerdo segura y de alta calidad con el menor impacto ambiental (60

215
% menos de excreción de nutrientes) y altos estándares de bienestar animal
(Pomar & Remus, 2019).

Las proteínas de la dieta deben digerirse primero, luego absorberse a la

circulación sanguínea, mientras que los aminoácidos libres no necesitan
digestión y están fácilmente disponibles para su absorción y aparecen
rápidamente en la sangre. La rápida aparición postprandial de aminoácidos de la
dieta en la circulación sistémica puede resultar en una utilización ineficiente de
aminoácidos para la síntesis de proteínas de los tejidos periféricos si otros
nutrientes implicados en el aminoácido y el metabolismo de las proteínas no
están disponibles al mismo tiempo.

Un estudio comparó la eficiencia de uso del nitrógeno de una dieta tradicional

elaborada con soya como fuente de aminoácidos y otra dieta elaborada con
aminoácidos libres en cerdos en crecimiento. La aparición de aminoácidos en el
plasma fue más lenta con la dieta tradicional debido a la digestión. La excreción
de urea fue mayor con la dieta tradicional, mientras que la eficiencia de uso del
nitrógeno fue mayor con la dieta hecha con aminoácidos libres, evidenciando que
la disminución de la proteína en la dieta y el uso de aminoácidos libres es una
estrategia para mejorar el rendimiento de la producción y la disminución de la
contaminación ambiental (Eugenio et al., 2023).

¿De qué depende la velocidad de síntesis?

La velocidad de síntesis de proteína está dada por varios factores que se deben
conocer con precisión.

Número de ribosomas

Puesto que los ribosomas son los encargados de la síntesis de proteínas, cuanto
mayor número de ribosomas tenga la célula, mayor síntesis de proteína
realizará por unidad de tiempo. Es necesario indicar que los ribosomas se
forman a partir de ARNr, en tal sentido, cuanto mayor sea la cantidad de ARNr,
mayor número de ribosomas tendrá la célula.

Actividad de los ribosomas

Cuanto mayor sea la cantidad de ribosomas y ARNm mayor actividad tendrán

los ribosomas, es decir, la formación de péptidos ocurrirá con rapidez lo cual
se denomina rapidez de la traducción.

216
Cantidad de ARNm

En el proceso de la síntesis de proteínas, el ARNm es el encargado de codificar

los aminoácidos, en tal sentido, cuanto mayor sea la cantidad de ARNm, mayor
será la síntesis de proteínas por unidad de tiempo. La síntesis de ARNm por su
lado depende del estímulo de las hormonas esteroides.

Disponibilidad de aminoácidos

Si el organismo no cuenta con los aminoácidos necesarios no para la síntesis

¿con qué material va a realizar la síntesis de proteínas? Es muy importante
comprender que, si no hay suficiente cantidad y variedad de aminoácidos,
difícilmente ocurrirá la síntesis de proteínas.

Balance hormonal insulina – glucagon

La insulina es la hormona anabólica que promueve la síntesis de proteínas, en

cambio el glucagon promueve la degradación. Si el organismo tiene un balance
hormonal positivo a la insulina entonces toda su maquinaria metabólica estará
orientada a la síntesis no sólo de proteínas sino también de grasa corporal y
otros.

¿Cómo se expresa la tasa de síntesis?

Las tasas de síntesis proteica se expresan de dos formas diferentes:

- Tasas absolutas, la cantidad de proteína sintetizada por día.

- Tasas fraccionales, la proporción de proteína sintetizada por cada 100 mg de
proteína original por día (%/día).
Pregunta

Se tiene dos gallinas, una criolla y otra Hy Line; la criolla produce 30 huevos y la
de línea 300 huevos por campaña. Desde el punto de vista genético y nutricional
¿Cómo puede explicar esta diferencia en la producción?

¿Cuál es la tasa absoluta de síntesis proteica en cada caso, sabiendo que el huevo
pesa 50 g y tiene 12 % de proteínas?

217
Pregunta

¿Cómo explicaría usted que una vaca de 500 kg de peso corporal produce 4 kg de
leche y otra del mismo peso produce 40 kg de leche? ¿Cuál es la tasa absoluta de
síntesis proteica en cada caso, sabiendo que la leche tiene 4 % de proteínas? Una
vaca produciendo 4 kg de leche elimina 160 g de proteína por día mientras que
otra vaca produciendo 40 kg de leche elimina 1600 g de proteína por día. ¿Cómo
puede explicar esta diferencia? ¿Qué relación existe entre la genética y la
nutrición?

Fenotipo = Genotipo + medio ambiente

Los aminoácidos para la síntesis de compuestos no proteicos

Además de la síntesis de proteínas, los aminoácidos son utilizados por el

organismo para la síntesis de moléculas nitrogenadas no proteicas importantes
para la vida, tales como vitaminas y otras.

Vitaminas

La niacina (Vit. B3) y la colina son las únicas vitaminas que pueden ser
sintetizadas por el organismo a partir de los aminoácidos. La niacina es
sintetizada a partir del triptófano y la colina puede ser sintetizada a partir de los
grupos metilo de la metionina. Se requieren tres moles de metionina para la
síntesis de un mol de colina.

Otros compuestos

Además de las vitaminas, los aminoácidos se utilizan para la síntesis de otras

moléculas importantes como los neurotransmisores, hormonas, pigmentos, ácido
úrico y otras. Por ejemplo, el triptófano sirve para la síntesis de los
neurotransmisores serotonina y melatonina; la fenilalanina, vía tirosina sirve
para la síntesis de melanina, adrenalina, noradrenalina y tiroxina; la glicina sirve
para la síntesis de ácido úrico; la histidina, para la síntesis de histamina.

Ácido aspártico → Pirimidinas

Ácido glutámico → Purinas → ácido úrico
Cisteína → Taurina → ácido taurocólico
Fenilalanina → Tirosina → Tiroxina

218
Glicina → Purinas, ácido glicocólico
Histidina → Histamina
Metionina → Cisteína, colina, epinefrina
Serina → Etanolamina, colina
Tirosina → Melanina, norepinefrina, tiroxina
Triptófano → Niacina
Los aminoácidos como combustibles

Los aminoácidos que exceden las necesidades metabólicas para la síntesis de

proteínas y otras moléculas, no pueden ser almacenados ni excretados. Todo
aminoácido consumido en exceso es utilizado como combustible metabólico y
oxidado; la oxidación ocurre en hígado (lisina, metionina, triptófano, treonina y
fenilalanina) y en músculos (valina, leucina e isoleucina).

Fases de la oxidación de los aminoácidos

La oxidación de los aminoácidos se da en dos etapas que implican primero la
remoción del grupo amino y luego la utilización del esqueleto carbonado.

1. Remoción del grupo amino. Consiste en la separación del grupo amino

de un aminoácido para su transferencia a un cetoácido receptor
(transaminación); está a cargo de una enzima y una coenzima. El cetoácido
receptor más activo es el -cetoglutarato, que al combinarse con el grupo
amino se convierte en glutamato; luego el glutamato pierde su grupo amino
(desaminación). El grupo amino removido (amoníaco, NH 3) puede ser
transferido a otro cetoácido para formar aminoácidos no esenciales o puede
ser convertido en urea. El piruvato y oxalacetato también participan como
receptores de grupo amino. Las enzimas de remoción más activas son: la
alanina aminotransferasa (AAT) y la aspartato aminotransferasa (AAT). En
el pasado, estas enzimas eran conocidas como glutamato piruvato
transaminasa (GPT) y glutamato oxalacetato transaminasa (GOT),
respectivamente. La coenzima que apoya a las transaminasas es el piridoxal
fosfato (PLP), un derivado de la piridoxina o vitamina B6.

2. Utilización del esqueleto carbonado. Consiste en la conversión de la

cadena carbonada del aminoácido en ácidos grasos, cuerpos cetónicos o
glucosa. La conversión del esqueleto carbonado depende del número de

219
 carbonos del aminoácido. Los esqueletos carbonados de aminoácidos de C2
(glicina), así como los de C6 (lisina y leucina) son convertidos en acetil-CoA y
acetoacetil-CoA; los de C3 (alanina, serina y cisteína) en piruvato; los de C4
(aspartato y asparragina) dan oxaloacetato; y los de C5 (Glutamato, prolina,
arginina, histidina) dan -cetoglutarato. Los aminoácidos que se convierten
en acetil-CoA o acetoacetil-CoA se denominan aminoácidos cetogénicos,
porque generan cuerpos cetónicos; los que se convierten en piruvato, -
cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato u oxalacetato son glucogénicos. De los
20 aminoácidos de interés nutricional, la lisina y leucina son aminoácidos
cetogénicos puros; la isoleucina, fenilalanina, triptófano y tirosina son a la
vez cetogénicos y glucogénicos; los 14 aminoácidos restantes, son
glucogénicos puros.

Rol del ácido glutámico en la oxidación de los aminoácidos

En la remoción de grupos amino de los aminoácidos participan muy activamente

el -cetoglutarato y el L-glutamato. El -cetoglutarato tiene facilidad de captar
grupos amino, mientras que L-glutamato, tiene facilidad de perder su grupo
amino, por lo que ambos son interconvertibles. Cuando el -cetoglutarato capta
un grupo amino se convierte en L-glutamato; por el contrario, cuando L-
glutamato pierde su grupo amino se convierte en -cetoglutarato, de manera que
el -cetoglutarato y L-glutamato desempeñan un rol central en ambas rutas del
metabolismo del carbono y del nitrógeno. El piruvato y la alanina también juegan
roles importantes en la remoción y transferencia de grupos amino. En el esquema
la alanina entrega su grupo amino al oxaloacetato, vía ácido glutámico.

La ruta biosintética de L-glutamato depende de la enzima glutamato

deshidrogenasa (GDH) es la siguiente (Figura S1): la glucosa se convierte en
piruvato a través de la ruta Embden-Meyerhof-Parnas (EMP); el piruvato en α-
oxoglutarato en el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA); El α-oxoglutarato en ácido
glutámico por la GDH. La GDH es la enzima importante en la biosíntesis del ácido
glutámico y también es una de las enzimas centrales en el metabolismo del
nitrógeno.

La ruta biosintética del ácido glutámico dependiente de GDH es la siguiente: la

glucosa se convierte en piruvato a través de la ruta Embden-Meyerhof-Parnas

220
(EMP); este último se convierte en α-oxoglutarato en el ciclo del ácido
tricarboxílico (TCA); El α-oxoglutarato es catalizado a ácido glutámico por la
glutamato deshidrogenasa (GDH). La GDH es la enzima importante en la
biosíntesis del ácido glutámico y también es una de las enzimas centrales en el
metabolismo del nitrógeno.

La ruta biosintética de L-glutamato depende de la enzima glutamato

deshidrogenasa (GDH), una enzima metabólica hexamérica, ubicua, presente en
las mitocondrias de las células animales (también reportada en el núcleo, retículo
endoplasmático y lisosomas), muy destacada en el metabolismo de L-glutamato.
La enzima cataliza la conversión reversible dependiente de NAD+ o NADP+ de α-
cetoglutarato en L-glutamato, y la aminación reversible dependiente de NAD+ o
NADP+ de α-cetoglutarato y amoníaco para formar L-glutamato; y por lo tanto,
conecta los ciclos metabólicos del carbono y del nitrógeno en todos los
organismos vivos. La ruta biosintética de L-glutamato dependiente de GDH es la
siguiente (Fig. ¿?) (Bunik et al., 2016).

Figura 41

Presentación esquemática de la reacción catalizada por glutamato

deshidrogenasa y su significado metabólico general

Nota. Tomado de Bunik et al. (2016).

La GDH es única porque puede utilizar tanto NAD+ como NADP+, según el
sentido de la reacción. NADP+ se utiliza en la reacción directa (de ida), cuando -
cetoglutarato y amoníaco libre se convierten en L-glutamato, con transferencia
de un hidrógeno de NADPH a L-glutamato, mientras que NAD+ se utiliza en la
reacción inversa (de vuelta), cuando L-glutamato se convierte en -cetoglutarato
y amoníaco libre a través de una reacción de desaminación oxidativa. La GDH
trabaja solo en el hígado, más no en los tejidos periféricos, porque el amoníaco
que genera la reacción es altamente tóxico. El amoníaco (NH 3) producido en la

221
reacción inversa de GDH es convertido en urea, en el hígado, luego es excretado
por los riñones a través de la orina (Plaitakis et al., 2017). El hígado es rico en
GDH, que cataliza la desaminación reversible de L-glutamato en α-cetoglutarato
y amoníaco, sirviendo de puente para el flujo de los aminoácidos para la oxidación
o para la biosíntesis de glucosa, a través de la gluconeogénesis (Noro et al., 2013).

Basura metabólica nitrogenada

El organismo animal no tiene depósito de aminoácidos, por lo que los

aminoácidos consumidos en exceso o en cantidades superiores a sus necesidades
de mantenimiento y producción no se almacenan como los carbohidratos y
grasas, sino se degradan. El nitrógeno se excreta como catabolito de nitrógeno,
conocido colectivamente como desecho metabólico nitrogenado, los cetoácidos se
utilizan directamente como fuentes de energía o convertidos en carbohidratos o
grasas (NRC, 1989).

Los animales excretan una variedad de productos de desechos nitrogenados, con

predominio de urea en los mamíferos, ácido úrico en aves y reptiles, amoníaco en
peces, y guanina en artrópodos. Un factor importante para determinar el modo
de excreción de nitrógeno es la disponibilidad de agua en el medio ambiente (P.
A. Wright, 1995), por lo que los organismos pueden ser amonotélicos, los que
excretan amoníaco, soluble y altamente tóxico que requiere de abundante agua
para su excreción; ureotélicos, excretan urea, menos tóxica y necesita menos agua
para su excreción; uricotélicos, excretan ácido úrico o sus sales, sólidos o
semisólidos insolubles requieren menos agua para su excreción, puede
almacenarse en las células y tejidos del cuerpo sin causar ningún efecto tóxico; y
guanotélicos, insolubles, no tóxicos. La tabla 27 resume los diferentes tipos de
organismos (Grishin et al., 2020).

222
Tabla 27

Tipos de productos de desechos nitrogendaos (Grishin et al., 2020).

Tipo de
Producto Solubilidad Toxicidad Ejemplos
excreción
La mayoría de los animales
acuáticos, incluidos los
protozoos, crustáceos,
Altamente Altamente
Amonotélico Amoníaco platelmintos, cnidarios,
soluble tóxico
poríferos, equinodermos,
peces, larvas/renacuajos de
anfibios.
Mamíferos incluido
humanos, peces
Menos Menos
Ureotélico Urea cartilaginosos, algunos
soluble tóxica
peces óseos, anfibios
adultos.
Ácido Casi Toxicidad Aves, reptiles y la mayoría
Uricotélico
úrico insoluble baja de insectos.
La menos Arañas, escorpiones y
Guanotélico Guanina Insoluble
tóxica ácaros

Nota. Tomado de Grishin et al. (2020).

Los peces en crianza intensiva, sobre todo los peces carnívoros, comen insectos,
gusanos, peces pequeños, crustáceos y otros seres vivos; excretan amoníaco
(NH3) a través de las branquias, que se queda atrapado como amonio (NH 4)+,
contaminando los cuerpos de agua (W. Lin et al., 2023). El sector porcino
contribuye a la seguridad alimentaria de la población y sostiene el bienestar de
millones de granjeros, pero también causa contaminación por nitrógeno
(Uwizeye et al., 2019). La avicultura es uno de los métodos de cría de animales
más eficientes y proporciona seguridad nutricional a un número significativo de
la población mundial; sin embargo; sin embargo, genera una huella ambiental
significativa por los materiales de desecho, como la basura y el estiércol de las
aves de corral (Gržinić et al., 2023). El uso ineficiente del nitrógeno de los
sistemas de producción lechera al pastoreo contaminan el medio ambiente,
asociados con los parches de orina (Marshall et al., 2022). La ganadería intensiva
impacta negativamente el medio ambiente al contribuir a la liberación de
amoníaco y óxido nitroso, la contaminación de las aguas subterráneas por
nitratos y la eutrofización de ríos y estuarios (Samanta et al., 2022).

223
Nitrógeno endógeno urinario (NEU)
El nitrógeno endógeno urinario (NEU) es la cantidad mínima de nitrógeno que
un animal excreta en la orina estando en metabolismo basal, es decir en ayuno,
reposo y termoneutralidad, cuya medición se realiza con dietas libres de
nitrógeno. El nitrógeno metabólico fecal (NMF) es la porción de nitrógeno fecal
que no tiene un origen dietético directo, sino que se origina dentro del cuerpo a
partir de una variedad de fuentes, como células epiteliales, bacterias, moco y
residuos de la bilis y los jugos digestivos (Schneider, 1935a). La cantidad de NMF
para animales rumiantes es de 5.1 g/kg de materia seca consumida (J. C. D.
Hutchinson & Morris, 1936)

La excreción de nitrógeno endógeno urinario en terneros alimentados con dietas

libres de nitrógeno durante la segunda y quinta semana después del nacimiento
fue de 65,3 mg/kg de peso vivo por día o 186 mg/kgW0,72, mientras que la
excreción de nitrógeno metabólico fecal fue de 44,0 mg/kg de peso vivo por día o
0,334% del consumo de materia seca (Cunningham & Brisson, 1957).

La investigación ha establecido las siguientes ecuaciones:

NMF, g/d = 5.1 g/kg materia seca consumida

NEU mg/d = 146 mg/kg W0.75

Los estudios en vacunos y ovinos, a partir de la excreción de materia seca, generó

la siguiente ecuación, donde la excreción de nitrógeno en heces está en función
del consumo de N en el alimento. La excreción de nitrógeno se expresó mediante
la ecuación (Hironaka et al., 1970):

Donde: g de N excretado por 100 g de MS fecal; g de N consumido por 100 g de

MS fecal.

La extrapolación de la excreción de N a cero ingesta de N, el punto de intersección

y = 0,891 g N por 100 g de excreción fecal de MS se sugiere como una medida del
nitrógeno metabólico fecal, independiente de la relación heno a concentrado de
la ración.

Los estudios de balance de nitrógeno con el aulácodo o rata cortapasto o rata

mayor de la caña de azúcar (Thryonomys swinderianus), un roedor herbívoro de
África que se alimenta de pastos y caña, con una carne deliciosa, evidenció un
requerimiento diario de mantenimiento de nitrógeno de 343.5 mg/kg0.75,

224
obtenida con dietas de 7.4% de proteína cruda. La verdadera digestibilidad del
nitrógeno fue moderada (52%) pero dentro del rango de los euterios. La ingesta
de materia seca aumentó en relación inversa con el contenido de nitrógeno en la
dieta, debido a que los animales con dietas deficientes en nitrógeno mostraron
una ingesta compensatoria apreciable. El nitrógeno metabólico fecal fue de 3,5
g/kg de materia seca, y el nitrógeno endógeno urinario, 257,5 mg/kg0,75 (Adu et
al., 2012).

¿Proteína ideal a dieta ideal?

Una proteína ideal es la proteína cuyo balance de aminoácidos se aproxima al
óptimo de satisfacción de las necesidades de los animales. Dicho en broma, la
proteína de la carne de cerdo sería la mejor proteína para alimentar cerdos, lo
cual, desde el punto de vista nutricional puede ser lógico, pero desde el punto de
vista económico sería un desastre. El balanceo de dietas procura aproximar los
niveles de aminoácidos a los requeridos por el animal. Las proteínas animales
(leche, huevo, harina de pescado) son proteínas completas de gran calidad,
porque tienen todos los aminoácidos esenciales, mientras que las proteínas
vegetales (soya, maíz, cebada), a menudo, aunque no siempre, son fuentes
incompletas y pueden ser de baja calidad. La metionina es el aminoácido que más
suele faltar en las proteínas vegetales (Lim et al., 2021; Day et al., 2022).

La proteína ideal se refiere a una proteína con un perfil de aminoácidos que

cumple exactamente con los requerimientos del animal, de modo que todos los
aminoácidos son igualmente limitantes para el rendimiento. La nutrición porcina
toma como referencia la lisina como el aminoácido de referencia, porque es el
primer aminoácido limitante, por lo que su perfil ideal de aminoácidos, se expresa
en relación con la lisina (van Milgen & Dourmad, 2015). Las dietas de aves, a
pesar de que tienen a la metionina como su primer aminoácido limitante, la lisina
continúa siendo el aminoácido de referencia, debido a los siguientes tres
argumentos:

o La lisina se utiliza casi exclusivamente para la acumulación de proteína

corporal y, por lo tanto, el requerimiento solo se ve afectado muy poco por
otras funciones metabólicas (requerimiento de mantenimiento) o el
emplumado.

225
o No hay interacciones metabólicas entre la lisina y otros aminoácidos. Por el
contrario, el ave puede convertir metionina en cistina, pero puede hacer lo
inverso.
o Es más fácil analizar lisina que metionina y particularmente cistina.

La formulación de alimentos requiere el conocimiento de los requerimientos de

aminoácidos de los animales y la respuesta de los animales al suministro de
aminoácidos. Un suministro deficiente de aminoácidos disminuye el rendimiento
animal, mientras que un exceso tiene un alto costo económico y mucha excreción
de nitrógeno que contamina el medio ambiente, con un impacto negativo.

El concepto de proteína ideal está cambiando al concepto de dieta ideal. El

concepto de proteína ideal fue ideado por Mitchell, todos los aminoácidos
esenciales están co-limitados para el desempeño, por lo que el suministro de
aminoácidos debe coincidir exactamente con el requerimiento de aminoácidos.
El concepto fue ajustándose, como el balance exacto de los aminoácidos
esenciales y no esenciales capaces de proporcionar, sin deficiencias ni excesos, los
requerimientos absolutos de todos los aminaoácidos para mantenimiento y
ganancia máxima de proteína corporal, reduciendo su uso como fuente de energía
y la excreción de nitrógeno (Emmert & Baker, 1997). A partir de esa base, la
alimentación con dietas balanceadas optimiza el uso de los aminoácidos,
disminuye su excreción como desechos, minimizando la contaminación
ambiental, en el marco de la alimentación de precisión como un avance hacia la
sostenibilidad de la producción animal (Pomar & Remus, 2019).

Los requerimientos de aminoácidos en la proteína ideal, por lo general se

expresan en relación con los requerimientos de lisina (es decir, Lys = 100%). Los
demás aminoácidos se expresan como proporción de la lisina. La lisina es el
primer aminoácido limitante en las dietas de cerdos, por lo que ha recibido la
mayor atención los cambios durante el crecimiento, gestación y lactancia.

El concepto de proteína ideal no es tan apropiado en la nutrición animal, siendo

la dieta ideal un mejor concepto para los propósitos productivos. La dieta ideal se
refiere a aquella dieta que proporciona todos los aminoácidos esenciales desde el
punto de vista fisiológico y nutricional. En los últimos años se han propuesto
patrones mejorados de aminoácidos en dietas para cerdos y pollos, así como para
animales de zoológico y de compañía. Los alimentos de origen animal

226
suministran abundantes aminoácidos esenciales y aminoácidos sintetizables en
el animal (incluidos glutamato, glutamina, glicina, prolina, 4-hidroxiprolina y
taurina) para dietas de cerdos, aves, peces y crustáceos para mejorar su
crecimiento, desarrollo, reproducción y salud, para sostener la producción
animal mundial. La nutrición debe ir más allá del concepto de proteína ideal y
considerar las proporciones y cantidades óptimas de todos los aminoácidos
proteinogénicos en las dietas de los mamíferos, las aves y los animales acuáticos
y, en el caso de los carnívoros, también la taurina (Wu & Li, 2022), más aún en
aplicación del concepto de aminoácidos funcionales (Wu et al., 2014).

El nivel de proteína en la dieta no tiene significancia en el desempeño productivo

de cerdos, si los amionoácidos están según las recomendaciones. Un ensayo con
6 niveles de proteína en la dieta, desde el nivel remendado de 19.3%, hasta 9.3%,
pero con los niveles de aminoácidos según las recomendaciones. El consumo de
alimento fue similar entre la dieta con 19.3% de proteína (1.24 kg/d) y la dieta con
13.5% de proteína (1.12 kg/d). Las ganancias de peso también fueron similares
(0.29 vs. 0.27 kg/d, respectivamente), evidenciando que el nivel de proteína se
puede disminuir desde 19.3 que es el nivel recomendado, hasta 13.5%, sin
comprometer el rendimiento de crecimiento de los cerdos, con tal de garantizar
los niveles de aminoácidos (Hlatini et al., 2021).

Calidad de proteína de los alimentos

La calidad de la proteína es un índice que mide la bondad de una para
proporcionar los aminoácidos requeridos por los animales. Las mediones más
comunes son el valor bioógico, utilización neta de la proteína, relación de
eficiencia proteica.

Valor biológico

El valor biológico (VB) es una medida de la calidad de la proteína que se

determina en experimentos con animales, mediante balance de nitrógeno o
sacrificio comparativo, donde se mide el nitrógeno ingerido (NI), excretado en
heces (NF), excretado en orina (NU) y retenido (NR); además, se mide las
pérdidas endógenas por excreción fecal (NMF), así como las pérdidas endógenas
excreción de orina (NEU). Hablando con propiedad, el valor biológico mide el
nitrógeno retenido con relación al nitrógeno absorbido; es decir, la cantidad de
nitrógeno absorbido que es utilizado por el organismo para la síntesis de

227
proteína; equivale a la proteína metabolizable (Hoffman & Falvo, 2004). Un
alimento con un alto valor biológico se correlaciona con un alto suministro de
aminoácidos esenciales. Las fuentes animales generalmente poseen un valor
biológico más alto que las fuentes vegetales que carecen de uno o más de los
aminoácidos esenciales. El valor biológico se puede expresar mediante dos
formas: aparente y verdadero (Bender, 2007).

Valor biológico aparente. Mide el nitrógeno aparentemente retenido con

relación al nitrógeno aparentemente absorbido.
NI−(NF+NU)
VBA, % = x 100
NI−NF

Nitrógeno aparentemente retenido = NI − (NF + NU)

Nitrógeno aparentemente absorbido = NI − NF

Valor biológico verdadero. Mide el nitrógeno verdaderamente retenido con

relación al nitrógeno verdaderamente absorbido. Esta medida, además del
nitrógeno ingerido (NI), nitrógeno excretado en heces (NF) y orina (NU), mide el
nitrógeno metabólico fecal (NMF) y el nitrógeno endógeno urinario (NEU). Como
NMF y NEU son difíciles de cuantificar, se utiliza referencias indicadas. El valor
biológico verdadero, corrige las pérdidas metabólicas en heces y orina.

Ecuación de Thomas-Mitchell (1909) (Bender, 2007):

NI − (NF − NU) + (NU − NEU)

VBV, % = x 100
NI − (NF − NMF)

Donde:

Nitrógeno verdaderamente retenido = NI − (NF − NMF) + (NU − NEU)

Nitrógeno verdaderamente absorbido = NI − (NF − NMF)

Utilización neta de la proteína

La relación entre la proteína retenida en el cuerpo y la proteína consumida en el

alimento. Algunos textos relacionan NPU y VB.

N retenido
NPU, % = x 100
N consumido

Algunos textos relacionan NPU y VB.

NPU = Valor biolpogico x Digestibilidad

228
 Nitrógeno retenido
Digestibilidad =
Nitrógeno ingerido

Relación de eficiencia proteica

La medida más simple y obvia del valor nutritivo es la tasa de crecimiento de los
animales jóvenes alimentados con el alimento problema, por tanto, la relación de
eficiencia proteica es la relación entre la ganancia de peso y el consumo de
proteína en un período de tiempo. Por lo general se utilizan ratas destetadas de
21 días de edad, y la prueba también dura 21 días.
Ganancia de peso
PER = Consumo de proteína

Retención neta de proteína

Es una modificación del método PER, donde el aumento de peso del grupo
experimental se compara con el aumento de peso del grupo control; sin embargo,
es recomendable utilizar la diferencia de peso final de ambos grupos.
Peso final de grupo experimental−Peso final de grupo control
NPR = Peso de proteína consumida

NPV = VB x D x Contenido de proteína en el alimento

Ejercicio: En un experimento de balance de nitrógeno en cerdos de 52 kg de

peso corporal, se ha obtenido la siguiente información:

Consumo de materia seca del alimento : 2.00 kg/d

Excreción de materia seca fecal : 0.45 kg/d

Proteína total en alimento : 16 %

Proteína total en las heces : 18 %

Proteína total en la orina : 31.25 g/d

Calcule:

- El valor biológico aparente de la proteína (VBA)

- El valor biológico verdadero de la proteína (VBV)
- El balance de nitrógeno del animal

229
 Ciclos del metabolismo nitrogenado

- Balance. Es la relación entre el ingreso y el egreso de nitrógeno. Puede ser

positivo o negativo. El balance es positivo cuando el ingreso de nitrógeno al
organismo es mayor que el egreso del organismo. El balance es negativo
cuando ocurre lo contrario.
- Recambio. Es la relación entre la síntesis y degradación de las proteínas;
ambos ciclos operan en forma simultánea. En el crecimiento la síntesis de
proteína supera a la degradación (recambio); al mismo tiempo, la ingesta de
nitrógeno excede la excreción, resultando en balance nitrogenado positivo.

La síntesis de proteínas es un proceso del todo o nada, la falta de un solo

aminoácido tendrá efectos adversos sobre la síntesis. La síntesis de proteínas
ocurre hasta el nivel del aminoácido limitante; los aminoácidos excedentes
simplemente son desaminados y catabolizados. En resumen, anabolismo y
catabolismo son procesos simultáneos que ocurren siempre en el organismo. El
crecimiento es el triunfo del anabolismo sobre el catabolismo. La alimentación
con exceso de proteínas o aminoácidos puede resultar en una cantidad de emisión
de nitrógeno. El método más común para reducir la emisión de nitrógeno es usar
una formulación de dieta que tenga un nivel más bajo de proteína cruda en la
dieta y una mayor concentración de suplementos de aminoácidos (Kim, 2015).

5.4 Nutrición proteica en rumiantes

La nutrición de precisión indica que la nutrición de los animales rumiantes es al

menos en parte el proceso de la nutrición de la compleja comunidad de
microorganismos de todo tipo que habita el rumen. La interacción entre los
miembros de esta comunidad y su anfitrión, el animal, no solo es de gran interés
intrínseco, sino de vital importancia si se quiere alimentar y manejar a los
rumiantes del mundo para que den los mejores resultados. Los objetivos de la
nutrición proteica en rumiantes son proporcionar cantidades mínimas de
proteína cruda (PC) en la dieta, pero también cantidades adecuadas de proteína
degradable en rumen (RDP) como una fuente de nitrógeno para una eficiente
producción de proteína microbiana, así como cantidades de proteína no
degradable en rumen (RUP) como fuente de aminoácidos para atender las
necesidades posruminales para el mantenimiento y producción del animal,

230
mejorar la eficiencia de la producción a través de la alimentación de precisión
para disminuir el impacto ambiental (González et al., 2018).

Características nutricionales del animal rumiante

El animal rumiante tiene las siguientes características nutricionales:

a) Independencia de la calidad de proteína dietaria, puede sobrevivir con

alimentos pobres en proteínas.

b) Dependencia de proteína microbial, debido a la simbiosis con microbios.

c) Capacidad para reciclar nitrógeno, como una forma de conservación de

nitrógeno.

d) Capacidad para utilizar nitrógeno no proteico (NNP) tales como urea y ácido
úrico.

Fuentes de nitrógeno para el animal rumiante

El nitrógeno es un componente de los nutrientes esenciales críticos para la

productividad de los rumiantes, pero también es un importante contaminante
ambiental que contribuye a la deposición ácida, la eutrofización, los problemas
respiratorios humanos y el cambio climático, si se excreta en exceso (Hristov et
al., 2019). Las dos fuentes importantes de nitrógeno que el animal rumiante
puede disponer para cubrir sus necesidades son el nitrógeno dietario y el
nitrógeno de reciclaje.

1. Nitrógeno dietario (N exógeno), formado por los siguientes componentes:

a) Nitrógeno proteico (NP) presente en los aminoácidos de las proteínas del
alimento.
b) Nitrógeno no proteico (NNP) presente en los compuestos nitrogenados
que no son proteínas (ácidos nucleicos, amidas, aminoácidos libres,
nitratos y otros).
2. Nitrógeno de reciclaje (N endógeno), N de recuperación y reutilización.
a) Nitrógeno de reciclaje salival, urea que difunde en las glándulas salivares.
b) Nitrógeno de reciclaje ruminal, urea que difunde en el rumen.
c) Nitrógeno de las células microbiales y las células de descamación epitelial.

La proporción de nitrógeno proteico y no proteico varía entre los distintos

alimentos; la mayor fuente de nitrógeno proteico son las leguminosas (tabla 28).

231
Tabla 28

Contenido de N en los alimentos, en %.

Alimento NT NP NNP
Granos 1.5 1.23 0.27
Gramíneas 1.9 1.39 0.51
Leguminosas 3.2 2.27 0.93
Promedio 2.2 1.65 0.55

Simbiosis microbio-animal

Los animales anfitriones tienen innumerables asociaciones simbióticas con

microorganismos y, a menudo, han mantenido estas simbiosis durante millones
de años, que abarcan cambios drásticos en las condiciones ecológicas y los estilos
de vida (Perreau & Moran, 2022). Los animales rumiantes viven en simbiosis con
microorganismos en su estómago, por lo que normalmente pueden sobrevivir
consumiendo alimentos de pobre calidad en proteínas, tales como pastos,
forrajes, subproductos y residuos agrícolas, y producir moderadas cantidades de
carne, leche, lana y otros (Xu et al., 2021). Casi todos los sistemas de crianza en
los Andes tienen esas características. Los animales rumiantes tienen poblaciones
de microbios simbiontes (arqueas, bacterias, protozoarios y hongos) en su panza;
el trabajo de esas poblaciones microbianas consiste en la fermentación de los
constituyentes de la dieta consumida (polisacáridos, azúcares, lípidos y
proteínas) y la conversión de estos substratos en ácidos grasos volátiles (AGV),
anhidrido carbónico (CO2), metano (CH4), amoníaco (NH3), y sobre todo proteína
microbiana para la nutrición de los animales, o para su depuración (Li et al.,
2022).

Las bacterias constituyen la mayor biomasa microbial del rumen, con 3 a 7 kg en

vacunos. Estos microorganismos están capacitados para sintetizar aminoácidos y
proteína microbiana de alta calidad a partir de compuestos carbonados simples y
nitrógeno no específico (NH3) de origen dietario o endógeno. La capacidad
biosintética de las bacterias simbiontes posibilita al animal rumiante vivir, crecer
y reproducirse consumiendo alimentos con proteínas de pobre calidad y producir
en niveles modestos. Las bacterias tienen también la capacidad de utilizar urea
dietaria o urea de reciclaje como fuente de nitrógeno (N) para la síntesis de

232
aminoácidos y proteína microbiana; también pueden utilizar purinas de reciclaje,
mucoproteínas y otros compuestos nitrogenados de la saliva, con lo cual
disminuyen los requerimientos dietarios de N y proteína verdadera del animal,
alargando el período de sobrevivencia del rumiante cuando las condiciones de
alimentación son críticas.

Proteína dietaria

NNP  Amoníaco (NH3)  Proteína microbial

(Baja calidad) (Alta calidad)

Crecimiento celular y síntesis de proteína microbial

El crecimiento de las células microbiales depende de la degradación de la materia

orgánica que sirva de fuente de monómeros necesarios para la síntesis de los
constituyentes celulares (proteínas, polisacáridos, lípidos, ácidos nucleicos) y
para generar el ATP necesario para estas síntesis. Los microbios requieren
también de nitrógeno, azufre, ácidos grasos de cadena ramificada, minerales y
vitaminas. La composición de las células microbiales es relativamente constante,
excepto cuando almacenan cantidades variables de polisacáridos de reserva; su
composición típica es: proteína verdadera (32 %), pequeñas moléculas
nitrogenadas (10 %), ácidos nucleicos (8 %), paredes celulares (9 %), lípidos (11
%), polisacáridos (17 %) y cenizas (13 %) (Czerkawski, 1986, p 221).

La eficiencia del crecimiento microbiano se expresa por lo general, como la

producción de materia seca celular por unidad de materia orgánica fermentada
(MOF). La materia orgánica que egresa del rumen está formada por la materia
orgánica no fermentada de la dieta (MONF), la materia orgánica microbial
(MOM), los ácidos grasos volátiles (AGV) y otros productos. La eficiencia de
producción de células microbiales varía de acuerdo a la dieta (cantidad y calidad),
el pH ruminal y el tiempo de recambio del substrato. Así mismo, la cantidad de
proteína microbial que pueda sintetizarse en el rumen, depende de la densidad y
la velocidad de crecimiento de la población microbial.

Proteína microbial

La fuente de proteína más económica para la nutrición de los rumiantes es la

proteína de las células microbiales. Los microbios del rumen sintetizan todos los
aminoácidos “esenciales” que necesita el animal rumiante. Los aminoácidos están

233
disponibles para el animal después de que los microbios son digeridos y
absorbidos en el intestino delgado. Los ácidos grasos volátiles y las células
microbiales son los productos finales de la fermentación ruminal con valor
nutricional para el animal rumiante. Los ácidos grasos volátiles sirven como
fuentes de energía, mientras que las células microbiales sirven como fuentes de
aminoácidos para la nutrición del animal rumiante. La digestibilidad de la
proteína microbial es 78%, con una utilización neta de 68%.

Con ese entender, una primera estrategia en la nutrición de los animales

rumiantes consiste en asegurar la eficiencia de la fermentación ruminal y el
crecimiento microbiano para maximizar la disponibilidad de ácidos grasos
volátiles y proteína microbial en el rumen; es decir, lograr que el animal convierta
eficientemente el alimento en ácidos grasos volátiles y células microbiales, u
optimizar la síntesis de proteína microbial, de manera que tenga mayor
disponibilidad de energía y aminoácidos para su nutrición.

En niveles moderados de producción, la proteína microbiana abastece

normalmente la demanda de aminoácidos de los animales; en cambio, en niveles
altos de producción, la proteína microbial es insuficiente para cubrir las altas
demandas de aminoácidos, siendo necesario una fuente adicional de
aminoácidos. En estos casos, la proteína pasante o proteína no degradable en
rumen es una alternativa interesante. En la tabla 29 se muestra la composición
de la proteína microbial en contraste con la proteína de la carne y leche. En
términos generales, la composición de la proteína microbial es similar a la de
otras proteínas.

Tabla 29

Patrón de aminoácidos de la proteína microbial, g/100 g PT.

Aminoácidos Carne Leche Prot. Microb.

Lisina 9.1 8.2 9.2
Metionina 2.7 2.9 2.5
Triptófano 1.3 1.3 1.5
Treonina 4.6 5.0 5.7
Fenilalanina 4.5 5.4 5.3
Valina 5.3 7.4 5.8
Leucina 8.0 10.2 8.0

234
 Isoleucina 5.1 5.6 5.8

Reciclaje de nitrógeno

En los animales mamíferos, la urea se sintetiza en el hígado vía ciclo de la urea a

partir del amoníaco absorbido en el tracto gastrointestinal o del amoníaco que
deriva del catabolismo de los aminoácidos y los ácidos nucleicos. Los mamíferos
no tienen ureasa endógena para la remoción de urea corporal por lo que la
depuración de urea se realiza vía excreción urinaria.

El reciclaje de nitrógeno es la transferencia de la urea endógena hacia el ambiente

ruminal para su reutilización por los microbios. El reciclaje de nitrógeno fue
descubierto por Read (1925), quien encontró que los camélidos excretan
cantidades mínimas de urea en la orina; Schmidt-Nielsen et al. (1957)
confirmaron el hallazgo de Read y postularon que los camélidos tienen un sistema
eficiente para conservar nitrógeno; McDonald (1948) descubrió que la urea
endógena se transfiere al rumen vía saliva; Simonnet et al. (1957) descubrieron
que la urea se transfiere por difusión a través de la pared del rumen.

El reciclaje de N-urea implica el transporte de N entre el drenaje portal del tracto

gastrointestinal (especialmente el rumen) y el hígado en forma de N-NH3 y N-
urea que es un mecanismo importante y eficaz para que los rumiantes mantengan
la síntesis de proteínas microbianas en el rumen durante la deficiencia de N
(Berends et al., 2014). La urea de reciclaje es absorbida por los microbios en el
rumen y metabolizada para convertirse en proteína microbiana, que es una buena
fuente de proteína para la síntesis de proteína de la leche o la proteína muscular
(Wu et al., 2021). El exceso de NH3 que genera la hidrólisis de las proteínas en el
rumen se absorben y transportan al hígado, donde es convertido en urea
endógena, que se distribuye y recicla a través de la pared ruminal y la secreción
salival. El epitelio ruminal contiene la ureasa microbiana que hidroliza la urea en
NH3 que es utilizado para la síntesis de proteína microbiana (Hailemariam et al.,
2021).

El camello es el animal rumiante con la mayor capacidad de reciclaje de urea (94-

97%), sin cambiar su balance de nitrógeno con la privación de agua, incluso
pueden mantener un nivel constante de nitrógeno mediante el reciclaje de urea
en la inanición (Mousa et al., 1983), abasteciendo carne en forma exitosa y
económica en las tierras pobres donde los alimentos y el agua apenas están

235
disponibles, porque sobreviven con dietas de las más bajas en proteínas que otros
rumiantes, dada su excepcional capacidad para reciclar urea como fuente de
nitrógeno cuando la proteína dietética no está disponible (El-Badawi et al., 2021).
La fisiología digestiva de los camellos (reciclaje de nitrógeno, tránsito lento, flora
ruminal) les permite aprovechar mejor los forrajes de baja calidad y conduce a
una eficiencia alimentaria superior a la de las vacas, contribuyendo así a una
mejor relación recursos/productos (Faye, 2016).

Houpt (1970) enfatizó la importancia del “reciclaje” de la urea, como el “ciclo de

regeneración de la proteína”. Desde aquel tiempo se ha realizado mucha
investigación para comprender mejor la importancia del reciclaje de nitrógeno
como un medio de conservación de nitrógeno.

La pérdida de nitrógeno en la orina de rumiantes varía de acuerdo al consumo de

nitrógeno en el alimento. En ovinos y vacunos alimentados con heno, la pérdida
de energía en orina fue de 2.6%EB (Blaxter et al., 1966), o 4-5%EB (NRC, 1981).
La mínima pérdida de nitrógeno en la orina de alpacas, se puede atribuir al
mínimo consumo de nitrógeno (1.6 %), al buen reciclaje de nitrógeno como ocurre
en el camello (Schmidt-Nielsen et al., 1957), y a una mínima excreción renal de
urea como ocurre en la llama (Engelhard y Schneider, 1977).

Reciclaje salival

El reciclaje salival de nitrógeno es el retorno de urea endógena a través de la

saliva. La transferencia de urea salival al rumen es el producto del volumen de
saliva y la concentración de urea en la saliva. Así, por ejemplo, la saliva de la vaca
lechera contiene urea. Si el animal secreta 200 litros de saliva, la transferencia de
urea al rumen es para el uso por las bacterias.

Reciclaje ruminal

El reciclaje ruminal de nitrógeno corresponde a la urea formada en el hígado que

retorna vía sanguínea al rumen (ciclo hepato-ruminal). La cantidad de retorno es
variable en las distintas especies. En ovinos alimentados con forraje de baja
calidad, el retorno de urea endógena fue de 0.5-2.3 g/d (Nolan y Stachiw, 1978);
en ovinos alimentados con pasto cebadilla (Bromus inermis), el retorno fue de 6-
10 g/d (Kennedy y Milligan, 1980); los ovinos alimentados con una dieta basal
libre de N y 300 g/d de sacarosa tuvieron un retorno de 9.5 g/d de N ureico

236
(Potthast et al., 1977). El reciclaje salival no logra una transferencia de esa
magnitud, sin embargo, la saliva y el ciclo hepato-ruminal son rutas importantes
de transferencia de urea endógena al rumen.

El reciclaje de nitrógeno es una alternativa del animal para conservar N; sin

embargo, este mecanismo no debe ser sobrestimado, puesto que el N de reciclaje
no siempre puede cubrir el déficit de N para el crecimiento microbiano cuando la
dieta animal es baja en proteína. La alimentación con forrajes pobres en proteína,
se puede suplementar con urea u otra fuente de NNP a fin de mejorar la
digestibilidad de la dieta y el crecimiento microbiano. Por el contrario, la
alimentación con dietas de alta proteína, como ocurre cuando los animales pastan
en pastos cultivados de alfalfa o trébol, la proteína se utiliza más
ineficientemente.

El grado de reciclaje y/o excreción de urea depende del nivel de consumo de

proteína y las necesidades del animal. Si el consumo de proteína es menor a la
demanda del animal, el reciclaje de urea se impone sobre la excreción; por el
contrario, si el consumo de proteína es mayor a la demanda del animal, la
excreción de urea se impone sobre el reciclaje. En la Tabla 30 se muestra datos
de la dinámica del nitrógeno observado en llamas alimentadas con forrajes con
dos niveles de nitrógeno.

Tabla 30

Metabolismo de urea corporal en llamas alimentadas con forrajes.

Mediciones realizadas Dieta rica en N Dieta pobre en N

Concentración plasmática, mM/L 4.4 2.2

Excreción renal, mM/h 10.7 1.2

Reciclaje ruminal, mM/h 10.7 9.0

Utilización ruminal, mM/h 1.8 7.6

Utilización, % del reciclaje 17 85

Nota. Engelhardt y Schneider (1977).

237
Transferencia transepitelial de la urea

La transferencia de urea a través de la pared ruminal es probablemente por

difusión simple. El epitelio queratinizado del rumen es una barrera para el paso
de la urea, sin embargo, esa barrera es menos efectiva para el paso del amoníaco.
La difusión de urea hacia el ambiente ruminal ocurre después de su
desdoblamiento en amoníaco (NH3) por acción de la ureasa producida por las
bacterias que proliferan en el epitelio cornificado. El nivel de ureasa en el epitelio
ruminal parece que juega un rol modulador en la transferencia de la urea hacia el
ambiente ruminal; cuando la mucosa del rumen fue tratada con antibióticos o
inhibidores de ureasa, la transferencia de urea se redujo (Houpt, 1970). El nivel
de amoníaco también tiene un efecto modulador en la transferencia de urea hacia
el ambiente ruminal; cuando la concentración de amoníaco en el ambiente
ruminal es alta, se inhibe la síntesis de ureasa en las bacterias que viven en o cerca
de la pared ruminal, reduciendo la transferencia de urea hacia el ambiente
ruminal (Cheng y Costerton, 1980).

Degradación de la proteína en el rumen

La mayor parte de la proteína dietaria en el rumen se hidroliza en oligopéptidos,

péptidos y aminoácidos, por acción de proteasas microbiales extracelulares. Los
aminoácidos resultantes de la hidrólisis de la proteína dietaria, son incorporados
por los microbios para formar proteína microbial, o son desaminados
intracelularmente en cetoácidos y amoníaco (NH3). El amoníaco sirve para la
resíntesis de nuevos aminoácidos y proteína microbial. El nivel de amoníaco en
líquido ruminal depende del nivel de proteína degradable en rumen. Las dietas
altas en proteína degradable generan altos niveles de amoníaco. El exceso de
amoníaco se absorbe en el rumen, luego pasa al hígado donde es convertido en
urea y subsecuentemente es excretado por los riñones a través de la orina (Fig. 1).

Los animales rumiantes requieren aminoácidos esenciales, para el

mantenimiento, crecimiento, reproducción, y producción de leche. Estos
aminoácidos deben proceder de la proteína microbial sintetizada en rumen o de
la proteína dietaria no degradada en rumen. La cantidad de aminoácidos
requeridos por los animales rumiantes depende de la especie y el nivel de
producción. Las investigaciones sugieren que la lisina y la metionina son los dos

238
aminoácidos limitantes de la síntesis de proteína. La relación lisina:metionina
debe estar en 3:1 para proveer los requerimientos mínimos.

Optimizar primero la síntesis de proteína microbial en rumen

La proteína dietaria consumida por el animal rumiante contiene proteína

verdadera (aminoácidos) y nitrógeno no proteico (NNP). Además, la proteína
dietaria se categoriza en proteína degradable en rumen (RDP) y proteína no
degradable en rumen (RUP). Al RUP se le conoce también como proteína by pass
ruminal o simplemente proteína by pass. El RDP está disponible para el uso de
los microbios del rumen para la elaboración de proteína microbial. La RUP
escapa la degradación ruminal y pasa hacia el abomaso y el intestino delgado,
donde es digerida hasta aminoácidos, y absorbida. La degradación de RDP
produce amoníaco. Los microbios utilizan este amoníaco junto con fuentes de
carbohidratos energéticos rápidamente disponibles para formar proteína
microbial. La proteína microbial es la proteína celular de las bacterias,
protozoarios y hongos del rumen. La cantidad de proteína microbial producida
en el rumen depende principalmente de la disponibilidad de carbohidratos
fermentables, y nitrógeno disponible; depende también de RDP, pH ruminal,
provisión de aminoácidos y péptidos, tasa de recambio ruminal, tamaño de
partícula de la dieta, y otros factores. Si no hay suficiente carbohidrato
fermentable disponible en el rumen para usar el amoníaco libre, incrementa el
amoníaco ruminal. El exceso de amoníaco se absorbe a través de las paredes del
rumen, pasa al hígado, donde es metabolizado a urea (la cual es menos tóxica que
el amoníaco). El hígado gasta 7.3 kcal/g de amoníaco convertido en urea, energía
que podría ser útil para la producción de leche. Algo de esta urea retorna al rumen
vía saliva, pero la mayor parte se excreta a través de la orina. Los niveles de urea
se pueden evaluar a través del dosaje de nitrógeno ureico en el plasma (PUN) o
nitrógeno ureico en la leche (MUN). La proteína microbial que se forma en el
rumen es una proteína de muy alta calidad debido a que provee los aminoácidos
necesarios por el animal. Esta proteína eventualmente escapa el rumen y pasa al
abomaso donde se hidroliza en aminoácidos. Los aminoácidos son absorbidos en
el intestino delgado hacia la sangre. Esto es importante entender que cuando se
alimenta vacas lecheras, se está alimentando a los microorganismos del rumen
que forman la proteína microbial. La proteína microbial puede proveer más del

239
60% de la proteína que alcanza el intestino delgado. Una clave para la eficiente
utilización del alimento es la formulación de raciones que optimice la síntesis de
proteína microbial y también provea las cantidades de proteína no degradable
que necesita el animal para la producción de leche.

Proteína no degradable en rumen

La proteína no degradable en rumen (RUP) es aquella porción de la proteína

cruda que escapa la degradación microbial del rumen, de manera que posibilita
el paso de aminoácidos preformados del alimento desde el rumen hacia el
abomaso y el intestino delgado para la digestión y absorción post ruminal. Los
animales de alta demanda proteica, tales como vacas lecheras en inicio de
lactación que producen grandes cantidades de leche tienen una tremenda
necesidad de aminoácidos y pueden tener la mayor necesidad de RUP en
comparación a otras vacas del establo. A pesar de que es importante maximizar
la síntesis de proteína microbial como el primer paso para reunir esta necesidad,
las vacas lecheras no pueden sintetizar suficiente proteína microbial para cubrir
sus requerimientos de aminoácidos. A pesar de que existe una pequeña cantidad
de proteína disponible de origen corporal a medida que la vaca pierde peso en el
inicio de lactación, esta cantidad es menor a sus requerimientos de proteína. Por
tanto, se debe proveer RUP adicional para cubrir las necesidades de aminoácidos
de las vacas. La ración de vacas en inicio de lactación debe contener 35 a 40% de
la proteína cruda como RUP. Se debe considerar también la fuente de RUP y por
consiguiente su perfil de aminoácidos. Los aminoácidos del RUP deben
complementar el flujo de aminoácidos de la proteína microbial. El valor
nutricional del RUP depende de su digestibilidad y el patrón de aminoácidos
esenciales.

Lisina y metionina

La lisina y metionina son los dos aminoácidos que por lo general son limitantes o
co-limitantes para la síntesis de la proteína en la leche. En otras palabras, si estos
aminoácidos no están disponibles en cantidades suficientes en la glándula
mamaria cuando se está sintetizando la proteína de la leche, la producción de
leche será limitada. La relación de lisina a metionina en las bacterias del rumen,
los tejidos corporales, y la leche se aproxima a 3:1. La lisina puede estar baja en

240
RUP de gramíneas, mientras que la metionina puede estar baja en RUP de
leguminosas.

El tipo de forraje afecta las necesidades de RUP

El tipo de forraje ofrecido en la alimentación influencia la necesidad de RUP y se

debe considerar en la formulación de dietas. Las vacas que consumen dietas
formuladas con forrajes diferentes pueden responder diferentemente al RUP
suplementario. Las vacas alimentadas con pasturas de alfalfa pueden tener una
mayor respuesta a RUP que aquellos alimentados con dietas de ensilados de
avena. Una posible explicación es que la alfalfa es alta en proteína cruda, por
tanto, no es necesario proteína suplementaria, tales como harina de soya para
balancear la proteína. Sin embargo, la proteína de la alfalfa es muy degradable en
rumen. Por tanto, cuando se incluye una fuente de RUP para balancear el RUP en
estas dietas, por lo general incrementa la producción. En cambio, el ensilado de
avena es bajo en proteína cruda. Cuando se formulan dietas basadas en ensilado
de avena, se necesita incementar más proteína suplementaria tales como harina
de soya para balancear la proteína de la ración. Esta proteína suplementaria
adicional puede proveer más RUP de lo requerido por lo que la respuesta al RUP
adicional no es la misma como cuando se adiciona RUP a dietas de alfalfa.

Factores que afectan la degradación de la proteína en el rumen

- Solubilidad de la proteína. Es la facilidad con la que la proteína es

degradada por los microbios del rumen. Algunas proteínas son rápidamente
degradables y otras son lentamente degradables. En función a esa
susceptibilidad a la degradación, las proteínas pueden ser de solubilidad alta
y solubilidad baja. Los alimentos cuyas proteínas son de alta solubilidad
incluyen a la torta de algodón, soya y urea.

- Concentración de enzimas microbiales. Cuando la densidad de la

población microbiana es elevada, las proteínas serán degradadas
rápidamente.

- Tiempo de permanencia del alimento en el rumen. Cuando un

alimento permanece un período demasiado corto, puede disminuir la
degradación de la proteína; ocurre cuando el nivel de ingesta aumenta o
cuando la tasa de pasaje del alimento es alta.

241
Términos de mayor uso en la nutrición proteica de rumiantes

Proteína soluble. Fracción de la proteína dietaria que es degradada rápidamente

en el líquido ruminal. Ejemplo, la proteína de la pasta de algodón es altamente
soluble. Los compuestos nitrogenados no proteicos (urea) también solubilizan
demasiado rápido, degradando en CO2 y NH3.

Proteína degradable y no degradable en rumen

El requerimiento de proteína cruda de los animales rumiantes está conformado

por dos requerimientos específicos: la proteína requerida por los
microorganismos del rumen y la proteína requerida por el animal. Estos
requerimientos son satisfechos por la proteína degradable en el rumen (RDP) y
la proteína no degradable en el rumen (RUP), respectivamente. La RDP es la
proteína que se hidroliza en el rumen hasta aminoácidos y amoníaco, proporciona
una fuente de N para el crecimiento y la síntesis de proteína microbiana en el
rumen. La RUP, conocida también como proteína pasante, proteína protegida o
proteína by pass, es la proteína que no se hidroliza en el rumen, resiste la
degradación microbial en el rumen, pasa intacto al abomaso y el intestino delgado
para su digestión y absorción, proporciona una fuente de aminoácidos para el
animal (Manoukian et al., 2021).

El modelo NRC (ahora conocido como NASEM) Requerimientos de

Nutrientes del Ganado Lechero (NRC, 2001) recomienda un 18% de PC en la
dieta (basado en MS, equivalente a 16% de PC tal como se alimenta) en el
alimento de inicio para terneros alimentados con una dieta mejorada, donde
es importante la relación proteína-energía en la dieta para optimizar la tasa
de crecimiento de los animales (Yousefinejad et al., 2021). El contenido de
RUP varía ampliamente en los alimentos. Los granos de cereales, harina de
pescado, proteínas vegetales tratadas con calor, formaldehido o álcalis
contienen altos niveles de RUP. La proteína microbial es muy importante en
la nutrición del rumiante, sin embargo, el aporte de proteína es limitado,
compatible con solo niveles moderados de producción. Los niveles
productivos altos demandan un aporte de proteínas de fácil y rápida digestión
y absorción, lo cual se puede lograr solo con RUP. La harina de pescado es el
alimento con el mayor nivel de RUP, muy útil para animales con altos

242
 requerimientos de proteína. La liberación asíncrona de proteína degradable
en el rumen (RDP) y la energía disminuye la síntesis de proteína microbiana
en el rumen y aumenta el exceso de contaminantes en el medio ambiente, por
lo que es importante la proporción RDP:RUP para mejorar la utilización de la
proteína, especialmente en vacas de alta producción. La mejor relación
RDP:RUP en el concentrado es de 1.50 (60:40) y 75% de NDT (Rosmalia et
al., 2022).

Nitrógeno ureico en la sangre

La producción ruminal consiste en N amoniacal, proteína no degradada

(alimentaria o endógena) y proteína microbiana. Cuando la RDP de la dieta
excede la cantidad requerida por los microorganismos ruminales, la proteína se
degrada a amoníaco N, se absorbe, se metaboliza a urea en el hígado y se pierde
en la orina. En condiciones típicas de alimentación del ganado lechero, la
manipulación de la degradación de la proteína ruminal o la eficiencia del uso de
N (ENU) en el rumen es la estrategia más efectiva para reducir las pérdidas de N
(Tamminga, 1996). Las pérdidas de N pueden reducirse disminuyendo la
degradación de proteínas en el rumen y/o aumentando el uso de N por parte de
los microorganismos ruminales (Bach et al., 2005).

El nitrógeno ureico de la sangre (NUS), o del inglés blood urea nitrogen (BUN),
mide la cantidad de nitrógeno ureico que hay en la sangre. Ayuda a determinar el
funcionamiento de los riñones. Un nivel BUN más alto de lo normal puede ser
una señal de que los riñones no están funcionando bien. En las vacas lecheras, la
urea en sangre refleja no solo el catabolismo de la proteína por los tejidos del
cuerpo, sino también el catabolismo de la proteína en el rumen.

Un estudio comparativo del nivel de NUS entre alpacas y llamas machos y

hembras destetadas, alimentadas por 21 días con pastos cultivados frescos
(H°81.91%) de la asociación rye grass italiano (Lolium multiflorum) y trébol
blanco (Trifolium repens), con un contenido de 16.3% de proteína cruda en
materia seca. La muestra de sangre se colectó el día 21 del pastoreo, por mañana,
antes que salgan a pastorear. Los valores de NUS fueron similares entre especies,
19.04 vs. 19.05 mg/dL, respectivamente (Vivar et al., 2019).

243
Nitrógeno ureico en la leche

El nitrógeno ureico en la leche (NUL), o del inglés milk urea nitrogen (MUN), es
un indicador diagnóstico útil en la evaluación de la eficiencia de las dietas de
vacas lecheras. El NUL es un indicador de los niveles de amoníaco en el rumen.
Los valores de NUL se dan en miligramos por 100 mililitros (mg/dl) y
generalmente varían entre 10 y 18 mg/dl. Los altos niveles de NUL pueden sugerir
exceso de amoníaco ruminal, debido quizá a exceso de proteína degradable y/o
insuficiente carbohidrato fermentable, mientras que niveles bajos de NUL
pueden indicar bajos niveles de amoníaco ruminal o insuficiente proteína
dietaria. Por ejemplo, los niveles de NUL normal a alto pueden sugerir que no es
necesario la adición de urea en la dieta puesto que no va ser utilizada. Además,
hay un costo energético adicional para la excreción del exceso de amoníaco inútil,
lo cual puede reducir la producción de leche. Los niveles de NUL deben proveer
una guía para la apropiada formulación de dietas. Para interpretar los niveles de
NUL, se debe establecer la línea de base de los valores de NUL en varios meses,
luego se pueden hacer cambios en la ración, y comparar los valores subsecuentes
de NUL para esta línea de base, colectar muestras de leche para el análisis de NUL
a partir de todas las vacas del hato o al menos de todas las vacas dentro de un
grupo y a partir del mismo ordeño cada vez. Además, para reducir la variación se
debe usar el mismo laboratorio para el análisis de todas las muestras de leche del
establo.

Excreción de nitrógeno

El organismo animal no cuenta con almacenes de proteína, por lo que todo exceso
de proteína en la dieta se elimina a través de la orina y heces (Reynal & Broderick,
2005). En la orina, el nitrógeno se excreta principalmente en forma de urea. La
excreción renal de urea depende de la cantidad proteína consumida en la dieta, y
el balance apropiado de RDP y RUP. Los estudios en cabras, han encontrado que
los riñones son los órganos que controlan la excreción o retención de urea de
acuerdo a las necesidades del organismo animal, potenciando la excreción si el
consumo de N es excesivo, o potenciando la reabsorción si el consumo de N es
limitado (Harmeyer & Martens, 1980). Los estudios en ovinos han mostrado que
los riñones pueden reabsorber más del 90 % de urea, cuando la dieta es pobre en
proteína, disminuyendo la excreción renal de N (Schmidt-Nielsen et al., 1958).

244
Los rumiantes juegan un papel clave en la producción de alimentos humanos al
convertir los recursos vegetales ricos en fibra que los humanos no pueden (o
eligen no) consumir en alimentos de alta calidad que los humanos pueden comer;
sin embargo, esta conversión provoca pérdidas inevitables de nitrógeno (N) en
sus heces y orina, por lo que los rumiantes se convierten en una carga ambiental,
en particular, la lixiviación de nitrato (NO3-), la volatilización de amoníaco (NH3)
y las emisiones de óxido nitroso (N2O) (Dijkstra et al., 2013).

Los estudios de balance de nitrógeno en alpacas, también han mostrado que la

excreción de N en la orina depende del consumo de proteína (P) en la dieta. Las
alpacas alimentadas con dietas de alta proteína tales como heno de alfalfa (PC
22.8 %), pierden un 5.2%EB en la orina (Pinares-Patiño et al., 2003). En alpacas
alimentadas con heno de gramínea (P 13.6%) la excreción de N fue de 6.2 g/d,
mientras que en las alimentadas con heno de alfalfa (P 20.9%), la excreción
incrementó a 13.5 g/d (Robinson et al., 2005). En alpacas alimentadas con heno
de cebada (P 9.9%), la excreción de N fue de 6.8 g/d, mientras que con heno de
cebada/alfalfa (P 12%), la excreción incrementó a 11.2 g/d (Davies et al., 2007).
Un estudio reciente, donde las alpacas se alimentaron con mezcla (1:1) de heno
de avena y alfalfa, con un contenido de 10% de proteína, la excreción de N en la
orina fue en promedio de 6.4 g/d, equivalente a una pérdida diaria de 13.82 g de
urea, que representa el 1% de la energía consumida (Roque et al., 2020).

Rol del amoníaco

El amoníaco (NH3) es la principal fuente de nitrógeno que las bacterias del rumen
utilizan para la síntesis de aminoácidos y proteína microbiana. Es una forma de
nitrógeno no específico que junto con compuestos carbonados simples de la
fermentación ruminal sirve para la síntesis de proteína microbiana. El contenido
de amoníaco (NH3) o nitrógeno amoniacal (N-NH3) en el líquido ruminal se
expresa en mg/100 mL o mM/L. En condiciones normales de alimentación, la
concentración de N-NH3 en líquido ruminal oscila entre 5 y 10 mg/100 ml ó 3 y 5
mM/L, con dietas de 11 y 14% de proteína total.

Cuando el nivel de proteína en la dieta excede el requerimiento del animal, o

cuando el animal consume niveles altos de nitrógeno no proteico (i.e., urea), la
fermentación ruminal genera niveles altos de N-NH3, el cual es absorbido en el
rumen. La absorción de N-NH3, constituye la mayor ruta de remoción del exceso

245
de nitrógeno en rumen. La remoción depende de la concentración del N-NH3 y el
pH ruminal. Una elevada concentración de N-NH3, hace alcalino el pH ruminal
favoreciendo la absorción de NH3; en cambio, una elevada concentración de AGV
hace ácido el pH ruminal, donde el nitrógeno está en forma de ión amonio (NH4+)
bloqueándose la absorción de amoníaco.

Nitrógeno no proteico

Urea

Una cualidad del animal poligástrico, lo que no tiene el animal monogástrico, es

su capacidad para utilizar nitrógeno no proteico (NNP). Los compuestos NNP de
mayor uso en la alimentación de animales poligástricos son la urea y el ácido
úrico. La urea (CH4ON2), también llamada carbamida, es la diamida del ácido
carbónico. Industrialmente se obtiene del nitrógeno del aire. Su uso como fuente
de NNP está permitido sólo en animales poligástricos. Existen dos tipos de urea:
la urea fertilizante (N 46 %) y la urea alimenticia (N 42 %); su equivalente de
proteína cruda es de 287.5 % (46 x 6.25) y 262.5 %, respectivamente. La urea
alimenticia tiene una película protectora que absorbe menos humedad, no forma
grumos lo que facilita su manejo en la preparación de mezclas alimenticias. En la
práctica, la urea fertilizante es la fuente de NNP de mayor disponibilidad en la
alimentación animal.

Utilización de la urea

La mayoría de las especies de mamíferos excretan la urea como un producto de

desecho del metabolismo del N resultante de la detoxificación del amoníaco; sin
embargo, los rumiantes tienen la capacidad de reciclar la urea en el tracto
gastrointestinal (TGI). La urea ingresa al tracto digestivo a través de las
secreciones de la saliva y el epitelio del TGI, siendo el rumen es el punto de
entrada más importante donde la urea se puede reciclar como sustrato para la
microflora del rumen (Nichols et al., 2022). Las investigaciones han demostrado
que la urea funciona muy bien cuando se agrega a dietas pobres en proteína, pero
con suficiente almidón. Bajo estas condiciones, las bacterias transforman
rápidamente la urea en proteína microbial. La transformación resulta menos
eficaz cuando la dieta no proporciona suficiente energía para las bacterias, o
cuando se agrega la urea a una mezcla que ya es suficientemente rica en proteínas.

246
El nivel de urea en dietas de rumiantes puede estar entre 1 a 2% de la ración, o
puede sustituir la tercera parte de la proteína de la ración, o puede estar en una
cantidad de consumo no mayor de 100 a 200 g/d. La urea se puede utilizar hasta
el 2 % de la ración siempre que la mezcla contenga melaza o granos de cereales.
La urea se puede utilizar también con melaza sola en una cantidad de 60 g/kg, o
urea y melaza diluida en agua, para rociarla sobre el forraje, especialmente en
pajas, brozas, de manera que los animales consuman forraje más agradable y con
mayor riqueza de N. La urea sola o en mezcla con melaza se puede agregar
también a los forrajes que se están ensilando en una cantidad de 1.0 a 1.5 kg de
urea por tonelada de forraje, a fin de elaborar un ensilado de mejor nivel de
nitrógeno.

La urea por lo general no es útil en dietas de vacas en inicio de lactación. La urea

es útil sólo si los niveles de amoníaco ruminal son tan bajos que se limita el
crecimiento microbial como ocurre sólo en dietas bajas en proteína. La urea se
puede usar en dietas de vacas al final de lactación. La urea no contiene
aminoácidos y por lo general es útil solo si los microbios del rumen pueden usar
NNP más carbohidrato fermentable. La urea por lo general no beneficia en dietas
de vacas en inicio de lactación que contienen alta proteína y adecuada proteína
degradable en rumen a partir de fuentes naturales de alimento.

Ácido úrico

Las fuentes más comunes de ácido úrico, son las excreciones fecales y urinarias
de las aves, las cuales se conocen como gallinaza o pollinaza, que son productos
derivados de las camas de aves (pollos, gallinas, pavos, etc.) que se obtienen de
las granjas avícolas. Estos productos de desecho, contienen restos de alimentos
desperdiciados y principalmente heces de aves con un alto contenido de ácido
úrico. Se utiliza de preferencia en la alimentación de vacas lecheras y vacunos de
engorde.

Intoxicación por urea

La urea, cuando se emplea en forma adecuada, es muy útil para la alimentación

de los rumiantes, sobre todo cuando los alimentos son pobres en proteína y/o
nitrógeno. Por el contrario, el uso de urea en niveles mayores a los recomendados,
o sin las debidas precauciones, puede resultar en un veneno mortal para los
animales. La intoxicación ocurre, por lo general, cuando el animal ha consumido

247
altos niveles de urea y/o cuando el consumo de urea es muy rápido. La urea de la
dieta se degrada rápidamente a amoníaco en el rumen, y las altas tasas de
absorción de amoníaco a través de la pared del rumen cuando consume una
comida rica en urea pueden provocar efectos hipofágicos y tóxicos asociados con
la alimentación con urea (Nichols et al., 2022). La urea como tal no es tóxica, lo
tóxico es el amoníaco resultante de la fermentación de la urea, que se absorbe en
la sangre. Los primeros signos de intoxicación son: intranquilidad, nerviosismo,
dificultad respiratoria, salivación abundante y espumosa, mixión y defecación
constante, aumento de la temperatura ruminal. Si el animal no recibe algún
tratamiento, aparece temblor muscular, incoordinación motora y rigidez de las
extremidades anteriores, que se complican con timpanismo grave, postración,
pulso yugular fuerte, espasmos tetánicos y bramidos fuertes. La muerte
sobreviene entre la media hora a 2 horas de aparecidos los primeros signos. Una
medida práctica para contrarrestar la toxicidad de la urea consiste en el
suministro, por vía oral, a las vacas, una vez aparecidos los primeros signos, de
abundante agua y unos 3 a 4 litros de vinagre o una solución de ácido acético al 5
%. Esta medida ya no es efectiva si la intoxicación está en la última fase, antes de
la muerte del animal.

¿Por qué la toxicidad de la urea?

La urea es un producto de alta solubilidad en el rumen, se hidroliza rápido en

amoníaco y dióxido de carbono, por la ureasa bacteriana (Urea → NH3 + CO2). El
consumo excesivo de urea genera una alta concentración de amoníaco en líquido
ruminal, que provoca acalosis amoniacal del rumen, que favorece la absorción del
amoníaco. El amoníaco absorbido por el rumen ingresa a la circulación portal y
luego llega al hígado donde se combina con dióxido de carbono formando
nuevamente urea (NH3 + CO2 → Urea). El ganado más maduro tiene una mayor
capacidad de síntesis y un mayor reciclaje de urea que el ganado joven (Getahun
et al., 2019). El hígado tiene limitada capacidad ureogénica. La capacidad máxima
del hígado para eliminar NH3 durante su primer paso fue en promedio de 1,84
mmol/min por kg de peso húmedo. Las vacas se intoxicaron cuando las
concentraciones de amoníaco en plasma arterial alcanzaron 0,8 mmol/L. Las
concentraciones de NH3 en la sangre venosa inyugular estuvieron entre 66 y 74%
de las de la carótida (Symonds et al., 1981). El exceso de amoníaco se combina

248
con la hemoglobina (Hb, Fe2+) formando metahemoglobina (Hb, Fe3+), la cual es
incapaz de captar y transportar oxígeno (O2), bloqueándose el abastecimiento de
O2 y la depuración de CO2, apareciendo un cuadro de toxicidad por anhidrido
carbónico, cuyo efecto adverso se manifiesta en la función del sistema nervioso.
La toxicidad aparece cuando la concentración de amoníaco alcanza los 80
mg/100 ml de líquido ruminal, o mg/100 ml de sangre (Lee & Beauchemin,
2014). Unos 35 g de urea al día son suficientes para una vaca de 400 kg (87.5
mg/kg de peso vivo), o no más del 3 % de la ración de concentrado, o el 1 % de la
ingesta total de alimento, y no más de un tercio de la ingesta total de nitrógeno
debe ser NPN. En bovinos, 0,3-0,5 g/kg/día (120 a 200 g para una vaca de 400
kg) es tóxico, y 1-1,5 g/kg/día (400 a 600 g para una vaca de 400 kg) puede ser
mortal. La exposición dietética de rumiantes no aclimatados a 0,3 a 0,5 g/kg de
urea puede causar efectos adversos; las dosis de 1 a 1,5 g/kg suelen ser letales
(Thompson, 2022).

Principios de tratamiento

Existen cuatro principios básicos que se deben tener en cuenta para contrarrestar
una intoxicación por urea: disminuir la temperatura del rumen, detener la
degradación de la urea, neutralizar la alcalosis amoniacal, bloquear la absorción
de amoníaco en rumen. Por consiguiente, el tratamiento de intoxicación por urea
consiste en la administración oral de 20 litros de agua fría para disminuir la
temperatura del rumen y detener la degradación de la urea, seguido de la
administración oral de 3 a 4 litros de ácido acético diluido para neutralizar la
alcalosis ruminal y bloquear la absorción de amoníaco. El ácido acético se
combina con el amoníaco formando acetato de amonio, el cual es una sal neutra
que difícilmente se absorbe en rumen (Thompson, 2022).

Deficiencia de proteína en rumiantes

La deficiencia marginal de energía y proteína son las limitantes para la expresión

del máximo potencial genético de los animales para la producción. La deficiencia
de proteínas se manifiesta en un menor rendimiento lechero, menor ganancia de
peso corporal, y menor producción de lana y fibra. Se pueden dar dos escenarios
de deficiencia de proteína con relación a la energía. Si la energía está adecuada y
la proteína deficiente, disminuye el rendimiento lechero e incrementa la gordura

249
del animal. En cambio, si la energía está deficiente y la proteína deficiente, el
animal pierde peso y disminuye su rendimiento lechero.

Exceso de proteína en rumiantes

Los estudios en vacas lecheras han mostrado que, de todo el nitrógeno consumido
por los animales, sólo 21 a 38% se exporta en la leche o carne, excretándose de 62
a 79% del N consumido, vía orina y heces. La mayor parte del N excretado en la
orina se convierte rápidamente en amoníaco mientras que la conversión de N
fecal en amoníaco es bastante variable dependiendo del manejo del estiércol y el
método de aplicación al suelo. Dado que el exceso de N consumido se excreta en
la orina, es necesario mejorar la eficiencia de uso de N para disminuir el N
urinario. Los cambios en la formulación de dietas pueden mejorar la eficiencia de
uso del N en los establos.

El exceso de proteína (nitrógeno) consumida por encima del requerimiento se

elimina del organismo en forma de urea a través de la orina. La síntesis de urea
es un proceso metabólico que demanda de mayor energía. El exceso de nitrógeno
significa despilfarro económico debido a que los insumos proteicos tienen mayor
costo y se puede manifestar con cuadros de intoxicación. En hembras gestantes,
el exceso de proteína en la dieta (nitrógeno) disminuye la fertilidad debido a que
el amoníaco circulante causa mortalidad embrionaria. Por esta causa, puede
observarse una baja fertilidad en los sistemas de alimentación con sólo alfalfa o
trébol debido a que las leguminosas contienen altos niveles de proteína cuya
fermentación en rumen general altos niveles de amoníaco.

Los estudios en vacas lecheras alimentadas con pastos de alto contenido de

proteína cruda han mostrado una reducción del 29% de la tasa de preñez en
comparación a vacas alimentadas con dietas normales. Las concentraciones de
NUS se elevaron, la tasa de gestación estuvo en relación con la concentración de
NH3 plasmático al momento de la inseminación. La sustitución de gluten de maíz,
harina de sangre por harina de soya incrementó RUP y disminuyó NUS, pero no
mejoró la reproducción de vacas lecheras de alta producción (Mccormick et al.,
1999).

250
Requerimientos proteicos de los rumiantes
La proteína cumple varios roles en la nutrición de rumiantes: sirve para la
producción de leche, músculos, pelo, lana o fibra, y para el remplazo de pérdida
inevitable de proteína durante el mantenimiento del peso corporal. En
condiciones prácticas, el nivel mínimo de proteína dietaria compatible con el
metabolismo microbial en el rumen es de 8 %. Un aporte insuficiente de proteína
fermentable limita la actividad y la proliferación de las poblaciones de
microorganismos y consecuentemente limita la síntesis de proteína microbial. El
nivel compatible con la producción varía de 12 a 18 %. En el siguiente cuadro se
muestra una referencia para vacas lecheras (NRC, 1989).
El mantenimiento y la lactación son los dos requerimientos de proteínas más
importantes para las vacas lecheras lactantes. El requerimiento de proteína neta
para el mantenimiento (PNm) es la suma de las pérdidas de nitrógeno metabólico
fecal, el nitrógeno endógeno urinario y el nitrógeno de la piel (Swanson, 1977). A
partir de metanálisis de 223 ensayos de balance de nitrógeno se ha desarrollado
un nuevo enfoque factorial para el requerimiento de proteína neta de
mantenimiento (PNm). El requerimiento de proteína neta para la lactancia (PNL)
se determina más fácilmente y representa la verdadera secreción de proteína en
la leche; sin embargo, para obtener los requerimientos de MP para lactancia
(PML), es necesario conocer la eficiencia del uso de PM para PNL (EMPL) y la
eficiencia de la proteína metabolizable para la lactación (PNL EPML).

Tabla 31

Nivel de proteína dietaria recomendado en vacas lecheras (NRC, 1989).

Peso vivo Producción de leche

(kg) (kg/día)

400 7 13 20 26 33

500 8 17 25 33 41

600 10 20 30 40 50

700 12 24 36 48 60

800 13 27 40 53 67 Seca

Nivel I II III IV V

Proteína total, % 12 15 16 17 18 12

251
La proteína neta para mantenimiento es la suma de la excreción fecal y urinaria
de la proteína endógena, calculada como la intersección de la ecuación no lineal
entre la ingesta de N y la excreción fecal y urinaria de N total combinada, PNm =
6,32 g/kgW0.75. La eficiencia de uso de la proteína metabolizable para la lactación
EMPL es la proporción de la ingesta de N, menos el N excretado en las heces y la
orina, que se excretó en la leche. Se propuso un valor EMPL fijo de 0,705 (Silva
& Oliveira, 2022).

Digestión de la proteína microbial

La digestión de la proteína en el abomaso de los animales poligástricos es tan

similar a la digestión de las proteínas en el estómago de los animales
monogástricos. Al abomaso del animal poligástrico llegan dos tipos de proteínas:
la proteína no degradada en rumen (RUP), y la proteína microbiana (los
microbios mismos). Estas proteínas son digeridas por las proteasas primero en el
cuajar, y luego en los intestinos, hasta aminoácidos libres para su absorción. El
proceso ocurre en cuatro fases a cargo de las proteasas correspondientes: gástrica
(ácido clorhídrico y pepsina), pancreática (tripsina, quimotripsina y
carboxipeptidasa), intestinal (aminopeptidasas del borde brocha), celular
(aminopeptidasas citoplasmáticas). Un animal que consume alimentos con
abundante RUP y con buena fermentación de RDP, tendrá buena disponibilidad
de proteína para la digestión y absorción.

Historia de la formulación de dietas para vacas

La nutrición proteica de vacas lecheras ha evolucionado durante décadas.

Inicialmente, el método consistía en determinar el porcentaje o la cantidad de PC
dietaria que las vacas necesitaban para la producción de leche. Sin embargo,
cualquier consumo de PC por encima de los requerimientos de las vacas se excreta
vía orina, de manera que la alimentación de vacas centraba su atención en proveer
y no exceder su requerimiento de PC, para disminuir la excreción de N. La mayor
debilidad de la formulación de dietas en base a PC es que esta ignora el tipo de
PC consumido. Por ejemplo, bajo este sistema todo el N de fuentes de NNP (urea,
por ejemplo) trata igual al N de la harina de soya, sabiendo claramente que ambos
son muy diferentes. El N en NNP no incluye cadenas de aminoácidos en forma de
proteína “verdadera” mientras que la mayor parte del N de la soya es enlace de
aminoácidos. Por lo tanto, la harina de soya contribuye con aminoácidos tanto

252
para los microorganismos y la absorción intestinal mientras que el NNP
contribuye sólo a lo primero.

La actual formulación de raciones toma en cuenta la proteína degradable en

rumen (RDP), la proteína no degradable en rumen (RUP), y los carbohidratos
fermentables disponibles en la dieta.

Métodos para proveer las necesidades de aminoácidos de las vacas

El primer reto es maximizar la síntesis de proteína microbial en el rumen, como
fuente de aminoácidos esenciales, sobre todo la lisina que es el aminoácido más
limitante para la producción de leche. La máxima síntesis de proteína microbial
se logra con la provisión de carbohidratos fermentables, fuentes de N soluble, y
una apropiada motilidad del rumen que posibilita disminuye la concentración de
los gases y un rápido crecimiento bacteriano (Adebayo et al., 2022). Se necesita
amoníaco y otras formas de N soluble para la fermentación simultánea de
carbohidratos de manera que las bacterias tengan todo lo que necesitan para su
crecimiento y la síntesis de proteína. Una rápida degradación del N genera una
alta absorción de amoníaco y la subsecuente excreción de urea en la orina o en la
leche; en cambio, una lenta degradación del N genera una baja concentración de
amoníaco en el líquido ruminal y una baja síntesis de proteína microbial (Stokes
et al., 1991; Clark et al., 1992).

Por lo general, la cantidad de carbohidrato fermentable en el rumen es la más

limitante para la síntesis de proteína microbial. La lisina, metionina y la histidna
son los aminoácidos limitantes en dietas de vacas lecheras de alta producción
(Schwab & Broderick, 2017). Las dietas se formulan con alimentos que contengan
alto nivel de RUP para suministrar aminoácidos más limitantes para la
producción de leche, tales como harina de sangre como fuente de lisina, harina
de gluten de maíz como fuente de metionina, o harina de pescado como fuente de
lisina y metionina (R. Kumar et al., 2018). En la mayoría de los modelos de
proteínas para ganado lechero, la determinación de RUP se basa en la
degradación de proteínas y el escape estimado por la metodología in situ, lo que
se conoce como la tasa de degradabilidad ruminal in situ (Huhtanen &
Ahvenjärvi, 2022).

La mejora del rendimiento de la proteína microbiana (PM) del rumen es muy

importante en la promoción del rendimiento animal y la reducción de la excreción

253
de nitrógeno. El nivel de energía de la dieta promueve mejora la productividad
energética del microbioma ruminal y mejora la síntesis de PM, por lo que el
suministro de energía a los microorganismos del rumen es un factor importante
que afecta la cantidad de nitrógeno proteico incorporado en la PM (Lu et al.,
2019). El sincronismo del suministro de energía y RDP en rumen es una
estrategia que mejora la digestibilidad de la materia seca, puesto que existe un
fuerte vínculo entre la eficiencia de la fermentación ruminal y la viabilidad
microbiana que maximiza el crecimiento y la actividad de los microorganismos,
potencia la eficiencia de la fermentación del rumen y la síntesis de proteína
microbiana y la disponibilidad de aminoácidos esenciales, mejorando la
utilización de N en vacas lecheras (Chen et al., 2022).

Cuestionario:

1. ¿Qué productos de la fermentación ruminal tienen valor nutricional para el

rumiante?
2. ¿Cuál es el objetivo fundamental de la nutrición proteica del animal
rumiante?
3. ¿Cómo se sintetiza la proteína microbial en el rumen del rumiante?
4. ¿Con qué nivel productivo es compatible la proteína microbial?
5. ¿Cómo resolvería el déficit de proteína microbial en vacas de alta?
6. ¿En qué casos ocurre reciclaje de nitrógeno en el rumiante?
7. ¿Cómo utilizarías NNP en la nutrición de rumiantes?
8. ¿Qué riesgo implica la urea en la alimentación de rumiantes?
9. ¿Cuáles son los signos de intoxicación por urea?
10. ¿Qué principios interesan en el tratamiento de la intoxicación por urea?

Práctica de laboratorio

Determinación de nitrógeno amoniacal (N-NH3) en líquido ruminal

El amoníaco (NH3) es el componente nitrogenado más común en el líquido

ruminal. El nitrógeno amoniacal (N-NH3) se origina de la degradación microbial
de las proteínas de los alimentos en el rumen; se considera como un predictor de
la eficiencia de conversión del nitrógeno consumido en nitrógeno microbiano en
rumen, que se puede medir por reacción colorimétrica de indofenol catalizada
(CICR) o por destilación Kjeldahl a vapor.

254
Reacción colorimétrica de indofenol catalizado (CICR)

La evaluación de la concentración de N-NH3 por el método CICR se realiza con

alícuotas de 10 µL de las soluciones estándar en tubos de vidrio, y 1,5 mL de una
solución de fenol (50 g/L de fenol y 0,25 g/L de nitroprusiato de sodio) más 1,5
mL de solución de hipoclorito de sodio (16,9 mL/L de hipoclorito de sodio y 25
g/L de hidróxido de sodio). Los tubos se agitan mediante vortex y se mantienen
en baño maría a 39ºC durante 15 minutos. A continuación, se hace la lectura de
la absorbancia a 630 nm en un espectrofotómetro UV/Visible BEL Photonics
2000 UV. Se genera una curva estándar (Chaney & Marbach, 1962).

Destilación Kjeldahl a vapor

Para evaluar la concentración de N-NH3 según el método de destilación Kjeldahl

a vapor se vierten alícuotas de 5 mL de soluciones estándar en tubos de vidrio que
se acoplan en un destilador Kjeldahl. Luego se añade solución de hidróxido de
potasio (KOH, 2 M) y el material se destila en una solución de ácido bórico (40
g/L). La solución obtenida de la destilación (aproximadamente 100 mL) se titula
con ácido clorhídrico (HCl; 0,005 N). Se agrega rojo de metilo y verde de
bromocresol a la solución de ácido bórico como indicadores (Souza et al., 2013).

La concentración de N-NH3 se estima de la siguiente manera:

V x 0.005 x f x 14 x 100
N(NH3 ) =
A

donde N-NH3 = concentración de nitrógeno amoniacal (mg/dL), = volumen de

ácido clorhídrico (mL), = factor de corrección de la concentración de ácido
clorhídrico obtenido con una solución de Na2CO3 (0,005 N), 14 = peso atómico
del nitrógeno y = volumen de la alícuota (mL).

Modelo de predicción de nitrógeno amoniacal en el rumen

existen dos ecuaciones mediante las cuales se puede predecir la concentración

del amoníaco en el contenido ruminal de bovinos básicamente:

255
Ecuación de predicción de la concentración media de nitrógeno amoniacal (N-
NH3) en el rumen, de acuerdo con el porcentaje de proteína cruda (PC) de la
ración.

N-NH3 (mg/100 mL) = 10.57 – 2.5(% PC) + 0.15(% PC2) (R2 = 0.88)

Ecuación de predicción de la concentración media de nitrógeno amoniacal (N-

NH3) en el rumen, de acuerdo con la concentración de proteína cruda (PC) y el
total de nutrientes digestibles totales (NDT) de la ración.

N-NH3 (mg/100 mL) = 38.73 – 3.04 PC + 0.171 PC2 – 0.49 NDT + 0.0024 NDT2
(R2 = 0.92)

Donde: PC y NDT están en porcentaje de la materia seca (%)

Ejercicio: Una ración contiene 18% de PC y 66% de NDT. A partir de la segunda

ecuación se tiene:

N-NH3 = 38.73 – 3.04 (18) + 0.171 (18)2 – 0.49 (66) + 0.0024 (66)2

N-NH3 = 17.20 mg/100 mL de líquido ruminal.

Determinación de proteína microbial en líquido ruminal (prueba de

Lowry)

El método utiliza el reactivo fenol de Folin para medir proteína microbiana en

líquido ruminal (Lowry et al., 1951). El proceso consiste en aplicar centrifugación
diferencial a 5 ml de líquido ruminal para separar las células bacterianas del
líquido ruminal; suspender las células bacterianas en hidróxido de sodio 0.25N y
calentar en baño de agua hirviendo durante 10 minutos, para liberar las proteínas
de las células; determinar la proteína por el método del fenol de Folin. El método
es simple, preciso, reproducible, sensible, específico, breve y puede realizarse con
una pequeña cantidad de líquido ruminal (Makkar et al., 1982).

Degradabilidad de la proteína en rumen

La tasa de degradabilidad ruminal de alimentos, principalmente almidón y

proteína, es uno de los métodos más comunes para evaluar el valor nutricional de
los alimentos para rumiantes. Los rumiantes satisfacen sus requerimientos de
proteínas con la proteína microbiana y la proteína no degradada en rumen (RUP)
(Iommelli et al., 2022). La proteína degradada en rumen (RDP) se mide mediante
la degradabilidad in situ con la técnica de la bolsa de nylon (Mehrez & Ørskov,

256
1977); (Ørskov & McDonald, 1979). La degradabilidad se describe como en base
a tres parámetros típicos: porción (a) soluble inmediatamente degradable,
porción (b) insoluble potencialmente degradable en el tiempo, y porción (c) no
degradable. Dichos parámetros, combinados con la tasa de tránsito ruminal (k)
que es el recíproco del tiempo de retención, permiten estimar la cantidad de
alimento que se degrada en el rumen, definiendo así la degradabilidad efectiva
(DE) (Barchiesi-Ferrari & Anrique, 2011).

La degradabilidad de la proteína cruda se calcula mediante el modelo

exponencial, según la siguiente ecuación (Ørskov & McDonald, 1979):

D = 𝑎 + 𝑏 (1 − 𝑒 −𝑐𝑡 )

Donde: es la proporción degradada en el tiempo ; a, intercepto que representa la

fracción soluble y altamente degradable al inicio de la incubación; b, fracción
insoluble potencialmente degradable o lentamente degradable; a + b, fracción
total potencialmente degradable; c, tasa de desaparición de la fracción b; , tiempo
de incubación; y e, base de un logaritmo natural (Wang et al., 2022).

Figura 42

Modelo no lineal para la estimación de la degradación de proteína cruda

Nota. a es la intersección de la curva en 0 h que representa la fracción altamente soluble; b es la

asíntota que representa la fracción potencialmente degradable; c es la constante de velocidad
fraccionaria para la degradación de b (Mwangi et al., 2022).

Los tiempos de residencia de las muestras de alimentos en el rumen pueden ser

de 2, 6 y 12 h para las fuentes de proteína y energía (incluida la pulpa de
remolacha y el pasto picado) y 2, 12, 24, 36 y 48 h para las fuentes fibrosas. Las

257
muestras se suspenden por duplicado para cada alimento para cada intervalo y se
replican por 3 días. Las bolsas, después de retirarlas del rumen, se enjuagan
inmediatamente con agua corriente de caño hasta total transparencia. Las bolsas
se secan en estufa de convección a 100C hasta peso constante, luego se calcula el
porcentaje de materia seca residual y el porcentaje degradado se expresa como
100 menos el porcentaje residual. Las muestras residuales se muelen finamente
y se analiza el contenido de nitrógeno mediante el método Kjeldahl. El porcentaje
de nitrógeno residual se calcula y el porcentaje de RDN se expresa como 100
menos el porcentaje de nitrógeno residual (Nocek et al., 1979).

258
 CAPITULO VI

VITAMINAS

Los micronutrientes, vitaminas y minerales, son esenciales para el buen

funcionamiento del cuerpo, incluidos muchos procesos metabólicos; tienen
funciones de construcción, son componentes de muchas enzimas y tienen
propiedades antioxidantes y antiinflamatorias; son inmunomoduladores que
protegen la respuesta inmunitaria del huésped, evitando la evasión inmunitaria
de los organismos patógenos. Las deficiencias de micronutrientes pueden
disminuir el rendimiento del funcionamiento del sistema inmunitario, lo que
representa un contribuyente clave para los estados inmunológicos desfavorables
(Mitra et al., 2022). Entre estos micronutrientes se encuentran las vitaminas que
son moléculas orgánicas que se requieren en pequeñas cantidades para un
metabolismo óptimo, la homeostasis y una vida saludable, siendo la función más
importante la de actuar como coenzimas en una variedad de reacciones
bioquímicas catalizadas por enzimas (Youness et al., 2022).

Una característica distintiva de las vitaminas es que no se pueden sintetizar en el

organismo, por lo tanto, se deben suministrar en los alimentos. Las excepciones
a esta regla corresponden a la Niacina (Vit. B3) que se sintetiza a partir del
triptófano, el ácido ascórbico (Vit. C) que se sintetiza a partir de la glucosa (en
algunas especies animales), y el colecalciferol (Vit. D3) que se sintetiza en la piel
de los animales.

Las vitaminas se agrupan de acuerdo a su solubilidad en dos categorías. Las

solubles en grasas o aceites (liposolubles): A, D, E, K; y las solubles en agua
(hidrosolubles): tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico, piridoxina,
biotina, folacina, cobalamina y ácido ascórbico.

¿Cómo surge el conocimiento acerca de las vitaminas?

La historia narra muchos pasajes acerca de las enfermedades por deficiencia de

vitaminas. En el pasado, la ceguera nocturna y la xeroftalmia eran enfermedades
comunes; los egipcios las trataban con hígado de peces, sin saber qué realmente
tiene ese alimento que cura la ceguera y la xeroftalmia.

259
Uno de los pioneros en la investigación de las vitaminas fue James Lind (1747),
médico escocés que estudió el escorbuto en marinos de la armada inglesa,
considerados los mejores marinos que cumplían las misiones más difíciles a lo
largo y ancho de todo el mundo, pero que sufrían escorbuto.

En la época de Lind, el escorbuto, era una enfermedad tan grave para los marinos
que con frecuencia ocurría la muerte de toda la tripulación de una nave después
de haber permanecido en el mar varios meses.

Lind, diseñó sus experimentos, dándoles de comer diferentes alimentos a los

marinos. Al primer grupo les proporcionaba arroz, bizcocho y pescado; al
segundo, arroz, bizcocho, pescado y agua de mar; al tercero, arroz, bizcocho,
pescado y vinagre; al cuarto, arroz, bizcocho, pescado y lima.

El grupo de marinos que consumía lima no presentaba ecorbuto. ¿Qué es lo que

tiene la lima que protege del escorbuto? Lind denominó limey al factor que
contrarrestaba el escorbuto; publicó un artículo en el que afirmaba que el
escorbuto podía prevenirse y tratarse con fruta fresca, murió sin comprender qué
tiene realmente la lima que puede proteger de esa terrible enfermedad.

Eijkman (1897) observó que las personas que consumían arroz pilado
presentaban beriberi y los pollos con una alimentación similar presentaban
polineuritis, dos trastornos similares que se manifestaban con signos nerviosos.
Sin embargo, cuando alimentó los pollos con cáscara de arroz, logró corregir ese
problema. ¿Qué tiene la cáscara de arroz que puede curar la polineuritis? Eijkman
murió sin entender por qué la cáscara de arroz podía curar el beriberi o la
polineuritis.

Gorderberg (1907), microbiólogo americano recién egresado de su doctorado

salió con la misión de resolver una enfermedad que sufrían los enfermos de un
hospital de dementes; los loquitos presentaban unas manchas rojizas en piel y
lengua que se transformaban en heridas sangrantes e incurables, acompañadas
de náuceas, vómitos, diarreas y nerviosismo.

Golderberg observó cuatro signos frecuentes en todos los enfermos: dermatitis,

diarrea, demencia y death (muerte), razón por la que denominó como la
enfermedad de las cuatro D; a esta enfermedad la gente la denominaba Pelagra.

260
Golderberg no pudo esclarecer el problema; sin embargo, un indicio le ayudó a
razonar. En el hospital sólo los loquitos sufrían pelagra, los médicos a pesar de
estar en contacto con los enfermos, gozaban de una salud envidiable y no eran
afectados por pelagra ¿Qué es esa enfermedad tan rara que sólo afecta a los
loquitos? Golderberg se dedicó a evaluar la alimentación de ambas poblaciones y
eso le dio algún indicio razonable. Observó que la ración de los loquitos estaba
formada mayormente de granos, maíz y azúcar, en cambio los médicos
consumían además de esos alimentos, carne y leche.

Con ese indicio empezó a alimentar a los loquitos con carne y leche, y observó que
las lesiones de pelagra desaparecían. Este hallazgo le hizo pensar que la
enfermedad no era infecciosa ni cosa parecida sino era un problema nutricional.
Casi nadie dio crédito a su descubrimiento, muchos creían que Golderberg, de
tanto estar en contacto con locos, también estaba loco. Para demostrar la
causalidad de la enfermedad, Golderberg implementó un experimento con tres
grupos de personas incluido él y su esposa.

Al primer grupo, untó sangre de enfermos con pelagra; al segundo, saliva y moco
de enfermos; y al tercer grupo, denominado el ‘escuadrón sucio’ en el que se
incluyó él y su esposa, untó heces y orina de los loquitos pelagrosos.

Al final del experimento, observó que ninguno de los grupos experimentales

presentó pelagra. Buscó las fuentes de alimentos que contenían el factor
antipelagra y encontró que la levadura de cerveza era una fuente muy rica en ese
factor al cual denominó factor preventivo de pelagra (FPP).

Golderberg murió sin entender qué es realmente ese factor del alimento que cura
pelagra. Posteriormente Alvehjem (1937) descubrió que el FPP era la vitamina B3
o niacina a la que denominó vitamina PP (preventivo de pelagra).

¿Por qué el nombre vitamina?

Cuando se descubrieron las vitaminas (1900-1950) identificaron una sustancia

orgánica vital que no era carbohidrato, lípido ni proteína, por lo tanto, no era
energética ni estructural, pero necesaria en muy pequeñas cantidades para los
procesos metabólicos o para prevenir enfermedades por deficiencia.

El término vitamina fue acuñado por el polaco Casimir Funk (1912), quien en
su intento por averiguar por qué la cáscara de arroz puede prevenir y curar beri-

261
beri o polineuritis, analizó el contenido de la cáscara de arroz y aisló un
compuesto que contenía nitrógeno y azufre al cual lo consideró como una amina
esencial para la vida y la denominó amina vital, con lo cual surgió el término
vitamina para esos factores vitales necesarios en pequeñas cantidades pero cuya
ausencia en la dieta origina trastornos deficitarios graves que pueden conducir a
la muerte del individuo. En la actualidad se sabe que esa amina vital de Funk es
la vitamina B1 o tiamina, la primera vitamina descubierta, se le aplicó la letra B
en referencia al beriberi, la enfermedad que cura.

¿Qué son las vitaminas?

Las vitaminas son compuestos orgánicos esenciales para la vida, se necesita en

pequeñas cantidades, no producen energía, y deben ser proporcionados por los
alimentos puesto que el organismo no puede producir cantidades suficientes de
vitaminas para cubrir sus necesidades.

No existe correlación química ni funcional entre las distintas vitaminas, cada

vitamina desempeña su propio rol en el organismo y no se puede sustituir por
ningún otro compuesto distinto. Algunas vitaminas participan en procesos
metabólicos como coenzimas, catalizando reacciones químicas del metabolismo
de los carbohidratos, lípidos y proteínas; otras se cooperan entre sí y también con
diversos minerales y ácidos grasos, son por tanto sinergias.

Una vitamina puede ser importante para una especie animal y carecer de
importancia para otra, eso depende de varios factores. Por ejemplo, la vitamina
C es importante para el hombre, el mono, y el cuy, debido a que estas especies no
la pueden sintetizar, pero carece de importancia para las otras especies que sí
pueden sintetizarla. La vitamina A es vital para rumiantes alimentados con pastos
amarillos y secos pobres en carotenos, pero carece de importancia en sistemas de
alimentación con pastos frescos y verdes. La vitamina D es de cuidado en crianzas
bajo sombra, pero carece de importancia para crianzas bajo sol radiante como el
altiplano de Puno. Las vitaminas del complejo B son importantes para animales
de estómago simple porque éstas las sintetizan en cantidades pequeñas, en
cambio carecen de importancia para animales poligástricos, no porque no las
necesiten, sino porque el rumen es una inmensa fábrica de esas vitaminas.

262
6.1 Provitaminas

Las provitaminas son sustancias con estructuras químicas parecidas a las de las
vitaminas, pero sin actividad vitamínica; el organismo puede transformarlas en
algún grado en vitaminas activas. Existen varias provitaminas de interés en la
nutrición (tabla 32).

Tabla 32

Provitaminas de mayor interés en la nutrición.

Provitamina Fuente, origen Vitamina que forma

-caroteno Zanahoria, plantas verdes Vit. A, Retinol
Ergosterol Plantas frescas en vida Vit. D2, Ergocalciferol
7-dehidrocolesterol Piel de los animals Vit. D3, Colecalciferol
Lactoflavina Suero de la leche Vit. B2, Riboflavina
-caroteno
El -caroteno es un pigmento de color rojo anaranjado, uno de los carotenoides
más comunes en la dieta de los animales domésticos (plantas verdes y zanahoria),
el precursor más importante de la vitamina A, se escinde para formar dos
moléculas de retinal, que se metaboliza en retinol y ácido retinoico. Hay tres
isómeros, ,  y -caroteno, siendo el isómero  el más activo, se convierte en
vitamina A en la mucosa intestinal de los animales por ruptura enzimática a cargo
de -caroteno-15,15’-monooxigenasa, dando como producto dos moléculas de
retinal, la que por acción de la retinal reductasa se transforma en retinol, forma
en la que llega al hígado (Anand et al., 2022). La eficiencia de conversión varía de
una especie a otra, siendo los omnívoros (rata) y los granívoros (pollo) los más
eficientes en la conversión de β-caroteno en vitamina A que los carnívoros (Green
& Fascetti, 2016).

La conversión de -carotenos en vitamina A en vacunos es cinco veces menos

eficiente que en cabras. El vacuno (Bos taurus) y el bisonte de la india (Bos
gaurus) absorben -caroteno intacto a la circulación, acumulándose en los tejidos
como fuente de vitamina A, siendo el hígado la fuente de -caroteno-15,15’-
monooxigenasa. Estas especies tienen -caroteno detectable en plasma, donde las
concentraciones plasmáticas de -caroteno reflejan la ingesta dietética, lo que
explica las diferencias en el color de la grasa entre los rumiantes (García-López &
Mora, 2012). La absorción de -caroteno y la conversión a vitamina A varía según

263
la raza de vacuno, siendo la Holstein la más eficiente, por lo que su tejido adiposo
y grasa láctea tiene menos pigmentación, con relación a la Jersey y Guernsey que
pueden tener grasa corporal y grasa láctea amarilla (Green & Fascetti, 2016).

El elemento estructural central del β-caroteno es una cadena de polieno que

consta de una serie de enlaces C=C conjugados, lo que le da la propiedad
pigmentante y la capacidad para interactuar con el oxígeno singulete (1O2), un
radical libre altamente mutágeno y cancerígeno, protegiendo de la oxidación
celular, por lo que es poderoso antioxidante (Young & Lowe, 2018).

Figura 43
Representación de -caroteno (C40H56).

Ergosterol, está presente en las plantas verdes en vida y se convierte en

ergocalciferol (Vit. D2) por acción de los rayos ultravioleta del sol cuando la planta
está en proceso de marchitamiento después del corte o cosecha. El colesterol es
el principal esterol en los animales; sin embargo, también existe en las plantas,
en una proporción de 1-2% de los esteroles vegetales, sobre todo en las solanáceas
y las azucenas (Jäpelt et al., 2013). Los esteroles derivados de plantas se conocen
como fitoesteroles, mientras que los esteroles derivados de animales se conocen
como zooesteroles, siendo el colesterol, el zoosterol más importante (Khan et al.,
2022).

7-dehidrocolesterol, es un metabolito derivado del colesterol, presente en la

piel que por acción de los rayos ultravioleta del Sol se convierte en colecalciferol
(Glossmann, 2010). La piel produce hasta 10 UI de vitamina D por centímetro
cuadrado, dependiendo de su color. Las pieles oscuras producen menos vitamina
D debido a que la melanina filtra el paso de buena cantidad de rayos ultravioleta
a los estratos más profundos de la piel, en donde se forma la vitamina D.

Las personas de pigmentación oscura corren el mayor riesgo de hipovitaminosis

D, que puede provocar una disfunción endotelial microvascular a través de una
biodisponibilidad reducida de óxido nítrico (NO) y/o un aumento del estrés
oxidativo y la inflamación.

264
6.2 Antivitaminas

Las antivitaminas son sustancias con estructuras parecidas a las de las vitaminas,
pero con acción contraria a las vitaminas; compiten con las vitaminas pudiendo
ocasionar su deficiencia. Por ejemplo, la avidina presente en la clara del huevo es
una antivitamina que bloquea a la biotina; el dicumarol y la warfarina son
antivitaminas de la vitamina K, su consumo en los animales ocasiona la muerte
por hemorragias internas.

¿Cómo se nombran a las vitaminas?

En los inicios del descubrimiento de las vitaminas, aun cuando no se conocían los
nombres de estas sustancias, se utilizaron letras del alfabeto para denominarlas:
A, B, C, D, E, G, H, K, etc. Las letras luego se complicaron y fueron confusas, y las
vitaminas se denominaron como A1, A2, B1, B2, B3, B5, B6, B7, B8, B9, B12, D2, D3,
K1, K2, etc. A medida que se descubrían más vitaminas, la confusión era mayor, y
se optó denominarlas por la función que cumplían: antixeroftálmica,
antirraquítica, antiescorbútica, antihemorrágica, antiberibérica, etc., o por la
presencia en los alimentos: panthos, en cualquier parte (pantotenato); folio, en
las hojas (folacina), etc., hasta que surgió su identificación química.

En la actualidad se prefiere denominarlas por su nombre químico, las vitaminas

A, D, E, K, B1, B2, B6 y B12 son las únicas que aún mantienen su nombre original
en letras; las restantes vitaminas se las denomina por sus nombres químicos.

Las vitaminas usualmente se agrupan de acuerdo a su solubilidad en un medio,

en solubles en grasas y en vitaminas solubles en agua. Las vitaminas liposolubles
(A, D, E, K), están asociadas con los lípidos en los alimentos y en el organismo,
necesitan grasas para su absorción y transporte, se almacenan en el organismo
(hígado, tejido adiposo); mientras que las vitaminas hidrosolubles (complejo B y
C), se absorben, transportan y excretan rápido (vía orina) y por ende no se
almacenan fácilmente en el organismo. Las vitaminas liposolubles se miden en
unidades internacionales y las hidrosolubles en miligramos (mg), microgramos
(g) o sus equivalentes.

265
 Tabla 33

Las clásicas vitaminas en la nutrición.

Descriptor genérico Nombre aceptado Otros nombres

Vitamina A Retinol Vitamina A1

Acido retinoico Vitamina A2

Vitamina D Ergocalciferol Vitamina D2

Colecalciferol Vitamina D3

Vitamina E , , tocoferoles

Vitamina K Filoquinona Vitamina K1

Menaquinona Vitamina K2

Menadiona Vitamina K3

Vitamina B1 Tiamina Aneurina

Vitamina B2 Riboflavina Vitamina G

Niacina Niacina Vitamina B3, FPP

Acido pantoténico Acido pantoténico Vitamina B5

Vitamina B6 Piridoxina Adermina

Piridoxal

Piridoxamina

Biotina Biotina Vitamina B8, H

Acido fólico Folacina Vitamina B9, M

Factor de Wills

Vitamina B12 Cianocobalamina Factor AFP

Vitamina C Acido ascórbico Antiescorbútica

Nota. Extraído del British Journal of Nutrition, 73 (1), Jan 1995.

6.3 Vitamina A

La vitamina A es un término general que abarca varias sustancias liposolubles

como el retinol, el palmitato de retinilo y el betacaroteno. Sus diversos
metabolitos son esenciales para la visión, la diferenciación celular, la función de
barrera epitelial, la función inmunitaria y la reproducción; se obtiene a través de
la dieta en dos formas: la vitamina A preformada (retinol y éster de retinilo) se
deriva de fuentes animales como la carne, los productos lácteos y el pescado; y la
provitamina A (-caroteno) se deriva de frutas, verduras y vegetales de color;
ambas formas ingeridas deben convertirse en retinal y ácido retinoico después de
la absorción para apoyar los procesos biológicos (McEldrew et al., 2022); y es

266
quizá, una de las vitaminas más importantes en condiciones de campo, sobre todo
en los Andes de Perú, y la única vitamina que podría estar deficiente en rumiantes
al pastoreo, por las dos épocas de contraste, lluvias con abundancia de pastos
verdes, cargadas de carotenos, y secas con pastos amarillos y secos.

El β-caroteno y otros carotenoides alimenticios que pueden ser convertidos por

el cuerpo en retinol son referidos como carotenoides provitamina A, mientras que
el retinol, retinal, ácido retinoico, y compuestos relacionados son conocidos como
retinoides. Los carotenoides son pigmentos amarillos, anaranjados y rojos
sintetizados por las plantas, siendo los más comunes α-caroteno, β-caroteno, β-
criptoxantina, luteína, zeaxantina y licopeno. El α-caroteno, β-caroteno y β-
criptoxantina, pueden ser convertidos por el cuerpo en retinol (vitamina A), por
lo que estos son carotenoides precursores de vitamina A o provitaminas A,
mientras que la luteína, zeaxantina y licopeno no tienen ninguna actividad de
vitamina A. El precursor más importante de la vitamina A es el -caroteno, un
pigmento carotenoide de color rojo anaranjado y de mayor actividad biológica,
que está naturalmente presente en las plantas de color verde, pastos y forrajes,
zanahoria y otros vegetales. El -caroteno es fraccionado por la enzima β,β-
caroteno 15,15'-monoxigenasa 1 (BCMO1) de las células de la mucosa intestinal
o enterocitos, mediante escición oxidativa del doble enlace central 15,15’
carbono-carbono del β-caroteno en dos moléculas simétricas de retinal (todo
trans-retinal) (Lietz et al., 2012), luego es tranformada por la enzima retinal
reductasa en retinol, y a través de la enzima aldehído deshidrogenasa (ADH), en
ácido retinoico (Kumar et al., 2012), luego esterificado con el ácido palmítico en
palmitato de retinol, luego transportado en los quilomicrones, portomicrones o
lipoproteínas hacia el hígado, luego hidrolizado y nuevamente esterificado como
esteres de retinil, y el excedente es almacenado en las células de Ito, también
llamadas células estelares o células estrelladas del hígado (HSC), células de
almacenamiento de vitamina A, células intersticiales, lipocitos o células de
almacenamiento de grasa, que están ubicadas en el espacio entre las células
parenquimatosas y las células endoteliales sinusoidales del lóbulo hepático, que
almacenan el 80% de la vitamina A de todo el cuerpo, como palmitato de retinilo
en gotitas de lípidos en el citoplasma (Senoo et al., 2007). Los animales adultos
suelen almacenar unos 50-300 ug/g de hígado, reserva que puede abastecer
durante períodos de escasez de vitamina A. En el intestino, el caroteno

267
remanente, es absorbido junto con la vitamina A. El vacuno tiene buena
capacidad para absorber carotenos, mientras que el ovino carece de esa
capacidad. En ovinos, los carotenoides se absorben preferentemente en los vasos
linfáticos, mientras que el -caroteno no es detectable en el plasma, lo que sugiere
una alta actividad de conversión en vitamina A (Cardinault et al., 2006). La
enzima BCMO1, además del intestino, está presente en el estómago, intestino
delgado, colon, hígado, riñón, piel, músculo esquelético, páncreas, testículos,
ovario, glándulas suprarrenales, próstata, endometrio, tejido mamario y ojos, lo
cual sugiere que el -caroteno es convertido en vitamina A en estos tejidos,
además de ser suministrado por la proteína de transporte de retinol 4 (RBP4)
(Kedishvili, 2013).

La otra enzima de escisión de carotenoides es la β, β-caroteno 9',10'-dioxigenasa

(BCDO2) que escinde el β-caroteno en el doble enlace 9',10' formando β-apo-10'-
carotenal y β-ionona. A pesar de que hay mucho debate sobre estas enzimas, se
considera que BCMO1 es la enzima clave para el metabolismo del β,β-caroteno
15,15′-monoxigenasa 1 (BCMO1), que escinde el β-caroteno simétricamente en
dos moléculas de retinal (Lietz et al., 2012).

Los carotenos α-caroteno, β-caroteno, γ-caroteno y la xantofila β-criptoxantina

se diferencian en la posición del doble enlace en la estructura del anillo de ionona;
pueden metabolizarse a β-ionona y, pueden convertirse en retinol y retinal, por
lo tanto, tienen actividad de vitamina A. Los carotenoides que no contienen el
anillo β-ionona no pueden convertirse en retinol y, por lo tanto, no tienen
actividad de vitamina A. El β-caroteno tiene dos anillos β-ionona en ambos
extremos, por tanto, puede convertirse en dos moléculas de retinol, con una
actividad provitamina A del 100%, siendo el carotenoide más potente; el α-
caroteno, γ-caroteno y β-criptoxantina tienen un solo anillo β-ionona, por lo que
se convierten en una sola molécula de retinol, con una actividad provitamina A
de 50%. Los otros carotenoides licopeno, luteína y zeaxantina, no tienen el anillo
β-ionona, tienen función antioxidante, pero no tienen actividad vitamina A (Kelly
et al., 2018).

268
Figura 44

Anillos -ionona, β-ionona y -ionona.

La vitamina A se compone de retinol, retinal y ácido retinoico, que se clasifican

como retinoides, cuya estructura es representativa por tener un anillo de β-
ionona de seis miembros con un doble enlace que está conjugado con todos los
dobles enlaces trans de una cadena lateral poliinsaturada derivada de unidades
de isopreno y que lleva un grupo terminal polar hidroxilo (retinol), carbonilo
(retinal), carboxilo (ácido retinoico) o un derivado del ácido carboxílico, que la
hace poco soluble en agua pero fácilmente transferible a través de las bicapas
lipídicas de membrana. El retinol es la forma dietaria más común de la vitamina
A y esencial para los animales y el hombre, puede estar en varias formas asociadas
a las grasas y aceites. En los alimentos de origen animal, la vitamina A puede estar
en forma de alcohol (retinol), aldehido (retinal), o ácido (ácido retinoico); sin
embargo, el término vitamina A está más asociado con el retinol, la forma
predominante de los retinoides, cuya función se ejerce a través de sus moléculas
biológicamente activas, tales como sus metabolitos oxidados 11-cis-retinal y todo-
trans-ácido retinoico (atRA: all-trans-retinoic acid) (Carazo et al., 2021), con una
pleiotropía de efectos, tales como ocurre con el ácido todo-trans retinoico (atRA),
el metabolito activo que regula la expresión de una batería de genes diana a través
de varias familias de receptores nucleares (RAR, RXR y PPAR/), elementos de
respuesta de ácido retinoico polimórfico (RA) y múltiples correguladores
(Tanoury et al., 2013).

269
Figura 45

Conversión de -caroteno (C40H56) en retinol (C20H30O)

Nota. Tomado de Kumar et al. (2012); Lietz et al. (2012).

Funciones

Es bien conocido que la vitamina A es esencial para la visión, crecimiento,

diferenciación celular, reproducción, integridad del sistema inmune,
mantenimiento del epitelio y secreción de mucus. Sin embargo, todas esas
funciones se pueden agrupar en dos, puesto que la vitamina A tiene sólo dos roles
importantes en el organismo, sobre el ciclo visual y la función sistémica.

Función del 11-cis-retinal: ciclo visual

El 11-cis-retinal es un pigmento púrpura rojizo que junto con la proteína opsina

forman la rodopsina y iodopsina, moléculas que se encuentran en la membrana
de los bastones y los conos, dos tipos de células nerviosas especializadas para
captar la luz en la retina del ojo, es decir, dos células transductoras que convierten
la energía lumínica en energía eléctrica, pero difieren en número, ubicación y
función. Los bastones son más numerosos, se ubican en la periferia de la retina y
detectan la luz difusa, mientras que los conos son menos numerosos, se ubican
en la parte central de la retina y detectan la luz intensa. La retina del ojo humano
tiene 4.5 millones de conos, perciben los detalles más finos y los cambios más
rápidos de imagen y están organizados en tres tipos para detectar color: conos

270
que captan luz de longitud de onda corta (437 nm), conos S (azul), conos de
longitud de onda media (533 nm), conos M (verde), y conos de longitud de onda
larga (564 nm), conos L (rojo), con lo que el ojo humano, primates, aves, reptiles
y peces son tricromáticos, tetracromáticos y algunos incluso pentacromáticos
(Jacobs, 2009); la mayoría de especies (perro y gato) son dicromáticas, que
además de bastones, tienen conos sensibles solo a longitudes de onda media y
corta en sus retinas; otras especies son monocromáticos, tales como los animales
crepusculares (activos al amanecer o al anochecer) o nocturnos, con un solo tipo
de receptor visual en su retina, los bastones. Los niveles bajos de luz hacen la
visión humana monocromática, capaz de ver los tonos negro, blanco y gris. Los
bastones trabajan con luz difusa y son los responsables de la visión nocturna
(visión escotópica). La retina del ojo humano tiene 120 millones de bastones,
ubicados en los bordes externos y participan en la visión periférica. Un bastón es
100 veces más sensible a la luz que un cono, puesto que puede activarse con un
solo fotón de luz, mientras que se requiere decenas a cientos de fotones para
activar al cono. El compuesto fotosensible de los bastones y los conos se
denomina opsina (ópsis, para la visión), una proteína que unida al 11-cis-retinal
forma el pigmento llamado rodopsina (del griego rhódon, púrpura) en los
bastones, y iodopsina (del griego iodes, violeta) en los conos (de Grip &
Ganapathy, 2022). Los bastones tienen la capacidad de captar un solo color
(visión monocromática), mientras que los conos captan varios colores (visión
policromática). Además. Existe otro pigmento visual llamado isorodopsina, un
análogo importante con 9-cis-retinal, pero muy poco estudiado (de Grip &
Lugtenburg, 2022).

271
Figura 45

Ciclo retinal/retinol

Nota. Tomado de Helmich (2022).

El 11-cis-retinal es el componente cromóforo de la rodopsina y la iodopsina, el

pigmento con una alta densidad electrónica en el enlace doble cis del carbono 11,
por tanto, tiene una alta capacidad de captar la luz. Al absorber la luz, los
electrones del doble enlace se elevan a un nivel más alto de energía, disolviéndose
transitoriamente, pero vuelven a recomponerse, ya no a su posición inicial cis,
sino trans, convirtiéndose en todo-trans-retinal. La rodopsina con todo-trans-
retinal cambia de configuración a batorodopsina; y conforme va formándose
todo-trans-retinal va siendo expulsado de la opsina.

Regeneración de 11-cis retinal

El todo-trans-retinal pierde la capacidad para absorber la luz y pierde la afinidad

por la opsina, por lo que abandona los conos y bastones, migra al epitelio
pigmentario de la retina para reconvertirse en 11-cis-retinal, a fin de sostener la
función visual. La reconversión es un proceso endergónico que ocurre a través de
sistemas enzimáticos especializados en las células pigmentarias de la retina,
donde el todo-trans-retinal es convertido en 11-cis-retinol, luego oxidado a 11-cis-
retinal, completando el ciclo. El 11-cis-retinal abandona las células pigmentarias
de la retina y migra hacia los conos y bastones, donde nuevamente se une a la
opsina y continúa con la función visual. El 11-cis-retinal es tan sensible a la luz
que un solo fotón puede isomerizarlo en todo-trans-retinal. La retina requiere

272
una continua provisión de 11-cis-retinal para la activación de los bastones y conos
fotoreceptores (Zhang et al., 2019)

Ácido retinoico

El ácido retinoico (AR), a través del receptor nuclear de ácido retinoico (RAR),
controla la expresión génica directamente a nivel transcripcional a través de un
proceso denominado señalización de AR (Berenguer & Duester, 2022), tiene
influencia en el proceso de la diferenciación celular, por tanto, el crecimiento y el
desarrollo del embrión. Durante el desarrollo hay un gradiente de concentración
de ácido retinoico junto al eje anterior-posterior (cabeza-tallo). Las células en el
embrión responden diferentemente al ácido retinoico dependiendo de la cantidad
presente. Por ejemplo, en vertebrados el cerebro posterior transitoriamente
forma ocho rombómeros y cada rombómero expresa un patrón específico de
genes. Si el ácido retionico está ausente los últimos cuatro rombómeros no
desarrollan. En lugar de crecer los rombomeros 1-4 para cubrir la misma cantidad
de espacio como todos los ocho pueden ocupar normalmente. El ácido retinoico
tiene su efecto por cambiar en un patron diferencia de genes Hox los cuales
codifican los factores de transcripción de los diferentes homeodominios los cuales
a la vez pueden cambiar sobre genes específico del tipo celular. La deleción de los
genes Hox-1 a partir del rombómero 4 hace que el crecimiento neuronal en
aquella región se haga como neuronas a partir del rombomero 2. La retina es
también modelada por el ácido retinoico, con un gradiente de concentración que
es alto en el lado ventral de la retina y bajo en el lado dorsal. El ácido retinoico
(AR) y sus receptores nucleares de ácido retinoico (RAR).

La diferenciación celular del epitelio fue una de las primeras observaciones con
relación a la función de la vitamina A. El ácido retinoico funciona como una
hormona de la superfamilia de las hormonas esteroideas y actúa dentro del
núcleo de las células. Ingresa al interior del núcleo celular e interactúa con las
secuencias específicas de varios genes comprometidos en el crecimiento y la
diferenciación celular, afectando por lo tanto la expresión de esos genes. Esta
función de la vitamina A es muy importante en el período de embriogénesis para
la diferenciación de las tres capas germinales (ecto, meso y endodermo), y
posteriormente la organogénesis y el desarrollo corporal. Este mismo efecto se

273
manifiesta en el desarrollo de las células epiteliales de la piel, la síntesis de
queratina (epitelio);

- Desarrollo de los osteoblastos responsables del desarrollo óseo

(crecimiento).
- Desarrollo de las células del epitelio germinal de los túbulos seminíferos
(espermatogénesis).
- Desarrollo de las células mucosales de las vías respiratorias y digestivas
(mucosas).
- Desarrollo de las células inmunológicas (defensa del organismo).
Deficiencia de vitamina A

La deficiencia de vitamina A se manifiesta en la baja ganancia de peso,

incoordinación, parálisis posterior, ceguera (NRC, 1988 cerdos). A falta de retinol
(11-cis-retinal), no hay fotorrecepción por los bastones, entonces no hay cierre de
los conductos de sodio por lo tanto no hay transformación de la luz en impulso
nervioso. El efecto más inmediato se manifiesta en condiciones de poca luz, cuya
consecuencia es la dificultad para ver en la oscuridad, trastorno conocido como
ceguera nocturna (nictalopía o hemeralopía).

Cuando la deficiencia es más severa, los trastornos se complican al nivel de los

epitelios y mucosas del ojo, la córnea se seca y opaca, trastorno conocido como
xeroftalmia (ojo seco); aparecen unas manchas blancas en la conjuntiva
(manchas de Bitot).

A falta de ácido retinoico, el desarrollo y la diferenciación celular se ven afectados,

por lo tanto, todas las funciones dependientes de la diferenciación celular estarán
afectadas. Las consecuencias se manifiestan en un crecimiento deficiente del
individuo, fallas en la reproducción, problemas respiratorios y digestivos, baja
respuesta inmunitaria.

Requerimientos

✓ Aves (pollos) de 0 - 3 semanas, 1500 UI/kg

✓ Cerdos en fase de inicio, 2200 UI/kg
✓ Vaca lechera, 3200 UI/kg
✓ Niños, 700 UI/kg
✓ Adultos, 1000 UI/kg

274
Fuentes

Son fuentes de vitamina A, el aceite de hígado de bacalao (4,000 UI/kg), halibut

(250,000 UI/kg), grasa de leche (340 UI/kg), yema de huevo (20 UI/kg).

Son fuentes de -carotenos, la zanahoria (8.5 mg -carotenos/100 g), espinacas

(3 mg -carotenos/100 g), alfalfa, pimientos rojos (3 mg/100 g), maíz amarillo.
Generalmente los -carotenos se expresan en mg y la vitamina A en UI.

1 mg -carotenos  556 UI Vit. A

Los estándares internacionales de vitamina A, los cuales están basados en la

utilización de la vitamina A por la rata, son 1.0 UI de actividad de vitamina A = 1.
0 unidad USP = actividad de vitamina A de 0.3 g de vitamina A alcohólica
cristalina (retinol), la cual corresponde a 0.344 g de vitamina A acetato (retinil)
o 0.55 g de vitamina A palmitato (retinil).

Los cerdos son menos eficientes que las ratas en la conversión de -carotenos a
vitamina A. Basado en el almacenamiento hepático, la biopotencialidad de 1 mg
de caroteno en el maíz ofrecido a cerdos es de 261 UI de vitamina A.

Fuentes de vitamina A

Las fuentes animales (hígado y huevos) contienen ésteres de retinil, cuya

hidrólisis genera retinol, mientras que las fuentes vegetales (zanahoria, alfalfa,
espinaca) contienen carotenoides provitamina A, cuya ruptura genera retinal.

Toxicidad de la vitamina A

La vitamina A es la más tóxica de las vitaminas. En monogástricos, dosis de 10

veces el requerimiento producen toxicidad. En cerdos, los signos de toxicidad
incluyen un encrespamiento del pelo, piel escamosa, hiperirritabilidad,
sensibilidad al toque, formación de grietas que manan sangre, también se
encuentra sangre en orina y heces, pérdida de control de las patas acompañado
por incapacidad para levantarse, tremores periódicos, y muerte. En cerdos, la
toxicidad aparece probablemente cuando la dosis ofrecida supera los 220,000 UI
de vitamina A/kg de alimento; en rumiantes, hasta de 30 veces.

275
6.4 Colecalciferol (vit. D)

Provitaminas D

Existen dos provitaminas D en la naturaleza, uno de origen vegetal y otro de

origen animal: la provitamina de origen vegetal es el ergosterol (provitamina D2),
está presente en las plantas frescas (vivas), la misma que después del corte y por
irradiación solar (luz ultravioleta) se puede convertir en ergocalciferol (vitamina
D2); la provitamina de origen animal es el 7-dehidrocolesterol (provitamina D3),
está presente en la piel de los animales y el hombre, la mism que por irradiación
solar (luz ultravioleta) se puede convertir en colecalciferol (vitamina D 3). Los
animales adquieren estas vitaminas a partir de los alimentos o a partir de su
propia piel por efecto de la luz solar.

Fotosíntesis de Vitamina D

La Vit. D3 no está en los alimentos naturales que el hombre y los animales

consumen; los únicos alimentos que contienen Vit. D3 son el aceite de pescado y
el aceite de hígado de pescado. Sin embargo, ni el hombre ni los animales
requieren vitamina D en su alimento, debido a que por millones de años han
desarrollado un mecanismo fotosintético en su piel para producir grandes
cantidades de vitamina D3, por acción de la luz solar. En tal sentido, la piel se ha
convertido en parte del sistema endocrino de Vit. D, y la Vit. D3 es en realidad una
preprohormona. Los individuos de pigmentación oscura pueden captar mayor
cantidad de luz solar y por tanto no tienen problemas en la producción de
vitamina D3, en cambio, los de pigmentación clara pueden sufrir depleción de
vitamina D. La dermis y la epidermis de la piel tienen 7-dehidrocolesterol (7-
DHC). El mayor contenido de 7-DHC está en la membrana plasmática de las
células del estrato espinoso y estrato basal (Holick, 2005). Durante la exposición
de la piel a la luz solar, los fotones ultravioletas (UVB, ultravioleta azul en el rango
de 290-315 nm), penetran en la epidermis y dermis, provocando la conversión
fotolítica de 7-DHC a precolecaliferol (previtamina D3), esta molécula es muy
inestable y rápidamente experimenta rearreglo de sus enlaces dobles
isomerizándose por inducción térmica en colecalciferol (Vit. D3). A medida que
se va formando colecalciferol va abandonando la membrana plasmática hacia el
espacio extracelular donde ingresa al lecho capilar dermal, ligándose a la proteína
ligante de Vit. D. Se piensa que la producción de vitamina D3 se regula por la

276
cantidad de UVB que alcanza al 7-DHC y no por retroalimentación hormonal. La
excesiva exposición al sol, convierte la previtamina D3, no sólo en Vit. D3, sino
también en lumesterol o taquisterol que son biológicamente inactivos,
disminuyendo la cantidad disponible de previtamina D3. El exceso de luz solar
puede también degradar la Vit. D3 en fotoproductos inertes tales como
suprosteroles I y II. Un número de otros factores naturales pueden regular o
limitar la producción cutánea de Vit. D3 tales como edad, mayor pigmentación de
melanina, estación y latitud. La ropa y los protectores solares (bloqueadores)
también eliminan la generación cutánea de Vit. D3. La melanina es un efectivo
bloqueador de luz UVB y disminuye la producción de Vit. D en la piel.

Mecanismo de acción de la Vit. D

1,25(OH)2D interactúa con el receptor nuclear de Vit. D (VDR), el cual a la vez se

liga con el receptor X del ácido retinoico. Este complejo es reconocido por
secuencias de genes específicos conocidos como el elemento de respuesta de la
Vit. D (VDRE) para abrir información genética que es responsable de su acción
biológica (Holick, 2005).

En el intestiuno 1,25(OH)2D induce la expresión de un canal de calcio epitelial,

proteína ligante del calcio (calbindina), y una variedad de otras proteínas para
ayudar el transporte de calcio desde la dieta hacia la circulación.

1,25(OH)2D también interactúa con el VDR en el osteoblasto y estimula la

expresión del activador del receptor de NFKB ligando (RANKL) similar a la
hormona paratioridea (PTH) así 1,25(OH)2D mantiene la homeostasis del calcio
por incremento de la eficiencia de absorción del calcio intestinal y la movilización
de los almacenes de calcio a partir del esqueleto.

La PTH, la hipocalcemia y la hipofosfatemia son los mayores estimulantes de la

producción renal de 1,25(OH)2D. Durante la gestación, lactación y el SPURT del
crecimiento, los esteroides sexuales, la prolactina, la hormona del crecimiento, y
el factor 1 de crecimiento parecido a la insulina (IGF-1) juegan un rol en realzar
la producción renal de 1,25(OH)2D para satisfacer las necesidades incrementadas
de calcio.

La edad disminuye la producción de colecalciferol en la piel, y la deficiencia de

estrógeno disminuye tanto la activación metabólica de Vit. D y la expresión de

277
VDR. Así la mujer menopáusica, la población predominantemente diana para
cáncer de mama, están en mayor riesgo para deficiencia de Vit. D que las mujeres
jóvenes. En realidad, el RDA de Vit. D incrementa con la edad (200 UI para
aquellas por debajo de 50 años, 400 UI para edades de 51-70 y 600 UI para
edades mayores a 70 años).

Metabolismo de la vitamina D
La vitamina D es un compuesto inactivo que experimenta cambios en el
organismo hasta convertirse en metabolito activo. Las dos isoformas de la
vitamina D son el ergocalciferol (vitamina D2) y el colecalciferol (vitamina D3),
ambos conocidos como calcioles o secosteroides, producidos por radiación
ultravioleta B (UVB) de la luz solar (o fotólisis) que escinde el anillo B de sus
precursores. El ergocalciferol se sintetiza en plantas y hongos, a partir del
ergosterol, por lo que el animal puede obtenerlo mediante el alimento de origen
vegetal (Khan et al., 2022), mientras que el colecalciferol (D3), una
preprohormona (Maldonado et al., 2017), se sintetiza en los animales, por la
fotólisis del 7-dehidrocolesterol (7-DHC) en la piel, por lo que el animal lo puede
obtener como vitamina exógena a través de alimentos de origen animal, o como
vitamina endógena producida por la fotosíntesis en su propio cuerpo (Zappulo et
al., 2022). Ambos calcioles, D2/D3, como tales, son inactivos, por lo que son
hidroxilados en dos pasos sucesivos para su conversión en la forma
biológicamente activa, el Calcitriol. La primera hidroxilación ocurre en el hígado
(y otros tejidos extra-hepáticos), por la enzima 25-hidroxilasa mitocondrial
(CYP2R1), que le inserta un hidroxilo en el carbono 25 del colecalciferol,
formando el 25-hidroxicolecalciferol o 25-didroxivitamina D [25(OH)D3] o
Calcidiol o Calcifediol, la prohormona de la vitamina D, una forma nativa de la
vitamina D circulante que se une a la proteína transportadora de la vitamina D
(DBP), por lo que es una forma cuantificable que se usa para determinar los
niveles de vitamina D en la sangre. La segunda hidroxilación ocurre en las células
epiteliales de los túbulos contorneados proximales de los riñones (y otros tejidos
extra-renales), por la enzima 25OHD-1α hidroxilasa mitocondrial (CYP27B1),
que le inserta un hidroxilo en el carbono 1 del colecalciferol, formando el 1,25-
dihidroxicolecalciferol o 1,25-dihidroxivitamina D [1,25(OH)2D3] o Calcitriol, la
forma hormonal de la vitamina D biológicamente activa, que se secreta en la
sangre para su uso por tejidos diana distantes (Wagner & Hollis, 2022). A nivel

278
tisular, el Calcitriol se une al receptor de vitamina D (VDR), que es una proteína
intracelular, formando el complejo de vitamina D-VDR que se traslada al núcleo
para unirse a los genes diana y modificar la expresión génica (Zella et al., 2006).
El Calcitriol induce la síntesis de varias proteínas, siendo la más notable la
proteína fijadora de calcio o Calbindina (Wasserman & Taylor, 1966), muy activa
en la gallina en postura, por la necesidad de absorción de calcio para la formación
de la capa calcárea del cascarón del huevo (Bar & Hurwitz, 1987).

Figura 46

46A. Ergosterol: provitamina D2 (C28H44O). 46B. Egocalciferol: vitamina D2 (C28H44O).

46C. 7-dehydrocolesterol: provitamina D3

46D. Colecalciferol: vitamina D3 (C27H44O).
(C27H44O)

Las investigaciones de las últimas décadas, en base a pruebas citoquímicas, han

sugerido que además de la hidroxilación en los riñones, ocurre también
hidroxilación del Calcidiol [25(OH)D3] en una miríada de tejidos y células no
renales (NRTC) que incluyen piel, folículo piloso, glándulas paratiroides, médula
adrenal, células óseas, las células tanto cardiovasculares como las inmunitarias,
linfa, cerebro, islotes del páncreas, colon, próstata, mamas y muchas otras, donde
se evidenció la expresión de CYP27B1 y la producción de Calcitriol [1,25(OH)2D3]
extrarrenal, aunque en niveles muy bajos con relación a los niveles renales. La
producción extrarrenal de Calcitriol [1,25(OH)2D3] tiene función autocrina o
paracrina no calcémica que involucra la proliferación y la inmunidad celular tales
como cáncer, diabetes tipo I y II, esclerosis, la modulación de la respuesta

279
inmune, la regulación de la diferenciación celular, la regulación de la
proliferación y apoptosis celular, incluida la homeostasis de la glucosa, la
protección cardiovascular y los efectos antinflamatorios y antiproliferativos (Pike
& Meyer, 2020).

Figura 47

Metabolismo de la vitamina D en el organismo animal

Nota. Tomado de Christakos et al. (2016); Prabhu et al. (2016); Bikle & Christakos (2020).

El 7-dehidrocolesterol (7-DHC) es un compuesto esteroide que se sintetiza a

partir de acetil-CoA, pasa por zimosterol y puede continuar por dos rutas
alternas: la ruta de Bloch o la de Kandutsch-Russell. El paso final de cada ruta es
catalizado por la 24-deshidrocolesterol reductasa (DHCR24) o la 7-
deshidrocolesterol reductasa (DHCR7). La vitamina D3 se sintetiza a partir de la
activación de la 7-dehidrocolesterol por la luz ultravioleta B (UVB) del Sol, en la
ruta de Kandutsch-Russel. La luz UVB de longitud de onda entre 295 y 300 nm
rompe el anillo B de la estructura del núcleo del 7-dehidrocolesterol de la capa
epidérmica de la piel, formando un secoesteroide, llamado previtamina D3 que es
un intermediario en la producción de colecalciferol (vit. D3). Los filtros solares
bloquean la síntesis de previtamina D3. La previtamina D3 se isomeriza
espontáneamente en colecalciferol (vit. D3), la pre-prohormona de la vitamina D,
calcitriol. El colecalciferol (vit. D3) pasa por dos hidroxilaciones sucesivas. La
primera hidroxilación ocurre en el hígado, por la enzima CYP2R1, formando la
prohormona Calcidiol [25(OH)D3]. La segunda hidroxilación ocurre en los
riñones, por la enzima 1-hidroxilasa mitocondrial (CYP27B1), formando la
hormona Calcitriol [1,25(OH)2D3]. La actividad de DHCR7 determina la cantidad

280
de 7-DHC disponible para la producción de vitamina D. El calcidiol [25(OH)D3]
se cataboliza por la enzima 25OHD-24 hidroxilasa (CYP24A1) en su forma
hidroxilada 24,25(OH)2D3 (Tang et al., 2017), y el calcitriol [1,25(OH)2D3] en
1,24,25(OH)3D3 (o 1,23,25(OH)3D3) (Prabhu et al., 2016).

La vitamina D de origen vegetal (vit. D2) o ergocalciferol, consumida por el animal

en los forrajes curados al sol, tiene efectos menores que la vitamina D 3, pero
importantes. Al igual que la vitamina D3, la vitamina D2 es un producto inactivo
que también experimenta dos hidroxilaciones para activarse. La primera
hidroxilación en el hígado, por CYP2R1 para formar 25-hidroxiergocalciferol o
ergocalcidiol [25(OH)D2], y la segunda hidroxilación en los riñones, por CYP27B1
para formar 1,25-dihidroxiergocalciferol o ercalcitriol [1,25(OH)2D2] (Pop et al.,
2022).

La paratiroides regula la síntesis de calcitriol [1,25(OH) 2D3], en respuesta a la

concentración de Ca y P en la sangre. La hipocalcemia activa la secreción de
parathormona (PTH) que activa a la enzima 1 -hidroxilasa mitocondrial renal,
convirtiendo el calcidiol [25(OH)D3] en calcitriol [1,25(OH)2D3]. Algunas fuentes
indican que la vitamina D3 se sintetiza a partir del colesterol, lo cual no es verdad.
La vitamina D3 se sintetiza a partir del 7-dehidrocolesterol, más no a partir del
colesterol. Más bien, el colesterol es producto, en paso irreversible, del 7-
dehidrocolesterol, paso que está regulado por la enzima 7-dehidrocolesterol
reductasa (DHCR7), por lo que es erróneo afirmar que la vitamina D3 se sintetiza
a partir del colesterol (Cerqueira et al., 2016; Prabhu et al., 2016).

Figura 48

Síntesis de colesterol y vitamina D3

Nota. Tomado de Prabhu et al. (2016).

281
Funciones de la Vitamina D

La función central de la vitamina D, en su forma hormonal, el calcitriol

[1,25(OH)2D3], es la absorción intestinal de calcio (Ca) y fósforo (P) dietario, a fin
de regular la homeostasis mineral, la mineralización de los huesos, la resorción
mineral de los huesos y la reabsorción mineral en los riñones (Pike & Meyer,
2020). El calcitriol 1,25(OH)2D3 tiene función endocrina, con actividad
biológica calcémica que se manifiesta en tres niveles: intestinos, huesos y riñones.
A nivel intestinal incrementa la absorción de Ca y P dietario. La hormona ingresa
al núcleo de la célula intestinal o enterocito, estimula el ADN y logra la
transcripción del ARNm específico y la traducción (síntesis) de la proteína de
transporte de calcio, la Calbindina-D9k (Christakos et al., 2011), de manera que
el calcio se absorbe tanto por una vía transcelular activa, que depende de la
energía, como por una vía paracelular pasiva a través de uniones estrechas. El
efecto neto se manifiesta con el incremento del transporte de Ca y P desde la luz
intestinal hacia la circulación, elevándose la calcemia hasta la sobresaturación
para la mineralización ósea. En los huesos, junto con la parathormona, el
Calcitriol participa en la resorción ósea mediada por osteoclastos, elevando el
nivel de Ca sanguíneo. Actúa también en la modelación y remodelación de los
huesos, estimulando probablemente la diferenciación de las células sanguíneas,
incrementando el pool de osteoclastos (efecto a largo plazo) y la actividad de los
osteoclastos (efecto a corto plazo). En los riñones estimula el transporte
transcelular de calcio a través de las membranas celulares; junto con la
parathormona, estimula la reabsorción de calcio en los túbulos contorneados
distales, elevando el nivel de calcio sanguíneo.

La vitamina D juega un rol importante en la prevención de muchas enfermedades

crónicas comunes, incluido cánceres comunes, tales como de mamas, colon, y
próstata; enfermedades cardiovasculares; enfermedades autoinmunes,
incluyendo múltiples esclerosis y diabetes tipo I.

Vitamina D y diabetes tipo I

En la diabetes tipo I o autoinmune o destrucción autoinmune de células 

productoras de insulina. ¿Qué procesos inician la destrucción autoinmune? Aún
no está claro. La destrucción de las células  por lo general inicia durante la
infancia. Cuando se detecta la diabetes, antes de los 30 años de edad, cerca del 80

282
% de las células  ya fueron destruidas. La vitamina D parece que actúa como un
agente inmunosupresor protegiendo de la destrucción autoinmune de las células
 del páncreas.

Vitamina D y calcio en la prevención de cáncer de próstata y colon

La vitamina D y el calcio pueden tener roles en el control de la proliferación

celular más allá de aquellos asociados con el mantenimiento de la concentración
de calcio sanguíneo. Los estudios en cultivo de células han mostrado
consistentemente la disminución de la proliferación celular en presencia de
elevadas concentraciones de vitamina D y calcio.

Posibles mecanismos de acción

1,25(OH)2D3 induce la diferenciación celular e inhibe la proliferación. Esto induce

cambios en la expresión de los genes involucrados en el control de la proliferación
celular. Juntamente, estos mecanismos son potentes reguladores de la
proliferación celular y pueden tener una fuerte actividad antitumoral.

El nivel de calcio controla la síntesis renal de 1,25(OH)2D3, de manera que los

riñones sintetizan 1,25(OH)2D3 en respuesta al estatus de calcio. Numerosos
tejidos también están involucrados en la síntesis de 1,25(OH)2D3 de una manera
autocrina y paracrina y puede no estar sujeta al control feedback típico de 1-
hidroxilasa renal. Así la concentración local de 1,25(OH)2D puede incrementar
con el incremento de 25(OH)D3. La vitamina D reduce la formación de 1,2
dimetilhidrazina inductora de tumores.

¿Cuál es el indicador del estado de vitamina D?

El mejor indicador del estatus de Vit. D es el metabolito 25(OH)D3 circulante

(sérica). Los biomarcadores para evaluar exactamente los niveles circulantes de
25(OH)D3 son la hormona paratiroidea intacta, la absorción de calcio, los
marcadores de recambio óseo, y la densidad mineral de los huesos.

Deficiencia de vitamina D

La deficiencia de vitamina D resulta en un hiperparatiroidismo secundario, el

cual incrementa la producción de osteoclastos, los cuales, a la vez, disuelven los
huesos liberando calcio en la circulación sanguínea, ocasionando osteopenia,
osteomalacia que puede progresar a osteoporosis. El principal signo de la

283
deficiencia de vitamina D en animales en crecimiento es el raquitismo, y en
adultos la osteomalacia. El raquitismo se origina por una deficiente
mineralización de la matriz del colágeno de los huesos en formación, mientras
que la osteomalacia, por una desmineralización de la matriz del colágeno de los
huesos ya formados; y en ambos casos, los huesos se hacen blandos, frágiles,
débiles y susceptibles a fracturas. La osteomalacia progresa con dolor palpitante
en los huesos, mientras que la osteoporosis progresa sin dolor, hasta que ocurre
la fractura. Los animales con poco acceso a la luz solar son candidatos a sufrir una
avitaminosis D (Uday & Högler, 2020).

La deficiencia de vitamina D es un problema grave de salud pública, que se

manifiesta como raquitismo u osteomalacia nutricional (Lhamo et al., 2017). La
biofortificación con vitamina D a través de la dieta es una estrategia para lograr
carne con un 25% de aporte de requerimiento estimado de vitamina D de las
personas (Duffy et al., 2018). La biofortificación de con vitamina D de los
animales mediante radiación UVB, es la otra estrategia eficaz para incrementar
el contenido natural de vitamina D en sus cuerpos. Un estudio comparó la
exposición diaria a radiación UVB de banda estrecha por 2 y 6 minutos durante
10 semanas en cerdos de 12 semanas de edad (Duroc x (Large White x Landrace)),
alimentados con dosis máxima de vitamina D3 (2000 UI/kg de alimento), con sus
respectivos grupos control, hasta el beneficio. El análisis del lomo asado en horno
convencional a 180°C durante 1 h 20 min, evidenció que la exposición por 2
minutos fue no significativo, mientras que la exposición por 6 minutos fue
significativo para la vitamina D3, con relación al control, 11.97 vs. 6.03 μg/kg
(Neill et al., 2023).

A partir de la base anterior, donde la radiación ultravioleta biofortifica los

productos con vitamina D, la ganadería de los Andes de Perú, por las
características de la crianza, ganado al pastoreo, o gallinas de traspatio, expuesto
a la radiación solar por más de 8 horas diarias, y siendo el sol la fuente de UVA y
UVB, están en una continua biofortificación de vitamina D, por tanto produce
carne, leche o huevo con buena carga de vitamina D3, por lo que la biofortificación
endógena, una estrategia natural para aumentar las concentraciones circulantes
de 25-hidroxivitamina D [25(OH)D3] y mejorar el estado de vitamina D del
consumidor (Neill et al., 2023).

284
Los perros y los gatos, a diferencia de otros mamíferos tales como bovinos,
ovinos, equinos, porcinos, roedores y humanos, dado el carácter carnívoro de su
dieta, acostumbrados a consumir animales de presa, son incapaces de sintetizar
vitamina D en la piel a través de la exposición al sol (How et al., 1994). Las
referidas especies, normalmente realizan la fotosíntesis de vitamina D, al
convertir el 7-dehidrocolesterol en colecalciferol (D3), mientras que el perro y el
gato tienen una baja capacidad para realizar la fotosíntesis debido a la alta
actividad de la enzima 7-dehidrocolesterol-δ7-reductasa, que convierte el 7-
dehidrocolesterol en colesterol, reduciendo las concentraciones del precursor
para la conversión fotoquímica en vitamina D3 (Morris, 1999). El consumo de
animales de presa, y sobre todo el consumo de hígado, donde se almacena la
vitamina D, es una buena fuente de vitamina D. Si estos carnívoros no consumen
animales de presa por un período prolongado, utilizan sus reservas de vitamina
D, por lo que la deficiencia puede ser poco frecuente (Hazewinkel & Tryfonidou,
2002). El perro y el gato tienen un metabolismo diferente de la vitamina D, por
lo que dependen de la ingesta dietaria de vitamina D, a través de los animales de
presa (Zafalon et al., 2020). La adaptación evolutiva a una dieta carnívora, grasa,
hígado y sangre, rica en vitamina D, ha reducido en el perro y el gato la capacidad
de formar niveles adecuados de vitamina D3 cutánea a través de la fotosíntesis
dérmica en comparación con las especies de herbívoros (Hurst et al., 2020). La
misma limitación de fotosíntesis dérmica de vitamina D tienen las demás especies
de carnívoros, tales como zorros, leones, tigres, osos, chacales, lobos, leopardos y
otros (Corbee et al., 2015).

Fuentes de vitamina D

Ergosterol : alfalfa fresca, 4.6 UI/100 g MS

Ergocalciferol: heno de alfalfa, 142 UI/100 g MS

Suplementación

La necesidad de suplementación depende de las condiciones de manejo de los

animales, estabulación o pastoreo. En pastoreo no es problema; en estabulación
y bajo techo sí puede ser problema. El vidrio filtra los rayos ultravioleta. Los
alimentos de uso humano se enriquecen con vitamina D2; para los animales la
vitamina D3 es más efectiva.

285
Toxicidad de la vitamina D

La vitamina D, como se indicó, además de mantener la salud ósea, también es

necesaria para la diferenciación celular, la inhibición del crecimiento celular y la
modulación inmunitaria; sin embargo, es la segunda vitamina en toxicidad,
puede causar una excesiva absorción de calcio y calcificación de los tejidos
blandos, degeneración celular, calcificación celular al nivel de riñones, músculos,
arterias, paratiroides. Puede interferir el crecimiento de los huesos por
calcificación prematura del cartílago de crecimiento. La vitamina D3 es 10 veces
más tóxica que la vitamina D2, incrementa enormemente la hormona
1,25(OH)2D3.

La toxicidad de la vitamina D que conduce a hipercalcemia, daño renal agudo y

alteración del sensorio es muy rara; sin embargo, puede haber sobredosis por una
ingesta no controlada (Bhat et al., 2022). La radiación ultravioleta solar es
necesaria para la fotosíntesis de la vitamina D en la piel, para la producción de
25(OH)D3 en hígado y 1,25(OH)2D3 en los riñones; sin embargo, una exposición
excesiva con impacto en la salud humana es el otro problema emergente, debido
a que puede crear cataratas, cáncer de piel y supresión del sistema inmunológico.
El modelo empírico propuesto para estimar el DUV por hora se escribe como
(Laiwarin et al., 2023):
a
DUV = a0 + a1 n + a2 maj + a4 AOD + a5 AOD2 + a6 AODma + a7 AODO3 ma

Donde:

DUV radiación UV para la fotosíntesis de vitamina D (mWm-2)

n índice de la nube (-)

ma masa de aire (-)

AOD profundidad óptica de aerosol de 340 nm (-)

O3 ozono total de la columna (DU)

a0 , a1 , a2 , a3 , a4 , a5 , a6 y a7 son los coeficientes empíricos del modelo. El software

da los siguientes valores de los coeficientes: a0 = – 48.069 mW m-2, a1 = –89.351
mWm-2, a2 = 599.085mWm-2, a3 = –1.638, a4 = –230.504 mWm-2, a5 = 50.507
mWm-2, a6 = 303.552 mWm-2 y a7 = –1.051 mWm-2 DU-1.

286
De la ecuación (2), se muestra que el DUV disminuye cuando n, AOD, O 3 y ma
aumentan. El DUV es una función lineal con índice de nubes, pero las influencias
de la profundidad óptica del aerosol y el ozono en el DUV también dependen de
la masa de aire. Para los resultados de validación, el DUV estimado a partir del
modelo se representó frente al DUV de la medición.

Suplementación de vitamina D

La suplementación de Calcidiol (CAL) es una práctica nueva como una fuente

alternativa de vitamina D para rumiantes. La vitamina D, en su forma hormonal,
además de regular la homeostasis mineral, participa en regulación de las
respuestas inmunitarias innatas y adaptativas a los patógenos infecciosos
(Colotta et al., 2017). El Calcidiol [25(OH)D3], la prohormona inactiva circulante,
es captado por las células inmunitarias del huésped, incluidas los monocitos
(Nelson et al., 2011), los linfocitos B, los linfocitos T (Kongsbak et al., 2014), y
convertido mediante hidroxilación por la 1α-hidroxilasa mitocondrial en
Calcitriol, la hormona biológicamente activa [1,25(OH)2D3] (Sîrbe et al., 2022).
Las vacas lecheras suplementadas con Calcidiol en la dieta incrementa la
concentración sérica de CAL en comparación con la suplementación con
Calcitriol (Rodney et al., 2018). La suplementación de Calcidiol tiene efecto sobre
las concentraciones de metabolitos y minerales de la vitamina D en el suero, el
estado inmunitario de las mamas y las respuestas a la infección bacteriana
intramamaria en vacas lecheras (Poindexter et al., 2020). La alimentación de
dietas con 2 niveles de la diferencia catión-anión dietario (DCAD) y
suplementación con 3 mg/d de Colecalciferol o 3 mg/d de Calcidiol durante la
última etapa de la gestación tiene efecto sobre el rendimiento de la lactancia y el
metabolismo energético en ganado lechero, incrementa el rendimiento de IgG y
ECM en el calostro (Martinez et al., 2018). De manera similar, la suplementación
con 3 mg/d de Calcidiol aumentó los rendimientos de calostro, leche y ECM en
comparación con las vacas alimentadas con 0,625 mg/d de CHOL (Silva et al.,
2022). Las concentraciones de calcidiol sérico el día del parto y el Ca sérico
promedio del día 2 al 11 después del parto en vacas lecheras se asociaron
positivamente con la producción de leche en los primeros 42 días de lactación
(Poindexter et al., 2022).

287
6.5 Tocoferol (vit. E)

La vitamina E es una familia de ocho compuestos que comprende tocoferoles

(TOH) y tocotrienoles (T3) que son moléculas naturales, cada grupo con cuatro
análogos, α, β, γ y δ, cuya composición está dada por un sistema de anillo de
cromanol y una cadena lateral hidrófoba, que consta de 16 unidades de carbono
(Liao et al., 2022). La diferencia estructural química crítica entre tocoferoles y
tocotrienoles es que los tocoferoles tienen cadenas saturadas, mientras que los
tocotrienoles tienen cadenas laterales isoprenoides insaturadas con tres dobles
enlaces trans carbono-carbono, lo que los hace mucho más flexibles y ejerce una
mayor presión sobre las membranas de fosfolípidos. Los más importantes son -
tocoferol y -tocotrienol, se absorben conjuntamente con la grasa, se almacena
en el hígado y se excretan por la bilis y las heces.

Figura 49

49A. Vitamina E: -tocopherol 49B. Vitamina E: α-tocotrienol

(C29H50O2). (C29H44O2).

Las principales fuentes de tocoferoles son el aceite de almendras, oliva, girasol,

colza, maíz, linaza y soja, mientras que las fuentes naturales más importantes de
tocotrienoles son algunos aceites vegetales, incluidos el aceite de palma, salvado
de arroz, germen de trigo, cebada, avena, avellanas, maíz y aceite de achiote y
otros tipos de semillas, nueces y granos (Lester et al., 2001). En comparación con
las isoformas de tocoferoles, los tocotrienoles se asimilan más fácilmente en las
membranas celulares y la piel los absorbe con mayor eficacia (Makpol et al.,
2010). Los tocotrienoles tienen alguna actividad antioxidante física debido a la
capacidad de donar un átomo de hidrógeno (un protón más un electrón) del
grupo hidroxilo en el anillo de cromanol a los radicales libres y especies reactivas
de oxígeno (ROS) (Ghazali et al., 2022). Los tocotrienoles pueden tener un mayor
potencial para uso clínico debido a sus dosis efectivas más bajas en estudios de
laboratorio, siendo el δ-tocotrienol (δT3) la forma más efectiva para inhibir el
crecimiento de células cancerosas (Wang et al., 2022). Las fuentes más ricas de

288
tocopherols (T) and tocotrienols (T3) son los granos de cereales, trigo (Triticum
aestivum L.), cebada (Hordeum vulgare L.) cv. Centeno (Secale cereale L.),
avena (Avena sativa L.) y trigo sarraceno (Fagopyrum esculentum Moench)
(Zielinski et al., 2001).

Funciones

La vitamina E (-tocoferol) es un micronutriente esencial y un antioxidante

soluble en grasa con un papel en la protección de los tejidos de la peroxidación
lipídica descontrolada (Galli et al., 2022). La vitamina también tiene una función
importante en la regulación de la expresión de los genes y las proteínas (Kim &
Han, 2019).

Como antioxidante biológico protege las membranas celulares del ataque de los
radicales libres, tales como superóxidos, peróxidos, hidroxilos que son
compuestos potencialmente destructores de los ácidos grasos de las membranas
celulares. El mecanismo cómo la vitamina E cumple esta función se da por dos
mecanismos: la vitamina E es parte de las membranas celulares, tiene la
capacidad de donar un hidrógeno al radical libre convirtiéndolo en un compuesto
estable. Trabaja en estrecha relación con el selenio, la vitamina E es un
antioxidante a nivel de membrana y el selenio a niveles del citoplasma. La
protección celular se manifiesta en la salud de las células, tejidos y órganos, y se
expresa en el mejoramiento del sistema inmunológico, síntesis de ADN, síntesis
de ácido ascórbico, mejoras en la reproducción, prevención del cáncer y tantas
consecuencias favorables para el organismo.

Deficiencia

La deficiencia de vitamina E, se manifiesta por la degeneración de las membranas

celulares, membranas del endotelio capilar, aumenta la fragilidad de los glóbulos
rojos, distrofia del músculo esquelético en terneros, enfermedad del músculo
blanco en corderos, diátesis exudativa en pollos y pavos, desórdenes de la
reproducción y degeneración embrionaria en rumiantes, esterilidad del macho en
ratas y cuyes. En pollos es frecuente observar un trastorno por destrucción de las
membranas celulares del tejido nervioso, conocido como encefalomalacia. El
animal tiene el cerebro suave, reblandecido, hemorrágico; los signos son ataxia,
falta de coordinación de los movimientos, movimientos involuntarios, los pollitos

289
giran en círculo razón por la cual algunos conocen a la enfermedad como "locura
del pollo".

Fuentes de vitamina E

Los aceites vegetales, aceite de maíz (710 UI/kg), los granos, cebada, maíz, trigo,
germen de trigo, afrecho, mantequilla, los pastos y forrajes verdes. Un aspecto
importante a considerar es que la vitamina E es muy susceptible al deterioro
cuando se almacenan alimentos. Normalmente los alimentos tienen grasas o
aceites, estos compuestos son fácilmente oxidables, que puede comprometer la
vitamina E que actúa como antioxidante, agotándola. Por esa razón es que los
alimentos con grasas o aceites deben llevar antioxidantes para protegerlos de la
oxidación y preservar vitamina E.

Toxicidad

La vitamina E no es tóxica.

La vitamina E es un importante antioxidante soluble en lípidos que se obtiene

exclusivamente de la dieta. Los tocotrienoles son las otras moléculas que se
estudian ampliamente para la suplementación con vitamina E. Estas dos
moléculas se han estudiado en varias dosis y para muchos propósitos de salud
diferentes. La vitamina E tiene propiedades eliminadoras de radicales peroxilo.
La toxicidad de la vitamina E puede causar iepisodios hemorrágicos
intracraneales, mientras que la deficiencia está relacionada con enfermedades
neurológicas y anemia importantes.

Suplementación de vitamina E

La suplementación de vitamina E en la dieta es una estrategia para mejorar la

salud y el desempeño productivo y reproductivo de los animales de granja. Los
gansos reproductores suplementados con dosis variables de vitamina E en la dieta
(0, 40, 200 y 2000 UI/kg), durante el último período de puesta, evidenciaron la
mejor respuesta con la dosis de 200 UI/kg en la tasa de huevos calificados, la
incubabilidad de los huevos fertilizados y el índice de bazo; así mismo, en la
fertilidad del óvulo, la concentración de hormonas reproductivas en plasma (es
decir, la hormona estimulante del folículo, el estradiol y la progesterona), el
desarrollo folicular y las actividades enzimáticas antioxidantes, es decir, la
concentración de malondialdehído (MDA), la capacidad antioxidante total (T-

290
AOC), superóxido dismutasa (SOD) y glutatión peroxidasa (GSH-Px), en el
hígado y el ovario. Lo más notorio fue el número total de folículos con relación al
control (82.2 vs. 64.3), siendo la dosis de 200 UI/kg la de mejor respuesta para
una fertilidad óptima (Fu et al., 2022).

El transporte de ganado es una actividad frecuente en la ganadería que mueve

efectivo desde áreas de malos a buenos pastos, cambio de propiedad, matanza o
repoblamiento, sea por tierra, mar o aire, a pie, camión, tren, avión o barco, según
el vance del tiempo (Bhatt et al., 2021), cuyo manejo implica ayuno, captura,
vibración, colisión, ruido, hacinamiento, raspado, cambios ambientales
(densidad, temperatura, humedad) y presión psicológica, ante lo cual el ganado
se adapta de manera instintiva generando una respuesta defensiva que puede
contribuir al desarrollo del estrés en la producción animal, con efectos en la
glucosa, el cortisol o la creatina quinasa (Deters & Hansen, 2020). El estrés causa
estrés oxidativo en los animales, un estado de desbalance entre los oxidantes y los
antioxidantes, en el que las especies reactivas de oxígeno (ROS) ocasionan daño
celular y que el sistema antioxidante del cuerpo no puede evitar el daño. En
concentraciones fisiológicas, las ROS son esenciales para mantener la
homeostasis redox en la célula, pero en niveles elevados pueden causar daño a las
moléculas biológicas, tales como los ácidos nucleicos, los lípidos y las proteínas,
lo que lleva a la pérdida de la función o incluso a la muerte celular. La
suplementación de vitamina E (40 mg/kg de peso vivo) en el yak, después de 2100
km de transporte por carretera mejoró su estado de salud, los parámetros
bioquímicos sanguíneos, los índices antioxidantes sanguíneos y la metabolómica
produjo mayores concentraciones de creatinina y menores concentraciones de
glutamato pirúvico transaminasa, fosfatasa alcalina, aspartato aminotransferasa,
bilirrubina total, bilirrubina indirecta, bilirrubina directa, urea y glucosa, un nivel
sérico más bajo de malondialdehído y el nivel sérico más alto de glutatión s-
transferasa, glutatión peroxidasa, glutatión reductasa, identificándose 119
metabolitos metabolómicos séricos; cambios de lisofosfatidiletanolamina,
lisofosfatidilcolina, fosfocolina, colina, malato, citrato, α-oxo-glutarato,
fenilalanina, ácido 3-fenilpropanoico y ácido 3-(3-hidroxifenil) propanoico, as
asociados con el metabolismo de los lípidos, el ciclo de los ácidos tricarboxílicos
y el estrés oxidativo. La suplementación de vitamina E alivia el estrés del

291
 transporte en el yak, mediante la protección del hígado y los riñones, mejorando
los sistemas de defensa antioxidantes (Zhang et al., 2022).

6.6 Filoquinona (vit. K)

La vitamina K, vitamina color oro, describe un grupo de compuestos liposolubles

denominados quinonas, con una estructura química común, 2-
metil-1,4-naftoquinona. La figura representa a la menadiona (2-
metil-1,4-naftoquinona), con resto carbonilo α,β-insaturado
(gris) y el sitio de ataque en la posición 3, a donde se une la
cadena lateral alifática de las unidades de isopreno múltiple, con
diferente número de carbonos y dobles enlaces, en una adición tipo Michael
(flecha roja) (Klotz et al., 2014). La vitamina K natural existe en dos formas: la
filoquinona o fitomenadiona o fitonadiona (vit. K1) que se sintetiza
exclusivamente en las plantas de hojas verdes y se encuentra unida a la
membrana del cloroplasto; y las menaquinonas (vitaminas K2), conformadas por
una serie de vitámeros sintetizados por las bacterias de tracto digestivo y en los
tejidos de los animales y se puede encontrar en alimentos fermentados y
productos animales, las mismas que se designan como MK-n, donde n representa
el número de residuos de isoprenoides en la cadena, por lo que las menaquinonas,
MK (vits. K2) varían según el número de unidades de prenilo, en vitamina K2-1 o
menaquinona-1, MK-1 (C16H16O2), vitamina K2-2 o menaquinina-2, MK-2
(C21H24O2), MK-3 (C26H32O2), Mk-4 (C31H40O2), MK-5 (C36H48O2), MK-6
(C41H56O2, MK-7 (C46H64O2M), (MK-8 (C51H72O2), MK-9 (C56H80O2), MK-10
(C61H88O2), MK-11 (C66H96O2), MK-12 C71H104O2), MK-13 (C76H112O2) y MK- 14
(C81H120O2), siendo las más importantes MK-4, MK-7, MK-8 y MK-9. Además,
existen otras vitaminas K, la menadiona (vit. K3, C11H8O2), una forma sintética de
la vitamina K, sin cadena lateral, el menadiol (vit. K4, C11H10O2), el clorihidrato
de menadiona (vit. K5, C11H11NO), y la vitamina K6 (C11H12N2), son todos
compuestos derivados sintéticos que se utilizan en entornos experimentales. Las
vitaminas K1 y K2 son liposolubles, mientras que K3-K6 son hidrosolubles
(Mladěnka et al., 2022).

La vitamina K2-4 o menaquinona-4 (MK-4) se encuentra en los productos

animales tales como huevos, hígado y carne, contribuye a la salud ósea y
cardiovascular, por lo que dos homólogos de la vitamina K2, menaquinona-4

292
(MK-4) y menaquinona-7 (MK-7) se utilizan como suplementos nutricionales en
la industria alimentaria, siendo MK-7 el mejor suplemento (Sato et al., 2012). La
menaquinona-4 (MK-4), la vitamina K2 de cadena corta más común, puede
también ser producido por conversión endógena de la filoquinona o las
menaquinonas (Thijssen & Drittij-Reijnders, 1994), con la enzima UbiA
preniltransferasa que contiene 1 (UBIAD1) (Nakagawa et al., 2010). Las
menaquinonas de cadena larga (MK-7, MK-8 y MK-9) se encuentran en
alimentos fermentados como el queso, la cuajada y el chucrut (col
lactofermentada), y sobre todo en el “natto”, una supercomida tradicional
japonesa hecha con soja cocida y fermentada en sólido con Bacillus subtilis, de
consistencia viscosa, con olor similar al amoníaco, agradable para unos y
repugnante para otros, pero con un contenido de vitamina K2, MK-7
excepcionalmente alto, 39 μg/g (Singh et al., 2015).

Figura 50

50A. Vitamina K1: filoquinona (C31H46O2). 50B. Vitamina K2: Menaquinona-4 MK-4 (C31H40O2).

Funciones
La primera función atribuida a la vitamina K es participar como factor clave en la
coagulación de la sangre; sin embargo, las diferentes isoformas de la vitamina K
descubiertas aclaró el papel multifuncional de la vitamina K más allá de la
coagulación. A nivel general la vitamina K participa como cofactor de la -
glutamilcarboxilasa, una enzima endoplásmica microsomal hepática responsable
de la carboxilación postraduccional de residuos de ácido glutámico de proteínas
específicas en ácido -carboxiglutámico (Gla), para formar proteínas que
contienen Gla. Varios factores de coagulación de la sangre, incluidos los factores
de coagulación II (protrombina), VII (proconvertina), IX (Christmas) y X (Stuart-
Prower), son ejemplos bien conocidos de proteínas que contienen Gla, que se
sintetizan en el hígado, como proteínas inactivas, pero que al carboxilarse se
convierten en proteínas biológicamente activas, con plena capacidad para captar
calcio y formar la fibrina del coágulo (Cranenburg et al., 2007).

293
La vitamina K2 contribuye a la salud ósea y cardiovascular, siendo la
menaquinona-7 (MK-7) la que se absorbe de manera más eficiente y exhibe la
mayor biodisponibilidad, volviéndose popular como suplemento para la salud
ósea y vascular (Sato et al., 2012). La vitamina K2-7, también conocida como
menaquinona-7 (MK-7) es una forma de vitamina K que tiene efectos beneficiosos
para la salud en la osteoporosis, las enfermedades cardiovasculares, la
inflamación, el cáncer, la enfermedad de Alzheimer, la diabetes y la neuropatía
periférica en humanos (Jadhav et al., 2022). MK-7 sirve como cofactor en el
proceso de carboxilación de ciertos residuos de glutamato unidos a proteínas,
donde estos se convierten en residuos de -carboxiglutamato (Gla). Estos
residuos de Gla son esenciales para formar sitios de unión de calcio para activar
la osteocalcina y las proteínas Gla de la matriz, que se consideran beneficiosas
para la mineralización ósea y la salud cardiovascular.

Deficiencia

La deficiencia de vitamina K puede manifestarse con una disminución en la tasa

de generación de protrombina y consecuente sangrado, un desarrollo óseo
deficiente, osteoporosis y un mayor riesgo de enfermedad cardiovascular. El
signo clínico más importante es la dificultad para la coagulación sanguínea, con
los consecuentes síndromes hemorrágicos. En su forma más severa, la ausencia
de vitamina K, es causa de hemorragias internas y subcutáneas que puede
terminar con la muerte. Las especies monogástricas muestran hipotrombinemia
cuando se les priva de vitamina K. Los signos clínicos incluyen tiempos
prolongados de coagulación, hemorragias. Las aves de corral son más propensas
que otras especies a mostrar signos de avitaminosis K (Leeson, 2015). Esto puede
deberse en parte a su síntesis microbiana de MK en el intestino posterior (debido
a su intestino corto y tiempo de tránsito corto) y su susceptibilidad a la coccidiosis
intestinal para la cual se usa la sulfaquinoxalina.

Los animales rumiantes obtienen sus necesidades de vitamina K de su microbiota

ruminal, que sintetiza grandes cantidades de la vitamina K2, por lo tanto, una
deficiencia de vitamina K solo puede ocurrir por efecto de antagonistas como el
dicumarol, un metabolito producido por los hongos que contaminan el trébol
dulce, causando hipoprotrombinemia y sangrado espontáneo. El trébol fresco
contiene Cumarina, un compuesto inactivo asociado con los glucósidos. Durante

294
el proceso de descomposición, la cumarina del trébol dulce se convierte en
dicumarol tóxico. Cualquier método de almacenamiento de heno de trébol dulce
que permita el desarrollo de hongos promueve la formación de dicumarol en el
heno. El dicumarol es un potente antagonista de la vitamina K y anticoagulante
que provocará hemorragias en el ganado (sangrado). Esta condición se conoce
como el "envenenamiento por trébol dulce" o "enfermedad hemorrágica del
trébol dulce" que causa gran número de muertes en los animales. El
envenenamiento depende del contenido de dicumarol en el trébol y la edad del
animal. En un experimento realizado con vacas, los animales se alimentaron con
heno de trébol naturalmente malogrado, con un contenido de 90 mg de dicumarol
por kilogramo de heno. El síndrome hemorrágico hizo su aparición a las 3
semanas de iniciado el experimento (Riet-Correa et al., 2023).

Otra causa común que puede inducir una deficiencia de vitamina K es el

envenenamiento accidental de los animales con warfarina, una cumarina
sintética utilizada como raticida. Los signos clínicos iniciales son cojera y
renguera, acompañada de hemorragias en los músculos y articulaciones. En
condiciones normales, el tiempo de coagulación es menor o igual a 20 segundos;
en la deficiencia de vitamina K, ese tiempo puede ser de 40 a 60 segundos; en
deficiencias severas, puede ser 5 a 6 minutos. Este tipo de deficiencia se asocia
con perturbaciones cognitivas y conductuales y alteraciones en los esfingolípidos
cerebrales en ratas (Tamadon-Nejad et al., 2018).

Fuentes

Existen dos principales fuentes naturales de vitamina K, las plantas que

contienen filoquinona (Vitamina K1) y la flora bacterial que produce la
menaquinona (Vitaminas K2). Para los rumiantes, la fuente más importante de
vitamina K la constituye aquella derivada de la flora bacterial ruminal, aun
cuando los animales consuman alimentos libres de vitamina K. Entre los
vegetales, las plantas verde oscuras y las hojas verdes son las fuentes naturales
más ricas en vitamina K1. Por ejemplo, la harina de alfalfa contiene 14 mg/kg, la
espinaca 6 mg/kg.

295
6.7 Tiamina (vit. B1)

¡El arroz blanco puede ser venenoso! fue la conclusión que Christiaan Eijkman
declaró en 1896 a su regreso a los Países Bajos, después de diez años de
investigación en Batavia, Java en las Indias Orientales holandesas (actual
Yakarta, Indonesia). Eijkman había observado que los pollos alimentados con
arroz pulido desarrollaban una enfermedad neurológica que podría parecerse al
beriberi, que desaparecía cuando se alimentaban con arroz sin pulir. Esto era
análogo al beriberi que era frecuente en algunas prisiones pero que nunca se veía
en otras, asociado con el tipo de arroz que recibían los reclusos: arroz rojo entero
o sin pulir; o arroz blanco pelado o pulido (Pietrzak, 2019).

Los granos de trigo (Triticum aestivum), triticale (Tritico secale), centeno (Secale
cereale), avena (Avena sativa) y cebada (Hordeum vulgare) tienen similaes
contenidos de tiamina, con una variación de 5.59 (trigo) a 13.00 nmol/g de
materia seca (avena) (Buchholz et al., 2012). La cebada (Hordeum vulgare L.) es
uno de los granos ricos en timaina de 5.2 mg/kg de materia seca (Lukinac & Jukić,
2022); sin embargo, el procesamiento disminuye el contenido de tiamina.

La tiamina, también llamada vitamina B1, aneurina o vitamina anti estrés porque
fortalece el sistema inmunológico y mejorar la capacidad del cuerpo para soportar
condiciones estresantes, es una de las 8 vitaminas hidrosolubles del complejo B
que participa en el metabolismo energético animal y una de las tres vitaminas
neurotrópicas (B1, B6 y B12) que modulan la inflamación y el dolor. La tiamina es
un factor crucial involucrado en el mantenimiento del metabolismo de los
carbohidratos y participa en múltiples procesos metabólicos celulares. La tiamina
es una vitamina hidrosoluble que el hígado almacena en pequeñas cantidades y
por solo un corto tiempo y se excreta rápido del cuerpo, por lo que es necesario
un consumo regular en la dieta para mantener los niveles sanguíneos adecuados.
Los alimentos de origen animal son ricos en la vitamina, donde 95-98 % de la
tiamina está en forma fosforilada, mientras que en los alimentos de origen vegetal
está predominantemente como tiamina libre. La tiamina actúa como difosfato de
tiamina (TDP) o pirofosfato de tiamina (TPP), la coenzima crucial en las
reacciones del metabolismo energético.

296
Figura 51

Tiamina (vit. B1).

Funciones

La tiamina es esencial como coenzima y como no coenzima, y está involucrada en

muchos procesos, particularmente en la transformación de energía y en el
metabolismo oxidativo y no oxidativo de los carbohidratos. La tiamina es esencial
para todos los organismos vivos, puesto que participa como cofactor de varias
enzimas involucradas en las vías metabólicas clave, incluida la glucólisis, el ciclo
del ácido cítrico, la biosíntesis de aminoácidos de cadena ramificada y la etapa no
oxidativa citosólica de la vía de las pentosas fosfato (Goyer, 2010; Rapala-Kozik,
2011).

La tiamina (vit. B1) es una de las vitaminas implicadas en el tratamiento del dolor,
una experiencia sensorial y emocional compleja con componentes nociceptivos,
nociplásicos y neuropáticos. Se ha discutido durante mucho tiempo la
implicación de las vitaminas B neurotrópicas (B1 - tiamina, B6 - piridoxina y B12
- cianocobalamina) como moduladores de la inflamación y el dolor (Paez-
Hurtado et al., 2022).

Complejo piruvato deshidrogenasa

La tiamina es una vitamina que forma parte de las coenzimas del complejo
piruvato deshidrogenasa (PDHc), responsasable de la descarboxilación oxidativa
del piruvato a acetato con desprendimiento de hidrógeno (H) y dióxido de
carbono (CO2). El PDHc es el complejo multienzimático clave que vincula la
reacción de enlace entre la glicolisis y el ciclo de Krebs, conocida como la
conversión de Swanson, mediante la conversión del piruvato en acetil-CoA, para
su oxidación final, acelerando el metabolismo energético (Yuan et al., 2022).

297
Piruvato + NAD+ + CoA → Acetil-CoA + CO2 + NADH(H+)

El complejo sirve de puente y trabaja con tres enzimas y cinco coenzimas. Las tres
enzimas son: E1, piruvato deshidrogenasa (PDH); E2, dihidrolipoil transacetilasa
(DLT), y; E3, dihidrolipoil deshidrogenasa (DLD). Las cinco coenzimas son:
coenzima A (CoA), pirofosfato de tiamina (TPP), dinucleótido de flavina y
adenina (FAD), dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD), y ácido lipoico
(un derivado del ácido caprílico que trabaja unido a un resto específico de lisina
de la enzima con quien colabora), denominado como lipoamida. El TPP es la
forma activa de la tiamina o vitamina B1, que trabaja como coenzima de PDH, a
la que se une estrictamente a través de interacciones no covalentes, está
involucrado en la transferencia de grupos hidroxietilo o aldehído activado; el
ácido lipoico es un cofactor esencial o una coenzima clave de la enzima
dihidrolipoil transacetilasa, responsable de transferir el grupo acetilo (CH3–CO–
) del piruvato a la CoA, formando el acetil-CoA, y los electrones desde PDH hasta
la DLD. Las tres enzimas trabajan en forma secuencial, catalizando la
descarboxilación oxidativa del piruvato con la formación de acetil-CoA, CO2 y
NADH(H+). El primer paso consiste en la descarboxilación del piruvato por la
enzima E1 y la coenzima PPT, en CO2 y acetilo (CH3–CO–); el segundo paso, la
transferencia del acetilo (CH3–CO–) a la coenzima A (CoA), por la enzima E2,
produciendo acetil-CoA; y el tercer paso, la transferencia de hidrógenos a FAD,
luego a NAD, por E3, formando FADH y luego NADH(H+), respectivamente
(Škerlová et al., 2021).

Figura 52

Complejo piruvato deshidrogenasa

Nota. Tomado de Tazzini (2019).

298
Una sola molécula de glucosa (6 carbonos) se divide en 2 piruvatos (3 carbonos
cada uno), por lo que la reacción de enlace ocurre dos veces por cada molécula de
glucosa para producir un total de 2 moléculas de acetil-CoA, 2 moléculas de CO2
y dos moléculas de NADH(H+). La reacción de enlace catalizada por el complejo
PHDc tiene carácter irreversible, por lo que la acetil-CoA no puede producir una
síntesis neta de glucosa (Arnold & Finley, 2023). Las coenzimas son las formas
activas de las vitaminas tiamina, ácido pantoténico, riboflavina y nicotinamida.
La deficiencia de cualquiera de estas vitaminas tiene efectos evidentes sobre el
metabolismo energético. Así por ejemplo, si el organismo tiene niveles altos de
piruvato y α-cetoglutarato, como en el beriberi, es evidencia de la deficiencia de
tiamina (Marrs & Lonsdale, 2021).

Deficiencia

Los mamíferos, las aves, incluido los humanos, carecen de la capacidad de

biosintetizar tiamina y, por lo tanto, pueden sufrir deficiencia de vitamina B 1, si
el consumo es menor que el requerimiento. Solo las plantas y las bacterias pueden
sintetizar tiamina, por lo que son una de las principales fuentes dietéticas de este
micronutriente. Las aves son las más susceptibles a los efectos neuromusculares
de la deficiencia de tiamina que los mamíferos. El doctor Christiaan Eijkman,
médico y patólogo holandés, descubrió que los pollos alimentados con arroz
pulido sufren parálisis en las piernas o polineuritis, una afección del sistema
nervioso periférico, similar al del beriberi humano, y que esta afección se podía
curar o prevenir alimentándolos con arroz sin pulir o con la pulidura desechada
del arroz (Carpenter, 2012). La deficiencia de tiamina afecta muchos sistemas del
cuerpo del ave, incluidos los músculos, el corazón, los nervios y el sistema
digestivo. La función principal del organismo es, como se indicó, participar como
coenzima cocarboxilasa o TPP en el complejo piruvato deshidrogenasa (cPDH)
que conecta la oxidación del piruvato en el metabolismo energético a partir de la
glucosa. La deficiencia de tiamina en la dieta altera la oxidación de la glucosa, y
como consecuencia, el metabolismo energético. Las etapas iniciales de la
deficiencia se caracterizan por letargo y temblores en la cabeza, una marcada
disminución del apetito, problemas neuromusculares, lo que resulta en una mala
digestión, debilidad general, mirar las estrellas y convulsiones frecuentes (Ott &
Werneke, 2020). La etapa clínica se caracteriza por ataxia, temblores, con

299
aumento de la severidad de los espasmos cuando se asusta, y conforme avanza la
afección, ocurre parálisis de los músculos, comienza con los flexores de los dedos
de las patas, progresa hacia los extensores de las piernas, las alas y el cuello. Los
pollos se sientan sobre sus piernas flexionadas y echan la cabeza hacia atrás en
posición como observando las estrellas, lo que a menudo se conoce como cuello
torcido. La retracción de la cabeza se debe a la parálisis de los músculos anteriores
del cuello. Las aves adultas, además de los signos descritos, tienen letargo,
temblores en la cabeza, debilidad general, alteración de la digestión, pérdida
grave del apetito, emaciación, convulsiones frecuentes. Las aves no quieren a
comer a menos que se les dé alimentos que contengan tiamina, y lo más
importante, las aves deficientes seleccionan y discriminan rápidamente los
alimentos que contengan o no la vitamina. Los padres deficientes en vitamina B1
producen embriones deficientes en vitamina B1, con una alta mortalidad de
embriones antes de la eclosión de los huevos, y los pocos pollitos que pueden
nacer muestran los signos clínicos de deficiencia grave de tiamina.

En los animales mamíferos y en los seres humanos, una falta aguda de vitamina
B1 puede provocar varias enfermedades crónicas, incluidas las enfermedades
cardiovasculares conocidas como beriberi húmedo y los trastornos neurológicos
denominados como beriberi seco (Smith et al., 2021).

Fuentes de tiamina

La tiamina tiene una vida media corta (1 a 12 h) y el cuerpo puede almacenarla

durante 1 a 3 semanas, por lo tanto, se requiere un suministro dietético regular
para mantener los niveles correctos de tiamina [3]. Los alimentos ricos en tiamina
son la carne de cerdo, la carne de aves, los huevos, el pescado (trucha), las
legumbres, los frutos secos (macadamia), los cereales integrales, las semillas y las
levaduras. Por otro lado, existen grupos de alimentos comunes que contienen
bajas cantidades de tiamina, como el arroz pulido, la harina de trigo molida, la
leche, las verduras y las frutas (Pacei et al., 2020). La levadura de cerveza es una
rica fuente de tiamina. Los cereales en grano y sus derivados, la harina de soja, la
harina de semilla de algodón y la harina de cacahuete son fuentes relativamente
ricas en tiamina. Los análisis de HPLC revelaron perfiles distintos de vitámeros
B1 en la yuca, con niveles relativos casi iguales de pirofosfato de tiamina y

300
monofosfato de tiamina en las hojas, con un total de tiamina de 304 g/g de hoja
fresca y 650 g/g de raíz fresca (Mangel et al., 2017).

Las plantas son los organismos vivos que pueden sintetizar tiamina, en cuyos
frutos está presente la vitamina, en forma de tres vitámeros predominantes en las
células, la tiamina, monofosfato de tiamina (TMP), difosfato (pirofosfato) de
tiamina (TPP), y en menor proporción el trifosfato de tiamina (TTP). El arroz, el
maíz y el trigo son los principales cultivos y alimentos de consumo ricos en
tiamina en el mundo; sin embargo, su procesamiento industrial con fines
comerciales los empobrece de la vitamina (Balakrishna & Farid, 2020). La yuca
es el cultivo alimentario huérfano más cultivado y más consumido en los países
en desarrollo. Las raíces reservantes de yuca cruda tienen un nivel de vitamina B1
que solo cubre parcialmente el requerimiento humano diario. Además, las hojas
de yuca y las raíces reservantes suelen remojarse y hervirse en agua con el fin de
detoxificar el cianuro antes de consumirlas. Este procesamiento puede afectar el
valor nutritivo a través de la modificación y pérdida de nutrientes, incluidas las
vitaminas hidrosolubles y/o termolábiles.

La vitamina B1 se encuentra ampliamente distribuida en los alimentos, sin

embargo, los únicos alimentos considerados buenas fuentes de tiamina son los
granos enteros y la carne de cerdo; los alimentos refinados son pobres en tiamina.
Es una vitamina soluble en agua que contiene azufre.

Nombre químico : Tiamina

Fórmula molecular : C12H17N4OS

Rol biológico

La vitamina B1 es necesaria en el metabolismo. En el organismo actúa como una

coenzima llamada difosfato de tiamina (TDP) o comunmente llamado pirofosfato
de tiamina (TPP) o cocarboxilasa, que es casi la misma molécula de tiamina, con
la única diferencia que hay dos grupos fosfatos ligados en el lugar de un átomo de
hidrógeno (Fig).

La vitamina B1, es necesaria para la regulación del metabolismo, especialmente

para la oxidación de los carbohidratos para la obtención de energía, la síntesis de
NADPH y ribosa. En la oxidación de los carbohidratos, el PPT prepara al piruvato
para su oxidación en el ciclo del ácido tricarboxílico. Ayuda a la oxidación

301
(remoción de un átomo de carbono) del piruvato, como parte del complejo
enzimático piruvato deshidrogenada (PDHc), y ayuda a la descarboxilación del
-cetoglutarato como parte del complejo -cetoglutarato deshidrogenasa en el
ciclo del ácido cítrico, ayudando a la ruptura de los enlaces carbono de los
carbohidratos para la obtención de energía. En la ruta de las pentosas, participa
como coenzima de la transcetolasa. Como resultados se tiene la formación de
acetil-CoA y succinil-CoA, respectivamente.

Piruvato ⎯→ Acetil-CoA + CO2

-cetoglutarato ⎯→ Succinil-CoA + CO2

Deficiencia

La deficienciia de vitamina B1 puede causar numerosos trastornos orgánicos y

funcionales, pero todos estos trastornos están vinculados al suministro de
energía, a causa de la interrupción de las reacciones de descarboxilación así como
la síntesis de ATP, con acumulación de piruvato, lactato y -cetoglutarato en la
circulación sanguínea. Puesto que el cerebro utiliza la glucosa como combustible,
una deficiencia de tiamina se manifiesta en el sistema nervioso central por la
incapacidad de las células para generar energía. Los signos iniciales de una
deficiencia de tiamina incluyen constipación, supresión del apetito, náuceas,
depresión mental, neuropatía periférica y fatiga. La deficiencia crónica, acarrea
signos neurológicos mayores, incluyendo ataxia, confusión mental y pérdida de
la coordinación visual graves. En animales uno de los primeros signos por
deficiencia de tiamina, es una pérdida de peso debido a la anorexia. Cuando la
deficinecia se hace más severa, los animales exhiben polineuritis y ataxia. En
rumiantes jóvenes puede presentarse la polioencefalomalacia (PEM). La
neuropatía periférica puede también ocurrir en humanos como resultado de la
deficiencia de tiamina pero por lo general está relacionado a deficiencias de otras
vitaminas del complejo B. Una severa deficiencia de tiamina y un exceso de
carbohidratos en la dieta humana se puede manifestar con beriberi, caracterizada
por una neuropatía severa. La defienciencia severa de tiamina en humanos se
manifiesta con beriberi, ciertas enfermedades nerviosas y el síndrome de
Wernicke-Korsakoff (WKS).

302
 El síndrome WK fue descrito por el neurólogo alemán Carl Wernicke y el
neuropsiquiatra ruso Sergei Korsakoff, consiste en trastorno del cerebro con
desorden de la memoria, que ocurre en personas, asociado al consumo crónico y
excesivo de alcohol, una dieta pobre en energía y deficiente en tiamina. Los
síntomas son más evidentes en los alcohólicos que consumen licores destilados,
porque estos tipos de alcoholes, a diferencia de la cerveza, no contien tiamina
(Hucker et al., 2014). El síndrome consta de dos etapas: la encefalopatía de
Wernicke que es un trastorno cerebral repentino y grave (agudo), y el síndrome
de Korsakoff que es un trastorno de la memoria a largo plazo (crónico). Sin
tratamiento, la encefalopatía de Wernicke se convierte en el síndrome de
Korsakoff, con confusión, incapacidad para coordinar movimientos voluntarios
(ataxia), cambios visuales y problemas oculares adicionales; ocurre en hasta el
2% de las personas en todo el mundo, con mayor frecuencia en hombres que en
mujeres, donde un 50% de los que desarrollan encefalopatía de Wernicke
finalmente desarrollan el síndrome de Korsakoff, siendo el número mayor (80%)
entre los que tienen trastorno por consumo de alcohol (Mateos-Díaz et al., 2022).

6.8 Riboflavina (vit. B2)

La riboflavina es un precursor de las coenzimas mononucleótido de flavina

(FMN; fosfato de riboflavina) y dinucleótido de adenina de flavina (FAD), que son
componentes de oxidasas y deshidrogenasas. Existen tres formas de riboflavina
en la naturaleza, como dinucleótidos libres de riboflavina y como flavin
mononucleótido (FMN) y flavin adenin dinucleótico (FAD) dos coenzimas de una
amplia variedad de sistemas enzimáticos oxidativos del metabolismo. La
riboflavina es un pigmento amarillo-naranja, presente en las plantas verdes,
levaduras, hongos y algunas bacterias; en los huevos (ovoflavina), en la leche
(lactoflavina).

Deficiencia

Glosistis, seborrea, estomatitis angular y queilosis.

6.9 Niacina (vit. B3)

La niacina es un término general para el ácido nicotínico (ácido piridina-3-

carbónico) y la nicotinamida (piridina-3-carboxamida), así como sus derivados.
Son la base para la formación de los nucleótidos de piridina, el dinucleótido de

303
nicotinamida y adenina (NAD) y el fosfato de dinucleótido de nicotinamida y
adenina (NADP), que actúan como coenzimas. La niacina está presente en los
alimentos y se forma en el cuerpo animal y humano en el hígado a partir del
aminoácido esencial triptófano (Fukuwatari & Shibata, 2013).

La vitamina B3 es una forma de la familia de vitamina B y es soluble en agua. Esta

vitamina ayuda en la producción de energía y promueve un buen trabajo del
sistema nervioso. Hay dos formas de vitamina B3: ácido nicotínico (niacina) y
nicotinamida (niacinamida). El aminoácido precursor de la niacina en el
organismo es el triptófano; la habilidad de transformación es variable entre las
especies; se puede decir que todas son relativamente ineficientes. Por ejemplo, la
rata convierte entre 35 a 50 mg de triptófano en 1 mg de niacina; el humano
convierte 60 mg; los rumiantes son más ineficientes aún. La enzima responsable
de la conversión de triptófano a niacina es el ácido picolínico carboxilasa. El gato
tiene tanto de esta enzima que no puede convertir nada de triptófano dietario en
niacina, por lo tanto, tiene un requerimiento absoluto de niacina per se.

Rol biológico. La niacina es una vitamina necesaria para la construcción de la

nicotinamida adenin dinucleótido (NAD) y la nicotinamida adenin dinucleótido
fosfato (NADP). Estos nucleótidos participan en el metabolismo energético de las
células. El NAD y NADP son muy similares, sin embargo, sus funciones son
totalmente diferentes en la célula. El rol mayor del NADH es la transferencia de
hidrógenos a lo largo de tantas reacciones metabólicas comprometidas con la
producción de ATP. El NADPH actúa como un agente reductor en muchas rutas
biosintéticas. Estas coenzimas NAD y NADP son importantes en una serie de
reacciones asociadas con el metabolismo de carbohidratos, proteínas y lípidos.
Son especialmente importantes en las reacciones metabólicas que proveen
energía al animal y mantienen la integridad tisular normal, particularmente de la
piel, tracto gastrointestinal y sistema nervioso. Participan en la transferencia de
hidrógenos a lo largo de tantas reacciones metabólicas.

Mecanismo bioquímico específico

Esta vitamina ayuda en la producción de energía y promueve el buen

funcionamiento del sistema nervioso. En el cuerpo la niacina se convierte en la
coenzima nicotinamida adenin dinucleótido. En la siguiente figura se representa
el NAD en el cual la vitamina B3 está en rojo. Esta coenzima es activa como un

304
potencial redox, esto significa que en esta molécula la energía puede ser
almacenada y subsecuentemente ser tomada. La energía está en la forma de
átomos de hidrógeno. Debido a que NAD está siempre reciclando por "recarga"
(en el catabolismo) y usando (en el anabolismo), sólo poco (18 mg) de esta
vitamina es necesario en la dieta diaria de humanos. La coenzima es activa en el
ciclo del ácido cítrico y en la glicolisis.

Nombre químico : Niacina o ácido nicotínico

Fórmula molecular : C6H5NO2;

La niacina es una vitamina hidrosoluble, y consecuentemente puede perderse por

lixiviación. Aparte de esto, es difícil que se produzcan pérdidas en los alimentos,
dado que químicamente es estable, no afectándola ninguno de los procesos que
se llevan a cabo con los alimentos. Además, se encuentra prácticamente en todos
los alimentos, tanto vegetales como animales.

En los cereales la niacina se encuentra sobre todo en el germen, por lo que se

pierde al obtener la harina blanca. En los cereales se encuentra asociada a una
proteína, y en el caso del trigo y del maíz también a un polisacárido de la familia
de las hemicelulosas. Esto puede reducir notablemente su biodisponibilidad.

Deficiencia

La deficiencia de niacina se manifiesta principalmente con trastornos en la piel,

tracto gastrointestinal y sistema nervioso, que cursa con alteraciones dérmicas,
digestivas y neurológicas que pueden ser graves. La enfermedad se caracteriza
por presentar signos de zonas de piel rojiza en el cuerpo, que se transforma en
heridas incurables, con inflamación de la lengua, náuseas y nerviosismo. Lo más
característico de ese conjunto de signos es que los enfermos presentan
dermatitis, diarrea y demencia que termina con la death (muerte). Por esa razón,
Golderberg lo denominó a la pelagra como la enfermedad de las cuatro D.

Pelagra

La pelagra se reportó por primera vez por Casal (1735) en Asturias-Europa como
"mal de la rosa" o collar de Casal, una lesión dérmica característica en el cuello.
Casal no llegó a identificarla como una enfermedad carencial, pero sí la relacionó
con la alimentación basada en el maíz. El nombre de pelagra lo utilizó por primera

305
 vez el médico italiano Frapolli (1771). Durante muchos años se pensó que el origen
de la pelagra era una sustancia tóxica presente en el maíz atacado por mohos,
hasta que, con ocasión de la aparición de un gran brote en el sur de Estados
Unidos, Goldberger (1920) demostró que era una enferemedad carencial. En 1937
se identificó el ácido nicotínico como la vitamina que evitaba la aparición de la
pelagra.

6.10 Ácido Pantoténico (vit. B5)

La vitamina B5 o ácido pantoténico, químicamente es la D (+)-N-(2,4 dihidroxi-

3,3-dimetilbutiril) β-alanina, es decir la combinación del ácido pantoico unido
mediante enlace peptídico a la β-alanina, una amida del ácido pantoico con β-
alanina. La vitamina B5 fue descubierta en 1931 por el bioquímico Americano
Roger J. Williams al estudiar las vitaminas del complejo B y el crecimiento de la
levadura Saccharomyces cerevisiae, por lo que se le llama también como
vitamina W. Luego la denominó como ácido pantoténico, en relación a la palabra
griega pantos, que significa “en todas partes”, ya que se puede encontrar en todas
las células vivas, con una presencia generalizada en casi todos los alimentos
vegetales y animales, por lo que es poco probable observar una deficiencia de esta
vitamina. La mayoría de las bacterias, plantas y hongos sintetizan ácido
pantoténico, por lo que la vitamina se encuentra prácticamente en toda la
naturaleza. Los tejidos animales, sobre todo el hígado, huevos, leche, verduras,
carne de res, pollo, legumbres y granos enteros de cereales son ricas fuentes de
vitamina B5.

Figura 53
Vitamina B5: D(+)-N-(2,4 dihidroxi-3,3-dimetilbutiril)-β-alanina (C9H17NO5).

Funciones

El ácido pantoténico es esencial para formar dos transportadores de acilo, la

coenzima A (CoA) y la proteína de transporte de acilos (ACP). La CoA es una
molécula compleja y altamente polar formada por adenosina 3’,5’-difosfato ligada

306
al ácido 4-fosfopantoténico y a la -mercaptoetilamina (cisteamina). La cenzima
A (CoASH o CoA) forma parte del complejo enzimático piruvato deshidrogenasa
(PDH), responsable de la descarboxilación del piruvato, donde la CoA media el
transporte del grupo acetil, como acetil-CoA, para su oxidación en el ciclo de
Krebs, así como en la -oxidación de los ácidos grasos (Czumaj et al., 2020). La
ACP, formada por la vitamina B5, en forma de 4'-fosfopantoteína, es la coenzima
de la sintasa de ácidos grasos (FAS), la enzima que cataliza la síntesis de ácidos
grasos, donde el ACP estabiliza y media el transporte de grupos acilo en
crecimiento en la biosíntesis de ácidos grasos (Nguyen et al., 2014).

Figura 54

Estructura química de la coenzima A (CoA)

Nota. Tomado de Christie (2022).

Deficiencia

Por lo general, la deficiencia de vitamina B5 es rara en los animales ya que la

vitamina está presente en casi todos los alimentos; sin embargo, puede
presentarse en los animales con desnutrición severa, manifestándose como
deficiencias en otros nutrientes, lo que puede camuflar la identidad de los efectos
que son específicos de la deficiencia de vitamina B5. Los ensayos experimentales
en terneros, la deficiencia de ácido pantoténico se manifiesta con dermatitis
escamosa alrededor de los ojos (ojos espectaculares); en cerdos, los signos
clínicos inician entre 7 a 10 días después de la introducción de una dieta deficiente
en vitamina B5. La enfermedad se caracteriza por la falta de coordinación y ataxia
que afecta a las extremidades anteriores y posteriores, interpretada como marcha
de paso de ganso, caracterizada por cambios en la marcha, incluida la
hiperextensión de las extremidades pélvicas asociada con pasos cortos (Hughes
& Ittner, 1942).

307
 Las marranas alimentadas con bajos niveles de ácido pantoténico expresan la
deficiencia en los lechones, con depresión severa, debilidad, ataxia y paresia, con
mayor intensidad en las extremidades pélvicas de los lechones; así como eventos
de mielopatía degenerativa, con una mortalidad del 40 %; con degeneración y
necrosis de neuronas en la médula espinal, principalmente en el núcleo torácico
en los segmentos torácico y lumbar, y neuronas motoras en el núcleo IX del asta
ventral en la intumescencia cervical y lumbar; así mismo una degeneración
axonal y de mielina de mínima a moderada en el funículo dorsal de la médula
espinal y en las raíces nerviosas dorsal y ventral. Las pruebas de
inmunohistoquímica evidenciaron el agotamiento de los neurotransmisores de
acetilcolina en las neuronas motoras y la acumulación de neurofilamentos en el
pericarion de las neuronas en el núcleo torácico y las neuronas motoras. Al
examen ultraestructural, es decir la microscopía electrónica, evidenció la
disolución de la granulación de Nissl de las neuronas del núcleo torácico y las
neuronas motoras, así como otras lesionen. La suplementación de ácido
pantoténico en la dieta revirtió los signos clínicos, evidenciando que la deficiencia
de la vitamina B5 se manifiesta con mielopatía degenerativa motora y
somatosensorial en lechones (Lorenzett et al., 2023).

Suplementación de ácido pantoténico

La suplementación con 240 mg/kg de ácido pantoténico en la dieta puede aliviar

el contenido de lípidos acumulados y el daño oxidativo inducido por una dieta
rica en grasas (Qian et al., 2022). El ácido pantoténico adecuado en la dieta (10 y
20 mg/kg) en la carpa negra juvenil (Mylopharyngodon piceus) mejora la
utilización del alimento y el rendimiento del crecimiento, así como las
capacidades antioxidantes y las reacciones inmunitarias no específicas (Jia et al.,
2022).

6.11 Piridoxina (vit. B6)

El término piridoxina a menudo se utiliza como sinónimo de vitamina B6; sin

embargo, otros dos compuestos naturales, el piridoxal y la piridoxamina poseen
también actividades biológicas similares, los mismos que son derivados de 2-
metil-3-hidroxi-4,5-bis (hidroximetil) piridina (C8H11NO3). Los tres compuestos
pueden convertirse en piridoxal-5'-fosfato (PLP), la forma activa de la vitamina
B6, es una coenzima en una variedad de reacciones enzimáticas, un cofactor

308
importante para el metabolismo de la glucosa, los lípidos y los aminoácidos, así
como para la síntesis de neurotransmisores. La piridoxina es el más estable de los
compuestos y se encuentra casi exclusivamente en las plantas, mientras que el
piridoxal y la piridoxamina son formas vitamínicas que están presentes en los
productos animales.

Figura 55

55A. Piridoxina: 2-metil-3-hidroxi- 55B. Piridoxal fosfato (piridoxal 5'-

4,5-bis (hidroximetil) piridina fosfato monohidrato, PLP, P5P).
(C8H11NO3).

Los animales son auxótrofos para la piridoxina, es decir, son incapaces de

sintetizar piridoxina, por lo que requieren de una fuente dietaria. El PLP se
sintetiza a partir del piridoxal por la enzima piridoxal quinasa, con una molécula
de ATP. El PLP se metaboliza en el hígado. La vitamina B6 es una de las moléculas
más centrales en las células de los organismos vivos, porque en su forma activa,
el piridoxal fosfato, participa como un cofactor crítico en una amplia gama de
reacciones bioquímicas que regulan el metabolismo celular básico, lo que afecta
la fisiología en general (Parra et al., 2018). La vitamina B6 es una molécula
intrigante que participa en una amplia gama de procesos metabólicos, fisiológicos
y de desarrollo. Debido a su solubilidad en agua y alta reactividad cuando se
fosforila, es un cofactor adecuado para muchos procesos bioquímicos. Además, la
vitamina es un potente antioxidante, que rivaliza con los carotenoides o los
tocoferoles en su capacidad para extinguir las especies reactivas del oxígeno
(ROS), por lo que la vitamina es importante y esencial para el metabolismo
celular y el bienestar de los organismos vivos (Hellmann & Mooney, 2010).

Funciones

El PLP actúa como una coenzima de las enzimas en todas las reacciones de
transaminación y en ciertas reacciones de descarboxilación, desaminación y
racemización de aminoácidos, Las enzimas dependientes de piridoxal fosfato
(PLP) pueden catalizar transformaciones de L-aminoácidos en las posiciones α,

309
β y γ (Chen et al., 2020). El grupo ε-amino de un grupo lisina específico de la
enzima aminotransferasa dependiente de PLP forma un enlace de base de Schiff
(aldimina interna) con el grupo aldehído de PLP. El grupo α-amino del sustrato
de aminoácidos desplaza al grupo ε-amino del residuo de lisina del sitio activo en
un proceso conocido como transaldiminación. La aldimina externa resultante
puede perder un protón, dióxido de carbono o una cadena lateral de un
aminoácido para convertirse en un intermediario quinonoide, que a su vez puede
actuar como nucleófilo en varias vías de reacción. En tal sentido, la vitamina B6,
en su forma activa, el piridoxal fosfato, participa como coenzima en todas las
reacciones que cocatalizan la biosíntesis y el catabolismo de los aminoácidos,
tales como la transaminación, descarboxilación, transulfhidración,
desulfhidración, desaminación, racemización. Además, la vitamina B6 puede
extinguir las especies reactivas de oxígeno (ROS), por lo que es esencial para la
síntesis de clorofila y la fotosíntesis (Parra et al., 2018).

Figura 56

Reacción de transaminación de alanina y -cetoglutarato, donde el aceptor del

grupo amino es α-cetoglutarato y el producto final es glutamato

La vitamina B6 es muy importante en las reacciones de transaminación en la cual,

tanto la piridoxal fosfato (PLP) como la piridoxamina fosfato (PMP) pueden
servir como coenzimas. Las aminotransferasas más comunes con las cuales
trabaja la PLP o PMP son la glutamato-piruvato transaminasa (GPT) y la
glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT). La transaminación-
aminotransferencia es el intercambio de grupos funcionales entre cualquier
aminoácido (excepto lisina, prolina y treonina) y un α-cetoácido, donde se
combinan la desaminación y la aminación reversible. El grupo amino (NH 3) se
transfiere al átomo de carbono ceto de piruvato, oxaloacetato o α-cetoglutarato,

310
 convirtiendo el α-cetoácido en alanina, aspartato o glutamato, respectivamente.
Las reacciones de transaminación son catalizadas por transaminasas específicas
(también llamadas aminotransferasas), que requieren piridoxal fosfato como
coenzima (Bakunova et al., 2021). Las transaminasas (aminotransferasas) están
ampliamente distribuidas en los tejidos y son especialmente activas en el músculo
cardíaco, el hígado, el músculo esquelético y los riñones.

Deficiencia

Los signos más evidentes por deficiencia de vitamina B6 en lechones son la falta
de apetito, el retardo en el crecimiento, incoordinación de los músculos,
dermatitis, ataques epileptiformes, marcha espástica, coma, anemia, pelaje
áspero, alopecía parcial, exudado marrón alrededor de los ojos y deterioro de la
vista. La vitamina B6, como se indicó, participa en el metabolismo proteico, por
lo que una deficiencia de vitamina B6 altera el balance de nitrógeno, con una alta
excreción y una baja retención que deteriora el metabolismo del triptófano. La
suplementación de piridoxina corrige los signos pero no puede corregir el
deterioro de la vista (Lehrer et al., 1951).

6.12 Biotina (vit. B7)

La biotina, del griego bios, vida (o vitamina B7), inicialmente fue llamada
vitamina H, referida al factor curativo (healthy = saludable) para la lesión
causada por la clara del huevo (György, 1939), es una vitamina soluble en agua
que ayuda al cuerpo a metabolizar grasas, carbohidratos y proteínas. También
ayuda a mantener saludable el sistema nervioso, las uñas, el pelo y la piel, entre
otras funciones. La biotina no se almacena en el organismo, por lo que es
necesaria una ingesta diaria. Similar a la tiamina, la biotina es una vitamina que
en su estructura química contiene azufre; es un ácido monocarboxílico con el
azufre en enlace tioéter.

Figura 57

Biotina o vitamina B7 (C10H16N2O3S).

311
De las ocho formas isoméricas, la -biotina es la única con actividad vitamínica.
Esta vitamina está ampliamente distribuida en los alimentos; siendo las mejores
fuentes el hígado, los riñones y la yema de huevo. Es producida por las bacterias
ruminales e intestinales.

La vitamina H fue identificada como biotina y que los huevos comerciales o

frescos clara del huevo es capaz de inactivar la biotina, denominándosele
avidalbumina, lo cual significa albúmina literalmente hambrienta (György et al.,
1941), que luego fue denominado como “avidina” como un término que sugiere la
peculiar capacidad de unión a la biotina (Eakin et al., 1941). La cocción
desnaturaliza la avidina, haciéndola susceptible a la digestión e incapaz de
interferir con la absorción intestinal de biotina (Said, 2002).

Funciones

La biotina, una vitamina hidrosoluble, es una coenzima esencial para los sistemas
enzimáticos responsables de las reacciones de carboxilación y transcarboxilación.
Existe una familia de 5 carboxilasas dependientes de biotina que pueden
incorporar CO2 al substrato (Zempleni & Kuroishi, 2012):

1) Acetil-CoA carboxilasa 1: cataliza la unión de bicarbonato al acetil-CoA en el

citoplasma, como un paso clave en la síntesis de ácidos grasos.

2) Acetil-CoA carboxilasa 2: cataliza la carboxilación irreversible de acetil-CoA

para producir malonil-CoA en la mitocondria, el primer compuesto clave en
la biosíntesis de ácidos grasos.

3) Piruvato carboxilasa: cataliza la unión de bicarbonato al piruvato para formar

oxalacetato en la mitocondria, la primera reacción clave de la
gluconeogénesis.

4) Propionil-CoA carboxilasa: cataliza la unión de bicarbonat al propionato para

formar succinato en la mitocondria, intermediario clave en la gluconeogénesis
en rumiantes. El primer paso es la conversión de propionato en propionil-CoA

312
 y luego se carboxila a metilmalonil-CoA, que finalmente se transforma en
succinil-CoA, se incorpora al ciclo de Krebs en la vía de la gluconeogénesis.

5) Metilcrotonil-CoA carboxilasa: cataliza la cuarta etapa del catabolismo del

aminoácido esencial leucina formando acetil-CoA y acetoacetato.

La carboxilación utiliza una enzima específica (carboxilasa), una coenzima

(biotina) y dióxido de carbono (CO2), cuya fuente es el bicarbonato de sodio
(HCO3). Una deficiencia de biotina limita la actividad de las carboxilasas
dependientes de biotina, con efectos en la salud y la producción.

Figura 58

Carboxilación del piruvato

En términos generales se puede indicar que la biotina juega un rol importante en

la conversión de carbohidratos y proteínas en grasa, en el mantenimiento de los
niveles de glucosa sanguínea a través de la gluconeogénesis. En el metabolismo
de los carbohidratos, la biotina actúa tanto en la carboxilación como en la
descarboxilación; en la síntesis de las proteínas, desaminación de los
aminoácidos, síntesis de purinas y metabolismo de los ácidos nucleicos; en la
transcarboxilación en la degradación de varios aminoácidos; en la síntesis e
interconversión de ácidos grasos insaturados de cadena larga.

Suplementación de biotina

A diferencia de los ácidos grasos saturados, los ácidos grasos de cadena impar y
cadena ramificada protegen la salud humana de las enfermedades
cardiovasculares, diabetes tipo II, cáncer, Alzheimer y síndrome metabólico. Los
ácidos grasos de cadena impar y cadena ramificada se encuentran en los
productos de los rumiantes, tales como la leche en una proporción menor al 5 %
de los ácidos grasos totales, gracias a la producción de los microorganismos del
rumen durante los procesos de fermentación de los alimentos. Los ácidos grasos
de cadena impar incluyen a los ácidos pentadecílico (15:0) y el ácido margárico o
heptadecílico (17:0) (Pfeuffer & Jaudszus, 2016), mientras que los ácidos grasos

313
ramificados incluyen los isómeros iso- y anteiso-mono-metil con longitud de
cadena de 14 a 17 átomos de carbono, tales como el ácido 13-metil tetradecílico
(iso-15:0) y el ácido 12-metiltetradecílico (anteiso-15:0); el ácido 15-
metilhexadecílico (iso-17:0) y el 14-metilmargárico (anteiso-17:0) sintetizados a
partir de aminoácidos de cadena ramificada (Taormina et al., 2020).

Entre los rumiantes, la leche de oveja presenta el contenido más alto de

ácidosgrasos de cadena impar y ramificada (4,5 g/100 g del total de los ácidos
grasos); el ácido iso-C17:0 está en mayor proporción en todas las especies,
excepto la burra que tiene el más alto contenido de ácido undecílico (C11:0),
siendo por tanto, las leches de rumiantes ricas en ácidos grasos de cadena impar
y cadena ramificada (Carta et al., 2022). Los ácidos grasos de cadena ramificada
son ácidos grasos saturados con una o más ramas metilo en la cadena de carbono,
pudiendo ser mono, di- o multimetilo, siendo estos componentes de alimentos
bioactivos que constituyen aproximadamente el 2% de los ácidos grasos en la
grasa de la leche de vaca (Ran-Ressler et al., 2014). La dieta consumida por las
vacas influye en el perfil de los ácidos grasos. La suplementación con grasas ricas
en ácido linoleico y ácido α-linolénico disminuye el contenido de ácidos grasos de
cadena impar y cadena ramificada, mientras que la suplementación con algas
marinas o aceite de pescado aumenta ese contenido en la leche. La alimentación
con forrajes aumenta el perfil de estos ácidos grasos en la leche, con relación a los
concentrados, siendo el ensilado el alimento que más promueve el contenido de
ácidos grasos de cadena impar y cadena ramificada en la leche (Abdoul-Aziz et
al., 2021).

La biotina y la leucina están involucradas en la síntesis de ácidos grasos de cadena

impar y cadena ramificada en el rumen. Un estudio in vitro comparó el efecto de
la suplementación de biotina y leucina solas o en combinación en la síntesis de
ácidos grasos de cadena impar y ramificada en el rumen, en cuatro tratamientos:
grupo control conformada por la dieta basal, dieta basal con biotina (4 mg/kg de
materia seca, DM), leucina (4 g/kg DM) o biotina (4 mg /kg DM) + leucina (4
g/kg DM). A nivel general las concentraciones de ácidos grasos totales de cadena
impar y cadena ramificada aumentaron con la suplementación de biotina o
leucina, debido a que la biotina y la leucina estimularon las actividades de acetil-
CoA carboxilasa, ácido graso sintasa y malonil-CoA, por lo que estos nutrientes

314
 pueden utilizarse como estrategias de nutrición efectivas para promover la
síntesis de ácidos grasos de cadena impar y cadena ramificada en la leche (Zhan
et al., 2023).

Deficiencia

La deficiencia de biotina induce a la disbiosis intestinal, es decir, el desequilibrio

en la microbiota y el microbioma que ocurre en el aparato digestivo, sobre todo
en el intestino grueso, asociada con un fenotipo similar a la enfermedad
inflamatoria intestinal, relacionada con trastornos, incluida la enfermedad
inflamatoria intestinal en ratones. Ante la deficiencia de biotina surge la
expansión de microbios oportunistas, incluidos Klebsiella, Enterobacter y
Helicobacter, a expensas de los microbios residentes en la mucosa, incluida
Akkermansia. Además, la disbiosis del microbioma precede al inicio de los
cambios fenotípicos similares a los de la enfermedad inflamatoria intestinal. Una
deficiencia de biotina promueve el desarrollo de un microbioma específico capaz
de sintetizar biotina que contribuye a la inflamación intestinal (Yang et al., 2023).

En ratas y pollos, la deficiencia de biotina dificulta la síntesis de ácido

araquidónico (20:4) a partir de ácido linoleico (18:2), disminuyendo por lo tanto
la prostaglandina plasmática E2 (PGE2) puesto que el ácido araquidónico es el
precursor de la prostaglandina (20:4). Su efecto se manifiesta en el tejido
cutáneo, con cuadros de severa dermatitis.

6.13 Ácido fólico (vit. B9)

El ácido fólico, folato o folacina, toma su nombre de la palabra latina folium

(hoja), porque se aisló por primera vez de las hojas de la espinaca. La vitamina
está presente en una variedad de alimentos, que incluye las hojas de vegetales,
hígado, frutas, levadura de cerveza, espinaca, aspárrago, nabos verdes, habas,
hígado de vaca, soja.

El ácido fólico consta de tres componentes estructurales: ácido para-

aminobenzoico (PABA), un anillo de pteridina bicíclico y ácido glutámico; su
forma activa es el ácido tetrahidrofólico o tetrahidrofolato (THF o FH4), para lo
cual el ácido fólico es reducido por la enzima dihidrofolato reductasa (DHFR), ya

315
sea parcialmente a dihidrofolato (DHF) o totalmente a tetrahidrofolato (THF),
por la adición de cuatro átomos de hidrógeno en las posiciones 5, 6, 7 y 8 del anillo
de pteridina.

Figura 59

59A. Estructura química de la familia folato.

59B. Ácido fólico. 59C. Tetrahidrofolato: 10-Formiltetrahidrofolateo(10-

CHO-THF).

Los términos "folato" y "ácido fólico" tienen significados distintos en los

diferentes contextos, aunque a veces se usan indistintamente. La química
orgánica considera al folato como la base conjugada del ácido fólico; para la
bioquímica, el folato se refieren a una clase de compuestos biológicamente activos
relacionados con el ácido fólico, incluido este; y para la nutrición, el folato es una
vitamina hidrosoluble esencial, presente de forma natural en los alimentos,
especialmente en las frutas, las verduras de hoja verde y el hígado, mientras que
el ácido fólico es la forma sintetizada de folato que se utiliza como suplemento
dietético, presente en alimentos y suplementos fortificados y tiene una mayor
biodisponibilidad que el folato natural.

Funciones

316
El ácido tetrahidrofólico o tetrahidrofolato (THF o FH4) participa como coenzima
en una red compleja de reacciones bioquímicas, entregando unidades de 1C a las
rutas anabólicas o procesos biosintéticos, tales como la síntesis de purina y
timidina y la remetilación de la homocisteína. Para funcionar como coenzima, el
ácido tetrahidrofólico primero incorpora una unidad de 1C, que puede estar en
diferentes niveles de oxidación, tales como grupo hidroximetilo (—CH2OH),
grupo formilo (—CHO), grupo metilo (—CH3), grupo carboxil (—COOH), y otros.
Una vez incorporado el grupo de 1C, el ácido tetrahidrofólico se convierte en
coenzima activa, encargada de transportar y transferir uno de esos grupos, según
la ruta metabólica en la que participa. Hay una red grande de rutas biosintéticas
en las que el ácido tetrahidrofólico puede entregar unidades de 1C, siendo las más
importantes el metabolismo de aminoácidos y ácidos nucleicos (Lionaki et al.,
2022), para lo cual el ciclo del folato y el ciclo de la metionina son los dos ciclos
clave de esta red que regulan la síntesis de purina y timidina, la homeostasis de
los aminoácidos y los mecanismos epigenéticos. El ciclo del folato proporciona
unidades de un carbono para una extensa red metabólica que alimenta al ciclo de
la metionina, la vía de transsulfuración, la síntesis de purina de novo, la
producción de timidina, la serina, la glicina, el glutatión y las reservas de NADPH
y, por lo tanto, regula el estado redox celular, el crecimiento y la proliferación
(Ducker & Rabinowitz, 2017)

El ácido tetrahidrofólico es especialmente importante durante los períodos de

crecimiento y división celular, tales como la etapa de cría y la gestación. Una
función clave del ácido tetrahidrofólico es apoyar en la síntesis y reparación del
ADN a través de la generación de bloques de construcción de ácido nucleico, es
decir, la síntesis de novo de monofosfato de desoxitimidina (dTMP, 5-CH2-
dUMP) a partir de monofosfato de desoxiuridina (dUMP) mediante la adición de
un grupo metilo por la enzima timidilato sintasa, con la subsiguiente fosforilación
al desoxinucleótido trifosfato. El trifosfato de timidina (dTTP) es uno de los
cuatro ácidos desoxirribonucleicos esenciales para la síntesis y reparación del
ADN, y los niveles celulares de trifosfato de timidina son limitantes para la
síntesis de ADN. En tal sentido, el tetrahidrofolato participa en la biosíntesis de
ADN, ARN y los aminoácidos necesarios para la división celular. En su forma de
10-formiltetrahidrofolato (10-CHO-THF) participa como donador de grupos
formilo o metilo. Así, por ejemplo, se requieren dos equivalentes de 10-CHO-THF

317
en la biosíntesis de purinas a través de la vía de la pentosa fosfato, donde 10-CHO-
THF es un sustrato para la fosforribosilaminoimidazolcarboxamida
formiltransferasa. El ácido fólico, clínicamente, promueve la formación normal
de glóbulos rojos, ayuda a mantener el sistema nervioso central y promueve el
crecimiento y desarrollo normales.

Figura 60

60B. Ciclo del folato y metionina (Cherukad et

60A. Rutas metabólica de 1C.
al., 2012).

El tetrahidrofolato es indispensable en la transferencia de unidades de carbono

simple en varias reacciones, un rol análogo a aquel de ácido pantoténico en la
transferencia de unidades de dos carbonos. Las unidades de un carbono pueden
ser grupos formil, metileno o metilo procedentes de las reacciones degradativas
de los aminoácidos, para luego ser transferido en varias reacciones sintéticas, que
se manifiestan en la división celular, maduración de los glóbulos rojos y síntesis
de células de vida corta, tales como los enterocitos. Los folatos son
imprescindibles para el organismo, ayudan a fijar el hierro a la hemoglobina. Para
la síntesis de ácidos nucleicos (ADN, ARN) se necesita folato y por lo tanto se
necesita esta vitamina para la formación y crecimiento de las células, para el
desarrollo fetal.

Debido a que el tetrahidrofolato es necesario para la síntesis de purinas y

pirimidinas, su deficiencia puede conducir a la inhibición de la síntesis de ADN,
ARN y proteínas, que son esenciales para el crecimiento y la supervivencia de las
células normales.

318
La otra función del ácido fólico es síntesis y modificación del ADN son las
mantenidas por las enzimas fosforribosilglicinamida formiltransferasa
(glicinamida ribonucleótido transformilasa, GAR) y
fosforribosilaminoimidazolcarboxamida formiltransferasa (5-aminoimidazol-4-
carboxamida ribonucleótido transformilasa, AICAR). Estas dos enzimas
respaldan los procesos de síntesis de novo de purina, generando precursores de
adenina y guanina, las bases de nucleótidos requeridas para la síntesis de
trifosfato de desoxiadenosido (dATP) y trifosfato de desoxiguanosina (dGTP), dos
bloques de construcción de ADN adicionales.

Una segunda reacción metabólica importante del folato es la conversión de la

homocisteína al aminoácido metionina por la acción de la 5-metil-THF-
homocisteína S-metiltransferasa. Parte de esta metionina regenerada se
transforma posteriormente junto con ATP por la enzima metionina adenosil
transferasa para producir S-adenosilmetionina (SAM o SAdoMet), fosfato y
difosfato. La S-adenosilmetionina es un sustrato clave para las metiltransferasas
y participa en más de 100 tipos de reacciones de metilación de moléculas
biológicas como lípidos y péptidos. La metilación del ADN es una modificación
epigenética importante que utiliza S-adenosilmetionina como donante de metilo.
Por lo tanto, los niveles de folato y el metabolismo son necesarios para que las
células normales y malignas sinteticen y reparen el ADN.

La suplementación con ácido fólico (AF) a madres gestantes es una de las

intervenciones nutricionales más populares durante el embarazo en las mujeres
y la gestación en las hembras de los animales, por su efecto protector contra los
defectos del tubo neural (Silva et al., 2017).

Deficiencia

La deficiencia en ácido fólico causa la anemia macrocítica (anemia

megaloblástica), leucopenia, debilidad, falta de energía, palidez, confusión
mental y dolores de cabeza en humanos. La deficiencia de hierro también causa
anemia, pero una anemia microcítica hipocrómica, mientras que, en la deficiencia
de ácido fólico, las células se dividen normalmente, pero con una insuficiente
síntesis de hemoglobina.

319
6.14 Cianocobalamina (vit. B12)

El término vitamina B12 se refiere a un grupo de vitámeros con núcleo de cobalto

conocidos como cobalaminas, los cuales son: la cianocobalamina (CNB12) que es
un producto sintético elaborado a partir de la hidroxocobalamina de origen
bacteriano (OHB12), purificado con carbón activado y cianuro (CN); y las dos
formas de la vitamina B12 de origen natural, la metilcobalamina (MeB12), cofactor
de la enzima metionina sintasa, responsable de la conversión de la homocisteína
en metionina, así como la conversión de 5-metiltetrahidrofolato en ácido
tetrahidrofólico; y la 5-desoxiadenosilcobalamina (adenosilcobalamina-AdoB12)
cofactor de la enzima metilmalonil coenzima A mutasa, responsable de la
conversión de metilmalonil-CoA en succinil-CoA por la transferencia de un grupo
carbonilo, en la ruta de la gluconeogénesis a partir del ácido propiónico en
rumiantes; sin embargo, de manera más específica, el término B12 se usa para
referirse a solo una de estas formas, la cianocobalamina (CNB12), que es la
principal forma de B12 utilizada en alimentos y suplementos nutricionales.

La vitamina B12 está relacionada con compuestos del grupo corrinoide de cobalto
“cobalaminas”, cuya estructura incluye: tetrapirrolidina cíclica que contiene
cobalto en el núcleo (anillo corrinoide); el ligando inferior común 5,6-
dimetilbencimidazol en la posición α; y uno de los cuatro ligandos superiores en
la posición β (radical ciano, hidroxilo, metilo o 5’-desoxiadenosilo) que forman la
metilcobalamina (MeB12), 5’-desoxiadenosilcobalamina (AdoB12),
hidroxocobalamina (OHCB12) y cianocobalamina (CNB12), respectivamente. El
cobalto, en la cobalamina está presente normalmente en estado trivalente,
Co(III); sin embargo, en condiciones reductoras, el cobalto se reduce a Co(II) o
incluso a Co(I), que se denominan B12r y B12s, para reducido y superreducido,
respectivamente. Los corrinoides son un grupo de compuestos basados en el
esqueleto de la corrina, un sistema cíclico que contiene cuatro anillos de pirrol
similares a las porfirinas. Estos incluyen compuestos basados en
octadehidrocorrina, que tiene el nombre trivial de corrol. La cobalamina y otros
corrinoides son cofactores esenciales para muchos organismos. La mayoría de los
microbios con enzimas dependientes de corrinoides no producen corrinoides de
novo, por lo que deben adquirir corrinoides producidos por otros organismos de

320
su entorno (Men et al., 2015). El nombre químico de la cianocobalamina se
expresa como: α-(5,6-Dimetilbenzimidazol-2-yl) cobamida cianida.

Figura 61

61B. .Cianocobalamina, vit. B12

61A. Corrinoide.
(C₆₃H₈₈CoN₁₄O₁₄P).

La vitamina B12 está relacionada con compuestos del grupo corrinoide de cobalto
“cobalaminas”, cuya estructura incluye: tetrapirrolidina cíclica que contiene
cobalto en el núcleo (anillo corrinoide); el ligando inferior común 5,6-
dimetilbencimidazol (DMB) en la posición α; y uno de los cuatro ligandos
superiores en la posición β (radical ciano, hidroxilo, metilo o 5’-desoxiadenosilo)
que forman metilcobalamina (MeCbl), 5’-desoxiadenosilcobalamina (AdoCbl),
hidroxocobalamina (OHCbl) y cianocobalamina (CNCbl), respectivamente.

Las formas naturales de la vitamina B12, MeB12 y AdoB12, son sintetizadas

únicamente por procariotas (a través de vías aeróbicas/anaeróbicas y/o de
salvamento), que se requieren como cofactores esenciales para dos enzimas: la
metionina sintasa citosólica (formación de metionina) y la metilmalonil- CoA
mutasa (formación de succinil-CoA) en el metabolismo humano y animal.

La vitamina B12 es una vitamina hidrosoluble, químicamente caracterizada

por ser un corrinoide con un núcleo de cobalto en el centro del anillo de corrina,
siendo la cianocobalamina la forma de vitamina B12 más importante,

321
naturalmente sintetizada de novo por los microorganismos procariotas, a través
de dos rutas alternativas de acuerdo con el momento de la inserción del cobalto y
el requerimiento de oxígeno molecular: la vía aeróbica, en Pseudomonas
denitrificans, y la anaeróbica, en Salmonella typhimurium, Bacillus megaterium
y Propionibacterium shermanii (Moore & Warren, 2012).

El ganado rumiante tales como vacuno, ovino, caprino y camélido son herbívoros
que se alimentan de como pastos y forrajes. Las plantas, a excepción de las algas
rojas y la moringa, no producen vitamina B12 (Watanabe et al., 2014; Niklewicz et
al., 2022); sin embargo, sus productos tales como carne y leche son ricas fuentes
de vitamina B12, gracias a los microorganismos simbiontes que viven en su tracto
digestivo anterior o posterior, tales como bacterias y arquebacterias que elaboran
la vitamina B12 (Watanabe & Bito, 2018; Wang et al., 2021). La vitamina elaborada
en el tracto digestivo se absorbe en el intestino, transfiere a la sangre y almacena
en el hígado y los músculos del animal o se secreta en la leche. El contenido de
cobalto de la dieta es el factor limitante que afecta la síntesis de vitamina B 12 en
los microorganismos del tracto digestivo de rumiantes y no rumiantes (González-
Montaña et al., 2020), por lo tanto, el contenido de B12 de la carne de los
herbívoros es más alto que en la carne de cerdo o pollo, a pesar de que estos
últimos son omnívoros que, además de alimentos vegetales, se alimentan
también de alimentos de animales que son fuentes de B12.

Absorción de vitamina B12

Las dietas de los animales carnívoros, tales como perros y gatos, contienen
abundante cobalamina, lo que hace poco probable una deficiencia dietética de
vitamina B12. El mecanismo fisiológico de la absorción de cobalamina en perros
es complejo y requiere de un sistema digestivo funcional. La cobalamina de la
dieta está unida a la proteína de origen animal. La vitamina B12 de la dieta está
ligada a las proteínas, que son digeridas en el estómago, liberando a la
cobalamina que se une a una proteína de transporte R, un transportador de
cobalamina secretado por la saliva y el jugo gástrico. Las enzimas pancreáticas
(tripsina y quimotripsina) digieren la proteína R en el intestino delgado y la
cobalamina libre se une al factor intrínseco elaborado por el páncreas. Esto
contrasta con los humanos, donde el factor intrínseco se produce
predominantemente en el estómago. Los complejos de factor

322
intrínseco/cobalamina luego son absorbidos por receptores mucosos específicos
ubicados en el íleon. La alteración en la microbiota del intestino delgado, como la
disbiosis, bloquea la absorción de vitamina B12. Las bacterias en el intestino
pueden competir con los receptores ubicados en el intestino delgado distal
bloquenado la captación de cobalamina por parte de los enterocitos. Bacteroides
spp. es el principal microorganismosinvolucrado porque pueden utilizar el
complejo factor intrínseco-cobalamina, mientras que otras bacterias solo pueden
unirse a la cobalamina libre, que está presente en concentraciones más bajas en
el intestino.

Funciones

La vitamina B12 como tal, no tiene capacidad para actuar como coenzima; para
que pueda actura como coenzima, debe ser convertida en adenosilcobalamina
(AdoB12) y metilcobalamina (MeB12), que son las formas activas de la vitamina
B12. La AdoB12 participa como coenzima de la metilmalonil coenzima A mutasa,
responsable de convertir la metilmalonil-CoA en succinil-CoA, mientras que la
MeB12 actúa como coenzima de la 5-methiltetrahidrofolato-homocisteína
metiltransferasea, responsable de transformar la 5-metiltetrahidrofolato en
tetrahidrofolato, y la homocisteína en metionina. En tal sentido, la vitamina B 12
no actúa como tal, sino convertida en Ado-B12 y MeB12, que son sus coenzimas
activas (González-Montaña et al., 2020). Estas funciones se manifiestan en la
producción de glóbulos rojos, ADN, ARN, energía y tejidos, y mantener sanas las
células nerviosas.

La gluconeogénesis es un proceso bioquímico crucial en vacas lecheras, sobre

todo para las de alta producción, puesto que deben elaborar glucosa de novo para
atender la alta demanda de la lactación, siendo el ácido propiónico de origen
ruminal el precursor más importante de glucosa, cuya conversión en glucosa
requiere de varios pasos, siendo la conversión del metilmalonil-CoA a succinil-
CoA el último paso difícil, a cargo de la enzima metilmalonil-CoA mutasa
dependiente de la vitamina B12, en su forma activa, la adenosilcobalamina
(AdoB12), la misma que se considera el punto de control de la gluconeogénesis. La
suplementación con vitamina B12 mejora la gluconeogénesis a partir de
propionato en ovejas (Peters & Elliot, 1983), y disminuye la prevalencia de cetosis

323
subclínica en el periparto de vacas de alto rendimiento, evidenciando su efecto
positivo en el balance de la glucosa (Rollin et al., 2010).

La vitamina B12 puede utilizarse como antídoto de la intoxicación por cianuro

(CN); sin embargo, es necesario precisar que el antídoto no es la cianocobalamina
(CNB12), sino la hidroxocobalamina (OHB12). La OHB12 reacciona con el cianuro
y forma cianocobalamina, contrarrestando el efecto tóxico del CN, mientras que
la CNB12, puede agravar el cuadro de intoxicación por CN. La respuesta inicial se
observa a las 8 horas de la administración intramuscular de OHB12 (Thompson &
Marrs, 2012).

Deficiencia

Los trastornos del metabolismo de la cobalamina (vit. B12) se reconocen cada vez
más en la medicina de pequeños animales y tienen una variedad de causas que
van desde enfermedades gastrointestinales crónicas hasta defectos hereditarios
en el metabolismo de la cobalamina (Kather et al., 2020). La vitamina B12 en su
forma natural está presente solo en los alimentos de origen animal, por lo que la
deficiencia en perros y gatos, por su hábito carnívoro, es prácticamente nula;
siendo la deficiencia más común en humanos vegetarianos estrictos y poblaciones
con un bajo consumo de alimentos de origen animal (Brito et al., 2012). En
humanos, la deficiencia de vitamina B12 (o de ácido fólico) se manifiesta con
anemia perniciosa y anemia megaloblástica. La anemia perniciosa es la causa más
frecuente de la anemia megaloblástica, se debe a la mala absorción de vitamina
B12, debido a un defecto anatómico del estómago o la destrucción autoinmune de
las células parietales (humanos) o células principales (roedores) del estómago
que secretan el factor intrínseco de unión a la cobalamina, la misma que es
necesaria para la posterior absorción de la vitamina B12 en el íleon distal. La
anemia megaloblástica: megalo (grande) y blastos (células precursoras de la
médula ósea) es una anemia macrocítica, por la inhibición de la síntesis de ADN
en la producción de glóbulos rojos, que paraliza el ciclo celular en la fase G 2 de
crecimiento, sin poder pasar a la fase de mitosis, por lo que las células continúan
creciendo sin dividirse, presentándose una macrocitosis, caracterizada por la
presencia de gigantescas células precursoras de los glóbulos rojos, llamados
megaloblastos en la médula ósea (Candelario & Klein, 2022).

324
Las mujeres que no consumen alimentos de origen animal, o tengan trastornos
intestinales, tienen niveles bajos de vitamina B12 y 5 veces más riesgo de tener una
descendencia con defectos del tubo neural. La formación del tubo neural,
neurulación, es el primer evento crítico para el desarrollo del sistema nervioso
central, inicia durante la 3ra y 4ta semana de gestación, con una placa neural
abierta, y concluye a la 6ta semana, con el cierre del tubo neural (Amadei et al.,
2022). El cierre del tubo neural es un proceso fundamental para la formación del
sistema nervioso central, cabeza y columna vertebral. El sistema nervioso central
es el centro de procesamiento de todos los animales vertebrados y controla la
sensación, el movimiento, las emociones, la comunicación, las respuestas, el
procesamiento del pensamiento y la memoria; por lo que el cierre del tubo neural
es fundamental para la correcta formación del sistema nervioso central durante
la embriogénesis es fundamental tanto para la supervivencia del embrión como
para la calidad de vida del adulto (Nikolopoulou et al., 2017)

Los defectos del tubo neural se originan al inicio de la gestación, pero se detectan
recién al nacimiento; pueden darse en dos niveles: a nivel del cerebro y a nivel de
la columna vertebral. A nivel del cerebro se manifiesta como anencefalía que se
caracteriza por la ausencia parcial o total del cerebro incluida la bóveda craneal y
la piel que la recubre, y el encefalocele supone la herniación del cerebro y/o las
meninges a través de un defecto en el cráneo, las mismas que son incompatibles
con la vida. A nivel de columna vertebral se manifiesta como la espina bífida que
agrupa una serie de malformaciones cuya característica común es la hendidura a
nivel de la columna vertebral que puede ir acompañada de un prolapso de las
meninges, lo que se denomina meningocele o incluso de la médula espinal
originando el mielomeningocele, la que se considera la forma más incapacitante
de la espina bífida, que puede causar parálisis parcial. La deficiencia de folato y
vit. B12, y un elevado nivel de homocisteína se manifiestan con defectos en el tubo
neural (Kucha et al., 2022).

El cobalto, como oligoelemento, es esencial para los microorganismos del rumen

para la formación de vitamina B12. Los signos por deficiencia de cobalto en
rumiantes van desde la hiporexia, la reducción del crecimiento y la pérdida de
peso hasta la esteatosis hepática, la anemia, el deterioro de la función
inmunitaria, el deterioro de la función reproductiva e incluso la muerte. El estado

325
de cobalto en animales rumiantes se puede evaluar mediante la medición directa
de las concentraciones de cobalto o vitamina B12 en sangre o tejido, así como el
nivel de ácido metilmalónico, homocisteína o transcobalamina en sangre, ácido
metilmalónico en la orina, algunas variables hematológicas, el consumo de
alimentos o el crecimiento de los animales. En general, se supone que el
requerimiento de cobalto (Co) se expresa alrededor de 0,11 ppm (mg/kg MS). La
recomendación actual sugiere aumentar la suplementación de Co en torno a 0,20
mg Co/kg MS. Aunque no existe un criterio unánime sobre la producción de
leche, engorde o tasas reproductivas en respuesta al aumento de la
suplementación de Co, algunas investigaciones evidenciaron que cuando el Co
total de la dieta fue de aproximadamente 1 a 1.3 ppm (mg/kg), se observaron
respuestas máximas en la producción de leche (González-Montaña et al., 2020).

La deficiencia de vitamina B12 en los animales rumiantes está ligada a la

deficiencia de cobalto, puesto que en ausencia de cobalto la microbiota del tracto
digestivo está imposibilitada de elaborar vitamina B12. Una deficiencia severa de
vitamina B12 afecta seriamente la capacidad del animal para utilizar propionato
como precursor gluconeogénico, manifestándose como marasmo enzootico, que
puede conducir al animal a un debilitamiento y eventual muerte. Los corderos
suplementados con cobalto en bolo evidenciaron una mayor concentración
plasmática de B12, con relación a los corderos control (Hession et al., 2022).

La deficiencia de vitamina B12 en humanos se manifiesta como anemia perniciosa

caracterizada por los siguientes signos: fatiga, pérdida de peso, dolores de cabeza
y, en casos severos, demencia, pérdida de memoria, debilidad muscular y
neuropatía periférica, que pueden llegar a ser letales sin tratamiento (Calvillo et
al., 2022). Las personas con diabetes tipo 2, que consumen metformina para
controlar la glucemia (Kim et al., 2019), y las que consumen inhibidores de la
bomba de protones (omeprazol, pantoprazol y otros prazoles), para reducir la
cantidad de ácido gástrico producido por las glándulas en el revestimiento del
estómago (Lúquez et al., 2017), pueden sufrir déficit de vitamina B12.

Fuentes

Las mejores fuentes de vitamina B12 son los alimentos de origen animal, tales
como hígado, riñones, carne, atún, trucha, salmón, caballa, sardinas, arenque,
almejas, leche, productos lácteos y huevos. A excepción de las algas rojas y la

326
 Moringa oleífera, las plantas no producen vitamina B12, ni los animales. Los
únicos organismos dotados de las enzimas necesarias para la síntesis de B 12 son
las bacterias y las arqueobacterias (Calvillo et al., 2022). El cerdo sintetiza
vitamina B12 en los intestinos, gracias a la microflora allí presente, y dada su
tendencia a la coprofagia, puede proveerse de suficiente vitamina B12 para
satisfacer sus requerimientos, sin necesidad de suplementación (Gaudré &
Quiniou, 2009).

La fermentación microbiana en el tracto digestivo del animal rumiante

suministra casi la totalidad, tanto de propionato como de vitamina B12, excepto
en circunstancias en las que el animal consuma pequeñas cantidades de
alimentos fermentados como los ensilados (Elliot, 1980).

La industria produce vitamina B12 a gran escala a través de la fermetación

microbiana aeróbica y anaeróbica, utilizando dos principales cepas,
Pseudomonas denitrificans y Propionibacterium shermanii, que involucra
alrededor de 30 pasos enzimáticos y reemplaza completamente la síntesis
química (Balabanova et al., 2021).

El mercado ofrece vitamina B12 obtenida de algas verdeazuladas comestibles

(cianobacterias), como suplementos de uso humano, las mismas que no
contienen B12 activa, sino pseudovitamina B12 inactiva, siendo el público vegano
el mayor consumidor de estos productos. Un estudio investigó productos de
microalgas comerciales a base de Chlorella y Spirulina. El contenido de vitamina
B12 fue muy variable, desde no detectable hasta 445,9 μg/100g MS en Chlorella,
y 92,8-164,1 μg/100g MS en Spirulina. La concentración de pseudovitamina B12
fue también muy variable. Los productos de Chlorella contenían predominio de
cobalamina activa, mientras que los productos de Spirulina contenían
predominio pseudovitamina B12 inactiva (van den Oever & Mayer, 2022).

Requerimientos
Los requerimientos estimados de vitamina B12 para cerdos de 1.5 a 20 kg varían
entre 15 a 20 ug/kg de materia seca.

6.15 Colina

La mayoría de autores sostienen que la colina no es una vitamina sino un

compuesto con características de una vitamina. Es un componente del

327
 neurotransmisor acetilcolina y de los fosfolípidos esfingomielina y
fosfatidilcolina o más comunmente conocida como lecitina, un componente de
las membranas celulares, lipoproteínas plasmáticas y surfactantes pulmonares.
La colina suplementaria en la dieta tuvo un efecto beneficioso sobre los
parámetros lipídicos y la salud cardiovascular de los patos reproductores, ya que
aumentó los niveles séricos de HDL‐C y disminuyó el índice de ateroesclerosis,
un predictor del riesgo de enfermedad cardiovascular en patos. Aunque aumentó
los niveles de trimetilamina en la yema de huevo en patos, no alteró la
concentración de colesterol en la yema de huevo, evidenciado que la
suplementación con colina en la dieta mejora los parámetros de lípidos y salud
cardiovascular en patos (Song et al., 2022).

Funciones

La colina cumple cuatro importantes funciones en el organismo animal:

✓ Es un compuesto esencial para la formación y el mantenimiento de la

estructura celular. Como parte de la lecitina, forma la estructura de las
membranas celulares.

✓ Desempeña un rol importante en el metabolismo de la grasa en el hígado.

Previene de la acumulación anormal de grasa (hígado graso),
promoviendo su transporte como lecitina. Por esa razón la colina es
conocida como el factor "lipotrópico" por su capacidad de remover la grasa
del hígado.

✓ Es esencial para la formación de acetil colina, una sustancia que hace

posible la transmisión del impulso nervioso.

✓ Es una fuente de grupos metilo necesarios para la síntesis de metionina a

partir de homocisteína.

Deficiencia

Hígado graso

6.16 Ácido Ascórbico (vit. C)

La vitamina C ocurre en dos formas, el ácido L-ascórbico la forma reducida y el

ácido dehidro-L-ascórbico, la forma oxidada (Abeysuriya et al., 2020). La
vitamina es altamente inestable y reactiva, se oxida reversiblemente en ácido

328
dehidroascórbico al exponerse a la luz, el calor, los iones de metales de transición
y el pH (condición alcalina), luego el DHA se hidroliza de manera irreversible
para formar ácido 2,3-dicetogulónico, muy susceptible a la destrucción por
oxidación (Yin et al., 2022). Está presente en los alimentos frescos; son fuentes
importantes los cítricos, pastos y forrajes frescos. En los animales, el ácido
ascórbico se sintetiza a partir de la glucosa, a través de una serie de reacciones
catalizadas por varias enzimas, la última de las cuales se denomina gulonolactona
oxidasa (GLO). Casi todas las especies de animales pueden sintetizar ácido
ascórbico. A lo largo de la evolución, varias especies de animales, incluido el
humano, han perdido la capacidad de sintetizar ácido ascórbico (ascorbato,
vitamina C), una molécula esencial en la fisiología de animales y plantas (Youness
et al., 2022), por lo que requieren una fuente exógena de ácido ascórbico.

Figura 62

Ácido ascórbico (vit. C).

Requerimiento de ácido ascórbico del cuy

Los resultados indican que el requerimiento de vitamina C del cuy está en relación
directa con el peso corporal, 1 ml de jugo de limón por 100 g (Dann & Cowgill,
1935). Un cuy alimentado con 10 ml/día de jugo de limón (5 mg de ácido
ascórbico) vive saludable por varios años, logrando pesos altos, a pesar de que sus
tejidos contienen mínimas cantidades de vitamina C (Zilva, 1936).

El contenido de vitamina C del limón fresco, en jugo o fruta fresca, varía de una
referencia a otra, con 42 mg/dL ml de jugo (Babashahi-Kouhanestani et al.,
2014), 32.7 mg/dL ml de jugo (Manuha et al., 2019), 37.6 mg/100 g de limón
fresco (Najwa & Azlan, 2017), 31.1 mg/dL (Vilas-Boas et al., 2022), con un
promedio de 35.9 mg/dL.

La estabilidad del ácido ascórbico en los alimentos varía con la composición del
alimento, temperatura de almacenamiento y la humedad. Aproximadamente la

329
mitad del ácido ascórbico inicial puede oxidarse y perderse en 90 días posmezcla.
Las soluciones acuosas pueden perder rápidamente la vitamina C potencial.

Funciones de la vitamina C

La única función de la vitamina C categóricamente establecida fue su habilidad

para prevenir y/o curar el escorbuto, mediante la biosíntesis de colágeno, una
proteína normal de los cartílagos, huesos, dentina y el cemento intracelular que
mantiene unidas las células endoteliales de los capilares, mediando la salud de
los tejidos (Bechara et al., 2022); sin embargo, el escorbuto, la forma grave de
deficiencia de vitamina C, ya está erradicado, mientras que la prevalencia por
deficiencia subclínica de vitamina C aún continúa vigente, sobre todo en cuyes
alimentados con alimentos secos de la época seca (Clarke et al., 1980). La
vitamina C es una molécula esencial para el sistema nervioso central, donde
realiza numerosas, variadas y críticas funciones, incluida la modulación de la
neurogénesis y la diferenciación neuronal. En un inicio se consideró que la
neurogénesis se producía en el cerebro embrionario, ahora se acepta que también
ocurre en el cerebro adulto, en la zona subventricular que es el nicho neurogénico
donde nace la mayor cantidad de nuevas neuronas (Jara et al., 2022).

El paso bioquímico perdido

La vitamina C (ácido L-ascórbico) juega un papel importante como antioxidante

y en la síntesis de colágeno, por lo que el organismo la requiere diariamente en
cantidades relativamente grandes, y la naturaleza les ha dado a los animales de
granja la capacidad de elaborar en su hígado y riñones la vitamina C a partir de la
glucosa, por lo tanto, es raro observar un cuadro por deficiencia de vitamina C;
sin embargo, varias especies, tales como los peces teleósteos o peces óseos
agrupados en 40 órdenes, 450 familias y 26000 especies (96 % de especies); los
primates antropoides del suborden Haplorrhini (humanos y simios), Tarsius
bancanus, los cuyes, así como algunas especies de murciélagos frugívoros
(Sturnira lilium), nectarívoros (Glossophaga soricina), insectívoros (Molossus
molossus) y hematófagos (Desmodus rotundus), necesitan obtener vitamina C de
su dieta. Las frutas y el néctar tienen un contenido alto y medio de vitamina C, y
ambos son accesibles para los frugívoros y nectarívoros, respectivamente, en
cambio, los insectívoros y hematófagos con menor acceso a la vitamina, tienen
otras estrategias de obtención de vitamina C (Mena et al., 2022), y aves

330
paseriformes, con más de 140 familias y unas 6500 especies identificadas, el
grupo más grande y uno de los más diversos de vertebrados terrestres,
representando el 60% de las aves (pájaros cantores clásicos, gorriones y
pinzones), se distribuyen globalmente (Schmitt & Edwards, 2022), han perdido
la capacidad de sintetizar vitamina C, debido a la falta de actividad en la enzima
L-ascorbato gulonolactona oxidasa (GLO) (Drouin et al., 2011).

Los estudios comparativos entre ratas, cuyes, monos y humanos evidenviaron

que el hígado de la rata convierte la L-gulonolactona en ácido L-ascórbico,
mientras que el hígado de las otras tres especies fueron incapaces de hacer tal
conversión, evidenciando el paso bioquímico faltante en el hígado de estas
especies para la biosíntesis del ácido L-ascórbico (Burns, 1957). Un estudio
comparativo de suplementación de vitamina C en la carpa común (Cyprinus
carpio) alimentada con tres dietas similares, con adición de vitamina C (0, 100 y
200 mg/kg) y alojadas en tanques de 90 L a una tasa de densidad real de 30
peces/tanque evidenció su efecto en el desempeño productivo de los peces. El
peso inicial fue de 2.03 g y los pesos finales a los 60 días fueron significativos,
17.61, 20.76 y 22.09 g, respectivamente (Aboseif et al., 2022).

Deficiencia de vitamina C en cuyes

La deficiencia de vitamina C provoca cambios morfológicos en los

compartimentos del músculo liso y endotelial de los vasos sanguíneos del cuy. Las
células endoteliales sintetizan los componentes de la membrana basal, colágeno
tipo IV y laminina, y las células del músculo liso sintetizan elastina en los vasos
sanguíneos (Mahmoodian & Peterkofsky, 1999). Los signos iniciales por
deficiencia de vitamina C se manifiestan con disminución del consumo de
alimentos y pérdida de peso, anemia y zonas hemorrágicas en tejidos
subcutáneos, uniones, músculo esquelético, intestinos, por defectos en el tejido
conectivo; la coagulación sanguínea se deteriora debido al aumento del tiempo de
protrombina; la producción de calor basal aumenta. Los cuyes mueren dentro de
las 3 a 4 semanas de aparecidos los signos a causa de infecciones bacterianas
secundarias. El ácido ascórbico es esencial en las reacciones de hidroxilasas para
la formación dehidroxiprolina e hidroxilisina en la molécula de colágeno. La
pérdida de peso general en cuyes escorbúticos resulta en la disminución de la
síntesis de proteoglicanos y colágeno. Durante la progresión de la deficiencia

331
incrementa el porcentaje de linfocitos B y disminuye los linfocitos T. La
quimiotaxis de los leucocitos empeora en cuyes alimentados con 0.5 mg/kg de
peso corporal comparado a 20 mg/kg peso corporal. La deficiencia de vitamina C
afecta la función de las arterias coronarias en cuyes alimentados con dieta alta en
grasa, incrementando el riesgo de enfermedad cardiovascular (Skovsted et al.,
2022). La respuesta de anticuerpos a una inyección de antígeno ocurre más
rápido y es más pronunciada en la deficiencia. El estrés oxidativo está
directamente relacionado con la enfermedad hepática no alcohólica en humanos
(Z. He et al., 2021). Los estudios con cuyes como modelo animal mostraron que
la vitamina C revierte la esteatosis hepática no alcohólica (Skat-Rørdam et al.,
2022).

El cuy neonato es susceptible a la desnutrición debido a sus limitadas reservas de

micronutrientes y su rápido crecimiento. La deficiencia de vitamina C provoca
una depleción rápida y significativa de ascorbato, tocoferol y glutatión, y una
disminución de la actividad de la superóxido dismutasa en el hígado, y un
aumento de la oxidación de proteínas, siendo los efectos adversos durante el
período neonatal (Lykkesfeldt et al., 2007). La deficiencia materna de vitamina C
durante la gestación afecta el desarrollo posnatal del hipocampo y
consecuentemente afecta la neurogénesis en la descendencia de cuyes, que
desarrollan 30% menos neuronas que lo normal (Tveden-Nyborg et al., 2012).

El escorbuto, la forma grave de deficiencia de vitamina C, prácticamente ya está

erradicado, mientras que la prevalencia de la deficiencia subclínica de vitamina C
es mucho más alta de lo que se había estimado previamente y es posible que tenga
impacto en la salud humana. La función más importante de la vitamina C en el
cerebro, es la modulación de la neurogénesis, la diferenciación neuronal y el
mantenimiento de las poblaciones de células en la zona subventricular (ZSV), el
nicho neurogénico donde nace la mayor cantidad de nuevas neuronas, tanto en el
cerebro embrionario, como en el adulto (Jara et al., 2022).

La hipovitaminosis C es la condición más frecuente en condiciones de crianza

familiar comercial de cuyes en los Andes, sobre todo en la época seca, debido a
que la alimentación está dada por forrajes secos, con muy poco contenido de
vitamina C. La hipovitaminosis C se puede identificar según los siguientes signos:
Pelaje en mal estado, boca inflamada o con llagas, dentro y alrededor,

332
desgaste/crecimiento anormal de los dientes, retraso en la cicatrización de
heridas, falta de apetito y posible diarrea, letargo y renuencia/dificultad para
moverse normalmente, hinchazón/agrandamiento de las articulaciones,
fertilidad reducida.

CAPITULO VII

MINERALES

Moisés: “Entonces Jehová Dios formó al hombre del polvo de la tierra, y

sopló en su nariz aliento de vida, y fue el hombre un ser viviente; … y de la
costilla que Jehová Dios tomó del hombre, hizo una mujer, y la trajo al
hombre. Luego que el hombre y la mujer pecaron, Jehová Dios los maldijo
diciendo… con el sudor de tu rostro comerás el pan hasta que vuelvas a la
tierra, porque de ella fuiste tomado, pues polvo eres y al polvo volverás” (Gén.
2:7-22, 3:19).
Darwin: “Si el hombre hubiera sido hecho del polvo de la tierra, su cuerpo
estaría formado de sílice y alúmina. El hombre no pudo originarse de la tierra. La
tierra está hecha de sílice y alúmina que no son solubles en los líquidos
extracelulares del hombre. Sólo los minerales del océano son solubles en agua.
Los peces que habitaron el planeta antes que el hombre, determinaron el patrón
de elementos minerales de que dependemos. Los animales superiores y el hombre
heredaron la necesidad del juego de elementos minerales, no del suelo
prehistórico, sino de la dependencia ambiental que sus antecesores adquirieron
para los minerales solubles en el agua de mar”

La lisa y Charles Darwin

En la alborada de la ciencia biológica, hace unos dos siglos, los hombres eruditos
interpretaban literalmente la doctrina bíblica en el sentido de que "Dios
todopoderoso hizo al hombre del polvo de la tierra". Posteriormente a mediados
del último siglo, apareció Charles Darwin quien planteó una visión diferente
sobre el origen del hombre.

El hombre, sostuvo Darwin ¡no se originó de la tierra, sino del mar!

333
Mientras este punto de vista se disputa aún en algunos sitios, la mayoría de los
científicos están de acuerdo con el Dr. Darwin. Su argumento más contundente
radica, como lo indica Mertz (1983), es que ahora se sabe que la composición
mineral del cuerpo humano es completamente semejante a la composición
mineral de la vida marítima y es muy diferente a la composición mineral de la
tierra sobre la cual vive el hombre. La mayor parte de los elementos traza inicia
su ciclo a partir de la roca madre, pasa por las plantas, los animales y el hombre,
los ríos y los mares, y retorna nuevamente hacia la roca madre. Para ilustrar esto,
hemos elegido la lisa como ejemplo de la conexión directa que existe entre la vida
marítima y la vida terrestre. Hasta donde se sabe, los primeros hombres
occidentales en conocer acerca de la lisa fueron algunos españoles quienes en
1769 arribaron a las costas del Sur de California. Entre los grandes mitos que los
nativos del lugar contaban fue la increíble historia acerca de un pez que salía del
agua y bailaba en la playa en cada luna llena. Resulta que la historia era cierta; las
lisas en desove hacían exactamente eso, salían del agua y bailaban en la arena. La
luna llena manifiesta su máxima influencia sobre la Tierra elevando la marea
hasta las partes más altas de la playa. Esto permite a las lisas salir del océano y
poner sus huevos en la gran huella que deja el mar cuando la marea baja (un acto
crucial puesto que ésta es la única ocasión que conocemos que un pez verdadero
desova su prole sobre la tierra). Esto proporciona la conexión entre el mar y la
tierra. Para llevar a cabo esta hazaña, la lisa alcanza la orilla y cuando la marea
empieza a bajar, la hembra se levanta sobre su cola y "danzando" sobre su ancha
aleta caudal, comienza entonces, a enterrar la cola en la arena. Mientras tanto, la
macho gira alrededor de la hembra fertilizando los huevos conforme éstos vayan
siendo puestos. Una vez depositados, los huevos se incuban lentamente y
eclosionan en un período exacto que concuerda con la marea alta de la siguiente
luna llena que lava y arrastra los alevinos hacia el mar (Mertz, 1981). ¿Cómo
Charles Darwin pudo pensar así?

Un nuevo estudio sugiere que 'la vida comenzó en la tierra, no en el mar', en un

pequeño estanque cálido y no en los océanos. La primera vida celular de la Tierra
podría haber surgido en cubas de lodo cálido y viscoso alimentado por vapor
calentado por un volcán, y no en los océanos primordiales. Todas las especies
evolucionaron a partir de una sola célula. Este concepto, basado en las últimas
investigaciones celulares y geológicas, se asemeja a la sugerencia del legendario

334
 naturalista Charles Darwin hace más de 140 años Charles Darwin, que la vida
podría haber surgido de un pequeño estanque cálido rico en nutrientes (Mosher,
2012).

7.1 El conocimiento de los minerales en la historia

1. Etapa instintiva

En la antigüedad era noción bien admitida la necesidad de ciertos elementos

minerales para mejorar el estado general o curar afecciones. Los egipcios
utilizaban medicamentos con zinc para curar afecciones de la piel. Los griegos
trataban la anemia con agua en la que dejaban oxidar una espada o un sable;
utilizaban hierro en medicamentos marciales. Sydenham (S XV) trataba la
anemia remojando limaduras de hierro en vino y haciendo beber este líquido al
enfermo. Virgilio y Plinio (23-79 d.C.) recomendaban suministro de sal a las
hembras lactantes para aumentar la producción de leche. Arnaud de Villaneuve y
Besile Valentin (S XIII) recomendaban el uso de cenizas de esponjas para curar
el bocio. Courtois (1820) recomendaba Yodo para el tratamiento del bocio.
Humbolt (1824) reconoció que la sal utilizada por los nativos para curar bocio era
alta en Yodo.

2. Etapa científica

a. Fase Analítica Temprana

En esta etapa, los científicos se interesan en la presencia de compuestos

minerales en organismos vivos. Se utilizan los análisis y los experimentos
como herramientas de investigación. Brand (1669), aísla fósforo de la
orina. Menghini (1747), demuestra la presencia de hierro en la sangre;
después Berzelius demuestra que el hierro es elemento clave de la
hemoglobina en la captación de O2. Frodisch (1832), observó que el
contenido de hierro en anémicos es más bajo que en individuos sanos.
Gahn (1748), identifica el fósforo y calcio como componentes del
esqueleto. Chossat (1842), demostró la importancia del calcio en aves. Los
científicos se interesan por compuestos tales como turacina, porfirina que

335
 contienen cobre y dan coloración a las aves, o la hemocianina, compuesto
con cobre que se encuentra en los caracoles de tierra, o la sicotipina,
compuesto respiratorio de ostras de mar, que contiene cinc. Bernard
(1857) y MacMunn (1885) trabajan sobre el rol del hierro en la respiración
celular y los procesos oxidativos. Sientan bases y señalan vía para estudios
de la catálisis metal-enzima.

b. Fase biológica

Se inicia con observaciones de Chatin (1850 - 1854) sobre la relación bocio

y el contenido de Yodo en suelos, agua y alimentos. En el primer cuarto
de siglo XX se inician estudios sobre el rol del hierro y yodo en la nutrición
humana. Kendall (1919) reporta aislamiento de compuesto cristalino de
tiroides conteniendo 65 % de yodo y lo denominó Tiroxina. Bertrand
(Francia) y McHargue (USA) introducen dietas purificadas en 1920. Hart
(1928), el Cu es esencial para el crecimiento y formación de la Hb. Se
demuestra la esencialidad de Mn (1931) y Zn (1934) usando dietas
especiales y semipurificadas. El "Wasting Disease" (enfermedad
consuntiva crónica o marasmo enzoótico de vacunos) se debería a
deficiencia de Cobalto. Underwood y Filmer (1934) confirmaron el rol del
Cobalto. Enfermedades de ovinos y vacunos en pastoreo (Ataxia
Enzootica, 1937), se deben a deficiencia de Cobre en suelos y plantas.
Relación entre Mn y Discondroplasia tibial (1936). Dietas purificadas
ayudan a descubrir nuevos elementos esenciales Mo (1953), Se (1957), Cr
(1959)

c. Fase analítica moderna

Desarrollo de nuevos medios de análisis de elementos: Espectrografía de

emisión, marcado de elementos, colorimetría, polarografía, fotometría,
espectrofotometría de absorción atómica, cromatografía líquida de alta
performance (HPLC).

d. Fase de determinación de requerimientos

A partir de 1960 las instituciones de investigación del mundo: National

Research Council (NRC) de USA; Academy Research Council (ARC) de
Inglaterra; Institute Nationale de la Recherché Agronomiqué (INRA) de

336
 Francia y otras emprenden la determinación de requerimientos. Los
rápidos avances determinan revisiones frecuentes de requerimientos.

3. Etapa clínica

En esta etapa, las observaciones de carencias en animales al pastoreo que

provocaban muerte, estimulan estudios de características clínicas de
desbalances. Se tiene clara visión de las enfermedades carenciales y sus signos
característicos, así como su tratamiento y prevención.

7.2 Características nutricionales de los minerales

Existen cinco características importantes de los minerales en la nutrición animal:

Esencialidad, función, interacción, reutilización y biodisponibilidad.

1. Esencialidad

¿Cuándo un elemento mineral es esencial para un animal?

Existen tres criterios básicos para considerar la esencialidad de un elemento

mineral:

Criterios fundamentales

• Cuando el organismo no puede completar su ciclo de vida en

ausencia del mineral. Si un animal no puede crecer ni reproducirse en
ausencia de un elemento mineral, entonces ese elemento mineral es
esencial para el animal. Por ejemplo, el calcio es esencial para el animal
puesto que a falta de calcio el animal sufre raquitismo que, si no se corrige
a tiempo, el animal está condenado a la muerte. Del mismo modo, el
hierro es esencial debido a que en ausencia de hierro aparece anemia y
luego la muerte.

• Cuando el mineral no puede ser reemplazado por otro mineral.

Cada elemento mineral tiene su estructura química propia y no puede ser
sustituido por otro mineral. Por ejemplo, el raquitismo es una
enfermedad carencial por falta de calcio, cuya prevención o corrección se
hace con calcio mas no con magnesio. Del mismo modo, la anemia es

337
 consecuencia de la deficiencia de hierro; su corrección tiene que hacerse
con hierro mas no con cobre ni otro elemento.

• Cuando el mineral está involucrado en la vida y el metabolismo

del animal. Existen elementos minerales que tienen papel crucial en las
reacciones metabólicas del animal, por lo tanto, su ausencia imposibilita
el normal funcionamiento del organismo. Por ejemplo, el fósforo está
involucrado en la transferencia de energía en todas las células animales
puesto que es parte conformante del ATP, GTP, NAD, FAD, ADN, ARN y
otros. En ausencia de fósforo, prácticamente sería imposible la vida.

Características funcionales de los minerals como criterios

adicionales de esencialidad (Cotzias):

• Un mineral está presente en todos los organismos vivos en

concentración constante. Por ejemplo, el calcio está en 10 mg/100 ml
de plasma sanguíneo tanto en vacunos, ovinos, aves, cerdos y el hombre.
Las variaciones son mínimas.

• La ausencia de un mineral causa similares trastornos en las

diferentes especies animales. Por ejemplo, la deficiencia de calcio
causa raquitismo tanto en terneros, corderos, lechones y humanos; los
signos son casi los mismos en todas las especies.

• La suplementación previene o corrige las enfermedades

causadas por la deficiencia. Una deficiencia de calcio se corrige con
carbonato de calcio o fosfato de calcio tanto en vacunos, ovinos, aves,
cerdos y el hombre.

2. Función

Los minerales cumplen tres funciones fundamentales en el organismo

animal: función electroquímica, estructural y catalítica.

• Función electroquímica. Está referida a la dinámica de las

membranas celulares en la transferencia de electrones. Los elementos
minerales con función electroquímica son el calcio, fósforo, magnesio,
sodio, potasio y cloro. El calcio participa en la contracción muscular, el

338
 fósforo en la transferencia de energía, el sodio, potasio y cloro en la
generación del potencial de membrana.

• Función estructural. Está referida a la formación de masa molecular o

corporal de un animal. El calcio, fósforo, magnesio, silicio, zinc y fluor,
forman la estructura de los huesos; el hierro forma el núcleo metálico de
la hemoglobina y mioglobina; el cobalto forma el núcleo metálico de la
cianocobalamina (Vit. B12).

• Función catalítica. Corresponde a la dinámica enzimática en la cual

participan los minerales. Algunos minerales participan como activadores
enzimáticos y otros forman parte de las enzimas (metaloenzimas). Los
activadores enzimáticos son por lo general metales que están enlazados
reversiblemente a la enzima; la relación metal-enzima puede ser variable;
el metal no necesariamente es único; la enzima puede ser activada sin el
metal. Como ejemplos de activadores enzimáticos se tiene al sodio y
potasio que actúan como activadores de ATPasa (ATPasa dependiente de
Na y K); el magnesio es el activador de kinasas; el manganeso como
activador de descarboxilasas. En estos casos las enzimas son
dependientes de activadores. Las metaloenzimas son enzimas que tienen
un metal unido firmemente a su estructura; la relación enzima-metal es
fija; el metal es único; la enzima es inactiva sin el metal.

Tabla 34
Metaloenzimas (algunos ejemplos):
Metal Metaloenzima Función
Fe Ferrodoxina Fotosíntesis
Cu Ceruloplasmina Metabolismo del hierro
Zn Anhidrasa carbónica Intercambio de CO2
Mn Piruvato carboxilasa Metabolismo del piruvato
Mo Xantino oxidasa Metabolismo de purinas
Se Glutation peroxidasa Remoción de peróxidos

3. Interacción
Es la relación que existe entre elementos que tienen la capa electrónica
valencial con estructura similar. Por ejemplo, cobre y molibdeno son

339
 elementos que tienden a ser mutuamente antagonistas, formando el
tiomolibdato de cobre (CuMoS4) inabsorbible por el animal. Existe también
antagonismo entre elementos con diferente capa electrónica valencial, por
ejemplo, hierro, cobalto y manganeso.

4. Reutilización
Un mineral puede ser utilizado tantas veces por un animal, sin sufrir
variación en sus funciones y efectos.

5. Biodisponibilidad
El término biodisponibilidad se entiende a menudo como sinónimo de
capacidad de absorción o retención; sin embargo, esto es engañoso ya que
implica que los oligoelementos son 100% biodisponibles siempre que estén
presentes como un compuesto químico disponible dentro del tracto
gastrointestinal. O’Dell (1984) ha precisado el concepto de biodisponibilidad
como la proporción del mineral presente en el alimento que se absorbe y
utiliza en el organismo animal. La utilización es el proceso de transporte,
asimilación celular y conversión a la forma biológicamente activa. El
componente de utilización de la biodisponibilidad es sin duda más
importante para algunos elementos que para otros, por ejemplo, el selenio
consumido como selenito o selenato debe reducirse e incorporarse a la
selenocisteína residuo de glutatión peroxidasa u otras selenoproteínas para
ser utilizado plenamente como biocatalizador. La biodisponibilidad, en
nutrición animal, se relaciona con la estimación del requerimiento bruto, que
comúnmente se expresa como la concentración mínima del mineral en el
alimento completo que proporciona suficientes cantidades metabólicamente
disponibles en condiciones de alimentación ad libitum. En otras palabras,
todo intento de probar la superioridad de un determinado suplemento en
comparación con una fuente de referencia debe demostrar que puede
promover la misma respuesta fisiológica con cantidades o concentraciones
totales más bajas del elemento respectivo en la dieta. Esto significa que la
fuente superior de un oligoelemento debe reducir la necesidad del
suplemento (Brugger et al., 2022). La biodisponibilidad se refiere a la
proporción del mineral que se absorbe y utiliza en el organismo. La
utilización es el proceso de transporte, asimilación celular y conversión a la
forma biológicamente activa. Una vez abosorbidos, los minerales son

340
 transportados a diferentes tejidos vía plasma en diferentes formas: En
combinación con proteínas y aminoácidos; como iones Na+, K+, Cl-; como
parte de iones PO4-3. La transferencia a los tejidos implica reacciones de
oxido-reducción. En resumen, la biodisponibilidad puede definirse como la
proporción o cantidad de un mineral ingerido en el alimento que se absorbe,
transporta, asimila y convierte en la especie biológicamente activa. Por
ejemplo, el selenio consumido como selenito o selenato en la dieta debe ser
absorbido, transportado, asimilado por las células y finalmente incorporado
en el aminoácido canónico, la selenocisteína, y formar parte del glutatión
peroxidasa (Gpx), el biocatalizador que protege la membrana celular del
daño causado por la peroxidación (Minich, 2022).

Homeostasis mineral

La homeostasis mineral, es el estado de equilibrio del mineral en el organismo,

de manera que no falte ni sobre. El organismo animal regula el contenido mineral
mediante mecanismos de ajuste que involucran el ingreso y el egreso mineral.
Ante la deficiencia mineral, el organismo activa los mecanismos de absorción,
reabsorción o resorción, y cuando hay exceso mineral, activa los mecanismos
de excreción. El eslabón entre estos mecanismos es el almacenamiento
mineral en algún tejido del organismo que servirá como depósito para los
momentos de carencia. El almacenamiento mineral en los tejidos comprende
innumerables compuestos. La excreción mineral puede ser por vía fecal (Ca, Fe,
Zn, Mn, Cd), urinaria (Ca, Na, K, Cl, Mg), otras vías incluyen el sudor (Ca, Na, K,
Cl), respiración (Se), leche (Ca, P, Na, K, Cl). La tasa de recambio describe el
período de tiempo que un elemento permanece en un órgano o tejido después de
que ha ingresado y antes de ser removido. Los minerales con tasas de recambio
rápido son el sodio, potasio y cloro corporal, así como el calcio sanguíneo,
mientras que el calcio óseo tiene una tasa de recambio lento.

Así, por ejemplo, la homeostasis mineral ósea está controlada de forma segura
por las acciones dinámicas bien equilibradas entre osteoblastos, osteocitos y
osteoclastos, donde los osteocitos construyen la matriz ósea, mineralizándola,
mientras que los osteoclastos destruyen la matriz ósea, desmineralizándola. El
desbalance entre la construcción y la destrucción altera la homeostasis mineral,
incluida la densidad mineral ósea (Al-Bari & Al Mamun, 2020).

341
Absorción mineral

La mayor parte de los minerales se absorbe en el intestino delgado, siendo la

absorción de calcio y hierro la mejor estudiada. La absorción de minerales
normalmente es proporcional a la ingesta dietética, con dos distinciones
importantes: la absorción de calcio y hierro, los cuales se regulan de acuerdo con
las necesidades del cuerpo. La absorción de calcio está relacionada con la
cantidad de proteína de unión específica dentro del enterocito, la calbindina,
dependiente de la vitamina D. La absorción de hierro se produce en el duodeno y
el yeyuno proximal. Después de la digestión, el hierro se encuentra en dos formas.
El primero es el hierro hemo unido a la hemoglobina y la mioglobina. La segunda
forma es el hierro ionizado libre en estado ferroso y férrico. El hierro hem se
absorbe al unirse a un probable receptor hem, mientras que es probable que el
hierro libre sea absorbido por una proteína transportadora específica. El hierro
libre es citotóxico, por lo que se une dentro de los enterocitos a la proteína de gran
almacenamiento, la apoferritina, o se une a la transferrina para su exportación al
torrente sanguíneo. La absorción mineral está influenciada por dos factores
fundamentales: uno ligado al animal y otro ligado al alimento.

Factor animal (factor intrínseco)

- El estado nutricional, si el individuo cuenta o no con reservas tisulares

preexistentes.

- Las demandas anabólicas debidas a especie, raza, sexo, edad, velocidad de

crecimiento, estado fisiológico, estado sanitario.

Factor alimento (factor extrínseco)

- Composición química, las proteínas aumentan la absorción de Zn, Se; los

carbohidratos aumentan la absorción de Ca, Cu; la fibra y las grasas
disminuyen la absorción de Ca, Mg, Zn, porque forman jabones insolubles. El
fitato constituye 1-3% de los granos de cereales, legumbres, semillas
oleaginosas, nueces, raíces, tubérculos y vegetales en genera, reduce la
absorción de hierro y zinc, por lo que puede ocasionar deficiencia de estos
minerales.

342
- Forma y contenido de los elementos esenciales: biodisponibilidad. Por ej. si el
fósforo está como fósforo inorgánico, tendrá alta biodisponibilidad; en
cambio, si está como fósforo fítico, la biodisponibilidad será baja.

- Presencia de antagonistas: cobre-molibdeno, calcio-fitatos, oxalatos.

- Presencia de agonistas: ácido ascórbico (Vit.C) aumenta absorción de Fe.

- Composición del agua: aguas duras, blandas, salinas.

Figura 63

Rutas de absorción mineral

Nota. Rutas de absorción de los minerales: ruta transcelular, donde los minerales atraviesan la membrana
apical de los enterocitos, cruzan el citosol, indicado por X+; la ruta paracelular, a través de los poros de la
unión estrecha, indicado por Y+ y; arrastre por solvente, los minerales disueltos en agua, indicado por Z, y
pasan al intersticio (IS) (Goff, 2018).

Mecanismos de absorción de los minerales ultratraza

343
La absorción de elementos ultratraza desde la luz intestinal puede ocurrir de tres
maneras (Nielsen, 1998): 1) difusión pasiva: transporte pasivo impulsado por una
diferencia en la concentración del elemento entre los dos lados de la membrana
luminal y la mucosa. El movimiento transmembrana de iones ocurre a través de
poros o canales dentro de la membrana y es un proceso independiente de la
energía. Una cantidad significativa de transporte pasivo a través de la mucosa
intestinal puede ocurrir a través de una vía paracelular, o el transporte entre
células a través de las uniones estrechas intercelulares; 2) difusión facilitada: la
transferencia de un elemento a través de la membrana mediante proteínas
transportadoras incrustadas en la membrana. El transporte facilitado se asemeja
a la difusión simple porque no depende de la energía y es impulsado por una
diferencia en la concentración de iones entre dos lados de una membrana. El
transporte facilitado ocurre mucho más rápido que la difusión simple y es
saturable debido a un número finito de proteínas transportadoras; 3) Transporte
activo: la acumulación dentro o la extrusión de una célula de un elemento en
oposición a un gradiente de concentración. El transporte activo es saturable,
depende de la energía e involucra una proteína transportadora que generalmente
es bastante específica para un elemento.

Carencia mineral y enfermedad

Los minerales deben proporcionarse al ganado en concentraciones óptimas y de

acuerdo con los requerimientos que cambian durante el crecimiento, desarrollo y
ciclo de producción. Una nutrición óptima, con niveles adecuados de minerales,
garantiza las funciones adecuadas del organismo (López-Alonso, 2012). En tal
sentido, la carencia o deficiencia mineral (como causa) puede conducir a una
enfermedad carencial (como efecto).

Carencia mineral  Enfermedad carencial

La concentración dietaria adecuada puede conducir también a una enfermedad

carencial. Ocurre cuando la absorción o utilización del mineral está afectada por
alguna causa. Estas causas pueden ser dietarias, fisiológicas o genéticas.

Consumo adecuado  Enfermedad carencial

344
Una buena nutrición procura mantener el equilibrio entre la salud animal, la
salud humana y la contaminación ambiental, a fin de evitar que los minerales
amigables se conviertan en enemigos. Las deficiencias de minerales son un
desafío generalizado en la ganadería. Por lo general no se puede detectar el
cuadro de deficiencia, hasta que aparecen los signos específicos que se
manifiestas con pérdidas productivas y económicas(Perdrizet et al., 2020).

Fuente mineral

Los minerales no se sintetizan en el organismo, por lo que los animales lo

obtienen a través del alimento (fuente dietaria), siendo por tanto importante
realizar un correcto balance de la cantidad o proporción de minerales que
requiere cada animal. En los rumiantes, los minerales se obtienen a través de
pastos, forrajes y concentrados; sin embargo, la fuente original de minerales es la
roca madre. La naturaleza de la roca madre determina el contenido mineral del
suelo. Las rocas básicas y ultrabásicas contienen principalmente Co, Ni, Zn y Cr,
mientras que las rocas ácidas contienen Ba, Pb, Cu, Mn. Los suplementos
minerales (fuente mineral) son importantes fuentes para completar los minerales
que puedan faltar en los alimentos.

Factores que afectan el contenido mineral de las plantas.

✓ Diferencias genéticas. Las leguminosas son plantas ricas en calcio (1.7 %),
mientras que las gramíneas son ricas en fósforo (0.4 %). Las plantas halófitas
(Atriplex patula, Atriplex hortensis y Atriplex canescans) acumulan 14 % de
NaCl (Mann et al., 2020). El garbancillo (Astrágalus garbancillus) acumula
2200 ppm de selenio (Álvarez et al., 2016).

✓ Efectos de suelos y fertilizantes. Las plantas son el reflejo mineral del

suelo donde crecen. Por lo general, suelos deficientes en minerales producen
plantas deficienctes en esos minerales.

✓ Estado de maduración. Las plantas tiernas son ricas en fósforo y potasio,

con relación a las plantas maduras donde el contenido de fósforo y potasio
declina considerablemente.

345
✓ Procesamiento. Un alimento consumido íntegro tiene una riqueza mineral
abundante, mientras un alimento procesado es pobre en minerales.

Requerimiento mineral

El requerimiento mineral de los animales está influenciado por muchos factores:

la especie animal el tipo de producción, el nivel de producción, la edad, raza, etc.
La curva de respuesta biológica a la dosis de mineral ilustra este punto (Mertz,
1981). La abscisa representa la concentración o consumo del mineral y en la
ordenada la respuesta animal. Por definición, cuando el aporte mineral es cero,
la respuesta animal es también cero. Cuando la concentración mineral
incrementa la respuesta animal también incrementa, hasta llegar a un límite que
se estaciona en meseta. Por encima de la dosis óptima las concentraciones en
exceso se vuelven tóxicas, y gradualmente cuando el incremento es mayor la
función se hace cero. Los grandes excesos, así como las grandes deficiencias de
todos los nutrientes esenciales son igualmente incompatibles con la vida. Los
requerimientos para los macrominerales usualmente se expresan en porcentaje
de la dieta, mientras que para los microminerales se expresan en miligaramos por
kilogramo de dieta o como partes por millón.

Figura 64

Curva de respuesta biológica a dosis de mineral

Nota. Tomado de Mertz (1981).

Suplementación mineral

La suplementación mineral es una estrategia práctica para complementar a la

dieta la cantidad o proporción de mineral faltante para dar cobertura el

346
requerimiento mineral del animal, con el fin de mantener una buena salud,
producción y reproducción. La suplementación de minerales traza juega un papel
importante en la inmunidad, la salud y el rendimiento del ganado. Las dietas con
desbalance de minerales pueden provocar un rendimiento animal deficiente, lo
que reduce la rentabilidad. Los minerales traza a pesar de que son necesarios en
pequeñas cantidades, son fundamentales para las enzimas involucradas en la
protección antioxidante contra el daño celular y varias vías de la respuesta
inmune. El estado nutricional de los minerales del ganado resulta del equilibrio
entre la ingesta dietética de minerales y sus requerimientos. La suplementación
oral de minerales de libre elección es una práctica común en los sistemas de
producción de ganado de carne (Palomares, 2022). Entre un mineral inorgánico
y un mineral orgánico, se prefiere el mineral orgánico. Un mineral inorgánico es
un material que nunca ha estado vivo, ni se ha unido con carbono alguno, por lo
que no puede dar vida a la célula, mientras que los minerales orgánicos tienen
electrones que giran en el sentido de las agujas del reloj (Carlson, 2022).

Clasificación mineral

Los minerales se pueden clasificar en tres categorías: macrominerales (elementos

mayores), minerales traza (microelementos) y minerales ultra-traza
(nanoelementos). Los macrominerales, llamados también elementos
principales o minerales mayores, son los minerales que los animales adultos
requieren en cantidades mayores a los 100 mg/día, o que constituyen menos del
1% del peso corporal, incluye a calcio (Ca), fósforo (P), sodio (Na), potasio (K),
cloro (Cl), magnesio (Mg). Los minerales traza son los requeridos en
cantidades entre 1 y 100 mg/día, o que constituyen menos del 0,01% del peso
corporal total, incluye hierro (Fe), yodo (I), fluor (F), zinc (Zn), selenio (Se), cobre
(Cu), manganeso (Mn), cromo (Cr), molibdeno (Mo), cobalto (Co), azufre (S) y
níquel (Ni). Los minerales traza (Cu, Zn, Fe y Mn) participan en numerosas
funciones bioquímicas que incluyen a los sistemas enzimáticos o metaloenzimas;
se suplementan en las dietas de los animales de producción y compañía, en forma
de premix orgánico y en microcantidades según las recomendaciones (Bao &
Choct, 2009; Zhu et al., 2019; Byrne & Murphy, 2022). Los minerales ultra-
traza son los que se requieren en cantidades menores de 1 µg/día, y pueden
presentarse en la materia seca de la dieta en menos de 50 ng/g, incluyen a

347
aluminio (Al), arsénico (As), Bario (Ba), bismuto (Bi), boro (B), bromo (Br),
Cadmio (Cd), cesio (Cs), germanio (Ge), litio (Li), plomo (Pb), rubidio (Rb), silicio
(Si), antimonio (Sb), Sm, estroncio (Sr), titanio (Ti), talio (Tl) y vanadio (V)
(Tako, 2019; Wahid et al., 2022).

A partir de la evaluación del contenido mineral del huevo de la gallina perdiz de

patas verdes, los minerales analizados fueron agrupados en cuatro categorías,
según su concentración en la yema: macrominerales (Ca, P, Na, K, Mg, S);
microminerales (Fe, Zn, Si, Al, Cu, I, Mn, Ba, Sr); minerales traza (Rb, Se, Cr, B,
Pb, V, Mo, Ga, Ni, Li, Bi, Co, Sn, Ge, Ti, Lu, Zr, Te, Ag); y minerales ultra-traza
(Au, Hg, Y, Pd, Sb, Nb, Hf, Ru, Nd, Ce, Pt, La, Be, As, Gd, Yb, W, Cd, Ta, Tl, U, Cs)
(Trziszka et al., 2021).

Los minerales traza (y ultratraza) son muy importantes para las funciones
celulares a nivel biológico, químico y molecular. Estos elementos median
reacciones bioquímicas vitales actuando como cofactores para muchas enzimas,
así como también actúan como centros para estabilizar estructuras de enzimas y
proteínas. Algunos de los minerales traza controlan procesos biológicos
importantes uniéndose a moléculas en el sitio receptor de la membrana celular o
alternando la estructura de la membrana para evitar la entrada de moléculas
específicas en la célula. Las funciones de los elementos traza tienen un doble
papel. En niveles normales, son importantes para la estabilización de las
estructuras celulares, pero en estados de deficiencia pueden estimular vías
alternativas y causar enfermedades (Prashanth et al., 2015).

Los minerales traza y ultratraza tienenal menos unas cinco funciones en los
organismos vivos. (1) En estrecha asociación con las enzimas, algunos elementos
traza y ultratraza son partes integrales de los centros catalíticos en los que se
producen las reacciones para la vida. Trabajando en conjunto con una proteína,
y frecuentemente con otras coenzimas orgánicas, los elementos están
involucrados en atraer moléculas de sustrato y convertirlas en productos finales
específicos. (2) Algunos elementos traza y ultratraza donan o aceptan electrones
en reacciones de reducción y oxidación. Además de la generación y utilización de
la energía metabólica, las reacciones de oxidación y reducción implican con
frecuencia la transformación química de las moléculas. (3) Un oligoelemento, el
hierro, participa en la unión, el transporte y la liberación de oxígeno. (4) Algunos

348
elementos traza y ultratraza tienen funciones estructurales; es decir, impartir
estabilidad y estructura tridimensional a moléculas biológicas importantes. (5)
Algunos elementos traza y ultratraza tienen funciones reguladoras. Controlan
procesos biológicos importantes a través de acciones como activar hormonas,
facilitar la unión de moléculas a sitios receptores en las membranas celulares,
alterar la estructura o la naturaleza iónica de las membranas para evitar o
permitir que moléculas específicas entren en una célula e inducir la expresión
génica (Nielsen, 2014).

Los minerales ultra-traza tienen un papel esencial en muchos procesos

fisiológicos, regulando enzimas y rutas metabólicas, siendo fundamentales para
el crecimiento, desarrollo, función muscular y nerviosa, funcionamiento celular
normal y síntesis de algunas hormonas y tejido conectivo; sin embargo, los niveles
excesivos de estos elementos también pueden acarrear problemas de salud, como
enfermedades neoplásicas, selenio, cromo, molibdeno, cobalto, boro y yodo
(Sousa et al., 2019).

Frieden (1985) sugirió la clasificación de los oligoelementos en tres grupos según

la cantidad que esté presenten en los tejidos: (1) oligoelementos esenciales como
B, Co, Cu, I, Fe, Mn, Mo y Zn; (2) oligoelementos probablemente esenciales como
F, Cr, Se, Ni y V; (3) oligoelementos físicamente estimulantes como Br, Li, Si, Sn
y Ti.

Todos los minerales traza tienen el potencial de volverse más tóxicos por el exceso
en el consumo o la exposición durante demasiado tiempo. Algunos de estos
elementos se clasifican como metales pesados benéficos, tales como Cu, Fe, Mn,
Cr, Zn, As, Cd, Co, Pb, Mo, mientras que Ni, As, Cd y Pb se enumeran como
metales pesados tóxicos (Ajibola et al., 2012).

Minerales esenciales

De los 109 elementos conocidos, se cree que 30 elementos son esenciales para la
supervivencia de los organismos vivos. Diecinueve de los 30 son oligoelementos,
de los cuales 12 son metales de transición. Puede haber varios elementos
esenciales más aún por identificar. Se puede dar cuenta de la actividad biológica
de aproximadamente la mitad de los oligoelementos esenciales que funcionan en
las metaloenzimas, incluidos Fe, Zn, Cu, Mn, Mo, Co, Ni y Se; sin embargo, no se
puede explicar con certeza la acción de numerosos elementos esenciales

349
metálicos y no metálicos ultratraza, que incluye V, Cr, Cd, Pb, Sn, Li, F, Si, As y B.
Este último grupo ofrece un nuevo desafío en la biología atómica, la química
bioinorgánica, la bioquímica y la nutrición (Frieden, 1985).

De los 90 elementos naturales que hay sobre la corteza terrestre, todos excepto
los gases nobles son potencialmente esenciales, sin embargo, en 1983 se ha
demostrado y confirmado que solo 21 elementos inorgánicos son esenciales (7 son
elementos mayores y 14 elementos menores).

• Elementos mayores (macroelementos o macrominerales), son aquellos

elementos cuyas concentraciones en el cuerpo animal o las necesidades
dietéticas superan las 100 ppm o 0.01 %, por tanto, se expresan en porcentaje
de la dieta. Se tienen a los siguientes: Calcio (Ca), fósforo (P), sodio (Na),
potasio (K), cloro (Cl), magnesio (Mg), azufre (S). Ca, 1.33; P, 0.74; Na, 0.16;
K, 0.19; Cl, 0.11; Mg, 0.04; S, 0.15.

• Elementos menores (microelementos, microminerales, oligoelementos o

minerales traza), hierro (Fe), cobre (Cu), manganeso (Mn), cobalto (Co), zinc
(Zn), yodo (I), molibdeno (Mo), selenio (Se), cromo (Cr), estaño (Sn), vanadio
(V), flúor (F), silicio (Si), níquel (Ni). Estos elementos inicialmente fueron
denominados "minerales traza" debido a que sus concentraciones en los
tejidos eran difícilmente cuantificados por los primeros métodos analíticos. El
hierro (Fe) parece que divide los microminerales de los macrominerales,
consecuentemente algunos definen un mineral traza como aquel mineral
necesario en una concentración igual o menor que la necesidad de hierro. Se
expresan en mg/kg de dieta o en partes por millón (ppm).

Minerales probablemente esenciales

Los elementos minerales que están presentes en los tejidos animales, pero cuya
función aún no se conoce. Entre estos tenemos al boro (B), litio (Li), aluminio
(Al), arsénico (As) cadmio (Cd), oro (Au), bromo (Br), plomo (Pb).

Minerales no esenciales

Los elementos minerales de los cuales se sabe o aún se cree que no requiere el
animal.

Minerales tóxicos

350
 Los elementos minerales esenciales o no esenciales, que en dosis elevadas
producen trastornos en el animal. Son elementos minerales tóxicos: F, Se, Cd, Pb,
Hg, Al.

Minerales de interés práctico

Una reevaluación hecha por Spears (1999) indica que la esencialidad metabólica
está establecida para siete macrominerales (Ca, P, Mg, Na, K, Cl y S), y ocho
microminerales (Co, Cu, I, Fe, Mn, Mo, Se y Zn); así mismo, se dice que el cromo
también es esencial porque facilita la actividad de la insulina, y que la
suplementación con cromo en las dietas de los animales: 1) aumenta la
eliminación de glucosa de la sangre, 2) reduce la grasa de la canal y aumenta la
carne magra en los no rumiantes, 3) altera el contenido de colesterol del huevo y
4) mejora la inmunidad y la resistencia a las enfermedades en los rumiantes; y
que Ni, B, Va, As, Si, Li y Pb, se dice que son esenciales, pero no se han definido
funciones metabólicas específicas para ninguno de estos elementos. La
investigación limitada en aves de corral sugiere que B puede tener un significado
práctico en algunos casos. Asimismo, se ha revisado los principales minerales
traza incluidos en los alimentos: Cu, Fe, Mn y Zn, presentes en los diferentes tipos
de productos inorgánicos y orgánicos disponibles comercialmente (Byrne &
Murphy, 2022).

7.3 Calcio (Ca)

El nombre de calcio deriva del latín 'calx' que significa cal. El calcio es el elemento
mineral más abundante del cuerpo animal, representa el 1.33 % del peso corporal
o el 9 % de los huesos frescos, o 70% del hueso seco; cerca del 99 % del calcio
corporal está en los huesos y dientes, el restante 1 % está distribuido en los tejidos
blandos y en los líquidos extracelulares (Vannucci et al., 2018). Los animales
necesitan calcio para la formación y el mantenimiento óseo y desarrollo dental, la
transmisión de los impulsos nerviosos, la excitabilidad muscular (junto con Na y
K), la regulación cardíaca, la coagulación sanguínea y la activación y
estabilización de enzimas (p.e., amilasa pancreática). El calcio es uno de los
principales elementos de los huesos y dientes (con el aporte de fósforo y
magnesio). El francés Chossat (1842) fue el primero en reconocer el desarrollo
óseo deficiente, en una dieta baja en calcio. Alimentó palomas con trigo. A los diez
meses del experimento, las aves murieron y en la necropsia encontró que los

351
huesos estaban muy agotados y débiles, tenían muy poca reserva de calcio. El
problema se evitó alimentando con carbonato de calcio (Chossat, 1842). A partir
de esa experiencia se pudo comprender que estos elementos en el hueso están en
una fase no cristalina amorfa como fosfato tricálcico Ca3 (PO4)2 y una fase
cristalina dura semejante a la hidroxiapatita Ca10 (PO4)6 (OH)2. Las aves necesitan
calcio además para la formación del cascarón del huevo, y las hembras lactantes
para la formación de la leche.

El tejido esquelético del cuerpo animal está compuesto de materia inorgánica,

predominantemente cristales de hidroxiapatita, una forma mineral natural de
apatita de calcio que organiza el hueso, con la fórmula Ca5(PO4)3(OH), pero que
generalmente se escribe como Ca10(PO4)6(OH)2 para indicar que la unidad
cristalina comprende dos entidades, la materia orgánica (osteoide), el colágeno
tipo I (Col-I), una proteína que se compone principalmente de materia orgánica
(80%) en el tejido óseo (Hong et al., 2022). Desempeña un papel en la resistencia
estructural del hueso y en la regeneración ósea. El hueso es un tejido conjuntivo
altamente vascularizado y mineralizado que destaca por su resiliencia y capacidad
regenerativa. Al igual que otros tipos de tejido conectivo, el hueso está formado
por células y matriz extracelular. La matriz consta de materiales orgánicos como
fibras de colágeno y, a diferencia de otros tejidos conectivos, sales minerales como
fosfatos y carbonatos de calcio (Malmberg & Nygren, 2008).

Absorción y excreción de calcio

La absorción intestinal de calcio depende de la demanda metabólica del animal,

la disponibilidad de calcio en el alimento, y la presencia de calcitriol
[1,25(OH)2D3]; procede por dos mecanismos, un proceso transcelular activo que
tiene lugar en el duodeno y un proceso paracelular pasivo en todo el intestino
delgado. Cuando la ingesta de Ca en la dieta es baja, la absorción intestinal de Ca
es una función crítica mediada por el calcitriol [1,25(OH)2D3], la hormona que
activa la transcripción génica tras la unión al receptor intestinal de vitamina D
(VDR), pero cuando la ingesta de Ca en la dieta es alta, la absorción de Ca se
realiza predominantemente a través de una vía de difusión paracelular (Fleet,
2022).

La excreción de calcio ocurre por la vía fecal y urinaria. Dos tercios de calcio
dietario se excretan por las heces y un tercio por la orina; con la excreción de

352
fósforo ocurre lo contrario, la mayor parte se excreta por la orina. El exceso de
calcio en la dieta interfiere con la absorción de fósforo, magnesio, manganeso y
cinc, por lo que es necesario cuidar la relación calcio y fósforo en la dieta de los
animales. En dietas de pollos, es conveniente una relación apropiada de calcio y
fósforo no fítico de 2:1; en dietas de gallinas en postura, esta relación puede
aumentar a 12:1 (Pastore et al., 2012); en rumiantes es conveniente una relación
de calcio y fósforo total de 2:1. Las dietas ricas en grasas pueden incrementar la
excreción fecal de calcio debido a la formación de jabones insolubles.

Además de la absorción en el intestino delgado, ocurre también absorción y

secreción de calcio a lo largo del intestino grueso. El colon contribuye hasta en un
10% del transporte de calcio, con la absorción de calcio transcelular y el flujo de
calcio paracelular bidireccional que contribuyen a la absorción o secreción neta,
dependiendo del estado fisiológico. El transporte de calcio en el colon está
regulado por una variedad de hormonas, que incluyen calcitriol, calcio plasmático
y factores dietéticos, incluidos los prebióticos (Beggs et al., 2022).

El hierro, a pesar de ser un elemento esencial para la síntesis de hemoglobina y

citocromo, el exceso bloquea las acciones del calcitriol [1,25(OH)2D3],
bloqueando también el transporte de calcio a través del epitelio intestinal, por lo
que no es conveniente utilizar suplementos que contengan calcio y hierro a la vez
(Phummisutthigoon et al., 2022).

Funciones
1. Formación y mantenimiento de los huesos y dientes.
2. Formación del cascarón de los huevos.
3. Coagulación sanguínea.
4. Segundo mensajero en las comunicaciones intracelulares.
5. Regula la contracción y relajación de los músculos esqueléticos.
6. Regula la contracción y relajación de los músculos cardíacos (Regulación
cardíaca).
7. Permeabilidad de las membranas celulares.
8. Transmisión del impulso nervioso, excitabilidad neuromuscular.
9. Estimula la secreción de todas las células endocrinas, exocrinas y neurocrinas.
10. Activación y estabilización de ciertas enzimas (amilasa pancreática).
Metabolismo del calcio óseo

353
Composición ósea. El esqueleto contiene el 99 % del calcio corporal en
combinación con fósforo que se almacena en los huesos como cristales de
hidroxiapatita Ca10(PO4)6(OH)2; además, la matriz ósea contiene colágeno tipo
I, un tipo de proteína. Hay dos tipos de huesos: cortical y trabecular. El hueso
cortical es más denso (compacto) y más calcificado que el hueso trabecular, se
encuentra en el lado externo y a lo largo de los huesos largos (por ej. las
extremidades). El hueso trabecular es esponjoso y tiene menor contenido de
calcio que el hueso cortical, se localiza principalmente en los extremos de los
huesos largos y en las vérterbras. El hueso trabecular tiene mayor tasa de
recambio mineral que el hueso cortical y es más vulnerable a la pérdida de masa
ósea. En tal sentido, las regiones del esqueleto que están formadas por hueso
trabecular (columna, cuello del fémur, cadera) son más susceptibles a fracturas
en los individuos viejos. Los huesos de un animal adulto tienen la siguiente
composición: Agua, 45 %; ceniza, 25 %; proteína y grasa, 10 %. El contenido de
las cenizas del hueso de los mamíferos es el siguiente: calcio, 36 %; fósforo, 17 %;
y magnesio 0.8 %. En la mayoría de los animales, el calcio y el fósforo están
presentes en los huesos en una relación casi constante de 2:1.

Recambio óseo. El esqueleto se renueva continuamente a través de un proceso

conocido como remodelación que consiste en una secuencia de eventos mediante
la cual el hueso nuevo sustituye al hueso viejo (recambio óseo). La modelación es
el proceso por el cual ocurre el crecimiento óseo y donde hay una mayor tasa de
formación con relación a la pérdida de hueso. En la fase de crecimiento óseo, la
formación es mayor que la destrucción; después que el pico de la masa ósea se
logra, las tasas de destrucción y formación son iguales y la masa ósea permanece
constante. A medida que el individuo animal envejece, la tasa de destrucción
incrementa y excede la tasa de formación, en consecuencia, el hueso se pierde y
el esqueleto se hace más frágil y propenso a fracturas. Las vacas en inicio de
lactación, sufren balance mineral negativo debido a que el egreso de calcio en la
leche es mayor que el ingreso de calcio en la dieta. Hay tres tipos de células que
se encargan de formar y mantener los huesos:

- Osteoblastos (células de formación ósea), trabajan en la superficie del

hueso donde secretan osteoide (colágeno no mineralizado), modulan la

354
 cristalización de la hidroxiapatita e influencian la actividad de los
osteoclastos.

- Osteocitos (células de comunicación ósea), son osteoblastos que

incursionan dentro de regiones mineralizadas del hueso. Son los sensores y
traductores de la información acerca del ambiente interno del hueso.

- Osteoclastos (células de resorción ósea), son las responsables de la

destrucción de las células óseas viejas, encargadas de la reparación y la
remodelación de los huesos.

Hormonas del metabolismo del Calcio

El calcio participa en varias funciones biológicas, como la señalización celular, la

transmisión neuronal, la función muscular, la coagulación de la sangre, la
regulación de la membrana y el citoesqueleto, la secreción y la biomineralización.
El metabolismo mineral y el mantenimiento de la homeostasis de calcio y fosfato
en el cuerpo en los huesos está regulado por las hormonas calciotrópicas, la
parathormona (PTH) y la calcitonina, además del calcitriol [1,25(OH) 2-D3] y la
osteocalcin (Leko et al., 2022) y el factor de crecimiento de fibroblastos 23
(FGF23) que actúan sinérgicamente en una diafonía hormonal compleja dentro
del eje paratiroideo-intestino-hueso-riñones (Battafarano et al., 2022).

- Calcitonina La calcitonina es una hormona de 32 aminoácidos secretada

por las células C de la glándula tiroides. Fue descubierta como una hormona
peptídica que reduce los niveles de calcio en la circulación sistémica, efecto
que se produce debido a la inhibición de la resorción ósea o la supresión de
la liberación de calcio del hueso (Xie et al., 2020). La calcitonina se ha
preservado durante la transición de la vida del océano a la tierra y
filogenéticamente es mayor que la hormona paratiroidea. La calcitonina se
secreta por el aumento en la concentración sérica de calcio, promueve el
retiro (remoción) de calcio sanguíneo y la deposición de calcio en los huesos;
protege contra el desarrollo de hipercalcemia, y su efecto se manifiesta en la
disminución de la calcemia (efecto hipocalcemiante) (Felsenfeld & Levine,
2015).

- Parathormona, PTH (hormona de la desmineralización ósea), actúa

cuando el nivel de calcio sanguíneo disminuye, activa a los osteoclastos para

355
 la resorción de calcio óseo, y activa a los túbulos renales para la reabsorción
de calcio y la formación de calcitriol; su efecto se manifiesta en la elevación
de la calcemia (efecto hipercalcemiante). La PTH afecta principalmente al
riñón y al hueso al interactuar con el receptor tipo 1 de PTH/PTHrP (PTH1R),
un receptor acoplado a la proteína G. En el riñón, PTH aumenta la síntesis
de [1,25(OH)2D3] y estimula la reabsorción de calcio en el túbulo distal. La
PTH también disminuye la reabsorción renal de fosfato en el túbulo proximal
a través de la endocitosis del cotransportador dependiente de sodio Npt2a en
el extremo apical del túbulo. En el hueso, PTH actúa a través de un receptor
ubicado en la superficie de los osteoblastos. La activación de este receptor
estimula la producción del ligando del receptor activador del factor B nuclear
(RANK-L) junto con la interleucina-1 y la 1,25(OH)2D3, al tiempo que inhibe
la expresión de la osteoprotegerina, un inhibidor del receptor RANK
encuentra en la superficie de los preosteoclastos (Battafarano et al., 2022).

- Calcitriol [1,25(OH)2D3] es un derivado de la vitamina D, se forma en los

riñones a partir del 25(OH)D3 por estímulo de PTH. El calcitriol estimula a
las células intestinales (entericitos) para la síntesis de calbindina; la
calbindina es la proteína específica de la absorción de calcio; su efecto se
manifiesta en la aceleración de la velocidad de absorción de calcio en los
intestinos (efecto hipercalcemiante). El calcitriol sistémicamente se une a los
receptores de vitamina D en los riñones, las glándulas paratiroides, los
intestinos y los huesos para aumentar los niveles séricos de calcio en la sangre
al promover la absorción en los intestinos, la reabsorción tubular en los
riñones y la liberación de los huesos. El calcitriol actúa como factor de
transcripción para codificar una proteína fijadora de calcio, la calbindina,
que transporta simultáneamente iones de calcio y fosfato a través de las
células epiteliales intestinales (Lung et al., 2022).

- Osteocalcin, es una proteína no colágena que secretan los osteoblastos, su

rol exacto no se conoce, sin embargo se piensa que juega rol en la
mineralización de los huesos y en la homeostasis del calcio (Manolagas,
2020). Puesto que el osteocalcin se elabora en los osteoblastos, esta hormona
se utiliza como un biomarcador de la formación ósea. En la clínica humana
se ha observado rutinariamente que los más altos niveles séricos de

356
 osteocalcin se correlacionan bien con el incremento de la densidad mineral
ósea (BMD) durante el tratamiento de drogas anabólicas de formación de
huesos como la forteo (Moser & van der Eerden, 2019).

Metabolismo del calcio

El metabolismo del calcio se garantiza gracias a tres jugadores principales:

hormona paratiroidea (PTH), vitamina D hormonal, calcitriol [1,25(OH) 2D3] y
factor de crecimiento de fibroblastos 23 (FGF23). Actúan de forma sinérgica en
un cruce hormonal complejo dentro del eje paratiroides-intestino-hueso-riñón.
El esqueleto actúa como reservorio metabólico de calcio y fósforo. La
concentración de calcio en la sangre se mantiene dentro de estrechos límites. Los
sensores que detectan la concentración de calcio sanguíneo se encuentran en las
glándulas paratiroides. Si el nivel de calcio disminuye por debajo del normal, la
paratiroides incrementa la secreción de PTH, la PTH activa a los osteoclastos y el
calcio se libera desde los huesos, junto con la matriz ósea. La PTH activa también
a los riñones disminuyendo la excreción urinaria de calcio y aumentando la
formación de 1,25(OH)2D3 a partir de 25(OH)D3. A la vez, 1,25(OH)2D3 activa al
intestino incrementando la absorción de calcio. Esta rápida respuesta coordinada
ante las fluctuaciones de la concentración de calcio circulante mantiene su
concentración constante dentro de estrechos límites. El incremento de calcio
sanguíneo se revierte por la calcitonina, la cual se secreta por la gándula tiroides,
y por el feedback negativo por 1,25(OH)2D3 sobre la secreción de PTH
(Battafarano et al., 2022).

Marcadores del metabolismo óseo

El proceso de formación y resorción ósea, se acompaña de la liberación de varias

moléculas (o marcadores bioquímicos) en la sangre, las mismas que se excretan
en la orina. El osteocalcin es el marcador bioquímico de la formación ósea. La
síntesis de osteocalcin activo requiere de vitamina K. Un aporte insuficiente de
vitamina K al hueso, genera moléculas de osteocalcin con muy pocas cadenas
laterales carboxiladas, con reducida habilidad para ligar calcio. El grado de
carboxilación de osteocalcin se utiliza como indicador del estatus de vitamina K
y es muy importante en la clínica humana. Un alto nivel de osteocalcin
carboxilado en orina o sangre es señal de buena formación ósea, mientras que un
alto nivel de osteocalcin descarboxilado indica riesgo de osteoporosis. Los

357
marcadores de colágeno de nueva formación (N-propéptido de colágeno tipo I) y
de la mineralización ósea (fosfatasa alcalina específica ósea) son también
marcadores útiles.

Figura 65

Efecto de la parathormona (PTH) en el metabolismo del calcio.

 Ca dieta

 Ca plasma

 PTH

 Calcitriol  Ca orina  pérdida ósea
  
 absorción  Conservación  liberación
Intestinal Ca de Ca dietario de Ca óseo

 Ca normal

Función endocrina del esqueleto

El esqueleto ha sido considerado como un simple órgano estático de protección,

soporte, movilidad del cuerpo, regulador de la homeostasis mineral calcio-fósforo
y función hematopoyética; sin embargo, ahora se sabe que los huesos cumplen
una función endocrina, que controla varias vías fisiológicas (Zhou et al., 2021).
La osteocalcina es un péptido de 49 aminoácidos secretado por los osteoblastos
en la matriz ósea y la sangre, con efectos menores sobre la mineralización y la
densidad ósea, pero con un poderoso efecto en el control de varios procesos
fisiológicos de manera endocrina, como la homeostasis de la glucosa y la
capacidad de ejercicio, el desarrollo cerebral, la cognición y la fertilidad en el
macho (Moser & van der Eerden, 2019). La osteocalcina es una hormona que
dirige a las células beta del páncreas forzándolas a producir más insulina y al
mismo tiempo dirige a las células adiposas para la liberación de la adiponectina,
una hormona proteica y adipocina, que mejora la sensibilidad de las células a la

358
insulina y participa en la regulación de los niveles de glucosa y en la
descomposición de los ácidos grasos (Neguyen, 2020).

Deficiencia de calcio

La deficiencia de calcio se manifiesta principalmente por trastornos de la salud

de los huesos y dientes, cuya característica puede ser una deficiente
mineralización de los huesos en formación o una demineralización de los huesos
ya formados. En animales tiernos, la deficiencia se manifiesta por trastornos en
la formación de los huesos y un retardo general del crecimiento y desarrollo del
animal.

Raquitismo. El término deriva de ‘rickets’ (hueso torcido). Es un trastorno que

se caracteriza por la falta de mineralización de la matriz ósea en formación, se
presenta en animales en crecimiento por deficiencia de calcio, fósforo, y/o
vitamina D. Los signos externos se manifiestan en trastornos del esqueleto que
pueden variar de acuerdo a la especie, su anatomía y la severidad de la deficiencia.
Los signos pueden ser encorvamiento de los huesos largos, engrosamiento de las
articulaciones, metacarpos y metatarsos, arqueamiento del raquis,
reblandecimiento del pico que se dobla con facilidad en aves; engrosamiento de
las articulaciones de las costillas en su unión con la espina dorsal ‘rosario
raquítico’, deformación del tórax, dificultad para la locomoción puesto que el
animal camina arrastrando las patas.

Osteomalacia. El término deriva de ‘osteos’ hueso y ‘malakia’ blando (suave),

es un trastorno que se caracteriza por el reblandecimiento de los huesos ya
formados como consecuencia de la desmineralización de la matriz ósea. Es propio
de los animales adultos con deficiencia de calcio, fósforo y/o vitamina D,
frecuente en vacas lecheras que consumen poco calcio por largos períodos, lo que
origina una depleción (agotamiento) de calcio y fósforo de las reservas óseas,
debilitándolos al extremo de predisponerlos a fracturas espontáneas.

Osteoporosis (hueso poroso), es un trastorno debido a la excesiva pérdida de

proteínas y minerales, particularmente calcio, que afecta a los huesos,
disminuyendo su masa, y por tanto su resistencia, haciéndolos frágiles y
susceptibles a fracturas. Esta enfermedad es un serio problema de salud pública
en el mundo. Afecta a millones de personas de edad avanzada, con mayor
frecuencia en mujeres post menopausia. Para entender la osteoporosis, es

359
necesario reiterar la base de la formación ósea. El hueso es un tejido vivo que se
renueva constantemente durante toda la vida en un proceso de dos etapas
(resorción y formación). En la etapa de resorción, los osteoclastos destruyen el
hueso viejo. En la etapa de formación, los osteoblastos construyen hueso nuevo y
reemplazan al hueso viejo. Durante el crecimiento, la formación de hueso es
mayor que la remoción, alcanzando su máxima masa y resistencia a los 30 años.
Después de esta edad, la pérdida ósea es mayor que la formación de manera que
la cantidad de hueso en el esqueleto declina lentamente.

La mayoría de los casos de osteoporosis ocurre como una aceleración del proceso
normal de envejecimiento, lo cual se llama osteoporosis primaria. La pérdida de
masa ósea también se puede deber a otros procesos de salud o al uso prolongado
de ciertos medicamentos, lo cual se llama osteoporosis secundaria. La
osteoporosis afecta a cerca de la mitad de hombres y mujeres, sobre los 75 años
de edad. Las mujeres, sin embargo, son cinco veces más susceptibles que los
hombres debido a que tienen huesos más delgados y pierden masa ósea más
rápidamente después de la menopausia (usualmente a los 50 años), cuando dejan
de producir la hormona de la protección ósea (Estrógeno). A los 5 ó 7 años post-
menopausia, las mujeres pueden perder cerca del 20 % de su masa ósea; a los 60
o 70 años, tanto hombres y mujeres pierden masa ósea en la misma tasa.

Hipocalcemia puerperal

Conocida como paresia puerperal, fiebre vitularia o fiebre de la leche, es un grave

trastorno del nivel de calcio sanguíneo que suelen presentar vacas lecheras al
inicio de la lactación. La incidencia aumenta con la edad. Las vacas Jersey son
más susceptibles que otras razas. Se caracteriza por un estado de hipocalcemia
aguda debido a una falla del sistema endocrino para mantener el nivel de calcio
en la sangre. Una vaca elimina 1.22 g de calcio y 1.0 g de fósforo en cada kg de
leche que produce.

Los niveles de calcio (Ca) disminuyen en la sangre y el citosol en el momento del

parto, alterando la transmisión del impulso nervioso, la contracción muscular y
la actividad de las células inmunitarias. En el sistema nervioso, el Ca participa en
la conducción de estímulos; en el sistema muscular, disminuye las contracciones,
provocando alteraciones en el músculo liso, útero y glándula mamaria; en el útero

360
hay retención y almacenamiento de fluidos y desechos uterinos, con
complicaciones bacterianas (Arechiga-Flores et al., 2022).

La paresia o hipocalcemia aguda ocurre cuando el nivel de calcio sanguíneo que

normalmente debe ser 5 mEq/L (2.5 mM/L o 100 mg/L), desciende a la mitad
(por debajo de 1.6 mM/L) a causa del egreso brusco de calcio hacia la glándula
mamaria para la producción de calostro y/o leche provocando hipocalcemia; y la
absorción intestinal o la resorción ósea no abastecen oportunamente la alta
demanda de calcio a causa de la demora en la actividad parathormona. Los
síntomas incluyen debilidad muscular, temperatura subnormal, aumento del
ritmo cardíaco, decúbito esternal y pérdida del conocimiento. La causa principal
radica en la capacidad reducida del animal para movilizar el calcio de los huesos.
La parálisis se debe probablemente a un bloqueo de la transmisión
neuromuscular. En la hipocalcemia, el nivel de fósforo también desciende
mientras que el nivel de magnesio aumenta. Los signos de la hipocalcemia son:

- Parálisis general (paresia), el animal no puede levantarse.

- La vaca reposa sobre su esternón con la cabeza volteada hacia el flanco.

- Desaparecen los reflejos, hipotermia y muerte si no hay tratamiento

oportuno.

Prevención de la hipocalcemia

La hipocalcemia es un trastorno metabólico común del ganado lechero, sobre

todo en granjas donde las vacas son alimentadas con alfalfa, por lo que es
necesario una estrategia de prevención eficiente. La clásica prevención de la
hipocalcemia se realiza con el manejo de la alimentación en el pre-parto, a través
de la restricción del consumo de fuentes de calcio (alfalfa) dos o tres semanas
antes del parto a fin de activar la parathormona y una efectiva movilización de
calcio óseo en el inicio de lactación; sin embargo, esta medida perjudica la
producción puesto que un animal con poco consumo de calcio en el pre-parto,
justo en período de alta demanda de calcio, proteína y energía, disminye
drásticamente la producción de leche.

El nuevo enfoque en la prevención de la hipocalcemia utiliza el manejo del

balance catión-anión de la dieta conocido como BCA dietario, sobre todo en vacas
de alta producción. Consiste en el balanceo de los niveles de sodio, potasio y cloro

361
en la ración, de manera que el animal consuma una dieta aniónica (con un exceso
de cloro o análogo) para que pueda activar su mecanismo parathormona sin la
necesidad de restringir el consumo de una fuente de calcio en la dieta del
preparto. En el balance BCA dietario, si el forraje es alcalino, la suplementación
de sales aniónicas que contengan cloro (cloruro de calcio o análogo) estimulan la
actividad de la parathormona. La dieta aniónica induce la acidosis metabólica
leve durante el preparto. El estado ácido-base se puede evaluar fácilmente a
través del pH de la orina, con el pH objetivo de la orina durante el pre-parto entre
6,0 y 6,8 para las vacas Holstein (Melendez & Chelikani, 2022). La estrategia
funciona debidamente en condiciones de manejo de granjas comerciales, con un
promedio de DCAD dietario de −121,3 y −165,7 mEq/kg de MS, con una eficacia
en entornos comerciales (Valldecabres & Silva-del-Río, 2023).

Tratamiento

El tratamiento de la hipocalcemia puerperal consiste en la inyección intravenosa

de borogluconato de calcio, un anión adecuado que aporta glucosa y calcio, con la
precaución de aplicar líquido tibio y a flujo lento, a fin de prevenir trastorno
cardíaco por ingreso brusco de calcio.

Exceso de calcio

El exceso de calcio interfiere con la disponibilidad de otros minerales tales como

fósforo, magnesio, manganeso y zinc.

Fuentes de calcio
- Fuentes alimenticias

La leche y derivados lácteos, los pescados y mariscos, las plantas leguminosas

y sus legumbres son alimentos ricos en calcio, mientras que las plantas
gramíneas y sus cereales son pobres en calcio, pero ricos en fósforo con una
alta proporción de fitatos.

- Fuentes minerales

Las fuentes minerales que contienen sólo calcio (fuentes simples) son el
carbonato de calcio, caliza molida, conchuela molida, harina de concha de
ostras, cuya composición química es CaCO3; las fuentes minerales que
contienen calcio y fósforo (fuentes dobles) son la harina de huesos, fosfato
monocálcico, fosfato dicálcico, fosfato tricálcico.

362
Deficiencia de calcio en gallinas de postura

Las gallinas ponedoras en fase de postura requieren un promedio de 4% de calcio

en su alimento; sin embargo, es frecuente que las granjas, sobre todo a nivel
familiar alimenten a sus gallinas con dietas con bajo porcentaje de calcio. La
deficienca de calcio se manifiesta con la eliminación inicial de calcio de los huesos
que se completa con el agotamiento del hueso medular y, luego, de la pared ósea.
Los huesos se adelgazan bastante y pueden ocurrir fracturas espontáneas,
especialmente de la tibia y el fémur. La descalcificación de los huesos de las
gallinas ocasiona la fatiga de las gallinas, un trastorno que se caracteriza por la
incapacidad de pararse sobre sus pies y huesos frágiles, frecuente en gallinas
ponedoras jóvenes criadas en baterías en el período de máxima puesta de huevos.
Las aves afectadas se acuestan y dejan de comer. Las cáscaras de huevo se
adelgazan. La suplementación de calcio, fósforo y vitaminas en la dieta y en el
agua pueden aliviar el padecimiento.

Las gallinas pierden la calidad y la fuerza ósea, con pérdida de hueso estructural
y aumento de la fragilidad ósea y la calidad del huevo. Las dietas bajas en calcio
(1.5%) se manifiestan con disminución del peso corporal, el consumo de alimento
y la producción de huevos; la tasa de huevos rotos aumenta, y la resistencia y el
grosor de la cáscara del huevo disminuyen, el índice óseo femoral y tibial y la
densidad mineral ósea son bajos, los espesores corticales son más delgados y la
longitud ósea disminuye. Las propiedades biomecánicas, en valores de rigidez,
módulo de Young y resistencia a la rotura son menores tanto en el fémur como
en la tibia. Las dietas bajas en calcio pueden facilitar el desarrollo de osteoporosis
caracterizada por un aumento de osteoide y pérdida de hueso estructural y
disminución de los valores de calidad y resistencia ósea, acompañada de una
disminución en la producción y calidad de huevo (Zhao et al., 2020).

Un experimento comparó los efectos del nivel de calcio en la dieta en la

producción de huevos, la calidad de la cáscara y el estado general del calcio en
gallinas ponedoras viejas. Un total de 500 gallinas ponedoras Hy-Line Brown de
70 semanas de edad fueron divididas en cinco grupos y alimentadas con dietas de
3,5 %, 3,8 %, 4,1 %, 4,4 % o 4,7 % de Ca durante 10 semanas. El consumo de
alimentos, la producción de huevos y el peso de los huevos fueron similares entre
grupos; sin embargo, la proporción de huevos rajados disminuyó linealmente con

363
 el incremento de calcio en la dieta; el grosor, la resistencia de la cáscara y la
resistencia de la tibia incrementaron, evidenciando que el nivel de calcio en la
dieta mejora la calidad de la cáscara del huevo (An et al., 2016).

Tabla 35
Efecto del nivel de calcio en la dieta sobre el desempeño productivo en gallinas
de postura
Nivel de calcio en la dieta de las gallinas (%)
Variable
3.5 3.8 4.1 4.4 4.7

Consumo de alimento (g/d/ave) 120.5 117.5 117.8 117.1 118.6

Producción de huevos (%) 75.1 76.0 75.2 75.0 79.1

Peso de los huevos (g/huevo) 60.4 60.3 61.0 60.8 61.2

Huevos rajados (%) 3.6 3.4 2.3 2.2 2.1

Nota. Tomado de An et al. (2016).

7.4 Fósforo (P)

El término fósforo deriva del griego phos (luz) y phorus (portador). Es el segundo
elemento mineral más abundante en el cuerpo animal, cerca del 80 % del fósforo
corporal se encuentra en los huesos y dientes en combinación con calcio, el
restante 20 % se encuentra distribuido en los tejidos blandos en forma de ésteres
de fosfatos o una multitud de metabolitos y menores cantidades de fosfoproteínas
y iones de fosfato libre. El tejido óseo está compuesto de compuestos orgánicos,
principalmente colágeno, así como compuestos inorgánicos, tales como calcio y
fósforo como los componentes principales de los cristales de hidroxiapatita, y los
oligoelementos metálicos manganeso, hierro, cobre y zinc que son esenciales para
la mineralización, metabolismo, crecimiento y desarrollo óseo (Lin et al., 2022).
El fósforo es el mineral de mayor importancia en la formulación de raciones para
vacas lecheras.
Funciones

El fósforo es el mineral clave en el metabolismo energético y es un componente

esencial de los sistemas buffer en la sangre y otros líquidos corporales. El fosfato
se absorbe en el intestino delgado. La mayor parte de fósforo endógeno se excreta
a través de las heces; las pérdidas urinarias son generalmente bajas. Los
rumiantes reciclan grandes cantidades de fósforo como fosfato inorgánico por la
saliva.

364
- Participa en la formación de los huesos y dientes (80 %).

- Componente estructural de las membranas celulares, como parte de los

fosfolípidos de la bicapa lipídica.

- Componente estructural de los ácidos nucleicos (ADN, ARN), coenzimas

(NAD, FAD), moléculas energéticas (ATP, GTP).

- Regula el pH y presión osmótica de los líquidos intracelulares, el balance

ácido base.

Deficiencia de fósforo

Similar a la deficiencia de calcio, la deficiencia de fósforo se manifiesta en

trastornos óseos como el raquitismo, osteomalacia y osteoporosis. En animales al
pastoreo, la deficiencia de fósforo es la deficiencia mineral más prevalente en todo
el mundo. Los animales que consumen pastos y forrajes pobres en fósforo tienen
baja fertilidad, pobre crecimiento y pobre conversión alimenticia, apetito
disminuido, menor producción de leche, huesos débiles y frágiles. El esqueleto
constituye una reserva de fósforo que puede soportar durante períodos de baja
ingesta de fósforo, sin embargo, esa reserva puede agotarse cuando la ingesta
disminuye por períodos prolongados.

Fuentes de fósforo

- Fuentes alimenticias

Los pastos y forrajes tienen contenidos moderados de fósforo; esos

contenidos pueden ser bajos en las plantas maduras; los granos de cereales y
las semillas oleaginosas tienen de moderada a alta concentración de fósforo,
pero dos tercios de ese fósforo está en la forma de fitatos y sólo un tercio como
fósforo disponible; los productos animales y el pescado son ricas fuentes de
fósforo disponible.

- Fuentes minerales

Fosfato dicálcico, roca fosfórica desfluorinada, harina de huesos.

Suplementación de fósforo

La nutrición es un factor crucial en la producción animal. Alimentar a los

animales con una dieta bien balanceada es beneficioso económicamente y

365
promueve el bienestar animal. Los suplementos minerales son el tercer
componente más costoso en la alimentación animal. La suplementación de calcio
y fósforo en la dieta combinado con ejercicio durante treinta días en cinta rodante
de alta velocidad aumenta el volumen óseo en ratones adultos (Friedman & Kohn,
2022).

El fósforo (P) es un mineral clave para el desarrollo óseo, el metabolismo

energético, la señalización celular, un constituyente de los nucleótidos y del ADN.
El requerimiento de P de un animal varía según la especie, la edad, el rasgo de
producción y las prácticas de manejo, y el contenido de P del alimento debe dar
cobertura con los requerimientos de mantenimiento, crecimiento y producción
de los animales. La deficiencia de P en la dieta se manifiesta negativamente en el
crecimiento y desarrollo del esqueleto en animales jóvenes, el bienestar y el
desempeño productivo. El exceso de P en la dieta se manifiesta con trastornos
nutricionales relacionados con el metabolismo del Ca, por lo que es crucial
mantener un balance óptimo entre Ca y P en la dieta. El exceso de P no se retiene
en el cuerpo y se excreta con la materia fecal. La principal fuente de P en la dieta
es el P orgánico de las plantas y el P inorgánico de los suplementos. Los animales
regulan la composición mineral de sus cuerpos, a través del proceso de
homeostasis (Manopriya et al., 2022).

La restricción de P en la dieta se manifiesta positivamente en el equilibrio de Ca

de vacas lecheras en transición. La alimentación de vacas con dieta de bajo
contenido de P (0.16% P en MS), 4 semanas antes del parto, se manifiesta con un
contenido de calcio por encima del umbral de 1.10 mmop/L calcio, con relación a
la alimentación con adecuado P (0.30% P en MS), evidenciando que la restricción
de P en la dieta durante las últimas 4 semanas del período seco mejora la
homeostasis de Ca en el inicio de lactancia en vacas lecheras (Wächter et al.,
2022).

El fósforo es uno de los minerales contaminantes del medio ambiente. Un exceso

de fósforo en la alimentación genera una mayor excreción de fósforo en las heces
y orina, que puede ingresar en las aguas superficiales y provocar un rápido
crecimiento de las poblaciones de algas y perjudicar la supervivencia y
productividad de otras formas de vida acuática, por lo que la pérdida de P del

366
 estiércol es un factor importante que causa la eutrofización del agua (He et al.,
2023).

La acuicultura es un sector de producción de alimentos de más rápido

crecimiento en el mundo; sin embargo, va acompañado de un efecto secundario
sobre el medio ambiente, ya que vierte cantidades considerables de desechos
ricos en fósforo, eutrofizando el medio acuático, por lo que los sistemas acuícolas
deben tener una buena gestión para garantizar la sostenibilidad ambiental. La
integración de los sistemas de producción agrícola y acuícola puede ser una
alternativa sostenible para racionalizar el uso de agua y fertilizantes (Mustapha
& Bakali, 2021).

7.5 Magnesio (Mg)

El magnesio es el cuarto catión más abundante en el organismo y segundo catión

intracelular en importancia después del potasio, cofactor de más de 300
reacciones enzimáticas que regulan una serie de funciones fundamentales como
la contracción muscular, la conducción neuromuscular, el control de la glucemia,
la contracción del miocardio y la presión arterial (Gröber et al., 2015). El
magnesio es un constituyente de los huesos (aproximadamente del 60 al 70 % del
magnesio corporal total está presente en el esqueleto), del 30 al 40 % se distribuye
en los tejidos blandos y solo alrededor del 1 % se puede encontrar en el espacio
extracelular. El contenido total de Mg en el cuerpo se puede estimar mediante la
siguiente ecuación (Blaxter, 1956):

Mg (g) = 0.655x – 3.5g : x = peso corporal en kg

Una vaca de 500 kg de peso vivo contiene aproximadamente 160 g de magnesio

en su organismo, de los cuales 96 g (60 %) está en el esqueleto, 64 g (40 %) en el
líquido intracelular, con casi la mitad de este en el músculo esquelético. El
magnesio extracelular representa solamente el 1 % del total del magnesio
corporal. La concentración normal de magnesio oscila entre 1.3 a 2.1 meq/L de
plasma sanguíneo. Los iones de magnesio pueden estar en forma libre, ligado a
las proteínas o formando complejos con los citratos, fosfatos. Las fuentes más
ricas de magnesio son las plantas verdes (puesto que el magnesio es el núcleo de
la clorofila), los granos enteros (con cáscara). El procesamiento y la preparación

367
pueden reducir significativamente el contenido de magnesio de los alimentos. Por
ejemplo, el refinamiento de los granos para la obtención de harina y la pulidura
del arroz pueden reducir el contenido de magnesio en un 80 %. La ebullición de
los vegetales puede causar la pérdida del 50 % del magnesio en el agua de
ebullición.
Funciones

- Componente estructural de los huesos.

- Activador de enzimas, provee estabilidad a la estructura del ATP en las tantas

reacciones enzimáticas dependientes del ATP (Quinasas); es importante para
más de 300 diferentes sistemas enzimáticos. Ej: Enzimas glicolíticas
(glucoquinasa, fructoquinasa, etc.); enzimas del ciclo de Krebs, fosforilación
oxidativa; enzimas de las vías sintéticas que gastan ATP.

- Transmisor del impulso nervioso, en el proceso de la relajación muscular.

Nota: El magnesio tiene rol contrario al calcio. Mientras el calcio participa en la

contracción muscular, el magnesio participa en la relajación muscular.

Absorción

El magnesio se absorbe en el rumen de los rumiantes. La absorción puede

disminuir por altos niveles de potasio, amoníaco y fosfatos.

Deficiencia

Se manifiestan por trastornos neuromusculares agudos tales como la

hiperirritabilidad, incoordinación muscular y convulsiones. En condiciones
prácticas, en el ganado vacuno se presentan dos tipos de deficiencias de
magnesio. La primera, ocurre en terneros alimentados exclusivamente con leche
durante períodos de tiempo prolongados, ya que la leche es deficiente en
magnesio. La segunda, denominada "tetania de la hierba", ocurre en vacas
lecheras (Odette, 2005).

Tetania de la hierba

Es un estado de hipomagnesemia que ocurre como consecuencia de una

deficiencia de magnesio en la ración. Se manifiesta con temblores musculares,

368
 paso envarado, espasmos musculares generales (tetania) seguidos de colapso y
muerte en pocas horas (Littledike et al., 1981). Estos signos son reflejos de la
hiperexcitabilidad del sistema nervioso, causada por los bajos niveles de
magnesio en todos los líquidos orgánicos, especialmente en el líquido
cefaloraquídeo. El uso masivo de fertilizantes agrícolas (NPK) es uno de los
factores responsables para la ocurrencia de esta enfermedad ¿Por qué?

- Altos niveles de K+ y Ca2+, inhiben la absorción de magnesio.

- Altos niveles de NH3 y PO4-3, inhiben la absorción de magnesio.

- Los ácidos orgánicos capturan iones Mg2+ (por quelación).

7.6 Sodio, Potasio y Cloro

Estos elementos se denominan electrolitos porque se distribuyen como anión o

catión en los líquidos corporales. El sodio y potasio (Na+, K+) son cationes, el cloro
(Cl-) es anión; estos iones están eléctricamente balanceados. El balance
electrolítico es responsabilidad casi exclusiva de los riñones. El sodio, es el
principal catión del LEC y el potasio el principal catión del LIC, el cloro es el
principal anión del LIC. El mantenimiento de los niveles normales está a cargo de
la bomba de sodio y potasio (Na+/K+ATPasa).

Funciones

- Mantenimiento del balance de los líquidos corporales.

- Regulación de la presión osmótica y balance ácido-base
- Regulación del metabolismo del agua en el organismo animal.
Sal común

La sal es el suplemento mineral más común y el más importante en la

alimentación de los animales y el hombre. Su importancia data desde Egipto,
Grecia y Roma, donde los asientos preferenciales destinados a los nobles tenían
su salero. En la antigua Roma, la sal y no el dinero, se utilizaba como valor de
cambio para el comercio. Los soldados que trabajaban para el imperio romano
recibían a cambio un puñado de sal como pago diario; el trabajo diario se
remuneraba con una medida de sal, y los esclavos se vendían según su peso en
sal, de la cual deriva el término latín salarium. La sal era considerada como el oro
blanco, porque era muy preciada (Mihailescu-Bîrliba & Asăndulesei, 2019).

369
 Deficiencia

Los animales tienen por lo general buena capacidad para conservar sodio y cloro
corporal, por acción de la hormona aldosterona. Sin embargo, cuando las
raciones son deficientes en sal o cuando los animales tienen un egreso de sal
pueden aparecer signos de deficiencia. Los animales en crecimiento, las vacas
lactantes, las gallinas ponedoras y los animales de trabajo son los más
susceptibles de sufrir una deficiencia de sal. Un animal en crecimiento acumula
sodio y cloro en su tejido corporal, una vaca lechera elimina 0.58 g de sodio y 1.38
g de cloro por cada kg de leche, un caballo puede producir sudor hasta con 4 % de
NaCl.

Toxicidad

El exceso de sodio en la ración puede producir alcalosis y el exceso de cloro

acidosis. Se debe administrar raciones con buen balance catión-anión. Esto es
particularmente importante en animales jóvenes y en especial en las aves debido
a que tienen limitada capacidad para regular el equilibrio ácido-base.

El balance apropiado de electrolitos se evalúa por lo general por los niveles de

sodio y potasio versus cloro, en el que cada elemento se expresa como
miliequivalente por kilogramo de dieta. El sodio y potasio son alcalógenos,
mientras que el cloro es acidógeno (tiene efecto productor de ácido). El sodio y
potasio tienden a incrementar el pH sanguíneo y la concentración de bicarbonato,
mientras que el cloro tiende a disminuir el pH sanguíneo y la concentración de
bicarbonato.

7.7 Azufre (S)

Es un componente esencial de las proteínas y de varios otros compuestos del

cuerpo animal; constituye el 0.15 % del tejido corporal. El azufre es un
componente de los aminoácidos azufrados (metionina, cisteína, cistina) y como
tales está presente en el pelo, lana, fibra, pezuñas, cuernos, etc., también está
presente en las vitaminas B1 (tiamina) y biotina.

7.8 Hierro (Fe)

La esencialidad del hierro radica por su participación en el núcleo del heme, una
molécula crucial para la transformación de la energía y por tanto crucial para la
vida.

370
Funciones

- Transporte de oxígeno a los tejidos, por ser el hierro el núcleo de la molécula

heme de la hemoglobina.

- Reserva temporal de oxígeno de los tejidos, en especial en el músculo cardíaco,

por ser el hierro el núcleo del heme de la mioglobina.

- Transporte de electrones en la cadena respiratoria de las mitocondrias, por ser

el hierro el núcleo de los citocromos (proteínas).

- Presente en las enzimas catalasas y peroxidasas (xantino oxidasa, glutation

peroxidasa) y otras.

El hierro tiene varios estados de oxidación, desde Fe –2 hasta Fe+6. En el

organismo y en los alimentos, los únicos estados estables son Fe+3 y Fe+2. Sin
embargo, en el heme el hierro es altamente reactivo, estando como Fe+2, permite
la formación de enlaces coordinados con seis átomos diferentes.

Absorción y transporte

El hierro en los alimentos, puede estar bajo dos formas: hierro hemínico y no
hemínico; el hierro hemínico está presente en los alimentos de origen animal y el
no hemínico en los de origen vegetal y animal. La absorción depende de las
demandas metabólicas del animal y la forma del hierro en los alimentos. El hierro
hemínico se absorbe mejor que el no hemínico. El ácido clorhídrico, ascórbico,
cítrico y láctico, así como la carne, pescado, etc. promueven la absorción del
hierro no hemínico. El té, café, los fitatos y la acloridia inhiben la absorción de
hierro. Una vez absorbido, el hierro es transportado por la transferrina a la
médula ósea, bazo e hígado. En la médula ósea sirve para la formación de la
hemoglobina de los eritroblastos y en el hígado se almacena en forma de ferritina
o como hemosiderina.

Deficiencia

La deficiencia ocurre cuando las demandas corporales de hierro son altas o los

371
aportes dietarios son bajos. Es frecuente en mamíferos en crecimiento debido a
que consumen leche que por naturaleza es pobre en hierro. La deficiencia de
hierro puede conducir a la anemia microcítica - hipocrómica, frecuente en
lechones y niños lactantes. Por ejemplo, un lechón nace con 50 mg de hierro
corporal y necesita consumir una cantidad de hierro de 100 mg/kg MS, o 7-16 mg
de hierro por día (NRC, 2012); la leche de marrana tiene solo 1.22 mg de hierro
por litro (Pond et al., 1965), por lo que un lechón alimentado solo con leche puede
desarrollar rápidamente anemia. A medida que el lechón crece, el requerimiento
de hierro disminuye a 80 mg/kg MS. Después del destete, los alimentos de
consumo normal suministran suficiente cantidad de hierro que no es necesario
ya la suplementación.
Anemia en lechones. Es una enfermedad carencial por deficiencia de hierro,
frecuente en lechones durante las primeras semanas de vida cuando la
alimentación es dependiente exclusivamente de leche materna. Si los lechones no
tienen acceso a fuentes exógenas de hierro, la concentración de hemoglobina en
la sangre puede disminuir a valores inferiores de 8 g/100 ml y sobrevenir anemia
debido al marcado incremento del volumen sanguíneo asociado con el rápido
crecimiento del lechón. Un lechón anémico crece lentamente, está indiferente,
tiene el pelo áspero, la piel arrugada, las mucosas pálidas y puede morir de
anoxia. Un signo característico es la agitación de la respiración después de una
mínima actividad física o una contracción espasmódica del músculo
diafragmático conocida comúnmente como ‘golpes’. A la necropsia se observa el
hígado agrandado y con degeneración grasa, sangre fina y acuosa, corazón
dilatado, bazo agrandado y consistente. Para evitar la anemia, es práctica común
la aplicación de 100 a 200 mg de hierro dextrano al segundo o tercer día de edad;
sin embargo, esta terapia relativamente simple, que en general corrige
eficientemente la ADH, puede generar efectos tóxicos y, al inducir la expresión de
hepcidina, puede disminuir la biodisponibilidad del hierro suplementario
(Szudzik et al., 2018).

Toxicidad del hierro

El exceso de hierro, más de 200 mg por vía oral o inyectable, puede ser perjudicial
debido a que el hierro libre circulante estimula el crecimiento bacteriano y
aumenta la susceptibilidad de los lechones a las infecciones y diarreas. Se ha

372
 observado que la dosis tóxica de sulfato ferroso en lechones de 3 a 10 días de edad
es de 600 mg/kg de peso corporal. Si los lechones están deficientes en vitamina
E, una dosis de 100 mg de hierro dextrano inyectable puede también ser tóxico.

Fuentes de hierro

Las fuentes dietarias más ricas en hierro son las plantas que crecen en el suelo.
Las leguminosas tienen de 200 a 400 mg/kg MS o ppm, las gramíneas 40 ppm,
los granos de cereales 30 a 60 ppm, las harinas de semillas oleaginosas 100 a 200
ppm. Entre las fuentes minerales se tiene al sulfato ferroso, cloruro férrico, citrato
férrico, citrato férrico de colina, citrato férrico de amonio. El óxido férrico es
también una fuente de hierro, pero de baja solubilidad. El hierro dextrano es una
de las fuentes inyectables más utilizadas en la prevención de la anemia de
lechones.

7.9 Cobre (Cu)

El cobre es necesario para una variedad de sistemas enzimáticos o metaloenzimas

comprometidas con muchas funciones cruciales en el organismo, entre los cuales
se mencionan a continuación:

Ceruloplasmina

Esta metaloenzima, conocida como "proteína azul", es la enzima responsable de

la oxidación de Fe2+ a Fe3+ para su ingreso en la molécula heme de la
hemoglobina, mioglobina y citocromos. A falta de cobre no se forma la
ceruloplasmina, por tanto, el organismo sufrirá trastornos del metabolismo del
hierro (López-Alonso & Miranda, 2020).

Ceruloplasmina (Cu++)

Fe++ ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯→ Fe+++

Tirosinasa

Es la enzima responsable de la biosíntesis de melanina a partir de la tirosina; la

melanina es el pigmento que confiere el color negro al pelo, la fibra, la lana. La

373
falta de cobre conducirá a trastornos de la biosíntesis de melanina (Hutchinson
et al., 2019).

Tirosinasa (Cu++)

Tirosina ⎯⎯⎯⎯⎯⎯→ Melanina

Citocromo C oxidasa

Es la enzima clave en la cadena respitaroria mitocondrial, participa en el

transporte de electrones de la cadena respiratoria; la biosíntesis de colesterol de
las vainas de mielina de las neuronas. A falta de cobre, las células neuronales no
podrán elaborar el aislante necesario para la transmisión del impulso nervioso
(Safavizadeh et al., 2013).

Superóxido dismutasa (SOD)

Es la enzima responsable de la dismutación del ion superóxido (O2–) en peróxido

de hidrógeno y oxígeno molecular. El ion superóxido es un radical libre que ataca
las membranas celulares. A falta de cobre las células no podrán formas la enzima
SOD y serán por tanto susceptibles al ataque de los radicales libres (Altobelli et
al., 2020).

SOD (Cu++)

O2- + O2- + 2H+ ⎯⎯⎯⎯→ H2O2 + O2

Monoamino oxidasa (MAO)

Entre las monoaminooxidasas, lisil oxidasa, es la enzima responsable de la

biosíntesis de la desmosina, la sustancia de unión y entrecruzamiento entre las
fibras de colágeno y elastina, que le da mayor estabilidad y resistencia al colágeno
del tejido óseo. A falta de cobre, el organismo no podrá transformar lisina en
desmosina por lo tanto no realizará buena síntesis de tejido conectivo (Finney et
al., 2014).

MAO (Cu++)

Lisina ⎯⎯⎯⎯→ Desmosina

Deficiencia de cobre

- Anemia macrocítica e hipocrómica, debido a que el animal deficiente en cobre

no puede formar ceruloplasmina, por tanto, no puede transformar F2+ en F3+,

374
 ni puede incorporar Fe a la molécula heme de la hemoglobina produciéndose
la referida anemia (Ha et al., 2016).

- No pueden sintetizar melanina por lo que presentan despigmentación del pelo

y la lana.

- No pueden sintetizar eficientemente la matriz ósea por lo que los huesos

pueden estar débiles susceptibles a fracturas.

- No logran sintetizar el colesterol de las vainas de mielina por consiguiente

tienen transtornos en la transmisión de los impulsos nerviosos, frecuente en
corderos nacidos de ovejas deficientes, caracterizado por incoordinación de
los movimientos y caminar envarado conocido como ’ataxia neonatal o
renguera peruana’.

- No pueden formar los puentes disulfuro (–S–S–) en las fibras de la lana, en

su lugar forman los enlaces sulfhidrilo (–SH) por lo que las fibras de la lana
crecen rectas semejantes al pelo, trastorno que se conoce como ‘lana
trinchuda’.

7.10 Zinc (Zn)

El zinc puede estar en diferentes estados valenciales, pero se encuentra

universalmente como ión divalente (Zn++). La mayor parte del zinc se encuentra
en los tejidos musculares, huesos, hígado, riñones, piel, pelo y lana, y en especial,
en algunos tejidos del ojo y órganos sexuales de los machos, como la próstata.

Funciones

El zinc tiene cuatro roles en el metabolismo: es el metal más importante que

forma parte de las metaloenzimas. Más de 70 enzimas contienen Zn. Ejemplos, la
anhidrasa carbónica, deoxitimidina quinasa, ADN y ARN polimerasa, fosfatasa
alcalina; es el conformante de los polisomas; estabiliza las membranas celulares,
protege del ataque de los radicales libres. Actúa como ion libre en las células.
Todas esas funciones se manifiestan en el crecimiento celular, síntesis proteíca,
división celular, integridad del pelo, inmunidad mediada por células, defensa del
individuo.

Absorción

375
 El zinc se absorbe ligado a una proteína "metalotioneína", una proteína con
capacidad de ligar Cd, Cu, Hg y Zn. El zinc absorbido pasa a formar
metaloenzimas, pasa hacia el plasma sanguíneo, o es capturado y guardado como
metalotioneína (Krężel & Maret, 2017). El zinc se transporta ligado a la albúmina.

Deficiencia

Retraso del crecimiento

Menor consumo de alimento

Lesiones de la piel, pelo, lana, plumas.

En los cerdos ocurre una dermatitis denominada paraqueratosis, es el trastorno

de la deficiencia de zinc que se observa en condiciones prácticas. Se caracteriza
por el engrosamiento o hiperqueratinización de las células epiteliales de la piel,
principalmente alrededor de los ojos y la boca y en la parte inferior de las
extremidades. Es frecuente en cerdos alimentados con raciones a base de sólo
maíz y soya.

En humanos se ha reportado casos de atrofia testicular.

7.11 Manganeso (Mn)

La mayor concentración de manganeso se encuentra en los huesos, hígado y

riñones; los granos enteros, las frutas, las nueces y los vegetales son fuentes ricas
en manganeso.

Función

Participa como un activador enzimático y como un constituyente de

metaloenzimas. En la activación de enzimas, el metal se une al sustrato (tales
como al ATP) o a la enzima directamente, induciendo cambios conformacionales.
Activa a las hidrolasas, quinasas, descarboxilasas, transferasas y muchas otras.
Forma parte de las enzimas responsables de la síntesis de condroitin sulfato, un
componente de los mucopolisacáridos existentes en la matriz orgánica del hueso.
Similar a la CuZn-SOD, el manganeso es parte de Mn-SOD, destruye los radicales
superóxidos protegiendo de la peroxidación los lípidos de membrana. Esencial
para la función normal del cerebro; rol en sistemas enzimáticos, formación de
colágeno, crecimiento de los huesos, formación de urea, síntesis de ácidos grasos
y colesterol, y digestión de las proteínas.

376
 Deficiencia

Maformaciones de las extremidades sobre todo al nivel de las articulaciones que

aparecen engrosadas, tibias dobladas y retorcidas, huesos largos cortos y gruesos.
En aves ocurre la perosis un síndrome típico por deficiencia de manganeso. En
esta situación, el tendón de Aquiles se desliza hacia un lado de la gotera situada
en la parte posterior de la articulación, y la continua tracción de este tendón lleva
al tarso a situarse hacia un lado y hacia atrás para dar el síndrome típico de la
perosis. La deficiencia de colina y biotina pueden provocar también un trastorno
semejante. En gallinas reproductoras, ocasiona un trastorno en los pollos "pico
de loro". En gallinas de postura, puede ocasionar huevos de cáscara débil, por una
mala formación de la matriz del cascarón.

7.12 Selenio (Se)

El selenio, quizá más que algún otro elemento esencial traza, varía grandemente
en la concentración en el suelo de las diferentes regiones del mundo, lo cual,
conlleva a la vez directamente a la concentración de selenio en los alimentos
(Galić et al., 2023). El selenio es un componente esencial de las glutatión
peroxidasas (GPxs), enzimas antioxidantes que constituyen una familia de
oxidorreductasas presentes en todos los organismos vivos, como un componente
central del sistema de defensa antioxidante celular (Flohé et al., 2022).

Los radicales libres

El oxígeno es un gas esencial para la vida de los organismos aeróbios; sin oxígeno,
sería imposible el metabolismo energético celular aerobio. El metabolismo
energético celular aeróbio genera especies reactivas de oxígeno (ROS) como
productos secundarios, donde el predominio de los radicales libres causa el estrés
oxidativo, es decir, un desequilibrio entre oxidantes y antioxidantes, lo que
interrumpe la señalización y regulación redox y el consiguiente daño molecular
(Sies et al., 2017).

Las especies reactivas de oxígeno (ROS) son iones altamente reactivos o radicales
libres. El término se utiliza para las especies que derivan del O2, y son más
reactivas que el mismo O2; son moléculas que derivan de la reducción incompleta
del oxígeno molecular en la célula, durante procesos endógenos y exógenos,

377
siendo la cadena respiratoria en la membrana interna mitocondrial la fuente del
90% de la producción intracelular de ROS en la mayoría de tejidos (Tirichen et
al., 2021); son radicales libres, porque son capaces de existir de forma
independiente (libres), con uno o más electrones desapareados en su capa externa
(radical), por lo que son especies inestables y altamente reactivas.

Los radicales libres incluyen:

El íon o anión superóxido o hiperóxido (•O−

2 ): es el primer ROS producido

por las mitocondrias, por adición de un electrón al oxígeno molecular (O2), dando
una especie iónica cargada con un solo electrón desapareado, con una carga
negativa neta de –1 (•O2− ), anión superóxido (Fujii et al., 2022). El anión
superóxido (•O−
2 ) es el precursor de la mayoría de las otras especies reactivas de

oxígeno (ROS).

O2 + e− → •O−
2

El anión superóxido (•O−

2 ) se convierte en peróxido de hidrógeno (H 2O2) por

dismutación del anión superóxido a cargo de la enzima superóxido dismutasa

dependiente de metales (Mn-SOD en la matriz y Cu/Zn-SOD en el espacio
intermembrana y en el citosol, respectivamente).

2 + •O2 → H2 O2 + O2
2H + + •O− −

El peróxido de hidrógeno (H2O2), a su vez, puede reducirse parcialmente,

formando así iones de hidróxido (OH − ) y radicales hidroxilo (•OH), o reducirse
completamente en agua:

H2 O2 + e− → OH − + •OH

2H + + 2e− + H2 O2 → 2H2 O

La dismutación del peróxido de hidrógeno produce agua y oxígeno molecular,

donde el oxígeno parte de un estado de oxidación intermedio de –1, pero llega a
un estado de oxidación de –2 (en el agua), y cero en el oxígeno molecular (O2).

2H2O2 → 2H2O + O2

Figura 66

378
Sitios de producción de mROS y proceso de transferencia de electrones
mitocondriales.

Los sitios de generación de mROS se pueden dividir en dos categorías, a saber, el

grupo equipotencial NADH/NAD+ (amarillo) y el grupo isopotencial UQH2/UQ
(azul). El grupo NADH/NAD+ está formado por KGDH, PDH, BCKDH, OADH y
el complejo I. El grupo isopotencial UQH2/UQ está formado por el complejo II,
PRODH, DHODH, ETFQO y el complejo III. El complejo I usa dos grupos
equipotenciales para formar especies reactivas de oxígeno. La línea roja indica el
proceso de transferencia de electrones de las mitocondrias. mROS, especies de
oxígeno reactivo mitocondrial; UQH2, ubisemiquinona; UQ, ubiquinona; KGDH,
α-cetoglutarato deshidrogenasa; PDH, piruvato deshidrogenasa; BCKDH,
cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada; OADH, 2-oxoadipato
deshidrogenasa; PRODH, prolina deshidrogenasa; DHODH, dihidroorotato
deshidrogenasa; y ETFQO, flavoproteína ubiquinona oxidorreductasa de
transferencia de electrones (Zhang et al., 2022).

1. Los peróxidos: referidos a los grupos de compuestos que tienen dos átomos
de oxígeno unidos por enlace covalente simple (O-O), llamado peróxido,
siendo el peróxido de hidrógeno (H-O-O-H o H2O2) el representante tipo.

El peróxido de hidrógeno puede generarse por varias reacciones metabólicas,

por ejemplo, a partir del anión superóxido (•O−
2 ).

379
 •O2− + H + → 2 •HO2 → H2 O2 + O2

2. El radical hidroxilo (•OH): es uno de los oxidantes más fuertes de la

naturaleza, puesto que ataca todo; se puede formar a partir del anión
superóxido (•O−
2 ) y el peróxido de hidrógeno (H2 O2 ), mediante la reacción de

Haber-Weiss. La reacción puede ocurrir en las células vivas y como

consecuencia es una posible fuente de estrés oxidativo.

2 + H2 O2 → O2 + OH2 + •OH
•O− −
(Reacción de Haber-Weiss)

La reacción de Fenton es la otra alternativa para la generación del radical

hidroxilo (•OH) a partir del peróxido de hidrógeno (H2O2) y el hierro (Fe2+)
(Lloyd et al., 1997). El primer paso del ciclo catalítico consiste en la reducción
del catión férrico (Fe3+) a catión ferroso (Fe2+):

Fe3+ + •O2− → Fe2+ + O2

El segundo paso consiste en la reacción del catión ferroso con el peróxido de

hidrógeno, donde Fe(II) es oxidado por H2O2 para producir Fe (III), anión
hidróxido y radical hidroxilo.

Fe2+ + H2 O2 → Fe3+ + OH − + •OH (Reacción de Fenton)

3. Oxígeno singulete: abreviado como 1O2 , es oxígeno en estado electrónico

activado; se forma por activación del oxígeno molecular por radiación (luz).
El mecanismo de la activación de la molécula de oxígeno se produce
generalmente por transmisión de energía procedente de una molécula
colorante. La molécula absorbe primero la luz ultravioleta o visible y traspasa
su energía al oxígeno fungiendo como sensibilizador espectral y
desactivándose a la vez. Las moléculas que tienen esta prepiedad son, entre
otras, la clorofila, la eosina y el azul de metileno. El oxígeno singulete no es un
radical, sino representa un estado excitado más bajo de la molécula de oxígeno
diatómico (O2) (Ma et al., 2022).

4. Alfa-oxígeno (α-O): una especie de oxígeno reactivo formada a partir de

una extracción de átomos de oxígeno a partir de óxido nitroso (N2O) mediante
catalizadores de alfa-hierro (α-Fe).

Los radicales libres en concentraciones fisiológicas son esenciales para mantener

la homeostasis redox de la célula, juegan un rol como mensajeros secundarios

380
para regular la vida, así mismo influyen en las diferentes funciones del cuerpo
(Sies et al., 2017); sin embargo, la excesiva producción o la insuficiente
neutralización por los antioxidantes rompe el balance entre oxidantes y
antioxidantes, entre la producción y la eliminación, causando estrés oxidativo,
con daño oxidativo que lesiona la integridad de las macromoléculas, como
lípidos, proteínas y ácidos nucleicos, dañando las células y los tejidos y causando
enfermedades crónicas y degenerativas (Tirichen et al., 2021; Martemucci et al.,
2022).

Además de las especies reactivas de oxígeno (ROS), los procesos celulares

también generan las especies reactivas de nitrógeno (RNS). La acción de ROS y
RNS, se denomina colectivamente especies reactivas de oxígeno y nitrógeno
(RONS) (Tanabe et al., 2022). La concepción del pasado atribuía a las RONS
efectos adversos sobre el organismo, a causa del daño oxidativo a las
biomoléculas y el desarrollo de una variedad de enfermedades; sin embargo, las
nuevas evidencias sugieren que las RONS intracelulares son componentes
importantes de las cascadas de señalización intracelular (Weidinger & Kozlov,
2015). Las fibras del músculo esquelético generan continuamente especies
reactivas de oxígeno y nitrógeno RONS, donde un exceso produce estrés
oxidativo, que puede causar daño y disfunción celular; sin embargo, un nivel
moderado, que se denomina eustrés oxidativo, es fundamental para mantener,
modular y regular las funciones celulares a través de interacciones reversibles
entre RONS y los componentes de las vías de señalización celular que controlan
esas funciones, como la facilitación de la captación de glucosa (Llanos &
Palomero, 2022).

Antioxidante: Un antioxidante es cualquier sustancia que retrasa, previene o

elimina el daño oxidativo de una molécula diana1. No existe un "mejor"
antioxidante universal: diferentes antioxidantes reaccionan con diferentes ROS a
velocidades variables, actúan en varios lugares y protegen diferentes objetivos
moleculares. Una definición alternativa es "una sustancia que reacciona con un
oxidante para regular sus reacciones con otros objetivos, lo que influye en las vías
de señalización biológica dependientes de redox y/o en el daño oxidativo"; juegan
un papel crucial en la defensa del cuerpo contra los radicales libres (Murphy et
al., 2022).

381
Daño oxidativo: el daño biomolecular causado por el ataque de ROS sobre los
constituyentes de los organismos vivos. Pueden ocurrir mayores niveles de daño
oxidativo debido al aumento de la producción de ROS, pero también a la
disminución de los procesos de reparación o eliminación, por ejemplo, la
incapacidad para eliminar las proteínas oxidadas o reparar el ADN oxidado con
la suficiente rapidez: ambos pueden ocurrir en ciertas enfermedades (Murphy et
al., 2022).

Reacción de Fenton: es la reacción entre el peróxido de hidrógeno y la sal

ferrosa (Fe2+), que genera el radical hidroxilo (•OH), una de las principales
especies químicas altamente reactivas, oxidantes y tóxicas para las células vivas,
que ataca a la mayoría de las moléculas orgánicas, siendo la ferroptosis, un tipo
de muerte celular dependiente de hierro, asociada a una acumulación de grandes
cantidades de especies reactivas de oxígeno (ROS) y a la peroxidación lipídica, en
la que la reacción de Fenton está estrechamente relacionada (Abe et al., 2022).

Reacción de Fenton:

H2 O2 + Fe2+ → Fe3+ + •OH + OH −

Peróxido
Ión Ión Radical Radical
de
Ferroso Férrico hidroxilo hidróxido
hidrógeno

La reacción fue propuesta por el químico británico Henry John Horstman Fenton
en 1894, donde demostró que el peróxido de hidrógeno (H2O2), catalizada por la
sal ferrosa (Fe2+), genera el radical hidroxilo (•OH), un oxidante fuerte y tóxico
(Barbusiński, 2009). La reacción de Fenton fue la base para la comprensión del
concepto de radicales libres, las especies reactivas de oxígeno (ROS), las especies
reactivas de nitrógeno (RNS), y las especies reactivas de oxígeno y nitrógeno
(RONS), como entidades químicas con un rol dual en los sistemas biológicos
vivientes, necesarias para la salud y la vida, así como nocivos en dosis altas, tanto
en los organismos vegetales (Mandal et al., 2022; Griffo et al., 2023), como
animales y humanos (Lushchak & Lushchak, 2021; Ushio-Fukai et al., 2021;
Llanos & Palomero, 2022).

Figura 67

382
Modelo típico de generación de especies reactivas de oxígeno a través de la
reacción de Fenton en un entorno biológico

Nota. CAT, catalasa; GPx, glutatión peroxidasa; GR, glutatión reductasa; GSH, glutatión
reducido; GSSG, glutatión oxidado; NADPH, forma reducida de nicotinamida adenina
dinucleótido fosfato; NADP+, forma oxidada de nicotinamida adenina dinucleótido fosfato; SOD,
superóxido dismutasa (Abe et al., 2022).

Glutation peroxidasa

La familia de la glutatión peroxidasa (GPx) de los mamíferos tiene ocho

miembros: GPx1, GPx2, GPx3, GPx4, GPx5, GPx6, GPx7 y GPx8; todos
desempeñan un papel importante en la lucha contra el estrés oxidativo y el
mantenimiento del equilibrio redox; sin embargo, cada miembro tiene su
mecanismo y sitio de acción diferente (Pei et al., 2023). El sitio activo de GPx1-4
y GPx6 es la selenocisteína, catalizan la reducción de H 2O2 o hidroperóxidos
orgánicos en agua o alcoholes correspondientes, reduciendo su toxicidad y
manteniendo el equilibrio redox. La GPx4 es la enzima reparadora de
fosfolípidos, reduce un rango de hidroperóxidos desde H2O2 hasta
hidroperóxidos lípidos complejos en sus respectivos alcoholes, a menudo
utilizando glutatión reducido (GSH) como agente reductor (Weaver & Skouta,
2022); actúa en el citosol celular y la matriz mitocondrial, con tres efectos: i)
actividad peroxidasa, ii) inhibición de la peroxidación lipídica y iii) restricción de
la muerte celular; destruye los radicales libres y protege del daño a la célula,
complementando la función de SOD (Ursini et al., 2022); además, GPx4 es la
enzima más potente que reduce los peróxidos de lípidos a alcoholes, protegiendo
de la ferroptosis (Fujii et al., 2022). El sitio activo de GPx5 y GPx7-GPx8 no es la
selenocisteína, sino la cisteína. La GPx5 se expresa en el tejido del epidídimo,
protege los espermatozoides del estrés oxidativo (Chu et al., 2020); la GPx6 solo

383
se expresa en el cuerpo humano. Ambas enzimas, GPx7 y GPx8, se encuentran en
el retículo endoplásmico y son enzimas necesarias involucradas en el plegamiento
oxidativo de las proteínas del retículo endoplásmico (Pei et al., 2023), y es una
enzima metabólica que regula la agresividad del cáncer, en sus distintas formas
(Khatib et al., 2020; Ren et al., 2022; Zhang et al., 2020; Xu et al., 2022).

La glutatión peroxidasa 1 (GPx1) es una de las enzimas antioxidantes más

importantes que mantiene el equilibrio redox celular al regular los niveles de
especies reactivas de oxígeno (ROS). La primera selenoproteína descubierta,
GPx1 es la isoforma GPx más abundante que se expresa de manera ubicua en
muchos tejidos y se distribuye principalmente en el citosol y las mitocondrias de
los eritrocitos, el hígado, los pulmones y los riñones. La glutatión peroxidasa
citosólica 1 (GPx1) cataliza la degradación del peróxido de hidrógeno (H 2O2). La
reacción básica catalizada por GPx es:

2GSH + H2O2 → GSSG + 2H2O

La glutatión peroxidasa 2 (GPx2), como factor del estrés oxidativo, juega un papel
importante en la carcinogénesis. El glioblastoma multiforme (GBM) es la forma
más común de tumor cerebral altamente maligno con frecuentes alteraciones
genéticas y epigenéticas. La GPx2 podría ser un diagnóstico potencial y un
indicador de pronóstico para GBM (Esworthy et al., 2022).

SOD (Cu++)

O2– + O2– + 2 H+ ⎯⎯⎯⎯→ H2O2 + O2

GPx4 (Se2+)

H2O2 ⎯⎯⎯⎯⎯→ 2H2O

La vitamina E complementa la función antioxidante del selenio, con la diferencia

de que el selenio actúa en citoplasma y la vitamina E en membrana celular
(Pincemail & Meziane, 2022).

Deficiencia de selenio

La deficiencia combinada de selenio y vitamina E en cuyes se manifiesta con

miopatía fatal, asociada con la peroxidación de lípidos en el músculo afectado
(Hill et al., 2001); en terneros, corderos y cabritos, por la enfermedad del músculo

384
 blanco; en potros y burros, se asocia con incidencia de la enfermedad del músculo
blanco y enfermedad de la grasa amarilla; en cerdos, el síndrome de deficiencia
de vitamina E/selenio (Hosnedlova et al., 2017); en pollos parrilleros, atrofia
pancreática nutricional y trastorno metabólico de la glucosa y los lípidos (Xu et
al., 2017); en corderos, la deficiencia de selenio induce cambios notables en las
cantidades circulantes de hormonas tiroideas en los corderos, lo que puede estar
asociado con trastornos posnatales, como nacidos muertos y muertes neonatales
(Gonzalez-Rivas et al., 2023); y en humanos, la enfermedad de Keshan, una
miocardiopatía endémica primaria que solo ocurre en áreas con bajo contenido
de selenio desde el noreste hasta el suroeste de China continental (Jia et al.,
2022).

El suplemento más común de selenio es el selenito de sodio (Na2SeO3).

7.13 Cobalto (Co)

La única función comprobada del cobalto es su papel como integrante de la

molécula de la vitamina B12. Esta vitamina participa en el metabolismo del ácido
propiónico en el organismo de los rumiantes. Participa como coenzima en la
conversión del metilmalonato en succinato, etapa intermediaria en el
metabolismo del ácido propiónico.

El cobalto, como oligoelemento, es esencial para los microorganismos del rumen

para la formación de vitamina B12. Los signos de la deficiencia de cobalto van
desde la hiporexia, la reducción del crecimiento y la pérdida de peso hasta la
esteatosis hepática, la anemia, el deterioro de la función inmunitaria, el deterioro
de la función reproductiva e incluso la muerte. El estado de cobalto en animales
rumiantes se puede evaluar mediante la medición directa de las concentraciones
de cobalto o vitamina B12 en sangre o tejido, así como el nivel de ácido
metilmalónico, homocisteína o transcobalamina en sangre; ácido metilmalónico
en la orina; algunas variables hematológicas; el consumo de alimentos o el
crecimiento de los animales. En general, se supone que el requerimiento de
cobalto (Co) se expresa alrededor de 0,11 ppm (mg/kg) en la dieta de materia seca
(MS); Las recomendaciones actuales parecen aconsejar aumentar la
suplementación con Co y situarla en torno a 0,20 mg Co/kg MS. Aunque no existe
un criterio unánime sobre la producción de leche, engorde o tasas reproductivas
en respuesta al aumento de la suplementación con Co, en algunas investigaciones,

385
 cuando el Co total de la dieta fue de aproximadamente 1 a 1.3 ppm (mg/kg), se
observaron respuestas máximas en la producción de leche (González-Montaña et
al., 2020).

Deficiencia

La deficiencia de cobalto se presenta en zonas en que el suelo proporciona

cantidades insuficientes de cobalto a las plantas. Un animal deficiente en cobalto
(vitamina B12) no puede metabolizar el ácido propiónico en su organismo. Puesto
que el nivel de ácido propiónico guarda una relación inversa con el consumo de
alimentos, un animal deficiente en vitamina B12 (Co) no tiene ganas de consumir
alimentos. Disminuye en condiciones corporales mostrando signos típicos de
desnutrición ‘marasmo’.

7.14 Yodo (I)

El yodo es el elemento más pesado en el organismo animal, está ampliamente

distribuido en la naturaleza. Su rol fisiológico importante radica a su función
como un constituyente de las hormonas tiroideas, las cuales son a la vez
necesarias para el crecimiento y desarrollo de los animales y el hombre. La
concentración de yodo en los alimentos es extremadamente variable, depende de
la concentración de yodo en los suelos. La concentración de yodo en el agua de
consumo sirve como indicador del contenido de yodo en las rocas y suelos de la
región. Las áreas con deficiencia de yodo presentan niveles de en el agua, por
debajo de 2 g/l, comparados con niveles de 9 g/l en otras áreas.

Ciclo del yodo en la naturaleza

La mayor parte del yodo se encuentra en el mar en forma de yoduro, en una

concentración que oscila entre 50 y 60 g/l. Los iones de yoduro son oxidados
por la luz solar y convertidos en yodo elemental, el cual es volátil, o sea que cada
año, más o menos 400 000 toneladas de yodo escapan de la superficie del océano
hacia la atmósfera; el aire contiene aproximadamente 0.7 g/m3. El yodo
atmosférico retorna al suelo por la lluvia, que tiene concentraciones dentro del
rango de 1.8 - 8.5 g/l. De esta forma se completa el ciclo. Las partes altas
contienen poco yodo a consecuencia del lavado por glaciación, nieve y lluvias. La
deficiencia más severa la presentan los himalayas, los andes, los Alpes europeos
y las vastas montañas de China.

386
Absorción y transporte

El yodo dietario está principalmente en forma de yoduro o es convertido a esa

forma en el tracto gastrointestinal por reducción. Como yoduro se absorbe casi
totalmente en el tracto gastrointestinal. Una vez en el torrente circulatorio, es
atrapado por la glándula tiroides por un mecanismo de transporte activo ‘bomba
de yodo’, regulado por la hormona estimulante de la tiroides (TSH). Una parte
puede pasar a la glándula mamaria, ovarios, placenta y piel. El yodo no absorbido
se excreta por las heces.

Funciones

Las hormonas tiroideas son tironinas yodadas, que se forman a partir de la

tirosina al interior de la proteína tiroglobulina. La hormona tiroxina o
tetrayodotironina (T4) y la triyodotironina (T3). La hormona actúa en el núcleo
celular, con efectos sobre la expresión genética (transcripción y traducción) de
proteínas, enzimas del metabolismo.

Tiroxina

ADN ⎯⎯⎯→ ARNm ⎯→ Proteína (enzimas)

La tiroxina estimula el metabolismo basal, consumo de O2 y producción de calor,

condiciones necesarias para el normal desarrollo del sistema nervioso y
crecimiento lineal. La mayor parte de los sistemas orgánicos están directa o
indirectamente bajo la influencia de estas hormonas.

Deficiencia

El organismo humano contiene 15 - 20 mg de yodo, siendo el requerimiento

esencial de sólo 100 - 150 g por día. Los desórdenes por deficiencia ocurren
cuando los niveles de ingesta son inferiores a estas cantidades.

Bocio, una anormalidad del cuerpo, caracterizada por un agrandamiento de la

glándula tiroides, que aparece como una protuberancia en el cuello. Cuando
disminuye la actividad de la tiroides, hay una caída de los niveles de T 4 y un
aumento de la T3. Esta condición provoca un aumento en la liberación de TSH
por la pituitaria, causando una sobreestimulación de la glándula, hiperplasia de
las células folículares, aumento del tamaño de la tiroides y la formación del bocio
(Haugen et al., 2013).

387
Cretinimo, deriva de la palabra ‘crestin’ que significa cristiano, inocente,
estúpido; es una anormalidad del comportamiento humano como consecuencia
del retraso mental que conduce una deficiencia de yodo. Existen dos tipos de
cretinismo, el nervioso y el mixidematoso. En el tipo nervioso hay defecto mental,
sordomudez, displejia espástica (parálisis) y rigidez espástica que por lo general
afecta las piernas, con una manera de caminar característica. En el tipo
mixidematoso se presenta todas las características de hipotiroidismo severo: piel
y lengua secas e hinchadas, voz ronca, apatía y deficiencia mental, acompañado
de enanismo. En el pasado, la China fue la región más afectada por la deficiencia
de yodo, debido a sus grandes cadenas montañosas. En el Perú existen zonas
endémicas en los departamentos de Arequipa, Ayacucho, Puno.

El exceso de yodo puede saturar la bomba de yodo e inhibir la síntesis de tiroxina,

causando los mismos efectos que la deficiencia de yodo, es decir bocio.

Sustancias bociógenas

Son sustancias que interfieren la síntesis de tiroxina. Son sustancias bociógenas

los tiocianatos, percloratos, tiocarbamidas (tiourea y tiouracilo). Estas sustancias
pueden actuar a dos niveles: inhibiendo la concentración selectiva del yodo en la
tiroides (tiocianatos y percloratos); impidiendo la oxidación del yodo hasta yodo
libre, y por tanto, la incorporación del yodo a la tiroxina (tiocarbamidas). El efecto
de los tiocianatos y percloratos se puede contrarrestar administrando más yodo;
mientras que el efecto de las tiocarbamidas es difícil de contrarrestar con yodo.
Son plantas con actividad bociógena las crucíferas (nabos, coles, berzas), yuca
(tiocianatos), soja y el cacahuate. El principio bociógeno de la soja y cacahate, se
elimina por calentamiento (tostado).

Fuentes de yodo

De los elementos traza, el yodo se caracteriza por su facilidad de paso hacia la

leche y los huevos. Una alta ingestión de yodo por la vaca o la gallina, se
manifiesta positivamente en el contenido de yodo en la leche o el huevo. La sal
común es un vehículo importante para el transporte de yodo (0.01 % de yoduro
potásico) para suplantar las raciones deficientes en yodo, que contienen menos
de 0.04 ppm en la materia seca. En la sal para consumo humano, las normas
exigen que contenga 31.7 a 40.2 ppm de yodo.

388
7.15 Flúor (F)

Su esencialidad radica en que este elemento protege el esmalte dentario de la

caries y mantiene la integridad del tejido óseo. Es un elemento que está presente
en el agua en forma de fluoruro de sodio, fluorosilicato de sodio; son bien
absorbidos.

Función

Las mayores funciones de los fluoruros están relacionados a sus efectos sobre la
mineralización de los dientes y huesos. Específicamente, éste promueve la
precipitación mineral a partir de soluciones metaestables de calcio y fosfato,
conducienco a la formación de apatita, un fosfato de calcio básico, con la fórmula
teórica Ca10(PO4)6(OH)2. La apatita es depositada como cristalitos dentro de una
matriz orgánica (proteína).

El fluoruro puede ser incorporado dentro de la estructura de apatita por

reemplazo de iones hidróxido. Esto puede ocurrir durante la formación inicial del
cristal o por desplazamiento a partir de mineral previamente depositado. El grado
de incorporación de fluoruro varía con la especie animal, edad, exposición del
fluoruro y tasa de recambio tisular. Parece que el flúor participa en la nucleación
de la formación del cristal más que su asociación con la fase mineral.

Deficiencia

El flúor interactúa con el aluminio, calcio, magnesio y cloruros. El exceso de estos

minerales puede reducir su absorción y conducir a problemas deficitarios. La
deficiencia de flúor se manifiesta por el debilitamiento del esmalte dentario, con
la consecuente susceptibilidad a la caries dental; al debilitamiento del tejido óseo
con la consecuente osteoporosis y osteoesclerosis.

Intoxicación

El fluor es un elemento tóxico, es causa de problemas en el esmalte dentario

(fluorosis), dientes moteados, decoloración, desgaste excesivo, erosiones,
picaduras.

389
7.16 Molibdeno (Mo)

Participa como cofactor de tres metaloenzimas: la xantino oxidasa

(deshidrogenasa), aldehido oxidasa y sulfito oxidasa, las cuales catalizan procesos
de oxido-reducción. Está enlazado a una proteína denominada moliboptrina una
pterin alquilfosfato sustituida en la cual el molibdeno se enlaza a través de dos
átomos de azufre.

Xantino Oxidasa, es una de las enzimas de la familia de enzimas conocidas como

molibdeno hidroxilasas capaces de hidroxilar varias purinas y pirimidinas. Una
de esas reacciones es la oxidación de la xantina para formar ácido úrico.

Xantino Oxidasa (Mo++)

Xantina ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯→ Ácido úrico

Sulfito Oxidasa, cataliza el paso terminal del metabolismo de los aminoácidos

azufrados, oxidando los sulfitos (SO3-2) a sulfatos (SO4-2) (

Sulfito Oxidasa (Mo++)

SO3-2 ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯→ SO4-2

Una deficiencia de moibdeno puede conducir a una elevación de metionina

plasmática y sulfitos y tiosulfatos en la orina, junto conbaja excreción de sulfatos
en la orina.

Aldehido Oxidasa, cataliza la oxidación de los aldehídos.

7.17 Niquel (Ni)

Es parte de la metaloenzima ureasa que cataliza la hidrólisis de urea en dióxido

de carbomo y amoníaco. Muy esencial para las plantas. Aún no hay mucho avance
sobre su esencialidad; la deficiencia puede conducir a problemas hepáticos y
anemia.

7.18 Cromo (Cr)

Potencia la acción de la insulina, participa en el metabolismo de la glucosa.

7.19 Silicio (Si)

El rol fisiológico del silicio se enfoca sobre el normal crecimiento y desarrollo de

los huesos, tejido conectivo y cartílago funcionando en ambos en una metabólica

390
y capacidad estructural. Acelera la mineralización, crecimiento y maduración de
los huesos.

391
 CAPITULO VIII

COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

8.1 Evaluación nutricional de alimentos

La composición química forma parte del valor nutricional de los alimentos. El

análisis químico consiste en la determinación de los componentes del alimento
mediante técnicas establecidas. Existen varios métodos de análisis, algunos
bastante precisos, pero otros bastante empíricos. Ningún método analítico es el
único ni el mejor, cada uno se ajusta a determinadas posibilidades y limitaciones.
El organismo que norma los métodos analíticos es la Asociación de Químicos
Analíticos Oficiales (Association of Official Analitical Chemists, AOAC
International), con sede en los Estados Unidos, cuyas recomendaciones se
utilizan como guías en los laboratorios.

AOAC Internacional

La AOAC International es una asociación científica sin fines de lucro con sede
en Gaithersburg, Maryland, USA. Publica los métodos estándares de análisis
químicos diseñados para incrementar la confianza en los resultados de los
análisis químicos y microbiológicos. Las agencias de gobierno por lo general
requieren que los laboratorios utilicen los métodos AOAC.

Historia

La AOAC Internacional, informalmente la AOAC, fue fundada el 8 de setiembre

de 1884 como Association of Official Agricultural Chemists (Asociación de
Químicos Agrícolas Oficiales) por el Departamento de Agricultura de los estados
unidos, para establecer los métodos uniformes de análisis químicos para el
análisis de fertilizantes; la afiliación estuvo limitado a químicos analíticos del
gobierno hasta 1987, después fue extendido a científicos industriales. En 1965, el
nombre de la AOAC cambió a Association of Official Analytical Chemists
(Asociación de Químicos Analíticos Oficiales) para reflejar exactamente su
ámbito más allá de la agricultura. En 1991, fue renombrada como AOAC
International (AOAC Internacional). El centro de publicaciones de la AOAC sobre
métodos comprensivos de análisis, que incluye los Métodos de Análisis (1885,
49pp.), Métodos Oficiales y Provisionales de Análisis de la AOAC (1912), y

392
mensualmente el Journal de la AOAC, su principal diario actualizado, suscrito
por las universidades y las bibliotecas técnicas industriales y por los miembros de
la AOAC.

Actividades

El centro de contribuciones de la AOAC International sobre la creación,

validación, y publicación global de métodos de ensayos analíticos, principalmente
para evaluar la seguridad de los alimentos, bebidas, suplementos dietarios, y
materiales similares consumidos por humanos y animales, o para evaluar la
pureza de materiales usados en la producción de alimentos y sus ingredientes.
Estos métodos de prueba son de dos amplias categorías: pruebas químicas (e.g.,
para vitaminas y pesticidas) i pruebas microbiológicas (e.g., para agentes de
deterioro o agentes de amenaza biológica). Antes de que un método analítico
dado pueda ser aprobado como un método oficias AOAC, es generalmente
evaluado en 8-10 laboratorios en que es llamado un "Estudio Colaborativo", y los
hallazgos se publican en el Journal de la AOAC International. Si la Junta de
Métodos Oficiales (Official Methods Board) (OMB) aprueba la recomendación
del Director del Estudio y Presidente del Comité y aprueba el método para status
oficial (un método oficial de análisis) entonces se da la "Primera Acción" de
aprobación. Durante este período, los miembros pueden observar y
retroalimentar el método. Al año, la OMB puede conceder el estatus de "Acción
Final" al método donde no ha habido ninguna retroalimentación lo
suficientemente seria como para justificar mayor investigación. Estos métodos
son reconocidos como métodos oficiales por la FDA y otras agencias. Los
miembros tienen libre acceso a la OMA a través de la web. Los análisis de
alimentos que se realizan en Nutrición Animal, utilizan los métodos oficiales de
la AOC como referencia básica, con arreglo a las posibilidades operativas del
laboratorio.

Análisis químico

El análisis químico se refiere a la determinación cuantitativa de las fracciones

nutricionales en los alimentos. Fue ideado por Hennenberg y Stohman en 1865
en la Estación Experimental de Weende de la ciudad de Mockern en Alemania. El
sistema, denominado también Análisis Weende, Análisis Proximal o Análisis de

393
los Principios Inmediatos, separa el alimento, a través de una combinación de
diferentes técnicas, en humedad y materia seca, luego separa la materia seca en
materia orgánica y materia inorgánica, y la materia orgánica en grasa, fibra,
proteína y azúcares (fig. 66).

El análisis de los alimentos se puede definir como la separación de un forraje o

alimento en sus componentes (Severe, 2022).

La muestra

La muestra, es una pequeña cantidad representativa del alimento que se desea

analizar. La muestra debe estar libre de material extraño como tierra, arena,
polvo, estiércol, etc. Las muestras contaminadas alteran los resultados y no sirven
para propósitos de análisis. Se necesita una cantidad de 200 g de muestra para
alimentos suculentos frescos o 50 g para alimentos secos al aire.

Figura 68
Esquema del análisis proximal de los alimentos.

Alimento

Humedad Materia Seca

Materia inorgánica Materia orgánica

Extracto Etéreo

Fibra Deterg. Neutro

Proteína Total

Carboh. No Fibrosos

La balanza en el laboratorio

La determinación de la masa es un componente fundamental en el análisis

cuantitativo, y la precisión del pesaje es un factor importante para la mayoría de
las aplicaciones. El registro de pesos con balanzas electrónicas-analíticas es la
operación de medición más precisa en el laboratorio analítico; sin embargo, la

394
determinación de la incertidumbre de la medición, tales como la exactitud
(cercano al valor real) y la precisión (con poca variación), sigue siendo un tema
de controversia (Andersen, 2018).

Balanza de precisión: legibilidad de hasta dos dígitos a la derecha del punto

decimal (0.01 g).

Balanza semianalítica: legibilidad de hasta tres dígitos a la derecha del punto

decimal (0.001 g).

Balanza analítica: es el aparato electrónico más importante en el análisis químico

cuantitativo de alimentos en el laboratorio. Permite medir el peso de una masa
con una alta precisión y exactitud, de muestras de hasta 250 g, con una legibilidad
de hasta cuatro dígitos a la derecha del punto decimal (hasta 0.0001 g), precisión
limitada a 0,1 miligramos. Son extremadamente sensibles a las corrientes de aire,
por lo que debe estar cubierta por un corta-aires.

Semimicrobalanza: más exactas y precisas que las balanzas analíticas, con

capacidad para pesar una masa tan fina como 0,01 mg/0,1 mg (10 µg/100 µg).

Microbalanza: instrumento capaz de realizar mediciones precisas de peso de

objetos de masa relativamente pequeña, menos de 1 mg: del orden de un millón
de partes de gramo.

Ultramicrobalanza: se utilizan para pesar muestras más pequeñas, con una

capacidad de hasta 6 g con una legibilidad de 7 decimales a la derecha del punto
decimal (0.0000001 g) (Seghers et al., 2023). Es una de las balanzas más exactas
del mercado.

Balanza dinámica: el pesaje dinámico es una función que, cuando se agrega un

artículo a la balanza, estabiliza la lectura del peso en la pantalla, útil para pesar
objetos o sujetos en movimiento como ocurre con los animales, ya que el pesaje
dinámico esencialmente evitará la fluctuación de la lectura. El pesaje dinámico
mide el peso promedio en función de la fuerza ejercida por el sujeto durante un
corto período de tiempo que se mantiene en la pantalla, incluso si el sujeto
continúa moviéndose en la balanza, posibilitando tomar la lectura. El pesaje
dinámico también es útil para registrar pesos de líquidos, cuyas ondas más

395
pequeñas pueden afectar la lectura de la balanza. Algunas balanzas tienen
configurado el modo de pesaje animal en la pantalla.

Figura 69
Tipos de balanzas electrónicas de uso en el laboratorio de análisis químicos.

Balanza analítica Microbalanza Ultramicrobalanza

Humedad y materia seca

El agua es un nutriente clave y limitante en la nutrición animal, particularmente

en condiciones tropicales y especialmente en animales lactantes. En ciertos casos,
la mayor parte del agua procede del alimento, cuando los animales pastorean o
ramonean la vegetación exuberante. Algunas granjas han eliminado el agua de
bebida en la alimentación de cuyes, y los animales dependen sólo del agua
contenida en los alimentos frescos.

El agua, a pesar de su extremada importancia, es un dilutor que disminuye los

niveles de los otros nutrientes sobre todo en los alimentos muy húmedos,
debiendo el animal consumir mayor cantidad de alimento para ingerir las
cantidades adecuadas de esos nutrientes. El alto contenido de humedad es el
responsable del rápido deterioro de los alimentos por la contaminación de
hongos. Los mohos y particularmente sus toxinas hacen no palatable los
alimentos pudiendo causar enfermedad o muerte de los animales y la gente que
los manipula. Los alimentos secos, a pesar de su estabilidad de almacenamiento,
son también menos palatables incrementando los requerimientos de agua de los
animales.

La determinación precisa del contenido de humedad (agua) en los ingredientes

de los alimentos individuales y en los alimentos mixtos es fundamental en toda la
industria de los alimentos. La mayoría de los métodos analíticos utilizados para

396
determinar el contenido aparente de agua de los alimentos son empíricos,
estimando el agua por evaporación y pérdida de peso al secarse (métodos de
secado en horno) (Thiex & Richardson, 2003).

Figura 70

Horno secador (estufa) de convección de aire caliente forzado.

La precisión de la determinación de la humedad del alimento es fundamental por

muchas razones: 1) el agua representa un peso significativo en los alimentos,
sobre todo en los alimentos suculentos frescos, con impacto en el precio y costo;
2) el contenido de humedad influye en las condiciones de almacenamiento; 3) la
humedad en los alimentos funciona como diluyente de los nutrientes, en una
relación inversa, por lo que es necesario convertir la composición a una base de
materia seca.

La materia seca corresponde a la fracción exenta de agua del alimento que

contiene los nutrientes (y anti-nutrientes). El contenido de materia seca de un
alimento se mide pesando una muestra fresca del alimento, colocando en un
horno para secarla (y evaporar toda la humedad contenida), y pesando otra vez la
muestra seca del alimento. La diferencia entre ambos pesos antes y después del
secado corresponde al peso del agua en el alimento, mientras que el residuo seco
después del secado corresponde a la materia seca.

El contenido de materia seca (MS) del alimento (%) se estima de la siguiente

manera:

Muestra seca obtenida, g

MS, % = x 100
Muestraseca analizada, g

397
Por lo general, el contenido de MS de los pastos suculentos frescos oscila entre
150 y 200 g/kg, las hojas de los arbustos forrajeros y ensilajes pueden contener
de 200 a 350 g/kg, mientras que los granos de cereales pueden estar entre 850 a
900 g/kg. En las condiciones de Puno, los alimentos secos contienen > 920 g/kg.

Métodos de análisis de humedad y materia seca

Existen diferentes métodos para medir el contenido de humedad (Hº) y materia

seca (MS) de los alimentos. El método más sencillo, consiste en la eliminación del
contenido de humedad por secado en estufa, a 60°C hasta peso constante. Las
temperaturas mayores causan descomposición de algunos azúcares o deterioro
de muchas proteínas. Algunos alimentos como los ensilados contienen grandes
cantidades de ácidos grasos volátiles, que pueden desaparecer durante el secado
en estufa, por lo que en estos casos debe emplearse métodos específicos como el
secado con tolueno.

Principio

Una muestra de alimento se hace secar en estufa por un determinado tiempo. En

este período, el agua evapora quedando la materia seca como residuo. La
diferencia entre el peso inicial y el peso final de la muestra corresponde a la
cantidad de agua contenida en la muestra.

Equipos
1. Horno secador (Estufa)
2. Balanza analítica
Materiales
1. Bolsa de papel
2. Campana desecadora
3. Tijeras
4. Bolsas de papel
Procedimiento
1. Picar, triturar o moler el alimento.
2. Pesar una bolsa de papel libre de humedad.
3. Pesar una cantidad de muestra fresca en la bolsa.
4. Secar la muestra en estufa a 60 °C por 72 horas.
5. Pesar la bolsa y su contenido de materia seca.
Datos a obtener:
1. Peso de bolsa vacía
2. Peso de bolsa + muestra húmeda
3. Peso de bolsa + muestra seca

398
Cálculos:
Materia seca obtenida, g
MS, % = x 100
Materia fresca analizada, g
H°, % = 100 − %MS
Formas de expresión del alimento según la humedad contenida
1. Alimento en materia seca o en base seca.
Es aquel alimento libre de humedad cuya materia seca es 100 %. Esta forma de
expresión se utiliza solo para efectos de análisis y cálculo.
2. Alimento en materia fresca o base húmeda
Es el alimento tal como se ofrece al animal. Este tipo de alimento puede estar en dos
formas representativas:
✓ Alimento suculento fresco: Aquel alimento que contiene 80% de humedad y 20%
de materia seca. Ej. Alfalfa fresca.
✓ Alimento seco al aire: Aquel alimento que contiene 10% de humedad y 90% de
materia seca. Ej. Heno de alfalfa.
Trabajo
✓ Explique el método de medición de la materia seca con tolueno.
✓ Explique el método de medición de la materia seca con NIR.
Ejercicios
1. La producción forrajera de alfalfa fresca es de 40 t/ha, su
contenido de humedad es de 78.2 %. Calcule la producción de
materia seca por ha de alfalfar.
2. Una vaca de 500 kg de peso consume 15 kg de ensilado (H° 70 %),
30 kg de pastos cultivados (H° 75 %) y 2 kg de concentrado (H° 8 %)
por día.
Calcule:
a. El porcentaje de materia seca de la ración total.
b. La cantidad de materia seca ingerida en la ración total.
3. En un ensayo de consumo voluntario de forraje en vacunos de 365
kg de peso vivo, se obtuvo la siguiente información:
Forraje ofrecido: 35 kg (H° 77 %)
Forraje rechazado: 8 kg (H° 70 %)
Calcule:
a. El consumo de materia seca, en kg/día.
b. El consumo de materia seca, en % del peso vivo
c. El consumo de materia seca, en g/kg0.75

399
 4. La producción forrajera de avena gaviota fresca (H° 75 %) es de 40
toneladas por hectárea (t/ha).
Calcule:
a. La cantidad de avena heno (H° 8 %) que se puede obtener de la cosecha de
50 hectáreas de este forraje.
b. La cantidad de ensilado (H° 31 %) que se puede obtener de la cosecha de
50 hectáreas de este forraje.
5. La alfalfa fresca (Hº 80%) cuesta S/. 0.50/kg, mientras que el heno
de alfalfa (Hº 10%) cuesta S/. 1.00/kg. ¿Cuál de los dos forrajes es
más económico en materia seca?
8.2 Materia inorgánica y materia orgánica

La ceniza es la fracción mineral del alimento, llamado como materia inorgánica.

El contenido mineral de un alimento se puede medir fácilmente mediante un
proceso similar a la cremación. En términos analíticos, la ceniza corresponde al
residuo de la incineración total de un alimento. Su importancia radica en sentido
negativo ya que la ceniza es carente de energía, proteína, u otro. Cada alimento
tiene un valor referencial de ceniza, por lo que si una muestra reporta un nivel
muy elevado puede evidenciar contaminación con tierra, arena, etc., natural o
artificial (adulteración). El contenido normal de ceniza de los forrajes de
leguminosa-gramínea es de 9% (base MS).

El procedimiento de laboratorio es muy preciso; sin embargo, mide solo la suma

de todos los minerales en el alimento. Los minerales de un alimento pueden ser
endógenos y exógenos. Los minerales endógenos corresponden a los que la planta
normalmente contiene (calcio, fósforo, potasio, magnesio, etc.), algunos de los
cuales con valor nutricional para los animales. Los minerales exógenos por lo
general corresponden a los asociados con el suelo (sílice), o con los suplementos
minerales como ocurre en las raciones en mezcla total (TMR). La ceniza total, no
distingue estos tipos de minerales.

Principio

Una muestra de alimento en materia seca y finamente molida se incinera en una

mufla a una alta temperatura por un determinado tiempo para oxidar todos los
materiales orgánicos del alimento (proteínas, carbohidratos, grasas). El residuo
inorgánico resultante se cuantifica como el contenido de cenizas del alimento. Las

400
temperaturas demasiado altas pueden volatilizar algunos elementos tales como
selenio, yodo, fósforo orgánico, etc.

Equipos
1. Mufla de incineración
2. Balanza analítica al 0.1 mg.
3. Horno de secado
Materiales
1. Crisoles de porcelana
2. Campana desecadora
Reactivos
1. Ninguno
Procedimiento
1. Pesar un crisol de porcelana libre de humedad.
2. Pesar 2 g de muestra seca en el crisol.
3. Incinerar la muestra a 600°C por 3 horas.
4. Dejar que la mufla enfríe lentamente (< 200ºC).
5. Transferir el crisol a la campana desecadora.
6. Dejar que el crisol enfrié hasta temperatura de laboratorio.
7. Pesar el crisol rápidamente.
8. Reportar el porcentaje de ceniza a un decimal.
Nota: Determine la humedad y materia seca de la muestra molida a fin de hacer la
corrección de los resultados.

Datos a obtener
1. Peso de crisol
2. Peso de crisol + materia seca
3. Peso de crisol + ceniza
Cálculo
Ceniza Obtenida, g
Ceniza total, % = ------------------------------ x 100
Muestra Analizada, g
Nota: Corrija el resultado al 100% de materia seca.
Corrección: Ceniza % / % de materia seca de la muestra molida

401
 Figura 71

Horno mufla para determinar ceniza.

8.3 Extracto etéreo (grasa bruta)

El extracto etéreo (EE) expresa el contenido de lípidos totales del alimento; está
formado principalmente por grasas, aceites, ceras, ácidos grasos, pigmentos,
vitaminas liposolubles y otras sustancias solubles en solventes (éter, benceno,
hexano, etc.). Las grasas y los aceites son fuentes demasiado ricas en energía,
aunque debido a que impiden la fermentación microbial, las dietas de rumiantes
deben ser limitadas a no más de 4% de grasa. En los vegetales, estos componentes
pueden incluir galactolípidos (en las hojas), triglicéridos (en las semillas), ceras,
pigmentos, algunos ácidos orgánicos y aceites esenciales volátiles presentes en la
planta que incluyen una amplia clase de compuestos aromáticos de importancia
en la palatabilidad.

Los solventes

Los solventes son substancias capaces de disolver los lípidos totales de los
alimentos sin causarles cambios químicos. Idealmente, un solvente debe extraer
todo el componente lípido del alimento, sin afectar los demás componentes. La
eficiencia de extracción depende de la polaridad del solvente y la polaridad de los
lípidos del alimento. Los lípidos polares tales como los glucolípidos o fosfolípidos
son solubles en solventes polares (alcoholes); mientras que los lípidos apolares
tales como los triacilgliceroles son solubles en solventes apolares (éter, hexano,
etc.). La diferencia en polaridad imposibilita que un solo solvente pueda extraer
todos los lípidos, por consiguiente, el contenido de lípidos totales que se obtenga
de una muestra de alimento dependerá de la naturaleza del solvente que se utilice

402
en la extracción: los lípidos obtenidos con un solvente pueden ser diferentes a los
obtenidos con otro solvente. Además, un solvente debe ser económico, atóxico y
no inflamable (por razones de seguridad) y tener un punto de ebullición
relativamente bajo (para su fácil remoción por evaporación). Es difícil que un solo
solvente reúna todos estos requisitos. El éter etílico y el éter de petróleo son los
solventes de mayor uso; sin embargo, en algunos casos se utilizan también el
pentano, hexano, heptano. Algunos solventes (tales como el éter etílico, hexano,
benceno, xileno, tolueno, acetona y otros) son de uso además con fines ilícitos por
lo que forman parte de los Insumos Químicos y Productos Fiscalizados (IQPF)
por Ley Nº 28305, cuya comercialización está bajo el control del Estado.

Clasificación de los solventes

Los solventes se clasifican según su polaridad en solventes polares y apolares. Los

solventes polares son hidrófilos, solvatan compuestos polares, mientras que los
solventes apolares son hidrófobos y solvatan compuestos apolares. La polaridad
está dada por el balance entre el componente polar y apolar del solvente. El
incremento del componente apolar disminuye la polaridad. La polaridad se mide
por la constante dieléctrica (k) del solvente. El agua es el solvente polar más
común con k = 80 a 20C, siendo el mejor solvente para los solutos iónicos
monovalentes. Los solventes con k > 15 se consideran polares y los que tienen k
< 15 se consideran apolares. El agua es polar y el aceite apolar, por consiguiente,
son inmiscibles y se separan en dos capas.

Los solventes polares se agrupan en solventes polares próticos y apróticos. Los

próticos están formados por un grupo hidroxilo (OH) y tienen la capacidad de
donar un protón (H+) y solvatar los aniones (solutos de carga negativa) mediante
puentes de hidrógeno. Los ejemplos más importantes son el agua (HOH),
metanol (CH3OH), etanol (CH3CH2OH), ácido fórmico (COOH), fluoruro de
hidrógeno (), ácido acético (CH3COOH), amoníaco (NH3). Los solventes polares
apróticos no contienen el grupo OH, contienen un enlace doble entre el carbono
y oxígeno (C=O) por lo que son incapaces de donar protones, sólo forman un gran
enlace dipolar (separación parcial de cargas positivas y negativas dentro de la
misma molécula). Los ejemplos típicos son la acetona [(CH3)2C=O], acetato de
etilo [CH3C(=O) OCH2CH3], dimetil sulfóxido [(CH3)2SO] y diclorometano

403
(CH2Cl2). Estos solventes solvatan especies cargadas positivamente a través de su
dipolo negativo.

Los solventes apolares, son compuestos de baja constante dieléctrica, sin

tendencia a la asociación molecular con especies polares, inmiscibles con el agua
(hidrófobos), miscibles con substancias apolares tales como las grasas y aceites
(lipófilos) por lo que se les denomina también solventes de las grasas. Los
solventes más comunes incluyen al éter de petróleo, éter dietílico (C 4H10O),
pentano (C5H12), hexano (C6H14), heptano (C7H16), benceno (C6H6). Al éter de
petróleo se le conoce también como nafta o bencina. La bencina es distinta al
benceno. La bencina es una mezcla de alcanos (pentano, hexano, heptano) de los
cuales el pentano es el componente mayor, mientras que el benceno es un
hidrocarburo aromático cíclico.

Tabla 36

Principales solventes de uso en la extracción de lípidos.

Punto de Constante
Solvente Fórmula química Densidad
ebullición, °C dieléctrica

Solventes polares próticos

Agua HOH 100 1.000 80

Metanol CH3OH 65 0.791 33

Etanol CH3CH2OH 79 0.789 25

Solventes polares apróticos

Acetona C3H6O 56 0.786 21

Solventes no polares

Pentano C5H12 36 0.626 1.84

Hexano C6H14 69 0.655 1.88

Heptano C7H16 98 0.684 1.92

Bencina 30-60 0.6 - 0.8

Benceno C6H6 80 0.879 2.30

404
 Xileno C8H10 139.1 0.868 2.37

Tolueno C7H8 111 0.867 2.38

Dietiléter C4H10O 35 0.713 4.30

Cloroformo CHCl3 61 1.498 4.81

Precauciones en el manejo de los solventes

Los solventes requieren de un manejo cuidadoso a fin de evitar accidentes que

puedan causar desastres. Por ejemplo, el éter tiene un punto de inflamación en
copa cerrada muy bajo (-45°C) y una temperatura de autoignición de 160°C, por
lo que se debe evitar el fuego abierto cerca del solvente, no inhalar sus vapores,
no almacenar en recipientes de metal, no manejar los recipientes abiertos (latas
de reactivos y vasos de grasa) en la vitrina, ni conducir las extracciones en zonas
de poca ventilación. El éter forma peróxidos que se acumulan en los envases
abiertos. Los peróxidos son explosivos y sensibles al shock. Los equipos eléctricos
deben ser a prueba de chispas y estar conectados a tierra. Antes de colocar las
muestras en el horno de secado, se debe evaporar el éter en un vaso para evitar
incendio o explosión. El éter residual se evapora a bajas temperaturas a fin de
evitar la oxidación de las grasas. El éter de petróleo, no disuelve todo el material
graso de los alimentos por lo que no es recomendable su uso en sustitución del
éter dietílico o alternativamente hexano. Es necesario agregar doble volumen de
solvente en el Soxhlet a fin de garantizar la continuidad del ciclo.

Métodos de extracción de lípidos totales

Los lípidos son solubles en solventes apolares. El análisis de lípidos totales de los
alimentos se basa en la separación cuantitativa de la grasa contenida por
extracción con solventes apolares. El proceso posibilita medir directamente la
grasa obtenida, o indirectamente la grasa perdida. La extracción se puede acelerar
incrementando la temperatura y presión del solvente. A partir de esta base se han
desarrollado tres métodos para medir los lípidos totales de los alimentos:
extracción en frío (Soxhlet), extracción en caliente (Soxtec), y extracción en
caliente y presión (Ankom).

405
1. Extracción en frío: Soxhlet

Extractor Soxhlet

El extractor Soxhlet es un aparato de vidrio diseñado

para ciclar solvente y lavar el contenido de lípidos
totales de los alimentos sólidos. Fue inventado en 1879
por el químico alemán Franz Von Soxhlet. Está
formado por tres componentes: un balón de ebullición,
donde hierve el solvente; una cámara de extracción
(cuerpo de soxhlet), donde se coloca la muestra a lavar;
y un condensador de reflujo, con circulación de agua
fría. La cámara de extracción está provista de un brazo
de destilación para la circulación de los vapores del
solvente, y un sifón de reflujo para la descarga del
solvente. El condensador está provisto de un ducto de
entrada y otro ducto de salida, y una chaqueta de
refrigeración delimitada por un sistema de bulbos de
condensación por donde circula agua.

Extracción con Soxhlet

La extracción con Soxhlet es un método de reflujo continuo que utiliza solvente

para lavar en forma sucesiva una muestra de alimento. El proceso consiste en
colocar una cantidad de muestra en un cartucho poroso de celulosa, colocar el
cartucho en la cámara de extracción, agregar solvente y calentarlo a reflujo. El
calentamiento evapora el solvente, el vapor condensa y gotea en la cámara de
extracción. El contacto entre el solvente y la muestra disuelve la grasa contenida.
Para la extracción, la muestra debe estar lo más finamente molida para que el
solvente penetre profundamente. El solvente desborda y escurre la cámara de
extracción cada vez que excede un cierto nivel, arrastrando los lípidos (grasas,
aceites, ceras, pigmentos, vitaminas liposolubles, etc.) hacia el balón. La grasa
permanece en el frasco debido a su baja volatilidad. El ciclo puede repetir muchas
veces, durante horas o días. En cada ciclo se lava una porción de grasa. El
condensador asegura el retorno del solvente a la cámara de extracción, para lo
cual, es imprescindible la circulación de agua fría por la chaqueta de
refrigeración. La cámara de extracción solubiliza lentamente la grasa contenida

406
en la muestra a medida que se va llenando con el solvente. Después de muchos
ciclos la grasa se concentra en el balón. Al final de la extracción, se recupera todo
el solvente limpio posible, se retira el balón con su contenido de grasa y solvente
residual, se evapora por medio de un evaporador rotatorio y finalmente se mide
la masa de la grasa obtenida. El porcentaje de la grasa del alimento se expresa en
términos de extracto etéreo (EE), el cual se calcula: EE, % = 100 x Grasa obtenida
(g)/muestra analizada (g). La muestra residual insoluble por lo general se
descarta. Una alternativa a la medición de la grasa obtenida es la medición de la
grasa perdida por el alimento, lo cual posibilita el procesamiento simultáneo de
varias muestras en un mismo Soxhlet y con un solo volumen de solvente. Es
necesario que la muestra esté lo más finamente molida posible para que el
solvente penetre profundamente.

Las ventajas de la extracción Soxhlet radican en su simplicidad, bajo costo,

eficiencia de extracción, y facilidad de manejo. En vez de utilizar muchas
porciones de solvente caliente para lavar la muestra, recicla un solo volumen de
solvente, en cada ciclo actúa solvente tibio y limpio sobre la muestra, lo cual
previene de la posibilidad de saturación con material extractable, incrementando
la eficiencia de la extracción. Las desventajas son la pobre extracción de lípidos
polares, proceso lento que dura de 4 a 6 horas dependiendo de la tasa de reflujo,
uso de grandes volúmenes de solvente, peligro de los solventes en ebullición,
riesgo de ruptura del balón, sobre todo cuando se lava en simultáneo varias
muestras donde conforme avanza la extracción, la concentración de grasa en el
solvente va en incremento pudiendo ocasionar ruptura del balón, como ocurre en
la extracción del ámbar; riesgo de co-extracción de compuestos solubles en agua
tales como carbohidratos, urea, ácido láctico, glicerol, etc., cuando la muestra
tiene alto contenido de agua, siendo necesario que solvente y muestra estén libres
de humedad.

407
2. Extracción en caliente: Soxtec

La innovación más relevante del modelo Soxhlet es el

extractor Soxtec diseñado por el químico Edward
Randall (1975). El método Randall o método Soxtec o
método de inmersión, en vez de lavar la muestra con
solvente frío o tibio de condensación, lava la muestra
con solvente caliente en ebullición. El procedimiento
consiste en sumergir la muestra en solvente en
ebullición para disolver el material extractable (similar
a lo que ocurre con una bolsa de té en agua caliente),
levantar la muestra por encima del solvente en
ebullición y enjuagar con solvente en condensación a fin
de remover la grasa residual (similar a lo que ocurre en
el Soxhlet), recuperar por evaporación el remanente de
solvente para su re-uso, y finalmente secar la muestra
(Thiex et al., 2003). El sistema Soxtec reduce drásticamente el tiempo de
extracción a 1 hora debido a que las grasas son más solubles en solvente en
ebullición, posibilitando la extracción con mayor rapidez y precisión. El aparato
está formado de una cámara de extracción donde hierve el solvente, un
condensador de reflujo por donde circula agua, una palanca de deslizamiento
para bajar o subir la copa de extracción, y una llave de paso para la descarga del
solvente. La muestra se pesa en un cartucho y coloca en la cámara de extracción,
luego se adiciona solvente en un sistema cerrado. El sistema se calienta con una
hornilla. El procedimiento de extracción consiste de cuatro fases: ebullición,
enjuague, recuperación y secado. El sistema es flexible y se adecúa a una amplia
variedad de aplicaciones. Está diseñado para trabajar con todos los solventes
comunes que se usan para la extracción (no se recomienda el uso del dietil éter
debido al riesgo de explosión cuando calienta). La recuperación del solvente es
80%, sólo se usa 16 ml por muestra. Los resultados analíticos son equivalentes a
los obtenidos con el clásico sistema Soxhlet.

Extracción en caliente y presión: Ankom

Ankom ha desarrollado un moderno extractor tipo Soxhlet altamente

automatizado que posibilita en simultáneo el análisis de varias muestras en una

408
 cámara común de extracción a una alta temperatura (90°C) y presión (40-80 psi).
El procedimiento consiste en empaquetar las muestras en filtros especiales en
forma de bolsas, sellarlos con calor y colocarlos en el carrusel de muestras de la
cámara de extracción. El sistema utiliza bolsas de filtro que retiene partículas
menores a 1  de tamaño, lo cual permite el ingreso del solvente y evita la fuga de
la muestra. A este sistema de análisis lo han denominado como técnica de las
bolsas de filtro (FBT). El proceso demora unos 20 minutos, incrementando la
productividad hasta un total de 300 muestras por día, elimina la exposición del
operador al solvente, mejora la calidad y precisión de los análisis. La recuperación
y reciclaje del solvente se realiza automáticamente con una eficiencia del 97% o
más, con lo que disminuyen drásticamente los costos de análisis y los riesgos de
contaminación ambiental. El extractor utiliza un frasco de ebullición, una cámara
de extracción construida de acero inoxidable y un condensador de reflujo. El
porcentaje de lípidos totales se calcula indirectamente por pérdida de grasa del
alimento. Algunos modelos incluyen un sistema de hidrólisis que determina la
grasa total que es un dato más preciso que la clásica grasa cruda.

8.4 Determinación de grasa bruta con Soxhlet

El método Soxhlet es una técnica tradicional utilizada para la extracción de

lípidos en los alimentos, para lo cual, la muestra se seca inicialmente, se muele
en pequeñas partículas y se coloca en un dedal poroso. Principalmente tiene tres
compartimentos; matraz, cámara de extracción y condensador. La muestra se
coloca en un dedal; una vez que se calienta el matraz, el solvente se evapora y se
mueve hacia el condensador, donde se convierte en líquido y se recoge en la
cámara de extracción que contiene la muestra. Cuando el solvente pasa a través
de la muestra, extrae las grasas y las lleva al matraz. Este proceso de extracción
suele durar varias horas (6–24 h). Después de completar la extracción, el solvente
se evapora y la masa de lípidos restante se mide y se usa para analizar
(Hewavitharana et al., 2020).

Principio

Una muestra de alimento seco y finamente molida se lava con solvente a reflujo
en el extractor Soxhlet. El solvente cicla y extrae los compuestos lípidos (grasas,
aceites, ceras, pigmentos y otros). El porcentaje de grasa bruta se obtiene

409
indirectamente por la diferencia de pesos entre la muestra inicial y final, lo cual
mide la cantidad de la grasa perdida en el proceso de extracción.

Equipo

1. Horno secador eléctrico, 60C ± 1C.

2. Balanza analítica, 1 mg de sensibilidad.
3. Unidad de extracción Soxhlet, conformado por:
Balón de base plana, 500 ml de capacidad.
Extractor Soxhlet, 250 ml de capacidad.
Condensador de reflujo de Allihn.
Hornilla eléctrica a prueba de chispas.

Materiales

1. Desecadora, con desecante de gel de sílice.

2. Papel filtro de poro fino (lento), Watman N 2

Reactivos

1. Éter de petróleo o hexano

Procedimiento

1. Coloque un papel filtro en el horno secador a 60C y déjelo secar por un

mínimo de 12 horas.
2. Saque el papel filtro del horno secador y coloque en un desecador, déjelo
enfriar por 5 minutos a temperatura de laboratorio, luego péselo.
3. Pese 2 g de muestra seca en el papel filtro, envuélvalo adecuadamente con
envoltura tipo hojalata para evitar la fuga de muestra.
4. Coloque el cartucho en la cámara de extracción del Soxhlet. Agregue una
vuelta y media (1½) de solvente para garantizar el ciclo del solvente.
5. Caliente el solvente en el frasco hasta su ebullición. Ajuste la fuente de calor
a una velocidad de reflujo de 4 gotas por segundo.
6. Continúe la extracción por un período mínimo de 4 horas.
7. Retire la unidad de extracción de la fuente de calor, separe con cuidado el
extractor y el condensador. Remplace el balón sobre la fuente de calor y
destile y recupere el solvente remanente.

410
8. Retire el cartucho de la cámara de extracción y colóquelo en un secador
rotatorio para evaporar el solvente residual, luego coloque en el horno
secador a 60C y déjelo secar hasta peso constante (mínimo 12 horas).
9. Saque el cartucho seco de la estufa y déjelo enfriar en un desecador a
temperatura de laboratorio, luego péselo.
10. Reporte los resultados en términos de lípidos totales o grasa bruta o extracto
etéreo, en porcentaje con un solo decimal.

Datos a obtener

1. Peso de papel filtro

2. Peso de papel + materia seca con grasa
3. Peso de papel + materia seca sin grasa

Cálculo

Grasa perdida, g
EE, % = x 100
Muestra analizada, g

Nota: Corrija el resultado al 100% de materia seca.

1. Carbohidratos fibrosos: Fibra

Tejido vegetal

Las plantas están formadas por cinco clases de tejidos: tejido vascular (xilema y
floema), tejido fundamental (parénquima), tejido de sostén (colénquima y
esclerénquima), tejido de conexión (mesófilo) y tejido de protección (epidermis)
la cual está cubierta por una delgada capa de cutícula formada por cutina. La
proporción de estos tejidos varía ampliamente entre las especies, las partes de la
planta y el estadío vegetativo de la planta, y por los factores de manejo. La
variación en estructura es la responsable para que los forrajes tengan un amplio
rango de composiciones y digestibilidades.

Célula vegetal

Desde el punto de vista estructural, la célula vegetal está formada por dos
componentes: pared celular (fracción insoluble) y contenido celular (fracción
soluble). La pared celular, es la envoltura externa de la célula vegetal que le sirve
de protección; está formada por tres capas (de afuera hacia adentro): la laminilla
media, la pared primaria y la pared secundaria. La laminilla media es la capa

411
que separa las paredes celulares de dos células adjuntas, está formada por
pectina; la pared primaria es la capa externa, delgada y algo rígida presente
en las células vegetales en crecimiento, está formada de celulosa y hemicelulosa;
la pared secundaria puede ser la capa interna o puede ser el engrosamiento
de la pared primaria de la célula madura, está formada por hemicelulosa, celulosa
y sobre todo lignina. La célula forma lignina cuando termina de crecer, y al
lignificarse la célula muere. Además de la celulosa, hemicelulosa, lignina y
pectina, en la pared celular están presentes algo de nitrógeno (N) y minerales (Ca,
Mg y Si) ligados a la pared celular. La digestibilidad de la pared celular varía
dependiendo del grado de lignificación de la planta.

El contenido celular, es la masa celular propiamente, está formada por ácidos

orgánicos, proteínas, grasas, carbohidratos solubles, minerales solubles y
nitrógeno no proteico (NNP). La digestibilidad del contenido celular es casi total
(98 %). La pectina, a pesar de ser un componente de la pared celular, es un
carbohidrato soluble que pasa a formar parte del contenido celular.

Determinación del contenido de fibra

La fibra total de los alimentos vegetales (pastos, forrajes, residuos y otros) se

determina por dos métodos: el clásico método de Hennenberg y Stohmann
(1860) que determina la Fibra Cruda (FC) y el nuevo de Peter Van Soest (1960)
que determina la Fibra Detergente Neutro (FDN). El método de Hennenberg y
Sthoman es un proceso hidrolítico que somete el alimento a dos digestiones
sucesivas, primero en ácido y luego en álcali, el residuo insoluble se cuantifica
como la fibra cruda. El método de Van Soest es un proceso no hidrolítico que
somete el alimento a una sola digestión en detergente, el residuo insoluble se
cuantifica como la fibra detergente neutro. En ambos casos, la fibra total está
formada por celulosa, hemicelulosa y lignina.

412
 Figura 72

Vaso de Berzelius para determinar Fibra.

8.5 Fibra Detergente Neutro

La fibra detergente neutro (FDN) es la medida más común usada en los análisis
del contenido de fibra de los alimentos para los animales (Van Soest et al., 1991),
sin embargo, ésta no representa la única clase de compuestos químicos. FDN
mide la mayor parte de los componentes estructurales de las células vegetales
(celulosa, hemicelulosa y lignina). Las actuales tablas de requerimientos
nutricionales de los animales reportan límites para el consumo de FDN. El nivel
de FDN en la ración del animal influencia el consumo de materia seca y el tiempo
de rumia, aunque la concentración de FDN en los alimentos está negativamente
correlacionada con la concentración de energía.

El talón de Aquiles de Fibra Cruda

La Fibra Cruda (FC), en teoría expresa el conjunto de carbohidratos fibrosos

(celulosa, hemicelulosa, lignina) del alimento; sin embargo, no representa
realmente eso. El problema radica en el método de análisis. La preparación de FC
es un proceso hidrolítico, donde mucha hemicelulosa y lignina, inclusive la
celulosa solubiliza por acción del ácido sulfúrico y del hidróxido de sodio. El grado
de solubilización, varía de una planta a otra. Las gramíneas sufren mayor pérdida
neta de lignina que las leguminosas. En tal sentido, toda la celulosa, hemicelulosa
y lignina soluble pasa a formar parte del extracto libre de nitrógeno (ELN) lo cual
no precisamente es conveniente. Además, se ha observado que, en los
experimentos de digestión, la FC del 30 % de todos los alimentos tiene una mayor
digestibilidad que el ELN, lo cual es también ilógico. El error es notablemente
mayor en gramíneas y pajas que tienen más hemicelulosa y lignina soluble. Son

413
estos errores por los que el Dr. Peter Van Soest (1960) objetó FC como expresión
del contenido de fibra, planteando el método de los detergentes para determinar
los carbohidratos fibrosos de los alimentos, en particular de los forrajes y
materiales vegetales en general.

El método del Peter Van Soest

El método utiliza detergentes como el lauril sulfato de sodio (LSS) y el bromuro

de cetil trimetil amonio (CTAB) para fraccionar los componentes de los alimentos
vegetales (Pastos, forrajes, pajas, etc.) en una fracción soluble y otra insoluble. En
la tabla 37 observe la solubilidad de los componentes de paredes celulares en cada
método analítico. Es necesario distinguir el concepto de carbohidratos
estructurales y no estructurales, fibrosos y no fibrosos.

Figura 73

Extractor múltiple de fibra.

Tabla 37

Solubilidad de los componentes de FC y FDN.

Componente FC FDN
Celulosa Parcial Insoluble
Hemicelulosa Parcial Insoluble
Lignina Parcial Insoluble
Pectina Total Soluble

Equipos
1. Digestor de fibra
2. Balanza analítica
3. Horno mufla
4. Bomba de vacío

414
Materiales
1. Vaso de Berzelius
2. Kitasato
3. Embudo
4. Papel filtro
Reactivos (Para 1 litro de solución):
1. Lauril sulfato de sodio, 30 g.
2. Etileno diamino tetracético (EDTA), 18.61 g
3. Tetraborato sodio decahidratado, 6.81 g.
4. Etilen glicol monoetil éter, 10 ml.
5. Fosfato ácido disódico anhidro, 4.56 g.
6. Decahidronaftaleno (Decalina).
7. Acetona para desengrasar la muestra.
8. Sulfito de sodio anhidro (opcional), sólo para muestras de heces, como
decolorante y queratinolítico.
Preparación de la solución detergente neutro
1. Coloque EDTA y tetraborato en un vaso.
2. Agregue agua destilada, caliete y disuelva.
3. Agregue etilen glicol, luego lauril sulfato de sodio.
4. Siga calentando hasta lograr total disolución. Mueva la solución con una bagueta.
5. En otro vaso, disuelva fosfato en agua.
6. Agregue la solución de fosfato a la solución anterior.
7. Compruebe que el pH de la solución final esté entre 6.9 y 7.1, mediante una
prueba de titulación; en caso necesario ajuste el pH al deseado.
Técnica analítica
1. Coloque 1 g de muestra seca en un vaso de Berzelius.
2. Agregue 100 ml de la solución detergente neutro (SDN).
3. Haga hervir por un período de 60 minutos. Cuide que la solución no rebalse.
4. Filtre y lave la muestra con agua destilada caliente, cinco veces como mínimo.
5. Enjuague la muestra, con acetona, dos veces.
6. Recupere el residuo insoluble en un crisol de porcelana de peso conocido.
7. Hágalo secar por 72 horas o más.
8. Pese el crisol y el residuo insoluble seco.
9. Incinere el residuo a 600°C por 3 horas.
10. Pese el crisol y la ceniza.
11. Reporte el resultado en porcentaje.
Nota: Para evitar la formación de espuma, puede agregar 2 ml de dekalina. Para
aclarar muestras de heces, puede agregar 0.5 g de sulfito de sodio.
Datos a obtener:
1. Peso de crisol + residuo seco
2. Peso de crisol + ceniza
3. Peso de fibra perdida
4. Peso de muestra analizada
Cálculo:
Fibra perdida, g
FDN, % = x 100
Muestra analizada, g

415
Nota: Corrija el resultado al 100% de materia seca.
Corrección: FDN% / % de materia seca de la muestra molida.
Cuestionario:
1. ¿Cómo está organizado el tejido vegetal?
2. ¿Cómo está organizada la célula vegetal?
3. ¿Cuántas capas tiene la pared celular?
4. ¿Qué carbohidratos forman cada capa?
5. ¿Por qué FC es menor que FDN?
6. ¿Cuál es el talón de Aquiles de FC?
7. ¿Cómo explica la diferencia entre FC y FDN?
8. ¿Qué es FDA? ¿Cómo se determina?
9. ¿Cómo se determina celulosa, hemicelulosa y lignina?
10. Con los datos de la Tabla, calcule el contenido de celulosa (C) y hemicelulosa (H)
de los forrajes.
Tabla 38
Contenido de FDN y FDA de forrajes, % de MS.
Forraje FDN FDA C H L
Alfalfa 46 35 9
Dactilis 72 45 9
Trébol 43 35 7
Avena 62 39 6
Festuca 72 39 5

11. ¿Qué es fibra dietética?

12. ¿Cuál es su importancia en nutrición humana?

Tabla 39
Fraccionamiento del forraje por SDN.
Contenido Celular Paredes Celulares (FDN)
Azúcares, almidón, pectina ácidos Celulosa
orgánicos, lípidos proteína soluble,
NNP. Hemicelulosa
Lignina *
Soluble en detergente Insoluble en detergente
Casi totalmente digerible Relativamente digerible
* La lignina no es carbohidrato y es indigerible.

416
8.6 Proteína total (nitrógeno total)

El contenido de proteína cruda (PC) de un alimento se estima midiendo su

cantidad de nitrógeno (N), bajo dos asunciones:

✓ Todo el nitrógeno presente en el alimento está en forma de proteína.

✓ Todas las proteínas contienen 16% N.

La proteína cruda del alimento (%) se calcula como:

PC, % = %N x 6.25

Ninguna de las dos asunciones es enteramente cierta; sin embargo, son

aproximaciones razonables. Esto tiene poca importancia para los rumiantes
(ovino, vacuno, camélido), que necesitan de un aporte de nitrógeno para que sus
microorganismos del rumen elaboren la proteína microbial. En cambio, para los
cerdos y pollos, el cálculo del contenido de proteína cruda es de limitado valor
puesto que requieren de un aporte de aminoácidos. Es obvio que un mayor
contenido de proteína, provee mayor cantidad de aminoácidos, sin embargo, si
no estima la digestibilidad de la proteína ni la provisión de aminoácidos
esenciales, el contenido de proteína del alimento puede ser engañoso.

El factor 6.25

Los alimentos están formados por carbohidratos, lípidos y proteínas, los cuales
en conjunto hacen el CHON. El nitrógeno es uno de los mayores elementos que
forman los compuestos nitrogenados de los alimentos. La mayor parte del
nitrógeno presente en los alimentos está en forma de nitrógeno proteico (NP) y
una menor proporción como compuestos de nitrógeno no proteico (NNP). NP
incluye a las proteínas formadas por aminoácidos. NNP incluye una serie de
sustancias no proteicas tales como glutamina, ácido glutámico, asparragina,
ácido aspártico, amoníaco y aminas (en los ensilados), y pequeñas cantidades de
nitratos. Los forrajes frescos contienen un 70% de su nitrógeno como NP y un
30% NNP, los henos 40% NNP, y los ensilados un poco más, en cambio los
cereales y las oleaginosas contienen muy poco NNP. Ambas formas de nitrógeno
(NP y NNP), hacen el nitrógeno total (NT).

El factor 6.25 se aplica a todas las proteínas en base a dos supuestos: (1) todas las
proteínas contienen 16% de nitrógeno (100/16 = 6.25) y (2) todo el nitrógeno se
deriva de la proteína (Krul, 2019). La mayoría de las proteínas de los alimentos

417
por lo general contiene un promedio de 16% de nitrógeno, por lo que cada unidad
de nitrógeno en el alimento equivale a 6.25 unidades de proteína (100/16)
(Mæhre et al., 2018). Algunas proteínas pueden contener 15%, y otras 17% de N;
en esos casos, los factores serán 6.6 ó 5.8. Las proteínas vegetales por lo general
tienen en. promedio 16 % de nitrógeno, por lo que el factor 6.25 se utiliza como
dato promedio casi en todos los casos.

Tabla 40
Contenido de nitrógeno y factores específicos.
Alimento %N Factor
Pepa de algodón 18.57 5.30
Frejol de soya 17.51 5.71
Grano de cebada 17.15 5.83
Grano de maíz 16.00 6.25
Grano de avena 17.15 5.83
Leche 15.68 6.38

El contenido de nitrógeno total de los alimentos se puede determinar por varios

métodos; sin embargo, el método propuesto por Johan Kjeldahl en 1883 es uno
de los más utilizados. El principio básico del método consiste en la conversión del
nitrógeno total del alimento en sulfato de amonio, por ebullición en ácido
sulfúrico concentrado. Para acelerar el proceso, se puede agregar sales como
sulfato de sodio, potasio y cobre, y selenito de sodio. Las tres variantes del método
Kjeldahl son el macrokjeldahl, semimacrokjeldahl y microkjeldahl.

Método microkjeldahl

El procedimiento Kjeldahl, después de la digestión en ácido sulfúrico

concentrado, el nitrógeno orgánico total se convierte en sulfato de amonio. El
amoníaco se forma y se destila en una solución de ácido bórico en condiciones
alcalinas. Los aniones de borato formados se titulan con ácido clorhídrico
estandarizado, por lo que se calcula el contenido de nitrógeno que representa la
cantidad de proteína cruda en la muestra. La mayoría de las proteínas contienen
un 16 % de nitrógeno, por lo que el factor de conversión es 6.25.

El método Kjeldahl implica una secuencia de tres pasos para la cuantificación de

nitrógeno: digestión, destilación y titulación. La digestión del material orgánico

418
se logra utilizando H2SO4 concentrado, calor, K2SO4 (para elevar el punto de
ebullición) y un catalizador (p. ej., selenio) para acelerar la reacción. Este proceso
convierte el nitrógeno de la muestra en sulfato de amonio. El digestato se
neutraliza mediante la adición de NaOH, que convierte el sulfato de amonio en
amoníaco volátil, que se separa por destilación y se recoge en un matraz receptor
del exceso de ácido bórico, formando borato de amonio. El ácido bórico residual
luego se titula con un ácido estándar con el uso de un indicador de punto final
adecuado para estimar el contenido total de nitrógeno de la muestra. Después de
la determinación del nitrógeno total, se necesita el uso de un factor de conversión
específico para convertir el contenido de nitrógeno medido en contenido de
proteína cruda.

Digestión

La digestión (sulfatación), se realiza por ebullición de una muestra homogénea

de alimento en ácido sulfúrico concentrado a 420 °C en presencia de sulfato de
potasio (para elevar el punto de ebullición) y un catalizador (por ejemplo, cobre,
mercurio, selenio) para acelerar la digestión. En este proceso, el carbono se
convierte en tetróxido de carbono (CO4), el hidrógeno en agua (H2O), y el
nitrógeno en sulfato de amonio [(NH4) SO4]. La ecuación general de la digestión
de una muestra orgánica es la siguiente:

Nitrógeno
Calor Sulfato de amonio
orgánico

CO4 + H2O + (NH4) SO4 + otros

CHON + H2SO4 →
subproductos

419
Figura 74

72A. Digestor Kjeldahl 72B. Destilador Kjeldahl

Nota. El aparato está equipado por un juego de hornillas eléctricas donde se colocan los
balones Kjeldahl.

Destilación

La destilación es la separación del amonio capturado en el sulfato, por adición de

un exceso de una base fuerte (NaOH), con ayuda de calor. En este proceso el
amonio (NH4) se convierte en amoníaco (NH3) gas libre, y el sodio se combina
con el sulfato, formándose sulfato de sodio (Na2SO4).

Sulfato de amonio Calor Amoníaco

(NH4)2SO4 +
→ 2NH3 + Na2SO4 + 2H2O
2NaOH

El gas amoníaco (NH3) se recupera por destilación a vapor, donde el NH3 es

arrastrado por el vapor de agua (hidrato de amonio) hacia el receptor. Se utiliza
una solución de ácido bórico al 2% para la recepción de NH3, formándose borato
de amonio [(NH4)3BO3] como producto final de la destilación. A medida que se
colecta amoníaco, la solución de recepción cambia el color.

420
 Amoníaco + ácido
Calor Borato de amonio
bórico

3NH3 + H3BO3 → (NH4)3BO3

Ocurre cambio de color

Titulación

La titulación mide la cantidad de amoníaco colectado en la solución de

destilación. La titulación puede ser de dos tipos: titulación por retroceso y
titulación directa. La titulación por retroceso se utiliza en el método macro
Kjeldahl, y el método en la actualidad es poco funcional por los elevados costos y
la limitada disponibilidad de equipos. La titulación directa, es la más utilizada en
el método micro Kjeldahl. Tiene la ventaja de que se necesita sólo una solución
estándar de ácido clorhídrico o ácido sulfúrico para la titulación. La normalidad
del ácido puede ser 0.025, 0.050, 0.075 ó 0.1 N, dependiendo del contenido de
nitrógeno en las muestras de alimentos. Por lo general se utiliza solución de ácido
sulfúrico de normalidad conocida. La reacción química es:

Titulación directa:

Borato de amonio + ácido Sulfato de amonio + ácido

sulfúrico bórico

2(NH4)3BO3+ H2SO4 → (NH4)2SO4 + 2H3BO3

Ocurre inversión del color

421
Equipos

1. Digestor, destilador y titulador Kjeldahl (Bureta/0.1 ml)

Materiales
1. Balones Kjeldahl x 100 ml
2. Matraces x 100 ml
3. Frasco lavador x 500 ml
Reactivos
1. Ácido Sulfúrico, H2SO4
2. Sulfato de Sodio, Na2SO4
3. Sulfato de Potasio, K2SO4
4. Sulfato de Cobre, CuSO4
5. Selenito de Sodio, Na2SeO3
6. Hidróxido de Sodio, NaOH
7. Ácido Bórico, H3BO3
8. Rojo de Metilo
9. Azul de Metileno
10. Alcohol Absoluto
Soluciones a preparar
Solución catalizadora
1. Sulfato de Sodio 12.5 g
2. Sulfato de Potasio 12.5 g
3. Selenito de Sodio 5g
4. Solución CuSO4 saturado 25 ml
5. Agua destilada, VSP 150 ml
NOTA: Mezclar todos estos componentes. Caliente la solución y mueva con
una baqueta hasta que se disuelva completamente.
Solución digestora
1. Solución catalizadora (todo) 150 ml
2. Ácido Sulfúrico, VSP 1L
NOTA: Agregue con mucho cuidado y poco a poco el ácido sulfúrico puro a la
solución catalizadora que contiene agua destilada. La mezcla genera bastante
calor. Tenga la mayor precaución. Colóquese anteojos y máscara antigases.
Solución desplazadora (Hidróxido de sodio al 50%)
1. Hidróxido de Sodio PA 500 g
2. Agua destilada, VSP 1L
NOTA: Agregar poco a poco el hidróxido de sodio en el agua destilada. La
mezcla genera bastante calor. Tenga el mayor cuidado. Colóquese anteojos y
máscara antigases.
Solución indicadora (Tashiro: T)
1. Rojo de Metilo 450 mg
2. Azul de Metileno 250 mg
3. Alcohol Absoluto 250 ml

422
Solución receptora (ácido bórico al 2%)
1. Ácido Bórico 20 g
2. Agua destilada, VSP 1L
Solución tituladora (H2SO4 al 0.025 N)
1. Ácido Sulfúrico (D 1.84, 98 %) 0.68 ml
2. Agua destilada, VSP 1.00 L
Procedimiento
Digestión
1. En un papel de celulosa y libre de nitrógeno, pese 0.2 g de muestra seca y finamente
molida. Envuelva la muestra en el papel a manera de un paquetito.
2. Coloque el paquetito de la muestra en un balón Kjeldahl de 100 ml y agregue 3.5 ml
de la mezcla digestora. Utilice un volumétrico o un dosificador automático (Bureta).
3. Coloque el balón Kjeldahl en la hornilla. Haga hervir la muestra durante un máximo
de 3 horas. Gire el balón Kjeldahl cada media hora. Agítelo con cuidado para lavar el
material que se impregna en sus paredes, para garantizar una buena digestión. La
solución debe hervir hasta que tome color verde claro.
4. En forma paralela corra un blanco. El blanco es un análisis idéntico pero sin muestra.
Se utiliza papel, reactivos, y se realiza las mismas fases del análisis. Tiene por objeto
corregir los resultados a causa de una posible contaminación de nitrógeno de los
materiales y reactivos. El nitrógeno del blanco se descuenta al nitrógeno de la
muestra.
Destilación
1. Coloque en un frasco de Erlenmeyer 15 ml de ácido bórico al 2 % como receptor de
amoníaco. Agregue 5 gotas del indicador T. Muente el frasco en el pico de descarga
del destilador Kjeldahl.
2. Agregue con cuidado una pequeña cantidad de agua de caño en el balón Kjeldahl que
contiene la solución de sulfato de amonio. Diluya con cuidado puesto que la mezcla
genera calor.
3. Transfiera con cuidado la solución de sulfato de amonio al destilador Kjeldahl.
Enjuague la solución con agua de caño por lo menos tres veces para garantizar total
transferencia de la solución de sulfato de amonio. Cualquier pérdida de la solución
en la transferencia conduce a error en el resultado.
4. Agregue 7 ml de hidróxido de sodio al 50 % en el destilador. Un ligero exceso es mejor
(8 ml) para garantizar total destilación. Cierre los ductos de entrada del destilador.
Circule agua fría por el refrigerante del destilador.
5. Destile el amoníaco hasta obtener por lo menos 50 ml de destilado. El cambio de
color del receptor ácido bórico indica el inicio de la destilación.
NOTA: El caldero generador de vapor siempre debe contener agua destilada. El
agua de caño contiene bastante carbonato, lo cual precipita formando sarro en las
paredes del frasco.
Titulación
Cargue una bureta de 50 ml con la solución tituladora (ácido sulfúrico al 0.025
N). Anote la marca inicial de la solución, a menisco inferior.
1. Titule con cuidado el destilado hasta lograr viraje de color (de verde a azul
gris). Anote la marca final. Calcule por diferencia el gasto de la solución.

423
 2. Titule también la muestra blanca. Reste el volumen de la titulación blanco del
volumen de la titulación muestra de alimento.
NOTA 1: Acumule los residuos químicos en un recipiente de seguridad.
Deséchelos en un pozo séptico. Por ningún motivo debe verter los residuos
químicos en el desagüe o el lavamanos del laboratorio. Estos residuos pueden
contaminar el Sagrado Lago de los Incas, el Titicaca.
NOTA 2: El indicador T muestra diferentes colores de acuerdo al pH del medio:
Morado (ácido), Azul (neutro), y Verde (alcalino). Debe tener cuidado en la
titulación. El viraje de color verde a morado, indica titulación errónea. En este
caso debe descartar la prueba y repetir el análisis.
Cálculos
Volumen (ml) x Normalidad x meq. del Nitrógeno
NT, % = ------------------------------------------------------------------- x 100
Peso de la muestra analizada (g)
PT, % = NT x 6.25

Cuestionario
1. Describa la historia del método Kjeldahl.
2. Explique las etapas del método Kjeldahl.
3. Escriba la ecuación de la digestión Kjeldahl.
4. Escriba la ecuación de la destilación Kjeldahl.
5. Escriba la ecuación de la titulación Kjeldahl.
6. Mencione los reactivos que se utilizan en el método Kjeldahl.
7. Mencione las soluciones que se utilizan en el método Kjeldahl.
8. ¿Por qué se utiliza la relación 1:2 (ácido:hidróxido)?
9. ¿Cuál es la razón por la que se realiza la determinación en blanco?
10. ¿De qué compuestos nitrogenados están formados los alimentos?
Ejercicios
1. La alfalfa contiene 18 % de proteína total. Calcule su contenido de nitrógeno total.
2. En la titulación, una muestra de grano de cebada reportó un gasto de 5 ml de
H2SO4 (0.075 N). Calcule su porcentaje de proteína total.
3. La titulación de una muestra de alfalfa forrajera reportó un gasto de 20 ml de
ácido sulfúrico. El porcentaje de proteína total del alimento fue de 18 %. ¿Qué
normalidad tuvo el ácido utilizado en la titulación?
4. La harina de pescado tiene 65% de proteína total. A la titulación tuvo un gasto de
30 ml de H2SO4 (0.1 N). ¿Qué cantidad de muestra se analizó?
5. Un vacuno consume 10 kg de forraje. El forraje tiene 12% de proteína total. ¿Qué
cantidad de nitrógeno consume el animal?
8.7 Carbohidratos no fibrosos

Los carbohidratos no fibrosos (CNF) es un componente que está reemplazando al

clásico extracto libre de nitrógeno (ELN). El cálculo de CNF utiliza fibra
detergente neutro (FDN) en lugar de fibra cruda (FC). Se estima por simple

424
 diferencia aritmética entre la materia seca (MS) y los componentes determinados
por análisis proximal, a través de la siguiente ecuación (Mertens, 1997).

CNF, % = 100 − (EE + FDN + PC + CT)

Los carbohidratos no fibrosos (CNF) incluyen la fracción de alimentos con alta

capacidad de producción de energía, especialmente almidón, azúcares, pectina,
etc. Al constituir la porción de alimento estimada por la diferencia entre el todo y
las partes evaluadas analíticamente (proteína bruta, materia mineral, extracto
etéreo y fibra en detergente neutro), el contenido de CNF tiende a absorber los
errores asociados con los compuestos químicos que se analizan directamente
(Detmann & Valadares, 2010).

8.8 Energía bruta (calor de combustión)

La energía bruta (o calor de combustión) se mide como la energía liberada como

calor cuando un compuesto se somete a una combustión completa con oxígeno
en un calorímetro de bomba. Se puede predecir con relativa precisión a partir de
la composición química. A menudo abreviado como EB. El calor de combustión
de los nutrientes está en relación directa con el contenido de carbono e hidrógeno,
y en relación inversa con el contenido de oxígeno. Cada elemento o molécula tiene
un calor de combustión distinto. El calor de combustión (kcal/g) del H es 34.5, C
8.08, S 3.2, metano 13.35, alcohol etílico 7.07; el equivalente calórico del oxígeno
es de 2.6 a 3.4 kcal/g o 4.7 a 5.1 kcal/litro. El calor de combustión promedio del
carbono en los tejidos se asume que es el mismo de la glucosa, 113 kcal por átomo
gramo de carbono.

Medición de la energía bruta

La energía bruta (EB) de un alimento se puede medir en forma directa o indirecta.

La medición directa se realiza con el calorímetro de bomba. La medición indirecta
se estima a partir de su composición química a través de la siguiente ecuación
(Nehring & Haenlein, 1973), donde cada fracción nutricional tiene un coeficiente
calórico específico.

EB, kcal⁄100gMS = 9.50EE + 4.79FDN + 5.72PC + 4.03CNF

425
Ejemplo

La totora fresca (Schoenoplectus tatora) tiene la siguiente composición química

en 100 % de materia seca: EE 1.6 %, FC 38.8 %, PT 10.5 %, CT 8.4 %. A través de
la ecuación de Nehring y Haenlein (1973), calcule su valor de energía bruta,
expresado en: kcal/kg MS y Mcal/kg MS y MJ/kg MS.

Solución

EB, kcal/100 g MS = 9.5 (1.6) + 4.79 (38.8) + 5.72 (10.5) + 4.03 (40.7)

EB = 425.1 kcal/100 g MS

EB = 4251 kcal/kg MS

EB = 4.251 Mcal/kg MS

EB = 17.79 MJ/kg MS

Ejercicios de aplicación

En la tabla 41, se muestra la composición química de algunos alimentos de mayor

uso en la alimentación animal. Calcule su energía bruta.

Tabla 41

Composición química de algunos alimentos.

H° Composición, 100 % Energía Bruta

MS
Alimentos
% EE FC PT CT ELN (Mcal/kg) (MJ/kg)

Alfalfa 78 2.6 26 17.0 9.1

forrajera
Cebada 75 2.6 27 12.5 6.5
forrajera
Cebada grano 8 2.1 6 10.5 2.6
Paja de 8 1.9 42 4.3 7.1
cebada
Trébol 80 4.6 14 25.8 11.9
rastrero

Ejercicio encargado

Con los datos de la composición química, y utilizando fibra cruda y fibra

detergente neutro, contraste la energía bruta de los alimentos que se analizaron
en el presente semestre.

426
Calorimetría de bomba

El calorímetro de bomba es un aparato que se utiliza para medir el calor de

combustión de los alimentos. En este aparato se quema una muestra de alimento
de peso conocido bajo condiciones controladas, donde se registran las
temperaturas antes y después de la ignición, haciendo algunas correcciones. La
reacción tiene lugar en un espacio cerrado conocido como bomba, en contacto
térmico controlado con su entorno, la camisa, a temperatura constante. Este
conjunto, junto con los dispositivos de medición de temperatura, calentamiento,
enfriamiento y agitación, conforman el calorímetro. El calorímetro propiamente
dicho suele ser una lata de metal con una tapa bien ajustada que contiene agua,
agitada continuamente, en la que se encuentra la bomba. Consiste en un
recipiente sellado de paredes gruesas en el que se permite que los reactivos
reaccionen, en condiciones de volumen constante, tras la ignición de la materia
combustible en una atmósfera de oxígeno.

Figura 75

Calorímetro de bomba

Nota. Tomado de Helmenstine (2019).

427
Partes esenciales de un calorímetro de bomba
1. Bomba de Oxígeno. Donde se quema la carga de combustible.

2. Balde. Recipiente metálico que contine agua donde se coloca la bomba de

oxígeno.

3. Agitador. Dispositivo de agitación mecánica de agua, que sirve para

promover el rápido equilibrio térmico sin la introducción de exceso de
calor en forma de energía mecánica.

4. Chaqueta. Es el casco de aislamiento que protege del estrés térmico al

bucket durante el proceso de combustión. Está térmicamente sellado,
controla cualquier transferencia de calor entre el balde y su entorno. Es un
dispositivo no controlado o chaqueta de aislamiento plano.

5. Termómetro. Sensor para medir los cambios de temperatura dentro y

del balde.

Estandarización del calorímetro de bomba

✓ La estandarización del calorímetro es una operación que se hace para

determinar el equivalente energético o capacidad de calor efectiva del
sistema. Se realiza con una muestra estándar de ácido benzoico.

Equivalente energético o capacidad calorífica del calorímetro (W)

✓ El equivalente calórico o factor de equivalente energético (W) es la

suma de las capacidades caloríficas de los componentes del calorímetro
(bomba de metal, bucket y agua). Representa la energía requerida para
elevar en 1°C la temperatura del calorímetro, se expresa como calorías
por grado Celsius. Este factor usualmente caerá en un rango de 2410 a
2430 cal/°C para el calorímetro 1341 con una bomba de oxígeno 1108.
El valor exacto se debe determinar para cada instalación, y requiere una
serie de al menos cuatro pruebas de estandarización (y de preferencia
más) a partir del cual se puede tomar un promedio para representar el
valor W verdadero para el calorímetro del usuario. Esto proveerá un
factor que se puede utilizar con confianza en las pruebas posteriores
con materiales no conocidos. La estandarización siempre se debe
repetir después de cambiar cualquier parte del calorímetro, y

428
 ocasionalmente como un chequeo tanto en el calorímetro como en la
técnica de operación.

Muestra estándar. El ácido benzoico es la muestra estándar para la

estandarización del calorímetro de bomba. Es un compuesto no higroscópico
que quema completamente en la bomba de oxígeno, y es fácilmente disponible
en forma muy pura. El calor de combustión del ácido benzoico es de 6318 cal/g.

Procedimiento de estandarización
✓ Utilice pellets de ácido benzoico de grado calorífico con un peso no
menor de 0.9 g ni mayor de 1.25 g. Determine la elevación de la
temperatura corregida, t, a partir de datos de pruebas observadas.

✓ Titule el lavaje de la bomba para la corrección de ácido nítrico, y mida

el alambre residual para la corrección de fusible no fundido.

Estime el equivalente energético a través de la siguiente ecuación:

𝐇𝐦 + 𝐞𝟏 + 𝐞𝟑
𝐖=
𝐓
Donde:
𝐖 Equivalente energético del calorímetro (cal/°C).
H Calor de combustión del ácido benzoico estándar (cal/g).
𝐦 Masa de la muestra de ácido benzoico estándar (g).
𝐓 Elevación de la temperatura neta corregida (°C).
𝐞𝟏 Corrección para el calor de formación del ácido nítrico (cal).
𝐞𝟑 Corrección para el calor de combustión del alambre quemado (cal).

Calor bruto de combustión (Hg)

𝐄𝐥𝐞𝐯𝐚𝐜𝐢ó𝐧 𝐝𝐞 𝐭𝐞𝐦𝐩𝐞𝐫𝐚𝐭𝐮𝐫𝐚 °𝐂 𝐱 𝐖
𝐇𝐠 =
𝐏𝐞𝐬𝐨 𝐝𝐞 𝐥𝐚 𝐦𝐮𝐞𝐬𝐭𝐫𝐚, 𝐠

Ejemplo 1. La estandarización con una muestra de 1.1651 g de ácido benzoico

(6318 cal/g) produjo una elevación de temperatura neta corregida de 3.047C. La
titulación del ácido requirió 11.9 ml de álcali estándar y se quemó 8 cm de alambre
en la combustión. Sustituyendo en la ecuación de estandarización:
𝐖 Equivalente energético del calorímetro (cal/°C).
H 6318 cal/g
𝐦 1.1651 g
𝐓 3.947°C
𝐞𝟏 (11.9 ml) (1cal/ml) = 11.9 cal
𝐞𝟑 (8 cm) (2.3 cal/cm) = 18.4 cal

429
 (𝟔𝟑𝟏𝟖)(𝟏. 𝟏𝟔𝟓𝟏) + 𝟏𝟏. 𝟗 + 𝟏𝟖. 𝟒
𝐖=
𝟑. 𝟎𝟒𝟕
W = 2426 cal/°C
Ejemplo 1: En una prueba de estandarización, 1.1651 g de ácido benzoico
estándar (calor de combustión 6318 cal/g) produce una elevación de
temperatura de 3.047C ¿Cuál es su equivalente energético (W)?

Ejemplo 2: Una muestra de combustible que pesa 0.9936 g produjo un aumento

de temperatura de 3.234C en un calorímetro cuyo equivalente energético es
de 2416 cal/C. La energía bruta o calor de combustión (Hg) es:

(𝟑. 𝟐𝟑𝟒) (𝟐𝟒𝟏𝟔)

𝐇𝐠 = = 𝟕𝟖𝟔𝟑𝐜𝐚𝐥/𝐠
𝟎. 𝟗𝟗𝟑𝟔

Por simplicidad, las correcciones usualmente aplicadas para calores introducidas

por el fusible y la formación de ácido se omiten en el ejemplo anterior.

Correcciones termoquímicas
✓ La precisión de la calorimetría de bomba depende de un conjunto
readaptable de condiciones de operación uniformemente aplicado a
todas las pruebas de estandarización y determinación. Aquellos
factores que no pueden ser constantes requieren correcciones para
compensar sus efectos.

✓ La fundición del alambre en la bomba contribuye calor adicional a la

combustión de la bomba. La cantidad de alambre quemado varía en
cada prueba, por lo que en cada prueba se debe determinar la energía
contribuida por el fusible y aplicar una corrección para compensar esta
variación (se debe restar de la energía total liberada).

✓ La combustión en la bomba ocurre en una atmósfera de oxígeno casi

puro, en alta presión y temperatura. En este proceso ocurren varias
reacciones que no necesariamente se desarrollan cuando el mismo
material se quema bajo condiciones atmosféricas normales. Estas
reacciones colaterales son importantes debido a que generan una
apreciable cantidad de calor la cual no se puede atribuir a la muestra, y
por la cual se debe hacer una corrección.

430
 ✓ En una combustión normal, todo el azufre combustible se oxida a
dióxido de azufre y descarga con los gases. Pero cuando el mismo
material se quema en una bomba de oxígeno, la oxidación gira más a
trióxido de azufre el cual reacciona con la humedad de la bomba para
formar ácido sulfúrico. En forma similar, en la combustión normal, el
nitrógeno del aire no se afecta. Pero cuando se quema un combustible
en una bomba de oxígeno, algo del nitrógeno molecular atrapado en la
bomba se oxida y combina con el vapor de agua para formar ácido
nítrico.

Operación del calorímetro

✓ Llenado del bucket. Destare el bucket seco y adicione 2000 ( 0.5) g de
agua. Es preferible agua destilada, sin embargo, puede usar agua
desmineralizada o con menos de 250 ppm de sólidos disueltos.

✓ La temperatura del agua debe estar 1.5C menor que la temperatura de

laboratorio, sin embargo, esto puede ser variable a elección del
operador. No es necesario usar exactamente 2000g de agua, sino la
cantidad seleccionada debe ser duplicada dentro de  0.5 g para cada
corrida. En vez de pesar el bucket se puede llenar con una pipeta
automática o con cualquier otro dispositivo volumétrico si la
repetibilidad del sistema de llenado está dentro de  0.5 ml y la
temperatura del agua está dentro de 1C de rango.

✓ Lavado de la bomba. Abra la válvula de la bomba y libere el gas. Lave

todas las superficies interiores de la bomba con un frasco lavador de
agua destilada y colecte el lavaje en un frasco.

✓ Remueva de los electrodos todas las piezas del alambre residual;

enderécelos y mida su longitud combinada en centímetros. Reste esta
longitud de la longitud inicial de 10 cm e ingrese esta cantidad de datos
como la cantidad neta de alambre quemado.

✓ Titule el lavaje de la bomba con una solución de carbonato de sodio

(Na2CO3) utilizando indicador naranja de metilo o rojo de metilo. Para
simplificar el cálculo de la titulación se recomienda una solución 0.709
N de carbonato de sodio. Esto se prepara por disolución de 3.76 g de

431
 Na2CO3 para un litro de solución o alternativamente se puede usar una
solución de NaOH o KOH de la misma normalidad.

✓ Análisis del lavaje de la bomba para determinar el contenido de azufre

de la muestra si esta excede 0.1 %. Los métodos para la determinación
de azufre se discuten en el manual de instrucción Nº 207M.

Cálculo del calor de combustión

𝐓𝐰 − 𝐞𝟏 − 𝐞𝟐 − 𝐞𝟑
𝐇𝐠 =
𝐌
𝐓 : elevación de la temperatura
𝐰 : factor de equivalente de energía
𝐞𝟏 : calor de formación del ácido nítrico
𝐞𝟐 : calor de formación del ácido sulfúrico
𝐞𝟑 : calor de combustión del alambre
𝐞𝟑 : 2.3 x C3 cuando se usa alambre Parr 45C10 de níquel cromo.
C3 : cm de alambre consumido

432
 BIBLIOGRAFÍA

Abdoul-Aziz, S. K. A., Zhang, Y., & Wang, J. (2021). Milk Odd and Branched
Chain Fatty Acids in Dairy Cows. Animals, 11(3210), 1–13.
https://doi.org/10.3390/ani11113210
Abe, C., Miyazawa, T., & Miyazawa, T. (2022). Current use of Fenton reaction in
drugs and food. Molecules, 27, 5451.
https://doi.org/10.3390/molecules27175451
Abeysuriya, H. I., Bulugahapitiya, V. P., & Pulukkuttige, J. L. (2020). Total
vitamin C, ascorbic acid, dehydroascorbic acid, antioxidant properties, and
iron content of underutilized and commonly consumed fruits in Sri Lanka.
International Journal of Food Science, 2020(4783029), 1–13.
https://doi.org/10.1155/2020/4783029
Aboseif, A. M., Ramadan, E. A., & El-Hammady, A. K. I. (2022). Effectiveness of
dietary vitamin C on the performance of common carp (Cyprinus carpio).
Egyptian Journal of Aquatic Biology and Fisheries, 26(5), 257–287.
https://doi.org/10.21608/ejabf.2022.260736
Adebayo, M., Zhang, X. M., Wang, M., Wang, R., Wen, J. N., Hao, L. Z., He, J. H.,
Shen, W. J., Ma, Z. Y., & Tan, Z. L. (2022). Proper motility enhances rumen
fermentation and microbial protein synthesis with decreased saturation of
dissolved gases in rumen simulation technique. Journal of Dairy Science,
105(1), 231–241. https://doi.org/10.3168/jds.2021-20165
Adu, E. K., Awotwi, E. K., Amaning-Kwarteng, K., & Awumbila, B. (2012).
Metabolic fecal nitrogen and digestibility estimates in the grasscutter
(Thryonomys swinderianus). Tropical Animal Health and Production, 44,
881–886. https://doi.org/10.1007/s11250-011-9982-2
Ahn, H. H., & Kim, T. J. (2021). Three endogenous cellulases from termite,
Reticulitermes speratus KMT001. Archives of Insect Biochemistry and
Physiology, 106(3), 1–11. https://doi.org/10.1002/arch.21766
Ajibola, A., Chamunorwa, J. P., & Erlwanger, K. H. (2012). Nutraceutical values
of natural honey and its contribution to human health and wealth. Nutrition
and Metabolism, 9(61), 1–12. https://doi.org/10.1186/1743-7075-9-61
Akkinapally, S., Hundalani, S. G., Kulkarni, M., Fernandes, C. J., Cabrera, A. G.,
Shivanna, B., & Pammi, M. (2018). Prostaglandin E1 for maintaining ductal
patency in neonates with ductal-dependent cardiac lesions. Cochrane
Database of Systematic Reviews, 2(CD011417), 1–13.
https://doi.org/10.1002/14651858.CD011417.pub2
Al-Bari, A. A., & Al Mamun, A. (2020). Current advances in regulation of bone
homeostasis. FASEB BioAdvances, 2, 668–679.
https://doi.org/10.1096/fba.2020-00058
Albright, J. L. (1993). Feeding Behavior of Dairy Cattle. Journal of Dairy Science,

433
 76(2), 485–498. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(93)77369-5
Altobelli, G. G., Van Noorden, S., Balato, A., & Cimini, V. (2020). Copper/zinc
superoxide dismutase in human skin: Current knowledge. Frontiers in
Medicine, 7(183), 1–8. https://doi.org/10.3389/fmed.2020.00183
Álvarez, J., Castro, N., Yupanqui, E., & Aliaga, E. (2016). Estudio preliminar del
Astragalus garbancillo Cav. Revista Peruana de Química e Ingeniería
Química, 19(2), 31–36.
https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/view
/13091
Amadei, G., Handford, C. E., Qiu, C., De Jonghe, J., Greenfeld, H., Tran, M.,
Martin, B. K., Chen, D. Y., Aguilera-Castrejon, A., Hanna, J. H., Elowitz, M.
B., Hollfelder, F., Shendure, J., Glover, D. M., & Zernicka-Goetz, M. (2022).
Embryo model completes gastrulation to neurulation and organogenesis.
Nature, 610(7930), 143–153. https://doi.org/10.1038/s41586-022-05246-3
An, S. H., Kim, D. W., & An, B. K. (2016). Effects of dietary calcium levels on
productive performance, eggshell quality and overall calcium status in aged
laying hens. Asian-Australasian Journal of Animal Sciences, 29(10), 1477–
1482. https://doi.org/10.5713/ajas.15.0655
Anand, R., Mohan, L., & Bharadvaja, N. (2022). Disease prevention and
treatment using β-carotene: the ultimate provitamin A. Revista Brasileira
de Farmacognosia, 32(4), 491–501. https://doi.org/10.1007/s43450-022-
00262-w
Andersen, J. E. T. (2018). Understanding uncertainty to weighing by electronic-
analytical balances. Journal of AOAC International, 101(6), 1977–1984.
https://doi.org/10.5740/jaoacint.17-0428
Andriotis, V. M. E., Saalbach, G., Waugh, R., Field, R. A., & Smith, A. M. (2016).
The maltase involved in starch metabolism in barley endosperm is encoded
by a single gene. PLoS ONE, 11(3), e0151642.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0151642
Angel, R., Kim, S. W., Wenting, L., & Jimenez-Moreno, E. (2013). Velocidad de
paso y pH intestinal en aves: Implicaciones para la digestion y el uso de
enzimas. XXIX Curso de Especialización FEDNA, 14.
https://www.produccion-
animal.com.ar/produccion_aves/produccion_avicola/05-
13CAP_VIIItrad.pdf
Angeli, A., Carta, F., & Supuran, C. T. (2020). Carbonic anhydrases: Versatile and
useful biocatalysts in chemistry and biochemistry. Catalysts, 10, 1008.
https://doi.org/10.3390/catal10091008
Ani, P. N., Egbuhuzor, U. P., & Amadi, E. C. (2013). Comparative studies of yellow
and white corn varieties for fuel ethanol production. International Journal
of Science and Technology, 1(5), 5–10.
http://internationaljournalcorner.com/index.php/theijst/article/view/128

434
 085/88755
Annongu, A. A., Karim, O. R., Sola-Ojo, F. E., Kayode, R. M. O., & Adeyemi, K. D.
(2014). Investigation of the toxicity levels of supplemental dietary DL-
methionine for poultry in a tropical environment. Wayamba Journal of
Animal Science, 6, 975–980.
Arechiga-Flores, C. F., Cortés-Vidauri, Z., Hernández-Briano, P., Lozano-
Domínguez, R. R., López-Carlos, M. A., Macías-Cruz, U., & Avendaño-Reyes,
L. (2022). Hypocalcemia in the dairy cow. Review. Revista Mexicana De
Ciencias Pecuarias, 13(4), 1025–1054.
https://doi.org/10.22319/rmcp.v13i4.5277
Arnold, P. K., & Finley, L. W. S. (2023). Regulation and function of the
mammalian tricarboxylic acid cycle. Journal of Biological Chemistry,
299(2), 102838. https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102838
Aronsson, H. (2008). The galactolipid monogalactosyldiacylglycerol (MGDG)
contributes to photosynthesis-related processes in Arabidopsis thaliana.
Plant Signaling and Behavior, 3(12), 1093–1095.
https://doi.org/10.4161/psb.3.12.6908
Arredondo-Ochoa, T., García-Almendárez, B. E., Escamilla-García, M., Martín-
Belloso, O., Rossi-Márquez, G., Medina-Torres, L., & Regalado-González, C.
(2017). Physicochemical and antimicrobial characterization of beeswax–
starch food-grade nanoemulsions incorporating natural antimicrobials.
International Journal of Molecular Sciences, 18, 2712.
https://doi.org/10.3390/ijms18122712
Artzi, L., Bayer, E. A., & Moraïs, S. (2017). Cellulosomes: Bacterial nanomachines
for dismantling plant polysaccharides. Nature Reviews Microbiology, 15(2),
83–95. https://doi.org/10.1038/nrmicro.2016.164
Aschenbach, J. R., Kristensen, N. B., Donkin, S. S., Hammon, H. M., & Penner,
G. B. (2010). Gluconeogenesis in dairy cows: The secret of making sweet milk
from sour dough. IUBMB Life, 62(12), 869–877.
https://doi.org/10.1002/iub.400
Avilés-Gaxiola, S., Chuck-Hernández, C., & Serna, S. O. (2018). Inactivation
methods of trypsin inhibitor in legumes: A review. Journal of Food Science,
83(1), 17–29. https://doi.org/10.1111/1750-3841.13985
Awuchi, C. G., Ondari, E. N., Twinomuhwezi, H., Igwe, V. S., & Omagwula, I. O.
(2021). Aflatoxin B1 production, toxicity, mechanism of carcinogenicity, risk
management, and regulations. Archives of Animal and Poultry Sciences,
1(4), 58–63. https://doi.org/10.19080/AAPS.2020.01.555568
Babashahi-Kouhanestani, M., Salehi, M., Mazloomi, S. M., & Almasi-Hashyani,
A. (2014). Quantitative evaluation of vitamin C in industrial lemon juice by
titration method. Journal of Biology and Today’s World, 3(6), 139–141.
https://doi.org/10.15412/j.jbtw.01030605

435
Bach, A., Calsamiglia, S., & Stern, M. D. (2005). Nitrogen metabolism in the
rumen. Journal of Dairy Science, 88(E. Suppl.), E9–E21.
https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(05)73133-7
Bacha, B. A., Karray, A., Daoud, L., Bouchaala, E., Ali, M. B., Gargouri, Y., & Ali,
Y. Ben. (2011). Biochemical properties of pancreatic colipase from the
common stingray Dasyatis pastinaca. Lipids in Health and Disease, 10(69),
1–7. https://doi.org/10.1186/1476-511X-10-69
Baghaei, B., & Skrifvars, M. (2020). All-Cellulose Composites: A Review of Recent
Studies on Structure, Properties and Applications. Molecules, 25, 2836.
https://doi.org/10.3390/molecules25122836
Baker, J. O. (2012). Public Understanding of Science between “science and
religion.” Public Understanding of Science, 21(3), 340–353.
https://doi.org/10.1177/0963662511434908
Bakunova, A. K., Nikolaeva, A. Y., Rakitina, T. V., Isaikina, T. Y., Khrenova, M.
G., Boyko, K. M., Popov, V. O., & Bezsudnova, E. Y. (2021). The uncommon
active site of d‐amino acid transaminase from haliscomenobacter hydrossis:
Biochemical and structural insights into the new enzyme. Molecules,
26(5053), 1–18. https://doi.org/10.3390/molecules26165053
Balabanova, L., Averianova, L., Marchenok, M., Son, O., & Tekutyeva, L. (2021).
Microbial and genetic resources for cobalamin (Vitamin b12) biosynthesis:
From ecosystems to industrial biotechnology. International Journal of
Molecular Sciences, 22(9), 4522. https://doi.org/10.3390/ijms22094522
Balakrishna, A. K., & Farid, M. (2020). Enrichment of rice with natural thiamine
using high-pressure processing (HPP). Journal of Food Engineering, 283,
110040. https://doi.org/10.1016/j.jfoodeng.2020.110040
Baltaci, A. K., Yuce, K., & Mogulkoc, R. (2018). Zinc metabolism and
metallothioneins. Biological Trace Element Research, 183(1), 22–31.
https://doi.org/10.1007/s12011-017-1119-7
Bao, Y. M., & Choct, M. (2009). Trace mineral nutrition for broiler chickens and
prospects of application of organically complexed trace minerals: A review.
Animal Production Science, 49(4), 269–282.
https://doi.org/10.1071/EA08204
Bar, A., & Hurwitz, S. (1987). Vitamin D metabolism and calbindin (calcium-
binding protein) in aged laying hens. Journal of Nutrition, 117(10), 1775–
1779. https://doi.org/10.1093/jn/117.10.1775
Barber, T. M., Kabisch, S., Pfeiffer, A. F. H., & Weickert, M. O. (2020). The health
benefits of dietary fibre. Nutrients, 12(3209), 1–17.
Barbusiński, K. (2009). Henry John Horstman Fenton - short biography and
brief history of Fenton reagent discovery. Chemistry-Didactics-Ecology-
Metrology, 14, 101–105.
http://tchie.uni.opole.pl/freeCDEM/CDEM09/Barbusinski_CDEM09(1-

436
 2).pdf
Barchiesi-Ferrari, C., & Anrique, R. (2011). Ruminal degradability of dry matter
and crude protein from moist dehulled lupin and extruded rapeseed meal.
Chilean Journal of Agricultural Research, 71(3), 430–436.
https://doi.org/10.4067/S0718-58392011000300014
Bardagjy, A. S., & Steinberg, F. M. (2019). Relationship between HDL functional
characteristics and cardiovascular health and potential impact of dietary
patterns: A narrative review. Nutrients, 11(1231), 1–15.
https://doi.org/10.3390/nu11061231
Battafarano, G., Chiellini, G., & Saponaro, F. (2022). Editorial: Calcium
metabolism: Hormonal crosstalk, pathophysiology and disease. Frontiers in
Medicine, 9, 899416. https://doi.org/10.3389/fmed.2022.899416
Beauchemin, K. A. (2018). Invited review: Current perspectives on eating and
rumination activity in dairy cows. Journal of Dairy Science, 101, 4762–4784.
https://doi.org/10.3168/jds.2017-13706
Bechara, N., Flood, V. M., & Gunton, J. E. (2022). A systematic review on the role
of vitamin C in tissue healing. Antioxidants, 11(1605), 1–12.
https://doi.org/10.3390/antiox11081605
Bedford, A., Beckett, L., Harthan, L., Wang, C., Jiang, N., Schramm, H., Guan, L.
L., Daniels, K. M., Hanigan, M. D., & White, R. R. (2020). Ruminal volatile
fatty acid absorption is affected by elevated ambient temperature. Scientific
Reports, 10, 13092. https://doi.org/10.1038/s41598-020-69915-x
Beggs, M. R., Bhullar, H., Dimke, H., & Alexander, R. T. (2022). The contribution
of regulated colonic calcium absorption to the maintenance of calcium
homeostasis. Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology, 220,
106098. https://doi.org/10.1016/j.jsbmb.2022.106098
Bender, A. E. (2007). Biological methods of evaluating protein quality.
Proceedings of the Nutrition Society 1958, 17, 85–91.
https://doi.org/10.1079/pns19580016
Berends, H., van den Borne, J. J. G. C., Røjen, B. A., van Baal, J., & Gerrits, W. J.
J. (2014). Urea recycling contributes to nitrogen retention in calves fed milk
replacer and low-protein solid feed. Journal of Nutrition, 144(7), 1043–
1049. https://doi.org/10.3945/jn.114.191353
Berenguer, M., & Duester, G. (2022). Retinoic acid, RARs and early development.
Journal of Molecular Endocrinology, 69(4), T59–T67.
https://doi.org/10.1530/JME-22-0041
Bergman, E. N., Brockman, R. P., & Kaufman, C. F. (1974). Glucose metabolism
in ruminants: comparison of whole-body turnover with production by gut,
liver, and kidneys. Fed Proc, 33(7), 1849–1854.
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/4834188/
Betancur-Murillo, C. L., Aguilar-Marín, B. S., & Jovel, J. (2023). Prevotella: A key

437
 player in ruminal metabolism. Microorganisms Review, 11, 1–18.
https://doi.org/10.3390/microorganisms11010001
Bhat, J. R., Geelani, S. A., Khan, A. A., Roshan, R., & Rathod, S. G. (2022).
Vitamin D toxicity due to self-prescription: A case report. Journal of Family
Medicine and Primary Care, 11(4), 1561–1563.
https://doi.org/10.4103/jfmpc.jfmpc_1525_21
Bhatt, N., Singh, N., Mishra, A., Kandpal, D., Rajneesh, R., & Jamwal, S. (2021).
A detailed review of transportation stress in livestock and its mitigation
techniques. International Journal of Livestock Research, 11(1), 30–41.
https://doi.org/10.5455/ijlr.20201109102902
Bickerstaffe, R., Annison, E. F., & Linzell, J. L. (1974). The metabolism of glucose,
acetate, lipids and amino acids in lactating dairy cows. The Journal of
Agricultural Science Cambridge, 82(1), 71–85.
https://doi.org/10.1017/S0021859600050243
Bieri, J. G., Briggs, G. M., Spivey, M. R., Polland, C. J., & Ortiz, L. O. (1956). Fat
deficiency. Experimental Biology and Medicine, 93(2), 237–240.
https://doi.org/10.3181/00379727-93-22718
Bikle, D., & Christakos, S. (2020). New aspects of vitamin D metabolism and
action — addressing the skin as source and target. Nature Reviews
Endocrinology, 16(4), 234–252. https://doi.org/10.1038/s41574-019-0312-
5
Blaxter, K. L. (1956). The magnesium content of bone in hypomagnesaemic
disorders of livestock. In G. E. W. Wolstenholme & C. M. O’Connor (Eds.),
Bone Structure and Metabolism (pp. 117–184).
https://doi.org/10.1002/9780470715222.ch10
Bojarczuk, A., Skąpska, S., Mousavi Khaneghah, A., & Marszałek, K. (2022).
Health benefits of resistant starch: A review of the literature. Journal of
Functional Foods, 93(May). https://doi.org/10.1016/j.jff.2022.105094
Bondan, C., Folchini, J. A., Noro, M., Quadros, D. L., Machado, K. M., & González,
F. H. D. (2018). Milk composition of holstein cows: A retrospective study.
Ciencia Rural, 48(12), e20180123. https://doi.org/10.1590/0103-
8478cr20180123
Borgstrom, B., Erlanson-Albertsson, C., & Wieloch, T. (1979). Pancreatic
colipase: Chemistry and physiology. Journal of Lipid Research, 20(7), 805–
816. https://doi.org/10.1016/s0022-2275(20)40009-4
Boyer, P. D. (2002). A research journey with ATP synthase. Journal of Biological
Chemistry, 277(42), 39045–39061.
https://doi.org/10.1074/jbc.X200001200
Brito, A., Hertrampf, E., Olivares, M., Gaitán, D., Sánchez, H., Allen, L. H., &
Uauy, R. (2012). Folate, vitamin B12 and human health. Revista Medica de
Chile, 140, 1464–1475. https://doi.org/10.4067/S0034-

438
 98872012001100014
Brown, R. M. (2004). Cellulose Structure and Biosynthesis: What is in Store for
the 21st Century? Journal of Polymer Science, Part A: Polymer Chemistry,
42(3), 487–495. https://doi.org/10.1002/pola.10877
Brugger, D., Wagner, B., Windisch, W. M., Schenkel, H., Schulz, K., Südekum, K.
H., Berk, A., Pieper, R., Kowalczyk, J., & Spolders, M. (2022). Review:
Bioavailability of trace elements in farm animals: definition and practical
considerations for improved assessment of efficacy and safety. Animal,
16(8), 100598. https://doi.org/10.1016/j.animal.2022.100598
Buchholz, M., Drotleff, A. M., & Ternes, W. (2012). Thiamin (vitamin B 1) and
thiamin phosphate esters in five cereal grains during maturation. Journal of
Cereal Science, 56(1), 109–114. https://doi.org/10.1016/j.jcs.2011.11.009
Bunchasak, C. (2009). Role of dietary methionine in poultry production. Journal
of Poultry Science, 46(3), 169–179. https://doi.org/10.2141/jpsa.46.169
Bunik, V., Artiukhov, A., Aleshin, V., & Mkrtchyan, G. (2016). Multiple forms of
glutamate dehydrogenase in animals: Structural determinants and
physiological implications. Biology, 5(53), 1–30.
https://doi.org/10.3390/biology5040053
Burns, J. J. (1957). Missing step in man, monkey and guinea pig required for the
biosynthesis of L-ascorbic acid. Nature, 180(4585), 553–553.
https://doi.org/10.1038/180553a0
Burns, T. (2011). Fatty Acids and Lipogenesis in Ruminant Adipocytes [Clemson
University].
https://tigerprints.clemson.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1840&context
=all_dissertations
Byrne, L., & Murphy, R. A. (2022). Relative bioavailability of trace minerals in
production animal nutrition: A review. Animals, 12, 1981.
https://doi.org/10.3390/ani12151981
Cafrune, M. M., Rebuffi, G. E., Cabrera, R. H., & Aguirre, D. H. (1996). cafrune
fasciola.PDF. Vet. Arg., 13(128), 570–574.
Cainzos, J. M., Andreu-Vazquez, C., Guadagnini, M., Rijpert-Duvivier, A., &
Duffield, T. (2022). A systematic review of the cost of ketosis in dairy cattle.
Journal of Dairy Science, 105(7), 6175–6195.
https://doi.org/10.3168/jds.2021-21539
Calliope, S., Wagner, J., & Samman, N. (2019). Physicochemical and Functional
Characterization of Potato Starch (Solanum Tuberosum ssp. Andigenum)
from the Quebrada de Humahuaca, Argentina. Starch, 1900069, 1–9.
https://doi.org/10.1002/star.201900069
Calvillo, Á., Pellicer, T., Carnicer, M., & Planas, A. (2022). Bioprocess strategies
for vitamin B12 production by microbial fermentation and its market
applications. Bioengineering, 9(365), 1–24.

439
 https://doi.org/10.3390/bioengineering9080365
Candelario, N., & Klein, C. (2022). Megaloblastic anemia due to severe vitamin
B12 deficiency. Cleveland Clinic Journal of Medicine, 89(1), 8–9.
https://doi.org/10.3949/ccjm.89a.21041
Cappelaere, L., Le Cour Grandmaison, J., Martin, N., & Lambert, W. (2021).
Amino Acid Supplementation to Reduce Environmental Impacts of Broiler
and Pig Production: A Review. Frontiers in Veterinary Science, 8, 1–14.
https://doi.org/10.3389/fvets.2021.689259
Carazo, A., Macáková, K., Matoušová, K., Krčmová, L. K., Protti, M., & Mladěnka,
P. (2021). Vitamin A update: Forms, sources, kinetics, detection, function,
deficiency, therapeutic use and toxicity. Nutrients, 13(1703), 1–36.
https://doi.org/10.3390/nu13051703
Cardinault, N., Doreau, M., Poncet, C., & Nozière, P. (2006). Digestion and
absorption of carotenoids in sheep given fresh red clover. Animal Science,
82, 49–55. https://doi.org/10.1079/ASC200514
Carlos-Amaya, F., Osorio-Diaz, P., Agama-Acevedo, E., Yee-Madeira, H., & Bello-
Pérez, L. A. (2011). Physicochemical and Digestibility Properties of Double-
Modified Banana (Musa paradisiaca L.) Starches. Journal of Agricultural
and Food Chemistry, 59, 1376–1382. https://doi.org/10.1021/jf1035004
Carlson, P. (2022). Choose the best cattle mineral supplementation for your
operation. Farm Journal, 9. https://www.drovers.com/news/beef-
production/choose-best-cattle-mineral-supplementation-your-operation
Carpenter, K. J. (2012). The discovery of thiamin. Annals of Nutrition and
Metabolism, 61(3), 219–223. https://doi.org/10.1159/000343109
Carretto, M. V., Cuerdo, M. P., Direnzo, M. G., & Di Vito, M. V. (2002). El aceite
de oliva: beneficios en la salud. Invenio, 5(8), 141–149.
https://www.redalyc.org/pdf/877/87750812.pdf
Carroll, C., Olsen, K. D., Ricks, N. J., Dill-McFarland, K. A., Suen, G., Robinson,
T. F., & Chaston, J. M. (2019). Bacterial communities in the alpaca
gastrointestinal tract vary with diet and body site. Frontiers in Microbiology,
9(3334), 1–10. https://doi.org/10.3389/fmicb.2018.03334
Carta, S., Correddu, F., Battacone, G., Pulina, G., & Nudda, A. (2022).
Comparison of milk odd- and branched-chain fatty acids among human,
dairy species and artificial substitutes. Foods, 11(4148), 1–11.
https://doi.org/10.3390/foods11244118
Cerón, M. E., Marcoppido, G., Dekker, A., Fondevila, M., De La Fuente, G.,
Morici, G., & Cravero, S. (2016). Ciliate protozoa of the forestomach of llamas
(Lama glama) from locations at different altitude in Argentina. Zootaxa,
4067(1), 49–56. https://doi.org/10.11646/zootaxa.4067.1.3
Cerqueira, N. M. F. S. A., Oliveira, E. F., Gesto, D. S., Santos-Martins, D., Moreira,
C., Moorthy, H. N., Ramos, M. J., & Fernandes, P. A. (2016). Cholesterol

440
 Biosynthesis: A Mechanistic Overview. Biochemistry, 55(39), 5483–5506.
https://doi.org/10.1021/acs.biochem.6b00342
Chalvon-Demersay, T., Luise, D., Le Floc’h, N., Tesseraud, S., Lambert, W., Bosi,
P., Trevisi, P., Beaumont, M., & Corrent, E. (2021). Functional Amino Acids
in Pigs and Chickens: Implication for Gut Health. Frontiers in Veterinary
Science, 8(May), 1–13. https://doi.org/10.3389/fvets.2021.663727
Chaney, A. L., & Marbach, E. P. (1962). Modified reagents for determination of
urea and ammonia. Clinical Chemistry, 8, 130–132.
https://doi.org/10.1093/clinchem/8.2.130
Chen, M., Liu, C.-T., & Tang, Y. (2020). Discovery and biocatalytic application of
a PLP-dependent amino acid γ-substitution enzyme that catalyzes C–C bond
formation. J. Am. Chem. Soc., 142(23), 10506–19515.
https://doi.org/10.1021/jacs.0c03535
Chen, P., Li, Y., Shen, Y., Cao, Y., Li, Q., Wang, M., Liu, M., Wang, Z., Huo, Z.,
Ren, S., Gao, Y., & Li, J. (2022). Effect of Dietary Rumen-Degradable Starch
to Rumen-Degradable Protein Ratio on In Vitro Rumen Fermentation
Characteristics and Microbial Protein Synthesis. Animals, 12(2633), 1–13.
https://doi.org/10.3390/ani12192633
Cheng, Z., Meng, Z., Tan, D., Datsomor, O., Zhan, K., Lin, M., & Zhao, G. (2022).
Effects of supplementation of sodium acetate on rumen fermentation and
microbiota in postpartum dairy cows. Frontiers in Microbiology,
13(November), 1–13. https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.1053503
Cherukad, J., Wainwright, V., & Watson, E. D. (2012). Spatial and temporal
expression of folate-related transporters and metabolic enzymes during
mouse placental development. Placenta, 33(5), 440–448.
https://doi.org/10.1016/j.placenta.2012.02.005
Chiricozzi, E., Lunghi, G., Di Biase, E., Fazzari, M., Sonnino, S., & Mauri, L.
(2020). GM1 ganglioside is a key factor in maintaining the mammalian
neuronal functions avoiding neurodegeneration. Int. J. Mol. Sci., 21(868), 1–
29. https://doi.org/10.3390/ijms21030868
Chossat, M. (1842). Note sur le système ossèux. C. R. Acad. Sei., 14, 451–454.
https://link.springer.com/book/10.1007/978-94-011-8067-2
Christakos, S., Dhawan, P., Porta, A., Mady, L. J., & Seth, T. (2011). Vitamin D
and intestinal calcium absorption. Molecular and Cellular Endocrinology,
347(1–2), 25–29. https://doi.org/10.1016/j.mce.2011.05.038
Christakos, S., Dhawan, P., Verstuyf, A., Verlinden, L., & Carmeliet, G. (2016).
Vitamin D: Metabolism, molecular mechanism of action, and pleiotropic
effects. Physiological Reviews, 96, 365–408.
https://doi.org/10.1152/physrev.00014.2015
Christie, W. W. (2022). critie vit B5.pdf. The Lipid Web.
https://www.lipidmaps.org/resources/lipidweb/lipidweb_html/lipids/sim

441
 ple/coA/index.htm
Chu, C., Yu, L., Henry-Berger, J., Ru, Y.-F., Kocer, A., Champroux, A., Li, Z.-T.,
He, M., Xie, S.-S., Ma, W.-B., Ni, M.-J., Ni, Z.-M., Guo, Y.-L., Fei, Z.-L., Gou,
L.-T., Liu, Q., Sharma, S., Zhou, Y., Liu, M.-F., … Zhang, Y.-L. (2020).
Knockout of glutathione peroxidase 5 down-regulates the piRNAs in the
caput epididymidis of aged mice. Asian Journal of Andrology, 22, 590–601.
https://doi.org/10.4103/aja.aja_3_20
Clarke, G. L., Allen, A. M., Small, J. D., & Lock, A. (1980). Subclinical scurvy in
the guinea pig. Veterinary Pathology, 17(1), 40–44.
https://doi.org/10.1177/030098588001700104
Clauss, M., & Hummel, J. (2017). Physiological adaptations of ruminants and
their potential relevance for production systems. Brazilian Journal of
Animal Science, 46(7), 606–613. https://doi.org/10.1590/S1806-
92902017000700008
Clauss, M., Schiele, K., Ortmann, S., Fritz, J., Codron, D., Hummel, J., & Kienzle,
E. (2014). The effect of very low food intake on digestive physiology and
forage digestibility in horses. Journal of Animal Physiology and Animal
Nutrition, 98(1), 107–118. https://doi.org/10.1111/jpn.12053
Colburn, M. W., Evans, J. L., & Ramage, C. H. (1968). Apparent and True
Digestibility of Forage Nutrients by Ruminant Animals. Journal of Dairy
Science, 51(9), 1450–1457. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(68)87211-X
Colotta, F., Jansson, B., & Bonelli, F. (2017). Modulation of inflammatory and
immune responses by vitamin D. Journal of Autoimmunity, 85, 78–97.
https://doi.org/10.1016/j.jaut.2017.07.007
Columbus, D., & De Lange, C. F. M. (2012). Evidence for validity of ileal
digestibility coefficients in monogastrics. British Journal of Nutrition,
108(SUPPL. 2), S264–S272. https://doi.org/10.1017/S0007114512002334
Contreras-Aguilar, M. D., Tecles, F., Martínez-Subiela, S., Escribano, D., Bernal,
L. J., & Cerón, J. J. (2017). Detection and measurement of alpha-amylase in
canine saliva and changes after an experimentally induced sympathetic
activation. BMC Veterinary Research, 13(1), 1–6.
https://doi.org/10.1186/s12917-017-1191-4
Cook, A. K. (2012). Monitoring methods for dogs and cats with diabetes mellitus.
Journal of Diabetes Science and Technology, 6(3), 491–495.
https://doi.org/10.1177/193229681200600302
Corbee, R. J., Vaandrager, A. B., Kik, M. J. L., Molenaar, M. R., & Hazewinkel, H.
A. W. (2015). Cutaneous vitamin D synthesis in carnivorous species. Journal
of Veterinary Medicine and Research, 2(4), 1031.
Cranenburg, E. C. M., Schurgers, L. J., & Vermeer, C. (2007). Vitamin K: The
coagulation vitamin that became omnipotent. Thrombosis and

442
 Haemostasis, 98, 120–125. https://doi.org/10.1160/TH07-04-0266
Creek, R. D., Parker, H. E., Hauge, S. M., Andrews, F. N., & Carrick, C. W. (1960).
The influence of body weight on the experimental production of perosis by
manganese deficiency ,. Poultry Science, 39(1), 96–98.
https://doi.org/10.3382/ps.0390096
Cunningham, H. M., & Brisson, G. J. (1957). The endogenous urinary and
metabolic fecal nitrogen excretions of newborndairy calves. Canadian
Journal of Animal ScienceVolume 37, Number 2, December 1957, 37(2),
152–156. https://doi.org/10.4141/cjas57-022
Czumaj, A., Szrok-Jurga, S., Hebanowska, A., Turyn, J., Swierczynski, J.,
Sledzinski, T., & Stelmanska, E. (2020). The pathophysiological role of CoA.
International Journal of Molecular Sciences, 21(9057), 1–30.
https://doi.org/10.3390/ijms21239057
D’Angelo, G., Moorthi, S., & Luberto, C. (2018). Role and function of
sphingomyelin biosynthesis in the development of cancer. Advances in
Cancer Research, 140, 1–36. https://doi.org/10.1016/bs.acr.2018.04.009
D’Aquila, T., Hung, Y.-H., Carreiro, A., & Buhman, K. K. (2016). Recent
discoveries on absorption of dietary fat: presence, synthesis, and metabolism
of cytoplasmic lipid droplets within enterocytes. Biochim Biophys Acta.,
1861(8PtA), 730–747. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2016.04.012
Dai, Y., Tang, H., & Pang, S. (2021). The crucial roles of phospholipids in aging
and lifespan regulation. Frontiers in Physiology, 12, 775648.
https://doi.org/10.3389/fphys.2021.775648
Dallas, T., Holian, L. A., & Foster, G. (2020). What determines parasite species
richness across host species? Journal of Animal Ecology, 89(8), 1750–1753.
https://doi.org/10.1111/1365-2656.13276
Danes, M. A. C., Hanigan, M. D., Arriola Apelo, S. I., Dias, J. D. L., Wattiaux, M.
A., & Broderick, G. A. (2020). Post-ruminal supplies of glucose and casein,
but not acetate, stimulate milk protein synthesis in dairy cows through
differential effects on mammary metabolism. Journal of Dairy Science,
103(7), 6218–6232. https://doi.org/10.3168/jds.2019-18086
Dann, M., & Cowgill, G. R. (1935). The vitamin C requirement of the guinea pig.
Journal of Nutrition, 9(4), 507–519. https://doi.org/10.1093/jn/9.4.507
Dashty, M. (2013). A quick look at biochemistry: Carbohydrate metabolism.
Clinical Biochemistry, 46(15), 1339–1352.
https://doi.org/10.1016/j.clinbiochem.2013.04.027
Davies, H. L., Robinson, T. F., Roeder, B. L., Sharp, M. E., Johnston, N. P.,
Christensen, A. C., & Schaalje, G. B. (2007). Digestibility, nitrogen balance,
and blood metabolites in llama (Lama glama) and alpaca (lama pacos) fed
barley or barley alfalfa diets. Small Ruminant Research, 73, 1–7.
https://doi.org/10.1016/j.smallrumres.2006.10.006

443
Davies, P. R. (2022). Parakeratosis in pigs. MSD Veterinary Manual, 2.
https://www.msdvetmanual.com/integumentary-
system/parakeratosis/parakeratosis-in-pigs
Davis, C. L., Brown, R. E., Staubus, J. R., & Nelson, W. O. (1960). Availability and
metabolism of various substrates in ruminants. II. Rate of acetate oxidation
as affected by availability of substrate. Journal of Dairy Science, 43(2), 241–
249. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(60)90146-6
Day, L., Cakebread, J. A., & Loveday, S. M. (2022). Food proteins from animals
and plants: Differences in the nutritional and functional properties. Trends
in Food Science and Technology, 119, 428–442.
https://doi.org/10.1016/j.tifs.2021.12.020
de Grip, W. J., & Ganapathy, S. (2022). Rhodopsins: An excitingly versatile
protein species for research, development and creative engineering.
Frontiers in Chemistry, 10(879609), 1–48.
https://doi.org/10.3389/fchem.2022.879609
de Grip, W. J., & Lugtenburg, J. (2022). Isorhodopsin: An Undervalued Visual
Pigment Analog. Colorants, 1(3), 256–279.
https://doi.org/10.3390/colorants1030016
De Vadder, F., Petia, K.-D., Zitoun, C., Duchampt, A., Bäckhed, F., & Mithieux, G.
(2016). Microbiota-Produced Succinate Improves Glucose Homeostasis via
Intestinal Gluconeogenesis. Cell Metabolism, 24(1), 151–157.
https://doi.org/10.1016/j.cmet.2016.06.013
de Vries, S., van den Borne, J. J. G. C., & Kwakkel, R. P. (2022). Reflux of 15N-
labeled uric acid after intracloacal infusion in broiler chickens fed low- or
high-protein diets. Poultry Science, 101(4).
https://doi.org/10.1016/j.psj.2022.101724
Dearing, M. D., & Kohl, K. D. (2017). Beyond fermentation: Other important
services provided to endothermic herbivores by their gut microbiota.
Integrative and Comparative Biology, 57(4), 723–731.
https://doi.org/10.1093/icb/icx020
Delicano, R. A., Hammar, U., Egenvall, A., Westgarth, C., Mubanga, M., Byberg,
L., Fall, T., & Kennedy, B. (2020). The shared risk of diabetes between dog
and cat owners and their pets: Register based cohort study. The BMJ,
371(m4337), 1–11. https://doi.org/10.1136/bmj.m4337
Deng, Y., Wierenga, P. A., Schols, H. A., Sforza, S., & Gruppen, H. (2017). Effect
of Maillard induced glycation on protein hydrolysis by lysine/arginine and
non-lysine/arginine specific proteases. Food Hydrocolloids, 69, 210–219.
https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2017.02.007
Deters, E. L., & Hansen, S. L. (2020). Linking road transportation with oxidative
stress in cattle and other species. Applied Animal Science, 36(2), 183–200.
https://doi.org/10.15232/aas.2019-01956

444
Detmann, E., & Valadares, S. C. (2010). On the estimation of non-fibrous
carbohydrates in feeds and diets. Arquivo Brasileiro de Medicina
Veterinária e Zootecnia, 62(4), 980–984. https://doi.org/10.1590/S0102-
09352010000400030
Dhital, S., Lin, A. H. M., Hamaker, B. R., Gidley, M. J., & Muniandy, A. (2013).
Mammalian Mucosal α-Glucosidases Coordinate with α-Amylase in the
Initial Starch Hydrolysis Stage to Have a Role in Starch Digestion beyond
Glucogenesis. PLoS ONE, 8(4), e62546.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0062546
Dijkstra, J., Boer, H., Van Bruchem, J., Bruining, M., & Tamminga, S. (1993).
Absorption of volatile fatty acids from the rumen of lactating dairy cows as
influenced by volatile fatty acid concentration, pH and rumen liquid volume.
British Journal of Nutrition, 69(2), 385–396.
https://doi.org/10.1079/bjn19930041
Dijkstra, J., Reynolds, C. K., Kebreab, E., Bannink, A., Ellis, J. L., France, J., &
van Vuuren, A. M. (2013). Challenges in ruminant nutrition: towards
minimal nitrogen losses in cattle. In J. W. Oltjen (Ed.), Energy and Protein
metabolism and nutrition is sustainable animal protection (Issue 134, pp.
47–58). EAAP publication No. 134. https://doi.org/10.3920/978-90-8686-
781-3_3
Dini, C., Doporto, M. C., Viña, S. Z., & García, M. A. (2014). Cassava flour and
starch as differentiated ingredients for gluten free products. In F. P. Molinari
(Ed.), Food and Beverage Consumption and Health: Cassava Production,
Nutritional Properties and Health Effects (pp. 87–114). Nova Science
Publishers. https://ri.conicet.gov.ar/handle/11336/153512
Doepel, L., Lobley, G. E., Bernier, J. F., Dubreuil, P., & Lapierre, H. (2009).
Differences in splanchnic metabolism between late gestation and early
lactation dairy cows. Journal of Dairy Science, 92(7), 3233–3243.
https://doi.org/10.3168/jds.2008-1595
Dong, W., Li, J., Li, Z., Zhang, S., Li, X., Yang, C., Liu, L., & Zhang, S. (2020).
Physicochemical properties and energy content of yellow dent corn from
different climatic origins in growing pigs. Asian-Australasian Journal of
Animal Sciences, 33(11), 1787–1796. https://doi.org/10.5713/ajas.19.0715
Drouin, G., Godin, J.-R., & Pagé, B. (2011). The genetics of vitamin C loss in
vertebrates. Current Genomics, 12(5), 371–378.
https://doi.org/10.2174/138920211796429736
Ducker, G. S., & Rabinowitz, J. D. (2017). One-carbon metabolism in liver health
and disease. Cell Metab, 25(1), 761–765. https://doi.org/10.1016/B978-0-
12-804274-8.00054-0
Duffy, S. K., Kelly, A. K., Rajauria, G., & O’Doherty, J. V. (2018). Biofortification
of meat with vitamin D. CAB Reviews, 13(45), 1–12.
https://doi.org/10.1079/PAVSNNR201813045

445
Dulphy, J. P., Dardillat, C., Jailler, M., & Jouany, J. P. (1994). Comparison of the
intake and digestibility of different diets in Ilamas and sheep: a preliminary
study. Annales de Zootechnie, 43(4), 379–387.
https://doi.org/10.1051/animres:19940407
Duplessis, M., Blais, L., Poisson, W., & Girard, C. L. (2020). Technical note:
Extrapolation of hepatic glycogen concentration of the whole organ by
performing a liver biopsy. Journal of Dairy Science, 103(5), 4858–4862.
https://doi.org/10.3168/jds.2019-17905
Eakin, R. E., Snell, E. E., & Williams, R. J. (1941). The concentration and assay of
avidin, the injury-producing protein in raw egg white. Journal of Biological
Chemistry, 140(2), 535–543. https://doi.org/10.1016/s0021-
9258(18)51344-2
El-Badawi, A. Y., Hassan, A., Abedo, A., Yacout, M., Khalel, M., Abou-Ward, G.,
Helal, F., & El-Naggar, S. (2021). Response of camels and cow calves to 100%
and 50% roughage rations fed consequently. Bulletin of the National
Research Centre, 45(172), 1–9. https://doi.org/10.1186/s42269-021-
00626-7
Elliot, J. M. (1980). Propionate metabolism and vitamin B12. In Y. Ruckebusch
& P. Thivend (Eds.), Digestive Physiology and Metabolism in Ruminants
(Vol. 1, Issue 2, pp. 485–503). Springer, Dordrecht. https://doi.org/DOI:
10.1007/978-94-011-8067-2_23
Eme, L., & Doolittle, W. F. (2015). Archaea. Current Biology, 25(19), R851–R855.
https://doi.org/10.1016/j.cub.2015.05.025
Emmert, J. L., & Baker, D. H. (1997). Use of the ideal protein concept for precision
formulation of amino acid levels in broiler diets. Journal of Applied Poultry
Research, 6(4), 462–470. https://doi.org/10.1093/japr/6.4.462
Erlanson-albertsson, C., & York, D. (1997). Enterostatin-A peptide regulating fat
intake. Obesity Research, 5(4), 360–372. https://doi.org/10.1002/j.1550-
8528.1997.tb00565.x
Esdale, W. J., Broderick, G. A., & Satter, L. D. (1968). Measurement of ruminal
volatile fatty acid production from alfalfa hay or corn silage rations using a
continuous infusion isotope dilution technique. Journal of Dairy Science,
51(11), 1823–1830. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(68)87285-6
Espinoza, J. R., Terashima, A., Herrera-Velit, P., & Marcos, L. A. (2010).
Fasciolosis humana y animal en el Perú: Impacto en la economía de las zonas
endémicas. Rev Peru Med Exp Salud Publica, 27(4), 604–612.
Esworthy, R. S., Doroshow, J. H., & Chu, F. F. (2022). The beginning of GPX2
and 30 years later. Free Radical Biology and Medicine, 188, 419–433.
https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2022.06.232
Eugenio, F. A., Milgen, J. Van, Duperray, J., Sergheraert, R., & Floc, N. Le.
(2023). Feeding pigs amino acids as protein-bound or in free form influences

446
 postprandial concentrations of amino acids, metabolites, and insulin.
Animal, 17(1), 100684. https://doi.org/10.1016/j.animal.2022.100684
Eugenio, F. A., van Milgen, J., Duperray, J., Sergheraert, R., & Le Floc’h, N.
(2022). Postprandial plasma amino acid and metabolite kinetics of adult and
growing pigs fed a diet with a balanced or unbalanced amino acid profile.
Animal, 16(11), 100663. https://doi.org/10.1016/j.animal.2022.100663
Faber, C. L., Deem, J. D., Campos, C. A., Taborsky, G. J., & Morton, G. J. (2020).
CNS control of the endocrine pancreas. Diabetologia, 63(10), 2086–2094.
https://doi.org/10.1007/s00125-020-05204-6
Fahy, E., Cotter, D., Sud, M., & Subramaniam, S. (2011). Lipid classification,
structures and tools. Biochim Biophys Acta, 1811(11), 637–647.
https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2011.06.009
Fahy, E., Subramaniam, S., Brown, H. A., Glass, C. K., Merrill, A. H., Murphy, R.
C., Raetz, C. R. H., Russell, D. W., Seyama, Y., Shaw, W., Shimizu, T., Spener,
F., Van Meer, G., VanNieuwenhze, M. S., White, S. H., Witztum, J. L., &
Dennis, E. A. (2005). A comprehensive classification system for lipids.
Journal of Lipid Research, 46(5), 839–861.
https://doi.org/10.1194/jlr.E400004-JLR200
Fahy, E., Subramaniam, S., Murphy, R. C., Nishijima, M., Raetz, C. R. H.,
Shimizu, T., Spener, F., Van Meer, G., Wakelam, M. J. O., & Dennis, E. A.
(2009). Update of the LIPID MAPS comprehensive classification system for
lipids. Journal of Lipid Research, 50(Suppl.), S9–S14.
https://doi.org/10.1194/jlr.R800095-JLR200
Fan, Y., Evans, C. R., & Ling, J. (2017). Rewiring protein synthesis: From natural
to synthetic amino acids. Biochim Biophys Acta., 1861(11 Pt B), 3029–3029.
https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2017.01.014.
Faye, B. (2016). The camel, new challenges for a sustainable development.
Tropical Animal Health and Production, 48(4), 689–692.
https://doi.org/10.1007/s11250-016-0995-8
Felig, P. (1973). The glucose-alanine cycle. Metabolism, 22(2), 179–207.
https://doi.org/10.1016/0026-0495(73)90269-2
Felsenfeld, A. J., & Levine, B. S. (2015). Calcitonin, the forgotten hormone: Does
it deserve to be forgotten? Clinical Kidney Journal, 8(2), 180–187.
https://doi.org/10.1093/ckj/sfv011
Fenner, H., & Elliot, J. M. (1963). Quantitative method for determining the
steam volatile fatty acids in rumen fluid by gas chromatograph. 22(3),
624–627. https://doi.org/10.2527/jas1963.223624x
Ferrari, L., Fumagalli, F., Rizzi, N., Grandi, E., Vailati, S., Manoni, M., Ottoboni,
M., Cheli, F., & Pinotti, L. (2022). An eight-year survey on aflatoxin B1
indicates high feed safety in animal feed and forages in Northern Italy.
Toxins, 14(763), 1–12. https://doi.org/10.3390/ toxins14110763

447
Field, C. J., & Robinson, L. (2019). Dietary Fats. Advances in Nutrition, 10(4),
722–724. https://doi.org/10.1093/advances/nmz052
Finney, J., Moon, H.-J., Ronnebaum, T., Lantz, M., & Mure, M. (2014). Human
copper-dependent amine oxidases. Arch Biochem Biophys, 546, 19–32.
https://doi.org/10.1016/j.abb.2013.12.022
Fleet, J. C. (2022). Vitamin D-mediated regulation of intestinal calcium
absorption. Nutrients, 14, 3351. https://doi.org/10.3390/nu14163351
Flohé, L., Toppo, S., & Orian, L. (2022). The glutathione peroxidase family:
Discoveries and mechanism. Free Radical Biology and Medicine, 187, 113–
122. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2022.05.003
Flores, B., Pinedo, R., Suárez, F., Angelats, R., & Chávez, A. (2014). Comunidades
rurales de Jauja , Perú / Prevalency of fascioliasis in llamas and alpacas in
two rural communities of Jauja , Peru. Rev Inv Vet Perú, 25(2), 284–292.
Flurkey, W. H. (2010). Yield of ATP molecules per glucose molecule. Journal of
Chemical Education, 87(3), 271. https://doi.org/10.1021/ed800102g
Forsgård, R. A. (2019). Lactose digestion in humans: Intestinal lactase appears to
be constitutive whereas the colonic microbiome is adaptable. American
Journal of Clinical Nutrition, 110(2), 273–279.
https://doi.org/10.1093/ajcn/nqz104
Förster, A., Kühne, Y., & Henle, T. (2018). Dietary intake and urinary excretion
of Maillard reaction products (MRPs). Czech Journal of Food Sciences,
22(SI-Chem. Reactions in Foods V), S96–S98.
https://doi.org/10.17221/10625-cjfs
Fouhse, J. M., & Zijlstra, R. T. (2018). Impact of resistant vs. digested starch on
starch energy value in the pig gut. Bioactive Carbohydrates and Dietary
Fibre, 15, 12–20. https://doi.org/10.1016/j.bcdf.2017.08.001
Fowler, M. E. (2010). Camelids Are Not Ruminants. In M. E. Fowler & W. Bravo
(Eds.), Medicine and Surgery of Camelids (Third, pp. 375–385). Wiley-
Blackwell. https://doi.org/10.1016/B978-141604047-7.50049-X
Freeman, S. (2019). Enzymes in biochemical reactions — Role & importance.
Expii. https://www.expii.com/t/enzymes-in-biochemical-reactions-role-
importance-10372
Frei, M. (2013). Lignin: Characterization of a multifaceted crop component. The
Scientific World Journal, 2013(436517), 1–25.
https://doi.org/10.1155/2013/436517
French, A. D. (2017). Glucose, not cellobiose, is the repeating unit of cellulose and
why that is important. Cellulose, 24(11), 4605–4609.
https://doi.org/10.1007/s10570-017-1450-3
Frieden, E. (1985). New perspectives on the essential trace elements. Journal of
Chemical Education, 62(11), 917–923. https://doi.org/10.1021/ed062p917

448
Friedman, M. A., & Kohn, D. H. (2022). Calcium and phosphorus supplemented
diet increases bone volume after thirty days of high speed treadmill exercise
in adult mice. Scientific Reports, 12, 14616. https://doi.org/10.1038/s41598-
022-19016-8
Fruton, J. (2002). A History of Pepsin and Related Enzymes. Quarterly Review
of Biology, 77(2), 127–147. https://doi.org/10.2307/3901721
Fu, Z., Zhong, T., Wan, X., Xu, L., Yang, H., Han, H., & Wang, Z. (2022). Effects
of dietary vitamin E supplementation on reproductive performance, egg
characteristics, antioxidant capacity, and immune status in breeding geese
during the late laying period. Antioxidants, 11(2070), 1–18.
https://doi.org/10.3390/antiox11102070
Fuente-Martín, E., Mellado-Gil, J. M., Cobo-Vuilleumier, N., Martín-Montalvo,
A., Romero-Zerbo, S. Y., Contreras, I. D., Hmadcha, A., Soria, B., Bermudo,
F. M., Reyes, J. C., Bermúdez-Silva, F. J., Lorenzo, P. I., & Gauthier, B. R.
(2019). Dissecting the brain/islet axis in metabesity. Genes, 10(350), 1–20.
https://doi.org/10.3390/genes10050350
Fujii, J., Homma, T., & Osaki, T. (2022). Superoxide radicals in the execution of
cell death. Antioxidants, 11, 501. https://doi.org/10.3390/antiox11030501
Fukuwatari, T., & Shibata, K. (2013). Nutritional aspect of tryptophan
metabolism. International Journal of Tryptophan Research, 6(Suppl. 1), 3–
8. https://doi.org/10.4137/IJTR.S11588
Gabriel, I., Lessire, M., Mallet, S., & Guillot, J. F. (2006). Microflora of the
digestive tract: Critical factors and consequences for poultry. World’s
Poultry Science Journal, 62(3), 499–511.
https://doi.org/10.1079/WPS2006111
Galić, L., Galić, V., Ivezić, V., Zebec, V., Jović, J., Ðikić, M., Filipović, A.,
Manojlović, M., Almås, Å. R., & Lončarić, Z. (2023). Modelling leverage of
different soil properties on selenium water-solubility in soils of Southeast
Europe. Agronomy, 13(824), 1–17. https://doi.org/10.3390/
agronomy13030824
Galicia-Garcia, U., Benito-Vicente, A., Jebari, S., Larrea-Sebal, A., Siddiqi, H.,
Uribe, K. B., Ostolaza, H., & Martín, C. (2020). Pathophysiology of type 2
diabetes mellitus. International Journal of Molecular Sciences, 21(17), 1–34.
https://doi.org/10.3390/ijms21176275
Galli, F., Bonomini, M., Bartolini, D., Zatini, L., Reboldi, G., Marcantonini, G.,
Gentile, G., Sirolli, V., & Di Pietro, N. (2022). Vitamin E (Alpha‐Tocopherol)
metabolism and nutrition in chronic kidney disease. Antioxidants, 11(0), 1–
19. https://doi.org/10.3390/antiox11050989
Ganjoor, M. S., Ghaedi, A., Rastian-Nassab, A., Salahiardekani, M. M., Hossaini,
S. A., & Falahat, E. (2018). Comparison blood glucose assay of rainbow trout
broodstocks (Oncorhynchus mykiss) before and after feeding. Iranian
Scientific Fisheries Journal, 27(6), 171–175.

449
 https://doi.org/10.22092/ISFJ.2019.118093
García-López, E., & Mora, M. (2012). Importance of the expression and activity
of B-carotene 15, 15’ monooxygenase and vitamin A. Its role in animal
production. A Review. Archivos Latinoamericanos de Producción Animal,
20(3–4), 95–112.
https://ojs.alpa.uy/index.php/ojs_files/article/view/984/703
Garrity, G., Timothy, G. L., Cole, R. J., Harrison, S. H., Euzéby, J., & Tindall, B.
J. (2007). Taxonomic Outline of the Bacteria and Archaea. In Taxonomic
Outline of the Bacteria and Archaea (Formerly the Taxonomic Outline of
the Prokaryotes). https://doi.org/10.1601/toba7.7
Gaudré, D., & Quiniou, N. (2009). What mineral and vitamin levels to
recommend in swine diets? Revista Brasileira de Zootecnia, 38, 190–200.
https://doi.org/10.1590/s1516-35982009001300019
Getahun, D., Alemneh, T., Akeberegn, D., Getabalew, M., & Zewdie, D. (2019).
Urea metabolism and recycling in ruminants. Biomedical Journal of
Scientific & Technical Research, 20(1), 14790–14796.
https://doi.org/10.26717/bjstr.2019.20.003401
Ghazali, N. I., Mohd Rais, R. Z., Makpol, S., Chin, K. Y., Yap, W. N., & Goon, J. A.
(2022). Effects of tocotrienol on aging skin: A systematic review. Frontiers
in Pharmacology, 13(1006198), 1–12.
https://doi.org/10.3389/fphar.2022.1006198
Gibson, L. J. (2012). The hierarchical structure and mechanics of plant materials.
Journal of the Royal Society Interface, 9(76), 2749–2766.
https://doi.org/10.1098/rsif.2012.0341
Glossmann, H. H. (2010). Origin of 7-dehydrocholesterol (Provitamin D) in the
skin. Journal of Investigative Dermatology, 130(8), 2139–2141.
https://doi.org/10.1038/jid.2010.118
Goff, J. P. (2018). Invited review: Mineral absorption mechanisms, mineral
interactions that affect acid–base and antioxidant status, and diet
considerations to improve mineral status. J Dairy Sci, 101(4), 2763–2813.
https://doi.org/10.3168/jds.2017-13112
González-Montaña, J. R., Escalera-Valente, F., Alonso, A. J., Lomillos, J. M.,
Robles, R., & Alonso, M. E. (2020). Relationship between vitamin B12 and
cobalt metabolism in domestic ruminant: An update. Animals, 10(1855), 1–
36. https://doi.org/10.3390/ani10101855
Gonzalez-Rivas, P. A., Lean, G. R., Chambers, M., & Liu, J. (2023). A trace
mineral injection before joining and lambing increases marking percentages
and lamb weights on diverse farms in Victoria, Australia. Animals, 13(1), 1–
11. https://doi.org/10.3390/ani13010178
González, L. A., Kyriazakis, I., & Tedeschi, L. O. (2018). Precision nutrition of
ruminants: Approaches, challenges and potential gains. Animal, 12(S2),

450
 s246–s261. https://doi.org/10.1017/S1751731118002288
Greaves, J. P. (1963). Protein digestibility and ingestion. Nature, 197, 499–500.
https://www.nature.com/articles/197499a0
Green, A. S., & Fascetti, A. J. (2016). Meeting the vitamin A requirement: The
efficacy and importance of β-carotene in animal species. Scientific World
Journal, 2016(7393620), 1–22. https://doi.org/10.1155/2016/7393620
Griffo, A., Bosco, N., Pagano, A., Balestrazzi, A., & Macovei, A. (2023).
Noninvasive methods to detect reactive oxygen species as a proxy of seed
quality. Antioxidants, 12, 626. https://doi.org/10.3390/ antiox12030626
Grimble, G. K. (1993). Essential and conditionally-essential nutrients in clinical
nutrition. Nurrition Research Reviews, 6(1), 97–119.
https://doi.org/10.1079/NRR19930008
Grishin, D. V., Kasap, E. Y., Izotov, A. A., & Lisitsa, A. V. (2020). Multifaceted
ammonia transporters. All Life, 13(1), 486–497.
https://doi.org/10.1080/26895293.2020.1812443
Gröber, U., Schmidt, J., & Kisters, K. (2015). Magnesium in prevention and
therapy. Nutrients, 7(9), 8199–8226. https://doi.org/10.3390/nu7095388
Gromova, L. V., Fetissov, S. O., & Gruzdkov, A. A. (2021). Mechanisms of glucose
absorption in the small intestine in health and metabolic diseases and their
role in appetite regulation. Nutrients, 13, 2474.
https://doi.org/10.3390/nu13072474
Grummer, R. R. (1995). Impact of changes in organic nutrient metabolism on
feeding the transition dairy cow. Journal of Animal Science, 73(9), 2820–
2833. https://doi.org/10.2527/1995.7392820x
Gržinić, G., Piotrowicz-Cieślak, A., Klimkowicz-Pawlas, A., Górny, R. L.,
Ławniczek-Wałczyk, A., Piechowicz, L., Olkowska, E., Potrykus, M.,
Tankiewicz, M., Krupka, M., Siebielec, G., & Wolska, L. (2023). Intensive
poultry farming: A review of the impact on the environment and human
health. Science of The Total Environment, 858, 160014.
https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2022.160014
Gu, C., Pan, H., Sun, Z., & Qin, G. (2010). Effect of soybean variety on anti-
nutritional factors content, and growth performance and nutrients
metabolism in rat. International Journal of Molecular Sciences, 11(3),
1048–1056. https://doi.org/10.3390/ijms11031048
Guliński, P. (2021). Ketone bodies – Causes and effects of their increased
presence in cows’ body fluids: A review. Veterinary World, 14(6), 1492–
1503. https://doi.org/10.14202/vetworld.2021.1492-1503
Guo, S., & Wang, Z. (2022). Glyceroglycolipids in marine algae: A review of their
pharmacological activity. Frontiers in Pharmacology, 13(1008797), 1–12.
https://doi.org/10.3389/fphar.2022.1008797

451
Guo, Y., Liu, G., Ning, Y., Li, X., Hu, S., Zhao, J., & Qu, Y. (2022). Production of
cellulosic ethanol and value-added products from corn fiber. Bioresources
and Bioprocessing, 9(81), 1–18. https://doi.org/10.1186/s40643-022-
00573-9
György, P. (1939). the curative factor (vitamin H) for egg white injury, with
particular reference to its presence in different foodstuffs and in yeast.
Journal of Biological Chemistry, 131(2), 733–744.
https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)73468-6
György, P., Rose, C. S., Eakin, R. E., Snell, E. E., & Williams, R. J. (1941). Egg-
white injury as the result of nonabsorption or inactivation of biotin. Science,
93(2420), 477–478. https://doi.org/8. doi: 10.1126/science.93.2420.477
Ha, J. H., Doguer, C., Wang, X., Flores, S. R., & Collins, J. F. (2016). High-iron
consumption impairs growth and causes copper-deficiency anemia in
weanling Sprague-Dawley rats. PLoS ONE, 11(8), 1–19.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0161033
Hailemariam, S., Zhao, S., He, Y., & Wang, J. (2021). Urea transport and
hydrolysis in the rumen: A review. Animal Nutrition, 7(4), 989–996.
https://doi.org/10.1016/j.aninu.2021.07.002
Hall, M. B., & Eastridge, M. L. (2014). Invited Review: Carbohydrate and fat:
Considerations for energy and more. Professional Animal Scientist, 30(2),
140–149. https://doi.org/10.15232/S1080-7446(15)30101-7
Hall, M. B., & Mertens, D. R. (2017). A 100-Year Review: Carbohydrates—
Characterization, digestion, and utilization. Journal of Dairy Science,
100(12), 10078–10093. https://doi.org/10.3168/jds.2017-13311
Hameed, O. A., Abu-Zeid, T. E. S., Mustafa, H., Taha, M. K., & Vandoni, S. (2019).
iMedPub Journals Studying the Effects of Supplementing ( Reashure ) to
Pregnant Sheep on Incidence of Ketosis and Health Status Pre and after
Lambing Abstract Pre-lambing period results in the control group. Journal
of Animal Sciences and Livestock Production, 3(2), 32–37.
Harada, N., & Inagaki, N. (2012). Role of sodium-glucose transporters in glucose
uptake of the intestine and kidney. Journal of Diabetes Investigation, 3(4),
352–353. https://doi.org/10.1111/j.2040-1124.2012.00227.x
Harmeyer, J., & Martens, H. (1980). Aspects of urea metabolism in ruminants
with reference to the goat. J Dairy Sci, 63, 1707–1728.
https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(80)83132-8
Hasan, M. S., Crenshaw, M. A., & Liao, S. F. (2020). Dietary lysine affects amino
acid metabolism and growth performance, which may not involve the
GH/IGF-1 axis, in young growing pigs. Journal of Animal Science, 98(1), 1–
7. https://doi.org/10.1093/jas/skaa004
Haugen, B., HennessEy, J., & Wartofsky, L. (2013). Goiter. Journal of Clinical
Endocrinology & Metabolism, 98(1), 27A-28A.

452
 https://doi.org/10.1210/jcem.98.1.zeg27a
Hazewinkel, H. A. W., & Tryfonidou, M. A. (2002). Vitamin D3 metabolism in
dogs. Molecular and Cellular Endocrinology, 197, 23–33.
https://doi.org/10.1016/S0303-7207(02)00275-7
He, B., Fan, Y., & Wang, H. (2022). Lactate uptake in the rumen and its
contributions to subacute rumen acidosis of goats induced by high-grain
diets. Frontiers in Veterinary Science, 9, 964027.
https://doi.org/10.3389/fvets.2022.964027
He, X., Wang, Y., Zhang, Y., Wang, C., Yu, J., Ohtake, H., & Zhang, T. (2023). The
potential for livestock manure valorization and phosphorus recovery by
hydrothermal technology - a critical review. Materials Science for Energy
Technologies, 6, 94–104. https://doi.org/10.1016/j.mset.2022.11.008
He, Z., Li, X., Yang, H., Wu, P., Wang, S., Cao, D., Guo, X., Xu, Z., Gao, J., Zhang,
W., & Luo, X. (2021). Effects of oral vitamin C supplementation on liver
health and associated parameters in patients with non-alcoholic fatty liver
disease: A randomized clinical trial. Frontiers in Nutrition, 8(745609), 1–11.
https://doi.org/10.3389/fnut.2021.745609
Hegab, Z. (2012). Role of advanced glycation end products in cardiovascular
disease. World Journal of Cardiology, 4(4), 90–102.
https://doi.org/10.4330/wjc.v4.i4.90
Hellmann, H., & Mooney, S. (2010). Vitamin B6: A molecule for human health?
Molecules, 15(1), 442–459. https://doi.org/10.3390/molecules15010442
Helmenstine, A. M. (2019). Coffee Cup and Bomb Calorimetry. Simple Ways to
Measure Heat Flow and Enthalpy Change.
https://www.thoughtco.com/coffee-cup-and-bomb-calorimetry-609255
Helmich, U. (2022). Der retinal/retinol-zyklus. Abituraufgaben Ergänzt.
https://www.u-helmich.de/bio/neu/2/23/4/Retinolzyklus.html
Herman, R., Kravos, N. A., Jensterle, M., Janež, A., & Dolžan, V. (2022).
Metformin and Insulin Resistance: A Review of the Underlying Mechanisms
behind Changes in GLUT4-Mediated Glucose Transport. International
Journal of Molecular Sciences, 23, 1264.
https://doi.org/10.3390/ijms23031264
Hernández, J., Benedito, J. L., Abuelo, A., & Castillo, C. (2014). Ruminal acidosis
in feedlot: From aetiology to prevention. Scientific World Journal,
2014(702572), 1–9. https://doi.org/10.1155/2014/702572
Hess, M., Paul, S. S., Puniya, A. K., van der Giezen, M., Shaw, C., Edwards, J. E.,
& Fliegerová, K. (2020). Anaerobic Fungi: Past, Present, and Future.
Frontiers in Microbiology, 11(584893), 1–18.
https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.584893
Hession, D. V., Kendall, N. R., Hanrahan, J. P., & Keady, T. W. J. (2022). The
effects of oral drenching with Co or vitamin B12, drenching frequency and

453
 Co via rumen bolus on plasma vitamin B12 concentration in weaned lambs.
Livestock Science, 266(105108), 1871–1413.
https://doi.org/10.1016/j.livsci.2022.105108
Hewavitharana, G. G., Perera, D. N., Navaratne, S. B., & Wickramasinghe, I.
(2020). Extraction methods of fat from food samples and preparation of fatty
acid methyl esters for gas chromatography: A review. Arabian Journal of
Chemistry, 13(8), 6865–6875.
https://doi.org/10.1016/j.arabjc.2020.06.039
Hidalgo, M. A., Carretta, M. D., & Burgos, R. A. (2021). Long chain fatty acids as
modulators of immune cells function: Contribution of FFA1 and FFA4
receptors. Frontiers in Physiology, 12, 1–18.
https://doi.org/10.3389/fphys.2021.668330
Hieshima, K., Sugiyama, S., Yoshida, A., Kurinami, N., Suzuki, T., Ijima, H.,
Miyamoto, F., Kajiwara, K., Jinnouchi, K., Jinnouchi, T., & Jinnouchi, H.
(2020). Elevation of the renal threshold for glucose is associated with insulin
resistance and higher glycated hemoglobin levels. Journal of Diabetes
Investigation, 11(3), 617–625. https://doi.org/10.1111/jdi.13191
Hill, K. E., Motley, A. K., Li, X., May, J. M., & Burk, R. F. (2001). Combined
selenium and vitamin E deficiency causes fatal myopathy in guinea pigs.
Journal of Nutrition, 131, 1798–1802.
https://doi.org/10.1093/jn/131.6.1798
Hinde, K. L., O’leary, T. J., Greeves, J. P., & Wardle, S. L. (2021). Measuring
protein turnover in the field: Implications for military research. Advances in
Nutrition, 12(3), 887–896. https://doi.org/10.1093/advances/nmaa123
Hintz, H. F., Schryver, H. F., & Halbert, M. (1973). A note on the comparison of
digestion by new world camels, sheep and ponies. Animal Production, 16(3),
303–305. https://doi.org/10.1017/S0003356100030154
Hironaka, R., Bailey, C. B., & Kozub, G. C. (1970). Metabolic fecal nitrogen in
ruminants estimated from dry mater excretion. Can. J. Anim. Sci., 50, 55–
60. https://doi.org/10.4141/cjas70-007
Hishikawa, D., Hashidate, T., Shimizu, T., & Shindou, H. (2014). Diversity and
function of membrane glycerophospholipids generated by the remodeling
pathway in mammalian cells. Journal of Lipid Research, 55(5), 799–807.
https://doi.org/10.1194/jlr.R046094
Hlatini, V. A., Chimonyo, M., Ncobela, C. N., & Thomas, R. S. (2021). Response
to reduced dietary protein level on growth performance in growing
Windsnyer pigs. Tropical Animal Health and Production, 53(136), 1–8.
https://doi.org/10.1007/s11250-020-02533-x
Hoffman, J. R., & Falvo, M. J. (2004). Protein – Which is best? Journal of Sports
Science and Medicine, 3(3), 118–130.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3905294/

454
Hong, M. H., Lee, J. H., Jung, H. S., Shin, H., & Shin, H. (2022).
Biomineralization of bone tissue: calcium phosphate-based inorganics in
collagen fibrillar organic matrices. Biomaterials Research, 26(42), 1–29.
https://doi.org/10.1186/s40824-022-00288-0
Horscroft, J. A., Kotwica, A. O., Laner, V., West, J. A., Hennis, P. J., Levett, D. Z.
H., Howard, D. J., Fernandez, B. O., Burgess, S. L., Ament, Z., Gilbert-Kawai,
E. T., Vercueil, A., Landis, B. D., Mitchell, K., Mythen, M. G., Branco, C.,
Johnson, R. S., Feelisch, M., Montgomery, H. E., … Murray, A. J. (2017).
Metabolic basis to sherpa altitude adaptation. Proceedings of the National
Academy of Sciences of the United States of America, 114(24), 6382–6387.
https://doi.org/10.1073/pnas.1700527114
Hosnedlova, B., Kepinska, M., Skalickova, S., Fernandez, C., Ruttkay-Nedecky,
B., Donald Malevu, T., Sochor, J., Baron, M., Melcova, M., Zidkova, J., &
Kizek, R. (2017). A summary of new findings on the biological effects of
selenium in selected animal species—a critical review. International Journal
of Molecular Sciences, 18, 2209. https://doi.org/10.3390/ijms18102209
Hou, Y., & Wu, G. (2018). Nutritionally essential amino acids. Advances in
Nutrition, 9(6), 849–851. https://doi.org/10.1093/ADVANCES/NMY054
Hou, Y., Yin, Y., & Wu, G. (2015). Dietary essentiality of “nutritionally non-
essential amino acids” for animals and humans. Experimental Biology and
Medicine, 240(8), 997–1007. https://doi.org/10.1177/1535370215587913
Houseknecht, K. L., Baile, C. A., Matteri, R. L., & Spurlock, M. E. (1998). The
biology of leptin: A review. Journal of Animal Science, 76(5), 1405–1420.
https://doi.org/10.2527/1998.7651405x
How, K. L., Hazewinkel, H. A., & Mol, J. A. (1994). Dietary vitamin D dependence
of cat and dog due to inadequate cutaneous synthesis of vitamin D. General
and Comparative Endocrinology, 96, 12–18.
https://doi.org/10.1006/gcen.1994.1154
Hristov, A. N., Bannink, A., Crompton, L. A., Huhtanen, P., Kreuzer, M., Mcgee,
M., Nozière, P., Reynolds, C. K., Bayat, A. R., Dijkstra, J., Kebreab, E.,
Schwarm, A., Shingfield, K. J., & Yu, Z. (2019). Invited review : Nitrogen in
ruminant nutrition : A review of measurement techniques. J Dairy Sci, 102,
5811–5852. https://doi.org/10.3168/jds.2018-15829
Hu, J., Ingale, S., Rathi, P., Zhang, J. Y., & Kim, I. H. (2020). Influence of
exogenous acid protease in broiler chickens fed corn–soybean meal-based
diets. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition, 104(1), 204–211.
https://doi.org/10.1111/jpn.13231
Hu, Y., & Liu, B. (2022). Roles of zinc-binding domain of bacterial RNA
polymerase in transcription. Trends in Biochemical Sciences, 47(8), 710–
724. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2022.03.007
Hu, Y. M., Boehm, D. M., Chung, H., Wilson, S., & Bird, A. J. (2019). Zinc-
dependent activation of the Pho8 alkaline phosphatase in

455
 Schizosaccharomyces pombe. Journal of Biological Chemistry, 294(33),
12392–12404. https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.007371
Hua, D., Hendriks, W. H., Xiong, B., & Pellikaan, W. F. (2022). Starch and
cellulose degradation in the rumen and applications of metagenomics on
ruminal microorganisms. Animals, 12(3020), 1–13.
https://doi.org/10.3390/ani12213020
Hubner, A. M., Canisso, I. F., Coelho, W. M., Ribeiro, L., Aldridge, B. M., & Lima,
F. S. (2022). A randomized controlled trial examining the effects of
treatment with propylene glycol and injectable cyanocobalamin on naturally
occurring disease, milk production, and reproductive outcomes of dairy cows
diagnosed with concurrent hyperketonemia and hypo. Journal of Dairy
Science, 105(11), 9070–9083. https://doi.org/10.3168/jds.2021-21328
Hucker, B., Wakeling, L., & Vriesekoop, F. (2014). Vitamins in brewing: The
impact of wort production on the thiamine and riboflavin vitamer content of
boiled sweet wort. Journal of the Institute of Brewing, 120(3), 164–173.
https://doi.org/10.1002/jib.142
Hughes, E. H., & Ittner, N. R. (1942). The minimum requirement of pantothenic
acid for the growing pig. J Anim Sci, 1(2), 116–119.
https://doi.org/10.2527/jas1942.12116x
Huhtanen, P., & Ahvenjärvi, S. (2022). Review: Problems in determining
metabolisable protein value of dairy cow diets and the impact on protein
feeding. Animal, 16, 100539. https://doi.org/10.1016/j.animal.2022.100539
Hulett, N. A., Scalzo, R. L., & Reusch, J. E. B. (2022). Glucose Uptake by Skeletal
Muscle within the Contexts of Type 2 Diabetes and Exercise: An Integrated
Approach. Nutrients, 14(3). https://doi.org/10.3390/nu14030647
Hungate, R. E. (1943). Quantitative analyses on the cellulose fermentation by
termite protozoa. Annals of the Entomological Society of America, 36(4),
730–739. https://doi.org/10.1093/aesa/36.4.730
Hungate, R. E. (1966). The rumen and its microbes (1st Editio). Elsevier.
https://www.elsevier.com/books/the-rumen-and-its-
microbes/hungate/978-1-4832-3308-6
Hurst, E. A., Homer, N. Z., & Mellanby, R. J. (2020). Vitamin D metabolism and
profiling in veterinary species. Metabolites, 10(371), 1–44.
https://doi.org/10.3390/metabo10090371
Hutchinson, J. A., Hamley, I. W., Edwards-Gayle, C. J. C., Castelletto, V., Piras,
C., Cramer, R., Kowalczyk, R., Seitsonen, J., Ruokolainen, J., & Rambo, R. P.
(2019). Melanin production by tyrosinase activity on a tyrosine-rich peptide
fragment and pH-dependent self-assembly of its lipidated analogue. Organic
and Biomolecular Chemistry, 17(18), 4543–4553.
https://doi.org/10.1039/c9ob00550a
Hutchinson, J. C. D., & Morris, S. (1936). The digestibility of dietary protein in

456
 the ruminant. I. Endogenous nitrogen excretion on a low nitrogen diet in
starvation. Biochemical Journal, 30, 1682–1694.
https://doi.org/10.1042/bj0301682
Hynes, A. M. J., & Rouvinen-Watt, K. (2007). Monitoring blood glucose levels in
female mink during the reproductive cycle: 1. Prevention of hyperglycemia
during the nursing period. Canadian Journal of Veterinary Research, 71(4),
241–248. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17955897/
Ingle, D. L., Bauman, D. E., & Garrigus, U. S. (1972). Lipogenesis in the ruminant:
in vitro study of tissue sites, carbon source and reducing equivalent
generation for fatty acid synthesis. The Journal of Nutrition, 102(5), 609–
616. https://doi.org/10.1093/jn/102.5.609
Innes, J. K., & Calder, P. C. (2020). Marine omega-3 (n-3) fatty acids for
cardiovascular health: An update for 2020. International Journal of
Molecular Sciences, 21(1362), 1–21. https://doi.org/10.3390/ijms21041362
Iommelli, P., Zicarelli, F., Musco, N., Sarubbi, F., Grossi, M., Lotito, D.,
Lombardi, P., Infascelli, F., & Tudisco, R. (2022). Effect of cereals and
legumes processing on in situ rumen protein degradability: A review.
Fermentation, 8(363), 1–16.
https://doi.org/10.3390/fermentation8080363
Iqbal, J., & Hussain, M. M. (2009). Intestinal lipid absorption. American Journal
of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 296(6), E1183–E1194.
https://doi.org/10.1152/ajpendo.90899.2008
Jabbar, A., Tahir, M., Alhidary, I. A., Abdelrahman, M. A., Albadani, H., Khan, R.
U., Selvaggi, M., Laudadio, V., & Tufarelli, V. (2021). Impact of microbial
protease enzyme and dietary crude protein levels on growth and nutrients
digestibility in broilers over 15–28 days. Animals, 11(9), 1–7.
https://doi.org/10.3390/ani11092499
Jacobs, G. H. (2009). Evolution of colour vision in mammals. Philosophical
Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences, 364(1531), 2957–
2967. https://doi.org/10.1098/rstb.2009.0039
Jadhav, N., Ajgaonkar, S., Saha, P., Gurav, P., Pandey, A., Basudkar, V., Gada, Y.,
Panda, S., Jadhav, S., Mehta, D., & Nair, S. (2022). Molecular pathways and
roles for vitamin K2-7 as a health-beneficial nutraceutical: Challenges and
opportunities. Frontiers in Pharmacology, 13(896920), 1–28.
https://doi.org/10.3389/fphar.2022.896920
Jaiswal, K. K., Chowdhury, C. R., Yadav, D., Verma, R., Dutta, S., Jaiswal, K. S.,
SangmeshB, & Karuppasamy, K. S. K. (2022). Renewable and sustainable
clean energy development and impact on social, economic, and
environmental health. Energy Nexus, 7, 100118.
https://doi.org/10.1016/j.nexus.2022.100118
Janssen, P. H., & Kirs, M. (2008). Structure of the archaeal community of the
rumen. Applied and Environmental Microbiology, 74(12), 3619–3625.

457
 https://doi.org/10.1128/AEM.02812-07
Jäpelt, R. B., Silvestro, D., Smedsgaard, J., Jensen, P. E., & Jakobsen, J. (2013).
Quantification of vitamin D3 and its hydroxylated metabolites in waxy leaf
nightshade (Solanum glaucophyllum Desf.), tomato (Solanum lycopersicum
L.) and bell pepper (Capsicum annuum L.). Food Chemistry, 138(2–3),
1206–1211. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.11.064
Jara, N., Cifuentes, M., Martínez, F., González-Chavarría, I., Salazar, K., Ferrada,
L., & Nualart, F. (2022). Vitamin C deficiency reduces neurogenesis and
proliferation in the SVZ and lateral ventricle extensions of the young guinea
pig brain. Antioxidants, 11(2030), 1–17.
https://doi.org/10.3390/antiox11102030
Jensen, J., Rustad, P. I., Kolnes, A. J., & Lai, Y. C. (2011). The role of skeletal
muscle glycogen breakdown for regulation of insulin sensitivity by exercise.
Frontiers in Physiology, 2(112), 1–11.
https://doi.org/10.3389/fphys.2011.00112
Jensen, L. S., & Shutze, J. V. (1963). Essential Fatty Acid Deficiency in the Laying
Hen. Poultry Science, 42(4), 1014–1019.
https://doi.org/10.3382/ps.0421014
Ji, X., Liu, N., Wang, Y., Ding, K., Huang, S., & Zhang, C. (2023). Pregnancy
toxemia in ewes: A review of molecular metabolic mechanisms and
management strategies. Metabolites, 13(2), 149.
https://doi.org/10.3390/metabo13020149
Jia, X., Qian, P., Wu, C., Xie, Y., Yang, W., Song, R., Wu, J., & Ye, J. (2022). Effects
of dietary pantothenic acid on growth, antioxidant ability and innate
immune response in juvenile black carp. Aquaculture Reports, 24, 101131.
https://doi.org/10.1016/j.aqrep.2022.101131
Jia, Y., Wang, R., Su, S., Qi, L., Wang, Y., Wang, Y., Zou, Y., Liu, X., Zhang, Y.,
Hou, J., Feng, H., Li, Q., & Wang, T. (2022). A county-level spatial study of
serum selenoprotein P and Keshan disease. Frontiers in Nutrition, 9,
827093. https://doi.org/10.3389/fnut.2022.827093
Jimenez, M. E., Rossi, A. M., & Sammán, N. C. (2015). Changes during Cooking
Processes in 6 Varieties of Andean Potatoes (Solanum tuberosum ssp.
Andinum). American Journal of Plant Sciences, 6, 725–736.
https://doi.org/10.4236/ajps.2015.65078
Jood, S., Kapoor, A. C., & Singh, R. (1995). Amino acid composition and chemical
evaluation of protein quality of cereals as affected by insect infestation. Plant
Foods for Human Nutrition, 48(2), 159–167.
https://doi.org/10.1007/BF01088312
Joshi, N., Andhare, P., Marchawala, F., Bhattacharya, I., & Upadhyay, D. (2021).
A Study on Amylase: Review. International Journal of Biology, Pharmacy
and Allied Sciences, 10(4), 333–340.
https://doi.org/10.31032/ijbpas/2021/10.4.1037

458
Kaczmarska, A., Pieczywek, P. M., Cybulska, J., & Zdunek, A. (2022). Structure
and functionality of Rhamnogalacturonan I in the cell wall and in solution:
A review. Carbohydrate Polymers, 278, 118909.
https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2021.118909
Karunasinghe, N. (2022). Zinc in prostate health and disease: A mini review.
Biomedicines, 10, 3206. https://doi.org/10.3390/biomedicines10123206
Kather, S., Grützner, N., Kook, P. H., Dengler, F., & Heilmann, R. M. (2020).
Review of cobalamin status and disorders of cobalamin metabolism in dogs.
Journal of Veterinary Internal Medicine, 34, 13–28.
https://doi.org/10.1111/jvim.15638
Kedishvili, N. Y. (2013). Enzymology of retinoic acid biosynthesis and
degradation. Journal of Lipid Research, 54(7), 1744–1760.
https://doi.org/10.1194/jlr.R037028
Kekan, P. M., Ingole, S. D., Sirsat, S. D., Bharucha, S. V., Kharde, S. D., &
Nagvekar, A. S. (2017). The role of pheromones in farm animals - A review.
Agricultural Reviews, 38(02). https://doi.org/10.18805/ag.v38i02.7939
Keller, P. J., & Allan, B. J. (1967). The protein composition of human pancreatic
juice. Journal of Biological Chemistry, 242(2), 281–287.
https://doi.org/10.1016/s0021-9258(19)81461-8
Kelly, M. E., Ramkumar, S., Sun, W., Ortiz, C. C., Kiser, P. D., Golczak, M., & von
Lintig, J. (2018). The biochemical basis of vitamin A production from the
asymmetric carotenoid β-Cryptoxanthin. ACS Chem Biol., 13(8), 2121–2129.
https://doi.org/10.1021/acschembio.8b00290.The
Khan, M. U., Gautam, G., Jan, B., Zahiruddin, S., Parveen, R., & Ahmad, S.
(2022). Vitamin D from vegetable VV sources: Hope for the future.
Phytomedicine Plus, 2, 100248.
https://doi.org/10.1016/j.phyplu.2022.100248
Khan, S., Sbeity, M., Foulquier, F., Barré, L., & Ouzzine, M. (2022). TMEM165 a
new player in proteoglycan synthesis: loss of TMEM165 impairs elongation
of chondroitin- and heparan-sulfate glycosaminoglycan chains of
proteoglycans and triggers early chondrocyte differentiation and
hypertrophy. Cell Death and Disease, 13(11), 1–14.
https://doi.org/10.1038/s41419-021-04458-1
Khatib, A., Solaimuthu, B., Yosef, M. Ben, Rmaileh, A. A., Tanna, M., Oren, G.,
Frisch, M. S., Axelrod, J. H., Lichtenstein, M., & Shaul, Y. D. (2020). The
glutathione peroxidase 8 (GPX8)/IL-6/STAT3 axis is essential in
maintaining an aggressive breast cancer phenotype. Proceedings of the
National Academy of Sciences of the United States of America, 117(35),
21420–21431. https://doi.org/10.1073/pnas.2010275117
Kidd, M. T., Maynard, C. W., & Mullenix, G. J. (2021). Progress of amino acid
nutrition for diet protein reduction in poultry. Journal of Animal Science
and Biotechnology, 12(1), 1–9. https://doi.org/10.1186/s40104-021-00568-

459
 0
Kierans, S. J., & Taylor, C. T. (2021). Regulation of glycolysis by the hypoxia-
inducible factor (HIF): implications for cellular physiology. Journal of
Physiology, 599(1), 23–37. https://doi.org/10.1113/JP280572
Kihara, A. (2012). Very long-chain fatty acids: Elongation, physiology and related
disorders. Journal of Biochemistry, 152(5), 387–395.
https://doi.org/10.1093/jb/mvs105
Kim, B. G., Kil, D. Y., Zhang, Y., & Stein, H. H. (2012). Concentrations of analyzed
or reactive lysine, but not crude protein, may predict the concentration of
digestible lysine in distillers dried grains with solubles fed to pigs. Journal of
Animal Science, 90(11), 3798–3808. https://doi.org/10.2527/jas.2011-4692
Kim, B., Park, Y., Hwang, H. J., Chang, J., Kim, Y. K., & Lee, J. B. (2022). Single
polysome analysis of mRNP. Biochemical and Biophysical Research
Communications, 618, 73–78. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2022.06.017
Kim, E., Barta, J. R., Lambert, W., & Kiarie, E. G. (2022). Standardized ileal
digestibility of amino acids in broiler chickens fed single or mixture of feed
ingredients-based diets with or without Eimeria challenge. Poultry Science,
101(6), 101839. https://doi.org/10.1016/j.psj.2022.101839
Kim, H. K., & Han, S. N. (2019). Vitamin E: Regulatory role on gene and protein
expression and metabolomics profiles. IUBMB Life, 71(4), 442–455.
https://doi.org/10.1002/iub.2003
Kim, J.-H. (2015). Protein Quality and Amino Acid Utilization in Chickens.
Korean Journal of Poultry Science, 42(1), 87–100.
https://doi.org/10.5536/kjps.2014.42.1.87
Kim, J., Ahn, C. W., Fang, S., Lee, H. S., & Park, J. S. (2019). Association between
metformin dose and vitamin B12 deficiency in patients with type 2 diabetes.
Medicine (Baltimore), 98(46), e17918.
https://doi.org/10.1097/MD.0000000000017918
Kirschbaum, C., Greis, K., Mucha, E., Kain, L., Deng, S., Zappe, A., Gewinner, S.,
Schöllkopf, W., von Helden, G., Meijer, G., Savage, P. B., Marianski, M.,
Teyton, L., & Pagel, K. (2021). Unravelling the structural complexity of
glycolipids with cryogenic infrared spectroscopy. Nature Communications,
12(1201), 1–7. https://doi.org/10.1038/s41467-021-21480-1
Kleuser, B. (2018). The enigma of sphingolipids in health and disease.
International Journal of Molecular Sciences, 19(3126), 1–3.
https://doi.org/10.3390/ijms19103126
Klotz, L. O., Hou, X., & Jacob, C. (2014). 1,4-naphthoquinones: From oxidative
damage to cellular and inter-cellular signaling. Molecules, 19, 14902–14918.
https://doi.org/10.3390/molecules190914902
Koepsell, H., & Vallon, V. (2020). A special issue on glucose transporters in health
and disease. Pflugers Arch., 479(9), 1107–1109.

460
 https://doi.org/10.1007/s00424-020-02442-w.
Kok, A., van Middelaar, C. E., Engel, B., van Knegsel, A. T. M., Hogeveen, H.,
Kemp, B., & de Boer, I. J. M. (2016). Effective lactation yield: A measure to
compare milk yield between cows with different dry period lengths. Journal
of Dairy Science, 99(4), 2956–2966. https://doi.org/10.3168/jds.2015-
10559
Kokocińska-Kusiak, A., Woszczyło, M., Zybala, M., Maciocha, J., Barłowska, K.,
& Dzięcioł, M. (2021). Canine Olfaction: Physiology, Behavior, and
Possibilities for Practical Applications. Animals, 11(2363), 1–26.
https://doi.org/10.3390/ani11082463
Kongsbak, M., von Essen, M. R., Levring, T. B., Schjerling, P., Woetmann, A.,
Ødum, N., Bonefeld, C. M., & Geisler, C. (2014). Vitamin D-binding protein
controls T cell responses to vitamin D. BMC Immunology, 15(35), 1–13.
https://doi.org/10.1186/s12865-014-0035-2
Kooij, E. V. E. Der, Derix, J., Gorp, S. Van, Timmermans, A., Krijnen, C., Fodor,
I., & Dingboom, L. (2023). Breath analysis for early detection of rising ketone
bodies in postpartum dairy cows classified as at risk of ketosis. Ruminants,
3, 39–54. https://doi.org/10.3390/ruminants3010005
Kragh, H. (2016). The source of solar energy, ca. 1840–1910: From meteoric
hypothesis to radioactive speculations. European Physical Journal H, 41(4–
5), 365–394. https://doi.org/10.1140/epjh/e2016-70045-7
Kralik, G., Kralik, Z., Grčević, M., Galović, O., Hanžek, D., & Biazik, E. (2021).
Fatty acid profile of eggs produced by laying hens fed diets containing
different shares of fish oil. Poultry Science, 100(101379).
https://doi.org/10.1016/j.psj.2021.101379
Krul, E. S. (2019). Calculation of nitrogen-to-protein conversion factors: A review
with a focus on soy protein. JAOCS, Journal of the American Oil Chemists’
Society, 96(4), 339–364. https://doi.org/10.1002/aocs.12196
Kucha, W., Seifu, D., Tirsit, A., Yigeremu, M., Abebe, M., Hailu, D., Tsehay, D., &
Genet, S. (2022). Folate, vitamin B12, and homocysteine levels in women
with neural tube defect-affected pregnancy in Addis Ababa, Ethiopia.
Frontiers in Nutrition, 9(873900), 1–8.
https://doi.org/10.3389/fnut.2022.873900
Kulkarni, B. V., & Mattes, R. D. (2014). Lingual lipase activity in the orosensory
detection of fat by humans. American Journal of Physiology - Regulatory
Integrative and Comparative Physiology, 306(12), R879–R885.
https://doi.org/10.1152/ajpregu.00352.2013
Kumar, R., Kar, D., Kumar, D., Singh, V., & Sihag, S. (2018). Effect of rumen
protected amino acids and fish meal on feed conversion ratio of Murrah
Buffalo heifers. International Journal of Current Microbiology and Applied
Sciences, 7(3), 2587–2595. https://doi.org/10.20546/ijcmas.2018.703.299

461
Kumar, S., Sandell, L. L., Trainor, P. A., Koentgen, F., & Duester, G. (2012).
Alcohol and aldehyde dehydrogenases: Retinoid metabolic effects in mouse
knockout models. Biochim Biophys Acta, 1821(1), 198–205.
https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2011.04.004
Kumari, D., Nair, N., & Bedwal, R. S. (2011). Effect of dietary zinc deficiency on
testes of Wistar rats: Morphometric and cell quantification studies. Journal
of Trace Elements in Medicine and Biology, 25, 47–53.
https://doi.org/10.1016/j.jtemb.2010.11.002
Kume, A. (2017). Importance of the green color, absorption gradient, and spectral
absorption of chloroplasts for the radiative energy balance of leaves. Journal
of Plant Research, 130(3), 501–514. https://doi.org/10.1007/s10265-017-
0910-z
Kuo, T. C., & Tseng, Y. J. (2018). LipidPedia: A comprehensive lipid
knowledgebase. Bioinformatics, 34(17), 2982–2987.
https://doi.org/10.1093/bioinformatics/bty213
Lai, Y., Huang, C., Chan, C., Lien, C.-Y., & Liao, W. C. (2013). Studies of sugar
composition and starch morphology of baked sweet potatoes (Ipomoea
batatas (L.) Lam). J Food Sci Technol, 50(6), 1193–1199.
https://doi.org/10.1007/s13197-011-0453-6
Laiwarin, P., Buntoung, S., Wattan, R., & Janjai, S. (2023). A model for estimating
solar ultraviolet radiation for vitamin D photosynthesis. Journal of Physics:
Conference Series, 2431, 012009. https://doi.org/10.1088/1742-
6596/2431/1/012009
Laliotis, G. P., Bizelis, I., & Rogdakis, E. (2010). Comparative approach of the de
novo fatty acid synthesis (Lipogenesis) between ruminant and non ruminant
mammalian species: From biochemical level to the main regulatory lipogenic
genes. Current Genomics, 11(3), 168–183.
https://doi.org/10.2174/138920210791110960
Landau, B. R., Wahren, J., Chandramouli, V., Schumann, W. C., Ekberg, K., &
Kalhan, S. C. (1996). Contributions of gluconeogenesis to glucose production
in the fasted state. Journal of Clinical Investigation, 98(2), 378–385.
https://doi.org/10.1172/JCI118803
Lane, M. D., Flores-Riveros, J. R., Hresko, R. C., Kaestner, K. H., Liao, K., Janicot,
M., Hoffman, R. D., McLenithan, J. C., Kastelic, T., & Christy, R. J. (1990).
Insulin-receptor tyrosine kinase and glucose transport. Diabetes Care, 13(6),
565–575. https://doi.org/10.2337/diacare.13.6.565
Larsen, M., & Kristensen, N. B. (2013). Precursors for liver gluconeogenesis in
periparturient dairy cows. Animal, 7(10), 1640–1650.
https://doi.org/10.1017/S1751731113001171
Larson, J., & Ho, J. (2006). Information Resources on the South American
Camelids: llamas, alpacas, guanacos, and vicunas 1943-2006. USDA.
http://www.nal.usda.gov/awic/pubs/llama.htm

462
Lauridsen, C. (2020). Effects of dietary fatty acids on gut health and function of
pigs pre- And post-weaning. Journal of Animal Science, 98(4), 1–12.
https://doi.org/10.1093/JAS/SKAA086
Leane, S., Herlihy, M. M., Curran, F., Kenneally, J., Forde, N., Simintiras, C. A.,
Sturmey, R. G., Lucy, M. C., Lonergan, P., & Butler, S. T. (2018). The effect
of exogenous glucose infusion on early embryonic development in lactating
dairy cows. Journal of Dairy Science, 101(12), 11285–11296.
https://doi.org/10.3168/jds.2018-14894
Lee, C., & Beauchemin, K. A. (2014). A review of feeding supplementary nitrate
to ruminant animals: Nitrate toxicity, methane emissions, and production
performance. Canadian Journal of Animal Science, 94(4), 557–570.
https://doi.org/10.4141/CJAS-2014-069
Lee, H. J., & Cha, J. Y. (2018). Recent insights into the role of ChREBP in
intestinal fructose absorption and metabolism. BMB Reports, 51(9), 429–
436. https://doi.org/10.5483/BMBRep.2018.51.9.197
Lee, J. T., Rochell, S. J., Kriseldi, R., Kim, W. K., & Mitchell, R. D. (2023).
Functional properties of amino acids: Improve health status and
sustainability. Poultry Science, 102(1), 102288.
https://doi.org/10.1016/j.psj.2022.102288
Lee, S. H., & Lee, S. (2021). Prostaglandin F2 alpha triggers the disruption of cell
adhesion with cytokeratin and vimentin in bovine luteal theca cells. Animals,
11(1073), 1–15. https://doi.org/10.3390/ani11041073
Leeson, S. (2015). Vitamin deficiencies in poultry.
https://www.msdvetmanual.com/poultry/nutrition-and-management-
poultry/vitamin-deficiencies-in-poultry#v3347967
Leguía, G. (1997). Acute and subacute fasciolosis of alpacas (Lama pacos) and
treatment with triclabendazole. Trop. Anim. Hlth Prod., 29, 31–32.
Lehrer, W. P., Wiese, A. C., Moore, P. R., & Ensminger, M. E. (1951). Pyridoxine
deficiency in baby pigs. J Anim Sci, 10(1), 65–72.
https://doi.org/10.2527/jas1951.10165x
Leko, M. B., Pleić, N., Gunjača, I., & Zemunik, T. (2022). Environmental factors
that affect parathyroid hormone and calcitonin levels. International Journal
of Molecular Sciences, 23(44), 1–26.
https://doi.org/10.3390/ijms23010044
Lhamo, Y., Chugh, P. K., Gautam, S. R., & Tripathi, C. D. (2017). Epidemic of
vitamin D deficiency and its management. Journal of Environmental and
Public Health, 2017(2517207), 1–7. https://doi.org/10.1155/2017/2517207
Li, B., Jia, G., Wen, D., Zhao, X., Zhang, J., Xu, Q., Zhao, X., Jiang, N., Liu, Z., &
Wang, Y. (2022). Rumen microbiota of indigenous and introduced
ruminants and their adaptation to the Qinghai–Tibetan plateau. Frontiers in
Microbiology, 13(1027138), 1–11.

463
 https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.1027138
Li, H. M., & Yu, C. W. (2018). Chloroplast galactolipids: The link between
photosynthesis, chloroplast shape, jasmonates, phosphate starvation and
freezing tolerance. Plant and Cell Physiology, 59(6), 1128–1134.
https://doi.org/10.1093/pcp/pcy088
Li, J., Li, X., Wang, C., Zhang, M., Ye, M., & Wang, Q. (2022). The potential of
valeriana as a traditional chinese medicine: traditional clinical applications,
bioactivities, and phytochemistry. Frontiers in Pharmacology, 13(973138),
1–23. https://doi.org/10.3389/fphar.2022.973138
Li, J., Narayanan, V., Kebreab, E., Dikmen, S., & Fadel, J. G. (2021). A
mechanistic thermal balance model of dairy cattle. Biosystems Engineering,
209, 256–270. https://doi.org/10.1016/j.biosystemseng.2021.06.009
Li, L. H., Dutkiewicz, E. P., Huang, Y. C., Zhou, H. B., & Hsu, C. C. (2019).
Analytical methods for cholesterol quantification. Journal of Food and Drug
Analysis, 27, 375–386. https://doi.org/10.1016/j.jfda.2018.09.001
Li, L., & Yang, X. (2018). The essential element manganese, oxidative stress, and
metabolic diseases: Links and interactions. Oxidative Medicine and Cellular
Longevity, 2018(7580707), 1–11. https://doi.org/10.1155/2018/7580707
Liao, S. F., Wang, T., & Regmi, N. (2015). Lysine nutrition in swine and the related
monogastric animals: muscle protein biosynthesis and beyond.
SpringerPlus, 4(147), 1–12. https://doi.org/10.1186/s40064-015-0927-5
Liao, S., Omage, S. O., Börmel, L., Kluge, S., Schubert, M., Wallert, M., &
Lorkowski, S. (2022). Vitamin E and metabolic health: Relevance of
interactions with other micronutrients. Antioxidants, 11(1785), 1–31.
https://doi.org/10.3390/antiox11091785
Liebisch, G., Fahy, E., Aoki, J., Dennis, E. A., Durand, T., Ejsing, C. S., Fedorova,
M., Feussner, I., Griffiths, W. J., Köfeler, H., Merrill, A. H., Murphy, R. C.,
O’Donnell, V. B., Oskolkova, O., Subramaniam, S., Wakelam, M. J. O., &
Spener, F. (2020). Update on LIPID MAPS classification, nomenclature, and
shorthand notation for MS-derived lipid structures. Journal of Lipid
Research, 61(12), 1539–1555. https://doi.org/10.1194/jlr.S120001025
Liebisch, G., Vizcaíno, J. A., Köfeler, H., Trötzmüller, M., Griffiths, W. J.,
Schmitz, G., Spener, F., & Wakelam, M. J. O. (2013). Shorthand notation for
lipid structures derived from mass spectrometry. Journal of Lipid Research,
54, 1523–1530. https://doi.org/10.1194/jlr.M033506
Lietz, G., Oxley, A., Boesch-Saadatmandi, C., & Kobayashi, D. (2012). Importance
of β,β-carotene 15,15′-monooxygenase 1 (BCMO1) and β,β-carotene 9′,10′-
dioxygenase 2 (BCDO2) in nutrition and health. Molecular Nutrition and
Food Research, 56(2), 241–250. https://doi.org/10.1002/mnfr.201100387
Lim, M. T., Pan, B. J., Toh, D. W. K., Sutanto, C. N., & Kim, J. E. (2021). Animal
protein versus plant protein in supporting lean mass and muscle strength: A

464
 systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials.
Nutrients, 13(661), 1–18. https://doi.org/10.3390/nu13020661
Lim, S. Y., Steiner, J. M., & Cridge, H. (2022). Lipases: it’s not just pancreatic
lipase! American Journal of Veterinary Research, 83(8), 1–8.
https://doi.org/10.2460/ajvr.22.03.0048
Lin, S., Chen, C., Cai, X., Yang, F., & Fan, Y. Q. (2022). The concentrations of bone
calcium, phosphorus and trace metal elements in elderly patients with
intertrochanteric hip fractures. Frontiers in Endocrinology, 13, 1005637.
https://doi.org/10.3389/fendo.2022.1005637
Lin, W., Luo, H., Wu, J., Hung, T. C., Cao, B., Liu, X., Yang, J., & Yang, P. (2023).
A review of the emerging risks of acute ammonia nitrogen toxicity to aquatic
decapod crustaceans. Water, 15(27), 1–13.
https://doi.org/10.3390/w15010027
Lionaki, E., Ploumi, C., & Tavernarakis, N. (2022). One-carbon metabolism:
Pulling the strings behind aging and neurodegeneration. Cells, 11(214), 1–26.
https://doi.org/10.3390/cells11020214
Littledike, E. T., Young, J. W., & Beitz, D. C. (1981). Common metabolic diseases
of cattle: Ketosis, milk fever, grass tetany, and downer cow complex. Journal
of Dairy Science, 64(6), 1465–1482. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(81)82715-4
Liu, A. C., Heinrichs, B. S., & Leach, R. M. (1994). Influence of manganese
deficiency on the characteristics of proteoglycans of avian epiphyseal growth
plate cartilage. Poultry Science, 73(5), 663–669.
https://doi.org/10.3382/ps.0730663
Liu, M., Sun, X., Chen, B., Dai, R., Xi, Z., & Xu, H. (2022). Insights into
manganese superoxide dismutase and human diseases. International
Journal of Molecular Sciences, 23, 15893.
https://doi.org/10.3390/ijms232415893
Liu, Q., Dong, C. S., Li, H. Q., Yang, W. Z., Jiang, J. B., Gao, W. J., Pei, C. X., &
Liang, Z. Q. (2009). Forestomach fermentation characteristics and diet
digestibility in alpacas (Lama pacos) and sheep (Ovis aries) fed two forage
diets. Animal Feed Science and Technology, 154(3–4), 151–159.
https://doi.org/10.1016/j.anifeedsci.2009.08.012
Liu, Q., Luo, L., & Zheng, L. (2018). Lignins: Biosynthesis and biological
functions in plants. International Journal of Molecular Sciences, 19(335),
1–16. https://doi.org/10.3390/ijms19020335
Llanos, P., & Palomero, J. (2022). Reactive oxygen and nitrogen species (RONS)
and cytokines—myokines involved in glucose uptake and insulin resistance
in skeletal muscle. Cells, 11, 4008. https://doi.org/10.3390/cells11244008
Lloyd, R. V., Hanna, P. M., & Mason, R. P. (1997). The origin of the hydroxyl
radical oxygenin the Fenton reaction. Free Radical Biology and Medicine,

465
 22(5), 885–888. https://doi.org/10.1016/S0891-5849(96)00432-7
Loiklung, C., Sukon, P., & Thamrongyoswittayakul, C. (2022). Global prevalence
of subclinical ketosis in dairy cows: A systematic review and meta-analysis.
Res Vet Sci, 144, 66–76. https://doi.org/10.1016/j.rvsc.2022.01.003
Lombard, J., López-García, P., & Moreira, D. (2012). The early evolution of lipid
membranes and the three domains of life. Nature Reviews Microbiology,
10(7), 507–515. https://doi.org/10.1038/nrmicro2815
Loncke, C., Nozière, P., Vernet, J., Lapierre, H., Bahloul, L., Al-Jammas, M.,
Sauvant, D., & Ortigues-Marty, I. (2020). Net hepatic release of glucose from
precursor supply in ruminants: A meta-analysis. Animal, 14(7), 1422–1437.
https://doi.org/10.1017/S1751731119003410
Long, L., Zhu, Y., Li, Z., Zhang, H., Liu, L., & Bai, J. (2020). Differential
expression of skeletal muscle mitochondrial proteins in Yak, Dzo, and Cattle:
A proteomics-based study. Journal of Veterinary Medical Science, 82(8),
1178–1186. https://doi.org/10.1292/jvms.19-0218
Lopes, L. J., Souza, V., & Gallão, M. I. (2021). Quebra cabeça da respiração
celular. Brazilian Journal of Development, 7(8), 80729–80738.
https://doi.org/10.34117/bjdv7n8-337
Lopes, R. B., Valldecabres, A., & Silva-del-Río, N. (2019). Technical note: Glucose
concentration in dairy cows measured using 6 handheld meters designed for
human use. Journal of Dairy Science, 102(10), 9401–9408.
https://doi.org/10.3168/jds.2018-15688
López-Alonso, M. (2012). Trace minerals and livestock: Not too much not too
little. ISRN Veterinary Science, 2012, 704825.
https://doi.org/10.5402/2012/704825
López-Alonso, M., & Miranda, M. (2020). Copper supplementation, a challenge
in cattle. Animals, 10(1890), 1–21. https://doi.org/10.3390/ani10101890
López-Gatius, F. (2022). Ovarian response to prostaglandin F2α in lactating dairy
cows: A clinical update. Journal of Reproduction and Development, 68(2),
104–109. https://doi.org/10.1262/jrd.2021-119
Lorenzett, M. P., Armién, A. G., Henker, L. C., Schwertz, C. I., Cruz, R. A. S.,
Panziera, W., de Barros, C. S. L., Driemeier, D., & Pavarini, S. P. (2023).
Motor and somatosensory degenerative myelopathy responsive to
pantothenic acid in piglets. Veterinary Pathology, 60(1), 101–114.
https://doi.org/10.1177/03009858221128920
Lowe, M. E. (2002). The triglyceride lipases of the pancreas. Journal of Lipid
Research, 43(12), 2007–2016. https://doi.org/10.1194/jlr.R200012-
JLR200
Lowry, O. H., Rosebrough, N. J., Farr, A. L., & Randall, R. J. (1951). Protein
measurement with the Folin phenol reagent. The Journal of Biological
Chemistry, 193(1), 265–275. https://doi.org/10.1016/s0021-

466
 9258(19)52451-6
Lu, Z., Xu, Z., Shen, Z., Tian, Y., & Shen, H. (2019). Dietary energy level promotes
rumen microbial protein synthesis by improving the energy productivity of
the ruminal microbiome. Frontiers in Microbiology, 10(847), 1–14.
https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.00847
Lukinac, J., & Jukić, M. (2022). Barley in the production of cereal-based
products. Plants, 11(3519), 1–27. https://doi.org/10.3390/plants11243519
Lung, B. E., Mowery, M. L., & Komatsu, D. E. E. (2022). Calcitriol. StatPearls
NCBI Bookshelf.
Lúquez, A., Marulanda, H., Rodríguez, D., & Otero, W. (2017). Vitamin B 12
deficiency associated with consumption of proton pump inhibitors. Rev
Colomb Gastroenterol, 32(3), 197–201.
https://doi.org/10.22516/25007440.150
Lushchak, V., & Lushchak, O. (2021). Interplay between reactive oxygen and
nitrogen species in living organisms. Chemico-Biological Interactions,
349(8), 109680. https://doi.org/10.1016/j.cbi.2021.109680
Luzynski, K. C., Nicolakis, D., Marconi, M. A., Zala, S. M., Kwak, J., & Penn, D. J.
(2021). Pheromones that correlate with reproductive success in competitive
conditions. Scientific Reports, 11(1), 1–16. https://doi.org/10.1038/s41598-
021-01507-9
Lykkesfeldt, J., Perez Trueba, G., Poulsen, H. E., & Christen, S. (2007). Vitamin
C deficiency in weanling guinea pigs: Differential expression of oxidative
stress and DNA repair in liver and brain. British Journal of Nutrition, 98(6),
1116–1119. https://doi.org/10.1017/S0007114507787457
Ma, W., Mao, J., He, C. T., Shao, L., Liu, J., Wang, M., Yu, P., & Mao, L. (2022).
Highly selective generation of singlet oxygen from dioxygen with atomically
dispersed catalysts. Chemical Science, 13, 5606–5615.
https://doi.org/10.1039/d2sc01110g
Mackie, R. I. (2002). Mutualistic fermentative digestion in the gastrointestinal
tract: Diversity and evolution. Integrative and Comparative Biology, 42,
319–326. https://doi.org/10.1093/icb/42.2.319
Mæhre, H. K., Dalheim, L., Edvinsen, G. K., Elvevoll, E. O., & Jensen, I. J. (2018).
Protein determination—method matters. Foods, 7(5), 1–11.
https://doi.org/10.3390/foods7010005
Magallanes-Cruz, P. A., Flores-Silva, P. C., & Bello-Perez, L. A. (2017). Starch
Structure Influences Its Digestibility: A Review. Journal of Food Science,
82(9), 2016–2023. https://doi.org/10.1111/1750-3841.13809
Mahmoodian, F., & Peterkofsky, B. (1999). Vitamin C deficiency in guinea pigs
differentially affects the expression of type IV collagen, laminin, and elastin
in blood vessels. Journal of Nutrition, 129(1), 83–91.
https://doi.org/10.1093/jn/129.1.83

467
Makkar, H. P. S., Sharma, O. P., Dawra, R. K., & Negi, S. S. (1982). Simple
determination of microbial protein in rumen liquor. Journal of Dairy
Science, 65(11), 2170–2173. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(82)82477-6
Makurat, S., Cournia, Z., & Rak, J. (2022). Inactive-to-active transition of human
thymidine kinase 1 revealed by molecular dynamics simulations. Journal of
Chemical Information and Modeling, 62, 142–149.
https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c01157
Maldonado, G., Paredes, C., Guerrero, R., & Ríos, C. (2017). Determination of
vitamin D status in a population of ecuadorian subjects. Scientific World
Journal, 2017(3831275), 1–6. https://doi.org/10.1155/2017/3831275
Malmberg, P., & Nygren, H. (2008). Methods for the analysis of the composition
of bone tissue, with a focus on imaging mass spectrometry (TOF-SIMS).
Proteomics, 8(18), 3755–3762. https://doi.org/10.1002/pmic.200800198
Mandal, M., Sarkar, M., Khan, A., Biswas, M., Masi, A., Rakwal, R., Agrawal, G.
K., Srivastava, A., & Sarkar, A. (2022). Reactive oxygen species (ROS) and
reactive nitrogen species (RNS) in plants– maintenance of structural
individuality and functional blend. Advances in Redox Research, 5, 100039.
https://doi.org/10.1016/j.arres.2022.100039
Mangel, N., Fudge, J. B., Fitzpatrick, T. B., Gruissem, W., & Vanderschuren, H.
(2017). Vitamin B1 diversity and characterization of biosynthesis genes in
cassava. Journal of Experimental Botany, 68(13), 3351–3363.
https://doi.org/10.1093/jxb/erx196
Mann, E., Rutter, A., & Zeeb, B. (2020). Evaluating the efficacy of Atriplex spp.
in the phytoextraction of road salt (NaCl) from contaminated soil.
Environmental Pollution, 265((Pt B)), 114963.
https://doi.org/10.1016/j.envpol.2020.114963
Manolagas, S. C. (2020). Osteocalcin promotes bone mineralization but is not a
hormone. PLoS Genetics, 16(6), e1008714.
https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1008714
Manopriya, S., Aberathna, A. A. A. U., Satharasinghe, D. A., Jayasooriya, L. J. P.
A. P., Mantilaka, M. M. M. G. P. G., Fernando, C. A. N., Jayaweera, B. P. A.,
Weerathilake, W. A. D. V., Prathapasinghe, G. A., Liyanage, J. A., &
Premarathne, J. M. K. J. K. (2022). Importance of phosphorus in farm
animals. Iranian Journal of Applied Animal Science, 12(2), 203–210.
https://ijas.rasht.iau.ir/article_691560.html
Manoukian, M., Delcurto, T., Kluth, J., Carlisle, T., Davis, N., Nack, M., Wyffels,
S., Scheaffer, A., & Van Emon, M. (2021). Impacts of rumen degradable or
undegradable protein supplementation with or without salt on nutrient
digestion, and VFA concentrations. Animals, 11(3011), 1.12.
https://doi.org/10.3390/ani11113011
Manuha, M. I., Paranagama, P. A., & Nageeb, B. M. (2019). Quantitative analysis

468
 of vitamin C in lime and lemon in vitro: Verification of vitamin C on the
impairment of obesity. International Journal of Advances in Scientific
Research and Engineering, 5(10), 157–161.
https://doi.org/10.31695/ijasre.2019.33549
Markan, K. R., Jurczak, M. J., & Brady, M. J. (2010). Stranger in a Strange Land:
Roles of Glycogen Turnover in Adipose Tissue Metabolism. Mol Cell
Endocrinol., 318(1–2), 54–60. https://doi.org/10.1016/j.mce.2009.08.013.
Marković, J. P., Štrbanović, R. T., Terzić, D. V., Djokić, D. J., Simić, A. S., Vrvić,
M. M., & Živković, S. P. (2012). Changes in lignin structure with maturation
of alfalfa leaf and stem in relation to ruminants nutrition. African Journal of
Agricultural Reseearch, 7(2), 257–264.
https://doi.org/10.5897/ajar11.1485
Marques, L. R., Diniz, T. A., Antunes, B. M., Rossi, F. E., Caperuto, E. C., Lira, F.
S., & Gonçalves, D. C. (2018). Reverse cholesterol transport: Molecular
mechanisms and the non-medical approach to enhance HDL cholesterol.
Frontiers in Physiology, 9(526), 1–11.
https://doi.org/10.3389/fphys.2018.00526
Marrs, C., & Lonsdale, D. (2021). Hiding in plain sight: Modern thiamine
deficiency. Cells, 10(2595), 1–20. https://doi.org/10.3390/cells10102595
Marshall, C. J., Beck, M. R., Garrett, K., Barrell, G. K., Al-Marashdeh, O., &
Gregorini, P. (2022). Urine and fecal excretion patterns of dairy cows
divergent for milk urea nitrogen breeding values consuming either a plantain
or ryegrass diet. Journal of Dairy Science, 105(5), 4218–4236.
https://doi.org/10.3168/jds.2021-21490
Martemucci, G., Costagliola, C., Mariano, M., D’andrea, L., Napolitano, P., &
D’Alessandro, A. G. (2022). Free Radical Properties, Source and Targets,
Antioxidant Consumption and Health. Oxygen, 2, 48–78.
https://doi.org/10.3390/oxygen2020006
Martin, S. A., Brash, A. R., & Murphy, R. C. (2016). The discovery and early
structural studies of arachidonic acid. Journal of Lipid Research, 57, 1126–
1132. https://doi.org/10.1194/jlr.R068072
Martínez-Reyes, I., Diebold, L. P., Kong, H., Schieber, M., Hensley, C. T., Mehta,
M. M., Wang, T., Santos, J. H., Woychik, R., Dufour, E., Spelbrink, J. N.,
Weinberg, S. E., Deberardinis, R. J., & Chandel, N. S. (2016). for Diverse
Biological Functions. Mol Cell, 61(2), 199–209.
https://doi.org/10.1016/j.molcel.2015.12.002.TCA
Martinez, M., Klein, D. R., Branco, T., & Portella, M. (2019). Glycemic response
of poultries in different feeding systems. Acta Scientiarum - Animal
Sciences, 41, e43148. https://doi.org/10.4025/actascianimsci.v41i1.43148
Martinez, N., Rodney, R. M., Block, E., Hernandez, L. L., Nelson, C. D., Lean, I.
J., & Santos, J. E. P. (2018). Effects of prepartum dietary cation-anion
difference and source of vitamin D in dairy cows: Lactation performance and

469
 energy metabolism. Journal of Dairy Science, 101(3), 2544–2562.
https://doi.org/10.3168/jds.2017-13739
Mateos-Díaz, A.-M., Marcos, M., & Chamorro, A.-J. (2022). Wernicke–Korsakoff
syndrome and other diseases associated with thiamine deficiency. Medicina
Clínica (English Edition), 158(9), 431–436.
https://doi.org/10.1016/j.medcle.2022.04.004
Mathias, M. M., & Elliot, J. M. (1967). Propionate metabolism by bovine liver
homogenates with particular reference to stress of lactation. Journal of
Dairy Science, 50(12), 1935–1940. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(67)87750-6
Matthews, C., Crispie, F., Lewis, E., Reid, M., O’Toole, P. W., & Cotter, P. D.
(2019). The rumen microbiome: a crucial consideration when optimising
milk and meat production and nitrogen utilisation efficiency. Gut Microbes,
10(2), 115–132. https://doi.org/10.1080/19490976.2018.1505176
Mayer, von J. R. (1842). Bemerkungen über die Kräfte der unbelebten Natur.
Justus Liebigs Annalen Der Chemie, 42(2), 233–240.
https://doi.org/10.1002/jlac.18420420212
McCall, E. R., & Jurgens, J. F. (1951). Chemical Composition of Cotton. Textile
Research Journal, 21(1), 19–21.
https://doi.org/10.1177/004051755102100105
Mccormick, M. E., French, D. D., Brown, T. F., Cuomo, G. J., Chapa, A. M.,
Fernandez, J. M., Beatty, J. F., & Blouin, D. C. (1999). Crude protein and
rumen undegradable protein effects on reproduction and lactation
performance of Holstein cows. Journal of Dairy Science, 82(12), 2697–
2708. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(99)75526-8
McEldrew, E. P., Lpoez, M. J., & Milstein, H. (2022). Vitamin A (p. 4). StatPearls.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK482362/
Md Idris, M. H., Mohd Amin, S. N., Mohd Amin, S. N., Nyokat, N., Khong, H. Y.,
Selvaraj, M., Zakaria, Z. A., Shaameri, Z., Hamzah, A. S., Teh, L. K., & Salleh,
M. Z. (2022). Flavonoids as dual inhibitors of cyclooxygenase-2 (COX-2) and
5-lipoxygenase (5-LOX): molecular docking and in vitro studies. Beni-Suef
University Journal of Basic and Applied Sciences, 11(117), 1–9.
https://doi.org/10.1186/s43088-022-00296-y
Mehrez, A. Z., & Ørskov, E. R. (1977). A study of the artificial fibre bag technique
for determining the digestibility of feeds in the rumen. J. Agric. Sci. Camb.,
88(3), 645–650. https://doi.org/10.1017/S0021859600037321
Melendez, P., & Chelikani, P. K. (2022). Review: Dietary cation-anion difference
to prevent hypocalcemia with emphasis on over-acidification in prepartum
dairy cows. Animal, 16(10), 100645.
https://doi.org/10.1016/j.animal.2022.100645
Men, Y., Seth, E. C., Yi, S., Crofts, T. S., Allen, R. H., Taga, M. E., & Alvarez-Cohen,

470
 L. (2015). Identification of specific corrinoids reveals corrinoid modification
in dechlorinating microbial communities. Environ Microbio, 17(12), 4873–
4884. https://doi.org/10.1111/1462-2920.12500
Mena, D. A., Benfato, M. S., Dias, F., Ramos, M. J., & Rampelotto, P. H. (2022).
Vitamin C levels in different organs of bat species from different food groups.
Life, 12(2121), 1–7. https://doi.org/10.3390/life12122121
Meng, K., Chung, C. Z., Söll, D., & Krahn, N. (2022). Unconventional genetic code
systems in archaea. Frontiers in Microbiology, 13(1007832), 1–18.
https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.1007832
Mertens, D. R. (1997). Creating a system for meeting the fiber requirements of
dairy cows. Journal of Dairy Science, 80, 1463–1481.
https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(97)76075-2
Mertz, W. (1981). The essential trace elements. Science, 213(4514), 1332–1338.
https://doi.org/10.1126/science.7022654
Mickelson, B., Herfel, T. M., Booth, J., & Wilson, R. P. (2019). Nutrition. In M.
Suckow, F. C. Hankenson, R. Wilson, & P. Foley (Eds.), The Laboratory Rat
(3rd Editio, pp. 243–347). Elsevier Inc. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-
814338-4.00009-X
Mihailescu-Bîrliba, L., & Asăndulesei, A. (2019). Roman army and salt
exploitation in Dacia. Journal of Ancient History and Archaeology, 6(3),
27–48. https://doi.org/10.14795/j.v6i3.404
Minich, W. B. (2022). Selenium metabolism and biosynthesis of selenoproteins
in the human body. Biochemistry (Moscow), 87(Suppl. 1), S168–S177.
https://doi.org/10.1134/S0006297922140139
Miron, J., Ben-Ghedalia, D., & Morrison, M. (2001). Invited review: Adhesion
mechanisms of rumen cellulolytic bacteria. Journal of Dairy Science, 84(6),
1294–1309. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(01)70159-2
Mitaka, Y., Matsuyama, S., Mizumoto, N., Matsuura, K., & Akino, T. (2020).
Chemical identification of an aggregation pheromone in the termite
Reticulitermes speratus. Scientific Reports, 10(1), 1–10.
https://doi.org/10.1038/s41598-020-64388-4
Mitra, S., Paul, S., Roy, S., Sutradhar, H., Emran, T. Bin, Nainu, F., Khandaker,
M. U., Almalki, M., Wilairatana, P., & Mubarak, M. S. (2022). Exploring the
immune-boosting functions of vitamins and minerals as nutritional food
bioactive compounds: A comprehensive review. Molecules, 27(555), 42.
https://doi.org/10.3390/molecules27020555
Mladěnka, P., Macáková, K., Kujovská Krčmová, L., Javorská, L., Mrštná, K.,
Carazo, A., Protti, M., Remião, F., & Nováková, L. (2022). Vitamin K -
sources, physiological role, kinetics, deficiency, detection, therapeutic use,
and toxicity. Nutrition Reviews, 80(4), 677–698.
https://doi.org/10.1093/nutrit/nuab061

471
Mohnen, D. (2008). Pectin structure and biosynthesis. Current Opinion in Plant
Biology, 11(3), 266–277. https://doi.org/10.1016/j.pbi.2008.03.006
Monteiro, B. S., Freire-Brito, L., Carrageta, D. F., Oliveira, P. F., & Alves, M. G.
(2021). Mitochondrial uncoupling proteins (Ucps) as key modulators of ros
homeostasis: A crosstalk between diabesity and male infertility?
Antioxidants, 10(1746), 1–23. https://doi.org/10.3390/antiox10111746
Monteiro, H. F., & Faciola, A. P. (2020). Ruminal acidosis, bacterial changes, and
lipopolysaccharides. Journal of Animal Science, 98(8), 1–9.
https://doi.org/10.1093/jas/skaa248
Moore, K. J., & Jung, H. G. (2001). Lignin and fiber digestion. Journal of Range
Management, 54, 420–430.
https://journals.uair.arizona.edu/index.php/jrm/article/viewFile/9640/92
52
Moore, S. J., & Warren, M. J. (2012). The anaerobic biosynthesis of vitamin B12.
Biochemical Society Transactions, 40, 581–586.
https://doi.org/10.1042/BST20120066
Morris, J. G. (1999). Ineffective vitamin D synthesis in cats is reversed by an
inhibitor of 7-Dehydrocholestrol-Δ7-reductase. J Nutr, 129(4), 903–908.
https://doi.org/10.1093/jn/129.4.903
Moser, S. C., & van der Eerden, B. C. J. (2019). Osteocalcin — A versatile bone-
derived hormone. Frontiers in Endocrinology, 9(794), 1–6.
https://doi.org/10.3389/fendo.2018.00794
Mosher, D. (2012). Life on Earth Began on Land, Not in Sea? Natinal Geographic
News, 7. https://www.nationalgeographic.com/science/article/120213-
first-life-land-mud-darwin-evolution-animals-science
Mota-Rojas, D., Titto, C. G., Orihuela, A., Martínez-Burnes, J., Gómez-Prado, J.,
Torres-Bernal, F., Flores-Padilla, K., Carvajal-De la Fuente, V., & Wang, D.
(2021). Physiological and behavioral mechanisms of thermoregulation in
mammals. Animals, 11(6), 1733. https://doi.org/10.3390/ani11061733
Mottet, A., de Haan, C., Falcucci, A., Tempio, G., Opio, C., & Gerber, P. (2017).
Livestock: On our plates or eating at our table? A new analysis of the
feed/food debate. Global Food Security, 14, 1–8.
https://doi.org/10.1016/j.gfs.2017.01.001
Mountfort, D. O. (1987). The rumen anaerobic fungi. FEMS Microbiology
Letters, 46, 401–408. https://doi.org/10.1016/0378-1097(87)90045-0
Mousa, H. M., Ali, K. E., & Hume, I. D. (1983). Effects of water deprivation on
urea metabolism in camels, desert sheep and desert goats fed dry desert
grass. Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Physiology,
74(3), 715–720. https://doi.org/10.1016/0300-9629(83)90574-1
Müller, T. D., Finan, B., Clemmensen, C., Di Marchi, R. D., & Tschöp, M. H.
(2017). The new biology and pharmacology of glucagon. Physiological

472
 Reviews, 97(2), 721–766. https://doi.org/10.1152/physrev.00025.2016
Muralikrishna, G., & Nirmala, M. (2005). Cereal α-amylases - An overview.
Carbohydrate Polymers, 60(2), 163–173.
https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2004.12.002
Murphy, J. D., & McCarthy, K. (2005). Ethanol production from energy crops and
wastes for use as a transport fuel in Ireland. Applied Energy, 82(2), 148–
166. https://doi.org/10.1016/j.apenergy.2004.10.004
Murphy, M. P., Bayir, H., Belousov, V., Chang, C. J., Davies, K. J. A., Davies, M.
J., Dick, T. P., Finkel, T., Forman, H. J., Janssen-Heininger, Y., Gems, D.,
Kagan, V. E., Kalyanaraman, B., Larsson, N. G., Milne, G. L., Nyström, T.,
Poulsen, H. E., Radi, R., Van Remmen, H., … Halliwell, B. (2022). Guidelines
for measuring reactive oxygen species and oxidative damage in cells and in
vivo. Nature Metabolism, 4(6), 651–662. https://doi.org/10.1038/s42255-
022-00591-z
Murray, A. J. (2016). Energy metabolism and the high-altitude environment.
Experimental Physiology, 101(1), 23–27. https://doi.org/10.1113/EP085317
Murray, E., Donald, K. S.-K., Jones, F., Lorain, J., & McClintock, B. (2023). Corn
grain kernel. Encyclopaedia Britannica.
https://www.britannica.com/plant/corn-plant
Mustapha, A., & Bakali, M. El. (2021). Phosphorus waste production in fish
farming a potential for reuse in integrated aquaculture agriculture.
International Journal of Environmental & Agriculture Research (IJOEAR)
ISSN, 7(1), 5–13. https://doi.org/10.5281/zenodo.4482931
Mwangi, F. W., Charmley, E., Adegboye, O. A., Gardiner, C. P., Malau-Aduli, B.
S., Kinobe, R. T., & Malau-Aduli, A. E. O. (2022). Chemical composition and
in situ degradability of desmanthus spp. forage harvested at different
maturity stages. Fermentation, 8(377), 21.
https://doi.org/10.3390/fermentation8080377
Najwa, F. R., & Azlan, A. (2017). Comparison of vitamin C content in citrus fruits
by titration and high performance liquid chromatography (HPLC) methods.
International Food Research Journal, 24(2), 726–733.
http://www.ifrj.upm.edu.my/24 (02) 2017/(37).pdf
Nakagawa, K., Hirota, Y., Sawada, N., Yuge, N., Watanabe, M., Uchino, Y., Okuda,
N., Shimomura, Y., Suhara, Y., & Okano, T. (2010). Identification of UBIAD1
as a novel human menaquinone-4 biosynthetic enzyme. Nature, 468, 117–
121. https://doi.org/10.1038/nature09464
Nares-Torices, M. Á., González-Martínez, A., Martínez-Ayuso, F. A., & Morales-
Fernández, M. O. (2018). Hipoglucemia: el tiempo es cerebro. ¿Qué estamos
haciendo mal? Med Int Méx., 34(6), 881–895.
http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0186-
48662018000600008

473
Neave, H. W., Weary, D. M., & Von Keyserlingk, M. A. G. (2018). Review:
Individual variability in feeding behaviour of domesticated ruminants.
Animal, 12(s2), S419–S430. https://doi.org/10.1017/S1751731118001325
Neguyen, T. M. D. (2020). Adiponectin: Role in physiology and pathophysiology.
International Journal of Preventive Medicine, 11(136), 1–9.
https://doi.org/10.4103/ijpvm.IJPVM_193_20
Nehring, K., & Haenlein, G. F. W. (1973). Feed evaluation and ration calculation
based on net energyFAT. J Anim Sci, 36(5), 949–964.
https://doi.org/10.2527/jas1973.365949x
Neill, H. R., Gill, C. I. R., McDonald, E. J., McMurray, R., McRoberts, W. C., Loy,
R., White, A., Little, R., Muns, R., Rosbotham, E. J., O’Neill, U., Smyth, S., &
Pourshahidi, L. K. (2023). Improving vitamin D content in pork meat by
UVB biofortification. Meat Science, 199, 109115.
https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2023.109115
Neill, H. R., Gill, C. I. R., McDonald, E. J., McRoberts, W. C., & Pourshahidi, L.
K. (2023). The future is bright: Biofortification of common foods can
improve vitamin D status. Critical Reviews in Food Science and Nutrition,
63(4), 505–521. https://doi.org/10.1080/10408398.2021.1950609
Nelson, C. D., Nonnecke, B. J., Reinhardt, T. A., Waters, W. R., Beitz, D. C., &
Lippolis, J. D. (2011). Regulation of mycobacterium-specific mononuclear
cell responses by 25-hydroxyvitamin D3. PLoS ONE, 6(6), e21674.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0021674
Nelson, R. W., & Reusch, C. E. (2014). Animal models of disease: classification
and etiology of diabetes in dogs and cats. The Journal of Endocrinology,
222(3), T1–T9. https://doi.org/10.1530/JOE-14-0202
Nguyen, C., Haushalter, R. W., Lee, D. J., Markwick, P. R. L., Bruegger, J.,
Caldara-Festin, G., Finzel, Kara, Jackson, D. R., Ishikawa, F., O’Dowd, B.,
McCammon, J. A., Opella, S. J., Tsai, S.-C., & Burkart, M. D. (2014).
Trapping the dynamic acyl carrier protein in fatty acid biosynthesis. Nature,
505(7483), 427–431. https://doi.org/10.1038/nature12810.
Nicholls, D. G., Bernson, V. S. M., & Heaton, G. M. (1978). The identification of
the component in the inner membrane of brown adipose tissue mitochondria
responsible for regulation energy dissipation. Experientia Suppl, 32, 89–93.
https://doi.org/10.1007/978-3-0348-5559-4_9
Nichols, K., de Carvalho, I. P. C., Rauch, R., & Martín-Tereso, J. (2022). Review:
Unlocking the limitations of urea supply in ruminant diets by considering the
natural mechanism of endogenous urea secretion. Animal, 16, 100537.
https://doi.org/10.1016/j.animal.2022.100537
Nielsen, F. H. (1998). Ultratrace elements in nutrition: Current knowledge and
speculation. Journal of Trace Elements in Experimental Medicine, 11, 251–
274. https://doi.org/10.1146/annurev.nu.04.070184.000321

474
Nielsen, F. H. (2014). Should bioactive trace elements not recognized as essential,
but with beneficial health effects, have intake recommendations. Journal of
Trace Elements in Medicine and Biology, 28(4), 406–408.
https://doi.org/10.1016/j.jtemb.2014.06.019
Niklewicz, A., Smith, A. D., Smith, A., Holzer, A., Klein, A., McCaddon, A., Molloy,
A. M., Wolffenbuttel, B. H. R., Nexo, E., McNulty, H., Refsum, H., Gueant, J.
L., Dib, M. J., Ward, M., Murphy, M., Green, R., Ahmadi, K. R., Hannibal, L.,
Warren, M. J., & Owen, P. J. (2022). The importance of vitamin B12 for
individuals choosing plant-based diets. European Journal of Nutrition.
https://doi.org/10.1007/s00394-022-03025-4
Nikolaev, S. (2022). Evaluation of intraperitoneal administration of glucose
solution using in the treatment of ketosis in dairy cows. The FASEB Journal,
36(S1). https://doi.org/10.1096/fasebj.2022.36.S1.R4415
Nikolopoulou, E., Galea, G. L., Rolo, A., Greene, N. D. E., & Copp, A. J. (2017).
Neural tube closure: Cellular, molecular and biomechanical mechanisms.
Development (Cambridge), 144(4), 552–566.
https://doi.org/10.1242/dev.145904
Nocek, J. E., Cummins, K. A., & Polan, C. E. (1979). Ruminal disappearance of
crude protein and dry matter in feeds and combined effects in formulated
rations. J. Dairy Sci., 62(10), 1587–1598.
https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(79)83466-9
Nørgaard, J. V., Florescu, I. C., Krogh, U., & Nielsen, T. S. (2021). Amino acid
absorption kinetics in pigs fed different protein sources. Animals, 11(1740),
1–11. https://doi.org/10.3920/978-90-8686-891-9_86
Noro, M., Cid, P., Wagemann, C., Arnés, V., & Wittwer, F. (2013). Diagnostic
assessment of liver enzymes in blood profiles from dairy cows. Revista MVZ
Cordoba, 18(2), 3474–3479. https://doi.org/10.21897/rmvz.170
Nowinski, S. M., Solmonson, A., Rusin, S. F., Maschek, J. A., Bensard, C. L.,
Fogarty, S., Jeong, M. Y., Lettlova, S., Berg, J. A., Morgan, J. T., Ouyang, Y.,
Naylor, B. C., Paulo, J. A., Funai, K., Cox, J. E., Gygi, S. P., Winge, D. R.,
Deberardinis, R. J., & Rutter, J. (2020). Mitochondrial fatty acid synthesis
coordinates oxidative metabolism in mammalian mitochondria. ELife, 9, 1–
35. https://doi.org/10.7554/ELIFE.58041
Nozière, P., Ortigues-Marty, I., Loncke, C., & Sauvant, D. (2010). Carbohydrate
quantitative digestion and absorption in ruminants: From feed starch and
fibre to nutrients available for tissues. Animal, 4(7), 1057–1074.
https://doi.org/10.1017/S1751731110000844
NRC. (1989). Recommended dietary allowances, tenth edition. In European
Journal of Clinical Nutrition (10th Editi, Vol. 44, Issue SUPPL. 2). National
Academy Press. https://doi.org/10.1016/s0002-8223(21)22412-7
NRC. (2012). Nutrient Requirements of Swine (11th ed.). National Academy
Press. https://nap.nationalacademies.org/catalog/13298/nutrient-

475
 requirements-of-swine-eleventh-revised-edition
O’Dell, B. L. (1984). Bioavailability of Trace Elements. Nutrition Reviews, 42(9),
301–308. https://doi.org/10.1111/j.1753-4887.1984.tb02370.x
Odette, O. (2005). Grass tetany in a herd of beef cows. Canadian Veterinary
Journal, 46(8), 732–734.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1180425/
Okubamichael, D. Y., Griffiths, M. E., & Ward, D. (2016). Host specificity in
parasitic plants-perspectives from mistletoes. AoB Plants, 8, 1–11.
https://doi.org/10.1093/aobpla/plw069
Oldham, C. L., Robinson, T. F., Hunter, Z. R., Taylor, L., White, J., & Johnston,
N. P. (2014). Volatile fatty acid profile for grass hay or alfalfa hay fed to
alpacas (Vicugna pacos). Journal of Animal Physiology and Animal
Nutrition, 98(5), 908–913. https://doi.org/10.1111/jpn.12157
Ørskov, E. R., & McDonald, I. (1979). The estimation of protein degradability in
the rumen from incubation measurements weighted according to rate of
passage. J Agric. Sci. Camb., 92(2), 499–503.
https://doi.org/10.1017/S0021859600063048
Ortiz, S. M., & Laredo, M. Á. (1982). Historia General de España y América
(Rialp (ed.)).
http://www7.uc.cl/sw_educ/historia/conquista/parte2/html/l51a.html
Ott, M., & Werneke, U. (2020). Wernicke’s encephalopathy — from basic science
to clinical practice. Part 1: Understanding the role of thiamine. Therapeutic
Advances in Psychopharmacology, 10, 1–24.
https://doi.org/10.1177/2045125320978106
Ouzzine, M., Gulberti, S., Netter, P., Magdalou, J., & Fournel-Gigleux, S. (2000).
Structure/function of the human Galβ1,3-glucuronosyltransferase -
Dimerization and functional actvity are mediated by two crucial cysteine
residues. Journal of Biological Chemistry, 275(36), 28254–28260.
https://doi.org/10.1074/jbc.M002182200
Overton, T. R., & Waldron, M. R. (2004). Nutritional management of transition
dairy cows: Strategies to optimize metabolic health. Journal of Dairy
Science, 87(SUPPL. 1), E105–E119. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(04)70066-1
Pacei, F., Tesone, A., Laudi, N., Laudi, E., Cretti, A., Pnini, S., Varesco, F., &
Colombo, C. (2020). The relevance of thiamine evaluation in a practical
setting. Nutrients, 12(9), 1–17. https://doi.org/10.3390/nu12092810
Pacheco, L. G., Sakomura, N. K., Suzuki, R. M., Dorigam, J. C. P., Viana, G. S.,
Van Milgen, J., & Denadai, J. C. (2018). Methionine to cystine ratio in the
total sulfur amino acid requirements and sulfur amino acid metabolism
using labelled amino acid approach for broilers. BMC Veterinary Research,
14(364), 1–11. https://doi.org/10.1186/s12917-018-1677-8

476
Paez-Hurtado, A. M., Calderon-Ospina, C. A., & Nava-Mesa, M. O. (2022).
Mechanisms of action of vitamin B1 (thiamine), B6 (pyridoxine), and B12
(cobalamin) in pain: a narrative review. Nutritional Neuroscience, 26, 235–
253. https://doi.org/10.1080/1028415X.2022.2034242
Palomares, R. A. (2022). Trace minerals supplementation with great impact on
beef cattle immunity and health. Animals, 12, 2839.
https://doi.org/10.3390/ani12202839
Park, S., Lee, J. J., Yang, B. M., Cho, J. H., Kim, S., Kang, J., Oh, S., Park, D. J.,
Perez-Maldonado, R., Cho, J. Y., Park, I. H., Kim, H. B., & Song, M. (2020).
Dietary protease improves growth performance, nutrient digestibility, and
intestinal morphology of weaned pigs. Journal of Animal Science and
Technology, 62(1), 21–30. https://doi.org/10.5187/JAST.2020.62.1.21
Parra, M., Stahl, S., & Hellmann, H. (2018). Vitamin B6 and its role in cell
metabolism and physiology. Cells, 7(84), 1–28.
https://doi.org/10.3390/cells7070084
Pastore, S. M., Gomes, P. C., Rostagno, H. S., Albino, L. F. T., Calderano, A. A.,
Vellasco, C. R., Viana, G. da S., & Lopes, R. (2012). Calcium levels and
calcium: Available phosphorus ratios in diets for white egg layers from 42 to
58 weeks of age. Revista Brasileira de Zootecnia, 41(12), 2424–2432.
https://doi.org/10.1590/S1516-35982012001200007
Patricia, J. J., & Dhamoon, A. S. (2022). Physiology, Digestion. StatPearls
Publishing, Treasure Island (FL).
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31334962/
Paudyal, S. (2021). Using rumination time to manage health and reproduction in
dairy cattle: a review. Veterinary Quarterly, 41(1), 292–300.
https://doi.org/10.1080/01652176.2021.1987581
Paulusma, C. C., Lamers, W. H., Broer, S., & van de Graaf, S. F. J. (2022). Amino
acid metabolism, transport and signalling in the liver revisited. Biochemical
Pharmacology, 201, 115074. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2022.115074
Pei, J., Pan, X., Wei, G., & Hua, Y. (2023). Research progress of glutathione
peroxidase family (GPX) in redoxidation. Frontiers in Pharmacology,
2023(1147414), 1–14. https://doi.org/10.3389/fphar.2023.1147414
Penke, B., Paragi, G., Gera, J., Berkecz, R., Kovács, Z., Crul, T., & VÍgh, L. (2018).
The Role of Lipids and Membranes in the Pathogenesis of Alzheimer’s
Disease: A Comprehensive View. Current Alzheimer Research, 15, 1–22.
https://doi.org/10.2174/1567205015666180911151716
Perdrizet, U., Blakley, B., & Dissi, A. Al. (2020). Concentrations and deficiencies
of minerals in cattle submitted i to a diagnostic laboratory in Saskatchewan
from 2003-2012: A retrospective study. Canadian Veterinary Journal,
61(1), 57–62. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6909406/
Perreau, J., & Moran, N. A. (2022). Genetic innovations in animal–microbe

477
 symbioses. Nature Reviews Genetics, 23(1), 23–39.
https://doi.org/10.1038/s41576-021-00395-z
Pesquero, J., Albi, J. L., Gallardo, M. A., Planas, J., & Sánchez, J. (1992). Glucose
metabolism by trout (Salmo trutta) red blood cells. Journal of Comparative
Physiology B, 162(5), 448–454. https://doi.org/10.1007/BF00258968
Peters, J. P., & Elliot, J. M. (1983). Effect of vitamin B12 status on performance
of the lactating ewe and gluconeogenesis from propionate. Journal of Dairy
Science, 66(9), 1917–1925. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(83)82030-X
Peters, W. S. (2002). The lipid origin of cellulose. Trends in Cell Biology, 12(4),
159. https://doi.org/10.1016/S0962-8924(01)02087-6
Pfeuffer, M., & Jaudszus, A. (2016). Pentadecanoic and heptadecanoic acids:
Multifaceted odd-chain fatty acids. Advances in Nutrition, 7(4), 730–734.
https://doi.org/10.3945/an.115.011387
Phummisutthigoon, S., Lertsuwan, K., Panupinthu, N., Aeimlapa, R.,
Teerapornpuntakit, J., Chankamngoen, W., Thongbunchoo, J.,
Charoenphandhu, N., & Wongdee, K. (2022). Fe3+ opposes the
1,25(OH)2D3-induced calcium transport across intestinal epithelium-like
Caco-2 monolayer in the presence or absence of ascorbic acid. PLoS ONE,
17(8), e0273267. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0273267
Pietrzak, K. (2019). Christiaan Eijkman (1856–1930). Journal of Neurology,
266(11), 2893–2895. https://doi.org/10.1007/s00415-018-9162-7
Pike, J. W., & Meyer, M. B. (2020). The unsettled science of nonrenal calcitriol
production and its clinical relevance. Journal of Clinical Investigation,
130(9), 4519–4521. https://doi.org/10.1172/JCI141334
Pinares-Patiño, C. S., Ulyatt, M. J., Waghorn, G. C., Lassey, K. R., Barry, T. N.,
Holmes, C. W., & Johnson, D. E. (2003). Methane emission by alpaca and
sheep fed on lucerne hay or grazed on pastures of perennial ryegrass/white
clover or birdsfoot trefoil. Journal of Agricultural Science, 140(2), 215–226.
https://doi.org/10.1017/S002185960300306X
Pincemail, J., & Meziane, S. (2022). On the potential role of the antioxidant
couple vitamin E/Selenium taken by the oral route in skin and hair health.
Antioxidants, 11(2270), 1–26. https://doi.org/10.3390/antiox11112270
Pinho, R. M. A., Santos, E. M., De Oliveira, J. S., De Carvalho, G. G. P., Alves, J.
P., Da S Macêdo, A. J., Pereira, G. A., Pereira, D. M., Perazzo, A. F., & Zanine,
A. de M. (2019). Relación entre la fibra detergente neutra del forraje y los
carbohidratos no fibrosos sobre los productos de la fermentación ruminal y
digestibilidad de la fibra detergente neutra en cabras. Revista Colombiana
de Ciencias Pecuarias, 32(2), 126–138.
https://doi.org/10.17533/udea.rccp.v32n2a06
Place, S. E., Stackhouse, K. R., Wang, Q., & Mitloehner, F. M. (2011). Mitigation

478
 of greenhouse gas emissions from U.S. beef and dairy production systems.
ACS Symposium Series, 1072, 443–457. https://doi.org/10.1021/bk-2011-
1072.ch023
Plaitakis, A., Kalef-Ezra, E., Kotzamani, D., Zaganas, I., & Spanaki, C. (2017). The
glutamate dehydrogenase pathway and its roles in cell and tissue biology in
health and disease. Biology, 6(11), 1–26.
https://doi.org/10.3390/biology6010011
Pluschke, A. M., Williams, B. A., Zhang, D., Anderson, S. T., Roura, E., & Gidley,
M. J. (2018). Male grower pigs fed cereal soluble dietary fibres display
biphasic glucose response and delayed glycaemic response after an oral
glucose tolerance test. PLoS ONE, 13(3), 1–18.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0193137
Poindexter, M. B., Kweh, M. F., Zimpel, R., Zuniga, J., Lopera, C., Zenobi, M. G.,
Jiang, Y., Engstrom, M., Celi, P., Santos, J. E. P., & Nelson, C. D. (2020).
Feeding supplemental 25-hydroxyvitamin D3 increases serum mineral
concentrations and alters mammary immunity of lactating dairy cows.
Journal of Dairy Science, 103(1), 805–822.
https://doi.org/10.3168/jds.2019-16999
Poindexter, M. B., Zimpel, R., Vieira-Neto, A., Husnain, A., Silva, A. C. M.,
Faccenda, A., Sanches de Avila, A., Celi, P., Cortinhas, C., Santos, J. E. P., &
Nelson, C. D. (2022). Effect of prepartum source and amount of vitamin D
supplementation on lactation performance of dairy cows. Journal of Dairy
Science, 106(2), 974–989. https://doi.org/10.3168/jds.2022-22388
Pomar, C., & Remus, A. (2019). Precision pig feeding: A breakthrough toward
sustainability. Animal Frontiers, 9(2), 52–59.
https://doi.org/10.1093/af/vfz006
Pond, W. G., Veum, T. L., & Lazar, V. A. (1965). Zinc and iron concentration of
sows’ milk. Journal of Animal Science, 24(3), 668–670.
https://doi.org/10.2527/jas1965.243668x
Pop, T. L., Sîrbe, C., Benţa, G., Mititelu, A., & Grama, A. (2022). The role of
vitamin D and vitamin D binding protein in chronic liver diseases.
International Journal of Molecular Sciences, 23(10705), 1–18.
https://doi.org/10.3390/ijms231810705
Popoola-Akinola, O. O., Raji, T. J., & Olawoye, B. (2022). Lignocellulose, dietary
fibre, inulin and their potential application in food. Heliyon, 8, e10459.
https://doi.org/10.1016/j.heliyon.2022.e10459
Prabhu, A. V., Luu, W., Li, D., Sharpe, L. J., & Brown, A. J. (2016). DHCR7: A
vital enzyme switch between cholesterol and vitamin D production. Progress
in Lipid Research, 64, 138–151.
https://doi.org/10.1016/j.plipres.2016.09.003
Prashanth, L., Kattapagari, K. K., Chitturi, R., Baddam, V. R. R., & Prasad, L. K.
(2015). A review on role of essential trace elements in health and disease.

479
 Journal of Dr. NTR University of Health Sciences, 4(2), 75–85.
https://doi.org/10.4103/2277-8632.158577
Qaid, M. M., & Al-Garadi, M. A. (2021). Protein and amino acid metabolism in
poultry during and after heat stress: A review. Animals, 11(1167), 1–13.
https://doi.org/10.3390/ani11041167
Qi, X. (2018). Review of the Clinical Effect of Orlistat. IOP Conference Series:
Materials Science and Engineering, 301(012063), 0–8.
https://doi.org/10.1088/1757-899X/301/1/012063
Qian, Y., Tang, S., Zhang, M.-J., Liu, J., Xu, W.-N., & Zhang, J. (2022). Effects of
pantothenic acid on growth performance, oxidative stress, and lipid content
in high-fat-fed Megalobrama amblycephala. Aquaculture Nutrition,
2022(4229905), 1–13. https://doi.org/10.1155/2022/4229905
Quinville, B. M., Deschenes, N. M., Ryckman, A. E., & Walia, J. S. (2021). A
comprehensive review: Sphingolipid metabolism and implications of
disruption in sphingolipid homeostasis. International Journal of Molecular
Sciences, 22(5793), 1–37. https://doi.org/10.3390/ijms22115793
Rahman, M. S., Hossain, K. S., Das, S., Kundu, S., Adegoke, E. O., Rahman, M.
A., Hannan, M. A., Uddin, M. J., & Pang, M. G. (2021). Role of insulin in
health and disease: An update. International Journal of Molecular Sciences,
22(12), 6403. https://doi.org/10.3390/ijms22126403
Ramírez, L. N. (2005). Los rumiantes domésticos. Mundo Pecuario, 1(2), 38–40.
http://www.saber.ula.ve/handle/123456789/21927
Rampelotto, P. H. (2013). Extremophiles and extreme environments. Life, 3(3),
482–485. https://doi.org/10.3390/life3030482
Ran-Ressler, R. R., Bae, S., Lawrence, P., Wang, D. H., & Brenna, J. T. (2014).
Branched chain fatty acid (BCFA) content of foods and estimated intake in
the United States. Br J Nutr., 112(4), 565–572.
https://doi.org/10.1017/S0007114514001081
Rani, V., & Grewal, R. B. (2009). Carbohydrate profile , dietary fibre ,
antinutrients and in vitro digestibility of nine cultivars of soybean (Glycine
max L.) merr. Legume Research, 32(1), 31–35.
http://arccarticles.s3.amazonaws.com/webArticle/articles/lr321006.pdf
Ravindran, V., & Abdollahi, M. R. (2021). Nutrition and digestive physiology of
the broiler chick: State of the art and outlook. Animals, 11(2795), 1–23.
https://doi.org/10.3390/ani11102795
Regassa, A., & Nyachoti, C. M. (2018). Application of resistant starch in swine and
poultry diets with particular reference to gut health and function. Animal
Nutrition, 4(3), 305–310. https://doi.org/10.1016/j.aninu.2018.04.001
Reiner, R., & Bryant, F. (1983). A different sort of sheep. Rangelands, 5(3), 106–
108.

480
Ren, Z., He, Y., Yang, Q., Guo, J., Huang, H., Li, B., Wang, D., Yang, Z., & Tian,
X. (2022). A Comprehensive analysis of the glutathione peroxidase 8 (GPX8)
in human cancer. Frontiers in Oncology, 12(812811), 1–13.
https://doi.org/10.3389/fonc.2022.812811
Reynal, S. M., & Broderick, G. A. (2005). Effect of dietary level of rumen-
degraded protein on production and nitrogen metabolism in lactating dairy
cows. J. Dairy Sci., 88(11), 4045–4064. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(05)73090-3
Reynolds, C. K., Aikman, P. C., Lupoli, B., Humphries, D. J., & Beever, D. E.
(2003). Splanchnic metabolism of dairy cows during the transition from late
gestation through early lactation. Journal of Dairy Science, 86(4), 1201–
1217. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(03)73704-7
Riet-Correa, F., Machado, M., & Micheloud, J. F. (2023). Plants causing
poisoning outbreaks of livestock in South America: A review. Toxicon: X, 17,
100150. https://doi.org/10.1016/j.toxcx.2023.100150
Riley, K. (2018). She exceeded all expectations (Selz-Pralle Aftershock 3918 VG-
88). Hoard’s Dairyman. https://hoards.com/article-22654-she-exceeded-
all-expectations.html
Risdian, C., Mozef, T., & Wink, J. (2019). Biosynthesis of polyketides in
Streptomyces. Microorganisms, 7(124), 1–18.
https://doi.org/10.3390/microorganisms7050124
Roberts, G. A. G., & Tunster, S. J. (2020). Characterising the dynamics of
placental glycogen stores in the mouse. Placenta, 99, 131–140.
https://doi.org/10.1016/j.placenta.2020.07.010
Robertsen, H. L., & Musiol-kroll, E. M. (2019). Actinomycete-derived polyketides
as a source of antibiotics and lead structures for the development of new
antimicrobial drugs. Antibiotics, 8(157), 1–52.
https://doi.org/10.3390/antibiotics8040157
Robinson, T. F., Roeder, B. L., Schaalje, G. B., Hammer, J. D., Burton, S., &
Christensen, M. (2005). Nitrogen balance and blood metabolites of alpaca
(Lama pacos) fed three forages of different protein content. Small Ruminant
Research, 58, 123–133.
https://doi.org/10.1016/j.smallrumres.2004.09.005
Röder, P. V., Wu, B., Liu, Y., & Han, W. (2016). Pancreatic regulation of glucose
homeostasis. Experimental & Molecular Medicine, 48, e219.
https://doi.org/10.1038/emm.2016.6
Rodney, R. M., Martinez, N., Block, E., Hernandez, L. L., Celi, P., Nelson, C. D.,
Santos, J. E. P., & Lean, I. J. (2018). Effects of prepartum dietary cation-
anion difference and source of vitamin D in dairy cows: Vitamin D, mineral,
and bone metabolism. Journal of Dairy Science, 101(3), 2519–2543.
https://doi.org/10.3168/jds.2017-13737

481
Rodrigues, I., & Choct, M. (2018). The foregut and its manipulation via feeding
practices in the chicken. Poultry Science, 97(9), 3188–3206.
https://doi.org/10.3382/ps/pey191
Rodrigues, L. A., Wellington, M. O., González-Vega, J. C., Htoo, J. K., Van Kessel,
A. G., & Columbus, D. A. (2021). Functional amino acid supplementation,
regardless of dietary protein content, improves growth performance and
immune status of weaned pigs challenged with Salmonella Typhimurium.
Journal of Animal Science, 99(2), 1–13.
https://doi.org/10.1093/jas/skaa365
Rojas, J. M., & Schwartz, M. W. (2014). Control of hepatic glucose metabolism by
islet and brain. Diabetes, Obesity and Metabolism, 16(0 1), 33–40.
https://doi.org/10.1111/dom.12332
Rollin, E., Berghaus, R. D., Rapnicki, P., Godden, S. M., & Overton, M. W. (2010).
The effect of injectable butaphosphan and cyanocobalamin on postpartum
serum β-hydroxybutyrate, calcium, and phosphorus concentrations in dairy
cattle. Journal of Dairy Science, 93(3), 978–987.
https://doi.org/10.3168/jds.2009-2508
Roopashree, P. G., Shetty, S. S., & Suchetha Kumari, N. (2021). Effect of medium
chain fatty acid in human health and disease. Journal of Functional Foods,
87, 104724. https://doi.org/10.1016/j.jff.2021.104724
Ropejko, K., & Twarużek, M. (2021). Zearalenone and its metabolites—General
overview, occurrence, and toxicity. Toxins, 13(35), 1–12.
https://doi.org/10.3390/ toxins13010035
Roque, B., Bautista, J. L., Beltrán, P., Calsín, B., Medina, J., Aro, J., Araníbar, M.,
Sumari, R., Benito, D., Marca, U., Huareccallo, J., Pari, J., Ramírez, J.,
Condori, E., Roque, E., Chui, H., & Pinares-Patiño, C. S. (2020).
Metabolizable energy requirements for maintenance and live weight gain of
llamas and alpacas determined by the comparative slaughter technique.
Revista de Investigaciones Veterinarias Del Peru, 31(4), e16738.
https://doi.org/10.15381/RIVEP.V31I4.16738
Rosing, J., & Slater, E. C. (1972). The value of free energy for the hydrolysis of
ATP. Biochimica et Biophysica Acta, 267, 275–290.
https://doi.org/10.1016/0005-2728(72)90116-8
Rosmalia, A., Dewi, N. A., Permana, I. G., & Despal. (2022). Reformulation of
dairy cattle concentrate based on rumen degradable protein to undegradable
protein ratio at different energy levels: In vitro study. IOP Conference Series:
Earth and Environmental Science, 1020(1), 1–8.
https://doi.org/10.1088/1755-1315/1020/1/012008
Rueda, A., Seiquer, I., Olalla, M., Giménez, R., Lara, L., & Cabrera-Vique, C.
(2014). Characterization of fatty acid profile of argan oil and other edible
vegetable oils by gas chromatography and discriminant analysis. Journal of
Chemistry, 2014(8439908), 1–8. https://doi.org/10.1155/2014/843908

482
Saengkerdsub, S., Anderson, R. C., Wilkinson, H. H., Kim, W. K., Nisbet, D. J., &
Ricke, S. C. (2007). Identification and quantification of methanogenic
archaea in adult chicken ceca. Applied and Environmental Microbiology,
73(1), 353–356. https://doi.org/10.1128/AEM.01931-06
Safavizadeh, N., Rahmani, S., & Zaefizadeh, M. (2013). Investigation of cytocrom
c oxidase gene subunits expression on the Multiple sclerosis. Indian Journal
of Human Genetics, 19(1), 18–25. https://doi.org/10.4103/0971-
6866.112879
Sahaka, M., Amara, S., Wattanakul, J., Gedi, M. A., Aldai, N., Parsiegla, G.,
Lecomte, J., Christeller, J. T., Gray, D., Gontero, B., Villeneuve, P., &
Carrière, F. (2020). The digestion of galactolipids and its ubiquitous function
in Nature for the uptake of the essential α-linolenic acid. Food & Function,
11, 6710–6744. https://doi.org/10.1039/d0fo01040e
Said, H. M. (2002). Biotin: The forgotten vitamin. American Journal of Clinical
Nutrition, 75(2), 179–180. https://doi.org/10.1093/ajcn/75.2.179
Salvador-Reyes, R., & Clerici, M. T. P. S. (2020). Peruvian Andean maize: General
characteristics, nutritional properties, bioactive compounds, and culinary
uses. Food Research International, 130, 108934.
https://doi.org/10.1016/j.foodres.2019.108934
Samamé, L. M., Chávez, A., & Pinedo, R. (2016). Fasciolosis en Vicuñas (Vicugna
vicugna) de la Sierra Central del Perú. Revista de Investigaciones
Veterinarias Del Perú, 27(1), 137–144.
https://doi.org/10.15381/rivep.v27i1.11459
Samanta, P., Horn, H., & Saravia, F. (2022). Impact of livestock farming on
nitrogen pollution and the corresponding energy demand for zero liquid
discharge. Water, 14(1278), 1–11. https://doi.org/10.3390/w14081278
Sandhan, S., Thombre, N., & Aher, S. (2017). Isolation and evaluation of starch
from Musa paradisiaca Linn. As a binder in tablet. International Journal of
Pharmaceutical Sciences and Research, 8(8), 3484–3491.
https://doi.org/10.13040/IJPSR.0975-8232.8(8).3484-91
Sarkar, A., Ye, A., & Singh, H. (2016). On the role of bile salts in the digestion of
emulsified lipids. Food Hydrocolloids, 60, 77–84.
https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2016.03.018
Saro, C., Mateo, J., Caro, I., Carballo, D. E., Fernández, M., Valdés, C., Bodas, R.,
& Giráldez, F. J. (2020). Effect of dietary crude protein on animal
performance, blood biochemistry profile, ruminal fermentation parameters
and carcass and meat quality of heavy fattening assaf lambs. Animals,
10(2177), 1–16. https://doi.org/10.3390/ani10112177
Sato, T., Schurgers, L. J., & Uenishi, K. (2012). Comparison of menaquinone-4
and menaquinone-7 bioavailability in healthy women. Nutrition Journal,
11(93), 1–4. https://doi.org/10.1186/1475-2891-11-93

483
Scanes, C. G. (2020). Avian Physiology: Are Birds Simply Feathered Mammals?
Frontiers in Physiology, 11(542466), 1–11.
https://doi.org/10.3389/fphys.2020.542466
Scheller, H. V., & Ulvskov, P. (2010). Hemicelluloses. Annual Review of Plant
Biology, 61, 263–289. https://doi.org/10.1146/annurev-arplant-042809-
112315
Schmidt-Nielsen, B., Osaki, H., Murdaugh, H. V, & O’Dell, R. (1958). Renal
regulation of urea excretion in sheep. Sheep. American Journal of
Physiology, 194(2), 221–228.
https://doi.org/10.1152/ajplegacy.1958.194.2.221
Schmitt, C. J., & Edwards, S. V. (2022). Passerine birds. Current Biology, 32(20),
R1149–R1154. https://doi.org/10.1016/j.cub.2022.08.061
Schneider, B. H. (1935a). The subdivision of the metabolic nitrogen in the feces
of the rat, swine, and man. Journal of Biological Chemistry, 109, 249–278.
https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)75235-6
Schneider, B. H. (1935b). The Subdivision of the Metabolic Nitrogen in the Feces
of the Rat, Swine, and Man. Journal of Biological Chemistry, 109(1), 249–
278. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)75235-6
Schwab, C. G., & Broderick, G. A. (2017). A 100-year review: Protein and amino
acid nutrition in dairy cows. Journal of Dairy Science, 100(12), 10094–
10112. https://doi.org/10.3168/jds.2017-13320
Schweizer Bauer. (2015). In 11 laktationen 247’711 kilo milch. Holstein.
https://www.schweizerbauer.ch/tiere/milchvieh/in-11-laktationen-247711-
kilo-milch-2/
Seghers, J., Günther, M., Breidbach, A., Peez, N., Imhof, W., & Emteborg, H.
(2023). Feasibility of using quantitative 1H-NMR spectroscopy and ultra-
microbalances for investigation of a PET microplastic reference material.
Analytical and Bioanalytical Chemistry, 0123456789.
https://doi.org/10.1007/s00216-023-04567-0
Segovia, C., Narváezo, A., & Espinoza, F. (2015). Celulasas presentes en el tracto
digestivo del camarón Litopenaeus vannamei. Revista Ecuatoriana de
Medicina y Ciencias Biológicas, 36(2), 37–45.
https://doi.org/10.26807/remcb.v36i1-2.264
Seidle, H. F., Marten, I., Shoseyov, O., & Huber, R. E. (2004). Physical and kinetic
properties of the family 3 β-glucosidase from Aspergillus niger which is
important for cellulose breakdown. Protein Journal, 23(1), 11–23.
https://doi.org/10.1023/B:JOPC.0000016254.58189.2a
Selle, P. H., De Paula Dorigam, J. C., Lemme, A., Chrystal, P. V., & Liu, S. Y.
(2020). Synthetic and crystalline amino acids: Alternatives to soybean meal
in chicken-meat production. Animals, 10(4), 1–20.
https://doi.org/10.3390/ani10040729

484
Senoo, H., Kojima, N., & Sato, M. (2007). Vitamin A-storing cells (Stellate cells).
Vitamins and Hormones, 75, 131–159. https://doi.org/10.1016/S0083-
6729(06)75006-3
Sensoy, I. (2021). A review on the food digestion in the digestive tract and the
used in vitro models. Current Research in Food Science, 4, 308–319.
https://doi.org/10.1016/j.crfs.2021.04.004
Serrenho, R. C., Williamson, M., Berke, O., LeBlanc, S. J., DeVries, T. J., McBride,
B. W., & Duffield, T. F. (2022). An investigation of blood, milk, and urine test
patterns for the diagnosis of ketosis in dairy cows in early lactation. Journal
of Dairy Science, 105(9), 7719–7727. https://doi.org/10.3168/jds.2021-
21590
Severe, J. H. (2022). A brief and comprehensive history of the development and
use of feed analysis: A review. Open Agriculture, 7(1), 837–846.
https://doi.org/10.1515/opag-2022-0141
Shampo, M. A., Kyle, R. A., & Steensma, D. P. (2011). Paul D. Boyer-Nobel prize
for work on ATP synthase. Mayo Clinic Proceedings, 86(11), e51.
https://doi.org/10.4065/mcp.2011.0615
Siddiqui, S. H., Khan, M., Choe, H., Kang, D., & Shim, K. (2022). HSP expression
depends on its molecular construction and different organs of the chicken: a
meta-analysis. Scientific Reports, 12(14901), 1–11.
https://doi.org/10.1038/s41598-022-18985-0
Siekevitz, P. (1957). Powerhouse of the Cell. Scientific American, 197(1), 131–144.
https://doi.org/10.1038/scientificamerican0757-131
Sies, H., Berndt, C., & Jones, D. P. (2017). Oxidative stress. Annu. Rev. Biochem.,
86, 25.1-25.34. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem- 061516-045037
Siguas, O., Paucar, R., Olazabal, J., San Martin, F., & Vélez, V. (2007). Valores
bioquímicos sanguíneos en alpacas en dos epocas del año en condiciones de
Huancavelica: aportes al perfil metabolico de la especie. Sitio Argentino de
Producción Animal, 4.
Silva, A. S., Cortinhas, C. S., Acedo, T. S., Morenz, M. J. F., Lopes, F. C. F.,
Arrigoni, M. B., Ferreira, M. H., Jaguaribe, T. L., Ferreira, L. D., Gouvêa, V.
N., & Pereira, L. G. R. (2022). Effects of feeding 25-hydroxyvitamin D3 with
an acidogenic diet during the prepartum period in dairy cows: Mineral
metabolism, energy balance, and lactation performance of Holstein dairy
cows. Journal of Dairy Science, 105(7), 5796–5812.
https://doi.org/10.3168/jds.2021-21727
Silva, C., Keating, E., & Pinto, E. (2017). The impact of folic acid supplementation
on gestational and long term health: Critical temporal windows, benefits and
risks. Porto Biomed. J, 2(6), 315–332.
https://doi.org/10.1016/j.pbj.2017.05.006
Silva, H. M., & Oliveira, A. S. (2022). A new protein requirement system for dairy

485
 cows. Journal of Dairy Science, 106. https://doi.org/10.3168/jds.2022-
22348
Simopoulos, A. P. (2016). An increase in the Omega-6/Omega-3 fatty acid ratio
increases the risk for obesity. Nutrients, 8(128), 1–17.
https://doi.org/10.3390/nu8030128
Singh, R., Puri, A., & Panda, B. P. (2015). Development of menaquinone-7
enriched nutraceutical: inside into medium engineering and process
modeling. Journal of Food Science and Technology, 52(8), 5212–5219.
https://doi.org/10.1007/s13197-014-1600-7
Sipione, S., Monyror, J., Galleguillos, D., Steinberg, N., & Kadam, V. (2020).
Gangliosides in the brain: Physiology, pathophysiology and therapeutic
applications. Frontiers in Neuroscience, 14(572965), 1–24.
https://doi.org/10.3389/fnins.2020.572965
Sîrbe, C., Rednic, S., Grama, A., & Pop, T. L. (2022). An Update on the Effects of
Vitamin D on the Immune System and Autoimmune Diseases. International
Journal of Molecular Sciences, 23(9784), 1–29.
https://doi.org/10.3390/ijms23179784
Skat-Rørdam, J., Pedersen, K., Skovsted, G. F., Gregersen, I., Vangsgaard, S.,
Ipsen, D. H., Latta, M., Lykkesfeldt, J., & Tveden-Nyborg, P. (2022). Vitamin
C deficiency may delay diet-induced NASH regression in the guinea pig.
Antioxidants, 11(69), 1–20. https://doi.org/10.3390/antiox11010069
Škerlová, J., Berndtsson, J., Nolte, H., Ott, M., & Stenmark, P. (2021). Structure
of the native pyruvate dehydrogenase complex reveals the mechanism of
substrate insertion. Nature Communications, 12(1), 1–10.
https://doi.org/10.1038/s41467-021-25570-y
Skovsted, G. F., Skat-Rørdam, J., Frøkiær, A. P., Jensen, H. E., Tveden-Nyborg,
P., & Lykkesfeldt, J. (2022). Vitamin C deficiency exacerbates dysfunction of
atherosclerotic ,coronary arteries in guinea pigs fed a ghigh-fat diet.
Antioxidants, 11(2226), 1–15. https://doi.org/10.3390/antiox11112226
Smeets, J. S. J., Horstman, A. M. H., Vles, G. F., Emans, P. J., Goessens, J. P. B.,
Gijsen, A. P., van Kranenburg, J. M. X., & van Loon, L. J. C. (2019). Protein
synthesis rates of muscle, tendon, ligament, cartilage, and bone tissue in vivo
in humans. PLoS ONE, 14(11), e0224745.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0224745
Smith, T. J., Johnson, C. R., Koshy, R., Hess, S. Y., Qureshi, U. A., Mynak, M. L.,
& Fischer, P. R. (2021). Thiamine deficiency disorders: a clinical perspective.
Annals of the New York Academy of Sciences, 1498(1), 1–21.
https://doi.org/10.1111/nyas.14536
Sojo, V., Pomiankowski, A., & Lane, N. (2014). A Bioenergetic Basis for
Membrane Divergence in Archaea and Bacteria. PLoS Biology, 12(8),
e1001926. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001926

486
Solouma, G. M. A., Nhas, A. M. El, Baiomy, A. A., & Atalla, E. (2022). The effect
of thiamine supplementation in the diet of pregnant ewes on blood
components under Upper Egypt conditions Corresponding author : Journal
of Sohag Agriscience (JSAS), 7(2), 98–104.
https://jsasj.journals.ekb.eg/article_284260_df7ee4fb06bef43b6d89eadce
53ce41c.pdf
Song, J., Shi, X., Li, X., & Zheng, J. (2022). Choline diet improves serum lipid
parameters and alters egg composition in breeder ducks. Veterinary
Medicine and Science, 8(4), 1553–1562. https://doi.org/10.1002/vms3.798
Sonveaux, P., Végran, F., Schroeder, T., Wergin, M. C., Verrax, J., Rabbani, Z. N.,
De Saedeleer, C. J., Kennedy, K. M., Diepart, C., Jordan, B. F., Kelley, M. J.,
Gallez, B., Wahl, M. L., Feron, O., & Dewhirst, M. W. (2008). Targeting
lactate-fueled respiration selectively kills hypoxic tumor cells in mice.
Journal of Clinical Investigation, 118(12), 3930–3942.
https://doi.org/10.1172/JCI36843
Sousa, C., Moutinho, C., Vinha, A. F., & Matos, C. (2019). Ultra-trace elements in
human health: selenium, chromium, molybdenum, cobalt, boron and iodine.
Ijsrm.Human, q4(1), 45–72. https://ijsrm.humanjournals.com/wp-
content/uploads/2019/12/4.Carla-Sousa-Carla-Moutinho-Ana-F.-Vinha-
Carla-Matos.pdf
Souza, N. K. P., Detmann, E., Valadares Filho, S. C., Costa, V. A. C., Pina, D. S.,
Gomes, D. I., Queiroz, A. C., & Mantovani, H. C. (2013). Accuracy of the
estimates of ammonia concentration in rumen fluid using different analytical
methods. Arquivo Brasileiro de Medicina Veterinaria e Zootecnia, 65(6),
1752–1758. https://doi.org/10.1590/S0102-09352013000600024
Spears, J. W. (1999). Reevaluation of the metabolic essentiality of the minerals -
Review -. In Asian-Australasian Journal of Animal Sciences (Vol. 12, Issue
6, pp. 1002–1008). https://doi.org/10.5713/ajas.1999.1002
Sponheimer, M., Robinson, T., Roeder, B., Hammer, J., Ayliffe, L., Passey, B.,
Cerling, T., Dearing, D., & Ehleringer, J. (2003). Digestion and passage rates
of grass hays by llamas, alpacas, goats, rabbits, and horses. Small Ruminant
Research, 48, 149–154. https://doi.org/10.1016/S0921-4488(03)00002-6
Sprecher, H. (2002). The roles of anabolic and catabolic reactions in the synthesis
and recycling of polyunsaturated fatty acids. Prostaglandins Leukotrienes
and Essential Fatty Acids, 67(2–3), 79–83.
https://doi.org/10.1054/plef.2002.0402
Śródka, A. (2003). The short history of gastroenterology. Journal of Physiology
and Pharmacology, 54(Suppl 3), 9–21.
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15075462/
St-Pierre, B., & Wright, A. D. G. (2012). Molecular analysis of methanogenic
archaea in the forestomach of the alpaca (Vicugna pacos). BMC
Microbiology, 12(1), 1–10. https://doi.org/10.1186/1471-2180-12-1

487
Storm, A. C., Kristensen, N. B., & Hanigan, M. D. (2012). A model of ruminal
volatile fatty acid absorption kinetics and rumen epithelial blood flow in
lactating Holstein cows. Journal of Dairy Science, 95(6), 2919–2934.
https://doi.org/10.3168/jds.2011-4239
Subedi, B. P., Martin, W. F., Carbone, V., Duin, E. C., Cronin, B., Sauter, J.,
Schofield, L. R., Sutherland-Smith, A. J., & Ronimus, R. S. (2021). Archaeal
pseudomurein and bacterial murein cell wall biosynthesis share a common
evolutionary ancestry. FEMS Microbes, 2, 1–13.
https://doi.org/10.1093/femsmc/xtab012
Sun, T., Rao, S., Zhou, X., & Li, L. (2022). Plant carotenoids: recent advances and
future perspectives. Molecular Horticulture, 2(3), 1–21.
https://doi.org/10.1186/s43897-022-00023-2
Susmel, P., & Stefanon, B. (1993). Aspects of lignin degradation by rumen
microorganisms. Journal of Biotechnology, 30, 141–148.
https://doi.org/10.1016/0168-1656(93)90035-L
Swanson, E. W. (1977). Factors for computing requirements of protein for
maintenance of cattle. Journal of Dairy Science, 60(10), 1583–1593.
https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(77)84074-5
Symonds, H. W., Mather, D. L., & Collis, K. A. (1981). The maximum capacity of
the liver of the adult dairy cow to metabolize ammonia. British Journal of
Nutrition, 46(3), 481–486. https://doi.org/10.1079/bjn19810056
Szudzik, M., Starzyński, R. R., Jończy, A., Mazgaj, R., Lenartowicz, M., & Lipiński,
P. (2018). Iron supplementation in suckling piglets: An ostensibly easy
therapy of neonatal iron deficiency anemia. Pharmaceuticals, 11(4), 128.
https://doi.org/10.3390/ph11040128
Taira, H. (1973). Heat destruction of amino acids in soybean products. Japan
Agricultural Research Quarterly, 7(4), 267–273.
https://www.jircas.go.jp/en/publication/jarq/7/4/267
Takai, K., Nakamura, K., Toki, T., Tsunogai, U., Miyazaki, M., Miyazaki, J.,
Hirayama, H., Nakagawa, S., Nunoura, T., & Horikoshi, K. (2008). Cell
proliferation at 122°C and isotopically heavy CH4 production by a
hyperthermophilic methanogen under high-pressure cultivation.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of
America, 105(31), 10949–10954. https://doi.org/10.1073/pnas.0712334105
Tako, E. (2019). Dietary trace minerals. Nutrients, 11, 2823.
https://doi.org/10.3390/nu11112823
Tallima, H. (2021). Clarification of arachidonic acid metabolic pathway
intricacies. ACS Omega, 6, 15559–15563.
https://doi.org/10.1021/acsomega.1c01952
Tamadon-Nejad, S., Ouliass, B., Rochford, J., & Ferland, G. (2018). Vitamin K
deficiency induced by warfarin is associated with cognitive and behavioral

488
 perturbations, and alterations in brain sphingolipids in rats. Frontiers in
Aging Neuroscience, 10(2013), 1–13.
https://doi.org/10.3389/fnagi.2018.00213
Tan, F. P. Y., Beltranena, E., & Zijlstra, R. T. (2021). Resistant starch:
Implications of dietary inclusion on gut health and growth in pigs: a review.
Journal of Animal Science and Biotechnology, 12(124), 1–15.
https://doi.org/10.1186/s40104-021-00644-5
Tanabe, S., O’Brien, J., Tollefsen, K. E., Kim, Y., Chauhan, V., Yauk, C.,
Huliganga, E., Rudel, R. A., Kay, J. E., Helm, J. S., Beaton, D., Filipovska, J.,
Sovadinova, I., Garcia-Reyero, N., Mally, A., Poulsen, S. S., Delrue, N.,
Fritsche, E., Luettich, K., … FitzGerald, R. (2022). Reactive oxygen species
in the adverse outcome pathway framework: Toward creation of harmonized
consensus key events. Frontiers in Toxicology, 4, 887135.
https://doi.org/10.3389/ftox.2022.887135
Tancharoenrat, P., Zaefarian, F., & Ravindran, V. (2022). Composition of chicken
gallbladder bile. British Poultry Science, 63(4), 548–551.
https://doi.org/10.1080/00071668.2022.2044451
Tang, J. C. Y., Nicholls, H., Piec, I., Washbourne, C. J., Dutton, J. J., Jackson, S.,
Greeves, J., & Fraser, W. D. (2017). Reference intervals for serum 24,25-
dihydroxyvitamin D and the ratio with 25-hydroxyvitamin D established
using a newly developed LC–MS/MS method. Journal of Nutritional
Biochemistry, 46, 21–29. https://doi.org/10.1016/j.jnutbio.2017.04.005
Tanoury, Z. Al, Piskunov, A., & Rochette-Egly, C. (2013). Vitamin A and retinoid
signaling: Genomic and nongenomic effects. Journal of Lipid Research,
54(7), 1761–1775. https://doi.org/10.1194/jlr.R030833
Taormina, V. M., Unger, A. L., Schiksnis, M. R., Torres-Gonzalez, M., & Kraft, J.
(2020). Branched-chain fatty acids—an underexplored class of dairy-derived
fatty acids. Nutrients, 12(2875), 1–16. https://doi.org/10.3390/nu12092875
Tariq, A., Hussain, T., Ali, M. M., & Babar, M. E. (2014). Camels adaptation to
desert biome. Global Veterinaria, 12(3), 307–313.
https://doi.org/10.5829/idosi.gv.2014.12.03.8249
Taylor, C. C., & Allen, M. S. (2005). Corn grain endosperm type and brown midrib
3 corn silage: Site of digestion and ruminal digestion kinetics in lactating
cows. Journal of Dairy Science, 88(4), 1413–1424.
https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(05)72809-5
Tazzini, N. (2019). Piruvate dehydrogenase complex: location, structure,
reactions, functions, regulation. Tuscany Diet. https://www.tuscany-
diet.net/2019/04/10/pyruvate-dehydrogenase-complex/
Teyssier, J. R., Brugaletta, G., Sirri, F., Dridi, S., & Rochell, S. J. (2022). A review
of heat stress in chickens. Part II: Insights into protein and energy utilization
and feeding. Frontiers in Physiology, 13(943612), 1–17.
https://doi.org/10.3389/fphys.2022.943612

489
Thiex, N. J., Anderson, S., & Gildemeister, B. (2003). Crude fat, diethyl ether
extraction, in feed, cereal grain, and forage (Randall/Soxtec/Submersion
method): Collaborative study. Journal of AOAC International, 86(5), 888–
898. https://doi.org/10.1093/jaoac/86.5.888
Thiex, N., & Richardson, C. R. (2003). Challenges in measuring moisture content
of feeds. Journal of Animal Science, 81, 3255–3266.
https://doi.org/10.2527/2003.81123255x
Thijssen, H. H. W., & Drittij-Reijnders, M. J. (1994). Vitamin K distribution in rat
tissues: Dietary phylloquinone is a source of tissue menaquinone-4. British
Journal of Nutrition, 72(3), 415–425.
https://doi.org/10.1079/bjn19940043
Thompson, J. P., & Marrs, T. C. (2012). Hydroxocobalamin in cyanide poisoning.
Clinical Toxicology, 50, 875–885.
https://doi.org/10.3109/15563650.2012.742197
Thompson, L. J. (2022). Nonprotein nitrogen poisoning in animals: Ammonia
toxicosis, urea poisoning.
https://www.msdvetmanual.com/toxicology/nonprotein-nitrogen-
poisoning/nonprotein-nitrogen-poisoning-in-animals
Thorpe, S. R., & Baynes, J. W. (2003). Maillard reaction products in tissue
proteins: New products and new perspectives. Amino Acids, 25, 275–281.
https://doi.org/10.1007/s00726-003-0017-9
Tirichen, H., Yaigoub, H., Xu, W., Wu, C., Li, R., & Li, Y. (2021). Mitochondrial
reactive oxygen species and their contribution in chronic kidney disease
progression through oxidative stress. Frontiers in Physiology, 12, 627837.
https://doi.org/10.3389/fphys.2021.627837
Trenberth, K. E., & Cheng, L. (2022). A perspective on climate change from
Earth’s energy imbalance. Environmental Research: Climate, 1(1), 013001.
https://doi.org/10.1088/2752-5295/ac6f74
Tripathi, A., & Bankaitis, V. A. (2017). Molecularldocking: From lock and key to
combination lock. Journal of Molecular Medicine and Clinical Applications,
2(1), 1–19. https://doi.org/10.16966/2575-0305.106
Trudichum, J. L. W. (1884). Physiological Chemistry of the Brain (First).
Bailliere, Tindall, and Cox.
https://ia600507.us.archive.org/20/items/b23984570/b23984570.pdf
Trziszka, T., Dobrzański, Z., Chojnacka, K., Bubel, A., Beń, H., Korczyński, M.,
Konkol, D., & Tronina, W. (2021). Assessment of macro-, micro-, trace, and
ultratrace element concentration in green-legged partridge hens’ eggs from
a free-range system. Agriculture (Switzerland), 11, 473.
https://doi.org/10.3390/agriculture11060473
Tsai, H. C., & Everson, G. J. (1967). Effect of manganese deficiency on the acid
mucopolysaccharides in cartilage of guinea pigs. The Journal of Nutrition,

490
 91(4), 447–452. https://doi.org/10.1093/jn/91.4.447
Tudorache, M., Custura, I., Van, I., & Popa, M. A. (2015). Study about chicken
carcass protein content. Scientific Papers. Series D. Animal Science, 58,
342–345. http://animalsciencejournal.usamv.ro/pdf/2015/Art60.pdf
Tumuluru, J. S., Hess, R. J., Sokhansanj, S., Wright, C. T., & Boardman, R. D.
(2011). A review on biomass torrefaction process and product properties for
energy applications. Industrial Biotechnology, 7(5), 384–401.
https://doi.org/10.1089/ind.2011.7.384
Tunster, S. J., Watson, E. D., Fowden, A. L., & Burton, G. J. (2020). Placental
glycogen stores and fetal growth: insights from genetic mouse models.
Reproduction, 159(6), R213–R235. https://doi.org/10.1530/REP-20-0007
Tveden-Nyborg, P., Vogt, L., Schjoldager, J. G., Jeannet, N., Hasselholt, S., Paidi,
M. D., Christen, S., & Lykkesfeldt, J. (2012). Maternal vitamin C deficiency
during pregnancy persistently impairs hippocampal neurogenesis in
offspring of guinea pigs. PLoS ONE, 7(10), e48488.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0048488
Uday, S., & Högler, W. (2020). Nutritional rickets & osteomalacia: A practical
approach to management. Indian J Med Res, 152, 356–367.
https://doi.org/10.4103/ijmr.IJMR_1961_19
Uddin, M. E., van Lingen, H. J., da Silva-Pires, P. G., Batonon-Alavo, D. I.,
Rouffineau, F., & Kebreab, E. (2022). Evaluating growth response of broiler
chickens fed diets supplemented with synthetic DL-methionine or DL-
hydroxy methionine: a meta-analysis. Poultry Science, 101(5), 1–10.
https://doi.org/10.1016/j.psj.2022.101762
Ungerfeld, E. M. (2020). Metabolic hydrogen flows in rumen fermentation:
Principles and possibilities of interventions. Frontiers in Microbiology,
11(April). https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.00589
Urrutia, N., Bomberger, R., Matamoros, C., & Harvatine, K. J. (2019). Effect of
dietary supplementation of sodium acetate and calcium butyrate on milk fat
synthesis in lactating dairy cows. J Dairy Sci, 102(6), 5172–5181.
https://doi.org/10.3168/jds.2018-16024
Ursini, F., Bosello Travain, V., Cozza, G., Miotto, G., Roveri, A., Toppo, S., &
Maiorino, M. (2022). A white paper on phospholipid hydroperoxide
glutathione peroxidase (GPx4) forty years later. Free Radical Biology and
Medicine, 188, 117–133.
https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2022.06.227
Ushio-Fukai, M., Ash, D., Nagarkoti, S., Belin De Chantemèle, E. J., Fulton, D. J.
R., & Fukai, T. (2021). Interplay between reactive oxygen/reactive nitrogen
species and metabolism in vascular biology and disease. Antioxidants and
Redox Signaling, 34(16), 1319–1354.
https://doi.org/10.1089/ars.2020.8161

491
Uwizeye, A., Gerber, P. J., Opio, C. I., Tempio, G., Mottet, A., Makkar, H. P. S.,
Falcucci, A., Steinfeld, H., & de Boer, I. J. M. (2019). Nitrogen flows in global
pork supply chains and potential improvement from feeding swill to pigs.
Resources, Conservation and Recycling, 146, 168–179.
https://doi.org/10.1016/j.resconrec.2019.03.032
Valldecabres, A., & Silva-del-Río, N. (2023). Negative dietary cation–anion
difference in prepartum dairy cow diets: a pragmatic study in two
commercial dairy farms. Animal, 17(4), 100731.
https://doi.org/10.1016/j.animal.2023.100731
Vallenas, A., Cummings, J. F., & Munnell, J. F. (1971). A gross study of the
compartmentalized stomach of two new‐world camelids, the llama and
guanaco. Journal of Morphology, 134(4), 399–423.
https://doi.org/10.1002/jmor.1051340403
van den Oever, S. P., & Mayer, H. K. (2022). Biologically active or just “pseudo”-
vitamin B12 as predominant form in algae-based nutritional supplements?
Journal of Food Composition and Analysis, 109, 104464.
https://doi.org/10.1016/j.jfca.2022.104464
van der Veen, J. N., Kennelly, J. P., Wan, S., Vance, J. E., Vance, D. E., & Jacobs,
R. L. (2017). The critical role of phosphatidylcholine and
phosphatidylethanolamine metabolism in health and disease. Biochimica et
Biophysica Acta, 1859, 1558–1572.
https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2017.04.006
van Milgen, J., & Dourmad, J. Y. (2015). Concept and application of ideal protein
for pigs. Journal of Animal Science and Biotechnology, 6(15), 1–11.
https://doi.org/10.1186/s40104-015-0016-1
Vannucci, L., Fossi, C., Quattrini, S., Guasti, L., Pampaloni, B., Gronchi, G.,
Giusti, F., Romagnoli, C., Cianferotti, L., Marcucci, G., & Brandi, M. L.
(2018). Calcium intake in bone health: A focus on calcium-rich mineral
waters. Nutrients, 10, 1930. https://doi.org/10.3390/nu10121930
Varga, V., Murányi, Z., Kurucz, A., Marcolongo, P., Benedetti, A., Bánhegyi, G., &
Margittai, É. (2019). Species-specific glucose-6-phosphatase activity in the
small intestine—studies in three different mammalian models. International
Journal of Molecular Sciences, 20(5039), 1–15.
https://doi.org/10.3390/ijms20205039
Vickery, H. B. (1950). The origin of the word protein. The Yale Journal of Biology
and Medicine, 22(5), 387–393.
Vilas-Boas, A. A., Magalhães, D., Campos, D. A., Porretta, S., Dellapina, G., Poli,
G., Istanbullu, Y., Demir, S., San Martín, Á. M., García-Gómez, P.,
Mohammed, R. S., Ibrahim, F. M., El Habbasha, E. S., & Pintado, M. (2022).
Innovative processing technologies to develop a new segment of functional
citrus-based beverages: Current and future trends. Foods, 11(3859), 1–28.
https://doi.org/10.3390/foods11233859

492
Vivar, M., Olazábal, J., & San Martín, F. (2019). Comparison of blood urea
nitrogen level between weaned alpacas and llamas grazing cultivated
pastures. Revista de Investigaciones Veterinarias Del Peru, 30(1), 193–200.
https://doi.org/10.15381/rivep.v30i1.15691
Vogel, J. (2008). Unique aspects of the grass cell wall. Current Opinion in Plant
Biology, 11(3), 301–307. https://doi.org/10.1016/j.pbi.2008.03.002
Wächter, S., Cohrs, I., Golbeck, L., Wilkens, M. R., & Grünberg, W. (2022). Effects
of restricted dietary phosphorus supply to dry cows on periparturient
calcium status. Journal of Dairy Science, 105, 748–760.
https://doi.org/10.3168/jds.2021-20726
Wagner, C. L., & Hollis, B. W. (2022). Placental uptake and metabolism of
25(OH)vitamin D determine its activity within the fetoplacental unit. ELife,
11(e77539), 1–3. https://doi.org/10.7554/eLife.71094
Wahid, D. N. A., Jawan, R., Nazarie, W. F. W. M., Gansau, J. A., Syahir, A., &
Sabullah, M. K. (2022). Comparison of macro, trace and ultra-trace minerals
contents of kelulut honey (Heterotrigona itama sp) from the West Coast of
Sabah. Journal of Physics: Conference Series, 2314(1), 1–12.
https://doi.org/10.1088/1742-6596/2314/1/012002
Walsh, S. K., Lucey, A., Walter, J., Zannini, E., & Arendt, E. K. (2022). Resistant
starch—An accessible fiber ingredient acceptable to the Western palate.
Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 21(3), 2930–
2955. https://doi.org/10.1111/1541-4337.12955
Wang, B., Wu, L., Chen, J., Dong, L., Chen, C., Wen, Z., Hu, J., Fleming, I., &
Wang, D. W. (2021). Metabolism pathways of arachidonic acids:
mechanisms and potential therapeutic targets. Signal Transduction and
Targeted Therapy, 6(1), 94. https://doi.org/10.1038/s41392-020-00443-w
Wang, H., Yan, W., Sun, Y., & Yang, C. S. (2022). δ-Tocotrienol is the most potent
vitamin E form in inhibiting prostate cancer cell growth and inhibits prostate
carcinogenesis in ptenp-/- mice. Cancer Prevention Research, 15(4), 233–
246. https://doi.org/10.1158/1940-6207.CAPR-21-0508
Wang, J., Hussain, T., & Duan, Y. (2022). Nutritional Management for the Energy
Metabolism in Animals. In Frontiers in Veterinary Science (Vol. 9).
Frontiers in Veterinary Science.
https://doi.org/10.3389/fvets.2022.900736
Wang, R., Bai, Y., Yang, Y., Wu, X., & Li, R. (2021). A Comparison of production
performance, egg quality, and cecal microbiota in laying hens receiving
graded levels of vitamin B12. Frontiers in Veterinary Science, 8(712183), 1–
12. https://doi.org/10.3389/fvets.2021.712183
Wang, S., Giller, K., Kreuzer, M., Ulbrich, S. E., Braun, U., & Schwarm, A. (2017).
Contribution of ruminal fungi, archaea, protozoa, and bacteria to the
methane suppression caused by oilseed supplemented diets. Frontiers in
Microbiology, 8(1864), 1–14. https://doi.org/10.3389/fmicb.2017.01864

493
Wang, S. Y., & Huang, D. J. (2005). Assessment of greenhouse gas emissions from
poultry enteric fermentation. Asian-Australasian Journal of Animal
Sciences, 18(6), 873–878. https://doi.org/10.5713/ajas.2005.873
Wang, Y.-L., Wang, W.-K., Wu, Q.-C., Zhang, F., Li, W.-J., Li, S.-L., Wang, W.,
Cao, Z.-J., & Yang, H.-J. (2022). In situ rumen degradation characteristics
and bacterial colonization of corn silages differing in ferulic and p-coumaric
acid contents. Microorganisms, 10, 2269.
https://doi.org/10.3390/microorganisms10112269
Warburg, O. (1931). The oxygen-transferring ferment of respiration. Nobel
Lecture, 254–268.
https://www.nobelprize.org/uploads/2018/06/warburg-lecture.pdf
Wasserman, R. H., & Taylor, A. N. (1966). Vitamin D3-induced calcium-binding
protein in chick intestinal mucosa. Science, 152, 794–796.
https://doi.org/10.1126/science.152.3723.791
Watanabe, F., & Bito, T. (2018). Vitamin B12 sources and microbial interaction.
Experimental Biology and Medicine, 243, 148–158.
https://doi.org/10.1177/1535370217746612
Watanabe, F., Yabuta, Y., Bito, T., & Teng, F. (2014). Vitamin B12-containing
plant food sources for vegetarians. Nutrients, 6, 1861–1873.
https://doi.org/10.3390/nu6051861
Watanabe, H., Noda, H., Tokuda, G., & Lo, N. (1998). A cellulase gene of termite
origin [6]. Nature, 394(6691), 330–331. https://doi.org/10.1038/28527
Watanabe, H., & Tokuda, G. (2010). Cellulolytic systems in insects. Annual
Review of Entomology, 55, 609–632. https://doi.org/10.1146/annurev-
ento-112408-085319
Watford, M., & Wu, G. (2018). Protein. Advances in Nutrition, 9(5), 651–653.
https://doi.org/10.1093/ADVANCES/NMY027
Weaver, K., & Skouta, R. (2022). The Selenoprotein Glutathione Peroxidase 4:
From Molecular Mechanisms to novel therapeutic opportunities.
Biomedicines, 10, 891. https://doi.org/10.3390/biomedicines10040891
Weidinger, A., & Kozlov, A. V. (2015). Biological activities of reactive oxygen and
nitrogen species: Oxidative stress versus signal transduction. Biomolecules,
5(2), 472–484. https://doi.org/10.3390/biom5020472
White, M. F., & Kahn, C. R. (2021). Insulin action at a molecular level – 100 years
of progress. Molecular Metabolism, 52(July), 101304.
https://doi.org/10.1016/j.molmet.2021.101304
Williams, S. R. O., Hannah, M. C., Jacobs, J. L., Wales, W. J., & Moate, P. J.
(2019). Volatile fatty acids in ruminal fluid can be used to predict methane
yield of dairy cows. Animals, 9(12), 1006.
https://doi.org/10.3390/ani9121006

494
Wirth, J., Hillesheim, E., & Brennan, L. (2020). The Role of Protein Intake and
its Timing on Body Composition and Muscle Function in Healthy Adults: A
Systematic Review and Meta-Analysis of Randomized Controlled Trials.
Journal of Nutrition, 150(6), 1443–1460.
https://doi.org/10.1093/jn/nxaa049
Woerle, H. J., Meyer, C., Dostou, J. M., Gosmanov, N. R., Islam, N., Popa, E.,
Wittlin, S. D., Welle, S. L., & Gerich, J. E. (2003). Pathways for glucose
disposal after meal ingestion in humans. American Journal of Physiology -
Endocrinology and Metabolism, 284, E716–E725.
https://doi.org/10.1152/ajpendo.00365.2002
Woese, C. R., & Fox, G. E. (1977). Phylogenetic structure of the prokaryotic
domain: The primary kingdoms. Proceedings of the National Academy of
Sciences of the United States of America, 74(11), 5088–5090.
https://doi.org/10.1073/pnas.74.11.5088
Wright, E. M., Martín, M. G., & Turk, E. (2003). Intestinal absorption in health
and disease - Sugars. Best Practice and Research in Clinical
Gastroenterology, 17(6), 943–956.
https://doi.org/10.1053/ybega.2003.432
Wright, P. A. (1995). Nitrogen excretion: Three end products, many physiological
roles. Journal of Experimental Biology, 198(2), 273–281.
https://doi.org/10.1242/jeb.198.2.273
Wu, G. (2010). Functional amino acids in growth, reproduction, and health.
Advances in Nutrition, 1(4), 31–37. https://doi.org/10.3945/an.110.1008.1
Wu, G. (2013). Functional amino acids in nutrition and health. Amino Acids,
45(3), 407–411. https://doi.org/10.1007/s00726-013-1500-6
Wu, G., Bazer, F. W., Dai, Z., Li, D., Wang, J., & Wu, Z. (2014). Amino acid
nutrition in animals: Protein synthesis and beyond. Annual Review of
Animal Biosciences, 2, 387–417. https://doi.org/10.1146/annurev-animal-
022513-114113
Wu, G., & Li, P. (2022). The “ideal protein” concept is not ideal in animal
nutrition. Experimental Biology and Medicine, 247, 1191–1201.
https://doi.org/10.1177/15353702221082658
Wu, X., Huang, S., Huang, J., Peng, P., Liu, Y., Han, B., & Sun, D. (2021).
Identification of the potential role of the rumen microbiome in milk protein
and fat synthesis in dairy cows using metagenomic sequencing. Animals,
11(1247), 1–19. https://doi.org/10.3390/ani11051247
Xia, C. Q., Pei, C. X., Huo, W. J., Liu, Q., Zhang, C. X., & Ren, Y. S. (2020).
Forestomach fermentation and microbial communities of alpacas (Lama
pacos) and sheep (Ovis aries) fed maize stalk-based diet. Journal of Animal
and Feed Sciences, 29(4), 323–329.
https://doi.org/10.22358/jafs/131230/2020

495
Xie, J., Guo, J., Kanwal, Z., Wu, M., Lv, X., Ibrahim, N. A., Li, P., Buabeid, M. A.,
Arafa, E. S. A., & Sun, Q. (2020). Calcitonin and bone physiology: in vitro, in
vivo, and clinical investigations. International Journal of Endocrinology,
2020(3236828), 1–20. https://doi.org/10.1155/2020/3236828
Xu, J., Wang, L., Tang, J., Jia, G., Liu, G., Chen, X., Cai, J., Shang, H., & Zhao, H.
(2017). Pancreatic atrophy caused by dietary selenium deficiency induces
hypoinsulinemic hyperglycemia via global down-regulation of selenoprotein
encoding genes in broilers. PLoS ONE, 12(8), e0182079.
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0182079
Xu, N. N., Wang, D. M., Wang, B., Wang, J. K., & Liu, J. X. (2019). Different
endosperm structures in wheat and corn affected in vitro rumen
fermentation and nitrogen utilization of rice straw- based diet. Animal,
13(8), 1607–1613. https://doi.org/10.1017/S1751731118003257
Xu, Q., Qiao, Q., Gao, Y., Hou, J., Hu, M., Du, Y., Zhao, K., & Li, X. (2021). Gut
microbiota and their role in health and metabolic disease of dairy cow.
Frontiers in Nutrition, 8(701511), 1–13.
https://doi.org/10.3389/fnut.2021.701511
Xu, X., & Miao, X. (2020). Glyceroglycolipid metabolism regulations under
phosphate starvation revealed by transcriptome analysis in Synechococcus
elongatus PCC 7942. Marine Drugs, 18(360), 1–18.
https://doi.org/10.3390/md18070360
Xu, Y. L., Yuan, L. W., Jiang, X. M., Su, M. X., Huang, M. Y., Chen, Y. C., Zhang,
L. Le, Chen, X., Zhu, H., & Lu, J. J. (2022). Glutathione peroxidase 8
expression on cancer cells and cancer-associated fibroblasts facilitates lung
cancer metastasis. MedComm, 3(e152), 1–17.
https://doi.org/10.1002/mco2.152
Yacobaccio, H. D. (2021). The domestication of South American camelids: a
review. Animal Frontiers, 11(3), 43–51. https://doi.org/10.1093/af/vfaa065
Yamazaki, M., Murakami, H., Nakashima, K., Abe, H., & Takemasa, M. (2006).
Effects of Excess Essential Amino Acids in Low Protein Diet on Abdominal
Fat Deposition and Nitrogen Excretion of the Broiler Chicks. Journal of
Poultry Science, 43(2), 150–155. https://doi.org/10.2141/jpsa.43.150
Yang, J. C., Jacobs, J. P., Hwang, M., Sabui, S., Liang, F., Said, H. M., & Skupsky,
J. (2023). Biotin deficiency induces intestinal dysbiosis associated with an
inflammatory bowel disease-like phenotype. Nutrients, 15(2), 264.
https://doi.org/10.3390/nu15020264
Yang, L., & Wang, Z. (2021). Advances in the total synthesis of aflatoxins.
Frontiers in Chemistry, 9(779765), 1–14.
https://doi.org/10.3389/fchem.2021.779765
Yasothai, R. (2016). Antinutritional factors in soybean meal and its deactivation.
International Journal of Science, Environment, 5(6), 3793–3797.
https://www.ijset.net/journal/1377.pdf

496
Yin, X., Chen, K., Cheng, H., Chen, X., Feng, S., Song, Y., & Liang, L. (2022).
Chemical stability of ascorbic acid integrated into commercial products: A
review on bioactivity and delivery technology. Antioxidants, 11(1), 1–20.
https://doi.org/10.3390/antiox11010153
Youness, R. A., Dawoud, A., ElTahtawy, O., & Farag, M. A. (2022). Fat-soluble
vitamins: updated review of their role and orchestration in human nutrition
throughout life cycle with sex differences. Nutrition and Metabolism, 19(60),
1–21. https://doi.org/10.1186/s12986-022-00696-y
Young, A. J., & Lowe, G. L. (2018). Carotenoids—antioxidant properties.
Antioxidants, 7(28), 1–4. https://doi.org/10.3390/antiox7020028
Young, J. W. (1977). Gluconeogenesis in cattle: Significance and methodology.
Journal of Dairy Science, 60(1), 1–15. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-
0302(77)83821-6
Yousefinejad, S., Fattahnia, F., Kazemi-Bonchenari, M., Nobari, B., & Ghaffari,
M. H. (2021). Effects of protein content and rumen-undegradable to rumen-
degradable protein ratio in finely ground calf starters on growth
performance, ruminal and blood parameters, and urinary purine derivatives.
Journal of Dairy Science, 104(8), 8798–8813.
https://doi.org/10.3168/jds.2020-20092
Yu, J. K., & Moon, Y. S. (2022). Corn starch: Quality and quantity improvement
for industrial uses. Plants, 11(92), 1–9.
https://doi.org/10.3390/plants11010092
Yu, Z. Q., Tian, J. Y., Wen, J., & Chen, Z. (2021). Effects of heat stress on
expression of heat shock proteins in the small intestine of wenchang chicks.
Braz. J. Poult. Sci., 23(3), 1–8. https://doi.org/10.1590/1806-9061-2020-
1430
Yuan, B., Liang, S., Kwon, J. W., Jin, Y. X., Park, S. H., Wang, H. Y., Sun, T. Y.,
Zhang, J. B., & Kim, N. H. (2016). The role of glucose metabolism on porcine
oocyte cytoplasmic maturation and its possible mechanisms. PLoS ONE,
11(12), 1–15. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0168329
Yuan, W., Du, Y., Yu, K., Xu, S., Liu, M., Wang, S., Yang, Y., Zhang, Y., & Sun, J.
(2022). The production of pyruvate in biological technology: A critical
review. Microorganisms, 10(2454), 1–14.
https://doi.org/10.3390/microorganisms10122454
Yücel, H., & Ekinci, K. (2022). Carbohydrate active enzyme system in rumen
fungi: a review. International Journal of Secondary Metabolite, 9(3), 320–
334. https://doi.org/10.21448/ijsm.1075030
Zaefarian, F., Abdollahi, M. R., Cowieson, A., & Ravindran, V. (2019). Avian liver:
The forgotten organ. Animals, 9(2), 1–23.
https://doi.org/10.3390/ani9020063
Zafalon, R. V. A., Risolia, L. W., Pedrinelli, V., Vendramini, T. H. A., Rodrigues,

497
 R. B. A., Amaral, A. R., Kogika, M. M., & Brunetto, M. A. (2020). Vitamin D
metabolism in dogs and cats and its relation to diseases not associated with
bone metabolism. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition, 104,
322–342. https://doi.org/10.1111/jpn.13259
Zagrodnik, R., Duber, A., & Seifert, K. (2021). Hydrogen production during direct
cellulose fermentation by mixed bacterial culture: The relationship between
the key process parameters using response surface methodology. Journal of
Cleaner Production, 314, 127971.
https://doi.org/10.1016/j.jclepro.2021.127971
Zajonc, D. M., & Girardi, E. (2015). Recognition of microbial glycolipids by
natural killer T cells. Frontiers in Immunology, 6(400), 1–11.
https://doi.org/10.3389/fimmu.2015.00400
Zampelas, A., & Magriplis, E. (2019). New insights into cholesterol functions: A
friend or an enemy? Nutrients, 11(1645), 1–4.
https://doi.org/10.3390/nu11071645
Zappulo, F., Cappuccilli, M., Cingolani, A., Scrivo, A., Chiocchini, A. L. C., Nunzio,
M. Di, Donadei, C., Napoli, M., Tondolo, F., Cianciolo, G., & La Manna, G.
(2022). Vitamin D and the kidney: Two players, one console. International
Journal of Molecular Sciences, 23, 9135.
https://doi.org/10.3390/ijms23169135
Zella, L. A., Kim, S., Shevde, N. K., & Pike, J. W. (2006). Enhancers located within
two introns of the vitamin D receptor gene mediate transcriptional
autoregulation by 1,25-dihydroxyvitamin D3. Molecular Endocrinology,
20(6), 1231–1247. https://doi.org/10.1210/me.2006-0015
Zempleni, J., & Kuroishi, T. (2012). Biotin. Advances in Nutrition, 3(2), 213–214.
https://doi.org/10.3945/an.111.001305
Zeng, J., Helms, G. L., Gao, X., & Chen, S. (2013). Quantification of wheat straw
lignin structure by comprehensive NMR analysis. Journal of Agricultural
and Food Chemistry, 61(46), 10848–10857.
https://doi.org/10.1021/jf4030486
Zhan, T., Guo, X., Ma, L., Mao, S., & Bu, D. (2023). Biotin and leucine alone or in
combination promoted the synthesis of odd- and branched-chain fatty acids
in the rumen in vitro. Agriculture, 13(145), 1–11.
https://doi.org/10.3390/agriculture13010145
Zhang, B., Pan, C., Feng, C., Yan, C., Yu, Y., Chen, Z., Guo, C., & Wang, X. (2022).
Role of mitochondrial reactive oxygen species in homeostasis regulation.
Redox Report, 27(1), 45–52.
https://doi.org/10.1080/13510002.2022.2046423
Zhang, J., Choi, E. H., Tworak, A., Salom, D., Leinonen, H., Sander, C. L., Hoang,
T. V., Handa, J. T., Blackshaw, S., Palczewska, G., Kiser, P. D., & Palczewski,
K. (2019). Photic generation of 11-cis-retinal in bovine retinal pigment
epithelium. Journal of Biological Chemistry, 294(50), 19137–19154.

498
 https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.011169
Zhang, L., Wang, Z., Zhou, P., Fu, L., Zhang, L., Xu, C., Loor, J. J., Zhang, T.,
Chen, Y., Zhou, Z., & Dong, X. (2022). Vitamin E supplementation improves
post-transportation systemic antioxidant capacity in yak. PLoS ONE, 17(12),
e0278660. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0278660
Zhang, Q., Ames, J. M., Smith, R. D., Baynes, J. W., & Metz, T. O. (2009). A
Perspective on the maillard reaction and the analysis of Protein glycation by
mass spectrometry: Probing the pathogenesis of chronic disease. Journal of
Proteome Research, 8(2), 754–769. https://doi.org/10.1021/pr800858h
Zhang, S., Saremi, B., Gilbert, E. R., & Wong, E. A. (2017). Physiological and
biochemical aspects of methionine isomers and a methionine analogue in
broilers. Poultry Science, 96(2), 425–439.
https://doi.org/10.3382/ps/pew253
Zhang, X., Zhan, D., Li, Y., Wang, H., Cheng, C., Yao, Y., & Jia, J. (2020).
Glutathione peroxidase 8 as a prognostic biomarker of gastric cancer: An
analysis of the Cancer Genome Atlas (TCGA) data. Medical Science Monitor,
26(e921775), 1–11. https://doi.org/10.12659/MSM.921775
Zhao, S. C., Teng, X. Q., Xu, D. L., Chi, X., Ge, M., & Xu, S. W. (2020). Influences
of low level of dietary calcium on bone characters in laying hens. Poultry
Science, 99, 7084–7091. https://doi.org/10.1016/j.psj.2020.08.057
Zheng, M., Chen, J., Shi, Y., Li, Y., Yin, Y., Yang, D., Luo, Y., Pang, D., Xu, X., Li,
W., Ni, J., Wang, Y., Wang, Z., & Li, Y. (2017). Manipulation of lignin
metabolism by plant densities and its relationship with lodging resistance in
wheat. Scientific Reports, 7(41805), 1–12.
https://doi.org/10.1038/srep41805
Zhou, R., Guo, Q., Xiao, Y., Guo, Q., Huang, Y., Li, C., & Luo, X. (2021). Endocrine
role of bone in the regulation of energy metabolism. Bone Research, 9(25),
1–19. https://doi.org/10.1038/s41413-021-00142-4
Zhu, G., Fang, Q., Zhu, F., Huang, D., & Yang, C. (2021). Structure and function
of pancreatic lipase-related protein 2 and its relationship with pathological
states. Frontiers in Genetics, 12(July), 1–7.
https://doi.org/10.3389/fgene.2021.693538
Zhu, Z., Yan, L., Hu, S., An, S., Lv, Z., Wang, Z., Wu, Y., Zhu, Y., Zhao, M., Gu, C.,
& Zhang, A. (2019). Effects of the different levels of dietary trace elements
from organic or inorganic sources on growth performance, carcass traits,
meat quality, and faecal mineral excretion of broilers. Archives of Animal
Nutrition, 73(4), 324–337.
https://doi.org/10.1080/1745039X.2019.1620050
Zielinski, H., Ciska, E., & Kozlowska, H. (2001). The cereal grains: focus on
vitamin E. Czech Journal of Food Sciences, 19(5), 182–188.
https://doi.org/10.17221/6605-cjfs

499
Žilić, S. M., Božović, I. N., Savić, S., & Šobajić, S. (2006). Heat processing of
soybean kernel and its effect on lysine availability and protein solubility.
Central European Journal of Biology, 1(4), 572–583.
https://doi.org/10.2478/s11535-006-0039-x
Zilva, S. S. (1936). Vitamin C requirement of the guinea pig. Biochem J., 30(8),
1419–1429. https://doi.org/10.3181/00379727-44-11423
Zwara, A., Wertheim-Tysarowska, K., & Mika, A. (2021). Alterations of ultra long-
chain fatty acids in hereditary skin diseases—Review article. Frontiers in
Medicine, 8(730855), 1–21. https://doi.org/10.3389/fmed.2021.730855

500
 Este libro se terminó de publicar en la editorial

Instituto Universitario
de Innovación Ciencia y Tecnología Inudi Perú

501
 Doctoris Philosophiae (PhD) en Ciencia Animal, Magíster Scientiae en
Nutrición por la Universidad Nacional Agraria La Molina. Docente investigador RENACYT,
ganador de concursos Nacionales de Proyectos de Investigación en Ciencia y Tecnología (PROCYT)
del CONCYTEC. Entre sus proyectos se encuentran: Manejo y Procesamiento
de la Totora en Concentrado Fibroso para la Alimentación de Vacunos, el
Incremento de su Productividad y la Reducción de las Emisiones de Metano (CH4);
Requerimientos energéticos de alpacas mediante el método de sacrificio comparativo;
Requerimientos energéticos de termogénesis en alpacas.

EDITADA POR
INSTITUTO
UNIVERSITARIO
DE INNOVACIÓN CIENCIA
Y TECNOLOGÍA INUDI PERÚ