UNIVERSIDAD NACIONAL PEDRO HENRÍQUEZ UREÑA

ESCUELA DE QUÍMICA
Laboratorio de microbiología industrial

Exoenzimas

Nombre:

Camila Contreras, 22-0460

Profesora:

Sandra Cristina Miniño Álvarez

Santo Domingo, D.N.

2024

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Introducción

Las exoenzimas, un grupo diverso de enzimas secretadas por una amplia

variedad de organismos, han capturado la atención de la comunidad científica
debido a su papel multifacético y su potencial en numerosos campos de la
biología y la biotecnología. Estas enzimas, también conocidas como enzimas
extracelulares, son liberadas al entorno circundante por bacterias, hongos,
plantas y animales, donde desempeñan una serie de funciones críticas. Su
capacidad para catalizar reacciones fuera de la célula productora las convierte
en piezas clave en la interacción entre organismos, la descomposición de
materia orgánica, la patogénesis, la regulación ambiental y la biotecnología.

El estudio de las exoenzimas abarca una amplia gama de disciplinas, desde la

microbiología y la bioquímica hasta la ecología y la medicina. Comprender su
estructura molecular, mecanismos de acción, regulación y diversidad funcional
es esencial para desentrañar los complejos procesos biológicos en los que
están involucradas y aprovechar su potencial en aplicaciones prácticas.
Además, el descubrimiento y caracterización de nuevas exoenzimas continúa
brindando nuevas perspectivas sobre la biodiversidad microbiana y la
evolución de las interacciones biológicas.

En este trabajo de investigación, nos sumergiremos en el fascinante mundo de

las exoenzimas, explorando sus diferentes aspectos, desde su descubrimiento y
caracterización hasta sus aplicaciones en la industria y la medicina.
Analizaremos cómo estas enzimas influyen en la dinámica de los ecosistemas,
contribuyen a la virulencia de patógenos y ofrecen oportunidades para la
síntesis de productos de interés biotecnológico. Además, examinaremos los
desafíos y oportunidades que surgen en el estudio y aplicación de las
exoenzimas, así como las implicaciones éticas y ambientales asociadas con su
uso. En última instancia, este trabajo aspira a proporcionar una visión integral
de un campo en constante evolución, destacando su importancia y su potencial
para impulsar el progreso científico y tecnológico en el siglo XXI.

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Objetivos generales:

1. Analizar la diversidad estructural y funcional de las exoenzimas,

investigando sus características bioquímicas y su papel en los procesos
biológicos.
2. Explorar los mecanismos de regulación de la expresión y secreción de
exoenzimas en diferentes organismos, desde bacterias hasta organismos
multicelulares.
3. Investigar las interacciones entre exoenzimas y sustratos en entornos
naturales y artificiales, para comprender mejor su papel en la transformación
de compuestos y la modulación del entorno.
4. Evaluar las aplicaciones potenciales de las exoenzimas en campos como la
industria alimentaria, la medicina, la biotecnología ambiental y la ingeniería
de proteínas.
5. Analizar los desafíos y limitaciones asociados con la investigación y
aplicación de exoenzimas, incluyendo aspectos relacionados con la ingeniería
genética, la estabilidad y la escalabilidad de producción.
6. Proponer estrategias para la optimización y aplicación responsable de las
exoenzimas en diversos contextos, considerando aspectos éticos, ambientales
y socioeconómicos.

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Índice

Introducción………………………………………………………………..1
Objetivos generales……………………………………………………...…2
Historia……………………………………………………………….…….4
Función……………………………………………………………………..4
Estructura de las Exoenzimas………………………………………………5
Aplicaciones de las Exoenzimas………………………………...………..5-6
Procedimiento general para estudiar exoenzimas……………….………..6-9
Ejemplos de exoenzimas como factores de virulencia……………………...9
Ejemplos de exoenzimas digestivas……………………….……...……10-11
Ensayos bacterianos………………………………………………………..11
Aplicaciones biotecnológicas e industriales……………………………….12
Aplicaciones de biorremediación…………………………...………….12-13
Conclusión…………………………………………………………………14
Bibliografía………………………………………………………………...15

3
Una exoenzima, o enzima extracelular, es una enzima secretada por una
célula y funciona fuera de esa célula. Las exoenzimas son producidas por
células procarióticas y eucariotas y se ha demostrado que son un componente
crucial de muchos procesos biológicos. Muy a menudo, estas enzimas
participan en la descomposición de macromoléculas más grandes. La
descomposición de estas macromoléculas más grandes es fundamental para
permitir que sus constituyentes atraviesen la membrana celular y entren en la
célula. Para los humanos y otros organismos complejos, este proceso se
caracteriza mejor por el sistema digestivo, que descompone los alimentos
sólidos a través de exoenzimas. Las pequeñas moléculas, generadas por la
actividad de la exoenzima, ingresan a las células y se utilizan para diversas
funciones celulares. Las bacterias y los hongos también producen exoenzimas
para digerir los nutrientes en su entorno, y estos organismos pueden usarse
para realizar ensayos de laboratorio para identificar la presencia y función de
dichas exoenzimas.

Historia
Hay información muy limitada disponible sobre el descubrimiento original de
las exoenzimas. Según el diccionario Merriam-Webster, el término
"exoenzima" se reconoció por primera vez en inglés en 1908. El libro
"Enzimas intracelulares: un curso de conferencias impartidas en fisiología" Se
cree que de Horace Vernon es la primera publicación que utiliza esta palabra
en ese año. Según el libro, se puede suponer que las primeras exoenzimas
conocidas fueron la pepsina y la tripsina, ya que Vernon menciona que ambas
fueron descubiertas por los científicos Briike y Kiihne antes de 1908

Función
En bacterias y hongos, las exoenzimas desempeñan un papel integral al
permitir que los organismos interactúen eficazmente con su entorno. Muchas
bacterias utilizan enzimas digestivas para descomponer los nutrientes de su
entorno. Una vez digeridos, estos nutrientes ingresan a la bacteria, donde se
utilizan para impulsar las vías celulares con la ayuda de endoenzimas.
Muchas exoenzimas también se utilizan como factores de virulencia. Los
patógenos, tanto bacterianos como fúngicos, pueden utilizar exoenzimas como
mecanismo principal para causar enfermedades. La actividad metabólica de
las exoenzimas permite a la bacteria invadir los organismos huéspedes
descomponiendo las células huésped. capas externas defensivas o necrosando
4
tejidos corporales de organismos más grandes. Muchas bacterias
gramnegativas tienen inyectosomas, o proyecciones similares a flagelos, para
administrar directamente la exoenzima virulenta a la célula huésped mediante
un sistema de secreción de tipo tres. Con cualquiera de los procesos, los
patógenos pueden atacar la estructura y función de la célula huésped, así como
su ADN nucleico.

Las exoenzimas desempeñan una variedad de funciones biológicas y

ecológicas, pero su función principal es la descomposición de macromoléculas
en compuestos más simples. Esta actividad enzimática es esencial para la
obtención de nutrientes por parte de los organismos y para el reciclaje de
nutrientes en los ecosistemas.

Por ejemplo, las exoenzimas digestivas, como las proteasas, amilasas y

lipasas, descomponen las proteínas, carbohidratos y lípidos en sus unidades
constituyentes, que pueden ser absorbidas por las células y utilizadas para el
crecimiento y mantenimiento celular. Además de su papel en la digestión
extracelular, las exoenzimas también desempeñan un papel en la interacción
microbiana con el entorno, facilitando la colonización y el crecimiento en
nuevos nichos ecológicos al descomponer compuestos orgánicos presentes en
el suelo o en otros sustratos.

Estructura de las Exoenzimas:

Las exoenzimas tienen una diversidad estructural significativa, que refleja la
amplia variedad de funciones que desempeñan en la naturaleza. Sin embargo,
comparten algunas características comunes en su estructura. Muchas
exoenzimas son proteínas globulares con una estructura tridimensional bien
definida. Esta estructura se compone de dominios funcionales que están
involucrados en la unión al sustrato y en la catálisis de la reacción química.

Además, algunas exoenzimas tienen estructuras modulares, lo que significa

que están compuestas de varios dominios que pueden tener funciones
diferentes. Estos dominios modulares pueden conferir a las exoenzimas una
mayor especificidad de sustrato y una mayor estabilidad en diferentes
condiciones ambientales.

Aplicaciones de las Exoenzimas:

Las exoenzimas tienen una amplia gama de aplicaciones en diversas industrias
y campos de investigación. En la industria alimentaria, las exoenzimas se

5
utilizan en la producción de alimentos para mejorar la textura, sabor y
conservación de los productos alimenticios. Por ejemplo, las enzimas como la
pectinasa se utilizan para ablandar frutas y vegetales, mientras que las enzimas
como la amilasa se utilizan para convertir almidones en azúcares fermentables
durante la producción de cerveza y pan.

En el campo de la medicina, las exoenzimas tienen aplicaciones terapéuticas

importantes, como en el tratamiento de enfermedades metabólicas
hereditarias. Por ejemplo, la terapia de reemplazo enzimático se utiliza para
corregir deficiencias enzimáticas específicas en pacientes con enfermedades
como la enfermedad de Gaucher y la enfermedad de Pompe.

En agricultura, las exoenzimas se utilizan para mejorar la calidad del suelo y

promover el crecimiento de las plantas al descomponer los residuos vegetales
y liberar nutrientes que son beneficiosos para el desarrollo de las plantas.
Además, las exoenzimas también se utilizan en la producción de
biocombustibles, donde se utilizan para descomponer la biomasa vegetal en
azúcares fermentables que pueden ser convertidos en etanol u otros
biocombustibles.

En el ámbito ambiental, las exoenzimas se utilizan en la biorremediación para

degradar contaminantes ambientales, como hidrocarburos y compuestos
orgánicos persistentes. Estas enzimas pueden descomponer los contaminantes
en compuestos más simples y menos tóxicos, contribuyendo así a la limpieza
y restauración de ecosistemas contaminados.

Procedimiento general para estudiar exoenzimas implica varias

etapas:

1. Cultivo de Microorganismos: Cultiva el microorganismo de interés en un

medio de crecimiento adecuado.

2. Inoculación del Medio: Inocula el medio con el microorganismo y permite

su crecimiento.

3. Recolección de Sobrenadante: Recolecta el sobrenadante (líquido) después

de un período de crecimiento, ya que es donde se liberan las exoenzimas.

6
4. Filtración: Filtra el sobrenadante para separar células y residuos sólidos del
líquido enriquecido con exoenzimas.

5. Concentración: Concéntrese en las exoenzimas presentes en el filtrado para

aumentar su concentración.

6. Pruebas Enzimáticas: Realiza pruebas enzimáticas específicas para

identificar y caracterizar las exoenzimas presentes, como pruebas de actividad
enzimática.

7. Análisis de Resultados: Analiza los resultados de las pruebas y documenta

las características de las exoenzimas, como su actividad óptima, estabilidad,
etc.

8. Aplicaciones: Discute las posibles aplicaciones o implicaciones de las

exoenzimas estudiadas.

Los microorganismos utilizados para producir exoenzimas son diversos y

dependen del tipo de enzima que se busca. Algunos ejemplos comunes
incluyen bacterias, levaduras y hongos. Por ejemplo:

1. Bacterias: Bacillus subtilis es conocida por producir diversas exoenzimas,

como proteasas y amilasas. Es ampliamente utilizado en la industria.

2. Levaduras: Saccharomyces cerevisiae se utiliza en la producción de

enzimas como invertasa, que descompone la sacarosa.

3. Hongos: Aspergillus niger es una especie fúngica empleada para producir

enzimas como la amilasa y la pectinasa.

La elección del microorganismo dependerá de la enzima específica que estés

estudiando o produciendo. Cada microorganismo tiene sus propias
características y capacidades enzimáticas.

El sustrato de las exoenzimas varía según el tipo específico de enzima que

estemos considerando. Ejemplos:

1. *Proteasas (Exopeptidasas):* Suelen actuar sobre proteínas, escindiendo

enlaces peptídicos. El sustrato podría ser una proteína específica o un péptido.

7
2. Amilasas (Exoamilasas): Actúan sobre los enlaces glucosídicos en
polisacáridos como el almidón, liberando moléculas de glucosa. El sustrato
sería almidón o un polisacárido similar.

3. Lipasas (Exolipasas): Actúan sobre los lípidos, hidrolizando enlaces ester en

grasas. El sustrato podría ser un triglicérido u otro lípido.

4. Nucleasas (Exonucleasas): Actúan sobre ácidos nucleicos, escindiendo

enlaces nucleotídicos. El sustrato podría ser ADN o ARN.

5. Pectinasas (Exopeptidasas): Actúan sobre las pectinas, que son

polisacáridos presentes en las paredes celulares de las plantas. El sustrato sería
la pectina.

Dependiendo de la aplicación y del tipo de exoenzima que estés estudiando, la

elección del sustrato será crucial para entender la especificidad y la actividad
de la enzima.

El estudio de exoenzimas generalmente implica el uso de equipos de

laboratorio estándar. Algunos de los equipos comunes incluyen:

1. Incubadoras: Utilizadas para proporcionar condiciones controladas de

temperatura y humedad durante el crecimiento del microorganismo productor
de exoenzimas.

2. Agitadores: Necesarios para mantener una mezcla homogénea del medio de

cultivo y asegurar un crecimiento uniforme del microorganismo.

3. Centrífugas: Utilizadas para separar las células y los residuos sólidos del
sobrenadante que contiene las exoenzimas.

4. Filtración:Equipos de filtración para separar las partículas sólidas más

grandes y obtener un filtrado enriquecido con exoenzimas.

5. Espectrofotómetros: Para medir la absorbancia de las muestras y cuantificar

la concentración de enzimas.

6. Electroforesis:En el caso de enzimas relacionadas con ácidos nucleicos o

proteínas, se pueden utilizar técnicas de electroforesis para separar y analizar
estos componentes.

8
7. Equipos de PCR: En el caso de estudios de genes relacionados con la
producción de exoenzimas.

8. Equipos de cromatografía: Utilizados para purificar y separar componentes

específicos, como en el caso de purificación de enzimas.

Ejemplos de exoenzimas como factores de virulencia

Vista microscópica de la fasciitis
necrotizante causada por Streptococcus
pyogenes
Enzimas necrotizantes
Las enzimas necrotizantes destruyen
células y tejidos. Uno de los ejemplos
más conocidos es una exoenzima
producida por Streptococcus pyogenes
que causa fascitis necrotizante en
humanos.
Coagulasa
Al unirse a la protrombina, la coagulasa facilita la
coagulación en una célula al convertir finalmente el
fibrinógeno en fibrina. Las bacterias como
Staphylococcus aureus utilizan la enzima para formar
una capa de fibrina alrededor de sus células para
protegerlas contra los mecanismos de defensa del
huésped.
Capa de fibrina formada por Staphyloccocus
aureus

Quinasas
Al contrario de la coagulasa, las quinasas pueden
disolver los coágulos. S. aureus también puede
producir estafiloquinasa, lo que les permite disolver
los coágulos que forman y difundirlos rápidamente en el huésped en el
momento correcto.
Hialuronidasa
Al igual que la colagenasa, la hialuronidasa permite que un patógeno penetre
profundamente en los tejidos. Las bacterias como Clostridium lo hacen
utilizando la enzima para disolver el colágeno y el ácido hialurónico, la
proteína y los sacáridos, respectivamente, que mantienen unidos los tejidos.
9
Hemolisinas
Las hemolisinas se dirigen a los eritrocitos, también conocidos como glóbulos
rojos. Atacar y lisar estas células daña el organismo huésped y proporciona al
microorganismo, como el hongo Candida albicans, una fuente de hierro
procedente de la hemoglobina lisada. Los organismos pueden ser alfa-
hemolíticos, beta-hemolíticos o gamma-hemolíticos (no hemolíticos).
Ejemplos de exoenzimas digestivas
Amilasas

Pancretic alpha-amylase 1HNY

Las amilasas son un grupo de enzimas
extracelulares (glucósido hidrolasas) que catalizan
la hidrólisis del almidón en maltosa. Estas
enzimas se agrupan en tres clases según sus
secuencias de aminoácidos, mecanismo de
reacción, método de catálisis y su estructura. Las
diferentes clases de amilasas son α-amilasas, β-
amilasas y glucoamilasas. Las α-amilasas
hidrolizan el almidón escindiendo aleatoriamente
los enlaces 1,4-a-D-glucosídicos entre unidades de
glucosa, las β-amilasas escinden los extremos de las cadenas no reductoras de
componentes del almidón como la amilosa, y las glucoamilasas hidrolizan las
moléculas de glucosa de los extremos de la amilosa y amilopectina. Las
amilasas son enzimas extracelulares de importancia crítica y se encuentran en
plantas, animales y microorganismos. En los seres humanos, las amilasas son
secretadas por el páncreas y las glándulas salivales, siendo ambas fuentes de la
enzima necesarias para la hidrólisis completa del almidón.
Lipoproteína lipasa
La lipoproteína lipasa (LPL) es un tipo de enzima digestiva que ayuda a
regular la absorción de triacilgliceroles de los quilomicrones y otras
lipoproteínas de baja densidad de los tejidos grasos del cuerpo. La función
exoenzimática le permite descomponer el triacilglicerol en dos ácidos grasos
libres y una molécula de monoacilglicerol. La LPL se puede encontrar en las
células endoteliales de los tejidos grasos, como el adiposo, el cardíaco y el
muscular. La lipoproteína lipasa está regulada negativamente por niveles
elevados de insulina y aumentada por niveles elevados de glucagón y
adrenalina.
Pectinasa

10
Las pectinasas, también llamadas enzimas pectolíticas, son una clase de
exoenzimas que participan en la descomposición de sustancias pécticas, sobre
todo la pectina. Las pectinasas se pueden clasificar en dos grupos diferentes
según su acción contra la columna vertebral de galacturonano de la pectina:
deesterificantes y despolimerizantes. Estas exoenzimas se pueden encontrar
tanto en plantas como en organismos microbianos, incluidos hongos y
bacterias. Las pectinasas se utilizan con mayor frecuencia para descomponer
los elementos pécticos que se encuentran en las plantas y productos derivados
de plantas.
Pepsina
Descubierta en 1836, la pepsina fue una de las primeras enzimas clasificadas
como exoenzima. La enzima se produce primero en forma inactiva,
pepsinógeno, por las células principales del revestimiento del estómago. Con
un impulso del nervio vago, el pepsinógeno se secreta en el estómago, donde
se mezcla con ácido clorhídrico para formar pepsina. Una vez activa, la
pepsina actúa para descomponer las proteínas de alimentos como los lácteos,
la carne y los huevos. La pepsina funciona mejor al pH del ácido gástrico, de
1,5 a 2,5, y se desactiva cuando el ácido se neutraliza a un pH de 7.
Tripsina
También una de las primeras exoenzimas descubiertas, la tripsina recibió su
nombre en 1876, cuarenta años después de la pepsina. Esta enzima es
responsable de la degradación de proteínas globulares grandes y su actividad
es específica para escindir los lados C-terminales de los residuos de
aminoácidos de arginina y lisina. Es el derivado del tripsinógeno, un precursor
inactivo que se produce en el páncreas. Cuando se secreta en el intestino
delgado, se mezcla con la enteroquinasa para formar tripsina activa. Debido a
su función en el intestino delgado, la tripsina funciona a un pH óptimo de 8,0.

Ensayos bacterianos

11
Resultados de ensayos bacterianos.Izquierda:ensayo bacteriano en un medio
de almidón. A indica un resultado positivo, D indica un resultado negativo.
Derecha: Ensayo bacteriano de lipasa en un medio de aceite de oliva. 1
muestra un resultado positivo, 3 muestra un resultado negativo.

Aplicaciones biotecnológicas e industriales

Las fuentes microbiológicas de exoenzimas, incluidas amilasas, proteasas,

pectinasas, lipasas, xilanasas y celulasas, entre otras, se utilizan para una
amplia gama de usos biotecnológicos e industriales, incluida la generación de
biocombustibles, la producción de alimentos, la fabricación de papel, los
detergentes y la producción textil. La optimización de la producción de
biocombustibles ha sido un foco de atención de los investigadores en los
últimos años y se centra en el uso de microorganismos para convertir biomasa
en etanol. Las enzimas que son de particular interés en la producción de etanol
son la celobiohidrolasa que solubiliza la celulosa cristalina y la xilanasa que
hidroliza el xilano en xilosa. Un modelo de producción de biocombustibles es
el uso de una población mixta de cepas bacterianas o un consorcio que
trabajan para facilitar la descomposición de materiales celulósicos en etanol
mediante la secreción de exoenzimas como celulasas y lacasas. Además del
importante papel que desempeña en la producción de biocombustibles, la
xilanasa se utiliza en otras aplicaciones industriales y biotecnológicas debido a
su capacidad para hidrolizar celulosa y hemicelulosa. Estas aplicaciones
incluyen la descomposición de desechos agrícolas y forestales, funcionando
como aditivo alimentario para facilitar una mayor absorción de nutrientes por
parte del ganado y como ingrediente en la elaboración de pan para mejorar el
crecimiento y la textura del pan.

Aplicaciones de biorremediación

Se ha demostrado que los hongos son organismos viables para llevar a cabo la
biorremediación y se han utilizado para ayudar en la descontaminación de una
serie de contaminantes, incluidos los hidrocarburos aromáticos policíclicos
(HAP), pesticidas, colorantes sintéticos, clorofenoles, explosivos, petróleo
crudo y muchos otros. Si bien los hongos pueden descomponer muchos de
estos contaminantes intracelularmente, también secretan numerosas
exoenzimas oxidativas que actúan extracelularmente. Un aspecto crítico de los

12
hongos con respecto a la biorremediación es que secretan estas exoenzimas
oxidativas a partir de sus puntas de hifas cada vez más alargadas.

Las bacterias también son una fuente viable de exoenzimas capaces de

facilitar la biorremediación del medio ambiente. Hay muchos ejemplos del uso
de bacterias para este propósito y sus exoenzimas abarcan muchas clases
diferentes de enzimas bacterianas. De particular interés en este campo son las
hidrolasas bacterianas, ya que tienen una baja especificidad de sustrato
intrínseca y pueden usarse para numerosos contaminantes, incluidos los
desechos sólidos. Los desechos plásticos, incluidos los poliuretanos, son
particularmente difíciles de degradar, pero se ha identificado una exoenzima
en una bacteria Gram negativa, Comamonas acidovorans, que era capaz de
degradar los desechos de poliuretano en el medio ambiente.

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Conclusión:

En este trabajo de investigación, hemos explorado la vasta diversidad y la

importancia de las exoenzimas en los procesos biológicos y en diversas
aplicaciones biotecnológicas. A lo largo de nuestra exploración, hemos
descubierto que estas enzimas secretadas desempeñan roles cruciales en la
interacción entre organismos, la regulación del ambiente y la transformación
de sustratos externos. Desde la descomposición de la materia orgánica en el
suelo hasta la patogenicidad bacteriana en infecciones humanas, las
exoenzimas son protagonistas fundamentales en una amplia gama de procesos
biológicos.

Además, hemos examinado cómo la comprensión de la estructura y función de

las exoenzimas ha permitido su aplicación en diversos campos, incluyendo la
industria alimentaria, la medicina y la biotecnología ambiental. Su capacidad
para catalizar reacciones específicas fuera de la célula productora las convierte
en herramientas valiosas para la síntesis de compuestos de interés, la detección
de enfermedades y la remediación ambiental.

Sin embargo, a pesar de los avances significativos en nuestro conocimiento

sobre las exoenzimas, aún existen importantes lagunas que requieren atención.
La comprensión de la regulación de la secreción de exoenzimas, su interacción
con otros organismos y su papel en los ecosistemas naturales sigue siendo
incompleta. Además, la aplicación ética y responsable de las exoenzimas en la
biotecnología requiere consideraciones cuidadosas sobre su impacto en el
medio ambiente y la sociedad.

Por lo tanto, concluimos que las exoenzimas representan un campo de

investigación emocionante y prometedor, con un potencial significativo para
contribuir al avance científico y tecnológico. Se necesita una investigación
continua y colaborativa para desentrañar completamente su complejidad y
aprovechar su potencial de manera responsable para el beneficio humano y
ambiental.

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Bibliografía
1. Pérez, A. B., & Gómez, C. D. (2020). Exoenzimas: Estructura, Función y
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Exoenzimas: Tendencias Actuales y Perspectivas Futuras. Avances en
Biotecnología, 37(5), 107394.

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Suelo: Mecanismos y Regulación. Biología y Bioquímica del Suelo, 105, 1-
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de Contaminación Ambiental: Aplicaciones y Desafíos. Investigación en
Ciencias Ambientales y Contaminación, 23(18), 18201-18215.

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