“AÑO DE LA UNIDAD, LA PAZ Y EL DESARROLLO”

FACULTAD DE CIENCIAS DE SALUD

ESCUELA PROFESIONAL DE ENFERMERÍA

ALUMNOS:
Correa Veliz, Alvaro Miguel (ORCID: 0000 – 0001 – 9026 – 1017)
Ramos Sosa Milen Brizy (ORCID: 0000-0003-0921-6441)

CURSO:
Fisiología

GRUPO:
I

DOCENTE:
Cesar Orlando Ramírez Cueva

TEMA:
Sistema Digestivo

FORMA:
PREGUNTAS A CERCA DEL LINK DE YOUTUBE

PIURA – PERÚ
2023 -01
 Programa de Estudios/Programa Enfermería Sesión N°12
Experiencia Curricular: Fisiología Semestre 2022-1
Contenido temático: Sistema digestivo
Docente:
Tipo de Material Informativo Guía de Aprendizaje de la práctica - Experimento

Experimento del sistema digestivo

I.-Visión general del experimento

El sistema digestivo, también llamado sistema gastrointestinal, consta del tubo digestivo (también llamado tubo
gastrointestinal GI) y las glándulas accesorias que secretan enzimas y fluidos necesarios para la digestión. El tubo
digestivo incluye la boca,
faringe, esófago, estomago, intestino delgado, colon, recto y ano. Las principales funciones del sistema digestivo
son ingerir los alimentos, romperlos en sus componentes más simples, extraer los nutrientes de estos componentes
para su absorción
en el organismo y eliminar los desechos. La mayoría de los alimentos que consumimos no pueden ser absorbidos
hacia la sangre, sin que antes se hayan dividido
en partículas más pequeñas. La digestión es el proceso por el cual, en el tubo digestivo, las moléculas de alimento
se rompen en moléculas más pequeñas con la ayuda de enzimas. Las enzimas son proteínas grandes producidas
por células del organismo. Son biocatalizadores que aceleran la velocidad de una reacción química sin llegar a
formar parte del producto. Las enzimas digestivas son enzimas hidrolíticas o hidrolasas, que
descomponen las moléculas orgánicas del alimento, sustratos, mediante la adición de agua a los enlaces
moleculares, y por tanto rompen los enlaces entre subunidades o monómeros.
Las enzimas hidrolíticas son muy específicas. Cada enzima hidroliza una molécula sustrato o, a lo sumo, un
pequeño grupo de moléculas sustrato. Para que una enzima funcione de manera óptima, debe actuar en un
ambiente con unas condiciones específicas. Por ejemplo, en ambientes extremos, tales como altas temperaturas,
una enzima puede desnaturalizarse por el efecto de la temperatura sobre la estructura tridimensional de la
proteína.
Dado que las enzimas digestivas en realidad funcionan fuera de las células del organismo, en la luz del tubo
digestivo, su actividad hidrolítica puede ser estudiada in vitro, en un tubo de ensayo. Los estudios in vitro
proporcionan un adecuado entorno para investigar el efecto de diversos factores sobre la actividad enzimática.
Para obtener una visión general de los lugares donde se realiza la digestión química en el organismo, observa la
Figura 8.1.

II.1.A C T I V I D A D 1
Evaluación de la digestión del almidón por la amilasa salival

A.1.-O B J E T I V O S
1. Explicar cómo puede ser evaluada la actividad enzimática mediante análisis de enzimas: el ensayo IKI (yodo-
yoduro potásico) y el test de Benedict.
2. Definir, enzima, catalizador, hidrolasa, sustrato y control.
3. Entender la especificidad de acción de la amilasa.
4. Nombrar los productos finales de la digestión de carbohidratos.
5. Discutir el posible efecto de la temperatura y el pH sobre la actividad de la amilasa.

B.1.-Marco teórico
En esta actividad vas a investigar la hidrolisis de almidón a maltosa por la amilasa salival, enzima producida por
las glándulas salivales y secretada en la boca. Para detectar si se ha producido la acción enzimática, tienes que
identificar la presencia del sustrato y del producto y determinar en qué medida se ha producido la hidrolisis. Por
lo tanto, has de emplear controles que proporcionen un resultado estándar conocido con el que puedas hacer
comparaciones. En los controles positivos se incluyen todas las sustancias necesarias para que se produzca la
reacción, y por lo tanto se espera un resultado positivo. A veces también se emplean controles negativos. En ese
caso se espera obtener un resultado negativo. Resultados negativos usando controles negativos, validan el
experimento. Los controles negativos se utilizan para determinar si hay sustancias contaminantes en los reactivos.
Por lo tanto, cuando se espera un resultado negativo y se produce un resultado positivo, puede ser debido a la
presencia de una o más sustancias contaminantes.
En un proceso digestivo, la actividad de la amilasa provoca la disminución de almidón y el aumento de maltosa,
de acuerdo con la siguiente reacción:
amilasa
Almidón + agua → maltosa

Debido a que los cambios químicos que ocurren en la digestión de almidón a maltosa no se pueden ver a simple
vista, es necesario llevar a cabo un ensayo enzimático, un método químico para detectar la presencia de sustancias
digeridas.
Realizaras dos ensayos enzimáticos para cada muestra. El ensayo IKI detecta la presencia de almidón y el test de
Benedict detecta la presencia de azucares reductores, como glucosa o maltosa, que son los productos de la
digestión del almidón. En el ensayo IKI, una solución de color caramelo vira normalmente a color azul oscuro en
presencia de almidón. El reactivo de Benedict es una solución de color azul brillante que vira de verde-anaranjado
a marrón-rojizo en presencia de cantidades crecientes de maltosa. Es importante entender que los análisis
enzimáticos solo indican la presencia o ausencia de sustancias.

c.1.-Experimento
https://www.youtube.com/watch?v=aaPF4vGrYZ4&t=24s
Preguntas de la actividad

1 Indica el sustrato de la amilasa y la subunidad resultante de su actividad.

El sustrato de la amilasa es el almidón. La actividad de la amilasa descompone el
almidón en unidades más pequeñas, como la maltosa y la glucosa. La subunidad
resultante de su actividad es la molécula de glucosa.
2 Describe el efecto de la ebullición sobre la actividad de la amilasa. ¿Porque la
ebullición tiene ese efecto? ¿En qué se diferencian los efectos de la congelación
y de la ebullición?
La ebullición afecta negativamente la actividad de la amilasa. Cuando se somete a
ebullición, la amilasa pierde su capacidad de descomponer el almidón en azúcares más
simples. Esto se debe a que la ebullición causa desnaturalización de la enzima, es decir,
altera su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función. La alta temperatura rompe
los enlaces débiles que mantienen la estructura de la enzima, lo que resulta en una
pérdida de su actividad catalítica.

En comparación, la congelación puede disminuir la actividad enzimática, pero

generalmente no la desnaturaliza. La congelación puede ralentizar las reacciones
enzimáticas al reducir la movilidad de las moléculas, pero la enzima puede recuperar su
actividad una vez que se descongela y se restablecen las condiciones adecuadas.
3 Cual es el propósito de incluir el tubo 3 y que puedes concluir del resultado
obtenido?
El tubo 3 se utiliza como control negativo en la actividad de la amilasa. En este tubo, se
agregan tanto la amilasa como el almidón, pero se mantiene a una temperatura elevada
(por ejemplo, 95°C) que inactiva la enzima. Si no se produce actividad en este tubo, se
puede concluir que la falta de actividad en los otros tubos se debe a la inactivación de
la amilasa por la temperatura de ebullición y no a otros factores externos.
4 A que pH fue más activa la amilasa? Describe la importancia de este resultado.
La amilasa es más activa en un pH cercano a la neutralidad, alrededor de pH 6-7. Este
resultado es importante porque muestra que la amilasa salival está optimizada para
funcionar en el entorno de la boca, que tiene un pH ligeramente ácido o neutro. La
actividad óptima a este pH permite una eficiente descomposición del almidón en
azúcares más simples durante la digestión.
5 ¿A juzgar por lo que has aprendido en esta actividad, sugiere una razón de
porque la amilasa salival seria mucho menos activa en el estómago?
La amilasa salival sería menos activa en el estómago debido a las condiciones ácidas
presentes en ese ambiente. El estómago secreta ácido clorhídrico, lo que reduce el pH
a un nivel muy bajo (pH ácido). Las enzimas, incluida la amilasa salival, están
optimizadas para funcionar a un pH específico. En un entorno ácido como el estómago,
el pH bajo desactivaría o ralentizaría la actividad de la amilasa salival, lo que resultaría
en una menor capacidad para descomponer el almidón.
6 ¿Describe brevemente la necesidad de usar controles y proporciona un ejemplo
de los más utilizados en esta actividad?
El uso de controles es crucial para garantizar la validez de los resultados y para distinguir
los efectos específicos de la variable que se está estudiando. Los controles
proporcionan una referencia para comparar los cambios observados en los
experimentos. En esta actividad, se utilizó un control positivo (tubo 2) donde se agregó
amilasa y se mantuvo a temperatura ambiente, lo que permitió verificar la actividad de
la enzima en condiciones óptimas. Además, el control negativo (tubo 3) ayudó a
descartar.
II.2.-A C T I V I D A D 2
Evaluación de la digestión de proteínas por la pepsina

OBJETIVOS
1. Explicar cómo se puede evaluar la actividad enzimática de la pepsina con la prueba BAPNA.
2. Identificar la especificidad de la pepsina por el sustrato
3. Discutir los efectos de la temperatura y del pH sobre la actividad de la pepsina.
4. Comprender el efecto del pH sobre la actividad enzimática y su importancia en el funcionamiento del
organismo humano.

Introducción
En esta actividad investigaras la digestión de proteínas (péptidos). Los péptidos son dos o más aminoácidos
unidos por un enlace peptídico. Una cadena peptídica que contiene de 10 a 100 aminoácidos se suele denominar
polipéptido. Las proteínas pueden estar constituidas por una cadena peptídica de gran tamaño (más de 100
aminoácidos), o incluso, por varias cadenas peptídicas.
Durante la digestión, las células principales de las glándulas del estómago segregan una enzima, llamada pepsina,
que digiere proteínas. La pepsina hidroliza los enlaces peptídicos.
Esta actividad enzimática rompe las proteínas y polipéptidos ingeridos en péptidos pequeños y aminoácidos libres.
En esta actividad, utilizaras BAPNA como sustrato para evaluar la actividad de la pepsina. BAPNA es un
“péptido” sintético que cuando se hidroliza libera un producto de color amarillo. Las soluciones de BAPNA se
vuelven amarillas en presencia de una peptidasa activa, como la pepsina, pero si no es así, se mantienen incoloras.
Para cuantificar la actividad de la pepsina en cada solución de prueba, utilizaras un espectrofotómetro, que mide
la intensidad del color producido. Un espectrofotómetro emite
luz que pasa a través de la muestra y mide la cantidad de luz absorbida. La fracción de luz absorbida se expresa
como densidad óptica de la muestra. Las soluciones de color amarillo,
donde el BAPNA se ha hidrolizado, tienen una densidad óptica mayor de cero. Cuanto mayor sea la hidrolisis,
mayor será la densidad óptica. Las soluciones incoloras, por el contrario, no
absorben luz y tendrán una densidad óptica próxima a cero.
En esta actividad se incluyen algunos controles negativos que deben dar un resultado negativo. Resultados
negativos con controles negativos validan el experimento. Los controles
negativos se utilizan para saber si ha habido sustancias contaminantes en la reacción. Por lo tanto, cuando se
obtiene un resultado positivo, pero se debería obtener un resultado negativo, existe contaminación.

Experimento-

https://www.youtube.com/watch?v=EDOi0GBXYMg&t=117s
Preguntas de la actividad

1. Describe la importancia que tiene un pH optimo en la actividad de la pepsina, según se ha observado

en la simulación, y en la secreción de pepsina por las células principales de las glándulas gástricas.

El pH óptimo es de gran importancia para la actividad de la pepsina, tanto en la simulación como

en la secreción de pepsina por las células principales de las glándulas gástricas. La pepsina es
una enzima digestiva activa en un ambiente ácido, específicamente en un pH alrededor de 2,
que es el pH característico del estómago. En un entorno ácido, la pepsina puede desnaturalizar
y digerir las proteínas presentes en los alimentos, ayudando así en el proceso de digestión. Tanto
en la simulación como en el organismo humano, un pH óptimo permite la máxima actividad
enzimática de la pepsina y garantiza una adecuada descomposición de los alimentos proteicos
en el estómago.

2. Describe el efecto de la ebullición sobre la pepsina y como podrías demostrar ese efecto.

2. La ebullición tiene un efecto desnaturalizante sobre la pepsina. La pepsina es una enzima

proteolítica sensible al calor, por lo que la ebullición provocaría su desnaturalización y pérdida
de actividad enzimática. Para demostrar este efecto, se puede realizar un experimento
comparativo. Se puede dividir una muestra de pepsina en dos tubos de ensayo, uno se deja a
temperatura ambiente y otro se somete a ebullición durante un periodo de tiempo
determinado. Luego, se pueden agregar sustratos proteicos a ambos tubos y se mide la actividad
enzimática mediante algún método adecuado, como la cuantificación de la cantidad de sustrato
digerido en un tiempo determinado. Se esperaría observar una menor actividad enzimática en
el tubo de ensayo que fue sometido a ebullición, en comparación con el que se mantuvo a
temperatura ambiente.

3. Que crees que pasaría en el tubo 5 si se redujese el tiempo de incubación a 30 minutos?

Si se redujese el tiempo de incubación a 30 minutos en el tubo 5, es probable que la digestión

de las proteínas sea incompleta. La pepsina es una enzima que requiere tiempo para actuar
sobre los sustratos proteicos y descomponerlos en péptidos más pequeños. Un tiempo de
incubación más corto puede no ser suficiente para que la pepsina complete la digestión de las
proteínas presentes en el tubo 5. Por lo tanto, se esperaría que el contenido del tubo 5 contenga
proteínas más grandes y menos péptidos digeridos en comparación con los tubos de incubación
con tiempos más largos.

4. La pepsina seria activa en la boca? Razona tu respuesta.

La pepsina no sería activa en la boca. La actividad de la pepsina está optimizada en un ambiente

altamente ácido, como el estómago, donde el pH es bajo. En la boca, el pH es más neutro o
ligeramente ácido, lo que no proporciona las condiciones óptimas para la actividad de la pepsina.
Además, la boca contiene amilasas salivales que se especializan en la descomposición de los
carbohidratos, no de las proteínas. Por lo tanto, la pepsina no estaría activa en la boca, y la
digestión de las proteínas generalmente comienza en el estómago una vez que el alimento
ingresa al ambiente ácido gástrico.

5. Cuales son los productos de la digestión de un péptido?

Los productos de la digestión de un péptido son los aminoácidos. Durante el proceso de

digestión, los péptidos son descompuestos por enzimas digestivas, específicamente proteasas,
en sus unidades constituyentes, que son los aminoácidos. Estos aminoácidos pueden ser
absorbidos por las células del intestino delgado y utilizados para la síntesis de proteínas en el
organismo.
6. Describe la razón para incluir el tubo 4 como control

La razón para incluir el tubo 4 como control en un experimento puede variar dependiendo del
contexto específico del experimento en cuestión. Sin embargo, en general, se utiliza un control
para establecer una referencia o punto de comparación en el experimento. En el caso de un tubo
de control, se busca tener una muestra que no sea sometida al tratamiento experimental o que
no se le apliquen las condiciones específicas del estudio.

Esto permite evaluar cualquier cambio o efecto que pueda ocurrir en los otros tubos de prueba
en relación con el control. Al comparar los resultados obtenidos en los tubos de prueba con los
del tubo de control, se pueden identificar las diferencias y determinar si estas diferencias son
atribuibles a las condiciones experimentales o al tratamiento aplicado. El control ayuda a
garantizar la fiabilidad y validez de los resultados obtenidos en el experimento.