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    Cambios Alostericos

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    Oscar León
    Este documento describe los cambios alostéricos en las proteínas. Define la alostería como cuando la unión de una molécula en un sitio diferente al centro activo altera la actividad de una proteína, como una enzima. Explica que las enzimas alostéricas tienen dos sitios de unión, uno para el sustrato y otro para un efecto alostérico que puede aumentar o disminuir la actividad enzimática al cambiar la conformación de la proteína. Finalmente, señala que la regulación alostérica es importante para coordinar la activ

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    Cambios Alostericos

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    Este documento describe los cambios alostéricos en las proteínas. Define la alostería como cuando la unión de una molécula en un sitio diferente al centro activo altera la actividad de una proteína, como una enzima. Explica que las enzimas alostéricas tienen dos sitios de unión, uno para el sustrato y otro para un efecto alostérico que puede aumentar o disminuir la actividad enzimática al cambiar la conformación de la proteína. Finalmente, señala que la regulación alostérica es importante para coordinar la activ

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    CAMBIOS ALOSTERICOS

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    Universidad Autónoma de Sinaloa

    Facultad de Medicina Veterinaria y Zootecnia


    Licenciatura en medicina veterinaria y zootecnia

    Fisiología

    “Cambios alostéricos”

    Autor: Oscar León Páez


    Grado y grupo: 1-5
    Docente: Reyes Rentería González

    Culiacán Rosales, Sinaloa a 19 de marzo del 2021.


    CAMBIOS ALOSTERICOS
    DEFINICIÓN
    La alostería (comportamiento alostérico) se define como la situación en que una proteína
    ve alterada su actividad como consecuencia de la unión de una molécula en un sitio
    diferente al centro activo.
    La proteína alostérico puede ser una enzima o bien tener otra función. La molécula que se
    une alterando su actividad se denomina efector alostérico.
    El efecto alostérico está normalmente asociado a un cambio conformacional en la
    proteína, como consecuencia de la unión del efector.

    Enzima alostérica
    Una enzima alostérica tiene dos sitios de unión: uno para su sustrato, el centro activo y
    otro para otra molécula o "efector", el sitio alostérico.
    En ausencia de la molécula efectora, la enzima cataliza la conversión del sustrato en
    producto. Pero cuando a la enzima se le une el efector, altera su conformación de forma
    que se modifica su actividad catalítica, y la transformación del sustrato se hace menos
    eficaz (es así en este ejemplo de "efector negativo"; en otros casos, el efector aumenta la
    eficacia de la enzima para catalizar la conversión del sustrato: "efectores positivos").

    Función
    Podemos entender el funcionamiento de una enzima como una cadena de
    montaje en la cual diferentes enzimas trabajan para poder crear un producto
    a partir de la materia prima, el sustrato. El correcto funcionamiento, al igual
    que una buena regulación y coordinación de la actividad de estas enzimas es
    vital para el buen funcionamiento del metabolismo celular. Si las enzimas no
    estuviesen reguladas, unas trabajarían a mayor rendimiento que otras,
    pudiendo agotar la materia prima antes de lo necesario y dejando sin
    sustrato a otras enzimas. Es por ello importante poder regular y coordinar su
    actividad según las necesidades de la célula: si esta requiere más producto,
    crearlo cuando sea necesario; si no hay suficiente sustrato, reducir la
    actividad para no agotar la disponibilidad de este.

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