Cinetica Enzimatica

CINETICA ENZIMATICA
INHIBICION ENZIMATICA
ESTUDIO DE LOS INHIBIDORES
ENZIMAS ALOSTERICOS
MECANISMOS DE ACCION
DIFERENCIAS CON LAS NO ALOSTERICAS .
CINETICA ENZIMATICA
Área de la bioquímica que Estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y los factores que la afectan(Ya se para disminuir
o aumentar de velocidad), La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede medirse, suelen incluir la temperatura,
el pH y la concentración de sustrato.
Permite explicar:
1. Actividad en la célula
2. Mecanismo catalítico
3. El metabolismo
4. Y como se inhiben con fármacos.
REACCIÓN ENZIMÁTICA:
-E: enzima.
-S: sustrato.
-P: producto.
-Vmax: velocidad máximo.
-km constante de michaelis
INHIBICION
ENZIMATICA
Son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su
actividad, Puesto que el bloqueo de enzimas puede corregir un
desequilibrio metabólico.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE:
Son Sustancia que impide permanentemente la acción de una enzima, Modifican químicamente a la
enzima y bloquean el sitio activo.
Son los que se unen a las enzimas mediante interacciones no

INHIBICIÓN REVERSIBLE covalentes, como los puentes de hidrógeno, Los enlaces
débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se
combinan para producir una unión fuerte y específica.
TIPOS DE INHIBIDORES REVERSIBLES
Sucede cuando el inhibidor tiene atracción por el sitio activo de una

enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor
compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
El Inhibidor se une a un sitio activo de la enzima

diferente, el sustrato puede unirse pero la reacción esta
bloqueada.
INHIBIDOR ANCOMPETITIVA
El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, Es decir que

este realiza una unión especifica, dificultado su disociación e
impidiendo la formación de los productos.
E-S-I
FACTORES QUE INFLUYEN EN LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS
TEMPERATURA pH(POTENCIAL DE HIDRÓGENO)
Incrementa la pH óptimo: 5
energía -9
cinética(más
movimiento)
Temperatura
estable: 45 - 55
℃
A bajas temperaturas, las Si una enzima es expuesta a valores

enzimas muestra poca actividad porque no extremos de pH se desnaturaliza,
hay suficiente energía para Catalizacion. Como resultado, la enzima ya no
puede unirse a un sustrato de manera
Sin embargo: a temperaturas altas la enzima (que es adecuada y no ocurren reacciones
proteica) comienza a desnaturalizarse > pierde
actividad catalítica
CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS
Cuando la concentración de enzima se Cuando se aumenta la concentración de

mantiene constante, la adición de más un sustrato ,
sustrato aumentará la velocidad de la Llega una V máx. que indica que la
reacción. enzima esta saturada .
CURVA SUSTRATO-VELOCIDAD
ENZIMAS
ALOSTERICAS
Las enzimas alostéricas presentan, además de un sitio o centro
activo, otro lugar o centro sitio alostérico, a través del cual
interactúa con un modulador o efector
1. Las enzimas alostéricas presentan estructura CUATERNARIA; son la

mayoría proteínas OLIGOMÉRICAS
2. Tienen diferentes sitios activos, unen más de una molécula de sustrato
3. La unión del sustrato es COOPERATIVA. Es el cambio en la
actividad de una subunidad debido a la unión de un ligando a otra
subunidad
4. Presenta dos formas o estados T y R
DIFERENCIAS CON LAS NO ALOSTERICAS
Disminuyen la actividad enzimática cuando interactúan con el enzima , los cuales se llaman efectores negativos, Mientras el
centro alostérico se une un efector positivo (centro activador ).
Las enzimas no alostéricas no son reguladas por moduladores alostéricos y su actividad está
principalmente determinada por la concentración de sustrato y otros factores ambientales.
Las enzimas alostéricas son reguladas por moléculas llamadas moduladores alostéricos, que
se unen a sitios alostéricos distintos al sitio activo de la enzima y alteran su actividad.
MECANISMOS DE ACCION
Es un proceso esencial que ocurre en las células y tiene un impacto en la función y regulación de las enzimas.
MODELO LLAVE-CERRADURA
En este caso, la estructura de la enzima y el sustrato al que se une son complementarios, es decir, encajan perfectamente de la
forma en que lo hacen una llave y una cerradura. El centro activo (la zona donde se produce la unión) tiene una conformación
geométrica y rígida que no se modifica, de esta forma, solo aquellos sustratos con geometría complementaria podrán unirse de
forma específica.
MODELO AJUSTE INDUCIDO

En este modelo de ajuste inducido, el centro activo de la enzima adapta su forma en presencia del sustrato. Es decir, la unión
del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio conformacional en la misma que da lugar a la formación del
producto.

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