Intensivo 1 P - Agua 2

Las vitaminas son compuestos orgánicos que se obtienen casi exclusivamente por medio de la
dieta (algunas pueden ser sintetizadas por el organismo). De acuerdo a su naturaleza se dividen
en hidrosolubles y liposolubles.
¿Cuáles vitaminas pueden ser sintetizadas en el organismo? VH .

K / Niacina / Biotina
↳ Bacterias
VITAMINAS HIDROSOLUBLES: VITAMINAS LIPOSOLUBLES:

Solubles Insolubles
•
•
en en
agua agua
Almacén
Eliminación :
hígado y tej adiposo
° °
orina :
.
↳ ↳ Exceso Toxicidad
Deficiencias →
Complejo B
y
C A ,
D ,
E ,
K
'
Coenzima tica :
Hidrosolubles y vit .
K
Función
>
de
Mantenimiento tejidos :
liposolubles
1. Única vitamina hidrosoluble que se almacena: ____________________

B12 cobalamina :
2. ¿Cuál es la vitamina hidrosoluble más tóxica? _____________________

136 Piridoxina :
3. ¿Cuál es la vitamina liposoluble menos tóxica? _____________________

E
Tocoferol :
4. Única vitamina liposoluble con función de coenzima: __________________

Vitamina K
Intensivo Bioquímica 1º Parcial

VITAMINAS HIDROSOLUBLES
VITAMINA FUNCIONES DEFICIENCIA DATOS CLAVE
*
participa en la °%Íñ÷ y adultos
producción de
energía
desnutridos (arroz)
Daño
seco.
→ nervioso
B1: TIAMINA a
partir de carbohidratos Tipos
→ Húmedo : Edema
-
Corazón y daño Me
Pirofosfato de síndrome de Wernicke -
Músculo
Kórsakoff
-
tiamina
•
Alcohólicos
Cerebro
-
o
perdida de memoria , alucinaciones , PSICOSIS ,
nistagmo ,
ataxia
•
Poder reductor
B2: RIBOFLAVINA •
Forma activa FMN
,
FAD
•
poder reductor Petagran DX
diferencial de
Dermatitis Hartnup
pelagra
•
la :
• Forma activa : NAD y

NADP
•
Diarrea
B3:
O NIACINA * Uso clínico :
Hiperlipidemia/
•
Demencia
Ácido Nicotínico *
Defunción Dishpldlhnlas
→ Acetil
Ayuda formar Ac, / o
•
B5: ÁCIDO
a
*
PANTOTÉNICO
Coenzima A →
→
Propionil
( co -
A) Succsnll
Coenzima del metabolismo Hipoghcemia Unica vit hidrosoluble

•
en .
de aminoácidos ayunas TÓXICA

B6: PIRIDOXINA ↳ Transaminasas
* Al usar Isoniazida
Piridoxal y
Piridoxamina de síntesis
debemos suplementar
coenzima
piridoxina
•
con
de
glucógeno
Coenzima de las la andina t los
B7: BIOTINA carboxilasa niveles de biotina

Anemia : t Hemoglobina
< 8° ° Microcítico
→
V. C. MI
VITAMINAS HIDROSOLUBLES →
↳
80-100 ⑧ Normocitica
>
100
@①⑧ Nlacrocitica
VITAMINA FUNCIONES DEFICIENCIA DATOS CLAVE
Adultos :
activa THF vitamínica

Deficiencia
•
Forma :
(Tetrahidrofolato) Anemia
Megaloblástlca ④ común
I.
Anemia
Participa la DIVISIÓN
•
en
Macroótica
celular → Síntesis de
B9: ÁCIDO FÓLICO
material
Folato genético → Embarazada
Embrión :
0.4
mcgldiq
Defectos del tubo
neural
Espina bífida
•
°
Anencefalia
Meningocele
°
•
Única vit hidrosoluble
① Convertir homocisteína
.
en metionina que se almacena

T Homocisteína ↳
HOMOCYS Hígado
* B12
Metionina
② Convertir a las
B12: COBALAMINA ( Cerebro ) grasas
en
energia
Ácidos
Daño
neurológico
grasos
t
Metilmalonil -
CoA T Metil -
malonil-CoA
Iv B12 ( Ácido metil malónico )
SVCCINI COA -
t
Energía
③ Activar al folato
t-HF-FYYAYobla.tv#B Anemia Perniciosa
Escorbuto
•
Agente reductor
Mala cicatrización
•
C: ÁCIDO Antioxidante
o o
Hemorragias
ASCÓRBICO o coenzima de las •
Encías inflamadas
hidroxilasa de colágeno o Fracturas
"
o
Absorción del FC 1- Anemia
ferropénica
( Microcítico )

METABOLISMO DE LA COBALAMINA
Boca :
Estómago :
Ileon
Consumo de 1312 > Cobalamina se >

Cobalamina se
une al
factor absorbe unida
al
intrínseco factor intrínseco
La vitamina B12 se absorbe a nivel del __________________

íleon gracias a la acción de una
glucoproteína llamada _____________________
factor intrínseco que es secretada por las células ______________
parietales
a nivel del estómago. Una vez que se absorbe la cobalamina viaja unida a su transportador
(transcobalamina) y llega a almacenarse en _________________.
hígado
¿Cuáles son las causas de deficiencia de vitamina B12?
L
)
Consumo Bajo Factor Intrínseco

Bajo
Anemia Perniciosa
* Desnutrición * Autoinmune
Y ↳ Anemia
megaloblástica
* (× bar / cítrica :
gastrectomía causada por bajo

factor intrínseco
¿A qué se refiere la hipótesis de la trampa de folatos?
•
Para activar al
folato necesitamos cobalamina
Sin cobalamina hay activa de folato LTHF )
forma
°
no
↳
"
folato
"
Deficiencia de
Resultado : Anemia
Megalobtastica
Anemia Perniciosa
→
→
Folato
1312
¿Cuáles son las diferencias entre la carencia de B9, B12 y B1?

Ácido metilmalonil Normal
Def Ba Anemia
.
:
megaloblástica . o
bajo
megatoblástica Ácido metil malónico T sintomas
Det Br Anemia
neurológicos
:
.
, ,
Sintomas
Def Bi
neurológicos
:
.

1.Femenina de 19 años con 19SDG acude a consulta por presentar datos compatibles con
síndrome anémico. La biometría hemática reporta: Hb 7.6g/dl y VCM de 115 ft/l. ¿Cuál es el
diagnóstico en esta paciente? T T
a) Anemia ferropénica
b) Anemia perniciosa
:
c) Anemia megaloblástica por deficiencia de folato
d) Anemia hemolítica
2. Femenina de 48 años con síndrome anémico. En la BH tiene disminución de la hemoglobina y

aumento del VCM. El frotis sanguíneo revela acumulación de megaloblastos y células inmaduras.
¿Cuál es el tratamiento de elección en esta paciente?
a) Vitamina B9 y B12
b) Vitamina B9
c) Vitamina B12
d) Hierro V.O
3. En esta paciente solicita cuantificar los niveles de ácido metilmalónico, se reporta aumento de
este metabolito. ¿Cuál es el tratamiento definitivo? ___________
B12
4. Masculino de 73 años con antecedente de alcoholismo, presenta alteración del estado de la

conciencia, ataxia, nistagmo y alucinaciones. ¿Cuál es su principal sospecha diagnóstica?
a) Encefalopatia espongiforme
b) Enfermedad de Alzheimer
c) Síndrome de Beri-beri
d) Síndrome de Wernicke-Korsakoff
•
5. Si este paciente además de los síntomas neurológicos tuviese anemia megaloblástica, ¿Cuál
carencia vitamínica pudiera ser el diagnóstico diferencial?
•a) B12
b) B9
c) B1
d) B3

6. Masculino de 60 años con deficiencia de Niacina, presenta dermatitis, diarrea y demencia.
¿Cuál es el diagnóstico?
a) Síndrome de Wernicke-korsakoff
•b) Pelagra
c) Escorbuto
d) Beri-beri
7. ¿Cuál de los siguientes es un fármaco que interactúa con la piridoxina?

a) Isotretinoína
b) Imipramina
c) Inositol
d) Isoniazida Tuberculosis
⑥
:
8. Masculino de 30 años con caída de dientes, hemorragias en la piel, petequias, mala

cicatrización y sangrado de tubo digestivo. ¿Cuál es el diagnóstico?
a) Pelagra
• b) Escorbuto
c) Beri-Beri
d) Anemia perniciosa
9. ¿Cuál es la proteína dañada en este paciente?

a) Vitamina C
b) Queratina
• c) Colágeno
d) Hemoglobina
10. De las siguientes, cuál vitamina puede ser utilizada en el tratamiento de las dislipidemias:
•a) B3
b) B5
c) B7
d) B9

VITAMINAS zoologico
HIDROSOLUBLES
VITAMINA A: RETINOL, RETINAL, ÁCIDO RETINOICO
① Ciclo visual
② Regeneración
de piel y epitelios
FUNCIONES
③ Espermatogénesis
④ Hormonal y expresión génica
① Ceguera nocturna :
mctalpía Boca :
✗ erostomía
→
② Pese quedad piel
en y mucosa , ✗
eroftalmia Ulcera
Ceguera
-
→
ojos
: -
CARENCIA
③ Infertilidad
⑦ Tóxica :
Hipervitaminosis A
EXCESO
•
Prurito
Aumento de intracraneal → seudo tumor
presión
•
Fracturas
•
La vitamina A puede ser utilizada de manera farmacológica para tratar enfermedades

dermatológicas, ejemplos:
°
Acné
°
Psoriasis
leucemia
°
¿Cuál es el efecto adverso + importante de la isotretinoína?

Teratógena

VITAMINA D: 1,25 DIHIDROXICOLECALCIFEROL (CALCITRIOL)
T los niveles de calcio en

sangre
Intestino Absorción intestinal de
"
°
: T la
FUNCIONES °
Riñon : tu Eliminación
Hueso liberación de calcio

°
:
T
Adultos : Osteomalacia
Huesos
frágiles Fracturas
•
→
CARENCIA
Niños :
Raquitismo
°
Huesos maleables ,
blandos ,
flexibles -
Deformidad
Los dos órganos encargados del metabolismo de la vitamina D son: Higado y riñon
Obtención : " "

"
Calcitriol "
Cakidiol
:&: (
i-E.ie?aIj.drer%10zs-
sol
%eEaEY.EE
•
"' "" ' ""

t
' >
"
,
•
alimentos ✓
Hidroxilasa 1- Hidroxilasa # Activa
Forma más abundante de vitamina D: ________________________

2s Hldroxicolecalciferol
-
Forma de almacenamiento de la vitamina D: ________________________

2s Hldroxicolecalciferol
-
Forma activa de la vitamina D: ________________________

1,25 Dihidroxi colecalciferol :(alcitriol
Las dos hormonas reguladoras del metabolismo del calcio y calcitriol son:
Calcitonina PTH ( Paratiroidea )
y
t t

VITAMINA K: MENADIONA, MENOQUINONA, FILOQUINONA
de
coagulación
×
Factores : 11 v11
, ,
×
Y
,
FUNCIONES Carboxi / acion

(
oag vagón
/
Protrombina
>
•
Síntesis por bacterias intestinales
OBTENCIÓN
Bebés recién nacidos / usuarios antibióticos

CARENCIA
Hemorragias sangrados
*
y
EXCESO Hemólisis
VITAMINA E: TOCOFEROL
FUNCIONES Antioxidante
•
Menos tóxica
OBTENCIÓN
Hemólisis y retinopatía en el recién nacido

CARENCIA ↳ Anemia hemolítica

1.¿Cuál de las siguientes vitaminas liposolubles tiene una función coenzimática?
a) Biotina
b) Tocoferol
c) Retinol
d) Menadiona ( K )
00
2. Femenina 21 años con acné quístico, inicia tratamiento con derivado de la vitamina A, se le
explica la necesidad de un método anticonceptivo por los efectos teratogénicos. ¿Cuál es este
fármaco?
•a) Isotretinoína
b) Imipramina
c) Inositol
d) Isoniazida
3. Recién nacido en la consulta de control de pediatría. Se encuentra en la exploración física

ictericia y hallazgos compatibles con anemia hemolítica. A la exploración oftalmológica, en el
fondo de ojo se observan hemorragias en la retina. ¿Cuál vitamina podría estar deficiente y
causando la sintomatología?
•a) E
b) K
c) D
d) A
4. Recién nacido recibe una dosis intramuscular de la siguiente vitamina para evitar
complicaciones hemorrágicas:
a) E
:
b) K
c) D
d) A
5. Masculino de 48 años con enfermedad renal crónica en etapa 4 es referido a la consulta de

nutrición por presentar deficiencia de la siguiente vitamina:
a) E
b) K
c) D
d) A

6. En el caso anterior, ¿Cuál podría ser una consecuencia si no se suplementa la vitamina
faltante adecuadamente?
a) Desnutrición
• b) Fracturas
c) Raquitismo
d) Hipercalcemia
7. ¿Cuál es la forma más abundante y de almacenamiento de la vitamina D?

a) Calcitriol
b) Colecalciferol
• c) 25, Hidroxicolecalciferol
d) Ergocalciferol
8. Vitamina liposoluble con potente función antioxidante, tiene la menor toxicidad:

• a) E
b) K
c) D
d) A
9. ¿Cuál de las siguientes vitaminas en exceso podría causar un aumento del riesgo de fractura?
a) E
b) K
c) D
• d) A
10. ¿Cuál no es una función de la vitamina A?

a) Hormonal
•b) Coenzimática
c) Reproductiva
d) Expresión génica

GENERALIDADES
Molécula
inorgánica
+
abundante en el planeta y
el
organismo
Funciones:
Termo
regulador Transporte
• •
Solvente universal
Regula pH
• •
cabo todas
Amortiguador mecánico Medio donde llevan las
-
reacciones
°
se a
Soporte turgencia
•
AGUA EN EL ORGANISMO
¿Cuánta agua tenemos en nuestro organismo?

a) 50%
b) 70%
⑥ 43 partes >
c) 30%
d) 20%
¿Cuál es el porcentaje de agua corporal total?____

70% [ Agua
Intracelular
¿Cuál es el porcentaje de agua intracelular? ____

70%
¿Cuál es el porcentaje de agua extracelular?____

30%
1¥
Agua Extracelular
Hay factores que modifican el porcentaje de agua que hay en el organismo
•
Edad : Bebés T , ancianos tu
Sexo Hombres P L
° : , mujeres
t
°
Composición corporal Músculo
: T ,
grasa
ESTRUCTURA: MOLÉCULA DEL AGUA
08 08 [email protected] ④⑧ § Momento dipolar = Polar

I. Enlace r -0
@ "" "Valente ⑧
""
"
"
H2O ""
@@ ⑨⑦ I Puentes de
• hidrógeno
Enlaces dentro de la molécula del agua: ________________________

covalentes
Enlaces que unen a distintas moléculas de agua: ________________________
Puentes de
hidrógenodel
↳ características
agua

CARACTERÍSTICAS FISICO-QUÍMICAS DEL AGUA Y SUS FUNCIONES
PROPIEDADES ORGANOLÉPTICAS
Imperceptible a los sentidos :
motora ,
incolora ,
insípida
Calor necesario para aumentar 1°C

CALOR ESPECÍFICO (↑)
CALOR DE VAPORIZACIÓN (↑)
*
Termorregulación
de penetrado
Resistencia un
fluido a ser
HE protección amortiguador
TENSIÓN SUPERFICIAL * Estructural ,
,
CAPILARIDAD *
Transporte
DENSIDAD * Relación masa / v01
[
Hidrógeno
•
>
Ht , µ , + Hzo =
HSÓ -
Ácidas
IONIZACIÓN HLO Hidronio _
OH
-
f-
>
Básicas
[ Hidroxilo
Solvente universal todas

Disuelve las
moléwlaqpdarese
* >
Có con
carga
CONSTANTE DIELÉCTRICA
08 t
'
(POLARIDAD) 08
Hidrofílicas
o * Solvatación
0g
El conduce electricidad al tener moléculas con

agua
CONDUCTIVIDAD ELÉCTRICA carga
disueltos Electrolito
Agua
+
Iones :
Polares
[
t.iq?'EgeeuuFNo Polares
ÓSMOSIS membrana
> Paso
al soluto
del
agua
a través de la
persiguiendo
Se refiere al paso del agua a través de una membrana semi-permeable a favor de un gradiente de
concentración. En este movimiento el agua se mueve hacia donde hay más soluto.
Exterior Interior
⑧ Cagua
• 00-00 si
00-00
.
•
•④⑨ ⑧ • •
•
° ④ •
°
⑧
⑧ 000
•• 000
0µF
⑧ 00000 soluto
⑧ _
SOLUCIONES Y CRISTALOIDES
¿Qué es una solución? Soluto +

solvente
En la práctica médica, se utilizan soluciones para tratar enfermedades y algunas condiciones,

estas se administran por vía intravenosa (I.V) y respecto al plasma se pueden clasificar como
hipotónicas, isotónicas e hipertónicas. Dentro de estas el soluto determinante es el Na. ¿Cómo se
llaman estas soluciones? Cristaloides
HIFOTÓNICAS ISOTÓNICAS HIPERTÓNICAS
→
§ÁaÉ •
OOO
o
←
maÜ
ootoo
☐
O
.
Única donde
&
Ltd
* no
hay Osmosis
@
o
°
• No hay cambio
•
Deshidratación
•
(venación
o
Hincha = Edlvnatra
• Hemólisis (
Explota ) Intensivo Bioquímica 1º Parcial
?⃝
¿Qué le pasa a un eritrocito si se coloca en una solución hipotónica? __________________
Edematiza / Lisis / Hemólisis
Edematiza / Lisis / Hemólisis
¿Qué le pasa al eritrocito si se coloca en solución hiposalina al 0.45%? __________________
CRISTALOIDE HIPOTÓNICO ISOTÓNICO HIPERTÓNICO
SUERO FISIOLÓGICO (SALINA AL

DEXTROSA 5% 0.9% O NaCl al 0.9%) GLUCOSADA AL 10%
EJEMPLOS HIPOSALINA 3% LACTATO DE RINGER SALINA AL 3%
HIPOSALINA 0.45% SOLUCIÓN HARTMANN SALINA AL 5%
GLUCOSADA AL 5% SALINA AL 7%
Estimular diuresis Medicamento Shock

hemorrágico
•
* *
INDICACIONES Y
* Diabéticos orehidratar o
hipovolémico
USOS
Quemados
°
EA Edema cerebral * Edema cerebral

y
:
pulmonar
Cirugías pulmonar
•
Masculino de 20 años traído a urgencias por accidente laboral, un cristal cayó sobre él y
seccionó la arteria femoral causando un sangrado importante. A la exploración: FC 120lpm, TA
90/60mmHg, Temp 36.6 ºC, presenta palidez, diaforesis y alteración del estado de la conciencia.
1. ¿Cuál es el tipo de shock que presenta el paciente? ________________________

/ Hipovolémico
2. ¿Qué tipo de solución utilizaría? ¿Qué efectos espera?
Hemorrágico
a) Hipotónica
b) Isotónica T Presión arterial
00
c) Hipertónica t Resistencia vascular
Femenina 87 años con valvulopatía y datos de edema pulmonar.
1. ¿Cuál solución utilizaría para tratar a la paciente? _____________________

Hipertónico
2. ¿Cuál de las siguientes soluciones podría causar un cuadro como el de su paciente?
a) Lactato de Ringer
b) Glucosada al 5%
•c) Dextrosa al 5%
d) Gulcosada al 10%

CLASIFICACIÓN DE LAS SOLUCIONES
SOLUCIONES EMPÍRICAS/ CUALITATIVAS SOLUCIONES VALORADAS/ CUANTITATIVAS

* No se conoce la cantidad exacta * se conoce exactamente la cantidad
de soluto de soluto
Solución alcoholada al 70%

Diluidas (Vol/vol)
ttlu Soluto T Solvente "
Porcentuales
"
,
Concentrada
Cloruro de Sodio 5M ( Moles )
✗ Soluto T Solvente "

Molares
"
135 mEq/L de Sodio

saturada
Normales
"
"
soluto =
Solvente
Sobresaturada
T Soluto ,
L Solvente
*
Precipitar

1.¿Cuál es el porcentaje de agua extracelular en el organismo?
a) 20%
b) 60%
•c) 30%
d) 70%
2. ¿Cuál de las siguientes no es una función o propiedad del agua?

•a) Es el medio donde se catalizan todas las reacciones bioquímicas
b) Es un líquido con la propiedad de capilaridad
c) El agua en nuestro organismo mantiene la temperatura corporal
d) Los iones disueltos en el agua de nuestro cuerpo se llama electrólitos
3. En la ionización del agua, mencione al ion que alcaliniza el pH

a) Hidrógeno
b) H2O
c) Hidronio
•d) Hidroxilo
4. ¿Cuál de las siguientes es responsable de las características peculiares del agua?

a) Propiedades organolépticas
•b) Puentes de hidrógeno
c) Dipolaridad y capacidad de solvatación
d) Ósmosis
5. De las siguientes propiedades fisico-químicas, ¿Cuál está relacionada a la termoregulación?

a) Calor de vaporización disminuido
b) Ionización
c) Capilaridad
• d) Calor específico
6. ¿Cómo se le llaman a las moléculas polares y no polares?

• a) Anfipáticas
b) Anfóteras
c) Ambivalentes
d) Dipolares

7. ¿Qué sucede si se coloca un eritrocito en NaCl al 0.9%?
a) Crenación
b) Hemólisis
c) Edema
d) No se modifica
:
8. ¿Cuál es la solución indicada para tratar el edema cerebral?
a) Suero fisiológico
b) Solución glucosada al 5%
c) Solución hiposalina al 0.5%
d) Solución salina al 7%
9. Es un tipo de solución donde no se conoce exactamente la cantidad de soluto y solvente

• a) Cualitativa
b) Cuantitativa
c) Cristaloide
d) Porcentual
10. Tipo de solución que se establece en mEQ (miliequivalentes)

a) Molar
•b) Normal
c) Porcentual
d) Empírica

DEFINICIONES
El pH (Potencial de H+) es una escala que permite evaluar el grado de acidez de las soluciones.
La escala va del 0 al 14, siendo el 7 el valor neutro.
¿A partir de cuál molécula surge la escala del ph? ______________

Agua
IONIZACIÓN DEL AGUA
1- Ácidos
>
> Ht Hzo
+
H2O
> OH -
3- Básico
ESCALA DEL PH
10-1
0+00 0+0-1
10-1
10+10+00 10+10-1
Oil
0-1 Ox
1 1
O 7 14
Ácido Neutro Básico
Ácido
A mayor número de H+ el pH es más ___________ y se acerca al número __
O
A menor número de H+ el pH es más ___________

Básico y se acerca al número __
14
El pH fisiológico es: __________

7. 36 7.44 -
↳ pH de la
sangre
1. ¿Cuáles son los límites para la vida del pH? ____________
7.
y
7.8 0
2. ¿Cómo se le llama a la disminución del PH por debajo de 7.35? ____________________

Acidosis
3. ¿Cómo se le llama al aumento del PH por encima de 7.45? ____________________
Alcalosis
4. ¿Cuáles son los órganos reguladores del pH? ____________________
Pulmón y riñon
5. ¿Cómo se llaman las sustancias encargadas de mantener regulado al pH? ________________
Buffers /
Amortiguadores /
Tampones
*
Sustancias que evitan cambios bruscos del pH
① Bicarbonato 1° Extracelular
-
HCO } >
②
Fosfatos HPOY 1° Intracelular
>
③ Proteinas :
Hemoglobina ( Por la histidina )

Ht Ht
,
'
-
OH Hzo
"
Los ácidos son sustancias que _____________

donan hidrogeniones y tienen carga _________________
negativa
Las bases son sustancias que _____________
aceptan hidrogeniones y tienen carga _____________
positiva
Los ácidos pueden ser fuertes o débiles dependiendo de su capacidad de disociación, es decir
su capacidad de liberar ácidos. Cuando la capacidad de disociación (pka) es elevada, el ácido
tiene una alta capacidad de separarse, cuando la pka es baja, el ácido no puede separarse
fácilmente de sus hidrogeniones.
Ppka tpka
Ácido Ácido
fuerte ↳ OH 0-1 débil
~
④
i ! !! u
OH +0 -00 -0-0
ECUACIÓN DE HENDERSON-HASSELBALCH
La ecuación de Henderson-Hasselbalch permite el cálculo de pH tomando en cuenta la

disociación de los ácidos fuertes y su base conjugada. Sus dos aplicaciones principales son:
Valorar los
buffer
°
a
Farmacología
°

1.¿Cuál de los siguientes parámetros permite clasificar a los ácidos como débiles o fuertes?
a) Afinidad
•b) Constante de disociación
c) Constante termoeléctrica
d) Ionización
2. ¿En la ionización del agua, cuál de las siguientes son moléculas ácidas?
a) Hidronio
b) Hidroxilo
c) Hidrógeno
•
d) a y c son correctas
3. ¿Cuál es el valor del pH fisiológico?

a) 7.30-7.40
b) 7.0-7.8
c) 6.34-6.44
•d) 7.34-7.46
4. ¿Cuál es la ecuación del PH?

a) Michaelis-Menten
•b) Henderson-Hasselbalch
c) Lineweaver Burke
d) Ecuación de Maxwell
5. ¿Cuál es el principal buffer intracelular del organismo?

a) HCO3
b) Hemoglobina
•c) HPO4
d) Plasma

Los aminoácidos son biomoléculas que forman a las proteínas, en la naturaleza existen 300 y en
el humano hay 20 tipos de aminoácidos.
Básico H Ácido
~ [
NHR - ¿ -
COOH
I
Rajadura lateral
•
Características individuales
Permite aminoácidos
clasificar
°
Hidrofílicos Hidrofóbico
T t
POLARES NO POLARES
NEUTROS ÁCIDOS BÁSICOS
Exterior de
proteínas
•
Exterior de
proteínas Exterior de
proteínas Interior proteinas
• • •
No tienen
•
carga •
Carga negativa
•
Carga positiva oleosas

grasosas
•
•
Formación de enlaces
Ht
+1-1 Aceptar
a
o
Donar
o
Hidroxilo
☐
Serina #
•
Glutamato o Histidina ( Neutro ) ☐ Prolina
•
Treonina
☐
Tirosina
Aspartato
o
Argtnlha •
Valina
Asparagina
• o
☐
Glutamina
o
lisina o
Alanina
•
cisteína
o Glicina
o leucina
Isoleucina
°
°
Fenilalanina
o Metionina
Triptófano
☐

GRUPOS ESPECIALES DE AMINOÁCIDOS
Cadena ramificada: ______________________________________________________

Valina leucina isoleucina ,
Cadena aromática: ______________________________________________________

Tirosina
triptófano fenilalanina ,
,
Alifáticos: ______________________________________________________________
Alanina , glicina valina leucina , ,
Aminoácidos con SH: ____________________________________________________

Cisteína Y Metionina
Iminoácido: ____________________________________________________________
Prolina
Aminoácidos que forman enlaces: _________________________________________
Polares neutros
PROLINA
"
Iminoácido
"
>
1. ¿Cuál es la característica más importante de la prolina? Único con amino secundario

Rígido
>
2. Tipo de grupo amino que tiene la prolina: secundario

3. ¿Cuál estructura secundaria se interrumpe por la presencia de prolina? Hélice ✗ -
Impide formación de la hélice

*
• • •
NH -
COOH -
NH -
¿ -
COOH -
NARIZ COOH -
NH -
¿ -
COOH -
NH - ÉCOOH -
NH -
¿ -
COOH
'
í
'
Í
'
i Í
• • •
Anillo
IMIMO
* cadena lateral enlazada ,
sin movimiento
Rígido interrumpe estructuras

*
,
CISTEÍNA
1. ¿Cuál es el tipo de enlace mediante el cual se unen las cisteínas? Disulfuro TIOI /
[
2. ¿Cuál es la función de este enlace dentro de las proteínas? Estabilidad g@① sulfhidrilo
3. Cómo se le llama a la unión de dos cisteínas? Cistina
caos • •
i'
NH -
COOH -
NH -
¿ -
COOH -
AMAME C- COOH
-
NH -
¿ -
COOH -
NH -
COOH -
NH -
¿ -
COOH
I
í
I
í
I
í
caos sa esoo
i Enlace
Disulfuro
•
Covalente ( Fuerte)
•
Estabilidad
LNO CONTIGUAS )
• se
forma entre cisteínas separadas
TIO /
→
cys
→ net
GLICINA r El triptófano el ⑦
grande
>
es
La glicina es el aminoácido más pequeño y es el único que no tiene propiedades ópticas (no
tiene enantiómero ni carbono quiral).
¿Qué es un enantiómero?
Tipo de isómero : moléculas con los mismos compuestos acomodados distinto
Imagen
•
en
espejo enantiómeros
'
I l
①
① O
☒ a LA ☒ ae
de
A. B .
C .
¿Cuáles enantiómeros de aminoácidos existen? ¿Cuál está presente en el ser humano?
Aminoácidos L Humanos
•
>
•
Aminoácidos D
'
Bacterias
¿Qué es un carbono quiral? carbono con 4 enlaces unidos a moléculas distintas
Carbono
/ Quiral
carbono
quiral
y/ Quiral
µ No es
µ
/
NH -
LE COOH NHZ -
C -
COOH NH -
& -
COOH ,
I I I
ftp.CH H
Í / CH
"
CH
I
CH
⑤
Cisteína Prolina Glicina

Baskas G)
-
Recibe
Acidas f) -
Dona
J Anfótero
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS
Las proteínas pueden actuar como amortiguadores del pH, la principal proteína amortiguadora
del cuerpo humano es _____________________
Hemoglobina
¿Por qué la hemoglobina es amortiguadora? Histidina ( Es básica
pero actúa como neutra )
Las proteínas actúan como amortiguadores porque los aminoácidos tienen dos grupos
disociables: _____________________________,
amino
y
carboxilo cada uno de estos dos grupos puede estar en dos
formas diferentes:
AMINO CARBOXILO
L >
L y
( Ion Carboxilato )
_
NH }
"
NHÍ COOH [ 00
Protonado Desprotonado Protonado Des protonada /

* Ionizada
Dependiendo del pH del organismo, los aminoácidos se pueden encontrar en 3 formas

€0 €0
€0 10-1 10-1
€0 10+00 €0 4+00 Hí
10+1-0-00 €0 €0 4-1 >
'
i
'
"
i i
ÑHÍ NHÍ
-
COOH
>
NHÍ - -
C -
COO
-
C -
-
C -
Coo
I
I ,
R
R R
1 1 '
→ Isoeléctrico
ÁCIDOLI ) NEUTRO (E) BÁSICO (II )
→ zw , #prion
Ambos Amino protonado ( Base ) ⑦ Ambos

grupos grupos
:
protonado carboxilo des protonado / ( Acido] desprotonados

-0
.
tornado
Estas formas de los aminoácidos y su capacidad de amortiguar se puede graficar mediante la
curva de titulación de los aminoácidos. En esta se puede concluir que la máxima capacidad de
amortiguar de los aminoácidos se logra cuando el PH es igual a la pKa.
mmmmmm

1.¿De los siguientes, cuál no es un aminoácido polar neutro?
BFTI
⑥a) Prolina } Apolar .
b) Histidina
c) Arginina
d) Lisina
} Básicos
2. ¿De los siguientes, cuál se encontraría en el interior de una proteína?

a) Tirosina
b) Serina
c) Treonina
•
d) Valina
3. ¿Cuál es el único aminoácido con grupo amino secundario?

a) Histidina
•b) Prolina
c) Serina
d) Glicina
4. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos no se encuentra en la forma de L?

•
a) Glicina
b) Histidina
c) Prolina
d) Arginina
5. ¿Cuál es cierto respecto a los grupos disociables del aminoácido?

a) A pH fisiológico ambos grupos están protonados
b) A pH ácido el grupo carboxilo está en forma de carboxilato
c) A pH neutro el grupo amino está desprotonado
•
d) A pH fisiológico el grupo amino está protonado y el carboxilo desprotonado

PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS
El plegamiento es un proceso que consiste en modificaciones en la proteína para adquirir su

forma biológicamente activa: la estructura nativa tridimensional. Durante el plegamiento la
|
proteína pasa por las formas primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

*
Primaria Secundaria Super secundaria Tercóaria Cuaternaria

( Motivos )
%Af.fi
LEI
o-o-o-o-o-o-o.co > ' > a. . SG
iii.¥
'
÷
°o° .
iii.
se
.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Lo
Se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por el enlace peptídico, esta viene
determinada desde los genes y a su vez ayuda a determinar la forma tridimensional de la
proteína. LADN ) → la
estructura 10 se daña en las mutaciones
Enlace Peptídico
(*
T p
• •
ÉCOOH Y H v
NH -
-0 NH -
¿ -
COOH -0 NANNY C- COOH ② NH -
¿ -
COOH -0 NH -
¿ -
COOH ② NH -
¿ -
COOH
I
í
I
í
I
í
• • •
t t t
1. ¿Cuál es la dirección del péptido? ______________________________

N ( →
2. ¿Cuál es la dirección del enlace peptídico? ___________________________

( N >
3. ¿Cuáles son las características del enlace peptídico? _________________________________

Enlace amida trans se rompe , ,
por hidrólisis ,
se
forma por
condensación

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria resulta cuando la cadena polipeptídica empieza a adquirir formas más
estables gracias a la formación de puentes de hidrógeno.
"
yanuroá
HÉLICES -
✗ LÁMINAS p -
g.
fi
Ggg
:
una cadena
peptídica A cadena
peptídica
• •
! " "" •
Más abundante i :
•
Menos abundante
t! "
' '
i
,
! !!
Puentes de
hidrógeno Puentes de
hidrógeno
• •
PQ.gg
interacción ! * Paralelos i.
i *Perpendiculares
Desfavorable ,
, ,
* Dentro : lntracatlnarlos
,
* Dentro : Intracatenario
(Aminoácido 111
Entre tnntercatenario
afecta " * :
que
LGIROBIG " " '
hélice) :
prolina ,
glicina
carga .
tript ,
PROLINA
con
*
1. ¿De los siguientes aminoácidos, cuál no desestabiliza a la α-hélice?

•a) Valina
b) Prolina ⑦ Desfavorable
rígida
→ ,
c) Glicina Tamaño (
pequeño)
/ Triptofáno
> Tamaño
grande
→
d) Glutamato ( con ) Interacciones iónicas →
carga
2. La presencia de aminoácidos que interrumpen la hélice se conoce como: _________________
Interacción desfavorable
3. Cuando las estructuras secundarias se unen entre ellas resulta: ____________________
Estructura supersecundaria
( Motivos )
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se refiere a la forma nativa, tridimensional y biológicamente activa de las proteínas, esta forma
está determinada desde la estructura primaria.
¿Cuál es la fuerza que impulsa el plegamiento de la proteína? _______________________

Efecto hidrófobo
Portaré
No
Polares _
t.EEmj.i.i-9.A.IE
.
i. , ! \
.
.

Una vez plegada la proteína esta puede adquirir modificaciones o enlaces para adquirir
características específicas.
¿Cuáles son los enlaces que están presentes en la estructura terciaria?
① Enlace disulfuro > Cisteína > Estabilidad y fuerza
② de Solubilidad
Puentes
hidrógeno Polares neutros
>
>
③ Enlace iónico > Polares 4

carga
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las proteínas que están formadas por una sola cadena peptídica llegan hasta la estructura
terciaria, pero las que tienen más de una (Ej: Hemoglobina) adquieren la forma cuaternaria, que
se refiere a la unión de dos o más cadenas polipeptídicas en forma terciaria unidas entre sí.
1 cuaternaria Monómero
⑧-0 No es
: →
d-d
2: Dímero
Z: Trímero
4: Tetrámero
- Hemoglobina
5: pentámero
DESNATURALIZACIÓN
Cuando alguna de las estructuras de la proteína se pierde a causa de un agente
desnaturalizante esto se conoce como desnaturalización.
@g@@ Puede reversible irreversible

•
1-3 o
-
o
-
o o
-
-
o
-
o
ser o
desnaturalizan1- es
Agentes
•
*
calor * Solventes
* * Urea
pH
* Toxinas

¿Cuáles proteínas están encargadas de proteger de la desnaturalización a nuestras proteínas?
Chaperonas / lhaperoninas / Heat Shock Proteus / HSP / Proteínas de Térmico
choque
*
Vigilan el
plegamiento
ALTERACIONES DEL PLEGAMIENTO
AMILOIDOSIS
Son enfermedades donde se acumulan proteínas amiloides y causan alteraciones en el
organismo.
1. ¿Qué es una proteína amiloide? __________________________________________________

Alterada mal
plegada ,
2. ¿Cuáles son las dos amiloidosis? _________________________________________________

Alzheimer
y
Parkinson
ALZHEIMER PARKINSON
•
Demencia •
Temblor
°
Pérdida memoria o Marcha
pérdida de habilidades
Rígidos
• •
motores
Confusión
°
Péptido B- Amiloide
→
Proteína prot
→ Ovillos neuro
fibrilar es de Tau
Péptido B- Amiloide
.
3. ¿Cuál es la proteína amiloide involucrada en la fisiopatología del Alzheimer? ______________

( Neurotóxico )
4. ¿Cuál es la proteína amiloide involucrada en la fisiopatología del Parkinson? ______________

Slnvcleina ✗ -
PRIONOSIS
Son enfermedades infecciosas neurodegenerativas causadas por priones, en conjunto estas
enfermedades se conocen como las encefalopatías espongiformes. Ehf vacas locas > .
Creutzfeldt Jakob
>
1. ¿Qué es un prion? ____________________________________

Proteína
infecciosa que infecta
otras a
2. ¿En el síndrome de Creutzfeld-Jakob, cuál es la proteína infectada? _____________________

Pr C
3. ¿En el síndrome de Creutzfeld-Jakob, cuál es la proteína infecciosa? _____________________

Pr sc
TE

1.¿Cómo se llama el proceso donde la proteína adquiere su forma nativa?
a) Peptidación
b) Traducción
c) Re-naturalización
d) Plegamiento
•
2. Una proteína entra en contacto con un solvente y pasa de su forma cuaternaria a secundaria,
¿Cómo se llama esto?
•a) Desnaturalización
b) Plegamiento
c) Mutación
d) Traducción
3. ¿Cuál proteína protege a las otras de la desnaturalización?

a) Hemoglobina
•b) HSP70
c) Caspasa
d) Caperuza
4. ¿Cuál de las siguientes es correcta respecto a la estructura secundaria?

•a) La estructura de la hélice α se forma cuando se reducen al máximo las interacciones
desfavorables
b) La lámina β es la estructura secundaria más abundante en las proteínas
c) La hélice α es la estructura secundaria más abundante y se estabiliza por puentes de
hidrógeno intercatenarios
d) El aminoácido que ocasiona el giro en los giros β es la glicina
5. Se define como la fuerza que impulsa el plegamiento para que la proteína adquiera su forma
nativa:
a) Plegamiento
b) Efecto chaperona
•c) Efecto hidrófobo
d) Puentes de hidrógeno

6. Una proteína que tiene una sola cadena polipeptídica no puede adquirir la siguiente
estructura:
a) Primaria
b) Secundaria
c) Terciaria
• d) Cuaternaria
7. Las proteínas en su forma nativa adquieren fuerza y estabilidad mediante enlaces de tipo
covalente, ¿Cuál aminoácido forma este enlace?
a) Glicina
•b) Cisteína
c) Metionina
d) Prolina
8. Masculino de 80 años con pérdida de memoria, confusión, pérdida de habilidades motoras y

dificultad para nombrar a las palabras. ¿Cuál de las siguientes puede explicar la fisiopatología
de la enfermedad?
a) Es causada por la disminución de ovillos neurofibrilares de la proteína Tau
b) Es una enfermedad neuroinfecciosa causada por priones
c) Está causada por la alteración de la hélice alfa de las proteínas neuronales
• d) Es causada por la acumulación del péptido β amiloide neurotóxico
9. ¿En las encefalopatías espongiformes, cuál es la proteína infecciosa?

a) Prs
•b) Prsc
c) Prc
d) Prcs
10. La anemia drepanocítica es una enfermedad genética donde hay una mutación en la cadena
β de la hemoglobina causando un cambio en el sexto aminoácido de la proteína. El resultado de
esta mutación es una anemia hemolítica. ¿Cuál estructura está directamente afectada?
•
a) Primaria
b) Secundaria
c) Terciaria
d) Cuaternaria

COLÁGENO
El colágeno es la proteína más abundante del organismo, está localizada en la matriz

extracelular y tiene una función estructural.
1-1
Para clasificar al colágeno podemos agrupar tres grupos:
Formador de fibrillas: ____________________________
'
' " "' '
Formador de redes: ____________________________

IV ,
VIII
Asociados a fibrillas: ____________________________

IX ✗
,
XII ,
1. ¿Cómo se sintetiza el colágeno? _____________________________

Células llamadas
fibroblastos
2. ¿Cómo se degrada el colágeno? ______________________________
Enzimas llamadas
colaglnasas
TIPO DE COLÁGENO TEJIDOS
T
-
Huesos , piel ,
tendones , córneas
*
Osteogénesis
Imperfecta
discos intervertebrales
I
Cartílago , ,
articulaciones
II SED Vascular
Vasos
sanguíneos * -
N Membrana basal
V
ligamentos ,
tendones ,
articulaciones * SED -
Clásica

ESTRUCTURA DEL COLÁGENO
Glicina
[
[ Y
✗
pro
-
Prolina
1- Isma Ó
Prolina Hidroxilación
*
Modificaciones : Glucosilación
= ✗
'
pro
=
I'm
=
=
.
=
✗
= pro
=
¡
=
OH I =
pro ✗
Puentes de
hidrógeno
pro
colágeno
tropocoláglno
Colágeno

1. ¿Cuál es el tipo de enlace que une las cadenas pro-α entre sí? __________________________
Puentes de
hidrógeno
2. ¿Cuáles aminoácidos forman este enlace? _________________________
lisina y prolina
de
hidrógeno cabo
tienen llevar las
* Para formar puentes se
que a :
MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES DEL COLÁGENO
Una modificación postraduccional consiste en añadir grupos químicos a las proteínas, el

colágeno sufre dos modificaciones:
① HIDROXILACIÓN ② GLUCOSILACIÓN
OH AZUCAR
↳ ↳
( 151ha >
Hidroxi lisina >
Hidroxi lisina
OH Azula /
↳ ↳
Prolina >
Hidroxi prolina >
Hidroxi prolina
hidroxilasa
Enuma :
a-
Enzima :
glvcos /transferasa
,
Vitamina C .
Fet
oxígeno
1. ¿Cuál es la modificación postraduccional más importante del colágeno? _________________
hidroxilación
2. ¿Cuál modificación sufre la prolina? _____________________
hidroxilación
3. ¿Cuál modificación sufre la hidroxilisina? _____________________
glucosilación
COLAGENOPATÍAS
Las colagenopatías son enfermedades genéticas donde hay mutaciones en los genes "COL", en
este grupo encontramos el Síndrome de Ehrlers-Danlos y la Osteogénesis imperfecta. Cada una
de ellas cursa con una mutación del colágeno que afecta a un tejido específico.
SÍNDROME DE EHRLERS-DANLOS
CLÁSICA VASCULAR
•
Paciente sano
•
Grave
Mucha
flexibilidad Aneurismas
• •
colágeno afectado
: v
colágeno afectado :#
0T

OSTEOGÉNESIS IMPERFECTA cristal
"
"
Enfermedad de los huesos de
Fracturas
{
☐
>
I :
Forma ⑦ común o
Hipoacusia
•
Esclerótica azul
'
el huesos mortal
colágeno I
Daño en '
Daño > I :
Forma
a
>
II :
Grave
o
Fracturas en cráneo
°
ESCOLIOSIS
Talla
baja
☐
ELASTINA
Esta es una proteína fibrosa localizada en la matriz extracelular que tiene la función de dar
propiedades elásticas a los órganos.
Los órganos que necesitan elastina son: Pulmones , piel , vasos

sanguíneos ,
ligamentos
La síntesis de la elastina se lleva a cabo en las células llamadas _____________________
Fibroblastos y su
degradación se lleva a cabo por enzimas llamadas _____________________
Elastasa
ESTRUCTURA DE LA ELASTINA
Fibnhna
-
-
I
CPFfftfgftiast.no
SÍNDROME DE MARFAN
Esta enfermedad genética cursa con la mutación del gen de la FBN-1, en esta hay algunas fibras
de elastina dañadas alternadas con fibras sanas.
¿Cuál es el cuadro clínico del síndrome de Marfan?

•
Talla alta
Extremidades
largas
•
•
Afección : cardiovascular ,
ocular , esquelético , muscular ,
mucha elasticidad
t t
Aneurismas escoliosis

REGULACIÓN DE LA α1 ANTI-TRIPSINA
PROTEÍNA FUNCIÓN CÉLULA
✓ Elastina Da elastic ad Fibroblastos
✗ Elastasa Rompe elastina Neutrófilos
controla la
↳
a
-1
Antitripsina elastasa ( Hepatocitos
protege
elastina )
ALTERACIONES DE LA α1 ANTI-TRIPSINA
ENFISEMA PULMONAR CARENCIA DE ✗ I ANTITRIPSINA
cigarro Genética lsóvenes )
L S
v
Aumenta elastasa Disminuir a la

la
.
✗ -
I AT
Mutación que impide que ✗ IAT
v
salga del
hígado
u
Menos elastina s
,
t
Pulmonar
Pulmón
Pulmonar
Hígado
Enfisema Enfisema Cirrosis hepática

1. ¿Cuál de los siguientes representan un colágeno asociado a fibrillas?
a) I
•b) IX
c) IV
d) III
2. De los siguientes aminoácidos, cuál es el responsable de la estructura ondulada que tiene el

colágeno:
a) Glicina
b) Cisteína
c) Metionina
•d) Prolina
3. Es la modificación postraduccional más importante que sucede en los residuos de

hidroxiprolina e hidroxilisina
a) Carboxilación
b) Hidroxilación
•c) Glucosilación
d) Transpeptidación
4. La siguiente es coenzima de las hidroxilasas de colágeno:

a) O2
b) Fe2
•c) Ascorbato
d) Biotina
5. Un paciente con aneurisma y mutación del colágeno podría tener:

a) Ehrlers Danlos clásico
•b) Ehrlers Danlos vascular
c) Síndrome de Marfan
d) Osteogénesis imperfecta
6. ¿Cuál es el gen dañado en el Síndrome de Marfan?

a) Colágeno
b) Elastina
•c) Fibrilina-1
d) Mioglobina

7. Masculino de 2 años acude a urgencias por fractura del fémur, la madre refiere que
recientemente tuvo una fractura de clavícula al caerse de su cama. El paciente presenta
escleróticas azules e hipoacusia. ¿Cuál es el colágeno afectado?
• a) I
b) II
c) III
d) IV
8. Femenina de 18 años con enfisema pulmonar, niega antecedente de tabaquismo. Además del
daño pulmonar, ¿En cuál otro órgano buscaría encontrar la alteración?
a) Hígado
:
b) Cerebro
c) Corazón
d) Músculo
9. La siguiente célula se encarga de la síntesis de elastina:

a) Eritrocito
b) Hepatocito
c) Enterocito
d) Fibroblasto
10. La siguiente célula se encarga de la síntesis de α1 Antitripsina:

a) Eritrocito
•b) Hepatocito
c) Enterocito
d) Fibroblasto

>
Acelerar
r
Las enzimas son proteínas con función catalítica, permiten acelerar reacciones químicas que son
favorables en términos energéticos.
CLASIFICACIÓN
I: Oxidoreductasas Transferencia de electrones
>
II: Transferasas Transferir grupos funcional

>
III: Hidrolasas Rompen enlaces utilizando

>
agua
IV: Liasas Rompen enlaces
→
V: Isomerasas Isomerización
>
Forman enlaces siempre

VI: Ligasas >
necesitan al
,
ATP
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas formadas por cadenas peptídicas, los aminoácidos se pliegan en un
lugar determinado para formar el sitio activo, que es el sitio de unión al sustrato.
APOENZINIA HOLOENZINIA
Sitio activo
[ Especificidad
@Ñ @Ñ ¡ { Inorgánicas
•
☒ •
Afinidad
"
H Vitaminas}
" ""
-
coenzima
naturaleza
*
¡
* Metales } cofactor
F "
Grupo
{
de Permanente ] Prostético
Tiempo
-
componente Unión
proteico Transitoria ] ( sustrato
-
o
La biotina es la ___________________
coenzima de las carboxilasas
El Fe2+ es el ____________________
cofactor de las hidroxilasas de colágeno
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

Especificidad
Reversibilidad
Eficacia
Catálisis

?⃝
?⃝
ACCIÓN ENZIMÁTICA
Las enzimas toman a los sustratos y

los convierten en
productos
ó①° ó①•
>
> * >
ó①• >
w④
Enzima
1-
Complejo Complejo Enzima
Enana Sustrato
-
Enzima -
Producto +
sustrato producto
Estado de transición
Energía '
w①• w①•
Energia
de Activación
-
→
-
÷
-
:#
-
- -
.
- -
•ñ
>
°
> Reacción
1. Define estado de transición: ______________________________________________________

Punto de ⑦
energía cambio del c. ES c. E. P ,
→
2. Define energía de activación: ______________________________________________________

Mínimo necesario de
energía para iniciar una reacción
3. ¿Cómo catalizan las enzimas? _____________________________________________________
Disminuyen la energía de activación
4. ¿Cómo podemos medir la eficiencia de la acción enzimática? _________________________
Kcat Número de recambio :
* Kcat : ¿ cuánto sustrato se convierte a

producto en un
tiempo determinado ?

?⃝
FACTORES QUE ALTERAN LA VELOCIDAD ENZIMÁTICA
> < 37°C :
lentas
① Temperatura > 37°C :
Velocidad óptima
>
>
37°C : Rápidas L >
41°C
:
Desnaturalización )
② pH
③ Concentración de sustrato : A sustrato mayor velocidad

mayor
REGULADORES DE ENZIMAS
Moléculas activan inactivan las

que o a enzimas
, hay 2 tipos de
regulación
:
EFECTORES ALOSTÉRICOS COVALENTE
S
L S L
Homótropo
t
Heterótrofo
t
Fosforilación
t
Des
fosforilación
t
0--00 sustrato O_O Producto Pegar ⑤ Quitar ⑤
CINÉTICA ENZIMÁTICA: ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

Permite evaluar el comportamiento de las enzimas al aumentar la concentración del sustrato, las
partes importantes de la gráfica son la Vmáx y la Km.
Velocidad - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Vmáx
µ
•
saturada
máximo
Trabajo
•
• Orden cero
""
Í
" ' concentración de
i. [
' '
í
>
. s
i . n sustrato
km : constante de Michaelis
¿Cuál es la utilidad de la km? ______________________________________________________

Determina la
afinidad de la enzima por su sustrato
¿Cómo es la afinidad de una enzima con una km baja?
•a) Alta
b) Moderada
c) Baja

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Son moléculas que se unen a las enzimas para disminuir su actividad, la unión puede ser
reversible o no. Los inhibidores irreversibles suelen unirse a la enzima permanentemente
mediante enlaces ___________________
Covalentes y son conocidos como los "Fármacos suicida".
De acuerdo al sitio al que se unen los podemos clasificar en dos grupos:
INHIBIDORES COMPETITIVOS INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
Se unen al sitio activo del sitio activo

Se unen
lejos
• °
El
efecto de este inhibidor se
pierde al aumentar sustrato
•
da
•
• @
EFECTOS: EFECTOS:
o tu Afinidad °
No
modifica afinidad
o T Km
o No
modifica km
o
No
modifica VMÓX °
1 Vmáx
EJEMPLOS: EJEMPLOS:
o Ácido acetilsalicílico ( Aspirina)
•
Estatinas : tu Colesterol
Tx
•
tu Dolor H-iebre.lu
-
Dolor
:
Agregación plaquetaria
Inflamación prevención de 1AM
Atorvastqtlna
,
Ej
,
-
:
Tx : hipercolesterolemia
°
IECAS ( captopril , Lisinopril )
-
t Presión Arterial
Tx :
hipertensión
•
Antibióticos B- Lactámicos ( Penicilina ,
Amoxicilina )
Tx :
Infecciones bacterias
¿Cómo se puede graficar la acción de los inhibidores enzimáticos? Ecuación de Line Weaver
-
-
Burke

ENZIMAS DEL DIAGNÓSTICO CLÍNICO
Algunas enzimas son intracelulares y su concentración en plasma es muy baja, estas enzimas
pueden actuar como "Marcadores de daño tisular" ya que al dañarse los tejidos son liberadas a
la circulación.
La presencia de estas enzimas en la sangre implica una lesión que permite complementar el
diagnóstico clínico.
ENZIMA TEJIDO ESPECÍFICO PATOLOGÍA
Eritrocito
Lactato
Deshidrogenasa
LDH
Anemia Hemolítica
Transaminasas:
&" "" Hepatitis cirrosis
→ ←
Hígado
,
específica AH ,
AST
t
y cáncer
t
Higado Tejidos
Creatin Cinasas
=/
ó
CKI BB Cerebro Stroke Infarto Cerebral
§
.
CKZ MB Corazón 1AM
CK } MM Musculo Rabdomiólisis
1AM
Corazón
Troponina
* Permanece elevada :3 -10 días
lipasa amilasa Páncreas Pancreatitis

y
< Shrs : CKZ
Infarto >
3 dias : troponina
\ Re -
infarto :
Ambas
1. Estas enzimas están encargadas de la condensación de moléculas ligada a la hidrólisis del
ATP:
a) Oxidoreductasas
b) Transferasas
c) Liasas
d) Ligasas
:
2. La siguiente es una forma de definir a las enzimas que no tienen su coenzima o cofactos
a) Apoenzima
b) Holoezima
c) Coenzima
d) Cofactor
3. El grupo hemo es el grupo funcional de la hemoglobina, está unido permanentemente a las

cadenas peptídicas, se considera:
a) Coenzima
b) Cofactor
c) Cosustrato
•d) Grupo prostético
4. ¿Cómo catalizan las enzimas?

a) Aumentando la energía libre de Gibbs
•b) Disminuyendo la energía libre de activación
c) Disminuyendo la velocidad de la reacción
d) Aumentando la capacidad de llegar a la Km
5. La siguiente es una forma de regular la acción enzimática de forma covalente

a) Efectores alostéricos
b) Aumentando la concentración de sustrato
•c) Fosforilación de los reactantes
d) Llevando a una enzima a una velocidad por enzima de los 37º
6. La siguiente es una gráfica que permite evaluar a los inhibidores enzimáticos

a) Michaelis-Menten
b) Henderson-Hasselbalch
•c) Line-Weaver Burke
d) Leyes de la termoeléctrica

7. Señale la incorrecta respecto al inhibidor competitivo
a) Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato
¥ b) Aumenta la km de la enzima por su sustrato

c) El efecto del inhibidor se revierte al disminuir el sustrato
d) Las enzimas no alcanzan la Vmáx
8. Masculino de 50 años acude a urgencias por dolor precordial opresivo con irradiación a
mandíbula y brazo izquierdo, se le solicita electrocardiograma que indica isquemia cardiaca,
además se solicita perfil de enzimas cardiacas. La siguiente
r
enzima no se encuentra elevada:
a) Mioglobina
b) CK2
c) ALT
:
d) Troponina
9. ¿Cuál isoenzima esperaría encontrar elevada en un STROKE?

a) CK MM
b) CK BB
c) CK MB
d) Encefalina
10. Masculino de 47 años con hipercolesterolemia, se le indica fármaco con mecanismo de

inhibición competitiva:
a) Amoxicilina
b) Captopril
c) Ácido acetilsalicílico
•d) Atorvastatina

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3. ¿Cuál es la vitamina liposoluble menos tóxica? _____________________

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VITAMINA FUNCIONES DEFICIENCIA DATOS CLAVE

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Obtención : " "

"' "" ' ""

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Forma activa de la vitamina D: ________________________

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