Bio 54 Clase 05

Biología e Introducción a la Biología Celular (54) CBC -UBA
Clase 05
1) Proteínas. Estructura. Desnaturalización. Función
2) Afinidad, especificidad, saturación. Alostería.
1) Proteínas. Estructura. Desnaturalización. Función
Las proteínas son polímeros de aminoácidos que

representan el 50% del peso seco del organismo (15% del total,
considerando al agua). Los aminoácidos son moléculas
orgánicas caracterizadas por poseer un carboxilo y un grupo
amino, además de una cadena lateral variable. Todos los
aminoácidos utilizados por los seres vivos son α aminoácidos
(el carboxilo y el amino están unidos al mismo carbono) y de la
Figura 1: Estructura general
serie L (al alinear el carboxilo con la cadena r, el amino queda de todos los aminoácidos
hacia el lado izquierdo).
Por tener tanto carácter ácido como básico, los aminoácidos son anfóteros. En agua, los
aminoácidos presentan el siguiente comportamiento a diferente pH. Al agregar un ácido, el grupo
amino y el carboxilo se protonan. Si se van agregando cantidades crecientes de base, se puede
llegar a un pH en el cual el amino se encuentra protonado y el carboxilo desprotonado. Ese punto
se llama “punto isoeléctrico” y varía para cada aminoácido. Continuar agregando base hace que el
amino y el carboxilo se desprotonen.
A pH ácido se En su punto isoeléctrico se A pH básico se

encuentran con encuentran en configuración de encuentran con
carga positiva. zwitterión carga negativa.
Figura 2: equilibrios ácido-base en los que participan los aminoácidos.
Existen veinte aminoácidos que se utilizan en cualquier célula para fabricar proteínas (aunque
estos pueden luego ser modificados una vez formada la proteína). Se los clasifica en:
No polares: Si bien todos los aminoácidos poseen un carboxilo y un amino (y por ende son
moléculas polares, solubles en agua) se llama aminoácidos no polares a aquellos que tengan un
grupo R que no sea polar.
Polares sin carga: son aquellos aminoácidos cuyo grupo R es polar (por la presencia de un
oxhidrilo, carbonilo o sulfhidrilo) pero que no tienen una carga neta como los siguientes.
Polares con carga: son los que tienen un grupo R que tiene una carga neta. Estos se pueden
subdividir en: Polares con carga positiva o básicos (los que tengan un amino extra en el grupo R)
y Polares con carga negativa o ácidos (los que tengan un carboxilo extra en el grupo R).
Los aminoácidos pueden unirse unos a otros mediante condensaciones formando un dipéptido
y una molécula de agua. La unión entre ellos, llamada unión amida o peptídica puede romperse
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mediante una reacción de hidrólisis. Los polipéptidos y las proteínas se fabrican mediante
reacciones de condensación pero el proceso es más complejo y se estudiará más adelante.
Figura 3: reacción de condensación entre 2 aminoácidos que da como resultado un di-péptido.
El dipéptido se encuentra orientado (tiene un extremo amino y un extremo carboxilo). Éste

último puede dar una segunda condensación y formar un tripéptido y otra molécula de agua.
Polipéptidos y proteínas
Un polipéptido es un polímero lineal (no ramificado) de 100 o más aminoácidos. Para que este
sea considerado proteína tiene que tener una función en la célula. La función de la proteína
depende de su estructura tridimensional, la unión covalente con otras moléculas (grupos
prostéticos) y la interacción con iones o moléculas (cofactores).
La cadena de aminoácidos adquiere un plegamiento en el espacio. El plegamiento que tiene el

polipéptido cuando es funcional se llama “conformación nativa”; a las regiones importantes de la
conformación nativa se las llama “dominios”. Para entender la configuración espacial de los
polipéptidos se la divide en diversos niveles o estructuras.
Estructura primaria: la estructura primaria de un polipéptido es la descripción de la secuencia

de aminoácidos que forma la cadena sin especificar cómo se alinean en el espacio, pero aclarando
las uniones covalentes (más allá de la peptídica) que pudiera tener (es decir, especificando en qué
puntos se encuentran los enlaces puente di-sulfuro, explicados más adelante).
Estructura secundaria: las estructuras secundarias

son los patrones espaciales locales resultado de la
interacción entre los residuos de aminoácidos. Regiones
particulares del polipéptido van a adquirir estructuras
tridimensionales características. Existen 2 tipos
principales de estructuras secundarias:
Helice α: Los aminoácidos en una hélice α están

dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con
unos 3,6 aminoácidos por vuelta. La hélice está
estrechamente empaquetada; de forma que no hay casi
espacio libre dentro de la hélice. Se mantiene unida por
puentes de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos.
La hélice se puede estirar y regresar a su conformación
nativa.
Lamina β: Se forma por el posicionamiento paralelo de Figura 4: Representación de una

dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma hélice α.
proteína, en el que los grupos N-H de una de las
cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Los grupos R de esta
estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no deben ser muy
grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
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Figura 5: Representación la estructura secundaria de lamina β.
Estructura terciaria: La estructura terciaria es la superposición de

todas las estructuras secundarias resultando en la forma
tridimensional completa del polipéptido. Esta superposición es tal, que
los residuos de aminoácidos no polares quedan orientados hacia el
centro y los residuos polares hacia la periferia. Existen dos posibles
configuraciones: globular (cuando el polipéptido plegado adquiere una
forma semiesférica) y fibrosa (cuando el polipéptido adquiere una
forma alargada como un bastón). La estructura terciaria se mantiene Figura 6: Formación de
estable por las siguientes fuerzas: interacciones hidrofóbicas (entre los un enlace puente di-
R no polares); puentes de hidrógeno, interacciones “iónicas” (entre los sulfuro entre dos residuos
COO- y los NH3+ de los aminoácidos ácidos y básicos respectivamente) y de cisteína.
puentes di sulfuro entre residuos de cisteína.
Cuando dos cisteínas quedan enfrentadas en un polipéptido, sus sulfhidrilos se desprotonan y

los átomos de azufre se unen covalentemente formando una cistina.
Algunos polipéptidos con estructura terciaria tienen actividad biológica y son por lo tanto
proteínas. Otros requieren de alguna otra molécula/ion o tienen una estructura cuaternaria.
Estructura cuaternaria: ciertas proteínas están formadas por más de un polipéptido. Se llama
estructura cuaternaria a la estrutura tridimensional total de la proteína considerando las
interacciones entre los distintos polipéptidos que las forman. Cada polipéptido se denomina
“subunidad” y se mantienen unidos principalmente por puentes de hidrógeno.
Algunas proteínas pueden necesitar además de un grupo prostético unido covalentemente

para tener función biológica. Cuando esto es así, se llama a la parte proteica “apoproteína” y
cuando se encuentra conjugada con el grupo prostético se la denomina “holoproteína”. De acuerdo
a la naturaleza del grupo prostético se le da distintos nombres a las holoproteínas:
Si el grupo es un carbohidrato (oligosacárido)  es una glucoproteína.

Si el grupo es un lípido  es una lípoproteía.
Si el grupo es un ácido nucléico  es una nucleoproteína.
Si el grupo es un hemo  es una hemoproteína.
La estructura proteica normal (que es distinta para cada proteína) es uno de los factores que
determinan la actividad biológica de la proteína. Cuando se pierde esa estructura se dice que esta
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se desnaturalizó. Desnaturalización es la pérdida de la conformación nativa (y la función

biológica) de la proteína. Esto ocurre cuando se alteran las interacciones que mantienen las
estructuras protéicas. Es decir que las proteínas se desnaturalizan cuando se les aumenta la
temperatura, se varía el pH, se cambia la polaridad del medio, etc. La desnaturalización es en
general irreversible aunque se quite la perturbación que la ocasionó.
Función de proteínas: ver guía de actividades.
2) Afinidad, especificidad, saturación. Alostería.
Muchas proteínas pueden interactuar temporalmente con otra molécula. A esa molécula la
llamamos “ligando”. Dependiendo del tipo de proteína los ligandos tienen nombres específicos.
Así, si la proteína es una enzima, el ligando es llamado “sustrato”. Si la proteína es una hormona,
el ligando es llamado “receptor”. Sí la proteína es una anticuerpo, el ligando es llamado
“antígeno”. Las proteínas que tienen un ligando comparten 3 propiedades:
Especificidad: se dice que las proteínas son específicas por que pueden unirse a un ligando en
particular y no a cualquiera.
Afinidad: se llama afinidad a la intensidad con la que la proteína se une al ligando.
Saturación: es el punto en el que se agregó tanto ligando la solución de proteínas que todos los
sitios de unión al ligando se encuentran ocupados permanentemente.
Además, las proteínas que se unen a un ligando pueden ser alostéricas. Una proteína es
alostérica si al unirse al ligando, éste la obliga a modificar su estructura tridimensional.

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1) Proteínas. Estructura. Desnaturalización. Función

Las proteínas son polímeros de aminoácidos que

A pH ácido se En su punto isoeléctrico se A pH básico se

Figura 2: equilibrios ácido-base en los que participan los aminoácidos.

Figura 3: reacción de condensación entre 2 aminoácidos que da como resultado un di-péptido.

El dipéptido se encuentra orientado (tiene un extremo amino y un extremo carboxilo). Éste

La cadena de aminoácidos adquiere un plegamiento en el espacio. El plegamiento que tiene el

Estructura primaria: la estructura primaria de un polipéptido es la descripción de la secuencia

Estructura secundaria: las estructuras secundarias

Helice α: Los aminoácidos en una hélice α están

Lamina β: Se forma por el posicionamiento paralelo de Figura 4: Representación de una

Figura 5: Representación la estructura secundaria de lamina β.

Estructura terciaria: La estructura terciaria es la superposición de

Cuando dos cisteínas quedan enfrentadas en un polipéptido, sus sulfhidrilos se desprotonan y

Algunas proteínas pueden necesitar además de un grupo prostético unido covalentemente

Si el grupo es un carbohidrato (oligosacárido)  es una glucoproteína.

se desnaturalizó. Desnaturalización es la pérdida de la conformación nativa (y la función

Función de proteínas: ver guía de actividades.

2) Afinidad, especificidad, saturación. Alostería.

Afinidad: se llama afinidad a la intensidad con la que la proteína se une al ligando.

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