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PROTEINA

INTEGRANTES:
YOIBER ANDRES
JIMENEZ CASTILLA
YIMMY POLO
JOEL MARTINEZ

DOCENTE
MARTÍNEZ PÁJARO CESAR

FUNDACIÓN UNIVERSITARIA TECNOLÓGICO COMFENALCO

FACULTAD DE INGENIERÍAS
TECNOLOGÍA EN CONTROL DE CALIDAD

2021
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1. Definición, clasificación y composición química de la estructura de las proteínas.

Estructura de las proteínas:

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos
entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede
adoptar múltiples conformaciones en el espacio.

• Polipéptidos: Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro
aminoácidos, formando dipéptidos--> tripéptidos--> tetrapéptidos--> POLIPÉPTIDOS. Cada enlace
forma un plano
Algunos polipéptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y glucagón -->> regulan la glucosa
en sangre) o neurotransmisores (colecistoquinina--> sensación de hambre)

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es

decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación
espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La
asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada
estructura cuaternaria.

• Estructura primaria:
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Para encontrar datos sobre las estructura de , por ejemplo la hexoquinasa

• Estructura secundaria:
Secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en
las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.
Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena polipetídica
principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. El
grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro
aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la
estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno.
Existen tres modelos de alfa hélice.
 El primero muestra solo al carbono alfa de cada aminoácido.
 El segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del polipéptido.
 El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que mantienen la alfa-hélice.
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Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos, en razón que son,
generalmente, la máxima atracción posible entre dichos aminoácidos. Las hélices se observan, en
variada extensión, prácticamente en todas las proteínas.
B. Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las
anti-paralelas generalmente se ven así:

Y los giros que tienen en su estructura donde el aminoácido n se une por puente hidrógeno al aminoácido (n +3).

 Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena

polipeptídica, la hexoquinasa que es una estructura tridimensional completa. A diferencia
ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la mayor parte de las proteínas es
específica de cada molécula, además, determina su función.

EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras

denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva.
Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se
establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

 proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y

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 proteínas globulares, solubles en agua

Estructura cuaternaria:
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la
estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la
hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo
se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para
transportar oxígeno).
“Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina” Composición
Química y Clasificación:

Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas
basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N).
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados
AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares
protéicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro
de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y
regulación.
Las proteinas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable
para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según esten formadas
respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos
adicionales no aminoacídicos.
2. ¿Cuál es la clasificación que se conoce de los aminoácidos que conforman las proteínas? Y cuales
son principales aminoácidos que conforman ese grupo.

3. Identificar los nombres específicos de las proteínas presentes en los siguientes alimentos:

 Carnes rojas y blancas.

 Pan.
 Leche.
 Huevos  Leguminosas.

Las proteínas forman la base de las moléculas con función específica en el organismo, por ej. La
hemoglobina, el fibrinógeno plasmático (principal responsable de la coagulación sanguínea), etc.
Las proteínas son sustancias cuaternarias (C, O, H, N). Algunas tienen también otros elementos
como S, P, Fe, etc. Son macromoléculas que resultan de la unión de muchas moléculas pequeñas que
guardan el mismo patrón estructural (unidades básicas), llamadas aminoácidos. Al analizar la
secuencia de unidades que compone una proteína natural, de origen animal o vegetal, se han
encontrado 20 clases diferentes de aminoácidos que constituyen la materia prima básica de
construcción de todas ellas. Una proteína difiere de otra en el orden mediante el cual se enlazan los
aminoácidos, y de esto resultan diferencias macroestructurales. No todos los 20 aminoácidos están
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presentes en una proteína determinada; por lo general, algunos de éstos predominan en abundancia
al hacer el análisis de composición porcentual de la biomolecula.
Clasificación de los aminoácidos:

Esenciales
Deben ser aportados en la dieta, ya que no podemos fabricarlos en el organismo. Son la
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Entre estos la leucina, isoleucina y valina, denominados también ramificados, actúan de
forma conjunta en la síntesis de proteínas, en la producción de energía y en la protección del
sistema inmunológico. La fenilalanina, es importante en la formación de determinados
neurotransmisores y permite a determinadas hormonas, mejorar el equilibrio de los estados
de ánimo y reducir la percepción del dolor. La lisina es esencial en la construcción de
tejidos y forma parte importante de los músculos. La metionina es uno de los principales
elementos de consolidación de las proteínas implicadas en la formación de células y tejidos
y es importante para la salud de piel y uñas. El triptófano es importante precursor de
neurotransmisores como la serotonina y la melatonina.

No esenciales
Los podemos fabricar a partir de los esenciales. Son la alanina, arginina, ácido aspártico,
asparragina, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. La
arginina puede ser esencial para los niños muy pequeños ya que sus requerimientos son
mayores que su capacidad para sintetizarlo. Hay también dos aminoácidos no esenciales que
se forman a partir de otros esenciales: la cisteína (y cistina) a partir de metionina y la
tirosina a partir de fenilalanina. La tirosina es precursora de neurotransmisores tan
importantes como la dopamina, noradrenalina y adrenalina y es fundamental para el
movimiento y el metabolismo. La cisteína es un antioxidante que contiene azufre y además
es coadyuvante en la salud de piel, pelo y uñas y tiene también un papel fundamental en el
metabolismo de los ácidos grasos. La glicina es imprescindible en la producción de energía
ya que almacena la glucosa en forma de glucógeno. El glutatión es un potente antioxidante y
desintoxicante. Se considera que el valor o calidad biológica de una proteína, viene
determinada por su capacidad de aportar o no todos los aminoácidos necesarios para el
organismo. Aquellas que contienen cantidades suficientes de cada uno de los aminoácidos
esenciales son proteínas de alto valor biológico y si falta algún aminoácido esencial, el valor
biológico de esa proteína disminuye. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran
presentes en las proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto,
estas proteínas son de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal
(legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos. Sin
embargo, proteínas incompletas bien combinadas pueden dar lugar a proteínas de mayor
calidad equiparables a las de la carne, el pescado y el huevo como por ejemplo: leche y
arroz, legumbre con arroz, legumbre y trigo, arroz con frutos secos.
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3. Identificar los nombres específicos de las proteínas presentes en los siguientes alimentos: Carnes
rojas y blancas, Pan, Leche, Huevos, Leguminosas.
Carnes rojas y blancas: Todas las carnes están englobadas dentro de los alimentos proteicos y nos
proporcionan entre un 15 y 20% de proteínas, que son consideradas de muy buena calidad ya que
proporcionan todos los aminoácidos esenciales necesarios. Son la mejor fuente de hierro y vitamina
B 12. Aportan entre un 10 y un 20% de grasa (la mayor parte de ella es saturada). Además aportan
zinc y fósforo.
Las carnes blancas y las aves tienen la misma cantidad y calidad de proteínas que las carnes rojas y
hay que considerar que la carne poco hecha no tiene un valor nutricional superior a la carne muy
hecha. Cuanto más magra sea la carne, más rica en proteínas.
Leche: Las proteínas de la leche son consideradas de alto valor biológico y tienen gran cantidad de
aminoácidos esenciales. Constituyen el 3-4% de la leche. De las proteínas lácteas hay que destacar la
caseína que constituye el 80% de toda la proteína de la leche y es considerada como completa, ya
que aporta todos los aminoácidos necesarios.
Es la proteína que da a la leche su capacidad de solidificarse en forma de queso o yogur. Otras
proteínas son la lactoalbúmina, Blactoglobulina, lactoferrina, lactoperoxidasa, glicomacropeptido e
inmunoglobulinas y se encuentran disueltas en la leche.
Huevos: Su composición en aminoácidos es la más completa y equilibrada, ya que contiene todos
los aminoácidos esenciales y en la proporción adecuada lo que le confiere un valor biológico
excelente, que sirve de referencia para el cálculo de otros alimentos proteicos. Además se considera
una fuente de proteína altamente digestible ya que más del 95 % de la proteína del huevo es digerida
y resulta disponible para cubrir las distintas necesidades del organismo.
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El contenido proteico del huevo entero es de un 14%, o sea, un contenido medio de 8 g por huevo.
Las proteínas del huevo se encuentran fundamentalmente en la clara en cantidad aproximada de 6 g
por unidad, siendo todas ellas de excelente valor nutritivo:

•La ovoalbúmina en la clara (54%)

•La ovomucina (11%)

•La ovolecitina en la yema (16%)

•Además de otras proteínas de menor re- presentatividad
La yema de huevo es rica en grasa y colesterol y en ello radica su mayor inconveniente. Sin
embargo, hoy día se considera adecuada la ingesta de 2-3 huevos a la semana, aunque exista
hipercolesterolemia u otra dislipemia. La clara de huevo se pueden consumir todos lo días, si se
desea.
Leguminosas: Las legumbres se caracterizan por su elevado contenido proteico (del 17% al 25%,
proporción que duplica la de los cereales y es semejante e incluso superior a las carnes y pescados)
pero de menor valor biológico. Sus aminoácidos esenciales son complementarios de los de los
cereales y, por consiguiente, aquellas comidas en que se combinan las legumbres y los cereales
logran un buen equilibrio nutritivo, como su- cede en el caso del arroz con lentejas. Además, las
legumbres contienen minerales (calcio, hierro y magnesio), vitaminas del grupo B y abundantes
hidratos de carbono (en torno al 55%).
La soja es una legumbre particularmente nutritiva ya que contiene un elevado porcentaje de
proteínas de alta calidad, casi 37 g de proteínas por cada 100 g de soja, y contiene la mayoría de
aminoácidos esenciales a excepción de la metionina, la cual se puede completar combinándola con
otros alimentos como los cereales. En comparación con otros alimentos, la soja, a igual peso,
contiene el doble de proteínas que la carne, 4 veces las proteínas del huevo y 12 veces las de la
leche. Los frutos secos pueden constituir una buena alternativa a las proteínas animales por su
riqueza en proteínas (10-30%) y por su contenido en ácidos grasos básicamente polinsaturados (30-
60%). Por otro lado, presentan una buena proporción de minerales de fácil absorción, como potasio,
calcio, fósforo, hierro y magnesio.
El cacahuete o maní es un fruto seco con muchas propiedades y también tiene una cantidad considerable de
proteínas. Cada 100 g de cacahuetes tienen 27 g de proteínas

4. Principales alteraciones que sufren las proteínas en alimentos:

• Desnaturalización
• Grupos de microorganismos causantes de la proteólisis.

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la
pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena poli peptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
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Desnaturalización: Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la
que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye
el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible
precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

• la polaridad del disolvente

• la fuerza iónica
• el pH
• la temperatura

Proteólisis: La hidrólisis de las proteínas lácticas por acción microbiana se acompaña en general
de la producción de un sabor amargo producido por algunos polipéptidos.
Las alteraciones producidas por los microorganismos proteolíticos son:
• proteólisis ácida en la que tienen lugar simultáneamente la proteólisis y la producción de ácido,
• proteólisis con acidez mínima e incluso con alcalinidad,
• leche “cortada “producida por enzimas bacterianas del tipo de la renina en una etapa inicial de la
proteólisis, y
• proteólisis lenta por endoenzimas liberadas por bacterias después de su autolisis.

La proteólisis ácida puede estar producida por diversas especies del género micrococcus, algunos de
los cuales se hallan en la ubre de la vaca.
Uno de los estreptococos intestinales, el S. faecalis es un organismo ácido láctico muy
proteolítico. Como los demás enterococos es termodúrico y capaz por tanto de producir
proteólisis en la leche pasteurizada. Los esporos de las cepas proteolíticas de algunas especies
de bacillus fermentadores de la lactosa, como el B. cereus, sobreviven a la pasteurización, e
incluso a tratamientos térmicos más drásticos, produciendo luego proteólisis ácida.
Entre las especies de los géneros micrococcus, pseudomonas, proteus, achromobacter,
flavobacterium y serratia hay gérmenes muy proteolíticos Obsérvese que estas especies
desarrollan a temperaturas bajas por lo que son capaces de producir proteólisis y amargor aún
en leche refrigerada.
La proteólisis lenta carece de importancia en la leche en circunstancias normales, pero la posee
cundo las bacterias disponen de una cantidad considerable de tiempo.
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5. ¿Qué productos de la línea de productos cárnicos es utilizado los nitritos, que

función cumplen estos en el proceso o el producto, y porqué los nitritos son
sustancias de estricta vigilancia por los entidades de control?

Los nitratos y los nitritos son aditivos que se emplean como conservantes en productos
cárnicos curados (chorizo, salchichón, caña de lomo, jamón, salchichas cocidas, etc.) o
productos cárnicos esterilizados (salchichas cocidas) y excepcionalmente en algunos
preparados de carne (lomo de cerdo adobado, pincho moruno, careta de cerdo adobada,
costilla de cerdo adobada).
Los nitratos y nitritos son muy usados en la conservación de carnes y pescados. Estas
sales utilizadas en muchos países, son consideradas vitales para el control y prevención
del botulismo.
En un individuo sano los nitratos y nitritos son rápidamente absorbidas por el tracto
gastrointestinal. La acción microbiana que se produce tanto en el ambiente como en el
tubo digestivo, produce la transformación de nitratos a nitritos.
Relación riesgo-beneficio
El nitrato en sí es relativamente poco tóxico y su toxicidad viene determinada por su
conversión a nitrito (recuerda que el nitrato puede transformarse en nitrito por reducción
bacteriana). Los nitritos en sangre oxidan el hierro de la hemoglobina produciendo
metahemoglobinemia. Lo que sucede es que la metahemoglobina es incapaz de
transportar el oxígeno a los tejidos de manera que puede producir efectos tóxicos graves,
o incluso la muerte por anoxia si la cantidad de metahemoglobina es superior al 70% de la
hemoglobina total (este efecto se produce casi exclusivamente en los lactantes). Pero el
riesgo más importante para la salud derivado de la exposición a estas sustancias se debe
a que el nitrito puede reaccionar con aminas o amidas para formar nitros compuestos
(Nnitrosaminas), muchos de los cuales poseen actividad tóxica, mutagénica y cancerígena.
Por otra parte, hay que tener presente que el uso de nitratos y nitritos está regulado en la
legislación y controlado por organismos de control que realizan análisis de los alimentos
para que no representen un peligro para la salud. En la legislación se establecen
cantidades máximas de nitratos y nitritos en los productos en los que se pueden utilizar
(del orden de unas pocas decenas de miligramos por cada kilo de producto). En muchos
casos se emplean además inhibidores de la formación de nitrosaminas para minimizar el
riesgo.
Hay que considerar que mientras que usualmente se ingieren menos de 3 mg de nitritos al
día en los alimentos, se segregan en la saliva del orden de 12 mg/día, y las bacterias
intestinales producen unos 70 mg/día por lo tanto debe tenerse en cuenta que la
eliminación de los nitritos como aditivos no los excluye del organismo.
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6. ¿Cuáles son los principales usos de las proteínas en diferentes procesos tecnológicos de
los alimentos?

Hay ciertos alimentos que se deterioran más rápido que otros, como la leche, la
carne, el pescado, las verduras y las frutas. Esto es debido a que estos alimentos
tienen mayor cantidad de agua que, por ejemplo, los frutos secos, que pueden ser
almacenados durante más tiempo.

La industria alimentaria aplica procesos tecnológicos por cuatro razones fundamentales:

• Eliminar el riesgo de transmisión de enfermedades asociado a la presencia de microorganismos

en los productos crudos.
• Hacerlos agradables al paladar y facilitar su consumo y digestibilidad.
• Eliminar determinados factores presentes en las materias primas que actúan como agentes
antinutritivos, según un estudio publicado en Journal of AOAC International.
• Aumentar su vida útil.

Existen diversos procesos tecnológicos que disminuyen o eliminan el posible crecimiento de

microorganismos.

Refrigeración y congelación: Es el tratamiento principal para preservar el valor nutritivo, ya

que impide la actividad enzimática y el crecimiento bacteriano.

Deshidratación: En este método se extrae total o parcialmente el agua de un alimento. Los

efectos sobre el valor nutricional son:

• Pérdida de algunas vitaminas por las altas temperaturas.

• Desnaturalización de proteínas.
• Modificación de las propiedades organolépticas.

Pasteurización: La pasteurización se aplica a alimentos lácteos y vegetales,

fundamentalmente. Es importante evitar lácteos crudos, ya que pueden tener
organismos patógenos, aunque se pierden algunas vitaminas.

Esterilización: Es el método más efectivo por calor, ya que elimina los organismos
patógenos, vegetativos y las esporas. Sin embargo, afecta negativamente a muchos
nutrientes, en particular a las vitaminas, que se pierden por el calor, y al valor
biológico de las proteínas.

Escaldado: Todos los vegetales, excepto las cebollas, tienen que ser escaldados con agua
o vapor antes de ser congelados para reducir la carga microbiana e inactivar las enzimas
que pueden causar el desarrollo de sabores anormales durante el almacenamiento.
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Cocción: Es uno de los métodos más comunes para cocinar, en el que se sumergen
los alimentos en agua a una temperatura de unos 100 ºC. En este procedimiento, una
parte importantes de las vitaminas y minerales pasan al agua de cocción.

7. ¿Qué relación existe entre proteínas y edulcorantes artificiales?

Los edulcorantes artificiales son considerados un sustituto sintético del azúcar, el cual se deriva de
sustancias naturales, como hierbas o el azúcar mismo. Estos edulcorantes artificiales aportan las
mismas gramo-calorías que las proteínas, siendo así una sustancia que ayuda al cuerpo a su
desarrollo, ya que las proteínas son las encargadas de dar energía, producir hormonas y músculos
para que el cuerpo tenga un buen desarrollo.

Bibliografías:

Raisman, J., & Gonzalez, A. Proteínas: de la estructura primaria a la cuaternaria. Hipertexto del
área de la biología.
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http://www.institutotomaspascualsanz.com/descargas/publicaciones/vivesano/vivesano_13 mayo10.pdf?
pdf=vivesano-130510