Enzimas

Industriales
E Q U I P O : P R O D U C C I Ó N D E A R O M A S P O R V Í A

M I C R O B I A N A

Profesor: I.A Miriam Álvarez Velasco

GRUPO: 2851

INTEGRANTES:
ARROYO DELGADO JUDITH A.
CUÉLLAR LECHUGA E. MONSERRAT
VERA ESPINO KARLA DESSIREÉ
 Contenido
1 . A p l i c a c i o n e s d e l a s e n z i m a s

2 . N u e v o s a v a n c e s

3 . P r o d u c c i ó n d e e n z i m a s

4 . E n z i m a s r e c o m b i n a n t e s

5 . R e f e r e n c i a s
Aplicaciones de las
enzimas
PRINCIPALES ENZIMAS
COMERCIALMENTE UTILIZADAS:
α- amilasas del Bacillus Licheniformis
Bacillus amyloliquefacierts

Aspergillus amyloliquefacierts

Aspergillus oryzae

Amiloglucosidasa de Aspergillus

niger.
 Las cepas de A. niger producen principalmente

pectinasas y hemicelulasas.Los componentes

mayoritarios de las pectinasas son la pectín esterasa, la

endopolimetilgalacturonato Iiasa y la

poligalacturonasa.

Otros enzimas

extracelulares

microbianos importantes

son las Iipasas fúngicas y

de levaduras y las

lactasas y dextranasas

fúngicas
 La glucosa isomerasa es el enzima intracelular comercial más

utilizado en la industria alimentaria, para convertir la glucosa

en fructosa durante la producción de jarabes de maíz ricos

en fructosa. Los costos globales de producción de los enzimas

intracelulares son sustancialmente mayores que los de los

enzimas extracelulares

Enzimas
intracelulares Los enzimas intracelulares se emplean también

como reactivos de diagnóstico clínico, en

ingeniería genética, en investigación y en la

biotransformación de productos químicos y

farmacéuticos.
EJEMPLOS:

Lactasas comerciales bacteriana

Levaduras producidas con Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis y Bacillus spp

Los enzimas no microbianos más notables son la papaína, presente en la

planta Carica papaya, utilizada en cervecería y en el procesado de alimentos.

Y la quimosina, extraída del cuarto estómago de las terneras sin destetar

utilizada en la manufactura del queso.

Enzimas no
microbianos
Los cereales malteados utilizados en cervecería,

son una fuente de α- y β-amilasas, proteasas y

extracción de azúcares fermentables y

nutrientes.
 Nuevos Productos
Los cuajos microbianos, más baratos que el de

ternera (quimosina) se utilizan en la producción de

más de la tercera parte de los quesos

comercializados en el mundo.

La proteasa de B. amyloliquefaciells estimula la maduración

del queso cheddar y las lipasas desarrollan aromas y

sabores fuertes en los quesos italianos

Derivados

lácteos
Tetra Pak International desarrolló el sistema Tetra Lacta®System,

consistente en añadir a la leche esterilizada una pequeña

cantidad de enzimas que da lugar a la hidrólisis del 80% de la

lactosa de la leche empaquetada en un período de una a dos

semanas.
Cervecería e La glucoamilasa de A. niger hidroliza las dextrinas a

hidrólisis del
azúcares fermentables, lo que permite obtener un

mosto más diluido, que con menor contenido

almidón
calórico produce el mismo nivel dealcohol que la

cerveza normal.

Los Saccharomyces diastaticus, distintos de los S. cerevisiae en tanto que producen

glucoamilasa, no son aptos para cervecería puesto que producen malos olores y su

glucoamilasa es demasiado estable frente a la temperatura.

Las Schwanniomyces castelli, poseen glucoamilasa con la importante característica de

que puede ser inactivada a las temperaturas normales de pasterización.

Objetivo: Introducir mediante ingeniería genética

esta enzima dentro de las S. cerevisiae.
 Degradación de polisacáridos en
paredes celulares  vegetales
Las paredes celulares están compuestas por fibras de celulosa y hemicelulosa

asociadas embebidas en una matriz péctica.

La degradación enzimática de la lignocelulosa aún no

es económicamente rentable, debido principalmente

a la resistencia de la lignina al ataque biológico.

La hidrólisis de la celulosa requiere

el sinergismo de tres importantes enzimas:

1. Celobiohidrolasa 2. EndogIucanasa 3. 1,4-β-glucanos

Actúa sobre la celulosa Ataca las regiones amorfas Más solubles β-glucosidasa:

microcristalina de las fibras de celulosa hidroliza la celobiosa

 Reacciones enzimáticas
con fases orgánicas

Los sistemas en dos fases, consistentes en

La reacción enzimática tiene
agua y un solvente orgánico poco miscible
lugar en la interfase, y el área
con ella, pueden mejorar los resultados de
interfacial puede incrementarse
las reacciones catalizadas por enzimas
por agitación hasta formar una
basados en sustratos relativamente
emulsión.
insolubles en agua.
Ventajas de los sistemas en dos fases
agua-solvente orgánico en las bioconversiones enzimáticas:

Pueden conseguirse unas conversiones eficientes de substratos poco solubles en

agua.

Las reacciones catalizadas por enzimas hidrolíticos pueden ajustarse para

favorecer la síntesis.

Los productos pueden prepararse fácilmente mediante la acción de

enzimas, siempre y cuando sean poco solubles en agua.

Los enzimas son relativamente estables en estas condiciones y pueden

estabilizarse posteriormente por inmovilización.

La contaminación microbiana se suprime debido

a la acción de la fase orgánica.

Producción de
enzimas
Las enzimas se obtienen por fermentación en

cultivos semi-sólidos, sumergidos, extracción

de tejidos ya sea en plantas o animales bajo

condiciones controladas.

La primera enzima producida industrialmente

fue la amilasa fúngica takadiastasa empleada

en USA como agente farmacéutico (para los

desórdenes intestinales) en 1894.

 En la actualidad se producen comercialmente
los siguientes enzimas:

1. Enzimas utilizados en la industria como amilasas. proteasas, catalasas,

isomerasas y penicilina acilasas.

2. Enzimas utilizadas con propósitos analíticos como la glucosa oxidasa, galactosa

oxidasa, alcohol deshidrogenasa, hexoquinasa, muraminidasa y colesterol oxidasa.

3. Enzimas utilizadas en medicina como la asparraginasa, proteasas,

lipasas y estreptoquinasa.
 Estas 3 áreas de aplicación requieren niveles variables de calidad y cantidad.

En base a toneladas, las más importantes son las enzimas industriales que se producen en

fermentadores de 120 m3, mientras que en las enzimas producidas para propósitos análiticos o

médicos se utilizan fermentadores de planta piloto.

Todos los enzimas producidos en grandes cantidades, salvo la glucosa

isomerasa y la invertasa, son extracelulares.

La tendencia industrial ha variado en las últimas décadas, reemplazando la obtención a partir

de tejidos animales o vegetales por cultivos de microorganismos seleccionados que generan la

enzima específica, para poder considerar el procedimiento industrial es necesario comprender

las diferentes etapas.

 Selección del microorganismo
adecuado

No deben de ser patógenos

ni estar asociado a la

producción de toxinas

Ser reconocido como un

microorganismo seguro

(GRAS)

Sí no cumple las medidas

establecidas dicha enzima es

Ejemplo de microorganismo GRAS
catalogada como un aditivo,

lo cual se penaliza con

retrasar la aplicación de un

nuevo desarrollo de 5 a 8

años.
Mecanismos de
Biosíntesis
La síntesis de enzimática puede

controlarse según el interés que se

tenga, no sólo a través de procesos

de mutación, sino también mediante

el manejo del medio en que se

encuentre el microorganismo.
 Enzimas
recombinantes

Beneficios esperados con nuevas técnicas de producción:

Menos costos en la producción de enzimas.

Producción de enzimas en organismos considerados como

seguros (GRAS) aptos para utilizarse en la industria alimentaria.

Modificaciones genéticas especifica a nivel DNA para mejor las

propiedades de las enzimas.

¿Cómo funciona?
Cuando una enzima nueva es identificada en

un microorganismo, el gen que codifica para

la misma puede ser transferido a alguna

bacteria de la cual se conoce mucho, tales

como Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces.

Su manipulación es segura, son de

crecimiento rápido y de esta manera se

puede producir mayor cantidad de dicha

enzima en el tanque de fermentación.

El producto obtenido, la enzima

recombinante, es de mayor pureza, lo cual

contribuye a una mejor calidad del producto.

 Cepas del género Bacillus

Han sido utilizados como huésped en la producción de proteínas producidas mediante enzimas

recombinantes.

Baja estabilidad de los plásmidos.

Da lugar a la formación de células hijas sin plásmido.

Dificultades:
Bajos niveles de proteasa.

Reduce la degradación proteolica de proteínas extrañas.

 Hongos
filamentosos S. Cerevisae

Producen hasta 20 g/l de enzima Son capaces de expresar, glicosar

a partir de una única copia del y excretar enzimas a partir de

gen de la glucosilamina. hongos y otras eucariotas.

Pueden expresar y secretar No procesan correctamente los

proteínas de origen bacteriano. nitrones de los genes fúngicos.

Mayor potencial para la síntesis y Las especies de aspergillus son

secreción de grandes cantidades muchos mejores que las levaduras

de proteínas de mamíferos a elevados niveles de expresión.

Actualmente

continuo de
se puede

enzimas
notar un

recombinantes
uso

en
Ventajas de las
muchos procesos a escala de la industria

alimentaria. Esto, debido a la demanda y

enzimas
necesidad

estos
de

insumos
grandes

lo cual
cantidades

requiere que
de

se
recombinantes
reduzcan los costos de producción, sin

perder la calidad.

Por lo tanto, la incorporación de las técnicas biotecnológicas no reemplazaría

los métodos convencionales e insumos utilizados, sino más bien complementaría

de manera positiva en la mejora y optimización de las prácticas actuales.

En el futuro, el uso que se haga de las enzimas recombinantes en

el dominio de la tecnología de alimentos, estará determinado por

la valoración de los riesgos y los beneficios asociados a este tipo

de tecnologías.
 Referencias

Association of Manufaturers and Formulators of Enzyme Products (Amfep).

2007. List of commercial Enzymes. Disponible en:

http://www.amfep.org/list.html

Genoma España / CIAA-PCM. 2005. Biotecnología en el sector

alimentario. Documento de Divulgación. Genoma España, España. pp 6-16.

Robinson, C. 2003. Alimentos y Tecnología de modificación

genética: Salud y seguridad en el consumidor. ILSI Europe.