Practica N7 Bio UNE

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UNIVERSIDAD NACIONAL DE EDUCACIÓN

ENRIQUE GUZMÁN Y VALLE


Alma Máter del Magisterio Nacional
FACULTAD DE CIENCIAS

DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE BIOLOGÍA

ASIGNATURA: BIOLOGÍA

PRÁCTICA Nº 7

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

I. INTRODUCCIÓN

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener
lugar sin la presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que
generalmente son proteínas, catalizan las reacciones bioquímicas,
permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que necesita
la célula. Como todo catalizador, las enzimas no se consumen en las
reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de
naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan son muy específicas:
sólo interaccionan con determinados sustratos, y sólo facilitan el curso de
determinadas reacciones.

II. FUNDAMENTO TEÓRICO

Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las


reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como
catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las
reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial, y
además son altamente específicas ya que cada una de ellas induce la
transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan
encontrar en el medio de reacción.

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por
enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una
reacción, por lo que existirían tantas enzimas como reacciones, y no se
consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos son, en cambio,
inespecíficos.

En una reacción catalizada por una enzima (E), los reactivos se


denominan sustratos (S), es decir la sustancia sobre la que actúa la
enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o
más productos (P).

Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al


final de la reacción.

Imagen 1: Reacción catalizada por la enzima

Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de


la enzima, denominada sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La
estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un
determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la
especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894)
enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima
como una llave a una cerradura". 

Clasificación de las Enzimas

El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres


de las enzimas revelan la especificidad de su función:
 Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que
implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u
oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las
oxidasas
 Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra.
Ej.: quinasas, transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
 Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H
y -OH.
 Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
 Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.
 Ligasas o Sintetasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando
la energía de la ruptura del ATP. Ej. polimerasas.

Acción de la Catalasa

La catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y


cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y
agua. El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de
muchos organismos vivos, pero dada su toxicidad debe transformarse
rápidamente en compuestos menos peligrosos. Para ello se usa con
frecuencia esta enzima que cataliza su descomposición en agua y
oxígeno. Además la catalasa se usa en la industria textil para la
eliminación del peróxido de hidrógeno, así como en menor medida se
emplea en la limpieza de lentes de contacto que se han esterilizado en
una solución de peróxido de hidrógeno.

El mecanismo completo de la catalasa no se conoce, aun así la reacción


química se produce en dos etapas:

H2O2 + Fe H2O + O
H2O2 + O=Fe H 2O + Fe + O2

Donde Fe representa el núcleo de hierro del grupo hemo unido a la


enzima.
Esta enzima, la catalasa, descompone el peróxido de hidrógeno (H 2O2)

en agua y oxígeno, solucionando así el problema de su toxicidad. La


reacción de la catalasa es:
2 H2O2 2H2O + O2
catalasa

Dada la existencia de la catalasa en los tejidos animales, se aprovecha


para utilizar el agua oxigenada como desinfectante cuando se echa
sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas son
anaerobias (no pueden vivir en presencia de oxígeno), mueren con el
desprendimiento de oxígeno producido por la acción de la catalasa de
los tejidos sobre el agua oxigenada.

Desnaturalización de la Catalasa

Las enzimas tienen una temperatura óptima de actuación. La catalasa se


encuentra en todos los tejidos vivos, donde descompone el H 2O2 en H2O
y O2, que, al ser gas, se desprende en forma de burbujas en solución
acuosa. Por lo tanto, al añadir agua oxigenada a un tejido vivo, la
detección del desprendimiento de oxígeno gas, indicará actividad
catalasa.

III. OBJETIVOS

 Conocer un catalizador biológico y observar su acción sobre algunas


moléculas específicas.
 Comprender el mecanismo de acción de la catalasa sobre el peróxido de
hidrógeno.

IV. MATERIALES
- 3 vasos pequeños de vidrio sin diseño
- Peróxido de hidrógeno (agua oxigenada)
- Agua destilada (o agua potable en su defecto)
- 1 trozo de hígado de pollo fresco
- 1 papa chica cruda.
V. PROCEDIMIENTO

5.1. Acción de la Catalasa

5.1.2 Acción de la catalasa animal

Muestra control

1.Colocar en un vaso 10 ml de agua potable (equivalente a dos


cucharas soperas) y agregarle trozos hígado de pollo.

Catalasa animal

1. Troce el hígado de pollo fresco hasta dejar trozos pequeños.


2. Coloque tres trozos de hígado a cada vaso.
3. Luego agregue aproximadamente 20 ml de agua oxigenada
(equivalente a dos cucharas de soperas) a cada vaso de
vidrio que contenga el hígado de pollo triturado.
4. Anote tus observaciones.

5.1.3 Acción de la catalasa vegetal


1. Repita los mismos procedimientos del paso 1, 2 y 3, pero
en vez de hígado de pollo, emplear papa.
2. Anote Tus observaciones.

Comparación de resultados:

CONTROL HIGADO PAPA


1. Ausencia de reacción 1. Reacción violenta: 1. Reacción lenta:
H2O + hígado H2O2 + hígado H2O2 + papa
2. Sin efervescencia. 2. Mucha efervescencia. 2. Poca efervescencia.
3. Sin catalasa 3. Gran cantidad de 3. Poca cantidad de
4. Sin combustión catalasa. catalasa.
4. La combustión es 4. La combustión se
rápida. demora.

5.2. Reacción amilolítica


1. Utilizar dos frascos de vidrio transparente.
2. Añadir una de solución de almidón a cada frasco.
3. Agregar a uno de los frascos saliva y agitar
suavemente.
4. Al cabo de 200 minutos agregar 2 gotas de alcohol
yodado a ambos frascos de vidrio.
5. Observar las coloraciones resultantes. Anotar los
resultados y hacer esquemas.

VI. CUESTIONARIO

1. ¿Cuál es la importancia de las enzimas en los procesos biológicos,


explique?
2. ¿Cómo se clasifican las enzimas y que función cumplen cada una de
ellas?
3. ¿De qué tejidos puede usted obtener la enzima catalasa? ¿Cuál es la
función biológica de esta enzima?
4. ¿Qué es la amilasa salival y que funciones cumple en la digestión?

VII. BIBLIOGRAFÍA

1. Kimbal, R. (1992) Biología. Fondo Educ. Interamericano. Bogota.

2. Fersht. A. (1990) Estructura y Mecanismo de las Enzimas. 1er. Editorial.


Reverte S.A.

3. Porto, A. (2008) Enzimas. Recuperado de


http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf

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