Colágeno

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Colgeno

El colgeno es una molcula proteica o protena que


forma fibras, las fibras colgenas. Estas se encuentran en
todos los animales. Son secretadas por las clulas del
Colgeno
tejido conjuntivo como los fibroblastos, as como por
otros tipos celulares. Es el componente ms abundante de
Triple hlice de tropocolgeno.
la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa
total de protenas en los mamferos. Frmula molecular ?
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ndice
1 Caractersticas fsicoqumicas
2 Sntesis del colgeno
2.1 Formacin del colgeno
2.2 Defectos en la sntesis de colgeno
3 Funcin y tipos
3.1 Tipos de colgeno
3.2 Estructura tridimensional
3.3 Comportamiento mecnico
4 El colgeno en las artes plsticas
5 Vase tambin
6 Referencias
7 Enlaces externos

Caractersticas fsicoqumicas
Las fibras colgenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la traccin. El punto de rotura de las fibras
colgenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centmetro
cuadrado. A esta tensin solamente se han alargado un pequeo porcentaje de su longitud original.

Cuando el colgeno se desnaturaliza por ebullicin y se deja enfriar, mantenindolo en una solucin acuosa, se
convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.

Sntesis del colgeno


La fase previa a la formacin de colgeno es intracelular: series de tres aminocidos se ensamblan en tndem
formando cadenas de polipptidos, llamadas cadenas (alfa), unidas entre s a travs de puentes de hidrgeno
intramoleculares.

Estas cadenas son muy ricas en prolina, lisina y glicina, fundamentales en


la formacin de la superhlice. La hidroxiprolina constituye alrededor de
un 10 a 12 % de todos los residuos aminoacdicos del colgeno,
dependiendo dicho porcentaje del tipo de colgeno. La forma qumica ms
abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colgeno es la 4-trans-
OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de
100 000 Da y es levgira (gira hacia la izquierda).

Tres de estas cadenas alfa (no hlices alfa) se ensamblan para formar una
molcula de procolgeno en forma de triple espiral que se secreta al Aminocido Prolina
espacio extracelular donde se transforma en tropocolgeno, un colgeno ya
maduro. Este monmero mide alrededor de 300 nanmetros de largo y 1,4 nm de
dimetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales
para formar una triple hlice dextrgira con una distancia entre las vueltas de 8,6
nanmetros.

La triple hlice se mantiene unida entre s debido a puentes de hidrgeno, que


afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Adems, los tropocolgenos
se unen entre s por medio de enlaces entre algunos aminocidos especficos (como
por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que Aminocido Glicina
favorecen la consolidacin de las fibrillas de colgeno.

En el espacio extracelular varias molculas de tropocolgeno se asocian a travs de enlaces entrecruzados


formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la clula se produce el fenmeno de alineacin y
maduracin de las molculas a tropocolgeno en un proceso denominado fibrognesis. Esta maduracin no
consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las
caractersticas mecnicas de cada tejido conjuntivo.1

Formacin del colgeno


Cada una de las cadenas polipeptdicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retculo
endoplsmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas ),
presentando aminocidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retculo
endoplsmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato
de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son tiles para la formacin de puentes de hidrgeno
intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhlice.

Tras su secrecin, los propptidos de las molculas de procolgeno son degradados mediante proteasas
convirtindolas en molculas de tropocolgeno asocindose en el espacio extracelular formando las fibrillas de
colgeno.

La formacin de fibrillas est dirigida, en parte, por la tendencia de las molculas de procolgeno a
autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento
escalonado y peridico de las molculas de colgeno individuales en la fibrilla.

Defectos en la sntesis de colgeno


Las siguientes enfermedades estn causadas por defectos en la correcta sntesis del colgeno que conducen a
alteraciones en su estructura.

Sndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en comn


sntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e
hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones.2
Osteognesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas
mltiples que dan lugar a deformaciones seas.2
Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un dficit de vitamina C (cido ascrbico) en la
dieta que causa una disminucin en la sntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa
requiere cido ascrbico. La hidroxiprolina proporciona tomos adicionales capaces de formar puentes de
hidrgeno que estabilizan la triple hlice de colgeno.2
Sndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a
defectos en la formacin de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparicin durante
la adolescencia de cuernos occipitales seos.2
Distrofia muscular congnita de Ullrich. Enfermedad congnita grave que provoca debilidad muscular
por dficit del colgeno VI.3

Funcin y tipos
Las fibras de colgeno forman estructuras que resisten las fuerzas de traccin. Su dimetro en los diferentes
tejidos es muy variable y su organizacin tambin; en la piel de los mamferos estn organizadas como cestos
de mimbre, lo que permite la oposicin a las tracciones ejercidas desde mltiples direcciones. En los tendones
lo estn en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de traccin. En el tejido seo adulto y en la
crnea se disponen en lminas delgadas y superpuestas, paralelas entre s, mientras las fibras forman ngulo
recto con las de las capas adyacentes.

Las clulas interactan con la matriz extracelular tanto mecnica como qumicamente, lo que produce notables
efectos sobre la arquitectura tisular. As, distintas fuerzas actan sobre las fibrillas de colgeno que se han
secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactacin y su
estiramiento.

Tipos de colgeno
El colgeno en lugar de ser una protena nica, se considera una familia de molculas estrechamente
relacionadas pero genticamente distintas. Se describen varios tipos de colgeno:

Colgeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendn, la dentina y la crnea.


Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de dimetro, agrupndose para formar fibras colgenas
mayores. Sus subunidades mayores estn constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren
ligeramente en su composicin de aminocidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como
cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su
funcin principal es la de resistencia al estiramiento.
Colgeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartlago, pero tambin se presenta en la crnea
embrionaria y en la notocorda, en el ncleo pulposo y en el humor vtreo del ojo. En el cartlago forma
fibrillas finas de 10 a 20 nanmetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas ms grandes,
indistinguibles morfolgicamente del colgeno tipo I. Estn constituidas por tres cadenas alfa2 de un
nico tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su funcin principal es la resistencia a la presin
intermitente.
Colgeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguneos, la
dermis de la piel y el estroma de varias glndulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50
nanmetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Est constituido por una clase nica
de cadena alfa3. Es sintetizado por las clulas del msculo liso, fibroblastos, gla. Su funcin es la de
sostn de los rganos expandibles.
Colgeno tipo IV: Es el colgeno que forma la lmina basal que subyace a los epitelios. Es un colgeno
que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de molculas orientadas al azar, asociadas a
proteoglicanos y con las protenas estructurales laminina y entactina. Es sintetizado por las clulas
epiteliales y endoteliales. Su funcin principal es la de sostn y filtracin.
Colgeno tipo V: Presente en la mayora del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
Colgeno tipo VI: Presente en la mayora del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las clulas en su
entorno. Se asocia con el tipo I.
Colgeno tipo VII: Se encuentra en la lmina basal.
Colgeno tipo VIII: Presente en algunas clulas endoteliales.
Colgeno tipo IX: Se encuentra en el cartlago articular maduro. Interacta con el tipo II.
Colgeno tipo X: Presente en cartlago hipertrfico y mineralizado.
Colgeno tipo XI: Se encuentra en el cartlago. Interacta con los tipos II y IX.
Colgeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos.
Interacta con los tipos I y III.
Colgeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una protena asociada a la membrana celular.
Interacta con los tipos I y III.
Colgeno tipo XIV: Aislado de placenta; tambin detectado en la mdula sea.
Colgeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquma.
Colgeno tipo XVI: Intima asociacin con fibroblastos y clulas musculares lisas arteriales; no se asocia
fibrillas colgenas tipo I.
Colgeno tipo XVII: Colgeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la membrana plasmtica
de las clulas.
Colgeno tipo XVIII: Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.
Colgeno tipo XIX: Se localiza en fibroblastos y en el hgado.
Colgeno tipo XX: Presente en la crnea, en el cartlago esternal y en los tendones.
Colgeno tipo XXI: Hallado en encas, msculo cardaco y esqueltico y otros tejidos humanos con
fibrillas de colgeno tipo I.

Estructura tridimensional
El colgeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena " (no confundir con
hlice), es una hlice levgira con alrededor de 3 residuos por vuelta. En cuanto a la estructura cuaternaria,
tres cadenas superenrolladas forman una triple hlice dextrgira. Cabe destacar que no encontramos
estructura terciaria en esta protena.

Comportamiento mecnico
Las fibras de colgeno confiere una resistencia mayor a los tejidos que las contienen, a diferencia de la elastina
que forma una red istropa las fibras de colgeno se presenten estructuradas en haces anistropos, lo cual
confiere un comportamiento mecnico anistropo con mayor rigidez en la direccin de las fibras de colgeno.
Muchas estructuras multicapa como las arterias, el esfago, o la piel, contienen diversas capas de colgeno, en
las cuales la direccin preferente de las fibras en cada capa es diferente, eso da una respuesta estructural
complicada.

El colgeno en las artes plsticas


Utilizando las coordenadas atmicas depositadas en el Protein Data
Bank, el artista germano-estadounidense Julian Voss-Andreae ha creado
esculturas basadas en la estructura del colgeno y de otras protenas.4
En Desenredar el Colgeno los cortes triangulares permiten observar las
lneas de fuerza dominantes que recuerdan el acero actual.5 6

Vase tambin
Tincin de Van Gieson

Referencias Escultura de Julian Voss-Andreae


Desenredar el colgeno (Unravelling
1. Obtenido del libro "Induccin miofascial". Edit Mc Graw Hill por Andrzej
Collagen) (2005) de acero inoxidable
Pilat
2. Devlin, T. M. 2004. Bioqumica, 4 edicin. Revert, Barcelona. ISBN 84- y 3,4 metros de altura.
291-7208-4
3. Bruno Eymard: Distrofia muscular congnita de Ullrich. (http://www.orpha.net/consor/cgi-bin/OC_Exp.php?lng=ES&E
xpert=75840) Orphanet, 2008. Consultado el 25 de diciembre de 2013.
4. PDB Community Focus: Julian V oss-Andreae, Protein Sculptor(ftp://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/doc/newsletters/rcsb_pd
b/news32_jan07.pdf). Protein Data Bank Newsletter(32). Winter de 2007.
5. Ward, Barbara (abril de 2006). 'Unraveling Collagen' structure to be installed in Orange Memorial Park Sculpture
Garden (http://www.future-drugs.com/doi/pdf/10.1586/14789450.3.2.169) . Expert Rev. Proteomics. 3 (2) (2): 174.
doi:10.1586/14789450.3.2.169 (http://dx.doi.org/10.1586%2F14789450.3.2.169).
6. Interview with J. Voss-Andreae "Seeing Below the Surface" in Seed Magazine (http://seedmagazine.com/news/2006/05/
seeing_below_the_surface.php)

Enlaces externos
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Se edit esta pgina por ltima vez el 29 jul 2017 a las 22:14.
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