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Unidade II
Unidade II
5 PROTEÍNAS
As proteínas, assim como os carboidratos, são moléculas orgânicas amplamente distribuídas na

natureza. Devido à grande variedade de estruturas tridimensionais, as proteínas são responsáveis por
desempenharem uma enorme diversidade de funções biológicas nos organismos vivos, como funções
catalíticas (enzimas), transportadoras (hemoglobina e mioglobina), reguladoras (insulina), motoras
(actina e miosina), componentes estruturais das células animais (colágeno, elastina), armazenamento
(proteínas dos ovos e grãos), protetoras (toxinas) etc. (DAMODARAN, 2010; VOLLHARDT; SCHORE, 2013).
A grande diversidade de funções é, sem dúvida, em grande parte, determinada pela composição
química. Quimicamente, uma proteína é definida como uma estrutura polimérica complexa formada
por 20 aminoácidos diferentes unidos por ligações peptídicas covalentes entre o grupo ácido carboxílico
(-COOH) de um aminoácido com o grupo amino (-NH2) do aminoácido adjacente (18a). Cada aminoácido
possui, ligada ao carbono alfa, uma cadeia lateral responsável pela identidade do aminoácido que lhes
confere características químicas únicas responsáveis diretamente pela conformação tridimensional de
uma proteína nativa, ou seja, sua função biológica (18b) (YADA; BRYKSA; NIP, 2012; NELSON; COX, 2014).
A ordem na qual os aminoácidos aparecem em uma proteína é determinada pelo código genético
(genes), que são transcritos e traduzidos de forma a iniciar a síntese de uma nova proteína. Durante a
etapa de síntese, as proteínas passam por três a quatro níveis estruturais: estrutura primária; estrutura
secundária; estrutura terciária; estrutura quaternária (CAMPBELL; FARRELL, 2015).
Grupo
ácido
carboxílico Formação da ligação
R 1
H R 2 peptídica entre
+ dois aminoácidos
H3N — CH — C — OH + H — N — CH — COO- por condensação.
Nessa reação ocorre
O a liberação de uma
Grupo amino molécula de água.
H2O H2O Grupo

COO- ácido
+ carboxílico
R1 H R2 H3N — C — H
+
H3N — CH — C — N — CH — COO- R Carbono alfa (α)
O Grupo Cadeia lateral
A) Ligação peptídica covalente B) amino
Figura 18 – A) Representação básica da reação de formação da ligação peptídica por condensação e

B) estrutura química geral de um aminoácido na forma zwitteriônica (carga líquida nula)
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ANÁLISE DE ALIMENTOS
Estrutura primária
Ordem na qual os aminoácidos são ligados na cadeia polipeptídica por ligações covalentes
(peptídicas) de forma unidimensional (figura anterior). A estrutura primária (sequência, tipo e número
de aminoácidos) é a responsável por como a proteína será enovelada em sua estrutura terciária
tridimensional nativa e biologicamente ativa (VOET; VOET, 2013; NELSON; COX, 2014; CAMPBELL;
FARREL, 2015).
Estrutura secundária
Formada por interações entre o oxigênio dos grupos carbonila e os hidrogênios dos grupos
amino (ligação de hidrogênio) presentes no esqueleto carbônico da cadeia polipeptídica (figura
anterior). De acordo com a rotação que esses grupos assumem, a estrutura secundária pode
adquirir diferentes configurações estruturais, sendo as mais importantes e que ocorrem com
maior frequência a hélice α e a folha β pregueada. Essas estruturas são ditas periódicas, pois se
repetem em intervalos regulares, sendo a folha β pregueada à estrutura responsável por dar a
conformação bidimensional característica das estruturas secundárias (CARRIJO; BARACAT-PEREIRA,
2014; CAMPBELL; FARREL, 2015).
Ligação de
hidrogênio
α-hélice Ligação de
hidrogênio β-folha pregueada
Figura 19 – Principais tipos de estruturas secundárias encontradas nas proteínas
Estrutura terciária
Essa conformação tridimensional é estabelecida através de um arranjo entre todos os átomos de

uma proteína, ou seja, enquanto na estrutura secundária, as interações por ligações de hidrogênio
ocorriam entre aminoácidos vizinhos ou adjacentes pelo oxigênio da carbonila e hidrogênios dos grupos
amino; na estrutura terciária, as interações podem ocorrer entre resíduos de aminoácidos distantes
através das cadeias laterais e quaisquer grupos prostéticos presentes, o que possibilita inúmeras formas
de dobramentos da cadeia polipeptídica, fato que torna capaz a formação da imensa variedade de
estruturas proteicas biologicamente ativas. O arranjo tridimensional é estabilizado por interações fracas
não covalentes como interações iônicas, hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, dipolo-dipolo, forças de
van der Waals e ligações dissulfeto formadas entre dois resíduos de cisteína (figura anterior) (VOET;
VOET, 2013; NELSON; COX, 2014).
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Cadeia
polipeptídica
tridimensional
Figura 20 – Estrutura tridimensional de uma proteína
Estrutura quaternária
Trata-se de uma estrutura proteica tridimensional formada por mais de uma cadeia polipeptídica
(dímeros, trímeros, tetrâmeros, ou seja, oligômeros), que podem ser iguais ou diferentes. Cada cadeia
polipeptídica da estrutura quaternária é denominada de subunidades. A interação e estabilização entre
as subunidades ocorrem também de forma não covalente, assim como nas estruturas terciárias (figura
anterior) (CARRIJO; BARACAT-PEREIRA, 2014; CAMPBELL; FARREL, 2015).
Subunidade A Subunidade C
Subunidade B Subunidade D
Figura 21 – Estrutura quaternária de uma proteína (tetrâmero)
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Ainda com relação à estrutura, as proteínas podem ser classificadas como globulares e fibrosas.
Essa classificação tem como base a forma, a estrutura, o grau de solubilidade em água e a função
biológica. As globulares (figura anterior) são caracterizadas por terem uma estrutura compacta e
esférica ou elipsoidal com núcleo hidrofóbico e regiões superficiais hidrofílicas formadas por interações
entre subgrupos estruturais de hélices α ou folhas β pregueadas somente, porções de hélices α ou
folhas β pregueadas que ocorrem em porções separadas da estrutura tridimensional e porções de
hélices α ou folhas β que aparecem de forma alternada (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009; CARRIJO;
BARACAT-PEREIRA, 2014).
A) B)
Figura 22 – Estrutura globular terciária da pepsina (A) e quaternária da hemoglobina (B)
As proteínas globulares apresentam diferentes graus de solubilidade que dependem da composição

das cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos que podem ser polares, apolares, carregados negativa ou
positivamente e da frequência com que esses resíduos de aminoácidos aparecem. Exemplos de proteínas
globulares: hemoglobina, mioglobina, enzimas, albuminas etc. Na figura anterior, são apresentados os
aminoácidos de acordo com as propriedades químicas da cadeia lateral.
Exemplo de aplicação
Conhecer profundamente a estrutura básica das proteínas é extremamente importante. Esse

conhecimento pode ser usado não somente na análise de alimentos como também na imunologia,
biologia molecular, bioquímica aplicada, entre tantas outras áreas de atuação do profissional biomédico.
Vale a pena estudar.
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Figura 23 – Classificação dos aminoácidos de acordo com a cadeia lateral
As proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas “lineares”
de formato cilíndrico (figura anterior) que apresentam pouca ou nenhuma solubilidade em água devido
à alta concentração de resíduos de aminoácidos com cadeia lateral hidrofóbica tanto em seu interior
como na superfície. São normalmente proteínas com funções estruturais envolvidas com força e
flexibilidade como colágeno, queratina, elastina etc. Diferentemente das proteínas globulares, as fibrosas
são normalmente formadas por um único tipo de estrutura secundária (NELSON; COX, 2014).
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A) B)
Figura 24 – Estrutura fibrosa do colágeno. A) Três hélices enoveladas (cadeias polipeptídicas azul, roxo e cinza);
B) super-hélice de colágeno mostrada a partir de uma de suas extremidades
Nos alimentos, além das funções biológicas já citadas, tecnologicamente, as proteínas são muito
exploradas, pois contribuem diretamente com sabores, aromas e cores formadas durante as reações
de escurecimento não enzimático (reação de Maillard) e escurecimento enzimático. Possuem também
importantes propriedades físicas como formação e estabilização de géis, espumas e emulsões (BELITZ;
GROSCH; SCHIEBERLE, 2009).
5.1 Importância nutricional das proteínas
À semelhança dos carboidratos e lipídios, as proteínas são compostos orgânicos que apresentam
em sua estrutura química carbono (C), hidrogênio (H) e oxigênio (O), porém é a única que apresenta o
nitrogênio (N) (~16%) e outros minerais como o fósforo (P), ferro (Fe) e cobalto (Co) (TIRAPEGUI; CASTRO;
ROSSI, 2016). Metabolicamente, a oxidação de 1 g dessa macromolécula é capaz de gerar ~4 kCal/g,
valor muito semelhante à oxidação dos carboidratos (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009), entretanto,
nutricionalmente, sua principal função é suprir a demanda corporal por nitrogênio e aminoácidos, estes
últimos possuem um papel importantíssimo no metabolismo anabólico proteico, ou seja, são a base para
a síntese de proteínas para o organismo humano e demais organismos vivos, também são necessários na
construção, manutenção e reparação de tecidos (FRAIZER, 2015).
Do ponto de vista dietético-nutricional, as proteínas alimentares são classificadas de acordo com

sua constituição em aminoácidos essenciais e não essenciais, ou seja, em proteínas de alto ou baixo
valor biológico ou, ainda, como proteínas completas, parcialmente completas ou incompletas (YADA;
BRYKSA; NIP, 2012; TIRAPEGUI; CASTRO; ROSSI, 2016).
Os aminoácidos essenciais são definidos como aqueles que não podem ser sintetizados pelo
organismo humano a partir de outros compostos orgânicos e, dessa forma, devem ser obtidos através da
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alimentação. Para tanto, devem ser inseridas na dieta as proteínas de alto valor biológico, que nada mais
são que proteínas constituídas por todos os aminoácidos essenciais, ou seja, proteínas de origem animal
encontradas em ovos, carnes (bovina, suína, aves, peixes), leite etc. Os aminoácidos não essenciais são
aqueles que podem ser sintetizados por nosso organismo, entretanto o processo de síntese é inteiramente
dependente da ingestão de proteínas para que haja equilíbrio no fornecimento de nitrogênio. Além
das carnes, ovos e leite, os grãos (trigo, aveia), as oleaginosas (semente de girassol, gergelim) e as
leguminosas (soja, feijão, amendoim) também são uma importante fonte de proteínas devido à presença
constante nas refeições, porém esses alimentos são considerados fontes de proteínas de baixo valor
biológico, pois, de modo geral, são deficientes em alguns aminoácidos essenciais, especialmente lisina e
metionina (FRAIZER, 2015; TIRAPEGUI; CASTRO; ROSSI, 2016).
Com o avanço da ciência e das pesquisas, atualmente, já é possível classificar os aminoácidos em

uma terceira classe, ou seja, em aminoácidos condicionalmente essenciais, que serão considerados como
essenciais para determinadas condições clínicas ou estado de desenvolvimento fisiológico (TIRAPEGUI;
CASTRO; ROSSI, 2016).
No quadro 11 (a seguir), estão relacionados os aminoácidos classificados como essenciais,

condicionalmente essenciais e não essenciais.
Quadro 11 – Relação dos aminoácidos classificados como essenciais,

condicionalmente essenciais e não essenciais de três letras
Aminoácidos Aminoácidos Aminoácidos

essenciais condicionalmente essenciais não essenciais
Fenilalanina (Phe*) Glicina (Gly*) Alanina (Ala*)
Triptofano (Trp*) Prolina (Pro*) Ácido aspártico (Asp*)
Valina (Val*) Glutamina (Gln*) Ácido glutâmico (Glu*)
Isoleucina (Ile*) Histidina (His*) Asparagina (Asn*)
Leucina (Leu*) Tirosina (Tyr*)
Lisina (Lys*) Serina (Ser*)
Treonina (Thr*) Arginina (Arg*)
Metionina (Met*) Cisteína (Cys*)
Adaptado de: Voet e Voet (2013, p. 1555); Tirapegui, Castro e Rossi (2016, p. 135).
5.2 Desnaturação e propriedades funcionais das proteínas
5.2.1 Desnaturação proteica
Como visto anteriormente, as proteínas são estruturas poliméricas constituídas por aminoácidos.
Para que apresente atividade biológica, é necessário que apresente sua estrutura tridimensional
(terciária ou quaternária) perfeitamente estabilizada, para isso, as interações fracas (pontes de
hidrogênio, ligações iônicas, ligações hidrofóbicas, forças de Van der Waals) que começam a ser
formadas a partir da estrutura secundária precisam estar íntegras, caso contrário, a proteína poderá
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perder irreversivelmente sua função. Esse processo onde as ligações que estabilizam uma proteína
nativa são perdidas ou desfeitas é chamado de desnaturação proteica, um processo importante que
pode ocorrer durante o processamento de alimentos, o que nem sempre é indesejável (DAMODARAN,
2010; FRAIZER, 2015).
A desnaturação (figura a seguir) pode ser definida simplificadamente como o desdobramento ou

desordem da estrutura tridimensional, responsável pela perda das propriedades biológicas e/ou físicas
de uma proteína. Vale ressaltar que no processo de desnaturação, as ligações peptídicas que ocorrem
entre os resíduos de aminoácido raramente são afetadas, pois se trata de ligações covalentes, ou seja,
ligações fortes (TIRAPEGUI; CASTRO; ROSSI, 2016).
Desnaturação
Estrutura proteica nativa Estrutura proteica desnaturada
Figura 25 – Desnaturação proteica
Como as proteínas são sintetizadas para atuarem em determinados ambientes celulares, quaisquer
variações nessas condições, ou seja, nas condições encontradas nas células, podem resultar na
desnaturação. De modo geral, as proteínas podem ser desnaturadas por agentes físicos (temperatura,
tratamento mecânico, pressão hidrostática e irradiação) e químicos (solventes orgânicos, ácidos e
bases (pH), íons metálicos, agentes oxidantes e redutores, sais e vários outros compostos orgânicos)
(UCKO, 1992; DAMODARAN, 2010; NELSON; COX, 2014; FRAIZER, 2015).
Temperatura
O calor é o agente mais comum usado no processamento e na conservação de alimentos e também

quando se trata de desestabilizar ligações fracas (não covalentes) da estrutura de uma proteína, além do
que, o aumento na temperatura também provoca aumento da entropia, que nada mais é que o aumento
no estado de desorganização molecular (DAMODARAN, 2010).
Nos alimentos, a desnaturação pelo calor é muitas vezes desejável, pois contribui para melhorar
propriedades sensoriais, aumentar a digestibilidade, melhorar a capacidade de estabilizar emulsões e pela
formação de espuma; por outro lado, pode ser indesejável em determinados processos, pois a desnaturação
pode reduzir a solubilidade das proteínas podendo formar aglomerados e consequentemente levar a
sua precipitação e ao comprometimento sensorial do produto (DAMODARAN, 2010; FRAIZER, 2015).
No quadro a seguir, são apresentadas algumas proteínas e suas respectivas temperaturas mínimas
de desnaturação.
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Quadro 12 – Temperatura de desnaturação térmica de algumas proteínas
Proteína Temperatura de desnaturação (Td)

Tripsinogênio 55
Albumina sérica bovina 65
Hemoglobina 67
Insulina 76
Albumina do ovo 76
α-lactoalbumina 83
β-lactoalbumina 83
Glicina de soja 92
Globulina de aveia 108
Adaptado de: Damodaran (2010, p. 206).
Ácidos ou bases
Mudanças no pH, ou seja, no potencial hidrogeniônico, podem afetar a carga líquida total de
uma proteína, ou seja, podem ocorrer alterações na distribuição de cargas positivas e negativas
dentro da cadeia polipeptídica afetando as interações eletrostáticas tanto de atração como repulsão
(FRAIZER, 2015).
A desnaturação causada pelo pH normalmente ocorre pelo processo de repulsão eletrostática de

cargas, em que há rompimento de algumas ligações de hidrogênio e consequentemente perda
da estrutura proteica nativa (NELSON; COX, 2014).
No que diz respeito a valores de pH, a maioria das proteínas é relativamente estável em pH próximos
à neutralidade e é mais afetada em extremos de alcalinidade do que em extremos de pH ácido, mas, de
modo mais específico, cada proteína tem o pH onde a sua estrutura assume o máximo de organização.
Mudanças no pH podem ocasionar estados de desnaturação, que são reversíveis, bastando apenas voltar
ao pH ideal de estabilidade (DAMODARAN, 2010). Um exemplo de desnaturação pelo pH é a coagulação
do leite feita por adição de um ácido (vinagre ou limão). Nesse caso, há uma agregação das proteínas
(caseínas) devido à carga líquida total ser nula (ponto isoelétrico), o que promove uma elevada interação
proteína-proteína resultando em precipitação.
Agentes oxidantes e redutores
A desnaturação nesse caso ocorre através da quebra de ligações dissulfeto entre os resíduos de
cisteína que possam estar presentes na cadeia polipeptídica (UCKO, 1992).
Solventes orgânicos
Atuam principalmente enfraquecendo as ligações hidrofóbicas, mas também afetam a estabilidade

de ligações de hidrogênio e das interações eletrostáticas. Como os solventes orgânicos são apolares,
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eles vão atuar sobre as ligações hidrofóbicas que normalmente ocorrem entre resíduos de aminoácidos
hidrofóbicos ou apolares e, dessa forma, há aumento na solubilidade da proteína na fase orgânica e
redução na fase aquosa (DAMODARAN, 2010; FRAIZER, 2015).
5.2.2 Propriedades funcionais das proteínas
Os alimentos são estruturas complexas formadas pelas interações entre os mais diversos nutrientes.
Essas interações, quando bem conhecidas e exploradas, podem colaborar significativamente com o
desenvolvimento de produtos que tenham atributos sensoriais amplamente aceitos pelos consumidores.
Pensando nas proteínas alimentares, a sua constituição química nos permite realizar uma série de
procedimentos que resultem em reações cujos produtos finais sejam altamente desejáveis do ponto
de vista sensorial (cor, aroma, sabor e textura). Temos como exemplo as propriedades viscoelásticas do
glúten, tão desejáveis em alguns produtos de padaria, a textura de produtos lácteos, a clara de ovo “em
neve”, a reação de escurecimento não enzimático (reação de Maillard) etc. (DAMODARAN, 2010).
As proteínas apresentam várias propriedades funcionais exploradas na produção de uma ampla

variedade de alimentos. No quadro a seguir, são apresentadas algumas dessas funções, o mecanismo
químico envolvido, o alimento e o tipo de proteína envolvida. Entre as principais, temos a capacidade de
emulsificação, formação de géis e espumas e solubilidade.
As proteínas do ovo, por exemplo, são muito versáteis do ponto de vista tecnológico, pois apresentam
diversas funcionalidades como gelificação, emulsificação, formação de espuma, ligação com a água e
coagulação pelo calor (COULTATE, 2002; ABEYRATHNE; LEE; AHN, 2013).
Quadro 13 – Proteínas alimentares e suas funções em sistemas alimentícios

(processamento, armazenamento, preparo e consumo)
Função Mecanismo químico Alimento Tipo de proteína

Solubilidade Hidrofilicidade Bebidas Proteínas do soro de queijo
Capacidade de retenção Sopas, molhos para
Viscosidade Gelatina
da água salada, sobremesas
Pontes de hidrogênio, Proteínas da carne e
Ligação à água Salsichas, bolos e pães
hidratação iônica proteínas do ovo
Carnes, géis,
Retenção e imobilização da Proteínas da carne e
Gelificação bolos, produtos de
água, formação de redes proteínas do leite e do ovo
panificação, queijos
Carnes, salsichas, Proteínas da carne, proteínas
Ligações hidrofóbicas,
Coesão-adesão massas, produtos do ovo e proteínas do soro de
iônicas e de hidrogênio assados queijo
Ligações hidrofóbicas e Carnes e produtos de Proteínas da carne e
Elasticidade ligações dissulfeto panificação proteínas dos cereais
(rede de glúten)
Formação de película e Salsichas, almôndegas, Proteínas da carne, proteínas

Emulsificação adsorção na interface sopas, bolos, molhos do ovo e proteínas do leite
óleo:água
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Função Mecanismo químico Alimento Tipo de proteína

Adsorção interfacial Chantilis, sorvetes, Proteínas do ovo e proteínas
Formação de espuma (gás:líquido) e formação bolos, sobremesas do leite
de película
Produtos de panificação
Fixação de lipídios e Ligações hidrofóbicas, Proteínas do ovo, proteínas
com baixo teor de
aroma retenção do leite e proteínas de cereais
gordura, doughnuts
Fonte: Damodaran (2010, p. 213).
Hidratação proteica
A água é muito importante em sistemas alimentícios, pois a forma de interação com os solutos,
principalmente os macromoleculares (proteínas, carboidratos e lipídios), é determinante para definição
das características reológicas e de textura. De acordo com a complexidade química das proteínas,
a sua interação com a água pode ocorrer de várias formas, entre elas, a interação íon-dipolo com
grupos carregados, grupos peptídicos da cadeia principal; grupos amida da Asn e Gln; grupos hidroxila
dos resíduos de Ser, Thr e Tyr (todas as interações dipolo-dipolo); e resíduos não polares (interação
dipolo-dipolo induzida e hidratação hidrofóbica). Essas diferentes formas de hidratação determinam
muitas das propriedades funcionais das proteínas como dispersibilidade, umectabilidade, expansão,
solubilidade, espessamento/viscosidade, capacidade de retenção de água, gelificação, coagulação,
emulsificação e formação de espuma (DAMODARAN, 2010).
Entre todas essas propriedades, vamos falar um pouco mais sobre solubilidade, formação de espumas
e géis e capacidade emulsificante.
Solubilidade
Determinada pela relação entre a densidade de grupos polares e grupos apolares e como eles estão
distribuídos na molécula, além das características do meio onde estão dispersas.
As proteínas globulares são normalmente solúveis em água, entretanto a solubilidade é diretamente

afetada pelo pH e/ou presença de sais no meio. No caso do pH, a solubilidade pode ser reduzida quando
o pH se encontra em seu ponto isoelétrico, ou seja, no pH em que a carga líquida total da proteína
for nula (zero – números de cargas positivas é igual ao número de cargas negativas). Nessa condição,
há uma forte força de atração entre as proteínas que se agregam, a precipitação isoelétrica acorrerá
reduzindo, assim, a solubilidade (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009).
Com relação aos sais, podemos ter os fenômenos de salting in ou salting out. O salting in é a
condição na qual em um meio aquoso contendo proteínas se adicionam pequenas quantidades de sais
neutros, as cargas provenientes da dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas,
diminuindo a interação entre elas. Consequentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína
no meio aquoso. Em contrapartida, o salting out é o fenômeno no qual a solubilidade das proteínas em
meio aquoso é reduzida pelo aumento da interação proteína-proteína. Isso ocorre devido ao aumento
na concentração de sal no meio (aumento da força iônica). A água de hidratação por sua vez passa a ter
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um maior poder de solvatação para os sais dissolvidos “abandonando” a estrutura proteica, aumentando
a interação proteína-proteína e reduzindo a solubilidade através da precipitação (BELITZ; GROSCH;
SCHIEBERLE, 2009).
Formação de espuma e capacidade emulsificante das proteínas
Moléculas anfipáticas ou anfifílicas são aquelas que apresentam na mesma molécula grupos
químicos com propriedades hidrofílicas (afinidade com a água) e grupos químicos com propriedades
hidrofóbicas (afinidade com lipídios e solventes orgânicos), ou seja, são capazes de reduzir a tensão
superficial da água (COULTATE, 2002). Essa importante característica permite que essas moléculas
sejam muito exploradas como moléculas estabilizantes de espumas e emulsões, o que garante outras
denominações como moléculas tensoativas ou surfactantes. De modo geral, a ação estabilizante
ocorre devido à capacidade de essas substâncias atuarem na interface entre duas fases distintas como
líquido-sólido, líquido-gás e líquido-líquido, o que possibilita, por exemplo, uma homogênea dispersão
de uma fase oleosa (emulsão; por exemplo: maionese) ou fase gasosa (espuma; por exemplo: clara em
neve e sorvete de massa) em um ambiente aquoso (VOET; VOET, 2013).
As proteínas, devido a sua natureza química, principalmente relacionada às características das

cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos, são consideradas moléculas anfifílicas naturais, pois
uma série de interações intermoleculares é possível na interface, incluindo ligações de hidrogênio,
contatos hidrofóbicos, eletrostáticos, ligações de dissulfeto e formação de interações de van der Waals
(FOEGEDING; LUCK; DAVIS, 2006; LOMAKINA; MÍKOVÁ, 2006).
As espumas são sistemas coloidais em que um gás se encontra disperso em um líquido cuja interface
é separada por uma fina película (SCHRAMM, 2014). Essa fina película é o agente tensoativo (que pode
ser uma proteína), em que os grupos hidrofóbicos estarão voltados para a fase gasosa e os grupos
hidrofílicos para a fase aquosa (DALTIN, 2011). A estabilidade de uma espuma pode ser afetada pelo pH do
meio, pela interação com outras moléculas como lipídios e carboidratos, presença de sais, concentração
proteica, flexibilidade molecular da proteína para envolver a bolha de gás, distribuição de cargas e
hidrofobicidade proteica (DAMODARAN, 2010).
Entre os seguimentos da indústria alimentícia, a propriedade das proteínas em formar espumas é

particularmente importante para os setores de panificação, confeitaria e sorvetes, pois tem influência
direta sobre a textura e estrutura de produtos como pães, bolos, biscoitos, merengues, sorvetes e
diversos outros, uma vez que dependem da incorporação de ar para garantir sua qualidade sensorial
(ALLEONI, 2006).
Com relação à capacidade emulsificante, o mecanismo químico de ação das proteínas é muito
semelhante ao que ocorre durante a formação de espumas. As características anfipáticas das proteínas
atuam reduzindo a tensão superficial da água na interface óleo-água de modo a manter as gotículas
de gordura dispersas de modo homogêneo, o que configura a emulsão. Assim como na formação de
espumas, as proteínas em uma emulsão se associam aos lipídios através de seus grupos hidrofóbicos
e à água através de seus grupos hidrofílicos. Essa propriedade tensoativa é muito importante para a
produção de cremes, sorvetes, embutidos etc.
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Formação de géis
Os géis estão muito presentes no setor alimentício e são parte de um processo de grande importância
no que se refere aos aspectos de textura e reologia de alimentos. Na produção de alimentos, os agentes
gelificantes naturais mais utilizados são geralmente de origem proteica ou de carboidratos. Seus
derivados, quando em contato com uma fase aquosa, apresentam a capacidade de formar uma rede
tridimensional entre uma fase sólida (proteína ou carboidrato) e uma líquida (água). Nesse processo, os
polímeros formam ligações cruzadas entre si (rede) através de ligações covalentes ou não covalentes
para a formação de uma rede capaz de aprisionar a água, bem como outras substâncias de baixo
peso molecular.
No caso das proteínas, elas sofrem uma transformação em seu estado “sol” para um estado
“semelhante a gel”, principalmente quando concentradas e sob ação do calor. Nesse caso, as ligações
fracas que estabilizam a estrutura proteica nativa são rompidas e com o resfriamento, novas
ligações fracas (ligações não covalentes estáveis) são formadas (estrutura “desnaturada”), porém
de forma desordenada e com formação de rede proteica (por exemplo, gelatina), ou seja, interação
proteína-água (DAMODARAN, 2010).
A gelatina, proteína solúvel obtida a partir da hidrólise do colágeno, é um dos gelificantes mais
conhecidos e usados na atualidade. Trata-se de um gel proteico termo-reversível, ou seja, quando
aquecido na presença de água e, posteriormente, resfriado, há formação de gel (hidrogel), porém,
se aquecido novamente, se liquefaz.
Na indústria alimentícia, além da propriedade gelificante (viscosidade e textura), a gelatina também

vem sendo aplicada como emulsificante, formadora de espuma, matéria-prima para produção de
embalagens biodegradáveis, agente microencapsulante etc. Todas essas propriedades só são possíveis
graças às características anfipáticas das proteínas e pela facilidade de formarem ligações fracas não
covalentes, como ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas e hidrofóbicas entre si e com outras
moléculas (GÓMEZ-GUILLÉN et al., 2011).
Outra situação em que a formação de gel é muito importante é no processo da rede de glúten.
O glúten é o resultado do complexo proteico formado em proteínas globulares gliadina e glutenina na
presença de água e sob ação mecânica formando uma massa viscoelástica capaz de aprisionar o gás
durante a fermentação (DAMODARAN, 2010). A viscoelasticidade é o resultado de uma rede proteica
reticulada formada durante a transição das proteínas na forma de “sol” (proteínas) para uma forma de
gel (proteína-água). Essa rede é estabilizada principalmente por ligações dissulfeto entre os resíduos
de cisteínas encontrados em grande quantidade nessas proteínas, além de ligações de hidrogênio
(LEE; MULVANEY, 2003, NG; MCKINLEY, 2008).
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5.3 Métodos de análise de proteínas
A determinação de proteínas nos alimentos, assim como de quaisquer outros nutrientes, é fator
primordial para definir as propriedades nutricionais de um alimento, a confecção de tabelas nutricionais
(rotulagem), para determinação de parâmetros de qualidade, fraudes, atividade funcional e biológica
das proteínas etc. (CHANG; ZHANG, 2017).
Vários métodos foram desenvolvidos para a quantificação de proteínas e estão baseados na

quantificação de nitrogênio (digestão de amostras proteicas), análise através das ligações peptídicas,
aminoácidos aromáticos (cromatografia, espectrofotometria), entre outros.
Entre os métodos de análise mais usados, o tipo mais básico é a determinação de proteínas totais
em alimentos, que está baseado no conteúdo médio de nitrogênio presente em uma proteína, que é de
16% (BRYKSA; YADA, 2015). O método oficial mais praticado para determinação de proteínas totais nos
alimentos é denominado de método de Kjeldahl, que tem como princípio a determinação do conteúdo
proteico a partir da quantificação de nitrogênio (N) orgânico total.
5.3.1 Método de Kjeldahl
Como já mencionado, o método de Kjeldahl é um processo de determinação de N orgânico total, ou

seja, N proteico e não proteico, através de uma série de reações sequenciais divididas em três fases: a fase
de digestão, destilação e titulação da amostra, respectivamente. A matéria orgânica é decomposta em
sulfato de amônio (digestão) e o nitrogênio existente é finalmente transformado em amônia (destilação)
e quantificado através de uma análise titulométrica com um ácido padrão (titulação). Antes de se iniciar
a análise, é necessário triturar as amostras sólidas para que se tenha o máximo de homogeneização da
amostra e para facilitar o processo de digestão (CHANG; ZHANG, 2017).
5.3.2 Digestão
Nessa etapa, uma massa de amostra deve ser pesada com exatidão e transferida para o tubo de
digestão de forma a evitar que a amostra entre em contato com a parede do tubo para que não haja
perda de massa. Em seguida, são adicionados a mistura catalítica e o ácido sulfúrico (H2SO4) e se inicia
o processo de digestão que tem como fim a formação de uma mistura límpida levemente esverdeada.
Nesse momento, todo carbono e oxigênio foram oxidados havendo a formação de gás carbônico (CO2(g)),
água (H2O) e o nitrogênio orgânico foi convertido em sulfato de amônio (NH4)2SO4 (CHANG; ZHANG,
2017). Reação geral do processo de digestão:
Mistura catalítica
aquecimento
Proteína + H2SO4 CO2(g) + H2O + (NH4)2SO4
5.3.3 Destilação
A amostra digerida será neutralizada com uma solução de hidróxido de sódio. A mistura
ácido-base forte fará com que o sulfato de amônia (não volátil) seja degradado a amônia (NH3 – volátil).
73
Unidade II
A amônia (gás) será destilada e recolhida em uma solução de ácido bórico contendo os indicadores de
azul de metileno e vermelho de metila (CHANG; ZHANG, 2017). Reação geral do processo de destilação:
(NH4)2SO4 + 2NaOH NH3 + Na2SO4 + 2H2O
NH3 + H3BO3 NH4 + H2BO3-
5.3.4 Titulação
A solução contendo o íon borato (proporcional ao conteúdo de nitrogênio) será titulada com uma
solução padronizada de ácido clorídrico (HCl) com concentração conhecida (CHANG; ZHANG, 2017).
Reação geral do processo de titulação:
H2BO3- + HCI H3BO3
5.3.5 Cálculo de proteínas totais
O cálculo será realizado a partir do volume de ácido clorídrico (HCl) usado na titulação, pois o
número de mols de HCl gastos é igual ao número de mols de amônia (NH3) que equivale ao número de
mols de nitrogênio orgânico da amostra (N). Para conversão de mols em porcentagem de nitrogênio na
amostra, se aplica a equação a seguir:
K * V * Fator
Proteína total ( % ) =
P
Onde:
K = Fc x 0,0014 x 100
Fc = fator de concentração da solução de HCl
V = volume de HCl gasto na titulação
Fator = fator de transformação de nitrogênio em proteína
P = massa da amostra em gramas utilizada no experimento
Como a técnica quantifica o N orgânico não proteico (aminoácidos livres, pequenos peptídeos,
ácidos nucleicos, fosfolipídios, porfirina e algumas vitaminas, alcaloides, ácido úrico, ureia e íons de
amônio), e considerando que cerca de 16% das proteínas são constituídas por N (16 g/100 g), durante a
quantificação, é necessário considerar um fator de transformação geral para N proteico, esse fator é de
6,25, obtido da seguinte relação (INSTITUTO ADOLFO LUTZ, 2008):
74
16 g de N 100 g de proteína
X g de N Y g de proteína
N * 100
Y= = X * 6,25 g de proteínas
16
Cabe ressaltar que esse fator de transformação em N proteico deve ser utilizado para alimentos de
forma geral, porém alguns alimentos possuem fatores de transformação estabelecidos e específicos,
conforme descrito no quadro a seguir.
Observação
Os cinco alimentos mais ricos em proteínas são: soja (34 g de proteína

a cada 100 g); camarão (24 g de proteína a cada 100 g); frango (23 g
de proteína a cada 100 g); salmão (21,62 g de proteína a cada 100 g) e
amêndoa (21,1 g de proteínas a cada 100 g).
Quadro 14 – Fatores de transformação de nitrogênio total em proteína
Tipos de alimentos Fator de transformação

Farinha de centeio 5,83
Farinha de trigo 5,83
Macarrão 5,70
Cevada 5,83
Aveia 5,83
Amendoim 5,46
Soja 6,25
Arroz 5,95
Amêndoas 5,18
Castanha do Pará 5,46
Avelã 5,30
Coco 5,30
Outras nozes 5,30
Leite e derivados 6,38
Margarina 6,38
Gelatina 5,55
Outros alimentos 6,25
Fonte: Instituto Adolfo Lutz (2008, p. 122).
75
Unidade II
6 VITAMINAS
6.1 Conceitos e características gerais
Desde muito cedo, fomos orientados que uma alimentação à base de carnes, verduras, legumes e
frutas eram fontes nutritivas de vitaminas e minerais e, assim, paulatinamente, esse conceito foi incutido
em nossa sociedade. Uma dieta rica desses nutrientes condiciona o funcionamento do organismo como
um todo, modulando a resposta imunológica a combater agentes patogênicos, como vírus, fungos
e bactérias.
As principais fontes de vitaminas são os vegetais e os microrganismos. Praticamente, quase todas

as vitaminas são precursoras de coenzimas, sendo preciso transformá-las enzimaticamente em suas
coenzimas correspondentes (MORAN et al., 2013).
Define-se por avitaminose ou hipovitaminose, a deficiência de vitaminas, que pode ser resultante
tanto de uma dieta inadequada, quanto de disfunções do organismo decorrentes de determinadas
doenças. A hipervitaminose, ao contrário da hipo, refere-se ao excesso de vitaminas, levando à queda
capilar, ao ressecamento da pele e a outros danos, embora o excesso de vitamina seja excretado através
da urina (MATOS; MACEDO, 2015).
Uma alimentação saudável e balanceada é a base para uma vida longínqua.
Manter uma alimentação saudável e balanceada que garanta um aporte

suficiente de vitaminas é muito importante, porque elas participam de
muitas reações bioquímicas, transformando os alimentos em energia,
ajudando a evitar doenças (BRINQUES, 2015, p. 48).
Em 1912, Casimir Funk chamou o composto orgânico de “vitamina” para descrever uma “amina vital”
do arroz integral utilizado para a cura da patologia chamada de beribéri, uma doença que acomete
alguns animais e os seres humanos, ocasionada pela carência nutricional, resultando em manifestações
clínicas envolvendo o sistema cardiovascular, gastrointestinal e o sistema nervoso (MORAN et al., 2013).
As formas mais graves podem levar o indivíduo a óbito.
As vitaminas são compostos orgânicos importantes para a homeostase do organismo, não são
energéticas, as doses necessárias diariamente são mínimas (miligrama/micrograma), não são digeridas
como os carboidratos e os lipídios, sendo absorvidas diretamente, pois são moléculas pequenas, além
de atuarem como cofatores enzimáticos. Para algumas enzimas, os cofatores são partes essenciais da
catálise enzimática.
76
Quanto à classificação, podem ser lipossolúveis (solúveis em lipídios ou em solvente apolares) ou

hidrossolúveis (solúveis em água). As vitaminas lipossolúveis (A, D, E e K) são armazenadas no organismo;
e as hidrossolúveis (vitaminas do complexo B – B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9, B12 – e a vitamina C) são
excretadas após a filtração glomerular através da urina.
6.2 Vitaminas hidrossolúveis
As vitaminas do complexo B e as vitaminas C são comumente chamadas de vitaminas hidrossolúveis.

As características que elas compartilham é a solubilidade em água. Como não são armazenadas em
quantidades satisfatórias, o consumo regular é uma necessidade diária (GALLAGHER; YALAMANCHILI;
SMITH, 2012).
6.2.1 Vitamina C – ácido ascórbico
A vitamina C ou ácido ascórbico não é uma coenzima, mas um agente redutor de diversas reações
enzimáticas, sendo a hidroxilação do colágeno a mais importante delas (MORAN et al., 2013). A oxidação
do composto está elucidada na figura a seguir.
Conhecida por ser um agente antiescorbuto, uma doença antiga encontrada a partir de meados
do século XVIII em marinheiros que ficavam grande tempo à deriva, cuja alimentação era quase que
exclusivamente à base de peixes e carboidratos. O consumo de vegetais e frutas, em específico frutas
cítricas, como limão e laranja, eram escassos.
O escorbuto é uma doença cuja principal causa é a carência de vitamina C, acometendo indivíduos de
ambos os sexos e com idade variável. Os sintomas incluem depleção do sistema imunológico, fraqueza,
fadiga, hematomas e sangramento das gengivas.
A voracidade e, muitas vezes, a necessidade pela comida rápida fazem com que a população atual
consuma cada vez menos alimentos frescos e saudáveis, ricos em micronutrientes e minerais. Para isso, a
indústria de alimentos vem a cada dia enriquecendo seus produtos alimentícios para atender à demanda
e à carência nutricional da população. Mas, infelizmente, a maioria desses produtos apresenta, além
dos micronutrientes essenciais, macronutrientes hipercalóricos, como carboidratos simples e lipídios,
contribuindo para o sobrepeso e a obesidade mundiais. Portanto, uma alimentação à base de produtos
frescos e in natura é uma estratégia profilática para obtenção de vitaminas e minerais.
77
Unidade II
CHO CHO
CHO CH2OH
H C OH H C OH
Enzima Enzima HO CH O Enzima HO CH O
HO C H 1 HO C H 2 3
H H O H H O
H C OH H C OH H H
H C OH H C OH HO OH HO OH
CH2OH COO Lactona do ácido L-gulono-lactona
D-glicurônico
D-glicose Ácido Enzima
D-glicurônico 4
2-ceto- L-gulono-
Ácido CH2OH L-gulono- CH2OH gama-lactona
L-ascórbico lactona oxidase (GULO)
Importante: o ácido HO CH O HO CH O
ascórbico é sintetizado a
partir da D-glucose. O O
A última etapa é catalisada
pela enzima GULO. H H
HO OH HO O
Figura 26 – Representação esquemática da biossíntese da vitamina C
As principais funções, fontes de alimentos e doses diárias de vitamina C estão listadas no

quadro a seguir.
Quadro 15 – Descrição geral da vitamina C
Quantidade de vitamina C
Funções Fonte Exigências diárias
(mg/100 g de alimento)
Laranja 40,9 mg
– Necessária para a saúde da pele e
mucosas Limão 63,2 mg
– Favorece a cicatrização de feridas Melão 58,7 mg
15-120 mg/dia,
– Aumenta a competência do sistema Morango 72,8 mg dependendo da idade
imunológico e do sexo
Brócolis 80 mg
– Tem participação no controle dos Couve-flor 48 mg
níveis de colesterol
Couve 92 mg
Adaptado de: Pinheiro, Porto e Menezes (2005, p. 33); Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 89).
6.2.2 Tiamina (vitamina B1)
Molecularmente, a tiamina apresenta um anel pirimidínico e uma fração tiazol, ligados por uma
ponte de metileno (CH2), demostrada na figura a seguir. Ambas as frações são importantes para a
atividade biológica. Após absorção pela célula, a tiamina é imediatamente fosforilada em difosfato de
tiamina (TDP). O TDP atua como um cofator enzimático essencial no metabolismo dos aminoácidos e
da glicose pela célula.
78
H3C CH2 CH2 OH

Anel NH2
+ 4 5 Anel triazólico
pirimidínico
N 3 1
CH2 2 S
N C
H3C N H
A) Tiamina
O O
-
H3C CH2 CH2 O P O P O
NH2 - -
+ 4 5 O O
CH2 N3 2 1S
N C
Tiamina
H difosfato (TDP)
B) H3C N
Figura 27 – Estrutura química da tiamina. A) Tiamina (vitamina B1); B) tiamina difosfato
A deficiência nutricional de tiamina pode afetar o sistema cardiovascular, nervoso e, como ocorre, na
doença beribéri. O beribéri seco é caracterizado por neuropatia periférica, devido ao comprometimento
das funções sensitivas, motoras e reflexas. No beribéri úmido, o paciente pode apresentar neuropatia
periférica, associado à taquicardia, cardiomegalia e insuficiência cardíaca congestiva. Pacientes
etilistas crônicos podem desenvolver uma complicação neuropsiquiátrica, como a encefalopatia de
Wernicke (WILEY; GUPTA, 2020). O quadro a seguir faz uma descrição breve e importante a respeito
da vitamina tiamina.
Quadro 16 – Descrição geral da tiamina
Quantidade de tianina
Funções Alimento Exigências diárias
Farinha de trigo integral 0,4-0,5
Arroz integral 0,50
– Atua no metabolismo dos Arroz polido 0,03
carboidratos 0,5-1,0 mg/dia,
Ervilhas 0,36 dependendo da idade
– É aliada ao sistema nervoso e e do sexo
muscular, combatendo a dor Outras leguminosas 0,4-0,6
Carne bovina 0,3
Carne suína < 1,0
Adaptado de: Pinheiro, Porto e Menezes (2005, p. 34).
6.2.3 Riboflavina (vitamina B2)
A riboflavina ou vitamina B2 (figura a seguir) deriva duas coenzimas importantes nas funções
celulares normais: crescimento e desenvolvimento. A flavina mononucleotídeo (FMN) e a flavina-adenina
dinucleotídeo (FAD) fazem parte da cadeia transportadora de elétrons. Estruturalmente, a riboflavina é
composta por um anel planar de isoaloxazina ligada a uma cadeia lateral de ribitol (SAID; ROSS, 2016).
79
Unidade II
H2N
CH3 N
N
H3C
OH O OH N
N
P OH
N O OH
O P O O
N OH OH
N O
OH
O N O
H
Riboflavina
Flavina mononucleotídeo (FMN)

Flavina-adenina dinucleotídeo (FAD)
Figura 28 – Estrutura da riboflavina e suas coenzimas associadas.

Flavina mononucleotídeo (FMN) e flavina-adenina dinucleotídeo (FAD)
A deficiência nutricional da riboflavina comumente manifesta-se após alguns meses sem o consumo
da vitamina, resultando em dermatites e descamações labiais. A riboflavina pode ser encontrada na
maioria dos tecidos vegetais e animais com concentrações variadas. As vísceras apresentam a maior
proporção em miligramas/100 gramas de alimento (quadro a seguir).
Quadro 17 – Descrição geral da riboflavina
Quantidade de riboflavina
Carne vermelha 0,17
Fígado de boi 2,0
– Essencial para o metabolismo dos Peixe 0,10
carboidratos, lipídios e aminoácidos
Abacaxi 0,13 0,3-1,6 mg/dia,
– Função antioxidante dependendo da idade
Brócolis 0,11 e do sexo
– Necessária para a pele e mucosas
saudáveis Feijão branco 0,30
Vagem 0,20
Alface 12,0
6.2.4 Niacina (vitamina B3)
O termo “niacina” é um descritor genérico para designar tanto o ácido nicotínico (origem
vegetal) como a nicotinamida (origem animal). Sua síntese em humanos é insuficiente para suprir
suas necessidades metabólicas e, portanto, se faz fundamental ingeri-la diariamente (MARIA;
MOREIRA, 2011).
80
Ela atua como componente das coenzimas do nucleotídeo de piridina, NAD e NADP, que são
essenciais em todas as células para a produção de energia e ao metabolismo (GALLAGHER;
YALAMANCHILI; SMITH, 2012, p. 78). A figura a seguir elucida a estrutura química dessas moléculas.
NH2
COOH N
N
O
N N
N -
O P O CH2
Ácido
nicotínico O O
O P O -
O OR(H ou PO3)
OH
CONH2 CONH2
CH2
N N+
O
Nicotinamida
Nicotinamida adenina
dinucleotídeo fosfato
OH
OH
Figura 29 – Estrutura dos compostos de niacina e nucleotídeos de nicotinamida
As principais fontes alimentares são as de origem vegetal e animal (quadro a seguir), fornecendo o
ácido nicotínico e triptofano. Na deficiência de niacina, o indivíduo apresenta sintomas como fraqueza
muscular, anorexia e erupção cutâneas. A pelagra, causada pela deficiência mais grave da niacina,
apresenta sinais clínicos clássicos conhecidos como os “3 ds”: diarreia, dermatite e demência. A ingestão
diária de alimentos contendo niacina e triptofano previne contra as formas leve e grave da doença.
Quadro 18 – Descrição geral da niacina
Quantidade de niacina
Carne de boi 2,9
Peixe 5,9
– Controla os níveis sanguíneos de Ostra 1,9
colesterol
Ervilha 1,9 2-18 mg/dia,
– Regulação do apetite dependendo da idade
Acelga crua 2,2 e do sexo
– Necessária para o funcionamento
das glândulas suprarrenais Inhame cozido 1,1
Maracujá 2,6
Tomate cru 0,5
81
Unidade II
6.2.5 Ácido pantotênico (vitamina B5)
A vitamina B5, ou ácido pantotênico, possui papel relevante no metabolismo para a produção de
energia através da integração com a acetil-CoA. A CoA auxilia na distribuição do acetato e outras
moléculas através da glicose, ácidos graxos e vias metabólicas. O ácido pantotênico está amplamente
distribuído nos alimentos (quadro a seguir) e raramente ocorrem casos de deficiência clínica.
Quadro 19 – Descrição geral do ácido pantotênico
Quantidade de ácido
Funções Alimento pantotênico Exigências diárias
Arroz branco 1,13
Carne bovina, moída, 0,33
cozida
– Metabolismo dos carboidratos
Fígado frito 5,92
– Ação fungicida e bactericida 1,7-7 mg/dia,
Castanha de caju 1,22 dependendo da idade
– Atua na cicatrização da pele
Leite em pó 0,76 e do sexo
– Na forma alcoólica, o pantenol exibe
ação protetora na pele e cabelos Brócolis cru 0,53
Ovos cozidos 1,40
Farinha de cereais 1,73
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 81); Matos e Macedo (2015, p. 64).
A composição estrutural (figura a seguir) é formada por um hidróxi-ácido complexo, o ácido pantoico
e a molécula de beta-alanina, unidos por um grupo amina ligados à carboxila do ácido (MORESCHI;
ALMEIDA-MURANDIAN, 2007).
82
SH
CH2
Betamercaptoetilamina
CH2
NH
C O
CH2
Beta-alanina Panteteína
CH2
NH
C O Ácido
pantotênico
CHOH
Ácido pantoico CH3 C CH3
CH2
O P O
O
NH2
-
O P O
O N C
C N
HC Adenina
C CH
CH2 N N
O
H H
H H
Ribose 3’-fosfato
O OH
PO32-
Figura 30 – Estrutura química do ácido pantotênico
6.2.6 Piridoxina (vitamina B6)
A piridoxina, ou vitamina B6, nomenclatura mais aceita pela literatura, deriva o 2-metil-3,5 –
di-hidroximetilpiridina, forma ativa biológica de piridoxina (PN) e mais dois compostos ativos, o aldeído
piridoxal (PL) e a amina piridoxamina (PM) (figura a seguir) (GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
83
Unidade II
Grupo R O
O
R 4’
CH
HO 4 5
CH2OH Piridoxal CH HO CH2OH
3 5’
2 1 6
Piridoxamina CH2NH2
H3C N H H3C N H
Estrutura basal Piridoxina CH2OH Ácido 4-piridóxico
HOH2C
R O CH2OH O OH
HO CH2 O P OH HO CH2 O OH
OH
OH
H3C N H H3C N H
Derivado 5’-fosfato Piridoxina-5’-β-D-glicosídeo
Figura 31 – Estruturas químicas das formas de piridoxina
A vitamina B6 pode ser obtida através dos alimentos, principalmente, das carnes, produtos de
grãos integrais, como trigo, vegetais e nozes (quadro a seguir) e através da síntese da microbiota normal
do intestino grosso. A deficiência desse micronutriente leva a manifestações clínicas, como depleção das
células leucocitárias, fraqueza, insônia e neuropatias periféricas – dormência, formigamento e pontadas
nas mãos e pés (GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
Quadro 20 – Descrição geral da piridoxina
Quantidade de piridoxina
Couve-flor 0,10
– Responsável pela elasticidade do Cebola crua 0,14
colágeno
Farinha de mandioca 0,81
– Atua no sistema imunológico 0,1-2,0 mg/dia,
Grão de bico 0,75
– Prevenção do envelhecimento dependendo da idade
Banana-maçã 0,14 e do sexo
– Desempenha papel importante na Peito de frango 0,52
produção de energia pela quebra do
glicogênio e gliconeogênese Costela assada 0,35
Amendoim 0,76
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 81); Matos e Macedo, (2015, p. 64).
6.2.7 Biotina (vitamina B7)
A biotina compõe as vitaminas do complexo B, apresenta um anel ureído ligado a um anel tiofeno e
cadeia lateral de ácido valérico e a um átomo de enxofre (figura a seguir). Nos alimentos, a biotina está
unida às proteínas. A liberação ocorre após a digestão por enzimas proteolíticas para produzir biotina
livre e biocitina (GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012; BRINQUES, 2015). Ela atua como coenzima
nas reações de carboxilação e descarboxilação, expressão gênica, síntese de ácidos graxos e glicogênio
(BENASSI; MERCADANTE, 2018).
84
O O
Biotina Biocitina
HN NH HN NH
H H H H H
N COOH
S S
A) B) O NH2
Figura 32 – Estruturas químicas de biotina (a) e biocitina (b)
As bactérias da microbiota intestinal sintetizam a biotina. No entanto, não há estudos relevantes

quanto ao metabolismo da biotina por esses microrganismos, assim, os animais superiores devem obter
esse micronutriente através dos alimentos, como batata-doce, amendoins, amêndoas, fígado, ovos, iogurte
e leite sem gordura. A determinação da biotina foi avaliada em poucos alimentos e, portanto, não é precisa.
Habitualmente, a concentração não é declarada nas tabelas de composição alimentar pela falta de
dados acurados.
6.2.8 Folato (vitamina B9)
O folato, vitamina B9, ou ácido fólico, é considerado um micronutriente “ouro” para a manutenção
da saúde e prevenção de patologias. Destacam-se as principais funções, sendo atuação como coenzima
em diversas reações metabólicas de aminoácidos, convertendo homocisteína, a metionina e biossíntese
precursora de ribonucleotídeos e desorribonucleotídeos para síntese de RNA e DNA (STELUTI et al.,
2021). Algumas outras funções estão ilustradas no quadro a seguir.
Quadro 21 – Descrição geral do folato
Funções Alimento/porção Conteúdo (mcg) Exigências diárias

Cereal fortificado (1 xícara) 100-672
– Associada à vitamina B12,
favorece a produção de Feijão fradinho (1 xícara) 358
65-600 mcg/dia,
eritrócitos Brócolis cozido (1 xícara) 168 dependendo da idade
– Regula o metabolismo das e do sexo
Espinafre cozido (1/2 xícara) 131
proteínas e lipídios
Suco de laranja fresco (1 xícara) 75
É demonstrado por Steluti et al. (2021) a adoção por diversos países e o Brasil da política para a
fortificação de alimentos com ácido fólico. Essa prática reduz a incidência dos defeitos do tubo neural.
Uma dieta ineficiente em folato leva à deficiência dessa vitamina. Os principais problemas decorrentes
são diminuição dos glóbulos brancos e vermelhos, das células epiteliais do estômago, do intestino, da
vagina e do colo uterino.
No tecido sanguíneo, é característico a anemia macrocítica (megaloblástica), em que os eritrócitos

aparecem grandes e imaturos (GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
85
Unidade II
Estruturalmente, o ácido fólico contém um anel de pterina com ponte para o ácido
para-aminobenzoico (PABA) via grupo metileno para formação do ácido pteroico (figura a seguir).
A adição do resíduo glutamato (GLU) via ligação peptídica resulta na formação de ácido fólico
(FIELD; STOVER, 2018).
O O-
C
CH2
O CH2
H
O HN C N CH
10
HN N
5 C
pABA O O-
H2N N N
Glu
Pterina
Figura 33 – Estrutura química do ácido fólico
6.2.9 Colabamina (vitamina B12)

Sintetizada exclusivamente por microrganismo da microbiota do cólon intestinal e microbiota do
solo, a colabamina, ou vitamina B12, é um importante micronutriente para evitar a anemia perniciosa,
doença caracterizada pela imaturidade dos eritrócitos (anemia megaloblástica). A vitamina sintetizada
pela microbiota intestinal não é absorvida, dessa forma, é preciso consumir alimentos proteicos de
origem animal, como carne vermelha, peixe, leite e ovos (quadro posterior). Indivíduos veganos devem
realizar a suplementação para evitar a anemia megaloblástica.
Estruturalmente, a vitamina B12 é composta por um anel tetrapirrólico, cingida por um átomo
central de cobalto unido a um nucleotídeo (figura a seguir) (PANIZ et al., 2005).
O
H2N
CH3 NH2
O CH3
H3C
H2N O
H3C N N
NH2
Co
O O
N N CH3
H2N CH3
O H3C O
CH3 NH2
N CH3
O O
P N CH3
H3C O O
OH
O
HO
Figura 34 – Estrutura química da vitamina B12
86
Quadro 22 – Descrição geral da vitamina B12
Quantidade
(mcg/100 g de alimento)
– Junto com a vitamina B9, está Bife de fígado cozido 112
associada à síntese de DNA e RNA, Carne bovina cozida 2,5
células digestórias, nervosas e 0,4-2,8 mcg/dia,
hemácias Atum cozido 1,8 dependendo da idade
e do sexo
– No tecido tegumentar tem função Leite integral 0,87
contra o envelhecimento precoce Ovo cozido 0,49
Adaptado de: Mafra, Pinto e Cardoso (2013, p. 513); Matos e Macedo (2015, p. 64).
6.3 Vitaminas lipossolúveis
As vitaminas lipossolúveis são aquelas transportadas passivamente com os lipídios da dieta.

São encontradas nas membranas celulares, especificamente, na porção lipídica (GALLAGHER;
YALAMANCHILI; SMITH, 2012). As vitaminas lipídicas (A, D, E e K) apresentam anéis e cadeias laterais
longas, tendo, pelo menos, um grupo polar, e são altamente hidrofóbicas (MORAN et al., 2013).
Em comparação às vitaminas hidrossolúveis, as vitaminas lipossolúveis são consideravelmente distintas
no quesito funcionalidade.
6.3.1 Vitamina A
Conhecida como retinol, a vitamina A (figura a seguir), desempenha diversas funções: atua na
acuidade visual (evitando a cegueira noturna), na diferenciação celular e na regulação de genes.
Os betas carotenos ou carotenoides são destacados por terem função de pró-vitaminas A, sendo capazes
de se transformarem em vitamina A no organismo (MATOS; MACEDO, 2015).
De acordo com o grau de oxidação do grupo funcional, a vitamina A se apresenta de três formas:
álcool retinol, aldeído retinal e o ácido retinoico (MORAN et al., 2013).
CH3
CH3
OH
CH3 CH3 CH3
Figura 35 – Estrutura química da vitamina A
Para expressar a quantidade de vitamina A nos alimentos (quadro a seguir), é utilizado o

equivalente de retinol (ER), que representa a soma das vitaminas provenientes do retinol pré-formado
e dos retinoides.
87
Unidade II
Quadro 23 – Descrição geral da vitamina A
Quantidade
Alimento de vitamina A Exigências diárias
(µg/ER/110 g)
Óleo de fígado de bacalhau 30.000
Lactentes e crianças jovens - AI = 400-500 ERA/dia
Fígado de vaca 8.340
Crianças mais velhas e adolescentes - RDA = 600-900 RAE/dia
Ovo de galinha 220
Adultos - RDA = 700-900 RAE/dia
Taioba 1.210,23
Gestante - RDA = 750-770 RAE/dia
Rúcula 810,86
Lactante - RDA = 1.200-1.300 RAE/dia
Brócolis 352,16
Depende da idade
Suco de laranja com cenoura 1.081,6
AI - ingestão adequada
ERA - equivalentes da atividade de retinol
RDA - ingestão diária recomendada
1 RAE = 1 mcg de retinol; RAE a partir de fontes vegetais calculados com base no 12 mcg β-caroteno = 1 ERA
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 61); Chagas e Martini (2013, p. 414).
6.3.2 Vitamina D
A vitamina D é uma terminologia generalista para expressar o conjunto de vitaminas desse grupo.
Essa vitamina pode ser produzida pelo organismo através de exposição suficiente à luz ultravioleta
e do colesterol do tecido tegumentar. Quando expostas suficientemente à luz solar, a vitamina D3
(colecalciferol) é sintetizada por enzimas na pele a partir do hormônio esteroide. Logo, a vitamina D2
(ergocalciferol), que apresenta metila adicional (figura a seguir), é a forma artificial ou derivada de vegetal,
utilizada na indústria de alimentos e farmacêutica para suplementos alimentares e medicamentos,
respectivamente (MORAN et al., 2013; GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
A forma sintética é similar à natural. Além do mais, a vitamina D3 e D2 são importantes na cura
do raquitismo, cuja manifestação se dá na infância, e da osteomalácia, na fase adulta (GALLAGHER;
YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
CH3 CH3
H3C CH3 H3C CH3
CH3 H CH3 H
CH3 CH3
H H
CH2 CH2
A) HO B) HO
Figura 36 – Estrutura química da vitamina D3 (A) e vitamina D2 (B)
O quadro a seguir lista os principais alimentos, as concentrações e referidas recomendações diárias

para vitamina D.
88
Quadro 24 – Descrição geral da vitamina D
Quantidade
Alimento de vitamina D Exigências diárias*
(*UI/100 mg)
Salmão de cativeiro 100 a 250 Lactentes - 100 mcg (400 UI)
Sardinha em lata 300 Crianças e adolescentes - 12 mcg (600 UI)
Atum em lata 230 Adultos - 15 mcg (600 UI)
Adultos > 70 anos de idade - 20 mcg (800 UI)
Cogumelo tipo shitake fresco 100
Gestante - 15 mcg (600 UI)
Cogumelo tipo shitake seco ao sol 1.600 Lactante - 15 mcg (600 UI)
Gema de ovo 20 Depende da idade
*Unidades internacionais *Recalculado em microgramas de D3: UI = 0,025; 1 mcg = 40 UI.
Adaptado de: Castro (2011).
6.3.3 Vitamina E (α-Tocoferol)

A vitamina E, ou alfatocoferol (figura a seguir), apresenta um potencial papel antioxidante contra as
espécies reativas de oxigênio: os radicais livres. Essa função é aproveitada pela indústria de alimentos
na conservação dos alimentos (MATOS; MACEDO, 2015). A deficiência desse micronutriente é rara, os
óleos vegetais são os únicos que sintetizam o composto. Exemplos de fontes alimentares, concentração
e exigências diárias estão ilustrados no quadro posterior.
CH3
OH
CH3 CH3 CH3
H3C O CH3
CH3
CH3
Figura 37 – Estrutura química da Vitamina E
Quadro 25 – Descrição geral da vitamina E
Alimento Peso (g) Quantidade de *α-TE (mg) Exigências diárias

Amêndoas 31,1 7,33 Lactentes - 4-5 α-TE (mg)/dia
Nozes 31,1 3,10 Crianças jovens - 6-7 α-TE (mg)/dia
Fígado de peru cozido 100 3,0 Crianças e adolescentes - 11-15 α-TE (mg)/dia
Adultos - 15 α-TE (mg)/dia
Óleo de fígado de bacalhau 100 3,0
Gestante - 15 α-TE (mg)/dia
Salmão cozido 100 0,8 Lactante - 19 α-TE (mg)/dia
Ovo cozido 48-50 0,5 Depende da idade
*Equivalente de α-tocoferol
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 71).
89
Unidade II
6.3.4 Vitamina K
A vitamina K é um cofator essencial para a síntese das proteínas envolvidas no processo de

coagulação sanguínea, ou seja, apresenta atividade anti-hemorrágica e desempenha papel na
formação óssea e na regulação dos sistemas de múltiplas enzimas (GALLAGHER; YALAMANCHILI;
SMITH, 2012). Em sua forma natural, a vitamina K é encontrada em duas estruturas K1 – filoquinina;
e K2 – menaquinona; em sua forma sintética, K3 – menadiona. A figura a seguir mostra a estrutura
química da vitamina K (DÔRES; PAIVA; CAMPANA, 2001).
O
H3C
H3C
CH3 CH3 CH3 CH3 O
Figura 38 – Estrutura química da vitamina K
Quanto às fontes alimentares (quadro a seguir), a vitamina K é encontrada em grande concentração

em vegetais de folhas escuras; em concentrações menores, em laticínios, carnes, ovos, frutas e cereais.
Quadro 26 – Descrição geral da vitamina K
Quantidade de
Alimento Peso (g) Exigências diárias
vitamina K (mcg)
Espinafre cozido 1 xícara 1,027 Lactentes - 2,0-2,5 mcg/dia
Brócolis cozido 1 xícara 220 Crianças jovens - 30-55 mcg/dia
Aspargo cozido 1 xícara 144 Crianças e adolescentes - 60-65 mcg/dia
Adultos - 90-120 mcg/dia
Ovo cozido 48-50 g 24
Gestante - 75-90 mcg/dia
Leite integral 244 9,8 Lactante - 75-90 mcg/dia
Frango 100 1,2 Depende da idade
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 73).
Lembrete
As vitaminas são nutrientes essenciais que atuam em conjunto com

algumas enzimas controlando as atividades das células. Dessa forma,
promovem o perfeito equilíbrio do corpo. No entanto não são produzidas
pelo organismo, mas, sim, obtidas por meio da alimentação.
90
7 ADITIVOS ALIMENTARES
Com o advento da Revolução Industrial em meados do século XVIII, o trabalho manufaturado foi
substituído paulatinamente pelo feito através de máquinas, o que foi imprescindível para suprir as
necessidades humanas e aumentar a expectativa de vida. Demograficamente, a população expandiu-se,
a natalidade sobrepôs-se à mortalidade, ou praticamente foram equiparadas, dependendo do continente
ou país, fato ainda recorrente contemporaneamente.
Para suprir as necessidades dessa crescente população e aquecer a economia, o capitalismo, através
da indústria, especificamente, a alimentar, inovou seus produtos a fim de apetecer o consumidor, seja
ele adulto, infantil; fitness, vegetariano, vegano, de fast-food etc.
Assim, os aditivos alimentares entraram em cena, propiciando ao alimento processado melhor

palatabilidade, melhoramento de suas características organolépticas, maior vida de prateleira, entre
outras propriedades.
Os aditivos alimentares são utilizados há muito tempo pelo homem a fim de prolongar a vida útil
do alimento. Com a descoberta do fogo, o homem pré-histórico utilizava desse artifício para defumar a
carne dos animais que eram abatidos, aprendeu a utilizar o sal na conservação de peixes e carnes, além
de técnicas fermentativas, um grande marco na era biotecnológica, em que os microrganismos, sem
muito conhecimento dos nossos ancestrais, fermentavam o mosto produzindo o vinho, por exemplo.
Graças aos avanços tecnológicos, a indústria de alimentos tem se beneficiado de substâncias seguras
e eficazes utilizadas nos alimentos a fim de melhorar a aparência, o sabor, o aroma, a durabilidade de
prateleira (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
A necessidade de unificação mundial fez com que a Organização das Nações Unidas para Alimentação
e Agricultura/Organização Mundial da Saúde (FAO/OMS), criasse a Comissão do Código Alimentar o
(Codex Alimentarius Comission-CAC), a fim de internacionalizar os padrões de aditivos para alimentos e
assegurar a saúde do consumidor final (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
A Portaria n. 540, de 27 de outubro de 1997, define aditivo alimentar como “qualquer ingrediente
adicionado intencionalmente aos alimentos, sem propósito de nutrir, com o objetivo de modificar
as características físicas, químicas, biológicas ou sensoriais durante a fabricação, processamento,
preparação, tratamento, embalagem, acondicionamento, armazenagem, transporte ou manipulação de
um alimento”. Ao agregar-se ao alimento, o próprio aditivo ou os seus derivados se convertem em um
componente de tal alimento. Essa definição não inclui os contaminantes ou substâncias nutritivas que
sejam incorporadas ao alimento para manter ou melhorar suas propriedades nutricionais (BRASIL, 1997).
7.1 Tipos de aditivos
A Portaria n. 540, de 27 de outubro de 1997, define as seguintes funções para os aditivos

(BRASIL, 1997):
91
Unidade II
• Aromatizantes: substância ou mistura de substâncias com propriedades aromáticas, capazes de

conferir ou reforçar o aroma e/ou sabor dos alimentos.
• Corantes: substância que confere, intensifica ou restaura a cor de um alimento.
• Conservantes: substância que impede ou retarda a alteração dos alimentos provocada por
microrganismos ou enzimas.
• Edulcorantes: substância diferente dos açúcares, que confere sabor doce ao alimento.
7.1.1 Aromatizantes
A Resolução-RDC n. 2, de 15 de janeiro de 2007, institui que os aromatizantes sejam classificados

como sintéticos ou naturais (BRASIL, 2020). Os principais aromatizantes naturais são:
• Óleos essenciais: obtidos através dos vegetais por extração química, física e mecânica, ou por
qualquer outro método adequado. Exemplos são o óleo essencial de limão e cebola.
• Extratos: para a extração, é utilizada metodologia química ou física de fontes animal, vegetal e
microbiana. Devendo preservar as características aromáticas voláteis e fixas correspondentes ao
produto natural. Podem apresentar-se na forma líquida ou sólida, de acordo com o método de
obtenção. Extrato de guaraná é um exemplo dessa classificação (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
Os aromatizantes sintéticos são classificados como compostos quimicamente definidos obtidos por
processos químicos:
• Aromatizante idêntico ao natural: compostos obtidos através da síntese química a partir de

matérias-primas de origem vegetal, animal ou microbiana que apresentam uma estrutura química
idêntica às substâncias presentes nas matérias-primas naturais, ou seja, são idênticas à fonte de
obtenção. Por exemplo, o mentol (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
• Aromatizante artificial: substâncias químicas obtidas por síntese, que ainda não tenham sido
identificadas em produtos de origem animal, vegetal e microbiana. Por exemplo, o antranilato de
metila, que confere sabor doce e agradável, semelhante ao da uva (SHIBAMOTO; BJELDANES, 2014).
7.1.2 Corantes
A tonalidade de um alimento é imprescindível para a aceitação de um produto, uma tonalidade que

não agrade o consumidor pode gerar rejeição do produto. Os corantes são aplicados na indústria de
alimentos para garantir uniformidade e a aceitabilidade dos consumidores, pois, muitas vezes, durante o
processamento do alimento, pode haver alterações em sua pigmentação devido à instabilidade gerada
pela calor ou devido à oxidação (SHIBAMOTO; BJELDANES, 2014).
92
• Corante orgânico natural: substância extraída a partir de técnicas adequadas de elementos

vegetais ou animais. Como exemplo, pode-se citar a cúrcuma, o urucum, o vermelho, da beterraba
e o carmim, de cochonilha, extraído de inseto.
• Corante orgânico sintético: a obtenção ocorre através de síntese química por processo
tecnológico, sendo classificado como artificial ou idêntico ao natural. São exemplos: amarelo
crepúsculo e tartrazina, entre outros.
• Corante inorgânico: são aqueles obtidos de substâncias minerais e submetidos a processos

tecnológicos e de purificação específicos, dependendo de seu emprego no alimento (GAVA; SILVA;
FRIAS, 2009). O dióxido de titânio é um corante que propicia brancura ao alimento, sendo um
exemplo dessa classificação.
7.1.3 Conservantes
Um dos principais e mais importantes aditivos são os conservantes, não somente pelo fato de
retardarem o crescimento dos microrganismos (bactérias, fungos filamentosos e leveduras), como
também pelo processo de oxidação do alimento, prolongado a vida de prateleira do produto. Além do
mais, a utilização adequada do composto impedirá a alteração do sabor e da cor do alimento.
• Edulcorante: em conformidade com a Resolução-RDC n. 3, de 2 de janeiro de 2001, os edulcorantes

são divididos entre naturais e artificiais. Logo, os edulcorantes são classificados como substâncias
que promovem o sabor doce ao alimento, diferentemente dos açúcares (BRASIL, 2001).
• Edulcorantes naturais: substâncias obtidas através de processos tecnológicos utilizando

compostos naturais como glicose, por exemplo, sorbitol, substância que confere a mesma
quantidade energética, mas com poder de doçura 50% maior em comparação à sacarose.
O esteviosídeo é outro exemplo, extraído das folhas da planta Stevia rebaudiana, seu poder de
doçura é de trezentas vezes mais doce que o da sacarose (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
• Edulcorantes artificiais: obtidos através da síntese química, pode ser encontrados diversos
subprodutos de acordo com o composto utilizado. O aspartame, por exemplo, é obtido através
da síntese dos aminoácidos fenilalanina e ácido aspártico. Os sais de cálcio, potássio e sódio são
utilizados para a obtenção do ácido ciclâmico e da sacarina. Os edulcorantes artificiais podem
ser utilizados em conjunto, melhorando o sabor e a estabilidade do alimento (GAVA; SILVA;
FRIAS, 2009).
A utilização dos aditivos alimentares é plausível e atende às demandas econômicas, satisfazendo em

parte, o consumidor final. Por mais estudos que haja voltados à segurança do uso desses aditivos, ainda
há discriminação pelos consumidores.
É fato que muitos estudos associam o uso de aditivos, em específico, os artificiais, a alguns tipos
de câncer. Portanto, se faz importante a confiabilidade nos estudos que assegurem as doses máximas
93
Unidade II
permissíveis a fim de proteger-se contra o potencial poder de toxidez, cancerígeno e mutagênico, que
algumas substâncias presentes em determinados aditivos possam trazer a seres humanos e animais.
8 IMPORTÂNCIA E CARACTERÍSTICAS GERAIS DA MICROBIOLOGIA DE ALIMENTOS
Antes de discutirmos a importância da microbiologia de alimentos, que tal relembrarmos as

características gerais dos microrganismos, que podem estar associados a inúmeros processos de doença,
inclusive por transmissão de água e alimentos.
Embora existam muitos microrganismos benéficos para o homem, o estudo desses seres vivos – em
especial, bactérias, fungos e vírus – tem como objetivo entender as doenças que eles provocam, suas
formas de disseminação e controle.
Com a intensificação desses estudos e o desenvolvimento de técnicas laboratoriais mais precisas e

eficientes, observou-se que, na verdade, esse mecanismo é mais complexo do que se pensava, já que
um mesmo microrganismo pode ocasionar mais de um tipo de doença (por exemplo: Staphylococcus
aureus, que provoca amidalite, endocardite e piodermite); e muitos microrganismos podem causar o
mesmo tipo de doença (por exemplo: pneumonias virais, bacterianas e fúngicas).
A relação entre um microrganismo e seu hospedeiro nem sempre resulta em desenvolvimento da

doença; pode ser que ocorra uma interação temporária ou ainda uma relação simbiótica de longo prazo,
já que o corpo humano se adapta à presença de microrganismo em determinados tecidos, as infecções
só acontecerão quando um desses microrganismos se deslocar para um ambiente até então estéril,
como o pulmão e o coração.
Chamamos de microbiota comensal (microbiota normal ou ainda microbiota endógena) um grupo

de microrganismos que coloniza diversas regiões do corpo humano, como a pele e os tratos genitouretral
e intestinal de um hospedeiro. Essa microbiota pode colonizar temporária ou permanentemente seu
hospedeiro sem interferir no funcionamento normal desse organismo. Tais microrganismos têm um papel
importante na sobrevivência do seu hospedeiro por contribuírem no metabolismo de alguns produtos
alimentícios, auxiliarem na produção de vitaminas e fatores de crescimento, além de defenderem seu
hospedeiro de outros microrganismos de alta virulência.
Observação
Comensalismo é uma relação biológica em que um organismo é

beneficiado e o outro não é afetado pela relação.
Porém alguns desses microrganismos interagem com seu hospedeiro de forma a alterar a fisiologia
normal do organismo, desencadeando um processo patológico que causa danos teciduais por
consequência da ação direta de fatores microbianos e/ou da própria resposta imune do hospedeiro.
94
Chamamos de patógeno aquele microrganismo causador de doença, enquanto os não patogênicos

são incapazes de desencadeá-la, pelo contrário, a maioria deles é benéfica para o seu hospedeiro.
Poucos microrganismos são considerados patógenos estritos, ou seja, obrigatoriamente acarretam
doença ao seu hospedeiro. Entre eles, podemos citar o Mycobacterium tuberculosis, agente causador da
tuberculose; Neisseria meningitidis e Neisseria gonorrhoeae, causadoras, respectivamente, da meningite
meningocócica e da gonorreia; vírus da dengue; febre Zika; e febre chikungunya.
8.1 Características gerais dos fungos
Os fungos são microrganismos eucariontes pertencentes ao reino fungi. Devido à sua natureza
eucarionte, possuem uma organização celular mais complexa do que as bactérias, que, como
visto, são organismos procariontes. A principal característica dos fungos é o fato de o seu material
genético não estar em contato direto com o citoplasma, mas envolto por uma membrana nuclear.
Também são encontradas no meio intracelular organelas citoplasmáticas e um citoesqueleto
organizado, que são delimitados por uma membrana plasmática típica cujo componente esteroide
recebe o nome de “ergosterol”. Sua parede celular é composta majoritariamente por quitina
– nunca por proteoglicanos –, o que a diferencia grandemente da parede celular bacteriana.
De acordo com a morfologia, os fungos podem ser classificados em unicelulares e filamentosos.

Os fungos unicelulares recebem o nome de leveduras — fungos esféricos. Já os fungos filamentosos são
comumente chamados de bolores e podem ser multicelulares e, ainda, macroscópicos.
8.2 Características gerais das bactérias
As bactérias possuem uma membrana plasmática que, assim como nos eucariontes, é formada de
fosfolipídios e proteínas com funções de transporte, comunicação celular e uma cadeia respiratória
semelhante àquela existente nas mitocôndrias dos eucariontes. No entanto, esta é envolta por uma
estrutura rígida – a parede celular –, que está presente (com exceção dos micoplasmas) em todas
as bactérias.
A função da parede celular está relacionada ao controle da pressão osmótica, permitindo a

sobrevivência das bactérias em meios hipotônicos, além de garantir a manutenção da forma e a
proteção contra os bacteriófagos. A principal característica das células procariontes é a ausência
de estruturas membranosas, de maneira que seu citoplasma é formado essencialmente pelo citosol,
no qual encontramos os ribossomos livres, ou na forma de polirribossomos e grânulos de reservas
osmoticamente inertes e não envolvidos por membranas. O citoesqueleto também está ausente,
sendo a forma celular mantida unicamente pela parede celular.
As bactérias podem ser diferenciadas umas das outras pela sua morfologia – incluindo não apenas o
tamanho, mas também a forma e as características da parede – e por suas características metabólicas,
antigênicas e genéticas. Em relação à forma, as bactérias podem ser classificadas em:
95
Unidade II
• cocos: forma esférica;
• bacilos: forma de bastão (por exemplo: Escherichia coli, Salmonella);
• espiroqueta: forma parecida com à de uma cobra (por exemplo: treponema).
Algumas bactérias se agrupam em cachos, como os Staphylococcus aureus; outras em arranjos

lineares, os Streptococcus pneumoniae; e há, ainda, as que se organizam aos pares, como as neisserias.
8.3 Caracteristicas gerais dos vírus
Embora seja comum nos referirmos aos vírus como microrganismos, não se deve esquecer de que
os vírus não apresentam estrutura celular definida como os fungos e as bactérias, de modo que não
são considerados células. De acordo com muitos autores, vírus não podem ser considerados seres vivos
porque, além da ausência de uma estrutura celular composta por membrana, citoplasma e material
genético, não possuem independência metabólica, ou seja, necessitam da maquinaria molecular da
célula hospedeira para manterem suas reações vitais. Por isso, nos referimos à estrutura viral como
partícula viral.
Os vírus são seres de estrutura muito simples, sendo formados basicamente por um material genético
que é protegido por um complexo proteico chamado capsídeo. Alguns vírus possuem por cima do
capsídeo um envelope lipídico, sendo assim denominados “vírus envelopados”.
Nem sempre a presença do vírus no organismo vai causar a doença imediatamente. Alguns são
conhecidos pela sua capacidade de latência, permanecendo em equilíbrio com o hospedeiro por vários
anos até que ocorra um evento de imunossupressão, permitindo o reinício do seu ciclo.
8.4 Importância dos microrganismos em alimentos
A conservação dos alimentos surgiu com a civilização. O homem pré-histórico logo cedo compreendeu
que deveria guardar as sobras de alimentos dos dias de fartura para os tempos de escassez. Com os
alimentos preparados, surgiram os problemas de transmissão de doenças e da rápida deterioração
dos alimentos, os quais foram causados, sobretudo, pelo armazenamento inadequado.
Os primeiros métodos de conservação deveriam ser e foram extremamente simples. Tudo indica que
os pedaços da carne de mamutes eram secos ao sol, a secagem rápida da camada externa possibilita a
conservação da parte interna.
Com a descoberta do fogo, surgiu a defumação, ainda hoje utilizada. Seguiu-se a descoberta da
salga, um processo simples e muito prático. Homero e Hesíodo mostram que na Grécia antiga, a salga
da carne e do peixe era amplamente utilizada. Os fenícios em suas longínquas viagens alimentavam-se
com peixes e carnes salgados. Comiam também caças provenientes de distantes regiões conservadas
no mel. Outro método de conservação de alimentos que aparentemente surgiu nessa época foi o uso
de óleos, como de oliva e de gergelim, o que resultou em alta incidência de intoxicações. Os romanos
96
utilizavam neve para conservação de carnes e frutos do mar em 1000 a.C. Nessa época, foram aprimoradas
as técnicas de defumação de carnes e produção de queijos e vinhos.
O homem e os microrganismos têm muito em comum no que se refere a suas exigências nutricionais.
Ambos dependem basicamente das proteínas e dos hidratos de carbono, que, somados às gorduras,
compõem os principais produtos alimentícios.
Os microrganismos podem desempenhar papeis muito importantes nos alimentos, sendo possível
classificá-los em três grupos, dependendo do tipo de interação existente entre microrganismo
e alimento:
• Microrganismos que alteram os alimentos: são causadores de alterações químicas prejudiciais,

resultando na deterioração microbiana. A deterioração resulta em alterações de cor, odor, sabor,
textura e aspecto do alimento.
• Microrganismos causadores de doenças: podem apresentar risco à saúde, ou seja, são

patogênicos, podendo afetar tanto o homem como os animais. As características das doenças
que esses microrganismos causam dependem de uma série de fatores inerentes ao alimento, ao
microrganismo em questão e ao individuo a ser afetado. Os microrganismos patogênicos podem
chegar ao alimento por várias vias, sempre refletindo condições precárias de higiene durante a
produção, armazenamento, distribuição ou manuseio em nível doméstico.
• Microrganismos que causam alterações benéficas ao alimento: modificam as características

originais do alimento de forma à transformá-lo em um novo alimento. Esse processo é chamado
de fermentação. Nesse grupo, estão todos os microrganismos utilizados na fabricação de alimentos
fermentados. Por exemplo: queijos, bebidas lácteas fermentadas, cervejas, vinhos, pães, picles,
chucrutes, azeitonas etc.
8.4.1 Fatores que influenciam na multiplicação microbiana
A capacidade de sobrevivência dos microrganismos presentes em um alimento depende de uma

série de fatores. Entre esses fatores, estão aqueles relacionados às características próprias do alimento
(fatores intrínsecos) e os relacionados ao ambiente em que o alimento se encontra (fatores extrínsecos).
8.4.1.1 Fatores intrínsecos
As características ou fatores intrínsecos ao alimento que atuam no desenvolvimento dos

microrganismos são os descritos a seguir.
Atividade da água (Aa)
Os microrganismos necessitam de água para sua sobrevivência. Para o seu crescimento e

metabolismo, exigem a presença de água numa forma disponível.
97
Unidade II
O valor absoluto de atividade de água fornece uma indicação segura do teor de água livre do
alimento, sendo esta a forma ideal de água usada pelos microrganismos. As bactérias são usualmente
mais exigentes quanto à disponibilidade de água livre, seguida das leveduras e dos bolores. Algumas
espécies de bolores destacam-se pela elevada tolerância à baixa Aa..
Potencial de óxido-redução (redox, Eh)
O potencial de oxigênio (oxidante ou redutor) do alimento determina os tipos de microrganismo

que se desenvolverão. A presença do oxigênio é o fator que mais contribui para o aumento do
potencial redox de um alimento. O Eh é medido em milivolts (mv). Os microrganismos variam no grau
de sensibilidade ao potencial de óxido-redução e podem ser dividido em grupos de acordo com o Eh
requerido: bactérias aeróbias requerem Eh positivo (+350 a 550 mv), por exemplo, bolores, bactérias e
as leveduras oxidativas; anaeróbios requerem Eh negativo (- 30 a 550 mv); facultativos multiplicam-se
em Eh (+) e Eh (-) (+100) a (- 350) mv, por exemplo, leveduras fermentativas, enterobactérias e Bacillus
e microraerófilos multiplicam-se melhor em Eh baixo, por exemplo, bactérias lácticas.
pH
O pH é um dos principais fatores intrínsecos capaz de determinar o crescimento, sobrevivência ou

destruição dos microrganismos nele existente. Os microrganismos têm valores de pH ótimo e máximo
para sua multiplicação. Verifica-se que pH em torno da neutralidade (6,5 – 7,5) é o mais favorável para
a maioria dos microrganismos, dessa forma, classificamos os alimentos em função do pH:
• Alimentos pouco ácidos: pH superior a 4,5. Nessa faixa de pH, a microbiota do alimento é
bastante variada, havendo condições para o desenvolvimento da maioria das bactérias, inclusive
as patogênicas, bolores e leveduras.
• Alimentos ácidos: pH entre 4,0 – 4,5. Nessa faixa, a microbiota já é bem mais restrita, representada
por bactérias láticas e algumas formas esporuladas do gênero Bacillus e Clostridium.
• Alimentos muito ácidos: pH inferior a 4,5. Nessa faixa, a microbiota capaz de se desenvolver é
restrita, praticamente, aos bolores e leveduras, além de bactérias lácteas e acéticas.
Composição do alimento
Os microrganismos variam quanto às suas exigências aos fatores de crescimento e à capacidade de

utilizarem os diferentes substratos que compõem os alimentos. Para que a multiplicação microbiana seja
possível, os seguintes nutrientes devem estar disponíveis: água, fonte de nitrogênio, fonte de carbono,
vitaminas e sais minerais. Assim, de acordo com o tipo de nutrientes que compõe o alimento, podemos
determinar qual o microrganismo terá maiores possibilidades de se desenvolver.
Os bolores são de particular interesse na deterioração de matérias-primas ricas em carboidratos

complexos (polissacarídeos), como amido e celulose.
98
Os óleos e gorduras sofrem a ação de muitos bolores, leveduras e de algumas bactérias.
Fatores antimicrobianos naturais
A estabilidade de alguns produtos de origem animal e vegetal ocorre na natureza devido à presença
de constituintes antimicrobianos, que são substâncias naturalmente presentes nesses alimentos, tendo
a capacidade de retardar ou inibir a multiplicação microbiana. Por exemplo: eugenol – cravo e canela;
timol – orégano; lisozina – ovo; alcina – alho.
Interação entre microrganismos
Um determinado microrganismo ao se multiplicar em um alimento produz metabólitos que podem

afetar a capacidade de sobrevivência e de multiplicação de outros microrganismos presentes nesse
alimento. Por exemplo: bactérias produtoras de ácido lático podem alterar o pH do alimento de tal
forma que o torna ácido demais para o crescimento de outros microrganismos.
8.4.1.2 Fatores extrínsecos
Os fatores relativos ao ambiente que cerca o alimento poderão atuar positiva ou negativamente
sobre os microrganismos; são os descritos a seguir.
Temperatura
É, provavelmente, o mais importante fator ambiental que afeta o crescimento microbiano.

A velocidade específica de desenvolvimento diminui à medida que a temperatura se afasta da ótima,
até que cesse o desenvolvimento ou ocorra a morte da célula.
Umidade relativa do ambiente (UR)
A umidade relativa influencia diretamente a atividade de água do alimento. Se estocarmos um

alimento de baixa atividade de água em ambiente com alta umidade relativa, a Aa do alimento aumentará,
podendo ocorrer deterioração.
O binômio UR/temperatura não pode ser desprezado, geralmente, quanto mais baixa a temperatura
de estocagem, menor deverá ser a UR, sendo o inverso verdadeiro. Alterando-se a atmosfera gasosa, é
possível retardar a deterioração da superfície sem o abaixamento da UR.
Composição gasosa
A estocagem de alimentos em atmosfera contendo CO2 é referida como estocagem em “atmosfera

controlada”. Muitos países usam essa técnica para estocar frutas, provocando, assim, o retardamento da
maturação e da putrefação causada por fungos. Certos vegetais, principalmente frutas, são conservados
em atmosfera contendo ozônio. Não é recomendado o uso desse gás em alimentos com alto teor de
lipídios, pois acelera a rancificação.
99
Unidade II
8.5 Microrganismos indicadores da qualidade dos alimentos
Microrganismos indicadores podem ser utilizados para refletir a qualidade microbiológica

dos alimentos em relação à vida de prateleira ou à segurança alimentar devido à presença de patógenos
alimentares. Um microrganismo indicador deve apresentar as seguintes características: ser de fácil e
rápida detecção na amostra; ser facilmente diferenciado de outros membros da microbiota presente;
ser detectado na presença de patógenos e não detectado na ausência deles, com exceção de números
mínimos, e possuir características e taxas de crescimento equivalentes às do patógeno.
Os microrganismos indicadores de contaminação higiênico-sanitária são geralmente usados para

monitorar, detectar mudanças de qualidade, classificar e restringir o uso de águas ou alimentos.
8.5.1 Escherichia coli
Utilizada com indicador de contaminação fecal presente na água desde 1982. Hoje, também
utilizada como indicador da qualidade higiênico-sanitária do alimento. Além dos requisitos citados,
também apresenta outras características que a classifica como um bom MO indicador, tais como
habitat exclusivo do intestino do homem e de outros animais de sangue quente; número elevado
nas fezes; alta resistência ao ambiente extra-enteral; técnicas laboratoriais rápidas, simples e
precisas para detecção e contagem.
8.5.2 Coliformes totais
Coliformes são bactérias gram-negativas, não esporuladas, na forma de bastonetes e que fermentam
a lactose com produção de ácido e gás dentro de 24 a 48 horas a 32 – 37 °C. A definição do grupo
abrange os gêneros Escherichia, Klebsiella, Citrobacter e Enterobacter.
A contagem de coliformes pode diferenciar dois grupos: totais e fecais. O primeiro é utilizado
para avaliar as condições higiênicas, sendo que as altas contagens significam contaminação
pós-processamento, limpeza, sanificação e tratamento térmico deficientes; ou ainda, multiplicação durante
o processamento ou estocagem. O índice de coliformes fecais é empregado como indicador de
contaminação fecal, isto é, condições higiênico-sanitárias, presumindo-se que a população desse grupo
seja constituída de uma alta proporção de Escherichia coli, que tem seu habitat exclusivo no trato
intestinal do homem e de animais, indica-se a adoção ou não de boas práticas de fabricação durante o
processamento (condições higiênico-sanitárias), ou seja, a presença de coliformes totais indica práticas
incorretas (presença de sujeira).
8.5.3 Bolores e leveduras
A presença de bolores em equipamentos indica a qualidade de sanificação de operações de

processamento. Indica também o perigo da presença de micotoxinas. A presença de leveduras pode
indicar falha na higienização de manipuladores.
100
8.6 Detecção, enumeração e identificação de microrganismos – métodos

clássicos e rápidos
Nessa etapa de análise de alimentos, a avaliação microbiológica é fundamental não apenas para
conhecer as circunstâncias sanitárias na qual o alimento foi preparado ou produzido, mas principalmente
os riscos envolvidos em seu consumo, como também se a validade informada condiz com o estado real
de preservação.
Existem diversos métodos que podem ser utilizados, tanto para a quantificação (enumeração) de
microrganismos quanto para a avaliação qualitativa deles. Sua escolha dependerá de alguns fatores,
como o tipo ou os tipos de microrganismo que se pretende pesquisar (caso haja previamente uma
suspeita), o tipo de alimento e o designo da investigação, se é quantitativa ou apenas qualitativa.
É importante, também, que o método tenha sido regulamentado e aprovado pelos órgãos responsáveis.
Basicamente, podemos diferenciar os métodos em clássicos (que podem ser diretos ou indiretos)
e os métodos rápidos.
8.6.1 Métodos clássicos
Os clássicos, por sua vez, são subdivididos em métodos diretos ou indiretos. Os diretos são aqueles
em que o número de microrganismos detectados nos materiais é contado através de uma relação direta
entre o número de colônias observadas e a quantidade inicial de células microbianas. Os indiretos são
os métodos que utilizam a atividade metabólica como relação da quantidade de bactérias no material.
Esse tipo de método, apesar de seu custo ser relativamente baixo, depara-se com a questão do
tempo de análise, que, dependendo do caso, pode afetar a precisão e eficiência do mesmo.
Contagem de placas
Um método clássico direto, uns dos mais utilizados para a análise de diversos tipos de microrganismos,
de acordo com o meio de cultura e condições de incubação.
Sua metodologia consiste basicamente em, inicialmente, realizar a homogeneização as amostras e,

com um diluente adequado, realizar sua diluição em série. Na sequência, a amostra deverá ser plaqueada
em um determinado meio Ágar e incubada. Quando as colônias estiverem visíveis, realiza-se sua contagem.
Se imaginarmos que cada colônia separada observada originou-se de uma única célula de um
determinado microrganismo, pode-se realizar a contagem do número de microrganismos inicialmente
presentes na amostra, correto? Infelizmente, não. Sabemos que as células dos microrganismos ocorrem
em cadeias ou agrupamentos, então a premissa da contagem por célula unitária não é adequada, porém
sua lógica é verdadeira. Se pudéssemos fazer uma relação entre certo número de células iniciais e as
colônias separadas observadas, teríamos a possibilidade de estimar com alguma precisão o número de
microrganismos presentes inicialmente na amostra. Felizmente, isso é possível através da relação entre
unidades formadoras de colônias (UFC) por grama (ou mililitro) de material.
101
Unidade II
A contagem total de microrganismos mesófilos aeróbios é utilizada como indicador

microbiológico de qualidade dos alimentos quanto ao controle de temperatura, limpeza e desinfecção
do ambiente de produção, armazenamento e transporte do alimento analisado, além de fornecer
dados a respeito de sua vida útil, entre outros.
A contagem das bactérias mesófilas e aeróbias ocorre a temperaturas entre 35 °C e 37 °C na

conformação esporulada e/ou vegetativa.
Quanto à contagem de leveduras e bolores, grandes concentrações detectadas podem indicar

problemas sérios de higiene devido à contaminação da matéria-prima, nos equipamentos utilizados
no processamento e preparo do alimentos ou na estocagem deles.
A contagem de leveduras e bolores ocorre principalmente em farinhas ou alimentos pouco

desidratados e com pH inferior a 4,5.
Técnica do número mais provável (NMP)
Também conhecida como técnica dos tubos múltiplos, tal como o nome sugere, é um método
estatístico indireto. É simples, porém menos preciso, oferecendo a probabilidade de 95% de chance
de que o material analisado contenha o número de bactérias utilizando uma tabela estatística que
contém o número mais provável para várias combinações de resultados positivos em tubos usados na
diluição. Além da imprecisão, a grande quantidade de vidrarias necessárias no preparo também é uma
desvantagem, pois, quanto maior o número de bactérias em placas, maior a necessidade de diluições,
de modo a eliminar o crescimento nos tubos. Estima-se o valor de NMP por unidades de mililitro (mL)
ou grama (g), através do número de tubos positivos em cada uma das diluições feitas, sejam três ou
cinco tubos.
Este método fornece dados sobre a população presuntiva e real de coliformes fecais, totais e
Staphilococcus aureus, e os resultados obtidos geralmente são maiores do que os realizados por
contagem de colônias em placas.
Saiba mais
Você pode saber mais sobre a técnica dos tubos múltiplos lendo a
Norma Técnica da Cetesb indicada a seguir:
CETESB. Norma Técnica L5.202: coliformes totais, coliformes

termotolerantes e Escherichia coli – determinação pela técnica de tubos
múltiplos. São Paulo, 2018. Disponível em: https://bit.ly/38RTlSX. Acesso
em: 16 fev. 2021.
102
8.6.2 Métodos rápidos
Assim como o nome indica, esses métodos produzem resultados em menor tempo quando
comparados aos métodos clássicos. E ao contrário do que diz o senso comum, mesmo sendo mais
rápidos, são também mais precisos que os clássicos.
Entre os diversos métodos rápidos utilizados, podemos destacar o de bioluminescência, de

plaqueamento em espiral, os que utilizam condutância e impedância, os que utilizam filtração por
membrana hidrofóbica (HGMF), de citometria de fluxo, de caracterização de microrganismos, de
imunoenzimáticos e com ácidos nucleicos para a detecção de patógenos específicos e toxinas, e
de microscopia de fluorescência. Temos, ainda, os de testes prontos em placas, chamados Simplate®
(Biocontrol) e Petrifilm® (3M).
Sistema Simplate®
Esse sistema utiliza a metodologia de NMP (tabela NMP fornecida pelo fabricante) para a análise
de bolores e leveduras, coliformes totais, bactérias aeróbias e E. coli. Os materiais de análise vêm em
placas plásticas de dois tamanhos – com 84 e 198 cavidades, de 738 e 1659 NPM de contagem máxima,
respectivamente – prontas para o uso. Como o meio de cultura presente na placa vem liofilizado,
para que possa ser utilizada, deve previamente ser reidratada com um diluente estéril, por exemplo,
água destilada.
Pipetam-se as amostras a serem analisadas no centro das placas Simplate®, e, a seguir, cobrindo
com o meio hidratado, nesse processo, o material se dispersa para as cavidades individuais. Colocam-se
as placas em estufa e após determinado tempo, verifica-se o resultado utilizando a tabela NMP do
fornecedor das placas.
Para a contagem total na análise de bactérias E. coli, leveduras, bolores e coliformes totais, o
processo de contagem se baseia na utilização de múltiplos substratos enzimáticos, que se relacionam
com a atividade bioquímica enzimática das bactérias presentes no alimento. A detecção ocorre quando
a amostra é hidrolisada por enzimas, após 24 horas de incubação para mesófilos aeróbios, coliformes
totais e E. coli; e a 48 horas para leveduras e bolores, em todos os casos. a 35 °C, há a produção da
substância 4-metilumbeliferona (4-MU) de cor azul fluorescente, podendo ser observada com a irradiação
ultravioleta no comprimento de onda de 365 nm. Mesmo que nem todas as bactérias apresentem as
enzimas ativas, é esperado que ao menos uma bactéria apresente, o que já é suficiente para a detecção.
A vantagem está no fato de não ter a necessidade ajustadores de pH ou antibióticos para bolores e
leveduras, sem a necessidade de filtração e diluição das amostras de alimentos.
Suas desvantagens estão relacionadas ao fato de se tratar de técnica de NMP, não podendo, desse
modo, definir os números reais e nem distinguir a predominância de um determinado microrganismo.
Além disso, alimentos como iogurte, fígado, nozes e farinha de trigo, possuem naturalmente algumas
enzimas que geram o efeito de fluorescência, produzindo resultado falso-positivo.
103
Unidade II
Sistema Petrifilm®
O sistema Petrifilm® é similar em muitos fatores ao de Simplate®. Ele baseia-se na multiplicação dos
microrganismos em meios de cultura já prontos, em cartões de papel (chamados de placa) revestidos por
um determinado meio de cultura previamente desidratado.
Para microrganismos aeróbios mesófilos, utiliza-se uma placa específica chamada Petrifilm® AC,
revestidas por meio de cultivo desidratado específico, contendo, entre outros compostos, o corante
indicador 2,3,5-cloreto de trifeniltetrazólio (TTC) e agentes geleificantes solúveis em água. De acordo
com o fabricante, a incubação das placas deve ser feita em anaerobiose aproximadamente por 48 horas
a temperatura de 30 °C a 35 °C.
A detecção e contagem das colônias são realizadas a olho nu ou usando um contador Quebec.
Por causa da redução do TTC do meio, observam-se as colônias com coloração avermelhada.
Para coliformes totais e diferenciação de E. coli, utiliza-se a placa Petrifilm® EC, que segue o
mesmo introito da placa Petrifilm® AC, todavia o meio é constituído por ágar vermelho violeta bile (VRBA),
o 5-bromo-4-cloro-3-indolil-β–D-glucuronídeo (BCIG), que é o indicador de atividade glucuronidásica
para E. coli, e um indicador tetrazólico com o objetivo de ajudar na numeração das colônias, que se
apresentam na coloração vermelha. A incubação se dá num período de 24 horas a temperatura de 35 °C.
As desvantagens desse sistema está nos fatores físico-químicos de concentração do indicador,

pH e temperatura que podem interferir na redução do TTC, podendo inibir o crescimento de alguns
microrganismos, enquanto pequenas concentrações mínimas de TTC permitem o crescimento bacteriano,
sem efeito inibitório. Assim, a concentração do corante TTC deve estar em concentração mínima, porém
o suficiente para uma boa visualização das colônias.
Saiba mais
Você pode saber mais sobre a análise microbiológica de alimentos. Que

tal ler o artigo a seguir?
MARINS, F. A. F. V. et al. Análise microbiológica de leite comercializado

em um município do leste de Minas Gerais. Brazilian Journal of Surgery
and Clinical Research-BJSCR, v. 25, n. 2, p. 7-10, dez. 2018/fev. 2019.
Disponível em: https://bit.ly/3tBqjiG Acesso em: 20 abr. 2021.
8.7 Aspectos clínicos e etiológicos das doenças transmitidas por alimentos (DTAs)
Doença transmitida por alimento (DTA) é uma expressão genérica, aplicada a uma síndrome
geralmente constituída de anorexia, náuseas, vômitos e/ou diarreia, acompanhada ou não de febre,
atribuída à ingestão de alimentos ou à água contaminadas. Sintomas digestivos, no entanto, não são
104
as únicas manifestações dessas doenças, podem ocorrer ainda afecções extraintestinais, em diferentes
órgãos e sistemas, como meninges, rins, fígado, sistema nervoso central, terminações nervosas periféricas
e outros, de acordo com o agente envolvido.
As DTAs podem ser causadas por:
• Toxinas: produzidas pelas bactérias Staphylococcus aureus, Clostridium spp, Bacillus cereus,
Escherichia coli, Vibrio spp etc.
• Bactérias: Salmonella spp, Shigella spp, Escherichia coli etc.
• Vírus: rotavírus, noravírus etc.
• Parasitas: Entamoeba histolytica, Giardia lamblia, Cryptosporidium parvum etc.
• Substâncias tóxicas: metais pesados, agrotóxicos etc.
A sobrevivência e a multiplicação de um agente etiológico nos alimentos dependem de seus

mecanismos de defesa e das condições do meio, expressas principalmente pelos níveis de oxigenação,
pH e temperatura, variável de acordo com cada alimento. Em alimentos pouco ácidos, com pH> 4,5 (por
exemplo, leite, carnes, pescados e alguns vegetais), observa-se o predomínio de bactérias esporuladas
(por exemplo, Clostridium spp, Bacillus cereus), bactérias patogênicas aeróbias (por exemplo, Salmonella
spp) e anaeróbias (por exemplo, Clostridium spp).
Nos alimentos ácidos como frutas e hortaliças, com pH entre 4,0 e 4,5, predominam bactérias
esporuladas, bolores e leveduras. Em alimentos muito ácidos, com pH <4, como produtos derivados do
leite, frutas, sucos de frutas e refrigerantes, predominam bactérias lácticas, bactérias acéticas, bolores
e leveduras. Algumas bactérias, como o Clostridium perfringens, desenvolvem formas esporuladas
resistentes a altas temperaturas, mas inativadas pelo frio. Com relação às toxinas, sabe-se que algumas
são termolábeis (inativadas pelo calor), como a toxina do botulismo, e outras são termoestáveis
(não são inativadas pelo calor), como as toxinas produzidas pelo Staphylococcus aureus e o Bacillus cereus.
Parasitas intestinais, como helmintos de transmissão fecal-oral (por exemplo, Ascaris lumbricoides,
Trichuris trichiura e Enterobius vermicularis) podem também estar envolvidos em surtos de DTA. Existem
vários mecanismos patogênicos envolvidos com a determinação das DTA. De forma simplificada,
pode-se agrupar as DTA nas seguintes categorias:
• Infecções: causadas pela ingestão de microrganismos patogênicos, denominados invasivos,

com capacidade de penetrar e invadir tecidos, originando quadro clínico característico como as
infecções por Salmonella spp, Shigella spp, Yersinia enterocolitica e Campylobacter jejuni. Esses
quadros geralmente estão associados a diarreias frequentes, mas não volumosas, contendo sangue
e pus, dores abdominais intensas, febre e desidratação leve, sugerindo infecção do intestino grosso
por bactérias invasivas. Agentes virais, protozoários e helmintos também estão envolvidos com
DTA, cujo mecanismo de ação é a invasão tecidual, embora o quadro clínico geralmente não tenha
as mesmas características discutidas anteriormente.
105
Unidade II
• Toxinfecções: causadas por microrganismos toxigênicos, cujo quadro clínico é provocado

por toxinas liberadas quando estas se multiplicam, esporulam ou sofrem lise na luz intestinal.
Essas toxinas atuam nos mecanismos de secreção/absorção da mucosa do intestino. As infecções
por Escherichia coli enterotoxigenica, Vibrio cholerae, Vibrio parahaemolyticus, Clostridium
perfringens e Bacillus cereus (cepa diarreica) são exemplos clássicos. Normalmente, a diarreia, nesses
casos, é intensa, sem sangue ou leucócitos, febre discreta ou ausente, sendo comum a desidratação.
• Intoxicações: provocadas pela ingestão de toxinas formadas em decorrência da intensa

proliferação do microrganismo patogênico no alimento. Os mecanismos de ação dessas toxinas
em humanos não estão bem esclarecidos. A observação em animais sugerem alterações na
permeabilidade vascular e inibição da absorção de agua e sódio, levando a diarreias. Os vômitos
possivelmente estão associados a uma ação das toxinas sobre o sistema nervoso central. Exemplos
clássicos desse processo são as intoxicações causadas por Staphylococcus aureus, Bacillus cereus
(cepa emetica) e Clostridium botulinum.
• Intoxicações não bacterianas: quando outros agentes não bacterianos estão envolvidos
com DTA, como nas intoxicações por metais pesados, agrotóxicos, fungos silvestres, plantas e
animais tóxicos (por exemplo, moluscos, peixes). Os mecanismos fisiopatológicos são variáveis,
envolvendo ação química direta do próprio agente sobre tecidos ou órgãos específicos ou a ação
de aminas biogênicas presentes no alimento tóxico. A ação mecânica da Giardia lamblia deve-se à
aderência do parasita à mucosa intestinal, impedindo a absorção das gorduras, levando a diarreias
persistentes. A irritação superficial da mucosa também agrava condições patológicas coexistentes.
A investigação de surtos de DTA deve considerar os dados clínicos e epidemiológicos, conforme

diretrizes do Ministério da Saúde. A seguir, apresentaremos uma coletânea com informações clínicas e
epidemiológicas das principais DTAs envolvendo bactérias, fungos e vírus. Salientamos que são inúmeros
os agentes associados à DTA e a opção pelos mencionados a seguir se deu por se tratarem de infecções
graves e/ou de notificação compulsória cujos números de casos não podem ser considerados raros e/ou
inexpressivos.
A figura a seguir apresenta os dados de surtos de DTA nas diferentes regiões do Brasil entre os anos
de 2000 e 2017.
45%
39,2%
40%
33,9%
35%
30%
25%
20%
15,9%
15%
10% 6,0% 5,0%
5%
0%
Região Região Região Região Região
Sudeste Sul Nordeste Centro-oeste Norte
Figura 39 – Distribuição dos surtos de DTA por região. Brasil, 2000 a 2017
106
8.7.1 Bacillus cereus/intoxicação alimentar
Descrição da doença – os sintomas de diarreia por B. cereus devido a intoxicações alimentares

mimetizam os de intoxicações alimentares por Clostridium perfringens. O tipo emético de intoxicação
alimentar pelo B. cereus é caracterizado por náusea e vômito e é semelhante aos sintomas
causados por intoxicações por Staphylococcus aureus. Dores abdominais e/ou diarreia podem estar
associadas nesse tipo.
Características do agente etiológico – B. cereus é um gram-positivo, facultativamente aeróbico, um

formador de esporos, produtor de dois tipos de toxina: diarreica (termo-lábil) e emética (termo-estável).
Ocorrência – reconhecida como causa de intoxicações alimentares em todo o mundo.
Reservatório – frequente no solo e meio ambiente, encontrado em baixos níveis em alimentos crus,
secos ou processados.
Período de incubação – de 30 minutos a 6 horas em casos em que o vômito é predominante, com

duração de sintomas inferiores a 24 horas; de 6 a 24 horas, em que a diarreia é predominante.
Modo de transmissão – ingestão de alimentos mantidos em temperatura ambiente por longo tempo,
depois de cozidos, o que permite a multiplicação dos organismos. Surtos com vômitos predominantes
são mais comumente associados ao arroz cozido que permaneceu em temperatura ambiente. Uma
variedade de erros na manipulação de alimentos tem sido apontada como causa de surtos com diarreia.
8.7.2 Clostridium botulinum/botulismo
Descrição da doença – resultante da ação de uma potente toxina produzida por uma bactéria
denominada Clostridium botulinum (C. botulinum), habitualmente adquirida pela ingestão de alimentos
contaminados (embutidos e conservas em latas e vidros), de ocorrência súbita, caracterizada por
manifestações neurológicas seletivas, de evolução dramática e elevada letalidade.
Agente etiológico e toxina – o Clostridium botulinum é um bacilo Gram positivo, que se desenvolve
em meio com baixa concentração de oxigênio (anaeróbio), produtor de esporos, encontrado com
frequência no solo, em legumes, verduras, frutas, fezes humanas e excrementos animais.
Modo de transmissão – são descritos os seguintes modos de transmissão para o botulismo: por
ingestão de alimentos; por ferimentos; por vias aéreas, através da inalação da toxina; por via conjuntival,
aerossol ou líquido.
Período de incubação – os sintomas podem surgir entre duas horas a cerca de cinco dias, em
período médio de 12 a 36 horas, após a ingestão de alimento contaminado, dependendo da quantidade
de toxina ingerida.
107
Unidade II
8.7.3 Escherichia coli enterotoxigênica (ETEC)
Descrição da doença – gastrenterite conhecida como diarreia dos viajantes, tem como quadro
clínico diarreia líquida, dor abdominal, febre baixa, náusea e mal-estar. A doença é usualmente
autolimitada, durando não mais que cinco dias, exigindo, contudo, em crianças e idosos debilitados,
reposição hidroeletrolítica.
Agente etiológico – E. coli enterotoxigênica (ETEC), causa frequentemente diarreia em crianças em

países menos desenvolvidos e em visitantes de países industrializados às áreas menos desenvolvidas.
Ocorrência – uma infecção características de países pobres. Durante os três primeiros anos de
vida, as crianças desenvolvem múltiplas infecções por ETEC; a doença em adultos nessas áreas é
menos frequente.
Reservatório – em humanos, infecções por ETEC são espécie-específicas; pessoas constituem o

reservatório de cepas que causam diarreia.
Período de incubação – período de incubação de 6-18 horas.
Modo de transmissão – via fecal-oral, alimentos contaminados e água; mamadeiras contaminadas.
8.7.4 Salmonella enteritidis/salmoneloses
Descrição da doença – toxinfecção alimentar, genericamente, se enquadra no grupo de doenças

designadas por salmoneloses. A pessoa infectada geralmente tem febre, cólicas abdominais e diarreia.
Agente etiológico – bactéria móvel, com morfologia de bacilo gram-negativo. A Salmonella enterica,
subespécie entérica, sorotipo Enteritidis (S. Enteritidis) é um enteropatógeno classificado no gênero
Salmonella, pertencente à família Enterobacteriaceae. Existem atualmente cerca de 2400 sorotipos
de Salmonella dos quais mais de 1300 pertencem à subespécie entérica.
Modo de transmissão – a bactéria é transmitida por alimentos contaminados ingeridos crus ou mal
cozidos. Esses alimentos são frequentemente de origem animal, a carne de frango e, principalmente,
ovos, os mais contaminados por S. Enteritidis. O ovo de galinha, ingerido cru ou mal cozido, vem sendo
implicado na maioria dos surtos por Salmonella em vários países, inclusive os chamados desenvolvidos,
desde os anos 1980.
Período de incubação – os sintomas iniciais da doença surgem entre 6 a 48 horas após a ingestão
de alimento contaminado.
108
Lembrete
A Salmonelose é uma doença bacteriana principalmente associada ao

consumo de ovos e carne de frango, mas lembre-se de que a S. Enteritidis
não é a única espécie de Salmonella, outras espécies podem estar associadas
a quadros de doenças ainda mais graves, como a S. tiphy, associada à febre
tifoide pela ingestão de carne bovina.
8.7.5 Staphylococcus aureus/intoxicação alimentar
Descrição da doença – intoxicação alimentar estafilocócica ou estafiloenterotoxemia, o nome

como a doença é conhecida. Geralmente com início abrupto e violento, com náusea, vômitos, cólicas e
diarreia. Em casos mais graves, podem ocorrer desidratação, dor de cabeça, dores musculares, e alterações
transitórias na pressão sanguínea e frequência cardíaca.
Agente etiológico – a Staphylococcus aureus é uma bactéria esférica (coccus) que aparece aos
pares no exame microscópico, em cadeias curtas ou em cachos similares aos da uva ou em grupos.
É um gram-positivo, sem motilidade, sendo que algumas cepas produzem uma toxina proteica altamente
termoestável, que causa a doença em humanos.
Ocorrência – a real frequência da intoxicação estafilocócica é desconhecida, seja por erro diagnóstico,
por ser similar a outras intoxicações (Bacillus cereus – toxina do vômito), por coleta inadequada de
amostras para testes laboratoriais, exames laboratoriais impróprios, investigações epidemiológicas
inadequadas dos surtos ou por muitos pacientes não procurarem atendimento médico devido ao curto
período de duração da doença.
Reservatório – seres humanos, na maioria das vezes. Os estafilococos estão presentes nas fossas
nasais, garganta, pele e cabelo de 50% ou mais dos indivíduos saudáveis.
Período de incubação – de um a oito horas; em média duas a quatro horas, dependendo da

quantidade de toxina ingerida e do estado geral de saúde.
Modo de transmissão – ingestão de um produto/alimento contendo a enterotoxina estafilocócica.
8.7.6 Vibrio cholerae/cólera
Descrição da doença – infecciosa intestinal aguda, causada pelo Vibrio cholerae (V. cholerae),
geralmente moderada ou assintomática, manifesta-se com quadro grave em cerca de 5% das pessoas
que a adquirem. Caracteriza-se, em sua forma mais evidente, por diarreia aquosa súbita e profusa, com
aspecto de “água de arroz”, vômitos ocasionais, desidratação rápida e cãibras nas pernas. Sem terapia de
reidratação, a taxa de mortalidade pode atingir de 30% a 50% dos casos.
109
Unidade II
Agente etiológico e toxina – o Vibrio cholerae é bactéria gram-negativa que se apresenta na forma
de bastonete encurvado, e ocorre naturalmente em ambientes aquáticos.
Ocorrência – o Vibrio cholerae causa estimadamente 11 milhões de casos de doença no mundo por
ano, incluindo os surtos.
Período de incubação – os sintomas geralmente aparecem entre poucas horas a três dias da
ingestão do agente.
Modo de transmissão – o Vibrio cholerae é transmitido por via oral, ou seja, pela ingestão de água
ou alimentos contaminados com fezes de uma pessoa infectada.
8.7.7 Listeria monocytogenes
Descrição da doença – listeriose é a denominação de um grupo geral de desordens causadas

pela Listeria monocytogenes que inclui febre e dores musculares, às vezes, precedidas de diarreia e
outros sintomas gastrointestinais. Os sintomas variam de acordo com a pessoa infectada. Gestantes
apresentam febre e outros sintomas inespecíficos como fadiga e dores, além de poder levar à morte
fetal, parto prematuro, ou risco de infecção do recém-nascido.
Agente etiológico – L. monocytogenes é um gram-positivo mótil que causa infecções em humanos

por serovars I/2a, I/2b e 4b. A dose infectiva é desconhecida, mas, acredita-se, varia conforme a cepa e
a susceptibilidade da vítima.
Ocorrência – apresenta uma incidência de aproximadamente 1600 casos anualmente nos Estados
Unidos. No Brasil, é subdiagnosticada e subnotificada. Infecções assintomáticas provavelmente
ocorram em todas as idades, embora, sejam de importância apenas na gravidez.
Reservatório – o principal reservatório do organismo é o solo, lodo, forragem e água. Alguns estudos
sugerem que 1-10% de humanos podem carregar no intestino a L. monocytogenes.
Período de incubação – gastroenterite causada por L. monocytogenes tem um período de incubação

relativamente curto, que vai de poucas horas a dois ou três dias. No entanto, a forma grave da doença
invasiva pode ter um período de incubação extremamente longo, variando de três dias a três meses.
Modo de transmissão – a maioria das infecções humanas ocorre por consumo de alimentos
contaminados. Quanto à infecção por alimentos, surtos registrados estavam associados à ingestão de
leite contaminado (inadequadamente pasteurizados e de fontes não seguras ou cru), queijos, sorvetes,
água, vegetais crus, patês de carnes, molhos de carne crua fermentada, aves crus ou cozidas, peixes
(inclusive defumados) e frutos do mar.
110
8.7.8 Hepatite A
Descrição da doença – início usualmente abrupto com febre, mal-estar, anorexia, náusea e
desconforto abdominal e aparecimento de icterícia dentro de poucos dias. O quadro pode ser leve, com
duração de um a dois semanas, ou mais grave, podendo durar meses, ainda que seja uma situação rara.
Agente etiológico – vírus RNA, de 27 nm de diâmetro, possui um único sorotipo, classificado como
hepatovírus e membro da família Picornaviridae.
Ocorrência – distribuído amplamente em todo o mundo, a ocorrência pode ser esporádica

ou epidêmica, com a tendência a ciclos recorrentes. Em países em desenvolvimento, os adultos são
usualmente imunes, pois são acometidos na infância devido às precárias condições de saneamento,
sendo geralmente assintomáticos, as epidemias não são comuns.
Reservatório – os seres humanos são o reservatório comum da doença e, em raras ocasiões, o

chimpanzé em cativeiro e outros primatas.
Período de incubação – de 15 a 50 dias, dependendo da dose infectante; em média 28 a 30 dias.
Modo de transmissão – normalmente pessoa a pessoa pela via fecal-oral. O agente da infecção
é encontrado nas fezes, alcançando níveis de pico uma ou duas semanas antes do aparecimento dos
sintomas ou da disfunção hepática, diminuindo rapidamente em seguida, concomitante ao aparecimento
na circulação dos anticorpos para o VHA.
8.7.9 Rotavírus
Descrição da doença – a infecção pelo rotavírus varia de um quadro leve, com diarreia aquosa
e duração limitada a quadros graves com desidratação, febre e vômitos, podendo evoluir a óbito.
Praticamente todas as crianças se infectam nos primeiros três a cinco anos de vida, mesmo nos países
em desenvolvimento, mas os casos graves ocorrem principalmente na faixa etária de 3 a 35 meses.
Agente etiológico – um RNA vírus da família dos Reoviridae, do gênero Rotavírus. São classificados
sorologicamente em grupos, subgrupos e sorotipos. Até o momento, sete grupos foram identificados:
A, B, C, D, E, F e G, ocorrendo em diversas espécies animais, sendo que os grupos A, B, e C são associados à
doença no homem.
Modo de transmissão – rotavírus são isolados em alta concentração em fezes de crianças infectadas
e são transmitidos pela via fecal-oral, por contato pessoa a pessoa e também através de fomites.
Período de incubação – varia de um a três dias.
111
Unidade II
8.7.10 Entamoeba histolytica
Descrição da doença – amebíase é o nome da infecção causada pelo E. histolytica. As infecções que
duram, às vezes, anos, podem ser assintomáticas ou apresentar sintomatologia gastrointestinal vaga ou
disenteria (diarreia com sangue e muco).
Agente etiológico – Entamoeba histolytica; este é um parasita unicelular, isto é, um protozoário,

que infecta predominantemente seres humanos e outros primatas.
Ocorrência – a infecção é comum nos trópicos e no Ártico e também em situações de aglomeramento

e higiene deficientes em ambientes urbanos da zona temperada.
Reservatório – humanos.
Período de incubação – variável, de poucos dias até meses ou anos; em média dois a quatro semanas.
Modo de transmissão – a amebíase é transmitida pela contaminação fecal da água de consumo

humano e de alimentos com cistos da ameba, os quais são relativamente resistentes à cloração.
8.7.11 Aflatoxinas e outras micotoxinas
Descrição da doença – aflatoxicose é uma intoxicação resultante da ingestão da aflatoxina em

alimentos e rações contaminadas. As aflatoxinas são um grupo de compostos tóxicos produzidos por
certas cepas dos fungos Aspergillus flavus e A. parasiticus. Em condições favoráveis de temperatura e
umidade, esses fungos crescem em certas rações e alimentos, resultando na produção das aflatoxinas.
As contaminações ocorrem com maior intensidade em nozes, amendoins e outras sementes oleosas,
incluído o milho e sementes de algodão.
Agente etiológico – a toxina denominada aflatoxina produzida pelos fungos Aspergillus flavus e
A. parasiticus e outras espécies de micotoxinas produzidas por Fusarium e Penicillum.
Ocorrência – a frequência relativa de aflatoxicose em humanos é desconhecida. Casos esporádicos

têm sido relatado em animais.
Reservatório – espécies de Aspergillus são amplamente distribuídas na natureza, particularmente

na vegetação em decomposição e no solo. Outras micotoxinas produzidas por outras espécies de fungos
são encontradas também em grãos e, inclusive, em algumas frutas.
Período de incubação – pouco descrito na literatura no que se refere quando ingerido. Quando
inalado, dois dias a semanas.
Modo de transmissão – ingestão de alimentos contaminados com aflatoxinas e outras micotoxinas

(forma alimentar) ou aspiração de Aspergillus (forma pulmonar).
112
A figura a seguir apresenta os dados dos dez agentes etiológicos mais comumente envolvidos com
doenças transmitidas por alimentos nas diferentes regiões do Brasil entre os anos de 2000 e 2017.
35%
30%
25%
20%
15%
10%
5%
0%
ella oli reu
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reus ella irus ens irus
eA
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Figura 40 – Distribuição dos dez agentes etiológicos mais identificados em surtos de DTA
Saiba mais
Para saber mais sobre surtos de doenças transmitidas por alimentos, leia:
BRASIL. Ministério da Saúde. Surtos de doenças transmitidas

por alimentos no Brasil. Brasília: MT, jun. 2018. Disponível em:
https://bit.ly/2Q9dvRE. Acesso em: 16 mar. 2021.
Exemplo de aplicação
É uma das áreas de habilitação do profissional biomédico que atuará na área da saúde pública nas
equipes que desenvolvem suas atividades junto aos centros de vigilância epidemiológica e sanitária.
Vale a pena conhecer mais sobre essa área de atuação.
8.8 Vigilância sanitária em alimentos e produtos de origem animal
Com o aumento da população mundial e no Brasil, tem-se, também, o inevitável aumento do

consumo de alimentos de origem animal. A preocupação dos órgãos governamentais responsáveis, dos
profissionais de análise de alimentos e da população em geral é se com esse alto consumo e consequente
aumento da produção de alimentos de origem animal, a qualidade durante a produção, estoque e
distribuição é mantida.
113
Unidade II
Segundo a OMS, no ano de 2010, intoxicações alimentares causaram o adoecimento de

582 milhões pessoas, e, desse total, cerca de 351 mil pessoas morreram devido ao consumo de alimentos
contaminados; sendo a África e o sudeste asiático as regiões mais afetadas, onde mais de 40% dos
doentes são crianças com menos de cinco anos (AGÊNCIA BRASIL, 2015).
A intoxicação por alimentos contaminados pode causar mais de duzentos tipos de doenças, desde
manifestações mais simples, como a diarreia, podendo chegar a situações mais sérias e complexas, como
o câncer. Segundo a OMS, os principais patógenos são a E. coli, Salmonella Typhi e o norovírus, oriundos,
principalmente, do consumo de alimentos crus de origem animal ou frutas vegetais contaminados com
fezes e mariscos contendo biotoxinas marinhas (AGÊNCIA BRASIL, 2015).
Além da questão de saúde pública, que é a principal, ressalta-se também as grandes perdas
econômicas envolvidas nesse processo. Segundo a OMS, no ano de 2011, devido a um surto de E. coli
na Alemanha, houve, por parte dos produtores agrícolas e industriais, uma perda de US$ 1,3 bilhão para
esses setores (AGÊNCIA BRASIL, 2015).
O Brasil possui diversas leis, decretos e instruções federais e estaduais, que têm por objetivo a
regulamentação de produtos ou alimentos de origem animal. Com relação às federais, até o momento,
temos basicamente:
• Lei n. 7.889/1989: ordena sobre a inspeção sanitária e industrial dos produtos de origem animal,
entre outras medidas.
• Lei n. 1.283/1950: também versa, basicamente, sobre a inspeção industrial e sanitária dos
produtos de origem animal.
• Instrução Normativa n. 3, de 17 de janeiro de 2000: o conteúdo impõe o Regulamento

Técnico de Métodos de Insensibilização para Abate Humanitário de Animais de Açougue.
• Instrução Normativa n. 19 de 24 de julho de 2006 – Mapa: traz os requisitos para adesão

dos Estados, do Distrito Federal e dos Municípios, individualmente ou por meio de consórcios,
ao Sistema Unificado de Atenção à Sanidade Agropecuária, integrado pelo Sistema Brasileiro de
Inspeção de Produtos de Origem Animal, Sistema Brasileiro de Inspeção de Produtos de Origem
Vegetal, Sistema Brasileiro de Inspeção de Insumos Agrícolas e Sistema Brasileiro de Inspeção de
Insumos Pecuários, na forma dos Anexos I, II, III e IV.
• Circular n. 52/2006/DIPOA/SDA: traz a padronização de procedimentos para análise de

processos para adesão ao Sistema Brasileiro de Inspeção de Produtos de Origem Animal/Suasa.
• Parecer Técnico n. 1/2014/GICRA/GGALI/ANVISA: regulamenta a atuação dos órgãos de

vigilância sanitária no comércio de produtos de origem animal irregulares.
114
• Decreto Federal n. 8.471, de 22 de junho de 2015: altera o Anexo ao Decreto n. 5.741, de

30 de março de 2006, que regulamenta os arts. 27-A, 28-A e 29-A da Lei n. 8.171, de 17 de janeiro
de 1991, e organiza o Sistema Unificado de Atenção à Sanidade Agropecuária.
• Instrução Normativa n. 16, de 23 de junho de 2015: estabelece as normas específicas de

inspeção e a fiscalização sanitária de produtos de origem animal, referente às agroindústrias
de pequeno porte.
Observe que apenas entre as leis e normas federais já há sobreposição de assuntos, conteúdos e
temas. Somam-se a isso, as legislações estaduais, e o resultado não pode ser outro a não ser os conflitos
de competências na fiscalização de alimentos de origem animal, a sobreposição de textos que versam
sobre um mesmo assunto, acarretando a judicialização de todo e qualquer processo, pois, em vários
momentos, a legislação exprime ambiguidades e conflitos de competências entre os órgãos ajuizados
de fiscalização e regulamentação.
Esse é um fato que ocorre na totalidade da legislação de alimentos no Brasil. Dessa forma, por
parte do profissional de análise de alimentos, torna-se imperativo o conhecimento preciso e o
estudo das normas e legislações vigentes e as atualizações que se aplicam a cada tipo de negócio e
empreendimento, para relacionar com as várias legislações e impedir possível confusão de duplicidade
de regulamentação e inspeção.
Resumo
Conhecemos mais profundamente as proteínas e vitaminas, como

são classificadas e a importância delas na composição dos alimentos
e na nossa dieta.
Pelo estudo dessas moléculas, compreendemos quão essenciais são e,

ao mesmo tempo, percebemos que situações de deficiência, bem como de
excesso, podem vir a acarretar problemas.
Também pudemos aprender a importância dos chamados aditivos

alimentares e a função de corantes e edulcorantes nos alimentos. Além
disso, nos aprofundamos na microbiologia de alimentos, aprendendo a
reconhecer os principais grupos de microrganismos importantes para a
indústria de alimentos por estarem associados não só ao seu beneficiamento,
mas, por vezes, a seus processos de deterioração.
Conhecemos mais as principais doenças transmitidas por alimentos de

origens bacterianas, virais, fúngicas e por parasitas e entendemos como
situações de surto podem se estabelecer com tamanha facilidade e levar a
um contingente muito grande de indivíduos infectados e doentes em curto
espaço de tempo.
115
Unidade II
Compreendemos melhor os métodos aplicados à análise de alimentos,

importantíssimos para o seu controle de qualidade, a fim de assegurar
tranquilidade ao consumidor sobre o produto consumido.
Exercícios
Questão 1. A Portaria n. 540-SVS/MS, de 27 de outubro de 1997, define “aditivo alimentar” como

qualquer ingrediente adicionado intencionalmente aos alimentos, sem o propósito de nutrir, com o
objetivo de modificar suas características físicas, químicas, biológicas ou sensoriais.
A respeito dos aditivos alimentares, assinale a alternativa correta.
A) O principal grupo de aditivos alimentares são as substâncias incorporadas ao alimento para

manter ou para melhorar suas propriedades nutricionais.
B) Os aromatizantes com a classificação “idêntico ao natural” são substâncias sintéticas que apesar
de terem estrutura química diferente das substâncias presentes nas matérias-primas naturais,
apresentam as mesmas características organolépticas.
C) Os conservantes retardam o crescimento de microrganismos e previnem a oxidação do alimento,

o que aumenta o tempo de prateleira e impede a alteração do seu sabor e da sua cor.
D) O uso de corantes naturais para realçar a cor do alimento não apresenta riscos, pois esses produtos
são derivados de animais e vegetais e, portanto, não são fiscalizados pela Anvisa.
E) Em geral, o uso de aditivos alimentares é seguro. Portanto, não existe resolução específica que
determine a quantidade máxima desses compostos que pode ser adicionada aos alimentos.
Resposta correta: alternativa C.
Análise das alternativas
A) Alternativa incorreta.
Justificativa: segundo a Portaria n. 540-SVS/MS, de 27 de outubro de 1997, os aditivos alimentares

não incluem os contaminantes e as substâncias nutritivas que sejam incorporadas ao alimento para
manter ou melhorar suas propriedades nutricionais.
B) Alternativa incorreta.
Justificativa: os aromatizantes idênticos ao natural, apesar de serem sintetizadas no laboratório,

apresentam a mesma estrutura química das substâncias presentes nas matérias-primas naturais.
116
C) Alternativa correta.
Justificativa: os conservantes são substâncias adicionadas aos alimentos com o objetivo principal de
aumentar sua validade. Para isso, essas substâncias impedem a oxidação do alimento e a proliferação
de microrganismos.
D) Alternativa incorreta.
Justificativa: alguns indivíduos podem desenvolver reação alérgica contra esses corantes naturais.
Além disso, seu uso deve ser aprovado pelo Mapa e pela Anvisa.
E) Alternativa incorreta.
Justificativa: existem estudos que associam a utilização inadequada dos aditivos alimentares a
efeitos prejudiciais à saúde, como o aparecimento de câncer, de alergias e de outras enfermidades.
Por esse motivo, estipula-se a quantidade máxima de aditivos alimentares que pode ser adicionada
aos alimentos.
Questão 2 (Enade 2013, adaptada). Leia o texto a seguir.
Torcedores passam mal e Vigilância Sanitária apreende alimentos no Maracanã – Fim do jogo,
Brasil campeão da Copa das Confederações, festa de grande parte do Maracanã. Em uma ambulância,
um paramédico atende uma paciente. Ao informar que o caso não era grave, ele revelou a preocupação
com a ingestão de alimentos de qualidade duvidosa no estádio. Vários torcedores procuraram o centro
médico e as ambulâncias, apresentando mal-estar, vômito e diarreia, ao mesmo tempo em que a
Vigilância Sanitária realizava a apreensão de 59 quilos de alimentos. Entre os alimentos apreendidos,
alguns apresentavam prazo de validade vencido, outros não apresentavam identificação e ainda
havia alguns alimentos que não estavam armazenados em temperatura ideal.
A Vigilância notificou imediatamente as empresas responsáveis pelos produtos, que haviam recebido
concessão da Fifa para a venda no estádio. De acordo com a Secretaria de Saúde do Rio de Janeiro,
lanches prontos, tais como hambúrguer e cachorro-quente, estavam fora da validade; três quilos de
salsicha estavam sem identificação; sanduíches com pasta de frango, que seriam distribuídos aos
stewards (seguranças), estavam guardados fora da temperatura ideal; o queijo ralado também não tinha
procedência, embora embalado. Os relatos dos pacientes apontavam para o cachorro-quente como
causador da intoxicação.
Disponível em: http://www.espbr.com. Acesso em: 10 jul. 2013.
Considerando a notícia, avalie as afirmativas a seguir.
117
Unidade II
I – Vômito e diarreia são sintomas comuns de intoxicação ou toxinfecção alimentar causadas

por bactérias como Staphylococcus aureus, Clostridium perfringens e Escherichia coli, que podem
se desenvolver e produzir toxinas em alimentos estocados por longos períodos de tempo ou em
temperatura indevida.
II – A rapidez do surgimento dos sintomas nos consumidores que estavam no estádio sugere a
contaminação dos alimentos por Staphylococcus aureus, que pode ter ocorrido a partir do contato com
as mãos dos manipuladores dos alimentos, provavelmente no momento do preparo.
III – Medidas básicas de higiene, como, por exemplo, lavar as mãos antes do preparo de alimentos e
após usar o banheiro, são suficientes para prevenir a contaminação dos alimentos por microrganismos
como Escherichia coli e Salmonella spp. e, por isso, são medidas de prevenção aos surtos de intoxicação
ou toxinfecção alimentar.
É correto o que se afirma em:
A) I, II e III.
B) II e III, apenas.
C) I e II, apenas.
D) I e III, apenas.
E) II, apenas.
Resposta correta: alternativa C.
Análise da questão
A contaminação dos alimentos pelos manipuladores constitui a principal causa de toxinfecções

alimentares. Por exemplo, as bactérias Staphylococus aureus e Clostridium perfringens e algumas cepas
de Escherichia coli contêm toxinas pré-formadas, ou seja, produzidas durante a estocagem indevida
dos alimentos.
A maioria das toxinfecções alimentares apresenta, como principal sintoma, distúrbios

gastrointestinais. Por exemplo, a infecção por Staphylococus aureus desencadeia sintomas
rapidamente, devido ao período médio de incubação de quatro a seis horas.
A aplicação e medidas básicas de higiene diminuem a probabilidade de ocorrência de intoxicações

alimentares. Entretanto, outras fontes de intoxicação, anteriores à manipulação dos alimentos, também
são possíveis. Por exemplo, as bactérias do gênero Salmonella são encontradas principalmente em
produtos de origem animal, como carne de aves e ovos, antes de eles serem manipulados.
118
FIGURAS E ILUSTRAÇÕES
Figura 6
BARBOSA-CÁNOVAS, G. V. et al. Water activity in foods: fundamentals and applications. Hoboken:

Wiley-Blackwell, 2007. p. 147-151. Adaptada.
LEE, S. H.; LABUZA, T. P. Destruction of ascorbic acid as a function of water. Journal of Food Science,
v. 40, 2. ed. p. 370-373, mar. 1975. Adaptada.
Figura 7

Wiley-Blackwell, 2007. p. 147-151. Adaptada.
LEE, S. H.; LABUZA, T. P. Destruction of ascorbic acid as a function of water. Journal of Food Science,
v. 40, 2. ed. p. 370-373, mar. 1975. Adaptada.
Figura 15
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014. p. 359. Adaptada.
Figura 17
COSTA, K. A. et al. Estudo do processo de lixiviação controlada da escória de aciaria em extrator soxhlet
visando emprego em pavimentos. Revista Matéria, Rio de Janeiro, v. 22, n. 2, p. 4, 2017.
Figura 18
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014. p. 86. Adaptada.
Figura 19
RICE UNIVERSITY. Organic compounds essential to human functioning. Houston, 2021. Disponível
em: https://bit.ly/3bY6FXF. Acesso em: 17 mar. 2021. Adaptada.
Figura 20
2NSSDLO. Disponível em: https://bit.ly/2NssdlO. Acesso em: 16 mar. 2021. Adaptada.
119
Figura 21
3S0LDQL. Disponível em: https://bit.ly/3s0LdqL. Acesso em: 16 mar. 2021. Adaptada.
Figura 22
A) 3S0LGTT. Disponível em: https://bit.ly/3s0LgTt. Acesso em: 16 mar. 2021. Adaptada.
B) 3TBH6S7. Disponível em: https://bit.ly/3tBH6S7. Acesso em: 16 mar. 2021. Adaptada.
Figura 23
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre:

Artmed, 2014. p. 79.
Figura 24
A) NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014. p. 127. Adaptada.
B) NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014. p. 127. Adaptada.
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MORAN, C. et al. Mutational analysis of Sse1 (Hsp110) suggests an integral role for this chaperone in
yeast prion propagation in vivo. G3 (Bethesda), v. 3, n. 8, p. 1409-1418, 2013. Adaptada.
Figura 27
A) BRINQUES, G. B. Bioquímica humana aplicada à nutrição. São Paulo: Pearson Education do

Brasil, 2015. p. 50-51.
B) BRINQUES, G. B. Bioquímica humana aplicada à nutrição. São Paulo: Pearson Education do

Brasil, 2015. p. 50-51.
Figura 28
ROSS, A. C. et al. Modern nutrition in health and disease. Philadelphia: Lippincott Williams &
Wilkins, 2016. p. 326.
120
Figura 29
BENASSI, M. T.; MERCADANTE, A. Z. Characterization of different annatto extracts based on

antioxidant and colour properties. Food Sci. Tecnol., v. 41, p. 195, 2018.
Figura 30
TRUMBO, P. et al. Dietary reference intakes: vitamin A, vitamin K, arsenic, boron, chromium, copper,
iodine, iron, manganese, molybdenum, nickel, silicon, vanadium, and zinc. Journal of The American
Dietetic Association, v. 101, n. 3, p. 352, 2016.
Figura 31
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exercise differentially modulates anxiety-like behavior, memory and electrocorticogram potentiation
after spreading depression in rats. Nutritional neuroscience, v. 20, p. 1-10, 2017. Adaptada.
Figura 32
BRINQUES, G. B. Bioquímica humana aplicada à nutrição. São Paulo: Pearson Education do

Brasil, 2015. p. 63.
Figura 33
FIELD, M. S.; STOVER, P. J. Safety of folic acid. Ann N Y Acad Sci., v. 1414, n. 1, p. 59-71, fev. 2018. Adaptada.
Figura 34
PANIZ, C. et al. Physiopathology of vitamin B12 deficiency and its laboratorial diagnosis. Jornal
Brasileiro de Patologia e Medicina Laboratorial, Rio de Janeiro, v. 41, n. 5, p. 325, 2005.
Figura 35
MATOS, S. P.; MACEDO, P. D. G. Bioquímica dos alimentos: composição, reações e práticas de

conservação. São Paulo: Érica, 2015. p. 65.
Figura 36
CASTRO, L. C. G. O sistema endocrinológico vitamina D. Arquivos Brasileiros de Endocrinologia &

Metabologia, São Paulo, v. 55, n. 8, nov. 2011. Disponível em: https://bit.ly/2ODSa2C. Acesso em:
17 mar. 2021. Adaptada.
121
Figura 37

conservação. São Paulo: Érica, 2015. p. 66.
Figura 38
DÔRES, S. M. C.; PAIVA, S. R. A.; CAMPANA, A. O. Vitamina K: metabolismo e nutrição. Revista de

Nutrição, Campinas, v. 14, n. 3, p. 207-218, set./dez., 2001. Adaptada.
Figura 39
BRASIL. Ministério da Saúde. Surtos de doenças transmitidas por alimentos no Brasil. Brasília:
MT, jun. 2018. p. 9. Disponível em: https://bit.ly/2Q9dvRE. Acesso em: 16 mar. 2021.
Figura 40
MT, jun. 2018. p. 12. Disponível em: https://bit.ly/2Q9dvRE. Acesso em: 16 mar. 2021.
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Exercícios
Unidade II – Questão 2: INSTITUTO NACIONAL DE ESTUDOS E PESQUISAS EDUCACIONAIS ANÍSIO

TEIXEIRA (INEP). Exame Nacional de Desempenho dos Estudantes (Enade) 2013: Biomedicina.
Questão 20. Disponível em: https://bit.ly/3vDhKoZ. Acesso em: 18 mar. 2021.
128
129
130
131
132
Informações:
www.sepi.unip.br ou 0800 010 9000

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Unidade II

As proteínas, assim como os carboidratos, são moléculas orgânicas amplamente distribuídas na

H2O H2O Grupo

Figura 18 – A) Representação básica da reação de formação da ligação peptídica por condensação e

Figura 19 – Principais tipos de estruturas secundárias encontradas nas proteínas

Essa conformação tridimensional é estabelecida através de um arranjo entre todos os átomos de

Figura 20 – Estrutura tridimensional de uma proteína

Figura 21 – Estrutura quaternária de uma proteína (tetrâmero)

Figura 22 – Estrutura globular terciária da pepsina (A) e quaternária da hemoglobina (B)

As proteínas globulares apresentam diferentes graus de solubilidade que dependem da composição

Conhecer profundamente a estrutura básica das proteínas é extremamente importante. Esse

Figura 23 – Classificação dos aminoácidos de acordo com a cadeia lateral

5.1 Importância nutricional das proteínas

Do ponto de vista dietético-nutricional, as proteínas alimentares são classificadas de acordo com

Com o avanço da ciência e das pesquisas, atualmente, já é possível classificar os aminoácidos em

No quadro 11 (a seguir), estão relacionados os aminoácidos classificados como essenciais,

Quadro 11 – Relação dos aminoácidos classificados como essenciais,

Aminoácidos Aminoácidos Aminoácidos

5.2 Desnaturação e propriedades funcionais das proteínas

5.2.1 Desnaturação proteica

A desnaturação (figura a seguir) pode ser definida simplificadamente como o desdobramento ou

Estrutura proteica nativa Estrutura proteica desnaturada

Figura 25 – Desnaturação proteica

O calor é o agente mais comum usado no processamento e na conservação de alimentos e também

Quadro 12 – Temperatura de desnaturação térmica de algumas proteínas

Proteína Temperatura de desnaturação (Td)

Adaptado de: Damodaran (2010, p. 206).

A desnaturação causada pelo pH normalmente ocorre pelo processo de repulsão eletrostática de

Agentes oxidantes e redutores

Atuam principalmente enfraquecendo as ligações hidrofóbicas, mas também afetam a estabilidade

5.2.2 Propriedades funcionais das proteínas

As proteínas apresentam várias propriedades funcionais exploradas na produção de uma ampla

Quadro 13 – Proteínas alimentares e suas funções em sistemas alimentícios

Função Mecanismo químico Alimento Tipo de proteína

Formação de película e Salsichas, almôndegas, Proteínas da carne, proteínas

Função Mecanismo químico Alimento Tipo de proteína

Fonte: Damodaran (2010, p. 213).

As proteínas globulares são normalmente solúveis em água, entretanto a solubilidade é diretamente

Formação de espuma e capacidade emulsificante das proteínas

As proteínas, devido a sua natureza química, principalmente relacionada às características das

Entre os seguimentos da indústria alimentícia, a propriedade das proteínas em formar espumas é

Na indústria alimentícia, além da propriedade gelificante (viscosidade e textura), a gelatina também

5.3 Métodos de análise de proteínas

Vários métodos foram desenvolvidos para a quantificação de proteínas e estão baseados na

5.3.1 Método de Kjeldahl

Como já mencionado, o método de Kjeldahl é um processo de determinação de N orgânico total, ou

(NH4)2SO4 + 2NaOH NH3 + Na2SO4 + 2H2O

NH3 + H3BO3 NH4 + H2BO3-

H2BO3- + HCI H3BO3

5.3.5 Cálculo de proteínas totais

Fc = fator de concentração da solução de HCl

V = volume de HCl gasto na titulação

Fator = fator de transformação de nitrogênio em proteína

P = massa da amostra em gramas utilizada no experimento

Os cinco alimentos mais ricos em proteínas são: soja (34 g de proteína

Quadro 14 – Fatores de transformação de nitrogênio total em proteína

Tipos de alimentos Fator de transformação

Fonte: Instituto Adolfo Lutz (2008, p. 122).

6.1 Conceitos e características gerais