Biochimie et régulation

Enseignante : Mme Tabti M.

Chapitre 1 : Les Besoins énergétiques

Les besoins alimentaires comprennent un aspect quantitatif de besoins énergétiques et un
aspect qualitatif, correspondant à la variété et à l'équilibre de la ration alimentaire. On peut
définir en effet 5 types de nutriments devant entrer dans l'alimentation en quantité et
proportions respectives convenables: les protides, les glucides, les lipides, l'eau et la
cellulose, les minéraux et les vitamines. Le tableau 1 montre l'équilibre théorique idéal de la
ration alimentaire.

Tableau 1 : Apports nutritionnels conseillés par jour selon les âges

(Activité normale) - D’après H. Dupin (1981)

Energie Protéines Glucides Lipides Calcium

(mg)

Enfant (kcal)
1 à 3 ans 1360 (1àg2=g4par
1 kcal) (1àg7=g4par
5 kcal) (1gg = 9 kcal)
1 600
jour/kg jour/kg

4 à 6 ans 1830 par jour/kg 700

10-12 ans Garçon 2600 80 55% de la ration 30% de la ration 900

calorique ou calorique dont 1/3
6 à 9 ans 2190
Fille 2300 70 700
900
5g/kg d’acides gras poly-
Adolescent Garçon 3000 80 insaturés 1000

Fille 2400 70 1000

Adulte Homme 2700 80 800

Femme 2000 60 800

I-1 Besoins alimentaires de l’organisme

I.1.1.Besoins énergétiques

Logiquement, l'apport calorique quotidien doit être égal aux dépenses caloriques pour maintenir un
équilibre énergétique. On peut donc s'attendre à de grandes variations individuelles des besoins selon
l'activité physique habituelle. Les besoins énergétiques doivent donc être évalués en fonction de
paramètres tels que l'âge, le sexe, la taille, le poids et l'activité socioprofessionnelle et/ou sportive. Le
tableau 1 montre des exemples de besoins caloriques chez différentes catégories d'individus.

Un apport énergétique régulier est nécessaire à un développement harmonieux et au maintien des

Page 1
fonctions physiologiques. En effet, un niveau énergétique bas est responsable d'une altération de la
croissance et/ou de la puberté, mais aussi, paradoxalement, d'une espérance de vie accrue, malgré une
plus grande sensibilité aux infections. Au contraire, un niveau énergétique élevé va de pair avec un
meilleur développement et une plus grande résistance aux maladies infectieuses, mais il est aussi
responsable d'une augmentation de la mortalité par maladies dégénératives.

Les dépenses énergétiques sont de différents ordres :

➢ Métabolisme de base ou dépense énergétique de fond.

Elle correspond aux besoins énergétiques nécessaires au maintien de l'organisme.

➢ Action dynamique spécifique des aliments (ADS) ou extra-chaleur postprandiale.

Elle dépend de la nature et de la quantité d'aliments ingérés et correspond à l'énergie nécessaire

au métabolisme et au stockage de ces aliments.

Par exemple, elle est de 3 à 8 % pour les glucides et les lipides, de 20 à 30 % pour les protides en faibles
quantités et jusqu'à 50 % pour les protides en cas d'apport massif.

➢ Dépenses énergétiques liées à la thermorégulation

➢ Dépenses énergétiques liées au travail musculaire

➢ Dépenses énergétiques liées à l'émotion

I.1.2.Besoins protidiques

Les protides sont des aliments constructeurs (plastiques). Ils fournissent des "mélanges" d'acides
aminés nécessaires à la synthèse de protéines endogènes, mais qui font partie aussi pour une faible part
des substrats énergétiques. Les besoins sont évalués à 1g.kg-1.jour-1.

La valeur biologique des protéines est définie par la proportion des protéines ingérées qui est retenue
par l'organisme. Elle varie selon l'origine alimentaire des protéines et surtout selon leur richesse en
acides aminés essentiels (rapport entre les 9 acides aminés essentiels et les 11 acides aminés non
essentiels). Cette valeur biologique des protéines est optimale (95 %) pour les œufs et le lait, puis
viennent par ordre décroissant les autres protéines animales, les légumes, les céréales et les racines.
Malgré certains déficits en acides aminés essentiels (en particulier lysine, méthionine et tryptophane),
les protéines végétales peuvent entrer pour 50 % dans la ration protéique. Elles ont l'avantage de ne pas
être associées à des acides gras saturés et à du cholestérol.

Voici un exemple d'équivalence en protéines de certains aliments :

20 g de protéines = 2 œufs ou 100 g de viande ou poisson ou 1/2 l de lait ou 60 g de fromage ou 1 kg de

pommes de terre ou 80 g de légumes secs

Les besoins protéiques augmentent dans les conditions de croissance, grossesse, allaitement,
convalescence, fièvre ou traumatisme.

I.1.3 .Besoins glucidiques

Les glucides sont des aliments énergétiques (combustibles). Ils apportent 50 à 60 % de l'énergie de la
ration. Les besoins sont évalués à 5 g.kg-1 jour-1. Les glucides sont apportés sous 2 formes dans

Page 2
l'alimentation :

a) les sucres simples (sucres rapides), dont l'hydrolyse et l'absorption sont rapides. Ce
sont des mono ou disaccharides tels que le lactose du lait, lesaccharose (sucre de
ménage : glucose- fructose) ou le fructose des fruits. Leur consommation simultanée
avec d’autres aliments est responsable d'un ralentissement de leur absorption.

b) Les sucres complexes (sucres lents) sont des glucides à longues chaînes parfois
ramifiées. Ils ont une absorption plus lente du fait de leur structure qui demande une
digestion enzymatique importante. Il s’agit essentiellement de l'amidon présent sous
forme d'amylose ou d'amylopectine dans les céréales, le riz ou la pomme de terre.
Contrairement aux sucres rapides qui sont des calories “ vides ”, les sucres lents, de
par leur origine, apportent en même temps des minéraux, des vitamines et des fibres.
Cette inégalité d'absorption digestive entre les différents glucides alimentaires peut-
être exprimée sous la forme d'un index glycémique qui prend en compte l'importance
de l'aire sous la courbe de glycémie après absorption de divers glucides comparée à
celle de glucides de références comme le pain ou le glucose (schématiquement, plus
cet index est faible, plus les aliments contiennent de "bons" glucides).

c) Les fibres alimentaires comme la cellulose sont des glucides non absorbables et non
digérés qui ne sont pas essentiels à l’organisme mais ont un rôle régulateur nécessaire du transit
intestinal. Leur absence dans l’alimentation s’accompagne d’une fréquence plus élevée de
certaines tumeurs malignes.

I.1.4. Besoins lipidiques

Les besoins lipidiques sont évalués à 1 à 1,2 g.kg-1.jour-1. Les lipides sont également des aliments
énergétiques mais sont aussi la source d'acides gras essentiels (acide linoléique, acide linolénique, et
parfois acide arachidonique). Ils participent à la structure des membranes cellulaires et au métabolisme
des eicosanoïdes (prostaglandines, leucotriènes).

On peut séparer les lipides en 2 catégories :

- les graisses animales, riches en cholestérol et en acides gras saturés, dont la surcharge est
source de problèmes majeurs de santé publique,

- et les graisses végétales, riches en acides gras insaturés et ne contenant pas de

cholestérol. Les 2 types de graisse contiennent des acides gras essentiels.

Cependant, toutes les graisses végétales, notamment les huiles, n’ont pas la même valeur nutritionnelle
(leur valeur calorique étant par ailleurs identique):

- en ce qui concerne leur richesse en acides gras insaturés : l’huile d’olive, pilier de l’alimentation
méridionale, est à cet égard meilleure que l’huile d’arachide ;

- en ce qui concerne leur résistance à la chaleur : certaines huiles forment, lors de la cuisson, des
composés toxiques (potentiellement cancérogènes). La réglementation impose aux
producteurs de mentionner l’emballage l’utilisation possible :

« assaisonnement et cuisson » (ou friture), ou « assaisonnement » seulement.

Page 3
I.1.5. Besoins hydrominéraux et vitaminiques

Ces besoins sont couverts dans les conditions normales par une alimentation variée et équilibrée. Les
apports complémentaires sont inutiles dans nos régions en dehors de situations physiologiques ou
pathologiques particulière (petit enfant, femme enceinte, malabsorption...

Page 4
 Chapitre 2 : LES PROTEINES : STRUCTURE, PROPRIETES ET APPLICATIONS
TECHNOLOGIQUES
1. Structure des protéines

1.1. Acides aminés et liaison peptidique

1.1.1. Acides aminés

1.1.2. Liaison peptidique

1.2. Structure primaire et variabilité des protéines

1.3. Structure tridimensionnelle

1.3.1. Structure secondaire

1.3.2. Structures tertiaire et quaternaire

2. Rôles physiologiques

2.1. Protéines fibreuses

2.1.1. Le collagène

2.1.2. La kératine

2.1.3. Le fibrinogène

2.1.4. Les protéines musculaires

2.2. Protéines globulaires

2.2.1. La catalyse

2.2.2. Le transport

2.2.3. La régulation du pH

2.2.4. La régulation du métabolisme

2.2.5. La défense de l’organisme

3. Propriétés des protéines

3.1. Dénaturation des protéines

3.1.1. Les conséquences de la dénaturation

3.1.2. Les agents dénaturants

3.2. Action de la chaleur et du pH du milieu

Page 5
3.3. Solubilité des protéines

4. Applications technologiques

4.1. Cuisson de l’oeuf

4.2. Fabrication du fromage frais

4.3. Production de la mousse : les blancs en neige

4.4. Attendrissement des viandes

Les protéines constituent le principal matériau de construction des êtres vivants. Elle jouent un
rôle actif et vital dans le fonctionnement des cellules (enzymes, anticorps, antigènes, toxines ...).

Toutes les protéines contiennent du carbone, de l’oxygène, de l’hydrogène et de l’azote. Plusieurs

contiennent aussi du soufre et du phosphore.

1. Structure des protéines

Les protéines peuvent être décrites selon quatre niveaux d’organisation structurale. Une séquence
linéaire d’acides aminés, formant une chaîne polypeptidique, constitue la structure primaire de
la protéine. Cette structure qui ressemble à un chapelet de « perles » d’acides aminés, est le squelette
de la molécule de protéine. Ce squelette se tord et se repli sur lui-même pour donner des niveaux
d’organisation moléculaires plus complexes (structures secondaire, tertiaire et quaternaire).

1.1. Acides aminés et liaison peptidique

1.1.1. Les acides aminés

Les constituants des protéines sont des molécules appelées acides aminés. Il existe 20 acides
aminés importants, tous dotés de deux groupements fonctionnels: un groupe aminé (—NH2) et un
groupe acide organique (—COOH). Un acide aminé peut donc se comporter comme une base
(accepteur de proton) ou comme un acide (donneur de proton).

Tous les acides aminés sont identiques sauf pour leur troisième groupe, appelé radical R. Chaque
acide aminé doit son comportement chimique particulier ainsi que son acidité ou son alcalinité
relative aux particularités de l'arrangement des atomes de son groupe R (fig. 1).

Page 6
 Figure 1 : Structure de quelques acides aminés.

Figure 1 : Structure de quelques acides aminés.

A noter que la présence de groupes (carboxyle, amine, sulfhydrile) dans le radical R indique que
ces acides aminés sont présents dans les liaisons intramoléculaires protéiques (voir plus loin).

1.1.2. La liaison peptidique

Généralement, les protéines sont de longues chaînes d'acides aminés réunis par des liaisons
formées au cours de réactions de synthèse, le groupe aminé de chaque acide aminé s'étant lié au
groupe acide de l'acide aminé suivant. Cette liaison forme l'arrangement d'atomes carac- téristique de
la liaison peptidique (fig. 2).

Page 7
 Figure 2 : Synthèse d’une liaison peptidique

Cette synthèse s’accompagne de la perte d’une molécule d’eau. Les liaisons peptidiques se
rompent lorsque de l’eau s’y ajoute (hydrolyse des polypeptides).

L'union de deux acides aminés donne un dipeptide; celle de trois acides aminés, un
tripeptide; celle de dix acides aminés ou plus, un polypeptide. Les molécules contenant plus de 50
acides aminés sont des protéines. La plupart des protéines sont cependant des macromolécules, c'est-
à-dire de grosses molécules complexes formées de 100 à 1000 acides aminés.

1.2. Structure primaire et variabilité des protéines

La structure primaire des protéines est représentée par la séquence d’acides aminés (fig. 3) qui se
lient de manière à former une chaîne polypeptidique.

Figure 3 : Structure primaire d’une protéine

Page 8
 Les propriétés uniques de chaque protéine dépendent des types d’acides aminés qui la
composent et de leur séquence. On peut considérer les 20 acides aminés comme un « alphabet » de

20 lettres, utilisées pour construire des « mots » (les protéines). De même, qu’on peut changer le sens
d’un mot en remplaçant une lettre par une autre (faire foire), on peut créer une nouvelle protéine
de fonction différente en remplaçant un acide aminé ou en changeant sa position. Parfois, le nouveau
mot n’a aucun sens (faire faore), tout comme il arrive que les changements de la combinaison
des acides aminés donnent des protéines non fonctionnelles. Exemple : les hémoglobines
pathologiques humaines (hémoglobines falciforme S et anémiante C) ne diffèrent de l’hémoglobine
normale qu’au niveau du sixième résidu de la chaîne (remplacement de l’acide glutamique
respectivement par la valine et la lysine).

Les êtres vivants renferment des milliers de protéines différentes, aux propriétés fonctionnelles
distinctes, toutes construites à partir d’une vingtaine d’acides aminés.

1.3. Structure tridimensionnelle des protéines

1.3.1. Structure secondaire

Les protéines n'existent pas sous forme de chaînes linéaires d'acides aminés : elles se tordent et se
replient sur elles-mêmes. C'est leur structure secondaire. La structure secondaire la plus courante est
celle de l’hélice alpha ( ). Dans l'hélice alpha, la chaîne primaire s'enroule sur elle- même puis est
stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et CO, à tous les quatre acides aminés
environ (fig. 4b).

Le feuillet plissé bêta ( ) est une autre structure secondaire, où les chaînes polypeptidiques
primaires ne s'enroulent pas mais se lient côte à côte au moyen de liaisons hydrogène et forment une
sorte d'échelle pliante (fig. 4c). Dans ce type de structure secondaire, les liaisons hydrogène peuvent
unir différentes parties d'une même chaîne qui s'est repliée sur elle-même en accordéon ou encore
différentes chaînes polypeptidiques. Dans les hélices alpha, les liaisons hydrogène unissent toujours
différentes parties d'une même chaîne. Une chaîne polypeptidique peut présenter les deux types
de structure secondaire.

1.3.2. Structures tertiaire et quaternaire

Un grand nombre de protéines se complexifient jusqu'à la structure tertiaire, une structure très
spécifique formée à partir de la structure secondaire (fig. 4d). Dans une structure tertiaire, des
régions hélicoïdales ou plissées de la chaîne polypeptidique se replient les unes sur les autres et
forment une molécule en forme de boule, ou molécule globulaire. La structure tertiaire est maintenue
par des liaisons (covalentes, hydrogène ...) entre des acides aminés souvent très éloignés sur la
chaîne primaire (fig. 4bis).

Page 9
 Figure 4 bis : Liaisons secondaires interatomiques dans une protéine

La structure quaternaire correspond à l’association spécifique de plusieurs chaînes peptidiques en

une unité d’ordre supérieur seule capable d’assurer complètement les fonctions biologiques.
L'hémoglobine (fig. 4e) possède ce niveau d'organisation structurale dans lequel deux chaînes sont
associées à deux chaînes.

Figure 4 : Niveaux d’organisation structurale des protéines

2. Rôles physiologiques

Page
10
 La structure tridimensionnelle de la protéine lui confère ses propriétés distinctes et dicte sa
fonction biologique. Habituellement, on classe les protéines en deux catégories suivant leur forme
générale : protéines fibreuses et protéines globulaires. Un chapitre est consacré aux protéines
bactériennes.

2.1. Protéines fibreuses

Les protéines fibreuses sont appelées protéines structurales car elles constituent le principal
matériau de construction chez les Vertébrés. Elles sont linéaires, insolubles dans l'eau et d'une grande
stabilité (support mécanique aux tissus et résistance à la traction).

Les principales protéines fibreuses sont le collagène, la kératine, le fibrinogène et les protéines
musculaires.

2.1.1. Le collagène

Le collagène se trouve dans les os, la peau, les tendons et les cartilages. Sa triple hélice formée de
trois chaînes polypeptidiques, d'environ mille acides aminés chacune, lui donne l'apparence d'un
gros câble (fig. 5). Lorsque des fibrilles de collagène sont dégradées par chauffage intense,
leurs chaînes se raccourcissent pour former la gélatine.

Page
11
Figure 5 : Organisation structurale de la triple hélice du collagène

2.1.2. La kératine

La kératine, présente dans les couches supérieures de l'épiderme, dans les cheveux, les ongles, les
écailles, les sabots et les plumes, s'enroule en une torsade régulière appelée «hélice alpha». Chargée
de protéger l'organisme contre l'environnement extérieur, la kératine est totalement insoluble dans
l'eau. Ses nombreuses liaisons disulfures en font une protéine extrêmement stable, capable de résister
à l'action des enzymes protéolytiques.

2.1.3. Le fibrinogène

Le fibrinogène est une protéine plasmatique sanguine responsable de la coagulation du sang. Grâce
à l'action de la thrombine, le fibrinogène est converti en molécules de fibrine, une protéine insoluble,
qui s'agglutine pour former un caillot protecteur contre les hémorragies.

2.1.4. Les protéines musculaires

La myosine se lie à l'actine, une autre protéine musculaire, pour donner l'actomyosine. Les
filaments de l'actomyosine peuvent se raccourcir et provoquer la contraction des muscles.

2.2. Protéines globulaires

Contrairement aux protéines fibreuses, les protéines globulaires sont sphériques et hautement
solubles. Elles jouent un rôle important dans le métabolisme. Les albumines, les globulines, la
caséine et les hormones protéiques sont des protéines globulaires. Les albumines et les globulines
sont abondantes dans les cellules animales, le sérum sanguin, le lait et les œufs. Nous décrivons ci-
dessous les principales fonctions des protéines globulaires chez l’homme.

2.2.1. La catalyse

Les enzymes sont essentielles à presque toutes les réactions biochimiques de l'organisme; elles
multiplient par au moins un million la vitesse des réactions chimiques. Citons l'amylase salivaire

Page
12
(dans la salive), qui catalyse la dégradation des amidons, et les oxydases, qui permettent
l'oxydation des combustibles alimentaires.

2.2.2. La transport

L’hémoglobine transporte l'oxygène dans le sang; les lipoprotéines transportent les lipides et le
cholestérol. Le sang contient d'autres protéines de transport pour le fer, les hormones stéroïdes et
d'autres substances.

2.2.3. La régulation du pH

Un grand nombre de protéines plasmatiques, notamment l'albumine, peuvent servir d'acide ou de

base dans un système tampon. Elles empêchent les variations excessives du pH sanguin en captant
ou en libérant des protons H+.

2.2.4. La régulation du métabolisme

Les hormones polypeptidiques et les hormones protéiques contribuent à régler l'activité

métabolique, la croissance et le développement. Ainsi, l'hormone de croissance est une hormone
anabolique nécessaire pour une croissance optimale; l’insuline aide à régler le taux de glucose
sanguin.

2.2.5. La défense de l’organisme

Les anticorps (fig. 6) sont des protéines très spécialisées qui reconnaissent et inactivent les
bactéries, les toxines et certains virus. Ils participent à la réponse immunitaire, qui contribue à
protéger l'organisme contre les substances étrangères et les microorganismes. Les protéines du
complément, en circulation dans le sang, améliorent l'activité du système immunitaire et stimulent la
réaction inflammatoire, un mécanisme de résistance non spécifique de l'organisme.

Page
13
Figure 6 : Immunoglobuline avec 2 sites de fixation de l’antigène

Page
14
3. Propriétés des protéines

3.1. Dénaturation des protéines

Les protéines fibreuses sont plus stables que les protéines globulaires. Celles-ci possédant plus de
liaisons hydrogène, elles se défont plus facilement (les liaisons hydrogène ne sont pas particu-
lièrement solides). Leur fragilité rend les protéines vulnérables à de nombreux facteurs chimiques et
physiques, comme l'acidité et la chaleur, qui peuvent les dénaturer ou en provoquer la rupture.

La dénaturation d’une protéine comprend 2 étapes (fig. 7) : quand elle se déplie et perd sa forme
spécifique, on dit qu'elle est déployée, la suppression de l’agent dénaturant permet sa renaturation. La
deuxième étape de la dénaturation consiste en un passage de l’état déployé en un état dénaturé par
établissement de liaisons secondaires non spécifiques. La dénaturation est alors un processus
irréversible.

Figure 7 : Dénaturation réversible et irréversible d’une protéine

3.1.1. Conséquences de la dénaturation

La dénaturation provoque les modifications suivantes :

- la perte des propriétés biologiques spécifiques : enzymatiques, hormonales, de transport et

immunologiques ;

- la diminution de la solubilité résulte de modifications dans la distribution des groupements polaires

et apolaires. Elle est accompagnée d’une augmentation de la sensibilité aux attaques enzymatiques
(cuisson).

3.1.2. Agents dénaturants

Parmi les agents dénaturants, on peut citer :

Page
15
- les agents physiques : les radiations ultraviolettes, les ultrasons et la température. L’élévation de la
température entraîne une agitation thermique (élève l'énergie de vibration et de rotation des liaisons
entre atomes des molécules dissoutes) ce qui conduit à des mouvements intramoléculaires à l'origine
de la rupture des interactions faibles qui stabilisent la conformation de la protéine.

- les agents chimiques : les variations du pH, les détergents anioniques et cationiques. A titre
d’exemple, le détergent Sodium Dodécyl Sulfate (ou SDS dont la "queue hydrocarbonée" établie des
interactions hydrophobes avec les chaînes latérales des résidus d'acides aminés apolaires) forme un
complexe protéine-détergent ionisé en surface (groupement sulfate) dans lequel la chaîne
polypetidique est globalement déployée.

Enfin, il faut noter que cette dénaturation des protéines, sans modification de leur composition
chimique, qui entraîne la perte de leurs propriétés biologiques est recherchée dans les techniques de
désinfection et de stérilisation. Les techniques physiques de stérilisation, les antiseptiques et les
désinfectants sont souvent des agents dénaturants entraînant la mort des microorganismes.

3.2. Action de la chaleur et du pH du milieu

Mise en évidence de la dénaturation des protéines par la chaleur et la variation du pH du

milieu

1. Action de la chaleur

Expérience 1 (œufs sautés à la poêle ou chauffés sur une bec bunsen):

- casser à plat un oeuf dans un petit ramequin;

- verser délicatement l’œuf (sans crever le jaune) dans une petite poêle (ou un ramequin métallique)
contenant du beurre;

- laisser cuire sur une plaque chauffante (ou chauffer le ramequin par dessous avec le bec bunsen)
Observations :

- le liquide jaunâtre et translucide devient blanc et caoutchouteux, le jaune d’œuf devient solide.

Interprétation :

Quand on chauffe le blanc et le jaune d'un oeuf, on peut observer que le liquide devient solide. On
dit que l'oeuf a coagulé, ou bien encore qu'il a cuit. Les protéines de l'oeuf (jaune et blanc) sont à
l'origine de cette coagulation.

Le blanc est constitué pour 12,5% d'une protéine du groupe des albumines : l'ovalbumine, qui
représente plus de 50% du total protéique du blanc. Elle est composée de quatre chaînes d'acides
aminés, qui lui donnent une forme globulaire.

Page
16
 Structure quaternaire de l’ovalbumine

Lorsque la température approche des 60°C, l'agitation atomique devient telle que les liaisons les
plus faibles, comme les liaisons hydrogène, se rompent. La protéine se déroule et devient une longue
chaîne d'acides aminés : c'est la dénaturation.

Dans cet état dénaturé, certaines parties de la protéine deviennent accessibles et peuvent rencontrer
d'autres molécules protéiques, avec lesquelles elles vont s'associer. Cette association de protéines par
des ponts disulfures est responsable du phénomène de la coagulation. De plus, la liaison des
protéines entre elles fait apparaître un réseau qui emprisonne les molécules d'eau, provoquant la
rigidification de l'oeuf après la cuisson.

Phénomène de coagulation des protéines de l’oeuf

Expérience 2 (les protéines du lait) :

- remplir à moitié une casserole (1/4 de litre) avec du lait entier;

- chauffer à feux doux;

- quand le lait commence à bouillir, retirer la casserole du feu et laisser refroidir ;

- observer la surface du lait.

Observations :

- apparition à la surface du lait d’une fine pellicule (la peau de lait).

Interprétation :

La peau du lait s’est formée grâce aux protéines. Celles-ci ressemblent à des pelotes de fils. Quand
elles sont chauffées, elles se déroulent et se regroupent. C’est ce qu’on appelle la coagulation.
Toutes les protéines du lait n’interviennent pas. Seules les albumines et les globulines
coagulent à la chaleur (aux environs de 70°C). Les caséines, elles, supportent des températures
beaucoup plus élevées.

Page
17
Protéines dans leur structure naturelle Protéines dénaturées puis coagulées

Page
18
2. Action du pH du milieu

Expérience (action du pH du milieu) :

- remplir à moitié 2 béchers a et b avec du lait ;

- ajouter quelques gouttes de citron ou de vinaigre dans le bécher b;

- agiter ;

- observer et comparer ;

- faire un protéine test avec le protect de Biotrace sur la paroi du bécher b.

Observations :

Interprétation :

Dans le lait, les caséines (ß et k) en présence de phosphates de calcium forment des micelles de
caséines stables (phase colloïdale) qui sont en équilibre avec la phase soluble du lait (les caséines
sont à l’état de micelles macromoléculaires solubles). L’acidification du lait entraîne une
floculation de ces micelles, formant ainsi un gel. La caséine ainsi précipitée forme le fromage frais
qui se sépare du petit lait.

Lorsqu'on ajoute le jus de citron (pH = 2) au lait (pH = 6,6), on amène le pH du lait la valeur du pHi
des caséines (la charge électrique globale de l’édifice protéique est nulle). A ce pH (4,6), les micelles
de caséine ne se repoussent plus, elles s'agglomèrent et précipitent. Elles deviennent alors insolubles
dans la phase aqueuse.

3.3. Solubilité des protéines (voir TP 3.2)

4. Applications technologiques

4.1. Cuisson de l’oeuf (voir 3.2)

4.2. Fabrication du fromage frais

4.3. Production de la mousse : les blancs en neige

A partir du blanc d’œuf on peut obtenir des blancs en neige qui sont une mousse (une dispersion
d’un gaz dans un liquide) et un foisonnement (augmentation du volume par incorporation de l’air).

19
- dans le lait acidifié, il y a apparition de petites masses de texture irrégulière (plus visibles sur la
paroi du verre). Un protéine test sur ces gouttelettes révèle la présence de protéines.

Lors de la préparation, le battage du blanc permet la dénaturation (déroulement par déstabilisation

des liaisons hydrogène) des protéines et l’incorporation de l’air dans la solution. Cette action mène
les protéines à former un film qui stabilise la mousse en petites bulles. Les acides aminés
hydrophobes enveloppent les bulles d’air et les acides aminés hydrophiles se lient à l’eau.

Stabilisation de la mousse par les protéines dénaturées

En acidifiant le milieu avant le battage (ajout de quelques gouttes de jus de citron ou de vinaigre),
les protéines présentent moins de groupements anioniques et se repoussent moins. Ceci faciliterait la
levée de la mousse et affermirait les blancs en neige.

Le jaune d’oeuf n’est pas utilisé pour produire la mousse. En effet, les lipides se lient aux acides
aminés lipophiles et rendent difficile la mise en place des bulles d'air.

4.4. Attendrissement des viandes

La cuisson attendrit la viande par les effets de la chaleur sur le collagène et les fibres musculaires.

4.4.1. Le collagène (voir les protéines fibreuses 2.1)

Un mince tissu blanchâtre et élastique composé essentiellement de collagène entoure les fibres
musculaires. Ces fibres sont regroupées en faisceaux à leur tour enveloppés de collagène. Le
collagène agit donc comme une sorte de gaine qui retient ensemble fibres et faisceaux. Les muscles
du cou, de l'épaule, de la poitrine et de la cuisse contiennent plus de collagène que les muscles qui du
dos et des côtes.

Dans la viande crue, le collagène est résistant et élastique. La cuisson l'attendrit. Avec la chaleur et
l'humidité, les liaisons chimiques (liaisons hydrophobes, liaisons hydrophiles et forces de Van der
Waals) qui retiennent ensemble la triple hélice de collagène se défont et le collagène se transforme
en gélatine (chaînes dissociées adoptant une configuration enroulée au hasard), très facile à
mastiquer.

20
 Cette transformation requiert une longue cuisson ou encore, une température élevée. Plus la cuisson
sera longue, plus grande sera la quantité de collagène qui se transformera en gélatine et plus la
viande sera tendre. Par contre, si on cuit la viande longtemps à température élevée, ses fibres
musculaires se resserreront trop et expulseront tout leur jus, la viande sera sèche.

Coupe transversale d’un muscle

4.4.2. Les fibres musculaires

Ces fibres sont les composantes principales de la viande. Il s'agit de longues cellules qui
contiennent des protéines et de l'eau. Pendant la cuisson, les protéines de ces fibres coagulent, se
resserrent, et expulsent l'eau qui les entoure. Plus la température s'élève, plus le jus s'évapore de la
viande. Des recherches ont démontré que la viande commence à expulser son jus lorsqu'elle est
encore saignante, c'est-à-dire dès que sa température interne atteint 55 à 60 °C. Une viande qui
atteint une température interne de 77 °C, un degré de cuisson « bien cuit », aura perdu jusqu'à 40 %
de son eau. Ceci explique qu’une viande trop cuite sera toujours sèche.

La recherche a aussi permis de découvrir un effet positif de la cuisson sur la viande. Il s'agit du
phénomène de l'attendrissement enzymatique. Les fibres musculaires contiennent des enzymes qui
s'attaquent aux fibres et les attendrissent. Ces enzymes sont actives lorsque la température interne de
la viande atteint 50 à 60 °C. Plus la viande est maintenue longtemps à ces températures, plus elle sera
tendre.
21
Chapitre III : LES GLUCIDES
Les glucides forment 1 à 2% de la masse cellulaire. Ils contiennent du carbone, de l’hydrogène et
de l’oxygène. Ce sont des molécules organiques caractérisées par la présence de chaînons carbonés
porteurs de groupements hydroxyles, et de fonctions aldéhydes ou cétoniques.

En fonction de leur volume et de leur solubilité, les glucides sont classés en monosaccharides ou
oses (1 sucre), en disaccharides ou osides (2 sucres), et en polysaccharides ou polyosides (nombreux
sucres). Les monosaccharides sont les unités de base de tous les autres glucides. En règle générale,
plus la molécule de glucide est grosse, moins elle est soluble dans l’eau.

1. Les monosaccharides

Les monosaccharides, ou sucres simples, sont formés d’une seule chaîne (linéaire ou cyclique)
contenant 3 à 6 atomes de carbones. Leur formule générale est (CH2O)n, n étant le nombre d’atomes
de carbone. Les oses les plus abondants portent 5 ou 6 atomes de carbone, on les appelle des
pentoses (n = 5, ex. le ribose et le désoxyribose) ou des hexoses (n = 6, ex. le glucose, le fructose et
le galactose).

1.1. Les pentoses

Ce sont des monosaccharides à 5 carbones. On peut citer le ribose (C5H10O5) et le

désoxyribose (C5H10O4) que l’on retrouve dans la composition des acides nucléiques.

Formules en perspective du ribose et du désoxyribose

1.2. Les hexoses Ils présentent dans leur molécule une fonction carbonyle qui peut être un
groupement aldéhyde (hexoaldose, ex. le glucose et le galactose) ou une cétone (hexocétose, ex. le
fructose).

22
Formules linéaires du glucose, du galactose et du fructose

23
1.2.1. Le glucose

De formule brute C6H12O6, le glucose existe sous différentes formes. On peut le représenter sous
une forme linéaire (en représentation de Fischer) ou sous une forme cyclique (en
représentation de Haworth).

Le glucose naturel est un mélange de la forme aldéhyde et des deux formes cycliques - glucose et
-glucose. Ces dernières dominant toujours très largement (95 à 99%). A l’état
cristallisé c’est la forme qui est la plus abondante, alors qu’en solution il s’établit
progressivement un équilibre entre les trois formes.

1.2.2. Le galactose et le fructose

Ce sont des isomères du glucose : ils ont la même formule moléculaire que le glucose
(C6H12O6), mais leurs atomes sont agencés différemment, ce qui leur confère des propriétés
différentes.

Comparaison des formules développées du glucose, du galactose et du fructose

24
2. Les disaccharides

Un disaccharide est formé par la combinaison de 2 monosaccharides au cours d’une réaction de

synthèse. Les deux molécules sont liées par une liaison osidique ou liaison glycosidique résultant
de l’union de deux groupements hydroxyles avec perte d’une molécule d’eau. Les plus importants,
de formule C12H22O11, sont le saccharose, le maltose et le lactose.

2.1. Le saccharose

C’est un solide blanc, cristallisé à l’état anhydre et très soluble dans l’eau. Répandu dans le règne
végétal, le saccharose est abondant dans la racine de betterave et la tige de canne à sucre.

25
 Il résulte de l’union par une liaison osidique d’une molécule de -glucose en position 1 et d’une
molécule de -fructose en position 2.

Saccharose

2.2. Le maltose

C’est un disaccharide peu abondant à l’état libre. Il existe dans le malt où il résulte de l’hydrolyse
enzymatique de l’amidon.

Le maltose est constitué par l’union de 2 molécules d’ -glucose en positions 1 4.

Maltose

26
2.3. Le lactose

Soluble dans l’eau, le lactose se trouve dans les laits des Mammifères (4 à 5 % dans le lait de vache
et 5 à 7 % dans le lait de la femme).

Le lactose est constitué par l’union d’une molécule de -galactose en position 1 et d’une

molécule de -glucose en position 4.

Lactose

27
3. Les polysaccharides

Ce sont les produits de polymérisation du glucose qui sont représentés par l’amidon, le glycogène et
la cellulose.

3.1. L’amidon

L’amidon est la principale réserve glucidique des végétaux et l’aliment glucidique le plus important
pour l’homme. Il peut présenter jusqu'à 30 ou 60 % du poids sec d’un tissu végétal. Il est abondant
dans les graines et les tubercules mais aussi largement répandu dans certaines cellules végétales.

La préparation microscopique ci-dessous montre les grains d'amidon dans des cellules de pomme de
terre.

La pomme de terre entrepose sous forme d'amidon les surplus de glucose qu'elle a fabriqués au cours
de l'été. Ces glucoses serviront à la croissance de la plante le printemps suivant.

3.1.1. Structure de l’amidon

L’hydrolyse enzymatique de l’amidon par une amylase conduit à la formation du maltose :

l’amidon est donc un polymère d’ - glucose en liaisons 1 4.

Liaisons glycosidiques d’ - glucose

28
L’étude des propriétés de l’amidon ont permis de mettre en évidence deux constituants :

l’amylose et l’amylopectine.

3.1.1.1. L’amylose

L’amylose est formée de chaînes de 250 à 600 résidus d’ - glucose associés par des liaisons
osidiques 1 4. Cette chaîne possède une structure spatiale hélicoïdale.

29
Représentation schématique de l’amylose

3.1.1.2. L’amylopectine

L’amylopectine présente une structure ramifiée comportant environ 1000 à 2500 résidus de glucose
groupés en chaînes de 20 à 25 résidus d’ - glucose reliés par des liaisons 1 4. Les chaînes sont
unies les unes aux autres par des liaisons 1 6. Enfin, la spiralisation des chaînes fournit à la
macromolécule un aspect général buissonnant.

Représentation schématique de l’amylopectine

30
 Le grain d’amidon est formé par le mélange selon un ordre défini d’amylose et d’amylopectine
auxquels s’ajoutent des traces de lipides, de phosphates, d’ions calcium et de potassium. Si
l’amylopectine domine toujours (70 à 80 %), les proportions sont variables selon les espèces et il
serait plus correct de parler des amidons plutôt que de l’amidon.

3.1.2. Solubilité de l’amidon

L’amidon est insoluble dans l’eau froide bien qu’il soit hydrophile. Par agitation avec l’eau, il se
forme une suspension instable appelée lait d’amidon. Lors de la cuisson, le lait d’amidon se
transforme en empois d’amidon (environ 65 °C) qui est une solution colloïdale. Les grains
d’amidon absorbent plusieurs fois leur poids en eau, ils gonflent et forment un gel épais. renfermant
la phase aqueuse. Cette propriété épaississante est recherchée pour préparer des sauces et des
crèmes.

31
3.2.3. Hydrolyse enzymatique de l’amidon

La molécule complexe d’amidon doit être simplifiée en molécules de glucose pour que celui- ci
puisse être utilisé dans les réactions métaboliques (anabolisme et catabolisme). Différentes enzymes
hydrolysent la macromolécule.

Les - amylases appelées endoamylases scindent les liaisons 1 4 à l’intérieur des chaînes non
ramifiées ; ces enzymes se rencontrent chez les microorganismes, les végétaux et les animaux
(amylases salivaires et pancréatiques).

Les (1-6) - glucosidases appelées enzymes débranchantes ou déramifiantes provoquent

l’hydrolyse des liaisons 1 6. Elles sont présentes dans les tissus animaux (muqueuse intestinale)
et végétaux. Enfin la maltase scinde la molécule de maltose en deux molécules de glucose.

3.2. Le glycogène

C’est le correspondant animal de l’amidon. Il représente la principale forme de réserve

glucidique des animaux. Abondant chez les Vertébrés (muscles et foie), le glycogène se rencontre
également chez certaines bactéries, des algues et les levures.

La structure chimique du glycogène est analogue à celle de l’amylopectine, mais sa masse

moléculaire est généralement plus élevée.

3.3. La cellulose

C’est un constituant uniquement végétal qui ne représente pas une substance de réserve mais un
matériel structural ayant un rôle de soutien. La cellulose, associée à des substances variées,
organiques (cires, lignine ...) ou minérales (carbonate de calcium, silice) entre pour une part
importante dans la composition des membranes végétales, véritables parois squelettiques rigides.

La cellulose, substance blanche et fibreuse est insoluble dans les solvants usuels y compris l’eau,
bien qu’elle soit hydrophile. Elle fixe de façon non spécifique de nombreux colorants (rouge Congo,
bleu de toluidine ...).

3.3.1. Structure de la cellulose

La cellulose est un polyglucose formé par un enchaînement de -glucose par des liaisons 1

4. C’est une chaîne droite résultant de l’union de 1500 à 10000 résidus de - glucose selon l’origine.

32
Structure de la cellulose : liaisons glycosidiques de - glucose

Organisation structurale d’une fibre de cellulose

33
3.3.2. Hydrolyse enzymatique de la cellulose

Dans les conditions naturelles, la cellulose est caractérisée par une grande inertie chimique. Les
enzymes qui catalysent son hydrolyse en cellobiose, les cellulases ou cytases sont peu répandues. On
trouve ce type d’enzymes chez quelques bactéries dites cellulolytiques (bactéries du sol et bactéries
intestinales des ruminants) et quelques moisissures. Les sucs digestifs de l’homme en sont dépourvus
et de ce fait n’attaquent pas la cellulose.

4. Transformation moleculaire

4.1. Caramélisation

Maltol (3-hydroxy-2-méthyl-4-pyrone) qui est responsable de la saveur douce caractéristique du

caramel.

36
Dianhydride de fructose (C12H20O10), un des composants donnant la coloration brune et la
consistance caractéristiques du caramel.

4.2. Gélification

Les gels de polysaccharides, essentiellement les pectines, sont très utilisés dans l'industrie
agroalimentaire. Ils forment une pâte plus ou moins épaisse pour donner du volume aux produits
alimentaires.

4.2.1. Composition chimique des pectines

Les pectines sont des macromolécules qui se situent dans les parois végétales d’un grand nombre de
végétaux. Elles sont composées d'une chaîne principale d'acide -galacturonique
(C6H10O7) lié en 1-4.

36
Pectine ou Acide polygalacturonique en zig-zag

Comme on peut le constater sur la structure présentée, quelques-unes des fonctions acide
carboxylique sont estérifiées par le méthanol. Les pectines sont identifiées à partir de leur degré de
méthylation (DM) exprimé en % du nombre de résidus méthylés par rapport aux résidus totaux.
Cela peut aller de 60 % des groupes fonctionnels pour la pulpe de pomme à 10 % pour les fraises.

Méthylation des acides carboxyliques

Pour compléter la composition chimique des pectines, il faut préciser qu'il existe des ramifications
au niveau des acides uroniques comme au niveau du rhamnose par des molécules (ex galactane,
arabinane etc.).

4.2.2. Formation des gels

Les pectines pour lesquelles le DM est de 50 sont dites faiblement méthylées. Elles gélifient en
présence d'ions calcium selon un schéma " boite à œufs " en absence de saccharose. Le gel est
beaucoup moins structuré en absence d'ions calcium . Ces pectines sont utilisées pour la
gélification des laitages, des flans et des confitures allégées en sucre.

4. 4 Dextrinisation

La dextrinisation correspond à l’action de la température sèche sur l’amidon, qui lui confère
davantage de digestibilité et de solubilité. Dans ces conditions, l’amidon se transforme en dextrines
(chaînes de glucose). Sa couleur passe du beige au brun. Si on continue à chauffer, les dextrines

36
s’hydrolysent en maltose et glucose. Les dextrines sont plus digestes et donnent une saveur
agréable aux préparations : biscuits, pâtes à tarte, roux brun, farines pour nourrissons, fritures…

4.5. Les réactions de Maillard

La réaction de Maillard est l’ensemble des interactions résultant de la réaction initiale entre un
sucre réducteur et un groupement aminé. Cette réaction a une importance dans la chimie des
aliments. Dans la transformation des aliments pendant la cuisson, les réactions de Maillard jouent un
rôle favorable sur l'aspect de coloration et sur le goût : formation de la croûte et arômes du pain,
brunissement des viandes rôties …

Elle peut aussi donner naissance à des composés cancérigènes et réduire la valeur nutritionnelle
des aliments en dégradant les acides aminés essentiels.

4.5.1. Chimie de la condensation de Maillard

Tout commence de par la réaction d'un acide aminé avec un sucre, comme par exemple, le glucose.
Sous l'action de la chaleur, l'atome d'azote de la fonction amine et l'atome de carbone de la fonction
aldéhyde mettent chacun deux électrons en commun, formant ainsi une double liaison. Le produit
obtenu porte le nom de "base de Schiff".

Formation de la base de Schiff

La base de Schiff subit un réarrangement pour produire des dérivés stables, des cétosamines

(produits d’Amadori) et des aldosamines (produits de Heyns).

39
 Formation de la base de Schiff et son isomérisation en aldosamine

Les cétosamines et les aldosamines sont des composés relativement stables qui, dans certains
aliments comme le lait, peuvent représenter l’étape ultime de la réaction de Maillard. Ces produits,
bien que ne contribuant pas à la formation des pigments et des flaveurs dans l’aliment, réduisent la
disponibilité d’acides aminés essentiels.

En fonction des conditions de cuisson (durée, température, pH), les cétosamines et les aldosamines
subissent une série de transformations chimiques pour aboutir à la formation de composés
intermédiaires, comme les pyrazines (substances aromatiques que l’on retrouve dans la viande rôtie
ou le café torréfié) ou terminaux, les mélanoïdines (pigments bruns donnant la couleur
caractéristique aux aliments cuits).

Une Pyrazine Une mélanoïdine

4.5.2. Facteurs influents les réactions de Maillard

Les effets de la réaction de Maillard sont recherchés dans les opérations de cuisson des aliments.
Dans d’autres cas, tel que le séchage du lait, cette réaction est indésirable du fait qu’elle est responsable
de la modification de la couleur, du goût et de la valeur nutritionnelle du lait en poudre. La

39
connaissance des facteurs influents la réaction de Maillard est essentielle pour l’accélérer ou la ralentir
selon l’objectif recherché.

La température et le temps de cuisson, le pH et l’humidité du milieu, la présence d’oxygène et

d’inhibiteurs influencent la vitesse de la réaction de Maillard. La température est le facteur le plus
influent. Il faut noter que la réaction a lieu même à 4°C, la conservation des aliments par le froid
négatif permet de la ralentir.

40
Les
Les
Les
Les
Les
Les
Les
Les
Les
Les