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science
s
appliqu
ées
Examen

Gélatine marine à partir des autres matières premières

Ivan Milovanovic et Maria Hayes *
Teagasc, The Irish Agricultural and Food Development Authority, Food BioSciences Department, Ashtown,
Dublin 15, Irlande ; [email protected]
* Correspondance : [email protected] ; Tél : +353-1-805-9957
la présence
Reçu : 22 octobre 2018 ; Accepté : 16 novembre 2018 ; Publié : 27 novembre 2018vérifier mises à
de... jour

Abstract : Ces derniè res anné es, la demande de consommation d'aliments marins, et en
particulier de poisson, a considé rablement augmenté dans le monde entier. La majorité du
collagè ne disponible provient de produits dé rivés de mammifè res. Bien que la gé latine de poisson
soit une alternative viable à la gé latine de mammifè re, il y a certaines limitations lié es à
l'utilisation de la gélatine de poisson qui incluent l'odeur, la couleur, les proprié té s fonctionnelles,
et la cohé rence dans sa composition en acides aminé s. Les produits chimiques utilisé s pour le
pré traitement, ainsi que les conditions d'extraction telles que la tempé rature et la duré e, peuvent
influencer la longueur des chaînes polypeptidiques qui en ré sultent et les proprié té s
fonctionnelles de la gé latine. Par rapport aux sources traditionnelles, les gé latines dé rivé es du
poisson pré sentent des différences significatives en termes de propriétés chimiques et physiques, et
une grande attention doit être porté e à l'optimisation du processus de production afin d'obtenir un
produit pré sentant les meilleures proprié té s pour les applications pré vues. L'objectif de cette
revue est d'explorer la faisabilité de la production de gélatine à partir de sous-produits de
traitement marin en utilisant diffé rentes straté gies de pré traitement et d'extraction dans le but
d'amé liorer les proprié té s techno-fonctionnelles du produit final et d'amé liorer le statut de label
propre des gélatines. Les bioactivité s des hydrolysats de gé latine sont é galement discuté es.

Mots clés : gélatine ; marine ; sous-produits ; poisson ; industrie ; extraction

1. Introduction
La consommation d'aliments d'origine marine, et en particulier de poisson, a connu une
augmentation significative de la demande dans le monde entier au cours des derniè res dé cennies.
Cette augmentation peut ê tre principalement attribué e à la reconnaissance de l'importance du
poisson pour la santé humaine [1]. Un autre facteur important est la mondialisation du commerce
alimentaire mondial, qui a entraîné une baisse des prix et une meilleure accessibilité des produits
marins dans le monde entier. La consommation de poisson dans le monde a connu une
augmentation annuelle à un taux moyen de 3,2% depuis le dé but des anné es 1960 [2], et cette
tendance est susceptible de suivre la demande mondiale croissante, stimulée par l'augmentation de la
population humaine et du pouvoir d'achat des consommateurs. La production de gé latine devient
une perspective de plus en plus inté ressante pour ajouter une valeur é conomique aux sous-
produits gé né ré s par l'industrie de la pê che.
La majorité du collagè ne disponible provient de produits dé rivé s de mammifè res, notamment
la peau de porc, la peau de bovin et les os de bovin. Hayatudin [ 3] rapporte qu'environ 41% de la
gé latine produite dans le monde provient de la peau de porc, 28,5% des peaux de bovins et 29,5%
des os de bovins. La production de gélatine à base de poisson ne représente actuellement que 1,5% de
la production annuelle totale de gé latine dans le monde, qui est estimé e à environ 270 000 tonnes
métriques [4].
L'Union européenne a mis en place la politique commune de la pêche (PCP). Cette politique
actuelle stipule qu'entre 2015 et 2020, il convient de fixer des limites de capture qui soient durables et
qui permettent de maintenir les stocks de poissons à long terme. La PCP comporte quatre grands
domaines d'action : (1) la gestion de la pêche,
(2) la politique internationale (3), la politique du marché et du commerce, et (4) la politique de
financement. Une partie importante de la politique de la pê che est lié e à l'obligation de rejet et de
dé barquement. Les rejets sont la pratique consistant à rejeter à la mer les captures non dé siré es
(mortes ou vivantes), en raison de l'absence de demande du marché, d'une taille insuffisante, de
l'absence d'un système d'assurance qualité ou d'un problè me de sé curité .

Appl. Sci. 2018, 8, 2407 ; doi:10.3390/app8122407 www.mdpi.com/journal/applsci

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des é chantillons de poissons, ou en raison des rè gles de composition des captures. L'objectif de la
PCP est d'é liminer progressivement, puis complè tement, la pratique des rejets inutiles. Cet objectif
devrait ê tre atteint par la mise en œuvre de l'obligation de dé barquement pour toutes les pê cheries
communes de 2015 à 2019. L'obligation de dé barquement exige que toutes les captures d'espè ces
commerciales ré glementé es embarqué es soient débarqué es et imputé es sur le quota, les spé cimens
de poissons sous-dimensionné s ne pouvant être commercialisé s pour la consommation humaine
directe, et l'obligation de remise à la mer de certaines espèces protégées. D'ici 2019, toutes les espèces
soumises à des limites de TAC (total admissible des captures) et à des tailles minimales de référence de
conservation en Mé diterrané e seront soumises à l'obligation de dé barquement [5].

Possibilités d'utilisation des prises accessoires

Les sous-produits de l'industrie de transformation des produits marins représentent un défi
environnemental et économique majeur en raison de l'insuffisance des options d'élimination et/ou des
coû ts associés à l'élimination dans les décharges. Les restes de traitement tels que les eaux de sang, les
parures, les nageoires, les cadres, les têtes, les coquilles, la peau, les viscères et les eaux
stagnantes/effluents sont actuellement utilisés en Irlande pour la production de farine de poisson,
d'huile de poisson, d'engrais et d'aliments pour animaux [6]. Les déchets solides issus de la
transformation du surimi, qui peuvent représenter de 50 à 70 % de la matière première utilisée,
constituent également une source importante de sous-produits [7]. Le poisson sanglier (Capros aper) et
le merlan bleu (Micromesistius poutassou) sont deux espèces pélagiques qui représentent des défis
spécifiques pour l'industrie de la transformation du poisson. Elles sont actuellement considérées
comme des espèces de moindre valeur, en raison de leur petite taille qui rend leur transformation
difficile, bien que certains progrès aient été réalisés dans le domaine de la production de filets sans peau
de merlan bleu [8]. Une autre option pour la transformation de ces espèces serait la production de
surimi, surtout dans le cas de petits spécimens qui ne conviennent pas aux opérations de filetage à la
machine.
Le poisson sanglier (Figure 1) [9] est une petite espè ce (jusqu'à 23 cm de long) de poisson
mé sopé lagique de fond, caracté risé e par sa couleur orange, ses grands yeux et sa bouche
protrusible. On le trouve dans les mers peu profondes et sur les plateaux continentaux à des
profondeurs de 400 à 600 m. Il est largement ré pandu dans l'Atlantique Est, de la Norvè ge au
Sénégal, y compris dans la région méditerranéenne [10]. Bien qu'il soit considéré comme une espèce de
poisson subtropicale, le poisson-sanglier est devenu trè s abondant dans toute son aire de
ré partition au cours des derniè res dé cennies, ce qui peut s'expliquer par la hausse des
tempé ratures océ aniques due au changement climatique [11]. Bien que le quota de sanglier 2017
pour l'Irlande soit infé rieur de 36 % à celui de l'anné e précé dente, la limite autorisé e de 18 850
tonnes reste parmi les plus é levé es des pays europé ens [12]. La principale utilisation du poisson
sanglier dé barqué en Irlande comprend l'exportation vers le Danemark pour la production de
farine de poisson [13], mais d'autres utilisations potentielles sont é galement envisagé es. L'Irish Sea
Fisheries Board (Bord Iascaigh Mara, BIM) recommande actuellement l'utilisation du poisson-
sanglier pour la consommation humaine directe, avec des options de commercialisation soit sous
forme de produits de base, y compris des blocs de hachis surgelé s de 20 kg, soit sous forme de
produit é têté et é viscé ré convenant à la friture [14]. D'autres auteurs ont ré cemment discuté de
moyens alternatifs d'exploitation de la biomasse du sanglier, notamment l'hydrolyse de ses protéines
pour obtenir des hydrolysats de proté ines et l'extraction de peptides et de biomolé cules de valeur
[15,16]. Cependant, la production à grande é chelle de gélatine à partir de sous-produits du
poisson-sanglier n'est pas suffisamment é tudié e comme option de valorisation de cette biomasse
actuellement.
L'objectif de cette étude est d'explorer la faisabilité de la production de gé latine à partir de
sous-produits de la transformation des produits marins, en particulier le merlan bleu et le poisson
sanglier, y compris les peaux et les os.
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Figure 1. Poisson sanglier (Capros aper) [9].

2. Propriétés et applications de la gélatine d'origine marine

La gé latine est une proté ine hydrosoluble produite par hydrolyse partielle du collagè ne, un
constituant omnipré sent des os, des tissus cartilagineux et de la peau des animaux [7]. Le collagè ne
est la principale proté ine constitutive de la peau, du cartilage, des parois des vaisseaux sanguins et
des dents. Avec d'autres proté ines, comme l'é lastine et les proté oglycanes, il construit la matrice
extracellulaire autour des cellules dans divers tissus. La molé cule de collagè ne a la forme d'une
triple hélice, formé e par trois chaînes α positionné es dans une structure tridimensionnelle qui
permet une liaison hydrogè ne intramolé culaire efficace [6]. Bien que les 20 acides aminé s naturels
se retrouvent tous dans le collagè ne, celui-ci est particulièrement riche en glycine, proline et
hydroxyproline. Les tripeptides qui constituent la partie principale du collagène ont des ré pé titions
fréquentes de la séquence Gly-Pro-X ou Gly-X-Hyp et la distribution des résidus d'acides aminés polaires
et non polaires en position X dé termine l'ordre d'agré gation de la molé cule. Les chaînes
polypeptidiques subissent une sé paration totale ou partielle pendant la dé naturation du collagè ne,
en raison de l'affaiblissement et de la destruction des liaisons hydrogène, ce qui entraîne une perte de
la conformation originale en triple hélice. Il en résulte que les polymères adoptent une forme enroulée
diffé rente de la structure proté ique d'origine [17]. La proportion et le rapport des acides aminés
totaux influencent la stabilité de la gé latine, et cette proprié té peut varier en fonction de la source
de collagè ne. Le processus actuel de fabrication de la gé latine comprend le pré traitement des
matiè res premiè res animales (peaux, os, etc.) avec un acide ou un alcali dilué, ce qui entraîne une
dé naturation partielle du collagè ne en raison de la rupture des liaisons hydrogè ne dans sa
structure [18]. Il est connu que divers sous-produits de la transformation des produits marins, tels
que la peau, les arê tes, les é cailles, les dé chets de dé charge de la production de surimi et la peau de
calmar, représentent une bonne source de collagè ne pour la production de gélatine [17,19-21].
En gé né ral, la gé latine est utilisé e dans l'industrie alimentaire, pharmaceutique et
photographique pour un certain nombre d'applications, notamment la production de gelé es,
l'encapsulation et la clarification de jus de fruits, le traitement des produits laitiers, la fabrication
de soupes et la photographie. Les applications typiques de la gélatine dé pendent du type de
gé latine, et certaines sont pré senté es dans le tableau 1 [22]. Sa grande polyvalence permet une
utilisation dans l'industrie alimentaire et pharmaceutique. Dans l'industrie alimentaire, la gélatine
est considé ré e comme un ingré dient essentiel, et peut é galement ê tre considé ré e comme un
produit "clean label", car

• La gé latine n'est pas modifié e chimiquement et ne pré sente pas de sous-produits de

modification chimique, é ventuellement nocifs.
• Il ne contient pas et n'est pas fait d'organismes gé nétiquement modifié s.
• N'est pas un additif alimentaire et ne nécessite donc pas de numéro E.
• Il est considé ré comme gé né ralement reconnu comme sû r (GRAS).
• Il ne provoque pas d'allergies connues
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• Il est consommé depuis plus de 2000 ans et est connu depuis des générations [23]. 20
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20

Tableau 1. Utilisation de la gélatine en fonction du type [22].

Type de gélatineUtilisation typique

Confiserie, desserts à base de gélatine, gélatine dans les viandes, clarification des boissons et
Qualité
alimentaire des jus, usages diététiques spéciaux.
Capsules en gélatine (type dur et mou), comprimés et enrobage de comprimés, suppositoires,
gélatine.
Pharmaceutiqu émulsions, microencapsulation, éponge et films de gélatine absorbables, substitut de plasma,
e pastilles et troches, milieux de croissance bactérienne
PhotographieEmulsions photographiques
Enduction et encollage, fabrication de papier, procédés d'impression, applications
Autre
colloïdales, allumettes, abrasifs appliqués, adhésifs, films et filtres de lumière, cosmétiques,
(technique)
microencapsulation.

2.1. Considérations législatives et de sécurité relatives à la production de gélatine marine

Bien que la production et l'utilisation de la gélatine soient un domaine hautement réglementé, des
défis supplémentaires pourraient se présenter en raison des changements de tendances de
consommation observés ces derniers temps. La gélatine alimentaire doit répondre aux exigences fixées
par le règlement sur l'hygiène alimentaire (CE) n° 853/2004 (également le règlement (UE) 2016/355 de
la Commission du 11 mars 2016 modifiant l'annexe III du règlement (CE) n° 853/2004) et est en outre
soumise à la réglementation alimentaire européenne [23]. La gélatine pharmaceutique, en plus de ces
exigences, doit également remplir les conditions fixées par des pharmacopées spécifiques. Le règlement
(CE) n° 853/2004 prescrit les points critiques de contrô le nécessaires pendant la fabrication de la
gélatine. Il aborde tous les aspects, des matières premières à la livraison du produit final : origine,
transport et stockage des matières premières ; conditions de fabrication ; exigences chimiques pour la
gélatine et les peptides de collagène ; ainsi que l'emballage, le stockage et le transport. Les paramètres
de sécurité importants, tels que les niveaux de métaux lourds et de contaminants toxiques et la sécurité
microbiologique, sont couverts par ce règlement et des règlements complémentaires, tels que le
règlement (CE) n° 2073/2005 [24]. La gélatine utilisée à des fins pharmaceutiques doit être conforme à
des réglementations supplémentaires spécifiques. La gélatine est un matériau bien connu qui présente
d'excellents résultats en matière de sécurité et qui est GRAS pour l'utilisation humaine [25]. Les autres
produits chimiques généralement utilisés pour la production de gélatine sont des additifs alimentaires
connus et approuvés qui ne présentent pas de toxicité chronique, notamment l'acide chlorhydrique
(E507), l'acide citrique (E330), l'hydroxyde de sodium (E524) et l'hydroxyde de calcium (E526).
Certaines des enzymes pouvant être utilisées pour la production de gélatine, telles que les protéases
d'Aspergillus oryzae, sont également incluses dans la liste des additifs alimentaires autorisés par le
règlement (CE) n° 234/2011 [24]. De plus, comme le processus de fabrication de la gélatine comprend
le lavage du matériau après chaque étape de traitement, ainsi que la purification de la solution de
gélatine elle-même, ces produits chimiques et ces enzymes sont éliminés du produit final.
Le poisson et les produits à base de poisson sont connus pour ê tre une source fré quente de
ré actions allergiques chez les consommateurs. Le rè glement (UE) n° 1169/2011 concernant
l'information des consommateurs sur les denré es alimentaires est entré en application le 13
dé cembre 2014. En vertu de ce rè glement, l'obligation de fournir des informations nutritionnelles,
ainsi que d'indiquer les é ventuels allergè nes alimentaires est obligatoire. Le poisson et les produits
à base de poisson (à l'exception de la gé latine de poisson utilisé e comme support pour les
pré parations de vitamines ou de caroté noïdes et de la gélatine de poisson ou de l'ichtyocolle
utilisé e comme agent de collage dans la biè re et le vin) doivent ê tre déclaré s s'ils sont pré sents
dans l'aliment. L'allergie au poisson est une ré ponse immunitaire physiologique à des proté ines
spé cifiques du poisson, mé dié e par des anticorps de type IgE. Les humains peuvent ê tre
sensibilisé s par une exposition aux allergè nes via le tractus gastro-intestinal lors de l'ingestion, qui
est la principale voie de sensibilisation, ou via le systè me respiratoire par des aé roallergè nes de
poisson ou par contact cutané [26]. Les parvalbumines sont reconnues comme le groupe le plus
important de protéines de poisson ayant un potentiel allergique, mais d'autres protéines, telles que le
collagè ne, la transferrine, les é nolases et aldolases de poisson, ont é galement montré un potentiel
allergique. Les parvalbumines sont des protéines de faible poids moléculaire (10-12 kDa), très stables,
qAuppel. lS'coi.n20t1r8o, 8u, v24e07principalement dans les muscles des poissons, mais leur teneur
20
infé nette6mchez
est rieure dee ntles poissons pé lagiques par rapport aux espè ces d'eau chaude et d'eau douce,
puisque les concentrations les plus é levé es se trouvent dans le tissu musculaire blanc [26]. De
mê me, ces derniè res anné es, des é nolases de 50 kDa et des aldolases de 40 kDa ont é té identifié es
comme d'importants allergè nes de poisson dans la morue, le saumon et le thon [27]. Le collagè ne
de poisson a é té identifié comme un allergè ne au dé but des anné es 2000, ce qui peut constituer un
facteur limitant pour la consommation de gélatine dé rivé e du poisson dans les pays en
dé veloppement.
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20

populations sensibles. Les épitopes des cellules T présents dans le collagène sont susceptibles de
résister à la digestion par les enzymes protéolytiques, induisant potentiellement une sensibilisation
[28].

2.2. Comparaison de la gélatine de poisson et de mammifère

Les propriétés physiques et chimiques des gélatines de mammifères ont fait l'objet de recherches
approfondies et, bien que les gélatines dérivées du poisson aient également été largement étudiées, la
majorité des résultats ont été publiés récemment [17,21]. La gélatine dérivée du poisson est une
alternative viable à la gélatine d'origine mammalienne. Il existe cependant un certain nombre de
limitations à l'utilisation généralisée de la gélatine de poisson, liées aux différences de propriétés
physiques et chimiques par rapport aux gélatines d'origine mammalienne. L'odeur, la couleur, les
propriétés techno-fonctionnelles et filmogènes, ainsi que la cohérence de la composition en acides
aminés peuvent varier de manière significative selon la source de gélatine. Il convient donc d'accorder
une grande attention à l'optimisation du processus de production afin d'obtenir un produit présentant
les meilleures propriétés pour les applications prévues. La qualité de la gélatine est évaluée en fonction
de nombreux paramètres, tels que la solubilité, la transparence, la couleur, l'odeur et le goû t, et les
propriétés fonctionnelles, notamment la rhéologie, l'humidité, les cendres, les protéines, le pH, le point
et le temps de prise, le point et le temps de fusion, la force du gel et la viscosité. Les propriétés
physiques et chimiques de la gélatine sont principalement influencées par l'espèce animale dont elle est
issue. On sait qu'en général, les gélatines à base de poisson ont des températures de fusion et des
résistances plus faibles que leurs homologues commerciaux à base de peau de porc et de bovin [29].
Selon la littérature, la gélatine de poisson d'eau chaude présente de meilleures propriétés fonctionnelles
que la gélatine de poisson d'eau froide [30,31]. La principale raison de ces différences est qu'en général,
les gélatines de poisson ont une teneur plus faible en acides iminiques (hydroxyproline et proline) que
les gélatines de mammifères. Par conséquent, les gélatines à faible teneur en acides imino ont tendance
à avoir des forces de gel et des points de fusion plus faibles. La distribution des poids moléculaires est
également importante pour déterminer le comportement gélifiant de la gélatine. Muyonga et al. [32]
ont signalé que la teneur en hydroxyproline et en proline est d'environ 30 % dans les gélatines de
mammifères, de 22 à 25 % dans les gélatines de poissons d'eau chaude et de seulement 17 % environ
dans les gélatines de poissons d'eau froide (comme le cabillaud). Le manque relatif de ces acides aminés
est partiellement compensé par des concentrations plus élevées de sérine et de thréonine. Pour cette
raison, les gélatines obtenues à partir de poissons d'eau froide se comportent comme des liquides
visqueux à température ambiante, ce qui limite leur utilisation dans l'industrie alimentaire [30]. Une
quantité plus élevée d'acides aminés hydrophobes peut cependant constituer un avantage potentiel
dans certains scénarios. Avena-Bustillos et al. [30] ont étudié la perméabilité à la vapeur d'eau de films
de gélatines de peau de poisson d'eau froide et d'eau chaude et les ont comparés à différents types de
gélatines de mammifères. Les films obtenus à partir de gélatines d'espèces de poissons d'eau froide
(colin d'Alaska et saumon) ont montré une perméabilité à la vapeur d'eau inférieure à celle des gélatines
de poissons d'eau chaude et de mammifères. Les auteurs ont conclu que, bien que les propriétés
physiques de ces gels soient inférieures, la perméabilité à la vapeur d'eau plus faible des films de
gélatine de poisson peut être utile, notamment pour les applications liées à la réduction de la perte
d'eau des médicaments encapsulés et des aliments réfrigérés ou congelés. Cependant, un rapport
contrasté a été publié par Atma [31] sur la comparaison des acides aminés et de la composition
proximale de plusieurs espèces de poissons d'eau chaude. Parmi les espèces de poissons étudiées, le
King weakfish et le poisson-lézard se sont avérés avoir le contenu le plus élevé en hydroxyproline et en
protéines, ce qui ne correspondait pas à leurs forces de gel respectives. L'auteur a conclu que la teneur
en acides aminés n'est peut-être pas le principal facteur influençant la force du gel dans tous les cas, et
que de multiples autres facteurs, y compris d'autres acides aminés, les conditions d'extraction et la
distribution du poids moléculaire peuvent également jouer un rô le important dans la production de
gélatine.
L'application la plus ré pandue de la gélatine dans l'industrie alimentaire est l'utilisation dans
les formulations.
des desserts gé lifié s à base d'eau, en raison de sa proprié té unique de fondre à la tempé rature du
corps [7,21]. Les gé latines à base de poisson pré sentent un inconvé nient à cet é gard en raison de
leur force de gélification et de leur tempé rature de fusion plus faibles. C'est pourquoi de
Appl. Sci. 2018, 8, 2407 8 de
nombreuses tentatives ont é té faites pour amé liorer leurs proprié té s gélifiantes et
viscoé lasti2q0ues. Cet inconvé nient peut ê tre surmonté en augmentant les concentrations de
gé latine ou en utilisant des mé langes de gélatine (de poissons d'eau froide et d'eau chaude). Zhou &
Regenstein [33] ont comparé les diffé rentes proprié té s texturales de desserts en gé latine obtenus à
partir d'espè ces de poissons d'eau froide (colin d'Alaska) et d'eau chaude (tilapia) avec des gélatines
commerciales à base de mammifè res. Ré sistance du gel et proprié té s rhéologiques
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20

des gé latines de poisson d'eau froide é taient moins dé sirables que les gé latines pures de peau de
porc et de tilapia, mais les mé langes de ces gé latines pré sentaient des proprié té s bien meilleures.
Les auteurs ont conclu que les desserts ré alisé s à partir de gélatines de poisson seraient plus
similaires aux desserts ré alisé s à partir de gé latines de peau de porc à haut bloom (a) en
augmentant la concentration de gélatine ou (b) en utilisant des mé langes de gé latines. En outre, les
desserts en gelé e fabriqué s à partir de gélatines de poisson ont fondu à une tempé rature plus
basse, ce qui peut accé lé rer la libé ration de l'arô me dans ces produits alimentaires. Bien que les
gé latines de poisson d'eau froide aient tendance à posséder une force de gel infé rieure à celle des
gé latines de poisson d'eau chaude, le temps de maturation à froid doit é galement ê tre pris en
compte lors de la cré ation de produits à base de gé latine. Gó mez-Guillé n et al. [29] ont signalé
l'importance d'une maturation prolongé e à basse tempé rature dans le cas de la gé latine de merlu.
Ils ont conclu qu'un temps de maturation plus long pourrait ê tre nécessaire pour permettre la
croissance des sites de nuclé ation existants au sein de la gé latine, car la gé latine de poisson d'eau
froide possè de un pourcentage plus faible de composants β- et γ- par rapport aux chaînes α
individuelles telles qu'on les trouve dans la gélatine de merlu.
La tempé rature de gélification de la gélatine de poisson d'eau froide est gé né ralement
infé rieure à 8-10 ◦C, ce qui permet de l'utiliser comme base pour les revê tements photosensibles,
car elle constitue un bon support pour la précipitation des émulsions d'halogénure d'argent à plus
basse tempé rature que la gélatine animale à sang chaud [34]. D'un autre cô té , cela limite
l'utilisation de ces gé latines comme composants gé lifiants dans la production alimentaire. Bien
qu'il s'agisse d'un inconvé nient techno-fonctionnel, les points de fusion et de prise plus bas de la
gé latine de poisson peuvent ê tre utiles dans le dé veloppement de certains produits alimentaires,
en raison d'une meilleure libé ration des arô mes et d'une saveur plus forte [35]. L'absorption du
collagè ne de poisson ingé ré est jusqu'à 1,5 fois plus efficace, ce qui indique sa biodisponibilité
supé rieure à celle des types bovins ou porcins. En raison de son absorption plus efficace, il est
considé ré comme la meilleure source de collagè ne pour les applications pharmaceutiques [36].
Les pré occupations religieuses et les é pidé mies de maladies, notamment l'encé phalopathie
spongiforme bovine (ESB), ont suscité un dé sir d'hydrocolloïdes de remplacement de la gé latine et
d'alternatives à la gélatine d'origine mammalienne. Bien que les proprié té s physiques de la plupart
des gé latines provenant de poissons d'eau froide ne soient pas idé ales par rapport aux gélatines
provenant de mammifè res (peau de porc, cuir de bovin), leur avantage est une acceptabilité
presque universelle en termes de croyances religieuses [37]. Onze des principaux fabricants
europé ens de gélatine et de peptides de collagè ne font partie de l'association The Gelatine
Manufacturers of Europe (GME), fondée en 1974. Plus de 98% de la production europé enne de
gé latine et de collagè ne est assuré e par ces fabricants, ce qui repré sente 33% de la production
mondiale totale [23].

3. Stratégies de production de la gélatine

La production industrielle de gélatine est un processus bien connu qui, en gé né ral, comprend
le lavage des matiè res premiè res, le pré traitement, l'extraction et la purification, suivis du sé chage
et du conditionnement du produit final. Bien que les paramètres des étapes varient considérablement
d'un fabricant à l'autre, le choix de la matiè re premiè re dicte la procé dure de pré traitement et
influence la complexité de la production. Contrairement aux sources bovines et porcines, les peaux
de poisson utilisées pour la production industrielle de gé latine ne sont souvent pas soumises à un
pré traitement rigoureux, en raison des liaisons plus faibles dans ce type de collagè ne. Un sché ma
simplifié de la production de gé latine de poisson est pré senté dans le sché ma 1 [38].
Appl. Sci. 2018, 8, 2407 10 de
20

Lavage des matières

premières

Ajout d'eau et d'acide

acétique
acide (pH réglé sur 4,5-5,5)

Extraction à 88-93 °C
pendant 3-6 ans
heures (2 cycles
d'extraction)

Clarification des extraits

(filtration)
par la terre de diatomées)

Traitement par échange

d'anions pour
éliminer les sels solubles

Concentration de la
liqueur (à 44-
46% de solides ; p/p)

Séchage du produit (par

infrarouge
chauffage), le broyage et
l'emballage
Schéma 1. É tapes de base du processus de production de la
gélatine de poisson [38].

Pour évaluer correctement la faisabilité économique de la production de gélatine de poisson à

l'échelle industrielle, de nombreux facteurs, tels que la disponibilité et le prix des matières premières,
les coû ts de production et la marge de prix du produit final, doivent être pris en compte. Bien que la
gélatine de poisson ne représente qu'une fraction de la fabrication mondiale de gélatine, les grandes
quantités de sous-produits générés par la pêche représentent une opportunité potentiellement lucrative
pour l'augmentation de son marché. Les travaux récents du projet Trash2Cash (2011-2015) au
Danemark ont entrepris des recherches considérables concernant la faisabilité économique de la
production de gélatine à partir de sources de poisson [39,40]. Les résultats de ce projet montrent que le
marché de la gélatine de poisson et des hydrolysats de collagène de poisson est petit, (2000 à 3000
tonnes par an), et que les prix des produits finaux varient de 10 à 15 € par kg, en fonction de la
traçabilité, du degré d'hydrolyse, du goû t et de la pureté [39]. Dans le cadre du même projet, les aspects
financiers et économiques de la construction d'une usine de gélatine de poisson ont été évalués. En
utilisant un modèle "greenfield" (modèle qui évalue les coû ts de construction d'une usine à partir de
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rien au point de départ (c'est-à -dire le "champ vert"), des estimations des investissements, des coû ts
d'exploitation et des recettes ont été réalisées [40]. En général, l'estimation a montré que, lorsque les
équipements majeurs et les coû ts variables sont pris en compte, le revenu final fonctionnerait avec une
marge financière de près de 50 %, à condition que le fonctionnement de l'usine soit à pleine capacité. Ce
revenu d'exploitation est estimé avec des prix de la gélatine de poisson fixés entre 10 et 12 €/kg, dans le
cas où les coû ts de la matière première (peau de poisson) sont de 2,25 à 2,5 DKK (0,30 à 0,34 €) par
kilogramme et où le rendement de la gélatine produite est de 10 % [40]. Ces estimations indiquent que
les prix du marché des matières premières et de la gélatine produite ont l'influence la plus prononcée
sur le revenu final de l'exploitation. Cependant, le rendement attendu de l'extraction de la gélatine peut
également être un facteur important à prendre en considération car il dépend de multiples variables,
telles que la qualité, la composition et l'origine de la matière première. Dans cette optique, une
optimisation minutieuse des étapes de production (prétraitement, extraction) doit être prise en compte
pour la planification de la production future.
Lors de la production de gélatine, le collagè ne natif insoluble doit ê tre pré traité avant d'ê tre
transformé en une forme adapté e à l'extraction [7,21]. Cela se fait couramment par chauffage dans
l'eau à des tempé ratures supé rieures à 45 ◦C. Un pré traitement chimique a pour but de rompre les
liaisons non covalentes afin de dé sorganiser la structure proté ique et de produire un gonflement et
une solubilisation du collagè ne adé quats [7,17]. Les variables du processus de production (pH,
tempé rature et temps) pendant le pré traitement
et les étapes d'extraction ont également une influence significative sur la dénaturation du collagène, ce
qui, avec l'espèce animale et le type de tissu, affecte les propriétés de la gélatine obtenue [21,29].

3.1. Stratégies de prétraitement et d'extraction

Dans la littérature disponible, on constate des différences entre les différentes procédures de
prétraitement concernant le même type de matériau de poisson (peau, arêtes, abats). En général,
lors de la production de gélatine, les étapes de prétraitement sont importantes pour affaiblir les
liaisons chimiques entre les chaînes de collagène et les rendre plus aptes à une extraction ultérieure.
Deux principaux prétraitements sont utilisés aujourd'hui dans l'industrie de la gélatine : (a) Le
prétraitement acide, qui consiste à traiter le matériau avec des acides dilués. Il convient aux matériaux
dont le collagène est moins réticulé, comme la peau de porc, et donne la gélatine dite de type A (avec un
point isoélectrique à pH 6-9) [41]. Le prétraitement acide est également nécessaire dans le cas de la
production de gélatine à partir d'os, où il garantit l'élimination des composants minéraux de l'os avant
l'extraction ; (b) le prétraitement alcalin, qui est réalisé par trempage du matériau traité dans des
solutions alcalines diluées (NaOH, KOH, Ca(OH)2 ...). Il est couramment utilisé comme
prétraitement des matériaux contenant du collagène hautement réticulé, tels que les peaux de bovins.
La gélatine obtenue par ce type de prétraitement est appelée type B, avec un point isoélectrique à pH
5 [41]. Différents types de stratégies de prétraitement et d'extraction pour l'isolement de la
gélatine à partir de sources marines/eau douce sont présentés dans le tableau 2.
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Tableau 2. Exemples de stratégies de prétraitement et d'extraction de

la gélatine.

Auteurs/AnnéeMatérielPrétraitementExtraction
NaOH à différentes concentrations et durées (0,15-0,35% (p/v) et
40-120 min) ;
[42] peau de poisson-chat africain Acide sulfurique à différentes concentrations et durées (0,08- Eau à différentes températures et durées
(Clarias gariepinus) 0,35% (p/v) et 40-120 min) ; (33-67 ◦C et 4-14 h)
Acide citrique à différentes concentrations et durées (0,6-
1,4% (p/v) et 40-120 min)
[43]
0,15% NaOH (p/v) pendant 40 min ; acide sulfurique (0,15%, Eau, 45-50 ◦C pendant
V e s si e natatoire de catla (Catla catla)
v / v ) e t acide citrique (0,5 %, v/v) pendant 40 min (×2)
(a)Acide acétique0,05 M
[44] Peau de sole de Douvres (Solea vulgaris) 17 h Eau, 45 ◦C
(b)Acide lactiqueà diverses concentrations (0,01, 0,025,
0,05 M)
pendant la nuit
Alcaline
protéase de Bacillus mojavensis, 50 ◦C pendant 4
[45] Arêtes de tête de thon (Thunnus Eau, 75 ◦C pendant 4 h
h;
thynnus)
0,4 M HCl pendant 7,5 h ;
0,9% Ca(OH)2 (p/v) pendant 144 h
Peaux de plusieurs espèces marines
(kerapu
(Epinephelus sexfasciatus), jenahak
[4] (Lutjianus argentimaculatus), kembung NaOH à 0,2% (p/v) pendant 40 min ; acide sulfurique (0,2%,
Eau, 45 ◦C pendant 18 h
(Rastrelliger v/v) et acide citrique (1%, v/v) pendant 40 min (×2)
kanagurta), kerisi (Pristipomodes typus)
[41] Peau de vivaneau rouge à rayures (Lutjanus
vitta) et de vivaneau à gros yeux
(Priacanthus macracanthus). NaOH 0,2 M (3 × 30 min) ; acide acétique 0,05 M pendant 3 hEau,45 ◦C pendant 12 h

Os de maquereau (Scomber scombrus) et de (a) NaOH 0,1 N pendant 30 min ; HCl 0,25 M pendant 18
[46] merlan bleu (Micromesistius poutassou) h Eau, 45 pendant 18 h
◦C
(b) Flavourzyme/alcalase à un rapport enzyme/substrat
de 0,1% (v/w) pendant 4 h (50 ◦C) ; HCl 0,25 M
pendant 18 h
Peau de plume de Clown
[47] Eau à différentes températures et durées
(Chitala ornata)0 ,A1cMideNacOé Htiqpu
(45, 65, 85 ◦C et 6 h et 12 h)
eend0a,0n5t 2M
pendant 30 min
h;
Eau à différentes températures et
Peau decabillaud de la Baltique (Gadus morhua) Pas deprétraitement (uniquement un nettoyage manuel du matériau)
[48] pendant différentes durées
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gamme (30-60 ◦C et 15-120 min)
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: Acide sulfurique 0,01 M (pH de 2,5-3,0) pendant 16 h Os : 3% Trois extractions séquentielles penda2n0t
[32]Perche du Nil(Lates niloticus) peau et osPeau
HCl pendant 9-12 5 à 50, 60 et 70 ◦C, suivies d'une
h,
jours ébullition pendant 5 h.
[20 ] Peau decalmar splendide(Loligo formosana )0,05M
, avec différentes températures (50,
NaOH pendant 6 h ; 0,05 M acide phosphorique pendant 24 hEau
60, 70 et 80 ◦C)
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Tableau 2. Cont.

Auteurs/AnnéeMatérielPrétraitementExtraction
NaOH ,3 M pendant
[49]Peau de tilapia(Oreochromis niloticus) : 0
Eau, 50 ◦C pendant 3 h
1 h ; HCl, acide citrique et acide acétique à différentes doses. concentrations (0,01-0,20 M)

,2 M Ca(OH) 2 pendant 1 Eau, 50 ◦C pendant 3 h

[19 ]Peau de hareng (Tenualosa ilisha)0
h; Acide citrique 0,1 M
pendant 3 h

[50] Déchets de transformation de surimi de Ca(OH) 0,2 M2 pendant 1 h ; acide citrique 0,1 M contenant de Eau, à différentes combinaisons de
poisson ruban (Lepturacanthus savel) la broméline à différentes concentrations pendant des durées températures et de durées
Os de vivaneau (Lutjanus campechanus) variables
[51] et de mérou (Epinephelus chlorostigma) Eau, 45 ◦C pendant 24 h
NaOH à 0,2% (p/v) pendant 45 min ; acide sulfurique (0,2%,
Peaux de requin-chien v/v) et acide citrique (1%, v/v) pendant 45 min (×2)
(Scoliodon sorrakowah),
[35 ]thon listao (Katsuwonus 0,1 M NaOH pendant 2 h ; Eau, 45 ◦C pendant 12 h
pelamis) et rohu (Labeo Acide acétique 0,05 M pendant 24 h
rohita)
NaOH ,1 M pendant 3 heures ; Eau à différentes températures et durées
[52 ]Peau de bar(
Acide acétique 0,05 M ), 0
Lates
pendant 2 h
calcarifer (45, 55 ◦C et 3, 6 et 12 h)
[53 ]Peau de Pollock d' NaOH/Ca(OH)2 à différentes concentrations pendant 60 min ;
Alaska Eau, 50 ◦C pendant 3 h
acide acétique, citrique et sulfurique à différentes
concentrations pendant 60 min
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3.1.1. Prétraitement chimique

Les conditions d'extraction, telles que la température, la durée et les produits chimiques utilisés,
peuvent influencer les propriétés fonctionnelles de la gélatine, en produisant des chaînes
polypeptidiques de différentes longueurs [48]. Le degré de réticulation du collagène dans la matière
première est un facteur principal dans le choix du processus de prétraitement pendant la fabrication de
la gélatine, et dépend fortement d'un certain nombre de facteurs, tels que le type de collagène, le tissu,
l'espèce animale et l'â ge [54]. Dans le cas des peaux de poisson, le prétraitement acide peut être
considéré comme suffisant, et de nombreux auteurs l'ont utilisé comme seule forme de prétraitement.
Gó mez-Guillén et al. [7] ont étudié les propriétés chimiques et physiques de la gélatine obtenue à partir
de plusieurs espèces marines différentes, dans des conditions de gonflement léger en utilisant de l'acide
acétique 0,05 M comme prétraitement, suivi d'une extraction dans de l'eau distillée à 45 ◦C pendant une
nuit. Leurs résultats ont montré que les gélatines provenant d'espèces de poissons plats (sole et
cardine) possédaient une résistance et une thermostabilité plus élevées que celles obtenues à partir
d'espèces de poissons d'eau froide (morue et merlu). L'acide lactique à une concentration de
0,025 M s'est avé ré approprié pour le pré traitement des peaux de poisson au lieu de l'acide
acé tique couramment utilisé [54]. Des concentrations plus é levé es d'acide lactique (0,05 M)
augmentent cependant le niveau d'hydrolyse et ont donc un effet né gatif sur la résistance du gel et
les proprié té s viscoé lastiques. L'acide citrique peut é galement ê tre utilisé pour la fabrication de
gé latine de qualité alimentaire à partir de peau de poisson, car il ne confè re pas de proprié té s
sensorielles indé sirables (couleur, odeur) à la gélatine extraite. Gó mez-Guillœn et Montero [55] ont
étudié l'influence de plusieurs acides organiques sur les propriétés de la gélatine extraite de la peau de
la cardine (Lepidorhombus boscii). Ils ont conclu que, parmi tous les acides organiques testés, les extraits
d'acide acé tique et d'acide propionique produisaient une gé latine pré sentant les meilleures
proprié té s, notamment les proprié té s viscoé lastiques, les tempé ratures de prise et de fusion et la
ré sistance du gel. Bien qu'il ait é té dé montré que le pré traitement à l'acide citrique produisait la
gé latine la moins turbide, ses proprié té s physiques é taient infé rieures à celles des autres acides
é tudié s. L'influence de diffé rents pré traitements acides a également é té é tudié e par Niu et al. [49]
sur la gélatine obtenue à partir de la peau de tilapia (Oreochromis niloticus). Les auteurs ont conclu
que la concentration de l'acide utilisé avait une influence significative sur la ré cupé ration de la
gé latine, la viscosité de la gé latine et la distribution du poids molé culaire. La gélatine pré paré e à
l'aide d'une concentration trop faible ou trop é levée (par exemple, 0,01 M ou >0,05 M de HCl ou
d'acide citrique) a donné un produit avec un ratio plus faible de composants à grosses molé cules,
tels que les chaînes β, et a pré senté une viscosité plus faible.
Dans le cas où la peau de poisson est utilisée comme matériau pour l'extraction de la gélatine, il est
connu que les combinaisons de pré traitements acide et alcalin ont des effets positifs sur les
proprié té s du produit final, et ce type de pré traitement a é té breveté par Grossman et al [56]. Zhou
et Regenstein [53] ont montré que des combinaisons de pré traitements acide et alcalin avaient un
impact positif sur le rendement et la force du gel de la gélatine extraite du colin d'Alaska. Shyni et
al.
[35] ont étudié les différences physiques et chimiques entre les gélatines extraites de peaux de requin-
chien (Scoliodon sorrakowah), de listao (Katsuwonus pelamis) et de rohu (Labeo rohita). Leurs résultats
montrent que la gé latine de peau de requin chien avait le rendement et la force de gel les plus
optimaux, ainsi que d'autres proprié té s physiques et chimiques (poids molé culaire, viscosité , point
de fusion, propriétés moussantes, capacité de rétention d'eau, odeur, couleur et clarté) par rapport à la
gélatine de thon et de rohu, ce qui pourrait s'expliquer par sa teneur é levé e en hydroxyproline. Le
prétraitement alcalin est utile pour éliminer les protéines non collagè nes et les graisses, tandis que
le traitement ulté rieur avec des acides dilué s donne un pH lé gèrement acide au milieu qui permet
un bon rendement d'extraction de la gélatine [35,57]. Gó mez-Guillé n et al [58] ont rapporté que
l'application d'une pression élevée (250 et 400 MPa), soit pendant le prétraitement acide, soit pendant
l'extraction à l'eau, permettait de ré duire considé rablement la durée de ces é tapes, obtenant un
bon rendement de gé latine en quelques minutes seulement. D'autres tissus riches en collagè ne
pré sents dans les sous-produits de poisson peuvent é galement constituer une source de gélatine
envisageable, surtout si leur production industrielle est suffisamment abondante. L'extraction de
gélatine à partir de vessies natatoires de catla (Catla catla) en utilisant un pré traitement doux avec
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du NaOH, de l'acide sulfurique et de l'acide citrique est rapportée par Chandra et Shamasundar
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[43]. La gé latine obtenue dans leur é tude avait un rendement satisfaisant (13,5% (p/p)) et une
bonne force de gel (264,6 g), ce qui indique que les vessies natatoires des poissons peuvent
é galement repré senter une source sous-utilisé e pour la production de gé latine de poisson.
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Outre la peau des poissons, la gé latine peut é galement ê tre extraite de structures miné ralisé es
telles que les nageoires, les é cailles et les os. Bien que les os et les é cailles de poisson repré sentent
une source pré cieuse de gé latine, une dé miné ralisation supplé mentaire doit être introduite avant
l'extraction de la gé latine en raison de la teneur é levé e en miné raux de ces tissus. L'acide
chlorhydrique dilué est le plus souvent utilisé pour la dé miné ralisation des os [45,46,51], bien que
d'autres composé s, comme l'EDTA, aient é galement é té utilisé s à cette fin [59,60]. Bien que les taux
de récupération de la gélatine extraite des arêtes et des écailles soient généralement inférieurs à ceux
des gé latines de peau de la mê me espè ce, les arê tes et les é cailles sont né anmoins des sources
importantes en raison de leur pourcentage élevé dans la production industrielle totale de sous-produits
de poisson générés par la production de surimi [7]. Par conséquent, il faut prendre soin d'optimiser les
mé thodes de pré traitement de ces é chantillons composites afin d'obtenir le rendement le plus
é levé de gé latine avec les meilleures proprié tés.

3.1.2. Prétraitement enzymatique

Le traitement avec des enzymes protéolytiques, seul ou en combinaison avec d'autres
prétraitements (alcalins, acides, etc.) est une autre option pour améliorer le rendement d'extraction et
la qualité du produit obtenu. Les enzymes sont des biomolécules catalytiques qui peuvent accélérer la
vitesse des réactions biologiques en catalysant un état de transition avec une énergie d'activation plus
faible. Elles peuvent également hydrolyser les liaisons transversales covalentes dans les régions
terminales des protéines et faciliter la transformation du collagène en gélatine, tout en produisant
moins de déchets par rapport aux traitements chimiques [61]. Khiari et al. [46] ont comparé les
propriétés de la gélatine extraite d'arêtes de maquereau et de merlan bleu obtenue par un
prétraitement non enzymatique (HCl) et enzymatique utilisant Flavourzyme (complexe fongique
protéase/peptidase obtenu à partir d'Aspergillus oryzae). Ils ont conclu que la gélatine obtenue par
prétraitement enzymatique des os présentait des indices d'activité émulsifiante (EAI) et de stabilité
(ESI) significativement plus élevés par rapport au prétraitement acide. L'extraction de gélatine à partir
de la peau de vivaneau à gros yeux (Priacanthus tayenus) a été développée par Nalinanon et al [62], en
utilisant un procédé assisté par pepsine (pepsine de vivaneau à gros yeux, BSP) en combinaison avec un
inhibiteur de protéase (pepstatine A et inhibiteur de trypsine de soja). La résistance au bloom de la
gélatine traitée à la pepsine était supérieure à celle de la gélatine extraite de la peau de vivaneau bigeye
par le procédé conventionnel, qui présentait une dégradation substantielle des composants de la
gélatine, et l'inhibiteur de trypsine de soja ajouté pendant le processus d'extraction a réduit de manière
significative la dégradation des chaînes α- et β dans la gélatine. Comme la plupart des enzymes
protéolytiques sont généralement capables de provoquer une dégradation importante des chaînes α- et
β de la gélatine, une optimisation minutieuse des conditions de prétraitement est nécessaire pour éviter
cela. Zhang et al. [61] ont étudié l'optimisation du prétraitement des écailles de carpe
(Ctenopharyngodon idella) par l'enzyme protéase A2G en utilisant la méthodologie de surface de réponse
(RSM). La force du gel obtenu (276 ± 12 g) et les propriétés viscoélastiques étaient comparables à celles de
la gélatine de peau de porc à des températures plus basses, tandis que la teneur en acides imino, les
points de gélification et de fusion étaient plus faibles. Comme les déchets de traitement du surimi
représentent un matériau composite de peau, d'écailles, d'os et de muscles, le prétraitement
enzymatique peut être une bonne solution pour éliminer les protéines non collagéniques avant
l'extraction de la gélatine. La digestion enzymatique peut également être utilisée dans le cadre du
prétraitement, pour éliminer les
tissus interférents avant l'utilisation d'un traitement chimique plus conventionnel. Haddar et al [45] ont
utilisé la protéase alcaline de Bacillus mojavensis dans leur travail sur l'extraction de la gélatine des
têtes de thon (Thunnus thynnus), où l'enzyme a été utilisée pour obtenir un matériau osseux propre
avant la déminéralisation avec HCl et le traitement ultérieur avec Ca(OH)2 .

3.1.3. Extraction de la gélatine

Aprè s le pré traitement des peaux de poisson, l'extraction de la gé latine avec de l'eau à
diffé rentes tempé ratures et duré es est l'approche universellement appliqué e pour obtenir la
gé latine. Karim et Bhat [17] et Karayannakidis et Zotos [21] ont décrit les diffé rentes procé dures
utilisé es pour le pré traitement et l'extraction de la gé latine. Le plus souvent, de l'eau distillé e a é té
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utilisé e et les tempé ratures et les duré es d'extraction pré sentent une grande variabilité entre les
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diffé rents auteurs. La tempé rature d'extraction la plus souvent utilisé e dans les diffé rents articles
de recherche est d'environ 45 ◦C, avec une duré e d'extraction variant de 12 à 18 h (ou " overnight
") [43,48,51,54]. Des extractions en plusieurs étapes et à diffé rentes tempé ratures ont é galement
é té rapporté es [32,63-65]. Hou et Regenstein [63] ont dé veloppé une mé thode optimisé e pour le
pré traitement et l'extraction de la gélatine de la peau de colin. Ils ont conclu qu'une extraction
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La tempé rature de 50 ◦C é tait optimale pour le rendement d'extraction. Outre l'eau pure, certains
auteurs ont rapporté une extraction ré ussie de la gélatine en utilisant des conditions acides douces
[66] et é galement avec l'ajout de mé langes d'inhibiteurs de proté ase [53]. En raison de la faible
tempé rature de dé naturation du collagè ne de poisson, la tempé rature et le temps d'extraction
peuvent avoir une influence significative sur les propriétés de la gélatine extraite, en particulier sur la
force du gel. Kittiphattanabawon et al. ont étudié les propriétés de la gélatine de la peau de plumes de
clown à diffé rentes tempé ratures (45, 65 et 85 ◦C) et durées (6 et 12 h) d'extraction [47]. Leurs
ré sultats ont indiqué que, bien que le rendement soit le plus élevé aux tempé ratures d'extraction
les plus é levé es, en augmentant la tempé rature et en prolongeant le temps d'extraction, l'intensité
des bandes des chaînes α-, β- et γ diminuait dans les gélatines extraites. Des résultats similaires ont été
rapporté s par Alfaro et al. [42], où la tempé rature, le temps d'extraction et la concentration d'acide
pendant le prétraitement ont été utilisés pour assembler un plan rotatif composite central (CCRD) afin
d'é lucider son effet sur la viscosité de la gélatine. La forte influence des conditions de
pré traitement et d'extraction sur le rendement et les propriété s de la gélatine de poisson doit ê tre
prise en considé ration dans un cadre industriel, et gé né ralement un compromis entre le
rendement, les proprié té s souhaité es et l'efficacité é nergétique doit ê tre envisagé pour une
production optimale.

3.2. Amélioration des propriétés de la gélatine de poisson

Bien qu'il y ait eu une demande croissante pour la gélatine de poisson en raison de ses
avantages religieux et de sé curité par rapport aux sources de gélatine porcine et bovine, les
principaux facteurs limitant son utilisation à grande é chelle ré sident dans ses proprié té s
technofonctionnelles, c'est-à -dire la ré sistance du gel et les tempé ratures de fusion infé rieures à
celles des gé latines de mammifè res. Cela constitue un dé fi pour l'exploitation commerciale, et
diverses approches ont é té proposé es à ce jour pour surmonter ces problè mes. L'irradiation aux
ultraviolets (UV) est une technologie physique, rentable, non thermique et respectueuse de
l'environnement qui a fait l'objet d'une attention accrue dans le secteur alimentaire au cours des
derniè res anné es. Bhat et Karim [67] ont é tudié l'effet de l'irradiation UV (à des intervalles de 30 et
60 minutes) sur la force du gel des granulé s de gélatine de poisson. Ils ont conclu que les
é chantillons irradié s pré sentaient des amé liorations significatives de la force de gel, une ré duction
de la viscosité, ainsi que des changements dans l'enthalpie de fusion. Ces ré sultats indiquent la
possibilité d'utiliser un simple rayonnement UV comme mé thode pour amé liorer les proprié té s de
la gélatine de poisson froid. Dans leur travail plus ré cent, Bhat et Karim [68] ont é galement é tudié
la combinaison de l'irradiation UV et de l'ajout de sucres (ribose et lactose) sur les proprié té s des
films à base de gé latine de poisson. Leurs ré sultats indiquent que les films auxquels on a ajouté du
ribose pré sentent une solubilité ré duite aprè s le traitement UV et des pourcentages de gonflement
plus é levé s que les films auxquels on a ajouté du lactose. Otoni et al. [69] ont é galement noté une
amé lioration des proprié té s fonctionnelles des gélatines de poisson provenant de poissons d'eau
froide (morue, aiglefin, colin) et d'eau chaude (tilapia) à la suite d'une exposition aux rayons UVB.
Les proprié té s gélifiantes des gé latines à base de poisson peuvent encore ê tre modifié es par
l'utilisation de divers agents chimiques qui induisent une réticulation molé culaire, comme le
glutaraldé hyde [70], ainsi que par la cré ation de mé langes avec divers systè mes non gé latineux
comme la pectine [71]. Outre les polymères naturels, plusieurs polymères synthétiques ont été utilisés
pour créer des hydrogels hybrides gélatineux. Zohuriaan-Mehr et al. [72] ont signalé un certain nombre
de composés organiques (PEG-dialdéhyde, acrylamines, EDTAD, poly(acide acrylique)) et inorganiques
(kaolin, gel de silice) qui peuvent affecter la force du gel, la solubilité et l'hydrophobie de ces
hydrogels composites. Un autre moyen d'amé liorer les proprié tés gé lifiantes de la gé latine de
poisson consiste à introduire une ré ticulation enzymatique à l'aide de la transglutaminase. Cette
enzyme catalyse la formation de liaisons de ré ticulation entre les groupes γ-amide de la glutamine
et les groupes €-amino de la lysine. Gélatine de morue baltique traitée
avec la transglutaminase est capable de résister à un chauffage dans de l'eau bouillante pendant 30
minutes sans qu'il n'y ait d'effets secondaires.
fusion [48]. En tant que produit de dénaturation du collagène, la gélatine contient de nombreux ions
métalliques divalents tels que le calcium, le cuivre, le fer et le zinc. Ces ions peuvent former des liaisons
ioniques avec les groupes acide carboxylique de la gélatine, influençant ainsi l'organisation du réseau de
gélatine. L'élimination de ces ions métalliques par échange d'ions peut améliorer la réticulation
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ultérieure entre les molécules de gélatine, comme l'ont démontré Xing et al. [73] qui ont purifié des
solutions de gélatine en utilisant une résine Chelex pour remplacer les ions métalliques divalents par
des ions sodium avant la réticulation par le 1-éthyl-3-(3-diméthylaminopropyl) carbodiimide (EDC).
D'autre part, l'effet de différents sels sur la rigidité ou la température de fusion des gélatines animales a
été étudié.
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a également fait l'objet de recherches antérieures [74,75]. Koli et al. [75] ont optimisé une
méthode d'amélioration de la gélatine de poisson extraite du crocodile à dents de tigre (Otolithes
ruber), en utilisant une combinaison de trois co-activateurs (MgSO 4 , saccharose, et transglutaminase).
Par l'ajout de co-enhancers à des concentrations optimales dans leurs expériences, la force du gel et
le point de fusion ont été améliorés de 170 à 240,89 g et de 20,3 à 20,5 %.
22,7 ◦C, respectivement. En raison de leur meilleure acceptabilité par les consommateurs, les composés
naturels et les extraits
peuvent é galement ê tre utilisé s pour amé liorer les proprié té s de la gélatine. Araghi et al. [76] ont
examiné les effets des ré ticulants phé noliques naturels (acide fé rulique et café ique) sur les
gélatines de poisson. Dans leur é tude, l'acide café ique a eu des effets notables en diminuant la
solubilité , la permé abilité à la vapeur d'eau et la permé abilité à l'oxygè ne des films de gé latine de
poisson. Les composés phénoliques naturels peuvent donc être utilisés comme ingrédient naturel pour
accroître la sécurité des emballages biodégradables à base de gélatine, en améliorant leurs propriétés
barrières et physicochimiques. Un autre matériau naturel, les nanoparticules de chitosane (CSNP), aux
excellentes propriétés physicochimiques, connues pour être respectueuses de l'environnement et
bioactives, a fait l'objet de recherches pour améliorer les propriétés des films à base de gélatine de
poisson. Hosseini et al. [77] ont cré é de nouveaux films bio-nanocomposites en ajoutant des
particules CSNP (cré é es par gélification ionique entre le chitosan et le tripolyphosphate de sodium)
à la matrice du film de gé latine de poisson. Les films nouvellement cré é s pré sentaient une
ré sistance à la traction et un module é lastique significativement plus élevé s, et une permé abilité à
la vapeur d'eau ré duite par rapport aux films de gélatine de poisson.
À l'exception de ses propriétés physiques inférieures à celles de ses homologues mammifères, la
gélatine dérivée du poisson destinée à l'alimentation possède souvent des propriétés sensorielles
indésirables caractérisées par une saveur désagréable de poisson [78]. Sae-leaw, Benjakul et O'Brien
[79] ont étudié les effets du dé graissage et de l'incorporation d'acide tannique pendant l'extraction
sur les propriétés et l'odeur de poisson de la gélatine obtenue à partir de la peau de bar. Ils ont conclu
que le dé graissage par pré traitement avec de l'acide citrique et de l'isopropanol et l'incorporation
ulté rieure d'acide tannique pendant l'extraction empê chaient l'oxydation des lipides et le
dé veloppement ulté rieur de composé s volatils et d'odeurs de poisson dans la gé latine obtenue.
L'intensité de l'odeur de poisson peut é galement augmenter si le stockage des matiè res premiè res
congelé es est prolongé avant la transformation, en raison de la formation d'aldé hydes et d'alcools
volatils [78]. Par consé quent, les retards dans le traitement doivent ê tre é vité s afin de minimiser la
formation d'odeurs indé sirables et la perte supplé mentaire des propriété s technofonctionnelles de
la gé latine.

4. Possibilités de nouvelles applications de la gélatine et du collagène de poisson

Bien que la gélatine ait de nombreuses applications dans diverses industries, les progrès réalisés
dans les domaines de l'agroalimentaire, de la médecine et de la science des matériaux ont permis de
mettre au point un certain nombre de nouvelles applications. En raison de ses propriétés
physicochimiques polyvalentes, de son haut degré de biocompatibilité et de son prix relativement bas,
la gélatine est un matériau idéal pour de nombreuses applications.
L'ingé nierie tissulaire est un domaine é mergent de la mé decine ré gé né rative moderne. Le
collagè ne a toujours é té utilisé dans le domaine biomé dical pour le traitement des lé sions
tissulaires, en raison de sa proprié té d'agent hé mostatique. Aprè s la dé couverte de ses proprié té s
ré gé né ratrices, il a é té appliqué dans des cultures 3D pour ê tre utilisé en mé decine ré gé né rative
[80]. Ces derniè res anné es, on a assisté à un dé veloppement rapide des é chafaudages composé s de
polymè res naturels (collagè ne, gé latine), synthé tiques bioabsorbables (acide polyglycolique, acide
polylactique) et inorganiques (hydroxyapatite). [81]. En particulier, le collagè ne est le maté riau le
plus prometteur pour l'ingé nierie tissulaire en raison de sa biocompatibilité et de sa
biodé gradabilité . Cependant, en raison des faibles tempé ratures de dé naturation et de fusion, le
collagè ne de la plupart des espè ces de poissons ne convient pas à de telles applications dans sa
forme native. Pour cette raison, la ré ticulation du collagè ne par des moyens chimiques ou
physiques est souvent é tudié e pour des applications biomédicales. Les traitements chimiques
induisent une forte ré sistance et une grande stabilité à la matrice de collagè ne, mais ils peuvent
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entraîner une cytotoxicité potentielle ou une faible biocompatibilité , alors que les traitements
physiques, tels que l'irradiation UV, peuvent produire une bonne stabilité et aucune cytotoxicité [81].
Nagai et al [82] ont pré paré des greffons vasculaires élastiques à partir de collagè ne de saumon en
utilisant des mé langes de solution de collagè ne acide et de tampon induisant la fibrillogenè se
contenant un agent de ré ticulation (carbodiimide hydrosoluble, WSC). Ces greffons ont induit peu
de ré actions inflammatoires aprè s placement sous-cutané dans des tissus de rat. Le collagè ne a
é galement é té utilisé comme matrice dans le cadre d'une recherche sur la possibilité de
ré gé né ration de la pulpe dentaire aprè s pulpectomie, en utilisant des cellules souches [83]. Par
ailleurs, les procédés d'impression 3D ont trouvé de nombreuses applications, y compris biomédicales.
La gélatine de poisson, qui est
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20

plus soluble et reste liquide à des températures plus basses par rapport aux gélatines de mammifères
est un bon candidat potentiel pour l'utilisation d'un colorant biologique pour l'impression 3D des
échafaudages de tissus [84]. Visser et al [85] ont créé des hydrogels renforcés de gélatine métha-
acrylamide (GelMA) avec des échafaudages de fibres de poly(e-caprolactone) (PCL) en utilisant
l'écriture directe par électrofilage en fusion comme forme d'impression 3D. La rigidité et l'élasticité des
structures créées se sont approchées de celles du tissu cartilagineux articulaire.
Outre l'utilisation de la gélatine sous sa forme native, les hydrolysats de gélatine de poisson,
obtenus par hydrolyse enzymatique, constituent une option inté ressante pour l'utilisation des
sous-produits par l'industrie de transformation du poisson. De nombreuses socié té s dans le monde
proposent des hydrolysats de gélatine/collagè ne de poisson à des fins nutraceutiques et
cosmé tiques. Les nutraceutiques sont dé finis de maniè re gé né rale comme "un aliment ou une
partie d'un aliment qui apporte des bé né fices pour la santé en plus de son contenu nutritionnel"
[86]. Ce sont des substances pharmacologiquement actives qui peuvent être obtenues à partir
d'aliments (d'origine animale ou vé gé tale) et qui peuvent ê tre concentré es et utilisé es sous une
forme pharmaceutique appropriée [87]. É tant donné qu'il n'existe toujours pas de définition officielle
et spé cifique des nutraceutiques d'un point de vue lé gislatif, de nombreuses allé gations de santé et
de sé curité pour ces produits font l'objet de contestations juridiques dans le monde entier [ 88].
Bien que la Commission europé enne n'ait pas encore approuvé de nombreuses allé gations
sanitaires et cosmé tiques, certains fabricants vendent dé jà leurs produits avec certaines allé gations
soutenues par les recherches actuelles. Compte tenu du coû t plus é levé de la gé latine dé rivé e du
poisson par rapport aux sources mammifè res, la production de produits bioactifs à usage
alimentaire et pharmaceutique spé cialisé peut représenter une bonne opportunité d'augmenter sa
valeur é conomique. Ces hydrolysats, composés de divers peptides, sont relativement bon marché
et faciles à produire, et nombre d'entre eux se sont ré vé lé s avoir des effets bé né fiques avé ré s sur la
santé et les fonctions (antioxydants, antihypertenseurs, immunomodulateurs et antimicrobiens).
Les peptides bioactifs issus des proté ines alimentaires offrent un grand potentiel d'incorporation
dans les aliments fonctionnels et les nutraceutiques [15,89]. Certains de ces produits, comme
l'hydrolysat de muscle de sardine, ont dé jà été approuvé s par la FDA et l'EFSA pour une utilisation
en nutrition humaine [15]. Lee et al. [90] ont é tudié les proprié tés inhibitrices de l'enzyme de
conversion de l'angiotensine I (ECA I) des hydrolysats de cadre de thon obtenus par plusieurs
enzymes protéolytiques (alcalase, neutrase, pepsine, papaïne, α- chymotrypsine et trypsine). Leurs
ré sultats ont montré que l'hydrolysat peptique pré sentait
la plus forte activité inhibitrice de l'ECA-I, et un puissant peptide inhibiteur de l'ECA-I composé de
21 acides aminé s.
a ensuite été isolé . L'activité antioxydante d'un hydrolysat de gé latine de peau de tilapia du Nil
(Oreochromis niloticus) a été examiné e par Choonpicharn et al [91]. Les hydrolysats obtenus par
plusieurs enzymes (bromé laïne, papaïne, trypsine, flavzyme, alcalase et neutrase) ont montré des
niveaux variables d'activité antioxydante (pié geage des radicaux ABTS, pouvoir ré ducteur, activité
de ché lation des ions ferreux, inhibition de l'oxydation de l'acide linolé ique) et é galement un degré
significatif d'activité inhibitrice de l'ACE-I. Outre leurs avantages pour la santé , les hydrolysats de
gélatine de poisson présentent également de nombreuses propriétés techno-fonctionnelles utiles qui
peuvent être utilisées par l'industrie alimentaire. L'hydrolysat de gélatine de peau de requin a été testé
comme cryoprotecteur sur du surimi soumis à diffé rents cycles de congélation-dé congé lation par
Kittiphattanabawon et al. [92], et les ré sultats ont indiqué que les hydrolysats de gé latine avec un
degré d'hydrolyse de 10% étaient capables d'empêcher la dénaturation des proté ines du surimi par
rapport à un cryoprotecteur commercial. Nikoo et al [93] ont rapporté qu'un té trapeptide isolé de
la gélatine de peau d'esturgeon d'Amur a montré des effets antioxydants et cryoprotecteurs dans le
hachis de bar japonais soumis à des cycles ré pé té s de congé lation-dé congé lation. Ces proprié té s
des hydrolysats de gé latine pré sentent un excellent potentiel d'utilisation par l'industrie
alimentaire pour amé liorer la duré e de conservation et la stabilité oxydative des produits
alimentaires et des denré es de base. L'activité antimicrobienne des hydrolysats de gé latine de
poisson a é galement é té dé montré e par Hong et al [94]. Les hydrolysats glycosylé s de gélatine de
poisson dé rivé s de l'alcalase ont eu une activité antioxydante et antimicrobienne lorsqu'ils ont é té
incubé s avec Escherichia coli et Bacillus subtilis, ce qui indique son potentiel d'utilisation comme
agent antimicrobien.
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5. Conclusions
Les sous-produits des diverses industries de transformation des produits marins représentent un
dé fi é conomique et environnemental, et les résidus solides de transformation sont actuellement
utilisé s pour la production de divers produits de faible valeur (aliments pour animaux, huile de
poisson, engrais, etc.) [6]. La gé latine est utilisé e dans l'industrie alimentaire, pharmaceutique et
photographique pour un certain nombre d'applications, notamment la production de gelé es,
l'encapsulation,
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20

et la clarification des jus de fruits, le traitement des produits laitiers, la fabrication de soupes, la
photographie et autres. Les applications typiques de la gélatine dépendent du type de gélatine, et
sa grande polyvalence permet une utilisation dans l'industrie alimentaire et pharmaceutique. La
gé latine alimentaire doit ré pondre aux exigences fixé es par le rè glement sur l'hygiè ne alimentaire
(CE) n° 853/2004 (é galement le rè glement (UE) 2016/355 de la Commission du 11 mars 2016
modifiant l'annexe III du rè glement (CE) n° 853/2004) et est en outre soumise à la réglementation
alimentaire europé enne [23].
La production de gé latine à partir de sous-produits de la pê che né cessite une sé lection
minutieuse et une optimisation des é tapes de prétraitement et d'extraction afin d'obtenir un
rendement et des proprié té s physico-chimiques optimaux. De nombreuses étapes de pré traitement
chimique, physique et enzymatique ont é té rapporté es dans la litté rature scientifique, bien que la
production actuelle à l'é chelle industrielle ait géné ralement recours aux procé dures simples les
plus rentables. En fonction de l'utilisation pré vue, les propriété s de la gé latine dé rivé e du poisson
peuvent ê tre encore amé lioré es et modifié es à l'aide de divers procé dé s chimiques et physiques qui
peuvent avoir un impact sur ses proprié té s physiques, telles que la ré sistance au gonflement,
l'élasticité et la solubilité. Au-delà de ses utilisations bien é tablies dans l'industrie alimentaire et
pharmaceutique, la gé latine de poisson a une utilisation potentielle dans plusieurs domaines
é mergents, tels que la science biomé dicale (ingé nierie tissulaire/impression 3D), en raison de ses
proprié té s uniques, de sa bonne biocompatibilité et de son prix relativement bas. Outre l'utilisation
de la gélatine sous sa forme native, les hydrolysats de gélatine de poisson, obtenus par hydrolyse
enzymatique, constituent une option inté ressante pour l'utilisation de sous-produits par l'industrie
de transformation du poisson. Ces hydrolysats, composé s de divers peptides, sont relativement bon
marché et faciles à produire, et il a été dé montré que nombre d'entre eux pré sentent des avantages
sanitaires et fonctionnels (antioxydants, antihypertenseurs, immunomodulateurs et antimicrobiens). De
nombreuses sociétés dans le monde proposent des hydrolysats de gélatine/collagène de poisson à des
fins nutraceutiques et cosmé tiques, bien que la Commission europé enne doive encore approuver
de nombreuses allé gations sanitaires et cosmé tiques. Sur la base des ré centes avancé es
scientifiques en matiè re de production et des nouveaux domaines d'utilisation potentiels, la
gé latine dé rivé e des produits marins représente une option intéressante pour les transformateurs
industriels afin d'ajouter une valeur é conomique aux sous-produits de la pê che à l'avenir.

Contributions des auteurs : Rédaction - Pré paration du premier jet, I.M. ; Rédaction - Révision et édition,
M.H. ; Administration du projet, M.H.
Financement : Cette recherche faisait partie du projet " Fishbowl-production de gélatine clean label à partir de
poisson sanglier " (référence de sanction : DAFM/07/2017/PDFP) financé par Bord Iascaigh Mhara (BIM).
Conflits d'intérêts : Les auteurs ne déclarent aucun conflit d'intérêt.

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