7 Anti Cuerpos

INMUNOGLOBULINAS
O
ANTICUERPOS
ANTICUERPOS O INMUNOGLOBULINAS
Todos los anticuerpos son proteínas de la clase globulinas que reciben
el nombre de inmunoglobulinas (Ig) y son producidos por las células
plasmáticas. Cada molécula de anticuerpo está formada por cadenas de
aminoácidos, dos cadenas largas o pesadas (Heavy) de peso molecular
50,000 a 70,000, idénticas entre sí, y dos cadenas cortas o ligeras (Light)
peso molecular 20,000 a 21,000, también idénticas entre sí. Las cadenas
pesadas y ligeras están unidas de tal modo que la molécula de
anticuerpo tiene forma de Y.
La enzima proteolítica papaína puede dividir una molécula de
Inmunoglobulina en tres fragmentos. Dos de los fragmentos
son idénticos y se fijan al antígeno, siendo llamados
fragmentos Fab. El tercer fragmento contiene porciones de las
cadenas pesadas y se denomina fragmento Fc, porque puede
ser cristalizado.
Fragmento Fab
Esta formado por una cadena ligera y media
cadena pesada. En este fragmento se encuentra
localizada la actividad de anticuerpo, o sea que
tiene la habilidad de fijarse con el Antigeno.
Fragmento Fc
Formado por las otras 2 mitades de cadenas
pesadas unidas por puentes de disulfuro, carecen
de actividad de anticuerpo o sea de fijarse.
Los anticuerpos se fijan a los
antígenos gracias a fuerzas
iónicas y no iónicas. Estas
fuerzas o uniones son no
covalentes y pueden ser
interrumpidas por factores
tales como alteraciones en la
temperatura o el pH.
Las moléculas de las inmunoglobulinas están divididas en 2
regiones llamadas región constante y región variable:
Región variable:
Esta formada por la mitad terminal de la cadena ligera y la
cuarta parte de la cadena pesada que esta ligada con ella.
Esta región tiene variaciones en la secuencia de los antígenos
a la forma de acuerdo a la especifidad de anticuerpos.
Región constante o invariable:
Esta formada por el resto de la molécula y es siempre igual
en las distintas clases y subclases de las inmunoglobulinas.
Estas 2 partes de las moléculas se logran con bajo control
genético distinto.
CLASIFICACION DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Se han identificado 5 clases de anticuerpos: IgA, IgD, IgM, IgE y IgG.
La IgA es la inmunoglobulina que se encuentra en secreciones como la
saliva, la bilis o el calostro.
La IgD actúa como receptor de superficie en los linfocitos B, junto con la IgM.
La IgM actúa como receptor de superficie en los linfocitos B, junto con la IgD.
También, es el primer anticuerpo que se produce durante el desarrollo y
durante la respuesta inmune primaria y activa el sistema del complemento.
La IgE se une a los receptores Fc que están en los mastocitos y en los
basófilos, con lo que facilitan la respuesta inflamatoria frente a un antígeno.
La IgG, llamada también gammaglobulina
• Es la inmunoglobulina más abundante del plasma
• Es capaz de cruzar la membrana placentaria con lo que suministra
anticuerpos al feto para protegerle mientras está en el útero y durante
algunos meses después del parto.
• Constituyen el 70% de los anticuerpos de una persona normal.
Los anticuerpos se dividen en cinco clases según la composición
de sus cadenas pesadas y el número de monómeros y se
pueden encontrarse bajo la forma de monómeros, dímeros,
trímeros y pentámeros.
La IgG tiene cadenas pesada: de tipo gamma

La IgA tiene cadenas pesada: de tipo alfa
La IgM tiene cadenas pesada: de tipo mu
La IgD tiene cadenas pesada: de tipo delta
La IgE tiene cadenas pesada: de tipo épsilon
En todas las clases de inmunoglobulinas se hallan dos tipos de

cadenas ligeras: kappa y lambda.
MOLECULA DE INMUNOGLOBULINA G IgG
Aproximadamente el 70% de las moléculas de
Inmunoglobulina circulantes son IgG.
Hay 4 subclases de IgG, cada una de ellas definida por
pequeñas variaciones en la secuencia de aminoácidos de las
cadenas pesadas y los puentes de sulfuro.
Cada subclase posee propiedades biológicas distintas.
Es la inmunoglobulina de mas larga vida biol ógica (27
días), en el feto no se sintetiza y la cantidad que se
encuentra en el recién nacido procede de la madre.
Esta IgG en banco de sangre representa a los Ac que
no poseen propiedades aglutinantes, pero si se fija
sobre el Ag (G.R, G.B, y Plaquetas) y permite su
demostración por aglutinación mediante tres métodos
del laboratorio que son:
1.- Aleación de albúmina bovina.

2.- Aleación de encimas proteolíticas
3.- Fijación de una antigamaglobulina (COOMBS Ind.)
MOLECULA DE INMUNOGLOBULINA M IgM
El 10% de las Inmunoglobulinas circulantes pertenecen a la clase IgM.
La molécula de IgM es un pentámero de 10 subunidades idénticas, cada
una de las cuales consta de dos cadenas pesadas y dos cadenas
ligeras, unidas por puentes disulfuro y por una cadena llamada J.
La IgM es la primera inmunoglobulina que se produce como respuesta
a una estimulación antigénica. El feto puede producir IgM como
respuesta a infecciones intrauterinas.
MOLECULAS DE IgA, IgD E IgE
Las IgA, IgD e IgE forman el 20% de las inmunoglobulinas
circulantes. Todas ellas están implicadas en algunas
reacciones inmunológicas especializadas.
La IgA, por ejemplo, está relacionada con la inmunidad de las
mucosas.
La IgE está relacionada con la respuesta alérgica.
MOLECULA DE INMUNOGLOBULINA A IgA:
Constituye 10% de las Inmunoglobulinas. El
contenido de IgA es bajo en el suero sanguíneo
normal (1.5 – 2mg/dl) y es relativamente alto en
otros fluidos tales como la saliva, lagrimas,
secreciones intestinales, fluido prostático,
calostro (especialmente en este ultimo).
La forma mas común de excreción esta
presentada por un dímero constituido por 2
unidades de IgA unidas por un nuevo
componente llamado Pieza secretoria o
componente secretor.
COMPONENTE SECRETORIO
• Se asocia sólo con IgA
• Se encuentra casi de manera
exclusiva en las secreciones
corporales.
• Un gran contenido de carbohidratos.
• Su función es proteger a la
inmunoglobulina A de las abundantes
enzimas proteolíticas presentes en las
secreciones, en especial en las
intestinales.
CADENA J (JOINING)
• Sólo se encuentra en las IgM e IgA.
• Tiene un peso molecular de 15 000 Daltons.
• Se une a las inmunoglobulinas mediante uniones disulfuro.
• Desempeña un papel importante en el proceso de la
polimerización, dando productos constituidos por
monómeros, dímeros y trímeros.
MOLECULA DE INMUNOGLOBULINA D IgD
Constituye el 1% de inmunoglobulinas totales, su
concentración en el suero es 0.03 mg/dl.
Esta Inmunoglobulina tiene un actividad específica
demostrada en Anticuerpos antipenicilina y
antitoxina Diftérica.
De su importancia fisiológica se conoce muy poco
de ella, pero se han detectado en la membrana de
los linfocitos, donde 4 funcionan como unidades
básicas de reconocimiento de Ag en la respuesta
inmune.
MOLECULA DE INMUNOGLOBULINA E IgE
La IgE (reaginas) son de gran importancia química en las
reacciones de enfermedades atópicas (alergias).
La IgE esta generalmente elevada en el suero de los
pacientes que tienen asma alérgica, rinitis alérgica, dermatitis
atópica, enfermedad o infecciones parasitarias de muchos
tipos.
Los Anticuerpos de IgE cuando se unen los receptores de las
membranas de los mastocitos o linfocitos su reacción provoca
la liberación de histamina, la presencia de otras
macromoléculas afectarán biológicamente y activan la
aparición de alteraciones inflamatorias.
La función de los anticuerpos es unirse al
antígeno específico con las siguientes
consecuencias:
• Neutralizar microorganismos y sus toxinas mediante la
unión del anticuerpo a las porciones del antígeno
implicadas en los mecanismos patogénicos, bloqueándolos.
• Estimular la opsonización, es decir, el recubrimiento del
patógeno por numerosos anticuerpos para facilitar su
fagocitosis por parte de los macrófagos o de los leucocitos
polimorfonucleares. En ocasiones, los anticuerpos aglutinan
bacterias, virus e incluso células propias. Se forman grandes
complejos de aglutinación rodeados de anticuerpos que son
reconocidos y destruidos por el complemento, los
macrófagos o las células NK.
• Destruir bacterias mediante la activación del complemento.

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