Enzimas Equipo 5

Enzimas
Equipo 5:
Lázaro Michel Cárdenas
Gonzalo Barrón García
Sixtos Abel Ochoa
David Ayala López

¿Que son las enzimas?
Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad
de una reacción química específica en la célula. La enzima no se destruye
durante la reacción y se utiliza una y otra vez. Una célula contiene miles de
diferentes tipos de moléculas de enzimas específicos para cada reacción química
particular.
¿cual es la función de las enzimas?
Función de la Enzima ¿Cómo es que las enzimas aceleran las reacciones bioquímicas de forma tan
dramática? Como todos los catalizadores , las enzimas funcionan bajando la energía de activación de las
reacciones. Esta energía es la que se necesita para comenzar una reacción química.
Como funciona:
Su función en la agricultura
Las enzimas intervienen en la mayoría de los procesos que tienen lugar en el
suelo y las funciones que realizan son de gran importancia. Son responsables de
la formación de moléculas orgánicas y particularmente tienen una participación
vital en el ciclo del nitrógeno, fósforo y carbono los cuales son de suma
importancia en el desarrollo de nuestros cultivos
Clasificación de las enzimas
 1. Oxidorreductasas
 Las oxidorreductasas son enzimas que estimulan las reacciones de oxidación y reducción,
conocidas “popularmente” como reacciones redox. En este sentido, las oxidorreductasas son
proteínas que, en una reacción química, permiten la transferencia de electrones o de
hidrógeno de un sustrato a otro.
 Ejemplos
 actúa con proteínas de hierro-azufre como donantes.
 actúa con fósforo o arsénico como donante.
 2. Hidrolasas
 Las hidrolasas son enzimas que, a grandes rasgos, tienen la función de romper enlaces entre
moléculas mediante un proceso de hidrólisis en el cual, como podemos deducir por su nom-
bre, está involucrada el agua. Dentro del grupo de las hidrolasas se han clasificado a más de
200 enzimas diferentes, agrupadas al menos en 13 conjuntos individuales; su clasificación se
basa esencialmente en el tipo de compuesto químico que les sirve de sustrato.
 Ejemplos
 La Lisozima: Las enzimas de este tipo rompen las capas de peptidoglucano de la pared celu-
lar de las bacterias grampositivas. Esto por lo general termina provocando una lisis total de
la bacteria.
 FOSFATASAS DEL TIPO NUCLEASAS: Estas enzimas catalizan la escisión de los enlaces fosfo-
diésteres de los azúcares y los fosfatos de las bases nitrogenadas que componen a los nu-
cleótidos. Existen muchos tipos diferentes de estas enzimas, ya que son específicas para el
tipo de ácido nucleico y el sitio de corte.
 3. Transferasas
 Las transferasas son enzimas que, como su propio nombre indica, estimulan
la transferencia de grupos químicos entre moléculas. Son distintas a las
oxidorreductasas en el sentido que estas transfieren cualquier grupo químico
excepto el hidrógeno. Un ejemplo son los grupos fosfato.
 Ejemplos
 Quinasas: transfiere de la fuente de energía al sustrato.
 Transfosforilasas: transfiere del sustrato a la fuente de energía.
 4. Ligasas
 Las ligasas son enzimas que estimulan la formación de enlaces covalentes entre
moléculas, los cuales son el “pegamento” más fuerte de la biología. Estos
enlaces covalentes se establecen entre dos átomos, los cuales, al unirse, pasan a
compartir electrones.
 Ejemplos
 Aminoacil-tRNA ligasas, que unen aminoácidos a tRNA.
 ADN ligasa, que une fragmentos de ADN con extremos complementarios.
 6. Isomerasas
 Las isomerasas son unas enzimas que ni rompen enlaces ni los forman y que tampoco
estimulan la transferencia de grupos químicos entre moléculas. En este sentido, las
isomerasas son proteínas cuya acción metabólica se basa en alterar la estructura química de
un sustrato.
 Ejemplo
 Fosfohexosa isomerasa: convierte la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
 Calcona isomerasa: interviene en la biosíntesis de flavonoides.
 5. Liasas
 Las liasas son enzimas muy similares a las hidrolasas en el sentido que su función es la de
romper enlaces químicos entre moléculas y que, por lo tanto, son pieza fundamental de las
reacciones catabólicas, pero en este caso, las liasas no requieren de la presencia de agua.
 Ejemplo
 Amonio liasas, que rompen uniones carbono-nitrógeno y forman NH3.
 Amino-liasas, corta uniones carbono-nitrógeno en grupos aminas.
 Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y
bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas
extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda su forma (se
desnaturalice) y deje de trabajar.
 pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango
hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la
desnaturalización de la enzima.

Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará la
reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el
sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo
las enzimas adicionales se puedan unir.

Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato también
aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las
enzimas se han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno
en la velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y
trabajando a su máxima capacidad.
El Equipo 5 Agradece la atención prestada.

Enzimas Equipo 5

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Enzimas Equipo 5

Cargado por

Información del documento

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Enzimas Equipo 5

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Enzimas

Gonzalo Barrón García

Sixtos Abel Ochoa

David Ayala López

También podría gustarte