BIOMOLECUL

AS II

PROTEINAS

Son macromolculas muy verstiles de gran importancia qumica de la

vida.
Los monmeros o componentes esenciales de las protenas son los
aminocidos.
Los aminocidos estn unidos por el enlace peptdico.
Existen alrededor de 300 aminocidos en microorganismos, plantas y
Las protenas pueden tener 1 o varias cadenas de aminocidos.
animales.
Las protenas tienen variadas formas y funciones, debido a la secuencia
Solo 20 aminocidos son codificados por el ADN para formar protenas.
de aminocidos que forman parte de ellas.

Aminocidos - ESTRUCTURA

Aminocidos - ESTRUCTURA

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos ENLACE PEPTIDICO

PEPTIDOS
Para formar pptidos los aminocidos se
van enlazando entre s formando cadenas
de longitud y secuencia variable. Para
denominar a estas cadenas se utilizan
prefijos convencionales como:

N DE
AMINOACIDO
S

POLIMERO

Dipptido

Tripptido

3-10

Oligopptido

MUCHOS

Polipptido

PROTEINAS
Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad biolgica.
Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan
lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

Protenas ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen

la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran.
La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos desde el extremo N-terminal hasta el Cterminal.

Serina

Glicina

Tirosina

Alanina

Leucina

Protenas ESTRUCTURA PRIMARIA

El ordenamiento de los aminocidos en
cada cadena peptdica, no es arbitrario sino
que obedece a un plan predeterminado en
el ADN.
Esta estructura define la especificidad de
cada proteina.

Protenas ESTRUCTURA PRIMARIA

La funcin de una protena depende de su secuencia de aminocidos y de la forma que sta adopte.
El cambio de un solo aa de la secuencia de la protena puede tener efectos muy importantes, como el
cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

Est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura
primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y
plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y
de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno).
Las formas que pueden adoptar son:

a) Formas en espiral
(configuracin helicoidal y las hlices de
colgeno)

b) Formas plegadas
(configuracin o de hoja plegada).

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria en -hlice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.
Esto se debe a la formacin espontnea de enlaces de hidrgeno entre el CO de un aminocido y el NH del cuarto
aminocido que le sigue.

En la -hlice, los oxgenos de todos los grupos CO quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrgenos de todos
los grupos NH quedan orientados justo en el sentido contrario.

La -hlice presenta 3,6 aminocidos por vuelta y la rotacin es hacia la derecha.

Los restos laterales de los

aminocidos se ubican de
forma perpendicular al eje de
la hlice.
Existen
sectores
de
los
polipptidos cuya estructura
no est bien definida: los
enroscamientos aleatorios
o ad-random.

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

HELICE DE COLAGENO

El colgeno posee una disposicin en

hlice especial, mas alargada que la
-hlice, debido a la abundancia de
prolina e hidroxiprolina.

Estos aa poseen una estructura que

dificulta la formacin de enlaces de
hidrgeno, por lo que se forma una
hlice ms extendida, con slo tres
aminocidos por vuelta.

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

Su estabilidad viene dada por la asociacin de tres

hlices empaquetadas, para formar la triple hlice o
superhlice que es la responsable de la gran fuerza
de tensin del colgeno.

Hay algunas alteraciones del colgeno

que provocan sndromes como el de el
hombre de goma o el sndrome de
Marfn que padeca Paganini y que
explicaba sus dedos largos e
hiperextensibles

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

CONFORMACIN LAMINA PLEGADA

Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag.

No existen enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos de la cadena

polipeptdica. Si que existen enlaces de hidrgeno intercatenarios, en los que
participan todos los enlaces peptdicos, dando una gran estabilidad a la estructura.

Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta
ltima es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las protenas.

Si la cadena con conformacin se repliega sobre si misma, se pueden establecer

puentes de hidrgeno entre segmentos, antes distantes, que ahora han quedado
prximos. Esto da lugar a una lmina en zigzag muy estable denominada -lmina
plegada. Esta estructura tambin se puede formar entre dos o mas cadenas
polipeptdicas diferentes.

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

ANTIPARALELA

PARALELA

Muchas protenas globulares presentan

segmentos con conformacin alternados
con segmentos de estructura en -hlice.

En general, las protenas que se quedan en

la estructura secundaria, dan lugar a
protenas filamentosas alargadas.

Son insolubles en agua y soluciones salinas

y realizan funciones esquelticas.

Las ms conocidas son la -queratina del

pelo, plumas, uas, cuernos, etc, la
fibrona del hilo de seda y de las telaraas,
y la elastina del tejido conjuntivo, que
forma una red deformable por la tensin.

Protenas ESTRUCTURA TERCIARIA

Se forma sobre la estructura
secundaria, la cual se pliega sobre
si misma, originando una estructura
tridimensional globular.
Las interacciones que intervienen
en el plegamiento de la estructura
secundaria son:
Interacciones hidrofbicas
entre restos laterales no
polares.
Uniones de Van der Waals.
Puentes de Hidrgeno.
Interacciones salinas.
Puentes Disulfuro.
Esta conformacin globular se
mantiene estable por la presencia
de enlaces entre radicales R o
cadena lateral de los aminocidos.
Las funciones de las protenas

Protenas ESTRUCTURA TERCIARIA

La forma globular facilita la sobulidad de las protenas del agua y es responsable de sus
propiedades biolgicas: hormonal, enzima, transporte.
Existen dos tipos de estructura terciaria:
TIPO FIBROSO
Una de las dimensiones es mucho mayor
que las otras dos.
Los elementos de la estructura
secundaria realizan ligeras torsiones
longitudinales.
Colgeno, queratina, fibroina.

TIPO GLOBULAR
Son las mas frecuentes, de forma
esfrica.
Solubles en disoluciones acuosas,
como la mioglobina o muchas
enzimas.

Protenas ESTRUCTURA CUATERNARIA

1. La estructura cuaternaria es la unin mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el
nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian. las
protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan: OLIGOMEROS

Dmeros, como la hexoquinasa.

Tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).

Protenas ESTRUCTURA CUATERNARIA

Protenas ESTRUCTURA CUATERNARIA

El uso de subunidades menores para construir
grandes estructuras presenta varias ventajas:

Reduce la cantidad de informacin gentica

necesaria.

El ensamblaje y la disgregacin se controlan

fcilmente, ya que las subunidades se asocian
por enlaces dbiles.

Los mecanismos de correccin pueden excluir

durante el ensamblaje las subunidades
defectuosas, con lo que disminuyen los errores
en la sntesis de la estructura.

Protenas ESTRUCTURA CUATERNARIA

Protenas HOMOPROTEINAS
Durante una hidrolisis da nicamente aminocidos, excluida cualquier otra sustancia.

GLOBULARES

FIBROSA

Forma compacta

Forma alargada

Mas solubles en agua

Casi siempre insolubles

en agua

Cumplen papel funcional

Cumplen papel
estructural

Protenas HOMOPROTEINAS
GLOBULARES:
Prolaminas: en vegetales, ricas en prolina. Abundante en cereales.

HORDEINA

Cebada

GLIADINA

Trigo

SECALINA

Centeno

AVENINA

Avena

Protenas HOMOPROTEINAS
GLOBULARES:
Glutenina.- Tambin llamada gluteina.
Posee prolina y glutamina.
Le brinda elasticidad a la masa del pan.

GLUTENINA

Gluten (Trigo)
Orizanina (Arroz)

Protenas HOMOPROTEINAS
GLOBULARES:
Albumina.- La mas abundante del cuerpo humano, son solubles en agua.

SEROALBUMINA

SANGRE

OVOALBUMINA

CLARA DE HUEVO

LACTOALBUMIN
A

LECHE

Protenas HOMOPROTEINAS
GLOBULARES:
Hormonas.- .Secretadas por clulas o glndulas endocrinas y modifican
el funcionamiento de otras clulas.
INSULINA

Pncreas. Metabolismo
Carbohidratos

de

HORMONA DEL CRECIMIENTO

(GH)

Hipfisis. Crecimiento de tejidos

(esqueltico y muscular).

PROLACTINA (PRL)

Hipfisis. Inicia y mantiene

secrecin de leche por glndulas
mamarias.

TIROTROPINA (TSH)

Hipfisis. Estimula sntesis

secrecin de tiroxina (T4)
triyodotironina (T3)

y
Y

Protenas HOMOPROTEINAS
GLOBULARES:
Enzimas.- .Protenas catalizadoras, aceleran la velocidad de reaccin del
metabolismo.

Protenas HOMOPROTEINAS

FIBROSAS

Ms simples que las globulares.

Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensin,
formando
haces
paralelos.
Son
responsables
de
funciones
estructurales y protectoras.

Colgeno.Forma parte de matriz extracelular de tejido conectivo. Se encuentra

en la piel, huesos, tendones, cartlagos, vasos sanguneos, dientes,
cornea.

Elastina.Es el componente del tejido conjuntivo, le da elasticidad a los tejidos,

abunda en la piel, pulmones, ligamentos y vasos sanguneos.

Queratina. Alfa queratina :en la epidermis de la piel, en las uas y pelo.

Beta queratina: en las fibras de seda, escamas, plumas, garras y
picos de reptiles y pjaros.

Protenas HETEROPROTEINAS
Estn formadas por una asociacin de protenas (grupo proteico) y una sustancia
no proteica (grupo prosttico).
Dependiendo del grupo prosttico, la heteroprotena puede clasificarse en :
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Cromoprotenas
Fosfoproteinas

Protenas HETEROPROTEINAS
GLUCOPROTEINAS

El grupo prosttico son los carbohidratos.

Por hidrolisis dan aminocidos y monosacridos o derivados de estos.

LUBRICANTES

HORMONAS

INMUNOGLOBULINAS
RECEPTORES

Mucinas: lubrican mucosas, liquido

sinovial
Folculo estimulante, Luteinizante,
Gonadotropina corionica (HCG)
Anticuerpos, eliminan antgeno
especifico.
En la superficie de membrana celular.

Protenas HETEROPROTEINAS
LIPOPROTEINAS
Su grupo prosttico son fosfolpidos, colesterol, triglicridos

QUILOMICRONES

Transportan
triacilgliceridos
colesterol
exgenos,
desde
intestinos a los tejidos

y
los

LDL

Transportan triacilgliceridos y colesterol

endgenos

HDL

Transportan el colesterol endgeno desde

los tejidos hacia el hgado

RECEPTORES

En la superficie de membrana celular.

Protenas HETEROPROTEINAS
NUCLEOPROTEINAS
Su grupo prosttico son cidos nucleicos

HISTONAS

Conjunto de protenas
unidas al ADN formando
fibras de cromatina.

Protenas HETEROPROTEINAS
CROMOPROTEINAS
Estn conjugadas con un grupo cromforo (sustancia coloreada que contienen un metal).
a) Porfirnicas.
Hemoglobina,
mioglobina
citocromos, que transportan electrones

que

transportan

oxgeno,

b) No porfirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustceos

y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
HEMOGLOBINA

HEMOCIANINA

CLOROFILA

Protenas HETEROPROTEINAS
FOSFOPROTEINAS
Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La casena de la leche.

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la protena reducida a un polmero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Estado nativo

Estado desnaturalizado

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor
2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

PROTEINAS - PROPIEDADES
Propiedades
SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse,
establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una
protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin)
que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin
(insolubilizacin).
Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

PROTEINAS - PROPIEDADES
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se
refiere a que cada una de las especies de seres vivos
es capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes
de las de otras especies) y, an, dentro de una misma
especie hay diferencias proteicas entre los distintos
individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos,
que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecfica e
intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las protenas explica algunos
fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de
transplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros
sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso
algunas infecciones.

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

1. Estructural
2. Enzimtica
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Funcin homeosttica
8. Anticongelante
9. Actividad contrctil

PROTEINAS
FUNCIONES
Funcin ESTRUCTURAL

Algunas protenas constituyen estructuras celulares:

1. Ciertas glucoprotenas forman parte de las
membranas celulares y actuan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresin de los genes.

Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a

rganos y tejidos:
1. El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
2. La elastina del tejido conjuntivo elstico.
3. La queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para
fabricar las telas de araa y los capullos de seda,
respectivamente.

Enzimtic
a
Es la funcin ms importante.

Las enzimas son las protenas ms numerosas y

especializadas y actan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.

Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque

las enzimas son especficas de la reaccin que catalizan y
de los sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagn (que regulan los niveles de glucosa
en sangre).
Hormonas segregadas por la hipfisis como la
Adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de
corticosteroides) o la Calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Regulado
ra

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y

otras regulan la divisin celular (como la ciclina).

PROTEASA
DE ADENOVIRUS

PROTEINAS - FUNCIONES
Funcin homeosttica
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Defensiva

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para

evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
protenas fabricadas con funciones defensivas.

Transport
e

Adems de las protenas transportadoras de las membranas, existen otras

extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del
organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del msculo estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosntesis (cloroplastos).
La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y productos txicos
por la sangre.
Las lipoprotenas transportan el colesterol y los triacilglicridos por la
CITOCROMO
sangre.

Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen
de las protenas contrctiles:
Funciones
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Reserva
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano
de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva
de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.

ALBMINA

ENZIMAS

ENZIMAS
Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su
importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica.
Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.

ENZIMAS

De acuerdo a su complejidad
las enzimas se clasifican como:

SIMPLES
Formadas por una o mas
cadenas polipeptdicas

CONJUGADAS
Contienen por lo menos
un grupo proteico
enlazado a la cadena
polipeptdica.

ENZIMAS
En las enzimas conjugadas
podemos distinguir dos partes:
COFACTOR
Es la parte no proteica
de la enzima

APOENZIMA
Es la parte polipeptdica
de la enzima

HOLOENZIMA

ENZIMAS
COFACTORES
IONES METLICOS: Favorecen la actividad cataltica general
de la enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos
iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos:
Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
La mayora de los otros cofactores son COENZIMAS las
cuales generalmente son compuestos orgnicos de bajo
peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo
B son coenzimas que se requieren para una respiracin
celular adecuada.

ENZIMAS
PROENZIMAS
Las proenzimas se sintetizan en forma de precursor inactivo. Cuando se dan las
condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega u segundo
compuesto que activa a la enzima.
El tripsingeno segregado por el pncreas activa la tripsina en el intestino delgado, el
pepsingeno activa la pepsina en el estomago.

ENZIMAS
ISOENZIMAS
La parte de la enzima que encaja el sustrato para activarlo es denominada centro
activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos,
compuestos diferentes actan sobre el mismo sustrato provocando una reaccin
por lo que se les llama isoenzimas.

ENZIMAS
MODO DE ACCION
a)

El sustrato se une a la enzima por medio del centro activo, formando el

complejo enzima-sustrato (ES), que es transitorio

Esta unin se caracteriza por un alto grado de especificidad.

ENZIMAS

MODO DE ACCION
TEORIA DE LA LLAVE-CERRADURA
Propuesta en 1890 por Emil Fischer, existe una complementariedad total entre el
centro activo de la enzima y el sustrato.

TEORIA DEL AJUSTE O ACOPLAMIENTO INDUCIDO (Hipotesis de Koshland)

El centro activo es capaz de modificar su forma ante la proximidad del sustrato
para adaptarse a el.

ENZIMAS
MODO DE ACCION
b) La reaccin qumica (rotura y formacin de
enlaces) tienen lugar en el complejo enzimasustrato, garcias a la disminucin de la energa de
activacin. Esta etapa es muy rpida e irreversible.

E-S --- E-P

c) El producto se libera del centro activo de la
enzima, que queda libre para volver a unirse a unas
nuevas molculas de sustrato.

E-P --- E+P

ENZIMAS
CLASIFICACION

Tipo de enzimas

Actividad

HIDROLASAS

Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con

molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
A este grupo pertenecen: la pepsina, la tripsina y la quimiotripsina,
segregadas por el pncreas.

ENZIMAS
CLASIFICACION

Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se

transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin.
Racemasas, epimerasas, isomerasas cis-trans.

ISOMERASAS

LIGASAS

Catalizan la unin de molculas. Ejm. Sintetasas de

aminocidos, particularmente importantes en el metabolismo
de cidos nucleicos.

ENZIMAS
CLASIFICACION

Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la

transferencia de electrones de una molcula a otra.

Intervienen de modo fundamental en procesos de respiracin

y fermentacin.
OXIDORREDUCTASAS Precisan la colaboracin de coenzimas.
Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa
a cido glucnico.

TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a

otra.
Ejemplo: Meiltransferansa, Ailtransferasa, Glicotransferasa,
transaminasas. la transmetilasa es una enzima que cataliza
la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.

ENZIMAS
Factores que afectan la actividad enzimatica

Concentracin del
sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una
concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se
alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en
la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un

aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia
cierto lmite.

Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos

lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la
temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.

ENZIMAS
Factores que afectan la actividad enzimtica

pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas

del estmago cuyo pH ptimo es cido.

Presencia

de

cofactores.-

Muchas

enzimas

dependen

de

los

cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente.

Para las enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe
ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para obtener una
actividad cataltica mxima.

ACIDOS NUCLEICOS

ACIDOS NUCLEICOS

Los cidos nucleicos

fueron
descubiertos
por Freidrich Miescher
en 1869

ACIDOS NUCLEICOS

La informacin gentica o genoma, est contenida en

unas molculas llamadas cidos nucleicos.
Existen dos tipos de cidos nucleicos: ADN y ARN.
El ADN guarda la informacin gentica en todos los
organismos celulares, el ARN es necesario para que se
exprese la informacin contenida en el ADN

ACIDOS NUCLEICOS

Los cidos nuclicos resultan de la

polimerizacin
de
monmeros
complejos
denominados
NUCLETIDOS
Son compuestos
molecular.

de

elevado

peso

ACIDOS NUCLEICOS
COMPOSICIN QUMICA Y
ESTRUCTURA DE LOS CIDOS
NUCLEICOS

ACIDOS NUCLEICOS
COMPOSICIN QUMICA Y
ESTRUCTURA DE LOS CIDOS
NUCLEICOS

Estn formados por:

Una base nitrogenada

BN

Un azcar (pentosa)
A

cido

fosfrico

Unidos en el siguiente orden: P

(H3PO4) P

ACIDOS NUCLEICOS

UNIDADES NUCLEOTIDICAS
AZUCAR
RIBOSA: Aldopentosa. Forma parte de muchas sustancias de gran
inters biolgico, como el ATP o el ARN
DESOXIRRIBOSA: Derivada de la ribosa. Le falta el grupo alcohol en el
carbono 2. Forma parte del ADN

UNIDADES NUCLEOTIDICAS
BASES NITROGENADAS
Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan
bases PRICAS (derivadas de la purina). Dentro de este
grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G).
Si poseen un solo ciclo, se denominan bases
PIRIMIDNICAS (derivadas de la pirimidina), como por
ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).

UNIDADES NUCLEOTIDICAS
BASES NITROGENADAS

PIRIMIDINA
S
PURINAS

UNIDADES NUCLEOTIDICAS
NUCLEOSIDOS

La unin de la base nitrogenada

con

la

pentosa

mediante

un

se

realiza

enlace

N-

glucosdico entre en C1 de la
pentosa

el

nitrgeno

que

ocupa la posicin 1 en las bases

pirimidnicas y el nitrgeno de
la

posicin

9 en las

bases

pricas.

Esta molcula recibe el nombre

de nuclesido y pueden ser

UNIDADES NUCLEOTIDICAS
NUCLEOSIDOS
BASE
NITROGENADA

AZUCAR

UNIDADES NUCLEOTIDICAS
RESUMEN

NH2

Enlace ster

O
-

O P O CH2
O-

OH

OH

Pentosa
Fosfato

N
N

Enlace -glicosdico

Base

Nuclesido
Nucletido

ACIDOS NUCLEICOS

Cuando al nuclesido se le une el fosfato

mediante un enlace ster (ster fosfrico
entre el carbono 5 de la pentosa y el grupo
fosfato) tenemos los nucletidos.
Los nucletidos se pueden separar en sus
componentes por hidrlisis.
Si es hidrlisis alcalina se separa en el
nuclesido y el fosfato.
Si es hidrlisis cida en la base
nitrogenada por un lado y la pentosa
con el fsforo por otro.

(AM
P)

(GM
P)

(CMP
)

Nucletido

(UM
P)

POLINUCLEOTIDOS

Existen dos clases de nucletidos, los ribonucletidos en cuya

composicin
encontramos
la
pentosa
ribosa
y
los
desoxirribonucletidos, en donde participa la desoxirribosa.
Los nucletidos pueden unirse entre s, mediante enlaces
covalentes, para formar polmeros, es decir los cidos nucleicos,
el ADN y el ARN.
Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodister.
El grupo fosfato de un nucletido se une con el hidroxilo del
carbono 5 de otro nucletido, de este modo en la cadena quedan
dos extremos libres, de un lado el carbono 5 de la pentosa unido
al fosfato y del otro el carbono 3 de la pentosa.

POLINUCLEOTIDOS - ADN

Estructura de un
Polirribonucletido

POLINUCLEOTIDOS - ADN
Modelo de la doble hlice de ADN

Representacin abreviada de un
segmento de ADN

POLINUCLEOTIDOS
El modelo de la doble hlice establece que las
bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y
establecen entre ellas uniones del tipo puente de
hidrgeno. Este enfrentamiento se realiza siempre
entre una base prica con una pirimdica, lo que
permite el mantenimiento de la distancia entre las
dos hebras.
La Adenina se une con la timina formando dos
puentes de hidrgeno y la citosina con la guanina a
travs de tres puentes de hidrgeno. Las hebras
son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5
- 3, y la otra sentido 3 - 5.

POLINUCLEOTIDOS

Pares de bases del ADN:

La formacin especfica
de enlaces de hidrgeno
entre G y C y entre A y T
genera los pares de
bases complementarias

POLINUCLEOTIDOS

Las hebras
son
antiparalelas,
pues una de
ellas tiene
sentido 5 - 3,
y la otra
sentido 3 - 5.

POLINUCLEOTIDOS - ARN

ARN CIDO
RIBONUCLECO

El cido ribonucleco se forma por la polimerizacin de

ribonucletidos. Estos a su vez se forman por la unin de:
a) un grupo fosfato.
b) ribosa, una aldopentosa cclica y
c) una base nitrogenada unida al carbono 1 de la

ribosa, que puede ser citocina, guanina, adenina y

uracilo. Esta ltima es una base similar a la timina.

POLINUCLEOTIDOS - ARN
En general los ribonucletidos se unen entre s,
formando una cadena simple, excepto en algunos
virus, donde se encuentran formando cadenas
dobles.
La cadena simple de ARN puede plegarse y
presentar regiones con bases apareadas, de este
modo se forman estructuras secundarias del ARN,
que tienen muchas veces importancia funcional,
como por ejemplo en los ARNt (ARN de
transferencia).

POLINUCLEOTIDOS - ARN

Se conocen tres tipos principales de ARN y

todos ellos participan de una u otra
manera en la sntesis de las protenas.
Ellos son:
ARN mensajero (ARNm)
ARN ribosomal (ARNr)
ARN de transferencia (ARNt).

POLINUCLEOTIDOS - ARN

ARN MENSAJERO (ARNm)

Consiste en una molcula lineal de
nucletidos (monocatenaria), cuya secuencia
de bases es complementaria a una porcin
de la secuencia de bases del ADN.
El ARNm dicta con exactitud la secuencia de
aminocidos en una cadena polipeptdica en
particular. Las instrucciones residen en
tripletes de bases a las que llamamos
codones. Son los ARN ms largos y pueden
tener entre 1000 y 10000 nucletidos

POLINUCLEOTIDOS - ARN

ARN RIBOSOMAL
(ARNr)
Este tipo de ARN una vez
transcripto, pasa al nucleolo
donde se une a protenas.
De esta manera se forman las
subunidades de los ribosomas.
Aproximadamente dos terceras
partes
de
los
ribosomas
corresponde a sus ARNr.

POLINUCLEOTIDOS - ARN

ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)

Este es el ms pequeo de todos, tiene
aproximadamente 75 nucletidos en su cadena,
adems se pliega adquiriendo lo que se conoce
con forma de hoja de trbol plegada.

El ARNt se encarga de transportar los

aminocidos libres del citoplasma al lugar de
sntesis proteica.

En su estructura presenta un triplete de bases

complementario de un codn determinado, lo que
permitir al ARNt reconocerlo con exactitud y
dejar el aminocido en el sitio correcto. A este
triplete lo llamamos anticodn.

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

Son nucletidos que no forman parte de los cidos nucleicos.

Se encuentran libres en las clulas.
Pueden actuar como:
Reguladores metablicos (aportando energa)
Activadores de enzimas
Coenzimas

AMPc
Coenzima

ATP

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

NUCLETIDOS DE ADENINA
ADP - ATP

Son molculas transportadoras de energa

Los fosfatos se unen mediante enlaces ricos en energa.

En las reacciones que se libera energa (exergnicas) se forma ATP a partir de ADP.

En las reacciones que se necesita energa (endergnicas) se hidroliza el ATP y da ADP

y cido fosfrico

Tambin pueden actuar en estos procesos nucletidos de guanina (GTP GDP)

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

ATP
(adenosin
trifosfato): Es el portador
primario de energa de la
clula. Esta molcula tiene
un papel clave para el
metabolismo de la energa.
La
mayora
de
las
reacciones metablicas que
requieren
energa
estn
acopladas a la hidrlisis de
ATP.

ATP como
donador de energa

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS
AMP cclico AMPc
Se forma a partir de ATP en el interior celular por la accin de la adenilato ciclasa.

El enzima acta por la unin a la membrana celular de determinadas molculas

(hormonas).
La formacin del AMPc activa enzimas que actan en reacciones metablicas
Se le conoce tambin como segundo mensajero (las hormonas son los primeros
mensajeros

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS
Nucletidos
coenzimticos
Un coenzima es una molcula no proteica
que interviene en reacciones enzimticas.
No son especificas de un tipo de sustrato
Los ms importantes son:
Nucletidos de flavina
FAD y FMN
Nucletidos de piridina
NAD y NADP
Coenzima A

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS
Nucletidos de flavina FAD y FMN
Son coenzimas de deshidrogenasas (catalizan reacciones redox)

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS
Nucletidos de piridina NAD+ y NADP+
Son coenzimas de deshidrogenasas (nicotinamida adenina dinucletido y nicotinamida
adenina dinucletido fosfato). Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxidoreduccin, son molculas que transportan electrones y protones.
El NAD en la respiracin celular y el NADP en la fotosntesis.

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS
Nucletidos de piridina NAD+ y NADP+

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

Coenzima A

Es un derivado del ADP. Interviene en

procesos metabolicos como transportador de
grupos acilo (R-CO-) procedentes de cidos
orgnicos.

El acetil CoA, un derivado de la CoA con

gran importancia en el metabolismo celular.

FUNCIONES DE LOS NUCLETIDOS

Son fundamentales para la vida de las clulas,
pues al unirse con otras molculas cumplen tres
funciones cruciales:
TRANSPORTAN ENERGA
TRANSPORTAN TOMOS
TRANSMITEN LOS CARACTERES
HEREDITARIOS

TRANSPORTAN ENERGA
Cada nucletido puede contener
uno (monofosfato: AMP),
dos (difosfato:ADP) o
tres (trifosfato: ATP) grupos de acido fosfrico
Los nucletidos, por razn de sus grupos de fosfato, son fuentes
preferidas en las clulas para la transferencia de energa. Los
nucletidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un
solo grupo de acido fosfrico.
Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucletido se
encuentra en un estado ms inestable y el enlace del fosfato tiende a
romperse por hidrlisis y liberar la energa que lo une al nucletido.

Las clulas poseen enzimas cuya funcin es

precisamente hidrolizar nucletidos para
extraer el potencial energtico almacenado
en sus enlaces. Por tal razn un nucletido de
trifosfato es la fuente preferida de energa en
la clula.
De ellos, el ATP (un nucletido de adenina
con tres grupos de fosfato), es el predilecto en
las reacciones celulares para la transferencia
de la energa demandada. UTP (uracilo + tres
fosfatos) y GTP (Guanina y tres fosfatos)
tambin complacen las demandas de energa
de la clula en reacciones con azcares y
cambios
de
estructuras
proticas,
respectivamente.

TRANSPORTE DE TOMOS O MOLCULAS

En algunas reacciones metablicas un grupo

de tomos se separa de un compuesto y es
transportado a otro compuesto.
Dicho grupo de tomos se une
temporariamente a una coenzima
(molcula transportadora de sustancias)
Muchas vitaminas tienen esta funcin

vitamina B1o tiamina

vitamina B2 o riboflavina:susderivadossonnucletidos
enzimticosel[FAD+](Flavin-adenndinucletido)oel
[FMN+](Flavnmononucletido)
vitamina B3 o niacina:susderivadossonnucletidos
enzimticoscongranpoderreductorcomoel[NAD+]
(Nicotin-adenndinucletido)oel[NADP+](Nicotin-adenn
dinucletidofosfato)
vitamina B5 o cido pantotnico:suprincipalderivadoes
lacoenzimaA(CoA)congranimportanciaenprocesos
metablicos.
vitamina B6o piridoxina
vitamina B12o covalamina

TRANSMITIR CARACTERES
HEREDITARIOS

Para cumplir esta funcin, los

nuclotidos se polimerizan formando
polinucletidos en forma de cadena,
llamados cidos nucleicos.