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    TEMA 6 - Enzimas y Vitaminas

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    TEMA 6: ENZIMAS Y VITAMINAS.

    ENZIMAS

    INTRODUCCIÓN

    Las enzimas son proteínas (a excepción de un grupo de moléculas de ARN llamadas ribozimas)
    que catalizan reacciones bioquímicas, es decir, transforman unas sustancias en otras. La
    sustancia a transformar recibe el nombre de sustrato y genera otra diferente llamada producto. Lo
    hace uniéndose específicamente la enzima a su sustrato en una zona específica de catálisis que
    recibe el nombre de centro activo.

    ESTRUCTURA

    Las enzimas suelen presentar una estructura de forma globular donde destaca la región que se
    une al sustrato que se conoce como centro activo. De esta zona de la enzima depende la
    especificidad de la enzima puesto que posee una configuración complementaria a la del sustrato.

    Algunas enzimas necesitan un componente no proteico adicional para poder llevar a cabo su
    actividad. Estas enzimas reciben el nombre de holoenzimas. La parte proteica se llama
    apoenzima y la no proteica cofactor. Este último puede ser inorgánico como el Ca2+ u orgánico.
    Si la unión es débil y transitoria recibe el nombre de coenzima (ej NAD+) y si la unión es fuerte y
    permanente grupo prostético (como ejemplo el grupo hemo).

    PROPIEDADES

    Presenta las siguientes propiedades:

    - Las enzimas son biocatalizadores biológicos porque aceleran las reacciones químicas
    que ocurren dentro de los seres vivos. Lo hacen haciendo que la energía de activación
    (energía que hay que administrar al sustrato para que la reacción se produzca) de la
    reacción química disminuya y la transformación del sustrato en producto sea, por tanto,
    más rápida.

    1
    - No cambia ni el signo ni la cantidad de energía producida, es decir, no alteran las
    variables termodinámicas. Por ejemplo, si tenemos una reacción química no catalizada
    enzimática donde el sustrato A se transforma en B produciendo 10 Kcal/mol, esta misma
    reacción catalizada enzimáticamente, produce la misma energía.

    - No alteran el equilibrio de las reacciones, únicamente aceleran su llegada.

    - No se consumen en el proceso. Cuando se produce la transformación del sustrato en


    producto, este se libera y la enzima queda libre para catalizar más sustratos.

    INFLUENCIA DEL PH Y LA TEMPERATURA EN LAS REACCIONES CATALIZADAS


    ENZIMÁTICAMENTE.

    Influencias del pH. Cada enzima tiene un pH óptimo de funcionamiento. Así por ejemplo, la
    pepsina del estómago tiene un pH óptimo de 2 que es el pH que presenta el contenido gástrico o
    la tripsina del intestino delgado de 8 por el carácter básico de esta parte del tubo digestivo.

    2
    Conforme nos alejamos del pH óptimo de funcionamiento de la enzima su rendimiento disminuye
    al producirse alteraciones en las cargas de su centro activo hasta la completa parada de su
    actividad por desnaturalización.

    Influencia de la temperatura. Al aumentar la temperatura de cualquier reacción química aumenta


    la velocidad de la reacción. En el caso de las reacciones catalizadas enzimáticamente pasa igual
    hasta un valor óptimo de temperatura, que coincide con la temperatura óptima de funcionamiento
    de la enzima, a partir del cual la actividad decae bruscamente debido a la desnaturalización de la
    enzima que cataliza dicha reacción.

    CLASIFICACIÓN

    Según la reacción que catalizan se clasifican en:

    Tipos Reacción que catalizan


    Hidrolasas Hidrólisis (rotura de enlaces mediante agua)
    Liasas Rotura sin agua
    Transferasas Transferencia de radicales o grupos funcionales
    Isomerasas Catalizan reacciones de isomerización
    Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción
    Sintetasas o ligasas Unen moléculas

    MECANISMO DE FUNCIONAMIENTO DE UNA ENZIMA: REACCIÓN ENZIMÁTICA

    Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas. Las reacciones catalizadas
    enzimáticamente son del orden de 103 a 106 veces más rápidas que las reacciones no catalizadas
    enzimáticamente. El reactivo sobre el cual actúan las enzimas se denomina sustrato. Existe una
    alta especificidad sobre el sustrato, de modo que existe una interacción específica entre ambos,
    formándose el complejo enzima-sustrato. Esta interacción es posible porque las formas del
    sustrato y de la enzima son casi complementarias, encajando el sustrato en el centro activo de
    modo parecido como lo haría una mano en un guante, produciéndose en ese momento el encaje
    perfecto inducido por el sustrato. Se producen así una serie de interacciones específicas,
    formación de enlaces débiles, entre ambos, provocando en el sustrato una tensión que hace bajar
    la energía de activación de tal manera que se transforma en producto a una velocidad muy rápida.

    3
    INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

    Es la disminución de la actividad catalítica de la enzima provocada por su unión a una molécula


    llamada inhibidor. Las inhibiciones pueden ser:

    Reversibles. El inhibidor se une a la enzima por enlaces débiles que se pueden romper. Dentro
    de este tipo tenemos:

    - Inhibición competitiva. El inhibidor tiene una forma muy


    parecida al sustrato compitiendo con éste por el centro
    activo de la enzima. Si el inhibidor se une primero al
    centro activo bloquea el acceso del sustrato a la enzima
    y la reacción no se produce.

    - Inhibición no competitiva. El inhibidor se une a un sitio distinto del centro activo de la


    enzima, pero induce un cambio en él que impide al sustrato unirse y, por tanto, llevar a
    cabo la reacción.

    Irreversibles. El inhibidor se une covalentemente a la enzima impidiendo definitivamente su


    actividad. Es característico de los venenos como el arsénico que inactiva de manera irreversible
    ciertas enzimas algunas de ellas imprescindibles para la actividad metabólica de las células.

    CINÉTICA ENZIMÁTICA

    La cinética enzimática estudia como varía la velocidad de las reacciones catalizadas


    enzimáticamente en función de distintas concentraciones de sustrato.

    Como se aprecia en la gráfica, a medida que aumentamos la


    concentración de sustrato la velocidad de la reacción
    aumenta como consecuencia de la mayor cantidad de
    enzimas que tienen sus centros activos ocupados. Llega un
    momento que se alcanza la velocidad máxima cuando todas
    las enzimas tienen sus centros activos ocupados (saturación
    de sustrato).

    En este tipo de gráficas el valor de Km representa la


    concentración de sustrato en la que se consigue la mitad
    de la velocidad máxima de dicha enzima. Es una medida de
    la afinidad de la enzima por su sustrato, de tal manera que las enzimas que tengan menor Km
    tendrán mayor afinidad por el sustrato porque llegan antes a la mitad de su velocidad máxima.

    ¿Qué pasaría si aumentáramos la concentración de enzimas? Que aumentaría la velocidad


    máxima que se volvería a alcanzar cuando todas las enzimas tuvieran nuevamente ocupadas sus
    centros activos por los sustratos.

    4
    VITAMINAS

    Son compuestos orgánicos de composición y naturaleza variada que, aunque se requieran en


    pequeñas cantidades, resultan imprescindibles por el papel que juegan en el metabolismo celular.
    La mayoría de las vitaminas son de origen vegetal y no pueden ser sintetizadas por los animales
    por lo que se tienen que se tienen que incorporar a través de la dieta.

    Su carencia o deficiencia está ligada a graves patologías de avitaminosis.

    Se clasifican según su solubilidad en:

    Vitaminas liposolubles. Son de naturaleza lipídica por lo que son insolubles en agua. Incluye a
    las siguientes vitaminas:

    - Vitamina A. Es un excelente antioxidante del tejido epitelial e interviene en el proceso


    químico de la visión. Su deficiencia puede provocar ceguera nocturna y úlceras en la
    piel.
    - Vitamina D. Imprescindible para los procesos de mineralización de los huesos. Favorece
    la absorción de calcio por el intestino. Su deficiencia causa raquitismo en niños y
    deformaciones óseas en adultos.
    - Vitamina E. Es un poderoso antioxidante al impedir la formación de radicales libres que
    dañen los tejidos.
    - Vitamina K. Interviene en los procesos de coagulación sanguínea. Su deficiencia produce
    hemorragias sanguíneas.

    Vitaminas hidrosolubles. Normalmente desempeñan su función como coenzimas en el


    metabolismo celular. Dentro de este grupo tenemos:

    - Complejo vitamínico B. Su deficiencia produce importantes enfermedades carenciales


    como. Las principales vitaminas de este complejo son
    • Vitamina B3. Su falta produce la pelagra. Sus síntomas son dermatitis (con
    manchas rojas en la piel), diarrea y demencia.
    • Vitamina B9, también conocida como ácido fólico. Es necesaria para la división
    celular. Su falta suele causar deficiencias durante el desarrollo fetal, siendo una
    de las posibles responsables de la espina bífida. En adultos causa problemas
    nerviosos y anemia.
    • Vitamina B12. Es necesaria para el desarrollo correcto del cerebro y la síntesis de
    glóbulos rojos. Su falta produce problemas neurológicos y anemia perniciosa.

    - Vitamina C. Es un excelente protector de los tejidos y su deficiencia provoca


    enfermedades como úlceras y el escorbuto.

    Existen repercusiones sobre la ingesta excesiva de vitaminas. Sus efectos negativos se conocen
    con el nombre de hipervitaminosis. Las que más problemas dan por su consumo excesivo son
    las liposolubles (A, D, E y K) por su capacidad de acumularse en los tejidos, provocando toxicidad.
    Aunque cada una tiene sus efectos negativos, suelen causar de forma genérica náuseas, diarreas,
    debilidad muscular y vómitos.

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