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metabolismo y enzimas
reacciones metabólicas
Conjunto de reacciones químicas que son la consecuencia de los procesos
vitales.

1- las reacciones metabólicas actúan secuencialmente originando rutas

metabólicas donde el producto de una es el reactivo de la siguiente. Estas son
ramificadas y se unen unas a otras.
2- existen rutas convergente (a partir de dos reacciones se obtiene el mismo
producto) y divergente (una sola molécula origina dos productos por dos
reacciones).
3- las rutas metabólicas son comunes en la mayoría de los organismos y las
más importantes son las que se obtienen energía.
4- reacciones catabólicas (de moléculas más complejas a más sencillas con la
finalidad de obtener energía) y las anabólicas (síntesis de nuevas moléculas en
las que se consume energía). Se llaman rutas anfibólicas a las que participan
en los ambos tipos.
5- todas las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas. La falta de
alguna de esta produce un trastorno.

enzimas
Son biocatalizadores que del grado de actividad de estos dependen el tipo y la
velocidad de la reacción. Además son proteínas por lo que influye su
especificidad para cada tipo de reacción, su estructura tridimensional, por
tanto un cambio conformacional produce una menor eficiencia o la no
producción de la reacción.
Además son heteroproteínas por lo que tienen una parte proteica que se
encarga de fijar la molécula, es decir proporciona la estructura especial y
especifica para llevar a cabo la unión del sustrato, y una parte no proteica que
puede ser el cofactor (suele ser un ion y están unidos por interacciones

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 débiles) o un grupo prostético (moléculas orgánicas que presentan una unión
más fuerte, por ejemplo: vitaminas)

vitaminas
Participan como coenzimas, por lo que su ausencia impide una adecuada
acción de la enzima. Las vitaminas pueden ser alteradas fácilmente por el
calor, los cambios de pH, oxigeno, la luz… llegando a destruirse. Además, el
cuerpo no produce todas las vitaminas y cantidades necesarias por lo que son
nutrientes esenciales (dieta). La mayoría de las que ingerimos son
denominadas provitaminas pues tras un pequeño cambio químico creamos la
vitamina activa. La ausencia de vitaminas se conoce como hipovitaminosis y el
exceso hipervitaminosis.
Las vitaminas se clasifican como liposolubles: son lipídicas y se acumulan en el
hígado y otros tejidos como el adiposo ( A→ ciclo visual captando la luz
(raquitismo) y D → mineralización de los huesos); y hidrosolubles: no se
acumulan en los tejidos grasos (B3 → originan NAD+ y NADP+(dermatitis); y C
→ reacciones de hidroxilación(escorbuto y aumento de infecciones
respiratorias))

propiedades de las enzimas

por ser proteínas: se desnaturalizan (perdida de la estructura menos la 1º),
tienen un alto grado de especificidad en la selección del sustrato (absoluta,
1 tipo concreto de sustrato; otra al tipo de molécula como las hexoquinasa o
a ciertos grupos funcionales). Debido a esta especificidad solo empleamos
algunos isómeros en el metabolismo como los L-aminoácidos en las
proteínas o los D-monosacáridos. Por tanto solo se puede metabolizar
aquellas moléculas paras las cuales las enzimas del individuo están
preparadas. Y en la reacción que realizan, es decir para cada tipo de
reacción química existe una enzima diferente. Una enzima cataliza un tipo
de reacción o varias estrechamente relacionadas.

por ser catalizadores: no se consumen en el transcurso de las reacciones,

es decir rapidamente vuelve a actuar. Cuidado esto no significan que no
dejen de funcionar con el tiempo pues se alteran y destruyen, y por tanto
es necesario renovarlas.

mecanismos de las reacciones enzimaticas

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 toda reacción se inicia con la rotura de los enlaces de reactivos para formar los
de los productos. En ese estado inicial, cuando no se han formado los enlaces
nuevos se llama estado activado. Para alcanzarlo hay que aplicar una
determinada energía (de activación).
En las reacciones endotérmicas y exotérmicas es necesaria la energía de
activación para romper y formar los enlaces. Sin embargo en las espontaneas,
la energía de activación es muy baja y se obtiene del medio.

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de

activación permitiendo que una reacción sea espontánea llegando al estado
activado sin un aporte de energía.

La mayoría de reacciónes están controladas por enzimas que reducen la

separación entre los reactivos disminuyendo la energía de activación y
aumentando la Km.
ETAPAS DE LAS REACCIONES CATALIZADAS

1- sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES).

Además, para cada tipo de sustrato hay una enzima concreta. Esta
especificidad es debido a la estructura proteica de la enzima pues esta
presenta un centro activo al cual se une el sustrato mediante interacciones
débiles. Esta unión se puede dar por: la teoría de la llave-cerradura, que
establece que esta unión se da por la forma tridimensional especifica de
ambas, y el modelo de ajuste inducido donde el centro activo sufre un pequeño
cambio conformacional para establecer el mayor número de interacciones con
el sustrato.

2- complejo enzima sustrato donde la coenzima realiza la reacción obteniendo

el producto. Esta se da de forma rápida e irreversible.
3- el producto se libera y la apoenzima queda libre con o sin modificación.

Cinética enzimática
se representa la velocidad con la que se obtiene el producto frente a la
concentración de reactivos/sustratos.
Mediante aumenta la concentración de sustrato aumenta la velocidad de
formación de productos pues cuanto más sustrato más enzimas pueden
catalizar la reacción. Pero hay un momento en el que todas las enzimas están
ocupadas y por tanto se llega a la velocidad máxima.

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 Km es la concentración de sustrato en la que la reacción alcanza su la mitad de
su velocidad máxima. Esta es especifica de cada enzima y cuanto menor es
Km mayor es la afinidad de la enzima respecto al sustrato, es decir la mitad de
la velocidad máxima se alcanza con una menor concentración de sustrato (se
encuentran más fácilmente enzima y sustrato)

factores que influyen en la velocidad de la reacción.

concentración de sustrato: al aumentar la concentración aumenta el
número de enzimas que realiza dicha reacción, por lo que aumenta la
velocidad hasta que todas las enzimas que catalizan dicha reacción estén
ocupadas.

el pH: cada enzima tiene un pH optimo, si no se encuentran en el sufren un

cambio conformacional donde los radicales de los aminoácidos del centro
activo cambian sus cargas en los radicales. Por tanto la interacción con el
sustrato se dificulta y baja la velocidad.

temperatura: existe una temperatura optima, pero si son inferiores se

reduce la vibración molecular a la vez que la velocidad. Pero si es superior
se producirá la desnaturalización de la enzima perdiendo su funcionalidad y
bajando drásticamente la velocidad.

otros factores
compartimentación celular: las enzimas implicadas en procesos
metabólicos importantes se localizan en los orgánulos celulares, pues estos
permiten mantener la consecución del proceso y el mantenimiento de las
condiciones ambientales.

reacciones en cascada: son procesos que se dan en un lapso corto de

tiempo como la coagulación de la sangre. Estas se dan cuando el producto
de la reacción catalizada por una enzima, activa y sirve como sustrato de la
siguiente.

complejo multienzimático: es la agrupación de enzimas que bien realizan la

misma reacción o realizan reacciones en cadena con gran rapidez por la
cercanía. Ya que el producto de una se une al centro activo de la
consecutiva.

existencia de isoenzimas: son enzimas que realizan la misma reacción

pero a distintas velocidades, pues su Km es diferente. Esto se da en
orgánulos que precisan un determinada velocidad.

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 Regulación de la actividad enzimática
Se lleva a cabo a nivel enzimático regulando la velocidad de actuación de las
enzimas o la síntesis de estas. Debido a que las necesidades celulares son
cambiantes, la velocidad de las reacciones debe variar respecto a estas. Esto
se da por la regulación enzimática que debe cumplir que solo se encuentran
activas las enzimas necesarias en cada momento.

ACTIVACIÓN
La union de un activador hace que el centro activo adquiera la estructura
adecuada para la unión con el sustrato. Por ejemplo: iones de Mg o Ca. Aunque
también pueden actuar de activadores ciertas moleculas organicas o el propio
sustrato. En este último la enzima permanece inactiva hasta la presencia del
sustrato especifico.
INHIBICIÓN

son sustancias que disminuyen o eliminan la actividad de una enzima. Estas

sustancias pueden ser: iones, moléculas orgánicas, e incluso el producto de la
reacción pues la célula no necesita una mayor cantidad de la que ya se ha
acumulado (retroinhibición).

La inhibición puede ser irreversible cuando el inhibidor es un veneno que se

une mediante enlace covalente a la enzima produciendo un cambio
conformacional permanente. O reversible en la cual el inhibidor se une
mediante un enlace débil las cuales se pueden romper separándose el inhibidor
de la enzima. Hay dos tipos de la reversible: la competitiva, donde el inhibidor
tiene una parte análoga al sustrato y por tanto compiten por unirse al centro
activo por lo que si se une el sustrato se da la reacción y se se une el inhibidor
no. El grado de inhibición depende de la proporción de inhibidor-sustrato. Y la
no competitiva, el inhibidor se une a una zona distinta del centro activo de la
enzima produciendo un cambio conformacional que dificulta la unión del
sustrato o se une al complejo enzima-sustrato impidiendo la formación del
producto.

alosterismo
sistema de regulación enzimática preciso. Las enzimas alostéricas catalizan
reacciones importantes como el primer paso de una ruta metabólica, o en los
puntos de ramificación de las rutas metabólicas desde los que se pueden
seguir varios caminos alternativos. Las características de las enzimas
alostericas:

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 formadas por varias subunidades (estructura cuaternaria)

poseen varios centros de regulación a donde se unen inhibidores

presentan dos conformaciones estables, estado R(la afinidad es alta) y

estado T(afinidad baja). La primera se estabiliza por los activadores
alostéricos, mientras que la T se estabiliza por los inhibidores alostéricos.

efecto cooperativo entre las subunidades donde la activación o la inhibición

de una provoca lo mismo en la siguiente.

la cinética es distinta al resto de enzimas, tienen una Km mayor por lo que

la afinidad es menor.

cooperativismo
Se de en proteína con estructura cuaternaria formada por cuatro varias
subunidades que realizan la misma reacción. La primera subunidad al unirse al
sustrato forma el producto. Esta sufre un cambio conformacional y al
establecer interacciones con las otras enzimas cambia tambien la
conformación del resto.

En el caso de que las enzimas sean distintas formando la misma proteína se

producirá una ruta metabolica en cadena. En esta la primera enzima al
establecer interacciones con el sustrato produce un cambio conformocional en
la siguiente activandola. De esta forma el producto de la primera enzima es el
sustrato de la siguiente.

Clasificación de las enzimas

oxidorreductasas: reacciones de reducción-oxidación con perdidas y
ganancias de electrones.
liasas: adición de moléculas sencillas a dobles enlaces.

transferasas: transferencia de grupos funcionales entre moléculas.

isomerasas: transformación de un isómero en otro

hidrolasas: hidrolisis.

ligasas: unión de moléculas o de un grupo funcional a una molécula.

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