GLICÓLISIS

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GLICÓLISIS:

La glucólisis o glicolisis (del griego glycos, azúcar y lysis, ruptura; ruptura del azúcar), es la
vía metabólica encargada de oxidar la glucosa con la finalidad de obtener energía para la
célula. Consiste en 10 reacciones enzimáticas consecutivas que convierten a la glucosa en
dos moléculas de piruvato, el cual es capaz de seguir otras vías metabólicas y así continuar
entregando energía al organismo. Para entender todo este proceso debemos tener en
cuenta que la glucólisis o glicólisis es la principal ruta de catabolismo de glucosa, produce
un rendimiento alto de las moléculas que permiten el metabolismo y la respiración celular
tanto aeróbica como anaeróbica cuyo objetivo final consiste en la obtención de energía en
forma de ATP y poder reductor en forma de NADH,

FUNCIÓN - IMPORTANCIA: Su función es producir moléculas que generan energía como el


ATP y el NADH. Formar moléculas que participan como fuente de energía celular en la
respiración acróbica (presencia de oxigeno) y en la fermentación (ausencia de oxigeno)

1- HEXOQUINASA (HK):La primera reacción de la glucólisis es catalizada por la


hexoquinasa (HK), cuyo mecanismo de acción parece consistir en un “ajuste inducido” por
el sustrato, que promueve el “cierre” de la enzima alrededor del ATP y de la glucosa (sus
sustratos) una vez se ha unido a estos.

Reacción: Fosforilación de la Glucosa que pasa a ser Glucosa-6-fosfato, irreversible, a


través de la enzima Hexoquinasa, consumiendo 1 ATP y liberando I ADP.

2- FOSFOGLUCOSA ISOMERASA (PGI): La glucosa fosforilada por la hexoquinasa es


isomerizada a fructosa 6-fosfato por medio de la fosfoglucosa isomerasa (PGI), también
conocida como glucosa 6-fosfato isomerasa. La enzima, entonces, no remueve ni añade
átomos, sino que los reordena a nivel estructural. Esta es una enzima activa en su forma
dimérica y está implicada no solo en la glucólisis, sino también en la gluconeogénesis, en la
síntesis de carbohidratos en las plantas, etc.

Reacción: Isomerización de la Glucosa- 6-fosfato de manera reversible, que consiste en


reorganizar la molécula para formar la Fructosa-6- fosfato, a través de la enzima
Fosfoglucosaisomerasa, sin consumo de energía.

4- ALDOLASA: Esta enzima corta la fructosa 1,6-bifosfato justo en la mitad, liberando dos
compuestos fosforilados de 3 átomos de carbono. La aldolasa está compuesta también por
4 subunidades idénticas, cada una con su propio sitio activo, se ha determinado la
existencia de dos clases (I y II) de esta enzima, las cuales se diferencian por el mecanismo
de la reacción que catalizan y porque unas (las primeras) ocurren en bacterias y eucariotas
“inferiores”, y las otras (las segundas) están en bacterias, protistas y metazoos.

Reacción: Escisión (división) de la Fructosa-1,6-bifosfato en dos triosas la Dihidroxiacetona


fosfato y la Gliceraldehido-3-fosfato. Esto es reversible, no se consume energia y es por
medio de la enzima Aldolasa. Aquí se puede considerar que se obtienen dos
Gliceraldehidos-3-fosfato porque por medio de la enzima Isomerasa la Dihidroxiacetona
fosfato pasa a ser Gliceraldehido-3-fosfato. Por lo que a partir de aquí el número de
moléculas que intervienen se duplica.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Existen dos tipos de enzimas; alostericas y las de tipo Michaelis Menten:

Las enzimas de tipo Michaelis Menten: Se caracterizan al determinar el efecto de la


concentración de sustrato sobre la velocidad de reacción se puede observar una hipérbole
gráficamente, en el punto en que se satura la enzima con el sustrato se alcanza la velocidad
máxima de reacción.

Las enzimas alostericas: Poseen sitios activos y sitio catalítico, los cuales son reguladores;
esta está conformada por estados conformacionales ‘‘T y R’’ (Tenso – Relax) En los sitios
activos de las enzimas alostericas se unen los moduladores alostericos según sean
positivos o negativos condicionará a uno de los dos estados; por el lado positivo se
desplaza al estado ‘R’ el cual tiene mayor afinidad por el sustrato y por tanto mayor
actividad enzimática; en cuanto al modulador negativo, su concentración conlleva la
relentizacion de la reacción enzimática al producir una menor afinidad con el sustrato.

Las enzimas alostéricas son enzimas reguladas por la unión de una molécula, llamada
modulador, a un sitio distinto del centro activo, llamado sitio alostérico. Como el sitio activo,
el sitio alostérico también es específico para cada modulador. Los moduladores pueden ser
negativos o inhibidores o positivos o activadores, según si inactivan o activan la enzima,
respectivamente,el alosterismo puede ser homotrópico o heterotrópico.

Características de la retroalimentación negativa


1. Reduce las alteraciones que son introducidas en un sistema.
2. Es más común en los procesos biológicos del cuerpo humano.
3. Minimiza el ritmo en el que se produce una acción (recuperando el estado original del
sistema).
4. Se relaciona con el proceso de homeostasis.

Ejemplo de retroalimentación negativa

El proceso de regulación de la temperatura del cuerpo humano es un ejemplo de


retroalimentación negativa. El hipotálamo es el centro de control que regula la temperatura
corporal. Cuando la temperatura de la piel es superior o inferior a los 37°C, el hipotálamo
activa diferentes procesos para corregir dicho desequilibrio.

En el caso de que la temperatura sea mayor a los 37°C, se produce sudor, el cual se
evapora sobre la piel, enfriándola. Si la temperatura es menor que 37°C, se inicia un
proceso conocido como termogénesis tiritante. Básicamente, se producen movimientos
involuntarios del cuerpo con el fin de aumentar el calor corporal y alcanzar el nivel de
temperatura original.

EFECTO DEL SUSTRATO SOBRE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA

Es necesario que las enzimas actúen en disoluciones acuosas, en condiciones suaves de


pH, lo que implica que las enzimas reaccionaran en determinadas reacciones químicas, y la
sustancia que reaccionan bajo la acción de una enzima se denomina sustrato. Las
moléculas pasan por un estado de transición en donde adquirirán un estado de energía
mayor al inicial, en donde los sustratos alcanzaran un estado energético que les permite
romper determinados enlaces para formar nuevos enlaces cambiando del estado de
transición al producto final, durante este proceso la energía que absorben las moléculas
para alcanzar esta etapa se le denomina energía de activación.

CREATIN FOSFO QUINASA O CPK O LA CREATINFOSFOQUINASA, CK O CPK:

La creatinfosfoquinasa, CK o CPK, es una enzima que se encuentra fundamentalmente en


el tejido muscular (incluido el corazón) y cuya concentración puede medirse en la sangre.
En condiciones normales, sus niveles son muy bajos, pero se libera en grandes cantidades
al torrente sanguíneo en caso de daño en el corazón o en el músculo esquelético.

¿Por qué se altera el CK o CPK en sangre?

La muestra de sangre para determinar la CK suele obtenerse de una vena del brazo. Los
resultados pueden verse afectados por:

1. Enfermedades del corazón como miocarditis o algunas formas de cardiomiopatía.

2. Medidas de emergencia para tratar problemas del corazón como cardioversión,


desfibrilación, etc.

3. Inyecciones intramusculares.

4. Medicación para bajar el colesterol: estatinas.

5. Consumo exagerado de alcohol.


6. Esfuerzo físico intenso.

Valores normales:

Los valores que indicamos aquí solo deben servir como referencia. Los rangos dependen
de múltiples factores y varían ligeramente entre diferentes laboratorios. El informe de la
prueba debe incluir los rangos de referencia utilizados en el laboratorio que ha realizado el
análisis.

Hombres:
6-11 años: 150-499 unidades internacionales por litro (U/L)
12-17 años: 94-499 U/L
≥ 18 años: 52-336 U/L

Mujeres:
6-7 años: 134-391 U/L
8-14 años: 91-391 U/L
15-17 años: 53-269 U/L
≥ 18 años: 38-176 U/L

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