Bioquimica Libreta

Enzimas
Factores que afectan la velocidad de la reacción
1. Concentración de sustrato
2. Temperatura
3. pH
Velocidad o tasa de una reacción (v): número de las moléculas de sustrato que se convierten en
producto.
Todas las enzimas tienen una velocidad máxima donde no pueden exceder ese limite de reacción
La velocidad depende de la concentración de sustrato en pocas palabras y hay un punto donde ya no va
aumentar porque habrá llegado a su velocidad máxima
Km es la característica de una enzima y su sustrato particular
Km pequeño refleja una alta afinidad de la enzima por el sustrato.
Km grande refleja una baja afinidad de la enzima por el sustrato.
Inhibición enzimática
El inhibidor es una sustancia que reduce la velocidad de una reacción catalizada por una enzima
El irreversible se da a través de enlaces covalentes quiere decir que se va a quedar en la enzima el
sustrato y no volverá a su estado normal debido a que desactiva o la inhibe la enzima.
Las reversible son de manera no covalente y se remueven debido a que solo se unen
momentáneamente para activarla, pero luego se quitan, hay dos tipos:
 Competitiva: Compiten por el sitio activo de sustrato. Al competir por el sustrato, disminuyen la
afinidad de la enzima por este:
Aumentan el valor de Km
No modifican la velocidad Vmax pero la saturación se alcanza a mayor concentración de sustrato
 No competitiva: No se van a unir a la parte activa, pero se unirán en otra parte de la enzima y
cerrarán el sitio activo. Debido a que no compiten por el sitio activo:
No modifican el valor de Km
Disminuye directamente el valor de Vmax
Fármacos de inhibición competitiva
Muchos de los fármacos así trabajan de forma competitiva para que otras sustancias sean inhibidas.
Regulación enzimática:
 La actividad enzimática, puede regularse activándose o inhibiéndose, de acuerdo a las

necesidades de la célula.
 Los principales mecanismos de regulación son
Control genético (síntesis de la enzima)
Enzimas alostéricas
Modificación covalente:
Fosforilación, desfofirilazacion
Enzimas en diagnostico clínico
Como hay enzimas que se realizan para diagnósticos clínicos.
 ALT. Alanina aminotransferasa. Niveles elevados indican dalo en el tejido hepático

 CK: Creatina cinasa. Los niveles plasmáticos se determinan en el diagnóstico del infarto al
miocardio
 TnT: Las troponinas elevadas en combinación con la presentación clínica y los cambios
características en el ECG son importantes para el diagnóstico de IM.
Metabolismo DE CARBOHIDRATOS
 GLUCOGENOLISIS
 Glucogénesis
 Glucolisis
 Gluconeogénesis
 Formación de acentil Coa
 CAC
 Transporte de electrones y fosoforilazacion oxidativa
 Vía de la pentosa fosfato
 Vía del ácido glucónico
El glucogeno es un polisacárido
Pertenece al grupo de las aldosas, la glucosa se almacena a través de glucógeno, las plastas lo
almacenan en forma de almidón.
En esta vía se da a través del catabolismo, donde el glucógeno se convertirá en glucosa y posteriormente
se convertirá en 2 piruvatos y si hay oxigeno se convertirá en acentil-CoA y si se convierte este pasara al
clico de acido cítrico. Oxidación, liberación y ruptura es lo que pasa en el catabolismo. Aquí se re
liberamos energía a través de reacciones exergónicas
A partir del piruvato va a convertirse en glucosa, posteriormente se convertirá en glucógeno. Para estas
vías requiere energía para construir.
Glucogenólisis:
 Ruta catabólica donde el glucógeno se degrada a glucosa.

 Se lleva a cabo en el citoplasma de los hepatocitos y células musculares
 Ocurre después de periodos cortos de restricción de alimentos y ejercicio prolongado
Se lleva a cabo en el citosol
La regulación de la glucogenólisis
Se regula por la adrenalina y por el glucagón (es una proteína que esta en las célula, esta índice que se
rompa el glucógeno y obtengamos energía), cuando nosotros estamos asustados cuando nosotros
necesitamos energía, por lo tanto rompe moléculas grandes para poder obtener energía.
Glucagón y adrenalina, mediante la activación del segundo mensajero AMPc y el calcio carmulidinada
van activar la enzima fosforilasa la cual induce glucogenólisis
Enfermedades:
 Tipo V: Síndrome de McARDALE. No puede sintetizar la enzima de glucógeno fosforilasa, por lo

cual no podrá extraer energía del musculo esquelético.
 Tipo II: Enfermedad de Pompe. Carencia de alfa 1,6 glucosidasa lisosómica
 Tipo III: Enfermedad de Cori Deficiencia de transferasa 4:4, glucosidasa 1:6 o ambas
Glucogénesis:
 Síntesis de glucosa 1-fosfato

 Síntesis de UDP-glucosa
 Síntesis de glucógeno a partir de la UDP-glucosa
1- La glucosa ingresa a la célula y es fosforiulada en la posición numero 6 donde esta se convierte
en Glucosa-6-fosfato donde se conbertira en Glucosa-1-fosfato
2- La función de la UTP su funciones va quitar un grupo fosfato donde se va a tomar de la UDP
donde esta la adicionara en UDP-glucosa, donde se liberan 2 grupos fosfatos
3- Donde esta UDP sirve como un conector que únicamente llevara grupos para conectar con los
demas
La enzima ramificante se encargara de cortar las cadenas de enlace glucosídico a(1,4) para poder
pegarlas en un enlace glucosídico a(1,6).
Glucogenina es una proteína donde tiene residuos de aminoácidos de Tirosina, el cual funcionara como
u
Glucolisis
Oxidación de la glucosa
Respiración aeróbica
Una molécula de glucosa al final te dará 30 ATPs
Fase de consumo de energía
La glucocinasa únicamente se encuentra únicamente en el hígado, páncreas
Hexoquinasa se encuentra en todos las células excepto en el páncreas e hígado
Cuando escuchamos quinasa o cinasa significan que fosforilan
En la primera parte necesitaremos ATP donde este se convertirá en ADP debido a que le dejara un grupo
fosfato y dando lugar a Glucosa-6-fosfato
La segunda función es donde la glucosa-6-fosfato rotará y dará reacción a fructuosa-6-fosfato y esta es

se convertirá en un isómero. La enzima es fosfoglucosa isomerasa.
La tercera reacción es cuando la fructuosa-6-fosfato se va a fosforilar, donde en esta reacción necesitara
ATP y se convertirá en ADP, donde la fructuosa 6 fosfato tendrá dos grupos fosfatos de tal manera será
Fructuosa 1,6-bisfofato.
La fase 4 se da cuando la enzima aldosa rompe y se convertirá en 2 ´partes y dará a lugar la

dihidroxiacetona fosfato y Gliceraldehido-3-fosfato
La ultima reacción donde la enzima Triosa fosfato isomerasa donde esta cambiara el grupo funcional
donde dihidroxiacetona fosfato se volverá en gliceraldehido-3-fosfato
Fase de producción de energía

En la primera reacción ocuparemos gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa, le va quitar hidrógenos y
electrones donde se lo donara NAD donde cada uno recibirá esto y dará a lugar a NADH y de tal forma se
unirá un grupo fosfato y dará a lugar a 1,3-bisfosfoglicerato.
El siguiente paso es cuando la enzima fosfogliceratocinasa donde esta se encargara de quitar grupos
fosfatos y estos fosfatos se unirán a un ADP y se convertirá en ATP, de esta forma como el
bisfosfoglicerato se convertirá en 3-fosfoglicerato.
Ahora en este paso la enzima fosfogliceratomutasa donde cambira la posición del grupo fosfato del 3-
fosfoglicerato y dará a lugar 2-fosfoglicerato
El cuarto paso donde la enzima Enolasa quitara moléculas que las convertirá en agua (deshidratar) y de
tal forma se convertirá en fosfoenolpiruvato
Donde la enzima piruvato quinasa quitara el grupo fosfato de fosfoenolpiruvato perdera su frupo fosfato
y dará a lugar al piruvato.
Regulación Hormonal:
Formación del acentil CoA
Descarboxilación del piruvato

Sucede cuando aun no hemos comido
La glucosa se convierte en lactato y el lactato se ira al torrente sanguíneo
El lactato ayudara a que se convertirá en glucosa

En el musco esquelético cuando hacemos mucho ejercicio y no observemos mucho oxigeno se producirá
el lactato, donde este lactato se ira al torrente sanguíneo y se ira al hígado donde este se convertirá en
glucosa. Y este proceso se dará por glucolisis anaeróbica
Donde el piruvato se convertirá en lactato gracias a la enzima lactato deshidrogenas y este proceso se
llama fermentación homoláctica
Este proceso se lleva en la gluconeogénesis

Descarboxilación del piruvato
Ciclo del acido citrico

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Enzimas

Factores que afectan la velocidad de la reacción

Km es la característica de una enzima y su sustrato particular

Km pequeño refleja una alta afinidad de la enzima por el sustrato.

Km grande refleja una baja afinidad de la enzima por el sustrato.

 La actividad enzimática, puede regularse activándose o inhibiéndose, de acuerdo a las

Como hay enzimas que se realizan para diagnósticos clínicos.

 ALT. Alanina aminotransferasa. Niveles elevados indican dalo en el tejido hepático

 Ruta catabólica donde el glucógeno se degrada a glucosa.

 Tipo V: Síndrome de McARDALE. No puede sintetizar la enzima de glucógeno fosforilasa, por lo

 Síntesis de glucosa 1-fosfato

La glucocinasa únicamente se encuentra únicamente en el hígado, páncreas

Hexoquinasa se encuentra en todos las células excepto en el páncreas e hígado

Cuando escuchamos quinasa o cinasa significan que fosforilan

La segunda función es donde la glucosa-6-fosfato rotará y dará reacción a fructuosa-6-fosfato y esta es

La fase 4 se da cuando la enzima aldosa rompe y se convertirá en 2 ´partes y dará a lugar la

Fase de producción de energía

Formación del acentil CoA

Descarboxilación del piruvato

La glucosa se convierte en lactato y el lactato se ira al torrente sanguíneo

El lactato ayudara a que se convertirá en glucosa

Este proceso se lleva en la gluconeogénesis

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