TEMA 6 y 7

PROTEÍNAS

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

1) Monoaminomonocarboxilicos

- GLICOCOLA (GLY)
- ALANINA (ALA)
- VALINA (VAL):aminoácido esencial
- LEUCINA (LEU): aminoácido esencial
- ISOLEUCINA (ILE): aminoácido esencial

2) Monoaminocarboxílicos alcalinos:

- SERINA (SER)
- TREONINA (THR): aminoácido esencial

3) Monoaminocarboxílicos sulfatados:
- CISTEINA (CYS)
- METIONINA (MET): aminoácido esencial

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 4) Monoamino dicarboxílicos :

- ASPARTICO (ASP) + Ácido

- GLUTAMICO (GLU)

5) Diamino monocarboxílicos :

- ASPARAGINA (ASN)
- GLUTAMINA ( GLN)
- LISINA (LYS): A. E.
- ARGININA (ARG): A.E.T. + Básico

6) Cíclicos aromáticos:
GABA
- PROLINA TAURINA
- FENIL-ALANINA (PHE):A.E. ORNITINA
- TIROSINA (TYR)
- TRIPTOFANO: A.E.
- HISTIDINA (HIS).A.E.T.

INTERÉS BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS

1.- ESTRUCTURAL

2.- CATALITICA

3.- ENERGÉTICA

5.- TRANSPORTE

6.- PROTECTORA

7.- REGULADORA

8.- RESERVA

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 ESPACIO EXTRACELULAR

Glicoproteína Glícidos

Glicolipido

E.Apolares

E.Polares

PROTEINAS
COLESTEROL FOSFOLIPIDOS

ESPACIO INTRACELULAR

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

1.- HOLOPROTEINAS ( Proteinas Simples )

- Albúminas ( Seroalbúmina )
- Globulinas ( α, β, γ )
- Gluteninas ( Reserva Vegetal )
- Prolaminas ( Reserva Vegetal )
- Escleroproteinas ( Colágeno, Queratina y Elastina )
- Protaminas
- Histonas
2.- HETEROPROTEINAS ( Proteinas Complejas )
- Glucoproteinas ( Mucina, Hormonas - LH, TSH -,Proteinas de Membrana)
- Lipoproteinas ( Q, VLDL, LDL, HDL, Rodopsina... )
- Nucleoproteinas
- Fosfoproteinas ( Caseina )
- Hemoproteinas ( Hemoglobina, Mioglobina, Citocromos, Peroxidasas...)
- Metaloproteinas ( Ceruloplasmina,Transferrina...)
- Enzimas

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 Cadena de Protocolágeno

Presente en:

-Dermis
-Hueso
-Tendón
-Córnea
-Cartílago
-Vasos Sanguíneos
-Epitelios…..

ORGANIZACIÓN PROTEICA
GRADO DE NIVEL DE POSIBILIDADES TIPOS DE
ORGANIZACION ESTRUCTURACION ENLACES

SECUENCIA ESTRUCTURA 1ª Ilimitadas Peptídicos

Al Azar Puentes de H
ESTRUCTURA 2ª Alfa Helice Puentes de H
Lámina Plegada
Hidrofóbicos
CONFORMACION
Covalentes
Fibrilar Disulfuros
ESTRUCTURA 3ª Atracc.Polares
Globular
Mon. Iguales
ESTRUCTURA 4ª
Mon. Semejantes No Covalentes
Mon. Diferentes
ASOCIACION

ASOC.SUPRAMOL. Muy variadas Fuerzas Diversas

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PROTEINAS TOTALES EN SANGRE:
6-8,4 Gramos/100 ml.

NUS/BUN : 10-20 mg /100 ml.

NNP : 15-35 mg/ 100ml.

BALANCE NITROGENADO

UREA: 20-40 mg/100 ml

A.ÚRICO: 3-6,6 mg/100 ml

AMONIACO:80-100 nanog./100ml

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 LAS ENZIMAS

Proteínas Complejas, que catalizan las reacciones

químicas Específicas en los seres vivos, representando el
mayor número de proteínas en el ser humano, se calcula
que una célula activa puede poseer hasta 2000 enzimas
diferentes. SU ACCIÓN SUELE SER INTRACELULAR

MECANISMO DE ACCIÓN

Aumentan la velocidad de las reacciones químicas en las que actúan

(hasta 10.000 veces), disminuyendo la Energía de Activación
Necesaria para que las moléculas reaccionen (E. de Gibbs)

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 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

1.- Son solubles en agua y glicerina

2.- La cantidad de EZ. que interviene en la reacción es muy

baja y NO MODIFICAN SU ESTRUCTURA PROTEICA.

3.- Presentan ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN Y frente al

SUSTRATO sobre el que actúan.

4.- La gran Mayoría de las reacciones que catalizan son

REVERSIBLES.

5.- La Temperatura y el pH influyen en su actividad.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

1. OXIDORREDUCTASAS : HIDROXILASAS y DESHIDROGENASAS

Catalizan reacciones de Oxidorreducción. Suelen llevar coenzimas,

como el NAD, el NADP o el FAD.

2.-TRANSFERASAS: TRANSAMINASAS - TRANSMETILASAS

TRANSFORMILASAS – FOSFOKINASAS
Catalizan reacciones de transferencias de grupos químicos .
Suelen también llevar coenzimas

3.- HIDROLASAS: AMILASAS-PEPTIDASAS-UREASA

Catalizan reacciones de hidrólisis

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 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

4.-LIASAS: ALDOLASAS –DECARBOXILASAS

Catalizan reacciones de ruptura de moléculas. Tras la

adición o sustración de grupos funcionales.

5.- ISOMERASAS: EPIMERASAS-MUTASAS.

No necesitan coenzimas.

6.- LIGASAS: SINTETASAS-CARBOXILASAS.

Necesitan ATP que aporte energía

LAS COENZIMAS

CONCEPTO:
SON MOLECULAS NO PROTEICAS, QUE VAN
A INTERVENIR EN MÚLTIPLES OCASIONES CON LAS
ENZIMAS PARA QUE ESTAS PUEDAN REALIZAR SU
FUNCIÓN, TRANSPORTANDO GRUPOS QUÍMICOS,
QUE LOS CEDEN O LOS CAPTAN DE LA REACCIÓN
ENZIMÁTICA.

En su composición van a estar presentes grupos químicos que

nos lo van a proporcionar las Vitaminas

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 COENZIMAS REDOX
Moléculas Siglas Transf. Vitamina
Nicotín Adenin NAD H Vit.PP
Dinucleotido Nicotinamida
Nicotín Adenín NADP H Vit.PP
Dinucleotido Fosf. Nicotinamida
Flavín Mononucle. FMN H Vit.B2
Riboflavina
Flavin Adenin Din. FAD H Vit.B2
Coenzima Q CoQ (é) Ubiquinona

COENZIMAS NO REDOX
Moléculas Siglas Transfier Vitamina
Adenosin A.Fosfórico
Trifosfato
ATP
A.Fosfoadenosin R.Sulfúricos
PAPS
Fosfo Sulfúrico
Fosfato de R.Aminos B6Piridoxina
Piridoxal
PAL
Uridin Difosfato R.Azúcares
UDP
A.Tetrahidrofólico R.Metilos,for B9A.Fólico
THF
Biotina Biot. R.Carboxilos Vit.H
Co.A Co.A R.Acilos B3
A.Pantoténico

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Inhibición Enzimática
Inhibidor: Cualquier sustancia o
mecanismo capaz de disminuir o
detener una reacción enzimática

TIPOS:
1. COMPETITIVA
2. NO COMPETITIVA
3. POR EL SUSTRATO o PRODUCTO
4. ALOSTÉRICA

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 LAS VITAMINAS
F. Hopkins 1912

C.Funk: Vitaminas
1928-1948

VITAMINAS
CLASIFICACION
1. Vitaminas Liposolubles
A, D, E y K
2. Vitaminas Hidrosolubles
B1 o TIAMINA
B2 o RIBOFLAVINA
B6 o PIRIDOXINA
B12 o CIANOCOBALAMINA
C o ACIDO ASCORBICO
B8 o BIOTINA o Vit. H
B5 ACIDO PANTOTENICO
B9 ACIDO FOLICO
B3 o NICOTINAMIDA.Vit.P.P.

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 VITAMINA A
Formas Naturales
A 1 Retinol
A 2
Forma Activa
Retinal
Función Fisiológica
Integridad del Tejido Epitelial
Neuroquímica de la Visión
Síndrome Carencial
Piel Seca
Xeroftalmia
Ceguera Nocturna
Fuentes
Hígado Pescado Azul
Leche
Huevo
Vegetales

VITAMINA D
Formas Activas
D2 Ergocalciferol
D3 Colecalciferol
Función Fisiológica
Regulación mtb. del Calcio y Fósforo
Síndrome Carencial
Raquitismo
Retraso Dentición
Osteomalacia
Fuentes
Aceite Higado Bacalao
Yema de Huevo
Piel + Sol
VITAMINA E
Forma Activa: Alfa Tocoferol
Función Fisiológica: Antioxidante
Sindrome Carencial: ?. Esterilidad en ratas
Fuentes: Germen de Trigo, Frutos Secos y
Aceites Vegetales

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 VITAMINA K

Formas Activas
K1 Filoquinona
K2 Menaquinona
Función Fisiológica
Coagulación Sanguínea
Sindrome Carencial
Hemorragias
Fuentes
Vegetales
Flora Intestinal

VITAMINA B 1
Forma Activa : TPP
Función Fisiológica:
Transpote de Grupos Aldehidos activos
Reacciones de Decarboxilación
Síndrome Carencial: Beriberi.
Fuentes: Cereales, Legumbres, leche,Hígado, Músculo

VITAMINA B 2
Forma Activa: FAD y FMN
Función Fisiológica: Reacciones Redox
Sindrome Carencial : Queilosis,Lengua Roja, Fotofobia
Fuentes: Cereales, Leche,Huevos,Hígado y Riñones

VITAMINA B 6
Forma Activa: PAL
Función Fisiológica: Transferasas de NH2 y COOH
Sindrome Carencial: Dermatitis,Irritabilidad,Calambres
Fuentes: Vegetales,Carnes,Levadura,Yema de Huevo

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 VITAMINA B 12
Forma Activa: 5-Desoxiadenosilcobalamina
Función Fisiológica: Reacciones Isomerización
Tranfiere Metilos
Hematopoyesis
Sindrome Carencial: Anemia Perniciosa
Fuentes: Carne,Leche,Queso

VITAMINA C
Forma Activa: DEHIDROASCORBICO
Función Fisiológica: Síntesis de Corticosteroides
Mtb. del Colágeno,Hierro
Síntesis de Anticuerpos
Síndrome Carencial: Escorbuto
Fuentes: Vegetales y Citricos

BIOTINA (H) B8
Forma Activa : BIOCITINA
Función Fisiológica: Reacciones de Carboxilación
y Decarboxilación.
Sindrome Carencial: Dolores Musculares,Nauseas
Depresión.
Fuentes: Hígado,Riñones,Yema Huevo,Chocolate

ACIDO PANTOTENICO B 5
Forma Activa: COENZIMA A
Función Fisiológica: Transporte de restos Acilos
Sindrome Carencial: Alteraciones del Sueño,Pies
Urentes, Nauseas y Vómitos
Fuentes: Universal,Hígado y Riñón

ACIDO FOLICO B 9
Forma Activa: TETRAHIDROFOLICO -THF
Función Fisiológica: Transferencia de Metilos.
Sindrome Carencial: Anemia,Diarrea,Lengua Roja
Fuentes: Visceras y Espinacas

NICOTINAMIDA B 3
Formas Activas: NAD y NADP
Función Fisiológica: Reacciones REDOX
Sindrome Carencial: Pelagra
Fuentes: Carne.Pescado,Cereales,Leche y Huevos

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