1.

Lípidos y su comportamiento de solubilidad

Los lípidos son moléculas orgánicas, que se encuentran en la naturaleza y que

presentan una solubilidad limitada en agua. Siendo más soluble en solventes no
polares que en agua.

Todos presentan un denominador común estructural; la totalidad o al menos

una parte significativa de su molécula es de naturaleza hidrocarbonada, y por lo
tanto apolar. Este rango estructural común es el responsable de su insolubilidad
en agua y de su solubilidad en disolventes no polares

1.2 Saponificación

Químicamente, el jabón es una mezcla de las sales de sodio o de potasio de los

ácidos grasos de cadena larga producidas por la hidrólisis (saponificación) del
ácido graso de origen animal con álcali.

Los jabones actúan como limpiadores debido a que los dos extremos de una
molécula de jabón son muy diferentes. El extremo carboxilato de la molécula de
cadena larga es iónico y, por tanto, hidrofílico, es decir, atraído por el agua. Sin
embargo, la porción larga hidrocarbonada de la molécula es no polar e
hidrofóbica, por lo que evita el agua y, por tanto, es más soluble en aceites.
Cuando los jabones se dispersan en agua, las colas de las largas cadenas
hidrocarbonadas se unen y agrupan en el interior de una esfera hidrofóbica
enredada, mientras que las cabezas iónicas sobre la superficie se adhieren a la
capa de agua, en la figura 2 se muestran estos agrupamientos esféricos
llamados micelas.

Las gotas de grasa y aceite se solubilizan en agua cuando son cubiertas por las
colas no polares de las moléculas de jabón en el centro de las micelas; una vez
solubilizadas, la grasa y la suciedad pueden enjuagarse.

2. Reacciones de identificación de aminoácidos y proteínas

2.1 Reacción de proteínas y péptidos con reactivo de Biuret

La reacción coloreada da positivo a los péptidos y proteínas, pero no los

aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico que se destruye
al liberarse los aminoácidos. Cuando una proteína se pone en contacto con un
alcalí concentrado, se forma una sustancia compleja denominada biuret, que,
en contacto con una solución de sulfato cúprico diluida, da una coloración
violeta característica.

2.2 Reacción Xantoproteica

Sirve para caracterizar los aminoácidos con grupos aromáticos de las

proteínas, ya que estos se nitran por acción del HNO3 y producen la coloración
característica. Esta reacción da positiva si en la proteína se encuentran los
aminoácidos fenilalanina, tirosina o triptófano
2.3 Identificación de cisteína con acetato de plomo

Esta reacción es específica para aminoácidos con azufre presente en la

molécula, como la cisteína. Se produce la hidrólisis alcalina del grupo sulfhídrilo,
formándose sulfuro de sodio. Posteriormente, el plomo desplaza al sodio, dando
como resultado sulfuro de plomo, un precipitado de color gris o negro que
corresponde a la formación de sulfuro de plomo, tal y como se muestra en la
siguiente ecuación

2.4. Desnaturalización de proteínas

La pérdida de estructura tridimensional suficiente para originar la perdida de la

función se le llama desnaturalización. El estado desnaturalizado no se equipará
necesariamente con el plegamiento completo de la proteína y la pérdida total
de la conformación. En la mayoría de las condiciones, las proteínas
desnaturalizadas existen como un conjunto de estados parcialmente plegados.
La desnaturalización de las proteínas también puede llevarse a cabo por la
acción de extremos de pH, de ciertos solventes orgánicos miscibles en agua
como por ejemplo el alcohol o la acetona, de ciertos solutos tales como la urea
o detergentes. Estos actúan principalmente rompiendo las interacciones
hidrofóbicas que forman el núcleo estable de las proteínas; la urea también
rompe los enlaces de hidrógeno; los extremos de pH alteran la carga neta de la
proteína, dando lugar a la aparición de repulsiones electrostáticas y a la
destrucción de algunos enlaces de hidrógeno. Las estructuras desnaturalizadas
obtenidas con estos diversos tratamientos no son necesariamente equivalentes.
La desnaturalización suele dar lugar a la precipitación de la proteína, una
consecuencia de la formación de agregados proteicos al asociarse las
superficies hidrofóbicas expuestas. Los agregados suelen estar altamente
desordenados. Un ejemplo de ello es el precipitado de proteína que se observa
en la clara de huevo hervida.

Se puede hacer un análisis detallado sobre las condiciones desnaturalizantes:

1. Ácidos y bases fuertes. Los cambios de pH alteran el estado de protonación

de algunos grupos laterales de la proteína, lo cual altera los patrones de los
enlaces por puente de hidrógeno y de los puentes salinos.

2. Solventes orgánicos. Los solventes orgánicos hidrosolubles, como el etanol,

interfieren con las interacciones hidrófobas, debido a que interactúan con los
grupos R apolares y forman enlaces por puente de hidrógeno con el agua y con
los grupos polares de las proteínas. Algunos solventes apolares también
interrumpen las interacciones hidrófobas.

3. Detergentes. Los detergentes interrumpen las interacciones hidrófobas,

haciendo que las proteínas se desplieguen en cadenas polipeptídicas
extendidas. Se dice que estas moléculas son anfipáticas porque tienen tanto
componentes hidrófobos como hidrófilos.

4. Agentes reductores. En presencia de reactivos como la urea, los agentes

reductores (como -mercaptoetanol) convierten los puentes disulfuro en grupos
sulfhídricos. La urea rompe los enlaces por puente de hidrógeno y las
interacciones hidrófobas.

5. Concentración salina. Cuando la concentración de sal aumenta en una

solución acuosa de proteína, algunas de las moléculas de agua que interactúan
con los grupos ionizables de la proteína son atraídas hacia los iones de la sal. A
medida que disminuye el número de moléculas de solvente disponibles para
interactuar con estos grupos, las interacciones proteína-proteína aumentan. Si
la concentración de sal es suficientemente elevada, quedan tan pocas
moléculas de agua disponibles para interactuar con grupos ionizables, que las
esferas de solvatación alrededor de los grupos ionizados de la proteína
desaparecen.

6. Iones metálicos pesados. Los metales pesados, como el mercurio (Hg2+) y

el plomo (Pb2+), afectan de varias maneras la estructura proteínica. Pueden
romper los puentes salinos al formar enlaces iónicos con los grupos con carga
negativa. Los metales pesados también forman enlaces con los grupos
sulfhídrico, un proceso que puede provocar cambios significativos en la
estructura y en la función proteínica.

7. Cambios de temperatura. Al aumentar la temperatura, aumenta la

velocidad de vibración molecular. Por último, se rompen las interacciones débiles
como los enlaces por puente de hidrógeno, y la proteína se despliega. Algunas
proteínas son más resistentes a la desnaturalización por el calor, y este hecho
puede utilizarse en los procedimientos de purificación.

8. Agresión mecánica. La agitación y la trituración rompen el equilibrio de las

fuerzas que mantienen la estructura proteínica. Por ejemplo, la espuma que se
forma al batir vigorosamente la clara de huevo contiene proteínas
desnaturalizadas.

3. Reactivos, materiales y equipo

3.1. procedimiento

3.1.1 Lípidos

video 1

a) Solubilidad

1. Rotular 4 tubos de ensayo

2. Colocar en el tubo #1 y #3, 1 mL de ácido láurico

3. Colocar en el tubo #2 y #4 colocar 1 mL de aceite de cocina

4. Adicionar al tubo #1 y #2 agua y al tubo #3 y #4 cloroformo

5. Agitar tubos de ensayo y observar

video 2

b) Saponificación

1. pesar 5 gramos de grasa en un vaso de precipitados de 250 mL, anotar el peso

exacto

2. preparar una disolución de hidróxido de sodio de 5 gramos de NaOH en 10 mL

de agua

3. Añadir la grasa pesada previamente pesada a un balón de destilación y luego

agregar de manera cuidadosa la disolución de NaOH

4. Agregar al balón, 15 mL de etanol

4. Colocar a calentamiento suavemente hasta que la grasa se haya fundido
completamente y mantener a esta temperatura aproximadamente una hora

6. Mientras el calentamiento dura, prepara en un vaso de precipitados de 600 mL

una disolución de NaCl (pesa 15 g de NaCl y agrega 50 mL de agua destilada)

7. Una vez terminado el periodo de calentamiento, vierte la disolución de NaCl

sobre la grasa saponificada, mezclar y dejar reposar hasta temperatura
ambiente

8. El jabón solidificado se recoge como un sólido sobrenadante y se filtra.

Lavando con porciones de agua destilada.

9. Agrega un pigmento orgánico para darle color al jabón

10. Someter a calentamiento para eliminar el exceso de agua

11. Medir el pH y la capacidad del jabón de generar espuma

video 3

3.1.2 Proteínas

a) Prueba de Biuret para enlaces peptídicos

1. A un tubo de ensayo adicionar 1 mL de albumina

2. agregar 5 gotas de sulfato de cobre (II) al 2% y agitar

3. agregar 1 mL de hidróxido de sodio al 20%, agitar y observar el color formado

video 4
b) Reacción xantoproteica

1. En un tubo de ensayo adicionar 1 mL de albumina de huevo

2. adicionar al tubo 0.5 mL de ácido nítrico concentrado

3. Colocar el contenido del tubo en un baño maría a 70° C durante 2 minutos

4. Colocar en agua hasta enfriarlo a temperatura ambiente

5. Adicionar gota a gota hidróxido de sodio al 40% sin agitar

6. Observar y anotar los cambios observados

video 5

c) Identificación de aminoácidos azufrados

1. Tomar un tubo de ensayo y agregar 1 mL de albúmina

2. Agregar al tubo anterior 6 gotas de Acetato de plomo 10%

3. Agregar 1 mL de Hidróxido de sodio al 20%

4. Calentar en baño maría durante 2 minutos, observar el cambio de coloración

observada

video 6

d) Desnaturalización de proteínas con solventes orgánicos, variación de pH

1. Rotular 4 tubos de ensayo y agregar a cada uno de ellos 2 mL de clara de huevo

2. En el primer tubo se colocará 1 mL de etanol, observar y registrar los cambios

3. En el segundo tubo de ensayo colocar limón o vinagre, consiguiendo con ello

una variación de pH a un pH ácido, agitar y observar los resultados

4. Al tercer tubo de ensayo colocar agua caliente (o colocar el tubo de ensayo

en baño maría), observar y registrar los cambios
5. Al cuarto tubo de ensayo colocar 1 mL de una disolución de Cloruro de sodio al
20%

Parte de los videos

Video 1 a) Solubilidad

En esta primera parte vamos a determinar la solubilidad de los lípidos para eso vamos a
utilizar agua destilada, acido láurico, aceite de cocina, y cloroformo, vamos a adicionar en
el tubo número1 y 3 ácido láurico y en el tubo 2 y 4 aceite de cocina en este momento
vamos a adicionar en el tubo 1 y 2 agua y en los tubos 3 y 4 cloroformo agitamos los tubos
de ensayo y observamos, podemos observar que en el tubo de ensayo 1 y el dos en
presencia de agua no se solubilizan ellos forman una serie de micelas o se quedan en la
superficie debido a su densidad, a diferencia del tubo de ensayo 3 y 4 está totalmente
uniforme y se está observando una sola fase que corresponde a solubilidad total.

Video 2 Saponificación

Como se puede observar la grasa vegetal es sólida como todas las grasas incluso las
animales esta grasa solida va ser muy difícil de trabajar por lo tanto debemos de derretirla,
entonces tomamos un aparte y la depositamos en el balón que tenemos sobre el manto de
calentamiento esa grasa vegetal se va a empezar a derretir va a parecer un aceite, recuerda
que esa es la diferencia de aceites y grasas puede que su estructura química sea muy similar
pero si a temperatura ambiente todavía fluye como un líquido lo conocemos como un aceite
y si a temperatura ambiente esta solido entonces para nosotros químicamente se trata de una
grasa, una vez que tenemos nuestra grasa ya en calentamiento y ya empezado a derretirse
podemos hacer la adición de los dos reactivos que necesitamos el primero es el hidróxido
de sodio debes de adicionarlo con cuidado y lentamente para evitar que se formen grumos,
porque tenemos una grasa que odia el agua y tenemos una mescla de hidróxido de sodio que
esta disuelta en agua probablemente no valla a ver una compatibilidad para garantizar que
efectivamente los reactivos se encuentren en un punto medio debemos de adicionar nuestro
tercer reactivo que es el etanol no necesitamos una gran cantidad porque el etanol no va a
participar en la reacción, etanol va a permitir que efectivamente haya una interacción entre
la grasa que es altamente apolar y el hidróxido que esta disuelto en agua, sin el etanol no
podríamos lograr la reacción, una vez que tenemos todos los reactivos dentro del balón ya
estamos listo para iniciar el calentamiento, cerramos el sistema evitando que allá fugas,
después de la saponificación este es el resultado que obtenemos como se pueden dar cuenta
obtenemos un producto un poco blanquecino solido en la parte baja del balón este es el
producto de la reacción de saponificación la reacción entre este triglicérido y el hidróxido
de sodio pero todavía falta algunas etapas para comprobar que este es el jabón

Entonces lo primero que hacemos es garantizar que precipite todo el jabón que tenemos para
intentar tener un mejor rendimiento para eso vamos a adicionar una solución concentrada
de cloruro de sodio, porque puede ser que tengamos un poco de jabón disuelto entonces
necesitamos tenerlo solido por eso al adicionar la solución salina estamos haciendo que la
sal se robe el agua disminuyendo la actividad del agua y con un poco de pigmento orgánico
le damos color
al jabón, y lo mesclamos para garantizar que quede homogéneo para obtener el producto
necesitamos separarlo de la solución que le acabamos de adicionar para eso ocupamos la
filtración alació, depositamos la mescla en el Embudo, el Embudo tiene orificios en la parte
inferior donde saldrá el líquido hacia el Erlenmeyer y encendemos la bomba de vacío una
vez terminado la filtración ya se tiene una masa solida de jabón pero todavía tiene mucha
agua por lo tanto vamos al horno calentado previamente a 100 grados para evaporar el agua
después de 20 o 30 minutos sacamos el jabón y se le pueden hacer dos pruebas básicas de
calidad, primero medir el pH del jabón, el pH esta entre 10 y 12, si el jabón es básico no
sería apto para ser utilizado, la segunda prueba es verificar que el jabón realmente produzca
espuma, esto se debe a la propiedad de emulsificante, cuando el jabón genera espuma está
generando un contacto entre la fase liquida y la fase gaseosa que es el aire, esas burbujas de
espuma solo se pueden formar por la presencia del emulsificante o tensoactivo.

Video 3 Prueba de Biuret para enlaces peptídicos

Prueba de Biuret, en esta práctica se realizará la prueba de Biuret, para ello se utilizará una
albumina comercial, entonces se toma un tubo de ensayo se le adiciona un ml de albumina
y luego se procede a realizar la prueba Biuret, agregando 5 gotas de sulfato de cúprico o de
cobre 2 al 2% posteriormente se le agrega ml de hidróxido de sodio al 20% inmediatamente
se observa como la prueba da positivo ya que se torna de un color violeta o lila como se
estáviendo en estos momentos.

Video 4 Reacción xantoproteica

Ahora en un tubo de ensayo se adiciona un ml de albumina y se procede a adicionar 0,5 ml

de ácido nítrico concentrado luego se lleva al baño maría a 70 grados centígrados durante
dos 2 minutos pasado estos dos minutos de calentamiento se observa un cambio progresivo
de la sustancia dando un tono amarillo, ahora se lleva al agua fría luego de enfriar el tubo de
ensayo se procede a adicionar gota a gota, hidróxido de sodio al 40% sin agitar al hacer eso
se puede observar un anillo de color naranja lo que significa que la prueba es positiva en la
reacción xantoproteica

Video 5 Identificación de aminoácidos azufrados

Identificación de aminoácidos azufrados, para esta práctica se utilizará como reactivo acetato
de plomo e hidróxido de sodio el primer paso es tomar la muestra de un mililitro de albumina,
posteriormente se adiciona 6 gotas de acetato de plomo, luego se agrega 1 ml de hidróxido
de sodio y luego se lleva a baño de maría durante dos minutos pasado los dos minutos
observamos un color café oscuro casi negro el cual da la prueba positiva de aminoácidos
azufrados

Video 6 desnaturalización de proteínas con solventes orgánicos, variación de

pH

Estamos repartiendo la clara de huevo en diferentes condiciones que vamos a trabajar para
ver la desnaturalización de las proteínas, en dos estos tubos rotulados como positivo y
negativo
vamos a tener en el positivo únicamente clara de huevo al que no le vamos a hacer ningún
tratamiento y en el negativo solo vamos a tener agua destilada es un control negativo del
segundo experimento que vamos a realizar, así que se continua repartiendo la clara en los
tubos que vamos aponer condiciones, en el primer tubo pondremos etanol, el etanol es un
compuesto que nos va a relejar en cambio de polaridad en las proteínas vamos a ver cómo
reacciona la proteína del huevo cuando cambiamos la polaridad del disolvente, es decir de
un medio más hidrofílico como es el agua a un medio más apolar que es el etanol, cogemos
el etanol y se lo agregamos y como se puede ver ya se tiene la aparición de la proteína
coagulada o precipitada por el efecto del cambio de polaridad del disolvente, es el mismo
proceso que se produce cuando cocinamos un huevo cuando lo hacemos con agua caliente y
tenemos claramente de cocción química por efecto del cambio de polaridad del disolvente
las proteínas aquí están precipitando y se ven de color blanco

en la segunda condición que vamos probar es añadir el limón o el vinagre con esto vamos
conseguir un cambio de pH, que se va a reflejar en las propiedades de la proteína, se ve más
difícil es un poco más dificultoso de apreciar pero se puede ver con un cartón detrás un
cambio de turbidez en la proteína esto por efecto del pH acido que tiene el limón o el
vinagre que hace que algunos aminoácidos se suelten y la proteína se desestabilice al
mezclarlo aquí al tras luz vemos que está habiendo mucha turbidez, la tercera condición es
agua caliente y refleja el mismo proceso que tenemos en la cocción como si estuviéramos
cocinado el huevo directamente, las proteínas por el calor precipitan y cambian de
estructura, al igual al tras luz lo podemos ver bastante bien. Y por último vamos a ver una
condición muy típica en las cocinas que es añadir sal o hacer un cambio de osmolaridad en
el medio, osmolaridad quiere decir que le añadimos al alimento algo muy concentrado para
deshidratar de alguna manera o hacer que el agua de la proteína tenga que compensar la
concentración de sal que vamos añadir, tenemos preparado una solución de cloruro sódico y
se lo añadimos y en este caso aparentemente no vemos ninguna condición muy evidente de
desnaturalización de proteínas, esta no es tan evidente que como por ejemplo con la del
etanol o el cambio de viscosidad en las otras dos condiciones pH acido y agua caliente, sin
embargo a nivel molecular se está produciendo una interacción entre la sal y la proteína que
hace que esta se desestabilice a estos tubos este contiene únicamente proteína tal cual no se
ha sometido a la proteína a ningún tratamiento y nos sirve como control positivo y en este
que no se apuesto nada se añadirá agua y nos va a servir como control negativo
Lípidos: algo para nada estructural

Insolubles en agua, pero con una diversidad en estructura y funciones

Cuando tenemos la idea de los lípidos nosotros teneos una idead muy grandota, pero por lo general
tenemos las cosas que nos comemos aceites, grasas, pero no esta tan delimitado los lípidos son una
gran mescla de tipos de compuestos es más cuando nosotros hablamos lo único con lo que podemos
relacionarlo es la insolubilidad en agua la mayoría si no es que todos por lo general son insolubles
en agua porque su gran cantidad de carbonos pero sus estructuras no se parecen mucho el de abajo
es un triglicérido, el que está arriba de ese parece un ácido carboxílico porque proviene de un ácido
carboxílico que lo conocemos como ácido graso y se conoce como prostaglandina y de más arriba es
una cera

Los que están a la derecha del tipo de pelo amarillo es el colesterol no necesariamente hace cosas
solo malas porque cuando escuchamos del colesterol, causa problemas cardiovasculares no el
colesterol también es bueno generalmente se genera en el hígado de nuestro cuerpo y sirve para
generar un montón de derivados importante para procesar las grasas dentro del cuerpo o como
también por ejemplo las hormonas

Y la que esta debajo del colesterol es una horma especialmente la testosterona es la hormona que
brinda las características masculinas
Existen muchos, pero estudiaremos

Lípidos: ácidos grasos, ceras, triacilglicéridos, fosfolípidos, esfingolípidos, isoprenoides, eicosanoides

Es la diversidad estructural la que les proporciona la posibilidad de participar en actividades

estructurales de almacenamiento de energía y diversas actividades fisiológicas.

La diversidad estructural que hay les va a proponer una diversidad de funciones no solo van a tener
funciones estructurales, no solo funciones de almacenamiento, sino que también pueden tener
funciones como mensajeros químicos, vamos a tener estructuras que ban a estar haciendo
diferentes estructuras a pesar de que sean los lípidos entonces vamos a ver un gran cambio
estructural.
Empezamos con tres cercanamente relacionados

Cera: componente principal de la cera de abeja Hexadecanato de triacontilo (de la cera de abeja)

Ácido graso

Estearoilo, Oleaoilo, linoleoilo

Un triacilglicerol
Ácidos grasos

Son ácidos carboxílicos por lo general de larga cadena lineal sin ramificaciones pueden ser
saturados e insaturados

...sin embargo, hay una clase importante de derivados de ácidos grasos que existe y lleva a cabo su
función biológica en forma de ácido libre.

Los ácidos grasos por lo general se encuentran en forma de ésteres: grasas, aceites, fosfolípidos y
ceras

Los ácidos grasos por lo general en la naturaleza van a estar esterificados en forma de esteres, grasas,
aceites que cuando veamos los triacilgliceroles a vamos a ver que tiene una similitud bastante
estructural y al mismo tiempo como fosfolípidos y ceras que cuando comparemos los fosfolípidos
con los triacilgliceroles vamos a ver que se llaman lípidos de membrana y los triacilgliceroles se
llamaran lípidos de almacenamiento poque si vamos a entender porque guardamos la energía en
forma de grasa y no en forma de un almidón.

Que pasa con los ácidos grasos, ácidos carboxílicos en medios de acuosos de pH humano el grupo
hidroxilo va a estar disociado con grupo carboxilato

Los ácidos grasos pueden estar saturados o insaturados y naturalmente pueden estar como cadenas
rectas o cadenas insaturadas que tienen una torsión y esa torsión que se genera por los dobles
enlaces que naturalmente son cis, esa torsión afecta sus puntos de fusión, ahorita no nos interesa
los puntos de ebullición porque nos interesa más saber si esta solido o liquido porque nosotros no
nos vamos a comer una grasa en vapor pero porque va estar solido o liquido generalmente por las
insaturaciones
Las insaturaciones alteran los puntos de fusión de los ácidos grasos y eso repercutirá en las propiedades
físicas de los compuestos a los que se unan
 Comparemos el arreglo estructural
Acido graso saturado, acido graso insaturado

Acido graos esenciales, acido linoleico y acido alfa-linolénico

Los ácidos grasos estarán participando en otros lípidos

Enlace éster y los lípidos

El fundamento básico de un enlace éster se mantendrá en estos lípidos
Ceras, siempre veremos en las ceras biológicas un enlace éster entre un ácido carboxílico y un alcohol

Las ceras son mesclas de esteres de ácidos carboxílicos de cadena larga con alcoholes de cadena larga
Hexadecanoato de triacontilo de la cera de abeja

Triglicéridos, siempre veremos a una molécula de glicerol en estos compuestos

Los triglicéridos o triacilgliceroles son químicamente triésteres de glicerol con tres ácidos
carboxílicos de cadena larga llamados ácidos grasos
La grasa y los aceites están químicamente relacionados ya que ambos son triglicéridos
Cada grupo OH del glicerol se encuentra esterificado

Grasa animal, aceite vegetal

Reacciones triglicéridos
Hidrogenación de triglicéridos
Los enlaces c=c en los aceites pueden reducirse por una hidrogenación catalítica, para producir
grasas saturadas solidas o semisólidas

La reacción de hidrogenación se acompaña por una parcial isomerización cis-trans de los enlaces
dobles restantes
Peligro de las grasas trans
Las grasas se relacionan con riesgos de enfermedades cardiovasculares

Reacciones triglicéridos
Halogenación de triglicéridos
Autooxidación de triglicéridos
Reacciones de triglicéridos
Es necesario realizar la reacción con un base para formar la sal

Japones
LOS LÍPIDOS SON SUSTANCIAS NATURALES QUE NO SE DISUELVEN EN AGUA. REALIZAN UN
CONJUNTO EXTRAORDINARIO DE FUNCIONES EN LOS seres vivos. Algunos lípidos son reservas
energéticas vitales. Otros son los componentes estructurales primarios de las membranas biológicas.
Además, otras moléculas lipídicas actúan como hormonas, antioxidantes, pigmentos, o factores de
crecimiento vitales y vitaminas. En este capítulo se describen las estructuras y las propiedades de
las principales clases de lípidos que se encuentran en los seres vivos, así como las propiedades
estructurales y funcionales de las biomenbranas. L os lípidos son un grupo heterogéneo de
biomoléculas. A causa de su diversidad, el término lípido tiene una definición más operativa que
estructural. Los lípidos se definen como aquellas sustancias de los seres vivos que se disuelven en
solventes apolares, como el éter, el cloroformo y la acetona, y que no lo hacen de manera perceptible
en el agua. Las funciones de los lípidos también son variadas.

Diversas clases de moléculas lipídicas son componentes estructurales importantes de las

membranas celulares. Otro tipo, las grasas y los aceites son almacenes de energía eficientes. Otras
clases de moléculas lipídicas son utilizadas como señales químicas, vitaminas o pigmentos. Por
último, algunas moléculas lipídicas que se encuentran en las cubiertas externas de varios organismos
tienen funciones protectoras o impermeables.

CLASES DE LÍPIDOS Los lípidos pueden clasificarse de diferentes formas. En esta exposición, los
lípidos pueden subdividirse en las siguientes clases:

1. Ácidos grasos

2. Triacilgliceroles

3. Ésteres de ceras

4. Fosfolípidos (fosfoglicéridos y esfingomielinas)

5. Esfingolípidos (moléculas diferentes a la esfingomielina que contienen el aminoalcohol

esfingosina)

6. Isoprenoides (moléculas formadas por unidades repetidas de isopreno, un hidrocarburo

ramificado de cinco carbonos)

A continuación, se considera cada una de estas clases.

Ácidos grasos Los ácidos grasos son ácidos mono carboxílicos que contienen en general cadenas
hidrocarbonadas de longitudes variables (entre 12 y 20 carbonos) (fi g. 11.1). Los ácidos grasos
regularmente se numeran a partir del extremo carboxílico, pero también se emplean letras griegas
para designar ciertos átomos de carbono. El carbono de un ácido graso es adyacente al grupo
carboxilato, el carbono está a dos átomos del grupo carboxilato, y así sucesivamente. El átomo de
carbono del metilo terminal es el carbono

Los ácidos grasos son componentes importantes de cuantiosas clases de moléculas lipídicas. Se
encuentran en primera instancia en los triacilgliceroles y en numerosas clases de moléculas lipídicas
unidas a las membranas
La mayor parte de los ácidos grasos naturales poseen un número par de átomos de carbono que
forman una cadena sin ramificaciones. (En algunas especies se encuentran ácidos grasos poco
habituales con cadenas ramificadas o con anillos.) Las cadenas de los ácidos grasos que sólo
contienen enlaces sencillos carbono-carbono se denominan saturadas, mientras que las moléculas
que contienen uno o varios dobles enlaces se denominan insaturadas. Dado que los dobles enlaces
son estructuras rígidas, las moléculas que los contienen pueden presentarse en dos formas
isoméricas: cis y trans. En los isómeros cis, los grupos semejantes o idénticos se encuentran en el
mismo lado de un doble enlace. Cuando estos grupos se sitúan en lados opuestos de un doble
enlace, se dice que la molécula es un isómero trans.

En la mayoría de los ácidos grasos naturales, los dobles enlaces se encuentran en configuración cis.
La presencia de un doble enlace cis produce una “torsión” inflexible en una cadena de ácido graso.
Debido a esta característica estructural, los ácidos grasos insaturados no se colocan tan juntos como
los ácidos grasos saturados. Se requiere menos energía para romper las fuerzas intermoleculares
entre los ácidos grasos insaturados. Por lo tanto, poseen menores puntos de fusión y a temperatura
ambiente son líquidos. Por ejemplo, una muestra de ácido palmítico (16:0), un ácido graso saturado,
se funde a 63°C, mientras que el ácido palmitoleico (16:1Δ9) se funde a 0°C. (En las abreviaturas de
los ácidos grasos, el número de la izquierda de los dos puntos es el número total de átomos de
carbono y el número de la derecha es el número de dobles enlaces. Un superíndice indica la
colocación de un doble enlace. Por ejemplo, Δ9 significa que hay ocho carbonos entre el grupo
carboxilo y el doble enlace; es decir, el doble enlace se encuentra entre los carbonos 9 y 10.)

Los ácidos grasos insaturados también se clasifican conforme a la posición del primer doble enlace
respecto al extremo terminal metilo (omega, w) de la molécula. Por ejemplo, los ácidos linoleicos y
-linolénico pueden escribirse como 18:2 w-6 (lo que es equivalente a 18:2Δ9,12) y 18:3 w-3 (que es
igual a 18:3Δ9,12,15), respectivamente. (El número a la derecha de w designa el carbono en que se
encuentra el primer doble enlace, contando a partir del extremo metilo terminal del ácido graso. Los
dobles enlaces sucesivos siempre están separados por tres carbonos de distancia.)

Resulta notable que los ácidos grasos con dobles enlaces trans tienen estructuras tridimensionales
semejantes a las de los ácidos grasos insaturados. Además, la presencia de uno o de varios dobles
enlaces en un ácido graso lo hace susceptible a la oxidación. Entre las consecuencias de este
fenómeno se encuentran los efectos del estrés oxidativo sobre las membranas celulares y la
tendencia de los aceites a arranciarse (p. ej., a adquirir olor o sabor desagradables en el caso de
ácidos orgánicos de cadena corta). Los ácidos grasos con un doble enlace se denominan moléculas
monoinsaturadas. Cuando hay dos o más dobles enlaces en los ácidos grasos, en general separados
por grupos metileno (—CH2—), se denominan poliinsaturados. El ácido graso monoinsaturados
ácido oleico (18:1Δ9) y el ácido linoleico poliinsaturado (18:2Δ9,12) se encuentran entre los ácidos
grasos más abundantes de los seres vivos.

Los ácidos grasos que se pueden sintetizar se denominan ácidos grasos no esenciales. Debido a que
los mamíferos no poseen las enzimas que se requieren para sintetizar los ácidos linoleicos
(18:2Δ9,12) y -linolénico (18:2Δ9,12,15), estos ácidos grasos esenciales deben obtenerse de los
alimentos
Entre las fuentes de ácido -linolénico se incluyen los aceites de linaza, de soja y de nueces de Castilla.
En la actualidad se piensa que el EPA y el DHA, también presentes en pescados y sus aceites (p. ej.,
el salmón, el atún y la sardina), favorecen la salud cardiovascular. Algunos efectos que se atribuyen
a la alimentación con cantidades adecuadas de estos dos ácidos grasos son menores
concentraciones sanguíneas de triacilgliceroles, menor presión arterial y decremento de la
agregación plaquetaria. Los ácidos grasos esenciales se usan como componentes estructurales (p.
ej., los fosfolípidos de las membranas) y como precursores de varios metabolitos importantes, por
ejemplo, los eicosanoides y la anandamina. Los eicosanoides son moléculas hormonales derivadas
de los ácidos grasos omega 6 u omega 3.

En general, los eicosanoides derivados de ácidos grasos omega-6 promueven la inflamación,

mientras que los derivados de ácidos grasos omega-3 tienen propiedades antiinflamatorias. El índice
entre ácidos grasos omega-6 y omega-3 en la dieta influye en las cantidades relativas de eicosanoides
inflamatorios y antiinflamatorios que se sintetizan. Hoy en día se cree que son saludables las
proporciones 1:1 a 1:4. En muchos países industrializados, las dietas típicas incluyen de 10:1 a 30:1.
Estas proporciones favorecen un aumento neto en las reacciones inflamatorias desfavorables en el
cuerpo, una situación indeseable que aumenta el riesgo de enfermedad crónica. La anandamina (N-
araquidoniletanolamina), un derivado del ácido araquidónico es un endocanabinoide, una sustancia
producida por el organismo la cual se une al mismo receptor que el tetrahidrocanabinol, una droga
psicoactiva. La anandamina actúa como neurotransmisor en los sistemas nerviosos central y
periférico, donde influye en los comportamientos del sueño y de la alimentación, en la memoria a
corto plazo y en el alivio del dolor.
Los ácidos grasos poseen numerosas propiedades químicas importantes. Las reacciones que
experimentan son típicas de los ácidos carboxílicos de cadena corta. Por ejemplo, los ácidos grasos
reaccionan con los alcoholes para formar ésteres: Esta reacción es reversible; es decir, en
condiciones adecuadas un éster de ácido graso puede reaccionar con el agua para originar un ácido
graso y un alcohol. Los ácidos grasos insaturados con dobles enlaces pueden experimentar
reacciones de hidrogenación para formar ácidos grasos saturados. Por último, como se ha descrito
(fi g. 10.19), los ácidos grasos insaturados son susceptibles al ataque oxidativo

Eicosanoides Los eicosanoides son un grupo diverso de moléculas, similares a las hormonas,
demasiado potentes producidas en la mayoría de los tejidos de los mamíferos. Entre ellas se incluyen
las prostaglandinas, los tromboxanos y los leucotrienos (fi g. 11.4). Juntos, los eicosanoides median
una amplia variedad de procesos fisiológicos, incluidos la contracción de los músculos lisos, la
inflamación, la percepción del dolor y la regulación del flujo sanguíneo. También intervienen en
varias enfermedades, como el infarto al miocárdico y la artritis reumatoide. Debido a que en
general son activos en la célula en que se producen, los eicosanoides se consideran reguladores
autocrinos en lugar de hormonas.
Las prostaglandinas contienen un anillo ciclopentano y grupos hidroxilo en C-11 y C-15. Las
moléculas pertenecientes a la serie E de prostaglandinas tienen un grupo carbonilo en C-9, mientras
que las moléculas de la serie F tienen un grupo OH en esa posición. La serie 2, derivada del ácido
araquidónico, parece ser el grupo más importante de prostaglandinas en el ser humano. El EPA es el
precursor de la serie 3 de prostaglandinas. Las prostaglandinas participan en la inflamación, un
proceso que forma parte del combate a las infecciones y causa dolor y fiebre; en la reproducción (p.
ej., ovulación y contracciones uterinas durante la concepción y el trabajo de parto); y digestión (p.
ej., inhibición de la secreción gástrica). La biosíntesis de las dos series de prostaglandinas comienza
una vez que el ácido araquidónico se libera de un fosfoglicérido de la membrana. Primero, el ácido
araquidónico se convierte en PGH2, un precursor de varias prostaglandinas, por acción de la
ciclooxigenasa y después de una peroxidasa. (El ácido acetilsalicílico alivia el dolor ligero, la fiebre y
la inflamación porque desactiva la ciclooxigenasa por acetilación de un residuo de serina crítico en
el sitio activo de la enzima.)

Los tromboxanos también son derivados del ácido araquidónico o EPA. Difieren de otros
eicosanoides porque su estructura incluye un éter cíclico o epóxido. El TXA2 se sintetiza a partir de
ácido araquidónico, sobre todo en las plaquetas. El tromboxano A sintasa convierte PGH2 en TXA2.
Una vez que se activan las plaquetas, liberan TXA2, que induce la agregación plaquetaria y la
vasoconstricción después de una lesión hística. El TXA2 se convierte con rapidez en su metabolito
inactivo TXB2 por acción de una isomerasa.

Los leucotrienos son moléculas lineales (no cíclicas) cuya síntesis inicia por una reacción de
peroxidación catalizada por la lipooxigenasa. Difieren en la posición de este paso de peroxidación y
en la naturaleza del grupo tio éter unido cerca del sitio de peroxidación. Los leucotrienos son
quimiotácticos potentes (es decir, atraen células del sistema inmunitario al tejido dañado); también
inducen vasoconstricción y broncoconstricción (causada por contracción del músculo liso de los
vasos sanguíneos y vías respiratorias, respectivamente).

Triacilgliceroles Los triacilgliceroles son ésteres de glicerol con tres moléculas de ácidos grasos (fi g.
11.5). Los glicéridos con uno o dos grupos ácido graso, que se denominan monoacilgliceroles y
diacilgliceroles, respectivamente, son intermediarios metabólicos. Se encuentran presentes en
general en cantidades pequeñas. Debido a que los triacilgliceroles no tienen carga (p. ej., el grupo
carboxilo de cada ácido graso está unido al glicerol mediante un enlace covalente), se les denomina
en ocasiones grasas neutras. La mayoría de las moléculas de triacilgliceroles contienen ácidos grasos
de diversas longitudes, que pueden ser insaturados, saturados o una combinación de ambos.

Dependiendo de sus composiciones de ácidos grasos, las mezclas de triacilgliceroles se denominan

grasas o aceites. Las grasas, que son sólidas a temperatura ambiente, contienen una gran proporción
de ácidos grasos saturados. Los aceites son líquidos a temperatura ambiente debido a su contenido
relativamente elevado de ácidos grasos insaturados. (Recuérdese que los ácidos grasos insaturados
no se compactan tan juntos como los ácidos grasos saturados.) En los animales, los triacilgliceroles
(que habitualmente se denominan grasas) tienen varias funciones. La primera es que son la principal
forma de almacenamiento y transporte de los ácidos grasos. Las moléculas de triacilgliceroles
almacenan la energía de manera más eficaz que el glucógeno por varias razones:

. Debido a que los triacilgliceroles son hidrófobos, se fusionan en pequeñas gotas compactas
anhidras dentro de las células. Los triacilgliceroles se almacenan en una clase especializada de
células que se denominan adipocitos, presentes en el tejido adiposo. Los triacilgliceroles anhidros
almacenan una cantidad equivalente de energía en alrededor de un octavo del volumen del
glucógeno (la otra molécula principal de almacenamiento de energía), el cual se une a una cantidad
sustancial de agua.

2. Las moléculas de triacilglicerol son más reducidas y, por tanto, cuando se oxidan pueden liberar
más electrones por molécula que las moléculas de carbohidratos. Por lo tanto, cuando se degradan,
los triacilgliceroles liberan más energía (38.9 kJ/g liberados de las grasas en comparación con 17.2
kJ/g de los carbohidratos).

Una segunda función importante de la grasa es la de proporcionar aislamiento en bajas

temperaturas. La grasa es un mal conductor del calor y por lo tanto impide su pérdida. El tejido
adiposo, con su alto contenido de triacilgliceroles, se encuentra en todo el cuerpo (en especial
debajo de la piel).

Por último, en algunos animales las moléculas de grasa secretadas por glándulas especializadas
hacen que el pelaje o las plumas repelan el agua. En los vegetales, los triacilgliceroles constituyen
una reserva de energía importante para las frutas y para las semillas. Debido a que estas moléculas
contienen cantidades relativamente grandes de ácidos grasos insaturados (p. ej., oleico y linoleico),
se les denomina aceites vegetales. Las semillas con aceites abundantes son los cacahuates, el maíz,
la palma, el cártamo, la soja y el lino. Los aguacates y las aceitunas son frutas con un contenido
elevado de aceite.

Ésteres de ceras Las ceras son mezclas complejas de lípidos apolares. En los vegetales, son
protectoras de las hojas, de los tallos y de las frutas y de la piel de los animales. Los ésteres formados
por ácidos grasos de cadena larga y alcoholes de cadena larga son constituyentes destacados de la
mayoría de las ceras. Entre los ejemplos bien conocidos se encuentran la cera de carnauba,
producida por las hojas de la palma de cera brasileña, y la cera de abeja. El constituyente
predominante de la cera de carnauba (Copernicia cerifera) es el éster de cera cerotato de melisilo.

El hexadecanoato de triacontilo es uno de los ésteres de cera importantes de la cera de abeja. Las
ceras contienen también hidrocarburos, alcoholes, ácidos grasos, aldehídos y esteroles (alcoholes
esteroideos).

Fosfolípidos Los fosfolípidos desempeñan múltiples funciones en los seres vivos. Son los primeros y
más importantes componentes estructurales de las membranas. Además, cuantiosos fosfolípidos
son agentes emulsionantes y agentes superficiales activos. (Un agente superficial activo es una
sustancia que disminuye la tensión superficial de un líquido, en general el agua, de forma que se
disperse por una superficie.) Los fosfolípidos son muy adecuados para estas funciones debido a que,
al ser sales de ácidos grasos, son moléculas anfipáticas. El dominio hidrófobo está formado en gran
parte por las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos; el dominio hidrófilo, que se denomina
grupo de cabeza polar, contiene fosfato y otros grupos cargados o polares.
 por las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos; el dominio hidrófilo, que se denomina grupo
de cabeza polar, contiene fosfato y otros grupos cargados o polares. Cuando los fosfolípidos se
suspenden en agua, se reagrupan de manera espontánea en estructuras ordenadas (fi g. 11.9) que
al formarse provocan que los grupos hidrófobos de los fosfolípidos queden enterrados en el interior
para excluir el agua. Al mismo tiempo, los grupos de cabeza hidrófilos que se orientan de forma tal,
que quedan expuestos al agua. Cuando hay moléculas de fosfolípidos en una concentración
suficiente, forman capas biomoleculares. Esta propiedad de los fosfolípidos (y de otras moléculas
lipídicas anfipáticas) es la base de la estructura de las membranas. Existen dos tipos de fosfolípidos:
los fosfoglicéridos y las esfingomielinas. Los fosfoglicéridos son moléculas que contienen glicerol,
ácidos grasos, fosfato y un alcohol (p. ej., colina). Las esfingomielinas se diferencian de los
fosfoglicéridos en que contienen esfingosina en lugar de glicerol. Debido a que las esfingomielinas
también se clasifican como esfingolípidos, sus estructuras y sus propiedades se consideran por
separado.

Los fosfoglicéridos son los fosfolípidos más numerosos de las membranas celulares. El fosfoglicérido
más sencillo, el ácido fosfatídico, es el precursor de las demás moléculas de fosfoglicéridos. El ácido
fosfatídico está formado por glicerol-3-fosfato esterificado con dos ácidos grasos. Los fosfoglicéridos
se clasifican según el alcohol que se esterifique con el grupo fosfato. Por ejemplo, si el alcohol es la
colina, la molécula se denomina fosfatidilcolina (PC) (que también se llama lecitina). Otras clases de
fosfoglicéridos son la fosfatidiletanolamina (PE), la fosfatidilserina (PS), el difosfatidilglicerol (dPG) y
el fosfatidilinositol (PI).

Biomoléculas: lípidos Los lípidos son moléculas orgánicas que se encuentran en la naturaleza y que
tienen una solubilidad limitada en agua, y que pueden aislarse a partir de organismos por
extracción con disolventes orgánicos no polares. Son ejemplos las grasas, los aceites, las ceras,
varias vitaminas y hormonas, y la mayor parte de los componentes no proteínicos de las
membranas celulares. Obsérvese que esta definición difiere de la utilizada para los carbohidratos y
proteínas, en la que los lípidos se definen por una propiedad física (solubilidad) más que por su
estructura. De los muchos tipos de lípidos, se estudiarán en este capítulo sólo algunos de ellos:
triacilgliceroles, eicosanoides, terpenoides y esteroides. Los lípidos se clasifican en dos tipos
generales: aquellos que son semejantes a las grasas y las ceras, los cuales contienen enlaces éster y
pueden hidrolizarse, y aquellos semejantes al colesterol y otros esteroides, los cuales no tienen
enlaces éster y no pueden hidrolizarse.
Ceras, grasas y aceites
Las ceras son mezclas de ésteres de ácidos carboxílicos de cadena larga con alcoholes de
cadena larga. Por lo general, el ácido carboxílico tiene un número par de carbonos de 16 a
36, mientras que los alcoholes tienen un número par de carbonos de 24 a 36. Por ejemplo,
uno de los componentes principales de la cera de abeja es el hexadecanoato de triacontilo, el
éster del alcohol triacontanol C30 y el ácido hexadecanoico C16. Los recubrimientos
protectores cerosos en la mayor parte de las frutas, bayas, hojas y pieles de los animales
tienen estructuras similares.

Las grasas animales y los aceites vegetales son los lípidos que se encuentran distribuidos más
ampliamente en la naturaleza. Aunque parecen diferentes —las grasas animales como la
mantequilla y la manteca son sólidos, mientras que los aceites vegetales como el aceite de
maíz y el de cacahuate son líquidos, sus estructuras están estrechamente relacionadas.
Químicamente, las grasas y los aceites son triglicéridos, o triacilgliceroles triésteres de
glicerol con tres ácidos carboxílicos de cadena larga llamados ácidos grasos. Los animales
utilizan las grasas como almacenamiento de energía a largo plazo, debido a que están mucho
menos oxidadas que los carbohidratos y proveen casi seis veces tanta energía que una masa
equivalente del glucógeno hidratado almacenado.
La hidrólisis de una grasa o de un aceite con NaNOH acuoso produce glicerol y tres ácidos
grasos. Por lo general, los ácidos grasos no están ramificados y contienen un número par de
átomos de carbono entre 12 y 20. Si se presentan enlaces dobles, tienen principalmente,
aunque no completamente, geometría Z o cis. Los tres ácidos grasos de una molécula de un
triacilglicerol específico no son necesariamente los mismos, y es probable que la grasa o el
aceite de una fuente dada sea una mezcla compleja de varios triacilgliceroles distintos. La
tabla 27.1 enlista algunos de los ácidos grasos de ocurrencia más común, y la tabla 27.2
enlista la composición aproximada de los aceites y las grasas de distintas fuentes. Se conocen
más de 100 ácidos grasos diferentes, y casi 40 se encuentran distribuidos ampliamente en la
naturaleza. El ácido palmítico (C16) y el ácido esteárico (C18) son los ácidos grasos
saturados más abundantes; los ácidos oleico y linoleico (ambos C18) son los ácidos grasos
insaturados que abundan más. El ácido oleico es monoinsaturado dado que sólo tiene un
enlace doble, mientras que los ácidos linoleico, linolénico y araquidónico son ácidos grasos
poliinsaturados porque tienen más de un enlace doble. Los ácidos linoleico y linolénico se
encuentran en la crema y son esenciales en la dieta humana; los bebés crecen poco y
desarrollan lesiones cutáneas si se alimentan por periodos largos con una dieta de leche sin
grasa

Jabón Se ha conocido el jabón desde al menos en el año 600 a.C., cuando los fenicios
preparaban un material cuajado hirviendo grasa de cabra con extractos de ceniza de madera;
sin embargo, las propiedades limpiadoras del jabón no se reconocían ampliamente y el uso
del jabón no se hizo extenso hasta el siglo XVIII. Químicamente, el jabón es una mezcla de
las sales de sodio o de potasio de los ácidos grasos de cadena larga producidas por la hidrólisis
(saponificación) del ácido graso de origen animal con álcali. La ceniza de madera se utilizaba
como una fuente de álcali hasta inicios del siglo XVIII, cuando se volvió asequible el
desarrollo del proceso de LeBlanc para preparar Na2CO3 hirviendo sulfato de sodio con
piedra caliza.
Los cuajados de jabón crudo contienen glicerol y álcali en exceso, al igual que el jabón, pero
pueden purificarse hirviéndolos con agua y adicionando NaCl o KCl para precipitar las sales
de carboxilato puras. El jabón refinado que se precipita se seca, perfuma y comprime en
barras para el uso doméstico. Se adicionan colorantes para producir jabones de color,
antisépticos para jabones medicinales, y piedra pómez para jabones que restrieguen, y se
insufla aire para que floten. Sin embargo, a pesar de estos tratamientos extras e
independientemente de su precio, todos los jabones son básicamente iguales. Los jabones
actúan como limpiadores debido a que los dos extremos de una molécula de jabón son muy
diferentes. El extremo carboxilato de la molécula de cadena larga es iónico y, por tanto,
hidrofílico (sección 21.3), es decir, atraído por el agua. Sin embargo, la porción larga
hidrocarbonada de la molécula es no polar e hidrofóbica, por lo que evita el agua y, por tanto,
más soluble en aceites.
El efecto neto de estas dos tendencias opuestas es que los jabones son atraídos por los aceites
y por el agua, por tanto, son útiles como limpiadores. Cuando los jabones se dispersan en
agua, las colas de las largas cadenas hidrocarbonadas se unen y agrupan en el interior de una
esfera hidrofóbica enredada, mientras que las cabezas iónicas sobre la superficie se adhieren
a la capa Una grasa Glicerol (R = cadenas alifáticas de C11-C19) Jabón CH2OCR CH2OH
CH2OH 3 RCO– Na+ O O CHOCR CHOH O CH2OCR O NaOH H2O + 1064 CAPÍTULO
27 biomoléculas: lípidos de agua. En la figura 27.1 se muestran estos agrupamientos
esféricos, llamados micelas. Las gotas de grasa y aceite se solubilizan en agua cuando son
cubiertas por las colas no polares de las moléculas de jabón en el centro de las micelas; una
vez solubilizadas, la grasa y la suciedad pueden enjuagarse.
Aunque los jabones son muy útiles, también tienen algunas desventajas. En agua dura, la cual
contiene iones metálicos, los carboxilatos de sodio solubles se convierten en sales insolubles
de magnesio y calcio, lo que deja el anillo familiar de suciedad alrededor de la tina de baño
y el color grisáceo en la ropa blanca. Los químicos han superado estos problemas sintetizando
una clase de detergentes basados en sales de ácidos alquilbencensulfónicos de cadena larga.
El principio de los detergentes sintéticos es el mismo que el de los jabones: el extremo de
alquilbenceno en la molécula lo es por la grasa, mientras que el extremo del sulfonato
aniónico lo es por el agua. Sin embargo, a diferencia de los jabones, los detergentes
preparados de sulfonato no forman sales metálicas insolubles en agua dura y no dejan una
suciedad desagradable
clase 2

lípidos de membrana
en los lípidos de membrana siempre encontraremos glicerol y esfingosina
lipidos de almacenamiento, triacilgliceroles, glicerol, 3 ácidos grasos que pueden ir cambiado de
manera saturada o insaturada se vuelven independientes
¿Qué es una membrana?
Las membranas biológicas son estructuras laminares, finas, flexibles y relativamente estables que
rodean a todas las células
El ensamblaje se relaciona con la geometría; ácidos grasos, fosfolípidos, triglicéridos
Fosfolípidos, proteína integral, bicapa de fosfolípidos, proteína periférica. Cabeza hidrofóbica

Las membranas biológicas son estructuras laminares, finas, flexibles y relativamente estables que
rodean a todas las células
Fluidez
Permeabilidad
Autosellado
Asimetría
 Fosfolípidos: fosfoglicéridos
Ácido graso saturado (por ejemplo el ácido palmítico), ácido graso insaturado (por ejemplo ácido
oleico)
Grupo sustituyente de cabeza; etanolamina, colina, glicerol, fosfatidilglicerol, serin mio-inositol
4,5 bifosfato, serina

Fosofolipidos: esfingolípidos
El papel biológico de los esfingolípidos aún se estudia, ácido graso, esfingosina
Sustituyente del grupo de cabeza: disacárido, oligosacárido, glucosa, foscolina
Representación esquemática de una bicapa lipídica Las cadenas hidrocarbonadas flexibles en el centro
hidrófobo (área ligeramente sombreada del medio) hacen fluida a la membrana. Los fosfolípidos de la
membrana tienen diferentes niveles de insaturación y varían en la naturaleza del grupo de cabeza polar.
El sistema anular compacto y rígido del colesterol proporciona estabilidad estructural a la región externa
de cada monocapa. Los eritrocitos y otras células que son sometidas a estrés mecánico tienen alto
contenido de colesterol y de cardiolipina (dos fosfolípidos unidos por un glicerol). Las membranas celulares
tienen de 7 a 9 nm de espesor. (Los átomos de nitrógeno se representan en color rojo, los átomos de
oxígeno en azul y los átomos de fósforo en anaranjado.)

El grupo hidroxilo es el único componente polar cuando el colesterol se encuentra en las

membranas, se almacena o trasporta
Grupo de cabeza polar (OH)

Hormonas esteroides
Progesterona, testosterona, 17-B-Estradiol, cortisol, aldosterona, acido cólico
Eicosanoides

20 carbonos y vamos a tener, por ejemplo, prostaglandinas (PGE1), tromboxanos (A2),

leucotrienos (A4), y lipoxinas son u tanto más abiertas, los leucotrienos que pasa acá son bastante
similares a las lipoxinas, pero con las prostaglandinas hay una característica muy esencial que es
el anillo de cinco miembros que tienen, los tromboxanos también tienen un anillo pero de 6
átomos y vemos que los leucotrienos y las lipoxinas son lineales.
Las prostaglandinas 20 carbonos y anillo de 5 miembros que es lo que pasa el anillo, las
prostaglandinas son reguladores bioquímicos que a diferencia de las hormonas tiroideas no se
trasportan.
Las prostaglandinas y los tromboxanos son inhibidos por estos medicamentos que son
antinflamatorios no esteroides ejemplos aspirina ibuprofeno, naproxeno. Lo que hacen es inhibir
la enzima.
Libros

Lípidos estructurales de las membranas

La característica arquitectónica central de las membranas biológicas es una doble capa lipídica que
constituye una barrera al paso de moléculas polares y de iones. Los lípidos de las membranas son
anfipáticos; un extremo de la molécula es hidrofóbic0 y el otro hidrofílico.

interacciones hidrofóbicas entre ellos y las hidrofílica con el agua dirigen su empaquetamiento hacia la
formación de láminas llamadas bicapas membranosas. En esta sección se describen cinco tipos generales
de lípidos de membrana: glicerofosfolípidos, en los que las regiones hidrofóbicas están compuestas por
dos ácidos grasos unidos al glicerol; galactolípidos y sulfolípidos que también tienen dos ácidos grasos
esterificados con el glicerol pero que carecen del fosfato característico de los fosfolípidos; lípidos tetraéter
de las arqueobacterias, en los que dos cadenas alquílicas muy largas están unidas mediante enlace éter
al glicerol de ambos extremos; esfingolípidos, en los que se une un solo ácido graso a una amina grasa, la
esfingosina; y esteroles, que son compuestos que se caracterizan por tener un sistema rígido de cuatro
anillos hidrocarbonados fusionados. Las partes hidrofílicas de estos compuestos anfipáticos pueden ser
muy sencillas, por ejemplo, un simple.
grupo OH en un extremo del sistema anular de los esteroles, o pueden ser mucho más complejas. Los
glicerofosfolípidos y algunos esfingolípidos contienen un grupo polar que se une a una porción hidrofóbica
mediante un enlace fosfodiéster; son los fosfolípidos. Otros esfingolípidos carecen de grupo fosfato pero
tienen un azúcar sencillo u oligosacáridos complejos en sus extremos polares; son los glucolípidos Dentro
de estas clases de lípidos de membrana se produce una enorme diversidad debido a las diferentes
combinaciones de "colas" de ácidos grasos y "cabezas" polares. El ordenamiento de estos lípidos en las
membranas y sus papeles estructurales y funcionales en las mismas se tratan en el capítulo siguiente.

glicerofosfolipidos comunes

son diacilgliceroles unidos a alcoholes del grupo de cabeza mediante un enlace fosfodiéster. El ácido
fosfatídico, un fosfomonoéster, es el compuesto de referencia. Cada derivado se denomina según el
alcohol del grupo de cabeza (X), con el prefijo "fostatidil-". En la cardiolipina.

En todos los glicerofosfolípidos, el grupo de cabeza se une al glicerol mediante un enlace fosfodiéster en
el que el grupo fosfato tiene una carga negativa a pH neutro. El alcohol polar puede estar cargado
negativamente (tal como sucede en el fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato),ser neutro (fosfatidilserina) o estar
cargado positivamente (fosfatidilcolina y fosfatidiletanolamina, estas cargas contribuyen
significativamente a las propiedades superficiales de las membranas.

Los esfingolípidos son derivados de la esfingosina Los esfingolípidos, la cuarta clase importante de lípidos
de membrana, también tienen un grupo de cabeza polar y dos colas apolares, pero, a diferencia de los
glicerofosfolípidos y galactolípidos no contienen glicerol. Los esfingolípidos están compuestos por una
molécula delaminoalcohol de cadena larga esfingosina (también llamado 4-esfingenina) o uno de sus
derivados, una molécula de un ácido graso de cadena larga y un grupo de cabeza polar unido por enlace
glucosídico, en algunos casos, y por enlace fosfodiéster en otros.

Esfingolípidos. Los tres primeros carbonos del extremo polar de la esfingosina son análogos a los tres
carbonos del glicerol en los glicerofosfolipidos. El grupo amino en C-2 lleva un ácido graso unido por enlace
amida. El ácido graso es habitualmente saturado o monoinsaturado y contiene 16, 18, 22 o 24 átomos de
carbono. La ceramida es el compuesto de referencia de este grupo. Otros esfingolípidos difieren en el
grupo polar de cabeza (X) unido a C-1. Los gangliósidos tienen grupos de cabeza oligosacáridos muy
complejos. En esta figura se utilizan os símbolos estándar de los glúcidos tal como se muestran en la Tabla
Los esteres tienen cuatro anillos hidrocarbonados fusionados

Los esteroles son lípidos estructurales que se hallan presentes en la membrana de la mayoría de las células
eucarióticas. La estructura característica de este quinto grupo de lípidos de membrana es la del núcleo
esteroide que consiste en cuatro anillos fusionados, tres de ellos con seis carbonos y uno con cinco El
núcleo esteroide es casi plano y relativamente rígido; los anillos fusionados no permiten la rotación
alrededor de los enlaces C-C. El colesterol es el principal esterol en los tejidos animales, es anfipático, con
un grupo de cabeza polar (el grupo hidroxilo en C-3) y un cuerpo hidrocarbonado apolar (el núcleo
esteroide y la cadena lateral hidrocarbonada en C-17) que es casi tan largo como un ácido graso de 16
carbonos en su forma extendida.
Los eicosanoides son hormonas paracrinas, sustancias que actúan sólo en las células próximas al

punto de síntesis de la hormona en lugar de ser transportadas por la sangre para actuar en células de otros

tejidos u órganos. Estos derivados de ácidos grasos tienen una diversidad de efectos extremadamente
potentes sobre tejidos de vertebrados. Intervienen en la función reproductora; en la inflamación, fiebre y
dolor asociados a las lesiones o enfermedades; en la formación de coágulos de sangre y en la regulación
de la presión sanguínea; en la secreción gástrica ácida y en diversos procesos importantes en la saludo
enfermedades humanas.

Todos los icosanoides proceden del araquidonato (ácido araquidónico; 20:4( A 5a1l.4)) y del ácido
eicosapentaenoico (EPA; 20:5(A5Ail,417)), del que toman sunombre general (del griego eikosi, "veinte").
Hay cuatro clases principales de icosanoides: prostaglandinas,tromboxanos, leucotrienos y lipoxinas.

Las prostaglandinas (PG) contienen un anillo de cinco átomos de carbono. Su nombre proviene de la

glándula prostática, priner tejido del que fueron aisladas por Bengt Samuelsson y Sune Bergström. La PGE2

y otras prostaglandinas de la serie 2 se sintetizan a partir del araquidónico; las prostaglandinas de la serie
3 provienen del EPA (Las prostaglandinas tienen funciones diversas. Algunas estimulan la contracción del
músculo liso del útero durante el parto o en la menstruación. Otras afectan el flujo sanguíneo a órganos
específicos, al ciclo sueño-vigilia y a la capacidad de respuesta de ciertos tejidos a hormonas tales como la
adrenalina y el glucagón. Prostaglandinas de un tercer grupo elevan la temperatura corporal (dando lugar
a fiebre) y causan inflamación y dolor.

Los tromboxanos (TX) tienen un anillo de seis átomos que contiene una función éter. Son producidos por
las plaquetas (tarmbién llamadas trombocitos) y actúan en la formación de coágulos sanguíneos y en la
reducción del lujo sanguíneo hacia el sitio de un coágulo. Según demostró John Vane, los antinflamatorios
no esteroides (NSAID)-aspirina, ibuprofeno, meclofenamato, por ejemplo, inhiben el enzima
prostaglandina H2 sintasa (también llamado ciclooxigenasa2 o COX-2), que cataliza uno de los primeros
pasos en la ruta del araquidonato a prostaglandinas de la serie 2 y tromboxanos.

Los leucotrienos (LT), encontrados por primera vez en los leucocitos, contienen tres dobles enlaces

conjugados. Son señales biológicas potentes. Por ej. Las lipoxinas (LX), al igual que los leucotrienos,

son eicosanoides lineales. Su característica distintiva es la presencia de varios grupos hidroxilo a lo largo
de la cadena.

Estos compuestos son potentes agentes antiinflamatorios. Debido a que su síntesis está estimulada por
dosis bajas (81 mg) de aspirina tomadas diariamente, esta baja dosis se prescribe frecuentemente a
individuos con enfermedad cardiovascular.

Esteroides derivados del colesterol. La testosterona, hormona sexual masculina, se forma en los testículos.
El estradiol, una de las hormonas sexuales femeninas, se produce en los ovarios y en la placenta. El cortisol
y la aldosterona son hormonas sintetizadas en la corteza de las glándulas suprarrenales; regulan el
metabolismo de la glucosa y la eliminación de sal, respectivamente. La prednisona y la prednisolona son
esteroides sintéticos utilizados como agentes antiinflamatorios. El brasinólido es un regulador del
crecimiento que se encuentra en las plantas vasculares.
LÍPIDOS DE LA MEMBRANA Cuando se suspenden en agua moléculas anfipáticas, de forma espontánea se
vuelven a acomodar en estructuras ordenadas. Al formarse estas estructuras, los grupos hidrófobos
quedan enterrados en el interior anhidro. Al mismo tiempo, los grupos hidrófilos se orientan de forma que
quedan expuestos al agua. Los fosfolípidos forman capas cuando se encuentran en una concentración
relativamente baja. Esta propiedad de los fosfolípidos (y de otras moléculas lipídicas anfipáticas) es la base
de la estructura de la membrana. Los lípidos de esta última son en gran parte causales de otras
características importantes de las membranas biológicas.

Fluidez de membrana: El término fluidez se refiere a la viscosidad de la bicapa lipídica (el grado de
resistencia que imponen los componentes de la membrana al movimiento). La fluidez de la membrana
depende mucho del porcentaje de ácidos grasos insaturados en sus moléculas de fosfolípido. (Recuerde
que las cadenas de hidrocarburos de ácidos grasos insaturados forman aglomerados menos densos que
las cadenas saturadas.) La fluidez de una membrana aumenta conforme se incrementa su porcentaje de
ácidos grasos insaturados. El colesterol da estabilidad a la membrana debido a su sistema de anillos rígido
y a su capacidad de establecer interacciones de van der Waals con cadenas de hidrocarburos contiguas.

Permeabilidad: selectiva Las cadenas hidrocarbonadas en las bicapas lipídicas brindan una barrera
virtualmente impermeable al transporte de sustancias iónicas y pola - res. Las proteínas específicas de la
membrana regulan el movimiento de dichas sustancias hacia dentro y hacia fuera de la célula.

Capacidad de autosellado Cuando las bicapas lipídicas se rompen, vuelven a sellarse con prontitud. Las
roturas pequeñas de la membrana plasmática se sellan de manera espontánea a través del flujo lateral de
moléculas lipídicas. Sin embargo, la reparación de lesiones mayores causadas por estrés mecánico es un
proceso que depende de Ca2+ y que requiere energía. Un desgarro en la membrana plasmática causa
ingreso de Ca2+ a favor de su gradiente de concentración. Los iones calcio inducen el movimiento de
vesículas derivadas de la endomembrana cercanas al sitio de la lesión.

Asimetría Las membranas biológicas son asimétricas; es decir, la composición lipídica de cada lado de una
bicapa es diferente. Por ejemplo, la membrana de los eritrocitos humanos posee mucha más
fosfatidilcolina y esfingomielina en su superficie externa. La mayoría de la fosfatidilserina y de la
fosfatidiletanolamina de la membrana se encuentra en el lado interno. Se sintetiza nueva membrana por
inserción de moléculas de fosfolípido adicionales desde la superficie citoplásmica de membranas
existentes. Las moléculas de lípidos se transfieren mediante proteínas mediadoras a la hoja contraria hasta
que se alcanza la estabilidad de la membrana. Debido a que las dos caras de la membrana resultante no
son químicamente equivalentes, las monocapas que resultan no son idénticas en composición química.

PROTEÍNAS DE LA MEMBRANA La mayoría de las funciones asociadas con las membranas biológicas
requieren moléculas proteínicas. Las proteínas de las membranas suelen clasificarse por la función que
realizan: estructural, de transporte, catálisis, transducción de señales o identidad inmunitaria. Las
proteínas de la membrana también se clasifican según su relación estructural con ésta. Las proteínas que
están incrustadas y/o que se extienden a través de una membrana se denominan proteínas integrales
Estas moléculas sólo pueden extraerse rompiendo la membrana con solventes orgánicos o con
detergentes. Las proteínas periféricas se unen a la membrana principalmente a través de interacciones no
covalentes con proteínas integrales de la membrana o mediante enlaces covalentes con grupos mirístico,
palmítico o prenilo.
Clase 3

Orden de temas a tener en cuenta

Aminoácidos: Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. Un enlace amida
entre la función de ácido carboxílico de un aminoácido y el nitrógeno del amino de otro se llama enlace
peptídico.

Por la posición del grupo amino: Alfa, Beta, Gamma

Forman parte de las proteínas: Estandar, No estandar

Se obtienen de la dieta: esenciales, No esenciales

Estructura de los Alfa aminoácidos

Ácido Carboxílico, Carbono α, Grupo Amino, Átomo de hidrógeno, Cadena R que cambia en cada tipo de
aminoácido, pH fisiologíco de la sangre

Todas las proteínas humanas son polímeros construidos a partir de 20 Alfa aminoácidos diferentes, y
cada una de ellas está formada por una secuencia de aminoácidos ordenados de un modo específico que
determina sus características y su función biológica.

Dos -aminoácidos, enlace peptídico, Dipéptido, Residuos de aminoácidos

Clasificación de los Alfa-aminoácidos (ESTANDAR)

Clasficación según su grupo R

Grupo R alifáticos apolares, Grupo R aromatícos, Grupos R polares sin carga, Grupos R cargados
positivamente, Grupos R cargados negativamente, pH fisiologíco de la sangre de 7.35 -7.45

Aspartato (asp,D), Glutamato (glu, E), arginina (arg, R), Lysina (lya, K) hisidina (his, k), cisteína (cys, C),
alanina (ala, A ), glutamina (gln, Q), Tirosina (tyr, Y)
Nonpolar, Aliphatic

Glycine (gly, G) El único aquiral, Se caracteriza por tener un sabor dulce, proviene de la palabra griega
Glykos dulce", Alanine (ala, A), Proline, (pro, P), flexibilidad conformacional limitada. Su grupo imino le
impide participar en la formación de puentes de hidrógeno, y su presencia afecta la forma de un péptido

Todos son apolares y por tanto hidrofóbicos

Branched-chain

Valine (val, V), Leucine (leu, L), Isoleucine, (le, I)

Aromatic

Nonpolar, Hidrofőbico, Phenylalanine (phe F)

More Polar

Tyrosine (tyr, Y), Se aislo por primera vez del queso, Tryptophan (trp, W), Anillo indólico, Polarizables
Pueden fomar puente de hidrógeno

Polar, Uncharged,

Asparagine, (asn, N), Glutamine, (gin, a), Serine, (ser, S), Threonine, (thr, T)

Las funciones amida son bastante polares, e interaccionan fuertemente con moléculas de agua
mediante puentes de hidrógeno.

Encontrada por primera vez en el esparrago

El primer aminoácido encontrado en 1806

 Grupos hidroxilos, apolares favorecen la formación de puentes de hidrógeno

El último aminoácido encontrado en 1938

Obstaculiza estéricamente al grupo OH y lo hace menos efectivo en la formación de puentes de

hidrógeno.

Sulfur-Containing

Methionine, (met, M), Cysteine (cys, C)

La presencia de azufre en la cadena lateral de la metionina la hace más polarizable y capaz de participar
en las fuerzas de dispersión.

Puede formar puentes hidrógeno

Puede formar puentes disulfuro cuando el medio permita la oxidación

Charged

Negative (Acidic), Aspartate (asp, D), Glutamate (glu, E)

Positive (Basic)

Arginine (arg, R), Lysine (lys, K), Histidine (his, H)

Su función ms importante es formar enlaces iónicos con especies con carga positiva como pueden ser
con iones metálicos y iones de amonio.

Encontrado por primera vez en el trigo

Forman enlaces iónicos con iones negativos como fosfato. La arginina es el aminoácido más básico; la
histidina, el menos básico.
Charged

Positive (Basic), Arginine (arg, R), Lysine (lys, K), Histidine (his, H)

Grupo Guanidinio, Imidazol

pH fisiologíco de la sangre de 7.35 -745

Carga Positiva ; una pequeña porción de histidinas tiene carga positiva a pH fisiologíco por su Pka

Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Nonionic form, Zwitterionic form

Sustancias anfoteras, también denominadas anfolitos

Propiedades ácido-base de los aminoácidos

La estructura de los aminoácidos depende del pH de la disolución Puede tener carga dependiendo del
aminoácido

Carga neta, pH ácido, pH fisiológico, Zwitterión, pH básico,

Los aminoácidos actúan como Sistemas amortiguado

Curva de titulación de los aminoácidos sin R ionizable

La titulación ácido-base consiste en la adición o eliminación gradual de protones. Se utiliza para determinar
la cantidad de un ácido en una disolución dada, y consiste en agregar una disolución de base fuerte cuya
concentración es conocida a un volumen determinado de ácido

Zwitterión, Concentración equimolares 2 y 3, pH= pKa2, Regiones amortiguadoras, Concentración

equimolares de 1 y 2, pH= pKa1

Punto isoeléctrico de los áminoácidos sin R ionizable

Zwitterión
Curva de titulación de los áminoácidos con R ionizable

Zwitterión,

Concentración equimolares 3 y 4 pH = pka2, Concentración equimolares 2 y 3 pH= pkạ, Concentración

equimolares de 1 y 2 pH= pKa1
Punto isocléctrico de los áminoácidos con R ionizable

Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Alanina, COOH 2.34, α-NH3 + 9.69, Side Chain

Arginina, COOH 2.17, α-NH3 + 9.04, Side Chain 12.48

Aspartgina, COOH 2.02, α-NH3 + 8.80, Side Chain
Aminoácidos ESENCIALES

Lisina, Triptófano, Treonina, Leucina, Metionina, Histidina Fenilalanina, Valina, Isoleucina

Aminoácidos CONDICIONALMENTE esenciales

ARGININA, CISTEÍNA, GLUTAMINA, GLICINA, PROLINA, TIROSINA

se consideran condicionalmente indispensables o semiesenciales ya que pueden sintetizarse a partir de

otros aminoácidos, pero su formación está limitada en determinadas circunstancias.

Enfermedades metabólicas o genéticas, Etapas de crecimiento rápido, Traumatismos o enfermedades

graves, Producción de colágeno, Funciones neurológicas.
Estereoisomería de los aminoácidos ESTÁNDAR

La D-alanina, por ejemplo, es un componente de las paredes celulares de las bacterias, y la D-serina se
encuentra en el tejido cerebral. El punto es que el ADN no codifica para los D-aminoácidos.

Libros

La clave de la estructura de los miles de protetnas diferentes se encuentra en unas subunidades

monoméricas relativarnente simples. Las proteínas de todos los orgarisunos, desde las bacterias más
simples al ser humano, están construidas a partir del ismo conjunto de 20 aminoácidos. Puesto que
cada uno de estos aminoácidos tiene una cadena lateral propia que determina sus propiedades
químicas, se puede considerar a este grupo de 20 moléculas precursoras como el alfabeto en el que
está escrito el lenguaje de la estructura proteica.

Amlnoácidos

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, en los quecada reiduo aminoácido está unido al siguiente
a través de un tipo especifico de enlace covalente. (El término residuo" releja la pérdida de los
elementos del agua Cuando un aminoácido se une a otro.) Las proteínas se pueden degradar (hidrolizar)
hasta sus aminoácidos Constituyentes mediante diversos métodos, por lo que los estudios iniciales
sobre las proteínas se centraron en los aminoácidos libres procedentes de las mismas. Veinte Son los
aminoácidos encontrados habitualmente en las proteínas. El primer aminoácido descubierto fue la
asparagina en 1806. El último de los 20 que se encontró fue la treonina, que no fue identificada hasta
1938. Todos las aminoácidos tienen nombres comunes o triviales que en algunos casos, provienen de la
fuente de la cual se aislaron inicialmente.
Los aminoácidos tienen características estructurales Comunes

Los 20 aminoácidos estándar encontrados en las protef-nas son α-aminoácidos. Todos tienen un grupo
carbonilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (el carbono α). Diferen entre ellos en
sus cadenas laterales, o gropos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en
la solubilidad en agua de los aminoácidos.

El código de tres letras es transparente: las abreviaturas consisten generalımente en las

tres primeras letras del nombre del aminoácido. El código de una letra fue propuesto por Margaret Oakley
Dayhoff, considerada por muchos como la fundadora del campo de la bioinformática. El Código de una
sola letra procede del intento de reducir el tamaño de lo archivos de datos (en la era en que se usaban
fichas Agujereadas) utilizados para la descripción de las secuencias de aminoácidos.

En todos los aminoácidos estándar excepto la glicina el carbono a está unido a cuatro grupos diferentes:

un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno. EI átomo de carbono a es,

por tanto, un centro guiral. Debido al ordenamiento tetraédrico de los orbitales de enlace alrededor del

átomo de carbono a los Cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes en el
espacio, por lo que los aminoácidos pueden aparecer en forma de dos estereoisómeros. Al ser imágenes
especulares no Superpuebles entre si.
Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R

El conocimiento de las propiedades químicas de los aminoácidos estándar es de vital importancia para la

comprensión de la bioquímica. El tema se puede simplificar agrupando los aminoácidos en cinco clases
principales basadas en las propiedades de sus grupos R (Tabla3-1), en especial su polaridad, o tendencia
a interaccionar con el agua a pH biológico (cerca de pH 7,0). La polaridad de los grupos R varía
enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) a altamente polar o hidrofílico
(soluble en agua). Algunos aminoácidos son algo difíciles de caracterizar o no encajan perfectamente en
ningún grupo, en especial en los casos de glicina, histidina y cisteína. Su asignación a un OH otro grupo es,
más que absoluta, aproximada.

Grupos R apolares asiáticos Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofóbicos. Las
caderas laterales de la alanina, valina, leucina e isoleneina, tienden a agruparse entre si en las proteínas,
estabilizando las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas. La glicina tiene la estructura
más simple. Aunque se agrupa formalmente entre los aminoácidos apolares, su muy pequeña cadena
lateral no contribuye al efecto hidrofóbico. La metionina, uno de los dos aminoácidos que contienen
azufre, tiene un grupo tioéter apolar en su cadena lateral.

Grupos R aromáticos La fenilalanina la tirosina y el triptófano, con sus cadenas laterales aromáticas, son
relativamente apolares hidrofóbicos). Todas ellas pueden contribuir al efecto hidrofóbico. El grupo
hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrógeno y constituye un grupo funcional importantes
en algunas enzimas. La tirosina y el triptófano son significativamente más polares fenilamina debido al
grupo hidroxilo de la tirosina y al nitrógeno del anillo indólico del triptófano.

Grupos R polares sin carga

los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en agua o hidrofílicos. que los aminoácidos apolares,
debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua. En esta clase
de aminoácidos se incluyen la serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina La polaridad de la serina
y treonina proviene de Sus grupos hidroxilo y la de la asparagina y glutamina de sus grupos

Grupos R cargados positivamente (básicos) Los grupos R más hidrofílicos son aquellos que están cargados
positiva o negativamente. Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7,0
son la lisina, que tiene un grupo amino primario adiciona en la posición ɛ de su cadena alifática; la arginina,
que tiene un grupo guaridinio cargado positivamente; y histidina que contiene un grupo imidazol
aromático.

Grupos R cargados negativamente (ácidos) Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga
negativa a pH 7,0 son el aspartato y el glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carbonilo.

Los aminoácidos tienen curvas de titulación características

la titulación ácido- base implica la adición o eliminación gradual de protones (Capítuo 2) La Figura 10

muestra la curva de titulación de la forma diprótica de la glicina. Los dos grupos ionizables de la glicina, el
grupo carboxílico y el grupo amino, se titulan con una base fuerte cono el NaOH. La gráfica tiene dos etapas
distintas, que corresponden a la deprotonación de dos grupos diferentes de la glicina. Cada una de las
etapas se asemeja en su forma a la curva de titulación de un ácido monopótico tal como el ácido acético
(véase la Fig. 2-17), y puede analizarse de la misma manera.

amino. La cisteína es un caso especial porque su polaridad, aportada por el grupo sulfihidrilo, es muy
discreta La cisteína es un ácido débil y puede establecer enlaces de hidrógeno débiles con el oxígeno o el
nitrógeno.

La asparagina y la glutamina son las amidas de otros dos aminoácidos que también Se encuentran en las
proteínas, aspartato y glutamato, respectivamente, a los que se hidrolizan.
Clase 3

Ácidos no estándar

Como la mayoría de los aminoácidos no estándar, se forman por modificación de uno de los
aminoácidos estándar que ya ha sido incorporado al péptido. Sin embargo, dos aminoácidos no
estándar (selenocisteína y pirrolisina) los llamados "el vigésimo primero" y el "vigésimo segundo"
aminoácidos, están codificados por el ADN.
Es fundamental en el metabolismo de las grasas, ya que permite el transporte de los ácidos grasos
de cadena larga hacia el interior de las mitocondrias en donde son degradaos para producir
energía ATP

Los ácidos graos destinados a la oxidación mitocondrial se unen transitoriamente al grupo hidroxilo
de la carnitina para formar acil-carnitina

Aminoácidos NO ESTÁNDAR

La 4-hidroxiprolina y la 5-Hidroxilisina es un componente del colágeno en el tejido conectivo.

Aminoácidos NO ESTÁNDAR

El gamma-carboxiglutamato se encuentra en la proteína protrombina que interviene en la

coagulación de la sangre

La 6-N-Metil-lisina es un constituyente de la miosina una proteína contráctil del músculo

y-Carboxyglutamate
numeración de Aminoácidos usando letras griegas

Beta (B) Aminoácidos

La B-alanina es un aminoácido no esencial sintetizado en el hígado que puede ingerirse a través de

la dieta

Ácido 3-aminopropanoico: (llamado B-alanina, es un B-aminoácido que forma una de las unidades
estructurales de la coenzima A)
Beta (ß) Aminoácidos

La carnosina es un dipéptido, compuesto por los aminoácidos B-alanina y L-histidina

Gamma (y) Aminoácidos

Ácido 4-aminobutanoico: (llamado ácido y-amino- butírico o (GABA), es un y-aminoácido que

interviene en la transmisión de los impulsos nerviosos)

Los neurotransmisores son mensajeros químicos del cerebro que pueden enviar señales
excitatorias o inhibitorias para que las neuronas generen o no un impulso eléctrico.

Su liberación se produce como respuesta a un estímulo y luego actúan sobre otra neurona, o sobre
un órgano bajo su mando y/o control como el músculo, es decir, sobre células que tienen
capacidad de recibir y traducir información.
Acido Y) aminobutirico proviene del glutamato mediante la enzima glutamato descarboxilasa

Gamma (Y) Aminoácidos

El glutamato es un aminoácido y el principal neurotransmisor excitador del sistema nervioso

central

La glicina es otro aminoácido y un neurotransmisor inhibidor que se encuentra en la médula

espinal y en el tronco encefálico.

Angiotensina II
• Cabello, Uñas y piel están compuesta de Alfa-keratin
• Hemoglobina en la sangre transporta oxigeno desde los pulmones hasta los tejidos
• Lipoproteínas transportadoras de colesterol y otros lípidos en la sangre
• colágeno es la principal proteína que soporta el stress en los huesos
• Los músculos están construidos por actina y miosina
• Las inmunoglobulinas defienden el cuerpo contra infecciones de bacterias y virus
• La angiotensina y la vasopresina regulan la presión sanguínea.
• La Insulina secretada por el páncreas regula el metabolismo de la glucosa
Enlaces Peptídicos

Péptidos y proteínas son polímeros de los residuos de aminoácidos

Aminoácido I, Aminoácido2, Agua, Dipéptido, Residuos de aminoácido

El dipéptido es el pepetido más pequeño

Enlaces peptídicos

amino terminal, carbono terminal

Hidrólisis de Péptidos
Se requiere la presencia de agua

Enlaces tipo amida

Aminoácidos libre
Enlaces peptídicos

Estructuras de resonancia de las amidas

Estructura espacial
Peptídicos

Amino- terminal end

Carboxyl-terminal end

FIGURA 3-14 El pentapéptido serilgliciltirosilalanilleucina, o Ser-Gly- Tyr-Ala-Leu, o SGYAL Los

péptidos se nombran empezando por el residuo amino-terminal que. por convención, se sitúa a la
izquierda Los enlaces peptídicos se muestran sombreados en rojo pálido y los grupos R en roio.
Endulcorante artificial; 180 -200 más dulce que la sacarosa, se encuentra en bebidas gaseosas,
gomas de mascar, jugos, gelatinas y jaleas, está compuesto por aspartato, fenilalanina y metanol.

La estabilidad del aspartame depende del pH y de la temperatura del medio.

Estable a pH 3-5, su mejor estabilidad

está a pH de 4.3,

Es menos estable con el calor, sí se ingiere después de haber estado expuesto durante más de 30
minutos a temperaturas mayores de 40°C

L-Aspartyl--phenylalanine methyl ester (aspartame)

La función de ambos aminoácidos son excitadores del Sistema nervioso central Ocasiona sobre
excitación neuronal debido a la entrada de iones Ca². Lo que favoreciendo en la célula una cascada
de reacciones con generación de radicales libres (RL).

Fenilquetonuria se produce por defecto del gen que codifica la enzima fenilalanina hidroxilasa
(FAH) Se caracteriza por presentar niveles de fenilalanina (FA) en la sangre arriba de 20 mg/dl. Si
esta enfermedad no es diagnosticada y tratada precozmente, ocasiona deterioro progresivo en el
sistema nervioso central produciendo retardo mental moderado o profundo

• El metanol es extremadamente tóxico, es fácilmente absorbido después de la ingestión,

inhalación exposición dermal y metabolizado por el hígado en formaldehído
Leucina encefalina y la metionina encefalina: son pentapéptidos y actúan contra el dolor.

Tripéptido Glutatión participa en la síntesis de proteínas, protege a las células de los efectos de los
peróxidos

Bradiquinina: es un nonapéptido, funciona como agente antinflamatorio

Puentes disulfuro
Puentes disulfuro

unciones de las proteínas en el cuerpo humanos

 • Funciones de las proteínas en el cuerpo humanos
• Apoyan la regulación y expresión de ADN y ARN
• Los anticuerpos apoyan la función inmune
• las enzimas digestivas ayudan a facilitar las reacciones químicas
• mueven moléculas esenciales alrededor del cuerpo
• apoyan la contracción muscular y el movimiento
• las hormonas ayudan a coordinar la función corporal
• brindan apoyo al cuerpo

Proteínas completas e incompletas

Nutrición y fuentes de aminoácidos

En la Sección 25.1 se vio que 20 diferentes L-aminoácidos son las bases de las proteínas. Nuestro
cuerpo puede sintetizar 10 de estos aminoácidos en cantidad suficiente, pero los otros 10,
denominados aminoácidos esenciales, deben obtenerse a partir de la dieta. Los aminoácidos
esenciales son isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina, arginina,
histidina y lisina, y se obtienen a partir de la digestión de alimentos que contienen proteínas.

Las proteínas que contienen los 10 aminoácidos esenciales se denominan proteínas completas,
puesto que comprenden todos los elementos base que necesitamos. Por ejemplo, las proteínas
completas incluyen a la carne, el pescado, la leche y los huevos. Las que son deficientes en uno o
más aminoácidos esenciales se denominan proteínas incompletas; por ejemplo, el arroz (deficiente
en lisina y treonina), el maíz (deficiente en lisina y triptófano) y los frijoles y guisantes (deficientes
en metionina).
La ingesta inadecuada de los aminoácidos esenciales puede ocasionar una serie de enfermedades,
lo cual es evitable con una nutrición apropiada. Los consumidores de carne reciben todos los
aminoácidos necesarios a partir de un trozo de ella, mientras que los vegetarianos deben comer una
variedad de vegetal que se complementen entre si. En forma alternativa, los vegetarianos pueden
complementar su dieta con una fuente de proteínas completas, como leche o huevos.

Proteínas simples: Son simples si solo cuentan con aminoácidos en su estructura. Por ejemplo, la
insulina

Proteínas CONJUGADAS: Son las proteínas que contienen grupos diferentes a los aminoácidos en
su estructura

proteínas conjugadas

lipoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, metalproteínas

grupo hemo

nucleótidos de flavina
Los aminorados no estándar tienen también importantes funciones

Además de los 20 arninoácidos estándar, las proteínas pueden contener residuos creados por
modificación de los residuos estándar ya incorporados a un polipéptido Entre los aminoácidos no
estándar están la 4-hidroxiprolina, que es un derivado de la prolina y la 5-hidroxilisina, derivada de
la lisina. La primera se encuentra en la pared celular de plantas y ambas se encuentran en el
colágeno, una proteína fibrosa del tejido conjuntivo. IA 6-N-metil-lisina es un constituyente de la
miosina, una proteína contráctil del músculo.
Otro aminoácido no estándar importante es el-y carborigtatamato que se encuentra en a proteína
protrombina que interviene en la coagulación de la sangre, así corno en ciertas otras proteínas que
unen Ca como parte de Su función biológica Más compleja es la desmosina, que es un derivado de
cuatro residuos diferentes de Lys y que se encuentra en la proteína fibrosa elastina

La selenocisteína y la pirrolisina son dos casos especiales. Estos residuos raros no son el resultado
de una medicación postsintética, sino que son introducidos durante la síntesis de proteínas gracias
a una adaptación poco frecuente del código genético descrito en el La selenocistefna contiene
selenio en lugar del azufre de la cisteína la selenocisteína, que de hecho proviene de la serina, se
encuentra en sólo unas pocas proteínas conocidas.

La pirrolisina se encuentra en un limitado número de proteínas de varias arqueas metanogénicas

(productoras de metano) y en' una bacteria; desempeña su función en la biosíntesis de metano.

Aminoácidos, péptidos y proteínas L a relación entre la estructura y la función alcanza su última

expresión en la química de los aminoácidos, los péptidos y las proteínas. Los aminoácidos son ácidos
carboxílicos que contienen una función amina. Un enlace amida entre la función de ácido carboxílico
de un aminoácido y el nitrógeno del amino de otro se llama enlace peptídico.

Un dipéptido es una molécula formada por dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico. Un
tripéptido tiene tres aminoácidos unidos por dos enlaces peptídicos, un tetrapéptido tiene cuatro
aminoácidos, y así sucesivamente. Los péptidos que tienen más de 30 a 50 aminoácidos son
polipéptidos. Las proteínas son polipéptidos con alguna función biológica. Lo más notable de las
proteínas es la diversidad de sus funciones en los sistemas vivos: la seda es una proteína; la piel y el
pelo son proteínas, principalmente; muchas hormonas son proteínas; una proteína transporta el
oxígeno de los pulmones a los tejidos, donde lo almacena otra proteína, y todas las enzimas son
proteínas. En la mayor parte de la química y la bioquímica, la estructura es la clave de la función. Se
explorará la estructura de las proteínas, empezando primero con sus unidades constructivas
fundamentales, los a-aminoácidos. Así, después de establecer los principios de la estructura
peptídica, se podrá reconocer que los conocimientos adquiridos de esas moléculas pequeñas ayudan
a comprender la estructura de las proteínas.

Aminoácidos no estándar Los péptidos contienen algunas veces un aminoácido diferente de los 20.
La deshidroalanina, por ejemplo, es un componente de una sustancia tóxica producida por una cepa
de bacterias cianogénicas, y la hidroxiprolina es un componente del colágeno en el tejido conectivo.
Como la mayoría de los aminoácidos no estándar, la deshidroalanina y la hidroxiprolina se forman
por modificación de uno de los aminoácidos estándar que ya ha sido incorporado al péptido. Sin
embargo, dos aminoácidos no estándar (selenocisteína y pirrolisina) los llamados “el vigésimo
primero” y el “vigésimo segundo” aminoácidos, están codificados por el ADN.

Clasicación de los aminoácidos Los aminoácidos se clasiican como a, b, g, etc., según sea la ubicación
del grupo amino en la cadena de carbonos que contiene la función ácido carboxílico.

CO2 a NH3 Ácido 1-aminociclopropancarboxílico: (un a-aminoácido que es el precursor biológico del
etileno en las plantas) H3NCH2CH2CO2 b a Ácido 3-aminopropanoico: (llamado b-alanina, es un b-
aminoácido que forma una de las unidades estructurales de la coenzima A)

Ácido 1-aminociclopropancarboxílico: (un a-aminoácido que es el precursor biológico del etileno en

las plantas)

Ácido 3-aminopropanoico: (llamado b-alanina, es un b-aminoácido que forma una de las unidades
estructurales de la coenzima A)

Ácido 4-aminobutanoico: (llamado ácido g-aminobutírico o (GABA), es un g-aminoácido que

interviene en la transmisión de los impulsos nerviosos)
Aunque se conocen más de 700 aminoácidos distintos en la naturaleza, el grupo de 20, llamados los
aminoácidos estándar (o comunes), que aparece en la tabla 25.1, merece atención especial. Los 20
son los aminoácidos codificados en la síntesis de proteínas dirigida por el ADN y todos, excepto la
prolina, se caracterizan por la fórmula general que se muestra, donde R es una cadena lateral. La
prolina tiene una cadena lateral cíclica que incluye la función a-amino.

Estereoquímica de los aminoácidos La glicina es el aminoácido más simple y el único de la tabla 25.1
que es aquiral. El átomo de carbono a es un centro de quiralidad en todos los demás. Las
configuraciones en los aminoácidos se especifican, en general, con el sistema de notación d, l. Todos
los aminoácidos quirales obtenidos de proteínas tienen la configuración L en su átomo de carbono
a, lo que indica que el grupo amino está a la izquierda cuando una proyección de Fischer se ordena
de manera tal que el grupo carboxilo queda en la parte superior.

grupo amino y un grupo carboxilo. Es la presencia de estos dos grupos funcionales lo que permite a
los aminoácidos unirse. Un aminoácido puede tener un número de átomos de carbono que separa
estos dos grupos funcionales, pero son de interés particular los alfa (a) aminoácidos, en los cuales
los dos grupos funcionales están separados por exactamente un átomo de carbono.

Los aminoácidos de este tipo se denominan a-aminoácidos porque el grupo amino está conectado
con el átomo de carbono que es alfa (a) al resto de ácido carboxílico. Nótese que este carbono a es
un centro de quiralidad, siempre que el grupo R no sea un solo átomo de carbono. La configuración
de la posición a se analizará en las próximas secciones. Los aminoácidos se acoplan entre sí mediante
uniones amidas, que se denominan enlaces peptídicos:

Las cadenas de aminoácidos relativamente cortas se llaman péptidos. Un dipéptido se formar

cuando se acoplan dos aminoácidos; un tripéptido, a partir de tres aminoácidos; un tetrapéptido a
partir de cuatro, y así sucesivamente. Las cadenas que comprenden un poco más de 40 a 5
aminoácidos se llaman polipéptidos, mientras que las cadenas aún más largas se denominan
proteínas, las cuales cumplen una variedad de funciones biológicas importantes, como se verá en l
sección final de este capítulo. Ciertas proteínas, llamadas enzimas, sirven como catalizadores de la
mayoría de las reacciones que se producen en las células vivas, y se estima que nuestro cuerpo
necesita más de 50.000 enzimas diferentes para que funcione de manera adecuada.
Para poder comprender la estructura y la función de las proteínas, primero deben analizar- se la
estructura y las propiedades de las unidades estructurales más básicas, los aminoácidos.

Estructura y propiedades de los aminoácidos

En la naturaleza se observan cientos de diferentes aminoácidos, pero sólo 20 se encuentran

abundantemente en las proteínas. Los 20 alfa-aminoácidos difieren entre sí sólo en la identidad de
la cadena lateral (el grupo R. resaltado).

APLICACION PRACTICA)))

Nutrición y fuertes de aminoácidos

se vio que 20 diferentes L-aminoácidos son las bases de las proteínas. Nuestro cuerpo puede
sintetizar 10 de estos aminoácidos en cantidad suficiente, pero los otros 10, denominados
aminoácidos esenciales, deben obtenerse a partir de la dieta. Los aminoácidos esenciales son
isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina, arginina, histidina y lisina, y
se obtienen a partir de la digestión de alimentos que contienen proteínas.

Las proteínas que contienen los 10 aminoácidos esenciales se denominan proteínas Completas,
puesto que comprenden todos los elementos base que necesitamos. Por ejemplo, las proteínas

completas incluyen a la carne, pescado la leche y los huevos Las que son deficientes en uno o más
aminoácidos esenciales se denominan proteínas incompletas; por ejemplo, el arroz (deficiente en
lisina y treonina), el maíz (deficiente en lisina y triptófano y los frijoles y guisantes (deficientes en
metionina

La ingesta inadecuada de los aminoácidos esenciales puede ocasionar una serie de enfermedades,
lo cual es evitable con una nutrición apropiada. Los consumidores de carne reciben todos los
aminoácidos necesarios a partir de un trozo de ella, mientras que los vegetarianos deben comer una
variedad de vegetales que se complementan entre sí. En forma alternativa, los vegetarianos pueden
complementar su dieta con una fuente de proteínas completas, como leche o huevos.

Ambos compuestos son aminoácidos, pero no se encuentran en las proteínas. El GABA se halla en el
cerebro y actúa como un neurotransmisor, mientras que la tiroxina lo hace en la glándula tiroidea y
actúa como una hormona.

El ensamblaje de péptidos a partir de aminoácidos

Como se mencionó anteriormente en este capítulo, los aminoácidos se unen para formar péptidos.
Por ejemplo, el glutatión es un tripéptido ensamblado a partir de ácido glutámico, cisteína y glicina.

El glutatión se Encuentra en todos los mamíferos y cumple un papel importante como recolector y
neutralizador de radicales y electrófilos dañinos. El glutatión exhibe dos enlaces peptídicos y abarca
tres residuos de aminoácidos Cando los aminoácidos se unen para formar un péptido, es importante
el orden en el cual se conectan. Por ejemplo, considérese un dipéptido simple formado por la unión
de alanina y glicina. El enlace peptídico puede formarse entre el grupo COOH de la alanina y el grupo
NH2 de la glicina, o a partir del grupo COOH de la glicina y el grupo NH2 de la alanina
La geometría de los enlaces peptídicos Para poder comprender la geometría tridimensional de los
péptidos se debe explorar primero la de los enlaces peptídicos. Recuérdese que _estos enlaces son
uniones amida, y que las amidas tienen una estructura de resonancia significativa que otorga al
enlace C-N cierto carácter de enlace doble.

Como resultado, el átomo de nitrógeno es un híbrido sjT con configuración plana (Figura 25.5). Los
enlaces peptídicos son amidas simples; por lo tanto, exhiben carácter de enlace doble, al igual que
las amidas normales. Como tal, un enlace peptídico experimenta una rotación restrictiva, lo que da
lugar a dos conformaciones posibles denominadas s-trans y s-cis.

En un polipéptido, cada enlace peptídico mostrará una preferencia por adoptar una conformación s-
trans, No obstante, los polipéptidos no son completamente planos, debido a que poseen enlaces
sigma que experimentan rotación libre. Sólo los enlaces peptídicos experimentan rotación
restrictiva.

E n consecuencia, los polipéptidos pueden asumir una variedad de conformaciones, como se

analizará en las siguientes secciones de este capítulo.

se observó que dos tioles pueden unirse a través de un proceso de oxidación para formar un
disulfuro.

De los 20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas, sólo la cisteína contiene un resto tiol
como tal, los residuos de cisteína son los únicos capaces de unirse entre sí mediante puente
disulfuro.
Los puentes disulfuro se observan comúnmente entre residuos de cisteína en la misma cadena
cadenas diferentes.

Estos puentes disulfuro afectan considerablemente la estructura tridimensional y las propiedades

de los péptidos y proteínas, Los péptidos cumplen una variedad de funciones biológicas. Por
ejemplo, consideremos las estructuras de los siguientes dos pentapéptidos:

La leucina encefalina y la metionina encefalina se encuentran en el cerebro, donde actúan en el

control del dolor. Se cree que interactúan con el mismo receptor de la morfina. Nótese que las
secuencias de estos compuestos es la misma, a excepción del último residuo (Leu vs. Met). La
bradiquinina es otro péptido biológicamente importante. Funciona como una hormona que dilata
los vasos sanguíneos y actúa como un agente antiinflamatorio. La bradiquinina es un nonapéptido
(nueve residuos) con la siguiente secuencia:

Cada uno de estos péptidos contiene un puente disulfuro. También nótese que el extremo C terminal
se ha modificado en cada caso. El grupo NH2 en cada caso indica que el grupo OH del C terminal se
ha reemplazado con uno NH2 • En otras palabras, el grupo COOH se ha converádo en un grupo
CONH2 (un resto amida). Si bien la vasopresina y la oxitocina son similares en estructura, tienen
funciones muy diferentes. La vasopresina se libera a partir de la glándula pituitaria y causa
reabsorción del agua por parte de los riñones y controla la presión sanguínea. La oxitocina induce el
trabajo de parto y estimula la producción de leche en las madres que amamantan. Estos ejemplos
ilustran cómo una pequeña diferencia en la estructura puede producir una grande en la función. A
lo largo del resto del capítulo, se verán otros ejemplos de la relación que existe entre estructura y
función.
APLICACIÓN EN MEDICINA) Antibióticos polipéptidos

Algunos polipéptidos que se encuentran en la naturaleza están entre los antibióticos bactericidas
más potentes, La mayoría tiene estructuras cíclicas y suelen contener D-aminoácidos que por lo
general no se Encuentran en plantas y animales. Además, muchos antibióticos polipeptídicos
contienen regiones compuestas de hidratos de carbono o heterociclos en lugar de aminoácidos. la
neomicina, uno de los principales componentes del Neosporin. Los otros dos ingredientes en el
Neosporin son los antibióticos polipeptídicos, que se denominan bacitracina y polimixina.
La bacitracina es una mezcla compleja de polipéptidos que se aisló por primera vez en 1954 a partir
de Bacillus Subtilis. El producto comercial denominado bacitracina es principalmente una mmezcla
de bacitracina A Se cree que este compuesto Se une a una enzima que las bacterias Usan para
sintetizar sus paredes celu lares para, de esta manera, inhibir la síntesis de la pared celular, En estas
condiciones, las bacterias no pueden mantener su presión osmótica interna (4-20 atm) que causa
que éstas estallen. Se ha encontrado que los efectos de la bacitracina aumentan ante la presencia
Cinc, por lo tanto, Suele usarse cinc bacitracina en preparaciones tópicas que se utilizan para tratar
infecciones locales No es absorbido por el aparato gastrointestinal, por lo tanto, el suministro por
vía oral suele ser ineficaz

La polimixina B se aisló por primera vez en 1947, a partir de la bacteria Bacillus polymyxa. La
polimixina B también suele utilizarse en preparaciones tópicas para tratar infecciones locales. Al
igual que la bacitracina A, tampoco es absorbida por el aparato gastrointestinal; por lo tanto, el
suministro por vía oral suele ser ineficaz en el tratamiento de infecciones intestinales. La bacitracina
A y la polimixina B apuntan a diferentes bacterias y, por ende, se las suele combinar en preparaciones
tópicas, como el Neosporin.

Las proteínas fibrosas, como la α-queratina, el colágeno y la fibroína de la seda, tienen una función
estructural en organismos vertebrados. Estas proteínas comparten características que les confieren
fuerza y flexibilidad, y su unidad estructural fundamental es la repetición de un elemento simple de
estructura secundaria. Son insolubles en agua debido a la alta concentración de residuos
aminoácidos hidrofóbicos tanto en su interior como en su superficie. Esta característica permite que
estas proteínas se empaqueten para formar estructuras complejas. En el caso de la α-queratina, se
forma una hélice superenrollada que aumenta su resistencia, similar a cómo se trenzan las cuerdas
para hacer una soga más fuerte.
 PubliCE Premium, (PubliCE Premium) 2006

Monografía

Utilización de la L-Carnitina como

Suplemento Dietético una Revisión
Científica
Fernando Naclerio

RESUMEN

No Disponible

Palabras Clave: carnitina, ayuda ergogénica, hipertrofia

INTRODUCCION

Debido al rol fundamental que la carnitina desempeña en el metabolismo de las grasas, no es extraño que en los últimos
años se halla destacado su posible implicación como substrato ergogénico destinado a mejorar el rendimiento físico o
incluso como un potente agente lipolítico que podría incrementar la degradación o perdida de grasa corporal (Kerner &
Hoppel 2000). No obstante, las evidencias científicas presentadas hasta ahora, no han podido demostrar concluyentemente
ninguno de estos efectos en sujetos sanos (Barnett, et al. 1994, Burke, et al. 2006).

Es posible que los beneficios de la ingesta de carnitina radiquen fundamentalmente en una mejora de los procesos de
recuperación, reduciendo el daño muscular y optimizando la acción de ciertas hormonas como la testosterona o la Gh para
estimular los procesos de recuperación luego de esfuerzos intensos (Brass 2004, Di Pasquale 1997, Kraemer, et al. 2003,
Kraemer, et al. 2006).

En este artículo se describe el rol esencial de la carnitina en el organismo, así como su participación en otras funciones
celulares vinculadas a los procesos de producción de energía. Al mismo tiempo, se diferencia el rol de la carnitina como
substrato endógeno esencial en el metabolismo de las grasas del que puede desempeñar al ser ingerido como suplemento
nutricional.

Finalmente, considerando la cinética de asimilación de la L-carnitina oral, así como los resultados de las investigaciones
científicas más relevantes, se ofrecen las indicaciones más oportunas para su consumo como suplemento dietético.

DESCRIPCION, ALMACENAMIENTO Y EXCRECION DE CARNITINA EN EL

ORGANISMO HUMANO

Fernando Naclerio. (2006)

UtilizaCión de la L-Carnitina Como Suplemento DietétiCo una Revisión CientífiCa. PubliCE Premium
La carnitina, en su forma biológicamente activa, la L-Carnitina (3 hydroxy 4 N trimetil-aminobutirato) es una proteína
natural sintetizada a partir de la metionina y la lisina en el hígado, los riñones, el cerebro y los testículos. Desde estos
sitios la L-carnitina es transportada hacia otros órganos que no pueden sintetizarla, como la masa muscular y el corazón
(Burke, et al. 2006).

Un adulto almacena entre 20 gr a 25 gr de carnitina en su organismo y excreta por vía renal entre 15 mg y 50 mg por día.
De esta manera, los requerimientos diarios de carnitina podrían satisfacerse con facilidad, manteniendo un aporte calórico
adecuado, en donde las proteínas representen entre el 15% y el 30% de las calorías totales, siendo al menos la mitad
suministradas desde las carne, aves, pescados o productos lácteos, que constituyen las fuentes principales de L-carnitina
en la naturaleza (Cerretelli & Marconi 1990, Wagner, et al. 2000).

La carnitina contenida en los alimentos se absorbe a través del intestino por medio de un sistema de transporte activo que,
es específico para la carnitina cuya biodisponibilidad ha sido valorada entre el 54% y el 87% dependiendo de la cantidad
aportada en cada ingesta (Rebouche 2004).

Las posibles carencias de carnitina en el organismo han sido relacionadas con trastornos en los mecanismos de absorción
intestinal, la síntesis o el transporte y captación de la carnitina en los tejidos, así como también a una excesiva excreción
renal u otras situaciones especiales como castración (en animales de laboratorio), hipertiroidismo o aumento de su
necesidad metabólica por trabajos físicos extremos no compensados por una adecuada ingesta desde la dieta, como puede
ocurrir en los vegetarianos (Cerretelli & Marconi 1990, Rebouche 2004, Serge, et al. 1988).

El plasma contiene entre 41.3 a 64.3 5moles . litro de carnitina, en donde la forma libre comprende entre el 70% al 85%
del total (Cerretelli & Marconi 1990). En la mayoría de los tejidos del organismo, las concentraciones de carnitina son más
elevadas respecto a las del plasma (Cerretelli & Marconi 1990).

El hígado contiene ~ 900 5moles . kg, y el músculo esquelético ~4000 5moles. kg, de los cuales entre el 80% y el 90%
están en forma libre y el resto en forma acetilada, formando acetil-carnitina (Cannon 1999). Debido a esto, la carnitina es
absorbida en los tejidos por medio de un sistema de transporte activo dependiente de sodio, cuyos tiempos de intercambio
pueden variar significativamente entre unos y otros (Rebouche 2004).

El riñón y el hígado muestran tiempos de intercambio más cortos, comprendidos entre 0.4 y 1 o 3 horas, mientras que el
músculo esquelético y el cerebro, al contener mayores concentraciones de carnitina, tienen tiempos de intercambios
muchos más largos comprendidos entre 4 a 5 y 7 o 10 días respectivamente (Cerretelli & Marconi 1990, Rebouche 2004,
Serge, et al. 1988).

En la masa muscular, el sistema de transporte para absorber carnitina desde la sangre ha mostrado tener más afinidad y
eficiencia en las fibras lentas, que poseen mayor densidad mitocondríal respecto de las rápidas (Rebouche 2004).

ROL DE LA CARNITINA EN EL ORGANISMO

La carnitina es un compuesto fundamental del metabolismo de las grasas, que permite el transporte de los ácidos grasos
de cadena larga (> de 10 carbonos) hacia el interior de las mitocondrias en donde son degradados para producir energía
(ATP) (Burke, et al. 2006, Lehninger, et al. 1993).

Antes de ingresar en la mitocondria, los ácidos grasos deben ser activados y formar Acil-coA, que resulta de la unión del
ácido graso con la coenzima A. La Figura 1, muestra como en presencia de carnitina, el acil-CoA produce Acilcarnitina el
cual se une a un transportador específico para poder atravesar la membrana interna de la mitocondria. Una vez dentro de
la mitocondria, la Acilcarnitina regenera el Acil-coA y libera a los ácidos grasos que entrarán en el ciclo de la
Betaoxidacion desde donde se generan moléculas de ACetil CoA que entran al ciclo de Krebs para generar hidrógenos y
electrones de la misma manera que el acetil CoA derivado desde la glucosa (Manore & Thompson 2000).

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 Figura ﾕ. Rol fisiológico de la carnitina como substrato esencial para permitir el ingreso de los ácidos grasos en la matriz
mitocondríal (tomado de Lehninger et al 1993).

El rol fisiológico esencial de la carnitina, consiste en mantener una adecuada oxidación de grasas, evitando la acumulación
de Acil-CoA citoplasmático que a su vez inhibirá la captación de grasas desde la sangre. La falta de carnitina celular
provocaría una acumulación de ácidos grasos sanguíneos lo cual se ha relacionado con el desarrollo de trastornos
metabólicos y cardiovasculares (Lehninger, et al. 1993, Newsholme & Leech 1994).

La acción fisiológica de la carnitina permite mantener una concentración citoplasmática adecuada de Coenzima A que es
un factor indispensable para mantener la tasa de producción de energía aeróbica. La coenzima A, estimula el complejo
enzimático piruvato deshidrogenada o PDH para formar Acetil CoA a partir del ácido pirúvico acumulado en el citoplasma
(Brooks, et al. 2005).

La disponibilidad de suficientes cantidades de carnitina en el citoplasma, permite a la enzima carnitina aciltransferasa,

formar acetil-carnitina, y liberar la CoA para evitar la acumulación de Acetil CoA y favorecer la acción de la PDH.

Acetyl COA + Carnitina — Acetyl Carnitina + CoA

Carnitina-Acyl-Transferasa

De esta manera, se mantienen más estables los niveles de glucógeno y se atenúa la formación de ácido láctico, el
catabolismo muscular y la producción de amonio intracelular que puede liberarse hacia la sangre y afectar el
funcionamiento del sistema nervioso central (Manore & Thompson 2000, Wagenmarkers 1998).

EFECTO DEL EJERCICIO SOBRE LAS CONCENTRACIONES PLASMÁTICAS Y

MUSCULARES DE CARNITINA

En reposo, sólo entre un 10% a un 20 % del total de la carnitina muscular esta en forma de acetilcarnitina de cadena larga,
una pequeña parte (~ 5%) como acetilcarnitina de cadena corta y el resto (~ 80%) se encuentra como carnitina (Brass
2000).

Diversos estudios han demostrado que las concentraciones de carnitina en el músculo esquelético pueden variar en función
de la intensidad del ejercicio. Durante un trabajo aeróbico de baja intensidad (<2º umbral) sostenido durante 60 minutos,
los niveles absolutos o relativos de carnitina o acetilcarnitina no se modifican significativamente, mientras que cuando la
intensidad es cercana o superior al 2º umbral, ya a los 10 minutos de haber iniciado el ejercicio, las concentraciones de
carnitina descienden hasta un ~ 40%, mientras que la acetilcarnitina de cadena corta se incrementa hasta un ~ 60%. Estas
modificaciones se acentúan luego de 20 minutos y no se normalizan hasta aproximadamente 1 hora luego de finalizar el
ejercicio (Brass 2000).

Con intensidades de ejercicio elevadas, cercanas o por encima de la velocidad máxima aeróbica (> VO 2 máximo) la
elevación continua de las concentraciones de acetilcarnitina muscular estimulan la formación de acetil CoA hasta

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sobrepasar la capacidad de la PDH que no podrá metabolizar todo el ácido pirúvico formado desde la glucólisis y por lo
tanto se formará mayor cantidad de ácido láctico (Brass 2000, Wagenmarkers 1998).

Por otro lado, los niveles de carnitina plasmática tienden a permanecer relativamente estables ya que sus descensos
iniciales son rápidamente reestablecidos e incluso sobrepasados por la liberación de carnitina o acetilcarnitina desde el
músculo o el hígado (Cerretelli & Marconi 1990, Di Pasquale 1997).

Aunque los depósitos musculares de acetilcarnitina son permanentemente utilizados para mantener las concentraciones de
carnitina libre en la masa muscular, estos pueden descender significativamente luego de esfuerzos predominantemente
aeróbicos y sostenidos a intensidades cercanas o superiores al 2º umbral, como ocurre durante las carreras de ciclismo de
carretera (Tour de Francia, vuelta a España, etc) (Bucci 1998, Cerretelli & Marconi 1990).

La velocidad del trabajo asociada al 2º umbral determina un nivel de intensidad a partir del cual la tasa de oxidación de
grasas comienza disminuir al mismo tiempo que se incrementa el intercambio entre la carnitina (que disminuye) y a
acetilcarnitina (que aumenta) (Brass 2004).

La concentración de carnitina necesaria para que la enzima carnitina aciltrasnfersa 1 (ver Figura 3) alcance su velocidad
media de acción es de~ 400 a ~ 700 5M, bastante por debajo de las concentraciones musculares normales (~ 4000 5mol) y
por lo tanto, en sujetos que no tengan una deficiencia de carnitina muscular el contenido normal de carnitina es suficiente
para saturar al máximo la velocidad de transporte de los ácidos grasos hacia la mitocondria (Brass 2004).

De acuerdo con esto, la ingestión oral de L-carnitina destinada a incrementar su contenido muscular no podría causar un
incremento en la tasa de metabolización de grasas para dar energía. No obstante, como la carnitina se distribuye en
diferentes compartimientos dentro de la célula muscular, durante el ejercicio sostenido a intensidades cercanas o por
encima del 2º umbral, la disminución en la tasa de metabolización de grasas podría asociarse con una reducción de la
carnitina que a su vez es acompañada por un incremento proporcional de su forma acetilada. De todos modos, en sujetos
sanos, los cambios en la selección de los combustibles energéticos se producirán en todas las personas
independientemente de las concentraciones de carnitina muscular ya que están determinados por la capacidad de las vías
energéticas para sostener una intensidad de trabajo determinada, que será más alta o más baja según el nivel de
rendimiento de cada sujeto (Brass 2004, Di Pasquale 1997).

Las patologías asociadas a la deficiencia de carnitina muscular se manifiestan por medio de una significativa debilidad
muscular, que se produce cuando las concentraciones de carnitina caen entre un 25% a un 50% por sobre los valores
normales. En estos casos, la ingesta de carnitina oral ha mostrado ser efectiva para mejorar el rendimiento (Brass 2004).

De todas formas, los beneficios obtenidos en sujetos con déficit de carnitina no pueden extrapolarse a las personas sanas
en donde, si bien la realización de un ejercicio sostenido y prolongado puede determinar una reducción significativa de las
concentraciones de carnitina muscular, el grado de esta disminución no debería alcanzar valores superiores al 20% y por lo
tanto no debieran afectar el rendimiento físico (Brass 2004).

Respecto a los efectos o adaptaciones a largo plazo, causados por diferentes tipos de entrenamiento sobre las
concentraciones endógenas (plasmáticas o musculares) de carnitina o su forma acetilada, parece que estas no sufren
cambios significativos ya que sus modificaciones serían una respuesta aguda a las carga de trabajo físico (Brass 2000).

EFECTOS DE LA SUPLEMENTACION CON L-CARNITINA SOBRE EL

RENDIMIENTO FISICO

Inicialmente, la suministración oral de L-carnitina se aplicó en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares para

ayudar a metabolizar los ácidos grasos y reducir los síntomas de debilidad muscular (Cerretelli & Marconi 1990, Di
Pasquale 1997). En cardiópatas, los tratamientos con L-carnitina han sido efectivos en mejorar la tolerancia a los esfuerzos
físicos, mostrando correlaciones significativas con el incremento de la potencia, la capacidad aeróbica y la reducción de los
síntomas de isquemia de miocardio. No obstante, hasta el momento no existen evidencias científicas concluyentes que
demuestren su efecto para mejorar la metabolización de grasas en sujetos que no presenten deficiencias o trastornos
cardiovasculares, independientemente de su nivel de grasa corporal (Cerretelli & Marconi 1990, Di Pasquale 1997,
Kraemer, et al. 2003).

La ingesta de suplementos orales con L-carnitina ha mostrado una biodisponibilidad de entre el 5% al 18% sobre la dosis
total dependiendo de la cantidad ingerida cada vez. La baja biodisponibilidad de la carnitina se debe a que la mayor parte

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de esta es degradada por los microorganismos del intestino grueso (Brass 2000, Rebouche 2004).

Una vez en la circulación la carnitina es rápidamente distribuida en el organismo, pero si las concentraciones plasmáticas
exceden la máxima capacidad de reabsorción renal (60 a 100 mol/L) su exceso es rápidamente eliminado por orina (Brass
2000, Rebouche 2004).

Existiría un umbral o rango adecuado de concentración de carnitina plasmática, que afecta la cantidad de carnitina filtrada
y la eficiencia de los mecanismos de absorción renal. De esta manera, cuando la cantidad de carnitina filtrada se
incrementa por sobre el rango mencionado, la tasa de excreción renal aumenta rápidamente y viceversa. Con niveles
normales, la reabsorción renal de L-carnitina es muy eficiente, recuperando entre el 90% y el 99% del total filtrado. No
obstante, si los niveles de L-carnitina aumentan bruscamente, como ocurre al ingerir suplementos orales, la eficiencia de la
reabsorción disminuye y se expulsa más por orina para mantener los niveles normales. Por lo tanto, la suplementación con L-
carnitina perturba la normalidad de su cinética endógena causando modificaciones agudas en sus concentraciones
sanguíneas que pueden afectar su intercambio entre las formas libres y acetiladas a través de las membranas celulares
(Rebouche 2004).

Rebouche (2004), indica que al inyectar 30 mg por kg de peso corporal de carnitina por vía endovenosa, su incremento
sanguíneo es compensado por un incremento proporcional de su excreción renal que mantiene la homeostasis de carnitina
dentro de las 12 o 24 horas luego de ser suministrada. Este autor, destaca que las dosis simples (un vez por día) de entre
92.5 a 185 mmol po kg de peso corporal, suministradas por vía endovenosa no causan incrementos en los niveles de
carnitina muscular en varones adultos activos, ya que estas concentraciones son inferiores al 10% de las cantidades totales
de carnitina encontradas en el músculo esquelético.

De esta manera, las dosis simples de L-carnitina serían ineficaces para generar incrementos sostenidos de sus
concentraciones plasmáticas y forzar un aumento de su contenido muscular, ya que los riñones normalizarán eficazmente
sus niveles en un periodo relativamente corto de tiempo (12 a 24 horas) que es inferior al que necesita la masa muscular
para producir los intercambios de carnitina (~ 191 horas) (Cerretelli & Marconi 1990, Rebouche 2004).

Por el contrario, la suministración de múltiples dosis de L-carnitina durante 28 días, si ha sido efectiva para incrementar
ligeramente (~13%) las concentraciones de carnitina muscular en corredores de larga distancia que consumieron ~2 gr de
carnitina oral divididas en 3 dosis iguales a lo largo del día (Rebouche 2004). El incremento crónico de los niveles
plasmáticos de carnitina permite mantener más estables las concentraciones totales de carnitina muscular y hepática, ya
que estas no se degradarían para mantener los niveles plasmáticos (Brass 2000). En maratonistas o ciclistas de ruta que
realizan de forma sistemática esfuerzos prolongados e intensos, cercanos e incluso por encima del 2º umbral, la
suplementación oral con L-carnitina por más de 14 días, ha mostrado ser efectiva para mantener e incluso incrementar los
niveles de carnitina muscular, evitando su reducción significativa (respecto a un grupo control) luego de varios días de
esfuerzos intensivos como los que se producen durante un Tour de Francia o una vuelta a España (Cerretelli & Marconi
1990, Di Pasquale 1997).

Rebouche (2004) indica que la ingesta oral de 30 mg por kg de peso corporal de L-carnitina conduce a un incremento
progresivo de sus concentraciones plasmáticas y alcanza un pico máximo de 27 5mol por L luego de 3 horas, observándose
concentraciones de entre 18 a 29 5mol por L hasta las 6 horas posteriores a la ingesta. Este mismo autor, destaca que al
suministrar dosis de 100 mg por kg de peso corporal, el pico de concentración plasmática de carnitina se alcanza a las 3
horas luego de su ingesta.

Debido a la baja biodisponibilidad y a las altas perdidas producidas por orina, cuando se ingieren suplementos orales con L-
carnitina, sus concentraciones plasmáticas permanecerán elevados significativamente sólo entre 3 y 6 horas. De esta manera,
para que la suplementación oral sea efectiva deben consumirse dosis repetidas con cantidades relativamente elevadas (entre
1 a 2 gr) durante periodos relativamente largos de tiempo (> 14 a 21 días) (Brass 2000).

Respecto al efecto de la L-carnitina para atenuar la producción de ácido láctico, Ransone y Lefavi (1997), no observaron
este efecto al estudiar a 26 corredores que realizaron pruebas de 400 m o 1500 m, en donde la ingesta oral de 2 gr de L-
carnitina por día no produjo variaciones significativas en los niveles de ácido láctico medidos 1, 3 y 5 minutos luego de
finalizar el esfuerzo (Ransone & Lefavi 1997).

Por otro lado, al incrementar ligeramente las concentraciones plasmáticas de carnitina y su forma acetilada se produce a
un ligero aumento de la concentración sanguínea de cuerpos cetónicos, que en situaciones de ejercicio prolongado o en las
horas posteriores a un entrenamiento intenso ayudan a mantener la estabilidad de las membranas musculares facilitando
la acción de hormonas anabólicas como la testosterona o la Gh que desempeñan un rol fundamental en los procesos de
recuperación inhibiendo el catabolismo y estimulando la síntesis proteica (Di Pasquale 1997).

Kraemer y col (2003), investigaron a 10 varones de 22.7±2.7 años que realizaron un entrenamiento de fuerza durante 3

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semanas e ingirieron dos dosis de 1 gr de L-carnitina-L-tartrato (un emulgente utilizado para mantener estable la carnitina
dentro de las cápsulas). La primera dosis se ingería por la mañana y la segunda 3 horas antes de entrenar (al medio día).
Los resultados indicaron que el grupo suplementado mejoraba significativamente los procesos de recuperación y mostraba
una reducción significativa de los daños musculares causados por los entrenamientos de fuerza. Los autores de este
estudio, mencionan que la suplementación con 2 gr de L-carnitina por día durante tres semanas conduce a un incremento
significativo de las concentraciones de carnitina plasmática, que a su vez estimula la vasodilatación de capilares,
incrementa la difusión de oxígeno hacia la célula y reduce la hipoxia tisular típica de los trabajos de fuerza. La resonancia
magnética nuclear, indicó una reducción de entre un 7% y un 10% de los daños musculares, mayor integridad de las
membranas y estabilidad de los receptores para la acción de hormonas anabólicas como la testosterona y la Gh, así como
del factor de crecimiento IGF-1. Estas respuestas, han sido relacionadas a una optimización de los procesos de
regeneración muscular (absorción y recuperación de sustratos energéticos y síntesis de proteínas).

Los resultados de este estudio son similares a los obtenidos por el mismo grupo de investigadores, en un trabajo similar en
donde observaron que la suplementación con 2 gr de L-carnitina por día, durante 21 días, suministradas en dos dosis de 1
gr (junto con el desayuno y con la comida), ayuda a mantener la integridad y eficiencia de los receptores androgénicos
musculares luego de entrenamientos de fuerza. Estos resultados, se acentúan cuando se ingieren hidratos de carbono,
protejas y grasas luego del entrenamiento (Kraemer, et al. 2006).

Las evidencias científicas presentadas indican, que si bien la suplementación oral con L-carnitina no se relaciona con un
incremento de la metabolización de grasas y menos aún con la perdida de grasa corporal, sus beneficios serían los
siguientes:

1. Reducción el daño celular, al atenuar la hipoxia creada durante un ejercicio intenso (Kraemer, et al. 2003, Volek , et al.
2002).
2. Minimizar la generación de radicales libres producidos por el estrés mecánico y el aumento de la demanda metabólica
(Kraemer, et al. 2003, Volek , et al. 2002).
3. Optimiza la acción hormonal, al mantener la integridad de la célula manteniendo la densidad e integridad de los
receptores para la acción de la testosterona y la GH (Kraemer, et al. 2003, Kraemer, et al. 2006).
4. La acción anterior, favorece la regeneración de los substratos y la hidratación celular, así como la síntesis y el balance
neto de proteínas musculares (Kraemer, et al. 2003, Kraemer, et al. 2006, Tipton & Wolf 2001).

RECOMENDACIONES PARA INGERIR LA L-CARNITINA COMO SUPLEMENTO

DIETÉTICO

En deportistas o personas activas se recomiendan dosis de entre 2 a 3 gr por día, divididas en dos a tres tomas de igual
cantidad (~ 1 gr) a ingerirse al desayuno, comida y antes de entrenar (Rebouche 2004).

Considerando la cinética de asimilación de la carnitina oral, podría recomendarse la siguiente forma de consumo:

● Una dosis simple (1 gr) unas 3 horas antes del entrenamiento.

● Una dosis doble (~2 gr) suministrada inmediatamente antes de iniciar el entrenamiento.

De esta manera, los niveles de carnitina sanguínea se mantendrán elevados durante el entrenamiento y dentro de las 3 a 6
horas posteriores, que es cuando se han evidenciado efectos beneficiosos de su suplementación (Kraemer, et al. 2003,
Rebouche 2004).

Para determinar incrementos en las concentraciones musculares, la suplementación debe prolongarse al menos por 14 o
21 días o incluso hasta 6 meses (Brass 2000, Cerretelli & Marconi 1990, Rebouche 2004).

Knechtle (2002), recomienda normalizar la dosificación respecto al peso corporal y recomienda un aporte diario de 15 a 30
mg por kg de peso divididos en dos dosis. Este aporte es similar al utilizado por Volek y cols. (2002) en donde se suministró
2 gr diarios de L-carnitina a un grupo de sujetos cuyo peso corporal fue de 78.7+8.5 kg es decir ~25.4+2.5 mg.

Si bien en algunos trabajos se ha propuesto ingerir la L-carnitina junto con las comidas, algunos autores han recomendado
ingerirla aislada de otras fuentes de proteínas o aminoácidos, ya que estos podría disminuir su absorción intestinal
(Knechtle 2002).

Fernando Naclerio. (2006)

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FORMAS DE PRESENTACION Y POSIBLES EFECTOS SECUNDARIOS

La L-carnitina suele presentase encapsulada o en liquido o también junto u otros nutrientes formando parte de la
formulación de barritas o concentrados con hidratos de carbono o proteínas (Naclerio Ayllón 1999).

En algunos casos, se han mencionado ciertas irregularidades en los productos con L-carnitina observándose menores
concentraciones (- 48%) respecto a la mencionada por los fabricantes de 12 productos que contenían L-carnitina (Brass
2000).

Respecto a los posibles efectos secundarios relacionados con la ingesta oral de L-carnitina, hasta el momento no existen
evidencias que la ingesta de dosis únicas o múltiples de L-carnitina comprendidas entre 2 y 6 gr totales por día pueda
causar alteraciones en la salud. De todos modos, en algunos casos se ha mencionado que dosis diarias superiores a los 3 gr
podrían causar trastornos gástricos y diarrea (Brass 2000, Naclerio Ayllón 1999).

REFERENCIAS

1. Barnett, C., Costill, D. L., Vukovich, M. D., Cole, K. J., Goodpaster, B. H., Trappe, S. W. & Fink, W. J (1994). Effect of L -carnitine
supplementation on muscle and blood carnitine content and lactate accumulation during high-intensity sprint cycling. Int J
Sport Nutr, 4, 280-288
2. Brass, E. P (2000). Supplemental carnitine and exercise. Am J Clin Nutr., 72(suppl), 618S-623S
3. Brass, E. P (2004). Carnitine and sports medicine: use or abuse?. ANNALS of the New York acamdemy of sciences, 1033, 67-78
4. Brooks, G. A., Fahey, T. D. & Baldwin, K. M (2005). Exercise physiology (4º ed.) . McGraw Hill
5. Bucci, T. R (1998). Dietary Supplements as ergogenic Aids Chapter 13. In Wolinsky, I. (Ed.), Nutrition in Exercise and sport, (pp.
315-368): CRC Press
6. Burke, L., Cort, M., Cox, G., Crawford, R., Desbrow, B., Farthing, L., Minehan, M., Shaw, N. & Warnes, O (2006). Supplements and
sports foods, chapter 16. In Burke, L. and Deakin, V. (Eds.), Clinical sports nutrition (3 th ed.): McGraw-Hill
7. Cannon, J. P (1999). L-Carnitine and anaerobic exercise. . Strength Cond. J., 21(5), 36-37
8. Cerretelli, P. & Marconi, C (1990). L- Carnitine supplementation in humans. The effects on physical performance. Int J. Sports Med.,
11(1-14.)
9. Di Pasquale, M (1997). Amino acids and protein for the athletes, The anabolic edge. Boca Raton New York. CRC Press
10. Kerner, J. & Hoppel, C (2000). Fatty acid import into mitochondria. Biochim Biophys Acta, 1486, 1-17
11. Knechtle, B. H (2002). Ergogene Supplemente. Basel, Karger pp 254-272
12. Kraemer,J., Spiering, A., Volek, J., Ratamess, N. A., Sharman, J., Rubin, R., French, D. N., Silvestre, R., Harfiled, L., Van Heest, L.,
Vingren, L., Judelson, A., Deschenes, M. Maresh, C (2006). Androgenic responses to resistance exercise: Effects of feeding
and L-Carnitine. Med. Sci. Sports Exc, 38(7), 1288-1296
13. Lehninger, A. L., Nelson, D. L. & Cox, M. M (1993). Principios de bioquímica (2º ed.). Barcelona: OMEGA
14. Manore, M. & Thompson, J (2000). Sport Nutrition for health and performance. Human Kinetics
15. Newsholme, E. A. & Leech, A. R (1994). Biochemichal for the medical sicences. Whiley
16. Ransone, J. K. & Lefavi, R. G (1997). he Effects of dietary L- carnitine on anaerobic exercise lactate in elite male athletes. J.
Strength Cond. Res. 11(1), 4-7
17. Rebouche, C. J (2004). Kinetics, pharmacokinetics, and regulation of l-carnitine and acetyl -carnitine metabolism. ANNals of the
New Cork Academy of sciences, 1033( 30-41)
18. Serge, G., Bianchi, E., Corsi, M., D'Iddio, S., Ghirardi, O. & Maccari, F (1988). Plasma and urine pharmacokinetics of free andshort-
chain carnitine after administration of carnitine in man. Drug Res(38), 1830-1834
19. Tipton, K. D. & Wolf, R (2001). Exercise, protein metabolism and muscle growth. Int J. Sports Nutr. Exc. Metab., 11(1), 109-132
20. Wagenmarkers, A. J. M (1998). Muscle amino acid metabolism at rest and during exercise in human physiology and metabolism.
Exc sports Sci. Rev, 26, 287-314

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Fernando Naclerio. (2006)

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 REBIOL 2013; 33(2): 34-41, Julio - Diciembre
Revista Científica de la Facultad de Ciencias Biológicas.
Universidad Nacional de Trujillo. Trujillo. Perú

Artículo Original

Efecto citotóxico y genotóxico del aspartameR a

diferentes tiempos y concentraciones en el ciclo
celular de Allium cepa

Cytotoxic and genotoxic effects of aspartameR at different times and

concentrations in the cell cycle of Allium cepa

Fátima Zavala De La Cruz, Juan César Muro Morey, José A. Saldaña

Jiménez, Gina Zavaleta Espejo y Fiorela Luján Gonzáles
Laboratorio de Biología de la Reproducción. Departamento de Ciencias Biológicas. Universidad Nacional de
Trujillo. Trujillo. Perú

RESUMEN

El aspartameR es un edulcorante artificial que presenta sospechosos efectos secundarios tóxicos. Por tal
motivo, el objetivo de la presente investigación es determinar el efecto citotóxico y genotóxico del aspartame a
diferentes tiempos y concentraciones en el ciclo celular de Allium cepa. Se expusieron bulbos enrraizados de A.
cepa a soluciones de aspartame a 0,1, 0,3 y 0,4 mg/mL y un control y un testigo durante 24 horas. Se observó
una disminución del Índice mitótico y de fases en relación inversa al aumento de la concentración de aspartame;
asimismo, se observó un aumento del índice de buds nucleares directamente al aumento de aspartame. Se
concluye que el aspartame presenta efecto citotóxico disminuyendo el IM y genotóxico aumentando la
frecuencia de buds nucleares.

Palabras clave: Aspartame, allium cepa, efecto citotóxico-genotóxico

ABSTRACT

The aspartameR is an artificial sweetener having suspected toxic side effects. Therefore, the objective of this
research is to determine the cytotoxic and genotoxic effects of aspartame concentrations and at different times in
the cell cycle of Allium cepa. Enrraizados bulbs of A. cepa to aspartame solutions at 0.1, 0.3 and 0.4 mg / mL
and a control and a control were exposed for 24 hours. Mitotic index decreased phase and inversely with the
increasing concentration of aspartame was observed; also increasing the rate of nuclear buds directly to increased
aspartame was observed. It is concluded that aspartame has cytotoxic effect by decreasing the IM and genotoxic
increasing the frequency of nuclear buds.

Keywords: Aspartame, Allium cepa, genotoxic-cytotoxic effect

 INTRODUCCIÓN

El aspartame es un edulcorante artificial es 180-200 veces mayor que la de la sacarosa y es

consumida por millones de personas en aproximadamente 6000 productos como las bebidas gaseosas,
goma de mascar, jugos de frutas, gelatinas y jaleas. Se ha asociado con muchos problemas de salud
cuando se ingiere después de haber estado expuesto durante más de 30 minutos a temperaturas
mayores de 40°C1,2. Es una neurotoxina compuesta por 3 componentes: ácido aspártico 40%,
fenilalanina 50% y metanol 10%; de ellos, el metanol es extremadamente tóxico, es fácilmente
absorbido después de la ingestión, inhalación o exposición dermal y metabolizado por el hígado en
formaldehido3.
La estabilidad del aspartame depende del pH y de la temperatura del medio, es estable a pH 3-5, su
mejor estabilidad está a pH de 4.3, es menos estable a pH > 5 y también se hace menos estable con el
calor4. Dicho endulzante se encuentra naturalmente en carnes, legumbres, productos lácteos y frutas.
Fue descubierto en 1965 por James Shlatter5. Su uso se inicio hace más de 25 años y está aprobado en
más de 90 países. Es un constituyente de más de 6,000 productos, y cuenta con la aprobación de la
FDA (por sus siglas en inglés de Food and Drug Administration) en los EE.UU6.
Se ha reportado que los aminoácidos del aspartame actúan de manera individual o combinada en el
sistema nervioso central (SNC) provocando efectos adversos que incluyen alteraciones neuronales,
desórdenes conductuales y enfermedades neurodegenerativas. Si bien, no se ha determinado los
mecanismos de acción en estos eventos, se ha descrito que la función de ambos aminoácidos en el
SNC es de tipo excitador y que el incremento plasmático de ambos aminoácidos provenientes de la
ingesta de alimentos y bebidas elaboradas con este edulcorante, ocasiona sobre excitación neuronal
debido a la entrada de iones Ca2+ en la célula, favoreciendo una cascada de reacciones con generación
de radicales libres (RL)7. El consumo habitual del aspartame no sólo puede provocar enfermedades,
sino también adicción clínica8.
Todo producto que contengan ASP debe ser debidamente etiquetados, en atención a los que
presentan la enfermedad hereditaria fenilquetonuria, que son sensibles a fenilalanina (uno de los
metabolitos compponentes)9. La fenilquetonuria clásica (PKU) se produce por defecto del gen que
codifica la enzima fenilalanina hidroxilasa (FAH) ubicado en el cromosoma 12q22-24.1. Se
caracteriza por presentar niveles de fenilalanina (FA) en la sangre arriba de 20 mg/dl. Si esta
enfermedad no es diagnosticada y tratada precozmente, ocasiona deterioro progresivo en el sistema
nervioso central, produciendo retardo mental moderado o profundo10.
En el Instituto Ramazzini de Italia se estudiaron siete grupos de ratas que fueron alimentadas
administrándoles concentraciones de 0 a 100,000 ppm de aspartame en la dieta, desde la 8va semana
de vida hasta que se produjo la muerte natural. Las ratas fallecidas fueron sometidas a una biopsia
completa para revisar el estado de sus órganos. Como resultado observaron por primera vez de forma
experimental que, el aspartame aumenta la incidencia de tumores malignos, incrementa la aparición de
linfomas y leucemias, aumenta la incidencia de carcinomas de pelvis renal y uréteres, y por último,
aumenta la incidencia de Schwannomas de nervios periféricos; por lo tanto, según la fundación
Ramazzini APM es un compuesto multicarcinogénico, donde los efectos son evidentes en dosis diaria
de 20 mg/Kg de masa corporal, mucho menor que el actual consumo diario aceptable de 40 mg/Kg y
50 mg/Kg de masa corporal para Europa y Estados Unidos respectivamente11.
En 1938 el uso de Allium cepa se introdujo como un sistema de prueba biológico para evaluar los
efectos citogenéticos de la colchicina. Desde entonces ha sido un material biológico de amplio uso,
debido al crecimiento rápido de sus raíces y la respuesta de su material genético a la presencia de
citotóxicos; siendo de esta manera frecuentemente utilizada sus meristemos, para estudios de dinámica
celular12.
Teniendo en cuenta los mencionados antecedentes, es necesario establecer su potencial citotóxico y
genotóxico, es por eso que el objetivo de la presente investigación está orientado a determinar el
efecto del aspartame a diferentes concentraciones sobre el ciclo celular de A. cepa.
 MATERIAL Y MÉTODOS

Material Biológico
Se utilizó bulbos de Allium cepa, de la variedad roja arequipeña, de buen estado fitosanitario, de
forma ovalada, tamaño mediano y un peso aproximado de 90 gramos cada uno, los que se adquirirán
en el mercado “mayorista” de la ciudad de Trujillo – Perú.
Material Químico
Se utilizó Aspartame en polvo como edulcorante comercial, a concentraciones de 0.00, 0.1, 0.30 y
0.40 mg/mL.
Obtención de raicillas de Allium cepa
Se extrajeron las catáfilas y raicillas secas a los bulbos de cebolla, en la parte ecuatorial de los
mismos se introdujo 3 ó 4 palitos mondadientes distribuidos equidistantemente para suspender el
bulbo en un vaso con agua potable, permitiendo que establezca contacto con el disco germinativo, y
así estimular el crecimiento de nuevas raíces.
El tiempo que se dispuso para el enraizamiento de los bulbos de Allium cepa fue de 72 horas, con
un recambio diario de agua potable a cada vaso, obteniéndose así las raicillas de 2 – 3 cm
aproximadamente, necesarias para la investigación.
Exposición de las raicillas de A. cepa a las soluciones de Aspartame:
Se prepararon soluciones de Aspartame en vasos de precipitación, donde se dispusieron de la
siguiente manera:
• Para el primer tratamiento se utilizó 200 ml de agua potable como testigo a las cero horas.
• Para el segundo tratamiento se utilizó 200 ml de agua potable como testigo a las 24 horas.
• Para el tercer tratamiento se utilizó 20 mg de Aspartame sobre 200 ml de agua potable, para
obtener una concentración de 0.1 mg/ml.
• Para el cuarto tratamiento se utilizó 60 mg de aspartame sobre 200 ml de agua potable, donde se
obtuvo una concentración de 0.30 mg/ml.
• Para el quinto tratamiento se utilizó 80 mg de aspartame, sobre 200 ml de agua potable, donde se
obtuvo una concentración de 0.40 mg/ml.
La esposición de los bulbos enraizados de A. cepa a los tratamientos fueron durante 24 horas según
un diseño anidado en el que se consideraron 3 bulbos por tratamiento y 3 raicillas por bulbo.
Obtención de los preparados citológicos
Finalizada la exposición de las raicillas de A. cepa a las soluciones de aspartame, se procedió a
cortar y disponer en viales de vidrio conteniendo fijador carnoy, seguidamente se procedió a la
coloración de las raicillas con Orceina acética y HCL 1N en proporción 9:1 respectivamente a 60º C,
durante 15 minutos.
Luego, se colocó las raicillas en laminas portaobjetos, se aisló los ápices radiculares, se cubrió con
laminillas cubreobjetos y se procedió a realizar la técnica de Squash o aplastamiento la cual se
fundamenta en ejercer una presión uniforme con la yema del pulgar sobre la laminilla cubreobjetos,
evitando la formación de burbujas.
Recuento celular
Los preparados citológicos se observaron a 400 aumentos en un microscopio compuesto Olympus
CX21, donde se llevó a cabo el recuento de aproximadamente 3000 células por lámina, registrando el
número de células en interfase, mitosis y posibles células con alteraciones.
Análisis estadístico
Se hizo mediante análisis de varianza ANAVA para comparar los tratamientos del diseño
experimental y la Prueba de Duncan, para comparar parejas de tratamientos tomando en cuenta el
orden que ocupan en función del rendimiento promedio.
RESULTADOS
Se observaron valores disminuidos del Indice mitótico de A. cepa en los tratamientos a 0,2 y 0.3
mg/mL con respecto a los grupos control (Fig. 1), Asimismo, se encontraron diferencias
estadísticamente significativas entre los tratamientos para los valores de profase (Fig. 2), metafase
(Fig. 3), anafase (Fig. 4) y telofase (Fig. 5).
 Se observó un incremento progresivo del índice de buds nucleares en relación al control a medida
del aumento de la concentración de Aspartame R.

DISCUSIÓN
El empleo de edulcorantes acalóricos como sustitutos de todo o parte del contenido en azúcares de
comidas y bebidas, ha tenido su máxima expansión en los últimos 35 años y en la actualidad, el
Aspartamo (E951) y sal de Aspartamo-Acesulfamo (E962) son edulcorantes autorizados por la Unión
Europea (UE)13.
La disminución del índice Mitótico (IM) de los tratamientos a 0,3 y 0,4 mg/mL de aspartame R
podría deberse a alteraciones en la maquinaria molecular que controla el paso de la célula de interfase
a mitosis por efecto del edulcorante en análisis; consecuentemente conllevando a alteraciones de los
índices de fases en células meristemáticas de A. cepa.

8.2
8
7.8
7.6
INDICE MITÓTICO

7.4
7.2
7
6.8
6.6
6.4
6.2
6
5.8
5.6
5.4
5.2
1 2 3 4 5
TRATAMIENTO

T1= 0.0 mg/mL – 0 horas T4=0.3 mg/mL– 24 horas

T2= 0.0 mg/mL – 24 horas T5=0.4 mg/mL– 24 horas
T3= 0.1 mg/mL– 24 horas
Fig. 1.- Índice mitótico en células meristemáticas de ápices radiculares de Allium cepa expuestos a diferentes
concentraciones de aspartame R durante 24 horas
47
46
45
Indice Profásico

44
43
42
41
40
39
38
37
36
35
1 2 3 4 5
TRATAMIENTO

T1= 0.0 mg/mL – 0 horas T4=0.3 mg/mL– 24 horas

T2= 0.0 mg/mL – 24 horas T5=0.4 mg/mL– 24 horas
T3= 0.1 mg/mL– 24 horas

Fig. 2.- Índice Profásico en células meristemáticas de ápices radiculares de Allium cepa expuestos a diferentes
concentraciones de aspartame R durante 24 horas.
 28

27

INDICE METAFÁSICO
26

25

24

23

22

21

20
1 2 3 4 5
TRATAMIENTO

T1= 0.0 mg/mL – 0 horas T4=0.3 mg/mL– 24 horas

T2= 0.0 mg/mL – 24 horas T5=0.4 mg/mL– 24 horas
T3= 0.1 mg/mL– 24 horas

Fig. 3.- Índice Metafásico en células meristemáticas de ápices radiculares de Allium cepa expuestos a diferentes
concentraciones de aspartame R durante 24 horas.

23
22
INDICE ANAFASICO

21
20
19
18
17
16
15
14
13
1 2 3 4 5
TRATAMIENTO

T1= 0.0 mg/mL – 0 horas T4=0.3 mg/mL– 24 horas

T2= 0.0 mg/mL – 24 horas T5=0.4 mg/mL– 24 horas
T3= 0.1 mg/mL– 24 horas

Fig. 4.- Índice Anafásico en células meristemáticas de ápices radiculares de Allium cepa expuestos a diferentes
concentraciones de aspartame R durante 24 horas.
 24
23
22

INDICE TELOFÁSICO
21
20
19
18
17
16
15
14
13
12
1 2 3 4 5
TRATAMIENTO

T1= 0.0 mg/mL – 0 horas T4=0.3 mg/mL– 24 horas

T2= 0.0 mg/mL – 24 horas T5=0.4 mg/mL– 24 horas
T3= 0.1 mg/mL– 24 horas

Fig. 5.- Índice Telofásico en células meristemáticas de ápices radiculares de Allium cepa expuestos a diferentes
concentraciones de aspartame R durante 24 horas.

2.5
INDICE DE BUDS NUCLEARES

2.3
2.1
1.9
1.7
1.5
1.3
1.1
0.9
0.7
0.5
0.3
0.1
-0.1
1 2 3 4 5
TRATAMIENTO

T1= 0.0 mg/mL – 0 horas T4=0.3 mg/mL– 24 horas

T2= 0.0 mg/mL – 24 horas T5=0.4 mg/mL– 24 horas
T3= 0.1 mg/mL– 24 horas

Fig. 6.- Índice de Buds nucleares en células meristemáticas de ápices radiculares de Allium cepa expuestos a
diferentes concentraciones de aspartame R durante 24 horas.
 Fig. 7.- Buds nucleares en células meristemáticas de ápices radiculares de Allium cepa expuestos a diferentes
concentraciones de aspartame R durante 24 horas.

Las alteraciones observadas en la dinámica del ciclo celular en células meristemáticas de A. cepa
encuentran sustento con la nefrotoxicidad fetal en ratas asociada con la disminución del peso fetal,
incremento del díametro, perímetro y área nuclear de células de los glomérulos, túbulos contorneados
distal y proximal y ductos colectores al ser tratados con 14mg de aspartame por kg de peso durante
nueve, diez y once días14.
El incremento progresivo de Buds Nucleares en función al aumento de la concentración de
AspartameR evidencia la posible genotoxicidad de este edulcorante cuyo probable origen es el
resultado de la eliminación de material genético excedente derivado de procesos de poliploidización
por efecto de una hiperamplificación del DNA en la fase o por efecto de una respuesta fisiológica
celular seguido de micronúcleos o minicélulas15,16.
Otros mecanismos, consideran que la formación de nuclear buds es resultado de roturas de
puentes anáfasicos, o de cromosomas con migración retrasada que no son incluidos totalmente en el
núcleo principal, y que estarían sustentadas por la presencia de centrómero o teloméro positivo en
losbuds16.
Los buds nucleares como alteraciones nucleares y las alteraciones de la dinámica celular
encontrados en este estudio podrían deberse también a metabolitos residuales como producto de
descomposición del aspartameR dado que libera fenilalanina, ácido aspártico y metanol, que se
metaboliza en una molécula de formaldehido, sustancia altamente reactiva clasificada como
carcinógeno. Sin embargo, las cantidades ingeridas de estas sustancias peligrosas, suelen están muy
por debajo de los niveles de riesgo. Por lo tanto, no es raro que cantidades muy pequeñas de
edulcorantes puedan modificar la microbiota, ya que estas actúan como la primera línea de defensa
intestinal y están por lo tanto en contacto directo con el edulcorante y sus compuestos metabólicos.
Durante la realización de una dieta hipocalórica para el control del peso con el uso de edulcorantes
como el aspartamo se puede alterar el funcionamiento óptimo de la microbiota intestinal13,17.

CONCLUSIONES

• El Aspartame R disminuye el índice Mitótico y de fases de células meristemáticas de Allium cepa

expuesta durante 24 horas.
• El AspartameR aumenta el índice de Buds nucleares progresivamente al aumento de su
concentración en células meristemáticas de A. cepa expuesta durante 24 horas.
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

1. Galdámez M. Cuantificación de aspartame en las bebidas carbonatadas de dieta de tres marcas que se
expenden en supermercados de la ciudad de Guatemala .Tesis de Pregrado; Universidad de San Carlos de
Guatemala. 2011
2. Cruzado S, Figueroa L, Guzmán A, Hernández D, et al. Efectos a nivel conductial y citogenético de los
edulcorantesartificiales que con tienen aspartame en ratones de la especie mus musculus. Universidad
nacional autónoma de México. 2005
3. Morales J. Cuantificación de Aspartame y Acesulfame-k por Cromatografía Líquida de Alta Resolución
(HPLC). Tesis de Pregrado; Universidad de Honduras. 2007.
4. Hernández A, Palomo E, Santos A. Dulzura Percibida de Aspartame y Sacarosa en Yogur. Naturaleza y
Desarrollo 2004; 2(1): 11-15
5. Gayol, F. Un análisis del consumo de aspartamo desde la perspectiva de programas de investigación.
Problemas del Conocimiento en Ingeniería y Geología, Vol. I Editorial Universitas, Córdoba, 2003.
6. Calzada R, Ruíz M, Altamirano N, Padrón M. Características de los edulcorantes no calóricos y su uso en
niños. Acta Pediátrica México 2013; 34:141-153.
7. Labra N, Vences A, Hernández N, Gómez J, et al. Efecto de aspartame, fenilalanina y ácido aspártico
sobre los niveles de glutatión y peroxidación de lípidos en cerebro de rata. Arch Neurocien 2008; 13(2): 79-
83.
8. Roberts HJ. Aspartamo. Revista de Medicinas Complementarias. Medicina Holística. Nº 65. 1995.
9. Zhu Y, Guo Y, Ye M, James F. Separation and Simultaneous Determination of Four Artificial Sweeteners
in Food and Beverages by Ion Chromatography. J Chromatograph 2005; 1085:143-146.
10. Cornejo V, Manríquez V, Colombo, M, Mabe P, et al. Fenilquetonuria de diagnóstico neonatal y lactancia
materna. Rev Méd Chile 2003; 131: 1280-1287.
11. Soffritti M, Belpoggi F, Degli D, Lambertini L, et al. First Experimental Demonstration of the
Multipotential Carcinogenic Effects of Aspartame Administrated in the Feed to Sprague-Dawley rats.
Environ Health Perspectives 2006; 114(3): 379-385.
12. Kram W. Efectos citotóxicos de extractos crudos de “Tirica”. Test de Allium cepa .FEQYN-UNAM-
Modulo de Farmacia y Bioquimica. Catedras De Microbiologia Gral (C.Bioq.) y Farmacotecnia I y II
(C.Fcia.). 2005
13. García-Almeida JM, Casado GM, García Alemán J. Una visión global y actual de los edulcorantes.
Aspectos de regulación. Nutr Hosp 2013; 28(Supl. 4):17-31.
14. Martins MRI, Azoubel R. Effects of aspartame on fetal kidney: A morphometry and stereological study. Int
J Morphol 2007; 25(4): 689-694.
15. Fernandes TC, Mazzeo DEC, Marin-Morales MA. Mechanism of micronuclei formation in polyploidizated
cells of Allium cepaexposed to triXuralin herbicide. Pesticide Biochem & Physiol 2007; 88: 252-259.
16. León-Incio J, Prieto Z, Quijano-Jara C, Fernández R, et al. Efecto genotóxico del dicromato de potasio en
eritrocitos de sangre periférica de Oreochromis niloticus (tilapia). Rev Peru Med Exp Salud Pública 2008;
25(1): 51-58
17. Zaninovic V. Emergencias en salud pública. Colombia Médica 2002; 33(3): 129-130.
Clase 5

Niveles de organización de las proteínas

La estructura proteica primaria es la secuencia de una cadena de aminoácidos.

La estructura proteica secundaria se produce cuando la secuencia de aminoácidos se pliega y

adopta una forma tridimensional.

La estructura proteica terciaria: se produce cuando una proteína madura se pliega sobre sí misma

La estructura proteica cuaternaria es una proteína que consta de más de una cadena polipeptídica.
Estructura PRIMARIA de las proteínas

Es una descripción de todos los enlaces covalentes que unen a los aminoácidos de una cadena
polipeptídica. Elemento más importante de la estructura primaria es la secuencia de aminoácidos

Enlaces que estabilizan a la estructura: Enlaces peptídicos y puentes disulfuros

Estructura SECUNDARIA de las proteínas

Hace referencia a cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe la distribución espacial
local de los átomos de su cadena principal, sin tener en cuenta la conformación de Sus cadenas
laterales R ni su relación con otros segmentos
Estructura SECUNDARIA de las proteínas Hace referencia a cualquier segmento de una cadena
polipeptídica y describe la distribución espacial local de los átomos de su cadena principal, sin tener
en cuenta la conformación de sus cadenas laterales R ni su relación con otros segmentos

Hélice alfa hoja beta plegada

hélice Alfa

grupos R de los sobresalen exterior de la estructura.

Los puentes de hidrógeno se forman con los átomos que participan en el enlace peptídico

Los aminoácidos se encuentran enrollados alrededor de un eje imaginario

Cada giro de la hélice alfa incluye 3.6 residuos de aminoácidos

Puentes de hidrógeno Las interacciones que estabilizan la hélice Alfa

Da demasiada flexibilidad a la hélice Alfa por carecer de grupo R.

|Su grupo R da rigidez, no puede formar enlaces por puente de hidrógeno dentro de la cadena.

Las secuencias de aminoácidos con grandes cantidades de aminoácidos cargados (Glu, Asp, Lys,
His, Arg) y grupos R voluminosos (Asn, Ser, Thr, Cys, Tyr) son también incompatibles con las
estructuras de la hélice alfa.
Hoja plegada Beta
Dos o más segmentos de cadena polipeptídica se alinean una al lado del otra
por medio de puentes de hidrógeno Cada segmento individual se denomina
cadena Beta.
(a) B strand, La cadena Polipeptídica Extendido en Zig-Zag
(b) Antiparalela 8 sheet
C) Paralela B sheet
La cadena lateral R sobresalen de la estructura
Hoja plegada Beta

Estructuras supersecundarias o motivos estructurales

Giros Beta Unen tramos sucesivos de hélices Alfa o de hojas plegada Beta, dan un cambio de
dirección
Beta-Alfa-Beta, Beta-Beta, Giros Beta

Es un patrón de plegamiento reconocible que incluye dos o más elementos de estructuras

secundarias y las conexiones entre ellos

Estructuras supersecundarias o motivos estructurales

Estos giros tienen un Angulo de 1809

Están involucrado 4 residuos de aminoácidos

Podemos encontrar residuos de glicina y prolina en estos giros

Ángulos

Estructura TERCIARIA de las proteínas

La disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína

Estructura TERCIARIA de las proteínas

La disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína

Estructura cuaternaria de las proteínas

estructura CUATERNARIA de las proteínas

La disposición de dos o más cadenas polipeptídicas idénticas o diferentes en complejos

tridimensionales
La insulina es una hormona secretada por el páncreas participa en el metabolismo de los
carbohidratos, lípidos Y proteínas

Estimular la captación de glucosa en varios tipos de células

El hígado y los riñones son los dos principales órganos que eliminan la insulina de la circulación, al
parecer mediante la hidrólisis de los puentes disulfuro entre las cadenas A y B por medio de la acción
del glutatión insulina transhidrogenasa (insulinasa)

Alfa-Queratina Keratin

Alfa Hélice (Destrógira

Unión de alfa hélices destrogiras es en el sentido levógiro

Soportan esfuerzos mecánicos

Uñas, cabello, garras, cuernos, pezuñas

Cadena Alfa

grupos R de los aminoácidos sobresalen exterior de la estructura.

Los aminoácidos se encuentran enrollados alrededor de un eje Imaginario

Sus cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda (LEVÓGIRA)

3 residuos de aminoácidos por vuelta

Glicina, Alanina, Prolina, 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina
Unión de 3 Cadenas alfa levógiras es en el Sentido destrógiro

Colágeno

Tendones, cartílago, piel, cornea de los ojos

Fibroína de la seda

Es abundante en alanina y glicina

Estructura TERCIARIA de las proteínas

Albumina Humana

Es la proteína más abundante del plasma

Está constituida por 585 a.a. con 17 puentes disulfuro entrecruzados en su molécula

Ejerce entre el 759% y 8596 de la presión oncótica.

La hemoglobina está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas dos ala y dos B

Se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y transporta el oxígeno a los
tejidos
Fuente alimenticia Aminoácido(s) faltante(s)
Huevos, leche, carne, pescado, pollo Ninguno

Trigo, arroz, avena Lisina

Maíz Lisina, triptófano

Frijoles Metionina, triptófano

Guisantes Metionina

Almendras, nueces Lisina, triptófano

Soja Bajo en metionina

Proteínas de alto y bajo valor nutricional

La gelatina es un alimento suave y fácil de tragar.

contiene una cantidad significativa de agua.

Es baja en calorías y no contiene grasas.

Su contenido nutricional: está compuesta de colágeno

Tiene un sabor suave y agradable.

Textura suave de la gelatina puede ser menos irritante para la garganta y el sistema digestivo en
comparación con otros alimentos sólidos.
Desnaturalización de las proteínas

Es la pérdida de estructura tridimensional suficiente para originar la perdida de la función

Desnaturalización de las proteínas

CUADRO 3.5 Enlaces químicos encontrados en las proteínas y sus fuerzas de unión.

Tipo, Mecanismo, Energía, (kca/mol), Distancia de Interacción (Ả), Grupos que Interaccionan
Desnaturalización de las proteínas

Ácidos y bases fuertes, solventes orgánicos hidrosolubles, calor, detergentes, concentración salina,
agentes reductores
Desnaturalización de las proteínas

Calor

El calor desnaturaliza las proteínas al romper los enlaces por puente de hidrógeno y las interacciones
hidrofóbicas entre grupos R no polares.

Pocas proteínas pueden permanecer biológicamente activas a más de 50 °C. Siempre que se cocina
un alimento, se usa calor para desnaturalizar proteínas. El valor nutricional de las proteínas en los
alimentos no cambia, pero se vuelven más digeribles. Las temperaturas altas también se utilizan para
desinfectar instrumentos y batas quirúrgicos porque desnaturalizan las proteínas de cualquier
bacteria presente.

Desnaturalización de las proteínas

Agentes oxidantes, agentes reductores

B-mercatoetanol
Desnaturalización de las proteínas

Detergente

Sodium dodecyl sulfate

Desnaturalización de las proteínas

Concentración salina, hidratación

Sulfato amónico

Desnaturalización de las proteínas

pH

Cuando un ácido o una base se agrega a una proteína, el cambio en el pH rompe los enlaces por
puente de hidrógeno y altera los enlaces iónicos (puentes salinos). En la preparación de yogur y
queso se agregan bacterias que producen ácido láctico para desnaturalizar la proteína de la leche y
producir caseína sólida.
Desnaturalización de las proteínas

Compuestos Orgánicos

El etanol y el alcohol isopropílico actúan como desinfectantes al formar sus propios enlaces por
puente de hidrógeno con una proteína y alterar el enlace por puente de hidrógeno intramolecular
de la cadena lateral. Se usa una torunda con alcohol para limpiar las heridas o preparar la piel para
evitar una inyección porque el alcohol pasa a través de las paredes celulares y coagula las proteínas
dentro de las bacterias.
proteólisis

Los enlaces peptídicos pueden hidrolizarse para producir aminoácidos individuales. Este proceso
tiene lugar en el estómago, cuando enzimas como pepsina o tripsina catalizan la hidrólisis de
proteínas para producir aminoácidos. Esta hidrólisis interrumpe la estructura primaria al romper los
enlaces amida covalentes que unen los aminoácidos. En la digestión de proteínas, los aminoácidos
se absorben a través de las paredes intestinales y se transportan a las células, donde pueden usarse
para sintetizar nuevas proteínas.
Desnaturalización de las proteínas
Los iones de metales pesados Los iones de metales pesados como Ag + Pb²+ y
Hg2+ desnaturalizan proteínas al formar enlaces con grupos R iónicos o
reaccionar con enlaces por puente disulfuro. Si los metales pesados se
ingieren, actúan como venenos porque desnaturalizan de manera importante
las proteínas corporales e interrumpen reacciones metabólicas.
Agitación
El batido de la crema y el batimiento del as claras de huevo son ejemplos del uso de agitación
mecánica para desnaturalizar proteínas. La acción de batimiento estira las cadenas polipeptídicas
hasta que se interrumpen las interacciones estabilizadoras
Desnaturalización de proteínas

Agente desnaturalizador

Calor superior a 50 grados

Enlaces por puente de hidrógeno; interacciones hidrofóbicas entre grupos R no polares.

Ejemplo: Cocer alimentos y poner en autoclaves instrumentos quirúrgicos.

Ácidos y bases

Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos R polares, puentes salinos.

Ejemplo: Ácido láctico de bacterias, que desnaturaliza la proteína de la leche en la preparación de

yogur y queso.

compuestos orgánicos

Interacciones hidrofóbicas.

Ejemplo: Etanol y alcohol isopropílico, que desinfecta heridas y prepara la piel para inyecciones.

iones de metales pesados

metales pesados Enlaces por puente disulfuro en proteínas mediante la formación de enlaces
iónicos.

agitación

Enlaces por puente de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas al estirar las cadenas polipeptídicas y

alterar las interacciones estabilizadoras.

Ejemplo: Envenenamiento con mercurio y plomo. Batido de crema, elaboración de merengue con
claras de huevo.

Proteólisis

Se determina el amino terminal (que reacciona con FDNB). En esta posición hay una glicina

Se determina el contenido en aminoácidos (mediante hidrólisis ácida). Se seleccionan los reactivos

para romper (digerir) la secuencia según la presencia de residuos diana idóneos.

Se corta la proteína para obtener polipéptidos más cortos por ejemplo con tripsina

Cleave into smaller

polypeptides (with

trypsin, for example).

sequence each polypeptide

1. DCGGAHYLVLLAGPTIRSGTMR

2. AQGAFNPSCGVIQHAWIKMWILAAGTE

3. GGPVIATYEQDGGTSRYAPK

4. QGYASULAIEFTR
Se ordenan los otros péptidos mediante solapamientos con secuencias de péptidos obtenidos por
digestión de la proteína con un reactivo diferente, como por ejemplo bromuro de cianógeno o la
quimotripsina

Biografía:

Algunas proteínas contienen grupos químicos diferentes a los aminoácidos Muchas proteínas, tales
como los enzimas ribonucleasa y quimotripsina, contienen sólo aminoácidos y ningún otro grupo
químico adicional; a este tipo de proteínas se las considera proteínas simples. Sin embargo, algunas
proteínas contienen componentes químicos diferentes a los aminoácidos asociados
permanentemente; estas proteínas se denominan proteínas conjugadas. La parte no aminoacídica
de una proteína conjugada se denomina usualmente grupo prostético. Las proteínas conjugadas se
clasifican según la naturaleza química de su grupo prostético (Tabla 3-4); por ejemplo, las
lipoproteínas contienen lípidos, las glucoproteínas contienen grupos glucídicos, y las
metaloproteínas contienen un metal específico. Algunas proteínas contienen más de un grupo
prostético. Normalmente el grupo prostético juega un papel importante en la función biológica de
la proteína.
RESUMEN 3.2 Péptidos y proteínas

Los aminoácidos pueden unirse covalentemente para formar péptidos y proteínas. Las células
contienen generalmente miles Las proteínas pueden ser cadenas polipeptídicas muy largas de 100 a
varios millares de residuos aminoácidos. Sin embargo, algunos péptidos naturales tienen sólo unos
pocos aminoácidos. Algunas proteínas están compuestas por varias cadenas polipeptídicas
asociadas no covalentemente que reciben el nombre de subunidad generalmente miles de proteínas
diferentes, cada una de ellas con una actividad biológica distinta.

Las proteínas simples generan tan solo aminoácidos después de la hidrólisis; las proteínas
conjugadas contienen algún otro componente adicional, como por ejemplo un metal o un grupo
prostético orgánico.

Niveles de estructura de las proteínas.

Estructura proteínica: niveles primario y secundario Una proteína es un polipéptido de 50 o más

aminoácidos que tiene actividad biológica. Cada proteína de las células tiene una secuencia única
de aminoácidos que determina su estructura tridimensional y función biológica. Estructura primaria
La estructura primaria de una proteína es la secuencia particular de aminoácidos que se mantiene
unida mediante enlaces peptídicos. Por ejemplo, una hormona que estimula la tiroides para liberar
tiroxina es un tripéptido con la secuencia de aminoácidos Glu-HisPro, EHP.

Si bien son posibles otras cinco secuencias de estos tres aminoácidos, como His-Pro-Glu o Pro-His-
Glu, no producen actividad hormonal. Por tanto, la función biológica de los péptidos y proteínas
depende de la secuencia específica de aminoácidos
Estructuras secundarias La estructura secundaria de una proteína describe el tipo de estructura que
forma cuando los aminoácidos forman enlaces por puente de hidrógeno dentro de una sola cadena
polipeptídica o entre cadenas polipeptídicas. Los tres tipos más comunes de estructuras secundarias
son hélice alfa, hoja plegada beta y hélice triple. Hélice alfa En una hélice alfa (hélice a) se forman
enlaces por puente de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno de los grupos N H en los enlaces
amida, y los átomos de oxígeno en los grupos C “O de los enlaces amida que están a cuatro
aminoácidos de distancia en el siguiente giro de la hélice a (véase la figura 19.5). Todos los grupos R
de los diferentes aminoácidos en el polipéptido se extienden hacia el exterior de la hélice. La
formación de muchos enlaces por puente de hidrógeno a lo largo de la cadena polipeptídica otorga
la característica forma de sacacorchos o enrollada de una hélice alfa.

Hoja plegada beta Otro tipo de estructura secundaria que se encuentra en las proteínas es la hoja
plegada beta (hoja plegada b). En una hoja plegada b las cadenas polipeptídicas se mantienen unidas
lado a lado mediante enlaces por puente de hidrógeno, que se forman entre los átomos de oxígeno
del grupo carbonilo (C “ O) en una sección de la cadena polipeptídica, y los átomos de hidrógeno en
los grupos N-H de los enlaces amida en una sección cercana de la cadena polipeptídica. Una hoja
plegada beta puede formarse entre cadenas polipeptídicas adyacentes o en el interior de la misma
cadena polipeptídica cuando la estructura rígida del aminoácido prolina produce un pliegue en la
cadena polipeptídica. La tendencia a formar varios tipos de estructuras secundarias depende de los
aminoácidos de un segmento particular de la cadena polipeptídica. En general, las hojas plegadas
beta contienen principalmente aminoácidos con grupos R pequeños como glicina, valina, alanina y
serina, que se extienden arriba y abajo de la hoja plegada beta. Las regiones de hélice a en una
proteína tienen mayor cantidad de aminoácidos con grupos R grandes como histidina, leucina y
metionina

En algunas proteínas la cadena polipeptídica consiste en su mayor parte de hélices a, en tanto que
otras proteínas constan básicamente de hojas plegadas b. Sin embargo, en algunas proteínas existen
secciones tanto de hélices a como de hoja plegada b. Algunas secciones de la cadena polipeptídica
sin estructura secundaria definida existen como espiras aleatorias. Las regiones de las hélices a y las
hojas plegadas b se muestran en un modelo de listones en el que las porciones enrolladas
representan las hélices a y las flechas largas que parecen una pasta de fetuccini representan las hojas
plegadas b. Las regiones que no son hélices a u hojas plegadas b son regiones aleatorias indicadas
mediante líneas gruesas. Colágeno El colágeno, que es la proteína más abundante del cuerpo,
constituye del 25 al 35% de toda la proteína en vertebrados. Se encuentra en tejido conjuntivo, vasos
sanguíneos, tendones, ligamentos, la córnea del ojo y cartílago. La fuerte estructura del colágeno es
resultado de tres hélices a enrolladas como trenza para formar una hélice triple

El colágeno tiene alto contenido de glicina (33%), prolina (22%) y alanina (12%), y cantidades más
pequeñas de hidroxiprolina e hidroxilisina, que son formas modificadas de prolina y lisina. Los grupos
OH en estos aminoácidos modificados proporcionan enlaces por puente de hidrógeno adicionales
entre las cadenas peptídicas para brindar fuerza a la hélice triple de colágeno. Cuando varias hélices
triples se enrollan como trenza, forman las fibrillas que constituyen los tejidos conjuntivos y
tendones. Cuando una dieta es deficiente en vitamina C, las fibrillas de colágeno se debilitan porque
las enzimas necesarias para formar hidroxiprolina e hidroxilisina requieren vitamina C. El colágeno
se vuelve menos elástico a medida que una persona envejece porque se forman enlaces adicionales
entre las fibrillas. Huesos, cartílagos y tendones se vuelven más quebradizos, y se observan arrugas
a medida que la piel pierde elasticidad

Estructura proteínica: niveles terciario y cuaternario

La estructura terciaria de una proteína comprende atracciones y repulsiones entre los grupos R de
los aminoácidos en la cadena polipeptídica. A medida que se producen interacciones entre
diferentes partes de la cadena peptídica, segmentos de la cadena giran y se doblan hasta que la
proteína adquiere una forma tridimensional específica.

Interacciones entre grupos R en estructuras terciarias

La estructura terciaria de una proteína se estabiliza mediante interacciones entre los grupos R de
los aminoácidos en una región de la cadena polipeptídica y los grupos R de aminoácidos en otras
regiones de la proteína.

(A continuación se detallan las interacciones estabilizadoras de las estructuras terciarias:

1. Interacciones hidrofóbicas Son interacciones entre aminoácidos que tienen grupos R no polares.
Dentro de una proteína, los aminoácidos con grupos R no polares se alejan del ambiente acuoso, lo
que forma un centro hidrofóbico en el interior de la proteína.

2. Interacciones hidrofílicas Son atracciones entre el ambiente acuoso externo y los grupos R de
aminoácidos polares. Los grupos R polares se llevan hacia la superficie exterior de las proteínas,
donde interaccionan con las moléculas de agua polares.

3. Puentes salinos Son enlaces iónicos entre los grupos R ionizados de aminoácidos básicos y ácidos.
Por ejemplo, el grupo R ionizado de arginina, que tiene una carga positiva, puede formar un puente
salino (enlace iónico) con el grupo R en el ácido aspártico, que tiene una carga negativa.

4. Enlaces por puente de hidrógeno Se forman entre el H de un grupo R polar y el O o N de un

segundo aminoácido polar. Por ejemplo, un enlace por puente de hidrógeno puede ocurrir entre los
grupos OH de dos serinas o entre el OH de serina y el NH2 en el grupo R de glutamina.

5. Enlaces por puente disulfuro (S-S) Son enlaces covalentes que se forman entre los grupos SH de
dos cisteínas en la cadena polipeptídica. En algunas proteínas puede haber varios enlaces por puente
disulfuro entre los grupos R de cisteínas en la cadena polipeptídica.

Proteínas globulares y fibrosas

Un grupo de proteínas conocidas como proteínas globulares tiene formas esféricas compactas
porque secciones de la cadena polipeptídica se pliegan unas sobre otras debido a las diversas
interacciones entre los grupos R. Las proteínas globulares son las que realizan el trabajo de las
células: funciones como síntesis, transporte y metabolismo.

La mioglobina es una proteína globular que almacena oxígeno en el músculo esquelético. Se

encuentran altas concentraciones de mioglobina en los músculos de mamíferos marinos, como focas
y ballenas, que permanecen bajo el agua durante largo tiempo. La mioglobina contiene 153
aminoácidos en una sola cadena polipeptídica con aproximadamente tres cuartos de la cadena en
la estructura secundaria de hélice alfa. La cadena polipeptídica, incluidas sus regiones helicoidales,
forma una estructura terciaria compacta al plegarse sobre sí misma (véase la figura 19.9). En el
interior de la estructura terciaria, el oxígeno (O2) se enlaza a un grupo hemo, que es un gran
compuesto orgánico con un ión hierro en el centro.

Las proteínas fibrosas son proteínas que consisten en formas largas y delgadas parecidas a fibras. En
general, forman parte de la estructura de células y tejidos. Dos tipos de proteína fibrosa son las
queratinas alfa y Beta. Las queratinas a son las proteínas que constituyen pelo, lana, piel y uñas. En
el pelo, tres hélices a se enredan juntas como una trenza para formar una fibrilla. En el interior de la
fibrilla, las hélices a se mantienen unidas mediante enlaces por puente disulfuro (S-S) entre los
grupos R de los muchos aminoácidos cisteína en el pelo. Varias fibrillas se enrollan para formar una
hebra de pelo (véase la figura 19.10). Las queratinas Beta son el tipo de proteínas que se encuentran
en las plumas de las aves y las escamas de los reptiles. En las queratinas b, las proteínas consisten
en grandes cantidades de estructura hoja plegada B.

Estructura cuaternaria: hemoglobina Si bien muchas proteínas son biológicamente activas como
estructuras terciarias, algunas de ellas necesitan dos o más estructuras terciarias para ser
biológicamente activas. Cuando varias cadenas polipeptídicas llamadas subunidades se enlazan para
formar un complejo más grande, se les conoce como estructura cuaternaria. La hemoglobina, una
proteína globular que transporta oxígeno en la sangre, consta de cuatro cadenas de polipéptido: dos
cadenas a con 141 aminoácidos, y dos cadenas b con 146 aminoácidos. Aunque las cadenas a y las
cadenas b tienen diferentes secuencias de aminoácidos, ambas forman estructuras terciarias
similares con formas similares.

En la estructura cuaternaria, las subunidades se mantienen unidas mediante las mismas

interacciones que estabilizan sus estructuras terciarias, como los enlaces por puente de hidrógeno y
los puentes salinos entre los grupos R, enlaces por puente disulfuro e interacciones hidrofóbicas.

Cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un grupo hemo incrustado, que
contiene un átomo de hierro que puede unirse a una molécula de oxígeno. En la molécula de
hemoglobina en adultos debe haber cuatro subunidades, dos de a y dos de b, para que la
hemoglobina funcione de manera adecuada como un portador de oxígeno. Por tanto, la estructura
cuaternaria completa de la hemoglobina puede unirse y transportar hasta cuatro moléculas de
oxígeno. Hemoglobina y mioglobina tienen funciones biológicas similares. La hemoglobina
transporta oxígeno en la sangre, en tanto que la mioglobina transporta oxígeno en los músculos. La
mioglobina, una cadena polipeptídica sencilla, con una masa molar de 17000, tiene
aproximadamente un cuarto de la masa molar de la hemoglobina (67000). La estructura terciaria de
la mioglobina polipeptídica sencilla es casi idéntica a la estructura terciaria de cada una de las
subunidades de hemoglobina. La mioglobina almacena sólo una molécula de oxígeno, de la misma
manera como cada subunidad de hemoglobina transporta una molécula de oxígeno. La semejanza
en sus estructuras terciarias permite que cada proteína se enlace y libere oxígeno en forma similar.
La tabla 19.6 y la figura 19.12 resumen los niveles estructurales de las proteínas
Primario Enlaces peptídicos unen los aminoácidos en una secuencia específica en un polipéptido.

Secundario La hélice alfa, hoja plegada Beta o hélice triple se forman mediante enlaces por puente
de hidrógeno entre los átomos en los enlaces peptídicos a lo largo de la cadena. T

erciario Un polipéptido se pliega en una forma tridimensional compacta estabilizada mediante

interacciones entre grupos R de aminoácidos para formar una proteína biológicamente activa.

Cuaternario Dos o más subunidades proteínicas se combinan para formar una proteína
biológicamente activa.

Los principios que determinan las conformaciones más estables de una proteína incluyen su
estructura primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria y patrones de plegamiento comunes

La estabilidad de las proteínas se basa en interacciones débiles, como enlaces de hidrógeno, efecto
hidrofóbico e interacciones iónicas. Aunque los enlaces covalentes individuales son más fuertes, las
interacciones débiles son numerosas y, en conjunto, proporcionan estabilidad. El efecto hidrofóbico,
en particular, juega un papel fundamental en la estabilidad al formar una capa estructurada de agua
alrededor de las regiones hidrofóbicas de la proteína. Estas interacciones débiles son esenciales para
mantener la conformación nativa de las proteínas.

El enlace peptídico en las proteínas es plano y rígido debido a la resonancia entre el oxígeno
carbonílico y el nitrógeno amida, lo que crea un carácter parcial de doble enlace. La rotación es
posible alrededor de los enlaces N-C y C-Cα. El esqueleto polipeptídico puede visualizarse como una
serie de planos rígidos en los que los planos consecutivos comparten un punto común de giro
alrededor de Cα. La rigidez de los enlaces peptídicos limita las conformaciones que puede adoptar
una cadena polipeptídica.

La conformación de un péptido se define mediante tres ángulos diédricos que describen la rotación
alrededor de los enlaces en la cadena principal. Estos ángulos son esenciales para entender la
estructura y flexibilidad de las proteínas, ya que permiten definir la orientación espacial de los
aminoácidos en la cadena proteica.

El enlace peptídico es un enlace químico que une dos aminoácidos en una cadena polipeptídica. Es
plano y rígido debido a la naturaleza de su estructura. Este enlace se forma a través de una reacción
de condensación entre el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de
otro aminoácido. La reacción libera una molécula de agua y forma un enlace covalente, creando así
el enlace peptídico.

La rigidez y planitud del enlace peptídico se deben a la disposición de los átomos en la molécula. El
carbono central (llamado carbono alfa) de un aminoácido está unido al grupo amino, al grupo
carboxilo y a un hidrógeno. Esto crea una estructura plana con un enlace covalente doble parcial, lo
que impide la rotación alrededor de este enlace y confiere rigidez a la cadena. La estructura plana
del enlace peptídico es esencial para la formación de las estructuras secundarias de las proteínas,
como las hélices alfa y las láminas beta.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a la disposición espacial local de los átomos en
la cadena principal de una proteína, sin considerar las cadenas laterales. Puede ser "regular" cuando
los ángulos dihedros son constantes en un segmento y existen estructuras secundarias estables
comunes, como las hélices y las láminas β. Cuando no hay una estructura regular, se describe como
indefinida, pero rara vez es completamente aleatoria. La conformación de la cadena polipeptídica
en una proteína suele ser constante y específico

.La α-queratina es una proteína que ha evolucionado para resistir esfuerzos mecánicos y se
encuentra principalmente en mamíferos. Constituye una parte significativa de estructuras como
cabellos, lana, uñas, garras, cuernos y la capa externa de la piel. Las α-queratinas pertenecen a la
familia de proteínas de los filamentos intermedios (FI), que también se encuentran en el
citoesqueleto de las células animales y tienen una función estructural similar. Estas proteínas forman
hélices derechas y se disponen en una superhélice o hélice superenrollada (coiled coil). Esto
amplifica su resistencia, similar a cómo las cuerdas se trenzan para aumentar su robustez

El cabello puede estirarse bajo la exposición al calor húmedo debido a que las hélices α de la α-
queratina se estiran y adoptan una conformación B extendida, revirtiendo a α-hélice al enfriarse.
Este proceso es la base de la ondulación permanente del cabello. Primero, el cabello se da la forma
deseada y luego se aplica una solución caliente con un agente reductor que rompe los enlaces de
azufre (-SH). El calor húmedo desenrolla las cadenas polipeptídicas. Luego, se aplica un agente
oxidante para estabilizar nuevos enlaces disulfuro entre las cadenas polipeptídicas, y el cabello se
lava y enfría, volviendo a su forma deseada debido a la torsión causada por los nuevos enlaces
disulfuro. Este proceso no es permanente ya que el cabello nuevo tiene su patrón natural de enlaces
disulfuro.
Hidrólisis y desnaturalización de proteínas

Los enlaces peptídicos pueden hidrolizarse para producir aminoácidos individuales. Este proceso
tiene lugar en el estómago, cuando enzimas como pepsina o tripsina catalizan la hidrólisis de
proteínas para producir aminoácidos. Esta hidrólisis interrumpe la estructura primaria al romper los
enlaces amida covalentes que unen los aminoácidos. En la digestión de proteínas, los aminoácidos
se absorben a través de las paredes intestinales y se transportan a las células, donde pueden usarse
para sintetizar nuevas proteínas.

Desnaturalización y plegamiento de las proteínas

La vida de las proteínas es frágil, ya que su conformación nativa es apenas estable. La proteostasis,
que mantiene la cantidad necesaria de proteínas funcionales en una célula, involucra la síntesis de
proteínas, su plegamiento y el reciclaje de proteínas desplegadas.

Muchas proteínas requieren asistencia para plegarse correctamente, a menudo con la ayuda de
enzimas y chaperonas especializadas. Estos ayudantes también pueden ayudar a replegar proteínas
parcialmente desplegadas. Las proteínas que no se pliegan adecuadamente suelen ser degradadas
o recicladas. La estabilidad marginal de algunas proteínas puede dar lugar a un equilibrio delicado
entre estados plegados y desplegados.
La desnaturalización de proteínas implica la pérdida de su estructura tridimensional nativa debido a
factores como cambios de temperatura, pH, concentración de sales o exposición a agentes químicos.
Esto conduce a la pérdida de su actividad biológica. La reversibilidad depende de las condiciones y
la proteína en cuestión. La desnaturalización es común en la cocina y en el laboratorio para estudiar
proteínas.

El plegamiento de proteínas es el proceso en el cual una cadena polipeptídica adquiere su estructura

tridimensional funcional. Es fundamental para su correcto funcionamiento. Implica interacciones
entre grupos de aminoácidos, a menudo con ayuda de chaperonas y enzimas. Los errores en el
plegamiento pueden llevar a enfermedades. La energía libre de Gibbs es un factor clave en el proceso

Desnaturalización de proteínas La desnaturalización de una proteína ocurre cuando hay una

alteración de las interacciones entre los grupos R que estabilizan la estructura secundaria, terciaria
o cuaternaria. Sin embargo, los enlaces amida covalentes de la estructura primaria no son afectados.
La pérdida de las estructuras secundaria y terciaria ocurre cuando cambian las condiciones, como
aumentar la temperatura o hacer el pH muy ácido o básico. Si el pH cambia, los grupos R básicos y
ácidos pierden sus cargas iónicas y no pueden formar puentes salinos, lo que produce un cambio en
la forma de la proteína. La desnaturalización también puede ocurrir cuando se agregan ciertos
compuestos orgánicos o iones de metales pesados, o mediante agitación mecánica. Cuando hay una
alteración en las interacciones entre los grupos R de una proteína globular, ésta se despliega como
una pieza holgada de espagueti cocido. Con la pérdida de su forma global (estructura terciaria), la
proteína ya no es biológicamente activa

Calor El calor desnaturaliza las proteínas al romper los enlaces por puente de hidrógeno y las
interacciones hidrofóbicas entre grupos R no polares. Pocas proteínas pueden permanecer
biológicamente activas a más de 50 °C. Siempre que se cocina un alimento, se usa calor para
desnaturalizar proteínas. El valor nutricional de las proteínas en los alimentos no cambia, pero se
vuelven más digeribles. Las temperaturas altas también se utilizan para desinfectar instrumentos y
batas quirúrgicos porque desnaturalizan las proteínas de cualquier bacteria presente.

Ácidos y bases Cuando un ácido o una base se agrega a una proteína, el cambio en el pH rompe los
enlaces por puente de hidrógeno y altera los enlaces iónicos (puentes salinos). En la preparación de
yogur y queso se agregan bacterias que producen ácido láctico para desnaturalizar la proteína de la
leche y producir caseína sólida. El ácido tánico, un ácido débil usado en ungüentos contra
quemaduras, se utiliza para coagular las proteínas en el lado de la quemadura, lo que forma una
cubierta protectora y evita mayor pérdida de líquidos de la quemadura.

Compuestos orgánicos El etanol y el alcohol isopropílico actúan como desinfectantes al formar sus
propios enlaces por puente de hidrógeno con una proteína y alterar el enlace por puente de
hidrógeno intramolecular de la cadena lateral. Se usa una torunda con alcohol para limpiar las
heridas o preparar la piel para una inyección porque el alcohol pasa a través de las paredes celulares
y coagula las proteínas dentro de las bacterias.

Iones de metales pesados Los iones de metales pesados como Ag1, Pb21 y Hg21 desnaturalizan
proteínas al formar enlaces con grupos R iónicos o reaccionar con enlaces por puente disulfuro ( S
S ). En los hospitales, una disolución diluida (1%) de AgNO3 se coloca en los ojos de los recién
nacidos para destruir las bacterias que causan gonorrea. Si los metales pesados se ingieren, actúan
como venenos porque desnaturalizan de manera importante las proteínas corporales e interrumpen
reacciones metabólicas. Un antídoto es un alimento rico en proteínas, como leche, huevos o queso,
que se combina con los iones de metales pesados hasta que pueda drenarse.

agitación El batido de la crema y el batimiento de las claras de huevo son ejemplos del uso de
agitación mecánica para desnaturalizar proteínas. La acción de batimiento estira las cadenas
polipeptídicas hasta que se interrumpen las interacciones estabilizadoras. En la tabla 19.7 se resume
la desnaturalización de proteínas.