Aminoácidos No Esenciales

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando no
lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales
incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
Se llama aminoácidos no esenciales a todos los aminoácidos que el cuerpo puede
sintetizar, y que no precisa de ingesta directa en una dieta.
En humanos se han descrito estos aminoácidos no esenciales para la nutrición:
Alanina: es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. Es
codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminoácido más pequeño
después de la glicina y se clasifica como hidrofóbico.
Asparagina: La asparagina (abreviada como Asn o N) es uno de los 20 aminoácidos
codificados en el código genético. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o
grupo funcional. En el ser humano no es un aminoácido esencial. Los codones que la
codifican son AAU y AAC.
Aspartato: El ácido aspártico o su forma ionizada, el aspartato (símbolos Asp y D) es uno
de los veinte aminoácidos con los que las células forman las proteínas. En el ARN se
encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH)
en el extremo de la cadena lateral. Su fórmula química es HO2CCH(NH2)CH2CO2H.
Cisteina: La cisteína (abreviada como Cys o C) es un α-aminoácido con la fórmula
química HS-CH2-CHNH2-COOH. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa
que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican la cisteína son
UGU y UGC (UraciloGuaninaUracilo y UraciloGuaninaCitosina). La cisteína contiene un
grupo tiol (-SH) en su cadena lateral, que hace que este aminoácido, en su totalidad, sea
considerado como polar e hidrófilo. La parte tiol de la cadena suele participar en
reacciones enzimáticas, actuando como nucleófilo.
Glicina: La glicina o glicocola (Gly o G) es uno de los aminoácidos que forman las
proteínas de los seres vivos. En el código genético está representada por los codones
GGU, GGC, GGA o GGG.
Glutamato: En neurociencia, glutamato hace referencia al anión del ácido glutámico en su
papel de neurotransmisor: una sustancia química que las células nerviosas utilizan para
enviar señales a otras células. Es, por un amplio margen, el neurotransmisor excitador
más abundante del sistema nervioso vertebrado. Se utiliza en todas las funciones
excitadoras importantes del cerebro vertebrado y representa en total más del 90% de las
conexiones sinápticas del cerebro humano. También es el principal neurotransmisor de
algunas regiones cerebrales localizadas, como las células granulares del cerebelo.
Glutamina: La glutamina (abreviada Gln o Q, y con frecuencia nombrada como L-
glutamina) es uno de los 20 aminoácidos que intervienen en la composición de las
proteínas y que tienen codones referentes en el código genético; es una cadena lateral de
una amida del ácido glutámico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del ácido
glutámico con un grupo funcional amina. Está codificada en el ARN mensajero como
'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo
puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos.
Hidroxilisina: La hidroxilisina (Hyl) es un aminoácido que posee la fórmula molecular
C6H14N2O3. Fue descubierto por primera vez en el año 1921 por Donald Van Slyke en
su forma 5-hidroxilisina.2 Se produce por una hidroxilación postraduccional sobre el
aminoácido lisina. Es ampliamente conocida como componente del colágeno.3
Se biosintetiza a partir de la lisina por medio de una lisil hidroxilasa. La forma más común
es el estereoisómero (5R) encontrado en el colágeno. Sin embargo, recientemente la
proteína JMJD6 ha demostrado ser una lisil hidroxilasa que modifica un factor de splicing
del ARN produciendo el estereoisómero (5S).
Hidroxiprolina: La hidroxiprolina es un aminoácido no esencial constituyente de
proteínas y derivado de la prolina. Para esta hidroxilación, existe una enzima llamada
prolil-hidroxilasa, que reconoce a la prolina como su sustrato. La condición es que la
prolina (Pro) a hidroxilar se encuentre vecina a una glicina (Gly) en la hebra, en el sentido
amino a carboxilo. Esta reacción requiere de una coenzima, el ácido ascórbico (vitamina
C). La ausencia de esta vitamina (coenzima) impide la correcta síntesis de la
hidroxiprolina, y es el origen de la enfermedad conocida como escorbuto.
Prolina: La prolina (Pro, P) o prolalina es uno de los aminoácidos que forman las
proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC,
CCA, CCG.Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina
secundaria en lugar de una amina primaria. [cita requerida], pues su cadena lateral es
cíclica y está compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa
y al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino. La prolina se puede formar directamente
a partir de la cadena Penta carbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un
aminoácido esencial.
Serina: El estereoisómero natural es el L. Además de poseer todas las propiedades
comunes a los α-aminoácidos, tiene un grupo hidroxilo en la posición 3, por lo que se le
clasifica como aminoácido polar. La serina es un aminoácido no esencial. Sus codones
son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Sólo el estereoisómero L aparece de forma
natural en las proteínas.
La serina se obtuvo por primera vez en 1865 a partir de proteínas de la seda, una fuente
muy rica en serina. De hecho, su nombre se deriva del término en latín para la seda,
sericum. La estructura de la serina se estableció en 1902.
Tirosina: La tirosina (abreviado en español como Tir o Y, y Tyr o Y en inglés) es uno de
los veinte aminoácidos que forman las proteínas. Se clasifica como un aminoácido no
esencial en los mamíferos ya que su síntesis se produce a partir de la hidroxilación de
otro aminoácido: la fenilalanina. Esto se considera así siempre y cuando la dieta de los
mamíferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto, el aminoácido
fenilalanina sí que es esencial.
Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Los más abundantes son la
hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas
polipeptídicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminoácidos no son
insertados como tales en la cadena polipeptídica, y no tienen un código genético propio.
Estos aminoácidos son particularmente abundantes en el colágeno.
Aminoácidos esenciales y no esenciales

Dentro de los aminoácidos que forman parte de las proteínas, hay que distinguir entre
aminoácidos esenciales y no esenciales. Los primeros son aquellos que el cuerpo
humano no es capaz de sintetizar y debe obtener a través de la dieta; los segundos
pueden ser sintetizados por el cuerpo humano.
Aminoácidos esenciales:
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
Aminoácidos no esenciales:
 Alanina
 Asparagina
 Ácido aspártico
 Ácido glutámico
 Cisteína
 Ácido glutámico
 Glutamina
 Glicina
 Prolina
 Serina
 Tirosina
EN QUE ALIMENTOS SE ENCUENTRAN LOS AMINOACIDOS NO ESENCIALES Y SI
ESENCIALES CLASIFICACION.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES:
LA LEUCINA: el que se encuentra en las almendras, coco, papaya, en aceitunas, nueces
y albaricoques.
LA ISOLEUCINA: en requesón, pescado, carne, maní, semillas de sésamo, de aceitunas,
pistachos y almendras.
LA VALINA: tomates, manzanas, en las granadas, las zanahorias, nabos, remolachas, y
la menta en la calabaza.
LA LISINA: el pepino, el apio, la menta, la alfalfa, las peras, en la papaya, uvas,
manzanas, zanahorias y espinacas nelgli.
LA TREONINA: en la papaya, alfalfa y en la mayoría de los vegetales de hojas verdes. El
triptófano: remolacha, apio, espinacas, nabos y zanahorias. La relación metionina: en ajo,
col, manzanas y coliflor. Fenilalanina: espinacas, tomates, la menta, la remolacha,
manzanas y ananas.
LA HISTIDINA: en pepino, zanahorias, ajo, cebollas, nabos, alfalfa, ananas, en papaya,
manzanas, zanahorias y rábanos.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES:
Ocupan un lugar especial en la alanina, capaz de eliminar las toxinas durante el ejercicio
físico y para apoyar la función hepática. Lo puedes encontrar en la alfalfa, en los verdes
de pimienta, manzanas, uvas, patatas y verduras de hoja verde. La cisteína, un potente
antioxidante que mantiene la piel sana, las uñas y el cabello fuerte, se encuentran en la
alfalfa, las raíces de remolacha, en coliflor, cebollas, ajo, uvas y ananás.
La TAURINA mejora la función cerebral y ayuda digestión. La encuentra en la carne,
pescado, huevos y leche.
La ARGININA se encuentra en las zanahorias, remolachas, pepinos, lechugas, patatas y
verduras de hoja verde.
La ASPARAGINA huevos, carne, de pescado, mariscos, granos enteros legumbres. El
ácido aspártico en menta, tomates, nabos, en limones, manzanas, toronjas y melones en
el Sadano.
LA GLUTAMINA yogur, queso cottage en, en carne de res, el pescado, la col, la espinaca
y la leche.
El ACIDO GLUTAMICO zanahorias, nabos, apio, espinaca y repollo en la papaya.
EL PROLINE remolachas, zanahorias, pepinos, higos, las aceitunas, uvas, naranjas,
nueces de coco, almendras y lechuga.
LA SERINA en el ajo, la cebolla, las zanahorias, las espinacas, la col, las manzanas y
papaya.
La relación tirosina alfalfa, remolacha, lechuga, en la menta, la espinaca, el pimiento
verde, ciruelas, cerezas, melones e higos.
Casi todos los alimentos contienen los veinte aminoácidos (esenciales y no esenciales) en
cierta cantidad, y casi todos ellos contienen los esenciales en cantidad suficiente. Sin
embargo, las proporciones varían, y algunos alimentos son deficientes en uno o más de
los aminoácidos esenciales (por ejemplo, si comemos 9 papas al día tendremos todos los
aminoácidos esenciales).

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