TALLER DE BIOQUÍMICA –

PREPARACIÓN DEL PRIMER

PARCIAL

Estas preguntas tienen como objetivo principal, servir de guía de estudio para el
primer parcial. En mi opinión, quien responda a todas las preguntas de manera
exhaustiva (explicando de forma clara y completa a cada pregunta), estaría bien
preparado para el parcial. La idea es que ustedes revisen en los libros cada pequeño
subtema, para poder responder a cada pregunta. Me parece que si lo hacen de esta
manera, se habrán preparado concienzudamente para el parcial, y considero que
tendrían su conocimiento bien decantado desde el punto de vista de los objetivos
académicos del curso de Bioquímica. Procure leer ampliamente cada tema que tenga
que ver con la pregunta, antes de intentar responderla.
Sobre Atomo (repaso de su química general) y Bioelementos (primer tema del curso de
Bioquímica).

Sobre generalidades de la química, que se requieren para abordar la Bioquímica:

¿Qué es un átomo?
Rta: El átomo es un micro partícula que forman la materia, que está compuesta
compuesta por el núcleo y una nube electrónica o corteza electrónica. En el núcleo
encontramos a los protones (Carga positivas-Z) y los neutrones (Carga neutra-n) que
son partículas subatómicas que aportan la masa de un átomo. Por otro lado, no nos
podemos olvidar de los electrones (Carga negativa-e) que se encuentran
espacialmente alrededor del núcleo la masa de esta partícula es muy pequeña a
comparación de la masa de los z y n. los átomos se clasifican en:
Anión: cuando un átomo gana electrones tiene carga negativa.
Cationes: Pierde electrones tiene carga positiva.

¿Qué es una molécula?

Rta: Una molécula es la interacción entre dos o más átomos mediante un enlace
químicos. Las moléculas se clasifican en:
 Moléculas discretas: formadas por uno o varios átomos del mismo tipo o
distinto, por ejemplo: el Hidrogeno.
 Macromoléculas: Están formadas por moléculas grandes unidas mediante un
enlace químico respectivamente; por ejemplo: las proteínas.
¿Qué es un enlace químico?
Un enlace químico es la interacción o unión entre dos moléculas que comparten o
ceden electrones.
¿Qué tipos de enlace hay?
 Enlace covalente: es donde dos elementos comparten pares de electrones
 Enlace iónico: son fuerza de atracción por carga cargas contrarias donde hay
transferencias de electrones.
 Enlace metálico
¿Qué es Energía de enlace?
Es la energía que requiere se requiere para romper un enlace
¿Qué es un enlace covalente (descríbalo y mire los niveles de energía de este tipo
de enlace)?
Es donde dos elementos comparten pares de electrones
¿Qué es un enlace iónico?
son fuerza de atracción por carga cargas contrarias donde hay transferencias de
electrones.

¿Qué es un enlace de hidrógeno?

Los enlaces de hidrogeno se forman entre un átomo de hidrogeno y un grupo amino o
carboxilo, también pueden formar enlaces con otros átomos como el oxígeno y
nitrógeno.
¿Qué son interacciones de van der Waals?
Son fuerzas de atracción intermoleculares dependiente de la distancia que no tiene
dirección que se establecen por medio de enlaces químico, en estas interacciones
participan dos tipos de fuerzas, fuerzas de dispersión (que son fuerzas de atracción) y
fuerzas de repulsión. Tipos de fuerzas:
 Dipolo-dipolo (Puentes de hidrogeno): es una interacción entre dos
moléculas que tienen un polo (fuertes)
 Dipolo-dipolo inducido: es una interacción entre una molécula polar y
una no polar en la cual la el dipolo al acercarse a la molécula por la fuerza
de dispersión induce un dipolo polar.
 Dipolo inducido-dipolo inducido: también llamada fuerzas de London es
una interacción que genera en dos momentos instantes de una molécula a
otra generando un dipolo parcialmente (son fuerzas débiles).
¿Qué son interacciones hidrofóbicas?
Es una interacción débil la cual no es solubles en agua o no logra disolverse con otro
elemento, por ejemplo: el agua y el aceite esta es una interacción hidrofóbica que
logran disolverse creando la llamada micelas.
¿Qué es electronegatividad?
Es la fuerza de atracción que tiene un átomo para atraer los electrones
¿Qué átomos son los más electronegativos?
Flúor=3,98
Oxigeno=3,44
Cloro=3,16
Nitrógeno= 3,04
Estos son los átomos más electronegativos.
¿Qué átomos pueden formar enlaces de hidrógeno?
Los átomos con mayor electronegatividad como por ejemplo el oxígeno. Ejemplo: La
molécula de H2O.
¿Qué es “cooperatividad” entre enlaces débiles?
Es una fuerza de atracción que se genera entre dos o más moléculas por la
cooperación mediante un enlace de hidrogeno o enlace débil, donde una de las
moléculas no es monovalente y puede interaccionar con otras moléculas otro tipo
generando así una unión muy estable, por ejemplo: la cooperatividad la podemos ver
reflejada en la unión del velcro que es una unió muy estable que para poder separar
esta unión debemos de aplicar una fuerza en el extremos del extremo para ir
rompiendo la unión, esto mismo podemos decir que pasa en cooperatividad en
términos de enlaces recuerda que la fuerza de enlace es la fuera que se necesita para
romper el enlace.
 ¿Qué es un enlace químico? Hable de la importancia biológica de los enlaces
débiles (incluso mencione en qué moléculas o en qué procesos se pueden
encontrar)
un enlace químico es una fuerza de atracción que refleja interacciones entre moléculas
que buscan generar enlace ya sean fuertes “siendo más estables esto ocurre porque las
moléculas cumplen la ley del octeto, débiles y enlaces de hidrogeno para así
establecer otros compuestos químicos, estas interacciones son importantes para los
seres vivos.
Los enlaces débiles fuerzas de atracción que no son muy estable lo que quiere decir
que se requiere poca energía de enlaces para romper, cumple una función muy
importante en los seres vivos que es unir a las moléculas del ADN de manera
reversible obteniendo una estabilidad.

Sobre Bioelementos
¿Cuáles son los elementos químicos más abundantes en los seres vivos?
Correlacione esto con su abundancia en la naturaleza. Cuáles son los otros
elementos encontrados en menores proporciones en los seres vivos.
Primeros que todo hay que hablar, ¿que son los bioelementos?
los elementos son los elementos químicos que conformas a los seres vivos parte de la
biomasa son aproximadamente 70 elementos de la tabla periódica, pero los que
conforman a los seres vivos son solo 25 elementos. Estos elementos se clasifican en:
elementos primarios, secundarios y oligoelementos.
Elementos primarios: C, H, O; N, P, S
Los elementos más abundantes en los seres vivos son los elementos primarios que
conforman el 95% - 96% de la masa de los seres vivos, son importante para la vida de
los seres vivos, e indispensable para la formación de las proteínas, carbohidratos,
ácidos nucleicos y lípidos.
Elementos secundarios: Na, Ca, Cl, K, Mg
Los elementos secundarios conforman el 4% de la masa de los seres vivos y se
encargan del funcionamiento de los seres vivos.

¿Cuál es la composición del agua de mar? Compárela con la composición del

citoplasma celular. ¿Por qué pueden resultar tan parecidas?
El agua del mar está formada por sales minerales 4% y agua 96%, esta sal esta
conformada por elementos secundarios y oligoelementos como el Na, Mg, Cl, Ca, K,
Br, F, Sr y B.
Y el citoplasma que al igual manera esta conformada por agua, sales minerales y
bioelementos.
¿Por qué se dice que el citoplasma fue inicialmente agua marina?

¿Cuál es la estructura atómica de los elementos más importantes para la vida?

La estructura atómica está compuesta por el núcleo y una nube electrónica o corteza
electrónica.
El núcleo presenta cargas positivas y son los que conforman la masa atómica, en el
núcleo se encuentran dos tipos de partículas subatómicas: Protones y neutrones (sin
carga) que contienen partículas llamadas quarks.
Alrededor del núcleo se encuentra la corteza electrónica donde podemos ubicar las
partículas subatómicas con carga negativa denominada los electrones
 Anexo: Expuesta en clase.

¿Por qué la vida se basó en Carbono y no en Silicio a pesar de que el Silicio tiene
propiedades parecidas al Carbono, y es aún más abundante que este último en la
corteza terrestre?
 El carbono puede formar puede formar enlaces más estables que el silicio
 El silicio tiene un mayor radio atómico que el carbono, esto quiere decir que los
enlaces del Si-Si es mucho más débil por su distancia del enlace químico, por
esa razón el silicio no tendría la capacidad de formar cadenas mucho mas largar
y complejas.
 SO2 no logra disolverse en agua (El silicio solo forma rocas), como si lo puede
ser CO2
 El Si forma menos compuestos que el carbono
 El silicio solo forma enlaces sencillos, mientras que el carbono forma enlaces
doble y triples siendo mucho más estables.
Por estas razones es que la vida no se puede basar en el silicio.

¿Cuál es la composición general del ser humano? }

99% del cuerpo humano está compuesto por seis elementos o átomos fundamentales y
formando los carbohidratos, acido nucleicos, proteínas y lípidos.
Oxigeno= 65%
Carbono=18%
Hidrogeno=10%
Nitrógeno= 3%
Calcio= 1.5%
Fosforo= 1%

¿Cuál es el elemento más abundante en el universo?

El elemento más abundante en el universo es el hidrogeno con 75% y también puede
ser peligroso al reaccionar con el oxígeno, ya que, es altamente inflamable, esto no llo
comprueba el accidente del Hindenburg ocurrida el 6 de mayo 1937.

¿Cuál es el más abundante en los seres vivos (en peso y en # de átomos)?

El elemento más abundante en los seres vivos es el Oxígeno.

¿Cuál es el elemento más abundante en el aire que respiramos?

El nitrógeno es el elemento mas abundante en el aire que respiramos, por la razón que
la atmosfera esta compuesta por 78 % de nitrógeno y 21% oxigeno.
Hable de propiedades de los elementos más abundantes: C, H, O y N.

 Forman enlaces covalentes siendo muy estable

 Forman enlaces sencillos, dobles y triples
 Forman enlaces con cuatros átomos distintitos
 Pueden formar cadenas largas unidos a otros carbonos
 El Carbono al ser tetraédrico puede formar moléculas tridimensionales
¿Qué son elementos principales?
Los elementos primarios son los elementos que conforman el 95% de la masa de los
seres vivo, la biomasa y hacen parte de los carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos y
proteínas. Estos son el Carbono (C), Hidrogeno (H), Oxigeno (O), Nitrógeno (N),
Fosforo (P) y Azufre (S)
¿Qué son oligoelementos o elementos secundarios?
Son los elementos que componen el 4% de la masa de los seres vivos y se encargan
del funcionamiento de los seres vivos, son: Calcio (Ca), Cloro (Cl), Magnesio (Mg),
Sodio (Na) y Potasio (K).

¿Qué son elementos traza?

Los oligoelementos o elementos trazas son los elementos que componen el 0.1% de
la masa de los seres vivos, pero son esenciales, por ejemplo: Cobalto y Litio.

Diga la composición general de las macromoléculas más importantes en la

biología.
Las macromoléculas biológicas son moléculas de gran tamaño que tienen distintas
funciones que brindan el funcionamiento en los seres ya sean estructural, transporte,
almacenamiento, estabilidad entre otros. Las macromoléculas son: Carbohidratos,
lípidos, ácido nucleico y proteínas

“Las estructuras de las macromoléculas que conforman a los seres vivos son el
resultado de las interacciones con el medio acuoso que las contiene. La combinación
de las propiedades del disolvente responsables de las asociaciones intra e
intermoleculares de estas sustancias es característico del agua; ya que ninguna otra
sustancia se asemeja al agua a este respecto.”

Sobre molécula de Agua

Hable sobre estructura química de la molécula de agua.

El agua es una molécula muy importante para la existencia de la vida,

funcionamiento de los seres vivos y celular. La molécula de agua es un
dipolo eléctrico aun así no teniendo una carga neta, el oxígeno (Carga
parcialmente negativa) al ser más electronegativo atrae al hidrogeno
(Carga parcial positiva) formando una estructura geométrica con un
ángulo 104.5 confiriéndole asimetría electrónica. La molecula de agua es
capaz de establecer enlaces con cutro moleculas de agua vecinas debido al
ordenamiendto tetrahedrico de los electrones del atomo del oxigeno lo que le
brinda al agua una cohesion alta, el agua se es liquidad debido a la tendecia de
formar enlaces de hidrogeno.
Correlacione algunas características de la molécula de agua con diferentes
características del agua como líquido. (Ej.: Por qué se mantiene líquida a
temperatura ambiente, correlacionada con la formación de enlaces de H entre
sus moléculas)
 El agua se es liquidad debido a la tendecia de formar enlaces de hidrogeno.


¿Cómo puede el agua regular la temperatura corporal? (mencione los

mecanismos describiéndolos, y el fenómeno a nivel molecular que lo causa)
incluyendo el sitio de la célula donde ocurren, las moléculas participantes, el
nombre del proceso, y los detalles del mismo.
El cuerpo puede regular la temperatura mediante el aumento de calor o al disminuir,
el calor especifico es calor necesario que requiere un cuerpo para calentarse y esto
sucede debido a que el agua absorbe energía calorífica para que el cuerpo aumente o
disminuya su temperatura, el enfriamiento del cuerpo ocurre mediante el sudor debido
al calor de evaporación al cuerpo tomar la energía logra evaporar el agua producido
mediante el sudor y así enfriando el cuerpo.

Sobre aminoácidos y proteínas

¿Qué es un aminoácido?
Un aminoácido es una molécula que esta compuesta por un grupo amino, un grupo
carboxilo y un radical R que es el que diferencia al aminoácido, por lo general todo el
aminoácido tiene un carbono Alpha que están unidos a moléculas diferentes excepto
la glicina. Los aminoácidos cumplen la función de formar proteínas mediante enlaces
peptídicos que son importantes en la vida, además, no solo forman proteínas, también
cumplen función de transporte, neurotransmisores, sintetizan, entre otros. Los
aminoácidos pueden clasificarse en:
 Aminoácidos esenciales: son los que el cuerpo n puede producir y los necesita
ingerir mediante los alimentos que consumimos.
 Aminoácidos no esenciales: son los que el cuerpo logra producir.
 Aminoácidos condicionales: son aminoácidos no esenciales, excepto en
enfermedades.
Otra clasificación de los aminoácidos es mediante su grupo R:
 Grupo r apolares alifático: son apolares e hidrofóbicos.
 Grupo r polar sin carga: son polares e hidrofílicos lo que quiere decir que son
solubles en agua.
 Grupo r aromáticos: son apolares e hidrofóbicos
 Grupo r cargados positivamente: son hidrofílico cargados positivamente y un
pH 7.0.
 Grupo r cargados negativamente: tiene un grupo carboxilo y son cargado
negativamente.

Describa la estructura básica de un aminoácido encontrado en proteínas.

Los aminoácidos están conformados por un grupo carboxilo(-COOH), un grupo amino
(NH2), un átomo de hidrogeno(H), radical R o cadena lateral que es el que diferencia
al aminoácido y sus propiedades, que están unidos a un carbono Alpha que puede
formar cuatro enlaces distintos.
Hable de los aminoácidos encontrados en proteínas.
Son 20 aminoácidos que forman las proteínas, se clasifican en aminoácidos esenciales
y aminoácidos no esenciales.
Aminoácidos esenciales: son lo que el organismo no puede producir y los debemos
adquirir mediante el consumo de los alimentos. ¿Cuáles son?
La Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Treonina, Lisina, Histidina, Fenilalanina y
Triptófano.
 (Valina, Leucina; Isoleucina): son un grupo de aminoácidos ramificado
(BCAA) que encuentra en distintos alimentos como el arroz, la carne entre
otros, que brindan energía a los músculos en el momento de actividad física y
participan en todos los procesos del tejido muscular.
 Metionina: Este aminoácido se encuentra en distinto alimentos como el atún y
su función es la producción de sustancias y producir energía.
 Histidina: se encuentra en las carnes, pescado y lácteos participa en el
desarrollo de los tejidos y produce la histamina.
 Fenilalanina: se encuentra en alimentos lácteos, pertenece al grupo de lo
aromáticos

¿Cuáles son hidrofóbicos?

Los aminoácidos hidrófobos son insolubles o pocos solubles en concentraciones
ordinarias acuosas como el agua debido a que tiene una cadena lateral apolar, en este
grupo se encuentran la alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina,
fenilalanina y triptófano
¿Qué puede encontrar en la estructura de la cadena lateral de los hidrofóbicos?
Son hidrocarburo por la razón que presenta enlaces de C y H.
Mencione ejemplos de aminoácidos no polares.
Valina, Leucina y Triptófano
Mencione cinco aminoácidos polares con carga.
Lisina, Arginina y Histidina (carga positiva)
Aspartato y Glutámico (Carga negativa)
Mencione otros aminoácidos con características particulares.

Hable del enlace peptídico.

¿Qué es una proteína?

¿Qué funciones cumplen las proteínas?

¿En dónde puede encontrar proteínas?

Mencione cinco ejemplos de proteínas con sus funciones.

Hable sobre estructura de las proteínas.

Qué es estructura primaria secundaria, terciaria, cuaternaria.

Cómo es una hélice Alfa,

¿Cómo es una hoja plegada Beta?

¿Qué es predicción de estructura tridimensional de proteínas?

¿Qué fuerzas determinan el plegamiento de una proteína?

¿Como haría usted para partir de la secuencia de aminoácidos y de allì pasar a

predecir la estructura tridimensional de la proteína?

Sobre enzimas
Qué es un catalizador? Defina sus características. Qué es catálisis homogénea? Qué
es catálisis heterogénea? Cuáles son los catalizadores biológicos? Defina las
características de un catalizador en general, y las características de una enzima. Por
qué se dice que un catalizador no se modifica en la reacción que cataliza? Dé un
ejemplo de un catalizador metálico, heterogéneo y no enzimático. Cómo actúa un
catalizador en términos de la energía de la reacción. Cómo actúa una enzima para
acelerar una reacción química? Qué es Energía libre? Qué es el estado de transición?
Qué es energía libre de activación. Cuál es la barrera energética en una reacción
química. Qué es el sitio activo? Cómo puede una enzima disminuir la energía de
activación? Qué es energía de activación? Qué es el estado de transición? Qué es el
sitio activo. Qué es una enzima? Qué propiedades puede mencionar sobre las
enzimas? Hable sobre las clases de enzimas y su nomenclatura. Hable de cada uno de
los tipos de enzimas. Hable sobre las velocidades a las que las enzimas pueden actuar.
Dé un par de ejemplos. Dónde hay enzimas. En qué procesos pueden participar. Diga
cómo se puede calcular la velocidad de una enzima. Qué significa el Km? Y el Kcat?

Esto se puede encontrar en libros de Bioquímica, como: Stryer, Mathews, Devlin,

Harper, McKee, Lehninger, etc. Sugiero usar el libro de Bioquimica que les envié a la
dirección electrónica.

Sobre Aminoácidos y proteínas:

Sobre Aminoácidos:

Conociendo la estructura de los aminoácidos y las proteínas, mencione cuáles son los
elementos que espera encontrar en mayor abundancia en las proteínas. Haga lo mismo
para los nucleótidos y el DNA.

Haga un cuadro con todos los aminoácidos, incluyendo la hidrofocibidad, polaridad,

tamaño, y otros datos,y procure deducir información sobre las posiciones de cada
aminoácido en una estructura protéica.

Qué es un aminoácido? Describa la estructura básica de un aminoácido encontrado en

proteínas. Hable de los aminoácidos encontrados en proteínas. Cuáles son
hidrofóbicos? Qué puede encontrar en la estructura de la cadena lateral de los
hidrofóbicos? Mencione ejemplos de aminoácidos no polares. Mencione cinco
aminoácidos polares con carga. Mencione otros aminoácidos con características
particulares. Hable del enlace peptídico. Qué es una proteína. Qué funciones cumplen
las proteínas. En dónde puede encontrar proteínas. Mencione cinco ejemplos de
proteínas con sus funciones. Hable sobre estructura de las proteínas. Qué es estructura
primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria. Cómo es una hélice Alfa, cómo es una
hoja plegada Beta. Qué es predicción de estructura tridimensional de proteínas? Que
fuerzas determinan el plegamiento de una proteína? Como haría usted para partir de la
secuencia de aminoácidos y de allì pasar a predecir la estructura tridimensional de la
proteína?

1.Dibuje la estructura general de un L-Alfa-amino.

2. Identifique y hable sobre los aminoácidos cargados positivamente, en términos de
su carga, estructura, grupo cargado positivamente, su posible función e interacción
con otras moléculas, su localización en proteínas, sustituibilidad evolutiva en
diferentes proteínas, y mencione ejemplos de proteínas en que estos residuos de
aminoácidos resulten importantes para la función.
3. Hable sobre los grupos ionizables en los aminoácidos encontrados en proteínas,
en términos del pKa, la formación de un Zwitterión, la formación de enlaces
iónicos,
4. Mencione y hable sobre los aminoácidos cargados negativamente, y discuta
brevemente su posible participación en la catálisis que ocurre en el sitio activo
de algunas enzimas
5.Mencione algunos aminoácidos no encontrados en proteínas, junto con su función
biológica.
6. Hable de la utilidad de los aminoácidos aromáticos en la cuantificación
espectrofotométrica de las proteínas, su longitud de onda de máxima absorbancia,
y el aporte a la absorbancia total de una proteína. Encuentre la fórmula que
permite tener en cuenta estos aminoácidos y sus aportes a la absorbancia total, para
la cuantificación de proteínas.
7. Qué importancia pueden tener los aminoácidos con cadenas laterales no polares,
en el plegamiento y la estructura terciaria de las proteínas globulares solubles? Qué
importancia pueden tener en la estructura y la superficie de las proteínas de
membrana?
8. Hable sobre los aminoácidos con un grupo hidroxilo en su cadena lateral, y su
importancia en la superficie proteica, y su relación con las modificaciones
postraduccionales. Mencione las posibles modificaciones postraduccionales que
pueden ocurrir en estos hidroxilos.
9. Hable brevemente de la Prolina y su papel en la desestabilización de hélices
Alfa e hilos Beta, y su papel en la formación de giros en proteínas.
10. Qué importancia puede tener la Cisteína en las proteínas? Qué aporta a la
estructura terciaria y cuaternaria? Qué otros papeles importantes puede tener la
Cisteína en las enzimas? Cuál se podría considerar su aporte más importante a las
proteínas? Encuentre algunas proteínas con pocas o ninguna Cisteína, y proteínas con
muchas Cisteínas. Qué puede inferir de que una proteína tenga ó no tenga este
residuo de aminoácido? Qué espera del contenido de Cisteínas, de proteínas en
ambientes citoplasmáticos y extracelulares?
11. Discuta sobre la importancia de la presencia de cadenas laterales apolares en la
superficie de proteínas globulares que se encuentran en ambientes acuosos.
12. Mencione los aminoácidos adicionales a los 20 clásicos, que se han encontrado
codificados en los genes. Hable brevemente sobre ellos.
13. Agrupe los aminoácidos por su polaridad y tamaño, de acuerdo con lo que se
conoce como la matriz de Dayhoff. Agrupelos también mediante diagramas de
Venn (esto está en las diapositivas 150 y 151 de la presentación sobre aminoácidos.
14. En la tabla de la página 153 de la misma presentación, identifique los
aminoácidos más frecuentemente entontrados en proteínas y los mejos frecuentes.
15. En las páginas 154 y 155, identifique las sustituciones más comunes en zonas
de proteínas expuestas al solvente, y en proteínas de membrana (mejor dicho, para
aminoácidos no expuestos al solvente.
16. Qué es una escala de hidrofobicidad? Mire algunas escalas, y procure poner
especial atención a la escala de hidropatías de Kyte y Doolittle.
17. Conozca los pKas (promedio ó generales) de los grupos amino y carboxilo de
los aminoácidos. Revise los pKa de algunas cadenas laterales ionizables.
1. Dibuje la estructura general de un L-Alfa-amino.
2. Identifique y hable sobre los aminoácidos cargados positivamente, en términos de
su carga, estructura, grupo cargado positivamente, su posible función e interacción
con otras moléculas, su localización en proteínas, sustituibilidad evolutiva en
diferentes proteínas, y mencione ejemplos de proteínas en que estos residuos de
aminoácidos resulten importantes para la función.
3. Hable sobre los grupos ionizables en los aminoácidos encontrados en proteínas,
en términos del pKa, la formación de un Zwitterión, la formación de enlaces
iónicos,
4. Mencione y hable sobre los aminoácidos cargados negativamente, y discuta
brevemente su posible participación en la catálisis que ocurre en el sitio activo
de algunas enzimas
5. Mencione algunos aminoácidos no encontrados en proteínas, junto con su función
biológica.
6. Hable de la utilidad de los aminoácidos aromáticos en la cuantificación
espectrofotométrica de las proteínas, su longitud de onda de máxima absorbancia,
y el aporte a la absorbancia total de una proteína. Encuentre la fórmula que
permite tener en cuenta estos aminoácidos y sus aportes a la absorbancia total, para
la cuantificación de proteínas.
7. Qué importancia pueden tener los aminoácidos con cadenas laterales no polares,
en el plegamiento y la estructura terciaria de las proteínas globulares solubles? Qué
importancia pueden tener en la estructura y la superficie de las proteínas de
membrana?
8. Hable sobre los aminoácidos con un grupo hidroxilo en su cadena lateral, y su
importancia en la superficie proteica, y su relación con las modificaciones
postraduccionales. Mencione las posibles modificaciones postraduccionales que
pueden ocurrir en estos hidroxilos.
9. Hable brevemente de la Prolina y su papel en la desestabilización de hélices
Alfa e hilos Beta, y su papel en la formación de giros en proteínas.
10. Qué importancia puede tener la Cisteína en las proteínas? Qué aporta a la
estructura terciaria y cuaternaria? Qué otros papeles importantes puede tener la
Cisteína en las enzimas? Cuál se podría considerar su aporte más importante a las
proteínas? Encuentre algunas proteínas con pocas o ninguna Cisteína, y proteínas con
muchas Cisteínas. Qué puede inferir de que una proteína tenga ó no tenga este
residuo de aminoácido? Qué espera del contenido de Cisteínas, de proteínas en
ambientes citoplasmáticos y extracelulares?
11. Discuta sobre la importancia de la presencia de cadenas laterales apolares en la
superficie de proteínas globulares que se encuentran en ambientes acuosos.
12. Mencione los aminoácidos adicionales a los 20 clásicos, que se han encontrado
codificados en los genes. Hable brevemente sobre ellos.
13. Agrupe los aminoácidos por su polaridad y tamaño, de acuerdo con lo que se
conoce como la matriz de Dayhoff. Agrupelos también mediante diagramas de
Venn (esto está en las diapositivas 150 y 151 de la presentación sobre aminoácidos.
14. En la tabla de la página 153 de la misma presentación, identifique los
aminoácidos más frecuentemente entontrados en proteínas y los mejos frecuentes.
15. En las páginas 154 y 155, identifique las sustituciones más comunes en zonas
de proteínas expuestas al solvente, y en proteínas de membrana (mejor dicho, para
aminoácidos no expuestos al solvente.
16. Qué es una escala de hidrofobicidad? Mire algunas escalas, y procure poner
especial atención a la escala de hidropatías de Kyte y Doolittle.
17. Conozca los pKas (promedio ó generales) de los grupos amino y carboxilo de
los aminoácidos. Revise los pKa de algunas cadenas laterales ionizables.

Sobre Enlace Peptídico

1. Dé una definición corta sobre lo que es el enlace peptídico.
2. Cómo y dónde se forma el enlace peptídico en la célula? Qué importancia tiene
esto desde el punto de vista del ambiente y las condiciones fisicoquímicas del
ambiente? La formación del enlace peptídico consume energía? Cuánta? Describa
brevemente el proceso de formación del enlace peptídico en términos de las
moléculas implicadas: mRNA, tRNA, ribosoma, ATP, Aminoácidos…
3. Compare el costo energético de romper enzimáticamente el enlace peptídico, con el
costo de romperlo de manera no enzimática.
4. Por qué en una cadena polipeptídica, no se considera el pKa de los grupos Alfa
amino y Alfa carbolxilo de los residuos de aminoácido de la cadena?
5. Cuál es la distancia del enlace peptídico? Compárela con la distancia del
Carbono Alfa al Carbono del Carboxilo alfa (un enlace simple), y con la distancia
del Carbono del Carboxilo a su Oxígeno (un enlace doble). Comente y explique el
carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico. También comente sobre la
eliminación del ángulo de giro en el enlace peptídico, y la formación del plano de
la amida, con lo que una proteína se pueda considerar como una suma de planos
amídicos.
6. Qué son los ángulos dihédricos Phi y Psi? Qué restricciones puede haber en la
libertad de giro de estos ángulos? Cómo influye esto en la estructura secundaria
de una proteína?
7. Qué importancia tiene la direccionalidad del enlace peptídico? Bueno, más fácil
aún: hay diferencias entre el péptido Ala-Ser-Val y Val-Ser-Ala?
8. Describa el gráfico de Ramachandran. Mencione las zonas de mayor restricción
de giro de los ángulos Phi y Psi, las zonas de libertad limitada del giro y las zonas
más permitidas para los giros en el gráfico de
Ramchandran. Qué utilidad puede tener para tener idea del contenido de estructura
secundaria de una proteína? Familiarícese con los valores de los ángulos Phi y Psi de
las diferentes estructuras secundarias conocidas (Tabla de diapositiva 58 de la
presentación sobre Enlace Peptídico). Qué puede decir sobre ellos?
9. Siguiendo la misma línea de pensamiento de la pregunta anterior: diga qué
puede inferir del Gráfico de Ramachandran de la Mioglobina, que aparece en la
página 53 de la presentación sobre Enlace Peptídico?
10. De acuerdo con el tamaño de la cadena lateral, hable de los aminoácidos que
más ofrecerían restricción en el valor de giro de los ángulos Phi y Psi, y de ello,
comente sobre los aminoácidos que pueden facilitar la formación de estructuras
helicoidales ó de estructuras de hilos/hojas Beta.
11. Comente sobre el potencial de formación de enlaces de Hidrógeno del
plano amídico del enlace peptídico, y cómo esto puede influir en la
formación / estabilización de las estructuras secundarias.

Sobre Enzimas
Qué es un catalizador? Defina sus características. Cuáles son los catalizadores
biológicos? Defina características. Cómo actúa un catalizador en términos de la
energía de la reacción. Cómo actúa una enzima para acelerar una reacción química?
Qué es energía libre de activación. Cuál es la barrera energética en una reacción
química. Hable sobre el sitio activo de una enzima. Qué es el complejo Enzima-
sustrato. Cómo es la nomenclatura de las enzimas. Hable sobre las velocidades a las
que las enzimas pueden actuar. Dé un par de ejemplos. Dónde hay enzimas. En qué
procesos pueden participar.