Informe Identificacion de Aminoacidos y Proteinas

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”
Universidad Nacional “San Luis Gonzaga”
Facultad de Ingeniería Química
Bioquímica y Microbiología industrial
Tema:
Identificación de proteínas y aminoácidos
Autor:
Cristhian Alberto Conislla Custodio
Docente:
Ing. Felices Vizarreta Leslie Marielly
Ciclo 6 ¨B¨
Ica-Perú
2022
1. Introducción:
Cuando se examina una célula con el microscopio o se analiza su actividad
eléctrica o bioquímica, esencialmente se están observando proteínas. Las
proteínas constituyen las unidades estructurales a partir de las cuales se
ensamblan las células y representan la mayor parte de su masa seca. Pero,
además de proporcionarle forma y estructura a la célula, las proteínas también
llevan a cabo la mayor parte de sus numerosas funciones. Las enzimas
promueven las reacciones químicas intracelulares mediante la provisión de
superficies moleculares intrincadas, circuladas por salientes y hendiduras que
pueden retener o repeler moléculas específicas. Las proteínas inmersas en la
membrana plasmática forman los canales y las bombas que controlan el pasaje de
nutrientes y de otras moléculas pequeñas hacia la célula desde ésta. Otras
proteínas llevan mensajes de una célula a otra, o actúan como señales
integradoras que retransmiten información desde la membrana hacia el núcleo de
la célula. Incluso otras sirven como como pequeñas máquinas moleculares con
partes móviles. La evaluación de la calidad nutricional de las proteínas de un
alimento se debe establecer el contenido de aminoácidos esenciales por métodos
químicos a partir de la composición y el contenido de aminoácidos y su
digestibilidad. Los cambios ambientales o los tratamientos químicos pueden
causar una desorganización en la conformación nativa de la proteína, con la
pérdida concomitante de la actividad biológica. Esta desorganización se llama
desnaturalización. Como la conformación nativa solo es estable de manera
marginal, la energía necesaria para causar la desnaturalización es con frecuencia
pequeña, quizá equivalente a la desorganización en tres o cuatro puentes de
hidrógeno.
2. Objetivos:
Objetivo general
• Determinar y analizar las diferentes reacciones presentadas en los
experimentos mostrados en los videos.
Objetivos específicos
• Observar los cambios presentados en cada una de las reacciones
para poder llegar a una conclusión.
• Identificar aminoácidos y proteínas por medio de métodos basados

en reacciones químicas.
3. Marco teórico:
REACCIONES DE PRECIPITACIÓN
Son producidas por la acción de reactivos y agentes que alteran el estado
coloidal de las soluciones de proteínas provocando la separación de la fase
dispersa por desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización de las
proteínas provoca la ruptura de las estructuras secundarias, terciarias y
cuaternarias de ellas. Estos agentes físicos pueden ser el calor, el etanol,
ácidos fuertes, sales de metales pesados, etc. La caseína precipita en su pH
isoeléctrico = 4,7. El etanol se adiciona además porque deshidrata y coagula la
proteína.
REACCIONES DE COLORACIÓN
Las reacciones de coloración son producidas por la acción de reactivos y
depende de la estructura química de la proteína. En éstas reacciona la
estructura primaria y sirven para identificar los enlaces peptídicos o los restos
de aa.
REACCIÓN XANTOPROTEICA
Sirve para caracterizar los aminoácidos con grupos aromáticos de las
proteínas, ya que estos se nitran por acción del HNO3 y producen la coloración
característica. Esta reacción da positiva si en la proteína se encuentran los
aminoácidos fenilalanina, tirosina o triptófano.
REACCIÓN DE BIURET
Sirve para caracterizar la unión peptídica, por lo tanto, la dan todas las
proteínas. El color observado se debe a la formación de un complejo (soluble
en agua) entre el ión cobre (II) y los pares de electrones sin compartir del
nitrógeno del enlace peptídico. La reacción debe su nombre al biuret, una
molécula formada a partir de dos de urea (H2NCO-NH-CO-NH2), que es la
más sencilla que da positiva esta reacción, común a todos los compuestos que
tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos en sus moléculas.
REACCIÓN DE AMINOÁCIDOS AZUFRADOS.
Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro
de plomo. Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del
azufre de los aminoácidos, el cual, al reaccionar con una solución de acetato
de plomo, forma el sulfuro de plomo.
REACCIÓN CON NINHIDRINA
Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno
carboxilo libre, reaccionaran con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por
la aparición de un color violáceo o amarillo. Debido a que las proteínas y los
aminoácidos, poseen esta característica, la reacción sirve para identificarlos.
Algunas soluciones de amonio y aminas, dan la coloración característica,
aparentemente debido a una oxidación y reducción intramolecular de la
ninhidrina en presencia de amoníaco.
4. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL-
a) Reacción de Precipitación.
En dos tubos de ensayo colocar en uno 1 ml de albumina y en el otro 1 ml de
glicina. A ambos tubos agregar 1 ml de ácido nítrico y se observa.
En el tubo de la albumina se observa la formación de un precipitado blanco, se
forma grumos. En el tubo del aminoácido no se observa reacción.
Se repite la operación, pero con ácido clorhídrico y se observa que la proteína
se precipita con el HCl se forma color lechoso, a la glicina no se ocurre nada.
b) Reacción Xantoproteica
En tres tubos de ensayo se agrega respectivamente 1ml de albumina, 1 ml de
aminoácido tirosina y 1 ml de alanina. A cada tubo se agrega 1 ml de ácido
nítrico, Se calienta a baño maría por espacio de 5 minutos a una temperatura
de 70 °C.
Se observa que en el tubo que contiene tirosina se forma una coloración
amarilla casi naranja y en los otros tubos no se observa cambio.
c) Reacción de Biuret
En dos tubos de ensayo agregar 1 ml de albumina de huevo y en el otro 1 ml
de glicina y agregar 1 ml del reactivo de Biuret a ambos tubos (el reactivo de
biuret es azul), observar. En el tubo con la albumina se forma un compuesto
coloreado color violeta y en el tubo de glicina queda igual.
d) Reacción de aminoácidos azufrados.

En tres tubos de ensayo se agregan aproximadamente 3 ml de NaOH y luego
se agrega 1 ml de acetato de plomo a cada tubo. Las muestras 1 ml albumina,
1 ml cisteína y 1 ml tirosina, se somete a calentamiento en baño maría. Se
observa prueba positiva para la albumina con una coloración marrón oscuro y
en el aminoácido cisteína levemente, con la tirosina no se observa cambio.
e) Reacción con Ninhidrina
En tres tubos de ensayo se agregan respectivamente 1 ml de albumina, 1 ml
de alanina y 1 ml de sol. De glucosa. A cada tubo se agrega 10 gotas de
reactivo de ninhidrina al 2%. Se calienta a baño maría por 1 a 2 minutos. Los
aminoácidos pueden tener varias coloraciones entre rojo, amarillo o azul. Se
observa coloración azul oscuro para la alanina y la albumina se tiñe levemente.
5. ACTIVIDADES
1.- Escriba la estructura de los aminoácidos que se han trabajado en los

diferentes ensayos.
GLICINA
ALANINA
TIROSINA
2.- Que aminoácidos dan positivo con la reacción con la reacción

Xantoproteica?
• La albumina se aglomero tiene un poco de amarillo
• La alanina no es aromática no dio la prueba positiva
✓ La tirosina se coloreo totalmente si dio positivo a la reacción
Xantoproteica
3.- Que sustancias reaccionan con la ninhidrina?

✓ Prueba positiva con la alanina se observa un color azul
• Prueba negativa para la glucosa porque no hay aminoácidos ni proteínas
• La albumina se tiñe levemente
6. CONCLUSIONES
• El color característico Violeta del reactivo de Biuret del que se torna cuando
entra en contacto con las muestras es más oscuro si la muestra tiene mayor
cantidad de enlaces peptídicos.
• Es importante usar los reactivos necesarios para la identificación de

proteínas y aminoácidos.
• Tener cuidado al manipular los reactivos y siempre bajo supervisión del

encargado de laboratorio.
7. BIBLIOGRAFIA
Nelson, D., Cox, M. & Lehninger, A. (2013). Lehninger Principles of Biochemistry

(6th).
W.H. Freeman and Company.
● Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8th ed.). W.
H.
Freeman and Company.
●http://scielo.isciii.es/pdf/nh/v21s2/original1.pdfb (biblioteca virtual formada de
una
colección de revistas científicas españolas)
● Introducción a la biología celular, Bruce Alberts, Dennis Bray, Ed. Médica
Panamericana,
2006.
● Prácticas de laboratorio y de aula, Mª Pilar González, Narcea Ediciones,
29/08/2003.
● Bioquímica de los procesos metabólicos, Virginia Melo, Virginia Melo Ruiz,
Oscar
Cuamatzi, Reverte, 2007

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• Identificar aminoácidos y proteínas por medio de métodos basados

d) Reacción de aminoácidos azufrados.

1.- Escriba la estructura de los aminoácidos que se han trabajado en los

2.- Que aminoácidos dan positivo con la reacción con la reacción

3.- Que sustancias reaccionan con la ninhidrina?

• Es importante usar los reactivos necesarios para la identificación de

• Tener cuidado al manipular los reactivos y siempre bajo supervisión del

Nelson, D., Cox, M. & Lehninger, A. (2013). Lehninger Principles of Biochemistry

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