Proteinas 1

Unidad II:
PROTEÍNAS
FUNCIONES – Muy versatiles
Catalisis enzimatica (Ej. Luciferasa)
La luciferasa es una enzima que cataliza la oxidación del pigmento luciferina en

presencia de ATP. La reacción de oxidación libera luz.
Luciferasa de luciérnaga
Transporte y almacenamiento – Ej. Hemoglobina
La hemoglobina es una proteína presente en los glóbulos rojos que transporta O2
desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, y CO2 desde los tejidos hasta
los pulmones que lo eliminan. Además, también participa en la regulación del pH
de la sangre
Movimiento coordinado – Ej. Fibras musculares
Los filamentos delgados (actina) se deslizan sobre los filamentos gruesos (miosina) para
producir el acortamiento del sarcómero
Soporte mecanico – Ej. Queratina
Proteccion inmunologica –
Anticuerpos o Inmunoglobulinas
Señalizacion Celular
Ej. Generacion y transmision de impulsos nerviosos

Otro ej. Rodopsina
La rodopsina es una proteína receptora de la luz que se encuentra embebida en las

membranas de los discos de los segmentos externos de los bastoncillos de la retina.
AA = constituyentes de las proteinas
(monomeros que forman el polimero)
Formulas de perspectiva
Formulas de proyeccion
Configuracion L
Configuración estereoquímica del aminoácido
Alanina- a) fórmula estructural b) esferas y
palitos c) modelo de relleno espacial
Mr promedio ~ 110
Indice de hidropatía
• Una escala que expresa las tendencias
relativas de hidrofobicidad e hidrofilicidad
de un grupo químico.
• Aminoácidos altamente cargados
(+ y - mente) presentan altos valores
negativos de índice de hidropatía.
• Aminoácidos hidrofóbicos tienen altos
valores positivos de índice de hidropatía
Todos los aminoácidos tienen al menos un grupo amino
ionizable (α-amino) y un grupo caboxilo ionizable (α-
carboxilo).
Propiedades ácido-base de los aa’s:
los grupos COO- y NH3+ de los aa’s disueltos
en agua se encuentran ionizados.
Son entonces iones dipolares o ”zwitteriones”.
.
Ecuación de Henderson-Haselbach
Describe la curva de titulación de cualquier ácido débil
Titulación de un aminoácido sin R ionizable - 0,1 M glicina a 25 °C
Algunos aminoácidos tienen grupos R que se pueden ionizar
2.1
9.5
10.1
Ser o Thr -OH ↔ -O- ~ 14

Punto Isoeléctrico- pI
• Es el pH característico de cada aminoácido en el cual
la carga neta es cero.
• Para los aa que no tienen grupos ionizables en su R,
se obtiene como el promedio aritmético de los
valores de pKa. Por ejemplo → Glicina:
pI= ½ (pK1 + pK2)= ½ (2,34 + 9.6)= 5,97
• Para los aa que tienen grupos ionizables
en su R, primero se debe estudiar su
curva de titulacion.
• Hay que centrarse en la foma no cargada
del aminoacido.
• El pI se obtiene como el promedio
aritmético de los valores de pKa
apropiados (a ambos lados de la forma
no ionizada).
Por ejemplo, para Glu:
pI= ½ (pK1 + pKR)=

½ (2,19 + 4,25) = 3,22
Por ejemplo, para His:
pI= ½ (pK2 + pK3)=

½ (6,0 + 9,17) = 7,59
• A valores de pH por encima del pI, los

aa’s tienen carga neta – y al ser colocados
en un campo eléctrico se mueven hacia el
electródo positivo (ánodo). A valores de
pH por debajo de su pI , los aa’s tienen
carga + y se mueven hacia el electródo
negativo (cátodo).
Codigo genetico
Degeneración del
Código genético
Universal
SelCys (Sec, U) esta codificado por el codon UGA que normalmente es
un codón de terminacion. Existen elementos en el ARNm y en la
maquinaria traductora de las células que indican que debe continuar la
traducción y que no debe terminar como lo haría normalmente ante un
codón UGA. Ejemplos: proteínas con actividad redox como la
tioredoxina reductasa y la glutation reductasa de mamíferos.
La selenocisteína es incorporada en estas proteínas usando un esquema
inusual que involucra al codón de terminación UGA. Ciertos ARNm que
contienen una secuencia de inserción de selenocisteína, insertan este
aminoácido al encontrar el codon UGA.
La pirrolisina (Pyl, O) fue identificada en una enzima metiltransferasa
de una bacteria que genera metano
Similar a la selenocisteína, la pirrolísina es incorporada en estas proteínas

productoras de metano usando un esquema inusual que involucra al codón de
terminación UAG. Ciertos ARNm insertan este aminoácido al encontrar el codon
UAG.
SelenoCys = Sec, U
R-SeH → pKa = 5.73

¿Como está a pH fisiológico?
Enlaces diselenuros:
2 R-SeH → RSe-SeR
J = Ile o Leu
U = Sec = SelenoCys
O = Pyl = Pirrolisina
X = Xxx = Cualquier aa
Existen otros aminoacidos en la naturaleza
Modificaciones covalentes reversibles
Las proteinas pueden

ser alteradas por una
serie de modificaciones
post-traduccionales
Enlace Peptidico
Nomenclatura…
• Dos aminoácidos - dipéptido
• Tres “ - tripéptido
• Cuatro “ - tetrapéptido
• Cinco “ - pentapéptido, etc.
• Oligopéptido o péptido: generalmente menores
de 10.000-12.000 Dalton (Da)
• Polipéptido o proteína: mayores de 10.000-
12.000 Dalton
Nota: peso molecular promedio de los aa’s = 110 Da
Pentapéptido: Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
Serilgliciltirosilalanilleucina.
Direccionalidad de la cadena peptídica: amino  carboxilo

Ejemplo:
Identifique los aminoácidos que componen al siguiente péptido:

W-V-E-Y-H-K
¿Cuál sería el estado de ionización del péptido mostrado arriba a:

pH 3
pH 5
pH 7
pH 9,5
pH 11
2.1
9.5
10.1
Ser o Thr -OH ↔ -O- ~ 14

Esqueleto polipeptidico o cadena
principal – se repite

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Unidad II:

La luciferasa es una enzima que cataliza la oxidación del pigmento luciferina en

Ej. Generacion y transmision de impulsos nerviosos

La rodopsina es una proteína receptora de la luz que se encuentra embebida en las

Ser o Thr -OH ↔ -O- ~ 14

pI= ½ (pK1 + pKR)=

pI= ½ (pK2 + pK3)=

• A valores de pH por encima del pI, los

Similar a la selenocisteína, la pirrolísina es incorporada en estas proteínas

R-SeH → pKa = 5.73

Las proteinas pueden

Direccionalidad de la cadena peptídica: amino  carboxilo

Identifique los aminoácidos que componen al siguiente péptido:

¿Cuál sería el estado de ionización del péptido mostrado arriba a:

Ser o Thr -OH ↔ -O- ~ 14

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