--Las familias de proteínas SON moléculas relacionadas por su similitud

en la secuencia de aminoácidos

---Algunas veces las proteínas con relación más distante se clasifican en

superfamilias
-------La unión del primer O2 a la hemoglobina potencia la unión de otro O2 a la misma molécula. Este patrón de unión,
que se denomina unión cooperativa , es consecuencia de los cambios de la estructura
tridimensional de la hemoglobina que inician cuando se une el primer O2

---HEMOGLOBINA La hemoglobina es una molécula casi esférica que se encuentra

en los eritrocitos, donde su función principal es transportar oxígeno de los pulmones
a todos los tejidos del cuerpo

---MIOGLOBINA La mioglobina, que se encuentra en una concentración elevada en

los músculos esqueléticos y en el músculo cardiaco, proporciona a estos tejidos su
color rojo característico,

-----DIFERENCIA ENTRE LA FUNCION DE LA MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA

Además de servir como un reservorio para el oxígeno dentro de
las células musculares, la mioglobina facilita la difusión del oxígeno en las células
con un metabolismo activo. La función de la hemoglobina, la proteína principal de
los eritrocitos, es aportar oxígeno a las células de todo el cuerpo
La mioglobina almacena O2 en el tejido muscular para ser utilizado por las mitocondrias
sólo cuando la célula tiene una deuda de oxígeno, mientras que la hemoglobina
puede transportar O2 de manera eficaz desde los pulmones y entregarlo de manera
discriminatoria a las células que lo necesitan.

---Proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas contienen por lo general proporciones elevadas de estructuras
secundarias regulares, como hélices a y láminas plegadas B. Como consecuencia de
sus formas de varilla o de lámina, muchas proteínas fibrosas tienen funciones estruc-
rurales en vez de dinámicas.
--Chaperones moleculares
Los chaperones molecu lares se unen de forma transitoria a las
proteínas nacientes y a las proteínas desplegadas (desnatu ralizadas
por condic iones agresivas). Los miembros de la familia hsp70
estabilizan las proteínas nac ie ntes y reactivan algunas proteínas
desnaturalizadas. Muchas proteínas requieren también las proteínas
hsp60 para alcanzar sus conformaciones fin ales. Si una proteína no
puede salvarse, los chaperones molec ul ares ay udan a destruirl a.

---Plegamiento proteínico
(a) En muchas proteínas pequeñas, el
plegamiento es cooperativo y no se forman
(b) En algunas proteínas más
intermediarios.
grandes, el plegamiento requiere la formación
inicial de un glóbulo fundido y luego un
reordenamiento en la conformación nativa.
(e) Las proteínas grandes con varios dominios
siguen un a vía más compleja en la que cada
uno de los dominios se pliega de forma
separada antes de que la molécula llegue a su
conformación nativa
--------En muchas de estas moléculas o en los dominios dentro de una molécula, la forma colapsada
de manera hidrófoba del intermediario se denomina glóbulo fundido . El término
'glóbulo fundido se refiere a un estado globular en parte organizado de un polipéptido
en proceso de plegamiento y que se asemeja al estado nativo de la molécula.
Dentro de un glóbulo fundido las interacciones terciarias entre las cadenas laterales
de los aminoácidos son fluctuantes, es decir, aún no se han estabilizado.

-----La mutagénesis de sitio específico dirigida es una técnica de

DNA recombinante en la que pueden introducirse cambios específicos de secuencia
en una posición predeterminada en genes clonados.

-----¿Cuáles son los efectos del plegamiento incorrecto

de proteínas en la salud humana
La acumulación de proteínas mal plegadas insolubles es una característica
importante de varias enfermedades neurodegenerativas
del ser humano. Las enfermedades de Alzheimer y de Huntington
son ejemplos notables. A pesar de las diferencias en los sucesos
que las inician, de las zonas específicas del cerebro que son afectadas
y de los síntomas, ambas tienen en común procesos disfuncionales
destructores de células iniciados por proteínas tóxicas.
Una característica clave del inicio de la enfermedad es la conversión
de la estructura proteínica normal, más a menudo hélices a y
enrollamientos aleatorios, en conformaciones de lámina plegada
B anormales. A continuación se presenta un resumen de las bases
moleculares de cada trastorno.

----- Existen aminoácidos no estándar (200) y algunos presentan

actividad biológica importante pero que no forman parte de las proteínas, ejemplo:
• D-Acido Glutamico (en polipéptidos presentes en pared celular de
microorganismos). • L-homoserina (Presente en muchos tejidos, intermediarios
metabólicos), etc. • Glutamato (Neurotransmisor γ-aminobutirato GABA) •
Histidina: histamina, controla la constricción de vasos sanguineos, secreción de
HCl por el estomago. • Tirosina; precursor de epinefrina, hormona tiroidea, tiroxina
y triyodotropina.

---El dicroísmo circular

(CD) es un tipo de espectroscopia en la que se analiza la relación entre el movimiento
molecular y la estructura mediante la radiación electromagnética

--PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA PROTEíNICA

Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las proteínas plegadas y desplegadas, no es sorprendente
que la estructura proteínica sea muy sensible a los factores del entorno.
Muchos agentes físicos y químicos pueden perturbar la conformación nativa de
una proteína. El proceso de desorganización de la estructura se denomina desnaturalización.
(Ésta en general no incluye la rotura de los enlaces peptídicos.)
Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede perder de forma
parcial o total su actividad biológica. La desnaturalización con frecuencia da lugar
a cambios observables de las propiedades físicas de las proteínas. Por ejemplo,
la albúmina de huevo (la clara) soluble y transparente se hace insoluble y opaca
tras calentarla. Como muchas desnaturalizaciones, cocinar huevos es un proceso
irreversible.
--El ejemplo siguiente de desnaturalización reversible lo comprobó
en la década de 1950 Christian Anfinsen, quien compartió el premio Nobel de química en 1972.
La ribonucleasa pancreática bovina (una enzima digestiva presente en el ganado que
degrada el RNA) se desnaturaliza cuando se trata con mercaptoetanol B y urea 8 M.
Durante este proceso, la ribonucleasa, formada por un solo polipéptido
con cuatro puentes disulfuro, se despliega por completo y pierde toda su actividad
biológica. La eliminación cuidadosa de los agentes desnaturalizantes por medio de
diálisis produce el repliegue correcto del polipéptido y se vuelven a formar los enlaces
disulfuro. El hecho de que el experimento de Anfinsen condujera al restablecimiento
total de la actividad catalítica de la enzima proporcionó conocimientos importantes
sobre las funciones de diferentes fuerzas y de la estructura primaria en el
plegamiento de las proteínas. Sin embargo, la mayoría de las proteínas que se tratan
de forma similar no se renaturalizan.

Concentración salina
,,,,,,, . Cuando la concentración de sal aumenta en una solución
acuosa de proteína, algunas de las moléculas de agua que interactúan con
los grupos ionizables de la proteína son atraídas hacia los iones de la sal. A
medida que disminuye el número de moléculas de solvente disponibles para
interactuar con estos grupos, las interacciones proteína-proteína aumentan. Si
la concentración de sal es suficientemente elevada, quedan tan pocas moléculas
de agua disponibles para interactuar con grupos ionizables que las esferas
de solvatación alrededor de los grupos ionizados de la proteína desaparecen.
Las moléculas proteínicas se agregan y luego se precipitan. Este proceso se
denomina precipitación de proteínas por medio de sales. Debido a que dicho procedimiento es
reversible, suele emplearse como un primer paso en la purificación
de proteínas

Los enlaces covalentes pueden

deberse a:
(1) La formación de un puente
disulfuro entre dos cadenas
laterales de Cisteína
(2) La formación de un enlace
amida (-CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lisina y un AA
dicarboxílico (Glutámico o
Aspártico).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
(1) Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto,
(2) Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de aminoácidos polares
(3) Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales no polares y
(4) Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
-----Los péptidos son una clase de moléculas señalizadoras que utilizan los organismos
multicelulares para regular sus complejas actividades. La interrelación dinámica
entre los procesos opuestos, denominada homeostasis, mantiene un ambiente interno
estable. En la actualidad se conocen moléculas peptídicas con funciones antagónicas
que afectan la regulación de numerosos procesos (p. ej ., la regulación de la presión
sanguínea). Participan en diversos procesos de transducción de señales

---- A
continuación se describen las funciones de algunos péptidos en cada
uno de estos procesos:

La presión sanguínea, la fuerza que ejerce la sangre contra las paredes de los
vasos sanguíneos, es influida por varios factores, como el volumen sanguíneo y la
viscosidad. Dos péptidos que afectan al volumen sanguíneo son la vasopresina y
el factor natriurético auricular. La vasopresina, que también se denomina hormona
antidiurética (ADH), contiene nueve residuos de aminoácidos. Se sintetiza en
el hipotálamo, una pequeña estructura del cerebro que regula una gran variedad de
funciones, entre las que se encuentran el equilibrio hídrico, el apetito, la temperatura
corporal y el sueño. En respuesta a una baja presión arterial (hipotensión) o a una
alta concentración sanguínea de Na+ (hipernatriemia), los osmoneceptores del hipotálamo
inducen la secreción de vasopresina. Esta hormona estimula la reabsorción de
agua en los riñones iniciando un mecanismo de transducción de señales que inserta
acuaporinos (conductos de agua) en la membrana de los túbulos renales. Entonces
el agua fluye a favor de su gradiente de concentración por las células de los túbulos
y de regreso a la sangre. La estructura de la vasopresina es notablemente similar a la
de otro péptido producido en el hipotálamo llamado oxitocina, la molécula de señal
que estimula la secreción de leche por las glándulas mamarias durante la lactación.
La oxitocina que se produce en el útero estimula la contracción del músculo uterino
durante el parto. Dado que la ADH y la oxitocina tienen estructuras semejantes, no
es sorprendente que las funciones de las dos moléculas se solapen. La oxitocina tiene
una actividad antidiurética ligera y la vasopresina tiene cierta actividad del tipo de la
oxitocina. El factor natriurético auricular (ANF) es un péptido producido por células
especializadas del corazón, como respuesta al estiramiento, y del sistema nervioso
que estimula la dilución de la orina, un efecto opuesto al de la vasopresina. El ANF
ejerce su efecto, en parte, aumentando la eliminación de Na+, un proceso que incrementa
la eliminación de agua, e inhibiendo la secreción de renina por el riñón. (La
renina es una enzima que cataliza la formación de angiotensina, una hormona que
contrae los vasos sanguíneos).

---Moléculas como los aminoácidos que poseen grupos amino primarios pueden reaccionar de forma reversible con
grupos
Las moléculas de imina producidas por esta reacción a menudo reciben el
carbonilo.

nombre de bases de Schiff. En una reacción de adición nucleófila, un nitrógeno de

un grupo amino ataca al carbono electrófilo de un grupo carbonilo para formar un
producto alcóxido. La transferencia de un protón del grupo amino al oxígeno para
formar una molécula de carbinolamina, seguida de la transferencia de otro protón de
un catalizador ácido, convierte al oxígeno en un buen grupo saliente (OH2 +). La eliminación
subsiguiente de una molécula de agua, seguida de la pérdida de un protón
del nitrógeno produce imina

Las basesde Schiff, denominadas aldiminas, que se forman por la reacción reversible de un
grupo amino con un grupo aldehído, son intermediarios (especies formadas durante
una reacción) en las reacciones de transaminación
-----FORMACiÓN DE ENLACES PEPTíDICOS Los polipéptidos son polímeros lineales
formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los enlaces peptídicos
son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin
compartir del átomo de nitrógeno amino a de un aminoácido ataca al carbono carboxilo
a de otro en una reacción de sustitución de acilo nuc!eófila. A continuación se
muestra una reacción general de sustitución de acilo:
o o
11 11
R-C-X + Y- -------------- R-C-Y + X-

Dado que esta reacción es una deshidratación (i.e., se elimina una molécula de agua),
los aminoácidos unidos se denominan residuos de aminoácidos. Cuando dos aminoácidos
se unen, el producto se llama dipéptido. Por ejemplo, la glicina y la serina
pueden formar los dipéptidos glicilserina y serilglicina. Al añadirse los aminoácidos
y alargarse la cadena, el prefijo refleja el número de residuos: un tripéptido contiene
tres residuos de aminoácidos, un tetrapéptido cuatro, y así sucesivamente. Por convención,
el residuo de aminoácido con el grupo amino libre se denomina residuo
terminal N y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre en el residuo terminal
C aparece a la derecha. Los péptidos se nombran utilizando su secuencia de aminoácidos,
empezando por su residuo terminal N. Por ejemplo,

H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH

es un tetrapéptido denominado tirosilalanilcisteinilglicina.

Los polipéptidos grandes tienen estructuras tridimensionales bien definidas. Esta
estructura, que se denomina conformación nativa de la molécula, es una consecuencia
directa de su secuencia de aminoácidos (el orden en el que éstos están unidos).
Dado que todos los enlaces que conectan a los residuos de aminoácidos constan
de enlaces sencillos, puede esperarse que cada polipéptido experimente cambios de
conformación constantes producidos por la rotación alrededor de los enlaces sencillos.
Sin embargo, la mayoría de los polipéptidos se pliega de manera espontánea en
una forma única biológicamente activa

----OXIDACiÓN DE LA CISTEíNA
La reacción más común de este grupo es una oxidación reversible que forma un
disulfuro. La oxidación de dos moléculas de cisteína forma cistina, una molécula que
contiene un enlace disulfuro. Cuando dos residuos de cisteína forman uno
de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro. Este enlace puede producirse
en una cadena individual para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para
formar un puente intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos
polipéptidos y proteínas.

----El punto isoeléctrico es el promedio de los dos pK que encierran la estructura

a
isoeléctrica:
.
Solución (d)
Aparecen mesetas a los pKa y se centran a alrededor de 0.5 equivalentes (eq), 1.5 eq
y 2.5 eq de base. Existe un aumento brusco a 1 eq, a 2 eq y a 3 eq. El punto isoeléctrico
está en el punto medio del aumento brusco entre el pKal Y el pKaR•
e. ¿En qué dirección se mueve el aminoácido cuando se coloca en un campo eléctrico
a los valores de pH siguientes: 1,3, 5, 7, 9, J 2?
Solución (e)
A los valores de pH por debajo del pI, el aminoácido está cargado positivamente y
se mueve hacia el cátodo (electrodo negativo). A los valores de pH por encima del
pI, el aminoácido tiene carga negativa y se mueve hacia el ánodo (electrodo positivo).
En el punto isoeléctrico el aminoácido no tiene carga neta y por lo tanto no se
desplaza en el campo isoeléctrico.

----La L-alanina y la D-alanina son

imágenes especulares una de otra.
----Estos dos isómeros son imágenes especulares de sí mismos. Moléculas así, denominadas
enantiómeros, no pueden superponerse una sobre otra. Las propiedades físicas de los
enantiómeros son idénticas, excepto que desvían la luz polarizada en un plano en direcciones
opuestas

---Estereoisómeros de los aminoácidos

--LA GLICINA OTRA EXCEPCION - CASO DIFERENTE A LA
----.---EXCEPCION DE LA PROLINA
Debido a que los carbonos a de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a
cuatro grupos diferentes (Ej., a un hidrógeno, a un grupo carboxilo, a un grupo amino
y a un grupo R), se denominan carbonos asimétricos o quirales. La glicina es una
molécula simétrica puesto que su carbono a está unido a dos hidrógenos.

ojojojojojojojojojojojojoj
----A los valores de pH por debajo del pI, el aminoácido está cargado positivamente y
se mueve hacia el cátodo (electrodo negativo). A los valores de pH por encima del
pI, el aminoácido tiene carga negativa y se mueve hacia el ánodo (electrodo positivo).
En el punto isoeléctrico el aminoácido no tiene carga neta y por lo tanto no se
desplaza en el campo isoeléctrico.

----LA PROLINA COMO EXCEPCION

---De los 20 aminoacidos estándar podemos decir que 19 de ellos tienen la misma
estructura general). Son moléculas contienen un átomo de carbono central
(el carbono a) al que están unidos un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de
hidrógeno y un grupo R (cadena lateral). La excepción, es la prolina, que difiere de los otros
aminoácidos estándar en que su grupo amino es secundario, formado por un cierre
en anillo entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino. La prolina confiere rigidez
a la cadena peptídica debido a que no es posible la rotación alrededor del carbono a,.
Esta característica estructural tiene implicaciones significativas en la estructura y, por
lo tanto, en la función de las proteínas con un contenido elevado de prolina.
----Los aminoácidos no estándar son residuos que se han modificado de forma química
después de haberse incorporado a un polipéptido o los aminoácidos que se
encuentran en los seres vivos pero que no se encuentran en las proteínas.

A pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base

conjugada (-COO- ) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado (-NH3+). De
este modo, cada aminoácido puede comportarse como un ácido o como una base. El
término anfótero se utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que
llevan de forma simultánea un número igual de cargas positivas y de cargas negativas
se denominan zwitteriones. Sin embargo, el grupo R proporciona a cada aminoácido
sus propiedades únicas.

----Que se entiende por El término anfótero?

Es El término que se utiliza para describir la propiedad según la cual A pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido
se encuentra en su forma de base conjugada (-COO- ) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado (-NHj).
conjugada (-COO- ) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado (-NH3+). De
este modo, cada aminoácido puede comportarse como un ácido o como una base.

---El ténnino alifático se refiere a hidrocarburos no aromáticos, como el metano y el cic1ohexano.

----Como les llama o conoce a Las moléculas neutras que

llevan de forma simultánea un número igual de cargas positivas y de
cargas negativas?

---se denominan zwitteriones.

---que se conoce como composición de aminoácidos de la

molécula.?
Se conoce como composición de aminoácidos de la molécula al conjunto de
aminoácidos que se genera de la hidrólisis de cada polipéptido.

----ojoojojojojojojoj
---Dos aminoácidos unidos forman un dipéptido, tres reciben el nombre tripéptido y una
cadena más larga de aminoácidos recibe el nombre de polipéptido. Cuando la cadena
polipeptidica tiene más de 100 aminoácidos se denomina proteína.
---La síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva a cabo-
al unirse los aminoácidos individuales hasta formar cadenas largas. La unión de un
aminoácido con otro se denomina un enlace peptídico. Para llevarse a cabo este tipo de
enlace el extremo amino de uno de los aminoácidos (el cual pierde un hidrógeno) se
combina con el extremo carboxílico del otro aminoácido (quien pierde un grupo hidroxilo)
creándose un enlace covalente entre ellos y formándose al mismo tiempo una molécula
de agua. El compuesto formado recibe el nombre de péptido.

-------Función homeostática de las proteínas ojooojojojojojojojojooj-------

Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo

en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio
osmótico. Es la conocida como función homeostática de las
proteínas.

------Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada,
por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo
prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos por
ejemplo. También los citocromos, que transportan electrone

--------Asociaciones de proteínas y otras biomoléculas

Las proteínas se pueden asociar:

Con azúcares
Con lípidos
Con ácidos nucleicos

-----Asociaciones entre proteínas y azúcares

Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos

-----Asociaciones entre proteínas y lípidos

Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.

-----Asociaciones entre proteínas y ácidos nucleicos

Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

----Propiedades de
Especificidad DE LAS PROTEINAS
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las
individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos
grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de
filogenéticos

----Clasificación de proteínas
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una clasificación
que engloba dichos criterios es:

-----Holoproteínas o proteínas simples.

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.
--Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína
y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas
de transporte, son ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:
Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

--Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina

(leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

---Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas proteínas fibrosas son:
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
7.2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo
no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prosteico
existen varios tipos:
7.2.1. Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una
fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secreción como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

---Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que
contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa
polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos
entre los tejidos a través de la sangre.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:
Lipoproteínas de alta densidad
Lipoproteínas de baja densidad
Lipoproteínas de muy baja densidad

---Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede
ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa, una
ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la Protamina. Su característica
fundamental es que forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia
de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.

---Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada,
por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo
prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos por
ejemplo. También los citocromos, que transportan electrones.
---Aminoácidos: Las unidades básicas para la
construcción de las proteínas
La unión de varios de aminoácidos mediante enlaces peptídicos, da lugar a la formación
de cadenas de diferentes tamaños llamadas péptidos. De acuerdo con algunos autores,
si el número de aminoácidos que forma la molécula está en el rango de 2 a 10, se
denominan oligopéptidos, si es superior a 10 se llaman polipéptidos y si el número es
superior a 50 aminoácidos, se designan como proteínas. Las proteínas son polímeros de
aminoácidos, por lo tanto son moléculas de relativamente grandes, pertenecen a la
categoría de macromoléculas. Cientos o miles de aminoácidos forman una proteína.
Aunque, generalmente la mayoría caen en el rango de 80 a 300 aminoácidos por
subunidad proteica.
----El enlace peptídico-----ojo ojojojojojojojojojojojojojo
Los aminoácidos se pueden unir para formar diferentes tipos de péptido (polipéptidos y
proteínas). Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace
covalente que se establece entre el grupo α-carboxilo de un primer aminoácido y el grupo α-
amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Este es el
denominado enlace peptídico. Al unirse dos o más aminoácidos, siempre queda un
extremo
amino terminal y un grupo carboxilo terminal, independientemente de la longitud de la
cadena

---El enlace peptídico

Los aminoácidos se pueden unir para formar diferentes tipos de péptido (polipéptidos y
proteínas). Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace
covalente que se establece entre el grupo α-carboxilo de un primer aminoácido y el grupo α-amino
del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Este es el
denominado enlace peptídico. Al unirse dos o más aminoácidos, siempre queda un
extremo amino terminal y un grupo carboxilo terminal, independientemente de la longitud
de la cadena.

El producto de la reacción aún mantiene un grupo –NH3+ en un extremo, y un grupo –

COO- en el otro, sin reaccionar. Esto permite que sigan añadiéndose aminoácidos al
extremo carboxilo, formando péptidos más largos. Además, el comportamiento anfótero
visto anteriormente es común a todas las cadenas de aminoácidos, independientemente
del número de aminoácidosque la conforme, debido a los extremos de las mismas.

----Breve semblanza de la biosíntesis y catabolismo de aminoácidos-

Como hemos dicho anteriormente, los aminoácidos que componen

las proteínas son 20, perosólo algunas plantas y bacterias pueden
sintetizar la totalidad de ellos. Los mamíferos sólo sintetizan de 10 a
11 aminoácidos (aminoácidos no esenciales) mediante rutas
biosintéticas simples. Algunas vías de síntesis son muy complejas y
con mucho gasto de energía, como la síntesis de los aminoácidos
aromáticos. Los aminoácidos que los mamíferos no pueden
sintetizar son llamados aminoácidos esenciales, y deben ser
incorporados en la dieta. Estos son, histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenialanina, treonina, triptófano y valina; y en las
fases tempranas del desarrollo la arginina. Todos los aminoácidos
son sintetizados a partir de intermediarios de la glucólisis, del ciclo
de Krebs y de la ruta de las pentosas-fosfato. Además, la hidrólisis
de proteínas deja aminoácidos disponibles, los cuales son
reutilizados por la célula, principalmente por la escasa
disponibilidad de nitrógeno orgánico.
Las reacciones que involucra la síntesis de aminoácidos son de
transaminación, y transferencia de grupos de un carbono y grupos
aminos. A continuación se presenta el esquema general de los
precursores de la síntesis de aminoácidos. Las flechas punteadas
indican que la síntesis se realiza en varias etapas.

En el catabolismo de los aminoácidos los esqueletos carbonados

pueden utilizarse tanto para la síntesis de azúcares (aminoácidos
glucogénicos) como de ácidos grasos (aminoácido cetogénicos). Los
glucogénicos generan piruvato e intermediarios del ciclo de Krebs,
en tanto que los cetogénicos generan acetil-CoA y acetoacetil-CoA.
En este sentido, los aminoácidos también pueden ser utilizados
como fuente de energía.
------La estructura de una proteína se puede describir en cuatro
niveles diferentes:-------
Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína. Esta
secuencia lineal de aminoácidos viene codificada por el material genético de un organismo.
Esta secuencia de aminoácidos es la principal determinante de las propiedades de la molécula
proteica, determina la conformación tridimensional, o forma, que adoptará en un medio dado.

Estructura secundaria: Se refiere la organización local de la cadena polipeptídica. El átomo de

hidrógeno de un grupo amino y un átomo de oxígeno de un aminoácido diferente de la
proximidad pueden formar enlaces de hidrógeno débiles (puentes de hidrógeno). Estos
enlaces hacen que la cadena adquiera una configuración concreta, la cual puede tener la
forma de una hélice alfa, o una hoja plegada beta.

Estructura Terciaria: Las cadenas polipeptídicas presentan un plegamiento que origina una
configuración tridimensional compleja. Este plegamiento se debe a las interacciones químicas
que existen entre aminoácidos concretos localizados en diferentes regiones de la cadena
polipeptídica. La estabilización de estas estructuras se debe en su mayoría a enlaces débiles,
como puentes de hidrógeno, que se establecen entre aminoácidos muy separados,
interacciones electrostáticas entre grupos laterales cargados y fuerzas de van der Waals
(atracción débiles entre moléculas y átomos cercanos con propiedades hidrofóbicas). Algunas
otras proteínas son estabilizadas por enlaces covalentes disulfuro de aminoácidos de cisterna.

Estructura Cuaternaria: Está constituida por varias cadenas polipeptídicas unidas entre si de
manera covalente. La hemoglobina y la insulina son ejemplo de este tipo de estructura. En el
caso de la hemoglobina está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes,
mientras que la insulina esta formada por dos.

La estructura terciaria tiene varias características importantes:

1. Muchos polipéptidos se pliegan de tal forma que los residuos de aminoácidos

distantes en la estructura primaria quedan cerca
2. Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptídica, las
proteínas globulares son compactas. Durante este proceso, la mayoría de
las moléculas de agua quedan excluidas del interior de la proteína, permitiendo
las interacciones entre los grupos polares y no polares.
3. Las proteínas globulares grandes (es decir, aquellas con más de 200 residuos
de aminoácidos) suelen contener varias unidades compactas denominadas dominios.
Los dominios son segmentos independientes en términos
estructurales que poseen funciones específicas (p. ej., la unión de un ion o de
una molécula pequeña). La estructura tridimensional central de un dominio se
denomina pliegue. Dos ejemplos bien conocidos de pliegues son el pliegue
Rossman de unión a nucleótidos y el pliegue de las globinas. Los dominios
se clasifican con base en la estructura de su motivo central. Algunos ejemplos
son a, B, alB, y a + B.. Los dominios a están formados exclusivamente por
hélices a, y los dominios B constan de cadenas B antíparalelas. Los dominios
alB, contienen diversas combinaciones de una hélice a alternada con cadenas
B (motivos BaB). Los dominios a + B son principalmente láminas B desde las
cuales se proyectan una o más hélices a. La mayoría de las proteínas contienen
dos o más dominios.
4. Varias proteínas de las procariotas, llamadas proteínas modulares o de mosaico,
contienen numerosas copias duplicadas o imperfectas de uno o más dominios
las cuales se unen en serie. La fibronectina contiene tresdominios repetitivos: Fl, F2 Y F3.
Los tres se encuentran en diversas proteína de la matriz extracelular (ECM) y contienen
sitios de unión para otras moléculas de ECM como el colágeno y el sulfato de heparán, así
como determinados receptores de superficie celular. Los módulos de dominio
son codificados por secuencias genéticas creadas por duplicaciones génicas
y sucesos de recombinación. Los seres vivos utilizan tales secuencias para
formar nuevas proteínas. Por ejemplo, el dominio estructural de las inmunoglobulinas
se encuentra no sólo en los anticuerpos, sino también en diversas
proteínas de la superficie celular.

------Parece haber varias razones para que existan las

proteínas con múltiples subunidades:--------
1. La síntesis de subunidades aisladas es más eficaz que aumentar sustancialmente
la longitud de una única cadena polipeptídica.

2. En los complejos supramoleculares, como las fibras de colágeno, la sustitución

de componentes más pequeños desgastados o dañados puede realizarse
de manera más eficaz.

3. Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para regular la función

biológica de una proteína.

Entre los ejemplos más destacados se encuentran los puentes di sulfuro de las
inmunoglobulinas Y los enlaces de desmosina y de lisinonorleucina en determinadas
proteínas del tejido conjuntivo

----Análisis de las secuencias de las proteínas-----

El primer paso en el análisis de la secuencia de una proteína es la

determinación del número de cada clase de residuo de aminoácido
presente en la molécula. El proceso para obtener esta información,
que se denomina composición de aminoácidos, comienza
con la hidrólisis total de todos los enlaces peptídicos. La hidrólisis
se realiza habitualmente con HCl 6N durante 10-100 horas.
(Se requieren tiempos de reacción largos debido a las dificultades
en la hidrólisis de los aminoácidos alifáticos Leu, Ile y Val.) Tras
la hidrólisis se realiza el análisis de la mezcla de aminoácidos
resultante, que se denomina hidrolizado. Debido a las condiciones
extremas de la hidrólisis ácida, numerosos aminoácidos (Trp,
Gln, Ser, Thr, Tyr y cistina) se degradan. Las concentraciones de
estas moléculas en la proteína se determinan por otros medios.
En la actualidad, la mayoría de los hidrolizados de proteínas
se analizan por cromatografía líquida de alta presión (HPLC). En
la HPLC, luego de que el hidrolizado se trata con compuestos
como el reactivo de Edman (que se describe más adelante), los
productos son forzados a alta presión a pasar por una columna de
acero inoxidable repleta de una fase estacionaria. Cada derivado
de aminoácido se identifica conforme a su tiempo de retención en
la columna. El análisis de aminoácidos por HPLC tarda alrededor
de una hora.
La determinación de la estructura primaria de una proteína es
similar al armado de un rompecabezas complejo.

Ojojojojojojo
Para resolver la secuencia de aminoácidos de cualquier proteína se requieren
varios pasos.
1. Rotura de todos los enlaces disulfuro. Se utiliza habitualmente
la oxidación con ácido perfórmico.
2. Determinación de los aminoácidos terminales N y terminales
C. Se dispone de varios métodos para determinar
cuál es el aminoácido terminal N. En el método de
Sanger, la cadena polipeptídica reacciona con l-fluoro-
2,4-dinitrobenceno. El derivado dinitrofenilo (DNP)
del aminoácido terminal N puede entonces aislarse. De
manera alternativa, se emplea cloruro de dabsilo para
determinar los residuos terminales N. La dabsilación es
una técnica muy sensible porque el grupo dabsilo, un
marcador fluorescente, se detecta con facilidad incluso en
pequeñas cantidades. Los derivados terminales N de ambos
reactivos pueden identificarse entonces por análísis
por HPLC. Se emplea un grupo de enzimas denominadas
carboxipeptidasas, para identificar el residuo terminal e .
Debido a que estas enzimas escinden enlaces peptídicos
de forma secuencial comenzando en el residuo terminal
C , éste será el primer aminoácido liberado.
3. Escisión del polipéptido en fragmentos. El polipéptido
se rompe en péptidos más pequeños porque algunos
problemas técnicos impiden la secuenciación directa de
polipéptidos largos. El uso de varios reactivos, cada uno
de los cuales corta la cadena en lugares diferentes, crea
conjuntos de fragmentos solapantes. Tras determinar la
secuencia de aminoácidos de cada fragmento, el investigador
utiliza esta información para determinar la secuencia
completa del polipéptido. De todas las enzimas que se
utilizan de forma habitual, la enzima pancreática tripsina
es la más fiable. Rompe los enlaces peptídicos en el lado
carboxilo de residuos de Iisina o arginina. Los fragmentos
peptídicos, que se denominan péptidos tripticos, poseen
residuos terminal C de lisina o arginina. También suele
utilizarse la quimiotripsina, otra enzima pancreática.
Rompe los enlaces peptídicos en el lado carboxilo de la
fenilalanina, de la tirosina, de la leucina, de la metionina
o del triptófano. El tratamiento del polipéptido con el
reactivo bromuro de cianógeno genera también fragmentos
peptídicos. Este agente rompe específicamente los enlaces
peptídicos en el lado carboxilo de los residuos de
metionina.
4. Determinación de las secuencias de los fragmentos
peptídicos. cada fragmento se secuencia mediante ciclos
repetidos de un procedimiento denominado degradación
de Edman. Én este método, el isotiocianato de
fenilo (PITC), que suele denominarse reactivo de Edman,
reacciona con el residuo terminal N de cada fragmento. El
tratamiento del producto de esta reacción con ácido rompe
el residuo terminal N en forma de derivado de feniltiohidantoína.
Éste se identifica posteriormente comparándolo
con patrones conocidos, al utilizar electroforesis o
diversos métodos cromatográficos. (La HPLC es la que se
utiliza con mayor frecuencia.) Debido al gran número de
pasos de la secuenciación de fragmentos peptídicos, la degradación
de Edman en general se lleva a cabo utilizando
una máquina computarizada denominada secuenciador.
5. Ordenamiento de los fragmentos peptídicos. Se analiza
la información de la secuencia de aminoácidos obtenida
de dos o más conjuntos de fragmentos polipeptídicos
para descubrir los fragmentos solapantes. Estos segmentos
permiten ordenar las piezas de la secuencia global.

-----Dada su diversidad, las proteínas suelen clasificarse de otras

dos maneras: -------

A.- por su forma y por su composición.

Las proteínas se clasifican en dos grupos principales

A.1 .- Por su forma (según su morfología): Como su nombre sugiere, las proteínas
fibrosas son moléculas largas con forma de varilla que son insolubles en agua y
físicamente correosas. Lasproteínas fibrosas, como las queratinas de la piel, del pelo y de
las uñas, tienen funciones estructurales y protectoras. Las proteínas globulares son
moléculas esféricas
compactas y en general hidrosolubles. De forma característica, las proteínas globulares
tienen funciones dinámicas. Por ejemplo, casi todas las enzimas tienen estructuras
globulares. Otros ejemplos son las inmunoglobulinas y las proteínas de transporte
hemoglobina y albúmina (un transportador de ácidos grasos en la sangre).

A.2. - Según su composición: las proteínas se clasifican en simples o conjugadas.

-- Las proteínas simples, como la albúmina sérica y la queratina, contienen sólo
aminoácidos. Por el contrario, cada proteína conjugada consta de una proteína simple
combinada con un componente no proteico, que se denomina grupo protésico. (Una
proteína sin su grupo protésico se denomina apoproteína. Una molécula proteínica
combinada con su grupo protésico se denomina holoproteína.) Los grupos protésicos
desempeñan una tarea importante, a veces crucial, en el funcionamiento de las
proteínas.
---- Las proteínas conjugadas se clasifican según la naturaleza de su grupo protésico. Por
ejemplo, las glucoproteínas contienen carbohidratos, las lipoproteínas
contienen moléculas de lípidos y las metaloproteínas portan iones metálicos. De
manera semejante, las fosfoproteínas poseen grupos fosfato y las hemoproteínas
poseen grupos hem.

----drepanocítico------

Las personas que portan el rasgo drepanocítico

son menos vulnerables al paludismo debido a que sus eritrocitos ofrecen un
ambiente menos favorable para el crecimiento del parásito que las células normales.
Debido a que los portadores del rasgo drepanocítico sobreviven al paludismo con
mayor probabilidad que las personas normales, la incidencia del gen drepanocítico
ha permanecido elevada. (En algunas zonas, hasta el 40% de la población nativa tiene
el rasgo drepanocítico.)

----Electroforesis-----

Las proteínas se mueven en un campo eléctrico como consecuencia

de su carga eléctrica. En este proceso, que se denomina
electroforesis, las moléculas se separan unas de otras debido a
las diferencias de su carga neta. Por ejemplo, las moléculas con
carga neta positiva migran hacia el electrodo con carga negativa
(cátodo), mientras que las moléculas con carga neta positiva
se mueven hacia el electrodo con carga positiva (ánodo). Las
moléculas sin carga neta no se desplazan.
La electroforesis, una de las técnicas que más se utilizan en
bioquímica, se realiza casi siempre utilizando geles como los de
poliacrilamida o de agarosa. El gel, que actúa de forma semejante
a como lo hace en la cromatografía de filtración en geles, también
actúa para separar a las proteínas según su peso molecular y
su forma. Por consiguiente, la electroforesis en gel es muy eficaz
para separar mezclas complejas de proteínas o de otras moléculas.
Las bandas que se producen en una separación electroforética
en gel pueden tratarse de varias formas. Pueden cortarse las bandas
específicas del gel después de observarlas con luz ultravioleta.
Cada corte que contiene la proteína se eluye con el amortiguador
y se prepara para el paso siguiente. Debido a su elevado poder de
resolución, la electroforesis en gel suele utilizarse para valorar la
pureza de las muestras dc proteínas. La tinción de los geles con
un colorante, como el azul brillante de Coomassie, es un método
que se emplea mucho para valorar de forma rápida el éxito de un
paso de purificación.
La electroforesis en SDS-gel de poliacrilamida (SDS-PAGE)
resulta una variación ampliamente usada de la electroforesis, que
puede emplearse para determinar el peso molecular (Fig. SE). El
SDS (dodecil sulfato de sod io), un detergente con carga negativa,
se une a las regiones hidrófobas de las moléculas de proteína,
lo cual hace que las proteínas se desnaturalicen y asuman forma
de varillas. Debido a que la mayoría de las moléculas se unen al
SDS de manera casi proporcional a sus pesos moleculares, durante
la electroforesis las proteínas tratadas con SDS migran hacia el
ánodo (polo +) sólo en relación con su peso molecular.

Los aminoácidos estándar

Son aquellos que se encuentran con regularidad en las proteínas.

Estas moléculas contienen un átomo de carbono central (el carbono ex) al que están unidos un
grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R (cadena lateral). La
excepción, la prolina, difiere de los otros aminoácidos estándar en que su grupo amino es
secundario, formado por un cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino. La
prolina confiere rigidez a la cadena peptídica debido a que no es posible la rotación alrededor del
carbono ex. Esta característica estructural tiene implicaciones significativas en la estructura y, por

lo tanto, en la función de las proteínas con un contenido elevado de prolina. Los

aminoácidos no estándar

son residuos que se han modificado de forma química después de haberse incorporado a un
polipéptido o los aminoácidos que se encuentran en los seres vivos pero que no se encuentran en
las proteínas.

FUNCIONES BIOLOGICAS DE LOS AMINOACIDOS: AMINOACIDOS

CON ACTIVIDAD BIOLOGICA

1. Numerosos aminoácidos Alfa o sus derivados actúan como mensajeros químicos. Por ejemplo,
la glicina, el glutamato, el ácido y-aminobutírico (GABA, un derivado de la glutamina) y la
serotonina y la melatonina (derivados del triptófano) son neurotransmisores, sustancias
liberadas por una célula nerviosa que influyen sobre la función de una segunda célula nerviosa o
sobre una célula muscular. La tiroxina (un derivado de la tirosina que se produce en la glándula
tiroides de los animales) y el ácido indolacético (un derivado del triptófano que se encuentra en
las plantas) son hormonas, moléculas de señalización producidas en una célula que regulan la
función de otras células.

2. Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno.
Entre los ejemplos se encuentran las bases nitrogenadas que componen los nucleótidos y los
ácidos nucleicos, el hem (el grupo orgánico que contiene el hierro necesario para la actividad
biológica de varias proteínas importantes) y la clorofila (un pigmento de importancia crucial en
la fotosíntesis).
3. Numerosos aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios metabólicos. Por
ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina, son componentes del ciclo de la urea. La síntesis de
urea, una molécula que se forma en el hígado de los vertebrados, es el principal mecanismo para
eliminar los desechos nitrogenados.

Que determina la configuración tridimensional final de cada

proteína. ?

RESPUESTA: la secuencia de aminoácidos determina la configuración tridimensional final de cada

proteína

Los aminoácidos no estándar CONCEPTO

son residuos que se han modificado de forma química después de haberse incorporado a un
polipéptido o los aminoácidos que se encuentran en los seres vivos pero que no se encuentran en
las proteínas.

CLASES O DIVERSIDAD PROTEINICA O DE PROTEINA

Proteína transportadora de fosfato (HPr)

Hemoglobina

Desoxirribonucleasa

Calmodulina
Insulina

Catalasa

Citocromo c

Quimiotripsina

Deshidrogenasa alcohólica

Lisozima

Mioglobina

Porina

Colágeno

Aspartato transcarbamilasa

2.2. Los aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no

puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en
esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos
aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento
contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena

calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los

lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.
LAS PROTEíNAS

De que forma se pueden distinguir las proteínas?

Las proteínas pueden distinguirse con base en su número de

aminoácidos (a veces llamados residuos de aminoácidos), en su
composición global de grupos aminoacilo, y en la secuencia de
éstos.

Los aminoácidos. concepto

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación

responde a la composición química general que presentan, en la que un
grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α
(-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo
de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical
(-R).

QUE SON RESIDUOS DE AMINOACIDOS?

 Se llama residuo DE AMINOACIDOS al número de
aminoácidos que presenta una proteína

QUE DETERMINA LA CONFIGURACION TRIDIMENCIONAL FINAL

DE LAS PROTEINAS?

Dado que la secuencia de aminoácidos determina la configuración tridimensional final

de cada proteína

El término anfótero:

A pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base conjugada

(COO ) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado (NH+3). De este modo, cada aminoácido
puede comportarse como un ácido o como una base. El término anfótero se utiliza para describir
esta propiedad. Las moléculas neutras se utilizan para describir esta propiedad.

zwitteriones. QUE SIGNIFICA?

Las moléculas neutras que llevan de forma simultánea un número igual de cargas positivas y de
cargas negativas se denominan zwitteriones.

Subsecciones DE LOS AMINOACIODOS.

Los aminoácidos se clasifican según su capacidad para interactuar con el

agua. Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases: (1) no
polares, (2) polares, (3) ácidos y (4) básicos.

Ojo, OJO,
Los aminoácidos no estándar ?

son residuos que se han modificado de forma química después de

haberse incorporado a un polipéptido o los aminoácidos que se encuentran
en los seres vivos pero que no se encuentran en las proteínas.

OJO, OJO, OJO,,

Los Aminoaxidos,

son moléculas contienen un átomo de carbono central (el carbono Alfa)

al que están unidos un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de
hidrógeno y un grupo R (cadena lateral).

OJO, OJO, OJO, La excepción, es la prolina, que difiere de los otros

aminoácidos estándar en que su grupo amino es secundario, formado por
un cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino. La
prolina confiere rigidez a la cadena peptídica debido a que no es posible la
rotación alrededor del carbono Alfa. Esta característica estructural tiene
implicaciones significativas en la estructura y, por lo tanto, en la función de
las proteínas con un contenido elevado de prolina.

SON CONSTITUYENTES ESENCIALES DE TODOS LOS ORGANISMOS. LA MAYORíA DE LAS TAREAS

QUE REALIZAN LAS CÉLULAS REQUIEREN PROTEíNAS, las cuales tienen una asombrosa
diversidad de funciones ( DE LAS PROTEINAS ). Además de servir como
materiales estructurales en todos los seres vivos (p. ej., como componentes estructurales en el
músculo y en el tejido conjuntivo de animales o como componentes de la pared celular de las
procariotas), las proteínas participan en funciones tan diversas como la regulación metabólica, el
transporte, la defensa y la catálisis. La diversidad funcional que exhibe esta clase de biomoléculas
está relacionada de forma directa con las posibilidades de combinación de las unidades
monoméricas, los 20 aminoácidos. L as proteínas son herramientas moleculares. Son un grupo
diverso y complejo de macromoléculas que realizan las miles de tareas que sustentan la vida. Una
medida de su valor es su abundancia: al menos 50% del peso seco de las células es proteína. Otra
es el gran número de moléculas de proteína singulares que producen los seres vivos. Los genomas
de la mayoría de los organismos codifican miles o decenas de miles de proteínas. ¿Cómo pueden
éstas ser tan diversas? La respuesta radica en su composición estructural.

-------- COMCEPTO DE PROTEINA ---------

Las proteínas son polímeros lineales constituidos por 20

aminoácidos distintos, unidos por enlaces covalentes. En teoría, los
aminoácidos pueden unirse para formar moléculas de proteína de cualquier tamaño o secuencia
imaginables. Considérese por ejemplo una proteína compuesta por 100 aminoácidos. El número
posible total de combinaciones de tal molécula es la cantidad astronómica de 20 100. Sin
embargo, no todas las secuencias posibles codifican proteínas útiles. De los billones de secuencias
proteínicas posibles, sólo una pequeña fracción (las estimaciones recientes van de 650 000 a unos
dos millones) es producida realmente por los seres vivos. Una razón importante de esta notable
discrepancia es el complejo conjunto de propiedades estructurales y funcionales de las proteínas
naturales, que han surgido y evolucionado durante miles de millones de años en respuesta a

presiones selectivas. Entre dichas propiedades se encuentran (1) las

características estructurales que hacen del plegamiento proteínico un
proceso relativamente rápido y exitoso, (2) la presencia de sitios de unión
que son específicos para una molécula o un grupo pequeño de ellas, (3) un
balance apropiado entre flexibilidad y rigidez estructurales, de modo que se
mantenga el funcionamiento, (4) una estructura superficial adecuada para
el ambiente inmediato de una proteína (hidrófobo en las membranas e
hidrófilo en el citoplasma), y (5) la vulnerabilidad de las proteínas a las
reacciones de degradación cuando se dañan o dejan de ser útiles.
Considerando la importancia vital de las proteínas en los seres vivos, la investigación de sus

propiedades estructurales y funcionales siempre ha sido una prioridad de los bioquímicos. Las
proteínas pueden distinguirse con base en su número de
aminoácidos (a veces llamados residuos de aminoácidos), en su
composición global de grupos aminoacilo, y en la secuencia de
éstos. Los polímeros de aminoácidos se diferencian según sus pesos moleculares o con el

número de residuos que contienen. Las moléculas con pesos moleculares que
van desde varios miles hasta varios millones de daltones (D) se
denominan polipéptidos. Aquellas con pesos moleculares bajos,
que constan de menos de 50 aminoácidos, se denominan péptidos.
El término proteína describe específicamente las moléculas con un contenido de más de 50
aminoácidos. Cada proteína consta de una o de varias cadenas polipeptídicas. En este libro se
utilizarán los términos péptido y proteína justo como se definió con antelioridad. Sin embargo, en
la literatura la distinción entre proteínas y péptidos a menudo es imprecisa. Por ejemplo,

algunos bioquímicos definen los oligopéptidos como polímeros de

dos a 10 aminoácidos, y los polipéptidos como polímeros con más
de 10 residuos. Desde este punto de vista, las proteínas tienen pesos moleculares mayores
de 10 000 D. Además, los términos proteína y polipéptido se utilizan a veces de forma indistinta.
En este libro se usará el término polipéptido cuando el tema que se considere tenga aplicación
para péptidos y para proteínas. Este capítulo comienza con una revisión de las estructuras y de las
propiedades químicas de los aminoácidos. Después se describen las características estructurales y
funcionales de los péptidos y de las proteínas y el proceso de plegamiento proteínico. Se hace
énfasis a lo largo del capítulo en la íntima relación que hay entre la estructura y la función de los
polipéptidos. En el Capítulo 6 se discute el funcionamiento de las enzimas, un grupo especialmente
importante de proteínas.

AMINOÁCIDOS

La hidrólisis de cada polipéptido genera un conjunto de aminoácidos, que se conoce

como composición de aminoácidos de la molécula.

Estos aminoácidos se denominan estándar. Estas moléculas contienen un átomo de carbono

central (el carbono ALFA) al que están unidos un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de

hidrógeno y un grupo R (cadena lateral). La excepción, la prolina, difiere de los otros

aminoácidos estándar en que su grupo amino es secundario, formado por un cierre en anillo entre
el grupo R y el nitrógeno del grupo amino.

La prolina confiere rigidez a la cadena peptídica debido a que no es posible la rotación

alrededor del carbono alfa. Esta característica estructural tiene implicaciones significativas en la
estructura y, por lo tanto, en la función de las proteínas con un contenido elevado de prolina. Los
aminoácidos no estándar son residuos que se han modificado de forma química después de
haberse incorporado a un polipéptido o los aminoácidos que se encuentran en los seres vivos pero
que no se encuentran en las proteínas. A pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se
encuentra en su forma de base conjugada (-COO- ) y el grupo amino en su forma de ácido
conjugado (-NH+3). De este modo, cada aminoácido puede comportarse como un ácido o como
una base. El término anfótero se utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que
llevan de forma simultánea un número igual de cargas positivas y de cargas negativas se

denominan zwitteriones. Sin embargo, el grupo R proporciona a cada aminoácido sus

propiedades únicas. Clases de aminoácidos Dado que la secuencia de aminoácidos determina la
configuración tridimensional final de cada proteína, sus estructuras se analizan con cuidado en las
siguientes cuatro subsecciones. Los aminoácidos se clasifican según su capacidad para interactuar
con el agua. Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases: (1) no polares, (2) polares,
(3) ácidos y (4) básicos.

CAPíTULO CINCO

Aminoácidos, péptidos y proteínas

CLASES DE AMINOACIDOS “según su capacidad para actuar con el

agua”

AMINOÁCIDOS NO POLARES

Los aminoácidos no polares contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas

positivas o negativas. Dado que interactúan poco con el agua, los aminoácidos no polares
( hidrófobos) tienen un cometido importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional
de las proteínas. En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R de hidrocarburos: las aromá-
ticas y las alifáticas. Los hidrocarburos aromáticos contienen estructuras cíclicas que los
constituyen en una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas. El benceno es uno
de los hidrocarburos aromáticos más simples. El término alifático se refiere a hidrocarburos no
aromáticos, como el metano y el cic1ohexano. La fenilalanina y el triptófano contienen estructuras
de anillo aromático. La glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina tienen
grupos R alifáticos. En las cadenas laterales alifáticas de la metionina y de la cisteína hay un átomo
de azufre. La metionina contiene un grupo tioéter en su cadena lateral. Su derivado, la
adenosilmetionina , es un importante metabolito que sirve como donador de metilo en numerosas
reacciones bioquímicas. El grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy reactivo y es un componente
importante de muchas enzimas. También se une a metales (p. ej., iones de hielTo y cobre) en las
proteínas. Además, los grupos sulfhidrilo de dos moléculas de cisteína se oxidan con facilidad en el
compartimiento extracelular para formar un compuesto disulfuro denominado cistina.
AMINOÁCIDOS POLARES

Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de
hidrógeno, interactúan de forma sencilla con el agua (los aminoácidos polares se describen como
"hidrófilos" o "afines al agua"). Pertenecen a esta categoría, la serina, la treonina, la tirosina, la
asparagina y la glutamina. La serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo hidroxilo polar,
que les permite participar en la formación de enlaces de hidrógeno, un factor importante en la
estructura proteínica. Los grupos hidroxilo tienen otras funciones en las proteínas. Por ejemplo, la
formación del éster fosfato de la tirosina es un mecanismo de regulación habitual. Además, los
grupos -OH de la serina y de la t:reonina son sitios a los que se unen los hidratos de carbono. La
asparagina y la glutamina son derivados amida de los aminoácidos ácidos: del ácido aspártico y del
ácido glutámico, respectivamente. Dado que el grupo funcional amida es muy polar, la capacidad
de formar enlaces de hidrógeno de la asparagina y de la glutamina posee un efecto significativo en
la estabilidad proteínica. AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Dos aminoácidos estándar poseen cadenas
laterales con grupos carboxilato. Las cadenas laterales del ácido aspártico y del ácido glutá- mico
tienen carga negativa a pH fisiológico, por lo que suele llamárseles aspartato y glutamato.

AMINOACIDOS BASICOS:

Los aminoácidos que son básicos a PH fisiológico, llevan carga positiva. Por lo tanto, pueden
formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos. La lisina, que tiene un grupo ami no en la
cadena lateral, acepta un protón del agua para formar el ácido conjugado (-NH!). Cuando se
oxidan y después se condensan las cadenas laterales de las moléculas de lisina en las fibras de
colágeno, un vital componente estructural de los ligamentos y de los tendones, se forman fuertes
enlaces cruzados intramoleculares e intermoleculares. Debido a que el grupo guanido de la
arginina tiene un intervalo de pKa de 11.5 a 12.5 en las proteínas, siempre está protonado a pH
fisiológico y, en consecuencia, no actúa en las reacciones ácido-base. Por otro lado, la histidina es
una base débil, puesto que sólo está ionizada parcialmente a pH 7. Por consiguiente, los residuos
de histidina actúan como amortiguadores. Asimismo, desempeñan un papel importante en la
actividad catalítica de numerosas enzimas.

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS:
Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos carboxilato. Las cadenas laterales
del ácido aspártico y del ácido glutámico tienen carga negativa a pH fisiológico, por lo que suele
llamárseles aspartato y glutamato.

Aminoácidos con actividad biológica

Además de su función principal como componentes de las proteínas, los aminoácidos poseen
muchas otras funciones biológicas.

1. Numerosos aminoácidos o sus derivados actúan como mensajeros químicos. Por ejemplo, la
glicina, el glutamato, el ácido y-aminobutírico (GABA, un derivado de la glutamina) y la serotonina
y la melatonina (derivados del triptófano) son neurotransmisores, sustancias liberadas por una
célula nerviosa que influyen sobre la función de una segunda célula nerviosa o sobre una célula
muscular. La tiroxina (un derivado de la tirosina que se produce en la glándula tiroides de los
animales) y el ácido indolacético (un derivado del triptófano que se encuentra en las plantas) son
hormonas, moléculas de señalización producidas en una célula que regulan la función de: otras
células.

2. Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno.
Entre los ejemplos se encuentran las bases nitrogenadas que componen los nucleótidos y los
ácidos nucleicos, el hem (el grupo orgánico que contiene el hierro necesario para la actividad
biológica de varias proteínas importantes) y la clorofila (un pigmento de importancia crucial en la
fotosíntesis).

3. Numerosos aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios metabólicos. Por

ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina, son componentes del ciclo de la urea. La síntesis de
urea, una molécula que se forma en el hígado de los vertebrados, es el principal mecanismo para
eliminar los desechos nitrogenados. Aminoácidos modificados en las proteínas Cuantiosas
proteínas contienen derivados de aminoácidos que se forman tras la síntesis de la
cadenapolipeptídica. Entre estos aminoácidos modificados se encuentra el ácido carboxiglutámico
y un residuo de aminoácido que se une al calcio que se encuentra en la protrombina, una
proteína utilizada en el proceso de coagulación de la sangre.
4. La hidroxiprolina y la hidroxilisina son componentes estructurales importantes del
colágeno, la proteína más abundante del tejido conjuntivo. Suele utilizarse la fosforilación de los
aminoácidos que contienen grupos hidroxilo, como la serina, la treonina y la tirosina, para regular
la actividad de las proteínas. Por ejemplo, la síntesis del glucógeno está muy restringida cuando la
enzima sintetasa de glucógeno está fosforilada. otros dos aminoácidos modificados, son la
selenocisteína y la pirolisina

----Se denomina carbonos asimétricos o quirales.--------

A los 19 carbonos Alfa de los 20 aminoácidos estándar que están unidos a cuatro grupos
diferentes (a un hidrógeno, a un grupo carboxilo, a un grupo amino y a un grupo R),

Estereoisómeros,

Son las moléculas con carbonos quirales que sólo se diferencian en la disposición espacial de
sus átomos..

Estereoisómeros de los aminoácidos.

Debido a que los carbonos Alfa, 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a cuatro grupos

diferentes (a un hidrógeno, a un grupo carboxilo, a un grupo amino y a un grupo R), se

los enantiómeros

Son moléculas idénticas, que no pueden superponerse una sobre otra, y tiene propiedades
físicas idénticas, excepto que desvían la luz polarizada en un plano en direcciones opuestas. Se
denominan pues, las imágenes especulares de sí mismas de una molécula ( imágenes
especulares significa imágenes en el espejo )

isómeros ópticos.

Son moléculas que poseen la propiedad de desvíar la luz polarizada en un plano en

direcciones opuestas.

Estereoisómeros de los aminoácidos.

Debido a que los carbonos Alfa, 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a cuatro grupos

diferentes (a un hidrógeno, a un grupo carboxilo, a un grupo amino y a un grupo R), se

denominan carbonos asimétricos o quirales. La glicina es una molécula
simétrica puesto que su carbono alfa está unido a dos hidrógenos. Las moléculas con carbonos
quirales pueden existir como estereoisómeros, moléculas que sólo se diferencian en la
disposición espacial de sus átomos. Estos dos isómeros son imágenes especulares de sí mismos.
Moléculas así, denominadas enantiómeros, no pueden superponerse una sobre otra. Las
propiedades físicas de los enantiómeros son idénticas, excepto que desvían la luz polarizada en un
plano en direcciones opuestas. (En la luz polarizada en un plano, que se produce haciendo pasar la
luz sin polarizar a través de un filtro especial, las ondas luminosas sólo vibran en un plano.) Las
moléculas que poseen esta propiedad se denominan isómeros ópticos. El gliceraldehído es el
compuesto de referencia para los isómeros ópticos . Un isómero del gliceraldehído desvía el haz
de luz en el sentido de las manecillas del reloj y se denomina dextrógiro (se distingue por el signo
+). El otro isómero del gliceraldehído, denominado levógiro (que se distingue por el signo -), desvía
el haz en la dirección opuesta en el mismo grado. A los isómeros ópticos se les suele denominar o
o L (p. ej., o-glucosa, L-alanina) para indicar la similitud de la disposición de los átomos alrededor
de un carbono asimétrico de una molécula con la de los átomos alrededor del carbono asimétrico
de cualquiera de los isómeros del gliceraldehído. Debido a que muchas biomoléculas tienen más
de un carbono quiral, las letras o y L sólo se refieren a las relaciones estructurales de una molécula
con cualquiera de los isómeros del gliceraldehído, no con la dirección en la que desvían la luz
polarizada en un plano. La mayoría de las moléculas asimétricas que se encuentran en los seres
vivos se presentan en una sola forma estereoisomérica, bien o o L. Por ejemplo, con pocas
excepciones, en las proteínas sólo se hay aminoácidos L. La quiraJidad ha tenido un efecto
importante sobre las propiedades estructurales y funcionales de las biomoléculas. Por ejemplo, las
hélices ex que giran a la derecha que se observan en las proteínas son consecuencia de la
presencia exclusiva de amino- ácidos L. Los polipéptidos que se sintetizan en el laboratorio con
aminoácidos o y L no forman hélices. Además, como las enzimas son moléculas quirales, la
mayoría se une a moléculas de sustrato en una sola forma enantiómera o enantiomérica. Las
proteasas, enzimas que desintegran proteínas al hidrolizar enlaces peptídicos, no pueden degradar
polipéptidos artificiales formados por aminoácidos D.

Titulación de los aminoácidos

es una herramienta útil para determinar la reactividad de las cadenas laterales de los aminoácidos.

Titulación de los aminoácidos

Debido a que los aminoácidos contienen grupos ionizables, la forma iónica predominante de estas
moléculas en solución depende del pH. La titulación de un aminoácido ilustra el efecto del pH
sobre su estructura. La titulación también es una herramienta útil para determinar la reactividad
de las cadenas laterales de los aminoácidos. Considérese la alanina, un aminoácido sencillo que
tiene dos grupos titulables. Durante la titulación con una base fuerte como el NaOH, la alanina
pierde dos protones de forma escalonada. En una solución muy ácida (p. ej., a pH O), casi todas las
moléculas de alanina se encuentran en la forma en la que el grupo carboxilo no está cargado. En
estas circunstancias la carga neta de la molécula es + 1, debido a que el grupo amonio está
protonado. Si se reduce la concentración de H+, el grupo carboxilo pierde su protón y se
transforma en un grupo carboxilato con carga negativa. (En un ácido poliprótico, los primeros
protones que se pierden son los del grupo con el pKa menor.) Una vez que el grupo carboxilo ha
perdido su protón, la alanina no tiene carga neta y es eléctricamente neutra!. El pH al que se
produce esto se denomina punto isoeléctrico (pI). El punto isoeléctrico de la alanina puede
calcularse de la siguiente manera:

pK1 + PK2

PI = --------------------

Los valores de pKI y de pK2 de la alanina son, respectivamente, 2.34 y 9.7 (véase el Cuadro 5.2). El
valor de pI de la alanina es por lo tanto

2.34 + 9.67

PI = -------------------- = 6.02

Al continuar la titulación, el grupo amonio pierde su protón, dejando el grupo amino sin carga.
Entonces la molécula tiene una carga neta negativa debida al grupo carboxilato. Los aminoácidos
con cadenas laterales ionizables tienen curvas de titulación más complejas. Por ejemplo, el ácido
glutámico tiene un grupo carboxilo en la cadena lateral. A pH bajo, el ácido glutámico tiene una
carga neta de + l. Al añadir la base, el grupo carboxilo a pierde un protón para transformarse en un
grupo carboxilato. El glutamato ahora no tiene carga neta.

Conforme se añade más base, el segundo grupo carboxilo pierde un protón y la molécula tiene una
carga de -l. La adición de más base hace que el ion amonio pierda su protón. En este punto, el
glutamato tiene una carga neta de -2. El valor de pI del glutamato es el del pH que se encuentra
entre los valores de pK" de los dos grupos carboxilo ( los valores a ambos lados de los
zwitteriones):

2.19 + 4.25

PI = -------------------- = 3.22

El punto isoeléctrico de la histidina es el valor de pH que se encuentra entre los valores de pKa de
los dos grupos que contienen nitrógeno. El siguiente es un ejemplo de un problema de titulación.

b. ¿Qué forma del aminoácido se observa en el punto isoeléctrico?

La forma presente en el punto isoeléctrico es la eléctricamente neutral:

Cuando los aminoácidos se incorporan en polipéptidos, los grupos amino ex y carboxilo ex pierden
sus cargas. En consecuencia, excepto los residuos terminal N y terminal C (los aminoácidos que se
encuentran al principio y al final, respectivamente, de una cadena polipeptídica), todos los grupos
ionizables de las proteínas son los grupos de las cadenas laterales de siete aminoácidos: histidina,
lisina, arginina, aspartato, glutamato, cisteína y tirosina. Es importante resaltar que los valores de
pKa de estos grupos difieren de los correspondientes a aminoácidos libres. Los valores de pKa de
grupos R individuales son afectados por sus posiciones dentro de los microambientes proteínicos.
Por ejemplo, cuando los grupos R de dos residuos aspartato están en estrecha cercanía, el pKa de
uno de los grupos carboxilato se eleva. La importancia de este fenómeno se hará evidente cuando
se expongan los mecanismos catalíticos de las enzimas (sección 6.4). Reacciones de los
aminoácidos

Reacciones de los aminoácidos

Los grupos funcionales de las moléculas orgánicas determinan· las reacciones que pueden
experimentar. Los aminoácidos con sus grupos carboxilo, amino y varios grupos R pueden
experimentar numerosas reacciones químicas. Sin embargo, la formación de enlaces peptídicos y
de puentes disulfuro es de especial interés debido a su efecto sobre la estructura proteínica. La
formación de bases de Schiff es otra reacción importante.

FORMACIÓN DE ENLACES PEPTÍDICOS y proceso de formación

Los polipéptidos son

polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los enlaces
peptídicos son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del
átomo de nitrógeno amino a de un aminoácido ataca al carbono carboxilo Alfa de otro en una
reacción de sustitución de acilo nuc!eófila. A continuación se presenta un ejemplo de una
reacción general de sustitución de acilo:

Dado que esta reacción es una deshidratación ( se elimina una molécula de agua), los aminoácidos
unidos se denominan residuos de aminoácidos. Cuando dos aminoácidos se unen, el producto se
llama dipéptido. Por ejemplo, la glicina y la serina pueden formar los dipéptidos glicilserina y
serilglicina. Al añadirse los aminoácidos y alargarse la cadena, el prefijo refleja el número de
residuos: un tripéptido contiene tres residuos de aminoácidos, un tetrapéptido cuatro, y así
sucesivamente. Por convención, el residuo de aminoácido con el grupo amino libre se denomina
residuo terminal N y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre en el residuo terminal e
aparece a la derecha. Los péptidos se nombran utilizando su secuencia de amino- ácidos,
empezando por su residuo terminal N. Por ejemplo, es un tetrapéptido denominado
tirosilalanilcisteinilglicina. Los polipéptidos grandes tienen estructuras tridimensionales bien
definidas. Esta estructura, que se denomina conformación nativa de la molécula, es una
consecuencia directa de su secuencia de aminoácidos (el orden en el que éstos están unidos).
Dado que todos los enlaces que conectan a los residuos de aminoácidos constan de enlaces
sencillos, puede esperarse que cada polipéptido experimente cambios de conformación
constantes producidos por la rotación alrededor de los enlaces sencillos. Sin embargo, la mayoría
de los polipéptidos se pliega de manera espontánea en una forma única biológicamente activa. A
principios de la década de 1950, Linus Pauling (1901-1994, premio Nobel de química en 1954) y
sus colegas propusieron una explicación. Con estudios de difracción de rayos X, determinaron que
el enlace peptídico es rígido y plano. Una vez que descubrió que los enlaces C-N que se unen cada
dos aminoácidos son más cortos que otros tipos de enlaces C-N, Pauling dedujo que los enlaces
peptídicos tienen un carácter parcial de doble enlace. (Esto indica que los enlaces peptídicos son
híbridos de resonancia.) La rigidez del enlace peptídico tiene múltiples consecuencias. Dado que
por lo menos un tercio de los enlaces del esqueleto polipeptídico no puede girar con libertad,
existen límites en el número de posibilidades conformacionales.

OXIDACIÓN DE LA CISTEÍNA

El grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común de este grupo es una
oxidación reversible que forma un disulfuro. La oxidación de dos moléculas de cisteína forma
cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro. Cuando dos residuos de cisteína forman
uno de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro. Este enlace puede producirse en una
cadena individual para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para formar un puente
intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas.

FORMACION DE BASES DE SCHIFF

Las Moléculas como los aminoácidos que poseen grupos amino primario pueden reaccionar de
forma reversible con grupos carbonilo. Las moléculas de imina producidas por esta reacción a
menudo reciben el nombre de bases de Schiff. En una reacción de adición nucleófila, un nitrógeno
de un grupo amino ataca al carbono electrófilo de un grupo carbonilo para formar un producto
alcóxido. La transferencia de un protón del grupo amino al oxígeno para formar una molécula de
carbinolamina, seguida de la transferencia de otro protón de un catalizador ácido, convierte al
oxígeno en un buen grupo saliente (OH2 +). La eliminación subsiguiente de una molécula de agua,
seguida de la pérdida de un protón del nitrógeno produce imina. Los ejemplos más importantes de
formación de bases de Schiff en bioquímica se presentan en el metabolismo de los aminoácidos.

Las bases de Schiff, denominadas aldiminas, que se forman por la

reacción reversible de un grupo amino con un grupo aldehído, son
intermediarios (especies formadas durante una reacción) en las
reacciones de transaminación
PÉPTIDOS

Aunque sus estructuras son menos complejas que las de las moléculas proteínicas más grandes,
los péptidos poseen actividades biológicas significativas. Se consideran ahora la estructura y la
función de varios ejemplos interesantes. El tripéptido glutatión (y-glutamil-L-cisteinilglicina)
contiene un enlace amida y poco habitual. (El enlace peptídico contribuye al grupo carboxilo y al
residuo de ácido glutámico y no el grupo carboxilo Alfa.) El glutatión se encuentra en casi todos los
organismos y participa en la síntesis de proteínas y de DNA, en el metabolismo de fármacos y de
toxinas ambientales, en el transporte de aminoácidos y en otros procesos biológicos importantes.
Un grupo de las funciones del glutatión explota su efectividad como agente reductor. El glutatión
protege a las células de los efectos destructores de la oxidación al reaccionar con sustancias como
los peróxidos, R-O-O-R, productos derivados del metabolismo del O2 Por ejemplo, en los
eritrocitos, el peróxido de hidrógeno (H2O2) oxida el hiena de la hemoglobina a su forma férrica
(Fe+). La metahemoglobina, el producto de esta reacción, es incapaz de unirse al O2. El glutatión
evita la formación de metahemoglobina al reducir el H2O2 en una reacción catalizada por la
enzima peroxidasa de glutatión. En el producto-o¡idado GSSG, se unen dos tripéptidos por medio
de un enlace disulfuro:

Debido a la elevada proporción GSH: GSSG que se presenta de forma habitual en las células, el
glutatión es un antioxidante intracelular importante. Se utiliza la abreviatura GSH porque el
componente reductor de la molécula es el grupo -SH del residuo de cisteína. Los péptidos son una
clase de moléculas señalizadoras que utilizan los organismos multicelulares para regular sus
complejas actividades. La interrelación dinámica entre los procesos opuestos, denominada
homeostasis, mantiene un ambiente interno estable. En la actualidad se conocen moléculas
peptídicas con funciones antagónicas que afectan la regulación de numerosos procesos (p. ej. la
regulación de la presión sanguínea). A continuación se describen las funciones de algunos péptidos
en cada uno de estos procesos. La presión sanguínea, la fuerza que ejerce la sangre contra las
paredes de los vasos sanguíneos, es influida por varios factores, como el volumen sanguíneo y la
viscosidad. Dos péptidos que afectan al volumen sanguíneo son la vasopresina y el factor
natriurético auricular. La vasopresina, que también se denomina hormona antidiurética (ADH),
contiene nueve residuos de aminoácidos. Se sintetiza en el hipotálamo, una pequeña estructura
del cerebro que regula una gran variedad de funciones, entre las que se encuentran el equilibrio
hídrico, el apetito, la temperatura corporal y el sueño. En respuesta a una baja presión arterial
(hipotensión) o a una alta concentración sanguínea de Na+ (hipernatriemia), los osmoneceptores
del hipotálamo inducen la secreción de vasopresina. Esta hormona estimula la reabsorción de
agua en los riñones iniciando un mecanismo de transducción de señales que inserta acuaporinos
(conductos de agua) en la membrana de los túbulos renales. Entonces el agua fluye a favor de su
gradiente de concentración por las células de los túbulos y de regreso a la sangre. La estructura de
la vasopresina es notablemente similar a la de otro péptido producido en el hipotálamo llamado
oxitocina, la molécula de señal que estimula la secreción de leche por las glándulas mamarias
durante la lactación. La oxitocina que se produce en el útero estimula la contracción del músculo
uterino durante el parto. Dado que la ADH y la oxitocina tienen estructuras semejantes, no es
sorprendente que las funciones de las dos moléculas se solapen. La oxitocina tiene una actividad
antidiurética ligera y la vasopresina tiene cierta actividad del tipo de la oxitocina. El factor
natriurético auricular (ANF) es un péptido producido por células especializadas del corazón, como
respuesta al estiramiento, y del sistema nervioso que estimula la dilución de la orina, un efecto
opuesto al de la vasopresina. El ANF ejerce su efecto, en parte, aumentando la eliminación de Na+,
un proceso que incrementa la eliminación de agua, e inhibiendo la secreción de renina por el
riñón. (La renina es una enzima que cataliza la formación de angiotensina, una hormona que
contrae los vasos sanguíneos.)

OJO OJO OJO OJO REALICE UN CUADRO OJO OJO OJO OJO

CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS DE ACUERDO A SU FUNCION Y

EJEMPLOS

De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las que tienen las

funciones más diversas, como lo sugiere la siguiente relación:

1. Catálisis. Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas
en procesos como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis. Estas moléculas tienen
propiedades notables. Por ejemplo, pueden aumentar la velocidad de reacción de 106 a 10 o 12
veces. Pueden realizar esta proeza en condiciones de pH y temperatura moderadas, dado que
pueden inducir o estabilizar intermediarios de las reacciones que estén forzados. Entre los
ejemplos se encuentran la carboxilasa de ribulosa fosfato, una enzima importante en la
fotosíntesis, y la nitrogenasa, un complejo proteínico que es causal de la fijación del nitrógeno.

2. Estructura. Algunas proteínas proporcionan soporte. Las proteínas estructurales suelen

tener propiedades muy especializadas. Por ejemplo, el colágeno (el componente principal de los
tejidos conjuntivos) y la fibroína (la proteína de la seda) poseen una fuerza mecánica significativa.
La elastina, una proteína semejante a la goma que se encuentra en las fibras elásticas, está
presente en varios tejidos del organismo (p. ej., en los vasos sanguíneos y en la piel) que para
operar de forma adecuada deben ser elásticos.

3. Movimiento. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares. Por ejemplo, la
actina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto. Las proteínas de esta estructura son
activas en la división celular, en la endocitosis, en la exocitosis y en el desplazamiento ameboide
de los leucocitos.

4. Defensa. Una extensa variedad de proteínas son protectoras. En los vertebrados, por
ejemplo, la queratina, una proteína que se encuentra en las células de la piel, ayuda a proteger al
organismo contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas implicadas en la coagulación
hemática, el fibrinógeno y la trombina, impiden la pérdida de sangre cuando los vasos sanguíneos
se lesionan. Los linfocitos producen las inmunoglobulinas (o anticuerpos) cuando organismos
ajenos, como las bacterias, invaden a un organismo. La unión de los anticuerpos a un organismo
invasor es el primer paso para su destrucción. Muchos organismos se protegen produciendo
proteínas tóxicas que matan o disuaden a depredadores o competidores, Algunos ejemplos son la
neurotoxina bungarotoxina a, producida por algunas serpientes venenosas, y la ricina, un
inhibidor de la síntesis de proteínas presente en las semillas del ricino.

5. Regulación. La unión de una molécula hormonal o de un factor de crecimiento a los

receptores en sus células diana modifica la función celular. Entre los ejemplos de hormonas
peptídicas se encuentran la insulina y el glucagon: ambos regulan la concentración
sanguínea de glucosa. La hormona del crecimiento estimula el desarrollo y la división celulares. Los
factores de crecimiento son polipéptidos que controlan la división y la diferenciación de las células
animales. Algunos ejemplos son el factor de crecimiento derivado de las plaquetas (PDGF) y el
factor de crecimiento epidérmico (EGF).

6. Transporte. Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas o de

iones a través de las membranas o entre las células. Entre los ejemplos de proteínas de membrana
están la bomba de Na+-K+ ATPasa y el transportador de glucosa. Otras proteínas transportadoras
son la hemoglobina, que lleva el 0 2 a los tejidos desde los pulmones, y las lipoproteínas LDL y HDL,
que transportan los Jípidos del hígado y del intestino a otros órganos. La transferrina y la
ceruloplasmina son proteínas séricas que transportan, respectivamente, hierro y cobre.

7. Almacenamiento. Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales.

Por ejemplo, durante el desarrollo la ovoalbúmina de los huevos. De las aves y la caseína de la
leche de los mamíferos son fuentes abundantes de nitrógeno orgánico. Las proteínas vegetales,
como la zeína, tienen una función semejante en las semillas que germinan.

8. Respuesta al estrés. La capacidad de los organismos para sobrevivir a diversos agresores

abióticos está mediada por determinadas proteínas. Entre los ejemplos se encuentran el
citocromo P450+, un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los animales y en las plantas
que de forma habitual transforman a un gran número de contaminantes orgánicos tóxicos en
derivados menos tóxicos, y la metalotioneína, una proteína intracelular con abundante cisteína
que virtualmente se encuentra en todas las células de los mamíferos y que se une y secuestra
metales tóxicos como el cadmio, el mercurio y la plata. Las temperaturas muy elevadas y otras
agresiones dan lugar a la síntesis de una clase de proteínas denominadas proteínas de choque
térmico (hsp) que promueven el plegamiento correcto de las proteínas peljudicadas. Si esas
proteínas se dañan de forma grave, las hsp estimulan su degradación. (Determinadas hsp actúan
en el proceso normal de plegamiento proteínico.) Las células están protegidas de la radiación por
enzimas reparadoras de DNA.

Funciones Actividad Ejemplos

Catálisis Las enzimas son proteínas que Entre los ejemplos se encuentran
dirigen y aceleran miles de la carboxilasa de ribulosa fosfato,
 reacciones bioquímicas en una enzima importante en la
procesos como la digestión, la fotosíntesis, y la nitrogenasa, un
captura de energía y la biosíntesis. complejo proteínico que es causal
Estas moléculas tienen de la fijación del nitrógeno
propiedades notables. Por
ejemplo, pueden aumentar la
velocidad de reacción de 106 a
1012 veces. Pueden realizar esta
proeza en condiciones de pH y
temperatura moderadas, dado que
pueden inducir o estabilizar
intermediarios de las reacciones
que estén forzados.
Estructura Algunas proteínas proporcionan (Por Ejemplo; En los vasos
soporte. Las proteínas sanguíneos y en la piel) que para
estructurales suelen tener operar de forma adecuada deben
propiedades muy especializadas. ser elásticos.
Por ejemplo, el colágeno (el
componente principal de los
tejidos conjuntivos) y la fibroína
(la proteína de la seda) poseen una
fuerza mecánica significativa. La
elastina, una proteína semejante a
la goma que se encuentra en las
fibras elásticas, está presente en
vmios tejidos del organism
Movimiento Las proteínas participan en todos Por ejemplo, la actina, la tubulina
y otras proteínas forman el
los movimientos celulares
citoesqueleto. Las proteínas de
esta estructura son activas en la
división celular, en la endocitosis,
en la exocitosis y en el
desplazamiento ameboide de los
leucocitos
Defensa Una extensa variedad de proteínas Algunos ejemplos son la
son protectoras. En los neurotoxina bungarotoxina a,
vertebrados, por ejemplo, la producida por algunas serpientes
queratina, una proteína que se venenosas, y la ricina, un
encuentra en las células de la piel, inhibidor de la síntesis de
ayuda a proteger al organismo proteínas presente en las semillas
contra los daños mecánicos y del ricino.
químicos.
Las proteínas implicadas en la
coagulación hemática, el
fibrinógeno y la trombina,
impiden la pérdida de sangre
cuando los vasos sanguíneos se
lesionan. Los linfocitos producen
las inmunoglobulinas (o
anticuerpos) cuando organismos
ajenos, como las bacterias,
invaden a un organismo. La unión
de los anticuerpos a un organismo
invasor es el primer paso para su
destrucción. Muchos organismos
se protegen produciendo proteínas
 tóxicas que matan o disuaden a
depredadores o competidores
Regulación La unión de una molécula Algunos ejemplos son el factor de
hormonal o de un factor de crecimiento derivado de las
crecimiento a los receptores en plaquetas (PDGF) y el factor de
sus células diana modifica la crecimiento epidérmico (EGF).
función celular. Entre los
ejemplos de hormonas peptídicas
se encuentran la insulina y el
glucagon: Ambos regulan la
concentración sanguínea de
glucosa. La hormona del
crecimiento estimula el desarrollo
y la división celulares. Los
factores de crecimiento son
polipéptidos que controlan la
división y la diferenciación de las
células animales
Transporte Muchas proteínas actúan como Entre los ejemplos de proteínas de
moléculas transportadoras de membrana están la bomba de
moléculas o de iones a través de Na+-K+ ATPasa y el
las membranas o entre las células transportador de glucosa. Otras
proteínas transportadoras son la
hemoglobina, que lleva el 0 2 a
los tejidos desde los pulmones, y
las lipoproteínas LDL y HDL, que
transportan los Jípidos del hígado
y del intestino a otros órganos. La
transferrina y la ceruloplasmina
son proteínas séricas que
transportan, respectivamente,
hierro y cobre
Almacenamiento Determinadas proteínas actúan Por ejemplo, durante el desarrollo
como reserva de nutrientes la ovoalbúmina de los huevos. de
esenciales las aves y la caseína de la leche de
los mamíferos son fuentes
abundantes de nitrógeno orgánico.
Las proteínas vegetales, como la
zeína, tienen una función
semejante en las semillas que
germinan
Respuesta al estrés La capacidad de los organismos Entre los ejemplos se encuentran
para sobrevivir a diversos el citocromo P450+, un grupo
agresores abióticos está mediada diverso de enzimas que se
por determinadas proteínas. encuentran en los animales y en
las plantas que de forma habitual
transforman a un gran número de
contaminantes orgánicos tóxicos
en derivados menos tóxicos, y la
metalotioneína, una proteína
intracelular con abundante
cisteína que virtualmente se
encuentra en todas las células de
los mamíferos y que se une y
secuestra metales tóxicos como el
cadmio, el mercurio y la plata. Las
 temperaturas muy elevadas y otras
agresiones dan lugar a la síntesis
de una clase de proteínas
denominadas proteínas de choque
térmico (hsp) que promueven el
plegamiento correcto de las
proteínas perjudicadas. Si esas
proteínas se dañan de forma
grave, las hsp estimulan su
degradación. (Determinadas hsp
actúan en el proceso normal de
plegamiento proteínico.) Las
células estánprotegidas de la
radiación por enzimas reparadoras
de DNA.

En años recientes, ciertas investigaciones han revelado que numerosas proteínas tienen múltiples
funciones, en ocasiones no relacionadas entre sí. Alguna vez consideradas un fenómeno raro, las
proteínas multifuncionales constituyen una clase diversa de moléculas. Son ejemplos notables la
deshidrogenasa de gliceraldehído-3- fosfato (GAPD) y las cristalinas. Como el nombre sugiere, la
GAPD. Es una enzima que cataliza la oxidación del gliceraldehído-3-fosfato, un intermediario en el
catabolismo de la glucosa. Ahora se sabe que la proteína GAPD interviene en procesos tan diversos
como la duplicación y la reparación del DNA, la endocitosis y los eventos de la fusión de
membranas. Las cristalinas son los principales componentes proteínicos hidrosolubles de las
células transparentes de los cristalinos de los ojos de los vertebrados. Para ejercer su función
estructural, las cristalinas deben ser solubles en el citoplasma cristalino líquido, ser
excepcionalmente estables y, lo que es más importante, deben impedir la dispersión de la luz
visible, lo cual logran a menudo al unirse a pequeñas cantidades de cromó foros, sustancias que
absorben la energía lumínica. Al parecer las cristalinas fueron "reclutadas" genéticamente entre
una variedad de enzimas metabólicas y chaperones moleculares. Han conservado algunas de sus
funciones originales, aunque a menudo con cierta pérdida de actividad o de especificidad, o de
ambas. Por ejemplo, las cristalinas ex son proteínas de choque térmico que protegen a las células
contra el estrés fisiológico. Otra cristalina (la cristalina E), hallada en el cristalino de los patos, es
una deshidrogenasa de lactato. (La cristalina 1), presente en musarañas de trompa estriada
(Rhynchocyon cirnei), es también una deshidrogenasa de retinal, enzima crítica en el metabolismo
del retinol (vitamina A). Además de sus clasificaciones funcionales, las proteínas se categorizan con
base en semejanzas en las secuencias de aminoácidos y en su forma tridimensional global. Las
familias de proteínas están formadas por moléculas relacionadas por su similitud en la secuencia
de aminoácidos. Tales proteínas comparten un ancestro común evidente. Dos familias de
proteínas clásicas son la de las hemoglobinas (proteínas de transporte de oxígeno en la sangre) y la
de las inmunoglobulinas, anticuerpos producidos por el sistema inmunitario en respuesta a
antígenos (sustancias extrañas). Algunas veces las proteínas con relación más distante se
clasifican en superfamilias. Por ejemplo, la superfamilia de las globinas incluye diversas proteínas
que contienen al grupo hem, las cuales participan en la unión o en el transporte de oxígeno (o en
ambos eventos). Además de las hemoglobinas y las mioglobinas (proteínas de unión a oxígeno
presentes en células musculares), la supeIfamilia de las globinas incluye a la neuroglobina y a la
citoglobina (proteínas de unión al oxígeno presentes en el encéfalo y en otros tejidos,
respectivamente) y las leghemoglobinas (proteínas secuestradoras de oxígeno presentes en los
nódulos radiculares de las leguminosas). Dada su diversidad, las proteínas suelen clasificarse de
otras dos maneras: por su forma y por su composición. Las proteínas se clasifican en dos grupos
principales según su morfología. Como su nombre sugiere, las proteínas fibrosas son moléculas
largas con forma de varilla que son insolubles en agua y físicamente correosas. Las proteínas
fibrosas, como las queratinas de la piel, del pelo y de las uñas, tienen funciones estructurales y
protectoras. Las proteínas globulares son moléculas esféricas compactas y en general
hidrosolubles. De forma característica, las proteínas globulares tienen funciones dinámicas. Por
ejemplo, casi todas las enzimas tienen estructuras globulares. Otros ejemplos son las
inmunoglobulinas y las proteínas de transporte hemoglobina y albúmina (un transportador de
ácidos grasos en la sangre). Según su composición, las proteínas se clasifican en simples o
conjugadas. Las proteínas simples, como la albúmina sérica y la queratina, contienen sólo
aminoácidos. Por el contrario, cada proteína conjugada consta de una proteína simple combinada
con un componente no proteico, que se denomina grupo protésico. (Una proteína sin su grupo
protésico se denomina apoproteína. Una molécula proteínica combinada con su grupo protésico
se denomina holoproteína.) Los grupos protésicos desempeñan una tarea importante, a veces
crucial, en el funcionamiento de las proteínas. Las proteínas conjugadas se clasifican según la
naturaleza de su grupo protésico. Por ejemplo, las glucoproteínas contienen carbohidratos, las
lipoproteínas contienen moléculas de lípidos y las metaloproteínas portan iones metálicos. De
manera semejante, las fosfoproteínas poseen grupos fosfato y las hemoproteínas poseen grupos
hem.

Estructura de las proteínas

Las proteínas son moléculas extraordinariamente complejas. Los modelos completos que ilustran
incluso las más pequeñas de las cadenas polipeptídicas son casi imposibles de comprender. Las
imágenes más simples que resaltan las características específicas de una molécula resultan útiles.
Se muestran dos métodos para presentar la información estructural de las proteínas. Más
adelante se ilustra otra representación estructural, que se denomina modelo de barras y esferas.
Los bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas. La
estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, es especificada por la información genética. Al
plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas de aminoácidos
adyacentes que constituyen la estructura secundaria. La forma tridimensional global que asume
un polipéptido se denomina estructura terciaria. Se dice que las proteínas que constan de dos o
más cadenas polipeptídicas (o subunidades) tienen estructura cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica. Las interacciones entre los
residuos de aminoácidos determinan la estructura tridimensional de la proteína, su función y sus
relaciones con otras proteínas. Los polipéptidos que tienen secuencias de aminoácidos y funciones
semejantes se dice que son homólogos. Se han utilizado comparaciones de secuencias de
polipéptidos homólogos para detectar las relaciones genéticas entre distintas especies. Por
ejemplo, en el estudio de la evolución se han utilizado con mucha frecuencia las homologías de
secuencia de la proteína redox mÍtocondrial citocromo c. Las comparaciones de la secuencia del
citocromo c, una molécula esencial para la producción de energía, de numerosas especies, han
revelado una gran conservación secuencial. Se presume que los residuos de aminoácidos que son
idénticos en las proteínas homólogas, que se denominan invariables, son esenciales para la
función de una proteí- na. (En el citoctromo c los residuos invariables interactúan con el hem, un
grupo protésico, o con determinadas proteínas que participan en la generación de energía.)

ESTRUCTURA PRIMARIA, EVOLUCIÓN Y ENFERMEDADES MOLECULARES

Cada tipo de polipéptido se pliega en su propia conformación funcional única. Sin embargo, como
resultado de procesos evolutivos, con el tiempo las secuencias de aminoácidos de los polipéptidos
cambian debido a alteraciones aleatorias y espontáneas de las secuencias de DNA, las cuales se
denominan mutaciones. Una cantidad significativa de cambios en la secuencia primaria no afecta
la función de un polipéptido. Se dice que algunas de estas sustituciones son conservadoras, puesto
que se sustituye un aminoácido con una cadena lateral con características químicas semejantes.
Por ejemplo, en determinadas posiciones de la secuencia la leucina y la isoleucina, que contienen
ambas cadenas laterales hidrófobas, pueden sustituirse una por la otra sin que se afecte la
función. Algunas posiciones de la secuencia son significativamente menos estrictas. Estos residuos,
a los que se les denomina variables, al parecer tienen funciones inespecíficas en el desempeño del
polipéptido. Se han hecho sustituciones en lugares conservadores y variables para trazar las
relaciones evolutivas. Estos estudios suponen que cuanto mayor es el tiempo desde que dos
especies se han separado, mayor es el número de diferencias en la estructura primaria de un
determinado polipéptido. Por ejemplo, se cree que el ser humano y el chimpancé se separaron
hace relativamente poco tiempo (quizá hace sólo cuatro millones de años). Esta suposición, que se
fundamenta principalmente en evidencias fósiles y anatómicas, la respaldan los datos de la
secuencia primaria del citocromo c que indican que la proteína es idéntica en ambas especies. Se
cree que los canguros, las ballenas y las ovejas, cuyas moléculas de citocromo c se diferencian por
10 residuos de la proteína humana, evolucionaron a partir de un antecesor común que vivió hace
más de 50 millones de años. Resulta interesante el hecho de que, muy a menudo, la estructura
tridimensional global no se modifica a pesar de numerosos cambios en la secuencia de
aminoácidos. Las proteínas codificadas por genes que divergieron hace millones de años suelen
presentar una forma muy similar. Sin embargo, las mutaciones también pueden ser perjudiciales.
Los efectos de tales cambios al azar en la secuencia génica van de moderados a graves. Por
ejemplo, los organismos individuales con sustituciones no conservadoras de aminoácidos en los
residuos invariables del citocromo c no son viables. Las mutaciones también pueden tener un
profundo efecto sin ser letales de inmediato. La drepanocitosis, que es provocada por una
hemoglobina mutante, es un ejemplo clásico de un grupo de enfermedades a las que Linus Pauling
y sus colaboradores denominaron enfermedades moleculares. (El Dr. Pauling fue el primero que
demostró utilizando la electroforesis que los pacientes con drepanocitosis tienen una
hemoglobina mutante.) La hemoglobina del ser humano adulto (HbA) está formada por dos
cadenas a idénticas y dos cadenas f3 iguales. La drepanocitosis es consecuencia de la sustitución
de un solo aminoácido en la cadena f3 de la HbA. El análisis de las moléculas de hemoglobina de
los pacientes con drepanocitosis revela que la única diferencia entre la HbA y la hemoglobina
drepanocítica (HbS) se encuentra en el residuo del aminoácido 6 de la cadena f3. Debido a la
sustitución de una valina hidrófoba por un ácido glutámico con carga negativa, las moléculas de
HbS se agregan para formar estructuras rígidas en forma de varilla en el estado desoxigenado. Los
eritrocitos del paciente adquieren forma de hoz y son susceptibles a la hemólisis, lo que produce
una anemia grave. La capacidad de unión al oxígeno de estos eritrocitos está reducida. La
obstrucción intermitente de los capilares por las células con forma de hoz contribuye con la
hipoxia de los tejidos. La drepanocitosis se caracteriza por dolor extremo, el consiguiente daño
orgánico y la muerte prematura. Hasta hace poco tiempo, debido a la naturaleza debilitante de la
drepanocitosis, las personas afectadas no solían sobrevivir más allá de la infancia. Por lo tanto
podría predecirse que la mutación peljudicial que produce esta enfermedad sería eliminada
rápidamente de las poblaciones humanas. Sin embargo, el gen de la drepanocitosis no es tan poco
frecuente como se esperaría. La drepanocitosis se produce sólo en las personas que han heredado
dos copias de! gen drepanocítico. Estas personas, llamadas homocigotas, heredan una copia del
gen defectuoso de cada progenitor. Se dice que cada uno de los padres, denominados
heterocigotos porque tienen un gen HbA normal y un gen HbS defectuoso, tienen el rasgo
drepanocítico. Estas personas llevan vidas normales a pesar de que un 40% de su hemoglobina es
HbS. La incidencia del rasgo drepanocítico es muy elevada en algunas regiones de África. En estas
regiones el paludismo, producido por el parásito Plasmodium del mosquito Anopheles, es un
problema de salud grave. Las personas que portan el rasgo drepanocítico son menos vulnerables al
paludismo debido a que sus eritrocitos ofrecen un ambiente menos favorable para el crecimiento
del parásito que las células normales. Debido a que los portadores del rasgo drepanocítico
sobreviven al paludismo con mayor probabilidad que las personas normales, la incidencia del gen
drepanocítico ha permanecido elevada. (En algunas zonas, hasta el 40% de la población nativa
tiene el rasgo drepanocítico.)

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de los polipéptidos consta de varios patrones repetitivos. Los tipos
de estructura secundaria que se observan con mayor frecuencia son la hélice a y la lámina
plegada (3. Estas dos últimas estructuras están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre
los grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptídico. Estos patrones se producen cuando
todos los ángulos

El grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra cuatro residuos más adelante. Existen 3.6
residuos de aminoácidos por cada vuelta de la hélice, y la distancia entre los puntos
correspondientes de cada vuelta es 0.54 nm. Los grupos R de los aminoácidos se extienden hacia
afuera de la hélice. Debido a varias restricciones estructurales (Le., la rigidez de los enlaces
peptídicos y los límites permitidos de los valores de los ángulos cp Y o/), determinados
aminoácidos no estimulan la formación de la hélice a. por ejemplo, el grupo R de la glicina (un
átomo de hidrógeno) es tan pequeño que la cadena polipeptídica puede ser demasiado flexible.
Por otro lado, la prolina tiene un anillo rígido que impide que gire el enlace N-C". Además, la
prolina no tiene grupO N-H disponible para formar los enlaces de hidrógeno dentro de la cadena,
los -cuales son cruciales en la estructura de la hélice a. Las secuencias de aminoácidos con grandes
cantidades de aminoácidos cargados (p. ej. el glutamato y el aspartato) y grupoS R voluminosos (p.
ej. el triptófano) son también incompatibles con las estructuras de la hélice a. Las láminas plegadas
f3 se forman cuando se alinean dos o más segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado del
otro. Cada segmento individual se denomina cadena f3. En lugar de estar enrollada, cada cadena l
está extendida por completo. Las láminas plegadas f3 son estabilizadas por enlaces de hidrógeno
que se forman entre los grupos N-H y carbonilo del esqueleto polipeptídico de cadenas
adyacentes. Las láminas plegadas f3 son paralelas o antiparalelas. En las estructuras de láminas
plegadas f3 paralelas, los enlaces de hidrógeno de las cadenas polipeptídicas están dispuestos en
la misma dirección; en las cadenas antiparalelas dichos enlaces se encuentran en direcciones
opuestas. En ocasiones se observan láminas f3 paralelas y antiparalelas mezcladas. Muchas
proteínas globulares contienen combinaciones de las estructuras secundarias hélice a y lámina
plegada f3 (Fig. 5.20). Estos patrones se denominan estructuras supersecundarias o motivos. En la
unidad f3af3, dos láminas plegadas f3 paralelas están conectadas mediante un segmento de hélice
a. La estructura de las unidades f3af3 es estabilizada por interacciones hidrófobas entre cadenas
laterales polares que se proyectan desde las superficies de interacción de las cadenas f3 y de la
hélice a. Es frecuente hallar residuos de glicina y de prolina en los giros f3. La ausencia de un grupo
lateral orgánico en la glicina permite que una prolina contigua asuma una orientación cis (en el
mismo lado del plano del péptido), y puede formarse un giro cen'ado en una cadena polipeptídica.
La prolina es un residuo de rompimiento de la hélice, el cual cambia la dirección de la cadena
polipeptídica. El giro f3 es común en proteínas con abundantes segmentos de hélice a . En el
patrón meandro f3 están conectadas dos láminas f3 antiparalelas mediante aminoácidos polares y
glicinas para realizar un cambio más abrupto de la dirección de la cadena polipeptídica
denominado reversa o giro de horquilla. En las unidades aa (o hélice-lazo-hélice), dos regiones de
hélice a sucesivas separadas por un lazo no helicoidal se alinean de una forma determinada debido
a la compatibilidad de las cadenas laterales. Se forman numerosas disposiciones de baniles f3
cuando varias configuraciones de lámina f3 se repliegan sobre sí mismas. Cuando una lámina f3
antiparalela se dobla sobre sí misma en un patrón que se asemeja a un diseño de alfarería griega,
el motivo se denomina llave griega.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Aunque las proteínas globulares suelen contener cantidades significativas de elementos

estructurales secundarios, otros factores contribuyen con su constitución. El término estructura
terciaria señala las conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares
cuando se pliegan en sus estructuras nativas (biológicamente activas) y se insertan los grupos
protésicos, si es el caso. El plegamiento proteínico, un proceso en el que una molécula
desorganizada naciente (recién sintetizada) adquiere una estructura muy organizada, se produce
como consecuencia de las interacciones que ocurren entre las cadenas laterales en su estructura
primaria. La estructura terciaria tiene varias características importantes: 1. Muchos polipéptidos se
pliegan de tal forma que los residuos de aminoácidos distantes en la estructura primaria quedan
cerca. 2. Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptídica, las proteínas
globulares son compactas. Durante este proceso, la mayoría de las moléculas de agua quedan
excluidas del interior de la proteína, permitiendo las interacciones entre los grupos polares y no
polares. 3. Las proteínas globulares grandes (es decir, aquellas con más de 200 residuos de
aminoácidos) suelen contener varias unidades compactas denominadas dominios. Los dominios
son segmentos independientes en términos estructurales que poseen funciones específicas (p. ej.,
la unión de un ion o de una molécula pequeña). La estructura tridimensional central de un
dominio se denomina pliegue. Dos ejemplos bien conocidos de pliegues son el pliegue Rossman de
unión a nucleótidos y el pliegue de las globinas. Los dominios se clasifican con base en la
estructura de su motivo central. Algunos ejemplos son a, fJ, alfJ ya + fJ. Los dominios a están
formados exclusivamente por hélices a, y los dominios fJ constan de cadenas fJ antíparalelas. Los
dominios al fJ contienen diversas combinaciones de una hélice a alternada con cadenas fJ (motivos
fJafJ). Los dominios a + fJ son principalmente láminas fJ desde las cuales se proyectan una o más
hélices a. La mayoría de las proteínas contienen dos o más dominios. 4. Varias proteínas de las
procariotas, llamadas proteínas modulares o de mosaico, contienen numerosas copias duplicadas
o imperfectas de uno o más dominios las cuales se unen en serie. La fibronectina contiene tres
dominios repetitivos: Fl, F2 Y F3. Los tres se encuentran en diversas proteínas de la matriz
extracelular (ECM) y contienen sitios de unión para otras moléculas de ECM como el colágeno. Y el
sulfato de heparán, así como determinados receptores de superficie celular. Los módulos de
dominio son codificados por secuencias genéticas creadas por duplicaciones génicas y sucesos de
recombinación. Los seres vivos utilizan tales secuencias para formar nuevas proteínas. Por
ejemplo, el dominio estructural de las inmunoglobulinas se encuentra no sólo en los anticuerpos,
sino también en diversas proteínas de la superficie celular. La estructura terciaria se estabiliza por
las interacciones siguientes:

1. Interacciones hidrófobas. Al plegarse un polipéptido, los grupos R hidró- fobos se acercan

debido a que son excluidos del agua. Luego, las moléculas de agua muy ordenadas en cubiertas de
solvatación se liberan del interior, aumentando el desorden (entropía) de las moléculas de agua.
La variación de entropía favorable es una fuerza impulsora fundamental en el plegamiento
proteínico. Es importante resaltar que unas pocas moléculas de agua permanecen en el centro de
las proteínas plegadas, donde cada una forma hasta cuatro enlaces de hidrógeno con el esqueleto
del polipéptido. La estabilización aportada por las pequeñas moléculas de agua "estructural"
puede liberar al polipéptido de sus interacciones internas. Se piensa que el aumento resultante de
la estabilidad de la cadena polipeptídica tiene un cometido crítico en la unión de moléculas
llamadas ligandos a sitios específicos. La unión a ligandos es una función importante de las
proteínas.
2. Interacciones electrostáticas. La interacción electrostática más fuerte en las proteínas
se produce entre los grupos iónicos de carga opuesta. Denominados puentes salinos, estos enlaces
no covalentes son significativos sólo en las

CUADROS CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

POLARES NO POLARES
NO CARGADOS ALIFATICOS
ASPARGINA ALANINA
CISTEINA ISOLEUCINA
GLUTAMINA GLICINA
SERINA LEUCINA
TREONINA METIONINA
PROLINA
VALINA
BASICOS (POSITIVOS) AROMATICOS
ARGININA FENILALANINA
HISTIDINA TIROSINA
LISINA TRIPTOFANO
ÁCIDOS (NEGATIVOS)
ASPARTATO
GLUTAMATO
OJO OJO OJO OJO OJO OJO OJO OJO OJO OJO OJO OJO

Algunos de los aminoácidos proteicos no pueden ser sintetizados en los tejidos animales en
cantidades suficientes para llenar las necesidades metabólicas de estos, por lo cual se les da los
nombres de aminoácido esenciales o indispensables.

AMINOÁCIDOS PROTEICOS ESENCIALES O AMINOÁCIDOS PROTEICOS NO

INDISPENSABLES ESENCIALES
ARGININA ALANINA
FENIALALANINA ASPARGINA
HISTIDINA ASPARTATO
ISOLEUCINA CISTEINA
LEUCINA GLICINA
LISINA GLUTAMINA
METIONINA GLUTAMATO
TREONINA PROLINA
TRIPTOFANO SERINA
VALINA TIROSINA

----- La síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva a cabo al unirse los

aminoácidos individuales hasta formar cadenas largas . ------- La unión de un
aminoácido con otro se denomina un enlace peptídico. Para llevarse a cabo este tipo de enlace el
extremo amino de uno de los aminoácidos (el cual pierde un hidrógeno) se combina con el
extremo carboxílico del otro aminoácido (quien pierde un grupo hidroxilo) creándose un enlace
covalente entre ellos y formándose al mismo tiempo una molécula de agua. El compuesto
formado recibe el nombre de péptido.

Dos aminoácidos unidos forman un dipéptido, tres reciben el nombre tripéptido y una cadena más
larga de aminoácidos recibe el nombre de polipéptido. Cuando la cadena polipeptidica tiene más
de 100 aminoácidos se denomina proteína.

PROTEÍNAS:

Las proteínas son las moléculas orgánicas más complejas y abundantes de la célula viva y
constituyen más del 50% del peso seco. Estas moléculas tienen una estructura básica similar, están
conformadas por cadenas de aminoácidos, sin embargo tienen una amplia gama de funciones en
los organismos. Dentro de estas funciones se encuentran algunas como las de actividad enzimático
(tripsina: hidroliza ciertos péptidos), reguladoras (calmodulina: modulador intracelular unido al
calcio), reserva (ferritina: almacén de hierro en el bazo), transporte (hemoglobina: transporte de
O2 en la sangre de los vertebrados), contráctiles (actina: filamentos móviles de las miofibrillas),
protección (anticuerpos: forman complejos con las proteínas extrañas), hormonas (insulina: regula
el metabolismo de la glucosa), estructurales (alfa-queratina: piel, plumas, uñas y pesuñas), etc.

Los bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización

estructural de las proteínas;

La estructura de una proteína se puede describir en cuatro niveles diferentes:

Estructura primaria:

Es la secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína. Esta secuencia lineal de aminoácidos

viene codificada por el material genético de un organismo. Esta secuencia de aminoácidos es la
principal determinante de las propiedades de la molécula proteica, determina la conformación
tridimensional, o forma, que adoptará en un medio dado.
Estructura secundaria:

Se refiere la organización local de la cadena polipeptídica. El átomo de hidrógeno de un grupo

amino y un átomo de oxígeno de un aminoácido diferente de la proximidad pueden formar
enlaces de hidrógeno débiles (puentes de hidrógeno). Estos enlaces hacen que la cadena adquiera
una configuración concreta, la cual puede tener la forma de una hélice alfa, o una hoja plegada
beta.

Estructura Terciaria:

Las cadenas polipeptídicas presentan un plegamiento que origina una configuración tridimensional
compleja. Este plegamiento se debe a las interacciones químicas que existen entre aminoácidos
concretos localizados en diferentes regiones de la cadena polipeptídica. La estabilización de estas
estructuras se debe en su mayoría a enlaces débiles, como puentes de hidrógeno, que se
establecen entre aminoácidos muy separados, interacciones electrostáticas entre grupos laterales
cargados y fuerzas de van der Waals (atracción débiles entre moléculas y átomos cercanos con
propiedades hidrofóbicas). Algunas otras proteínas son estabilizadas por enlaces covalentes
disulfuro de aminoácidos de cisterna.

Estructura Cuaternaria:

Está constituida por varias cadenas polipeptídicas unidas entre si de manera covalente. La
hemoglobina y la insulina son ejemplo de este tipo de estructura. En el caso de la hemoglobina
está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, mientras que la insulina esta
formada por dos.
PROTEÍNAS:

Las proteínas son las moléculas orgánicas más complejas y abundantes de la célula viva y
constituyen más del 50% del peso seco. Estas moléculas tienen una estructura básica similar, están
conformadas por cadenas de aminoácidos, sin embargo tienen una amplia gama de funciones en
los organismos. Dentro de estas funciones se encuentran algunas como las de actividad enzimático
(tripsina: hidroliza ciertos péptidos), reguladoras (calmodulina: modulador intracelular unido al
calcio), reserva (ferritina: almacén de hierro en el bazo), transporte (hemoglobina: transporte de
O2 en la sangre de los vertebrados), contráctiles (actina: filamentos móviles de las miofibrillas),
protección (anticuerpos: forman complejos con las proteínas extrañas), hormonas (insulina: regula
el metabolismo de la glucosa), estructurales (alfa-queratina: piel, plumas, uñas y pesuñas), etc.

La estructura de una proteína se puede describir en cuatro niveles

diferentes:

Estructura primaria:

Es la secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína. Esta secuencia lineal de aminoácidos

viene codificada por el material genético de un organismo. Esta secuencia de aminoácidos es la
principal determinante de las propiedades de la molécula proteica, determina la conformación
tridimensional, o forma, que adoptará en un medio dado.

Estructura secundaria:

Se refiere la organización local de la cadena polipeptídica. El átomo de hidrógeno de un grupo

amino y un átomo de oxígeno de un aminoácido diferente de la proximidad pueden formar
enlaces de hidrógeno débiles (puentes de hidrógeno). Estos enlaces hacen que la cadena adquiera
una configuración concreta, la cual puede tener la forma de una hélice alfa, o una hoja plegada
beta.

Estructura Terciaria:

Las cadenas polipeptídicas presentan un plegamiento que origina una configuración tridimensional
compleja. Este plegamiento se debe a las interacciones químicas que existen entre aminoácidos
concretos localizados en diferentes regiones de la cadena polipeptídica. La estabilización de estas
estructuras se debe en su mayoría a enlaces débiles, como puentes de hidrógeno, que se
establecen entre aminoácidos muy separados, interacciones electrostáticas entre grupos laterales
cargados y fuerzas de van der Waals (atracción débiles entre moléculas y átomos cercanos con
propiedades hidrofóbicas). Algunas otras proteínas son estabilizadas por enlaces covalentes
disulfuro de aminoácidos de cisterna.

Estructura Cuaternaria:

Está constituida por varias cadenas polipeptídicas unidas entre si de manera covalente. La
hemoglobina y la insulina son ejemplo de este tipo de estructura. En el caso de la hemoglobina
está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, mientras que la insulina esta
formada por dos.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Clasificación de las proteínas Desde el punto de vista químico:

las proteínas se clasifican en dos grupos, holoproteínas, formadas solamente por aminoácidos, y
heteroproteínas, que están formadas por una fracción proteica y un componente no proteico que
se denomina grupo prostético, el cual puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico, un grupo
heme o simplemente un ión inorgánico. En ausencia del grupo prostético, la proteína no es
funcional y se llama apoproteína.

Por su función:

Pueden ser estructurales, las cuales dan apoyo estructural a las células y tejidos (como las
glicoproteínas que forman parte de las membranas, o las histonas que forman parte de los
cromosomas);

De transporte: (como las que realizan transporte transmembranal en ambos sentidos);

De defensa; que protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños (como las
proteínas relacionadas con la patogénesis);

Hormonales; enzimáticas, que de hecho son las más numerosas y especializadas, las cuales
aumentan la velocidad de las reacciones químicas,

Y de reserva: (como la Ovoalbúmina de la clara de huevo, la Gliadina del grano de trigo, y la

Lactoalbúmina de la leche)

Otra clasificación de las proteínas y ejemplo de cada tipo de

proteína

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas estructurales:

Colágeno (cartílago y hueso), cubiertas virales, microtúbulos.

Proteínas reguladoras:

Insulina, hormonas de crecimiento y receptores de membrana.

Proteínas contráctiles:

Actina, miosina.

Proteínas de transporte:

Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, permeasas,

Proteínas de almacenamiento o reserva:

Ovalalbúmina, caseína y gliadina.

Proteínas (de defensa):

Anticuerpos, complemento.

Proteínas catalizadoras (Enzimas):

Sacarasa, pepsina.

CUADRO DE Aminoácido

Nombres y abreviaturas de los aminoácidos estándar

AMINOACIDO Abreviatura de tres Abreviatura de una

letras letra
ALanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Cisteína Cys C
Ácido glutámico Glu E
Glutamina Gln Q
Glicina Gly G
 Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptófano Trp W
Tirosina Tyr y
Valina Val V

-----Proteínas CON múltiples funciones O multifuncionales---------

Ciertas investigaciones han revelado que numerosas proteínas tienen múltiples funciones, en
ocasiones no relacionadas entre sÍ. Alguna vez consideradas un fenómeno raro, las proteínas

multifuncionales constituyen una clase diversa de moléculas. Son ejemplos notables la

deshidrogenasa de gliceraldehído-3- fosfato (GAPD) y las cristalinas . Como el
nombre sugiere, la GAPD es una enzima que cataliza la oxidación del gliceraldehído-3-fosfato, un
intermediario en el catabolismo de la glucosa. Ahora se sabe que la proteína GAPD interviene en
procesos tan diversos como la duplicación y la reparación del DNA, la endocitosis y los eventos de
la fusión de membranas. Las cristalinas son los principales componentes proteínicos hidrosolubles
de las células transparentes de los cristalinos de los ojos de los vertebrados. Para ejercer su
función estructural, las cristalinas deben ser solubles en el citoplasma cristalino líquido, ser
excepcionalmente estables y, lo que es más importante, deben impedir la dispersión de la luz
visible, lo cual logran a menudo al unirse a pequeñas cantidades de cromó foros, sustancias que
absorben la energía lumínica. Al parecer las cristalinas fueron "reclutadas" genéticamente entre
una variedad de enzimas metabólicas y chaperones moleculares. Han conservado algunas de sus
funciones originales, aunque a menudo con cierta pérdida de actividad o de especificidad, o de
ambas. Por ejemplo, las cristalinas ex son proteínas de choque térmico que protegen a las células
contra el estrés fisiológico. Otra cristalina (la cristalina E), hallada en el cristalino de los patos, es
una deshidrogenasa de lactato. La cristalina 1, presente en musarañas de trompa estriada
(Rhynchocyon cirnei), es también una deshidrogenasa de retinal, enzima crítica en el metabolismo
del retinol (vitamina A). Además de sus clasificaciones funcionales, las proteínas se categorizan con
base en semejanzas en las secuencias de aminoácidos y en su forma tridimensional global. Las
familias de proteínas están formadas por moléculas relacionadas por su similitud en la secuencia
de aminoácidos. Tales proteínas comparten un ancestro común evidente. Dos familias de
proteínas clásicas son la de las hemoglobinas (proteínas de transporte de oxígeno en la sangre, y
la de las inmunoglobulinas, anticuerpos producidos por el sistema inmunitario en respuesta a
antígenos (sustancias EXTRAÑAS). Algunas veces las proteínas con relación más distante se
clasifican en superfamilias. Por ejemplo, la superfamilia de las globinas incluye diversas proteínas
que contienen al grupo hem, las cuales participan en la unión o en el transporte de oxígeno (o en
ambos eventos). Además de las hemoglobinas y las mioglobinas (proteínas de unión a oxígeno
presentes en células musculares), la superfamilia de las globinas incluye a la neuroglobina y a la
citoglobina (proteínas de unión al oxígeno presentes en el encéfalo y en otros tejidos,
respectivamente) y las leghemoglobinas (proteínas secuestradoras de oxígeno presentes en los
nódulos radiculares de las leguminosas).

Dada su diversidad, las proteínas suelen clasificarse de otras dos

maneras:

por su forma y por su composición.

1.- por su forma O MORFOLOGIA

Las proteínas se clasifican en dos grupos principales

a.- Las proteínas FIBROSAS.

Como su nombre sugiere, las proteínas fibrosas son moléculas largas con forma de varilla que son
insolubles en agua y físicamente correosas. Las proteínas fibrosas, como las queratinas de la piel,
del pelo y de las uñas, tienen funciones estructurales y protectoras.
b.- Las proteínas globulares.

son moléculas esféricas compactas y en general hidrosolubles. De forma característica, las

proteínas globulares tienen funciones dinámicas. Por ejemplo, casi todas las enzimas tienen
estructuras globulares.

Otros ejemplos son las inmunoglobulinas y las proteínas de transporte hemoglobina y albúmina
(un transportador de ácidos grasos en la sangre).

2.- Según su composición:

las proteínas se clasifican en simples o conjugadas. Las proteínas simples, como la

albúmina sérica y la queratina, contienen sólo aminoácidos. Por el contrario, cada

proteína conjugada consta de una proteína simple combinada con un componente no proteico,
que se denomina grupo protésico. ( Una proteína sin su grupo protésico se denomina

apoproteína. Una molécula proteínica combinada con su grupo protésico se

denomina holoproteína.)

Los grupos protésicos desempeñan una tarea importante, a veces crucial, en el funcionamiento de
las proteínas.

Las proteínas conjugadas se clasifican según la naturaleza de su grupo protésico. Por ejemplo,

las glucoproteínas contienen carbohidratos, las lipoproteínas contienen moléculas de

lípidos y las metaloproteínas portan iones metálicos.

De manera semejante, las fosfoproteínas poseen grupos fosfato y las hemoproteínas poseen
grupos hem.
----Diferencias entre los varios niveles en la organización
estructural de las proteínas. En relación de su formación.

En la estructura primaria:

la secuencia de aminoácidos, es especificada por la información genética. En esta ESTRUCTURA

PRIMARIA Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos

Estructura secundaria:

Se constituyen al plegarse la cadena polipeptídica formando determinadas disposiciones

localizadas de aminoácidos adyacentes que constituyen pues, la estructura secundaria.

Estructura terciaria:

La forma tridimensional global que asume un polipéptido se denomina estructura terciaria.

Estructura cuaternaria:

Se dice que las proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o subunidades) tienen
estructura cuaternaria.

Principales alimentos ricos en

proteínas
Los alimentos más ricos en proteínas son los de origen animal como la carne, el
pescado, huevo, leche, queso y yogur. Además de estar presentes en grandes
cantidades, las proteínas de estos alimentos son de alto valor biológico, es decir,
también son de mejor calidad siendo utilizadas por el organismo más fácilmente. 
Sin embargo, legumbres como los guisantes, los granos y la soya también poseen
buenas cantidades de proteína y pueden ser utilizados en una dieta equilibrada para
mantener un buen funcionamiento del organismo, formando parte de los alimentos
incluidos en las dietas vegetarianas. 
Las proteínas son esenciales para el funcionamiento del organismo, debido a que
están relacionadas con el proceso de crecimiento, reparación y mantenimiento de los
músculos, tejidos y órganos, además de la producción de hormonas.

En la tabla a continuación se indica la cantidad de proteínas por cada 100 gramos de

alimento: 
Proteína animal Energía por
Tabla de alimentos ricos por 100 g 100 g
en proteína animal
Alimentos

Carne de pollo 32,8 g 148 kcals

Carne de vaca 26,4 g 163 kcals

Carne de puerco (lomo) 22,2 g 131 kcals

Carne de pato 19,3 g 133 kcals

Carne de codorniz 22,1 g 119 kcals

Carne de conejo 20,3 g 117 kcals

Quesos en general 26 g 316 kcals

Salmón sin piel, fresco y crudo 19,3 g 170 kcals

Atún fresco crudo 25,7 g 118 kcals

Bacalao salado crudo 29 g 136 kcals

Pescados en general 19,2 g 109 kcals

Huevo 13 g 149 kcals

Yogur 4,1 g 54 kcals

Leche 3,3 g 47 calorías

Kéfir 5,5 g 44 calorías

Camarones 17,6 g 77 kcals

Cangrejo cocido 18,5 g 83 kcals

Mejillones 24 g 172 kcals

Jamón 25 g 215 kcals

El consumo de proteínas después de la realización de actividad física es importante
tanto para evitar lesiones,como para ayudar en la recuperación y el crecimiento del
músculo. 
Tabla de alimentos ricos en proteína vegetal
Los alimentos ricos en proteína vegetal son importantes principalmente en las dietas
vegetarianas, proporcionando las cantidades adecuadas de aminoácidos para
mantener la formación de músculos, células y hormonas en el organismo. En la tabla
a continuación se muestra los principales alimentos de origen vegetal que son ricos en
proteínas:
Alimentos Proteína vegetal por 100 Energía por 100 g
g

Soya 12,5 g 140 kcals

Quinoa 12,0 g 335 kcals

Trigo sarraceno 11,0 g 366 kcals

Semillas de mijo 11,8 g 360 kcals

Lentejas 9,1 g 108 kcals

Tofu 8,5 g 76 kcals

Frijoles 6,6 g 91 kcals

Guisantes 6,2 g 63 kcals

Arroz cocido 2,5 g 127 kcals

Semillas de linaza 14,1 g 495 kcals

Semillas de 21,2 g 584 kcals

ajonjolí

Garbanzo 21,2 g 355 kcals

Cacahuate o maní 25,4 g 589 kcals

Nueces 16,7 g 699 kcals

 Avellanas 14 g 689 kcals

Almendras 21,6 g 643 kcals

Nuez de Brasil  14,5 g 643 kcals

Cómo combinar las proteínas vegetales para aumentar su

calidad
En el caso de las personas vegetarianas y veganas, lo ideal para proporcionarle al
organismo proteínas de alta calidad es combinar algunos alimentos que se
complementan entre sí, algunos ejemplos son:  
 Arroz y frijoles de cualquier tipo;
 Guisantes y semillas de mijo;
 Lentejas y trigo sarraceno;
 Quinoa y maíz;
 Arroz integral y frijoles rojos.
La combinación de estos alimentos y la variedad en la dieta son importantes para
mantener el crecimiento y el buen funcionamiento del organismo en personas que no
ingieren proteínas animales. En el caso de individuos ovolacto vegetarianos, también
pueden incluir en la dieta proteínas provenientes del huevo, de la leche y de sus
derivados.

Los aminoácidos son unidades fundamentales que conforman a las proteínas. Tienen

aspecto cristalino y su función principal es la de reconstituir las proteínas que
abastecen a los músculos de todo el cuerpo (aunque, esta no es la única función de
los aminoácidos en el organismo). Por otra parte es importante aclarar que existen
aminoácidos que no forman parte de las proteínas.

El proceso de elaboración de un aminoácido se produce dentro de las células, en los

ribosomas. Un aminoácido está compuesto por dos elementos aminoácidos que se
combinan. En esta combinación se produce una condensación que libera agua,
formando así un enlace peptídico.

El residuo que se produce de esta unión se llama dipéptido. Si se suma otro

aminoácido se denomina tripéptido. Si son varios aminoácidos los que se unen se
denomina polipéptido.
¿Cuáles son sus funciones?
En el organismo humano los aminoácidos cumplen con varias funciones:

 Regeneran los tejidos, células y evitan el envejecimiento del organismo en

general.
 Ayudan a que los nutrientes sean incorporados por el organismo, es decir, sean
metabolizados.
 Evitan los problemas de colesterol elevado. De esta forma protegen al corazón
y todo el sistema circulatorio en general.
 Ayudan a que el organismo aproveche las vitaminas y minerales que ingiere el
ser humano.
 Favorecen el proceso digestivo, puesto que ayuda en la síntesis de las enzimas
digestivas.
 Intervienen y facilitan la fecundación.
 Otorgan energía al organismo.
 Ayudan en el crecimiento y en la reparación de los tejidos. De este modo
realizan una actividad importante cuando nos herimos o lastimamos, por
ejemplo.

Tipos de aminoácidos
Los aminoácidos se pueden clasificar en dos grandes grupos: los esenciales y los no
esenciales.

 Aminoácidos esenciales. Este tipo de aminoácidos son aquellos que el

organismo no los puede producir. Por tanto el ser humano debe incorporarlos
mediante los alimentos. Ejemplos de estos son: Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, entre otros.
 Aminoácidos no esenciales. Estos aminoácidos son lo que nuestro
organismo es capaz de generar por sí mismo, partiendo de
otras sustancias o aminoácidos esenciales. Ejemplos de estos aminoácidos son:
alanina, arginina, aspargina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glicina,
prolina, serina, tirosina.
5 alimentos que tienen más
proteínas que la carne
Entre los alimentos que tienen más proteínas que la carne se
encuentran algunos lácteos, pero también, varias legumbres y frutos
secos. 

Ejemplos de alimentos con aminoácidos

La diferencia entre las proteínas animales y vegetales

La proteína siempre se ha asociado a la carne. Las piezas de los diferentes
animales contienen proporciones diferentes de agua, de grasas y, también, de
proteínas. De esta manera, existen carnes que, como el pavo o el pollo, alcanzan
un 30% de proteínas y otras que, como el pato, contienen un 20%. El contenido
del resto de carnes estará comprendido entre ambos porcentajes. A pesar de que
la carne contiene una proporción alta de proteínas, existen otros alimentos que la
superan.
Buena parte de ellos son de origen vegetal. Las proteínas están formadas por
unas estructuras conocidas como aminoácidos. Algunos de ellos son producidos
por el propio cuerpo, pero otros, los esenciales, deben ser incorporados a través
de la alimentación. Cuantos más aminoácidos contenga un alimento, más calidad
se dice que tiene. 

En este sentido, las proteínas que se obtienen de la carne animal son las que más
calidad tienen porque contienen todos los aminoácidos esenciales. En las que son
de origen vegetal, por su parte, se observa una diversidad menor de aminoácidos.
Por eso, es necesario combinar distintos alimentos, como legumbres y semillas,
para que el aporte de proteínas sea completo. Cada gramo de proteína supone 4
calorías al consumidor y se recomienda consumir al día entre 40 y 60 gramos.

La gelatina
A pesar de que la gelatina no es carne, sí que procede de ciertos animales. Según
explica Miguel Ángel Lurueña, doctor en Ciencia y Tecnología de los Alimentos, en
su blog Gominolas de petróleo, el principal componente de la gelatina es el
colágeno. Se trata de una proteína ubicada en el tejido conjuntivo de los animales
y que se obtiene tras hervir algunas piezas como la piel, los tendones y los
huesos. 
Por esta razón, la gelatina es el alimento que más proteínas contiene. En
concreto, el contenido en este tipo de moléculas supera el 80% de su composición
total. La proporción de proteínas de la gelatina utilizada en la repostería y en las
chucherías puede ser menor al añadirse agua, azúcares y otros componentes.

El queso parmesano
Los nutrientes del queso son, prácticamente, los mismos que los de la leche. Sin
embargo, en este producto la cantidad de agua es menor y, por tanto, los están
más concentrados. Por esta razón, los quesos contienen una proporción alta de
proteínas. Muchos de ellos tienen un 30% o más de este tipo de moléculas. Es el
caso del queso de bola, el emmental o el manchego curado. 

El queso que más proteínas tiene es el parmesano: suponen el 40% de la

composición total de este producto. Este queso también es uno de los más
calóricos que existen, pero está muy demandado en el mercado. La británica BBC
informó en un reportaje que 9 de cada 10 parmesanos que se venden en el
mundo, no lo son.

Los altramuces
Conocidos también como chochos o lupines, los altramuces son una de las
legumbres más conocidas por su presencia en las barras de los bares. Se trata de
una buena alternativa a los aperitivos más ultraprocesados por sus valores
nutricionales. Destaca su contenido en minerales tales como el hierro, el potasio,
el fósforo y el calcio.

El 36,2% de los altramuces son pura proteína. Estas semillas suponen más de 370
calorías al consumidor por cada 100 gramos, por lo que se tratan de un bocado
especialmente energético.

La soja
Icono de la gastronomía oriental y, ahora, también de la alimentación vegetariana
y vegana. La soja destaca por sus valores nutricionales, pero también por las
distintas maneras de consumirla: desde las vainas conocidas como edamame y
leche de soja, hasta la típica salsa de soja. 100 gramos de soja, en estado sólido
de legumbre, suponen más de 400 calorías.

Esta legumbre también contiene una proporción mayor de proteínas que la

mayoría de carnes. Concretamente, el 36% de la composición de este alimento
está formada por estas moléculas. Su procedencia vegetal ha convertido a la soja
en una de las fuentes de proteínas predilecta de veganos y de vegetarianos.

Las pipas
Las semillas del girasol o de la calabaza son alimentos con una gran cantidad de
nutrientes y que, además, gustan a muchas personas. Se trata de un tipo de
alimentos que producen un consumo compulsivo y, sin embargo, puede resultar
saludable por su contenido en ácidos grasos poliinsaturados. 

Sin embargo, al ser alimentos muy calóricos -584 calorías por 100 gramos de
pipas de girasol y 446 por 100 gramos de pipas de calabaza- conviene no abusar
de ellos. Las pipas de girasol y de calabaza contienen cerca de un 30% de
proteínas en su composición total.

----Nuestro cuerpo es capaz de fabricar 11 de ellos. Los otros 9 -llamados

esenciales- no pueden ser sintetizados en nuestro organismo, por lo que
se tienen que conseguir a través de los alimentos.

¿Dónde se consiguen?

Los aminoácidos esenciales pueden encontrarse repartidos en

diversos alimentos que regularmente forman parte de los que los
médicos consideran una alimentación balanceada,

“Tenemos que diferenciar entre estas proteínas completas, que tienen

todos los aminoácidos esenciales en suficiente cantidad, e incompletas,
cuando al menos un aminoácido esencial no está en suficiente cantidad
como para satisfacer nuestras necesidades”, explicó.

En la lista se incluyen tanto alimentos de origen animal como de origen

vegetal.
Origen animal

“Los alimentos de origen animal tienen proteínas de alto valor biológico y

nos aportan todos los aminoácidos esenciales de una sola tacada”,.
Algunos de los alimentos recomendados son:

-Cerdo.

-Pollo.

-Ternera.

-Salmón.

-Mero.

-Atún.

-Sardina.

-Leche y sus derivados, en especial el queso.

-Huevo, especialmente la clara.

Origen vegetal

“Si te han dicho que las proteínas completas solo las adquieres en los
alimentos de origen animal, esto es un mito que debemos dejar atrás,
porque no todas las proteínas de origen vegetal son incompletas”.
Algunos de los principales alimentos de origen vegetal que contienen los
aminoácidos esenciales son:

-Garbanzo.

-Soja.

-Algunas alubias.

-Trigo sarraceno.

-Quinoa.

-Amaranto.
-Semillas de cáñamo.

-Pistachos.

Incorporar una variedad de alimentos cada día tales como frutas,

verduras, cereales integrales, frutos secos, semillas, proteínas animales
y vegetales y grasas saludables es esencial para que nuestro organismo
funcione correctamente.

CLASIFICACION DE LOS

Aminoácidos esenciales y los alimentos que lo contienen

 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y LOS ALIMENTOS QUE LO CONTIENEN:

Histidina: Se encuentra de manera importante en la carne y otros productos de origen

animal. Es un aminoácido esencial para los bebés y los niños porque favorece el crecimiento y
desarrollo normales. Es particularmente necesaria para el crecimiento muscular y la
producción de histamina. Abunda en la hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento de la
artritis reumatoide, las úlceras y la anemia. La deficiencia de histidina puede causar problemas
de audición. Alimentos que contienen histidina Origen animal: Carnes, Pollo, Hígado de
ternera, Mortadela, Pescados, Lácteos, Leche en polvo, Leche descremada, Huevos, y de
Origen vegetal: Vegetales Legumbres, Arroz integral, Semillas, Cereales integrales,

Levadura de cerveza. Leucina: Se encuentra en las proteínas vegetales y animales.

Provee ingredientes para la formación de otros compuestos esenciales en la producción de
energía y estimulación cerebral. Existe un tipo de hipoglucemia (bajos niveles bajos de
azúcar en la sangre) causada por una deficiencia de la enzima necesaria para metabolizar la
leucina. . Los niños que padecen este trastorno pueden sufrir convulsiones y retraso en el
desarrollo mental.. El tratamiento de esta patología -afortunadamente poco frecuente- consiste
en reducir el consumo de leucina restringiendo las proteínas y en hacer comidas ligeras y
frecuentes para evitar la hipoglucemia.
. Alimentos que contienen leucina: De Origen animal: Carnes rojas, Embutidos, Vísceras,
Pescados, Quesos, Yogur, Huevos, y de Origen vegetal: Arroz integral, Cereales integrales,
Legumbres, Levadura de cerveza, Maíz, Patata, Semillas, Sésamo, Soja, Trigo,
Vegetales, Frutos secos,: Almendras, Avellanas, Nueces, Cacahuetes, Pistachos, Piñones, .

Treonina: Participa en muchas de las funciones que involucran a la glicina. Es un

importante constituyente de la colágena, ( proteína de los huesos, tendones y piel), la elastina
y las proteínas del esmalte de los dientes; favorece la digestión. Se encuentra en alimentos de
origen animal como de origen vegetal.
Alimentos que contienen treonina: De Origen animal: Carnes de cerdo, Carnes de cordero,
Vísceras (hígado, riñón, sesos), Carne de pollo, Salchichas, Pato, Conejo Pavo, Pescados,
Lácteos, Requesón, Huevos. Y. De Origen vegetal: Acelga, Aguacate, Apio, Avena, Arroz
integral, Brócoli, Cebada, Cebolla, Cereales integrales, . Coliflor, Frijol, Fresa, Garbanzo,
Germen y salvado de trigo, Guayaba, Haba seca, Harina integral de centeno, Higo,
Legumbres, Lenteja, Levadura de cerveza, Maíz en grano, Papaya, Semillas de sésamo,
Soja. Uva, Vegetales, Frutos secos como la Almendra, Avellana, Cacao, Nuez, Pistacho,

Semillas de calabaza, Semillas de girasol, Lisina: Suele ser más abundante en las
proteínas animales que en las vegetales. Los cereales contienen muy poca lisina, pero la
carne, el pescado, el huevo y las leguminosas son fuente importante de esta sustancia.
Algunos estudios avalan la efectividad de la lisina en el tratamiento contra el herpes, debido a
que reduce el crecimiento viral; también asegura la adecuada absorción del calcio. Su
deficiencia provoca náusea, vómito, mareos, anemia y retraso en el crecimiento de los niños.
Existe un trastorno causado por la deficiencia de una enzima necesaria para utilizar la lisina
-lo que origina altas concentraciones en la sangre- provocando náusea y vómito; su
consecuencia más grave es el retraso mental. Alimentos que contienen lisina: De Origen
animal: Carnes rojas, Cerdo, Aves, Pescados (bacalao y sardinas), Queso, en especial el
Parmesano Huevos, y de Origen vegetal: Alcaravea, Algarroba, Altramuz, Arroz integral,
Berros, Cereales integrales, Espárragos, Espinaca, Frijol, Legumbres, Lentejas, Levadura de

cerveza, Nuez de la India, Quínoa, Soja, Vegetales, Semillas. Isoleucina: La incluyen

casi todos los alimentos que contienen proteína, tanto de origen animal como vegetal. Trabaja
conjuntamente con la leucina Alimentos que contienen Isoleucina: De Origen animal:
Cordero, Ternera, Pollo, Pavo, Pescados, Lácteos, Huevos, Y de Origen vegetal: Algas
marinas, Arroz integral, Cereales integrales, Legumbres, Levadura de cerveza, Semillas,
Vegetales, Soja, y Otros: Frutos secos. Fenilalanina: Dentro del organismo esta
sustancia se convierte en otro aminoácido llamado tirosina, y juntas dan como resultado la
formación de tiroxina y adrenalina. La fenilalanina, es necesaria para el adecuado
funcionamiento, crecimiento y desarrollo del cuerpo. Existe una enfermedad conocida como
fenilcetonuria, que se caracteriza por la incapacidad del organismo para utilizar la fenilalanina
que se consume - y se acumula en la sangre-, lo cual es tóxico para el cerebro en etapa de
desarrollo, además hay deficiencia de tirosina. Las personas que padecen esta enfermedad
genética deben consumir dietas con muy poco contenido de fenilalanina; cabe señalar que los
niños requieren una cuidadosa vigilancia médica. Además de encontrarse en los alimentos de
origen animal y en las leguminosas, la fenilalanina está presente en el edulcorante sintético
aspartame, que sirve para endulzar la mayor parte de los alimentos que se ostentan como
"bajos en calorías o light". Alimentos que contienen fenilalanina: De Origen animal: Carne,
Pescados, Huevo, Productos lácteos, Y de Origen Vegetal: Cacahuetes, Espárragos,
Garbanzos, Lentejas, Levadura de cerveza, Soja, y Otros: Dulces, Bebidas refrescantes,
Algunas plantas ricas en proteínas también contienen fenilalanina, Alimentos dietéticos con

edulcorante artificial, Valina: Esencial para el crecimiento y mantenimiento de los tejidos.

Promueve el vigor mental y la coordinación muscular. Los pescados son una fuente
abundante de valina. Alimentos que contienen Valina: De Origen animal: Carnes, Aves,
Pescados, Lácteos, Requesón, Huevos. Y De Origen vegetal: Arroz integral, Cacahuetes,
Cereales integrales, Legumbres, Levadura de cerveza, Melocotón, Semillas de sésamo,

Vegetales. Metionina: Pertenece al grupo de los aminoácidos que contienen azufre. Se

encuentra en cantidad suficiente en muchas proteínas de origen animal, mientras que las
leguminosas la contienen en pequeñas proporciones. Por esa razón, los vegetarianos deben
ser cuidadosos y elegir alimentos que les aporten metionina (el maíz es una fuente
abundante). Este aminoácido se requiere más para el mantenimiento del cuerpo que para el
crecimiento. Es de suma importancia para metabolizar las proteínas y las grasas, y ayuda a
prevenir la formación de grasa alrededor del hígado. Es la principal fuente de azufre, que
previene desórdenes en la piel, estimula el crecimiento de las uñas, y ayuda a disminuir los
niveles de colesterol al aumentar la producción de lecitina en el hígado. Alimentos que
contienen metionina Origen animal: Carnes, Pescados, Lácteos, Huevos, Origen vegetal:
Arroz integral, Cereales integrales, Germen de trigo, Legumbres, Levadura de cerveza,
Semillas, Soja, Vegetales,
 Otros: Semillas de sésamo, Nueces, brasileñas, Almendras, Castañas, Nueces, Piñones,
Avellanas, Pistachos, Pipas de calabaza, Pipas de sésamo, Anacardo, Pacanas, Cacahuete..
Triptófano: Es posible encontrarlo de manera suficiente en las proteínas de origen
animal. A partir del triptófano se forman en el cuerpo la niacina (vitamina del complejo B) y la
serotonina, potente vasoconstrictor que desempeña un papel importante en la función
cerebral, nerviosa, gástrica y del peristaltismo intestinal. Forma parte del sistema
inmunológico. El triptófano tiene una utilización terapéutica en las clínicas de del sueño
gracias a su capacidad relajante que ayuda a aliviar el insomnio, aunque no parece disminuir
la angustia o la ansiedad; también se dice que es auxiliar en el tratamiento de la migraña.
Alimentos que contienen triptófano Presente en las proteínas de origen animal, las principales
fuentes son los huevos y la leche, seguidos de pescados, y carnes. También abunda en los
cereales integrales.

Ajo Castañas Pavo

Almendras Cebolla Pepinos
Apio Col Pescado
Espárragos Pimiento
Arroz
verdes rojo
Pimiento
Avellanas Espinacas
verde
Berenjenas Guisantes Puerros
Brócoli Habas Queso
Calabacín Leche Tomates
Calabaza Lechugas Trigo
Carnes
Legumbres Zanahorias
rojas

Clasificación de los alimentos según el tipo de aminoácido que contengan

A continuación se ha realizado un listado donde se pueden
clasificar los alimentos que contienen los siguientes
aminoácidos

Como se verá, algunos alimentos se encuentran repetidos en

uno y otro listado. Esto se debe a que ese alimento contiene
más de un aminoácido.
Cuantos más aminoácidos contenga un alimento, más rico proteínicamente hablando
será ese alimento.

Aminoácido histidina (aminoácido esencial y no esencial)


 frijoles
 huevos
 trigo sarraceno
 maíz
 coliflor
 champiñones
 papas (patatas)
 brotes de bambú
 plátanos
 melón
 cítricos (limón, naranja, pomelo, mandarina)

Aminoácido Isoleucina (aminoácido esencial)

 semillas de girasol
 ajonjolí
 cacahuates (maní)
 semillas de calabaza

Aminoácido Leucina (aminoácido esencial)

 Fríjol
 Lentejas
 Garbanzos

Aminoácido Lisina (aminoácido esencial)

 cacahuates
  semillas de girasol
 nueces
 lentejas cocidas
 frijoles negros
 chícharos (arvejas, guisantes verdes)

Aminoácido Metionina (aminoácido esencial)

 Ajonjolí
 Nueces de Brasil
 Espinacas
 Nabo
 Brócoli
 Calabazas

Aminoácido Cisteína (aminoácido no esencial)

 Avena cocida
 Pimiento rojo fresco
 Coles de Bruselas
 Brócoli
 Cebolla

Aminoácido Fenilalanina (aminoácido esencial)

 Nueces
 Almendras
 Cacahuates tostados
 Frijoles
 Garbanzos
 Lentejas

Aminoácido Tirosina (aminoácido no esencial)

 Aguacates
 Almendras

Aminoácido Treonina (aminoácido esencial)

 Lentejas
 Caupí
 Cacahuates
 Linaza
 Ajonjolí
 Garbanzos
 Almendras
Aminoácido Triptófano (aminoácido esencial)

 Semillas de calabaza
 Semillas de girasol
 Nueces de cajú
 Almendras
 Nueces
 Frijoles
 Guisantes
 Maní

Aminoácido Valina (aminoácido esencial)

 Lentejas
 Frijoles
 Garbanzos
 Cacahuate

------Aunque
los humanos estamos hechos de alrededor de
250.000 proteínas distintas, estas están compuestas de sólo
20 aminoácidos.
Nuestro cuerpo puede fabricar 11 de ellos.
Los otros nueve son los llamados aminoácidos esenciales. No pueden ser
sintetizados en nuestro organismo, por lo que tenemos que conseguirlos en los
alimentos.

Son la  histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,

triptófano y valina.

Sin embargo, lo importante es incorporar estos nueve aminoácidos de manera simultánea,

y aquí es dónde se encuentra la dificultad, ya que la mayoría de alimentos no disponen
de todos los aminoácidos esenciales en suficiente cantidad.

Alimentos de origen animal

Algunos alimentos como las carnes magras, los huevos, la leche y sus
derivados contienen los nueve aminoácidos esenciales y también los 11 no
esenciales que requiere nuestro organismo para funcionar correctamente.
"Los alimentos de origen animal tienen proteínas de alto valor biológico y nos
aportan todos lo aminoácidos esenciales de una sola tacada", 

Alimentos ricos en isoleucina, valina, leucina, fenilalanina, treonina, metionina,

histidina y lisina son carnes y pescado tales como cerdo, pollo, ternera, salmón,
mero, atún y sardina.
Alimentos ricos en triptófano son las aves de corral como pollo, pavo y conejo y
pescados tales como salmón, las sardinas, las vieiras, el mero, el bacalao y el atún.
La leche y sus derivados, en especial el queso, también contienen prácticamente
todos los aminoácidos.
Y el huevo, especialmente la clara, contiene aminoácidos tales como la isoleucina
y la valina,

el garbanzo, la soja, algunas alubias, el trigo sarraceno, la quinoa, el amaranto, las

semillas de cáñamo y los pistachos contienen todos los aminoácidos esenciales.
Pero por ejemplo las lentejas tienen una cantidad limitada del aminoácido esencial
metionina y los cereales, como el arroz integral por ejemplo, contienen poca lisina
y treonina.
Por lo tanto, si hacemos un plato combinado de lentejas (ricas en lisina, bajo en
metionina) con arroz integral (rico en metionina y bajo en lisina) conseguiremos un
plato con proteína completa.

Aminoácidos en las proteínas.

Si la proteína de un alimento contiene todos los aminoácidos esenciales en las proporciones
necesarias para el hombre, se dice que es de calidad o de alto valor biológico.

Por el contrario, si sólo tiene pequeñas cantidades de uno de ellos (aminoácido limitante),
esta será de menor calidad.

Las proteínas de los alimentos de origen animal (carnes, pescados, huevos, lácteos, etc.)
tienen un valor biológico mayor que las de origen vegetal (cereales, legumbres, frutos
secos, etc.),

debido a que estas últimas carecen de determinados aminoácidos esenciales.

Las proteínas de los huevos y de la leche humana tienen un valor biológico de 1 (eficacia
del 100%), por lo que se usan como proteínas de referencia.

Para alcanzar una calidad óptima para la proteína de origen vegetal se hace necesaria la
“complementación proteica”,

es decir, combinar en un mismo plato cereales o patatas (deficientes en el aminoácido

lisina) con leguminosas (pobres en el aminoácido metionina),

dando como resultado una proteína de mejor calidad. En una dieta equilibrada, la proteína
debe aportar del 10 a 15% de la energía total consumida.

Los productos del mar de Pescanova son fuente de proteína de pescado de elevado valor
biológico.

Resumen del capítulo

1. Los polipéptidos son polímeros de aminoácidos. Las proteínas
pueden constar de una o de varias cadenas polipeptídicas.
2. Cada aminoácido contiene un átomo de carbono central (el
carbono a) al que están unidos un grupo amino, un grupo
carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R. Además
de constituir las proteínas, los aminoácidos poseen otras
funciones biológicas. Según su capacidad para interactuar con
el agua, los aminoácidos pueden separarse en cuatro clases: no
polares, polares, ácidos y básicos.
3. La titulación de los aminoácidos y de los péptidos explica
el efecto del pH sobre sus estructuras. Se denomina punto
isoeléctrico el pH al que una molécula carece de carga neta.
4 Los aminoácidos experimentan diversas reacciones químicas.
Dos reacciones son especialmente importantes: la formación
de los enlaces peptídicos y la oxidación de la cisteína.
5. Las proteínas tienen una amplia gama de funciones en los
seres vivos. Además de servir como materiales estructurales,
participan en la regulación metabólica, en el transporte, en
la defensa y en la catálisis. Algunas proteínas son multifuncionales;
es decir, tienen dos o más funciones al parecer no
relacionadas. También pueden clasificarse en familias y en
superfamilias, confOlme a las semejanzas en su secuencia, en
su forma y en su composición. Las proteínas fibrosas (p. ej.,
el colágeno) son moléculas largas, con forma de varilla, que
son insolubles en agua y físicamente correosas. Las proteínas
globulares (p. ej ., la hemoglobina) son moléculas esféricas
compactas que por lo general son hidrosolubles.
6. Los bioquímicos diferencian cuatro niveles de estructura
proteínica. La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos,
está determinada por la información genética. Al plegarse
la cadena polipeptídica, los patrones locales de plegamiento
constituyen la estructura secundaria de la proteína. La forma
tridimensional global que asume un polipéptido se denomina
estructura terciaria. Las proteínas que constan de dos o más
polipéptidos poseen estructura cuaternaria. Numerosas proteí-
[(A)= 400-700 nm], claramente no tienen poder de resolución
suficiente para las biomoléculas. Sin embargo, los rayos X tienen
longitudes de onda muy cortas (0.07-0.25 nm).
En la cristalografía de rayos X se exponen especímenes cristalinos
muy ordenados a un haz de rayos X (Fig. 5G). Al golpear los
rayos X el cristal, los primeros son dispersados por los átomos del
último. El patrón de difracción que resulta se registra en dispositivos
de cargas acopladas (CCD). Los patrones de difracción se
utilizan para construir un mapa de densidad electrónica. Debido
a que no hay objetivos para recombinar los rayos X dispersos, la
imagen tridimensional se reconstruye matemáticamente. Los programas
de computadora realizan ahora estos cálculos demasiado
complejos y laboriosos. •
nas, en especial las que participan en procesos regulatorios en
eucariotas, están parcial o totalmente no estructuradas. Muchas
condiciones físicas y químicas desorganizan la estructura
proteínica. Los agentes desnaturalizan tes son los ácidos o las
bases fuertes, los agentes reductores, los solventes orgánicos,
los detergentes, las concentraciones salinas elevadas, los
metales pesados, los cambios de temperatura y las agresiones
mecánicas.
7. Uno de los aspectos más importantes de la síntesis de
proteínas es el plegamiento de los polipéptidos en sus
conformaciones con actividad biológica. A pesar de decenios
de investigación sobre las propiedades físicas y químicas de
las cadenas polipeptídicas, aún no se resuelve el mecanismo
por el cual una secuencia primaria dicta la conformación
final de la molécula. Muchas proteínas requieren de
chaperones moleculares para plegarse en su conformación
tridimensional final. Ahora se sabe que el plegamiento
incorrecto de las proteínas es una característica importante de
varias enfermedades humanas, como la de Alzheimer y la de
Huntington.
8. Las proteínas fibrosas (p. ej., la queratina a y el colágeno),
que contienen altas proporciones de hélices a y de láminas
plegadas {3, tienen funciones estructurales en lugar de dinámicas.
A pesar de sus variados cometidos, la mayoría de las proteínas
globulares tiene características que les permiten unirse
a ligandos o sitios específicos en determinadas macromoléculas.
Estos sucesos de unión implican cambios conformacionales
en la estructura de las proteínas globulares.
9. La actividad biológica de las proteínas complejas con varias
subunidades con frecuencia se regula por interacciones
alostéricas en las que ligandos pequeños se unen a la proteína.
Cualquier cambio de la actividad de la proteína se debe a cambios
de las interacciones entre las subunidades de la proteína.
Los efectores pueden aumentar o di sminuir la función de
una proteína.

CO,..PANION OH W f:. S I T E

El lector incrementará su aprendizaje visitando el sitio de red de apoyo de bioquímica en

www.oup.com/ us/mckee. donde podrá resolver un examen completo de opción múltiple
sobre aminoácidos, péptidos y proteínas a fin de prepararse para los exámenes de su curso 1. Los
polipéptidos son polímeros de aminoácidos. Las proteínas
pueden constar de una o de varias cadenas polipeptídicas.
2. Cada aminoácido contiene un átomo de carbono central (el
carbono a) al que están unidos un grupo amino, un grupo
carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R. Además
de constituir las proteínas, los aminoácidos poseen otras
funciones biológicas. Según su capacidad para interactuar con
el agua, los aminoácidos pueden separarse en cuatro clases: no
polares, polares, ácidos y básicos.
3. La titulación de los aminoácidos y de los péptidos explica
el efecto del pH sobre sus estructuras. Se denomina punto
isoeléctrico el pH al que una molécula carece de carga neta.
4 Los aminoácidos experimentan diversas reacciones químicas.
Dos reacciones son especialmente importantes: la formación
de los enlaces peptídicos y la oxidación de la cisteína.
5. Las proteínas tienen una amplia gama de funciones en los
seres vivos. Además de servir como materiales estructurales,
participan en la regulación metabólica, en el transporte, en
la defensa y en la catálisis. Algunas proteínas son multifuncionales;
es decir, tienen dos o más funciones al parecer no
relacionadas. También pueden clasificarse en familias y en
superfamilias, confOlme a las semejanzas en su secuencia, en
su forma y en su composición. Las proteínas fibrosas (p. ej.,
el colágeno) son moléculas largas, con forma de varilla, que
son insolubles en agua y físicamente correosas. Las proteínas
globulares (p. ej ., la hemoglobina) son moléculas esféricas
compactas que por lo general son hidrosolubles.
6. Los bioquímicos diferencian cuatro niveles de estructura
proteínica. La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos,
está determinada por la información genética. Al plegarse
la cadena polipeptídica, los patrones locales de plegamiento
constituyen la estructura secundaria de la proteína. La forma
tridimensional global que asume un polipéptido se denomina
estructura terciaria. Las proteínas que constan de dos o más
polipéptidos poseen estructura cuaternaria. Numerosas proteínas, en especial las que
participan en procesos regulatorios en
eucariotas, están parcial o totalmente no estructuradas. Muchas
condiciones físicas y químicas desorganizan la estructura
proteínica. Los agentes desnaturalizan tes son los ácidos o las
bases fuertes, los agentes reductores, los solventes orgánicos,
los detergentes, las concentraciones salinas elevadas, los
metales pesados, los cambios de temperatura y las agresiones
mecánicas.
7. Uno de los aspectos más importantes de la síntesis de
proteínas es el plegamiento de los polipéptidos en sus
conformaciones con actividad biológica. A pesar de decenios
de investigación sobre las propiedades físicas y químicas de
las cadenas polipeptídicas, aún no se resuelve el mecanismo
por el cual una secuencia primaria dicta la conformación
final de la molécula. Muchas proteínas requieren de
chaperones moleculares para plegarse en su conformación
tridimensional final. Ahora se sabe que el plegamiento
incorrecto de las proteínas es una característica importante de
varias enfermedades humanas, como la de Alzheimer y la de
Huntington.
8. Las proteínas fibrosas (p. ej., la queratina a y el colágeno),
que contienen altas proporciones de hélices a y de láminas
plegadas {3, tienen funciones estructurales en lugar de dinámicas.
A pesar de sus variados cometidos, la mayoría de las proteínas
globulares tiene características que les permiten unirse
a ligandos o sitios específicos en determinadas macromoléculas.
Estos sucesos de unión implican cambios conformacionales
en la estructura de las proteínas globulares.
9. La actividad biológica de las proteínas complejas con varias
subunidades con frecuencia se regula por interacciones
alostéricas en las que ligandos pequeños se unen a la proteína.
Cualquier cambio de la actividad de la proteína se debe a cambios
de las interacciones entre las subunidades de la proteína.
Los efectores pueden aumentar o di sminuir la función de
una proteína.