UNIDAD 2.

Proteínas y aminoácidos en los dientes

Proteínas Aminoácidos
 Amelogeninas: son proteínas El 52% está constituida por
hidrofóbicas producidas por prolina, leucina, glutamina y
los ameloblastos durante el treonina y tiene un sitio en su
desarrollo del esmalte dental y secuencia que puede ser
contribuyen en la organización fosforilado por la proteína
de la estructura del esmalte quinasa CK2.
durante el desarrollo dental.
 Enamelinas: glucoproteínas
hidrofílicas y glicosiladas, se
encuentran en la periferia de
los cristales (proteínas de la
cubierta), también abundantes
en el esmalte maduro.
 Amelinas o ameloblastinas:
proteínas formadas por los
ameloblastos y se forma en las
capas de la superficie del
esmalte.
Esmalte  Esmalteínas: son poteínas
similares a la queratina, son
más abundantes que las
amelogeninas y menos que el
colágeno. Están localizadas en
la unión amelodentinaria.
 Parvalbúmina: proteína
transportadora de calcio
intracelular y extracelular.
 Colágeno tipo I: proteína
formadora de fibras colágenas.
Son secretadas por las células
del tejido conjuntivo como los
fibroblastos. Esta formado por
prolina, glicina e
hidroxiprolina. Es la proteína
más abundante en la
composición orgánica del
esmalte.
 Proteínas Aminoácidos
 Fosfoproteínas: son proteínas Rica en aminoácidos ácidos
unidas a sustancias que (Glu y Asp)
contienen acido fosfórico, a
través del mismo. Por ejemplo,
un grupo fosfato.
 Proteínas Gla: de matriz y de
tipo de la osteocalcina.
 Glicoproteínas: son moléculas
compuestas por una proteína
unida a uno o varios glúcido.
Tienen como función el
reconocimiento celular. Dentro
de estas glucoproteínas
encontramos: sialoproteína I
(BPSI), sialoproteíina ósea
(BPSII), sialoproteína
específica de dentina (DPS).
Dentina
Estas son glucoproteínas con
ácido sialico en su formula y son
parte de la membrana celular.
 Proteoglicanos de tamaño
pequeño: como la decorina, que
es un proteoglicano
caracterizado por poseer una
región rica en leucina.
 Proteínas Séricas: Son proteínas
globulares que permanecen en el
suero tras la asidificación de la
leche.
 Colágeno tipo V: es un tipo de
colágeno fibrilar presente en el
tejido intersticial.
 Colágeno tipo I
 Amelogenina
 Proteínas Aminoácidos
 Sialoproteínas: glicoproteínas
con ácido N-acetilneurámico
muy ramificadas y ricas en
aminoácidos ácidos.
 Osteocaleína o BGP: proteína
ósea con y-carboxiglutamato,
que se encuentra en varios
Cemento
tejidos y forma parte de
proteínas de coagulación de la
sangre.
 Osteonectinas: fosfoproteínas
ácidas ricas en aminoácidos
hidroxilados.
 Colágeno tipo I.
 Proteoglicanos
 Fosfoproteínas
 Colágeno tipo I: formando por
la glicina, prolina y la
hidroxiprolina. Es la proteína
mayormente encontrada en la
Pulpa dental pulpa.
 Fosfatasa alcalina: que es una
enzima hidrolasa responsable
de eliminar grupos de fosfatos
de varios tipos de moléculas
como nucleótidos, proteínas y
alcaloides.

Glucoproteinas de la saliva

Definición

Las glucoproteínas son moléculas compuestas por una proteína unida a uno o
varios azúcares, simples o compuestos El grupo prostético es una molécula glucídica.
Forman parte de este grupo: La mayor parte de las proteínas plasmáticas (la albúmina
no). La mucina o mucus, a la cual deben su aspecto las flemas bronquiales y nasales,
así como la saliva, etc.
Composición

Histatinas. Destruyen células fúngicas germinadas e inhiben la germinación de

formas de levadura.
Cistatinas. Se unen a proteasas inhibiendo las producidas por algunas bacterias
periodontopatógenas.

Propiedades

Propiedades reológicas, tales como viscosidad, lubricación y elasticidad.

UNIDAD 3

Enzimas

Definición

Las enzimas son moléculas proteicas que controlan las reacciones bioquímicas.
Establecen procesos en movimiento y los aceleran. Por eso se denominan
biocatalizadores. Durante la transformación del material biológico, las enzimas no se
consumen y, como consecuencia de ello, al final de la reacción la enzima se mantiene
en su forma original.
Estructuralmente todas las enzimas están compuestas de aminoácidos. Todos los
componentes proteicos de nuestro organismo se originan a partir de los mismos 20
aminoácidos y la secuencia específica de aminoácidos determina la estructura espacial
de la enzima.
La secuencia de numerosas enzimas y proteínas constituye la información
genética en el ADN. Vistas con el microscopio, las enzimas parecen actuar de una
forma desorganizada pero la aparente alteración tiene un método: los enlaces entre las
cadenas de aminoácidos de la enzima (puentes peptídicos) determinan cómo una
cadena de aminoácidos se curva y qué aspecto adopta finalmente la enzima.
 Las enzimas contienen componentes que no son aminoácidos, denominados
cofactores. Un ejemplo de cofactor es una vitamina. Sin dicha vitamina, algunas
enzimas no son capaces de funcionar correctamente. Cuando esto sucede, se habla de
un trastorno metabólico.

Clasificación

Actualmente, más de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el
substrato específico sobre el cual actúan. Entre las numerosas clasificaciones, algunas
se basan en las reacciones que catalizan las enzimas, otras en el substrato sobre el que
actúan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histórico.
La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964,
para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificación sistemática, en la cual se
consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada:

1. Oxidorreductasas:

Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando

coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrógeno. Este grupo
incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas, reductasas,
oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.

2. Transferasas:

Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra (transferencia

de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.:
aminotransferasas (transaminasas).

3. Hidrolasas:
Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos, tales
como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al
nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa,
fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.

4. Liasas:

También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces
peptídicos), pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y
aldolasas.

5. Isomerasas:

Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.: Epimerasas,

racemasas y mutaras.

6. Ligaras:

Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Generalmente, la

energía requerida para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. Las
sintetasas y carboxilasas están en este grupo.

Propiedades

Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes
propiedades:

-No sufren cambios irreversibles durante a reacción por lo que cada molécula de
enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales
-No tienen efecto en la termodinámica de la reacción esto quiere decir que las enzimas
no aportan energía para una reacción química por o que no determina si una reacción
es favorable( exorgonica) o desfavorable (endorgonica) desde el punto de vista
termodinámico.
-Las enzimas son catalizadores muy eficientes
-Son altamente específicos para sus sustratos y para cada uno de su reacción
-Pueden estar sujetos a regulación en su actividad: Regulación alosterica
-Son eficiente en pequeñas cantidades, las enzimas no sufre cambios al catalizar las
reacciones químicas de manera que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar
repetidas veces una reaccion
-Aceleran las reacciones químicas su sufrir modificaciones.
-No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccion solo que esta al alcance ,
mas rápidamente cambiando el mecanismo de reaccion
-Modifican el carácter exotérmico o endotérmico de la reaccion.

Sistema enzimático

Definición

Los sistemas enzimáticos en general, están formados por la enzima propiamente

dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico (o coenzimas) y
sustancias activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se
denomina boloenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimaticos que no
tienen grupo prostético o activadores reconocidos.
Apoenzima: concepto del centro activo. La apoenzima es la enzima propiamente
dicha, de naturaleza proteica formada por cadenas de polipéptidos, con peso moléculas
elevado, no dializable y termolábil.
Las estudiadas analíticamente hasta ahora, han sido, por razones técnicas de peso
molecular bajo, 12 a 24 000, tienen una sola cadena polipeptídica (ribonucleasa,
papaina, tripsina, pepcina, etc.) excepto uno o dos casos (aquimotripsina y aldolasa)
que tienen dos.

Componentes

1. Sustrato:

Es cualquier compuesto químico, que subyace a otro y sobre el cual está en

condiciones decejercer algún tipo de influencia. Por otra parte hace referencia a una
capa o nivel de algo. Es una molécula sobre la cual actúa una enzima, dicho de otra
forma, las enzimas se encargan de catalizar las reacciones químicas que involucran a
su sustrato. La unión entre enzima y sustrato forma un complejo.

2. La enzima:

Son proteínas complejas que producen cambios químicos específicos en algunas

sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Como por ejemplo: las enzimas
pueden convertir los almidones y azucares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar.
La coagulación es otro ejemplo de las enzimas. Son esenciales para todas las funciones
corporales se encuentran en la saliva, estomago, intestinos cada órgano y célula del
cuerpo.

3. Conzimas:

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan

grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas
son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática.
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de
transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las
reacciones redox (como lacoenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido
(NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo;
un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de
enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan
continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que
enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP. Las
moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de
vitaminas.Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su
estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+.Esta estructura común puede
reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de
ARN.(3)

Sitio activo

También llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual se une el

sustrato, para que la reacción se produzca. Las enzimas son proteínas. Ciertas
características en su estructura terciaria son las que determinan la forma del sitio activo
de la enzima, y por lo tanto delimitan los sustratos sobre los cuales la enzima podrá
actuar. Dicho de otra manera, la estructura tridimensional de la enzima determina
también la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que sólo
podrá actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo.
Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la
estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de
residuos específicos, y es por esta razón que con frecuencia tiene una estructura
tridimensional distinta al resto de la enzima. La estructura y composición del centro
activo está configurado para que únicamente un determinado sustrato tenga la afinidad
suficiente como para unirse a esta zona de la enzima.
Sitio alostérico

El centro alostérico o centro regulador es una zona del enzima alostérico,

diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a
unas moléculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores,
al unirse al centro alostérico, provocan un cambio en la conformación de este enzima
alostérico, que adoptará una forma más o menos activa, dependiendo de cómo sea el
modulador. Los moduladores pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o
activadores y moduladores negativos o inhibidores. Los moduladores positivos o
activadores, al unirse al centro alostérico, provocan en el enzima alostérico el cambio
de la conformación inactiva (T) a la activa (R), mientras que si es el modulador
negativo o inhibidor el que se une al centro alostérico, ocurre al revés; es decir, el
enzima alostérico pasa de la confomación activa a la inactiva.

Cinética enzimática

Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las
enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite
explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es
controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por
fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

Actividad enzimática

Es una medida de la cantidad de enzima activa presente y del nivel de actividad

de la misma, por lo que la medida de la actividad es dependiente de las condiciones,
que deben ser especificadas cuando se dan valores de actividad. La actividad expresa
la cantidad de sustrato convertido por unidad de tiempo, teniendo en cuenta el volumen
de reacción.
En el Sistema Internacional de Unidades la unidad para la actividad catalítica es
el katal (kat), pero es una unidad demasiado grande y suele usarse la unidad de
actividad enzimática (UI).
 1 kat = 1 mol sustrato convertido x s-1 = 6 x 107 UI
 1 UI = 1 μmol sustrato convertido x min-1 = 16,67 nkat
 Otra unidad comúnmente usada es la actividad específica. Ésta se refiere a la
actividad de una enzima por miligramo (mg) de proteína, y se suele expresar en: μmol
x min-1 x mg-1). La actividad específica da una idea de la pureza de la enzima.

Ecuación de michaelis y menden

La ecuación de Michaelis-Menten describe como la velocidad de la reacción

depende del equilibrio entre la [S] y la constante k2. Leonor Michaelis y Maud Menten
demostraron que si k2 es mucho menor que k1 (aproximación del equilibrio) se puede
deducir la siguiente ecuación:

(Ecuación 2)
Esta famosa ecuación es la base de la mayoría de las cinéticas enzimáticas de
sustrato único.
La constante de Michaelis Km se define como la concentración a la que la
velocidad de la reacción enzimática es la mitad de la Vmax. Esto puede verificarse
sustituyendo la concentración de sustrato por dicha constante ([S] = Km). Si la etapa
limitante de la velocidad de la reacción es lenta comparada con la disociación de
sustrato (k2 <<< k1), la constante de Michaelis Km será aproximadamente la constante
de disociación del complejo ES, aunque sea una situación relativamente rara.

Mecanismos de inhibición enzimática

La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad

enzimática o catalítica de enzimas específicas.
En este sentido, los mecanismos de inhibición pueden ser:

Irreversible. El inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un

grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda
inactiva permanentemente. Por ejemplo, la aspirina o ácido acetilsalicílico (ASA)
inhibe irreversiblemente la acción de la sintetasa de prostaglandina.
Reversible. El inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por
enlaces covalentes. Esta inhibición puede ser:
Competitiva. El inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la
enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al
foco activo de la enzima.
No-competitiva. El inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al
foco activo. Tanto EI como EIS se forman.

Claves diagnosticas de las enzimas séricas

Las enzimas son altamente específicas en su actividad y todas las células

metabólicas contienen algunas o muchos de esos componentes esenciales. Ciertos
tejidos contienen enzimas características que sólo penetran en la sangre cuando se
destruyen o lesionan las células en las cuales están contenidas. La presencia en la
sangre de cantidades significativas de estas enzimas específicas indica el sitio probable
de daño tisular.

Importancia de las enzimas presentes en el suero (suero plasmático de la sangre)

Se ha demostrado que la determinación de los niveles séricos de varias enzimas

es de importancia clínica. Esto es porque la presencia de estas enzimas en el suero
indica que ha ocurrido daño tisular o celular, lo que resulta en la liberación de los
componentes intracelulares a la sangre. Por lo tanto, cuando un médico indica que él
va a medir las enzimas del hígado, el propósito es comprobar el potencial daño de las
células del hígado.

Cuáles son las enzimas de ese suero

 Las enzimas comúnmente analizadas son las aminotransferasas: transaminasa de
alanina, ALT (algunas veces llamada aun glutamato-piruvato aminotransaminas sérica,
sGPT), y la aspartato aminotransaminasa, AST (algunas veces llamada aun glutamato-
oxaloacetato aminotransaminasa sérica, sGOT); lactato deshidrogenasa, LDH; creatin
cinasa, CK (también llamada creatin-fosfocinasa, CPK); gamma-glutamil
transpeptidasa, GGT, entre otras.