Preguntas Aminoácidos

Preguntas
1. Que son las protenas? Son las macromolculas biolgicas ms

abundantes y estn presentes en todas las clulas y en todas partes de las
misma.
2. De qu estn
aminocidos.
constituidas
las
protenas?
De
polmeros
de
3. Cul fue el primer aminocido descubierto? La Asparagina

4. Cul fue el ltimo aminocido descubierto? La treonina.
5. Cuntos aminocidos estndar son los que se encuentran con mayor
frecuencia? 20
6. En todos los aminocidos estndar excepto la glicina, el carbono
est unido a 4 grupos diferentes, cules son? Grupo carboxilo, un grupo
R, un grupo amino y un tomo de hidrgeno.
7. Por qu al carbono se le denomina centro quiral? Debido al
ordenamiento tetradrico de las orbitales de enlace alrededor del tomo del
carbono .
8. Cmo se pueden clasificar los aminocidos? Segn su grupo R
9. Cules son las diferentes clasificaciones segn su grupo R que se le
pueden dar a los aminocidos? Grupo R apolares alifticos, grupo R
aromticos, grupo R polares sin carga, grupo R cargados positivamente
(bsicos) y grupo R cargados negativamente (cidos).
10. Cules son los grupos R apolares alifticos? Los grupos R de esta
clase de aminocidos son apolares hidrofbicos.
11. Realice las estructuras y nombre a cada aminocido que se clasifica

en el grupo R apolares alifticos:
12. Cmo son los grupos R aromticos? Con sus cadenas laterales
aromticas, son relativamente apolares.
en el grupo R aromticos:
14. Cmo son los grupos R polares sin carga? Son ms solubles en agua
o hidroflicos, que los de los aminocidos apolares debido a que forman
puentes de hidrgeno con el agua.
15. Realice las estructuras y nombre a daca aminocidos que se clasifica
en el grupo R polares sin carga:
16. Cmo son los grupos R cargados positivamente? Son ms hidroflicos.

en el grupo R cargado positivamente:
18. Cmo son los grupos R cargados negativamente? Son ms

hidroflicos.
en el grupo R cargado negativamente:
20. De qu estn formados los pptidos? De polmeros de aminocidos.

21. A qu se le llama enlace peptdico?
Cuando 2 molculas de
aminocidos pueden unirse de forma covalente a travs de un enlace
amida sustitudo.
22. Qu forma un enlace peptdico? Un dipptido.
23. Cmo se denomina la estructura resultante cuando se unen unos

pocos aminocidos por enlaces peptdicos? Oligopptido.
24. Cmo se denomina cuando se unen muchos aminocidos?
Polipptido.
25. Cmo se denomina al residuo aminocido de un pptido que tiene un
grupo -amino libre? Residuo amino-terminal o N-terminal.
26. Cmo se denomina al residuo del otro extremo que tiene un
carboxilo libre? Residuo Carboxilo-terminal (C-terminal)
27. Qu longitud tienen las cadenas polipeptdicas de las protenas?
28. Cmo se denominan a las protenas que contienen componentes

qumicos diferentes a los aminocidos asociados permanentemente?
Protenas conjugadas.
29. Cmo se denomina a la parte no aminocida de una protena
conjugada? Grupo prosttico.
30. Cules son los cuatro niveles de estructura de las protenas?
Estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria.
31. Qu es la estructura primaria en protenas? Es una descripcin de

todos los enlaces covalentes, que unen los residuos aminocidos de una
cadena polipeptdica.
32. Qu es la estructura secundaria en protenas? Se refiere a
disposiciones particularmente estables de los aminocidos que dan lugar a
patrones estructurales repetitivos.
33. Qu es la estructura terciaria en protenas? Describe todos los
aspectos del plegamiento tridimensional de un polipptido.
34. Qu es la estructura cuaternaria en protenas? Es cuando una protena
posee 2 o ms subunidades polipeptdicas.
35. Cmo puede purificarse una protena? Por mtodos de separacin de
protenas para aprovechar propiedades que varan de una protena a otra.
36. Qu es dilisis en el tema de protenas? Es un procedimiento que
separa las protenas de los disolventes aprovechando el mayor tamao de
las protenas.
37. Cmo se llama al proceso de separacin de protenas que se basa en
el desplazamiento de las protenas cargadas en un campo elctrico?
Electroforesis.
38. Qu es el enfoque isoelctrico? Es un procedimiento utilizado para
determinar el punto isoelctrico de una protena.
39. Qu permite realizar la electroforesis bidimensional? Permite la
resolucin de mezclas complejas de protenas.
40. De qu depende la funcin de una protena? De su secuencia de
aminocidos.
41. Cmo deben secuenciarse las protenas grandes? A partir de
fragmentos ms pequeos.
42. Cules enzimas catalizan la rotura hidroltica de los enlaces
peptdicos? Proteasas.
43. Qu proporciona la
bioqumica importante.
secuencia
de
aminocidos?
Informacin
44. Cmo son los miembros de las familias de las protenas? Protenas
homlogas.
45. Cmo se denominan a do protenas de una misma familia que se
encuentran en la misma especie? Parlogos.
46. Cmo se denominan a los homlogos de especies diferentes?
Ortlogos.
47. Cmo pueden usarse los segmentos de la secuencia de una protena
en organimos de un grupo taxonmico y no en otros grupos? Como
firmas secuenciales.
48. Qu proceso complica la deduccin de la historia evolutiva es la
poco frecuente transferencia de un gen o grupo de genes de un
organismo a otro? Transferencia gnica lateral.
49. A quin se le adjudica la paternidad del campo de la evolucin
molecular? Emile Zuckerkandl y Linus Pauling.
50. Cmo suele centrarse el estudio de la evolucin molecular en
protenas? En familias de protenas estrechamente relacionadas.

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1. Que son las protenas? Son las macromolculas biolgicas ms

3. Cul fue el primer aminocido descubierto? La Asparagina

11. Realice las estructuras y nombre a cada aminocido que se clasifica

16. Cmo son los grupos R cargados positivamente? Son ms hidroflicos.

17. Realice las estructuras y nombre a cada aminocido que se clasifica

18. Cmo son los grupos R cargados negativamente? Son ms

20. De qu estn formados los pptidos? De polmeros de aminocidos.

23. Cmo se denomina la estructura resultante cuando se unen unos

28. Cmo se denominan a las protenas que contienen componentes

31. Qu es la estructura primaria en protenas? Es una descripcin de

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