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    Ribonucleasa A

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    La ribonucleasa A es una pequeña proteína de 124 aminoácidos que contiene 4 puentes disulfuro y una estructura terciaria formada principalmente por hojas beta. Esta proteína se encuentra en el páncreas de mamíferos y algunos reptiles y funciona como una enzima que hidroliza el ARN durante la digestión. La relación entre la estructura y función de la ribonucleasa A es simple, ya que su secuencia de aminoácidos contiene la información necesaria para plegarse correctamente en su estructura terciaria funcional.

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    La ribonucleasa A es una pequeña proteína de 124 aminoácidos que contiene 4 puentes disulfuro y una estructura terciaria formada principalmente por hojas beta. Esta proteína se encuentra en el páncreas de mamíferos y algunos reptiles y funciona como una enzima que hidroliza el ARN durante la digestión. La relación entre la estructura y función de la ribonucleasa A es simple, ya que su secuencia de aminoácidos contiene la información necesaria para plegarse correctamente en su estructura terciaria funcional.

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    La ribonucleasa A es una pequeña proteína de 124 aminoácidos que contiene 4 puentes disulfuro y una estructura terciaria formada principalmente por hojas beta. Esta proteína se encuentra en el páncreas de mamíferos y algunos reptiles y funciona como una enzima que hidroliza el ARN durante la digestión. La relación entre la estructura y función de la ribonucleasa A es simple, ya que su secuencia de aminoácidos contiene la información necesaria para plegarse correctamente en su estructura terciaria funcional.

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    La ribonucleasa A es una pequeña proteína de 124 aminoácidos que contiene 4 puentes disulfuro y una estructura terciaria formada principalmente por hojas beta. Esta proteína se encuentra en el páncreas de mamíferos y algunos reptiles y funciona como una enzima que hidroliza el ARN durante la digestión. La relación entre la estructura y función de la ribonucleasa A es simple, ya que su secuencia de aminoácidos contiene la información necesaria para plegarse correctamente en su estructura terciaria funcional.

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    Ribonucleasa A.

    La
    ribonucleasa
    es
    una
    protena
    pequea,
    especficamente una cadena polipetdica simple de
    124 restos de aminocidos, que contiene 4 puentes
    disulfuro y presenta una estructura terciaria formada,
    predominantemente, por hoja beta, con muy poca
    hlice alfa.
    Contiene cuatro enlaces disulfuro conservados y tres
    aminocidos que participan en la actividad cataltica.

    Ribonucleasa A bovina (Bos Taurus). A) modelo tridimensional de la estructura


    terciaria B) modelo tridimensional mostrando un sustrato anlogo enlazado en
    negro C) modelo de listn de la cadena de polipptido mostrando la estructura
    secundaria; Las regiones de hlice alfa se presentan como espirales y las
    cadenas beta como listones aplanados con flechas que indican la direccin
    terminal N---> terminal C los segmentos de la cadena que no adoptan una
    estructura regular consisten sobre todo en asas y rizos, y se muestran en verde
    claro, los enlaces disulfuro se indican en azul. D) modelo de la estructura
    primaria, que muestra los puentes disulfuro.

    Esta protena se encuentra en grandes cantidades en


    los pncreas de ciertos mamferos y algunos reptiles.
    Es una enzima que participa en la rotura
    endonucleoltica de 3'-fosfomononucletidos y 3'fosfoligonucletidos que acaban en C-P o U-P con
    intermedios 2',3'-fosfato cclicos, hidroliza al ARN
    durante la digestin; tambin puede desenrollar
    hlices de ADN formando complejos con ADN de
    cadena simple; el complejo se forma mediante una
    interaccin catin-anin multisitio entre residuos de

    lisina y arginina de la enzima y los grupos fosfato de


    los nucletidos.
    La relacin entre su estructura y su funcin es simple.
    La secuencia de aminocidos contiene toda la
    informacin necesaria para plegar el polipptido en su
    estructura terciaria correcta, si esto no ocurriera
    entonces la protena sera disfuncional y adems de
    ello
    el
    no
    plegamiento
    es
    energticamente
    desfavorable.
    Para comprobarlo citaremos el experimento que se
    llev a cabo en la dcada de 1960.
    El agregado de urea (un compuesto que rompe los
    enlaces de hidrgeno) y b-mercaptoetanol, determin
    la prdida de la actividad de la enzima (medida por
    investigacin de su capacidad para cortar ARN) y un
    aumento de la viscosidad de la solucin, lo que indic
    que la protena era desnaturalizada, La observacin
    crucial fue que, al eliminar la urea por dilisis, la
    viscosidad disminua y reapareca la actividad
    enzimtica. La conclusin es que la protena se vuelve
    a plegar de manera espontnea cuando se elimina el
    agente de desnaturalizacin, porque la conformacin
    de la protena est guardada en su estructura
    primaria.

    Bibliografa:
    Karp G. Biologia Celular y Molecular. Sexta
    edicin. Mc Graw Hill. Colombia: 2012; pg. 56 y
    62.
    Brown T. Genomas. Tercera edicin. Editorial
    Mdica Panamericana. Espaa: 2007; pg. 416.
    Berg J, Stryer L, Tymoczko J. Sexta edicin.
    Editorial Revert. Espaa: 2008; pg 52.

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